data_1ZRT
#
loop_
_audit_author.name
'Berry, E.A.'
'Huang, L.S.'
'Saechao, L.K.'
'Pon, N.G.'
'Valkova-Valchanov, M.'
'Daldal, F.'
#
_pdbx_database_status.status_code                        REL
_pdbx_database_status.entry_id                           1ZRT
_pdbx_database_status.recvd_deposit_form                 N
_pdbx_database_status.date_deposition_form               ?
_pdbx_database_status.recvd_coordinates                  Y
_pdbx_database_status.date_coordinates                   2005-05-21
_pdbx_database_status.recvd_struct_fact                  Y
_pdbx_database_status.date_struct_fact                   2005-05-21
_pdbx_database_status.recvd_internal_approval            ?
_pdbx_database_status.recvd_manuscript                   N
_pdbx_database_status.date_manuscript                    ?
_pdbx_database_status.name_depositor                     ?
_pdbx_database_status.rcsb_annotator                     JY
_pdbx_database_status.recvd_author_approval              Y
_pdbx_database_status.date_author_approval               2005-05-27
_pdbx_database_status.recvd_initial_deposition_date      2005-05-22
_pdbx_database_status.date_submitted                     2005-05-22
_pdbx_database_status.author_release_status_code         REL
_pdbx_database_status.date_of_PDB_release                ?
_pdbx_database_status.date_hold_coordinates              ?
_pdbx_database_status.date_hold_struct_fact              ?
_pdbx_database_status.hold_for_publication               N
_pdbx_database_status.date_hold_nmr_constraints          ?
_pdbx_database_status.dep_release_code_coordinates       'RELEASE NOW'
_pdbx_database_status.dep_release_code_struct_fact       'RELEASE NOW'
_pdbx_database_status.dep_release_code_nmr_constraints   .
_pdbx_database_status.dep_release_code_sequence          'RELEASE NOW'
_pdbx_database_status.pdb_date_of_author_approval        ?
_pdbx_database_status.deposit_site                       RCSB
_pdbx_database_status.process_site                       RCSB
_pdbx_database_status.date_of_sf_release                 2005-06-07
_pdbx_database_status.date_of_mr_release                 ?
_pdbx_database_status.status_code_sf                     REL
_pdbx_database_status.status_code_mr                     ?
_pdbx_database_status.SG_entry                           ?
_pdbx_database_status.author_approval_type               explicit
_pdbx_database_status.date_nmr_constraints               ?
_pdbx_database_status.recvd_nmr_constraints              ?
#
loop_
_pdbx_database_related.db_name
_pdbx_database_related.db_id
_pdbx_database_related.details
PDB 1PP9 'BOVINE BC1 COMPLEX WITH STIGMATELLIN BOUND'
PDB 1KB9 'YEAST BC1 COMPLEX WITH STIGMATELLIN BOUND'
#
loop_
_database_PDB_rev.num
_database_PDB_rev.date
_database_PDB_rev.date_original
_database_PDB_rev.status
_database_PDB_rev.replaces
_database_PDB_rev.mod_type
1 2005-06-07 2005-05-22 ? 1ZRT 0
2 2005-06-14 ?          ? 1ZRT 1
#
_database_PDB_rev_record.rev_num   2
_database_PDB_rev_record.type      AUTHOR
_database_PDB_rev_record.details   ?
#
loop_
_struct_ref.id
_struct_ref.db_name
_struct_ref.db_code
_struct_ref.pdbx_db_accession
_struct_ref.entity_id
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
_struct_ref.pdbx_align_begin
_struct_ref.biol_id
1 SWS CYB_RHOCA  P08502 1
;\
SGIPHDHYEPKTGIEKWLHDRLPIVGLVYDTIMIPTPKNLNWWWIWGIVLAFTLVLQIVTGIVLAMHYTPHVDLAFASV\
EHIMRDVNGGWAMRYIHANGASLFFLAVYIHIFRGLYYGSYKAPREITWIVGMVIYLLMMGTAFMGYVLPWGQMSFWGA\
TVITGLFGAIPGIGPSIQAWLLGGPAVDNATLNRFFSLHYLLPFVIAALVAIHIWAFHTTGNNNPTGVEVRRTSKADAE\
KDTLPFWPYFVIKDLFALALVLLGFFAVVAYMPNYLGHPDNYVQANPLSTPAHIVPEWYFLPFYAILRAFAADVWVVIL\
VDGLTFGIVDAKFFGVIAMFGAIAVMALAPWLDTSKVRSGAYRPKFRMWFWFLVLDFVVLTWVGAMPTEYPYDWISLIA\
STYWFAYFLVILPLLGATEKPEPIPASIEEDFNSHYGNPAE
;
                           1  .
2 SWS CY1_RHOCA  P08501 2
;\
NSNVPDHAFSFEGIFGKYDQAQLRRGFQVYNEVCSACHGMKFVPIRTLADDGGPQLDPTFVREYAAGLDTIIDKDSGEE\
RDRKETDMFPTRVGDGMGPDLSVMAKARAGFSGPAGSGMNQLFKGMGGPEYIYNYVIGFEENPECAPEGIDGYYYNKTF\
QIGGVPDTCKDAAGVKITHGSWARMPPPLVDDQVTYEDGTPATVDQMAQDVSAFLMWAAEPKLVARKQMGLVAMVMLGL\
LSVMLYLTNKRLWAPYKGHKA
;
                           22 .
3 SWS UCRI_RHOCA P08500 3
;\
MSHAEDNAGTRRDFLYHATAATGVVVTGAAVWPLINQMNASADVKAMASIFVDVSAVEVGTQLTVKWRGKPVFIRRRDE\
KDIELARSVPLGALRDTSAENANKPGAEATDENRTLPAFDGTNTGEWLVMLGVCTHLGCVPMGDKSGDFGGWFCPCHGS\
HYDSAGRIRKGPAPRNLDIPVAAFVDETTIKLG
;
                           1  .
#
loop_
_struct_ref_seq.align_id
_struct_ref_seq.ref_id
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id
_struct_ref_seq.seq_align_beg
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code
_struct_ref_seq.seq_align_end
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession
_struct_ref_seq.db_align_beg
_struct_ref_seq.db_align_end
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end
1 1 1ZRT C 2 ? 437 ? P08502 1  436 2 437
2 1 1ZRT P 2 ? 437 ? P08502 1  436 2 437
3 2 1ZRT D 1 ? 258 ? P08501 22 279 1 258
4 2 1ZRT Q 1 ? 258 ? P08501 22 279 1 258
5 3 1ZRT E 1 ? 191 ? P08500 1  191 1 191
6 3 1ZRT R 1 ? 191 ? P08500 1  191 1 191
#
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code
_struct_ref_seq_dif.mon_id
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id
_struct_ref_seq_dif.seq_num
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num
_struct_ref_seq_dif.details
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code
1 1ZRT MET C 1 SWS P08502 ? ? 'INITIATING METHIONINE' 1 1 ?
2 1ZRT MET P 1 SWS P08502 ? ? 'INITIATING METHIONINE' 1 2 ?
#
_struct_keywords.entry_id        1ZRT
_struct_keywords.pdbx_keywords   'OXIDOREDUCTASE/METAL transport'
_struct_keywords.text
;\
CYTOCHROME BC1, MEMBRANE PROTEIN, HEME PROTEIN, RIESKE IRON SULFUR PROTEIN, \
CYTOCHROME B, CYTOCHROME C1, COMPLEX III, OXIDOREDUCTASE, REDOX ENZYME, \
RESPIRATORY CHAIN, STIGMATELLIN
;
#
_struct_biol.id                    1
_struct_biol.details
;The biological assembly is a homodimer of heterotrimers.
The entire biological assembly is present in the asymmetric unit
and is presented here in six chains
;
_struct_biol.pdbx_parent_biol_id   ?
#
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP'
_exptl_crystal_grow.temp            277
_exptl_crystal_grow.temp_details    ?
_exptl_crystal_grow.pH              5.2
_exptl_crystal_grow.pdbx_details
;\
PEG-400, 0.1 M MGCL2, HEPTANETRIOL, CACODYLATE, UNDECYLMALTOSIDE, , pH 5.2, \
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
;
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   .
#
_exptl_crystal.id                    1
_exptl_crystal.density_meas          ?
_exptl_crystal.density_Matthews      3.56
_exptl_crystal.density_percent_sol   65.16
_exptl_crystal.description           'IRON-SULFUR PROTEINS, HEME PROTEINS'
_exptl_crystal.F_000                 ?
_exptl_crystal.preparation           ?
#
_cell.entry_id           1ZRT
_cell.length_a           95.633
_cell.length_b           154.360
_cell.length_c           103.057
_cell.angle_alpha        90.00
_cell.angle_beta         113.57
_cell.angle_gamma        90.00
_cell.Z_PDB              4
_cell.pdbx_unique_axis   ?
#
_symmetry.entry_id                         1ZRT
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 1 21 1'
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ?
_symmetry.cell_setting                     ?
_symmetry.Int_Tables_number                ?
_symmetry.space_group_name_Hall            ?
#
loop_
_diffrn_source.diffrn_id
_diffrn_source.source
_diffrn_source.type
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline
1 SYNCHROTRON 'SSRL BEAMLINE 7-1'  SSRL 7-1
2 SYNCHROTRON 'ALS BEAMLINE 5.0.2' ALS  5.0.2
3 SYNCHROTRON 'ALS BEAMLINE 5.0.2' ALS  5.0.2
#
loop_
_diffrn_radiation.pdbx_wavelength
_diffrn_radiation.pdbx_wavelength_list
_diffrn_radiation.diffrn_id
_diffrn_radiation.wavelength_id
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l
_diffrn_radiation.monochromator
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol
? 1.0800 1 1 M ? 'SINGLE WAVELENGTH'
? 1.10   2 1 M ? 'SINGLE WAVELENGTH'
? 1.10   3 1 M ? 'SINGLE WAVELENGTH'
#
loop_
_diffrn_detector.diffrn_id
_diffrn_detector.detector
_diffrn_detector.type
_diffrn_detector.pdbx_collection_date
_diffrn_detector.details
1 'IMAGE PLATE' MARRESEARCH      2001-03-14 ?
2 CCD           'ADSC QUANTUM 4' 2001-03-20 ?
3 CCD           'ADSC QUANTUM 4' 2001-03-20 ?
#
loop_
_diffrn.id
_diffrn.ambient_temp
_diffrn.ambient_temp_details
_diffrn.crystal_id
1 100 ? 1
2 100 ? 1
3 100 ? 1
#
_reflns.entry_id                     1ZRT
_reflns.observed_criterion_sigma_I   -3.000
_reflns.observed_criterion_sigma_F   -999.9
_reflns.d_resolution_low             60.000
_reflns.d_resolution_high            3.500
_reflns.number_obs                   33596
_reflns.number_all                   33596
_reflns.percent_possible_obs         97.6
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.12
_reflns.pdbx_Rsym_value              ?
_reflns.pdbx_netI_over_av_sigmaI     8.5
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        44.1
_reflns.pdbx_redundancy              2.680
_reflns.R_free_details               ?
_reflns.limit_h_max                  ?
_reflns.limit_h_min                  ?
_reflns.limit_k_max                  ?
_reflns.limit_k_min                  ?
_reflns.limit_l_max                  ?
_reflns.limit_l_min                  ?
_reflns.observed_criterion_F_max     ?
_reflns.observed_criterion_F_min     ?
_reflns.pdbx_chi_squared             ?
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ?
#
_reflns_shell.d_res_high             3.5
_reflns_shell.d_res_low              3.63
_reflns_shell.percent_possible_all   94
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.28
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ?
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    3.9
_reflns_shell.pdbx_redundancy        ?
_reflns_shell.percent_possible_obs   ?
_reflns_shell.number_unique_all      ?
_reflns_shell.number_measured_all    ?
_reflns_shell.number_measured_obs    ?
_reflns_shell.number_unique_obs      ?
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ?
#
_refine.entry_id                               1ZRT
_refine.ls_number_reflns_obs                   33265
_refine.ls_number_reflns_all                   33265
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ?
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0.0
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             6562281.40
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              0.000000
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ?
_refine.ls_d_res_low                           59.39
_refine.ls_d_res_high                          3.50
_refine.ls_percent_reflns_obs                  97.6
_refine.ls_R_factor_obs                        0.3
_refine.ls_R_factor_all                        ?
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.3
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.358
_refine.ls_R_factor_R_free_error               0.009
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ?
_refine.ls_percent_reflns_R_free               5.0
_refine.ls_number_reflns_R_free                1661
_refine.ls_number_parameters                   ?
_refine.ls_number_restraints                   ?
_refine.occupancy_min                          ?
_refine.occupancy_max                          ?
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             ?
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        ?
_refine.B_iso_mean                             86.9
_refine.aniso_B[1][1]                          -34.29
_refine.aniso_B[2][2]                          85.77
_refine.aniso_B[3][3]                          -51.48
_refine.aniso_B[1][2]                          0.00
_refine.aniso_B[1][3]                          8.28
_refine.aniso_B[2][3]                          0.00
_refine.solvent_model_details                  'FLAT MODEL'
_refine.solvent_model_param_ksol               0.14
_refine.solvent_model_param_bsol               10
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           ?
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           ?
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           ?
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT
_refine.details
;IN CHAINS D AND Q THE LOOP 161 TO 179 IS POORLY ORDERED AND SEQUENCE
COULD NOT BE ASSIGNED. FURTHERMORE IT WAS TRACED WITH FEWER RESIDUES
THAN ARE ACTUALLY PRESENT. RESIDUE 167 COULD BE LOCATED BECAUSE IT
MAKES A DISULFIDE WITH CYS144. THE MISSING RESIDUES HAVE BEEN
ARBITRARILY ACCOUNTED FOR BY GAPS IN THE SEQUENCE BETWEEN 161-164
AND BETWEEN 168-172, HOWEVER THE TRACING IS PHYSICALLY CONTINUOUS.
Therefore, Residue (D GLY 161 ) and Residue (D PRO 164 ) are linked together.
 Residue (D LYS 165 ) and Residue (D GLY 172 ) are linked together.
 Residue (Q GLY 161 ) and Residue (Q PRO 164 ) are linked together.
 Residue (Q LYS 165 ) and Residue (Q GLY 172 ) are linked together .
;
_refine.pdbx_starting_model                    'PDB ENTRIES 2BCC'
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT'
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           RESTRAINED
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'Engh & Huber'
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ?
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     ?
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ?
_refine.overall_SU_ML                          ?
_refine.overall_SU_B                           ?
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ?
_refine.B_iso_min                              ?
_refine.B_iso_max                              ?
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ?
_refine.overall_SU_R_free                      ?
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ?
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ?
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ?
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ?
#
loop_
_refine_ls_restr.type
_refine_ls_restr.dev_ideal
_refine_ls_restr.dev_ideal_target
_refine_ls_restr.weight
_refine_ls_restr.number
c_bond_d                0.025 ?    ? ?
c_bond_d_na             ?     ?    ? ?
c_bond_d_prot           ?     ?    ? ?
c_angle_d               ?     ?    ? ?
c_angle_d_na            ?     ?    ? ?
c_angle_d_prot          ?     ?    ? ?
c_angle_deg             2.1   ?    ? ?
c_angle_deg_na          ?     ?    ? ?
c_angle_deg_prot        ?     ?    ? ?
c_dihedral_angle_d      23.0  ?    ? ?
c_dihedral_angle_d_na   ?     ?    ? ?
c_dihedral_angle_d_prot ?     ?    ? ?
c_improper_angle_d      1.57  ?    ? ?
c_improper_angle_d_na   ?     ?    ? ?
c_improper_angle_d_prot ?     ?    ? ?
c_mcbond_it             8.35  1.50 ? ?
c_mcangle_it            11.68 2.00 ? ?
c_scbond_it             18.27 2.00 ? ?
c_scangle_it            22.57 2.50 ? ?
#
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   10
_refine_ls_shell.d_res_high                       3.50
_refine_ls_shell.d_res_low                        3.63
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             3043
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.408
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               93.6
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.482
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            0.039
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            4.8
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             153
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ?
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ?
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ?
#
_refine_analyze.entry_id                        1ZRT
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs    0.61
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs             0.59
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs           20.00
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free   0.80
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free            0.73
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free          ?
_refine_analyze.number_disordered_residues      ?
_refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen          ?
_refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen      ?
#
_pdbx_xplor_file.serial_no    1
_pdbx_xplor_file.param_file   ?
_pdbx_xplor_file.topol_file   ?
#
_database_PDB_matrix.entry_id          1ZRT
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       0.000000
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       1.000000
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000
#
loop_
_database_PDB_remark.id
_database_PDB_remark.text
2
;
RESOLUTION. 3.50 ANGSTROMS.
;
3
;
REFINEMENT.
  PROGRAM     : CNS 1.1
  AUTHORS     : BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE-
              : KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,
              : READ,RICE,SIMONSON,WARREN

 REFINEMENT TARGET : ENGH & HUBER

 DATA USED IN REFINEMENT.
  RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 3.50
  RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) :  59.39
  DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.0
  DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) :  6562281.40
  DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) :    0.000000
  COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 97.6
  NUMBER OF REFLECTIONS             : 33265

 FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.
  CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT
  FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM
  R VALUE            (WORKING SET) : 0.300
  FREE R VALUE                     : 0.357
  FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) :  5.0
  FREE R VALUE TEST SET COUNT      :  1661
  ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : 0.009

 FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.
  TOTAL NUMBER OF BINS USED           :  10
  BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 3.50
  BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 3.63
  BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 93.6
  REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) :  3043
  BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.417
  BIN FREE R VALUE                    : 0.517
  BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) :  4.8
  BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     :   153
  ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : 0.042

 NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.
  PROTEIN ATOMS            :13088
  NUCLEIC ACID ATOMS       :    0
  HETEROGEN ATOMS          :  340
  SOLVENT ATOMS            :    0

 B VALUES.
  FROM WILSON PLOT           (A**2) : 44.1
  MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 87.5
  OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.
   B11 (A**2) :-34.41
   B22 (A**2) : 85.15
   B33 (A**2) :-50.74
   B12 (A**2) :  0.00
   B13 (A**2) :  7.93
   B23 (A**2) :  0.00

 BULK SOLVENT MODELING.
  METHOD USED : FLAT MODEL
  KSOL        : 0.14
  BSOL        : 10 (A**2)

 ESTIMATED COORDINATE ERROR.
  ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : 0.60
  ESD FROM SIGMAA              (A) : 0.53
  LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) :*****

 CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.
  ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : 0.78
  ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : 0.75

 RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.
  BOND LENGTHS                 (A) : 0.029
  BOND ANGLES            (DEGREES) : 2.2
  DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : 23.3
  IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : 1.61

 ISOTROPIC THERMAL MODEL : RESTRAINED

 ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA
  MAIN-CHAIN BOND              (A**2) :  7.30 ;  1.50
  MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : 10.50 ;  2.00
  SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : 16.59 ;  2.00
  SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : 20.62 ;  2.50

 NCS MODEL : CONSTR

 BULK SOLVENT MODELING.
  METHOD USED : FLAT MODEL
  KSOL        : 0.14
  BSOL        : 10 (A**2)

 NCS MODEL : CONSTR


 NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT
  GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL
  GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL

 PARAMETER FILE  1  : CNS_TOPPAR/protein_rep.param
 PARAMETER FILE  2  : ../rbc5/prosth.par
 PARAMETER FILE  3  : ../rbc/hetero.par
 PARAMETER FILE  4  : sig.par
 PARAMETER FILE  5  : CNS_TOPPAR/water.param

 OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL
;
200
;
EXPERIMENTAL DETAILS
 EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION
 DATE OF DATA COLLECTION        : 14-MAR-2001; 20-MAR-2001
 TEMPERATURE           (KELVIN) : 100; 100; 100
 PH                             : 5.2
 NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1

 SYNCHROTRON              (Y/N) : Y; Y; Y
 RADIATION SOURCE               : SSRL ; ALS ; ALS
 BEAMLINE                       : 7-1; 5.0.2; 5.0.2
 X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL
 MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M; M; M
 WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.080; 1.1000; 1.1000;
 MONOCHROMATOR                  : ???; DOUBLE CYRSTAL SI(111);
                                  DOUBLE CYRSTAL SI(111)
 OPTICS                         : SI(311)MONOCHROMATOR
                                  (HORIZONTAL); TOROIDAL
                                  FOCUSING MIRROR; FLAT
                                  MIRROR(VERTICAL)

 DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE; CCD; CCD
 DETECTOR MANUFACTURER          : MARRESEARCH; ADSC QUANTUM 4;
 INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO
 DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK

 NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 33596
 RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 3.500
 RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 60.000
 REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : -3.000

OVERALL.
 COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 97.6
 DATA REDUNDANCY                : 2.680
 R MERGE                    (I) : 0.12000
 R SYM                      (I) : NULL
 <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 8.5

IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.
 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 3.5
 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 3.63
 COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 94
 DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL
 R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.28
 R SYM FOR SHELL            (I) : NULL
 <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 3.9

DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH; SINGLE WAVELENGTH;
                      SINGLE WAVELENGTH
METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT
SOFTWARE USED: AMORE
STARTING MODEL: PDB ENTRIES 2BCC

REMARK: IRON-SULFUR PROTEINS, HEME PROTEINS
;
280
;
CRYSTAL
SOLVENT CONTENT, VS   (%): 65.16
MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 3.56

CRYSTALLIZATION CONDITIONS: PEG-400, 0.1 M MGCL, HEPTANETRIOL,
 CACODYLATE, UNDECYLMALTOSIDE , PH 5.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING
 DROP, TEMPERATURE 277K
;
295
;NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY
THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON THE MTRIX RECORDS BELOW
DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG ATOMS
IN THIS ENTRY.  APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX
TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD
APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND.
CHAIN IDENTIFIERS GIVEN AS "?" REFER TO CHAINS FOR WHICH
ATOMS ARE NOT FOUND IN THIS ENTRY.

               APPLIED TO          TRANSFORMED TO
   TRANSFORM CHAIN  RESIDUES       CHAIN  RESIDUES     RMSD
       1
    M  1       C    2 .. 428         P    2 .. 428     0.129
    M  1       D    2 .. 258         Q    2 .. 258     0.275
    M  1       E   11 .. 191         R   11 .. 191     0.274
    M  1       P    2 .. 428         C    2 .. 428     0.129
    M  1       Q    2 .. 258         D    2 .. 258     0.275
    M  1       R   11 .. 191         E   11 .. 191     0.274

;
300
;
BIOMOLECULE: 1
THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT
WHICH CONSISTS OF 6 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR
INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S).
;
350
;
GENERATING THE BIOMOLECULE
COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN
BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE
MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS
GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND
CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.

BIOMOLECULE: 1
APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: C, D, E, P, Q, R
  BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
  BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000
  BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000
;
900
;RELATED ID: 1PP9   RELATED DB: PDB
BOVINE CYTOCHROME BC1 COMPLEX WITH STIGMATELLIN BOUND
;
#
loop_
_diffrn_radiation_wavelength.id
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength
_diffrn_radiation_wavelength.wt
1 1.080  1.0
2 1.0800 1.0
3 1.10   1.0
#
_entry.id   1ZRT
#
_exptl.entry_id          1ZRT
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION'
_exptl.crystals_number   1
#
loop_
_pdbx_entity_name.entity_id
_pdbx_entity_name.name
_pdbx_entity_name.name_type
1 'Cytochrome b'                                         RCSB_NAME
1 'Electron transport'                                   SWS-KEYWORD
1 Heme                                                   SWS-KEYWORD
1 Iron                                                   SWS-KEYWORD
1 Metal-binding                                          SWS-KEYWORD
1 'Respiratory chain'                                    SWS-KEYWORD
1 Transmembrane                                          SWS-KEYWORD
1 Transport                                              SWS-KEYWORD
2 'Cytochrome c1'                                        RCSB_NAME
2 'Electron transport'                                   SWS-KEYWORD
2 Heme                                                   SWS-KEYWORD
2 Iron                                                   SWS-KEYWORD
2 Metal-binding                                          SWS-KEYWORD
2 'Respiratory chain'                                    SWS-KEYWORD
2 Signal                                                 SWS-KEYWORD
2 Transmembrane                                          SWS-KEYWORD
2 Transport                                              SWS-KEYWORD
3 'Ubiquinol-cytochrome c reductase iron-sulfur subunit' RCSB_NAME
3 'EC 1.10.2.2'                                          SWS-SYNONYM
3 'Rieske iron-sulfur protein'                           SWS-SYNONYM
3 RISP                                                   SWS-SYNONYM
3 2Fe-2S                                                 SWS-KEYWORD
3 'Electron transport'                                   SWS-KEYWORD
3 'Inner membrane'                                       SWS-KEYWORD
3 Iron                                                   SWS-KEYWORD
3 Iron-sulfur                                            SWS-KEYWORD
3 Membrane                                               SWS-KEYWORD
3 Metal-binding                                          SWS-KEYWORD
3 Oxidoreductase                                         SWS-KEYWORD
3 Transmembrane                                          SWS-KEYWORD
3 Transport                                              SWS-KEYWORD
#
_refine_ls_restr_ncs.dom_id              ?
_refine_ls_restr_ncs.ncs_model_details   CONSTR
_refine_ls_restr_ncs.rms_dev_position    ?
_refine_ls_restr_ncs.weight_position     ?
_refine_ls_restr_ncs.rms_dev_B_iso       ?
_refine_ls_restr_ncs.weight_B_iso        ?
#
loop_
_software.name
_software.classification
_software.version
_software.citation_id
DENZO     'data collection' .   .
SCALEPACK 'data reduction'  .   .
AMORE     'model building'  .   .
CNS       refinement        1.1 .
#
_atom_sites.entry_id                    1ZRT
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ?
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.010457
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.004561
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.006478
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.010586
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000
#
_citation.id                        primary
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X-Ray Structure of Rhodobacter Capsulatus Cytochrome bc1: Comparison with its \
Mitochondrial and Chloroplast Counterparts
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6 non-polymer syn 'HEME C'
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7 non-polymer syn 'FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER'
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3 'Rieske iron-sulfur protein, RISP'
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3 46  ALA
3 47  MET
3 48  ALA
3 49  SER
3 50  ILE
3 51  PHE
3 52  VAL
3 53  ASP
3 54  VAL
3 55  SER
3 56  ALA
3 57  VAL
3 58  GLU
3 59  VAL
3 60  GLY
3 61  THR
3 62  GLN
3 63  LEU
3 64  THR
3 65  VAL
3 66  LYS
3 67  TRP
3 68  ARG
3 69  GLY
3 70  LYS
3 71  PRO
3 72  VAL
3 73  PHE
3 74  ILE
3 75  ARG
3 76  ARG
3 77  ARG
3 78  ASP
3 79  GLU
3 80  LYS
3 81  ASP
3 82  ILE
3 83  GLU
3 84  LEU
3 85  ALA
3 86  ARG
3 87  SER
3 88  VAL
3 89  PRO
3 90  LEU
3 91  GLY
3 92  ALA
3 93  LEU
3 94  ARG
3 95  ASP
3 96  THR
3 97  SER
3 98  ALA
3 99  GLU
3 100 ASN
3 101 ALA
3 102 ASN
3 103 LYS
3 104 PRO
3 105 GLY
3 106 ALA
3 107 GLU
3 108 ALA
3 109 THR
3 110 ASP
3 111 GLU
3 112 ASN
3 113 ARG
3 114 THR
3 115 LEU
3 116 PRO
3 117 ALA
3 118 PHE
3 119 ASP
3 120 GLY
3 121 THR
3 122 ASN
3 123 THR
3 124 GLY
3 125 GLU
3 126 TRP
3 127 LEU
3 128 VAL
3 129 MET
3 130 LEU
3 131 GLY
3 132 VAL
3 133 CYS
3 134 THR
3 135 HIS
3 136 LEU
3 137 GLY
3 138 CYS
3 139 VAL
3 140 PRO
3 141 MET
3 142 GLY
3 143 ASP
3 144 LYS
3 145 SER
3 146 GLY
3 147 ASP
3 148 PHE
3 149 GLY
3 150 GLY
3 151 TRP
3 152 PHE
3 153 CYS
3 154 PRO
3 155 CYS
3 156 HIS
3 157 GLY
3 158 SER
3 159 HIS
3 160 TYR
3 161 ASP
3 162 SER
3 163 ALA
3 164 GLY
3 165 ARG
3 166 ILE
3 167 ARG
3 168 LYS
3 169 GLY
3 170 PRO
3 171 ALA
3 172 PRO
3 173 ARG
3 174 ASN
3 175 LEU
3 176 ASP
3 177 ILE
3 178 PRO
3 179 VAL
3 180 ALA
3 181 ALA
3 182 PHE
3 183 VAL
3 184 ASP
3 185 GLU
3 186 THR
3 187 THR
3 188 ILE
3 189 LYS
3 190 LEU
3 191 GLY
#
loop_
_entity_poly.entity_id
_entity_poly.type
_entity_poly.nstd_linkage
_entity_poly.nstd_monomer
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can
1 polypeptide(L) no no
;\
MSGIPHDHYEPKTGIEKWLHDRLPIVGLVYDTIMIPTPKNLNWWWIWGIVLAFTLVLQIVTGIVLAMHYTPHVDLAFASV
EHIMRDVNGGWAMRYIHANGASLFFLAVYIHIFRGLYYGSYKAPREITWIVGMVIYLLMMGTAFMGYVLPWGQMSFWGAT
VITGLFGAIPGIGPSIQAWLLGGPAVDNATLNRFFSLHYLLPFVIAALVAIHIWAFHTTGNNNPTGVEVRRTSKADAEKD
TLPFWPYFVIKDLFALALVLLGFFAVVAYMPNYLGHPDNYVQANPLSTPAHIVPEWYFLPFYAILRAFAADVWVVILVDG
LTFGIVDAKFFGVIAMFGAIAVMALAPWLDTSKVRSGAYRPKFRMWFWFLVLDFVVLTWVGAMPTEYPYDWISLIASTYW
FAYFLVILPLLGATEKPEPIPASIEEDFNSHYGNPAE
;
;\
MSGIPHDHYEPKTGIEKWLHDRLPIVGLVYDTIMIPTPKNLNWWWIWGIVLAFTLVLQIVTGIVLAMHYTPHVDLAFASV
EHIMRDVNGGWAMRYIHANGASLFFLAVYIHIFRGLYYGSYKAPREITWIVGMVIYLLMMGTAFMGYVLPWGQMSFWGAT
VITGLFGAIPGIGPSIQAWLLGGPAVDNATLNRFFSLHYLLPFVIAALVAIHIWAFHTTGNNNPTGVEVRRTSKADAEKD
TLPFWPYFVIKDLFALALVLLGFFAVVAYMPNYLGHPDNYVQANPLSTPAHIVPEWYFLPFYAILRAFAADVWVVILVDG
LTFGIVDAKFFGVIAMFGAIAVMALAPWLDTSKVRSGAYRPKFRMWFWFLVLDFVVLTWVGAMPTEYPYDWISLIASTYW
FAYFLVILPLLGATEKPEPIPASIEEDFNSHYGNPAE
;
2 polypeptide(L) no no
;\
NSNVPDHAFSFEGIFGKYDQAQLRRGFQVYNEVCSACHGMKFVPIRTLADDGGPQLDPTFVREYAAGLDTIIDKDSGEER
DRKETDMFPTRVGDGMGPDLSVMAKARAGFSGPAGSGMNQLFKGMGGPEYIYNYVIGFEENPECAPEGIDGYYYNKTFQI
GGVPDTCKDAAGVKITHGSWARMPPPLVDDQVTYEDGTPATVDQMAQDVSAFLMWAAEPKLVARKQMGLVAMVMLGLLSV
MLYLTNKRLWAPYKGHKA
;
;\
NSNVPDHAFSFEGIFGKYDQAQLRRGFQVYNEVCSACHGMKFVPIRTLADDGGPQLDPTFVREYAAGLDTIIDKDSGEER
DRKETDMFPTRVGDGMGPDLSVMAKARAGFSGPAGSGMNQLFKGMGGPEYIYNYVIGFEENPECAPEGIDGYYYNKTFQI
GGVPDTCKDAAGVKITHGSWARMPPPLVDDQVTYEDGTPATVDQMAQDVSAFLMWAAEPKLVARKQMGLVAMVMLGLLSV
MLYLTNKRLWAPYKGHKA
;
3 polypeptide(L) no no
;\
MSHAEDNAGTRRDFLYHATAATGVVVTGAAVWPLINQMNASADVKAMASIFVDVSAVEVGTQLTVKWRGKPVFIRRRDEK
DIELARSVPLGALRDTSAENANKPGAEATDENRTLPAFDGTNTGEWLVMLGVCTHLGCVPMGDKSGDFGGWFCPCHGSHY
DSAGRIRKGPAPRNLDIPVAAFVDETTIKLG
;
;\
MSHAEDNAGTRRDFLYHATAATGVVVTGAAVWPLINQMNASADVKAMASIFVDVSAVEVGTQLTVKWRGKPVFIRRRDEK
DIELARSVPLGALRDTSAENANKPGAEATDENRTLPAFDGTNTGEWLVMLGVCTHLGCVPMGDKSGDFGGWFCPCHGSHY
DSAGRIRKGPAPRNLDIPVAAFVDETTIKLG
;
#
loop_
_entity_src_gen.entity_id
_entity_src_gen.gene_src_common_name
_entity_src_gen.gene_src_genus
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene
_entity_src_gen.gene_src_species
_entity_src_gen.gene_src_strain
_entity_src_gen.gene_src_tissue
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location
_entity_src_gen.host_org_common_name
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
_entity_src_gen.host_org_genus
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ
_entity_src_gen.host_org_species
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector
_entity_src_gen.plasmid_name
_entity_src_gen.plasmid_details
_entity_src_gen.pdbx_description
1 'Rhodopseudomonas capsulata' ? ? ? ? ? ? ? 'Rhodobacter capsulatus' ? ? ? ?
? ? ? 'Rhodopseudomonas capsulata' 'Rhodobacter capsulatus' ? ? ? ? ? ?
pMTS1/MT-RBC1 ? ? ? ? ? ? ? plasmid ? pMTS1 ?
;The strain pMTS1/MT-RBC1 corresponds to a deletion strain MT-RBC1
complemented in trans with the plasmid pMTS1 bearing a wild-type copy of the
petABC operon encoding the bc1 complex
;
2 'Rhodopseudomonas capsulata' ? ? ? ? ? ? ? 'Rhodobacter capsulatus' ? ? ? ?
? ? ? 'Rhodopseudomonas capsulata' 'Rhodobacter capsulatus' ? ? ? ? ? ?
pMTS1/MT-RBC1 ? ? ? ? ? ? ? plasmid ? pMTS1 ?
;The strain pMTS1/MT-RBC1 corresponds to a deletion strain MT-RBC1
complemented in trans with the plasmid pMTS1 bearing a wild-type copy of the
petABC operon encoding the bc1 complex
;
3 'Rhodopseudomonas capsulata' ? ? ? ? ? ? ? 'Rhodobacter capsulatus' ? ? ? ?
? ? ? 'Rhodopseudomonas capsulata' 'Rhodobacter capsulatus' ? ? ? ? ? ?
pMTS1/MT-RBC1 ? ? ? ? ? ? ? plasmid ? pMTS1 ?
;The strain pMTS1/MT-RBC1 corresponds to a deletion strain MT-RBC1
complemented in trans with the plasmid pMTS1 bearing a wild-type copy of the
petABC operon encoding the bc1 complex
;
#
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code
A 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   C .
A 1 2   SER 2   2   2   SER SER C .
A 1 3   GLY 3   3   3   GLY GLY C .
A 1 4   ILE 4   4   4   ILE ILE C .
A 1 5   PRO 5   5   5   PRO PRO C .
A 1 6   HIS 6   6   6   HIS HIS C .
A 1 7   ASP 7   7   7   ASP ASP C .
A 1 8   HIS 8   8   8   HIS HIS C .
A 1 9   TYR 9   9   9   TYR TYR C .
A 1 10  GLU 10  10  10  GLU GLU C .
A 1 11  PRO 11  11  11  PRO PRO C .
A 1 12  LYS 12  12  12  LYS LYS C .
A 1 13  THR 13  13  13  THR THR C .
A 1 14  GLY 14  14  14  GLY GLY C .
A 1 15  ILE 15  15  15  ILE ILE C .
A 1 16  GLU 16  16  16  GLU GLU C .
A 1 17  LYS 17  17  17  LYS LYS C .
A 1 18  TRP 18  18  18  TRP TRP C .
A 1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU C .
A 1 20  HIS 20  20  20  HIS HIS C .
A 1 21  ASP 21  21  21  ASP ASP C .
A 1 22  ARG 22  22  22  ARG ARG C .
A 1 23  LEU 23  23  23  LEU LEU C .
A 1 24  PRO 24  24  24  PRO PRO C .
A 1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE C .
A 1 26  VAL 26  26  26  VAL VAL C .
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY C .
A 1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU C .
A 1 29  VAL 29  29  29  VAL VAL C .
A 1 30  TYR 30  30  30  TYR TYR C .
A 1 31  ASP 31  31  31  ASP ASP C .
A 1 32  THR 32  32  32  THR THR C .
A 1 33  ILE 33  33  33  ILE ILE C .
A 1 34  MET 34  34  34  MET MET C .
A 1 35  ILE 35  35  35  ILE ILE C .
A 1 36  PRO 36  36  36  PRO PRO C .
A 1 37  THR 37  37  37  THR THR C .
A 1 38  PRO 38  38  38  PRO PRO C .
A 1 39  LYS 39  39  39  LYS LYS C .
A 1 40  ASN 40  40  40  ASN ASN C .
A 1 41  LEU 41  41  41  LEU LEU C .
A 1 42  ASN 42  42  42  ASN ASN C .
A 1 43  TRP 43  43  43  TRP TRP C .
A 1 44  TRP 44  44  44  TRP TRP C .
A 1 45  TRP 45  45  45  TRP TRP C .
A 1 46  ILE 46  46  46  ILE ILE C .
A 1 47  TRP 47  47  47  TRP TRP C .
A 1 48  GLY 48  48  48  GLY GLY C .
A 1 49  ILE 49  49  49  ILE ILE C .
A 1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL C .
A 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU C .
A 1 52  ALA 52  52  52  ALA ALA C .
A 1 53  PHE 53  53  53  PHE PHE C .
A 1 54  THR 54  54  54  THR THR C .
A 1 55  LEU 55  55  55  LEU LEU C .
A 1 56  VAL 56  56  56  VAL VAL C .
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU C .
A 1 58  GLN 58  58  58  GLN GLN C .
A 1 59  ILE 59  59  59  ILE ILE C .
A 1 60  VAL 60  60  60  VAL VAL C .
A 1 61  THR 61  61  61  THR THR C .
A 1 62  GLY 62  62  62  GLY GLY C .
A 1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE C .
A 1 64  VAL 64  64  64  VAL VAL C .
A 1 65  LEU 65  65  65  LEU LEU C .
A 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA C .
A 1 67  MET 67  67  67  MET MET C .
A 1 68  HIS 68  68  68  HIS HIS C .
A 1 69  TYR 69  69  69  TYR TYR C .
A 1 70  THR 70  70  70  THR THR C .
A 1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO C .
A 1 72  HIS 72  72  72  HIS HIS C .
A 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL C .
A 1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP C .
A 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU C .
A 1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA C .
A 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE C .
A 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA C .
A 1 79  SER 79  79  79  SER SER C .
A 1 80  VAL 80  80  80  VAL VAL C .
A 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU C .
A 1 82  HIS 82  82  82  HIS HIS C .
A 1 83  ILE 83  83  83  ILE ILE C .
A 1 84  MET 84  84  84  MET MET C .
A 1 85  ARG 85  85  85  ARG ARG C .
A 1 86  ASP 86  86  86  ASP ASP C .
A 1 87  VAL 87  87  87  VAL VAL C .
A 1 88  ASN 88  88  88  ASN ASN C .
A 1 89  GLY 89  89  89  GLY GLY C .
A 1 90  GLY 90  90  90  GLY GLY C .
A 1 91  TRP 91  91  91  TRP TRP C .
A 1 92  ALA 92  92  92  ALA ALA C .
A 1 93  MET 93  93  93  MET MET C .
A 1 94  ARG 94  94  94  ARG ARG C .
A 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR C .
A 1 96  ILE 96  96  96  ILE ILE C .
A 1 97  HIS 97  97  97  HIS HIS C .
A 1 98  ALA 98  98  98  ALA ALA C .
A 1 99  ASN 99  99  99  ASN ASN C .
A 1 100 GLY 100 100 100 GLY GLY C .
A 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA C .
A 1 102 SER 102 102 102 SER SER C .
A 1 103 LEU 103 103 103 LEU LEU C .
A 1 104 PHE 104 104 104 PHE PHE C .
A 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE C .
A 1 106 LEU 106 106 106 LEU LEU C .
A 1 107 ALA 107 107 107 ALA ALA C .
A 1 108 VAL 108 108 108 VAL VAL C .
A 1 109 TYR 109 109 109 TYR TYR C .
A 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE C .
A 1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS C .
A 1 112 ILE 112 112 112 ILE ILE C .
A 1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE C .
A 1 114 ARG 114 114 114 ARG ARG C .
A 1 115 GLY 115 115 115 GLY GLY C .
A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU C .
A 1 117 TYR 117 117 117 TYR TYR C .
A 1 118 TYR 118 118 118 TYR TYR C .
A 1 119 GLY 119 119 119 GLY GLY C .
A 1 120 SER 120 120 120 SER SER C .
A 1 121 TYR 121 121 121 TYR TYR C .
A 1 122 LYS 122 122 122 LYS LYS C .
A 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA C .
A 1 124 PRO 124 124 124 PRO PRO C .
A 1 125 ARG 125 125 125 ARG ARG C .
A 1 126 GLU 126 126 126 GLU GLU C .
A 1 127 ILE 127 127 127 ILE ILE C .
A 1 128 THR 128 128 128 THR THR C .
A 1 129 TRP 129 129 129 TRP TRP C .
A 1 130 ILE 130 130 130 ILE ILE C .
A 1 131 VAL 131 131 131 VAL VAL C .
A 1 132 GLY 132 132 132 GLY GLY C .
A 1 133 MET 133 133 133 MET MET C .
A 1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL C .
A 1 135 ILE 135 135 135 ILE ILE C .
A 1 136 TYR 136 136 136 TYR TYR C .
A 1 137 LEU 137 137 137 LEU LEU C .
A 1 138 LEU 138 138 138 LEU LEU C .
A 1 139 MET 139 139 139 MET MET C .
A 1 140 MET 140 140 140 MET MET C .
A 1 141 GLY 141 141 141 GLY GLY C .
A 1 142 THR 142 142 142 THR THR C .
A 1 143 ALA 143 143 143 ALA ALA C .
A 1 144 PHE 144 144 144 PHE PHE C .
A 1 145 MET 145 145 145 MET MET C .
A 1 146 GLY 146 146 146 GLY GLY C .
A 1 147 TYR 147 147 147 TYR TYR C .
A 1 148 VAL 148 148 148 VAL VAL C .
A 1 149 LEU 149 149 149 LEU LEU C .
A 1 150 PRO 150 150 150 PRO PRO C .
A 1 151 TRP 151 151 151 TRP TRP C .
A 1 152 GLY 152 152 152 GLY GLY C .
A 1 153 GLN 153 153 153 GLN GLN C .
A 1 154 MET 154 154 154 MET MET C .
A 1 155 SER 155 155 155 SER SER C .
A 1 156 PHE 156 156 156 PHE PHE C .
A 1 157 TRP 157 157 157 TRP TRP C .
A 1 158 GLY 158 158 158 GLY GLY C .
A 1 159 ALA 159 159 159 ALA ALA C .
A 1 160 THR 160 160 160 THR THR C .
A 1 161 VAL 161 161 161 VAL VAL C .
A 1 162 ILE 162 162 162 ILE ILE C .
A 1 163 THR 163 163 163 THR THR C .
A 1 164 GLY 164 164 164 GLY GLY C .
A 1 165 LEU 165 165 165 LEU LEU C .
A 1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE C .
A 1 167 GLY 167 167 167 GLY GLY C .
A 1 168 ALA 168 168 168 ALA ALA C .
A 1 169 ILE 169 169 169 ILE ILE C .
A 1 170 PRO 170 170 170 PRO PRO C .
A 1 171 GLY 171 171 171 GLY GLY C .
A 1 172 ILE 172 172 172 ILE ILE C .
A 1 173 GLY 173 173 173 GLY GLY C .
A 1 174 PRO 174 174 174 PRO PRO C .
A 1 175 SER 175 175 175 SER SER C .
A 1 176 ILE 176 176 176 ILE ILE C .
A 1 177 GLN 177 177 177 GLN GLN C .
A 1 178 ALA 178 178 178 ALA ALA C .
A 1 179 TRP 179 179 179 TRP TRP C .
A 1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU C .
A 1 181 LEU 181 181 181 LEU LEU C .
A 1 182 GLY 182 182 182 GLY GLY C .
A 1 183 GLY 183 183 183 GLY GLY C .
A 1 184 PRO 184 184 184 PRO PRO C .
A 1 185 ALA 185 185 185 ALA ALA C .
A 1 186 VAL 186 186 186 VAL VAL C .
A 1 187 ASP 187 187 187 ASP ASP C .
A 1 188 ASN 188 188 188 ASN ASN C .
A 1 189 ALA 189 189 189 ALA ALA C .
A 1 190 THR 190 190 190 THR THR C .
A 1 191 LEU 191 191 191 LEU LEU C .
A 1 192 ASN 192 192 192 ASN ASN C .
A 1 193 ARG 193 193 193 ARG ARG C .
A 1 194 PHE 194 194 194 PHE PHE C .
A 1 195 PHE 195 195 195 PHE PHE C .
A 1 196 SER 196 196 196 SER SER C .
A 1 197 LEU 197 197 197 LEU LEU C .
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A 1 199 TYR 199 199 199 TYR TYR C .
A 1 200 LEU 200 200 200 LEU LEU C .
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A 1 232 THR 232 232 232 THR THR C .
A 1 233 SER 233 233 233 SER SER C .
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A 1 235 ALA 235 235 235 ALA ALA C .
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A 1 279 ASN 279 279 279 ASN ASN C .
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A 1 286 LEU 286 286 286 LEU LEU C .
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A 1 317 LEU 317 317 317 LEU LEU C .
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A 1 353 LYS 353 353 353 LYS LYS C .
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A 1 356 SER 356 356 356 SER SER C .
A 1 357 GLY 357 357 357 GLY GLY C .
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A 1 360 ARG 360 360 360 ARG ARG C .
A 1 361 PRO 361 361 361 PRO PRO C .
A 1 362 LYS 362 362 362 LYS LYS C .
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A 1 365 MET 365 365 365 MET MET C .
A 1 366 TRP 366 366 366 TRP TRP C .
A 1 367 PHE 367 367 367 PHE PHE C .
A 1 368 TRP 368 368 368 TRP TRP C .
A 1 369 PHE 369 369 369 PHE PHE C .
A 1 370 LEU 370 370 370 LEU LEU C .
A 1 371 VAL 371 371 371 VAL VAL C .
A 1 372 LEU 372 372 372 LEU LEU C .
A 1 373 ASP 373 373 373 ASP ASP C .
A 1 374 PHE 374 374 374 PHE PHE C .
A 1 375 VAL 375 375 375 VAL VAL C .
A 1 376 VAL 376 376 376 VAL VAL C .
A 1 377 LEU 377 377 377 LEU LEU C .
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A 1 387 TYR 387 387 387 TYR TYR C .
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A 1 389 TYR 389 389 389 TYR TYR C .
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A 1 392 ILE 392 392 392 ILE ILE C .
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A 1 397 SER 397 397 397 SER SER C .
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A 1 402 ALA 402 402 402 ALA ALA C .
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A 1 405 LEU 405 405 405 LEU LEU C .
A 1 406 VAL 406 406 406 VAL VAL C .
A 1 407 ILE 407 407 407 ILE ILE C .
A 1 408 LEU 408 408 408 LEU LEU C .
A 1 409 PRO 409 409 409 PRO PRO C .
A 1 410 LEU 410 410 410 LEU LEU C .
A 1 411 LEU 411 411 411 LEU LEU C .
A 1 412 GLY 412 412 412 GLY GLY C .
A 1 413 ALA 413 413 413 ALA ALA C .
A 1 414 THR 414 414 414 THR THR C .
A 1 415 GLU 415 415 415 GLU GLU C .
A 1 416 LYS 416 416 416 LYS LYS C .
A 1 417 PRO 417 417 417 PRO PRO C .
A 1 418 GLU 418 418 418 GLU GLU C .
A 1 419 PRO 419 419 419 PRO PRO C .
A 1 420 ILE 420 420 420 ILE ILE C .
A 1 421 PRO 421 421 421 PRO PRO C .
A 1 422 ALA 422 422 422 ALA ALA C .
A 1 423 SER 423 423 423 SER SER C .
A 1 424 ILE 424 424 424 ILE ILE C .
A 1 425 GLU 425 425 425 GLU GLU C .
A 1 426 GLU 426 426 426 GLU GLU C .
A 1 427 ASP 427 427 427 ASP ASP C .
A 1 428 PHE 428 428 428 PHE PHE C .
A 1 429 ASN 429 429 ?   ?   ?   C .
A 1 430 SER 430 430 ?   ?   ?   C .
A 1 431 HIS 431 431 ?   ?   ?   C .
A 1 432 TYR 432 432 ?   ?   ?   C .
A 1 433 GLY 433 433 ?   ?   ?   C .
A 1 434 ASN 434 434 ?   ?   ?   C .
A 1 435 PRO 435 435 ?   ?   ?   C .
A 1 436 ALA 436 436 ?   ?   ?   C .
A 1 437 GLU 437 437 ?   ?   ?   C .
B 2 1   ASN 1   1   ?   ?   ?   D .
B 2 2   SER 2   2   2   SER SER D .
B 2 3   ASN 3   3   3   ASN ASN D .
B 2 4   VAL 4   4   4   VAL VAL D .
B 2 5   PRO 5   5   5   PRO PRO D .
B 2 6   ASP 6   6   6   ASP ASP D .
B 2 7   HIS 7   7   7   HIS HIS D .
B 2 8   ALA 8   8   8   ALA ALA D .
B 2 9   PHE 9   9   9   PHE PHE D .
B 2 10  SER 10  10  10  SER SER D .
B 2 11  PHE 11  11  11  PHE PHE D .
B 2 12  GLU 12  12  12  GLU GLU D .
B 2 13  GLY 13  13  13  GLY GLY D .
B 2 14  ILE 14  14  14  ILE ILE D .
B 2 15  PHE 15  15  15  PHE PHE D .
B 2 16  GLY 16  16  16  GLY GLY D .
B 2 17  LYS 17  17  17  LYS LYS D .
B 2 18  TYR 18  18  18  TYR TYR D .
B 2 19  ASP 19  19  19  ASP ASP D .
B 2 20  GLN 20  20  20  GLN GLN D .
B 2 21  ALA 21  21  21  ALA ALA D .
B 2 22  GLN 22  22  22  GLN GLN D .
B 2 23  LEU 23  23  23  LEU LEU D .
B 2 24  ARG 24  24  24  ARG ARG D .
B 2 25  ARG 25  25  25  ARG ARG D .
B 2 26  GLY 26  26  26  GLY GLY D .
B 2 27  PHE 27  27  27  PHE PHE D .
B 2 28  GLN 28  28  28  GLN GLN D .
B 2 29  VAL 29  29  29  VAL VAL D .
B 2 30  TYR 30  30  30  TYR TYR D .
B 2 31  ASN 31  31  31  ASN ASN D .
B 2 32  GLU 32  32  32  GLU GLU D .
B 2 33  VAL 33  33  33  VAL VAL D .
B 2 34  CYS 34  34  34  CYS CYS D .
B 2 35  SER 35  35  35  SER SER D .
B 2 36  ALA 36  36  36  ALA ALA D .
B 2 37  CYS 37  37  37  CYS CYS D .
B 2 38  HIS 38  38  38  HIS HIS D .
B 2 39  GLY 39  39  39  GLY GLY D .
B 2 40  MET 40  40  40  MET MET D .
B 2 41  LYS 41  41  41  LYS LYS D .
B 2 42  PHE 42  42  42  PHE PHE D .
B 2 43  VAL 43  43  43  VAL VAL D .
B 2 44  PRO 44  44  44  PRO PRO D .
B 2 45  ILE 45  45  45  ILE ILE D .
B 2 46  ARG 46  46  46  ARG ARG D .
B 2 47  THR 47  47  47  THR THR D .
B 2 48  LEU 48  48  48  LEU LEU D .
B 2 49  ALA 49  49  49  ALA ALA D .
B 2 50  ASP 50  50  50  ASP ASP D .
B 2 51  ASP 51  51  51  ASP ASP D .
B 2 52  GLY 52  52  52  GLY GLY D .
B 2 53  GLY 53  53  53  GLY GLY D .
B 2 54  PRO 54  54  54  PRO PRO D .
B 2 55  GLN 55  55  55  GLN GLN D .
B 2 56  LEU 56  56  56  LEU LEU D .
B 2 57  ASP 57  57  57  ASP ASP D .
B 2 58  PRO 58  58  58  PRO PRO D .
B 2 59  THR 59  59  59  THR THR D .
B 2 60  PHE 60  60  60  PHE PHE D .
B 2 61  VAL 61  61  61  VAL VAL D .
B 2 62  ARG 62  62  62  ARG ARG D .
B 2 63  GLU 63  63  63  GLU GLU D .
B 2 64  TYR 64  64  64  TYR TYR D .
B 2 65  ALA 65  65  65  ALA ALA D .
B 2 66  ALA 66  66  66  ALA ALA D .
B 2 67  GLY 67  67  67  GLY GLY D .
B 2 68  LEU 68  68  68  LEU LEU D .
B 2 69  ASP 69  69  69  ASP ASP D .
B 2 70  THR 70  70  70  THR THR D .
B 2 71  ILE 71  71  71  ILE ILE D .
B 2 72  ILE 72  72  72  ILE ILE D .
B 2 73  ASP 73  73  73  ASP ASP D .
B 2 74  LYS 74  74  74  LYS LYS D .
B 2 75  ASP 75  75  75  ASP ASP D .
B 2 76  SER 76  76  76  SER SER D .
B 2 77  GLY 77  77  77  GLY GLY D .
B 2 78  GLU 78  78  78  GLU GLU D .
B 2 79  GLU 79  79  79  GLU GLU D .
B 2 80  ARG 80  80  80  ARG ARG D .
B 2 81  ASP 81  81  81  ASP ASP D .
B 2 82  ARG 82  82  82  ARG ARG D .
B 2 83  LYS 83  83  83  LYS LYS D .
B 2 84  GLU 84  84  84  GLU GLU D .
B 2 85  THR 85  85  85  THR THR D .
B 2 86  ASP 86  86  86  ASP ASP D .
B 2 87  MET 87  87  87  MET MET D .
B 2 88  PHE 88  88  88  PHE PHE D .
B 2 89  PRO 89  89  89  PRO PRO D .
B 2 90  THR 90  90  90  THR THR D .
B 2 91  ARG 91  91  91  ARG ARG D .
B 2 92  VAL 92  92  92  VAL VAL D .
B 2 93  GLY 93  93  93  GLY GLY D .
B 2 94  ASP 94  94  94  ASP ASP D .
B 2 95  GLY 95  95  95  GLY GLY D .
B 2 96  MET 96  96  96  MET MET D .
B 2 97  GLY 97  97  97  GLY GLY D .
B 2 98  PRO 98  98  98  PRO PRO D .
B 2 99  ASP 99  99  99  ASP ASP D .
B 2 100 LEU 100 100 100 LEU LEU D .
B 2 101 SER 101 101 101 SER SER D .
B 2 102 VAL 102 102 102 VAL VAL D .
B 2 103 MET 103 103 103 MET MET D .
B 2 104 ALA 104 104 104 ALA ALA D .
B 2 105 LYS 105 105 105 LYS LYS D .
B 2 106 ALA 106 106 106 ALA ALA D .
B 2 107 ARG 107 107 107 ARG ARG D .
B 2 108 ALA 108 108 108 ALA ALA D .
B 2 109 GLY 109 109 109 GLY GLY D .
B 2 110 PHE 110 110 110 PHE PHE D .
B 2 111 SER 111 111 111 SER SER D .
B 2 112 GLY 112 112 112 GLY GLY D .
B 2 113 PRO 113 113 113 PRO PRO D .
B 2 114 ALA 114 114 114 ALA ALA D .
B 2 115 GLY 115 115 115 GLY GLY D .
B 2 116 SER 116 116 116 SER SER D .
B 2 117 GLY 117 117 117 GLY GLY D .
B 2 118 MET 118 118 118 MET MET D .
B 2 119 ASN 119 119 119 ASN ASN D .
B 2 120 GLN 120 120 120 GLN GLN D .
B 2 121 LEU 121 121 121 LEU LEU D .
B 2 122 PHE 122 122 122 PHE PHE D .
B 2 123 LYS 123 123 123 LYS LYS D .
B 2 124 GLY 124 124 124 GLY GLY D .
B 2 125 MET 125 125 125 MET MET D .
B 2 126 GLY 126 126 126 GLY GLY D .
B 2 127 GLY 127 127 127 GLY GLY D .
B 2 128 PRO 128 128 128 PRO PRO D .
B 2 129 GLU 129 129 129 GLU GLU D .
B 2 130 TYR 130 130 130 TYR TYR D .
B 2 131 ILE 131 131 131 ILE ILE D .
B 2 132 TYR 132 132 132 TYR TYR D .
B 2 133 ASN 133 133 133 ASN ASN D .
B 2 134 TYR 134 134 134 TYR TYR D .
B 2 135 VAL 135 135 135 VAL VAL D .
B 2 136 ILE 136 136 136 ILE ILE D .
B 2 137 GLY 137 137 137 GLY GLY D .
B 2 138 PHE 138 138 138 PHE PHE D .
B 2 139 GLU 139 139 139 GLU GLU D .
B 2 140 GLU 140 140 140 GLU GLU D .
B 2 141 ASN 141 141 141 ASN ASN D .
B 2 142 PRO 142 142 142 PRO PRO D .
B 2 143 GLU 143 143 143 GLU GLU D .
B 2 144 CYS 144 144 144 CYS CYS D .
B 2 145 ALA 145 145 145 ALA ALA D .
B 2 146 PRO 146 146 146 PRO PRO D .
B 2 147 GLU 147 147 147 GLU GLU D .
B 2 148 GLY 148 148 148 GLY GLY D .
B 2 149 ILE 149 149 149 ILE ILE D .
B 2 150 ASP 150 150 150 ASP ASP D .
B 2 151 GLY 151 151 151 GLY GLY D .
B 2 152 TYR 152 152 152 TYR TYR D .
B 2 153 TYR 153 153 153 TYR TYR D .
B 2 154 TYR 154 154 154 TYR TYR D .
B 2 155 ASN 155 155 155 ASN ASN D .
B 2 156 LYS 156 156 156 LYS LYS D .
B 2 157 THR 157 157 157 THR THR D .
B 2 158 PHE 158 158 158 PHE PHE D .
B 2 159 GLN 159 159 159 GLN GLN D .
B 2 160 ILE 160 160 160 ILE ILE D .
B 2 161 GLY 161 161 161 GLY GLY D .
B 2 162 GLY 162 162 ?   ?   ?   D .
B 2 163 VAL 163 163 ?   ?   ?   D .
B 2 164 PRO 164 164 164 PRO PRO D .
B 2 165 ASP 165 165 165 ASP ASP D .
B 2 166 THR 166 166 165 THR THR D .
B 2 167 CYS 167 167 167 CYS CYS D .
B 2 168 LYS 168 168 165 LYS LYS D .
B 2 169 ASP 169 169 ?   ?   ?   D .
B 2 170 ALA 170 170 ?   ?   ?   D .
B 2 171 ALA 171 171 ?   ?   ?   D .
B 2 172 GLY 172 172 172 GLY GLY D .
B 2 173 VAL 173 173 173 VAL VAL D .
B 2 174 LYS 174 174 174 LYS LYS D .
B 2 175 ILE 175 175 175 ILE ILE D .
B 2 176 THR 176 176 176 THR THR D .
B 2 177 HIS 177 177 177 HIS HIS D .
B 2 178 GLY 178 178 178 GLY GLY D .
B 2 179 SER 179 179 179 SER SER D .
B 2 180 TRP 180 180 180 TRP TRP D .
B 2 181 ALA 181 181 181 ALA ALA D .
B 2 182 ARG 182 182 182 ARG ARG D .
B 2 183 MET 183 183 183 MET MET D .
B 2 184 PRO 184 184 184 PRO PRO D .
B 2 185 PRO 185 185 185 PRO PRO D .
B 2 186 PRO 186 186 186 PRO PRO D .
B 2 187 LEU 187 187 187 LEU LEU D .
B 2 188 VAL 188 188 188 VAL VAL D .
B 2 189 ASP 189 189 189 ASP ASP D .
B 2 190 ASP 190 190 190 ASP ASP D .
B 2 191 GLN 191 191 191 GLN GLN D .
B 2 192 VAL 192 192 192 VAL VAL D .
B 2 193 THR 193 193 193 THR THR D .
B 2 194 TYR 194 194 194 TYR TYR D .
B 2 195 GLU 195 195 195 GLU GLU D .
B 2 196 ASP 196 196 196 ASP ASP D .
B 2 197 GLY 197 197 197 GLY GLY D .
B 2 198 THR 198 198 198 THR THR D .
B 2 199 PRO 199 199 199 PRO PRO D .
B 2 200 ALA 200 200 200 ALA ALA D .
B 2 201 THR 201 201 201 THR THR D .
B 2 202 VAL 202 202 202 VAL VAL D .
B 2 203 ASP 203 203 203 ASP ASP D .
B 2 204 GLN 204 204 204 GLN GLN D .
B 2 205 MET 205 205 205 MET MET D .
B 2 206 ALA 206 206 206 ALA ALA D .
B 2 207 GLN 207 207 207 GLN GLN D .
B 2 208 ASP 208 208 208 ASP ASP D .
B 2 209 VAL 209 209 209 VAL VAL D .
B 2 210 SER 210 210 210 SER SER D .
B 2 211 ALA 211 211 211 ALA ALA D .
B 2 212 PHE 212 212 212 PHE PHE D .
B 2 213 LEU 213 213 213 LEU LEU D .
B 2 214 MET 214 214 214 MET MET D .
B 2 215 TRP 215 215 215 TRP TRP D .
B 2 216 ALA 216 216 216 ALA ALA D .
B 2 217 ALA 217 217 217 ALA ALA D .
B 2 218 GLU 218 218 218 GLU GLU D .
B 2 219 PRO 219 219 219 PRO PRO D .
B 2 220 LYS 220 220 220 LYS LYS D .
B 2 221 LEU 221 221 221 LEU LEU D .
B 2 222 VAL 222 222 222 VAL VAL D .
B 2 223 ALA 223 223 223 ALA ALA D .
B 2 224 ARG 224 224 224 ARG ARG D .
B 2 225 LYS 225 225 225 LYS LYS D .
B 2 226 GLN 226 226 226 GLN GLN D .
B 2 227 MET 227 227 227 MET MET D .
B 2 228 GLY 228 228 228 GLY GLY D .
B 2 229 LEU 229 229 229 LEU LEU D .
B 2 230 VAL 230 230 230 VAL VAL D .
B 2 231 ALA 231 231 231 ALA ALA D .
B 2 232 MET 232 232 232 MET MET D .
B 2 233 VAL 233 233 233 VAL VAL D .
B 2 234 MET 234 234 234 MET MET D .
B 2 235 LEU 235 235 235 LEU LEU D .
B 2 236 GLY 236 236 236 GLY GLY D .
B 2 237 LEU 237 237 237 LEU LEU D .
B 2 238 LEU 238 238 238 LEU LEU D .
B 2 239 SER 239 239 239 SER SER D .
B 2 240 VAL 240 240 240 VAL VAL D .
B 2 241 MET 241 241 241 MET MET D .
B 2 242 LEU 242 242 242 LEU LEU D .
B 2 243 TYR 243 243 243 TYR TYR D .
B 2 244 LEU 244 244 244 LEU LEU D .
B 2 245 THR 245 245 245 THR THR D .
B 2 246 ASN 246 246 246 ASN ASN D .
B 2 247 LYS 247 247 247 LYS LYS D .
B 2 248 ARG 248 248 248 ARG ARG D .
B 2 249 LEU 249 249 249 LEU LEU D .
B 2 250 TRP 250 250 250 TRP TRP D .
B 2 251 ALA 251 251 251 ALA ALA D .
B 2 252 PRO 252 252 252 PRO PRO D .
B 2 253 TYR 253 253 253 TYR TYR D .
B 2 254 LYS 254 254 254 LYS LYS D .
B 2 255 GLY 255 255 255 GLY GLY D .
B 2 256 HIS 256 256 256 HIS HIS D .
B 2 257 LYS 257 257 257 LYS LYS D .
B 2 258 ALA 258 258 258 ALA ALA D .
C 3 1   MET 1   1   ?   ?   ?   E .
C 3 2   SER 2   2   ?   ?   ?   E .
C 3 3   HIS 3   3   ?   ?   ?   E .
C 3 4   ALA 4   4   ?   ?   ?   E .
C 3 5   GLU 5   5   ?   ?   ?   E .
C 3 6   ASP 6   6   ?   ?   ?   E .
C 3 7   ASN 7   7   ?   ?   ?   E .
C 3 8   ALA 8   8   ?   ?   ?   E .
C 3 9   GLY 9   9   ?   ?   ?   E .
C 3 10  THR 10  10  ?   ?   ?   E .
C 3 11  ARG 11  11  11  ARG ARG E .
C 3 12  ARG 12  12  12  ARG ARG E .
C 3 13  ASP 13  13  13  ASP ASP E .
C 3 14  PHE 14  14  14  PHE PHE E .
C 3 15  LEU 15  15  15  LEU LEU E .
C 3 16  TYR 16  16  16  TYR TYR E .
C 3 17  HIS 17  17  17  HIS HIS E .
C 3 18  ALA 18  18  18  ALA ALA E .
C 3 19  THR 19  19  19  THR THR E .
C 3 20  ALA 20  20  20  ALA ALA E .
C 3 21  ALA 21  21  21  ALA ALA E .
C 3 22  THR 22  22  22  THR THR E .
C 3 23  GLY 23  23  23  GLY GLY E .
C 3 24  VAL 24  24  24  VAL VAL E .
C 3 25  VAL 25  25  25  VAL VAL E .
C 3 26  VAL 26  26  26  VAL VAL E .
C 3 27  THR 27  27  27  THR THR E .
C 3 28  GLY 28  28  28  GLY GLY E .
C 3 29  ALA 29  29  29  ALA ALA E .
C 3 30  ALA 30  30  30  ALA ALA E .
C 3 31  VAL 31  31  31  VAL VAL E .
C 3 32  TRP 32  32  32  TRP TRP E .
C 3 33  PRO 33  33  33  PRO PRO E .
C 3 34  LEU 34  34  34  LEU LEU E .
C 3 35  ILE 35  35  35  ILE ILE E .
C 3 36  ASN 36  36  36  ASN ASN E .
C 3 37  GLN 37  37  37  GLN GLN E .
C 3 38  MET 38  38  38  MET MET E .
C 3 39  ASN 39  39  39  ASN ASN E .
C 3 40  ALA 40  40  40  ALA ALA E .
C 3 41  SER 41  41  41  SER SER E .
C 3 42  ALA 42  42  42  ALA ALA E .
C 3 43  ASP 43  43  43  ASP ASP E .
C 3 44  VAL 44  44  44  VAL VAL E .
C 3 45  LYS 45  45  45  LYS LYS E .
C 3 46  ALA 46  46  46  ALA ALA E .
C 3 47  MET 47  47  47  MET MET E .
C 3 48  ALA 48  48  48  ALA ALA E .
C 3 49  SER 49  49  49  SER SER E .
C 3 50  ILE 50  50  50  ILE ILE E .
C 3 51  PHE 51  51  51  PHE PHE E .
C 3 52  VAL 52  52  52  VAL VAL E .
C 3 53  ASP 53  53  53  ASP ASP E .
C 3 54  VAL 54  54  54  VAL VAL E .
C 3 55  SER 55  55  55  SER SER E .
C 3 56  ALA 56  56  56  ALA ALA E .
C 3 57  VAL 57  57  57  VAL VAL E .
C 3 58  GLU 58  58  58  GLU GLU E .
C 3 59  VAL 59  59  59  VAL VAL E .
C 3 60  GLY 60  60  60  GLY GLY E .
C 3 61  THR 61  61  61  THR THR E .
C 3 62  GLN 62  62  62  GLN GLN E .
C 3 63  LEU 63  63  63  LEU LEU E .
C 3 64  THR 64  64  64  THR THR E .
C 3 65  VAL 65  65  65  VAL VAL E .
C 3 66  LYS 66  66  66  LYS LYS E .
C 3 67  TRP 67  67  67  TRP TRP E .
C 3 68  ARG 68  68  68  ARG ARG E .
C 3 69  GLY 69  69  69  GLY GLY E .
C 3 70  LYS 70  70  70  LYS LYS E .
C 3 71  PRO 71  71  71  PRO PRO E .
C 3 72  VAL 72  72  72  VAL VAL E .
C 3 73  PHE 73  73  73  PHE PHE E .
C 3 74  ILE 74  74  74  ILE ILE E .
C 3 75  ARG 75  75  75  ARG ARG E .
C 3 76  ARG 76  76  76  ARG ARG E .
C 3 77  ARG 77  77  77  ARG ARG E .
C 3 78  ASP 78  78  78  ASP ASP E .
C 3 79  GLU 79  79  79  GLU GLU E .
C 3 80  LYS 80  80  80  LYS LYS E .
C 3 81  ASP 81  81  81  ASP ASP E .
C 3 82  ILE 82  82  82  ILE ILE E .
C 3 83  GLU 83  83  83  GLU GLU E .
C 3 84  LEU 84  84  84  LEU LEU E .
C 3 85  ALA 85  85  85  ALA ALA E .
C 3 86  ARG 86  86  86  ARG ARG E .
C 3 87  SER 87  87  87  SER SER E .
C 3 88  VAL 88  88  88  VAL VAL E .
C 3 89  PRO 89  89  89  PRO PRO E .
C 3 90  LEU 90  90  90  LEU LEU E .
C 3 91  GLY 91  91  91  GLY GLY E .
C 3 92  ALA 92  92  92  ALA ALA E .
C 3 93  LEU 93  93  93  LEU LEU E .
C 3 94  ARG 94  94  94  ARG ARG E .
C 3 95  ASP 95  95  95  ASP ASP E .
C 3 96  THR 96  96  96  THR THR E .
C 3 97  SER 97  97  97  SER SER E .
C 3 98  ALA 98  98  98  ALA ALA E .
C 3 99  GLU 99  99  99  GLU GLU E .
C 3 100 ASN 100 100 100 ASN ASN E .
C 3 101 ALA 101 101 101 ALA ALA E .
C 3 102 ASN 102 102 102 ASN ASN E .
C 3 103 LYS 103 103 103 LYS LYS E .
C 3 104 PRO 104 104 104 PRO PRO E .
C 3 105 GLY 105 105 105 GLY GLY E .
C 3 106 ALA 106 106 106 ALA ALA E .
C 3 107 GLU 107 107 107 GLU GLU E .
C 3 108 ALA 108 108 108 ALA ALA E .
C 3 109 THR 109 109 109 THR THR E .
C 3 110 ASP 110 110 110 ASP ASP E .
C 3 111 GLU 111 111 111 GLU GLU E .
C 3 112 ASN 112 112 112 ASN ASN E .
C 3 113 ARG 113 113 113 ARG ARG E .
C 3 114 THR 114 114 114 THR THR E .
C 3 115 LEU 115 115 115 LEU LEU E .
C 3 116 PRO 116 116 116 PRO PRO E .
C 3 117 ALA 117 117 117 ALA ALA E .
C 3 118 PHE 118 118 118 PHE PHE E .
C 3 119 ASP 119 119 119 ASP ASP E .
C 3 120 GLY 120 120 120 GLY GLY E .
C 3 121 THR 121 121 121 THR THR E .
C 3 122 ASN 122 122 122 ASN ASN E .
C 3 123 THR 123 123 123 THR THR E .
C 3 124 GLY 124 124 124 GLY GLY E .
C 3 125 GLU 125 125 125 GLU GLU E .
C 3 126 TRP 126 126 126 TRP TRP E .
C 3 127 LEU 127 127 127 LEU LEU E .
C 3 128 VAL 128 128 128 VAL VAL E .
C 3 129 MET 129 129 129 MET MET E .
C 3 130 LEU 130 130 130 LEU LEU E .
C 3 131 GLY 131 131 131 GLY GLY E .
C 3 132 VAL 132 132 132 VAL VAL E .
C 3 133 CYS 133 133 133 CYS CYS E .
C 3 134 THR 134 134 134 THR THR E .
C 3 135 HIS 135 135 135 HIS HIS E .
C 3 136 LEU 136 136 136 LEU LEU E .
C 3 137 GLY 137 137 137 GLY GLY E .
C 3 138 CYS 138 138 138 CYS CYS E .
C 3 139 VAL 139 139 139 VAL VAL E .
C 3 140 PRO 140 140 140 PRO PRO E .
C 3 141 MET 141 141 141 MET MET E .
C 3 142 GLY 142 142 142 GLY GLY E .
C 3 143 ASP 143 143 143 ASP ASP E .
C 3 144 LYS 144 144 144 LYS LYS E .
C 3 145 SER 145 145 145 SER SER E .
C 3 146 GLY 146 146 146 GLY GLY E .
C 3 147 ASP 147 147 147 ASP ASP E .
C 3 148 PHE 148 148 148 PHE PHE E .
C 3 149 GLY 149 149 149 GLY GLY E .
C 3 150 GLY 150 150 150 GLY GLY E .
C 3 151 TRP 151 151 151 TRP TRP E .
C 3 152 PHE 152 152 152 PHE PHE E .
C 3 153 CYS 153 153 153 CYS CYS E .
C 3 154 PRO 154 154 154 PRO PRO E .
C 3 155 CYS 155 155 155 CYS CYS E .
C 3 156 HIS 156 156 156 HIS HIS E .
C 3 157 GLY 157 157 157 GLY GLY E .
C 3 158 SER 158 158 158 SER SER E .
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C 3 160 TYR 160 160 160 TYR TYR E .
C 3 161 ASP 161 161 161 ASP ASP E .
C 3 162 SER 162 162 162 SER SER E .
C 3 163 ALA 163 163 163 ALA ALA E .
C 3 164 GLY 164 164 164 GLY GLY E .
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C 3 166 ILE 166 166 166 ILE ILE E .
C 3 167 ARG 167 167 167 ARG ARG E .
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C 3 169 GLY 169 169 169 GLY GLY E .
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C 3 173 ARG 173 173 173 ARG ARG E .
C 3 174 ASN 174 174 174 ASN ASN E .
C 3 175 LEU 175 175 175 LEU LEU E .
C 3 176 ASP 176 176 176 ASP ASP E .
C 3 177 ILE 177 177 177 ILE ILE E .
C 3 178 PRO 178 178 178 PRO PRO E .
C 3 179 VAL 179 179 179 VAL VAL E .
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C 3 182 PHE 182 182 182 PHE PHE E .
C 3 183 VAL 183 183 183 VAL VAL E .
C 3 184 ASP 184 184 184 ASP ASP E .
C 3 185 GLU 185 185 185 GLU GLU E .
C 3 186 THR 186 186 186 THR THR E .
C 3 187 THR 187 187 187 THR THR E .
C 3 188 ILE 188 188 188 ILE ILE E .
C 3 189 LYS 189 189 189 LYS LYS E .
C 3 190 LEU 190 190 190 LEU LEU E .
C 3 191 GLY 191 191 191 GLY GLY E .
D 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   P .
D 1 2   SER 2   2   2   SER SER P .
D 1 3   GLY 3   3   3   GLY GLY P .
D 1 4   ILE 4   4   4   ILE ILE P .
D 1 5   PRO 5   5   5   PRO PRO P .
D 1 6   HIS 6   6   6   HIS HIS P .
D 1 7   ASP 7   7   7   ASP ASP P .
D 1 8   HIS 8   8   8   HIS HIS P .
D 1 9   TYR 9   9   9   TYR TYR P .
D 1 10  GLU 10  10  10  GLU GLU P .
D 1 11  PRO 11  11  11  PRO PRO P .
D 1 12  LYS 12  12  12  LYS LYS P .
D 1 13  THR 13  13  13  THR THR P .
D 1 14  GLY 14  14  14  GLY GLY P .
D 1 15  ILE 15  15  15  ILE ILE P .
D 1 16  GLU 16  16  16  GLU GLU P .
D 1 17  LYS 17  17  17  LYS LYS P .
D 1 18  TRP 18  18  18  TRP TRP P .
D 1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU P .
D 1 20  HIS 20  20  20  HIS HIS P .
D 1 21  ASP 21  21  21  ASP ASP P .
D 1 22  ARG 22  22  22  ARG ARG P .
D 1 23  LEU 23  23  23  LEU LEU P .
D 1 24  PRO 24  24  24  PRO PRO P .
D 1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE P .
D 1 26  VAL 26  26  26  VAL VAL P .
D 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY P .
D 1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU P .
D 1 29  VAL 29  29  29  VAL VAL P .
D 1 30  TYR 30  30  30  TYR TYR P .
D 1 31  ASP 31  31  31  ASP ASP P .
D 1 32  THR 32  32  32  THR THR P .
D 1 33  ILE 33  33  33  ILE ILE P .
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D 1 35  ILE 35  35  35  ILE ILE P .
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D 1 38  PRO 38  38  38  PRO PRO P .
D 1 39  LYS 39  39  39  LYS LYS P .
D 1 40  ASN 40  40  40  ASN ASN P .
D 1 41  LEU 41  41  41  LEU LEU P .
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D 1 43  TRP 43  43  43  TRP TRP P .
D 1 44  TRP 44  44  44  TRP TRP P .
D 1 45  TRP 45  45  45  TRP TRP P .
D 1 46  ILE 46  46  46  ILE ILE P .
D 1 47  TRP 47  47  47  TRP TRP P .
D 1 48  GLY 48  48  48  GLY GLY P .
D 1 49  ILE 49  49  49  ILE ILE P .
D 1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL P .
D 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU P .
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D 1 53  PHE 53  53  53  PHE PHE P .
D 1 54  THR 54  54  54  THR THR P .
D 1 55  LEU 55  55  55  LEU LEU P .
D 1 56  VAL 56  56  56  VAL VAL P .
D 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU P .
D 1 58  GLN 58  58  58  GLN GLN P .
D 1 59  ILE 59  59  59  ILE ILE P .
D 1 60  VAL 60  60  60  VAL VAL P .
D 1 61  THR 61  61  61  THR THR P .
D 1 62  GLY 62  62  62  GLY GLY P .
D 1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE P .
D 1 64  VAL 64  64  64  VAL VAL P .
D 1 65  LEU 65  65  65  LEU LEU P .
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D 1 72  HIS 72  72  72  HIS HIS P .
D 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL P .
D 1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP P .
D 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU P .
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D 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE P .
D 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA P .
D 1 79  SER 79  79  79  SER SER P .
D 1 80  VAL 80  80  80  VAL VAL P .
D 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU P .
D 1 82  HIS 82  82  82  HIS HIS P .
D 1 83  ILE 83  83  83  ILE ILE P .
D 1 84  MET 84  84  84  MET MET P .
D 1 85  ARG 85  85  85  ARG ARG P .
D 1 86  ASP 86  86  86  ASP ASP P .
D 1 87  VAL 87  87  87  VAL VAL P .
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D 1 89  GLY 89  89  89  GLY GLY P .
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D 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR P .
D 1 96  ILE 96  96  96  ILE ILE P .
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D 1 98  ALA 98  98  98  ALA ALA P .
D 1 99  ASN 99  99  99  ASN ASN P .
D 1 100 GLY 100 100 100 GLY GLY P .
D 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA P .
D 1 102 SER 102 102 102 SER SER P .
D 1 103 LEU 103 103 103 LEU LEU P .
D 1 104 PHE 104 104 104 PHE PHE P .
D 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE P .
D 1 106 LEU 106 106 106 LEU LEU P .
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D 1 112 ILE 112 112 112 ILE ILE P .
D 1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE P .
D 1 114 ARG 114 114 114 ARG ARG P .
D 1 115 GLY 115 115 115 GLY GLY P .
D 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU P .
D 1 117 TYR 117 117 117 TYR TYR P .
D 1 118 TYR 118 118 118 TYR TYR P .
D 1 119 GLY 119 119 119 GLY GLY P .
D 1 120 SER 120 120 120 SER SER P .
D 1 121 TYR 121 121 121 TYR TYR P .
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D 1 129 TRP 129 129 129 TRP TRP P .
D 1 130 ILE 130 130 130 ILE ILE P .
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D 1 132 GLY 132 132 132 GLY GLY P .
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D 1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL P .
D 1 135 ILE 135 135 135 ILE ILE P .
D 1 136 TYR 136 136 136 TYR TYR P .
D 1 137 LEU 137 137 137 LEU LEU P .
D 1 138 LEU 138 138 138 LEU LEU P .
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D 1 140 MET 140 140 140 MET MET P .
D 1 141 GLY 141 141 141 GLY GLY P .
D 1 142 THR 142 142 142 THR THR P .
D 1 143 ALA 143 143 143 ALA ALA P .
D 1 144 PHE 144 144 144 PHE PHE P .
D 1 145 MET 145 145 145 MET MET P .
D 1 146 GLY 146 146 146 GLY GLY P .
D 1 147 TYR 147 147 147 TYR TYR P .
D 1 148 VAL 148 148 148 VAL VAL P .
D 1 149 LEU 149 149 149 LEU LEU P .
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D 1 151 TRP 151 151 151 TRP TRP P .
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D 1 153 GLN 153 153 153 GLN GLN P .
D 1 154 MET 154 154 154 MET MET P .
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D 1 161 VAL 161 161 161 VAL VAL P .
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D 1 164 GLY 164 164 164 GLY GLY P .
D 1 165 LEU 165 165 165 LEU LEU P .
D 1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE P .
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E 2 1   ASN 1   1   ?   ?   ?   Q .
E 2 2   SER 2   2   2   SER SER Q .
E 2 3   ASN 3   3   3   ASN ASN Q .
E 2 4   VAL 4   4   4   VAL VAL Q .
E 2 5   PRO 5   5   5   PRO PRO Q .
E 2 6   ASP 6   6   6   ASP ASP Q .
E 2 7   HIS 7   7   7   HIS HIS Q .
E 2 8   ALA 8   8   8   ALA ALA Q .
E 2 9   PHE 9   9   9   PHE PHE Q .
E 2 10  SER 10  10  10  SER SER Q .
E 2 11  PHE 11  11  11  PHE PHE Q .
E 2 12  GLU 12  12  12  GLU GLU Q .
E 2 13  GLY 13  13  13  GLY GLY Q .
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E 2 21  ALA 21  21  21  ALA ALA Q .
E 2 22  GLN 22  22  22  GLN GLN Q .
E 2 23  LEU 23  23  23  LEU LEU Q .
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E 2 25  ARG 25  25  25  ARG ARG Q .
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E 2 27  PHE 27  27  27  PHE PHE Q .
E 2 28  GLN 28  28  28  GLN GLN Q .
E 2 29  VAL 29  29  29  VAL VAL Q .
E 2 30  TYR 30  30  30  TYR TYR Q .
E 2 31  ASN 31  31  31  ASN ASN Q .
E 2 32  GLU 32  32  32  GLU GLU Q .
E 2 33  VAL 33  33  33  VAL VAL Q .
E 2 34  CYS 34  34  34  CYS CYS Q .
E 2 35  SER 35  35  35  SER SER Q .
E 2 36  ALA 36  36  36  ALA ALA Q .
E 2 37  CYS 37  37  37  CYS CYS Q .
E 2 38  HIS 38  38  38  HIS HIS Q .
E 2 39  GLY 39  39  39  GLY GLY Q .
E 2 40  MET 40  40  40  MET MET Q .
E 2 41  LYS 41  41  41  LYS LYS Q .
E 2 42  PHE 42  42  42  PHE PHE Q .
E 2 43  VAL 43  43  43  VAL VAL Q .
E 2 44  PRO 44  44  44  PRO PRO Q .
E 2 45  ILE 45  45  45  ILE ILE Q .
E 2 46  ARG 46  46  46  ARG ARG Q .
E 2 47  THR 47  47  47  THR THR Q .
E 2 48  LEU 48  48  48  LEU LEU Q .
E 2 49  ALA 49  49  49  ALA ALA Q .
E 2 50  ASP 50  50  50  ASP ASP Q .
E 2 51  ASP 51  51  51  ASP ASP Q .
E 2 52  GLY 52  52  52  GLY GLY Q .
E 2 53  GLY 53  53  53  GLY GLY Q .
E 2 54  PRO 54  54  54  PRO PRO Q .
E 2 55  GLN 55  55  55  GLN GLN Q .
E 2 56  LEU 56  56  56  LEU LEU Q .
E 2 57  ASP 57  57  57  ASP ASP Q .
E 2 58  PRO 58  58  58  PRO PRO Q .
E 2 59  THR 59  59  59  THR THR Q .
E 2 60  PHE 60  60  60  PHE PHE Q .
E 2 61  VAL 61  61  61  VAL VAL Q .
E 2 62  ARG 62  62  62  ARG ARG Q .
E 2 63  GLU 63  63  63  GLU GLU Q .
E 2 64  TYR 64  64  64  TYR TYR Q .
E 2 65  ALA 65  65  65  ALA ALA Q .
E 2 66  ALA 66  66  66  ALA ALA Q .
E 2 67  GLY 67  67  67  GLY GLY Q .
E 2 68  LEU 68  68  68  LEU LEU Q .
E 2 69  ASP 69  69  69  ASP ASP Q .
E 2 70  THR 70  70  70  THR THR Q .
E 2 71  ILE 71  71  71  ILE ILE Q .
E 2 72  ILE 72  72  72  ILE ILE Q .
E 2 73  ASP 73  73  73  ASP ASP Q .
E 2 74  LYS 74  74  74  LYS LYS Q .
E 2 75  ASP 75  75  75  ASP ASP Q .
E 2 76  SER 76  76  76  SER SER Q .
E 2 77  GLY 77  77  77  GLY GLY Q .
E 2 78  GLU 78  78  78  GLU GLU Q .
E 2 79  GLU 79  79  79  GLU GLU Q .
E 2 80  ARG 80  80  80  ARG ARG Q .
E 2 81  ASP 81  81  81  ASP ASP Q .
E 2 82  ARG 82  82  82  ARG ARG Q .
E 2 83  LYS 83  83  83  LYS LYS Q .
E 2 84  GLU 84  84  84  GLU GLU Q .
E 2 85  THR 85  85  85  THR THR Q .
E 2 86  ASP 86  86  86  ASP ASP Q .
E 2 87  MET 87  87  87  MET MET Q .
E 2 88  PHE 88  88  88  PHE PHE Q .
E 2 89  PRO 89  89  89  PRO PRO Q .
E 2 90  THR 90  90  90  THR THR Q .
E 2 91  ARG 91  91  91  ARG ARG Q .
E 2 92  VAL 92  92  92  VAL VAL Q .
E 2 93  GLY 93  93  93  GLY GLY Q .
E 2 94  ASP 94  94  94  ASP ASP Q .
E 2 95  GLY 95  95  95  GLY GLY Q .
E 2 96  MET 96  96  96  MET MET Q .
E 2 97  GLY 97  97  97  GLY GLY Q .
E 2 98  PRO 98  98  98  PRO PRO Q .
E 2 99  ASP 99  99  99  ASP ASP Q .
E 2 100 LEU 100 100 100 LEU LEU Q .
E 2 101 SER 101 101 101 SER SER Q .
E 2 102 VAL 102 102 102 VAL VAL Q .
E 2 103 MET 103 103 103 MET MET Q .
E 2 104 ALA 104 104 104 ALA ALA Q .
E 2 105 LYS 105 105 105 LYS LYS Q .
E 2 106 ALA 106 106 106 ALA ALA Q .
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E 2 108 ALA 108 108 108 ALA ALA Q .
E 2 109 GLY 109 109 109 GLY GLY Q .
E 2 110 PHE 110 110 110 PHE PHE Q .
E 2 111 SER 111 111 111 SER SER Q .
E 2 112 GLY 112 112 112 GLY GLY Q .
E 2 113 PRO 113 113 113 PRO PRO Q .
E 2 114 ALA 114 114 114 ALA ALA Q .
E 2 115 GLY 115 115 115 GLY GLY Q .
E 2 116 SER 116 116 116 SER SER Q .
E 2 117 GLY 117 117 117 GLY GLY Q .
E 2 118 MET 118 118 118 MET MET Q .
E 2 119 ASN 119 119 119 ASN ASN Q .
E 2 120 GLN 120 120 120 GLN GLN Q .
E 2 121 LEU 121 121 121 LEU LEU Q .
E 2 122 PHE 122 122 122 PHE PHE Q .
E 2 123 LYS 123 123 123 LYS LYS Q .
E 2 124 GLY 124 124 124 GLY GLY Q .
E 2 125 MET 125 125 125 MET MET Q .
E 2 126 GLY 126 126 126 GLY GLY Q .
E 2 127 GLY 127 127 127 GLY GLY Q .
E 2 128 PRO 128 128 128 PRO PRO Q .
E 2 129 GLU 129 129 129 GLU GLU Q .
E 2 130 TYR 130 130 130 TYR TYR Q .
E 2 131 ILE 131 131 131 ILE ILE Q .
E 2 132 TYR 132 132 132 TYR TYR Q .
E 2 133 ASN 133 133 133 ASN ASN Q .
E 2 134 TYR 134 134 134 TYR TYR Q .
E 2 135 VAL 135 135 135 VAL VAL Q .
E 2 136 ILE 136 136 136 ILE ILE Q .
E 2 137 GLY 137 137 137 GLY GLY Q .
E 2 138 PHE 138 138 138 PHE PHE Q .
E 2 139 GLU 139 139 139 GLU GLU Q .
E 2 140 GLU 140 140 140 GLU GLU Q .
E 2 141 ASN 141 141 141 ASN ASN Q .
E 2 142 PRO 142 142 142 PRO PRO Q .
E 2 143 GLU 143 143 143 GLU GLU Q .
E 2 144 CYS 144 144 144 CYS CYS Q .
E 2 145 ALA 145 145 145 ALA ALA Q .
E 2 146 PRO 146 146 146 PRO PRO Q .
E 2 147 GLU 147 147 147 GLU GLU Q .
E 2 148 GLY 148 148 148 GLY GLY Q .
E 2 149 ILE 149 149 149 ILE ILE Q .
E 2 150 ASP 150 150 150 ASP ASP Q .
E 2 151 GLY 151 151 151 GLY GLY Q .
E 2 152 TYR 152 152 152 TYR TYR Q .
E 2 153 TYR 153 153 153 TYR TYR Q .
E 2 154 TYR 154 154 154 TYR TYR Q .
E 2 155 ASN 155 155 155 ASN ASN Q .
E 2 156 LYS 156 156 156 LYS LYS Q .
E 2 157 THR 157 157 157 THR THR Q .
E 2 158 PHE 158 158 158 PHE PHE Q .
E 2 159 GLN 159 159 159 GLN GLN Q .
E 2 160 ILE 160 160 160 ILE ILE Q .
E 2 161 GLY 161 161 161 GLY GLY Q .
E 2 162 GLY 162 162 ?   ?   ?   Q .
E 2 163 VAL 163 163 ?   ?   ?   Q .
E 2 164 PRO 164 164 164 PRO PRO Q .
E 2 165 ASP 165 165 165 ASP ASP Q .
E 2 166 THR 166 166 165 THR THR Q .
E 2 167 CYS 167 167 167 CYS CYS Q .
E 2 168 LYS 168 168 165 LYS LYS Q .
E 2 169 ASP 169 169 ?   ?   ?   Q .
E 2 170 ALA 170 170 ?   ?   ?   Q .
E 2 171 ALA 171 171 ?   ?   ?   Q .
E 2 172 GLY 172 172 172 GLY GLY Q .
E 2 173 VAL 173 173 173 VAL VAL Q .
E 2 174 LYS 174 174 174 LYS LYS Q .
E 2 175 ILE 175 175 175 ILE ILE Q .
E 2 176 THR 176 176 176 THR THR Q .
E 2 177 HIS 177 177 177 HIS HIS Q .
E 2 178 GLY 178 178 178 GLY GLY Q .
E 2 179 SER 179 179 179 SER SER Q .
E 2 180 TRP 180 180 180 TRP TRP Q .
E 2 181 ALA 181 181 181 ALA ALA Q .
E 2 182 ARG 182 182 182 ARG ARG Q .
E 2 183 MET 183 183 183 MET MET Q .
E 2 184 PRO 184 184 184 PRO PRO Q .
E 2 185 PRO 185 185 185 PRO PRO Q .
E 2 186 PRO 186 186 186 PRO PRO Q .
E 2 187 LEU 187 187 187 LEU LEU Q .
E 2 188 VAL 188 188 188 VAL VAL Q .
E 2 189 ASP 189 189 189 ASP ASP Q .
E 2 190 ASP 190 190 190 ASP ASP Q .
E 2 191 GLN 191 191 191 GLN GLN Q .
E 2 192 VAL 192 192 192 VAL VAL Q .
E 2 193 THR 193 193 193 THR THR Q .
E 2 194 TYR 194 194 194 TYR TYR Q .
E 2 195 GLU 195 195 195 GLU GLU Q .
E 2 196 ASP 196 196 196 ASP ASP Q .
E 2 197 GLY 197 197 197 GLY GLY Q .
E 2 198 THR 198 198 198 THR THR Q .
E 2 199 PRO 199 199 199 PRO PRO Q .
E 2 200 ALA 200 200 200 ALA ALA Q .
E 2 201 THR 201 201 201 THR THR Q .
E 2 202 VAL 202 202 202 VAL VAL Q .
E 2 203 ASP 203 203 203 ASP ASP Q .
E 2 204 GLN 204 204 204 GLN GLN Q .
E 2 205 MET 205 205 205 MET MET Q .
E 2 206 ALA 206 206 206 ALA ALA Q .
E 2 207 GLN 207 207 207 GLN GLN Q .
E 2 208 ASP 208 208 208 ASP ASP Q .
E 2 209 VAL 209 209 209 VAL VAL Q .
E 2 210 SER 210 210 210 SER SER Q .
E 2 211 ALA 211 211 211 ALA ALA Q .
E 2 212 PHE 212 212 212 PHE PHE Q .
E 2 213 LEU 213 213 213 LEU LEU Q .
E 2 214 MET 214 214 214 MET MET Q .
E 2 215 TRP 215 215 215 TRP TRP Q .
E 2 216 ALA 216 216 216 ALA ALA Q .
E 2 217 ALA 217 217 217 ALA ALA Q .
E 2 218 GLU 218 218 218 GLU GLU Q .
E 2 219 PRO 219 219 219 PRO PRO Q .
E 2 220 LYS 220 220 220 LYS LYS Q .
E 2 221 LEU 221 221 221 LEU LEU Q .
E 2 222 VAL 222 222 222 VAL VAL Q .
E 2 223 ALA 223 223 223 ALA ALA Q .
E 2 224 ARG 224 224 224 ARG ARG Q .
E 2 225 LYS 225 225 225 LYS LYS Q .
E 2 226 GLN 226 226 226 GLN GLN Q .
E 2 227 MET 227 227 227 MET MET Q .
E 2 228 GLY 228 228 228 GLY GLY Q .
E 2 229 LEU 229 229 229 LEU LEU Q .
E 2 230 VAL 230 230 230 VAL VAL Q .
E 2 231 ALA 231 231 231 ALA ALA Q .
E 2 232 MET 232 232 232 MET MET Q .
E 2 233 VAL 233 233 233 VAL VAL Q .
E 2 234 MET 234 234 234 MET MET Q .
E 2 235 LEU 235 235 235 LEU LEU Q .
E 2 236 GLY 236 236 236 GLY GLY Q .
E 2 237 LEU 237 237 237 LEU LEU Q .
E 2 238 LEU 238 238 238 LEU LEU Q .
E 2 239 SER 239 239 239 SER SER Q .
E 2 240 VAL 240 240 240 VAL VAL Q .
E 2 241 MET 241 241 241 MET MET Q .
E 2 242 LEU 242 242 242 LEU LEU Q .
E 2 243 TYR 243 243 243 TYR TYR Q .
E 2 244 LEU 244 244 244 LEU LEU Q .
E 2 245 THR 245 245 245 THR THR Q .
E 2 246 ASN 246 246 246 ASN ASN Q .
E 2 247 LYS 247 247 247 LYS LYS Q .
E 2 248 ARG 248 248 248 ARG ARG Q .
E 2 249 LEU 249 249 249 LEU LEU Q .
E 2 250 TRP 250 250 250 TRP TRP Q .
E 2 251 ALA 251 251 251 ALA ALA Q .
E 2 252 PRO 252 252 252 PRO PRO Q .
E 2 253 TYR 253 253 253 TYR TYR Q .
E 2 254 LYS 254 254 254 LYS LYS Q .
E 2 255 GLY 255 255 255 GLY GLY Q .
E 2 256 HIS 256 256 256 HIS HIS Q .
E 2 257 LYS 257 257 257 LYS LYS Q .
E 2 258 ALA 258 258 258 ALA ALA Q .
F 3 1   MET 1   1   ?   ?   ?   R .
F 3 2   SER 2   2   ?   ?   ?   R .
F 3 3   HIS 3   3   ?   ?   ?   R .
F 3 4   ALA 4   4   ?   ?   ?   R .
F 3 5   GLU 5   5   ?   ?   ?   R .
F 3 6   ASP 6   6   ?   ?   ?   R .
F 3 7   ASN 7   7   ?   ?   ?   R .
F 3 8   ALA 8   8   ?   ?   ?   R .
F 3 9   GLY 9   9   ?   ?   ?   R .
F 3 10  THR 10  10  ?   ?   ?   R .
F 3 11  ARG 11  11  11  ARG ARG R .
F 3 12  ARG 12  12  12  ARG ARG R .
F 3 13  ASP 13  13  13  ASP ASP R .
F 3 14  PHE 14  14  14  PHE PHE R .
F 3 15  LEU 15  15  15  LEU LEU R .
F 3 16  TYR 16  16  16  TYR TYR R .
F 3 17  HIS 17  17  17  HIS HIS R .
F 3 18  ALA 18  18  18  ALA ALA R .
F 3 19  THR 19  19  19  THR THR R .
F 3 20  ALA 20  20  20  ALA ALA R .
F 3 21  ALA 21  21  21  ALA ALA R .
F 3 22  THR 22  22  22  THR THR R .
F 3 23  GLY 23  23  23  GLY GLY R .
F 3 24  VAL 24  24  24  VAL VAL R .
F 3 25  VAL 25  25  25  VAL VAL R .
F 3 26  VAL 26  26  26  VAL VAL R .
F 3 27  THR 27  27  27  THR THR R .
F 3 28  GLY 28  28  28  GLY GLY R .
F 3 29  ALA 29  29  29  ALA ALA R .
F 3 30  ALA 30  30  30  ALA ALA R .
F 3 31  VAL 31  31  31  VAL VAL R .
F 3 32  TRP 32  32  32  TRP TRP R .
F 3 33  PRO 33  33  33  PRO PRO R .
F 3 34  LEU 34  34  34  LEU LEU R .
F 3 35  ILE 35  35  35  ILE ILE R .
F 3 36  ASN 36  36  36  ASN ASN R .
F 3 37  GLN 37  37  37  GLN GLN R .
F 3 38  MET 38  38  38  MET MET R .
F 3 39  ASN 39  39  39  ASN ASN R .
F 3 40  ALA 40  40  40  ALA ALA R .
F 3 41  SER 41  41  41  SER SER R .
F 3 42  ALA 42  42  42  ALA ALA R .
F 3 43  ASP 43  43  43  ASP ASP R .
F 3 44  VAL 44  44  44  VAL VAL R .
F 3 45  LYS 45  45  45  LYS LYS R .
F 3 46  ALA 46  46  46  ALA ALA R .
F 3 47  MET 47  47  47  MET MET R .
F 3 48  ALA 48  48  48  ALA ALA R .
F 3 49  SER 49  49  49  SER SER R .
F 3 50  ILE 50  50  50  ILE ILE R .
F 3 51  PHE 51  51  51  PHE PHE R .
F 3 52  VAL 52  52  52  VAL VAL R .
F 3 53  ASP 53  53  53  ASP ASP R .
F 3 54  VAL 54  54  54  VAL VAL R .
F 3 55  SER 55  55  55  SER SER R .
F 3 56  ALA 56  56  56  ALA ALA R .
F 3 57  VAL 57  57  57  VAL VAL R .
F 3 58  GLU 58  58  58  GLU GLU R .
F 3 59  VAL 59  59  59  VAL VAL R .
F 3 60  GLY 60  60  60  GLY GLY R .
F 3 61  THR 61  61  61  THR THR R .
F 3 62  GLN 62  62  62  GLN GLN R .
F 3 63  LEU 63  63  63  LEU LEU R .
F 3 64  THR 64  64  64  THR THR R .
F 3 65  VAL 65  65  65  VAL VAL R .
F 3 66  LYS 66  66  66  LYS LYS R .
F 3 67  TRP 67  67  67  TRP TRP R .
F 3 68  ARG 68  68  68  ARG ARG R .
F 3 69  GLY 69  69  69  GLY GLY R .
F 3 70  LYS 70  70  70  LYS LYS R .
F 3 71  PRO 71  71  71  PRO PRO R .
F 3 72  VAL 72  72  72  VAL VAL R .
F 3 73  PHE 73  73  73  PHE PHE R .
F 3 74  ILE 74  74  74  ILE ILE R .
F 3 75  ARG 75  75  75  ARG ARG R .
F 3 76  ARG 76  76  76  ARG ARG R .
F 3 77  ARG 77  77  77  ARG ARG R .
F 3 78  ASP 78  78  78  ASP ASP R .
F 3 79  GLU 79  79  79  GLU GLU R .
F 3 80  LYS 80  80  80  LYS LYS R .
F 3 81  ASP 81  81  81  ASP ASP R .
F 3 82  ILE 82  82  82  ILE ILE R .
F 3 83  GLU 83  83  83  GLU GLU R .
F 3 84  LEU 84  84  84  LEU LEU R .
F 3 85  ALA 85  85  85  ALA ALA R .
F 3 86  ARG 86  86  86  ARG ARG R .
F 3 87  SER 87  87  87  SER SER R .
F 3 88  VAL 88  88  88  VAL VAL R .
F 3 89  PRO 89  89  89  PRO PRO R .
F 3 90  LEU 90  90  90  LEU LEU R .
F 3 91  GLY 91  91  91  GLY GLY R .
F 3 92  ALA 92  92  92  ALA ALA R .
F 3 93  LEU 93  93  93  LEU LEU R .
F 3 94  ARG 94  94  94  ARG ARG R .
F 3 95  ASP 95  95  95  ASP ASP R .
F 3 96  THR 96  96  96  THR THR R .
F 3 97  SER 97  97  97  SER SER R .
F 3 98  ALA 98  98  98  ALA ALA R .
F 3 99  GLU 99  99  99  GLU GLU R .
F 3 100 ASN 100 100 100 ASN ASN R .
F 3 101 ALA 101 101 101 ALA ALA R .
F 3 102 ASN 102 102 102 ASN ASN R .
F 3 103 LYS 103 103 103 LYS LYS R .
F 3 104 PRO 104 104 104 PRO PRO R .
F 3 105 GLY 105 105 105 GLY GLY R .
F 3 106 ALA 106 106 106 ALA ALA R .
F 3 107 GLU 107 107 107 GLU GLU R .
F 3 108 ALA 108 108 108 ALA ALA R .
F 3 109 THR 109 109 109 THR THR R .
F 3 110 ASP 110 110 110 ASP ASP R .
F 3 111 GLU 111 111 111 GLU GLU R .
F 3 112 ASN 112 112 112 ASN ASN R .
F 3 113 ARG 113 113 113 ARG ARG R .
F 3 114 THR 114 114 114 THR THR R .
F 3 115 LEU 115 115 115 LEU LEU R .
F 3 116 PRO 116 116 116 PRO PRO R .
F 3 117 ALA 117 117 117 ALA ALA R .
F 3 118 PHE 118 118 118 PHE PHE R .
F 3 119 ASP 119 119 119 ASP ASP R .
F 3 120 GLY 120 120 120 GLY GLY R .
F 3 121 THR 121 121 121 THR THR R .
F 3 122 ASN 122 122 122 ASN ASN R .
F 3 123 THR 123 123 123 THR THR R .
F 3 124 GLY 124 124 124 GLY GLY R .
F 3 125 GLU 125 125 125 GLU GLU R .
F 3 126 TRP 126 126 126 TRP TRP R .
F 3 127 LEU 127 127 127 LEU LEU R .
F 3 128 VAL 128 128 128 VAL VAL R .
F 3 129 MET 129 129 129 MET MET R .
F 3 130 LEU 130 130 130 LEU LEU R .
F 3 131 GLY 131 131 131 GLY GLY R .
F 3 132 VAL 132 132 132 VAL VAL R .
F 3 133 CYS 133 133 133 CYS CYS R .
F 3 134 THR 134 134 134 THR THR R .
F 3 135 HIS 135 135 135 HIS HIS R .
F 3 136 LEU 136 136 136 LEU LEU R .
F 3 137 GLY 137 137 137 GLY GLY R .
F 3 138 CYS 138 138 138 CYS CYS R .
F 3 139 VAL 139 139 139 VAL VAL R .
F 3 140 PRO 140 140 140 PRO PRO R .
F 3 141 MET 141 141 141 MET MET R .
F 3 142 GLY 142 142 142 GLY GLY R .
F 3 143 ASP 143 143 143 ASP ASP R .
F 3 144 LYS 144 144 144 LYS LYS R .
F 3 145 SER 145 145 145 SER SER R .
F 3 146 GLY 146 146 146 GLY GLY R .
F 3 147 ASP 147 147 147 ASP ASP R .
F 3 148 PHE 148 148 148 PHE PHE R .
F 3 149 GLY 149 149 149 GLY GLY R .
F 3 150 GLY 150 150 150 GLY GLY R .
F 3 151 TRP 151 151 151 TRP TRP R .
F 3 152 PHE 152 152 152 PHE PHE R .
F 3 153 CYS 153 153 153 CYS CYS R .
F 3 154 PRO 154 154 154 PRO PRO R .
F 3 155 CYS 155 155 155 CYS CYS R .
F 3 156 HIS 156 156 156 HIS HIS R .
F 3 157 GLY 157 157 157 GLY GLY R .
F 3 158 SER 158 158 158 SER SER R .
F 3 159 HIS 159 159 159 HIS HIS R .
F 3 160 TYR 160 160 160 TYR TYR R .
F 3 161 ASP 161 161 161 ASP ASP R .
F 3 162 SER 162 162 162 SER SER R .
F 3 163 ALA 163 163 163 ALA ALA R .
F 3 164 GLY 164 164 164 GLY GLY R .
F 3 165 ARG 165 165 165 ARG ARG R .
F 3 166 ILE 166 166 166 ILE ILE R .
F 3 167 ARG 167 167 167 ARG ARG R .
F 3 168 LYS 168 168 168 LYS LYS R .
F 3 169 GLY 169 169 169 GLY GLY R .
F 3 170 PRO 170 170 170 PRO PRO R .
F 3 171 ALA 171 171 171 ALA ALA R .
F 3 172 PRO 172 172 172 PRO PRO R .
F 3 173 ARG 173 173 173 ARG ARG R .
F 3 174 ASN 174 174 174 ASN ASN R .
F 3 175 LEU 175 175 175 LEU LEU R .
F 3 176 ASP 176 176 176 ASP ASP R .
F 3 177 ILE 177 177 177 ILE ILE R .
F 3 178 PRO 178 178 178 PRO PRO R .
F 3 179 VAL 179 179 179 VAL VAL R .
F 3 180 ALA 180 180 180 ALA ALA R .
F 3 181 ALA 181 181 181 ALA ALA R .
F 3 182 PHE 182 182 182 PHE PHE R .
F 3 183 VAL 183 183 183 VAL VAL R .
F 3 184 ASP 184 184 184 ASP ASP R .
F 3 185 GLU 185 185 185 GLU GLU R .
F 3 186 THR 186 186 186 THR THR R .
F 3 187 THR 187 187 187 THR THR R .
F 3 188 ILE 188 188 188 ILE ILE R .
F 3 189 LYS 189 189 189 LYS LYS R .
F 3 190 LEU 190 190 190 LEU LEU R .
F 3 191 GLY 191 191 191 GLY GLY R .
#
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code
G 4 HEM 1 501 501 HEM HEM C .
H 4 HEM 1 502 502 HEM HEM C .
I 5 SMA 1 503 503 SMA SMA C .
J 6 HEC 1 501 501 HEC HEC D .
K 7 FES 1 501 501 FES FES E .
L 4 HEM 1 501 501 HEM HEM P .
M 4 HEM 1 502 502 HEM HEM P .
N 5 SMA 1 503 503 SMA SMA P .
O 6 HEC 1 501 501 HEC HEC Q .
P 7 FES 1 501 501 FES FES R .
#
_refine_hist.cycle_id                         LAST
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        13026
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         340
_refine_hist.number_atoms_solvent             0
_refine_hist.number_atoms_total               13366
_refine_hist.d_res_high                       3.50
_refine_hist.d_res_low                        59.39
#
_struct.entry_id             1ZRT
_struct.title
'Rhodobacter capsulatus cytochrome bc1 complex with stigmatellin bound'
_struct.pdbx_descriptor
;\
Cytochrome b (E.C.1.10.2.2), Cytochrome c1 (E.C.1.10.2.2), \
Ubiquinol-cytochrome c reductase iron-sulfur subunit (E.C.1.10.2.2)
;
_struct.pdbx_model_details   ?
#
loop_
_struct_asym.id
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag
_struct_asym.pdbx_modified
_struct_asym.entity_id
_struct_asym.details
A N N 1 ?
B N N 2 ?
C N N 3 ?
D N N 1 ?
E N N 2 ?
F N N 3 ?
G N N 4 ?
H N N 4 ?
I N N 5 ?
J N N 6 ?
K N N 7 ?
L N N 4 ?
M N N 4 ?
N N N 5 ?
O N N 6 ?
P N N 7 ?
#
loop_
_struct_biol_gen.biol_id
_struct_biol_gen.asym_id
_struct_biol_gen.symmetry
_struct_biol_gen.details
_struct_biol_gen.pdbx_full_symmetry_operation
1 A 1_555 ? x,y,z
1 B 1_555 ? x,y,z
1 C 1_555 ? x,y,z
1 D 1_555 ? x,y,z
1 E 1_555 ? x,y,z
1 F 1_555 ? x,y,z
1 G 1_555 ? x,y,z
1 H 1_555 ? x,y,z
1 I 1_555 ? x,y,z
1 J 1_555 ? x,y,z
1 K 1_555 ? x,y,z
1 L 1_555 ? x,y,z
1 M 1_555 ? x,y,z
1 N 1_555 ? x,y,z
1 O 1_555 ? x,y,z
1 P 1_555 ? x,y,z
#
loop_
_struct_conf.conf_type_id
_struct_conf.id
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id
_struct_conf.beg_label_comp_id
_struct_conf.beg_label_asym_id
_struct_conf.beg_label_seq_id
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code
_struct_conf.end_label_comp_id
_struct_conf.end_label_asym_id
_struct_conf.end_label_seq_id
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code
_struct_conf.beg_auth_comp_id
_struct_conf.beg_auth_asym_id
_struct_conf.beg_auth_seq_id
_struct_conf.end_auth_comp_id
_struct_conf.end_auth_asym_id
_struct_conf.end_auth_seq_id
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class
_struct_conf.details
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length
HELX_P HELX_P1  1  THR A 13  ? LEU A 19  ? THR C 13  LEU C 19  1 ? 7
HELX_P HELX_P2  2  PRO A 24  ? ILE A 33  ? PRO C 24  ILE C 33  1 ? 10
HELX_P HELX_P3  3  ASN A 42  ? TRP A 45  ? ASN C 42  TRP C 45  5 ? 4
HELX_P HELX_P4  4  ILE A 46  ? MET A 67  ? ILE C 46  MET C 67  1 ? 22
HELX_P HELX_P5  5  LEU A 75  ? VAL A 87  ? LEU C 75  VAL C 87  1 ? 13
HELX_P HELX_P6  6  GLY A 89  ? TYR A 118 ? GLY C 89  TYR C 118 1 ? 30
HELX_P HELX_P7  7  ARG A 125 ? VAL A 148 ? ARG C 125 VAL C 148 1 ? 24
HELX_P HELX_P8  8  GLY A 152 ? ALA A 168 ? GLY C 152 ALA C 168 1 ? 17
HELX_P HELX_P9  9  GLY A 171 ? GLY A 182 ? GLY C 171 GLY C 182 1 ? 12
HELX_P HELX_P10 10 ASP A 187 ? GLY A 220 ? ASP C 187 GLY C 220 1 ? 34
HELX_P HELX_P11 11 PRO A 246 ? MET A 270 ? PRO C 246 MET C 270 1 ? 25
HELX_P HELX_P12 12 HIS A 276 ? VAL A 281 ? HIS C 276 VAL C 281 5 ? 6
HELX_P HELX_P13 13 PHE A 298 ? PHE A 308 ? PHE C 298 PHE C 308 1 ? 11
HELX_P HELX_P14 14 VAL A 315 ? GLY A 320 ? VAL C 315 GLY C 320 1 ? 6
HELX_P HELX_P15 15 LEU A 321 ? PHE A 323 ? LEU C 321 PHE C 323 5 ? 3
HELX_P HELX_P16 16 ALA A 328 ? ASP A 350 ? ALA C 328 ASP C 350 1 ? 23
HELX_P HELX_P17 17 SER A 356 ? TYR A 359 ? SER C 356 TYR C 359 5 ? 4
HELX_P HELX_P18 18 ARG A 360 ? GLY A 381 ? ARG C 360 GLY C 381 1 ? 22
HELX_P HELX_P19 19 PRO A 388 ? VAL A 406 ? PRO C 388 VAL C 406 1 ? 19
HELX_P HELX_P20 20 VAL A 406 ? LYS A 416 ? VAL C 406 LYS C 416 1 ? 11
HELX_P HELX_P21 21 ASP B 19  ? VAL B 33  ? ASP D 19  VAL D 33  1 ? 15
HELX_P HELX_P22 22 PRO B 44  ? LEU B 48  ? PRO D 44  LEU D 48  5 ? 5
HELX_P HELX_P23 23 ASP B 57  ? LEU B 68  ? ASP D 57  LEU D 68  1 ? 12
HELX_P HELX_P24 24 MET B 103 ? ARG B 107 ? MET D 103 ARG D 107 5 ? 5
HELX_P HELX_P25 25 GLY B 127 ? ILE B 136 ? GLY D 127 ILE D 136 1 ? 10
HELX_P HELX_P26 26 THR B 201 ? GLU B 218 ? THR D 201 GLU D 218 1 ? 18
HELX_P HELX_P27 27 LYS B 220 ? ALA B 251 ? LYS D 220 ALA D 251 1 ? 32
HELX_P HELX_P28 28 ARG C 11  ? MET C 38  ? ARG E 11  MET E 38  1 ? 28
HELX_P HELX_P29 29 ALA C 42  ? ALA C 46  ? ALA E 42  ALA E 46  5 ? 5
HELX_P HELX_P30 30 ASP C 78  ? SER C 87  ? ASP E 78  SER E 87  1 ? 10
HELX_P HELX_P31 31 THR C 109 ? LEU C 115 ? THR E 109 LEU E 115 1 ? 7
HELX_P HELX_P32 32 THR D 13  ? LEU D 19  ? THR P 13  LEU P 19  1 ? 7
HELX_P HELX_P33 33 PRO D 24  ? ILE D 33  ? PRO P 24  ILE P 33  1 ? 10
HELX_P HELX_P34 34 ASN D 42  ? TRP D 45  ? ASN P 42  TRP P 45  5 ? 4
HELX_P HELX_P35 35 ILE D 46  ? MET D 67  ? ILE P 46  MET P 67  1 ? 22
HELX_P HELX_P36 36 LEU D 75  ? VAL D 87  ? LEU P 75  VAL P 87  1 ? 13
HELX_P HELX_P37 37 GLY D 89  ? TYR D 118 ? GLY P 89  TYR P 118 1 ? 30
HELX_P HELX_P38 38 ARG D 125 ? VAL D 148 ? ARG P 125 VAL P 148 1 ? 24
HELX_P HELX_P39 39 GLY D 152 ? ALA D 168 ? GLY P 152 ALA P 168 1 ? 17
HELX_P HELX_P40 40 GLY D 171 ? GLY D 182 ? GLY P 171 GLY P 182 1 ? 12
HELX_P HELX_P41 41 ASP D 187 ? GLY D 220 ? ASP P 187 GLY P 220 1 ? 34
HELX_P HELX_P42 42 PRO D 246 ? MET D 270 ? PRO P 246 MET P 270 1 ? 25
HELX_P HELX_P43 43 HIS D 276 ? VAL D 281 ? HIS P 276 VAL P 281 5 ? 6
HELX_P HELX_P44 44 PHE D 298 ? ALA D 307 ? PHE P 298 ALA P 307 1 ? 10
HELX_P HELX_P45 45 VAL D 315 ? GLY D 320 ? VAL P 315 GLY P 320 1 ? 6
HELX_P HELX_P46 46 LEU D 321 ? PHE D 323 ? LEU P 321 PHE P 323 5 ? 3
HELX_P HELX_P47 47 ALA D 328 ? ASP D 350 ? ALA P 328 ASP P 350 1 ? 23
HELX_P HELX_P48 48 SER D 356 ? TYR D 359 ? SER P 356 TYR P 359 5 ? 4
HELX_P HELX_P49 49 ARG D 360 ? GLY D 381 ? ARG P 360 GLY P 381 1 ? 22
HELX_P HELX_P50 50 PRO D 388 ? VAL D 406 ? PRO P 388 VAL P 406 1 ? 19
HELX_P HELX_P51 51 VAL D 406 ? LYS D 416 ? VAL P 406 LYS P 416 1 ? 11
HELX_P HELX_P52 52 ASP E 19  ? VAL E 33  ? ASP Q 19  VAL Q 33  1 ? 15
HELX_P HELX_P53 53 PRO E 44  ? LEU E 48  ? PRO Q 44  LEU Q 48  5 ? 5
HELX_P HELX_P54 54 ASP E 57  ? LEU E 68  ? ASP Q 57  LEU Q 68  1 ? 12
HELX_P HELX_P55 55 MET E 103 ? ARG E 107 ? MET Q 103 ARG Q 107 5 ? 5
HELX_P HELX_P56 56 GLY E 127 ? ILE E 136 ? GLY Q 127 ILE Q 136 1 ? 10
HELX_P HELX_P57 57 THR E 201 ? GLU E 218 ? THR Q 201 GLU Q 218 1 ? 18
HELX_P HELX_P58 58 LYS E 220 ? TRP E 250 ? LYS Q 220 TRP Q 250 1 ? 31
HELX_P HELX_P59 59 ARG F 11  ? MET F 38  ? ARG R 11  MET R 38  1 ? 28
HELX_P HELX_P60 60 ALA F 42  ? ALA F 46  ? ALA R 42  ALA R 46  5 ? 5
HELX_P HELX_P61 61 ASP F 78  ? SER F 87  ? ASP R 78  SER R 87  1 ? 10
HELX_P HELX_P62 62 THR F 109 ? LEU F 115 ? THR R 109 LEU R 115 1 ? 7
#
_struct_conf_type.id          HELX_P
_struct_conf_type.criteria    ?
_struct_conf_type.reference   ?
#
loop_
_struct_conn.id
_struct_conn.conn_type_id
_struct_conn.pdbx_PDB_id
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id
_struct_conn.ptnr1_symmetry
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
_struct_conn.ptnr2_symmetry
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code
_struct_conn.details
disulf1  disulf ? B CYS 144 SG  ? ? ? 1_555 B CYS 167 SG  ? ? D CYS 144 D CYS
167 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
disulf2  disulf ? C CYS 138 SG  ? ? ? 1_555 C CYS 155 SG  ? ? E CYS 138 E CYS
155 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
disulf3  disulf ? E CYS 144 SG  ? ? ? 1_555 E CYS 167 SG  ? ? Q CYS 144 Q CYS
167 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
disulf4  disulf ? F CYS 138 SG  ? ? ? 1_555 F CYS 155 SG  ? ? R CYS 138 R CYS
155 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale1  covale ? G HEM .   FE  ? ? ? 1_555 A HIS 97  NE2 ? ? C HEM 501 C HIS
97  1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale2  covale ? G HEM .   FE  ? ? ? 1_555 A HIS 198 NE2 ? ? C HEM 501 C HIS
198 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale3  covale ? H HEM .   FE  ? ? ? 1_555 A HIS 111 NE2 ? ? C HEM 502 C HIS
111 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale4  covale ? H HEM .   FE  ? ? ? 1_555 A HIS 212 NE2 ? ? C HEM 502 C HIS
212 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale5  covale ? J HEC .   FE  ? ? ? 1_555 B HIS 38  NE2 ? ? D HEC 501 D HIS
38  1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale6  covale ? J HEC .   FE  ? ? ? 1_555 B MET 183 SD  ? ? D HEC 501 D MET
183 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale7  covale ? J HEC .   CAB ? ? ? 1_555 B CYS 34  SG  ? ? D HEC 501 D CYS
34  1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale8  covale ? J HEC .   CAC ? ? ? 1_555 B CYS 37  SG  ? ? D HEC 501 D CYS
37  1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale9  covale ? K FES .   FE1 ? ? ? 1_555 C CYS 133 SG  ? ? E FES 501 E CYS
133 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale10 covale ? K FES .   FE1 ? ? ? 1_555 C CYS 153 SG  ? ? E FES 501 E CYS
153 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale11 covale ? K FES .   FE2 ? ? ? 1_555 C HIS 135 ND1 ? ? E FES 501 E HIS
135 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale12 covale ? K FES .   FE2 ? ? ? 1_555 C HIS 156 ND1 ? ? E FES 501 E HIS
156 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale13 covale ? L HEM .   FE  ? ? ? 1_555 D HIS 97  NE2 ? ? P HEM 501 P HIS
97  1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale14 covale ? L HEM .   FE  ? ? ? 1_555 D HIS 198 NE2 ? ? P HEM 501 P HIS
198 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale15 covale ? M HEM .   FE  ? ? ? 1_555 D HIS 111 NE2 ? ? P HEM 502 P HIS
111 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale16 covale ? M HEM .   FE  ? ? ? 1_555 D HIS 212 NE2 ? ? P HEM 502 P HIS
212 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale17 covale ? O HEC .   FE  ? ? ? 1_555 E HIS 38  NE2 ? ? Q HEC 501 Q HIS
38  1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale18 covale ? O HEC .   FE  ? ? ? 1_555 E MET 183 SD  ? ? Q HEC 501 Q MET
183 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale19 covale ? O HEC .   CAB ? ? ? 1_555 E CYS 34  SG  ? ? Q HEC 501 Q CYS
34  1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale20 covale ? O HEC .   CAC ? ? ? 1_555 E CYS 37  SG  ? ? Q HEC 501 Q CYS
37  1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale21 covale ? P FES .   FE1 ? ? ? 1_555 F CYS 133 SG  ? ? R FES 501 R CYS
133 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale22 covale ? P FES .   FE1 ? ? ? 1_555 F CYS 153 SG  ? ? R FES 501 R CYS
153 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale23 covale ? P FES .   FE2 ? ? ? 1_555 F HIS 135 ND1 ? ? R FES 501 R HIS
135 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
covale24 covale ? P FES .   FE2 ? ? ? 1_555 F HIS 156 ND1 ? ? R FES 501 R HIS
156 1_555 ? ? ? ? ? ? ?
#
loop_
_struct_conn_type.id
_struct_conn_type.criteria
_struct_conn_type.reference
disulf ? ?
covale ? ?
#
_struct_ncs_oper.id             1
_struct_ncs_oper.code           given
_struct_ncs_oper.details        ?
_struct_ncs_oper.matrix[1][1]   0.625867
_struct_ncs_oper.matrix[1][2]   0.319623
_struct_ncs_oper.matrix[1][3]   0.711429
_struct_ncs_oper.matrix[2][1]   0.319623
_struct_ncs_oper.matrix[2][2]   -0.937167
_struct_ncs_oper.matrix[2][3]   0.139857
_struct_ncs_oper.matrix[3][1]   0.711429
_struct_ncs_oper.matrix[3][2]   0.139857
_struct_ncs_oper.matrix[3][3]   -0.688700
_struct_ncs_oper.vector[1]      -18.10650
_struct_ncs_oper.vector[2]      -2.28720
_struct_ncs_oper.vector[3]      42.40731
#
loop_
_struct_sheet.id
_struct_sheet.type
_struct_sheet.number_strands
_struct_sheet.details
A ? 2 ?
B ? 3 ?
C ? 3 ?
D ? 3 ?
E ? 2 ?
F ? 3 ?
G ? 3 ?
H ? 3 ?
#
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id
_struct_sheet_order.range_id_1
_struct_sheet_order.range_id_2
_struct_sheet_order.offset
_struct_sheet_order.sense
A 1 2 ? anti-parallel
B 1 2 ? anti-parallel
B 2 3 ? anti-parallel
C 1 2 ? anti-parallel
C 2 3 ? anti-parallel
D 1 2 ? anti-parallel
D 2 3 ? anti-parallel
E 1 2 ? anti-parallel
F 1 2 ? anti-parallel
F 2 3 ? anti-parallel
G 1 2 ? anti-parallel
G 2 3 ? anti-parallel
H 1 2 ? anti-parallel
H 2 3 ? anti-parallel
#
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id
_struct_sheet_range.id
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code
_struct_sheet_range.end_label_comp_id
_struct_sheet_range.end_label_asym_id
_struct_sheet_range.end_label_seq_id
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code
_struct_sheet_range.symmetry
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id
A 1 PRO A 36  ? THR A 37  ? ? PRO C 36  THR C 37
A 2 LEU A 242 ? PRO A 243 ? ? LEU C 242 PRO C 243
B 1 ILE C 50  ? VAL C 52  ? ? ILE E 50  VAL E 52
B 2 ILE C 188 ? LEU C 190 ? ? ILE E 188 LEU E 190
B 3 ALA C 180 ? PHE C 182 ? ? ALA E 180 PHE E 182
C 1 LEU C 63  ? TRP C 67  ? ? LEU E 63  TRP E 67
C 2 LYS C 70  ? ARG C 75  ? ? LYS E 70  ARG E 75
C 3 LEU C 127 ? MET C 129 ? ? LEU E 127 MET E 129
D 1 TRP C 151 ? PHE C 152 ? ? TRP E 151 PHE E 152
D 2 HIS C 159 ? TYR C 160 ? ? HIS E 159 TYR E 160
D 3 ILE C 166 ? ARG C 167 ? ? ILE E 166 ARG E 167
E 1 PRO D 36  ? THR D 37  ? ? PRO P 36  THR P 37
E 2 LEU D 242 ? PRO D 243 ? ? LEU P 242 PRO P 243
F 1 ILE F 50  ? VAL F 52  ? ? ILE R 50  VAL R 52
F 2 ILE F 188 ? LEU F 190 ? ? ILE R 188 LEU R 190
F 3 ALA F 180 ? PHE F 182 ? ? ALA R 180 PHE R 182
G 1 LEU F 63  ? TRP F 67  ? ? LEU R 63  TRP R 67
G 2 LYS F 70  ? ARG F 75  ? ? LYS R 70  ARG R 75
G 3 LEU F 127 ? MET F 129 ? ? LEU R 127 MET R 129
H 1 TRP F 151 ? PHE F 152 ? ? TRP R 151 PHE R 152
H 2 HIS F 159 ? TYR F 160 ? ? HIS R 159 TYR R 160
H 3 ILE F 166 ? ARG F 167 ? ? ILE R 166 ARG R 167
#
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id
A 1 2 N THR A 37  ? N THR C 37  O LEU A 242 ? O LEU C 242
B 1 2 N VAL C 52  ? N VAL E 52  O ILE C 188 ? O ILE E 188
B 2 3 O LYS C 189 ? O LYS E 189 N ALA C 181 ? N ALA E 181
C 1 2 N LEU C 63  ? N LEU E 63  O ILE C 74  ? O ILE E 74
C 2 3 N ARG C 75  ? N ARG E 75  O LEU C 127 ? O LEU E 127
D 1 2 N TRP C 151 ? N TRP E 151 O TYR C 160 ? O TYR E 160
D 2 3 O HIS C 159 ? O HIS E 159 N ARG C 167 ? N ARG E 167
E 1 2 N THR D 37  ? N THR P 37  O LEU D 242 ? O LEU P 242
F 1 2 N VAL F 52  ? N VAL R 52  O ILE F 188 ? O ILE R 188
F 2 3 O LYS F 189 ? O LYS R 189 N ALA F 181 ? N ALA R 181
G 1 2 N LEU F 63  ? N LEU R 63  O ILE F 74  ? O ILE R 74
G 2 3 N PHE F 73  ? N PHE R 73  O MET F 129 ? O MET R 129
H 1 2 N TRP F 151 ? N TRP R 151 O TYR F 160 ? O TYR R 160
H 2 3 O HIS F 159 ? O HIS R 159 N ARG F 167 ? N ARG R 167
#
loop_
_atom_type.symbol
N
C
O
S
FE
#
loop_
_chem_comp.id
_chem_comp.type
_chem_comp.mon_nstd_flag
_chem_comp.name
_chem_comp.pdbx_synonyms
_chem_comp.formula
_chem_comp.formula_weight
SER 'L-peptide linking' y SERINE                            ?    'C3 H7 N1 O3'
105.093
GLY 'L-peptide linking' y GLYCINE                           ?    'C2 H5 N1 O2'
75.067
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE                        ?
'C6 H13 N1 O2'      131.174
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                           ?
'C5 H10 N1 O2'      116.140
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                         ?
'C6 H10 N3 O2 1+'   156.164
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'                   ?    'C4 H7 N1 O4'
133.104
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                          ?
'C9 H11 N1 O3'      181.191
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'                   ?    'C5 H9 N1 O4'
147.130
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                            ?
'C6 H15 N2 O2 1+'   147.197
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                         ?    'C4 H9 N1 O3'
119.120
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                        ?
'C11 H12 N2 O2'     204.228
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                           ?
'C6 H13 N1 O2'      131.174
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                          ?
'C6 H15 N4 O2 1+'   175.210
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                            ?
'C5 H11 N1 O2'      117.147
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                        ?
'C5 H11 N1 O2 S1'   149.207
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                        ?    'C4 H8 N2 O3'
132.119
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                           ?    'C3 H7 N1 O2'
89.094
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                     ?
'C9 H11 N1 O2'      165.191
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                         ?
'C5 H10 N2 O3'      146.146
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                          ?
'C3 H7 N1 O2 S1'    121.154
HEM non-polymer         . 'PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE' HEME
'C34 H32 N4 O4 FE1' 616.498
SMA non-polymer         . 'STIGMATELLIN A'                  ?    'C30 H42 O7'
514.658
HEC non-polymer         . 'HEME C'                          ?
'C34 H34 N4 O4 FE1' 618.514
FES non-polymer         . 'FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER'      ?    'FE2 S2'
175.814
#
loop_
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle
1 ALA 123 A . ? ALA 123 C PRO 124 A ? PRO 124 C 1 -0.08
2 TRP 245 A . ? TRP 245 C PRO 246 A ? PRO 246 C 1 -0.20
3 TYR 387 A . ? TYR 387 C PRO 388 A ? PRO 388 C 1 -0.06
4 ALA 123 D . ? ALA 123 P PRO 124 D ? PRO 124 P 1 -0.11
5 TRP 245 D . ? TRP 245 P PRO 246 D ? PRO 246 P 1 -0.23
6 TYR 387 D . ? TYR 387 P PRO 388 D ? PRO 388 P 1 1.09
#
loop_
_citation_author.citation_id
_citation_author.name
_citation_author.ordinal
primary 'Berry, E.A.'            1
primary 'Huang, L.S.'            2
primary 'Saechao, L.K.'          3
primary 'Pon, N.G.'              4
primary 'Valkova-Valchanova, M.' 5
primary 'Daldal, F.'             6
#
loop_
_audit_conform.dict_name
_audit_conform.dict_version
_audit_conform.dict_location
cif_mm.dic   2.0.03 http://pdb.rutgers.edu/mmcif/dictionaries/ascii/cif_mm.dic
cif_pdbx.dic 0.8.07
http://pdb.rutgers.edu/mmcif/dictionaries/ascii/pdbx_exchange.dic
#
loop_
_audit.revision_id
_audit.creation_date
_audit.update_record
1 2005-06-07 'initial release'
2 2005-06-14 'adjusted to coordinates.'
#
_pdbx_audit.entry_id          1ZRT
_pdbx_audit.current_version   2
#
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id
_pdbx_entity_nonpoly.name
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id
4 'PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE' HEM
5 'STIGMATELLIN A'                  SMA
6 'HEME C'                          HEC
7 'FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER'      FES
#
loop_
_atom_site.group_PDB
_atom_site.id
_atom_site.type_symbol
_atom_site.label_atom_id
_atom_site.label_alt_id
_atom_site.label_comp_id
_atom_site.label_asym_id
_atom_site.label_entity_id
_atom_site.label_seq_id
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code
_atom_site.Cartn_x
_atom_site.Cartn_y
_atom_site.Cartn_z
_atom_site.occupancy
_atom_site.B_iso_or_equiv
_atom_site.Cartn_x_esd
_atom_site.Cartn_y_esd
_atom_site.Cartn_z_esd
_atom_site.occupancy_esd
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd
_atom_site.auth_seq_id
_atom_site.auth_comp_id
_atom_site.auth_asym_id
_atom_site.auth_atom_id
_atom_site.pdbx_PDB_model_num
ATOM   1     N  N     . SER A 1 2   ? 33.178  14.764  27.364  1.00 108.75 ? ?
? ? ? 2   SER C N     1
ATOM   2     C  CA    . SER A 1 2   ? 33.317  14.466  28.819  1.00 114.46 ? ?
? ? ? 2   SER C CA    1
ATOM   3     C  C     . SER A 1 2   ? 34.235  15.455  29.540  1.00 120.14 ? ?
? ? ? 2   SER C C     1
ATOM   4     O  O     . SER A 1 2   ? 34.673  16.450  28.958  1.00 120.57 ? ?
? ? ? 2   SER C O     1
ATOM   5     C  CB    . SER A 1 2   ? 33.833  13.039  29.023  1.00 95.57  ? ?
? ? ? 2   SER C CB    1
ATOM   6     N  N     . GLY A 1 3   ? 34.529  15.172  30.808  1.00 119.63 ? ?
? ? ? 3   GLY C N     1
ATOM   7     C  CA    . GLY A 1 3   ? 35.364  16.063  31.598  1.00 111.77 ? ?
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ATOM   8     C  C     . GLY A 1 3   ? 34.513  17.251  32.002  1.00 115.74 ? ?
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ATOM   9     O  O     . GLY A 1 3   ? 34.937  18.397  31.904  1.00 113.56 ? ?
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ATOM   10    N  N     . ILE A 1 4   ? 33.296  16.959  32.454  1.00 128.23 ? ?
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ATOM   14    C  CB    . ILE A 1 4   ? 30.878  17.447  32.746  1.00 127.25 ? ?
? ? ? 4   ILE C CB    1
ATOM   15    N  N     . PRO A 1 5   ? 31.614  19.359  34.734  1.00 126.08 ? ?
? ? ? 5   PRO C N     1
ATOM   16    C  CA    . PRO A 1 5   ? 31.673  19.915  36.087  1.00 127.85 ? ?
? ? ? 5   PRO C CA    1
ATOM   17    C  C     . PRO A 1 5   ? 31.570  18.789  37.106  1.00 129.70 ? ?
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ATOM   19    C  CB    . PRO A 1 5   ? 30.471  20.860  36.143  1.00 144.97 ? ?
? ? ? 5   PRO C CB    1
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? ? ? 6   HIS C N     1
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ATOM   24    C  CB    . HIS A 1 6   ? 32.470  15.945  37.947  1.00 141.95 ? ?
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ATOM   25    N  N     . ASP A 1 7   ? 29.435  17.698  38.586  1.00 138.23 ? ?
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ATOM   39    C  CB    . TYR A 1 9   ? 26.081  18.827  44.258  1.00 116.20 ? ?
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ATOM   44    C  CB    . GLU A 1 10  ? 26.038  15.291  47.849  1.00 109.73 ? ?
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ATOM   47    C  C     . PRO A 1 11  ? 24.116  20.394  49.175  1.00 138.43 ? ?
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ATOM   48    O  O     . PRO A 1 11  ? 23.706  20.163  50.314  1.00 139.85 ? ?
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ATOM   49    C  CB    . PRO A 1 11  ? 26.182  20.967  47.830  1.00 122.80 ? ?
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ATOM   54    C  CB    . LYS A 1 12  ? 21.059  20.743  47.559  1.00 135.84 ? ?
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ATOM   55    N  N     . THR A 1 13  ? 21.395  20.333  50.445  1.00 146.36 ? ?
? ? ? 13  THR C N     1
ATOM   56    C  CA    . THR A 1 13  ? 20.966  20.200  51.834  1.00 137.51 ? ?
? ? ? 13  THR C CA    1
ATOM   57    C  C     . THR A 1 13  ? 20.726  18.746  52.242  1.00 141.63 ? ?
? ? ? 13  THR C C     1
ATOM   58    O  O     . THR A 1 13  ? 21.196  17.798  51.588  1.00 130.70 ? ?
? ? ? 13  THR C O     1
ATOM   59    C  CB    . THR A 1 13  ? 19.663  20.995  52.092  1.00 131.04 ? ?
? ? ? 13  THR C CB    1
ATOM   60    C  CG2   . THR A 1 13  ? 18.543  20.508  51.170  1.00 96.33  ? ?
? ? ? 13  THR C CG2   1
ATOM   61    N  N     . GLY A 1 14  ? 19.996  18.586  53.343  1.00 146.50 ? ?
? ? ? 14  GLY C N     1
ATOM   62    C  CA    . GLY A 1 14  ? 19.663  17.263  53.832  1.00 139.71 ? ?
? ? ? 14  GLY C CA    1
ATOM   63    C  C     . GLY A 1 14  ? 18.730  16.624  52.823  1.00 138.23 ? ?
? ? ? 14  GLY C C     1
ATOM   64    O  O     . GLY A 1 14  ? 18.847  15.439  52.532  1.00 129.50 ? ?
? ? ? 14  GLY C O     1
ATOM   65    N  N     . ILE A 1 15  ? 17.799  17.415  52.292  1.00 138.25 ? ?
? ? ? 15  ILE C N     1
ATOM   66    C  CA    . ILE A 1 15  ? 16.859  16.927  51.286  1.00 126.42 ? ?
? ? ? 15  ILE C CA    1
ATOM   67    C  C     . ILE A 1 15  ? 17.720  16.325  50.185  1.00 113.88 ? ?
? ? ? 15  ILE C C     1
ATOM   68    O  O     . ILE A 1 15  ? 17.583  15.138  49.825  1.00 113.62 ? ?
? ? ? 15  ILE C O     1
ATOM   69    C  CB    . ILE A 1 15  ? 16.023  18.080  50.692  1.00 130.57 ? ?
? ? ? 15  ILE C CB    1
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ATOM   71    C  CA    . GLU A 1 16  ? 19.531  16.733  48.627  1.00 107.46 ? ?
? ? ? 16  GLU C CA    1
ATOM   72    C  C     . GLU A 1 16  ? 20.189  15.460  49.118  1.00 108.55 ? ?
? ? ? 16  GLU C C     1
ATOM   73    O  O     . GLU A 1 16  ? 20.371  14.540  48.344  1.00 107.27 ? ?
? ? ? 16  GLU C O     1
ATOM   74    C  CB    . GLU A 1 16  ? 20.597  17.794  48.369  1.00 117.32 ? ?
? ? ? 16  GLU C CB    1
ATOM   75    N  N     . LYS A 1 17  ? 20.545  15.407  50.402  1.00 111.85 ? ?
? ? ? 17  LYS C N     1
ATOM   76    C  CA    . LYS A 1 17  ? 21.164  14.195  50.951  1.00 109.94 ? ?
? ? ? 17  LYS C CA    1
ATOM   77    C  C     . LYS A 1 17  ? 20.232  12.981  50.768  1.00 111.38 ? ?
? ? ? 17  LYS C C     1
ATOM   78    O  O     . LYS A 1 17  ? 20.637  11.937  50.253  1.00 108.85 ? ?
? ? ? 17  LYS C O     1
ATOM   79    C  CB    . LYS A 1 17  ? 21.493  14.387  52.438  1.00 97.53  ? ?
? ? ? 17  LYS C CB    1
ATOM   80    N  N     . TRP A 1 18  ? 18.982  13.125  51.190  1.00 112.71 ? ?
? ? ? 18  TRP C N     1
ATOM   81    C  CA    . TRP A 1 18  ? 17.983  12.067  51.064  1.00 108.15 ? ?
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ATOM   82    C  C     . TRP A 1 18  ? 17.851  11.694  49.573  1.00 104.34 ? ?
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ATOM   83    O  O     . TRP A 1 18  ? 18.341  10.637  49.066  1.00 94.65  ? ?
? ? ? 18  TRP C O     1
ATOM   84    C  CB    . TRP A 1 18  ? 16.640  12.602  51.587  1.00 112.85 ? ?
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ATOM   85    C  CG    . TRP A 1 18  ? 15.868  11.689  52.507  1.00 127.29 ? ?
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ATOM   86    C  CD1   . TRP A 1 18  ? 14.836  12.050  53.331  1.00 122.95 ? ?
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ATOM   87    C  CD2   . TRP A 1 18  ? 16.067  10.281  52.709  1.00 129.01 ? ?
? ? ? 18  TRP C CD2   1
ATOM   88    N  NE1   . TRP A 1 18  ? 14.386  10.960  54.035  1.00 124.33 ? ?
? ? ? 18  TRP C NE1   1
ATOM   89    C  CE2   . TRP A 1 18  ? 15.121  9.862   53.675  1.00 124.91 ? ?
? ? ? 18  TRP C CE2   1
ATOM   90    C  CE3   . TRP A 1 18  ? 16.949  9.331   52.167  1.00 118.46 ? ?
? ? ? 18  TRP C CE3   1
ATOM   91    C  CZ2   . TRP A 1 18  ? 15.035  8.535   54.114  1.00 108.10 ? ?
? ? ? 18  TRP C CZ2   1
ATOM   92    C  CZ3   . TRP A 1 18  ? 16.862  8.012   52.603  1.00 86.24  ? ?
? ? ? 18  TRP C CZ3   1
ATOM   93    C  CH2   . TRP A 1 18  ? 15.910  7.628   53.569  1.00 92.53  ? ?
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ATOM   94    N  N     . LEU A 1 19  ? 17.192  12.579  48.836  1.00 101.65 ? ?
? ? ? 19  LEU C N     1
ATOM   95    C  CA    . LEU A 1 19  ? 17.027  12.283  47.425  1.00 95.85  ? ?
? ? ? 19  LEU C CA    1
ATOM   96    C  C     . LEU A 1 19  ? 18.406  12.108  46.765  1.00 99.53  ? ?
? ? ? 19  LEU C C     1
ATOM   97    O  O     . LEU A 1 19  ? 18.493  11.953  45.549  1.00 108.55 ? ?
? ? ? 19  LEU C O     1
ATOM   98    C  CB    . LEU A 1 19  ? 16.212  13.379  46.727  1.00 71.55  ? ?
? ? ? 19  LEU C CB    1
ATOM   99    N  N     . HIS A 1 20  ? 19.475  12.145  47.571  1.00 94.59  ? ?
? ? ? 20  HIS C N     1
ATOM   100   C  CA    . HIS A 1 20  ? 20.853  11.942  47.088  1.00 101.27 ? ?
? ? ? 20  HIS C CA    1
ATOM   101   C  C     . HIS A 1 20  ? 21.127  10.508  47.481  1.00 95.64  ? ?
? ? ? 20  HIS C C     1
ATOM   102   O  O     . HIS A 1 20  ? 22.093  9.880   47.034  1.00 88.03  ? ?
? ? ? 20  HIS C O     1
ATOM   103   C  CB    . HIS A 1 20  ? 21.857  12.864  47.780  1.00 120.61 ? ?
? ? ? 20  HIS C CB    1
ATOM   104   N  N     . ASP A 1 21  ? 20.265  10.030  48.375  1.00 91.13  ? ?
? ? ? 21  ASP C N     1
ATOM   105   C  CA    . ASP A 1 21  ? 20.255  8.649   48.790  1.00 88.64  ? ?
? ? ? 21  ASP C CA    1
ATOM   106   C  C     . ASP A 1 21  ? 19.444  8.206   47.575  1.00 105.22 ? ?
? ? ? 21  ASP C C     1
ATOM   107   O  O     . ASP A 1 21  ? 19.000  7.052   47.483  1.00 107.39 ? ?
? ? ? 21  ASP C O     1
ATOM   108   C  CB    . ASP A 1 21  ? 19.459  8.442   50.079  1.00 64.26  ? ?
? ? ? 21  ASP C CB    1
ATOM   109   N  N     . ARG A 1 22  ? 19.191  9.196   46.689  1.00 111.11 ? ?
? ? ? 22  ARG C N     1
ATOM   110   C  CA    . ARG A 1 22  ? 18.533  8.946   45.365  1.00 99.64  ? ?
? ? ? 22  ARG C CA    1
ATOM   111   C  C     . ARG A 1 22  ? 18.957  9.572   43.933  1.00 96.14  ? ?
? ? ? 22  ARG C C     1
ATOM   112   O  O     . ARG A 1 22  ? 19.146  10.860  43.510  1.00 97.81  ? ?
? ? ? 22  ARG C O     1
ATOM   113   C  CB    . ARG A 1 22  ? 17.005  8.988   45.529  1.00 96.62  ? ?
? ? ? 22  ARG C CB    1
ATOM   114   C  CG    . ARG A 1 22  ? 16.316  7.626   45.282  1.00 75.56  ? ?
? ? ? 22  ARG C CG    1
ATOM   115   C  CD    . ARG A 1 22  ? 16.119  7.339   43.797  1.00 69.20  ? ?
? ? ? 22  ARG C CD    1
ATOM   116   N  N     . LEU A 1 23  ? 19.152  8.556   43.121  1.00 91.22  ? ?
? ? ? 23  LEU C N     1
ATOM   117   C  CA    . LEU A 1 23  ? 19.537  8.774   41.766  1.00 111.82 ? ?
? ? ? 23  LEU C CA    1
ATOM   118   C  C     . LEU A 1 23  ? 18.755  9.974   41.225  1.00 104.54 ? ?
? ? ? 23  LEU C C     1
ATOM   119   O  O     . LEU A 1 23  ? 19.081  11.106  41.543  1.00 100.40 ? ?
? ? ? 23  LEU C O     1
ATOM   120   C  CB    . LEU A 1 23  ? 19.245  7.508   40.989  1.00 134.36 ? ?
? ? ? 23  LEU C CB    1
ATOM   121   C  CG    . LEU A 1 23  ? 19.069  6.301   41.919  1.00 134.45 ? ?
? ? ? 23  LEU C CG    1
ATOM   122   N  N     . PRO A 1 24  ? 17.695  9.740   40.430  1.00 109.83 ? ?
? ? ? 24  PRO C N     1
ATOM   123   C  CA    . PRO A 1 24  ? 16.860  10.803  39.839  1.00 99.79  ? ?
? ? ? 24  PRO C CA    1
ATOM   124   C  C     . PRO A 1 24  ? 17.554  12.155  39.861  1.00 99.24  ? ?
? ? ? 24  PRO C C     1
ATOM   125   O  O     . PRO A 1 24  ? 18.205  12.535  38.883  1.00 97.70  ? ?
? ? ? 24  PRO C O     1
ATOM   126   C  CB    . PRO A 1 24  ? 15.579  10.786  40.676  1.00 90.01  ? ?
? ? ? 24  PRO C CB    1
ATOM   127   C  CG    . PRO A 1 24  ? 16.021  10.891  42.104  1.00 95.08  ? ?
? ? ? 24  PRO C CG    1
ATOM   128   N  N     . ILE A 1 25  ? 17.405  12.879  40.968  1.00 104.44 ? ?
? ? ? 25  ILE C N     1
ATOM   129   C  CA    . ILE A 1 25  ? 18.069  14.161  41.121  1.00 102.96 ? ?
? ? ? 25  ILE C CA    1
ATOM   130   C  C     . ILE A 1 25  ? 19.408  13.897  40.484  1.00 102.64 ? ?
? ? ? 25  ILE C C     1
ATOM   131   O  O     . ILE A 1 25  ? 19.805  14.619  39.468  1.00 99.21  ? ?
? ? ? 25  ILE C O     1
ATOM   132   C  CB    . ILE A 1 25  ? 18.296  14.519  42.608  1.00 89.86  ? ?
? ? ? 25  ILE C CB    1
ATOM   133   C  CG1   . ILE A 1 25  ? 19.302  15.670  42.758  1.00 115.33 ? ?
? ? ? 25  ILE C CG1   1
ATOM   134   C  CD1   . ILE A 1 25  ? 20.775  15.248  42.789  1.00 82.22  ? ?
? ? ? 25  ILE C CD1   1
ATOM   135   N  N     . VAL A 1 26  ? 20.087  12.837  41.015  1.00 108.30 ? ?
? ? ? 26  VAL C N     1
ATOM   136   C  CA    . VAL A 1 26  ? 21.406  12.656  40.333  1.00 116.26 ? ?
? ? ? 26  VAL C CA    1
ATOM   137   C  C     . VAL A 1 26  ? 21.452  12.722  38.747  1.00 99.23  ? ?
? ? ? 26  VAL C C     1
ATOM   138   O  O     . VAL A 1 26  ? 21.996  13.698  38.110  1.00 92.75  ? ?
? ? ? 26  VAL C O     1
ATOM   139   C  CB    . VAL A 1 26  ? 22.103  11.344  40.803  1.00 122.28 ? ?
? ? ? 26  VAL C CB    1
ATOM   140   C  CG1   . VAL A 1 26  ? 21.634  10.135  40.016  1.00 121.08 ? ?
? ? ? 26  VAL C CG1   1
ATOM   141   N  N     . GLY A 1 27  ? 20.877  11.686  38.130  1.00 99.58  ? ?
? ? ? 27  GLY C N     1
ATOM   142   C  CA    . GLY A 1 27  ? 20.845  11.546  36.683  1.00 105.31 ? ?
? ? ? 27  GLY C CA    1
ATOM   143   C  C     . GLY A 1 27  ? 20.368  12.799  35.996  1.00 108.20 ? ?
? ? ? 27  GLY C C     1
ATOM   144   O  O     . GLY A 1 27  ? 20.993  13.280  35.012  1.00 111.91 ? ?
? ? ? 27  GLY C O     1
ATOM   145   N  N     . LEU A 1 28  ? 19.260  13.317  36.529  1.00 100.14 ? ?
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ATOM   146   C  CA    . LEU A 1 28  ? 18.650  14.531  36.030  1.00 104.83 ? ?
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ATOM   147   C  C     . LEU A 1 28  ? 19.753  15.544  35.922  1.00 109.32 ? ?
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ATOM   148   O  O     . LEU A 1 28  ? 20.232  15.824  34.798  1.00 101.00 ? ?
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ATOM   149   C  CB    . LEU A 1 28  ? 17.588  15.064  36.993  1.00 104.32 ? ?
? ? ? 28  LEU C CB    1
ATOM   150   C  CG    . LEU A 1 28  ? 16.977  16.408  36.576  1.00 97.19  ? ?
? ? ? 28  LEU C CG    1
ATOM   151   N  N     . VAL A 1 29  ? 20.201  16.052  37.082  1.00 101.07 ? ?
? ? ? 29  VAL C N     1
ATOM   152   C  CA    . VAL A 1 29  ? 21.246  17.076  36.984  1.00 103.62 ? ?
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ATOM   153   C  C     . VAL A 1 29  ? 22.293  16.636  35.971  1.00 103.45 ? ?
? ? ? 29  VAL C C     1
ATOM   154   O  O     . VAL A 1 29  ? 22.363  17.166  34.826  1.00 96.73  ? ?
? ? ? 29  VAL C O     1
ATOM   155   C  CB    . VAL A 1 29  ? 21.957  17.333  38.331  1.00 102.33 ? ?
? ? ? 29  VAL C CB    1
ATOM   156   C  CG1   . VAL A 1 29  ? 23.146  18.290  38.144  1.00 62.48  ? ?
? ? ? 29  VAL C CG1   1
ATOM   157   N  N     . TYR A 1 30  ? 23.049  15.610  36.369  1.00 97.29  ? ?
? ? ? 30  TYR C N     1
ATOM   158   C  CA    . TYR A 1 30  ? 24.123  15.152  35.494  1.00 109.81 ? ?
? ? ? 30  TYR C CA    1
ATOM   159   C  C     . TYR A 1 30  ? 23.744  14.936  34.028  1.00 114.23 ? ?
? ? ? 30  TYR C C     1
ATOM   160   O  O     . TYR A 1 30  ? 23.744  15.874  33.221  1.00 106.98 ? ?
? ? ? 30  TYR C O     1
ATOM   161   C  CB    . TYR A 1 30  ? 24.764  13.871  36.049  1.00 110.82 ? ?
? ? ? 30  TYR C CB    1
ATOM   162   C  CG    . TYR A 1 30  ? 25.699  14.094  37.217  1.00 50.96  ? ?
? ? ? 30  TYR C CG    1
ATOM   163   N  N     . ASP A 1 31  ? 23.386  13.698  33.701  1.00 117.75 ? ?
? ? ? 31  ASP C N     1
ATOM   164   C  CA    . ASP A 1 31  ? 23.085  13.342  32.317  1.00 129.71 ? ?
? ? ? 31  ASP C CA    1
ATOM   165   C  C     . ASP A 1 31  ? 22.086  14.282  31.667  1.00 117.29 ? ?
? ? ? 31  ASP C C     1
ATOM   166   O  O     . ASP A 1 31  ? 22.206  14.620  30.489  1.00 113.20 ? ?
? ? ? 31  ASP C O     1
ATOM   167   C  CB    . ASP A 1 31  ? 22.553  11.893  32.245  1.00 144.95 ? ?
? ? ? 31  ASP C CB    1
ATOM   168   C  CG    . ASP A 1 31  ? 23.495  10.935  31.493  1.00 159.61 ? ?
? ? ? 31  ASP C CG    1
ATOM   169   O  OD1   . ASP A 1 31  ? 24.676  10.796  31.890  1.00 170.99 ? ?
? ? ? 31  ASP C OD1   1
ATOM   170   O  OD2   . ASP A 1 31  ? 23.039  10.306  30.509  1.00 132.16 ? ?
? ? ? 31  ASP C OD2   1
ATOM   171   N  N     . THR A 1 32  ? 21.125  14.748  32.453  1.00 107.80 ? ?
? ? ? 32  THR C N     1
ATOM   172   C  CA    . THR A 1 32  ? 20.084  15.565  31.877  1.00 128.74 ? ?
? ? ? 32  THR C CA    1
ATOM   173   C  C     . THR A 1 32  ? 20.247  17.078  31.722  1.00 122.93 ? ?
? ? ? 32  THR C C     1
ATOM   174   O  O     . THR A 1 32  ? 19.458  17.693  31.003  1.00 120.54 ? ?
? ? ? 32  THR C O     1
ATOM   175   C  CB    . THR A 1 32  ? 18.731  15.225  32.597  1.00 150.17 ? ?
? ? ? 32  THR C CB    1
ATOM   176   O  OG1   . THR A 1 32  ? 17.914  14.426  31.728  1.00 184.41 ? ?
? ? ? 32  THR C OG1   1
ATOM   177   C  CG2   . THR A 1 32  ? 17.975  16.479  33.012  1.00 146.94 ? ?
? ? ? 32  THR C CG2   1
ATOM   178   N  N     . ILE A 1 33  ? 21.248  17.719  32.315  1.00 107.45 ? ?
? ? ? 33  ILE C N     1
ATOM   179   C  CA    . ILE A 1 33  ? 21.204  19.164  32.107  1.00 105.09 ? ?
? ? ? 33  ILE C CA    1
ATOM   180   C  C     . ILE A 1 33  ? 22.447  19.982  31.776  1.00 108.11 ? ?
? ? ? 33  ILE C C     1
ATOM   181   O  O     . ILE A 1 33  ? 22.516  20.682  30.722  1.00 94.30  ? ?
? ? ? 33  ILE C O     1
ATOM   182   C  CB    . ILE A 1 33  ? 20.485  19.795  33.321  1.00 96.07  ? ?
? ? ? 33  ILE C CB    1
ATOM   183   C  CG1   . ILE A 1 33  ? 18.976  19.584  33.187  1.00 99.73  ? ?
? ? ? 33  ILE C CG1   1
ATOM   184   C  CG2   . ILE A 1 33  ? 20.829  21.255  33.454  1.00 109.22 ? ?
? ? ? 33  ILE C CG2   1
ATOM   185   C  CD1   . ILE A 1 33  ? 18.178  20.046  34.392  1.00 118.84 ? ?
? ? ? 33  ILE C CD1   1
ATOM   186   N  N     . MET A 1 34  ? 23.383  19.940  32.721  1.00 118.92 ? ?
? ? ? 34  MET C N     1
ATOM   187   C  CA    . MET A 1 34  ? 24.642  20.655  32.632  1.00 125.48 ? ?
? ? ? 34  MET C CA    1
ATOM   188   C  C     . MET A 1 34  ? 25.590  19.813  31.806  1.00 123.56 ? ?
? ? ? 34  MET C C     1
ATOM   189   O  O     . MET A 1 34  ? 26.720  19.534  32.211  1.00 129.66 ? ?
? ? ? 34  MET C O     1
ATOM   190   C  CB    . MET A 1 34  ? 25.226  20.884  34.033  1.00 141.00 ? ?
? ? ? 34  MET C CB    1
ATOM   191   C  CG    . MET A 1 34  ? 24.324  21.658  34.990  1.00 142.07 ? ?
? ? ? 34  MET C CG    1
ATOM   192   S  SD    . MET A 1 34  ? 23.960  23.338  34.476  1.00 138.98 ? ?
? ? ? 34  MET C SD    1
ATOM   193   N  N     . ILE A 1 35  ? 25.110  19.387  30.646  1.00 111.53 ? ?
? ? ? 35  ILE C N     1
ATOM   194   C  CA    . ILE A 1 35  ? 25.937  18.587  29.779  1.00 108.53 ? ?
? ? ? 35  ILE C CA    1
ATOM   195   C  C     . ILE A 1 35  ? 26.466  19.439  28.638  1.00 87.73  ? ?
? ? ? 35  ILE C C     1
ATOM   196   O  O     . ILE A 1 35  ? 25.716  20.252  28.023  1.00 83.09  ? ?
? ? ? 35  ILE C O     1
ATOM   197   C  CB    . ILE A 1 35  ? 25.184  17.372  29.208  1.00 130.56 ? ?
? ? ? 35  ILE C CB    1
ATOM   198   C  CG1   . ILE A 1 35  ? 26.161  16.434  28.494  1.00 125.37 ? ?
? ? ? 35  ILE C CG1   1
ATOM   199   N  N     . PRO A 1 36  ? 27.783  19.299  28.385  1.00 80.67  ? ?
? ? ? 36  PRO C N     1
ATOM   200   C  CA    . PRO A 1 36  ? 28.659  19.922  27.391  1.00 91.13  ? ?
? ? ? 36  PRO C CA    1
ATOM   201   C  C     . PRO A 1 36  ? 28.170  19.806  25.958  1.00 87.78  ? ?
? ? ? 36  PRO C C     1
ATOM   202   O  O     . PRO A 1 36  ? 28.174  18.734  25.351  1.00 81.43  ? ?
? ? ? 36  PRO C O     1
ATOM   203   C  CB    . PRO A 1 36  ? 29.988  19.207  27.616  1.00 79.00  ? ?
? ? ? 36  PRO C CB    1
ATOM   204   C  CG    . PRO A 1 36  ? 30.004  19.078  29.091  1.00 87.93  ? ?
? ? ? 36  PRO C CG    1
ATOM   205   C  CD    . PRO A 1 36  ? 28.600  18.573  29.378  1.00 69.40  ? ?
? ? ? 36  PRO C CD    1
ATOM   206   N  N     . THR A 1 37  ? 27.766  20.943  25.417  1.00 92.72  ? ?
? ? ? 37  THR C N     1
ATOM   207   C  CA    . THR A 1 37  ? 27.269  20.981  24.065  1.00 96.02  ? ?
? ? ? 37  THR C CA    1
ATOM   208   C  C     . THR A 1 37  ? 28.066  21.986  23.242  1.00 107.43 ? ?
? ? ? 37  THR C C     1
ATOM   209   O  O     . THR A 1 37  ? 28.147  23.168  23.582  1.00 106.30 ? ?
? ? ? 37  THR C O     1
ATOM   210   C  CB    . THR A 1 37  ? 25.796  21.375  24.063  1.00 93.66  ? ?
? ? ? 37  THR C CB    1
ATOM   211   O  OG1   . THR A 1 37  ? 25.162  20.851  25.240  1.00 52.43  ? ?
? ? ? 37  THR C OG1   1
ATOM   212   C  CG2   . THR A 1 37  ? 25.109  20.813  22.837  1.00 85.15  ? ?
? ? ? 37  THR C CG2   1
ATOM   213   N  N     . PRO A 1 38  ? 28.677  21.517  22.149  1.00 117.33 ? ?
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? ? ? 38  PRO C CA    1
ATOM   215   C  C     . PRO A 1 38  ? 28.800  23.687  20.928  1.00 106.77 ? ?
? ? ? 38  PRO C C     1
ATOM   216   O  O     . PRO A 1 38  ? 27.777  23.712  20.256  1.00 105.52 ? ?
? ? ? 38  PRO C O     1
ATOM   217   C  CB    . PRO A 1 38  ? 29.628  21.468  20.014  1.00 138.40 ? ?
? ? ? 38  PRO C CB    1
ATOM   218   C  CG    . PRO A 1 38  ? 29.700  20.090  20.614  1.00 157.73 ? ?
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ATOM   219   C  CD    . PRO A 1 38  ? 28.624  20.120  21.678  1.00 132.97 ? ?
? ? ? 38  PRO C CD    1
ATOM   220   N  N     . LYS A 1 39  ? 29.365  24.790  21.414  1.00 102.63 ? ?
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ATOM   222   C  C     . LYS A 1 39  ? 28.325  26.319  19.728  1.00 78.49  ? ?
? ? ? 39  LYS C C     1
ATOM   223   O  O     . LYS A 1 39  ? 27.190  26.728  19.479  1.00 65.60  ? ?
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ATOM   224   C  CB    . LYS A 1 39  ? 29.847  27.208  21.512  1.00 100.52 ? ?
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ATOM   225   C  CG    . LYS A 1 39  ? 29.565  28.592  20.901  1.00 118.17 ? ?
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ATOM   226   C  CD    . LYS A 1 39  ? 30.685  29.600  21.200  1.00 117.78 ? ?
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ATOM   228   N  NZ    . LYS A 1 39  ? 30.777  30.930  19.028  1.00 76.22  ? ?
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ATOM   229   N  N     . ASN A 1 40  ? 29.207  26.017  18.785  1.00 62.47  ? ?
? ? ? 40  ASN C N     1
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? ? ? 40  ASN C CA    1
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? ? ? 40  ASN C C     1
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? ? ? 40  ASN C O     1
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? ? ? 40  ASN C CB    1
ATOM   234   C  CG    . ASN A 1 40  ? 30.441  24.153  17.059  1.00 90.43  ? ?
? ? ? 40  ASN C CG    1
ATOM   235   O  OD1   . ASN A 1 40  ? 30.227  23.813  18.227  1.00 69.38  ? ?
? ? ? 40  ASN C OD1   1
ATOM   236   N  ND2   . ASN A 1 40  ? 31.027  23.350  16.172  1.00 81.20  ? ?
? ? ? 40  ASN C ND2   1
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ATOM   249   C  CB    . ASN A 1 42  ? 24.379  24.020  12.558  1.00 129.81 ? ?
? ? ? 42  ASN C CB    1
ATOM   250   C  CG    . ASN A 1 42  ? 25.000  24.913  11.508  1.00 137.42 ? ?
? ? ? 42  ASN C CG    1
ATOM   251   O  OD1   . ASN A 1 42  ? 26.198  25.199  11.542  1.00 141.57 ? ?
? ? ? 42  ASN C OD1   1
ATOM   252   N  ND2   . ASN A 1 42  ? 24.182  25.370  10.568  1.00 141.74 ? ?
? ? ? 42  ASN C ND2   1
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ATOM   256   O  O     . TRP A 1 43  ? 19.203  23.298  14.429  1.00 85.83  ? ?
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ATOM   259   C  CD1   . TRP A 1 43  ? 18.394  28.522  12.670  1.00 128.99 ? ?
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? ? ? 43  TRP C CZ2   1
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? ? ? 43  TRP C CZ3   1
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ATOM   272   C  CG    . TRP A 1 44  ? 20.931  21.674  9.643   1.00 88.71  ? ?
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ATOM   273   C  CD1   . TRP A 1 44  ? 21.602  21.125  8.580   1.00 100.26 ? ?
? ? ? 44  TRP C CD1   1
ATOM   274   C  CD2   . TRP A 1 44  ? 19.795  22.357  9.080   1.00 111.36 ? ?
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ATOM   275   N  NE1   . TRP A 1 44  ? 20.960  21.412  7.403   1.00 101.46 ? ?
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ATOM   276   C  CE2   . TRP A 1 44  ? 19.849  22.167  7.676   1.00 114.50 ? ?
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ATOM   277   C  CE3   . TRP A 1 44  ? 18.740  23.110  9.620   1.00 129.65 ? ?
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ATOM   278   C  CZ2   . TRP A 1 44  ? 18.888  22.700  6.807   1.00 121.82 ? ?
? ? ? 44  TRP C CZ2   1
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? ? ? 44  TRP C CZ3   1
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? ? ? 45  TRP C C     1
ATOM   284   O  O     . TRP A 1 45  ? 20.102  20.155  17.750  1.00 98.99  ? ?
? ? ? 45  TRP C O     1
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ATOM   286   C  CG    . TRP A 1 45  ? 23.329  20.366  16.525  1.00 66.02  ? ?
? ? ? 45  TRP C CG    1
ATOM   287   C  CD1   . TRP A 1 45  ? 23.667  19.448  17.459  1.00 74.79  ? ?
? ? ? 45  TRP C CD1   1
ATOM   288   C  CD2   . TRP A 1 45  ? 24.056  20.060  15.364  1.00 59.46  ? ?
? ? ? 45  TRP C CD2   1
ATOM   289   N  NE1   . TRP A 1 45  ? 24.566  18.566  16.935  1.00 98.51  ? ?
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ATOM   290   C  CE2   . TRP A 1 45  ? 24.822  18.929  15.639  1.00 72.61  ? ?
? ? ? 45  TRP C CE2   1
ATOM   291   C  CE3   . TRP A 1 45  ? 24.129  20.637  14.101  1.00 60.35  ? ?
? ? ? 45  TRP C CE3   1
ATOM   292   C  CZ2   . TRP A 1 45  ? 25.657  18.361  14.697  1.00 74.98  ? ?
? ? ? 45  TRP C CZ2   1
ATOM   293   C  CZ3   . TRP A 1 45  ? 24.948  20.079  13.178  1.00 76.62  ? ?
? ? ? 45  TRP C CZ3   1
ATOM   294   C  CH2   . TRP A 1 45  ? 25.709  18.948  13.474  1.00 71.71  ? ?
? ? ? 45  TRP C CH2   1
ATOM   295   N  N     . ILE A 1 46  ? 18.888  21.021  16.080  1.00 88.18  ? ?
? ? ? 46  ILE C N     1
ATOM   296   C  CA    . ILE A 1 46  ? 17.693  20.888  16.864  1.00 89.35  ? ?
? ? ? 46  ILE C CA    1
ATOM   297   C  C     . ILE A 1 46  ? 17.131  19.490  16.536  1.00 103.15 ? ?
? ? ? 46  ILE C C     1
ATOM   298   O  O     . ILE A 1 46  ? 15.842  19.238  16.867  1.00 89.46  ? ?
? ? ? 46  ILE C O     1
ATOM   299   C  CB    . ILE A 1 46  ? 16.724  21.981  16.338  1.00 83.36  ? ?
? ? ? 46  ILE C CB    1
ATOM   300   C  CG1   . ILE A 1 46  ? 15.506  22.114  17.225  1.00 64.17  ? ?
? ? ? 46  ILE C CG1   1
ATOM   301   C  CG2   . ILE A 1 46  ? 16.358  21.697  14.883  1.00 33.26  ? ?
? ? ? 46  ILE C CG2   1
ATOM   302   C  CD1   . ILE A 1 46  ? 15.710  23.156  18.261  1.00 117.55 ? ?
? ? ? 46  ILE C CD1   1
ATOM   303   N  N     . TRP A 1 47  ? 17.948  18.466  16.099  1.00 117.18 ? ?
? ? ? 47  TRP C N     1
ATOM   304   C  CA    . TRP A 1 47  ? 16.729  17.717  15.592  1.00 108.16 ? ?
? ? ? 47  TRP C CA    1
ATOM   305   C  C     . TRP A 1 47  ? 15.901  16.661  16.326  1.00 106.15 ? ?
? ? ? 47  TRP C C     1
ATOM   306   O  O     . TRP A 1 47  ? 14.615  16.680  16.327  1.00 98.33  ? ?
? ? ? 47  TRP C O     1
ATOM   307   C  CB    . TRP A 1 47  ? 16.846  17.367  14.078  1.00 84.28  ? ?
? ? ? 47  TRP C CB    1
ATOM   308   C  CG    . TRP A 1 47  ? 16.245  18.423  12.960  1.00 85.99  ? ?
? ? ? 47  TRP C CG    1
ATOM   309   C  CD1   . TRP A 1 47  ? 16.760  18.614  11.698  1.00 101.40 ? ?
? ? ? 47  TRP C CD1   1
ATOM   310   C  CD2   . TRP A 1 47  ? 15.018  19.233  12.985  1.00 77.31  ? ?
? ? ? 47  TRP C CD2   1
ATOM   311   N  NE1   . TRP A 1 47  ? 15.959  19.452  10.952  1.00 76.91  ? ?
? ? ? 47  TRP C NE1   1
ATOM   312   C  CE2   . TRP A 1 47  ? 14.889  19.848  11.703  1.00 77.76  ? ?
? ? ? 47  TRP C CE2   1
ATOM   313   C  CE3   . TRP A 1 47  ? 14.031  19.491  13.945  1.00 87.37  ? ?
? ? ? 47  TRP C CE3   1
ATOM   314   C  CZ2   . TRP A 1 47  ? 13.814  20.700  11.361  1.00 36.94  ? ?
? ? ? 47  TRP C CZ2   1
ATOM   315   C  CZ3   . TRP A 1 47  ? 12.950  20.352  13.593  1.00 101.67 ? ?
? ? ? 47  TRP C CZ3   1
ATOM   316   C  CH2   . TRP A 1 47  ? 12.862  20.936  12.312  1.00 68.71  ? ?
? ? ? 47  TRP C CH2   1
ATOM   317   N  N     . GLY A 1 48  ? 16.594  15.773  16.998  1.00 108.93 ? ?
? ? ? 48  GLY C N     1
ATOM   318   C  CA    . GLY A 1 48  ? 15.860  14.794  17.737  1.00 102.34 ? ?
? ? ? 48  GLY C CA    1
ATOM   319   C  C     . GLY A 1 48  ? 14.957  15.554  18.674  1.00 100.41 ? ?
? ? ? 48  GLY C C     1
ATOM   320   O  O     . GLY A 1 48  ? 13.859  15.107  18.939  1.00 89.09  ? ?
? ? ? 48  GLY C O     1
ATOM   321   N  N     . ILE A 1 49  ? 15.393  16.710  19.169  1.00 91.55  ? ?
? ? ? 49  ILE C N     1
ATOM   322   C  CA    . ILE A 1 49  ? 14.530  17.446  20.078  1.00 81.47  ? ?
? ? ? 49  ILE C CA    1
ATOM   323   C  C     . ILE A 1 49  ? 13.208  17.680  19.382  1.00 75.98  ? ?
? ? ? 49  ILE C C     1
ATOM   324   O  O     . ILE A 1 49  ? 12.107  17.233  19.915  1.00 73.30  ? ?
? ? ? 49  ILE C O     1
ATOM   325   C  CB    . ILE A 1 49  ? 15.131  18.793  20.508  1.00 87.22  ? ?
? ? ? 49  ILE C CB    1
ATOM   326   C  CG1   . ILE A 1 49  ? 14.122  19.551  21.376  1.00 92.84  ? ?
? ? ? 49  ILE C CG1   1
ATOM   327   C  CG2   . ILE A 1 49  ? 15.553  19.585  19.300  1.00 48.53  ? ?
? ? ? 49  ILE C CG2   1
ATOM   328   C  CD1   . ILE A 1 49  ? 13.853  18.889  22.711  1.00 113.34 ? ?
? ? ? 49  ILE C CD1   1
ATOM   329   N  N     . VAL A 1 50  ? 13.249  18.310  18.189  1.00 77.05  ? ?
? ? ? 50  VAL C N     1
ATOM   330   C  CA    . VAL A 1 50  ? 11.865  18.453  17.686  1.00 82.84  ? ?
? ? ? 50  VAL C CA    1
ATOM   331   C  C     . VAL A 1 50  ? 11.194  17.067  17.659  1.00 81.47  ? ?
? ? ? 50  VAL C C     1
ATOM   332   O  O     . VAL A 1 50  ? 10.007  16.887  18.088  1.00 72.60  ? ?
? ? ? 50  VAL C O     1
ATOM   333   C  CB    . VAL A 1 50  ? 11.736  19.053  16.282  1.00 99.65  ? ?
? ? ? 50  VAL C CB    1
ATOM   334   C  CG1   . VAL A 1 50  ? 11.462  17.958  15.252  1.00 118.86 ? ?
? ? ? 50  VAL C CG1   1
ATOM   335   C  CG2   . VAL A 1 50  ? 10.577  20.043  16.276  1.00 114.08 ? ?
? ? ? 50  VAL C CG2   1
ATOM   336   N  N     . LEU A 1 51  ? 11.963  16.076  17.195  1.00 77.98  ? ?
? ? ? 51  LEU C N     1
ATOM   337   C  CA    . LEU A 1 51  ? 11.377  14.739  17.122  1.00 61.19  ? ?
? ? ? 51  LEU C CA    1
ATOM   338   C  C     . LEU A 1 51  ? 10.726  14.222  18.402  1.00 61.34  ? ?
? ? ? 51  LEU C C     1
ATOM   339   O  O     . LEU A 1 51  ? 9.502   14.026  18.453  1.00 62.41  ? ?
? ? ? 51  LEU C O     1
ATOM   340   C  CB    . LEU A 1 51  ? 12.408  13.754  16.615  1.00 56.62  ? ?
? ? ? 51  LEU C CB    1
ATOM   341   C  CG    . LEU A 1 51  ? 12.308  13.864  15.101  1.00 67.34  ? ?
? ? ? 51  LEU C CG    1
ATOM   342   C  CD1   . LEU A 1 51  ? 13.526  13.303  14.412  1.00 97.62  ? ?
? ? ? 51  LEU C CD1   1
ATOM   343   C  CD2   . LEU A 1 51  ? 11.048  13.149  14.680  1.00 73.07  ? ?
? ? ? 51  LEU C CD2   1
ATOM   344   N  N     . ALA A 1 52  ? 11.531  13.984  19.427  1.00 60.81  ? ?
? ? ? 52  ALA C N     1
ATOM   345   C  CA    . ALA A 1 52  ? 11.012  13.513  20.691  1.00 65.65  ? ?
? ? ? 52  ALA C CA    1
ATOM   346   C  C     . ALA A 1 52  ? 9.775   14.318  20.989  1.00 67.45  ? ?
? ? ? 52  ALA C C     1
ATOM   347   O  O     . ALA A 1 52  ? 8.728   13.736  21.398  1.00 75.34  ? ?
? ? ? 52  ALA C O     1
ATOM   348   C  CB    . ALA A 1 52  ? 12.019  13.707  21.782  1.00 31.63  ? ?
? ? ? 52  ALA C CB    1
ATOM   349   N  N     . PHE A 1 53  ? 9.836   15.642  20.776  1.00 73.49  ? ?
? ? ? 53  PHE C N     1
ATOM   350   C  CA    . PHE A 1 53  ? 8.580   16.307  21.103  1.00 77.77  ? ?
? ? ? 53  PHE C CA    1
ATOM   351   C  C     . PHE A 1 53  ? 7.427   15.725  20.295  1.00 73.83  ? ?
? ? ? 53  PHE C C     1
ATOM   352   O  O     . PHE A 1 53  ? 6.400   15.240  20.859  1.00 71.78  ? ?
? ? ? 53  PHE C O     1
ATOM   353   C  CB    . PHE A 1 53  ? 8.579   17.795  20.849  1.00 77.55  ? ?
? ? ? 53  PHE C CB    1
ATOM   354   C  CG    . PHE A 1 53  ? 7.233   18.407  21.103  1.00 93.91  ? ?
? ? ? 53  PHE C CG    1
ATOM   355   C  CD1   . PHE A 1 53  ? 6.731   18.488  22.406  1.00 66.60  ? ?
? ? ? 53  PHE C CD1   1
ATOM   356   C  CD2   . PHE A 1 53  ? 6.423   18.816  20.042  1.00 80.05  ? ?
? ? ? 53  PHE C CD2   1
ATOM   357   C  CE1   . PHE A 1 53  ? 5.442   18.967  22.648  1.00 81.86  ? ?
? ? ? 53  PHE C CE1   1
ATOM   358   C  CE2   . PHE A 1 53  ? 5.132   19.295  20.272  1.00 22.56  ? ?
? ? ? 53  PHE C CE2   1
ATOM   359   C  CZ    . PHE A 1 53  ? 4.640   19.371  21.581  1.00 68.66  ? ?
? ? ? 53  PHE C CZ    1
ATOM   360   N  N     . THR A 1 54  ? 7.581   15.781  18.971  1.00 71.98  ? ?
? ? ? 54  THR C N     1
ATOM   361   C  CA    . THR A 1 54  ? 6.506   15.249  18.139  1.00 85.76  ? ?
? ? ? 54  THR C CA    1
ATOM   362   C  C     . THR A 1 54  ? 6.057   13.903  18.714  1.00 83.59  ? ?
? ? ? 54  THR C C     1
ATOM   363   O  O     . THR A 1 54  ? 4.874   13.715  19.070  1.00 72.05  ? ?
? ? ? 54  THR C O     1
ATOM   364   C  CB    . THR A 1 54  ? 6.945   15.017  16.686  1.00 120.72 ? ?
? ? ? 54  THR C CB    1
ATOM   365   O  OG1   . THR A 1 54  ? 7.758   16.106  16.235  1.00 129.57 ? ?
? ? ? 54  THR C OG1   1
ATOM   366   C  CG2   . THR A 1 54  ? 5.721   14.930  15.803  1.00 122.22 ? ?
? ? ? 54  THR C CG2   1
ATOM   367   N  N     . LEU A 1 55  ? 7.015   12.981  18.818  1.00 70.92  ? ?
? ? ? 55  LEU C N     1
ATOM   368   C  CA    . LEU A 1 55  ? 6.742   11.653  19.354  1.00 57.84  ? ?
? ? ? 55  LEU C CA    1
ATOM   369   C  C     . LEU A 1 55  ? 5.840   11.720  20.595  1.00 54.31  ? ?
? ? ? 55  LEU C C     1
ATOM   370   O  O     . LEU A 1 55  ? 4.729   11.147  20.593  1.00 48.85  ? ?
? ? ? 55  LEU C O     1
ATOM   371   C  CB    . LEU A 1 55  ? 8.060   10.933  19.672  1.00 61.53  ? ?
? ? ? 55  LEU C CB    1
ATOM   372   C  CG    . LEU A 1 55  ? 8.078   9.521   20.284  1.00 70.82  ? ?
? ? ? 55  LEU C CG    1
ATOM   373   C  CD1   . LEU A 1 55  ? 7.641   9.578   21.734  1.00 35.02  ? ?
? ? ? 55  LEU C CD1   1
ATOM   374   C  CD2   . LEU A 1 55  ? 7.185   8.579   19.499  1.00 32.18  ? ?
? ? ? 55  LEU C CD2   1
ATOM   375   N  N     . VAL A 1 56  ? 6.272   12.412  21.653  1.00 51.97  ? ?
? ? ? 56  VAL C N     1
ATOM   376   C  CA    . VAL A 1 56  ? 5.378   12.447  22.816  1.00 44.54  ? ?
? ? ? 56  VAL C CA    1
ATOM   377   C  C     . VAL A 1 56  ? 3.992   12.965  22.430  1.00 54.95  ? ?
? ? ? 56  VAL C C     1
ATOM   378   O  O     . VAL A 1 56  ? 2.936   12.413  22.865  1.00 44.68  ? ?
? ? ? 56  VAL C O     1
ATOM   379   C  CB    . VAL A 1 56  ? 5.913   13.320  23.949  1.00 63.26  ? ?
? ? ? 56  VAL C CB    1
ATOM   380   C  CG1   . VAL A 1 56  ? 4.757   13.760  24.854  1.00 65.01  ? ?
? ? ? 56  VAL C CG1   1
ATOM   381   C  CG2   . VAL A 1 56  ? 6.905   12.521  24.768  1.00 78.63  ? ?
? ? ? 56  VAL C CG2   1
ATOM   382   N  N     . LEU A 1 57  ? 3.992   14.027  21.621  1.00 65.90  ? ?
? ? ? 57  LEU C N     1
ATOM   383   C  CA    . LEU A 1 57  ? 2.712   14.588  21.178  1.00 66.93  ? ?
? ? ? 57  LEU C CA    1
ATOM   384   C  C     . LEU A 1 57  ? 1.870   13.391  20.731  1.00 59.98  ? ?
? ? ? 57  LEU C C     1
ATOM   385   O  O     . LEU A 1 57  ? 0.810   13.037  21.334  1.00 28.78  ? ?
? ? ? 57  LEU C O     1
ATOM   386   C  CB    . LEU A 1 57  ? 2.930   15.524  19.988  1.00 64.62  ? ?
? ? ? 57  LEU C CB    1
ATOM   387   C  CG    . LEU A 1 57  ? 1.670   16.154  19.410  1.00 70.03  ? ?
? ? ? 57  LEU C CG    1
ATOM   388   C  CD1   . LEU A 1 57  ? 1.070   17.155  20.414  1.00 40.43  ? ?
? ? ? 57  LEU C CD1   1
ATOM   389   C  CD2   . LEU A 1 57  ? 2.024   16.819  18.100  1.00 51.48  ? ?
? ? ? 57  LEU C CD2   1
ATOM   390   N  N     . GLN A 1 58  ? 2.388   12.777  19.666  1.00 54.56  ? ?
? ? ? 58  GLN C N     1
ATOM   391   C  CA    . GLN A 1 58  ? 1.787   11.602  19.069  1.00 48.09  ? ?
? ? ? 58  GLN C CA    1
ATOM   392   C  C     . GLN A 1 58  ? 1.293   10.653  20.134  1.00 51.83  ? ?
? ? ? 58  GLN C C     1
ATOM   393   O  O     . GLN A 1 58  ? 0.106   10.356  20.185  1.00 55.56  ? ?
? ? ? 58  GLN C O     1
ATOM   394   C  CB    . GLN A 1 58  ? 2.798   10.913  18.180  1.00 38.23  ? ?
? ? ? 58  GLN C CB    1
ATOM   395   C  CG    . GLN A 1 58  ? 2.935   11.624  16.882  1.00 30.94  ? ?
? ? ? 58  GLN C CG    1
ATOM   396   C  CD    . GLN A 1 58  ? 1.706   11.417  16.038  1.00 59.78  ? ?
? ? ? 58  GLN C CD    1
ATOM   397   O  OE1   . GLN A 1 58  ? 0.576   11.391  16.544  1.00 36.04  ? ?
? ? ? 58  GLN C OE1   1
ATOM   398   N  NE2   . GLN A 1 58  ? 1.911   11.262  14.742  1.00 16.05  ? ?
? ? ? 58  GLN C NE2   1
ATOM   399   N  N     . ILE A 1 59  ? 2.181   10.173  20.998  1.00 47.05  ? ?
? ? ? 59  ILE C N     1
ATOM   400   C  CA    . ILE A 1 59  ? 1.680   9.273   22.030  1.00 41.49  ? ?
? ? ? 59  ILE C CA    1
ATOM   401   C  C     . ILE A 1 59  ? 0.404   9.850   22.647  1.00 41.47  ? ?
? ? ? 59  ILE C C     1
ATOM   402   O  O     . ILE A 1 59  ? -0.698  9.266   22.525  1.00 43.59  ? ?
? ? ? 59  ILE C O     1
ATOM   403   C  CB    . ILE A 1 59  ? 2.683   9.045   23.201  1.00 41.03  ? ?
? ? ? 59  ILE C CB    1
ATOM   404   C  CG1   . ILE A 1 59  ? 3.774   8.045   22.801  1.00 30.31  ? ?
? ? ? 59  ILE C CG1   1
ATOM   405   C  CG2   . ILE A 1 59  ? 1.914   8.511   24.441  1.00 11.48  ? ?
? ? ? 59  ILE C CG2   1
ATOM   406   C  CD1   . ILE A 1 59  ? 4.695   8.519   21.717  1.00 24.35  ? ?
? ? ? 59  ILE C CD1   1
ATOM   407   N  N     . VAL A 1 60  ? 0.533   11.019  23.275  1.00 44.13  ? ?
? ? ? 60  VAL C N     1
ATOM   408   C  CA    . VAL A 1 60  ? -0.646  11.567  23.947  1.00 48.96  ? ?
? ? ? 60  VAL C CA    1
ATOM   409   C  C     . VAL A 1 60  ? -1.889  11.669  23.058  1.00 61.90  ? ?
? ? ? 60  VAL C C     1
ATOM   410   O  O     . VAL A 1 60  ? -2.922  10.976  23.292  1.00 64.07  ? ?
? ? ? 60  VAL C O     1
ATOM   411   C  CB    . VAL A 1 60  ? -0.358  12.939  24.545  1.00 54.06  ? ?
? ? ? 60  VAL C CB    1
ATOM   412   C  CG1   . VAL A 1 60  ? -1.086  13.067  25.877  1.00 71.48  ? ?
? ? ? 60  VAL C CG1   1
ATOM   413   C  CG2   . VAL A 1 60  ? 1.139   13.134  24.705  1.00 48.01  ? ?
? ? ? 60  VAL C CG2   1
ATOM   414   N  N     . THR A 1 61  ? -1.794  12.529  22.042  1.00 48.89  ? ?
? ? ? 61  THR C N     1
ATOM   415   C  CA    . THR A 1 61  ? -2.916  12.700  21.132  1.00 56.35  ? ?
? ? ? 61  THR C CA    1
ATOM   416   C  C     . THR A 1 61  ? -3.444  11.297  20.884  1.00 63.37  ? ?
? ? ? 61  THR C C     1
ATOM   417   O  O     . THR A 1 61  ? -4.621  11.009  21.084  1.00 71.43  ? ?
? ? ? 61  THR C O     1
ATOM   418   C  CB    . THR A 1 61  ? -2.461  13.310  19.798  1.00 60.55  ? ?
? ? ? 61  THR C CB    1
ATOM   419   O  OG1   . THR A 1 61  ? -3.481  13.133  18.809  1.00 88.20  ? ?
? ? ? 61  THR C OG1   1
ATOM   420   C  CG2   . THR A 1 61  ? -1.195  12.646  19.319  1.00 50.64  ? ?
? ? ? 61  THR C CG2   1
ATOM   421   N  N     . GLY A 1 62  ? -2.532  10.421  20.486  1.00 52.85  ? ?
? ? ? 62  GLY C N     1
ATOM   422   C  CA    . GLY A 1 62  ? -2.864  9.041   20.208  1.00 36.91  ? ?
? ? ? 62  GLY C CA    1
ATOM   423   C  C     . GLY A 1 62  ? -3.752  8.363   21.231  1.00 55.31  ? ?
? ? ? 62  GLY C C     1
ATOM   424   O  O     . GLY A 1 62  ? -4.911  8.039   20.947  1.00 66.86  ? ?
? ? ? 62  GLY C O     1
ATOM   425   N  N     . ILE A 1 63  ? -3.236  8.133   22.434  1.00 53.91  ? ?
? ? ? 63  ILE C N     1
ATOM   426   C  CA    . ILE A 1 63  ? -4.088  7.439   23.390  1.00 50.50  ? ?
? ? ? 63  ILE C CA    1
ATOM   427   C  C     . ILE A 1 63  ? -5.388  8.200   23.621  1.00 57.63  ? ?
? ? ? 63  ILE C C     1
ATOM   428   O  O     . ILE A 1 63  ? -6.489  7.582   23.729  1.00 41.20  ? ?
? ? ? 63  ILE C O     1
ATOM   429   C  CB    . ILE A 1 63  ? -3.346  7.153   24.744  1.00 46.46  ? ?
? ? ? 63  ILE C CB    1
ATOM   430   C  CG1   . ILE A 1 63  ? -4.354  6.736   25.830  1.00 74.06  ? ?
? ? ? 63  ILE C CG1   1
ATOM   431   C  CG2   . ILE A 1 63  ? -2.497  8.333   25.148  1.00 35.44  ? ?
? ? ? 63  ILE C CG2   1
ATOM   432   C  CD1   . ILE A 1 63  ? -5.186  7.871   26.477  1.00 7.68   ? ?
? ? ? 63  ILE C CD1   1
ATOM   433   N  N     . VAL A 1 64  ? -5.280  9.533   23.658  1.00 57.85  ? ?
? ? ? 64  VAL C N     1
ATOM   434   C  CA    . VAL A 1 64  ? -6.478  10.339  23.915  1.00 66.59  ? ?
? ? ? 64  VAL C CA    1
ATOM   435   C  C     . VAL A 1 64  ? -7.555  10.144  22.855  1.00 63.04  ? ?
? ? ? 64  VAL C C     1
ATOM   436   O  O     . VAL A 1 64  ? -8.748  10.012  23.158  1.00 48.27  ? ?
? ? ? 64  VAL C O     1
ATOM   437   C  CB    . VAL A 1 64  ? -6.149  11.841  24.010  1.00 87.06  ? ?
? ? ? 64  VAL C CB    1
ATOM   438   C  CG1   . VAL A 1 64  ? -4.799  12.025  24.677  1.00 96.35  ? ?
? ? ? 64  VAL C CG1   1
ATOM   439   C  CG2   . VAL A 1 64  ? -6.198  12.497  22.642  1.00 82.90  ? ?
? ? ? 64  VAL C CG2   1
ATOM   440   N  N     . LEU A 1 65  ? -7.099  10.130  21.611  1.00 65.93  ? ?
? ? ? 65  LEU C N     1
ATOM   441   C  CA    . LEU A 1 65  ? -7.925  9.957   20.431  1.00 61.73  ? ?
? ? ? 65  LEU C CA    1
ATOM   442   C  C     . LEU A 1 65  ? -8.483  8.533   20.470  1.00 70.88  ? ?
? ? ? 65  LEU C C     1
ATOM   443   O  O     . LEU A 1 65  ? -9.700  8.305   20.359  1.00 61.95  ? ?
? ? ? 65  LEU C O     1
ATOM   444   C  CB    . LEU A 1 65  ? -7.028  10.143  19.221  1.00 24.92  ? ?
? ? ? 65  LEU C CB    1
ATOM   445   C  CG    . LEU A 1 65  ? -7.469  10.239  17.772  1.00 47.61  ? ?
? ? ? 65  LEU C CG    1
ATOM   446   C  CD1   . LEU A 1 65  ? -6.230  9.941   16.935  1.00 14.64  ? ?
? ? ? 65  LEU C CD1   1
ATOM   447   C  CD2   . LEU A 1 65  ? -8.541  9.247   17.447  1.00 20.76  ? ?
? ? ? 65  LEU C CD2   1
ATOM   448   N  N     . ALA A 1 66  ? -7.571  7.582   20.649  1.00 64.55  ? ?
? ? ? 66  ALA C N     1
ATOM   449   C  CA    . ALA A 1 66  ? -7.908  6.167   20.714  1.00 58.15  ? ?
? ? ? 66  ALA C CA    1
ATOM   450   C  C     . ALA A 1 66  ? -8.800  5.775   21.904  1.00 38.55  ? ?
? ? ? 66  ALA C C     1
ATOM   451   O  O     . ALA A 1 66  ? -9.308  4.662   21.963  1.00 48.97  ? ?
? ? ? 66  ALA C O     1
ATOM   452   C  CB    . ALA A 1 66  ? -6.615  5.347   20.719  1.00 47.41  ? ?
? ? ? 66  ALA C CB    1
ATOM   453   N  N     . MET A 1 67  ? -8.965  6.676   22.863  1.00 21.95  ? ?
? ? ? 67  MET C N     1
ATOM   454   C  CA    . MET A 1 67  ? -9.824  6.415   24.020  1.00 30.85  ? ?
? ? ? 67  MET C CA    1
ATOM   455   C  C     . MET A 1 67  ? -11.354 6.563   23.667  1.00 33.87  ? ?
? ? ? 67  MET C C     1
ATOM   456   O  O     . MET A 1 67  ? -12.266 6.511   24.552  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 67  MET C O     1
ATOM   457   C  CB    . MET A 1 67  ? -9.376  7.375   25.130  1.00 45.59  ? ?
? ? ? 67  MET C CB    1
ATOM   458   C  CG    . MET A 1 67  ? -10.194 7.433   26.425  1.00 82.55  ? ?
? ? ? 67  MET C CG    1
ATOM   459   S  SD    . MET A 1 67  ? -9.290  8.495   27.608  1.00 69.14  ? ?
? ? ? 67  MET C SD    1
ATOM   460   C  CE    . MET A 1 67  ? -8.156  9.421   26.453  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 67  MET C CE    1
ATOM   461   N  N     . HIS A 1 68  ? -11.626 6.738   22.371  1.00 28.12  ? ?
? ? ? 68  HIS C N     1
ATOM   462   C  CA    . HIS A 1 68  ? -12.998 6.884   21.858  1.00 34.85  ? ?
? ? ? 68  HIS C CA    1
ATOM   463   C  C     . HIS A 1 68  ? -13.151 5.982   20.642  1.00 51.37  ? ?
? ? ? 68  HIS C C     1
ATOM   464   O  O     . HIS A 1 68  ? -14.255 5.512   20.307  1.00 44.49  ? ?
? ? ? 68  HIS C O     1
ATOM   465   C  CB    . HIS A 1 68  ? -13.282 8.329   21.409  1.00 50.17  ? ?
? ? ? 68  HIS C CB    1
ATOM   466   C  CG    . HIS A 1 68  ? -13.374 9.304   22.537  1.00 56.15  ? ?
? ? ? 68  HIS C CG    1
ATOM   467   N  ND1   . HIS A 1 68  ? -12.306 10.081  22.940  1.00 30.84  ? ?
? ? ? 68  HIS C ND1   1
ATOM   468   C  CD2   . HIS A 1 68  ? -14.377 9.552   23.415  1.00 37.49  ? ?
? ? ? 68  HIS C CD2   1
ATOM   469   C  CE1   . HIS A 1 68  ? -12.647 10.757  24.023  1.00 40.50  ? ?
? ? ? 68  HIS C CE1   1
ATOM   470   N  NE2   . HIS A 1 68  ? -13.896 10.453  24.333  1.00 50.58  ? ?
? ? ? 68  HIS C NE2   1
ATOM   471   N  N     . TYR A 1 69  ? -12.024 5.762   19.973  1.00 40.10  ? ?
? ? ? 69  TYR C N     1
ATOM   472   C  CA    . TYR A 1 69  ? -11.987 4.934   18.785  1.00 33.07  ? ?
? ? ? 69  TYR C CA    1
ATOM   473   C  C     . TYR A 1 69  ? -12.514 3.523   18.996  1.00 40.97  ? ?
? ? ? 69  TYR C C     1
ATOM   474   O  O     . TYR A 1 69  ? -12.864 3.106   20.103  1.00 33.83  ? ?
? ? ? 69  TYR C O     1
ATOM   475   C  CB    . TYR A 1 69  ? -10.566 4.844   18.290  1.00 39.59  ? ?
? ? ? 69  TYR C CB    1
ATOM   476   C  CG    . TYR A 1 69  ? -10.404 3.946   17.106  1.00 34.70  ? ?
? ? ? 69  TYR C CG    1
ATOM   477   C  CD1   . TYR A 1 69  ? -10.890 4.316   15.864  1.00 21.89  ? ?
? ? ? 69  TYR C CD1   1
ATOM   478   C  CD2   . TYR A 1 69  ? -9.700  2.753   17.211  1.00 46.41  ? ?
? ? ? 69  TYR C CD2   1
ATOM   479   C  CE1   . TYR A 1 69  ? -10.658 3.527   14.744  1.00 54.57  ? ?
? ? ? 69  TYR C CE1   1
ATOM   480   C  CE2   . TYR A 1 69  ? -9.472  1.959   16.106  1.00 44.19  ? ?
? ? ? 69  TYR C CE2   1
ATOM   481   C  CZ    . TYR A 1 69  ? -9.946  2.356   14.878  1.00 42.81  ? ?
? ? ? 69  TYR C CZ    1
ATOM   482   O  OH    . TYR A 1 69  ? -9.666  1.601   13.784  1.00 46.71  ? ?
? ? ? 69  TYR C OH    1
ATOM   483   N  N     . THR A 1 70  ? -12.565 2.779   17.911  1.00 47.36  ? ?
? ? ? 70  THR C N     1
ATOM   484   C  CA    . THR A 1 70  ? -13.025 1.417   17.979  1.00 47.92  ? ?
? ? ? 70  THR C CA    1
ATOM   485   C  C     . THR A 1 70  ? -12.398 0.674   16.827  1.00 56.38  ? ?
? ? ? 70  THR C C     1
ATOM   486   O  O     . THR A 1 70  ? -12.631 0.991   15.655  1.00 51.05  ? ?
? ? ? 70  THR C O     1
ATOM   487   C  CB    . THR A 1 70  ? -14.558 1.334   17.895  1.00 62.05  ? ?
? ? ? 70  THR C CB    1
ATOM   488   O  OG1   . THR A 1 70  ? -15.102 1.281   19.223  1.00 65.72  ? ?
? ? ? 70  THR C OG1   1
ATOM   489   C  CG2   . THR A 1 70  ? -14.987 0.116   17.100  1.00 18.15  ? ?
? ? ? 70  THR C CG2   1
ATOM   490   N  N     . PRO A 1 71  ? -11.555 -0.308  17.149  1.00 61.97  ? ?
? ? ? 71  PRO C N     1
ATOM   491   C  CA    . PRO A 1 71  ? -10.894 -1.100  16.122  1.00 62.14  ? ?
? ? ? 71  PRO C CA    1
ATOM   492   C  C     . PRO A 1 71  ? -11.960 -2.141  15.851  1.00 62.06  ? ?
? ? ? 71  PRO C C     1
ATOM   493   O  O     . PRO A 1 71  ? -12.507 -2.733  16.791  1.00 64.17  ? ?
? ? ? 71  PRO C O     1
ATOM   494   C  CB    . PRO A 1 71  ? -9.675  -1.673  16.848  1.00 32.08  ? ?
? ? ? 71  PRO C CB    1
ATOM   495   C  CG    . PRO A 1 71  ? -9.943  -1.383  18.376  1.00 55.14  ? ?
? ? ? 71  PRO C CG    1
ATOM   496   C  CD    . PRO A 1 71  ? -11.372 -0.924  18.471  1.00 72.21  ? ?
? ? ? 71  PRO C CD    1
ATOM   497   N  N     . HIS A 1 72  ? -12.286 -2.317  14.578  1.00 55.11  ? ?
? ? ? 72  HIS C N     1
ATOM   498   C  CA    . HIS A 1 72  ? -13.315 -3.254  14.157  1.00 58.12  ? ?
? ? ? 72  HIS C CA    1
ATOM   499   C  C     . HIS A 1 72  ? -13.994 -2.743  12.906  1.00 58.87  ? ?
? ? ? 72  HIS C C     1
ATOM   500   O  O     . HIS A 1 72  ? -14.693 -1.712  12.918  1.00 73.36  ? ?
? ? ? 72  HIS C O     1
ATOM   501   C  CB    . HIS A 1 72  ? -14.396 -3.440  15.204  1.00 57.56  ? ?
? ? ? 72  HIS C CB    1
ATOM   502   C  CG    . HIS A 1 72  ? -15.483 -4.347  14.740  1.00 99.17  ? ?
? ? ? 72  HIS C CG    1
ATOM   503   N  ND1   . HIS A 1 72  ? -16.052 -4.229  13.491  1.00 64.99  ? ?
? ? ? 72  HIS C ND1   1
ATOM   504   C  CD2   . HIS A 1 72  ? -16.061 -5.422  15.320  1.00 128.74 ? ?
? ? ? 72  HIS C CD2   1
ATOM   505   C  CE1   . HIS A 1 72  ? -16.933 -5.197  13.323  1.00 125.03 ? ?
? ? ? 72  HIS C CE1   1
ATOM   506   N  NE2   . HIS A 1 72  ? -16.958 -5.934  14.417  1.00 142.04 ? ?
? ? ? 72  HIS C NE2   1
ATOM   507   N  N     . VAL A 1 73  ? -13.830 -3.515  11.845  1.00 71.29  ? ?
? ? ? 73  VAL C N     1
ATOM   508   C  CA    . VAL A 1 73  ? -14.345 -3.173  10.538  1.00 95.70  ? ?
? ? ? 73  VAL C CA    1
ATOM   509   C  C     . VAL A 1 73  ? -15.815 -2.777  10.392  1.00 102.31 ? ?
? ? ? 73  VAL C C     1
ATOM   510   O  O     . VAL A 1 73  ? -16.204 -2.270  9.343   1.00 115.82 ? ?
? ? ? 73  VAL C O     1
ATOM   511   C  CB    . VAL A 1 73  ? -13.971 -4.290  9.536   1.00 99.88  ? ?
? ? ? 73  VAL C CB    1
ATOM   512   C  CG1   . VAL A 1 73  ? -14.432 -3.945  8.127   1.00 100.24 ? ?
? ? ? 73  VAL C CG1   1
ATOM   513   C  CG2   . VAL A 1 73  ? -12.471 -4.464  9.545   1.00 92.59  ? ?
? ? ? 73  VAL C CG2   1
ATOM   514   N  N     . ASP A 1 74  ? -16.652 -2.971  11.403  1.00 98.44  ? ?
? ? ? 74  ASP C N     1
ATOM   515   C  CA    . ASP A 1 74  ? -18.028 -2.530  11.208  1.00 107.15 ? ?
? ? ? 74  ASP C CA    1
ATOM   516   C  C     . ASP A 1 74  ? -18.320 -1.182  11.867  1.00 103.99 ? ?
? ? ? 74  ASP C C     1
ATOM   517   O  O     . ASP A 1 74  ? -19.322 -0.536  11.552  1.00 105.15 ? ?
? ? ? 74  ASP C O     1
ATOM   518   C  CB    . ASP A 1 74  ? -19.037 -3.590  11.672  1.00 119.49 ? ?
? ? ? 74  ASP C CB    1
ATOM   519   C  CG    . ASP A 1 74  ? -19.394 -4.577  10.566  1.00 113.81 ? ?
? ? ? 74  ASP C CG    1
ATOM   520   O  OD1   . ASP A 1 74  ? -19.066 -4.304  9.387   1.00 81.49  ? ?
? ? ? 74  ASP C OD1   1
ATOM   521   O  OD2   . ASP A 1 74  ? -20.012 -5.619  10.872  1.00 111.69 ? ?
? ? ? 74  ASP C OD2   1
ATOM   522   N  N     . LEU A 1 75  ? -17.431 -0.744  12.755  1.00 90.38  ? ?
? ? ? 75  LEU C N     1
ATOM   523   C  CA    . LEU A 1 75  ? -17.621 0.528   13.440  1.00 81.72  ? ?
? ? ? 75  LEU C CA    1
ATOM   524   C  C     . LEU A 1 75  ? -16.495 1.515   13.182  1.00 82.83  ? ?
? ? ? 75  LEU C C     1
ATOM   525   O  O     . LEU A 1 75  ? -16.699 2.723   13.271  1.00 77.93  ? ?
? ? ? 75  LEU C O     1
ATOM   526   C  CB    . LEU A 1 75  ? -17.752 0.303   14.948  1.00 72.14  ? ?
? ? ? 75  LEU C CB    1
ATOM   527   C  CG    . LEU A 1 75  ? -18.728 -0.811  15.313  1.00 75.72  ? ?
? ? ? 75  LEU C CG    1
ATOM   528   C  CD1   . LEU A 1 75  ? -19.035 -0.826  16.807  1.00 34.40  ? ?
? ? ? 75  LEU C CD1   1
ATOM   529   C  CD2   . LEU A 1 75  ? -19.991 -0.592  14.514  1.00 88.36  ? ?
? ? ? 75  LEU C CD2   1
ATOM   530   N  N     . ALA A 1 76  ? -15.308 1.005   12.868  1.00 81.83  ? ?
? ? ? 76  ALA C N     1
ATOM   531   C  CA    . ALA A 1 76  ? -14.164 1.886   12.624  1.00 76.11  ? ?
? ? ? 76  ALA C CA    1
ATOM   532   C  C     . ALA A 1 76  ? -14.487 3.331   12.216  1.00 79.74  ? ?
? ? ? 76  ALA C C     1
ATOM   533   O  O     . ALA A 1 76  ? -14.602 4.238   13.064  1.00 74.53  ? ?
? ? ? 76  ALA C O     1
ATOM   534   C  CB    . ALA A 1 76  ? -13.260 1.266   11.576  1.00 83.48  ? ?
? ? ? 76  ALA C CB    1
ATOM   535   N  N     . PHE A 1 77  ? -14.614 3.538   10.907  1.00 82.65  ? ?
? ? ? 77  PHE C N     1
ATOM   536   C  CA    . PHE A 1 77  ? -14.872 4.862   10.342  1.00 73.75  ? ?
? ? ? 77  PHE C CA    1
ATOM   537   C  C     . PHE A 1 77  ? -15.815 5.703   11.185  1.00 67.39  ? ?
? ? ? 77  PHE C C     1
ATOM   538   O  O     . PHE A 1 77  ? -15.454 6.789   11.653  1.00 70.05  ? ?
? ? ? 77  PHE C O     1
ATOM   539   C  CB    . PHE A 1 77  ? -15.417 4.732   8.921   1.00 69.98  ? ?
? ? ? 77  PHE C CB    1
ATOM   540   C  CG    . PHE A 1 77  ? -15.053 5.881   8.020   1.00 67.29  ? ?
? ? ? 77  PHE C CG    1
ATOM   541   C  CD1   . PHE A 1 77  ? -15.137 5.747   6.637   1.00 81.20  ? ?
? ? ? 77  PHE C CD1   1
ATOM   542   C  CD2   . PHE A 1 77  ? -14.620 7.095   8.542   1.00 109.12 ? ?
? ? ? 77  PHE C CD2   1
ATOM   543   C  CE1   . PHE A 1 77  ? -14.793 6.801   5.785   1.00 71.67  ? ?
? ? ? 77  PHE C CE1   1
ATOM   544   C  CE2   . PHE A 1 77  ? -14.274 8.156   7.697   1.00 131.76 ? ?
? ? ? 77  PHE C CE2   1
ATOM   545   C  CZ    . PHE A 1 77  ? -14.362 8.004   6.314   1.00 114.73 ? ?
? ? ? 77  PHE C CZ    1
ATOM   546   N  N     . ALA A 1 78  ? -17.025 5.204   11.383  1.00 67.71  ? ?
? ? ? 78  ALA C N     1
ATOM   547   C  CA    . ALA A 1 78  ? -17.991 5.931   12.185  1.00 81.59  ? ?
? ? ? 78  ALA C CA    1
ATOM   548   C  C     . ALA A 1 78  ? -17.333 6.278   13.505  1.00 75.10  ? ?
? ? ? 78  ALA C C     1
ATOM   549   O  O     . ALA A 1 78  ? -17.410 7.423   13.960  1.00 68.21  ? ?
? ? ? 78  ALA C O     1
ATOM   550   C  CB    . ALA A 1 78  ? -19.222 5.090   12.423  1.00 109.96 ? ?
? ? ? 78  ALA C CB    1
ATOM   551   N  N     . SER A 1 79  ? -16.693 5.287   14.124  1.00 76.43  ? ?
? ? ? 79  SER C N     1
ATOM   552   C  CA    . SER A 1 79  ? -16.009 5.538   15.383  1.00 87.74  ? ?
? ? ? 79  SER C CA    1
ATOM   553   C  C     . SER A 1 79  ? -15.250 6.822   15.119  1.00 90.99  ? ?
? ? ? 79  SER C C     1
ATOM   554   O  O     . SER A 1 79  ? -15.482 7.846   15.784  1.00 84.71  ? ?
? ? ? 79  SER C O     1
ATOM   555   C  CB    . SER A 1 79  ? -15.017 4.413   15.727  1.00 102.26 ? ?
? ? ? 79  SER C CB    1
ATOM   556   O  OG    . SER A 1 79  ? -14.174 4.763   16.831  1.00 34.89  ? ?
? ? ? 79  SER C OG    1
ATOM   557   N  N     . VAL A 1 80  ? -14.378 6.775   14.113  1.00 81.73  ? ?
? ? ? 80  VAL C N     1
ATOM   558   C  CA    . VAL A 1 80  ? -13.599 7.956   13.770  1.00 75.87  ? ?
? ? ? 80  VAL C CA    1
ATOM   559   C  C     . VAL A 1 80  ? -14.466 9.199   13.740  1.00 75.25  ? ?
? ? ? 80  VAL C C     1
ATOM   560   O  O     . VAL A 1 80  ? -14.299 10.084  14.576  1.00 82.55  ? ?
? ? ? 80  VAL C O     1
ATOM   561   C  CB    . VAL A 1 80  ? -12.917 7.816   12.412  1.00 80.21  ? ?
? ? ? 80  VAL C CB    1
ATOM   562   C  CG1   . VAL A 1 80  ? -12.514 9.190   11.888  1.00 78.14  ? ?
? ? ? 80  VAL C CG1   1
ATOM   563   C  CG2   . VAL A 1 80  ? -11.688 6.929   12.548  1.00 135.43 ? ?
? ? ? 80  VAL C CG2   1
ATOM   564   N  N     . GLU A 1 81  ? -15.386 9.271   12.780  1.00 73.54  ? ?
? ? ? 81  GLU C N     1
ATOM   565   C  CA    . GLU A 1 81  ? -16.276 10.433  12.671  1.00 75.36  ? ?
? ? ? 81  GLU C CA    1
ATOM   566   C  C     . GLU A 1 81  ? -16.666 10.864  14.070  1.00 75.13  ? ?
? ? ? 81  GLU C C     1
ATOM   567   O  O     . GLU A 1 81  ? -16.256 11.932  14.559  1.00 78.81  ? ?
? ? ? 81  GLU C O     1
ATOM   568   C  CB    . GLU A 1 81  ? -17.544 10.070  11.899  1.00 63.07  ? ?
? ? ? 81  GLU C CB    1
ATOM   569   C  CG    . GLU A 1 81  ? -17.741 10.828  10.596  1.00 87.35  ? ?
? ? ? 81  GLU C CG    1
ATOM   570   C  CD    . GLU A 1 81  ? -16.466 10.931  9.771   1.00 98.26  ? ?
? ? ? 81  GLU C CD    1
ATOM   571   O  OE1   . GLU A 1 81  ? -15.689 9.954   9.725   1.00 65.80  ? ?
? ? ? 81  GLU C OE1   1
ATOM   572   O  OE2   . GLU A 1 81  ? -16.244 11.996  9.158   1.00 109.91 ? ?
? ? ? 81  GLU C OE2   1
ATOM   573   N  N     . HIS A 1 82  ? -17.455 10.012  14.715  1.00 65.85  ? ?
? ? ? 82  HIS C N     1
ATOM   574   C  CA    . HIS A 1 82  ? -17.896 10.288  16.065  1.00 77.59  ? ?
? ? ? 82  HIS C CA    1
ATOM   575   C  C     . HIS A 1 82  ? -16.782 10.982  16.822  1.00 82.91  ? ?
? ? ? 82  HIS C C     1
ATOM   576   O  O     . HIS A 1 82  ? -16.969 12.077  17.362  1.00 69.44  ? ?
? ? ? 82  HIS C O     1
ATOM   577   C  CB    . HIS A 1 82  ? -18.267 9.007   16.797  1.00 88.22  ? ?
? ? ? 82  HIS C CB    1
ATOM   578   C  CG    . HIS A 1 82  ? -18.572 9.232   18.243  1.00 98.39  ? ?
? ? ? 82  HIS C CG    1
ATOM   579   N  ND1   . HIS A 1 82  ? -17.591 9.303   19.207  1.00 101.24 ? ?
? ? ? 82  HIS C ND1   1
ATOM   580   C  CD2   . HIS A 1 82  ? -19.741 9.488   18.876  1.00 91.97  ? ?
? ? ? 82  HIS C CD2   1
ATOM   581   C  CE1   . HIS A 1 82  ? -18.140 9.594   20.372  1.00 82.24  ? ?
? ? ? 82  HIS C CE1   1
ATOM   582   N  NE2   . HIS A 1 82  ? -19.444 9.712   20.199  1.00 103.62 ? ?
? ? ? 82  HIS C NE2   1
ATOM   583   N  N     . ILE A 1 83  ? -15.619 10.336  16.863  1.00 92.63  ? ?
? ? ? 83  ILE C N     1
ATOM   584   C  CA    . ILE A 1 83  ? -14.472 10.925  17.546  1.00 97.46  ? ?
? ? ? 83  ILE C CA    1
ATOM   585   C  C     . ILE A 1 83  ? -14.405 12.369  17.074  1.00 86.58  ? ?
? ? ? 83  ILE C C     1
ATOM   586   O  O     . ILE A 1 83  ? -14.633 13.315  17.834  1.00 82.18  ? ?
? ? ? 83  ILE C O     1
ATOM   587   C  CB    . ILE A 1 83  ? -13.125 10.196  17.175  1.00 105.26 ? ?
? ? ? 83  ILE C CB    1
ATOM   588   C  CG1   . ILE A 1 83  ? -12.736 9.192   18.268  1.00 88.40  ? ?
? ? ? 83  ILE C CG1   1
ATOM   589   C  CG2   . ILE A 1 83  ? -11.989 11.203  16.973  1.00 68.32  ? ?
? ? ? 83  ILE C CG2   1
ATOM   590   C  CD1   . ILE A 1 83  ? -13.301 7.812   18.074  1.00 113.46 ? ?
? ? ? 83  ILE C CD1   1
ATOM   591   N  N     . MET A 1 84  ? -14.141 12.499  15.782  1.00 81.72  ? ?
? ? ? 84  MET C N     1
ATOM   592   C  CA    . MET A 1 84  ? -13.988 13.768  15.105  1.00 77.31  ? ?
? ? ? 84  MET C CA    1
ATOM   593   C  C     . MET A 1 84  ? -15.301 14.373  14.630  1.00 72.16  ? ?
? ? ? 84  MET C C     1
ATOM   594   O  O     . MET A 1 84  ? -15.440 14.715  13.454  1.00 70.99  ? ?
? ? ? 84  MET C O     1
ATOM   595   C  CB    . MET A 1 84  ? -13.058 13.542  13.928  1.00 63.86  ? ?
? ? ? 84  MET C CB    1
ATOM   596   C  CG    . MET A 1 84  ? -12.596 14.759  13.233  1.00 73.13  ? ?
? ? ? 84  MET C CG    1
ATOM   597   S  SD    . MET A 1 84  ? -11.945 14.160  11.702  1.00 94.54  ? ?
? ? ? 84  MET C SD    1
ATOM   598   C  CE    . MET A 1 84  ? -13.474 13.530  10.967  1.00 118.80 ? ?
? ? ? 84  MET C CE    1
ATOM   599   N  N     . ARG A 1 85  ? -16.262 14.488  15.541  1.00 70.71  ? ?
? ? ? 85  ARG C N     1
ATOM   600   C  CA    . ARG A 1 85  ? -17.565 15.072  15.221  1.00 70.06  ? ?
? ? ? 85  ARG C CA    1
ATOM   601   C  C     . ARG A 1 85  ? -18.499 15.046  16.423  1.00 70.25  ? ?
? ? ? 85  ARG C C     1
ATOM   602   O  O     . ARG A 1 85  ? -19.656 15.457  16.325  1.00 67.74  ? ?
? ? ? 85  ARG C O     1
ATOM   603   C  CB    . ARG A 1 85  ? -18.213 14.324  14.052  1.00 80.07  ? ?
? ? ? 85  ARG C CB    1
ATOM   604   C  CG    . ARG A 1 85  ? -19.625 14.768  13.700  1.00 77.68  ? ?
? ? ? 85  ARG C CG    1
ATOM   605   C  CD    . ARG A 1 85  ? -20.148 14.018  12.478  1.00 56.17  ? ?
? ? ? 85  ARG C CD    1
ATOM   606   N  NE    . ARG A 1 85  ? -19.198 14.087  11.370  1.00 79.97  ? ?
? ? ? 85  ARG C NE    1
ATOM   607   C  CZ    . ARG A 1 85  ? -19.478 13.757  10.115  1.00 90.09  ? ?
? ? ? 85  ARG C CZ    1
ATOM   608   N  NH1   . ARG A 1 85  ? -18.535 13.856  9.188   1.00 92.54  ? ?
? ? ? 85  ARG C NH1   1
ATOM   609   N  NH2   . ARG A 1 85  ? -20.697 13.341  9.785   1.00 71.07  ? ?
? ? ? 85  ARG C NH2   1
ATOM   610   N  N     . ASP A 1 86  ? -18.006 14.556  17.554  1.00 68.93  ? ?
? ? ? 86  ASP C N     1
ATOM   611   C  CA    . ASP A 1 86  ? -18.823 14.512  18.758  1.00 64.77  ? ?
? ? ? 86  ASP C CA    1
ATOM   612   C  C     . ASP A 1 86  ? -18.014 14.506  20.045  1.00 54.03  ? ?
? ? ? 86  ASP C C     1
ATOM   613   O  O     . ASP A 1 86  ? -18.570 14.551  21.142  1.00 42.95  ? ?
? ? ? 86  ASP C O     1
ATOM   614   C  CB    . ASP A 1 86  ? -19.783 13.326  18.717  1.00 65.64  ? ?
? ? ? 86  ASP C CB    1
ATOM   615   C  CG    . ASP A 1 86  ? -21.137 13.695  18.116  1.00 107.49 ? ?
? ? ? 86  ASP C CG    1
ATOM   616   O  OD1   . ASP A 1 86  ? -21.873 14.490  18.738  1.00 103.81 ? ?
? ? ? 86  ASP C OD1   1
ATOM   617   O  OD2   . ASP A 1 86  ? -21.469 13.198  17.017  1.00 140.55 ? ?
? ? ? 86  ASP C OD2   1
ATOM   618   N  N     . VAL A 1 87  ? -16.697 14.437  19.923  1.00 51.54  ? ?
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ATOM   620   C  C     . VAL A 1 87  ? -15.259 15.888  21.101  1.00 46.61  ? ?
? ? ? 87  VAL C C     1
ATOM   621   O  O     . VAL A 1 87  ? -14.596 16.271  20.129  1.00 36.30  ? ?
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ATOM   622   C  CB    . VAL A 1 87  ? -14.700 13.529  21.152  1.00 56.69  ? ?
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ATOM   623   C  CG1   . VAL A 1 87  ? -13.957 13.701  22.494  1.00 21.32  ? ?
? ? ? 87  VAL C CG1   1
ATOM   624   C  CG2   . VAL A 1 87  ? -15.179 12.096  20.951  1.00 99.00  ? ?
? ? ? 87  VAL C CG2   1
ATOM   625   N  N     . ASN A 1 88  ? -15.485 16.639  22.165  1.00 29.89  ? ?
? ? ? 88  ASN C N     1
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? ? ? 88  ASN C CA    1
ATOM   627   C  C     . ASN A 1 88  ? -13.371 17.826  22.174  1.00 26.07  ? ?
? ? ? 88  ASN C C     1
ATOM   628   O  O     . ASN A 1 88  ? -12.672 17.844  23.185  1.00 29.79  ? ?
? ? ? 88  ASN C O     1
ATOM   629   C  CB    . ASN A 1 88  ? -15.318 18.564  23.596  1.00 60.33  ? ?
? ? ? 88  ASN C CB    1
ATOM   630   C  CG    . ASN A 1 88  ? -15.903 17.539  24.537  1.00 72.15  ? ?
? ? ? 88  ASN C CG    1
ATOM   631   O  OD1   . ASN A 1 88  ? -15.288 16.505  24.798  1.00 97.93  ? ?
? ? ? 88  ASN C OD1   1
ATOM   632   N  ND2   . ASN A 1 88  ? -17.103 17.815  25.049  1.00 101.31 ? ?
? ? ? 88  ASN C ND2   1
ATOM   633   N  N     . GLY A 1 89  ? -12.872 17.692  20.950  1.00 16.80  ? ?
? ? ? 89  GLY C N     1
ATOM   634   C  CA    . GLY A 1 89  ? -11.451 17.552  20.693  1.00 15.13  ? ?
? ? ? 89  GLY C CA    1
ATOM   635   C  C     . GLY A 1 89  ? -11.379 17.032  19.267  1.00 43.97  ? ?
? ? ? 89  GLY C C     1
ATOM   636   O  O     . GLY A 1 89  ? -10.420 17.250  18.521  1.00 37.58  ? ?
? ? ? 89  GLY C O     1
ATOM   637   N  N     . GLY A 1 90  ? -12.454 16.354  18.887  1.00 43.68  ? ?
? ? ? 90  GLY C N     1
ATOM   638   C  CA    . GLY A 1 90  ? -12.553 15.768  17.569  1.00 48.76  ? ?
? ? ? 90  GLY C CA    1
ATOM   639   C  C     . GLY A 1 90  ? -11.455 16.135  16.594  1.00 52.77  ? ?
? ? ? 90  GLY C C     1
ATOM   640   O  O     . GLY A 1 90  ? -10.244 15.773  16.732  1.00 45.40  ? ?
? ? ? 90  GLY C O     1
ATOM   641   N  N     . TRP A 1 91  ? -11.930 16.818  15.561  1.00 61.28  ? ?
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? ? ? 91  TRP C CA    1
ATOM   643   C  C     . TRP A 1 91  ? -9.733  17.658  15.065  1.00 62.52  ? ?
? ? ? 91  TRP C C     1
ATOM   644   O  O     . TRP A 1 91  ? -8.684  17.360  14.461  1.00 43.38  ? ?
? ? ? 91  TRP C O     1
ATOM   645   C  CB    . TRP A 1 91  ? -11.777 18.587  13.915  1.00 89.61  ? ?
? ? ? 91  TRP C CB    1
ATOM   646   C  CG    . TRP A 1 91  ? -11.990 19.575  15.018  1.00 76.96  ? ?
? ? ? 91  TRP C CG    1
ATOM   647   C  CD1   . TRP A 1 91  ? -12.935 19.511  16.013  1.00 93.56  ? ?
? ? ? 91  TRP C CD1   1
ATOM   648   C  CD2   . TRP A 1 91  ? -11.078 20.596  15.406  1.00 53.47  ? ?
? ? ? 91  TRP C CD2   1
ATOM   649   N  NE1   . TRP A 1 91  ? -12.645 20.414  17.006  1.00 63.33  ? ?
? ? ? 91  TRP C NE1   1
ATOM   650   C  CE2   . TRP A 1 91  ? -11.508 21.093  16.660  1.00 70.47  ? ?
? ? ? 91  TRP C CE2   1
ATOM   651   C  CE3   . TRP A 1 91  ? -9.921  21.129  14.824  1.00 56.97  ? ?
? ? ? 91  TRP C CE3   1
ATOM   652   C  CZ2   . TRP A 1 91  ? -10.817 22.099  17.341  1.00 117.11 ? ?
? ? ? 91  TRP C CZ2   1
ATOM   653   C  CZ3   . TRP A 1 91  ? -9.231  22.129  15.502  1.00 90.26  ? ?
? ? ? 91  TRP C CZ3   1
ATOM   654   C  CH2   . TRP A 1 91  ? -9.683  22.602  16.750  1.00 131.81 ? ?
? ? ? 91  TRP C CH2   1
ATOM   655   N  N     . ALA A 1 92  ? -9.757  18.262  16.257  1.00 47.98  ? ?
? ? ? 92  ALA C N     1
ATOM   656   C  CA    . ALA A 1 92  ? -8.534  18.663  16.934  1.00 55.20  ? ?
? ? ? 92  ALA C CA    1
ATOM   657   C  C     . ALA A 1 92  ? -7.668  17.440  16.952  1.00 53.71  ? ?
? ? ? 92  ALA C C     1
ATOM   658   O  O     . ALA A 1 92  ? -6.893  17.189  16.014  1.00 36.79  ? ?
? ? ? 92  ALA C O     1
ATOM   659   C  CB    . ALA A 1 92  ? -8.817  19.125  18.360  1.00 67.15  ? ?
? ? ? 92  ALA C CB    1
ATOM   660   N  N     . MET A 1 93  ? -7.835  16.684  18.035  1.00 48.16  ? ?
? ? ? 93  MET C N     1
ATOM   661   C  CA    . MET A 1 93  ? -7.126  15.438  18.264  1.00 45.68  ? ?
? ? ? 93  MET C CA    1
ATOM   662   C  C     . MET A 1 93  ? -6.879  14.740  16.943  1.00 47.22  ? ?
? ? ? 93  MET C C     1
ATOM   663   O  O     . MET A 1 93  ? -5.755  14.768  16.418  1.00 45.78  ? ?
? ? ? 93  MET C O     1
ATOM   664   C  CB    . MET A 1 93  ? -7.973  14.559  19.163  1.00 35.67  ? ?
? ? ? 93  MET C CB    1
ATOM   665   C  CG    . MET A 1 93  ? -8.416  15.326  20.372  1.00 38.69  ? ?
? ? ? 93  MET C CG    1
ATOM   666   S  SD    . MET A 1 93  ? -6.984  15.976  21.188  1.00 92.72  ? ?
? ? ? 93  MET C SD    1
ATOM   667   C  CE    . MET A 1 93  ? -7.536  15.857  22.898  1.00 44.45  ? ?
? ? ? 93  MET C CE    1
ATOM   668   N  N     . ARG A 1 94  ? -7.934  14.165  16.378  1.00 33.71  ? ?
? ? ? 94  ARG C N     1
ATOM   669   C  CA    . ARG A 1 94  ? -7.725  13.455  15.123  1.00 30.09  ? ?
? ? ? 94  ARG C CA    1
ATOM   670   C  C     . ARG A 1 94  ? -6.657  14.145  14.215  1.00 47.63  ? ?
? ? ? 94  ARG C C     1
ATOM   671   O  O     . ARG A 1 94  ? -5.508  13.626  13.981  1.00 26.04  ? ?
? ? ? 94  ARG C O     1
ATOM   672   C  CB    . ARG A 1 94  ? -9.070  13.341  14.404  1.00 36.49  ? ?
? ? ? 94  ARG C CB    1
ATOM   673   C  CG    . ARG A 1 94  ? -9.152  12.298  13.306  1.00 38.86  ? ?
? ? ? 94  ARG C CG    1
ATOM   674   C  CD    . ARG A 1 94  ? -8.343  12.708  12.104  1.00 49.02  ? ?
? ? ? 94  ARG C CD    1
ATOM   675   N  NE    . ARG A 1 94  ? -8.979  12.221  10.892  1.00 82.69  ? ?
? ? ? 94  ARG C NE    1
ATOM   676   C  CZ    . ARG A 1 94  ? -9.060  10.939  10.558  1.00 106.58 ? ?
? ? ? 94  ARG C CZ    1
ATOM   677   N  NH1   . ARG A 1 94  ? -8.534  10.011  11.349  1.00 117.95 ? ?
? ? ? 94  ARG C NH1   1
ATOM   678   N  NH2   . ARG A 1 94  ? -9.679  10.584  9.437   1.00 100.36 ? ?
? ? ? 94  ARG C NH2   1
ATOM   679   N  N     . TYR A 1 95  ? -7.034  15.327  13.724  1.00 59.30  ? ?
? ? ? 95  TYR C N     1
ATOM   680   C  CA    . TYR A 1 95  ? -6.178  16.113  12.832  1.00 59.34  ? ?
? ? ? 95  TYR C CA    1
ATOM   681   C  C     . TYR A 1 95  ? -4.746  16.261  13.359  1.00 53.54  ? ?
? ? ? 95  TYR C C     1
ATOM   682   O  O     . TYR A 1 95  ? -3.729  15.994  12.643  1.00 42.06  ? ?
? ? ? 95  TYR C O     1
ATOM   683   C  CB    . TYR A 1 95  ? -6.833  17.478  12.591  1.00 47.38  ? ?
? ? ? 95  TYR C CB    1
ATOM   684   C  CG    . TYR A 1 95  ? -7.883  17.417  11.499  1.00 84.46  ? ?
? ? ? 95  TYR C CG    1
ATOM   685   C  CD1   . TYR A 1 95  ? -9.257  17.413  11.790  1.00 71.84  ? ?
? ? ? 95  TYR C CD1   1
ATOM   686   C  CD2   . TYR A 1 95  ? -7.497  17.318  10.167  1.00 86.98  ? ?
? ? ? 95  TYR C CD2   1
ATOM   687   C  CE1   . TYR A 1 95  ? -10.214 17.311  10.760  1.00 71.16  ? ?
? ? ? 95  TYR C CE1   1
ATOM   688   C  CE2   . TYR A 1 95  ? -8.430  17.217  9.150   1.00 87.47  ? ?
? ? ? 95  TYR C CE2   1
ATOM   689   C  CZ    . TYR A 1 95  ? -9.781  17.215  9.435   1.00 95.26  ? ?
? ? ? 95  TYR C CZ    1
ATOM   690   O  OH    . TYR A 1 95  ? -10.666 17.139  8.374   1.00 46.66  ? ?
? ? ? 95  TYR C OH    1
ATOM   691   N  N     . ILE A 1 96  ? -4.683  16.673  14.620  1.00 37.81  ? ?
? ? ? 96  ILE C N     1
ATOM   692   C  CA    . ILE A 1 96  ? -3.427  16.838  15.293  1.00 44.31  ? ?
? ? ? 96  ILE C CA    1
ATOM   693   C  C     . ILE A 1 96  ? -2.664  15.530  15.118  1.00 52.96  ? ?
? ? ? 96  ILE C C     1
ATOM   694   O  O     . ILE A 1 96  ? -1.615  15.533  14.492  1.00 35.60  ? ?
? ? ? 96  ILE C O     1
ATOM   695   C  CB    . ILE A 1 96  ? -3.636  17.108  16.764  1.00 38.69  ? ?
? ? ? 96  ILE C CB    1
ATOM   696   C  CG1   . ILE A 1 96  ? -4.647  18.240  16.937  1.00 46.24  ? ?
? ? ? 96  ILE C CG1   1
ATOM   697   C  CG2   . ILE A 1 96  ? -2.317  17.489  17.396  1.00 56.81  ? ?
? ? ? 96  ILE C CG2   1
ATOM   698   C  CD1   . ILE A 1 96  ? -5.032  18.507  18.373  1.00 97.12  ? ?
? ? ? 96  ILE C CD1   1
ATOM   699   N  N     . HIS A 1 97  ? -3.199  14.415  15.635  1.00 49.19  ? ?
? ? ? 97  HIS C N     1
ATOM   700   C  CA    . HIS A 1 97  ? -2.527  13.105  15.525  1.00 54.97  ? ?
? ? ? 97  HIS C CA    1
ATOM   701   C  C     . HIS A 1 97  ? -2.029  12.824  14.100  1.00 59.44  ? ?
? ? ? 97  HIS C C     1
ATOM   702   O  O     . HIS A 1 97  ? -0.817  12.603  13.883  1.00 59.60  ? ?
? ? ? 97  HIS C O     1
ATOM   703   C  CB    . HIS A 1 97  ? -3.469  11.974  15.959  1.00 76.12  ? ?
? ? ? 97  HIS C CB    1
ATOM   704   C  CG    . HIS A 1 97  ? -2.796  10.646  16.201  1.00 85.43  ? ?
? ? ? 97  HIS C CG    1
ATOM   705   N  ND1   . HIS A 1 97  ? -2.562  10.160  17.468  1.00 92.36  ? ?
? ? ? 97  HIS C ND1   1
ATOM   706   C  CD2   . HIS A 1 97  ? -2.405  9.661   15.349  1.00 79.54  ? ?
? ? ? 97  HIS C CD2   1
ATOM   707   C  CE1   . HIS A 1 97  ? -2.068  8.935   17.385  1.00 84.67  ? ?
? ? ? 97  HIS C CE1   1
ATOM   708   N  NE2   . HIS A 1 97  ? -1.963  8.602   16.113  1.00 46.47  ? ?
? ? ? 97  HIS C NE2   1
ATOM   709   N  N     . ALA A 1 98  ? -2.936  12.851  13.121  1.00 48.38  ? ?
? ? ? 98  ALA C N     1
ATOM   710   C  CA    . ALA A 1 98  ? -2.474  12.551  11.749  1.00 54.75  ? ?
? ? ? 98  ALA C CA    1
ATOM   711   C  C     . ALA A 1 98  ? -1.325  13.454  11.278  1.00 64.51  ? ?
? ? ? 98  ALA C C     1
ATOM   712   O  O     . ALA A 1 98  ? -0.196  13.006  10.843  1.00 70.40  ? ?
? ? ? 98  ALA C O     1
ATOM   713   C  CB    . ALA A 1 98  ? -3.625  12.666  10.775  1.00 25.10  ? ?
? ? ? 98  ALA C CB    1
ATOM   714   N  N     . ASN A 1 99  ? -1.600  14.749  11.360  1.00 64.20  ? ?
? ? ? 99  ASN C N     1
ATOM   715   C  CA    . ASN A 1 99  ? -0.581  15.664  10.914  1.00 70.91  ? ?
? ? ? 99  ASN C CA    1
ATOM   716   C  C     . ASN A 1 99  ? 0.694   15.434  11.741  1.00 71.84  ? ?
? ? ? 99  ASN C C     1
ATOM   717   O  O     . ASN A 1 99  ? 1.797   15.298  11.167  1.00 65.58  ? ?
? ? ? 99  ASN C O     1
ATOM   718   C  CB    . ASN A 1 99  ? -1.113  17.089  10.987  1.00 62.90  ? ?
? ? ? 99  ASN C CB    1
ATOM   719   C  CG    . ASN A 1 99  ? -2.276  17.302  10.035  1.00 80.82  ? ?
? ? ? 99  ASN C CG    1
ATOM   720   O  OD1   . ASN A 1 99  ? -3.441  17.330  10.449  1.00 44.71  ? ?
? ? ? 99  ASN C OD1   1
ATOM   721   N  ND2   . ASN A 1 99  ? -1.965  17.420  8.740   1.00 35.20  ? ?
? ? ? 99  ASN C ND2   1
ATOM   722   N  N     . GLY A 1 100 ? 0.531   15.336  13.062  1.00 47.19  ? ?
? ? ? 100 GLY C N     1
ATOM   723   C  CA    . GLY A 1 100 ? 1.644   15.089  13.951  1.00 48.64  ? ?
? ? ? 100 GLY C CA    1
ATOM   724   C  C     . GLY A 1 100 ? 2.440   14.034  13.225  1.00 65.54  ? ?
? ? ? 100 GLY C C     1
ATOM   725   O  O     . GLY A 1 100 ? 3.615   14.230  12.855  1.00 62.34  ? ?
? ? ? 100 GLY C O     1
ATOM   726   N  N     . ALA A 1 101 ? 1.771   12.915  12.969  1.00 70.64  ? ?
? ? ? 101 ALA C N     1
ATOM   727   C  CA    . ALA A 1 101 ? 2.442   11.847  12.260  1.00 75.10  ? ?
? ? ? 101 ALA C CA    1
ATOM   728   C  C     . ALA A 1 101 ? 3.278   12.451  11.144  1.00 71.92  ? ?
? ? ? 101 ALA C C     1
ATOM   729   O  O     . ALA A 1 101 ? 4.538   12.434  11.191  1.00 63.51  ? ?
? ? ? 101 ALA C O     1
ATOM   730   C  CB    . ALA A 1 101 ? 1.429   10.875  11.691  1.00 68.21  ? ?
? ? ? 101 ALA C CB    1
ATOM   731   N  N     . SER A 1 102 ? 2.608   13.047  10.164  1.00 67.44  ? ?
? ? ? 102 SER C N     1
ATOM   732   C  CA    . SER A 1 102 ? 3.445   13.552  9.073   1.00 73.33  ? ?
? ? ? 102 SER C CA    1
ATOM   733   C  C     . SER A 1 102 ? 4.614   14.496  9.458   1.00 83.66  ? ?
? ? ? 102 SER C C     1
ATOM   734   O  O     . SER A 1 102 ? 5.739   14.402  8.897   1.00 86.97  ? ?
? ? ? 102 SER C O     1
ATOM   735   C  CB    . SER A 1 102 ? 2.588   14.197  7.993   1.00 82.14  ? ?
? ? ? 102 SER C CB    1
ATOM   736   O  OG    . SER A 1 102 ? 3.257   14.111  6.744   1.00 47.95  ? ?
? ? ? 102 SER C OG    1
ATOM   737   N  N     . LEU A 1 103 ? 4.365   15.392  10.412  1.00 76.75  ? ?
? ? ? 103 LEU C N     1
ATOM   738   C  CA    . LEU A 1 103 ? 5.388   16.339  10.861  1.00 81.37  ? ?
? ? ? 103 LEU C CA    1
ATOM   739   C  C     . LEU A 1 103 ? 6.573   15.553  11.416  1.00 74.03  ? ?
? ? ? 103 LEU C C     1
ATOM   740   O  O     . LEU A 1 103 ? 7.733   15.700  10.972  1.00 55.10  ? ?
? ? ? 103 LEU C O     1
ATOM   741   C  CB    . LEU A 1 103 ? 4.822   17.254  11.956  1.00 59.63  ? ?
? ? ? 103 LEU C CB    1
ATOM   742   C  CG    . LEU A 1 103 ? 5.534   17.264  13.318  1.00 60.72  ? ?
? ? ? 103 LEU C CG    1
ATOM   743   C  CD1   . LEU A 1 103 ? 6.972   17.774  13.169  1.00 26.23  ? ?
? ? ? 103 LEU C CD1   1
ATOM   744   C  CD2   . LEU A 1 103 ? 4.751   18.135  14.286  1.00 44.48  ? ?
? ? ? 103 LEU C CD2   1
ATOM   745   N  N     . PHE A 1 104 ? 6.250   14.742  12.419  1.00 72.16  ? ?
? ? ? 104 PHE C N     1
ATOM   746   C  CA    . PHE A 1 104 ? 7.209   13.887  13.085  1.00 75.39  ? ?
? ? ? 104 PHE C CA    1
ATOM   747   C  C     . PHE A 1 104 ? 8.026   13.266  11.978  1.00 76.95  ? ?
? ? ? 104 PHE C C     1
ATOM   748   O  O     . PHE A 1 104 ? 9.279   13.381  11.933  1.00 83.13  ? ?
? ? ? 104 PHE C O     1
ATOM   749   C  CB    . PHE A 1 104 ? 6.437   12.818  13.855  1.00 90.74  ? ?
? ? ? 104 PHE C CB    1
ATOM   750   C  CG    . PHE A 1 104 ? 7.286   11.724  14.439  1.00 93.67  ? ?
? ? ? 104 PHE C CG    1
ATOM   751   C  CD1   . PHE A 1 104 ? 8.064   10.912  13.622  1.00 74.05  ? ?
? ? ? 104 PHE C CD1   1
ATOM   752   C  CD2   . PHE A 1 104 ? 7.231   11.444  15.801  1.00 89.88  ? ?
? ? ? 104 PHE C CD2   1
ATOM   753   C  CE1   . PHE A 1 104 ? 8.760   9.844   14.142  1.00 56.61  ? ?
? ? ? 104 PHE C CE1   1
ATOM   754   C  CE2   . PHE A 1 104 ? 7.929   10.370  16.333  1.00 101.18 ? ?
? ? ? 104 PHE C CE2   1
ATOM   755   C  CZ    . PHE A 1 104 ? 8.695   9.566   15.500  1.00 92.16  ? ?
? ? ? 104 PHE C CZ    1
ATOM   756   N  N     . PHE A 1 105 ? 7.321   12.615  11.062  1.00 64.59  ? ?
? ? ? 105 PHE C N     1
ATOM   757   C  CA    . PHE A 1 105 ? 8.063   12.001  9.983   1.00 70.73  ? ?
? ? ? 105 PHE C CA    1
ATOM   758   C  C     . PHE A 1 105 ? 9.019   12.981  9.277   1.00 80.17  ? ?
? ? ? 105 PHE C C     1
ATOM   759   O  O     . PHE A 1 105 ? 10.237  12.694  9.131   1.00 76.11  ? ?
? ? ? 105 PHE C O     1
ATOM   760   C  CB    . PHE A 1 105 ? 7.114   11.353  8.991   1.00 58.09  ? ?
? ? ? 105 PHE C CB    1
ATOM   761   C  CG    . PHE A 1 105 ? 7.328   9.881   8.864   1.00 62.02  ? ?
? ? ? 105 PHE C CG    1
ATOM   762   C  CD1   . PHE A 1 105 ? 6.823   9.009   9.820   1.00 46.22  ? ?
? ? ? 105 PHE C CD1   1
ATOM   763   C  CD2   . PHE A 1 105 ? 8.133   9.382   7.851   1.00 32.81  ? ?
? ? ? 105 PHE C CD2   1
ATOM   764   C  CE1   . PHE A 1 105 ? 7.126   7.664   9.776   1.00 39.41  ? ?
? ? ? 105 PHE C CE1   1
ATOM   765   C  CE2   . PHE A 1 105 ? 8.446   8.050   7.791   1.00 21.26  ? ?
? ? ? 105 PHE C CE2   1
ATOM   766   C  CZ    . PHE A 1 105 ? 7.947   7.178   8.756   1.00 66.65  ? ?
? ? ? 105 PHE C CZ    1
ATOM   767   N  N     . LEU A 1 106 ? 8.495   14.132  8.846   1.00 88.22  ? ?
? ? ? 106 LEU C N     1
ATOM   768   C  CA    . LEU A 1 106 ? 9.364   15.120  8.188   1.00 96.04  ? ?
? ? ? 106 LEU C CA    1
ATOM   769   C  C     . LEU A 1 106 ? 10.620  15.394  9.030   1.00 84.11  ? ?
? ? ? 106 LEU C C     1
ATOM   770   O  O     . LEU A 1 106 ? 11.787  15.282  8.560   1.00 77.47  ? ?
? ? ? 106 LEU C O     1
ATOM   771   C  CB    . LEU A 1 106 ? 8.623   16.443  7.981   1.00 106.43 ? ?
? ? ? 106 LEU C CB    1
ATOM   772   C  CG    . LEU A 1 106 ? 9.516   17.643  7.637   1.00 95.91  ? ?
? ? ? 106 LEU C CG    1
ATOM   773   C  CD1   . LEU A 1 106 ? 10.401  17.310  6.437   1.00 83.39  ? ?
? ? ? 106 LEU C CD1   1
ATOM   774   C  CD2   . LEU A 1 106 ? 8.648   18.866  7.364   1.00 86.74  ? ?
? ? ? 106 LEU C CD2   1
ATOM   775   N  N     . ALA A 1 107 ? 10.363  15.772  10.278  1.00 67.41  ? ?
? ? ? 107 ALA C N     1
ATOM   776   C  CA    . ALA A 1 107 ? 11.433  16.061  11.214  1.00 70.38  ? ?
? ? ? 107 ALA C CA    1
ATOM   777   C  C     . ALA A 1 107 ? 12.453  14.947  11.106  1.00 63.55  ? ?
? ? ? 107 ALA C C     1
ATOM   778   O  O     . ALA A 1 107 ? 13.635  15.165  10.724  1.00 45.42  ? ?
? ? ? 107 ALA C O     1
ATOM   779   C  CB    . ALA A 1 107 ? 10.881  16.121  12.614  1.00 81.99  ? ?
? ? ? 107 ALA C CB    1
ATOM   780   N  N     . VAL A 1 108 ? 11.988  13.743  11.439  1.00 65.68  ? ?
? ? ? 108 VAL C N     1
ATOM   781   C  CA    . VAL A 1 108 ? 12.886  12.609  11.355  1.00 67.58  ? ?
? ? ? 108 VAL C CA    1
ATOM   782   C  C     . VAL A 1 108 ? 13.680  12.709  10.070  1.00 73.07  ? ?
? ? ? 108 VAL C C     1
ATOM   783   O  O     . VAL A 1 108 ? 14.905  12.888  10.106  1.00 67.67  ? ?
? ? ? 108 VAL C O     1
ATOM   784   C  CB    . VAL A 1 108 ? 12.146  11.292  11.352  1.00 66.14  ? ?
? ? ? 108 VAL C CB    1
ATOM   785   C  CG1   . VAL A 1 108 ? 13.052  10.198  10.791  1.00 76.49  ? ?
? ? ? 108 VAL C CG1   1
ATOM   786   C  CG2   . VAL A 1 108 ? 11.729  10.949  12.765  1.00 53.40  ? ?
? ? ? 108 VAL C CG2   1
ATOM   787   N  N     . TYR A 1 109 ? 12.994  12.612  8.933   1.00 66.59  ? ?
? ? ? 109 TYR C N     1
ATOM   788   C  CA    . TYR A 1 109 ? 13.725  12.713  7.674   1.00 72.35  ? ?
? ? ? 109 TYR C CA    1
ATOM   789   C  C     . TYR A 1 109 ? 14.859  13.760  7.703   1.00 84.42  ? ?
? ? ? 109 TYR C C     1
ATOM   790   O  O     . TYR A 1 109 ? 16.046  13.453  7.386   1.00 69.41  ? ?
? ? ? 109 TYR C O     1
ATOM   791   C  CB    . TYR A 1 109 ? 12.768  13.028  6.532   1.00 77.88  ? ?
? ? ? 109 TYR C CB    1
ATOM   792   C  CG    . TYR A 1 109 ? 12.210  11.783  5.918   1.00 80.33  ? ?
? ? ? 109 TYR C CG    1
ATOM   793   C  CD1   . TYR A 1 109 ? 10.952  11.307  6.277   1.00 95.44  ? ?
? ? ? 109 TYR C CD1   1
ATOM   794   C  CD2   . TYR A 1 109 ? 12.976  11.031  5.032   1.00 69.67  ? ?
? ? ? 109 TYR C CD2   1
ATOM   795   C  CE1   . TYR A 1 109 ? 10.471  10.103  5.769   1.00 90.39  ? ?
? ? ? 109 TYR C CE1   1
ATOM   796   C  CE2   . TYR A 1 109 ? 12.511  9.831   4.525   1.00 90.43  ? ?
? ? ? 109 TYR C CE2   1
ATOM   797   C  CZ    . TYR A 1 109 ? 11.260  9.371   4.897   1.00 109.22 ? ?
? ? ? 109 TYR C CZ    1
ATOM   798   O  OH    . TYR A 1 109 ? 10.812  8.166   4.413   1.00 121.31 ? ?
? ? ? 109 TYR C OH    1
ATOM   799   N  N     . ILE A 1 110 ? 14.519  14.995  8.083   1.00 85.78  ? ?
? ? ? 110 ILE C N     1
ATOM   800   C  CA    . ILE A 1 110 ? 15.580  16.008  8.118   1.00 70.91  ? ?
? ? ? 110 ILE C CA    1
ATOM   801   C  C     . ILE A 1 110 ? 16.706  15.500  9.007   1.00 60.04  ? ?
? ? ? 110 ILE C C     1
ATOM   802   O  O     . ILE A 1 110 ? 17.851  15.296  8.548   1.00 46.34  ? ?
? ? ? 110 ILE C O     1
ATOM   803   C  CB    . ILE A 1 110 ? 15.124  17.353  8.702   1.00 72.98  ? ?
? ? ? 110 ILE C CB    1
ATOM   804   C  CG1   . ILE A 1 110 ? 13.888  17.874  7.970   1.00 89.23  ? ?
? ? ? 110 ILE C CG1   1
ATOM   805   C  CG2   . ILE A 1 110 ? 16.249  18.365  8.540   1.00 56.68  ? ?
? ? ? 110 ILE C CG2   1
ATOM   806   C  CD1   . ILE A 1 110 ? 13.430  19.237  8.462   1.00 80.69  ? ?
? ? ? 110 ILE C CD1   1
ATOM   807   N  N     . HIS A 1 111 ? 16.364  15.306  10.281  1.00 49.08  ? ?
? ? ? 111 HIS C N     1
ATOM   808   C  CA    . HIS A 1 111 ? 17.325  14.804  11.269  1.00 61.63  ? ?
? ? ? 111 HIS C CA    1
ATOM   809   C  C     . HIS A 1 111 ? 18.254  13.845  10.516  1.00 64.88  ? ?
? ? ? 111 HIS C C     1
ATOM   810   O  O     . HIS A 1 111 ? 19.497  14.034  10.436  1.00 66.17  ? ?
? ? ? 111 HIS C O     1
ATOM   811   C  CB    . HIS A 1 111 ? 16.534  14.062  12.340  1.00 59.12  ? ?
? ? ? 111 HIS C CB    1
ATOM   812   C  CG    . HIS A 1 111 ? 17.329  13.622  13.530  1.00 67.67  ? ?
? ? ? 111 HIS C CG    1
ATOM   813   N  ND1   . HIS A 1 111 ? 17.326  14.325  14.713  1.00 83.48  ? ?
? ? ? 111 HIS C ND1   1
ATOM   814   C  CD2   . HIS A 1 111 ? 17.984  12.463  13.786  1.00 61.91  ? ?
? ? ? 111 HIS C CD2   1
ATOM   815   C  CE1   . HIS A 1 111 ? 17.928  13.611  15.649  1.00 84.41  ? ?
? ? ? 111 HIS C CE1   1
ATOM   816   N  NE2   . HIS A 1 111 ? 18.333  12.473  15.118  1.00 48.94  ? ?
? ? ? 111 HIS C NE2   1
ATOM   817   N  N     . ILE A 1 112 ? 17.617  12.840  9.922   1.00 63.23  ? ?
? ? ? 112 ILE C N     1
ATOM   818   C  CA    . ILE A 1 112 ? 18.327  11.823  9.161   1.00 71.78  ? ?
? ? ? 112 ILE C CA    1
ATOM   819   C  C     . ILE A 1 112 ? 19.331  12.489  8.241   1.00 72.20  ? ?
? ? ? 112 ILE C C     1
ATOM   820   O  O     . ILE A 1 112 ? 20.547  12.300  8.374   1.00 61.45  ? ?
? ? ? 112 ILE C O     1
ATOM   821   C  CB    . ILE A 1 112 ? 17.377  10.986  8.261   1.00 81.81  ? ?
? ? ? 112 ILE C CB    1
ATOM   822   C  CG1   . ILE A 1 112 ? 16.051  10.716  8.973   1.00 79.66  ? ?
? ? ? 112 ILE C CG1   1
ATOM   823   C  CG2   . ILE A 1 112 ? 18.053  9.665   7.881   1.00 54.52  ? ?
? ? ? 112 ILE C CG2   1
ATOM   824   C  CD1   . ILE A 1 112 ? 16.181  9.943   10.234  1.00 110.14 ? ?
? ? ? 112 ILE C CD1   1
ATOM   825   N  N     . PHE A 1 113 ? 18.823  13.285  7.309   1.00 73.15  ? ?
? ? ? 113 PHE C N     1
ATOM   826   C  CA    . PHE A 1 113 ? 19.740  13.918  6.372   1.00 72.17  ? ?
? ? ? 113 PHE C CA    1
ATOM   827   C  C     . PHE A 1 113 ? 20.853  14.760  7.003   1.00 56.07  ? ?
? ? ? 113 PHE C C     1
ATOM   828   O  O     . PHE A 1 113 ? 22.009  14.751  6.529   1.00 51.78  ? ?
? ? ? 113 PHE C O     1
ATOM   829   C  CB    . PHE A 1 113 ? 18.960  14.737  5.350   1.00 75.41  ? ?
? ? ? 113 PHE C CB    1
ATOM   830   C  CG    . PHE A 1 113 ? 18.794  14.041  4.034   1.00 85.32  ? ?
? ? ? 113 PHE C CG    1
ATOM   831   C  CD1   . PHE A 1 113 ? 17.554  13.555  3.637   1.00 69.43  ? ?
? ? ? 113 PHE C CD1   1
ATOM   832   C  CD2   . PHE A 1 113 ? 19.886  13.876  3.186   1.00 78.99  ? ?
? ? ? 113 PHE C CD2   1
ATOM   833   C  CE1   . PHE A 1 113 ? 17.404  12.912  2.400   1.00 79.67  ? ?
? ? ? 113 PHE C CE1   1
ATOM   834   C  CE2   . PHE A 1 113 ? 19.753  13.236  1.950   1.00 67.56  ? ?
? ? ? 113 PHE C CE2   1
ATOM   835   C  CZ    . PHE A 1 113 ? 18.511  12.755  1.556   1.00 82.82  ? ?
? ? ? 113 PHE C CZ    1
ATOM   836   N  N     . ARG A 1 114 ? 20.510  15.485  8.064   1.00 43.87  ? ?
? ? ? 114 ARG C N     1
ATOM   837   C  CA    . ARG A 1 114 ? 21.502  16.311  8.747   1.00 53.12  ? ?
? ? ? 114 ARG C CA    1
ATOM   838   C  C     . ARG A 1 114 ? 22.616  15.373  9.144   1.00 59.57  ? ?
? ? ? 114 ARG C C     1
ATOM   839   O  O     . ARG A 1 114 ? 23.801  15.537  8.744   1.00 66.10  ? ?
? ? ? 114 ARG C O     1
ATOM   840   C  CB    . ARG A 1 114 ? 20.903  16.937  10.011  1.00 47.55  ? ?
? ? ? 114 ARG C CB    1
ATOM   841   C  CG    . ARG A 1 114 ? 21.882  17.759  10.865  1.00 42.65  ? ?
? ? ? 114 ARG C CG    1
ATOM   842   C  CD    . ARG A 1 114 ? 22.943  16.888  11.499  1.00 95.52  ? ?
? ? ? 114 ARG C CD    1
ATOM   843   N  NE    . ARG A 1 114 ? 22.334  15.711  12.101  1.00 113.80 ? ?
? ? ? 114 ARG C NE    1
ATOM   844   C  CZ    . ARG A 1 114 ? 21.612  15.730  13.213  1.00 123.65 ? ?
? ? ? 114 ARG C CZ    1
ATOM   845   N  NH1   . ARG A 1 114 ? 21.416  16.872  13.864  1.00 112.61 ? ?
? ? ? 114 ARG C NH1   1
ATOM   846   N  NH2   . ARG A 1 114 ? 21.060  14.609  13.656  1.00 129.08 ? ?
? ? ? 114 ARG C NH2   1
ATOM   847   N  N     . GLY A 1 115 ? 22.209  14.387  9.948   1.00 66.64  ? ?
? ? ? 115 GLY C N     1
ATOM   848   C  CA    . GLY A 1 115 ? 23.155  13.398  10.427  1.00 81.29  ? ?
? ? ? 115 GLY C CA    1
ATOM   849   C  C     . GLY A 1 115 ? 23.933  12.849  9.253   1.00 89.34  ? ?
? ? ? 115 GLY C C     1
ATOM   850   O  O     . GLY A 1 115 ? 25.141  12.614  9.340   1.00 89.72  ? ?
? ? ? 115 GLY C O     1
ATOM   851   N  N     . LEU A 1 116 ? 23.231  12.655  8.142   1.00 87.25  ? ?
? ? ? 116 LEU C N     1
ATOM   852   C  CA    . LEU A 1 116 ? 23.852  12.135  6.935   1.00 97.24  ? ?
? ? ? 116 LEU C CA    1
ATOM   853   C  C     . LEU A 1 116 ? 24.979  13.072  6.493   1.00 101.92 ? ?
? ? ? 116 LEU C C     1
ATOM   854   O  O     . LEU A 1 116 ? 26.070  12.617  6.120   1.00 96.67  ? ?
? ? ? 116 LEU C O     1
ATOM   855   C  CB    . LEU A 1 116 ? 22.807  12.023  5.820   1.00 91.04  ? ?
? ? ? 116 LEU C CB    1
ATOM   856   C  CG    . LEU A 1 116 ? 23.041  11.030  4.676   1.00 92.27  ? ?
? ? ? 116 LEU C CG    1
ATOM   857   C  CD1   . LEU A 1 116 ? 24.478  11.135  4.145   1.00 58.95  ? ?
? ? ? 116 LEU C CD1   1
ATOM   858   C  CD2   . LEU A 1 116 ? 22.757  9.627   5.186   1.00 68.08  ? ?
? ? ? 116 LEU C CD2   1
ATOM   859   N  N     . TYR A 1 117 ? 24.714  14.377  6.542   1.00 96.29  ? ?
? ? ? 117 TYR C N     1
ATOM   860   C  CA    . TYR A 1 117 ? 25.710  15.365  6.117   1.00 97.14  ? ?
? ? ? 117 TYR C CA    1
ATOM   861   C  C     . TYR A 1 117 ? 26.849  15.647  7.075   1.00 87.43  ? ?
? ? ? 117 TYR C C     1
ATOM   862   O  O     . TYR A 1 117 ? 28.010  15.643  6.663   1.00 84.89  ? ?
? ? ? 117 TYR C O     1
ATOM   863   C  CB    . TYR A 1 117 ? 25.042  16.698  5.774   1.00 121.12 ? ?
? ? ? 117 TYR C CB    1
ATOM   864   C  CG    . TYR A 1 117 ? 25.985  17.743  5.203   1.00 117.82 ? ?
? ? ? 117 TYR C CG    1
ATOM   865   C  CD1   . TYR A 1 117 ? 27.002  17.388  4.316   1.00 109.88 ? ?
? ? ? 117 TYR C CD1   1
ATOM   866   C  CD2   . TYR A 1 117 ? 25.828  19.093  5.512   1.00 117.24 ? ?
? ? ? 117 TYR C CD2   1
ATOM   867   C  CE1   . TYR A 1 117 ? 27.839  18.355  3.748   1.00 135.25 ? ?
? ? ? 117 TYR C CE1   1
ATOM   868   C  CE2   . TYR A 1 117 ? 26.658  20.067  4.952   1.00 129.50 ? ?
? ? ? 117 TYR C CE2   1
ATOM   869   C  CZ    . TYR A 1 117 ? 27.659  19.693  4.071   1.00 135.74 ? ?
? ? ? 117 TYR C CZ    1
ATOM   870   O  OH    . TYR A 1 117 ? 28.464  20.655  3.499   1.00 104.54 ? ?
? ? ? 117 TYR C OH    1
ATOM   871   N  N     . TYR A 1 118 ? 26.533  15.903  8.343   1.00 88.64  ? ?
? ? ? 118 TYR C N     1
ATOM   872   C  CA    . TYR A 1 118 ? 27.610  16.217  9.294   1.00 96.41  ? ?
? ? ? 118 TYR C CA    1
ATOM   873   C  C     . TYR A 1 118 ? 28.300  15.029  9.967   1.00 96.86  ? ?
? ? ? 118 TYR C C     1
ATOM   874   O  O     . TYR A 1 118 ? 28.482  15.023  11.187  1.00 87.96  ? ?
? ? ? 118 TYR C O     1
ATOM   875   C  CB    . TYR A 1 118 ? 27.110  17.169  10.379  1.00 105.17 ? ?
? ? ? 118 TYR C CB    1
ATOM   876   C  CG    . TYR A 1 118 ? 26.827  18.583  9.922   1.00 110.67 ? ?
? ? ? 118 TYR C CG    1
ATOM   877   C  CD1   . TYR A 1 118 ? 26.458  19.547  10.837  1.00 91.50  ? ?
? ? ? 118 TYR C CD1   1
ATOM   878   C  CD2   . TYR A 1 118 ? 26.914  18.955  8.584   1.00 117.78 ? ?
? ? ? 118 TYR C CD2   1
ATOM   879   C  CE1   . TYR A 1 118 ? 26.175  20.846  10.463  1.00 118.34 ? ?
? ? ? 118 TYR C CE1   1
ATOM   880   C  CE2   . TYR A 1 118 ? 26.632  20.271  8.191   1.00 134.57 ? ?
? ? ? 118 TYR C CE2   1
ATOM   881   C  CZ    . TYR A 1 118 ? 26.261  21.208  9.141   1.00 133.32 ? ?
? ? ? 118 TYR C CZ    1
ATOM   882   O  OH    . TYR A 1 118 ? 25.970  22.504  8.778   1.00 121.77 ? ?
? ? ? 118 TYR C OH    1
ATOM   883   N  N     . GLY A 1 119 ? 28.690  14.039  9.168   1.00 94.14  ? ?
? ? ? 119 GLY C N     1
ATOM   884   C  CA    . GLY A 1 119 ? 29.373  12.864  9.687   1.00 92.33  ? ?
? ? ? 119 GLY C CA    1
ATOM   885   C  C     . GLY A 1 119 ? 28.816  12.262  10.969  1.00 91.06  ? ?
? ? ? 119 GLY C C     1
ATOM   886   O  O     . GLY A 1 119 ? 29.337  11.260  11.465  1.00 84.58  ? ?
? ? ? 119 GLY C O     1
ATOM   887   N  N     . SER A 1 120 ? 27.758  12.859  11.504  1.00 86.91  ? ?
? ? ? 120 SER C N     1
ATOM   888   C  CA    . SER A 1 120 ? 27.148  12.374  12.731  1.00 97.73  ? ?
? ? ? 120 SER C CA    1
ATOM   889   C  C     . SER A 1 120 ? 27.039  10.849  12.746  1.00 96.69  ? ?
? ? ? 120 SER C C     1
ATOM   890   O  O     . SER A 1 120 ? 27.024  10.226  13.806  1.00 90.26  ? ?
? ? ? 120 SER C O     1
ATOM   891   C  CB    . SER A 1 120 ? 25.761  12.996  12.891  1.00 109.94 ? ?
? ? ? 120 SER C CB    1
ATOM   892   O  OG    . SER A 1 120 ? 25.832  14.401  12.754  1.00 98.69  ? ?
? ? ? 120 SER C OG    1
ATOM   893   N  N     . TYR A 1 121 ? 26.967  10.250  11.564  1.00 97.28  ? ?
? ? ? 121 TYR C N     1
ATOM   894   C  CA    . TYR A 1 121 ? 26.854  8.805   11.469  1.00 89.22  ? ?
? ? ? 121 TYR C CA    1
ATOM   895   C  C     . TYR A 1 121 ? 28.210  8.141   11.677  1.00 96.71  ? ?
? ? ? 121 TYR C C     1
ATOM   896   O  O     . TYR A 1 121 ? 28.335  7.219   12.488  1.00 96.86  ? ?
? ? ? 121 TYR C O     1
ATOM   897   C  CB    . TYR A 1 121 ? 26.258  8.410   10.109  1.00 80.84  ? ?
? ? ? 121 TYR C CB    1
ATOM   898   C  CG    . TYR A 1 121 ? 27.168  8.597   8.914   1.00 82.65  ? ?
? ? ? 121 TYR C CG    1
ATOM   899   C  CD1   . TYR A 1 121 ? 28.023  7.578   8.502   1.00 94.59  ? ?
? ? ? 121 TYR C CD1   1
ATOM   900   C  CD2   . TYR A 1 121 ? 27.141  9.774   8.168   1.00 85.52  ? ?
? ? ? 121 TYR C CD2   1
ATOM   901   C  CE1   . TYR A 1 121 ? 28.822  7.720   7.370   1.00 98.55  ? ?
? ? ? 121 TYR C CE1   1
ATOM   902   C  CE2   . TYR A 1 121 ? 27.939  9.929   7.032   1.00 76.35  ? ?
? ? ? 121 TYR C CE2   1
ATOM   903   C  CZ    . TYR A 1 121 ? 28.772  8.895   6.639   1.00 94.29  ? ?
? ? ? 121 TYR C CZ    1
ATOM   904   O  OH    . TYR A 1 121 ? 29.538  9.026   5.505   1.00 97.13  ? ?
? ? ? 121 TYR C OH    1
ATOM   905   N  N     . LYS A 1 122 ? 29.220  8.627   10.959  1.00 95.12  ? ?
? ? ? 122 LYS C N     1
ATOM   906   C  CA    . LYS A 1 122 ? 30.572  8.088   11.043  1.00 102.24 ? ?
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ATOM   907   C  C     . LYS A 1 122 ? 31.015  7.791   12.464  1.00 110.08 ? ?
? ? ? 122 LYS C C     1
ATOM   908   O  O     . LYS A 1 122 ? 30.376  8.211   13.429  1.00 115.32 ? ?
? ? ? 122 LYS C O     1
ATOM   909   C  CB    . LYS A 1 122 ? 31.568  9.049   10.395  1.00 111.27 ? ?
? ? ? 122 LYS C CB    1
ATOM   910   C  CG    . LYS A 1 122 ? 32.059  8.609   9.020   1.00 136.05 ? ?
? ? ? 122 LYS C CG    1
ATOM   911   C  CD    . LYS A 1 122 ? 32.945  9.668   8.362   1.00 146.19 ? ?
? ? ? 122 LYS C CD    1
ATOM   912   C  CE    . LYS A 1 122 ? 32.152  10.927  8.009   1.00 152.07 ? ?
? ? ? 122 LYS C CE    1
ATOM   913   N  NZ    . LYS A 1 122 ? 32.958  11.935  7.258   1.00 122.23 ? ?
? ? ? 122 LYS C NZ    1
ATOM   914   N  N     . ALA A 1 123 ? 32.119  7.059   12.578  1.00 114.10 ? ?
? ? ? 123 ALA C N     1
ATOM   915   C  CA    . ALA A 1 123 ? 32.670  6.687   13.874  1.00 117.65 ? ?
? ? ? 123 ALA C CA    1
ATOM   916   C  C     . ALA A 1 123 ? 32.709  7.899   14.796  1.00 110.87 ? ?
? ? ? 123 ALA C C     1
ATOM   917   O  O     . ALA A 1 123 ? 32.934  9.020   14.341  1.00 113.92 ? ?
? ? ? 123 ALA C O     1
ATOM   918   C  CB    . ALA A 1 123 ? 34.068  6.117   13.696  1.00 125.82 ? ?
? ? ? 123 ALA C CB    1
ATOM   919   N  N     . PRO A 1 124 ? 32.506  7.691   16.106  1.00 98.23  ? ?
? ? ? 124 PRO C N     1
ATOM   920   C  CA    . PRO A 1 124 ? 32.241  6.442   16.826  1.00 110.86 ? ?
? ? ? 124 PRO C CA    1
ATOM   921   C  C     . PRO A 1 124 ? 30.792  6.399   17.310  1.00 117.38 ? ?
? ? ? 124 PRO C C     1
ATOM   922   O  O     . PRO A 1 124 ? 30.506  5.896   18.400  1.00 114.11 ? ?
? ? ? 124 PRO C O     1
ATOM   923   C  CB    . PRO A 1 124 ? 33.187  6.549   17.995  1.00 108.17 ? ?
? ? ? 124 PRO C CB    1
ATOM   924   C  CG    . PRO A 1 124 ? 32.936  7.986   18.397  1.00 83.05  ? ?
? ? ? 124 PRO C CG    1
ATOM   925   C  CD    . PRO A 1 124 ? 32.902  8.740   17.062  1.00 71.92  ? ?
? ? ? 124 PRO C CD    1
ATOM   926   N  N     . ARG A 1 125 ? 29.887  6.923   16.493  1.00 114.68 ? ?
? ? ? 125 ARG C N     1
ATOM   927   C  CA    . ARG A 1 125 ? 28.473  7.007   16.841  1.00 112.60 ? ?
? ? ? 125 ARG C CA    1
ATOM   928   C  C     . ARG A 1 125 ? 27.580  5.961   16.136  1.00 99.95  ? ?
? ? ? 125 ARG C C     1
ATOM   929   O  O     . ARG A 1 125 ? 26.328  6.062   16.126  1.00 92.03  ? ?
? ? ? 125 ARG C O     1
ATOM   930   C  CB    . ARG A 1 125 ? 28.024  8.439   16.537  1.00 132.11 ? ?
? ? ? 125 ARG C CB    1
ATOM   931   C  CG    . ARG A 1 125 ? 28.900  9.513   17.240  1.00 135.30 ? ?
? ? ? 125 ARG C CG    1
ATOM   932   C  CD    . ARG A 1 125 ? 29.224  10.699  16.322  1.00 140.70 ? ?
? ? ? 125 ARG C CD    1
ATOM   933   N  NE    . ARG A 1 125 ? 29.804  11.858  17.010  1.00 131.82 ? ?
? ? ? 125 ARG C NE    1
ATOM   934   C  CZ    . ARG A 1 125 ? 29.190  12.556  17.964  1.00 136.41 ? ?
? ? ? 125 ARG C CZ    1
ATOM   935   N  NH1   . ARG A 1 125 ? 29.793  13.600  18.521  1.00 121.51 ? ?
? ? ? 125 ARG C NH1   1
ATOM   936   N  NH2   . ARG A 1 125 ? 27.978  12.206  18.373  1.00 139.89 ? ?
? ? ? 125 ARG C NH2   1
ATOM   937   N  N     . GLU A 1 126 ? 28.236  4.943   15.580  1.00 82.08  ? ?
? ? ? 126 GLU C N     1
ATOM   938   C  CA    . GLU A 1 126 ? 27.564  3.870   14.857  1.00 64.09  ? ?
? ? ? 126 GLU C CA    1
ATOM   939   C  C     . GLU A 1 126 ? 26.398  3.241   15.612  1.00 49.57  ? ?
? ? ? 126 GLU C C     1
ATOM   940   O  O     . GLU A 1 126 ? 25.317  3.027   15.041  1.00 49.90  ? ?
? ? ? 126 GLU C O     1
ATOM   941   C  CB    . GLU A 1 126 ? 28.568  2.789   14.468  1.00 48.65  ? ?
? ? ? 126 GLU C CB    1
ATOM   942   C  CG    . GLU A 1 126 ? 29.686  3.283   13.559  1.00 96.43  ? ?
? ? ? 126 GLU C CG    1
ATOM   943   C  CD    . GLU A 1 126 ? 30.999  3.511   14.297  1.00 135.74 ? ?
? ? ? 126 GLU C CD    1
ATOM   944   O  OE1   . GLU A 1 126 ? 30.970  4.103   15.398  1.00 157.73 ? ?
? ? ? 126 GLU C OE1   1
ATOM   945   O  OE2   . GLU A 1 126 ? 32.060  3.107   13.767  1.00 122.09 ? ?
? ? ? 126 GLU C OE2   1
ATOM   946   N  N     . ILE A 1 127 ? 26.588  2.943   16.891  1.00 33.21  ? ?
? ? ? 127 ILE C N     1
ATOM   947   C  CA    . ILE A 1 127 ? 25.492  2.348   17.627  1.00 40.49  ? ?
? ? ? 127 ILE C CA    1
ATOM   948   C  C     . ILE A 1 127 ? 24.325  3.312   17.636  1.00 47.44  ? ?
? ? ? 127 ILE C C     1
ATOM   949   O  O     . ILE A 1 127 ? 23.200  2.937   17.273  1.00 47.85  ? ?
? ? ? 127 ILE C O     1
ATOM   950   C  CB    . ILE A 1 127 ? 25.905  1.958   19.062  1.00 50.95  ? ?
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ATOM   952   C  CG2   . ILE A 1 127 ? 24.672  1.719   19.940  1.00 10.30  ? ?
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ATOM   953   C  CD1   . ILE A 1 127 ? 26.033  -0.495  18.310  1.00 86.16  ? ?
? ? ? 127 ILE C CD1   1
ATOM   954   N  N     . THR A 1 128 ? 24.590  4.563   18.012  1.00 51.41  ? ?
? ? ? 128 THR C N     1
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ATOM   956   C  C     . THR A 1 128 ? 22.826  5.550   16.680  1.00 77.41  ? ?
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ATOM   958   C  CB    . THR A 1 128 ? 24.066  6.994   18.302  1.00 76.29  ? ?
? ? ? 128 THR C CB    1
ATOM   959   O  OG1   . THR A 1 128 ? 24.278  7.650   17.048  1.00 80.64  ? ?
? ? ? 128 THR C OG1   1
ATOM   960   C  CG2   . THR A 1 128 ? 25.385  6.940   19.064  1.00 48.71  ? ?
? ? ? 128 THR C CG2   1
ATOM   961   N  N     . TRP A 1 129 ? 23.639  5.623   15.626  1.00 77.77  ? ?
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ATOM   962   C  CA    . TRP A 1 129 ? 23.114  5.598   14.259  1.00 67.42  ? ?
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ATOM   963   C  C     . TRP A 1 129 ? 22.187  4.404   14.003  1.00 76.78  ? ?
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ATOM   964   O  O     . TRP A 1 129 ? 21.060  4.546   13.475  1.00 78.31  ? ?
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ATOM   965   C  CB    . TRP A 1 129 ? 24.268  5.532   13.283  1.00 72.31  ? ?
? ? ? 129 TRP C CB    1
ATOM   966   C  CG    . TRP A 1 129 ? 23.850  5.398   11.884  1.00 47.41  ? ?
? ? ? 129 TRP C CG    1
ATOM   967   C  CD1   . TRP A 1 129 ? 23.990  4.305   11.091  1.00 82.73  ? ?
? ? ? 129 TRP C CD1   1
ATOM   968   C  CD2   . TRP A 1 129 ? 23.312  6.429   11.065  1.00 81.87  ? ?
? ? ? 129 TRP C CD2   1
ATOM   969   N  NE1   . TRP A 1 129 ? 23.585  4.594   9.812   1.00 88.08  ? ?
? ? ? 129 TRP C NE1   1
ATOM   970   C  CE2   . TRP A 1 129 ? 23.162  5.895   9.769   1.00 82.64  ? ?
? ? ? 129 TRP C CE2   1
ATOM   971   C  CE3   . TRP A 1 129 ? 22.945  7.760   11.300  1.00 91.72  ? ?
? ? ? 129 TRP C CE3   1
ATOM   972   C  CZ2   . TRP A 1 129 ? 22.661  6.645   8.706   1.00 98.71  ? ?
? ? ? 129 TRP C CZ2   1
ATOM   973   C  CZ3   . TRP A 1 129 ? 22.446  8.508   10.247  1.00 105.28 ? ?
? ? ? 129 TRP C CZ3   1
ATOM   974   C  CH2   . TRP A 1 129 ? 22.310  7.947   8.961   1.00 124.46 ? ?
? ? ? 129 TRP C CH2   1
ATOM   975   N  N     . ILE A 1 130 ? 22.673  3.218   14.356  1.00 62.84  ? ?
? ? ? 130 ILE C N     1
ATOM   976   C  CA    . ILE A 1 130 ? 21.871  2.021   14.172  1.00 54.79  ? ?
? ? ? 130 ILE C CA    1
ATOM   977   C  C     . ILE A 1 130 ? 20.573  2.131   14.982  1.00 52.30  ? ?
? ? ? 130 ILE C C     1
ATOM   978   O  O     . ILE A 1 130 ? 19.455  1.986   14.422  1.00 46.28  ? ?
? ? ? 130 ILE C O     1
ATOM   979   C  CB    . ILE A 1 130 ? 22.665  0.790   14.587  1.00 58.92  ? ?
? ? ? 130 ILE C CB    1
ATOM   980   C  CG1   . ILE A 1 130 ? 23.933  0.710   13.733  1.00 71.00  ? ?
? ? ? 130 ILE C CG1   1
ATOM   981   C  CG2   . ILE A 1 130 ? 21.822  -0.463  14.426  1.00 104.44 ? ?
? ? ? 130 ILE C CG2   1
ATOM   982   C  CD1   . ILE A 1 130 ? 23.694  0.911   12.244  1.00 24.68  ? ?
? ? ? 130 ILE C CD1   1
ATOM   983   N  N     . VAL A 1 131 ? 20.718  2.398   16.285  1.00 40.63  ? ?
? ? ? 131 VAL C N     1
ATOM   984   C  CA    . VAL A 1 131 ? 19.551  2.560   17.147  1.00 36.49  ? ?
? ? ? 131 VAL C CA    1
ATOM   985   C  C     . VAL A 1 131 ? 18.601  3.428   16.346  1.00 47.32  ? ?
? ? ? 131 VAL C C     1
ATOM   986   O  O     . VAL A 1 131 ? 17.392  3.150   16.241  1.00 48.84  ? ?
? ? ? 131 VAL C O     1
ATOM   987   C  CB    . VAL A 1 131 ? 19.921  3.262   18.464  1.00 40.83  ? ?
? ? ? 131 VAL C CB    1
ATOM   988   C  CG1   . VAL A 1 131 ? 18.713  3.950   19.070  1.00 27.64  ? ?
? ? ? 131 VAL C CG1   1
ATOM   989   C  CG2   . VAL A 1 131 ? 20.442  2.243   19.439  1.00 69.90  ? ?
? ? ? 131 VAL C CG2   1
ATOM   990   N  N     . GLY A 1 132 ? 19.174  4.473   15.755  1.00 63.97  ? ?
? ? ? 132 GLY C N     1
ATOM   991   C  CA    . GLY A 1 132 ? 18.386  5.364   14.925  1.00 80.26  ? ?
? ? ? 132 GLY C CA    1
ATOM   992   C  C     . GLY A 1 132 ? 17.665  4.595   13.828  1.00 67.90  ? ?
? ? ? 132 GLY C C     1
ATOM   993   O  O     . GLY A 1 132 ? 16.426  4.504   13.840  1.00 63.64  ? ?
? ? ? 132 GLY C O     1
ATOM   994   N  N     . MET A 1 133 ? 18.419  4.044   12.878  1.00 53.03  ? ?
? ? ? 133 MET C N     1
ATOM   995   C  CA    . MET A 1 133 ? 17.781  3.277   11.810  1.00 67.44  ? ?
? ? ? 133 MET C CA    1
ATOM   996   C  C     . MET A 1 133 ? 16.614  2.435   12.348  1.00 73.23  ? ?
? ? ? 133 MET C C     1
ATOM   997   O  O     . MET A 1 133 ? 15.451  2.483   11.840  1.00 73.02  ? ?
? ? ? 133 MET C O     1
ATOM   998   C  CB    . MET A 1 133 ? 18.806  2.365   11.156  1.00 75.66  ? ?
? ? ? 133 MET C CB    1
ATOM   999   C  CG    . MET A 1 133 ? 19.771  3.130   10.316  1.00 89.02  ? ?
? ? ? 133 MET C CG    1
ATOM   1000  S  SD    . MET A 1 133 ? 18.809  4.108   9.167   1.00 100.21 ? ?
? ? ? 133 MET C SD    1
ATOM   1001  C  CE    . MET A 1 133 ? 18.746  2.990   7.773   1.00 93.25  ? ?
? ? ? 133 MET C CE    1
ATOM   1002  N  N     . VAL A 1 134 ? 16.918  1.660   13.382  1.00 57.41  ? ?
? ? ? 134 VAL C N     1
ATOM   1003  C  CA    . VAL A 1 134 ? 15.875  0.841   13.966  1.00 52.02  ? ?
? ? ? 134 VAL C CA    1
ATOM   1004  C  C     . VAL A 1 134 ? 14.676  1.726   14.299  1.00 60.70  ? ?
? ? ? 134 VAL C C     1
ATOM   1005  O  O     . VAL A 1 134 ? 13.546  1.519   13.774  1.00 60.76  ? ?
? ? ? 134 VAL C O     1
ATOM   1006  C  CB    . VAL A 1 134 ? 16.372  0.153   15.232  1.00 71.60  ? ?
? ? ? 134 VAL C CB    1
ATOM   1007  C  CG1   . VAL A 1 134 ? 15.187  -0.299  16.083  1.00 48.08  ? ?
? ? ? 134 VAL C CG1   1
ATOM   1008  C  CG2   . VAL A 1 134 ? 17.233  -1.038  14.846  1.00 50.53  ? ?
? ? ? 134 VAL C CG2   1
ATOM   1009  N  N     . ILE A 1 135 ? 14.924  2.707   15.170  1.00 56.83  ? ?
? ? ? 135 ILE C N     1
ATOM   1010  C  CA    . ILE A 1 135 ? 13.880  3.645   15.560  1.00 65.60  ? ?
? ? ? 135 ILE C CA    1
ATOM   1011  C  C     . ILE A 1 135 ? 13.075  3.996   14.311  1.00 70.83  ? ?
? ? ? 135 ILE C C     1
ATOM   1012  O  O     . ILE A 1 135 ? 11.843  3.873   14.290  1.00 60.55  ? ?
? ? ? 135 ILE C O     1
ATOM   1013  C  CB    . ILE A 1 135 ? 14.476  4.930   16.126  1.00 72.50  ? ?
? ? ? 135 ILE C CB    1
ATOM   1014  C  CG1   . ILE A 1 135 ? 15.024  4.688   17.534  1.00 63.68  ? ?
? ? ? 135 ILE C CG1   1
ATOM   1015  C  CG2   . ILE A 1 135 ? 13.430  6.012   16.114  1.00 40.05  ? ?
? ? ? 135 ILE C CG2   1
ATOM   1016  C  CD1   . ILE A 1 135 ? 14.028  4.946   18.654  1.00 61.15  ? ?
? ? ? 135 ILE C CD1   1
ATOM   1017  N  N     . TYR A 1 136 ? 13.779  4.427   13.269  1.00 65.45  ? ?
? ? ? 136 TYR C N     1
ATOM   1018  C  CA    . TYR A 1 136 ? 13.124  4.771   12.013  1.00 65.26  ? ?
? ? ? 136 TYR C CA    1
ATOM   1019  C  C     . TYR A 1 136 ? 12.148  3.684   11.598  1.00 64.00  ? ?
? ? ? 136 TYR C C     1
ATOM   1020  O  O     . TYR A 1 136 ? 10.904  3.898   11.600  1.00 52.97  ? ?
? ? ? 136 TYR C O     1
ATOM   1021  C  CB    . TYR A 1 136 ? 14.151  4.930   10.904  1.00 72.49  ? ?
? ? ? 136 TYR C CB    1
ATOM   1022  C  CG    . TYR A 1 136 ? 13.568  5.227   9.542   1.00 69.10  ? ?
? ? ? 136 TYR C CG    1
ATOM   1023  C  CD1   . TYR A 1 136 ? 12.662  6.264   9.366   1.00 93.11  ? ?
? ? ? 136 TYR C CD1   1
ATOM   1024  C  CD2   . TYR A 1 136 ? 14.014  4.545   8.412   1.00 74.35  ? ?
? ? ? 136 TYR C CD2   1
ATOM   1025  C  CE1   . TYR A 1 136 ? 12.226  6.625   8.105   1.00 105.18 ? ?
? ? ? 136 TYR C CE1   1
ATOM   1026  C  CE2   . TYR A 1 136 ? 13.589  4.898   7.146   1.00 76.20  ? ?
? ? ? 136 TYR C CE2   1
ATOM   1027  C  CZ    . TYR A 1 136 ? 12.699  5.942   7.000   1.00 101.56 ? ?
? ? ? 136 TYR C CZ    1
ATOM   1028  O  OH    . TYR A 1 136 ? 12.311  6.342   5.749   1.00 98.67  ? ?
? ? ? 136 TYR C OH    1
ATOM   1029  N  N     . LEU A 1 137 ? 12.710  2.520   11.241  1.00 59.45  ? ?
? ? ? 137 LEU C N     1
ATOM   1030  C  CA    . LEU A 1 137 ? 11.847  1.415   10.816  1.00 48.72  ? ?
? ? ? 137 LEU C CA    1
ATOM   1031  C  C     . LEU A 1 137 ? 10.624  1.326   11.711  1.00 49.68  ? ?
? ? ? 137 LEU C C     1
ATOM   1032  O  O     . LEU A 1 137 ? 9.450   1.378   11.252  1.00 37.44  ? ?
? ? ? 137 LEU C O     1
ATOM   1033  C  CB    . LEU A 1 137 ? 12.590  0.090   10.863  1.00 48.73  ? ?
? ? ? 137 LEU C CB    1
ATOM   1034  C  CG    . LEU A 1 137 ? 13.430  -0.159  9.617   1.00 79.91  ? ?
? ? ? 137 LEU C CG    1
ATOM   1035  C  CD1   . LEU A 1 137 ? 13.604  -1.665  9.407   1.00 94.41  ? ?
? ? ? 137 LEU C CD1   1
ATOM   1036  C  CD2   . LEU A 1 137 ? 12.732  0.460   8.414   1.00 75.87  ? ?
? ? ? 137 LEU C CD2   1
ATOM   1037  N  N     . LEU A 1 138 ? 10.900  1.209   13.004  1.00 44.38  ? ?
? ? ? 138 LEU C N     1
ATOM   1038  C  CA    . LEU A 1 138 ? 9.805   1.122   13.942  1.00 44.31  ? ?
? ? ? 138 LEU C CA    1
ATOM   1039  C  C     . LEU A 1 138 ? 8.785   2.208   13.707  1.00 45.91  ? ?
? ? ? 138 LEU C C     1
ATOM   1040  O  O     . LEU A 1 138 ? 7.592   1.924   13.549  1.00 36.56  ? ?
? ? ? 138 LEU C O     1
ATOM   1041  C  CB    . LEU A 1 138 ? 10.333  1.188   15.355  1.00 56.01  ? ?
? ? ? 138 LEU C CB    1
ATOM   1042  C  CG    . LEU A 1 138 ? 10.784  -0.186  15.824  1.00 54.78  ? ?
? ? ? 138 LEU C CG    1
ATOM   1043  C  CD1   . LEU A 1 138 ? 9.923   -0.561  17.026  1.00 21.32  ? ?
? ? ? 138 LEU C CD1   1
ATOM   1044  C  CD2   . LEU A 1 138 ? 10.646  -1.226  14.694  1.00 23.62  ? ?
? ? ? 138 LEU C CD2   1
ATOM   1045  N  N     . MET A 1 139 ? 9.237   3.454   13.672  1.00 52.15  ? ?
? ? ? 139 MET C N     1
ATOM   1046  C  CA    . MET A 1 139 ? 8.301   4.543   13.430  1.00 63.01  ? ?
? ? ? 139 MET C CA    1
ATOM   1047  C  C     . MET A 1 139 ? 7.509   4.271   12.153  1.00 47.95  ? ?
? ? ? 139 MET C C     1
ATOM   1048  O  O     . MET A 1 139 ? 6.275   4.156   12.191  1.00 35.76  ? ?
? ? ? 139 MET C O     1
ATOM   1049  C  CB    . MET A 1 139 ? 9.036   5.860   13.285  1.00 79.71  ? ?
? ? ? 139 MET C CB    1
ATOM   1050  C  CG    . MET A 1 139 ? 9.611   6.423   14.557  1.00 81.97  ? ?
? ? ? 139 MET C CG    1
ATOM   1051  S  SD    . MET A 1 139 ? 10.910  7.567   14.087  1.00 91.69  ? ?
? ? ? 139 MET C SD    1
ATOM   1052  C  CE    . MET A 1 139 ? 10.567  7.815   12.274  1.00 99.17  ? ?
? ? ? 139 MET C CE    1
ATOM   1053  N  N     . MET A 1 140 ? 8.214   4.175   11.025  1.00 33.21  ? ?
? ? ? 140 MET C N     1
ATOM   1054  C  CA    . MET A 1 140 ? 7.533   3.903   9.752   1.00 30.42  ? ?
? ? ? 140 MET C CA    1
ATOM   1055  C  C     . MET A 1 140 ? 6.397   2.879   9.950   1.00 54.96  ? ?
? ? ? 140 MET C C     1
ATOM   1056  O  O     . MET A 1 140 ? 5.199   3.089   9.551   1.00 62.94  ? ?
? ? ? 140 MET C O     1
ATOM   1057  C  CB    . MET A 1 140 ? 8.519   3.325   8.764   1.00 33.42  ? ?
? ? ? 140 MET C CB    1
ATOM   1058  C  CG    . MET A 1 140 ? 9.501   4.301   8.193   1.00 26.89  ? ?
? ? ? 140 MET C CG    1
ATOM   1059  S  SD    . MET A 1 140 ? 9.534   3.945   6.456   1.00 97.20  ? ?
? ? ? 140 MET C SD    1
ATOM   1060  C  CE    . MET A 1 140 ? 7.706   3.650   6.257   1.00 4.42   ? ?
? ? ? 140 MET C CE    1
ATOM   1061  N  N     . GLY A 1 141 ? 6.786   1.762   10.565  1.00 54.95  ? ?
? ? ? 141 GLY C N     1
ATOM   1062  C  CA    . GLY A 1 141 ? 5.809   0.725   10.831  1.00 45.72  ? ?
? ? ? 141 GLY C CA    1
ATOM   1063  C  C     . GLY A 1 141 ? 4.651   1.256   11.663  1.00 37.55  ? ?
? ? ? 141 GLY C C     1
ATOM   1064  O  O     . GLY A 1 141 ? 3.475   1.206   11.229  1.00 33.85  ? ?
? ? ? 141 GLY C O     1
ATOM   1065  N  N     . THR A 1 142 ? 4.981   1.765   12.852  1.00 22.60  ? ?
? ? ? 142 THR C N     1
ATOM   1066  C  CA    . THR A 1 142 ? 3.979   2.309   13.761  1.00 46.86  ? ?
? ? ? 142 THR C CA    1
ATOM   1067  C  C     . THR A 1 142 ? 3.013   3.180   12.973  1.00 54.56  ? ?
? ? ? 142 THR C C     1
ATOM   1068  O  O     . THR A 1 142 ? 1.776   3.156   13.185  1.00 45.89  ? ?
? ? ? 142 THR C O     1
ATOM   1069  C  CB    . THR A 1 142 ? 4.624   3.175   14.840  1.00 56.53  ? ?
? ? ? 142 THR C CB    1
ATOM   1070  O  OG1   . THR A 1 142 ? 5.563   2.393   15.585  1.00 64.61  ? ?
? ? ? 142 THR C OG1   1
ATOM   1071  C  CG2   . THR A 1 142 ? 3.560   3.723   15.779  1.00 52.99  ? ?
? ? ? 142 THR C CG2   1
ATOM   1072  N  N     . ALA A 1 143 ? 3.608   3.939   12.053  1.00 56.77  ? ?
? ? ? 143 ALA C N     1
ATOM   1073  C  CA    . ALA A 1 143 ? 2.881   4.843   11.177  1.00 73.71  ? ?
? ? ? 143 ALA C CA    1
ATOM   1074  C  C     . ALA A 1 143 ? 1.901   4.054   10.322  1.00 68.38  ? ?
? ? ? 143 ALA C C     1
ATOM   1075  O  O     . ALA A 1 143 ? 0.716   4.017   10.640  1.00 47.90  ? ?
? ? ? 143 ALA C O     1
ATOM   1076  C  CB    . ALA A 1 143 ? 3.848   5.607   10.301  1.00 100.34 ? ?
? ? ? 143 ALA C CB    1
ATOM   1077  N  N     . PHE A 1 144 ? 2.375   3.400   9.261   1.00 73.92  ? ?
? ? ? 144 PHE C N     1
ATOM   1078  C  CA    . PHE A 1 144 ? 1.412   2.634   8.435   1.00 72.91  ? ?
? ? ? 144 PHE C CA    1
ATOM   1079  C  C     . PHE A 1 144 ? 0.394   1.859   9.295   1.00 57.94  ? ?
? ? ? 144 PHE C C     1
ATOM   1080  O  O     . PHE A 1 144 ? -0.867  2.069   9.268   1.00 54.11  ? ?
? ? ? 144 PHE C O     1
ATOM   1081  C  CB    . PHE A 1 144 ? 2.165   1.630   7.551   1.00 96.02  ? ?
? ? ? 144 PHE C CB    1
ATOM   1082  C  CG    . PHE A 1 144 ? 1.507   0.269   7.461   1.00 91.35  ? ?
? ? ? 144 PHE C CG    1
ATOM   1083  C  CD1   . PHE A 1 144 ? 0.372   0.071   6.681   1.00 97.75  ? ?
? ? ? 144 PHE C CD1   1
ATOM   1084  C  CD2   . PHE A 1 144 ? 2.031   -0.816  8.158   1.00 89.23  ? ?
? ? ? 144 PHE C CD2   1
ATOM   1085  C  CE1   . PHE A 1 144 ? -0.229  -1.189  6.592   1.00 113.04 ? ?
? ? ? 144 PHE C CE1   1
ATOM   1086  C  CE2   . PHE A 1 144 ? 1.434   -2.080  8.078   1.00 91.87  ? ?
? ? ? 144 PHE C CE2   1
ATOM   1087  C  CZ    . PHE A 1 144 ? 0.303   -2.266  7.292   1.00 89.26  ? ?
? ? ? 144 PHE C CZ    1
ATOM   1088  N  N     . MET A 1 145 ? 0.983   0.949   10.059  1.00 38.35  ? ?
? ? ? 145 MET C N     1
ATOM   1089  C  CA    . MET A 1 145 ? 0.232   0.091   10.926  1.00 45.12  ? ?
? ? ? 145 MET C CA    1
ATOM   1090  C  C     . MET A 1 145 ? -0.837  0.969   11.576  1.00 44.00  ? ?
? ? ? 145 MET C C     1
ATOM   1091  O  O     . MET A 1 145 ? -1.994  0.560   11.690  1.00 41.39  ? ?
? ? ? 145 MET C O     1
ATOM   1092  C  CB    . MET A 1 145 ? 1.196   -0.532  11.942  1.00 27.97  ? ?
? ? ? 145 MET C CB    1
ATOM   1093  C  CG    . MET A 1 145 ? 0.860   -1.947  12.377  1.00 52.42  ? ?
? ? ? 145 MET C CG    1
ATOM   1094  S  SD    . MET A 1 145 ? 0.316   -1.949  14.084  1.00 76.42  ? ?
? ? ? 145 MET C SD    1
ATOM   1095  C  CE    . MET A 1 145 ? 1.872   -1.504  14.937  1.00 23.79  ? ?
? ? ? 145 MET C CE    1
ATOM   1096  N  N     . GLY A 1 146 ? -0.466  2.191   11.958  1.00 39.26  ? ?
? ? ? 146 GLY C N     1
ATOM   1097  C  CA    . GLY A 1 146 ? -1.443  3.073   12.575  1.00 40.64  ? ?
? ? ? 146 GLY C CA    1
ATOM   1098  C  C     . GLY A 1 146 ? -2.457  3.631   11.597  1.00 50.84  ? ?
? ? ? 146 GLY C C     1
ATOM   1099  O  O     . GLY A 1 146 ? -3.678  3.595   11.811  1.00 48.75  ? ?
? ? ? 146 GLY C O     1
ATOM   1100  N  N     . TYR A 1 147 ? -1.932  4.165   10.506  1.00 54.43  ? ?
? ? ? 147 TYR C N     1
ATOM   1101  C  CA    . TYR A 1 147 ? -2.740  4.742   9.452   1.00 51.46  ? ?
? ? ? 147 TYR C CA    1
ATOM   1102  C  C     . TYR A 1 147 ? -3.791  3.760   8.982   1.00 54.11  ? ?
? ? ? 147 TYR C C     1
ATOM   1103  O  O     . TYR A 1 147 ? -4.676  4.125   8.206   1.00 40.32  ? ?
? ? ? 147 TYR C O     1
ATOM   1104  C  CB    . TYR A 1 147 ? -1.852  5.144   8.279   1.00 57.37  ? ?
? ? ? 147 TYR C CB    1
ATOM   1105  C  CG    . TYR A 1 147 ? -2.594  5.713   7.098   1.00 77.65  ? ?
? ? ? 147 TYR C CG    1
ATOM   1106  C  CD1   . TYR A 1 147 ? -3.258  6.940   7.178   1.00 103.05 ? ?
? ? ? 147 TYR C CD1   1
ATOM   1107  C  CD2   . TYR A 1 147 ? -2.592  5.047   5.881   1.00 84.87  ? ?
? ? ? 147 TYR C CD2   1
ATOM   1108  C  CE1   . TYR A 1 147 ? -3.890  7.490   6.060   1.00 123.58 ? ?
? ? ? 147 TYR C CE1   1
ATOM   1109  C  CE2   . TYR A 1 147 ? -3.219  5.581   4.767   1.00 110.51 ? ?
? ? ? 147 TYR C CE2   1
ATOM   1110  C  CZ    . TYR A 1 147 ? -3.859  6.800   4.854   1.00 117.22 ? ?
? ? ? 147 TYR C CZ    1
ATOM   1111  O  OH    . TYR A 1 147 ? -4.425  7.328   3.716   1.00 103.65 ? ?
? ? ? 147 TYR C OH    1
ATOM   1112  N  N     . VAL A 1 148 ? -3.689  2.499   9.406   1.00 63.76  ? ?
? ? ? 148 VAL C N     1
ATOM   1113  C  CA    . VAL A 1 148 ? -4.748  1.578   8.964   1.00 56.25  ? ?
? ? ? 148 VAL C CA    1
ATOM   1114  C  C     . VAL A 1 148 ? -6.055  1.526   9.786   1.00 51.56  ? ?
? ? ? 148 VAL C C     1
ATOM   1115  O  O     . VAL A 1 148 ? -7.094  1.152   9.258   1.00 53.33  ? ?
? ? ? 148 VAL C O     1
ATOM   1116  C  CB    . VAL A 1 148 ? -4.227  0.148   8.804   1.00 38.75  ? ?
? ? ? 148 VAL C CB    1
ATOM   1117  C  CG1   . VAL A 1 148 ? -5.245  -0.694  8.037   1.00 16.03  ? ?
? ? ? 148 VAL C CG1   1
ATOM   1118  C  CG2   . VAL A 1 148 ? -2.912  0.177   8.054   1.00 28.13  ? ?
? ? ? 148 VAL C CG2   1
ATOM   1119  N  N     . LEU A 1 149 ? -6.039  1.942   11.047  1.00 47.76  ? ?
? ? ? 149 LEU C N     1
ATOM   1120  C  CA    . LEU A 1 149 ? -7.261  1.863   11.868  1.00 53.50  ? ?
? ? ? 149 LEU C CA    1
ATOM   1121  C  C     . LEU A 1 149 ? -8.563  2.500   11.363  1.00 52.63  ? ?
? ? ? 149 LEU C C     1
ATOM   1122  O  O     . LEU A 1 149 ? -9.651  2.016   11.659  1.00 59.82  ? ?
? ? ? 149 LEU C O     1
ATOM   1123  C  CB    . LEU A 1 149 ? -6.998  2.405   13.277  1.00 29.80  ? ?
? ? ? 149 LEU C CB    1
ATOM   1124  C  CG    . LEU A 1 149 ? -6.060  1.644   14.225  1.00 62.22  ? ?
? ? ? 149 LEU C CG    1
ATOM   1125  C  CD1   . LEU A 1 149 ? -4.567  1.804   13.836  1.00 26.01  ? ?
? ? ? 149 LEU C CD1   1
ATOM   1126  C  CD2   . LEU A 1 149 ? -6.301  2.200   15.621  1.00 4.70   ? ?
? ? ? 149 LEU C CD2   1
ATOM   1127  N  N     . PRO A 1 150 ? -8.477  3.579   10.582  1.00 55.14  ? ?
? ? ? 150 PRO C N     1
ATOM   1128  C  CA    . PRO A 1 150 ? -9.708  4.215   10.101  1.00 57.79  ? ?
? ? ? 150 PRO C CA    1
ATOM   1129  C  C     . PRO A 1 150 ? -10.582 3.337   9.200   1.00 70.74  ? ?
? ? ? 150 PRO C C     1
ATOM   1130  O  O     . PRO A 1 150 ? -11.810 3.484   9.167   1.00 66.42  ? ?
? ? ? 150 PRO C O     1
ATOM   1131  C  CB    . PRO A 1 150 ? -9.174  5.423   9.360   1.00 71.67  ? ?
? ? ? 150 PRO C CB    1
ATOM   1132  C  CG    . PRO A 1 150 ? -7.976  4.821   8.684   1.00 68.32  ? ?
? ? ? 150 PRO C CG    1
ATOM   1133  C  CD    . PRO A 1 150 ? -7.312  4.103   9.847   1.00 37.33  ? ?
? ? ? 150 PRO C CD    1
ATOM   1134  N  N     . TRP A 1 151 ? -9.942  2.438   8.461   1.00 78.17  ? ?
? ? ? 151 TRP C N     1
ATOM   1135  C  CA    . TRP A 1 151 ? -10.642 1.543   7.542   1.00 86.88  ? ?
? ? ? 151 TRP C CA    1
ATOM   1136  C  C     . TRP A 1 151 ? -11.104 2.343   6.319   1.00 74.17  ? ?
? ? ? 151 TRP C C     1
ATOM   1137  O  O     . TRP A 1 151 ? -12.227 2.187   5.784   1.00 79.54  ? ?
? ? ? 151 TRP C O     1
ATOM   1138  C  CB    . TRP A 1 151 ? -11.811 0.816   8.252   1.00 83.58  ? ?
? ? ? 151 TRP C CB    1
ATOM   1139  C  CG    . TRP A 1 151 ? -11.990 -0.590  7.728   1.00 66.52  ? ?
? ? ? 151 TRP C CG    1
ATOM   1140  C  CD1   . TRP A 1 151 ? -12.959 -1.022  6.875   1.00 75.64  ? ?
? ? ? 151 TRP C CD1   1
ATOM   1141  C  CD2   . TRP A 1 151 ? -11.054 -1.676  7.848   1.00 78.35  ? ?
? ? ? 151 TRP C CD2   1
ATOM   1142  N  NE1   . TRP A 1 151 ? -12.678 -2.296  6.438   1.00 83.88  ? ?
? ? ? 151 TRP C NE1   1
ATOM   1143  C  CE2   . TRP A 1 151 ? -11.514 -2.720  7.019   1.00 77.09  ? ?
? ? ? 151 TRP C CE2   1
ATOM   1144  C  CE3   . TRP A 1 151 ? -9.866  -1.860  8.567   1.00 97.69  ? ?
? ? ? 151 TRP C CE3   1
ATOM   1145  C  CZ2   . TRP A 1 151 ? -10.828 -3.933  6.884   1.00 62.31  ? ?
? ? ? 151 TRP C CZ2   1
ATOM   1146  C  CZ3   . TRP A 1 151 ? -9.181  -3.070  8.433   1.00 102.56 ? ?
? ? ? 151 TRP C CZ3   1
ATOM   1147  C  CH2   . TRP A 1 151 ? -9.667  -4.088  7.594   1.00 78.20  ? ?
? ? ? 151 TRP C CH2   1
ATOM   1148  N  N     . GLY A 1 152 ? -10.193 3.210   5.885   1.00 66.90  ? ?
? ? ? 152 GLY C N     1
ATOM   1149  C  CA    . GLY A 1 152 ? -10.428 4.038   4.720   1.00 78.03  ? ?
? ? ? 152 GLY C CA    1
ATOM   1150  C  C     . GLY A 1 152 ? -9.741  3.403   3.525   1.00 76.34  ? ?
? ? ? 152 GLY C C     1
ATOM   1151  O  O     . GLY A 1 152 ? -8.636  2.872   3.654   1.00 62.32  ? ?
? ? ? 152 GLY C O     1
ATOM   1152  N  N     . GLN A 1 153 ? -10.390 3.442   2.365   1.00 72.53  ? ?
? ? ? 153 GLN C N     1
ATOM   1153  C  CA    . GLN A 1 153 ? -9.833  2.849   1.148   1.00 80.79  ? ?
? ? ? 153 GLN C CA    1
ATOM   1154  C  C     . GLN A 1 153 ? -8.304  2.732   1.118   1.00 79.61  ? ?
? ? ? 153 GLN C C     1
ATOM   1155  O  O     . GLN A 1 153 ? -7.745  1.621   1.003   1.00 74.82  ? ?
? ? ? 153 GLN C O     1
ATOM   1156  C  CB    . GLN A 1 153 ? -10.310 3.629   -0.072  1.00 89.75  ? ?
? ? ? 153 GLN C CB    1
ATOM   1157  C  CG    . GLN A 1 153 ? -11.579 3.071   -0.673  1.00 93.64  ? ?
? ? ? 153 GLN C CG    1
ATOM   1158  C  CD    . GLN A 1 153 ? -11.459 1.588   -0.959  1.00 90.13  ? ?
? ? ? 153 GLN C CD    1
ATOM   1159  O  OE1   . GLN A 1 153 ? -11.514 0.762   -0.049  1.00 66.23  ? ?
? ? ? 153 GLN C OE1   1
ATOM   1160  N  NE2   . GLN A 1 153 ? -11.278 1.243   -2.225  1.00 82.85  ? ?
? ? ? 153 GLN C NE2   1
ATOM   1161  N  N     . MET A 1 154 ? -7.638  3.880   1.211   1.00 73.28  ? ?
? ? ? 154 MET C N     1
ATOM   1162  C  CA    . MET A 1 154 ? -6.186  3.924   1.217   1.00 64.27  ? ?
? ? ? 154 MET C CA    1
ATOM   1163  C  C     . MET A 1 154 ? -5.710  3.064   2.362   1.00 51.90  ? ?
? ? ? 154 MET C C     1
ATOM   1164  O  O     . MET A 1 154 ? -4.761  2.306   2.234   1.00 47.88  ? ?
? ? ? 154 MET C O     1
ATOM   1165  C  CB    . MET A 1 154 ? -5.700  5.355   1.432   1.00 80.24  ? ?
? ? ? 154 MET C CB    1
ATOM   1166  C  CG    . MET A 1 154 ? -6.069  6.269   0.307   1.00 102.78 ? ?
? ? ? 154 MET C CG    1
ATOM   1167  S  SD    . MET A 1 154 ? -5.633  5.459   -1.225  1.00 120.37 ? ?
? ? ? 154 MET C SD    1
ATOM   1168  C  CE    . MET A 1 154 ? -3.898  5.668   -1.198  1.00 120.24 ? ?
? ? ? 154 MET C CE    1
ATOM   1169  N  N     . SER A 1 155 ? -6.387  3.205   3.491   1.00 52.09  ? ?
? ? ? 155 SER C N     1
ATOM   1170  C  CA    . SER A 1 155 ? -6.058  2.457   4.686   1.00 68.89  ? ?
? ? ? 155 SER C CA    1
ATOM   1171  C  C     . SER A 1 155 ? -6.097  0.993   4.286   1.00 70.48  ? ?
? ? ? 155 SER C C     1
ATOM   1172  O  O     . SER A 1 155 ? -5.068  0.303   4.239   1.00 76.57  ? ?
? ? ? 155 SER C O     1
ATOM   1173  C  CB    . SER A 1 155 ? -7.098  2.747   5.781   1.00 71.23  ? ?
? ? ? 155 SER C CB    1
ATOM   1174  O  OG    . SER A 1 155 ? -6.568  2.598   7.087   1.00 67.59  ? ?
? ? ? 155 SER C OG    1
ATOM   1175  N  N     . PHE A 1 156 ? -7.295  0.524   3.969   1.00 56.62  ? ?
? ? ? 156 PHE C N     1
ATOM   1176  C  CA    . PHE A 1 156 ? -7.444  -0.864  3.586   1.00 48.14  ? ?
? ? ? 156 PHE C CA    1
ATOM   1177  C  C     . PHE A 1 156 ? -6.425  -1.288  2.546   1.00 30.33  ? ?
? ? ? 156 PHE C C     1
ATOM   1178  O  O     . PHE A 1 156 ? -5.397  -1.935  2.840   1.00 24.14  ? ?
? ? ? 156 PHE C O     1
ATOM   1179  C  CB    . PHE A 1 156 ? -8.831  -1.115  3.018   1.00 57.32  ? ?
? ? ? 156 PHE C CB    1
ATOM   1180  C  CG    . PHE A 1 156 ? -9.013  -2.503  2.494   1.00 71.95  ? ?
? ? ? 156 PHE C CG    1
ATOM   1181  C  CD1   . PHE A 1 156 ? -9.404  -3.531  3.341   1.00 69.38  ? ?
? ? ? 156 PHE C CD1   1
ATOM   1182  C  CD2   . PHE A 1 156 ? -8.764  -2.788  1.155   1.00 68.37  ? ?
? ? ? 156 PHE C CD2   1
ATOM   1183  C  CE1   . PHE A 1 156 ? -9.543  -4.813  2.867   1.00 58.93  ? ?
? ? ? 156 PHE C CE1   1
ATOM   1184  C  CE2   . PHE A 1 156 ? -8.898  -4.068  0.670   1.00 71.15  ? ?
? ? ? 156 PHE C CE2   1
ATOM   1185  C  CZ    . PHE A 1 156 ? -9.290  -5.086  1.527   1.00 110.78 ? ?
? ? ? 156 PHE C CZ    1
ATOM   1186  N  N     . TRP A 1 157 ? -6.727  -0.924  1.309   1.00 48.43  ? ?
? ? ? 157 TRP C N     1
ATOM   1187  C  CA    . TRP A 1 157 ? -5.858  -1.289  0.208   1.00 65.63  ? ?
? ? ? 157 TRP C CA    1
ATOM   1188  C  C     . TRP A 1 157 ? -4.404  -1.175  0.617   1.00 59.03  ? ?
? ? ? 157 TRP C C     1
ATOM   1189  O  O     . TRP A 1 157 ? -3.558  -1.971  0.206   1.00 62.22  ? ?
? ? ? 157 TRP C O     1
ATOM   1190  C  CB    . TRP A 1 157 ? -6.181  -0.421  -1.006  1.00 96.07  ? ?
? ? ? 157 TRP C CB    1
ATOM   1191  C  CG    . TRP A 1 157 ? -7.406  -0.918  -1.669  1.00 104.90 ? ?
? ? ? 157 TRP C CG    1
ATOM   1192  C  CD1   . TRP A 1 157 ? -8.563  -0.235  -1.895  1.00 88.18  ? ?
? ? ? 157 TRP C CD1   1
ATOM   1193  C  CD2   . TRP A 1 157 ? -7.612  -2.242  -2.155  1.00 108.80 ? ?
? ? ? 157 TRP C CD2   1
ATOM   1194  N  NE1   . TRP A 1 157 ? -9.483  -1.060  -2.495  1.00 93.49  ? ?
? ? ? 157 TRP C NE1   1
ATOM   1195  C  CE2   . TRP A 1 157 ? -8.923  -2.299  -2.665  1.00 97.46  ? ?
? ? ? 157 TRP C CE2   1
ATOM   1196  C  CE3   . TRP A 1 157 ? -6.811  -3.390  -2.211  1.00 123.26 ? ?
? ? ? 157 TRP C CE3   1
ATOM   1197  C  CZ2   . TRP A 1 157 ? -9.453  -3.461  -3.226  1.00 117.31 ? ?
? ? ? 157 TRP C CZ2   1
ATOM   1198  C  CZ3   . TRP A 1 157 ? -7.335  -4.541  -2.767  1.00 127.73 ? ?
? ? ? 157 TRP C CZ3   1
ATOM   1199  C  CH2   . TRP A 1 157 ? -8.644  -4.569  -3.267  1.00 126.32 ? ?
? ? ? 157 TRP C CH2   1
ATOM   1200  N  N     . GLY A 1 158 ? -4.121  -0.186  1.451   1.00 65.93  ? ?
? ? ? 158 GLY C N     1
ATOM   1201  C  CA    . GLY A 1 158 ? -2.770  -0.026  1.921   1.00 71.79  ? ?
? ? ? 158 GLY C CA    1
ATOM   1202  C  C     . GLY A 1 158 ? -2.489  -1.331  2.618   1.00 61.12  ? ?
? ? ? 158 GLY C C     1
ATOM   1203  O  O     . GLY A 1 158 ? -1.845  -2.211  2.040   1.00 62.03  ? ?
? ? ? 158 GLY C O     1
ATOM   1204  N  N     . ALA A 1 159 ? -3.019  -1.463  3.837   1.00 67.08  ? ?
? ? ? 159 ALA C N     1
ATOM   1205  C  CA    . ALA A 1 159 ? -2.828  -2.670  4.645   1.00 65.87  ? ?
? ? ? 159 ALA C CA    1
ATOM   1206  C  C     . ALA A 1 159 ? -2.595  -3.832  3.698   1.00 60.25  ? ?
? ? ? 159 ALA C C     1
ATOM   1207  O  O     . ALA A 1 159 ? -1.542  -4.503  3.747   1.00 53.89  ? ?
? ? ? 159 ALA C O     1
ATOM   1208  C  CB    . ALA A 1 159 ? -4.065  -2.932  5.524   1.00 34.11  ? ?
? ? ? 159 ALA C CB    1
ATOM   1209  N  N     . THR A 1 160 ? -3.561  -4.025  2.802   1.00 53.44  ? ?
? ? ? 160 THR C N     1
ATOM   1210  C  CA    . THR A 1 160 ? -3.468  -5.104  1.821   1.00 58.48  ? ?
? ? ? 160 THR C CA    1
ATOM   1211  C  C     . THR A 1 160 ? -2.120  -5.119  1.074   1.00 54.88  ? ?
? ? ? 160 THR C C     1
ATOM   1212  O  O     . THR A 1 160 ? -1.240  -5.976  1.319   1.00 62.61  ? ?
? ? ? 160 THR C O     1
ATOM   1213  C  CB    . THR A 1 160 ? -4.618  -4.992  0.795   1.00 64.60  ? ?
? ? ? 160 THR C CB    1
ATOM   1214  O  OG1   . THR A 1 160 ? -5.877  -5.000  1.485   1.00 54.59  ? ?
? ? ? 160 THR C OG1   1
ATOM   1215  C  CG2   . THR A 1 160 ? -4.569  -6.147  -0.201  1.00 62.32  ? ?
? ? ? 160 THR C CG2   1
ATOM   1216  N  N     . VAL A 1 161 ? -1.953  -4.162  0.167   1.00 53.70  ? ?
? ? ? 161 VAL C N     1
ATOM   1217  C  CA    . VAL A 1 161 ? -0.724  -4.079  -0.611  1.00 57.93  ? ?
? ? ? 161 VAL C CA    1
ATOM   1218  C  C     . VAL A 1 161 ? 0.526   -4.103  0.262   1.00 77.63  ? ?
? ? ? 161 VAL C C     1
ATOM   1219  O  O     . VAL A 1 161 ? 1.581   -4.567  -0.169  1.00 82.00  ? ?
? ? ? 161 VAL C O     1
ATOM   1220  C  CB    . VAL A 1 161 ? -0.675  -2.798  -1.432  1.00 66.04  ? ?
? ? ? 161 VAL C CB    1
ATOM   1221  C  CG1   . VAL A 1 161 ? -0.866  -1.606  -0.508  1.00 67.44  ? ?
? ? ? 161 VAL C CG1   1
ATOM   1222  C  CG2   . VAL A 1 161 ? 0.667   -2.710  -2.190  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 161 VAL C CG2   1
ATOM   1223  N  N     . ILE A 1 162 ? 0.419   -3.593  1.484   1.00 80.38  ? ?
? ? ? 162 ILE C N     1
ATOM   1224  C  CA    . ILE A 1 162 ? 1.573   -3.579  2.368   1.00 64.78  ? ?
? ? ? 162 ILE C CA    1
ATOM   1225  C  C     . ILE A 1 162 ? 1.901   -4.951  2.910   1.00 56.01  ? ?
? ? ? 162 ILE C C     1
ATOM   1226  O  O     . ILE A 1 162 ? 3.012   -5.438  2.685   1.00 60.12  ? ?
? ? ? 162 ILE C O     1
ATOM   1227  C  CB    . ILE A 1 162 ? 1.392   -2.566  3.503   1.00 64.46  ? ?
? ? ? 162 ILE C CB    1
ATOM   1228  C  CG1   . ILE A 1 162 ? 1.803   -1.188  2.978   1.00 62.52  ? ?
? ? ? 162 ILE C CG1   1
ATOM   1229  C  CG2   . ILE A 1 162 ? 2.236   -2.952  4.699   1.00 49.08  ? ?
? ? ? 162 ILE C CG2   1
ATOM   1230  C  CD1   . ILE A 1 162 ? 1.366   -0.039  3.819   1.00 74.44  ? ?
? ? ? 162 ILE C CD1   1
ATOM   1231  N  N     . THR A 1 163 ? 0.968   -5.587  3.617   1.00 42.36  ? ?
? ? ? 163 THR C N     1
ATOM   1232  C  CA    . THR A 1 163 ? 1.283   -6.928  4.104   1.00 50.31  ? ?
? ? ? 163 THR C CA    1
ATOM   1233  C  C     . THR A 1 163 ? 1.759   -7.690  2.869   1.00 47.57  ? ?
? ? ? 163 THR C C     1
ATOM   1234  O  O     . THR A 1 163 ? 2.771   -8.417  2.903   1.00 43.14  ? ?
? ? ? 163 THR C O     1
ATOM   1235  C  CB    . THR A 1 163 ? 0.062   -7.659  4.649   1.00 58.33  ? ?
? ? ? 163 THR C CB    1
ATOM   1236  O  OG1   . THR A 1 163 ? -0.722  -8.144  3.553   1.00 53.78  ? ?
? ? ? 163 THR C OG1   1
ATOM   1237  C  CG2   . THR A 1 163 ? -0.769  -6.734  5.515   1.00 48.95  ? ?
? ? ? 163 THR C CG2   1
ATOM   1238  N  N     . GLY A 1 164 ? 1.028   -7.503  1.770   1.00 39.17  ? ?
? ? ? 164 GLY C N     1
ATOM   1239  C  CA    . GLY A 1 164 ? 1.414   -8.170  0.541   1.00 48.38  ? ?
? ? ? 164 GLY C CA    1
ATOM   1240  C  C     . GLY A 1 164 ? 2.927   -8.253  0.372   1.00 52.56  ? ?
? ? ? 164 GLY C C     1
ATOM   1241  O  O     . GLY A 1 164 ? 3.473   -9.296  0.003   1.00 62.35  ? ?
? ? ? 164 GLY C O     1
ATOM   1242  N  N     . LEU A 1 165 ? 3.610   -7.152  0.667   1.00 56.46  ? ?
? ? ? 165 LEU C N     1
ATOM   1243  C  CA    . LEU A 1 165 ? 5.061   -7.092  0.543   1.00 51.50  ? ?
? ? ? 165 LEU C CA    1
ATOM   1244  C  C     . LEU A 1 165 ? 5.749   -8.333  1.099   1.00 54.48  ? ?
? ? ? 165 LEU C C     1
ATOM   1245  O  O     . LEU A 1 165 ? 6.552   -8.962  0.403   1.00 66.61  ? ?
? ? ? 165 LEU C O     1
ATOM   1246  C  CB    . LEU A 1 165 ? 5.582   -5.838  1.246   1.00 57.63  ? ?
? ? ? 165 LEU C CB    1
ATOM   1247  C  CG    . LEU A 1 165 ? 5.025   -4.548  0.637   1.00 86.43  ? ?
? ? ? 165 LEU C CG    1
ATOM   1248  C  CD1   . LEU A 1 165 ? 4.689   -3.563  1.732   1.00 61.97  ? ?
? ? ? 165 LEU C CD1   1
ATOM   1249  C  CD2   . LEU A 1 165 ? 6.023   -3.965  -0.353  1.00 113.96 ? ?
? ? ? 165 LEU C CD2   1
ATOM   1250  N  N     . PHE A 1 166 ? 5.424   -8.716  2.331   1.00 54.80  ? ?
? ? ? 166 PHE C N     1
ATOM   1251  C  CA    . PHE A 1 166 ? 6.075   -9.891  2.899   1.00 63.91  ? ?
? ? ? 166 PHE C CA    1
ATOM   1252  C  C     . PHE A 1 166 ? 5.810   -11.114 2.037   1.00 60.73  ? ?
? ? ? 166 PHE C C     1
ATOM   1253  O  O     . PHE A 1 166 ? 6.715   -11.914 1.767   1.00 51.27  ? ?
? ? ? 166 PHE C O     1
ATOM   1254  C  CB    . PHE A 1 166 ? 5.602   -10.141 4.327   1.00 69.14  ? ?
? ? ? 166 PHE C CB    1
ATOM   1255  C  CG    . PHE A 1 166 ? 5.917   -9.020  5.271   1.00 87.93  ? ?
? ? ? 166 PHE C CG    1
ATOM   1256  C  CD1   . PHE A 1 166 ? 5.716   -9.171  6.633   1.00 88.52  ? ?
? ? ? 166 PHE C CD1   1
ATOM   1257  C  CD2   . PHE A 1 166 ? 6.389   -7.802  4.798   1.00 88.81  ? ?
? ? ? 166 PHE C CD2   1
ATOM   1258  C  CE1   . PHE A 1 166 ? 5.974   -8.126  7.510   1.00 90.14  ? ?
? ? ? 166 PHE C CE1   1
ATOM   1259  C  CE2   . PHE A 1 166 ? 6.650   -6.753  5.665   1.00 86.82  ? ?
? ? ? 166 PHE C CE2   1
ATOM   1260  C  CZ    . PHE A 1 166 ? 6.441   -6.915  7.024   1.00 69.08  ? ?
? ? ? 166 PHE C CZ    1
ATOM   1261  N  N     . GLY A 1 167 ? 4.571   -11.249 1.575   1.00 58.47  ? ?
? ? ? 167 GLY C N     1
ATOM   1262  C  CA    . GLY A 1 167 ? 4.257   -12.386 0.734   1.00 64.04  ? ?
? ? ? 167 GLY C CA    1
ATOM   1263  C  C     . GLY A 1 167 ? 5.298   -12.522 -0.364  1.00 69.90  ? ?
? ? ? 167 GLY C C     1
ATOM   1264  O  O     . GLY A 1 167 ? 5.433   -13.580 -0.973  1.00 74.68  ? ?
? ? ? 167 GLY C O     1
ATOM   1265  N  N     . ALA A 1 168 ? 6.047   -11.451 -0.611  1.00 71.58  ? ?
? ? ? 168 ALA C N     1
ATOM   1266  C  CA    . ALA A 1 168 ? 7.061   -11.480 -1.650  1.00 80.94  ? ?
? ? ? 168 ALA C CA    1
ATOM   1267  C  C     . ALA A 1 168 ? 8.149   -12.499 -1.355  1.00 80.54  ? ?
? ? ? 168 ALA C C     1
ATOM   1268  O  O     . ALA A 1 168 ? 8.604   -13.193 -2.266  1.00 77.76  ? ?
? ? ? 168 ALA C O     1
ATOM   1269  C  CB    . ALA A 1 168 ? 7.671   -10.106 -1.821  1.00 91.29  ? ?
? ? ? 168 ALA C CB    1
ATOM   1270  N  N     . ILE A 1 169 ? 8.570   -12.588 -0.093  1.00 74.38  ? ?
? ? ? 169 ILE C N     1
ATOM   1271  C  CA    . ILE A 1 169 ? 9.614   -13.547 0.273   1.00 91.51  ? ?
? ? ? 169 ILE C CA    1
ATOM   1272  C  C     . ILE A 1 169 ? 9.146   -14.957 -0.056  1.00 93.96  ? ?
? ? ? 169 ILE C C     1
ATOM   1273  O  O     . ILE A 1 169 ? 8.109   -15.404 0.438   1.00 81.44  ? ?
? ? ? 169 ILE C O     1
ATOM   1274  C  CB    . ILE A 1 169 ? 9.979   -13.489 1.780   1.00 102.31 ? ?
? ? ? 169 ILE C CB    1
ATOM   1275  C  CG1   . ILE A 1 169 ? 8.704   -13.488 2.626   1.00 122.30 ? ?
? ? ? 169 ILE C CG1   1
ATOM   1276  C  CG2   . ILE A 1 169 ? 10.865  -12.288 2.056   1.00 116.05 ? ?
? ? ? 169 ILE C CG2   1
ATOM   1277  C  CD1   . ILE A 1 169 ? 8.938   -13.468 4.125   1.00 129.91 ? ?
? ? ? 169 ILE C CD1   1
ATOM   1278  N  N     . PRO A 1 170 ? 9.904   -15.678 -0.902  1.00 96.81  ? ?
? ? ? 170 PRO C N     1
ATOM   1279  C  CA    . PRO A 1 170 ? 9.539   -17.044 -1.286  1.00 94.89  ? ?
? ? ? 170 PRO C CA    1
ATOM   1280  C  C     . PRO A 1 170 ? 9.415   -18.056 -0.143  1.00 100.51 ? ?
? ? ? 170 PRO C C     1
ATOM   1281  O  O     . PRO A 1 170 ? 10.055  -17.927 0.910   1.00 95.79  ? ?
? ? ? 170 PRO C O     1
ATOM   1282  C  CB    . PRO A 1 170 ? 10.618  -17.413 -2.304  1.00 95.19  ? ?
? ? ? 170 PRO C CB    1
ATOM   1283  C  CG    . PRO A 1 170 ? 11.787  -16.584 -1.883  1.00 69.96  ? ?
? ? ? 170 PRO C CG    1
ATOM   1284  C  CD    . PRO A 1 170 ? 11.143  -15.265 -1.585  1.00 89.61  ? ?
? ? ? 170 PRO C CD    1
ATOM   1285  N  N     . GLY A 1 171 ? 8.562   -19.053 -0.378  1.00 100.90 ? ?
? ? ? 171 GLY C N     1
ATOM   1286  C  CA    . GLY A 1 171 ? 8.306   -20.104 0.592   1.00 99.46  ? ?
? ? ? 171 GLY C CA    1
ATOM   1287  C  C     . GLY A 1 171 ? 7.647   -19.629 1.876   1.00 96.21  ? ?
? ? ? 171 GLY C C     1
ATOM   1288  O  O     . GLY A 1 171 ? 6.444   -19.801 2.096   1.00 86.17  ? ?
? ? ? 171 GLY C O     1
ATOM   1289  N  N     . ILE A 1 172 ? 8.459   -19.023 2.728   1.00 98.32  ? ?
? ? ? 172 ILE C N     1
ATOM   1290  C  CA    . ILE A 1 172 ? 8.024   -18.510 4.015   1.00 100.85 ? ?
? ? ? 172 ILE C CA    1
ATOM   1291  C  C     . ILE A 1 172 ? 7.041   -17.323 3.853   1.00 103.05 ? ?
? ? ? 172 ILE C C     1
ATOM   1292  O  O     . ILE A 1 172 ? 6.230   -17.022 4.749   1.00 93.54  ? ?
? ? ? 172 ILE C O     1
ATOM   1293  C  CB    . ILE A 1 172 ? 9.297   -18.115 4.824   1.00 112.45 ? ?
? ? ? 172 ILE C CB    1
ATOM   1294  C  CG1   . ILE A 1 172 ? 8.931   -17.386 6.119   1.00 131.84 ? ?
? ? ? 172 ILE C CG1   1
ATOM   1295  C  CG2   . ILE A 1 172 ? 10.248  -17.336 3.922   1.00 85.98  ? ?
? ? ? 172 ILE C CG2   1
ATOM   1296  C  CD1   . ILE A 1 172 ? 8.740   -18.315 7.321   1.00 129.52 ? ?
? ? ? 172 ILE C CD1   1
ATOM   1297  N  N     . GLY A 1 173 ? 7.096   -16.682 2.689   1.00 92.59  ? ?
? ? ? 173 GLY C N     1
ATOM   1298  C  CA    . GLY A 1 173 ? 6.248   -15.535 2.414   1.00 74.92  ? ?
? ? ? 173 GLY C CA    1
ATOM   1299  C  C     . GLY A 1 173 ? 4.770   -15.645 2.726   1.00 74.38  ? ?
? ? ? 173 GLY C C     1
ATOM   1300  O  O     . GLY A 1 173 ? 4.337   -15.299 3.825   1.00 65.93  ? ?
? ? ? 173 GLY C O     1
ATOM   1301  N  N     . PRO A 1 174 ? 3.964   -16.120 1.768   1.00 89.05  ? ?
? ? ? 174 PRO C N     1
ATOM   1302  C  CA    . PRO A 1 174 ? 2.514   -16.269 1.935   1.00 101.10 ? ?
? ? ? 174 PRO C CA    1
ATOM   1303  C  C     . PRO A 1 174 ? 2.192   -16.659 3.361   1.00 96.41  ? ?
? ? ? 174 PRO C C     1
ATOM   1304  O  O     . PRO A 1 174 ? 1.269   -16.135 3.989   1.00 93.54  ? ?
? ? ? 174 PRO C O     1
ATOM   1305  C  CB    . PRO A 1 174 ? 2.170   -17.367 0.941   1.00 121.60 ? ?
? ? ? 174 PRO C CB    1
ATOM   1306  C  CG    . PRO A 1 174 ? 3.134   -17.095 -0.171  1.00 139.51 ? ?
? ? ? 174 PRO C CG    1
ATOM   1307  C  CD    . PRO A 1 174 ? 4.428   -16.844 0.573   1.00 104.15 ? ?
? ? ? 174 PRO C CD    1
ATOM   1308  N  N     . SER A 1 175 ? 2.990   -17.588 3.863   1.00 94.53  ? ?
? ? ? 175 SER C N     1
ATOM   1309  C  CA    . SER A 1 175 ? 2.854   -18.077 5.221   1.00 98.56  ? ?
? ? ? 175 SER C CA    1
ATOM   1310  C  C     . SER A 1 175 ? 2.884   -16.863 6.145   1.00 87.23  ? ?
? ? ? 175 SER C C     1
ATOM   1311  O  O     . SER A 1 175 ? 1.887   -16.534 6.820   1.00 79.81  ? ?
? ? ? 175 SER C O     1
ATOM   1312  C  CB    . SER A 1 175 ? 4.030   -19.005 5.517   1.00 116.47 ? ?
? ? ? 175 SER C CB    1
ATOM   1313  O  OG    . SER A 1 175 ? 4.788   -19.231 4.329   1.00 96.02  ? ?
? ? ? 175 SER C OG    1
ATOM   1314  N  N     . ILE A 1 176 ? 4.030   -16.187 6.144   1.00 77.60  ? ?
? ? ? 176 ILE C N     1
ATOM   1315  C  CA    . ILE A 1 176 ? 4.206   -15.004 6.973   1.00 74.63  ? ?
? ? ? 176 ILE C CA    1
ATOM   1316  C  C     . ILE A 1 176 ? 3.040   -14.039 6.720   1.00 60.48  ? ?
? ? ? 176 ILE C C     1
ATOM   1317  O  O     . ILE A 1 176 ? 2.394   -13.548 7.652   1.00 41.61  ? ?
? ? ? 176 ILE C O     1
ATOM   1318  C  CB    . ILE A 1 176 ? 5.596   -14.335 6.689   1.00 82.29  ? ?
? ? ? 176 ILE C CB    1
ATOM   1319  C  CG1   . ILE A 1 176 ? 5.963   -13.381 7.830   1.00 99.48  ? ?
? ? ? 176 ILE C CG1   1
ATOM   1320  C  CG2   . ILE A 1 176 ? 5.582   -13.591 5.358   1.00 67.95  ? ?
? ? ? 176 ILE C CG2   1
ATOM   1321  C  CD1   . ILE A 1 176 ? 7.378   -12.834 7.754   1.00 71.77  ? ?
? ? ? 176 ILE C CD1   1
ATOM   1322  N  N     . GLN A 1 177 ? 2.752   -13.799 5.448   1.00 63.16  ? ?
? ? ? 177 GLN C N     1
ATOM   1323  C  CA    . GLN A 1 177 ? 1.653   -12.917 5.074   1.00 76.40  ? ?
? ? ? 177 GLN C CA    1
ATOM   1324  C  C     . GLN A 1 177 ? 0.431   -13.291 5.897   1.00 68.24  ? ?
? ? ? 177 GLN C C     1
ATOM   1325  O  O     . GLN A 1 177 ? 0.051   -12.622 6.874   1.00 49.91  ? ?
? ? ? 177 GLN C O     1
ATOM   1326  C  CB    . GLN A 1 177 ? 1.302   -13.120 3.602   1.00 98.46  ? ?
? ? ? 177 GLN C CB    1
ATOM   1327  C  CG    . GLN A 1 177 ? 1.348   -11.887 2.735   1.00 118.23 ? ?
? ? ? 177 GLN C CG    1
ATOM   1328  C  CD    . GLN A 1 177 ? 0.532   -12.070 1.475   1.00 133.67 ? ?
? ? ? 177 GLN C CD    1
ATOM   1329  O  OE1   . GLN A 1 177 ? -0.699  -12.017 1.511   1.00 133.13 ? ?
? ? ? 177 GLN C OE1   1
ATOM   1330  N  NE2   . GLN A 1 177 ? 1.210   -12.308 0.354   1.00 96.37  ? ?
? ? ? 177 GLN C NE2   1
ATOM   1331  N  N     . ALA A 1 178 ? -0.184  -14.383 5.459   1.00 79.92  ? ?
? ? ? 178 ALA C N     1
ATOM   1332  C  CA    . ALA A 1 178 ? -1.367  -14.910 6.095   1.00 78.97  ? ?
? ? ? 178 ALA C CA    1
ATOM   1333  C  C     . ALA A 1 178 ? -1.214  -14.804 7.594   1.00 73.73  ? ?
? ? ? 178 ALA C C     1
ATOM   1334  O  O     . ALA A 1 178 ? -2.191  -14.511 8.285   1.00 63.82  ? ?
? ? ? 178 ALA C O     1
ATOM   1335  C  CB    . ALA A 1 178 ? -1.583  -16.351 5.690   1.00 111.55 ? ?
? ? ? 178 ALA C CB    1
ATOM   1336  N  N     . TRP A 1 179 ? -0.012  -15.045 8.117   1.00 69.74  ? ?
? ? ? 179 TRP C N     1
ATOM   1337  C  CA    . TRP A 1 179 ? 0.110   -14.906 9.560   1.00 72.96  ? ?
? ? ? 179 TRP C CA    1
ATOM   1338  C  C     . TRP A 1 179 ? -0.279  -13.477 9.881   1.00 70.05  ? ?
? ? ? 179 TRP C C     1
ATOM   1339  O  O     . TRP A 1 179 ? -1.241  -13.224 10.631  1.00 46.76  ? ?
? ? ? 179 TRP C O     1
ATOM   1340  C  CB    . TRP A 1 179 ? 1.531   -15.150 10.080  1.00 76.62  ? ?
? ? ? 179 TRP C CB    1
ATOM   1341  C  CG    . TRP A 1 179 ? 1.660   -14.706 11.534  1.00 88.34  ? ?
? ? ? 179 TRP C CG    1
ATOM   1342  C  CD1   . TRP A 1 179 ? 0.696   -14.793 12.509  1.00 95.31  ? ?
? ? ? 179 TRP C CD1   1
ATOM   1343  C  CD2   . TRP A 1 179 ? 2.783   -14.066 12.145  1.00 75.71  ? ?
? ? ? 179 TRP C CD2   1
ATOM   1344  N  NE1   . TRP A 1 179 ? 1.149   -14.240 13.678  1.00 74.97  ? ?
? ? ? 179 TRP C NE1   1
ATOM   1345  C  CE2   . TRP A 1 179 ? 2.426   -13.786 13.485  1.00 77.41  ? ?
? ? ? 179 TRP C CE2   1
ATOM   1346  C  CE3   . TRP A 1 179 ? 4.057   -13.699 11.692  1.00 75.88  ? ?
? ? ? 179 TRP C CE3   1
ATOM   1347  C  CZ2   . TRP A 1 179 ? 3.296   -13.155 14.374  1.00 80.04  ? ?
? ? ? 179 TRP C CZ2   1
ATOM   1348  C  CZ3   . TRP A 1 179 ? 4.924   -13.072 12.577  1.00 95.12  ? ?
? ? ? 179 TRP C CZ3   1
ATOM   1349  C  CH2   . TRP A 1 179 ? 4.538   -12.806 13.905  1.00 113.14 ? ?
? ? ? 179 TRP C CH2   1
ATOM   1350  N  N     . LEU A 1 180 ? 0.485   -12.553 9.305   1.00 62.51  ? ?
? ? ? 180 LEU C N     1
ATOM   1351  C  CA    . LEU A 1 180 ? 0.250   -11.134 9.492   1.00 50.67  ? ?
? ? ? 180 LEU C CA    1
ATOM   1352  C  C     . LEU A 1 180 ? -1.214  -10.838 9.388   1.00 37.71  ? ?
? ? ? 180 LEU C C     1
ATOM   1353  O  O     . LEU A 1 180 ? -1.850  -10.458 10.365  1.00 38.33  ? ?
? ? ? 180 LEU C O     1
ATOM   1354  C  CB    . LEU A 1 180 ? 0.971   -10.345 8.428   1.00 44.46  ? ?
? ? ? 180 LEU C CB    1
ATOM   1355  C  CG    . LEU A 1 180 ? 2.265   -9.755  8.939   1.00 71.77  ? ?
? ? ? 180 LEU C CG    1
ATOM   1356  C  CD1   . LEU A 1 180 ? 2.974   -9.079  7.780   1.00 43.17  ? ?
? ? ? 180 LEU C CD1   1
ATOM   1357  C  CD2   . LEU A 1 180 ? 1.948   -8.785  10.091  1.00 26.29  ? ?
? ? ? 180 LEU C CD2   1
ATOM   1358  N  N     . LEU A 1 181 ? -1.746  -11.020 8.186   1.00 23.53  ? ?
? ? ? 181 LEU C N     1
ATOM   1359  C  CA    . LEU A 1 181 ? -3.158  -10.765 7.943   1.00 32.47  ? ?
? ? ? 181 LEU C CA    1
ATOM   1360  C  C     . LEU A 1 181 ? -4.062  -11.374 9.014   1.00 45.71  ? ?
? ? ? 181 LEU C C     1
ATOM   1361  O  O     . LEU A 1 181 ? -4.868  -10.675 9.631   1.00 45.81  ? ?
? ? ? 181 LEU C O     1
ATOM   1362  C  CB    . LEU A 1 181 ? -3.527  -11.319 6.580   1.00 52.70  ? ?
? ? ? 181 LEU C CB    1
ATOM   1363  C  CG    . LEU A 1 181 ? -2.513  -10.820 5.555   1.00 84.64  ? ?
? ? ? 181 LEU C CG    1
ATOM   1364  C  CD1   . LEU A 1 181 ? -2.581  -11.638 4.272   1.00 72.34  ? ?
? ? ? 181 LEU C CD1   1
ATOM   1365  C  CD2   . LEU A 1 181 ? -2.779  -9.346  5.307   1.00 110.92 ? ?
? ? ? 181 LEU C CD2   1
ATOM   1366  N  N     . GLY A 1 182 ? -3.916  -12.677 9.237   1.00 65.47  ? ?
? ? ? 182 GLY C N     1
ATOM   1367  C  CA    . GLY A 1 182 ? -4.733  -13.365 10.223  1.00 78.70  ? ?
? ? ? 182 GLY C CA    1
ATOM   1368  C  C     . GLY A 1 182 ? -5.719  -14.299 9.554   1.00 76.24  ? ?
? ? ? 182 GLY C C     1
ATOM   1369  O  O     . GLY A 1 182 ? -6.719  -14.732 10.161  1.00 61.61  ? ?
? ? ? 182 GLY C O     1
ATOM   1370  N  N     . GLY A 1 183 ? -5.426  -14.593 8.287   1.00 78.43  ? ?
? ? ? 183 GLY C N     1
ATOM   1371  C  CA    . GLY A 1 183 ? -6.267  -15.473 7.500   1.00 73.57  ? ?
? ? ? 183 GLY C CA    1
ATOM   1372  C  C     . GLY A 1 183 ? -6.122  -15.353 5.989   1.00 72.65  ? ?
? ? ? 183 GLY C C     1
ATOM   1373  O  O     . GLY A 1 183 ? -5.032  -15.094 5.465   1.00 70.93  ? ?
? ? ? 183 GLY C O     1
ATOM   1374  N  N     . PRO A 1 184 ? -7.235  -15.528 5.259   1.00 68.55  ? ?
? ? ? 184 PRO C N     1
ATOM   1375  C  CA    . PRO A 1 184 ? -7.323  -15.460 3.797   1.00 66.31  ? ?
? ? ? 184 PRO C CA    1
ATOM   1376  C  C     . PRO A 1 184 ? -6.755  -14.156 3.278   1.00 70.09  ? ?
? ? ? 184 PRO C C     1
ATOM   1377  O  O     . PRO A 1 184 ? -5.726  -14.146 2.603   1.00 78.92  ? ?
? ? ? 184 PRO C O     1
ATOM   1378  C  CB    . PRO A 1 184 ? -8.819  -15.556 3.546   1.00 76.67  ? ?
? ? ? 184 PRO C CB    1
ATOM   1379  C  CG    . PRO A 1 184 ? -9.389  -14.831 4.725   1.00 66.09  ? ?
? ? ? 184 PRO C CG    1
ATOM   1380  C  CD    . PRO A 1 184 ? -8.582  -15.445 5.850   1.00 72.41  ? ?
? ? ? 184 PRO C CD    1
ATOM   1381  N  N     . ALA A 1 185 ? -7.450  -13.065 3.602   1.00 70.37  ? ?
? ? ? 185 ALA C N     1
ATOM   1382  C  CA    . ALA A 1 185 ? -7.057  -11.713 3.206   1.00 66.38  ? ?
? ? ? 185 ALA C CA    1
ATOM   1383  C  C     . ALA A 1 185 ? -7.649  -10.668 4.157   1.00 59.07  ? ?
? ? ? 185 ALA C C     1
ATOM   1384  O  O     . ALA A 1 185 ? -8.586  -10.957 4.913   1.00 46.18  ? ?
? ? ? 185 ALA C O     1
ATOM   1385  C  CB    . ALA A 1 185 ? -7.507  -11.424 1.770   1.00 67.80  ? ?
? ? ? 185 ALA C CB    1
ATOM   1386  N  N     . VAL A 1 186 ? -7.071  -9.466  4.095   1.00 49.60  ? ?
? ? ? 186 VAL C N     1
ATOM   1387  C  CA    . VAL A 1 186 ? -7.425  -8.269  4.884   1.00 41.41  ? ?
? ? ? 186 VAL C CA    1
ATOM   1388  C  C     . VAL A 1 186 ? -8.756  -8.184  5.620   1.00 30.33  ? ?
? ? ? 186 VAL C C     1
ATOM   1389  O  O     . VAL A 1 186 ? -9.821  -8.203  5.007   1.00 27.58  ? ?
? ? ? 186 VAL C O     1
ATOM   1390  C  CB    . VAL A 1 186 ? -7.345  -7.009  3.996   1.00 46.84  ? ?
? ? ? 186 VAL C CB    1
ATOM   1391  C  CG1   . VAL A 1 186 ? -6.118  -6.175  4.355   1.00 85.36  ? ?
? ? ? 186 VAL C CG1   1
ATOM   1392  C  CG2   . VAL A 1 186 ? -7.285  -7.427  2.529   1.00 81.79  ? ?
? ? ? 186 VAL C CG2   1
ATOM   1393  N  N     . ASP A 1 187 ? -8.707  -8.049  6.938   1.00 24.42  ? ?
? ? ? 187 ASP C N     1
ATOM   1394  C  CA    . ASP A 1 187 ? -9.955  -7.941  7.660   1.00 30.83  ? ?
? ? ? 187 ASP C CA    1
ATOM   1395  C  C     . ASP A 1 187 ? -9.896  -7.643  9.154   1.00 35.19  ? ?
? ? ? 187 ASP C C     1
ATOM   1396  O  O     . ASP A 1 187 ? -8.811  -7.505  9.769   1.00 28.45  ? ?
? ? ? 187 ASP C O     1
ATOM   1397  C  CB    . ASP A 1 187 ? -10.788 -9.191  7.452   1.00 26.78  ? ?
? ? ? 187 ASP C CB    1
ATOM   1398  C  CG    . ASP A 1 187 ? -12.275 -8.898  7.488   1.00 79.78  ? ?
? ? ? 187 ASP C CG    1
ATOM   1399  O  OD1   . ASP A 1 187 ? -12.840 -8.561  6.423   1.00 90.71  ? ?
? ? ? 187 ASP C OD1   1
ATOM   1400  O  OD2   . ASP A 1 187 ? -12.877 -8.983  8.582   1.00 96.45  ? ?
? ? ? 187 ASP C OD2   1
ATOM   1401  N  N     . ASN A 1 188 ? -11.100 -7.539  9.721   1.00 28.19  ? ?
? ? ? 188 ASN C N     1
ATOM   1402  C  CA    . ASN A 1 188 ? -11.288 -7.233  11.123  1.00 31.15  ? ?
? ? ? 188 ASN C CA    1
ATOM   1403  C  C     . ASN A 1 188 ? -10.043 -7.635  11.886  1.00 46.74  ? ?
? ? ? 188 ASN C C     1
ATOM   1404  O  O     . ASN A 1 188 ? -9.384  -6.797  12.511  1.00 54.69  ? ?
? ? ? 188 ASN C O     1
ATOM   1405  C  CB    . ASN A 1 188 ? -12.497 -7.973  11.669  1.00 21.54  ? ?
? ? ? 188 ASN C CB    1
ATOM   1406  C  CG    . ASN A 1 188 ? -13.011 -7.360  12.956  1.00 63.26  ? ?
? ? ? 188 ASN C CG    1
ATOM   1407  O  OD1   . ASN A 1 188 ? -14.010 -6.638  12.957  1.00 52.72  ? ?
? ? ? 188 ASN C OD1   1
ATOM   1408  N  ND2   . ASN A 1 188 ? -12.323 -7.632  14.059  1.00 63.85  ? ?
? ? ? 188 ASN C ND2   1
ATOM   1409  N  N     . ALA A 1 189 ? -9.711  -8.920  11.803  1.00 57.21  ? ?
? ? ? 189 ALA C N     1
ATOM   1410  C  CA    . ALA A 1 189 ? -8.534  -9.464  12.469  1.00 69.39  ? ?
? ? ? 189 ALA C CA    1
ATOM   1411  C  C     . ALA A 1 189 ? -7.318  -8.562  12.242  1.00 70.12  ? ?
? ? ? 189 ALA C C     1
ATOM   1412  O  O     . ALA A 1 189 ? -6.820  -7.885  13.183  1.00 69.73  ? ?
? ? ? 189 ALA C O     1
ATOM   1413  C  CB    . ALA A 1 189 ? -8.252  -10.864 11.942  1.00 81.73  ? ?
? ? ? 189 ALA C CB    1
ATOM   1414  N  N     . THR A 1 190 ? -6.853  -8.550  10.991  1.00 60.92  ? ?
? ? ? 190 THR C N     1
ATOM   1415  C  CA    . THR A 1 190 ? -5.697  -7.744  10.618  1.00 70.25  ? ?
? ? ? 190 THR C CA    1
ATOM   1416  C  C     . THR A 1 190 ? -5.859  -6.373  11.267  1.00 60.09  ? ?
? ? ? 190 THR C C     1
ATOM   1417  O  O     . THR A 1 190 ? -4.903  -5.823  11.902  1.00 54.55  ? ?
? ? ? 190 THR C O     1
ATOM   1418  C  CB    . THR A 1 190 ? -5.559  -7.629  9.071   1.00 73.36  ? ?
? ? ? 190 THR C CB    1
ATOM   1419  O  OG1   . THR A 1 190 ? -4.307  -7.016  8.758   1.00 56.54  ? ?
? ? ? 190 THR C OG1   1
ATOM   1420  C  CG2   . THR A 1 190 ? -6.666  -6.800  8.467   1.00 69.46  ? ?
? ? ? 190 THR C CG2   1
ATOM   1421  N  N     . LEU A 1 191 ? -7.080  -5.842  11.158  1.00 35.22  ? ?
? ? ? 191 LEU C N     1
ATOM   1422  C  CA    . LEU A 1 191 ? -7.335  -4.543  11.769  1.00 42.17  ? ?
? ? ? 191 LEU C CA    1
ATOM   1423  C  C     . LEU A 1 191 ? -6.945  -4.570  13.258  1.00 40.53  ? ?
? ? ? 191 LEU C C     1
ATOM   1424  O  O     . LEU A 1 191 ? -5.981  -3.902  13.666  1.00 28.80  ? ?
? ? ? 191 LEU C O     1
ATOM   1425  C  CB    . LEU A 1 191 ? -8.806  -4.149  11.631  1.00 11.83  ? ?
? ? ? 191 LEU C CB    1
ATOM   1426  C  CG    . LEU A 1 191 ? -9.258  -2.784  12.190  1.00 65.88  ? ?
? ? ? 191 LEU C CG    1
ATOM   1427  C  CD1   . LEU A 1 191 ? -10.671 -2.542  11.703  1.00 50.23  ? ?
? ? ? 191 LEU C CD1   1
ATOM   1428  C  CD2   . LEU A 1 191 ? -9.219  -2.713  13.731  1.00 21.27  ? ?
? ? ? 191 LEU C CD2   1
ATOM   1429  N  N     . ASN A 1 192 ? -7.687  -5.336  14.056  1.00 33.59  ? ?
? ? ? 192 ASN C N     1
ATOM   1430  C  CA    . ASN A 1 192 ? -7.432  -5.435  15.493  1.00 33.84  ? ?
? ? ? 192 ASN C CA    1
ATOM   1431  C  C     . ASN A 1 192 ? -5.934  -5.627  15.847  1.00 38.27  ? ?
? ? ? 192 ASN C C     1
ATOM   1432  O  O     . ASN A 1 192 ? -5.361  -4.977  16.808  1.00 24.88  ? ?
? ? ? 192 ASN C O     1
ATOM   1433  C  CB    . ASN A 1 192 ? -8.250  -6.587  16.048  1.00 63.87  ? ?
? ? ? 192 ASN C CB    1
ATOM   1434  C  CG    . ASN A 1 192 ? -8.736  -6.316  17.434  1.00 77.52  ? ?
? ? ? 192 ASN C CG    1
ATOM   1435  O  OD1   . ASN A 1 192 ? -7.981  -5.833  18.283  1.00 51.48  ? ?
? ? ? 192 ASN C OD1   1
ATOM   1436  N  ND2   . ASN A 1 192 ? -9.998  -6.623  17.683  1.00 81.31  ? ?
? ? ? 192 ASN C ND2   1
ATOM   1437  N  N     . ARG A 1 193 ? -5.306  -6.528  15.082  1.00 41.45  ? ?
? ? ? 193 ARG C N     1
ATOM   1438  C  CA    . ARG A 1 193 ? -3.882  -6.792  15.275  1.00 50.57  ? ?
? ? ? 193 ARG C CA    1
ATOM   1439  C  C     . ARG A 1 193 ? -3.251  -5.406  15.224  1.00 53.21  ? ?
? ? ? 193 ARG C C     1
ATOM   1440  O  O     . ARG A 1 193 ? -2.615  -4.904  16.210  1.00 21.96  ? ?
? ? ? 193 ARG C O     1
ATOM   1441  C  CB    . ARG A 1 193 ? -3.322  -7.600  14.109  1.00 84.12  ? ?
? ? ? 193 ARG C CB    1
ATOM   1442  C  CG    . ARG A 1 193 ? -4.328  -8.485  13.422  1.00 108.59 ? ?
? ? ? 193 ARG C CG    1
ATOM   1443  C  CD    . ARG A 1 193 ? -4.718  -9.664  14.283  1.00 111.60 ? ?
? ? ? 193 ARG C CD    1
ATOM   1444  N  NE    . ARG A 1 193 ? -4.512  -10.930 13.580  1.00 133.71 ? ?
? ? ? 193 ARG C NE    1
ATOM   1445  C  CZ    . ARG A 1 193 ? -3.509  -11.167 12.736  1.00 112.10 ? ?
? ? ? 193 ARG C CZ    1
ATOM   1446  N  NH1   . ARG A 1 193 ? -2.618  -10.225 12.468  1.00 91.87  ? ?
? ? ? 193 ARG C NH1   1
ATOM   1447  N  NH2   . ARG A 1 193 ? -3.363  -12.363 12.189  1.00 91.95  ? ?
? ? ? 193 ARG C NH2   1
ATOM   1448  N  N     . PHE A 1 194 ? -3.448  -4.787  14.054  1.00 61.62  ? ?
? ? ? 194 PHE C N     1
ATOM   1449  C  CA    . PHE A 1 194 ? -2.922  -3.445  13.849  1.00 57.34  ? ?
? ? ? 194 PHE C CA    1
ATOM   1450  C  C     . PHE A 1 194 ? -3.256  -2.546  15.040  1.00 35.75  ? ?
? ? ? 194 PHE C C     1
ATOM   1451  O  O     . PHE A 1 194 ? -2.347  -2.102  15.755  1.00 18.73  ? ?
? ? ? 194 PHE C O     1
ATOM   1452  C  CB    . PHE A 1 194 ? -3.444  -2.870  12.543  1.00 34.58  ? ?
? ? ? 194 PHE C CB    1
ATOM   1453  C  CG    . PHE A 1 194 ? -2.826  -3.505  11.339  1.00 48.90  ? ?
? ? ? 194 PHE C CG    1
ATOM   1454  C  CD1   . PHE A 1 194 ? -1.573  -4.101  11.424  1.00 73.39  ? ?
? ? ? 194 PHE C CD1   1
ATOM   1455  C  CD2   . PHE A 1 194 ? -3.458  -3.459  10.104  1.00 66.63  ? ?
? ? ? 194 PHE C CD2   1
ATOM   1456  C  CE1   . PHE A 1 194 ? -0.956  -4.638  10.294  1.00 97.48  ? ?
? ? ? 194 PHE C CE1   1
ATOM   1457  C  CE2   . PHE A 1 194 ? -2.846  -3.993  8.965   1.00 64.22  ? ?
? ? ? 194 PHE C CE2   1
ATOM   1458  C  CZ    . PHE A 1 194 ? -1.592  -4.582  9.064   1.00 93.10  ? ?
? ? ? 194 PHE C CZ    1
ATOM   1459  N  N     . PHE A 1 195 ? -4.531  -2.287  15.293  1.00 6.06   ? ?
? ? ? 195 PHE C N     1
ATOM   1460  C  CA    . PHE A 1 195 ? -4.812  -1.468  16.451  1.00 7.45   ? ?
? ? ? 195 PHE C CA    1
ATOM   1461  C  C     . PHE A 1 195 ? -3.897  -1.739  17.666  1.00 12.05  ? ?
? ? ? 195 PHE C C     1
ATOM   1462  O  O     . PHE A 1 195 ? -3.183  -0.822  18.129  1.00 12.77  ? ?
? ? ? 195 PHE C O     1
ATOM   1463  C  CB    . PHE A 1 195 ? -6.256  -1.614  16.891  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 195 PHE C CB    1
ATOM   1464  C  CG    . PHE A 1 195 ? -6.552  -0.887  18.163  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 195 PHE C CG    1
ATOM   1465  C  CD1   . PHE A 1 195 ? -6.759  -1.568  19.343  1.00 20.53  ? ?
? ? ? 195 PHE C CD1   1
ATOM   1466  C  CD2   . PHE A 1 195 ? -6.615  0.499   18.174  1.00 57.46  ? ?
? ? ? 195 PHE C CD2   1
ATOM   1467  C  CE1   . PHE A 1 195 ? -7.026  -0.879  20.509  1.00 18.42  ? ?
? ? ? 195 PHE C CE1   1
ATOM   1468  C  CE2   . PHE A 1 195 ? -6.880  1.198   19.336  1.00 44.68  ? ?
? ? ? 195 PHE C CE2   1
ATOM   1469  C  CZ    . PHE A 1 195 ? -7.088  0.508   20.508  1.00 40.33  ? ?
? ? ? 195 PHE C CZ    1
ATOM   1470  N  N     . SER A 1 196 ? -3.850  -2.965  18.198  1.00 42.66  ? ?
? ? ? 196 SER C N     1
ATOM   1471  C  CA    . SER A 1 196 ? -2.967  -3.072  19.397  1.00 46.93  ? ?
? ? ? 196 SER C CA    1
ATOM   1472  C  C     . SER A 1 196 ? -1.469  -2.871  19.103  1.00 30.55  ? ?
? ? ? 196 SER C C     1
ATOM   1473  O  O     . SER A 1 196 ? -0.717  -2.202  19.869  1.00 10.18  ? ?
? ? ? 196 SER C O     1
ATOM   1474  C  CB    . SER A 1 196 ? -3.203  -4.387  20.168  1.00 80.01  ? ?
? ? ? 196 SER C CB    1
ATOM   1475  O  OG    . SER A 1 196 ? -2.371  -5.433  19.713  1.00 105.96 ? ?
? ? ? 196 SER C OG    1
ATOM   1476  N  N     . LEU A 1 197 ? -1.020  -3.419  17.983  1.00 23.71  ? ?
? ? ? 197 LEU C N     1
ATOM   1477  C  CA    . LEU A 1 197 ? 0.386   -3.217  17.673  1.00 33.93  ? ?
? ? ? 197 LEU C CA    1
ATOM   1478  C  C     . LEU A 1 197 ? 0.663   -1.705  17.656  1.00 32.01  ? ?
? ? ? 197 LEU C C     1
ATOM   1479  O  O     . LEU A 1 197 ? 1.649   -1.209  18.274  1.00 37.04  ? ?
? ? ? 197 LEU C O     1
ATOM   1480  C  CB    . LEU A 1 197 ? 0.718   -3.834  16.325  1.00 41.17  ? ?
? ? ? 197 LEU C CB    1
ATOM   1481  C  CG    . LEU A 1 197 ? 1.414   -5.186  16.292  1.00 50.89  ? ?
? ? ? 197 LEU C CG    1
ATOM   1482  C  CD1   . LEU A 1 197 ? 0.958   -6.072  17.453  1.00 28.41  ? ?
? ? ? 197 LEU C CD1   1
ATOM   1483  C  CD2   . LEU A 1 197 ? 1.126   -5.816  14.939  1.00 38.35  ? ?
? ? ? 197 LEU C CD2   1
ATOM   1484  N  N     . HIS A 1 198 ? -0.230  -0.980  16.968  1.00 15.93  ? ?
? ? ? 198 HIS C N     1
ATOM   1485  C  CA    . HIS A 1 198 ? -0.137  0.477   16.840  1.00 29.93  ? ?
? ? ? 198 HIS C CA    1
ATOM   1486  C  C     . HIS A 1 198 ? -0.198  1.169   18.176  1.00 10.96  ? ?
? ? ? 198 HIS C C     1
ATOM   1487  O  O     . HIS A 1 198 ? 0.412   2.199   18.365  1.00 34.91  ? ?
? ? ? 198 HIS C O     1
ATOM   1488  C  CB    . HIS A 1 198 ? -1.243  1.064   15.966  1.00 62.59  ? ?
? ? ? 198 HIS C CB    1
ATOM   1489  C  CG    . HIS A 1 198 ? -1.079  2.536   15.725  1.00 73.33  ? ?
? ? ? 198 HIS C CG    1
ATOM   1490  N  ND1   . HIS A 1 198 ? 0.030   3.058   15.091  1.00 46.08  ? ?
? ? ? 198 HIS C ND1   1
ATOM   1491  C  CD2   . HIS A 1 198 ? -1.868  3.596   16.043  1.00 40.22  ? ?
? ? ? 198 HIS C CD2   1
ATOM   1492  C  CE1   . HIS A 1 198 ? -0.086  4.372   15.028  1.00 54.16  ? ?
? ? ? 198 HIS C CE1   1
ATOM   1493  N  NE2   . HIS A 1 198 ? -1.227  4.728   15.595  1.00 41.02  ? ?
? ? ? 198 HIS C NE2   1
ATOM   1494  N  N     . TYR A 1 199 ? -0.972  0.638   19.102  1.00 16.37  ? ?
? ? ? 199 TYR C N     1
ATOM   1495  C  CA    . TYR A 1 199 ? -0.983  1.274   20.421  1.00 14.94  ? ?
? ? ? 199 TYR C CA    1
ATOM   1496  C  C     . TYR A 1 199 ? 0.318   0.936   21.151  1.00 21.34  ? ?
? ? ? 199 TYR C C     1
ATOM   1497  O  O     . TYR A 1 199 ? 0.644   1.576   22.135  1.00 30.77  ? ?
? ? ? 199 TYR C O     1
ATOM   1498  C  CB    . TYR A 1 199 ? -2.164  0.759   21.227  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 199 TYR C CB    1
ATOM   1499  C  CG    . TYR A 1 199 ? -2.449  1.418   22.529  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 199 TYR C CG    1
ATOM   1500  C  CD1   . TYR A 1 199 ? -3.759  1.688   22.859  1.00 13.60  ? ?
? ? ? 199 TYR C CD1   1
ATOM   1501  C  CD2   . TYR A 1 199 ? -1.471  1.662   23.473  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 199 TYR C CD2   1
ATOM   1502  C  CE1   . TYR A 1 199 ? -4.121  2.177   24.092  1.00 45.70  ? ?
? ? ? 199 TYR C CE1   1
ATOM   1503  C  CE2   . TYR A 1 199 ? -1.817  2.155   24.736  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 199 TYR C CE2   1
ATOM   1504  C  CZ    . TYR A 1 199 ? -3.162  2.405   25.025  1.00 43.24  ? ?
? ? ? 199 TYR C CZ    1
ATOM   1505  O  OH    . TYR A 1 199 ? -3.612  2.860   26.230  1.00 17.11  ? ?
? ? ? 199 TYR C OH    1
ATOM   1506  N  N     . LEU A 1 200 ? 1.063   -0.063  20.661  1.00 26.39  ? ?
? ? ? 200 LEU C N     1
ATOM   1507  C  CA    . LEU A 1 200 ? 2.329   -0.482  21.339  1.00 41.97  ? ?
? ? ? 200 LEU C CA    1
ATOM   1508  C  C     . LEU A 1 200 ? 3.736   0.046   20.834  1.00 35.02  ? ?
? ? ? 200 LEU C C     1
ATOM   1509  O  O     . LEU A 1 200 ? 4.677   0.609   21.599  1.00 32.56  ? ?
? ? ? 200 LEU C O     1
ATOM   1510  C  CB    . LEU A 1 200 ? 2.304   -2.026  21.319  1.00 54.97  ? ?
? ? ? 200 LEU C CB    1
ATOM   1511  C  CG    . LEU A 1 200 ? 3.256   -2.905  22.113  1.00 55.29  ? ?
? ? ? 200 LEU C CG    1
ATOM   1512  C  CD1   . LEU A 1 200 ? 4.595   -3.091  21.400  1.00 23.05  ? ?
? ? ? 200 LEU C CD1   1
ATOM   1513  C  CD2   . LEU A 1 200 ? 3.411   -2.260  23.455  1.00 26.83  ? ?
? ? ? 200 LEU C CD2   1
ATOM   1514  N  N     . LEU A 1 201 ? 3.903   -0.185  19.535  1.00 36.64  ? ?
? ? ? 201 LEU C N     1
ATOM   1515  C  CA    . LEU A 1 201 ? 5.147   0.195   18.921  1.00 53.20  ? ?
? ? ? 201 LEU C CA    1
ATOM   1516  C  C     . LEU A 1 201 ? 5.670   1.549   19.394  1.00 76.36  ? ?
? ? ? 201 LEU C C     1
ATOM   1517  O  O     . LEU A 1 201 ? 6.845   1.668   19.773  1.00 73.50  ? ?
? ? ? 201 LEU C O     1
ATOM   1518  C  CB    . LEU A 1 201 ? 5.020   0.124   17.410  1.00 55.44  ? ?
? ? ? 201 LEU C CB    1
ATOM   1519  C  CG    . LEU A 1 201 ? 5.775   -1.153  17.036  1.00 64.68  ? ?
? ? ? 201 LEU C CG    1
ATOM   1520  C  CD1   . LEU A 1 201 ? 5.157   -2.317  17.794  1.00 62.20  ? ?
? ? ? 201 LEU C CD1   1
ATOM   1521  C  CD2   . LEU A 1 201 ? 5.750   -1.393  15.545  1.00 78.40  ? ?
? ? ? 201 LEU C CD2   1
ATOM   1522  N  N     . PRO A 1 202 ? 4.816   2.588   19.399  1.00 75.73  ? ?
? ? ? 202 PRO C N     1
ATOM   1523  C  CA    . PRO A 1 202 ? 5.375   3.854   19.874  1.00 65.84  ? ?
? ? ? 202 PRO C CA    1
ATOM   1524  C  C     . PRO A 1 202 ? 6.172   3.626   21.171  1.00 59.48  ? ?
? ? ? 202 PRO C C     1
ATOM   1525  O  O     . PRO A 1 202 ? 7.400   3.849   21.184  1.00 44.11  ? ?
? ? ? 202 PRO C O     1
ATOM   1526  C  CB    . PRO A 1 202 ? 4.134   4.726   20.073  1.00 72.95  ? ?
? ? ? 202 PRO C CB    1
ATOM   1527  C  CG    . PRO A 1 202 ? 3.053   3.733   20.341  1.00 78.02  ? ?
? ? ? 202 PRO C CG    1
ATOM   1528  C  CD    . PRO A 1 202 ? 3.351   2.671   19.313  1.00 89.03  ? ?
? ? ? 202 PRO C CD    1
ATOM   1529  N  N     . PHE A 1 203 ? 5.502   3.150   22.230  1.00 39.18  ? ?
? ? ? 203 PHE C N     1
ATOM   1530  C  CA    . PHE A 1 203 ? 6.195   2.911   23.497  1.00 41.89  ? ?
? ? ? 203 PHE C CA    1
ATOM   1531  C  C     . PHE A 1 203 ? 7.550   2.284   23.228  1.00 45.38  ? ?
? ? ? 203 PHE C C     1
ATOM   1532  O  O     . PHE A 1 203 ? 8.654   2.760   23.721  1.00 55.99  ? ?
? ? ? 203 PHE C O     1
ATOM   1533  C  CB    . PHE A 1 203 ? 5.388   1.973   24.372  1.00 47.82  ? ?
? ? ? 203 PHE C CB    1
ATOM   1534  C  CG    . PHE A 1 203 ? 4.195   2.610   24.981  1.00 50.46  ? ?
? ? ? 203 PHE C CG    1
ATOM   1535  C  CD1   . PHE A 1 203 ? 3.006   2.691   24.285  1.00 66.59  ? ?
? ? ? 203 PHE C CD1   1
ATOM   1536  C  CD2   . PHE A 1 203 ? 4.266   3.160   26.251  1.00 69.56  ? ?
? ? ? 203 PHE C CD2   1
ATOM   1537  C  CE1   . PHE A 1 203 ? 1.897   3.315   24.849  1.00 92.80  ? ?
? ? ? 203 PHE C CE1   1
ATOM   1538  C  CE2   . PHE A 1 203 ? 3.170   3.783   26.819  1.00 55.41  ? ?
? ? ? 203 PHE C CE2   1
ATOM   1539  C  CZ    . PHE A 1 203 ? 1.985   3.860   26.118  1.00 65.60  ? ?
? ? ? 203 PHE C CZ    1
ATOM   1540  N  N     . VAL A 1 204 ? 7.489   1.210   22.433  1.00 43.63  ? ?
? ? ? 204 VAL C N     1
ATOM   1541  C  CA    . VAL A 1 204 ? 8.806   0.615   22.148  1.00 40.35  ? ?
? ? ? 204 VAL C CA    1
ATOM   1542  C  C     . VAL A 1 204 ? 9.773   1.717   21.643  1.00 46.30  ? ?
? ? ? 204 VAL C C     1
ATOM   1543  O  O     . VAL A 1 204 ? 10.898  1.933   22.190  1.00 47.04  ? ?
? ? ? 204 VAL C O     1
ATOM   1544  C  CB    . VAL A 1 204 ? 8.718   -0.502  21.095  1.00 64.44  ? ?
? ? ? 204 VAL C CB    1
ATOM   1545  C  CG1   . VAL A 1 204 ? 9.946   -0.456  20.139  1.00 5.63   ? ?
? ? ? 204 VAL C CG1   1
ATOM   1546  C  CG2   . VAL A 1 204 ? 8.648   -1.839  21.806  1.00 52.31  ? ?
? ? ? 204 VAL C CG2   1
ATOM   1547  N  N     . ILE A 1 205 ? 9.321   2.416   20.602  1.00 44.92  ? ?
? ? ? 205 ILE C N     1
ATOM   1548  C  CA    . ILE A 1 205 ? 10.102  3.494   20.023  1.00 44.88  ? ?
? ? ? 205 ILE C CA    1
ATOM   1549  C  C     . ILE A 1 205 ? 10.655  4.372   21.138  1.00 43.77  ? ?
? ? ? 205 ILE C C     1
ATOM   1550  O  O     . ILE A 1 205 ? 11.866  4.541   21.252  1.00 51.64  ? ?
? ? ? 205 ILE C O     1
ATOM   1551  C  CB    . ILE A 1 205 ? 9.259   4.359   19.056  1.00 66.85  ? ?
? ? ? 205 ILE C CB    1
ATOM   1552  C  CG1   . ILE A 1 205 ? 9.737   4.136   17.617  1.00 72.31  ? ?
? ? ? 205 ILE C CG1   1
ATOM   1553  C  CG2   . ILE A 1 205 ? 9.383   5.841   19.411  1.00 76.15  ? ?
? ? ? 205 ILE C CG2   1
ATOM   1554  C  CD1   . ILE A 1 205 ? 8.714   3.450   16.737  1.00 115.45 ? ?
? ? ? 205 ILE C CD1   1
ATOM   1555  N  N     . ALA A 1 206 ? 9.769   4.931   21.957  1.00 27.60  ? ?
? ? ? 206 ALA C N     1
ATOM   1556  C  CA    . ALA A 1 206 ? 10.209  5.772   23.063  1.00 28.75  ? ?
? ? ? 206 ALA C CA    1
ATOM   1557  C  C     . ALA A 1 206 ? 11.427  5.153   23.743  1.00 46.70  ? ?
? ? ? 206 ALA C C     1
ATOM   1558  O  O     . ALA A 1 206 ? 12.546  5.745   23.733  1.00 44.19  ? ?
? ? ? 206 ALA C O     1
ATOM   1559  C  CB    . ALA A 1 206 ? 9.094   5.924   24.087  1.00 25.44  ? ?
? ? ? 206 ALA C CB    1
ATOM   1560  N  N     . ALA A 1 207 ? 11.234  3.958   24.321  1.00 57.22  ? ?
? ? ? 207 ALA C N     1
ATOM   1561  C  CA    . ALA A 1 207 ? 12.397  3.353   25.016  1.00 51.14  ? ?
? ? ? 207 ALA C CA    1
ATOM   1562  C  C     . ALA A 1 207 ? 13.665  3.321   24.124  1.00 50.80  ? ?
? ? ? 207 ALA C C     1
ATOM   1563  O  O     . ALA A 1 207 ? 14.801  3.767   24.506  1.00 45.87  ? ?
? ? ? 207 ALA C O     1
ATOM   1564  C  CB    . ALA A 1 207 ? 12.055  1.960   25.472  1.00 62.09  ? ?
? ? ? 207 ALA C CB    1
ATOM   1565  N  N     . LEU A 1 208 ? 13.467  2.798   22.922  1.00 47.15  ? ?
? ? ? 208 LEU C N     1
ATOM   1566  C  CA    . LEU A 1 208 ? 14.579  2.724   22.000  1.00 52.02  ? ?
? ? ? 208 LEU C CA    1
ATOM   1567  C  C     . LEU A 1 208 ? 15.247  4.119   21.908  1.00 62.63  ? ?
? ? ? 208 LEU C C     1
ATOM   1568  O  O     . LEU A 1 208 ? 16.503  4.262   21.897  1.00 70.52  ? ?
? ? ? 208 LEU C O     1
ATOM   1569  C  CB    . LEU A 1 208 ? 14.037  2.272   20.660  1.00 63.87  ? ?
? ? ? 208 LEU C CB    1
ATOM   1570  C  CG    . LEU A 1 208 ? 15.011  1.585   19.721  1.00 90.16  ? ?
? ? ? 208 LEU C CG    1
ATOM   1571  C  CD1   . LEU A 1 208 ? 14.292  1.300   18.425  1.00 95.76  ? ?
? ? ? 208 LEU C CD1   1
ATOM   1572  C  CD2   . LEU A 1 208 ? 16.209  2.466   19.480  1.00 83.70  ? ?
? ? ? 208 LEU C CD2   1
ATOM   1573  N  N     . VAL A 1 209 ? 14.407  5.155   21.869  1.00 58.80  ? ?
? ? ? 209 VAL C N     1
ATOM   1574  C  CA    . VAL A 1 209 ? 14.903  6.528   21.796  1.00 56.16  ? ?
? ? ? 209 VAL C CA    1
ATOM   1575  C  C     . VAL A 1 209 ? 15.742  6.787   23.030  1.00 56.95  ? ?
? ? ? 209 VAL C C     1
ATOM   1576  O  O     . VAL A 1 209 ? 16.855  7.322   22.933  1.00 63.48  ? ?
? ? ? 209 VAL C O     1
ATOM   1577  C  CB    . VAL A 1 209 ? 13.758  7.573   21.729  1.00 67.84  ? ?
? ? ? 209 VAL C CB    1
ATOM   1578  C  CG1   . VAL A 1 209 ? 13.717  8.424   23.004  1.00 59.20  ? ?
? ? ? 209 VAL C CG1   1
ATOM   1579  C  CG2   . VAL A 1 209 ? 13.963  8.469   20.514  1.00 82.89  ? ?
? ? ? 209 VAL C CG2   1
ATOM   1580  N  N     . ALA A 1 210 ? 15.210  6.417   24.195  1.00 57.39  ? ?
? ? ? 210 ALA C N     1
ATOM   1581  C  CA    . ALA A 1 210 ? 15.989  6.611   25.422  1.00 66.08  ? ?
? ? ? 210 ALA C CA    1
ATOM   1582  C  C     . ALA A 1 210 ? 17.398  6.055   25.160  1.00 46.70  ? ?
? ? ? 210 ALA C C     1
ATOM   1583  O  O     . ALA A 1 210 ? 18.442  6.701   25.455  1.00 38.40  ? ?
? ? ? 210 ALA C O     1
ATOM   1584  C  CB    . ALA A 1 210 ? 15.332  5.883   26.587  1.00 89.98  ? ?
? ? ? 210 ALA C CB    1
ATOM   1585  N  N     . ILE A 1 211 ? 17.451  4.857   24.589  1.00 41.92  ? ?
? ? ? 211 ILE C N     1
ATOM   1586  C  CA    . ILE A 1 211 ? 18.794  4.359   24.303  1.00 47.43  ? ?
? ? ? 211 ILE C CA    1
ATOM   1587  C  C     . ILE A 1 211 ? 19.535  5.339   23.378  1.00 64.43  ? ?
? ? ? 211 ILE C C     1
ATOM   1588  O  O     . ILE A 1 211 ? 20.673  5.775   23.683  1.00 84.01  ? ?
? ? ? 211 ILE C O     1
ATOM   1589  C  CB    . ILE A 1 211 ? 18.754  2.950   23.688  1.00 56.58  ? ?
? ? ? 211 ILE C CB    1
ATOM   1590  C  CG1   . ILE A 1 211 ? 18.927  1.913   24.807  1.00 27.19  ? ?
? ? ? 211 ILE C CG1   1
ATOM   1591  C  CG2   . ILE A 1 211 ? 19.836  2.815   22.615  1.00 26.72  ? ?
? ? ? 211 ILE C CG2   1
ATOM   1592  C  CD1   . ILE A 1 211 ? 18.291  2.339   26.145  1.00 24.41  ? ?
? ? ? 211 ILE C CD1   1
ATOM   1593  N  N     . HIS A 1 212 ? 18.898  5.687   22.256  1.00 72.32  ? ?
? ? ? 212 HIS C N     1
ATOM   1594  C  CA    . HIS A 1 212 ? 19.499  6.662   21.310  1.00 80.11  ? ?
? ? ? 212 HIS C CA    1
ATOM   1595  C  C     . HIS A 1 212 ? 20.199  7.759   22.144  1.00 87.34  ? ?
? ? ? 212 HIS C C     1
ATOM   1596  O  O     . HIS A 1 212 ? 21.436  8.047   22.028  1.00 99.00  ? ?
? ? ? 212 HIS C O     1
ATOM   1597  C  CB    . HIS A 1 212 ? 18.366  7.286   20.493  1.00 69.32  ? ?
? ? ? 212 HIS C CB    1
ATOM   1598  C  CG    . HIS A 1 212 ? 18.806  8.114   19.326  1.00 62.96  ? ?
? ? ? 212 HIS C CG    1
ATOM   1599  N  ND1   . HIS A 1 212 ? 19.566  7.613   18.291  1.00 71.03  ? ?
? ? ? 212 HIS C ND1   1
ATOM   1600  C  CD2   . HIS A 1 212 ? 18.438  9.360   18.947  1.00 30.84  ? ?
? ? ? 212 HIS C CD2   1
ATOM   1601  C  CE1   . HIS A 1 212 ? 19.631  8.508   17.322  1.00 32.66  ? ?
? ? ? 212 HIS C CE1   1
ATOM   1602  N  NE2   . HIS A 1 212 ? 18.950  9.579   17.693  1.00 40.76  ? ?
? ? ? 212 HIS C NE2   1
ATOM   1603  N  N     . ILE A 1 213 ? 19.374  8.363   22.997  1.00 80.94  ? ?
? ? ? 213 ILE C N     1
ATOM   1604  C  CA    . ILE A 1 213 ? 19.825  9.400   23.899  1.00 71.44  ? ?
? ? ? 213 ILE C CA    1
ATOM   1605  C  C     . ILE A 1 213 ? 21.098  8.913   24.546  1.00 73.69  ? ?
? ? ? 213 ILE C C     1
ATOM   1606  O  O     . ILE A 1 213 ? 22.175  9.456   24.282  1.00 79.45  ? ?
? ? ? 213 ILE C O     1
ATOM   1607  C  CB    . ILE A 1 213 ? 18.795  9.673   25.011  1.00 77.53  ? ?
? ? ? 213 ILE C CB    1
ATOM   1608  C  CG1   . ILE A 1 213 ? 17.638  10.504  24.466  1.00 47.50  ? ?
? ? ? 213 ILE C CG1   1
ATOM   1609  C  CG2   . ILE A 1 213 ? 19.458  10.370  26.174  1.00 70.81  ? ?
? ? ? 213 ILE C CG2   1
ATOM   1610  C  CD1   . ILE A 1 213 ? 16.530  10.713  25.476  1.00 66.35  ? ?
? ? ? 213 ILE C CD1   1
ATOM   1611  N  N     . TRP A 1 214 ? 20.982  7.875   25.378  1.00 68.33  ? ?
? ? ? 214 TRP C N     1
ATOM   1612  C  CA    . TRP A 1 214 ? 22.178  7.367   26.058  1.00 88.46  ? ?
? ? ? 214 TRP C CA    1
ATOM   1613  C  C     . TRP A 1 214 ? 23.382  7.412   25.150  1.00 86.45  ? ?
? ? ? 214 TRP C C     1
ATOM   1614  O  O     . TRP A 1 214 ? 24.424  7.961   25.502  1.00 86.84  ? ?
? ? ? 214 TRP C O     1
ATOM   1615  C  CB    . TRP A 1 214 ? 22.007  5.922   26.504  1.00 101.49 ? ?
? ? ? 214 TRP C CB    1
ATOM   1616  C  CG    . TRP A 1 214 ? 22.525  5.651   27.880  1.00 111.38 ? ?
? ? ? 214 TRP C CG    1
ATOM   1617  C  CD1   . TRP A 1 214 ? 22.876  6.578   28.825  1.00 135.10 ? ?
? ? ? 214 TRP C CD1   1
ATOM   1618  C  CD2   . TRP A 1 214 ? 22.546  4.382   28.540  1.00 114.46 ? ?
? ? ? 214 TRP C CD2   1
ATOM   1619  N  NE1   . TRP A 1 214 ? 23.092  5.964   30.038  1.00 139.12 ? ?
? ? ? 214 TRP C NE1   1
ATOM   1620  C  CE2   . TRP A 1 214 ? 22.895  4.616   29.891  1.00 121.52 ? ?
? ? ? 214 TRP C CE2   1
ATOM   1621  C  CE3   . TRP A 1 214 ? 22.293  3.070   28.124  1.00 79.61  ? ?
? ? ? 214 TRP C CE3   1
ATOM   1622  C  CZ2   . TRP A 1 214 ? 22.993  3.585   30.830  1.00 115.21 ? ?
? ? ? 214 TRP C CZ2   1
ATOM   1623  C  CZ3   . TRP A 1 214 ? 22.388  2.044   29.056  1.00 110.53 ? ?
? ? ? 214 TRP C CZ3   1
ATOM   1624  C  CH2   . TRP A 1 214 ? 22.734  2.309   30.396  1.00 116.07 ? ?
? ? ? 214 TRP C CH2   1
ATOM   1625  N  N     . ALA A 1 215 ? 23.242  6.824   23.971  1.00 84.71  ? ?
? ? ? 215 ALA C N     1
ATOM   1626  C  CA    . ALA A 1 215 ? 24.374  6.820   23.059  1.00 94.22  ? ?
? ? ? 215 ALA C CA    1
ATOM   1627  C  C     . ALA A 1 215 ? 24.916  8.225   22.786  1.00 104.38 ? ?
? ? ? 215 ALA C C     1
ATOM   1628  O  O     . ALA A 1 215 ? 26.059  8.620   23.227  1.00 111.70 ? ?
? ? ? 215 ALA C O     1
ATOM   1629  C  CB    . ALA A 1 215 ? 23.976  6.164   21.753  1.00 101.79 ? ?
? ? ? 215 ALA C CB    1
ATOM   1630  N  N     . PHE A 1 216 ? 24.101  9.010   22.080  1.00 105.50 ? ?
? ? ? 216 PHE C N     1
ATOM   1631  C  CA    . PHE A 1 216 ? 24.633  10.323  21.754  1.00 101.31 ? ?
? ? ? 216 PHE C CA    1
ATOM   1632  C  C     . PHE A 1 216 ? 25.175  10.986  23.007  1.00 104.56 ? ?
? ? ? 216 PHE C C     1
ATOM   1633  O  O     . PHE A 1 216 ? 26.182  11.664  22.938  1.00 106.11 ? ?
? ? ? 216 PHE C O     1
ATOM   1634  C  CB    . PHE A 1 216 ? 23.620  11.213  21.010  1.00 99.44  ? ?
? ? ? 216 PHE C CB    1
ATOM   1635  C  CG    . PHE A 1 216 ? 22.621  11.902  21.888  1.00 83.37  ? ?
? ? ? 216 PHE C CG    1
ATOM   1636  C  CD1   . PHE A 1 216 ? 22.998  12.947  22.722  1.00 74.95  ? ?
? ? ? 216 PHE C CD1   1
ATOM   1637  C  CD2   . PHE A 1 216 ? 21.284  11.540  21.835  1.00 81.80  ? ?
? ? ? 216 PHE C CD2   1
ATOM   1638  C  CE1   . PHE A 1 216 ? 22.051  13.622  23.486  1.00 108.81 ? ?
? ? ? 216 PHE C CE1   1
ATOM   1639  C  CE2   . PHE A 1 216 ? 20.336  12.203  22.591  1.00 97.90  ? ?
? ? ? 216 PHE C CE2   1
ATOM   1640  C  CZ    . PHE A 1 216 ? 20.718  13.248  23.420  1.00 123.14 ? ?
? ? ? 216 PHE C CZ    1
ATOM   1641  N  N     . HIS A 1 217 ? 24.553  10.767  24.164  1.00 102.82 ? ?
? ? ? 217 HIS C N     1
ATOM   1642  C  CA    . HIS A 1 217 ? 25.103  11.384  25.363  1.00 100.82 ? ?
? ? ? 217 HIS C CA    1
ATOM   1643  C  C     . HIS A 1 217 ? 26.490  10.824  25.642  1.00 99.27  ? ?
? ? ? 217 HIS C C     1
ATOM   1644  O  O     . HIS A 1 217 ? 27.453  11.592  25.693  1.00 92.74  ? ?
? ? ? 217 HIS C O     1
ATOM   1645  C  CB    . HIS A 1 217 ? 24.185  11.199  26.573  1.00 97.60  ? ?
? ? ? 217 HIS C CB    1
ATOM   1646  C  CG    . HIS A 1 217 ? 23.488  12.458  26.985  1.00 109.04 ? ?
? ? ? 217 HIS C CG    1
ATOM   1647  N  ND1   . HIS A 1 217 ? 22.824  13.265  26.088  1.00 129.07 ? ?
? ? ? 217 HIS C ND1   1
ATOM   1648  C  CD2   . HIS A 1 217 ? 23.357  13.056  28.193  1.00 124.00 ? ?
? ? ? 217 HIS C CD2   1
ATOM   1649  C  CE1   . HIS A 1 217 ? 22.314  14.305  26.721  1.00 128.38 ? ?
? ? ? 217 HIS C CE1   1
ATOM   1650  N  NE2   . HIS A 1 217 ? 22.623  14.202  28.001  1.00 135.76 ? ?
? ? ? 217 HIS C NE2   1
ATOM   1651  N  N     . THR A 1 218 ? 26.625  9.504   25.790  1.00 96.12  ? ?
? ? ? 218 THR C N     1
ATOM   1652  C  CA    . THR A 1 218 ? 27.961  8.983   26.046  1.00 100.48 ? ?
? ? ? 218 THR C CA    1
ATOM   1653  C  C     . THR A 1 218 ? 28.916  9.535   24.991  1.00 99.62  ? ?
? ? ? 218 THR C C     1
ATOM   1654  O  O     . THR A 1 218 ? 30.128  9.409   25.145  1.00 103.06 ? ?
? ? ? 218 THR C O     1
ATOM   1655  C  CB    . THR A 1 218 ? 28.050  7.415   26.095  1.00 90.33  ? ?
? ? ? 218 THR C CB    1
ATOM   1656  O  OG1   . THR A 1 218 ? 27.611  6.854   24.855  1.00 111.78 ? ?
? ? ? 218 THR C OG1   1
ATOM   1657  C  CG2   . THR A 1 218 ? 27.221  6.864   27.243  1.00 71.93  ? ?
? ? ? 218 THR C CG2   1
ATOM   1658  N  N     . THR A 1 219 ? 28.406  10.130  23.905  1.00 99.72  ? ?
? ? ? 219 THR C N     1
ATOM   1659  C  CA    . THR A 1 219 ? 29.403  10.729  22.987  1.00 101.44 ? ?
? ? ? 219 THR C CA    1
ATOM   1660  C  C     . THR A 1 219 ? 29.392  12.237  22.598  1.00 111.28 ? ?
? ? ? 219 THR C C     1
ATOM   1661  O  O     . THR A 1 219 ? 30.255  12.662  21.833  1.00 109.89 ? ?
? ? ? 219 THR C O     1
ATOM   1662  C  CB    . THR A 1 219 ? 29.531  9.938   21.671  1.00 107.98 ? ?
? ? ? 219 THR C CB    1
ATOM   1663  O  OG1   . THR A 1 219 ? 28.304  10.011  20.937  1.00 127.78 ? ?
? ? ? 219 THR C OG1   1
ATOM   1664  C  CG2   . THR A 1 219 ? 29.889  8.492   21.957  1.00 118.69 ? ?
? ? ? 219 THR C CG2   1
ATOM   1665  N  N     . GLY A 1 220 ? 28.448  13.037  23.102  1.00 111.70 ? ?
? ? ? 220 GLY C N     1
ATOM   1666  C  CA    . GLY A 1 220 ? 28.394  14.471  22.788  1.00 115.79 ? ?
? ? ? 220 GLY C CA    1
ATOM   1667  C  C     . GLY A 1 220 ? 27.729  15.101  21.542  1.00 122.40 ? ?
? ? ? 220 GLY C C     1
ATOM   1668  O  O     . GLY A 1 220 ? 28.465  15.534  20.650  1.00 110.43 ? ?
? ? ? 220 GLY C O     1
ATOM   1669  N  N     . ASN A 1 221 ? 26.373  15.164  21.510  1.00 137.56 ? ?
? ? ? 221 ASN C N     1
ATOM   1670  C  CA    . ASN A 1 221 ? 25.444  15.767  20.459  1.00 146.91 ? ?
? ? ? 221 ASN C CA    1
ATOM   1671  C  C     . ASN A 1 221 ? 26.024  16.113  19.077  1.00 143.16 ? ?
? ? ? 221 ASN C C     1
ATOM   1672  O  O     . ASN A 1 221 ? 27.254  15.930  18.992  1.00 134.10 ? ?
? ? ? 221 ASN C O     1
ATOM   1673  C  CB    . ASN A 1 221 ? 24.850  17.040  21.038  1.00 162.11 ? ?
? ? ? 221 ASN C CB    1
ATOM   1674  C  CG    . ASN A 1 221 ? 23.365  16.955  21.201  1.00 179.31 ? ?
? ? ? 221 ASN C CG    1
ATOM   1675  O  OD1   . ASN A 1 221 ? 22.632  16.821  20.222  1.00 185.59 ? ?
? ? ? 221 ASN C OD1   1
ATOM   1676  N  ND2   . ASN A 1 221 ? 22.900  17.024  22.442  1.00 178.44 ? ?
? ? ? 221 ASN C ND2   1
ATOM   1677  N  N     . ASN A 1 222 ? 25.360  16.564  17.956  1.00 145.94 ? ?
? ? ? 222 ASN C N     1
ATOM   1678  C  CA    . ASN A 1 222 ? 26.668  16.708  17.176  1.00 145.12 ? ?
? ? ? 222 ASN C CA    1
ATOM   1679  C  C     . ASN A 1 222 ? 27.447  18.035  16.972  1.00 143.58 ? ?
? ? ? 222 ASN C C     1
ATOM   1680  O  O     . ASN A 1 222 ? 26.913  19.097  17.206  1.00 147.78 ? ?
? ? ? 222 ASN C O     1
ATOM   1681  C  CB    . ASN A 1 222 ? 26.773  15.892  15.878  1.00 151.50 ? ?
? ? ? 222 ASN C CB    1
ATOM   1682  C  CG    . ASN A 1 222 ? 28.257  15.675  15.469  1.00 142.89 ? ?
? ? ? 222 ASN C CG    1
ATOM   1683  O  OD1   . ASN A 1 222 ? 29.110  15.401  16.326  1.00 89.09  ? ?
? ? ? 222 ASN C OD1   1
ATOM   1684  N  ND2   . ASN A 1 222 ? 28.560  15.814  14.179  1.00 149.95 ? ?
? ? ? 222 ASN C ND2   1
ATOM   1685  N  N     . ASN A 1 223 ? 28.739  17.965  16.614  1.00 129.01 ? ?
? ? ? 223 ASN C N     1
ATOM   1686  C  CA    . ASN A 1 223 ? 29.537  19.183  16.364  1.00 120.45 ? ?
? ? ? 223 ASN C CA    1
ATOM   1687  C  C     . ASN A 1 223 ? 29.651  19.438  14.864  1.00 113.99 ? ?
? ? ? 223 ASN C C     1
ATOM   1688  O  O     . ASN A 1 223 ? 30.190  18.615  14.122  1.00 115.11 ? ?
? ? ? 223 ASN C O     1
ATOM   1689  C  CB    . ASN A 1 223 ? 30.949  19.087  16.958  1.00 135.35 ? ?
? ? ? 223 ASN C CB    1
ATOM   1690  C  CG    . ASN A 1 223 ? 31.972  19.931  16.185  1.00 140.55 ? ?
? ? ? 223 ASN C CG    1
ATOM   1691  O  OD1   . ASN A 1 223 ? 31.677  21.041  15.732  1.00 127.30 ? ?
? ? ? 223 ASN C OD1   1
ATOM   1692  N  ND2   . ASN A 1 223 ? 33.183  19.402  16.041  1.00 118.70 ? ?
? ? ? 223 ASN C ND2   1
ATOM   1693  N  N     . PRO A 1 224 ? 29.168  20.603  14.407  1.00 101.98 ? ?
? ? ? 224 PRO C N     1
ATOM   1694  C  CA    . PRO A 1 224 ? 29.185  21.005  12.999  1.00 87.66  ? ?
? ? ? 224 PRO C CA    1
ATOM   1695  C  C     . PRO A 1 224 ? 30.531  21.111  12.298  1.00 80.07  ? ?
? ? ? 224 PRO C C     1
ATOM   1696  O  O     . PRO A 1 224 ? 30.586  21.524  11.140  1.00 72.61  ? ?
? ? ? 224 PRO C O     1
ATOM   1697  C  CB    . PRO A 1 224 ? 28.446  22.335  13.019  1.00 86.65  ? ?
? ? ? 224 PRO C CB    1
ATOM   1698  C  CG    . PRO A 1 224 ? 28.833  22.899  14.340  1.00 111.61 ? ?
? ? ? 224 PRO C CG    1
ATOM   1699  C  CD    . PRO A 1 224 ? 28.680  21.707  15.255  1.00 99.86  ? ?
? ? ? 224 PRO C CD    1
ATOM   1700  N  N     . THR A 1 225 ? 31.616  20.746  12.974  1.00 77.80  ? ?
? ? ? 225 THR C N     1
ATOM   1701  C  CA    . THR A 1 225 ? 32.931  20.825  12.338  1.00 80.75  ? ?
? ? ? 225 THR C CA    1
ATOM   1702  C  C     . THR A 1 225 ? 33.565  19.459  12.181  1.00 86.87  ? ?
? ? ? 225 THR C C     1
ATOM   1703  O  O     . THR A 1 225 ? 34.352  19.226  11.260  1.00 86.91  ? ?
? ? ? 225 THR C O     1
ATOM   1704  C  CB    . THR A 1 225 ? 33.923  21.675  13.143  1.00 89.42  ? ?
? ? ? 225 THR C CB    1
ATOM   1705  O  OG1   . THR A 1 225 ? 34.882  22.248  12.247  1.00 112.48 ? ?
? ? ? 225 THR C OG1   1
ATOM   1706  C  CG2   . THR A 1 225 ? 34.684  20.804  14.147  1.00 20.69  ? ?
? ? ? 225 THR C CG2   1
ATOM   1707  N  N     . GLY A 1 226 ? 33.236  18.566  13.105  1.00 89.39  ? ?
? ? ? 226 GLY C N     1
ATOM   1708  C  CA    . GLY A 1 226 ? 33.792  17.236  13.053  1.00 98.52  ? ?
? ? ? 226 GLY C CA    1
ATOM   1709  C  C     . GLY A 1 226 ? 35.084  17.137  13.829  1.00 109.68 ? ?
? ? ? 226 GLY C C     1
ATOM   1710  O  O     . GLY A 1 226 ? 36.143  16.826  13.278  1.00 113.35 ? ?
? ? ? 226 GLY C O     1
ATOM   1711  N  N     . VAL A 1 227 ? 34.991  17.422  15.121  1.00 118.23 ? ?
? ? ? 227 VAL C N     1
ATOM   1712  C  CA    . VAL A 1 227 ? 36.135  17.342  16.010  1.00 124.86 ? ?
? ? ? 227 VAL C CA    1
ATOM   1713  C  C     . VAL A 1 227 ? 35.624  16.904  17.377  1.00 135.60 ? ?
? ? ? 227 VAL C C     1
ATOM   1714  O  O     . VAL A 1 227 ? 34.817  17.598  18.002  1.00 137.66 ? ?
? ? ? 227 VAL C O     1
ATOM   1715  C  CB    . VAL A 1 227 ? 36.857  18.699  16.113  1.00 119.04 ? ?
? ? ? 227 VAL C CB    1
ATOM   1716  C  CG1   . VAL A 1 227 ? 37.330  19.133  14.732  1.00 96.33  ? ?
? ? ? 227 VAL C CG1   1
ATOM   1717  C  CG2   . VAL A 1 227 ? 35.937  19.739  16.712  1.00 71.72  ? ?
? ? ? 227 VAL C CG2   1
ATOM   1718  N  N     . GLU A 1 228 ? 36.082  15.734  17.818  1.00 141.30 ? ?
? ? ? 228 GLU C N     1
ATOM   1719  C  CA    . GLU A 1 228 ? 35.684  15.162  19.101  1.00 150.75 ? ?
? ? ? 228 GLU C CA    1
ATOM   1720  C  C     . GLU A 1 228 ? 35.629  16.254  20.167  1.00 144.82 ? ?
? ? ? 228 GLU C C     1
ATOM   1721  O  O     . GLU A 1 228 ? 35.034  16.081  21.233  1.00 143.84 ? ?
? ? ? 228 GLU C O     1
ATOM   1722  C  CB    . GLU A 1 228 ? 36.665  14.049  19.486  1.00 172.77 ? ?
? ? ? 228 GLU C CB    1
ATOM   1723  C  CG    . GLU A 1 228 ? 36.959  13.098  18.320  1.00 202.67 ? ?
? ? ? 228 GLU C CG    1
ATOM   1724  C  CD    . GLU A 1 228 ? 37.701  11.836  18.732  1.00 218.76 ? ?
? ? ? 228 GLU C CD    1
ATOM   1725  O  OE1   . GLU A 1 228 ? 37.117  11.016  19.473  1.00 219.22 ? ?
? ? ? 228 GLU C OE1   1
ATOM   1726  O  OE2   . GLU A 1 228 ? 38.865  11.661  18.311  1.00 230.11 ? ?
? ? ? 228 GLU C OE2   1
ATOM   1727  N  N     . VAL A 1 229 ? 36.265  17.377  19.846  1.00 139.83 ? ?
? ? ? 229 VAL C N     1
ATOM   1728  C  CA    . VAL A 1 229 ? 36.304  18.568  20.681  1.00 141.35 ? ?
? ? ? 229 VAL C CA    1
ATOM   1729  C  C     . VAL A 1 229 ? 36.533  18.408  22.172  1.00 139.32 ? ?
? ? ? 229 VAL C C     1
ATOM   1730  O  O     . VAL A 1 229 ? 35.731  17.802  22.885  1.00 137.83 ? ?
? ? ? 229 VAL C O     1
ATOM   1731  C  CB    . VAL A 1 229 ? 35.012  19.423  20.465  1.00 133.72 ? ?
? ? ? 229 VAL C CB    1
ATOM   1732  C  CG1   . VAL A 1 229 ? 34.442  19.912  21.803  1.00 131.60 ? ?
? ? ? 229 VAL C CG1   1
ATOM   1733  C  CG2   . VAL A 1 229 ? 35.334  20.622  19.585  1.00 129.54 ? ?
? ? ? 229 VAL C CG2   1
ATOM   1734  N  N     . ARG A 1 230 ? 37.647  18.980  22.620  1.00 137.69 ? ?
? ? ? 230 ARG C N     1
ATOM   1735  C  CA    . ARG A 1 230 ? 38.031  19.005  24.024  1.00 150.48 ? ?
? ? ? 230 ARG C CA    1
ATOM   1736  C  C     . ARG A 1 230 ? 38.023  17.663  24.760  1.00 155.75 ? ?
? ? ? 230 ARG C C     1
ATOM   1737  O  O     . ARG A 1 230 ? 38.861  17.431  25.636  1.00 148.76 ? ?
? ? ? 230 ARG C O     1
ATOM   1738  C  CB    . ARG A 1 230 ? 37.128  19.996  24.756  1.00 165.11 ? ?
? ? ? 230 ARG C CB    1
ATOM   1739  C  CG    . ARG A 1 230 ? 36.666  21.197  23.908  1.00 168.89 ? ?
? ? ? 230 ARG C CG    1
ATOM   1740  C  CD    . ARG A 1 230 ? 37.789  22.165  23.549  1.00 167.89 ? ?
? ? ? 230 ARG C CD    1
ATOM   1741  N  NE    . ARG A 1 230 ? 37.269  23.358  22.882  1.00 158.02 ? ?
? ? ? 230 ARG C NE    1
ATOM   1742  C  CZ    . ARG A 1 230 ? 38.016  24.384  22.481  1.00 175.24 ? ?
? ? ? 230 ARG C CZ    1
ATOM   1743  N  NH1   . ARG A 1 230 ? 39.329  24.374  22.677  1.00 181.61 ? ?
? ? ? 230 ARG C NH1   1
ATOM   1744  N  NH2   . ARG A 1 230 ? 37.450  25.420  21.875  1.00 169.27 ? ?
? ? ? 230 ARG C NH2   1
ATOM   1745  N  N     . ARG A 1 231 ? 37.074  16.788  24.423  1.00 165.64 ? ?
? ? ? 231 ARG C N     1
ATOM   1746  C  CA    . ARG A 1 231 ? 36.998  15.471  25.051  1.00 165.42 ? ?
? ? ? 231 ARG C CA    1
ATOM   1747  C  C     . ARG A 1 231 ? 38.294  14.787  24.654  1.00 168.48 ? ?
? ? ? 231 ARG C C     1
ATOM   1748  O  O     . ARG A 1 231 ? 38.577  13.660  25.066  1.00 171.47 ? ?
? ? ? 231 ARG C O     1
ATOM   1749  C  CB    . ARG A 1 231 ? 35.796  14.676  24.527  1.00 163.12 ? ?
? ? ? 231 ARG C CB    1
ATOM   1750  C  CG    . ARG A 1 231 ? 35.144  13.769  25.572  1.00 159.40 ? ?
? ? ? 231 ARG C CG    1
ATOM   1751  C  CD    . ARG A 1 231 ? 35.998  12.562  25.958  1.00 174.47 ? ?
? ? ? 231 ARG C CD    1
ATOM   1752  N  NE    . ARG A 1 231 ? 35.549  11.987  27.226  1.00 180.41 ? ?
? ? ? 231 ARG C NE    1
ATOM   1753  C  CZ    . ARG A 1 231 ? 35.882  10.782  27.682  1.00 182.48 ? ?
? ? ? 231 ARG C CZ    1
ATOM   1754  N  NH1   . ARG A 1 231 ? 36.679  9.991   26.975  1.00 190.17 ? ?
? ? ? 231 ARG C NH1   1
ATOM   1755  N  NH2   . ARG A 1 231 ? 35.418  10.370  28.857  1.00 160.42 ? ?
? ? ? 231 ARG C NH2   1
ATOM   1756  N  N     . THR A 1 232 ? 39.074  15.502  23.840  1.00 177.75 ? ?
? ? ? 232 THR C N     1
ATOM   1757  C  CA    . THR A 1 232 ? 40.379  15.048  23.376  1.00 178.44 ? ?
? ? ? 232 THR C CA    1
ATOM   1758  C  C     . THR A 1 232 ? 41.067  14.617  24.663  1.00 177.14 ? ?
? ? ? 232 THR C C     1
ATOM   1759  O  O     . THR A 1 232 ? 42.073  13.905  24.649  1.00 181.28 ? ?
? ? ? 232 THR C O     1
ATOM   1760  C  CB    . THR A 1 232 ? 41.185  16.213  22.741  1.00 174.29 ? ?
? ? ? 232 THR C CB    1
ATOM   1761  O  OG1   . THR A 1 232 ? 40.283  17.220  22.260  1.00 165.66 ? ?
? ? ? 232 THR C OG1   1
ATOM   1762  C  CG2   . THR A 1 232 ? 42.029  15.708  21.573  1.00 147.40 ? ?
? ? ? 232 THR C CG2   1
ATOM   1763  N  N     . SER A 1 233 ? 40.479  15.082  25.766  1.00 168.85 ? ?
? ? ? 233 SER C N     1
ATOM   1764  C  CA    . SER A 1 233 ? 40.900  14.819  27.134  1.00 162.26 ? ?
? ? ? 233 SER C CA    1
ATOM   1765  C  C     . SER A 1 233 ? 41.622  16.015  27.745  1.00 161.47 ? ?
? ? ? 233 SER C C     1
ATOM   1766  O  O     . SER A 1 233 ? 40.975  16.884  28.336  1.00 153.63 ? ?
? ? ? 233 SER C O     1
ATOM   1767  C  CB    . SER A 1 233 ? 41.766  13.554  27.209  1.00 170.43 ? ?
? ? ? 233 SER C CB    1
ATOM   1768  O  OG    . SER A 1 233 ? 41.029  12.412  26.787  1.00 149.96 ? ?
? ? ? 233 SER C OG    1
ATOM   1769  N  N     . LYS A 1 234 ? 42.943  16.079  27.584  1.00 155.12 ? ?
? ? ? 234 LYS C N     1
ATOM   1770  C  CA    . LYS A 1 234 ? 43.715  17.175  28.164  1.00 138.98 ? ?
? ? ? 234 LYS C CA    1
ATOM   1771  C  C     . LYS A 1 234 ? 43.313  17.193  29.629  1.00 143.27 ? ?
? ? ? 234 LYS C C     1
ATOM   1772  O  O     . LYS A 1 234 ? 43.825  16.431  30.454  1.00 147.31 ? ?
? ? ? 234 LYS C O     1
ATOM   1773  C  CB    . LYS A 1 234 ? 43.318  18.520  27.540  1.00 117.77 ? ?
? ? ? 234 LYS C CB    1
ATOM   1774  C  CG    . LYS A 1 234 ? 43.564  18.654  26.049  1.00 124.95 ? ?
? ? ? 234 LYS C CG    1
ATOM   1775  C  CD    . LYS A 1 234 ? 45.028  18.937  25.738  1.00 133.47 ? ?
? ? ? 234 LYS C CD    1
ATOM   1776  C  CE    . LYS A 1 234 ? 45.235  19.187  24.245  1.00 154.17 ? ?
? ? ? 234 LYS C CE    1
ATOM   1777  N  NZ    . LYS A 1 234 ? 46.650  19.513  23.898  1.00 120.37 ? ?
? ? ? 234 LYS C NZ    1
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? ? ? 235 ALA C CA    1
ATOM   1780  C  C     . ALA A 1 235 ? 41.087  19.633  31.046  1.00 143.09 ? ?
? ? ? 235 ALA C C     1
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ATOM   1782  C  CB    . ALA A 1 235 ? 42.855  18.381  32.291  1.00 148.62 ? ?
? ? ? 235 ALA C CB    1
ATOM   1783  N  N     . ASP A 1 236 ? 40.654  20.241  32.147  1.00 139.38 ? ?
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ATOM   1785  C  C     . ASP A 1 236 ? 38.658  21.390  31.343  1.00 140.79 ? ?
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ATOM   1787  C  CB    . ASP A 1 236 ? 40.871  22.577  31.381  1.00 142.98 ? ?
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ATOM   1788  C  CG    . ASP A 1 236 ? 40.307  23.041  30.035  1.00 140.94 ? ?
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ATOM   1789  O  OD1   . ASP A 1 236 ? 40.368  22.278  29.039  1.00 107.84 ? ?
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ATOM   1800  C  CB    . GLU A 1 238 ? 37.376  22.391  27.032  1.00 91.22  ? ?
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ATOM   1801  C  CG    . GLU A 1 238 ? 35.962  21.849  26.939  1.00 74.55  ? ?
? ? ? 238 GLU C CG    1
ATOM   1802  N  N     . LYS A 1 239 ? 37.102  25.648  27.190  1.00 141.48 ? ?
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ATOM   1803  C  CA    . LYS A 1 239 ? 36.322  26.848  26.898  1.00 137.46 ? ?
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ATOM   1804  C  C     . LYS A 1 239 ? 34.948  26.498  26.336  1.00 135.67 ? ?
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ATOM   1805  O  O     . LYS A 1 239 ? 33.928  26.672  27.008  1.00 135.58 ? ?
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ATOM   1806  C  CB    . LYS A 1 239 ? 37.086  27.736  25.908  1.00 142.22 ? ?
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ATOM   1807  C  CG    . LYS A 1 239 ? 38.508  28.108  26.356  1.00 144.67 ? ?
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ATOM   1808  C  CD    . LYS A 1 239 ? 38.514  28.857  27.694  1.00 145.16 ? ?
? ? ? 239 LYS C CD    1
ATOM   1809  C  CE    . LYS A 1 239 ? 39.930  29.233  28.138  1.00 118.60 ? ?
? ? ? 239 LYS C CE    1
ATOM   1810  N  NZ    . LYS A 1 239 ? 39.949  29.949  29.454  1.00 94.55  ? ?
? ? ? 239 LYS C NZ    1
ATOM   1811  N  N     . ASP A 1 240 ? 34.933  26.004  25.102  1.00 139.83 ? ?
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ATOM   1812  C  CA    . ASP A 1 240 ? 33.694  25.611  24.433  1.00 143.51 ? ?
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ATOM   1816  C  CG    . ASP A 1 240 ? 33.069  24.347  22.317  1.00 162.42 ? ?
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ATOM   1817  O  OD1   . ASP A 1 240 ? 31.831  24.376  22.502  1.00 141.24 ? ?
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ATOM   1818  O  OD2   . ASP A 1 240 ? 33.635  23.454  21.648  1.00 171.04 ? ?
? ? ? 240 ASP C OD2   1
ATOM   1819  N  N     . THR A 1 241 ? 31.823  24.211  25.037  1.00 121.27 ? ?
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ATOM   1820  C  CA    . THR A 1 241 ? 31.057  23.061  25.529  1.00 117.40 ? ?
? ? ? 241 THR C CA    1
ATOM   1821  C  C     . THR A 1 241 ? 30.215  23.483  26.723  1.00 108.26 ? ?
? ? ? 241 THR C C     1
ATOM   1822  O  O     . THR A 1 241 ? 30.332  22.931  27.820  1.00 100.83 ? ?
? ? ? 241 THR C O     1
ATOM   1823  C  CB    . THR A 1 241 ? 31.936  21.848  25.964  1.00 122.00 ? ?
? ? ? 241 THR C CB    1
ATOM   1824  O  OG1   . THR A 1 241 ? 32.896  22.264  26.947  1.00 96.24  ? ?
? ? ? 241 THR C OG1   1
ATOM   1825  C  CG2   . THR A 1 241 ? 32.633  21.219  24.754  1.00 122.78 ? ?
? ? ? 241 THR C CG2   1
ATOM   1826  N  N     . LEU A 1 242 ? 29.360  24.471  26.500  1.00 101.78 ? ?
? ? ? 242 LEU C N     1
ATOM   1827  C  CA    . LEU A 1 242 ? 28.494  24.971  27.555  1.00 102.38 ? ?
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ATOM   1828  C  C     . LEU A 1 242 ? 27.346  24.007  27.816  1.00 99.30  ? ?
? ? ? 242 LEU C C     1
ATOM   1829  O  O     . LEU A 1 242 ? 27.216  22.979  27.145  1.00 98.42  ? ?
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ATOM   1830  C  CB    . LEU A 1 242 ? 27.908  26.324  27.169  1.00 100.26 ? ?
? ? ? 242 LEU C CB    1
ATOM   1831  C  CG    . LEU A 1 242 ? 28.827  27.482  26.803  1.00 92.12  ? ?
? ? ? 242 LEU C CG    1
ATOM   1832  C  CD1   . LEU A 1 242 ? 29.669  27.153  25.565  1.00 95.67  ? ?
? ? ? 242 LEU C CD1   1
ATOM   1833  C  CD2   . LEU A 1 242 ? 27.942  28.687  26.545  1.00 93.80  ? ?
? ? ? 242 LEU C CD2   1
ATOM   1834  N  N     . PRO A 1 243 ? 26.499  24.330  28.807  1.00 101.96 ? ?
? ? ? 243 PRO C N     1
ATOM   1835  C  CA    . PRO A 1 243 ? 25.358  23.483  29.148  1.00 109.17 ? ?
? ? ? 243 PRO C CA    1
ATOM   1836  C  C     . PRO A 1 243 ? 24.040  23.534  28.356  1.00 101.36 ? ?
? ? ? 243 PRO C C     1
ATOM   1837  O  O     . PRO A 1 243 ? 23.325  24.622  28.203  1.00 89.23  ? ?
? ? ? 243 PRO C O     1
ATOM   1838  C  CB    . PRO A 1 243 ? 25.170  23.743  30.646  1.00 110.97 ? ?
? ? ? 243 PRO C CB    1
ATOM   1839  C  CG    . PRO A 1 243 ? 25.655  25.123  30.817  1.00 108.79 ? ?
? ? ? 243 PRO C CG    1
ATOM   1840  C  CD    . PRO A 1 243 ? 26.901  25.137  29.973  1.00 109.35 ? ?
? ? ? 243 PRO C CD    1
ATOM   1841  N  N     . PHE A 1 244 ? 23.748  22.315  27.861  1.00 101.26 ? ?
? ? ? 244 PHE C N     1
ATOM   1842  C  CA    . PHE A 1 244 ? 22.520  22.059  27.111  1.00 97.21  ? ?
? ? ? 244 PHE C CA    1
ATOM   1843  C  C     . PHE A 1 244 ? 21.618  23.023  27.833  1.00 91.51  ? ?
? ? ? 244 PHE C C     1
ATOM   1844  O  O     . PHE A 1 244 ? 21.032  23.925  27.206  1.00 90.81  ? ?
? ? ? 244 PHE C O     1
ATOM   1845  C  CB    . PHE A 1 244 ? 22.024  20.640  27.358  1.00 106.17 ? ?
? ? ? 244 PHE C CB    1
ATOM   1846  C  CG    . PHE A 1 244 ? 21.270  20.040  26.204  1.00 135.98 ? ?
? ? ? 244 PHE C CG    1
ATOM   1847  C  CD1   . PHE A 1 244 ? 21.951  19.576  25.081  1.00 160.93 ? ?
? ? ? 244 PHE C CD1   1
ATOM   1848  C  CD2   . PHE A 1 244 ? 19.886  19.893  26.255  1.00 144.70 ? ?
? ? ? 244 PHE C CD2   1
ATOM   1849  C  CE1   . PHE A 1 244 ? 21.267  18.967  24.026  1.00 163.72 ? ?
? ? ? 244 PHE C CE1   1
ATOM   1850  C  CE2   . PHE A 1 244 ? 19.193  19.286  25.202  1.00 177.04 ? ?
? ? ? 244 PHE C CE2   1
ATOM   1851  C  CZ    . PHE A 1 244 ? 19.887  18.821  24.086  1.00 170.99 ? ?
? ? ? 244 PHE C CZ    1
ATOM   1852  N  N     . TRP A 1 245 ? 21.545  22.844  29.163  1.00 82.93  ? ?
? ? ? 245 TRP C N     1
ATOM   1853  C  CA    . TRP A 1 245 ? 20.759  23.783  29.954  1.00 75.90  ? ?
? ? ? 245 TRP C CA    1
ATOM   1854  C  C     . TRP A 1 245 ? 21.626  24.966  30.362  1.00 72.41  ? ?
? ? ? 245 TRP C C     1
ATOM   1855  O  O     . TRP A 1 245 ? 22.706  24.798  30.906  1.00 58.92  ? ?
? ? ? 245 TRP C O     1
ATOM   1856  C  CB    . TRP A 1 245 ? 20.194  23.166  31.229  1.00 70.70  ? ?
? ? ? 245 TRP C CB    1
ATOM   1857  C  CG    . TRP A 1 245 ? 19.556  24.208  32.142  1.00 86.72  ? ?
? ? ? 245 TRP C CG    1
ATOM   1858  C  CD1   . TRP A 1 245 ? 20.146  25.333  32.641  1.00 62.41  ? ?
? ? ? 245 TRP C CD1   1
ATOM   1859  C  CD2   . TRP A 1 245 ? 18.204  24.224  32.624  1.00 132.97 ? ?
? ? ? 245 TRP C CD2   1
ATOM   1860  N  NE1   . TRP A 1 245 ? 19.251  26.053  33.392  1.00 107.68 ? ?
? ? ? 245 TRP C NE1   1
ATOM   1861  C  CE2   . TRP A 1 245 ? 18.051  25.395  33.403  1.00 133.33 ? ?
? ? ? 245 TRP C CE2   1
ATOM   1862  C  CE3   . TRP A 1 245 ? 17.107  23.362  32.476  1.00 174.97 ? ?
? ? ? 245 TRP C CE3   1
ATOM   1863  C  CZ2   . TRP A 1 245 ? 16.847  25.728  34.031  1.00 155.14 ? ?
? ? ? 245 TRP C CZ2   1
ATOM   1864  C  CZ3   . TRP A 1 245 ? 15.906  23.694  33.103  1.00 179.59 ? ?
? ? ? 245 TRP C CZ3   1
ATOM   1865  C  CH2   . TRP A 1 245 ? 15.789  24.868  33.871  1.00 180.97 ? ?
? ? ? 245 TRP C CH2   1
ATOM   1866  N  N     . PRO A 1 246 ? 21.132  26.184  30.118  1.00 83.25  ? ?
? ? ? 246 PRO C N     1
ATOM   1867  C  CA    . PRO A 1 246 ? 19.822  26.288  29.485  1.00 91.28  ? ?
? ? ? 246 PRO C CA    1
ATOM   1868  C  C     . PRO A 1 246 ? 20.113  26.778  28.088  1.00 90.20  ? ?
? ? ? 246 PRO C C     1
ATOM   1869  O  O     . PRO A 1 246 ? 19.183  27.077  27.308  1.00 87.41  ? ?
? ? ? 246 PRO C O     1
ATOM   1870  C  CB    . PRO A 1 246 ? 19.139  27.353  30.325  1.00 68.60  ? ?
? ? ? 246 PRO C CB    1
ATOM   1871  C  CG    . PRO A 1 246 ? 20.261  28.348  30.464  1.00 81.47  ? ?
? ? ? 246 PRO C CG    1
ATOM   1872  C  CD    . PRO A 1 246 ? 21.510  27.478  30.716  1.00 81.11  ? ?
? ? ? 246 PRO C CD    1
ATOM   1873  N  N     . TYR A 1 247 ? 21.404  26.786  27.743  1.00 91.01  ? ?
? ? ? 247 TYR C N     1
ATOM   1874  C  CA    . TYR A 1 247 ? 21.728  27.369  26.454  1.00 99.15  ? ?
? ? ? 247 TYR C CA    1
ATOM   1875  C  C     . TYR A 1 247 ? 20.948  26.724  25.299  1.00 102.86 ? ?
? ? ? 247 TYR C C     1
ATOM   1876  O  O     . TYR A 1 247 ? 19.943  27.279  24.729  1.00 97.60  ? ?
? ? ? 247 TYR C O     1
ATOM   1877  C  CB    . TYR A 1 247 ? 23.249  27.293  26.258  1.00 119.63 ? ?
? ? ? 247 TYR C CB    1
ATOM   1878  C  CG    . TYR A 1 247 ? 24.024  28.018  27.361  1.00 142.34 ? ?
? ? ? 247 TYR C CG    1
ATOM   1879  C  CD1   . TYR A 1 247 ? 24.989  27.355  28.119  1.00 139.25 ? ?
? ? ? 247 TYR C CD1   1
ATOM   1880  C  CD2   . TYR A 1 247 ? 23.753  29.351  27.679  1.00 143.93 ? ?
? ? ? 247 TYR C CD2   1
ATOM   1881  C  CE1   . TYR A 1 247 ? 25.658  27.998  29.172  1.00 136.82 ? ?
? ? ? 247 TYR C CE1   1
ATOM   1882  C  CE2   . TYR A 1 247 ? 24.418  30.000  28.732  1.00 137.14 ? ?
? ? ? 247 TYR C CE2   1
ATOM   1883  C  CZ    . TYR A 1 247 ? 25.364  29.316  29.474  1.00 138.31 ? ?
? ? ? 247 TYR C CZ    1
ATOM   1884  O  OH    . TYR A 1 247 ? 25.990  29.932  30.539  1.00 103.29 ? ?
? ? ? 247 TYR C OH    1
ATOM   1885  N  N     . PHE A 1 248 ? 21.373  25.512  24.990  1.00 103.37 ? ?
? ? ? 248 PHE C N     1
ATOM   1886  C  CA    . PHE A 1 248 ? 20.753  24.800  23.908  1.00 106.57 ? ?
? ? ? 248 PHE C CA    1
ATOM   1887  C  C     . PHE A 1 248 ? 19.296  24.485  24.205  1.00 104.06 ? ?
? ? ? 248 PHE C C     1
ATOM   1888  O  O     . PHE A 1 248 ? 18.437  24.724  23.360  1.00 97.90  ? ?
? ? ? 248 PHE C O     1
ATOM   1889  C  CB    . PHE A 1 248 ? 21.566  23.555  23.603  1.00 115.20 ? ?
? ? ? 248 PHE C CB    1
ATOM   1890  C  CG    . PHE A 1 248 ? 22.984  23.859  23.225  1.00 113.38 ? ?
? ? ? 248 PHE C CG    1
ATOM   1891  C  CD1   . PHE A 1 248 ? 23.909  24.245  24.188  1.00 90.51  ? ?
? ? ? 248 PHE C CD1   1
ATOM   1892  C  CD2   . PHE A 1 248 ? 23.391  23.783  21.900  1.00 122.95 ? ?
? ? ? 248 PHE C CD2   1
ATOM   1893  C  CE1   . PHE A 1 248 ? 25.227  24.549  23.831  1.00 101.35 ? ?
? ? ? 248 PHE C CE1   1
ATOM   1894  C  CE2   . PHE A 1 248 ? 24.701  24.085  21.537  1.00 123.42 ? ?
? ? ? 248 PHE C CE2   1
ATOM   1895  C  CZ    . PHE A 1 248 ? 25.622  24.467  22.500  1.00 73.46  ? ?
? ? ? 248 PHE C CZ    1
ATOM   1896  N  N     . VAL A 1 249 ? 18.996  23.985  25.398  1.00 95.76  ? ?
? ? ? 249 VAL C N     1
ATOM   1897  C  CA    . VAL A 1 249 ? 17.605  23.691  25.702  1.00 93.48  ? ?
? ? ? 249 VAL C CA    1
ATOM   1898  C  C     . VAL A 1 249 ? 16.771  24.895  25.271  1.00 86.64  ? ?
? ? ? 249 VAL C C     1
ATOM   1899  O  O     . VAL A 1 249 ? 15.880  24.762  24.418  1.00 72.84  ? ?
? ? ? 249 VAL C O     1
ATOM   1900  C  CB    . VAL A 1 249 ? 17.392  23.366  27.212  1.00 87.04  ? ?
? ? ? 249 VAL C CB    1
ATOM   1901  C  CG1   . VAL A 1 249 ? 16.479  24.391  27.879  1.00 45.35  ? ?
? ? ? 249 VAL C CG1   1
ATOM   1902  C  CG2   . VAL A 1 249 ? 16.784  21.978  27.343  1.00 107.91 ? ?
? ? ? 249 VAL C CG2   1
ATOM   1903  N  N     . ILE A 1 250 ? 17.078  26.075  25.814  1.00 93.52  ? ?
? ? ? 250 ILE C N     1
ATOM   1904  C  CA    . ILE A 1 250 ? 16.306  27.255  25.428  1.00 99.52  ? ?
? ? ? 250 ILE C CA    1
ATOM   1905  C  C     . ILE A 1 250 ? 16.279  27.377  23.899  1.00 93.32  ? ?
? ? ? 250 ILE C C     1
ATOM   1906  O  O     . ILE A 1 250 ? 15.191  27.385  23.269  1.00 82.30  ? ?
? ? ? 250 ILE C O     1
ATOM   1907  C  CB    . ILE A 1 250 ? 16.896  28.538  26.058  1.00 93.87  ? ?
? ? ? 250 ILE C CB    1
ATOM   1908  C  CG1   . ILE A 1 250 ? 16.605  28.555  27.564  1.00 74.87  ? ?
? ? ? 250 ILE C CG1   1
ATOM   1909  C  CG2   . ILE A 1 250 ? 16.319  29.769  25.381  1.00 76.16  ? ?
? ? ? 250 ILE C CG2   1
ATOM   1910  C  CD1   . ILE A 1 250 ? 15.126  28.610  27.915  1.00 64.92  ? ?
? ? ? 250 ILE C CD1   1
ATOM   1911  N  N     . LYS A 1 251 ? 17.472  27.455  23.305  1.00 91.12  ? ?
? ? ? 251 LYS C N     1
ATOM   1912  C  CA    . LYS A 1 251 ? 17.561  27.549  21.836  1.00 95.37  ? ?
? ? ? 251 LYS C CA    1
ATOM   1913  C  C     . LYS A 1 251 ? 16.471  26.648  21.165  1.00 97.45  ? ?
? ? ? 251 LYS C C     1
ATOM   1914  O  O     . LYS A 1 251 ? 15.547  27.085  20.382  1.00 92.38  ? ?
? ? ? 251 LYS C O     1
ATOM   1915  C  CB    . LYS A 1 251 ? 18.967  27.070  21.452  1.00 112.03 ? ?
? ? ? 251 LYS C CB    1
ATOM   1916  C  CG    . LYS A 1 251 ? 19.499  27.409  20.073  1.00 111.94 ? ?
? ? ? 251 LYS C CG    1
ATOM   1917  C  CD    . LYS A 1 251 ? 20.887  26.766  19.913  1.00 131.11 ? ?
? ? ? 251 LYS C CD    1
ATOM   1918  C  CE    . LYS A 1 251 ? 21.532  27.035  18.562  1.00 123.91 ? ?
? ? ? 251 LYS C CE    1
ATOM   1919  N  NZ    . LYS A 1 251 ? 22.727  26.172  18.333  1.00 100.44 ? ?
? ? ? 251 LYS C NZ    1
ATOM   1920  N  N     . ASP A 1 252 ? 16.600  25.371  21.509  1.00 101.42 ? ?
? ? ? 252 ASP C N     1
ATOM   1921  C  CA    . ASP A 1 252 ? 15.727  24.320  21.025  1.00 100.43 ? ?
? ? ? 252 ASP C CA    1
ATOM   1922  C  C     . ASP A 1 252 ? 14.282  24.683  21.287  1.00 99.16  ? ?
? ? ? 252 ASP C C     1
ATOM   1923  O  O     . ASP A 1 252 ? 13.521  24.943  20.343  1.00 95.27  ? ?
? ? ? 252 ASP C O     1
ATOM   1924  C  CB    . ASP A 1 252 ? 16.060  22.999  21.717  1.00 84.90  ? ?
? ? ? 252 ASP C CB    1
ATOM   1925  C  CG    . ASP A 1 252 ? 17.545  22.681  21.690  1.00 100.99 ? ?
? ? ? 252 ASP C CG    1
ATOM   1926  O  OD1   . ASP A 1 252 ? 18.150  22.651  20.594  1.00 87.18  ? ?
? ? ? 252 ASP C OD1   1
ATOM   1927  O  OD2   . ASP A 1 252 ? 18.112  22.454  22.775  1.00 113.74 ? ?
? ? ? 252 ASP C OD2   1
ATOM   1928  N  N     . LEU A 1 253 ? 13.904  24.698  22.565  1.00 89.39  ? ?
? ? ? 253 LEU C N     1
ATOM   1929  C  CA    . LEU A 1 253 ? 12.539  25.048  22.926  1.00 84.56  ? ?
? ? ? 253 LEU C CA    1
ATOM   1930  C  C     . LEU A 1 253 ? 12.058  26.117  21.963  1.00 92.23  ? ?
? ? ? 253 LEU C C     1
ATOM   1931  O  O     . LEU A 1 253 ? 10.954  26.025  21.413  1.00 91.15  ? ?
? ? ? 253 LEU C O     1
ATOM   1932  C  CB    . LEU A 1 253 ? 12.461  25.598  24.344  1.00 55.32  ? ?
? ? ? 253 LEU C CB    1
ATOM   1933  C  CG    . LEU A 1 253 ? 12.249  24.616  25.492  1.00 74.84  ? ?
? ? ? 253 LEU C CG    1
ATOM   1934  C  CD1   . LEU A 1 253 ? 13.581  24.403  26.200  1.00 45.88  ? ?
? ? ? 253 LEU C CD1   1
ATOM   1935  C  CD2   . LEU A 1 253 ? 11.184  25.162  26.472  1.00 36.73  ? ?
? ? ? 253 LEU C CD2   1
ATOM   1936  N  N     . PHE A 1 254 ? 12.888  27.134  21.748  1.00 91.62  ? ?
? ? ? 254 PHE C N     1
ATOM   1937  C  CA    . PHE A 1 254 ? 12.479  28.184  20.824  1.00 92.99  ? ?
? ? ? 254 PHE C CA    1
ATOM   1938  C  C     . PHE A 1 254 ? 12.148  27.624  19.433  1.00 90.20  ? ?
? ? ? 254 PHE C C     1
ATOM   1939  O  O     . PHE A 1 254 ? 10.954  27.620  18.978  1.00 81.92  ? ?
? ? ? 254 PHE C O     1
ATOM   1940  C  CB    . PHE A 1 254 ? 13.574  29.245  20.702  1.00 96.82  ? ?
? ? ? 254 PHE C CB    1
ATOM   1941  C  CG    . PHE A 1 254 ? 13.351  30.207  19.575  1.00 100.65 ? ?
? ? ? 254 PHE C CG    1
ATOM   1942  C  CD1   . PHE A 1 254 ? 12.200  30.985  19.527  1.00 99.70  ? ?
? ? ? 254 PHE C CD1   1
ATOM   1943  C  CD2   . PHE A 1 254 ? 14.275  30.310  18.542  1.00 101.01 ? ?
? ? ? 254 PHE C CD2   1
ATOM   1944  C  CE1   . PHE A 1 254 ? 11.972  31.851  18.461  1.00 110.78 ? ?
? ? ? 254 PHE C CE1   1
ATOM   1945  C  CE2   . PHE A 1 254 ? 14.059  31.173  17.471  1.00 104.89 ? ?
? ? ? 254 PHE C CE2   1
ATOM   1946  C  CZ    . PHE A 1 254 ? 12.905  31.945  17.430  1.00 108.95 ? ?
? ? ? 254 PHE C CZ    1
ATOM   1947  N  N     . ALA A 1 255 ? 13.191  27.144  18.750  1.00 90.63  ? ?
? ? ? 255 ALA C N     1
ATOM   1948  C  CA    . ALA A 1 255 ? 12.923  26.621  17.399  1.00 94.78  ? ?
? ? ? 255 ALA C CA    1
ATOM   1949  C  C     . ALA A 1 255 ? 11.657  25.743  17.409  1.00 98.63  ? ?
? ? ? 255 ALA C C     1
ATOM   1950  O  O     . ALA A 1 255 ? 10.728  25.880  16.562  1.00 94.87  ? ?
? ? ? 255 ALA C O     1
ATOM   1951  C  CB    . ALA A 1 255 ? 14.110  25.823  16.901  1.00 101.30 ? ?
? ? ? 255 ALA C CB    1
ATOM   1952  N  N     . LEU A 1 256 ? 11.626  24.850  18.397  1.00 99.93  ? ?
? ? ? 256 LEU C N     1
ATOM   1953  C  CA    . LEU A 1 256 ? 10.509  23.932  18.577  1.00 100.96 ? ?
? ? ? 256 LEU C CA    1
ATOM   1954  C  C     . LEU A 1 256 ? 9.203   24.701  18.576  1.00 101.57 ? ?
? ? ? 256 LEU C C     1
ATOM   1955  O  O     . LEU A 1 256 ? 8.274   24.381  17.819  1.00 87.40  ? ?
? ? ? 256 LEU C O     1
ATOM   1956  C  CB    . LEU A 1 256 ? 10.638  23.180  19.895  1.00 97.63  ? ?
? ? ? 256 LEU C CB    1
ATOM   1957  C  CG    . LEU A 1 256 ? 9.394   22.357  20.221  1.00 80.02  ? ?
? ? ? 256 LEU C CG    1
ATOM   1958  C  CD1   . LEU A 1 256 ? 9.828   20.938  20.493  1.00 82.34  ? ?
? ? ? 256 LEU C CD1   1
ATOM   1959  C  CD2   . LEU A 1 256 ? 8.638   22.951  21.407  1.00 39.57  ? ?
? ? ? 256 LEU C CD2   1
ATOM   1960  N  N     . ALA A 1 257 ? 9.133   25.704  19.445  1.00 100.82 ? ?
? ? ? 257 ALA C N     1
ATOM   1961  C  CA    . ALA A 1 257 ? 7.946   26.528  19.530  1.00 98.54  ? ?
? ? ? 257 ALA C CA    1
ATOM   1962  C  C     . ALA A 1 257 ? 7.614   26.933  18.097  1.00 91.70  ? ?
? ? ? 257 ALA C C     1
ATOM   1963  O  O     . ALA A 1 257 ? 6.468   26.743  17.615  1.00 84.53  ? ?
? ? ? 257 ALA C O     1
ATOM   1964  C  CB    . ALA A 1 257 ? 8.225   27.748  20.386  1.00 91.39  ? ?
? ? ? 257 ALA C CB    1
ATOM   1965  N  N     . LEU A 1 258 ? 8.617   27.459  17.393  1.00 81.27  ? ?
? ? ? 258 LEU C N     1
ATOM   1966  C  CA    . LEU A 1 258 ? 8.326   27.854  16.010  1.00 92.66  ? ?
? ? ? 258 LEU C CA    1
ATOM   1967  C  C     . LEU A 1 258 ? 7.634   26.722  15.235  1.00 102.50 ? ?
? ? ? 258 LEU C C     1
ATOM   1968  O  O     . LEU A 1 258 ? 6.525   26.899  14.647  1.00 97.06  ? ?
? ? ? 258 LEU C O     1
ATOM   1969  C  CB    . LEU A 1 258 ? 9.600   28.255  15.267  1.00 104.85 ? ?
? ? ? 258 LEU C CB    1
ATOM   1970  C  CG    . LEU A 1 258 ? 10.347  29.487  15.770  1.00 133.31 ? ?
? ? ? 258 LEU C CG    1
ATOM   1971  C  CD1   . LEU A 1 258 ? 11.341  29.922  14.705  1.00 139.25 ? ?
? ? ? 258 LEU C CD1   1
ATOM   1972  C  CD2   . LEU A 1 258 ? 9.367   30.616  16.066  1.00 139.26 ? ?
? ? ? 258 LEU C CD2   1
ATOM   1973  N  N     . VAL A 1 259 ? 8.280   25.554  15.227  1.00 104.57 ? ?
? ? ? 259 VAL C N     1
ATOM   1974  C  CA    . VAL A 1 259 ? 7.672   24.436  14.498  1.00 87.57  ? ?
? ? ? 259 VAL C CA    1
ATOM   1975  C  C     . VAL A 1 259 ? 6.250   24.162  14.974  1.00 82.78  ? ?
? ? ? 259 VAL C C     1
ATOM   1976  O  O     . VAL A 1 259 ? 5.327   24.058  14.157  1.00 87.09  ? ?
? ? ? 259 VAL C O     1
ATOM   1977  C  CB    . VAL A 1 259 ? 8.504   23.144  14.597  1.00 75.94  ? ?
? ? ? 259 VAL C CB    1
ATOM   1978  C  CG1   . VAL A 1 259 ? 9.269   22.927  13.293  1.00 52.98  ? ?
? ? ? 259 VAL C CG1   1
ATOM   1979  C  CG2   . VAL A 1 259 ? 9.475   23.235  15.740  1.00 41.76  ? ?
? ? ? 259 VAL C CG2   1
ATOM   1980  N  N     . LEU A 1 260 ? 6.069   24.044  16.284  1.00 79.14  ? ?
? ? ? 260 LEU C N     1
ATOM   1981  C  CA    . LEU A 1 260 ? 4.734   23.827  16.829  1.00 85.89  ? ?
? ? ? 260 LEU C CA    1
ATOM   1982  C  C     . LEU A 1 260 ? 3.802   24.805  16.142  1.00 97.86  ? ?
? ? ? 260 LEU C C     1
ATOM   1983  O  O     . LEU A 1 260 ? 2.739   24.424  15.617  1.00 91.80  ? ?
? ? ? 260 LEU C O     1
ATOM   1984  C  CB    . LEU A 1 260 ? 4.719   24.112  18.325  1.00 95.90  ? ?
? ? ? 260 LEU C CB    1
ATOM   1985  C  CG    . LEU A 1 260 ? 4.857   22.908  19.243  1.00 88.75  ? ?
? ? ? 260 LEU C CG    1
ATOM   1986  C  CD1   . LEU A 1 260 ? 3.480   22.393  19.612  1.00 121.98 ? ?
? ? ? 260 LEU C CD1   1
ATOM   1987  C  CD2   . LEU A 1 260 ? 5.693   21.840  18.557  1.00 51.81  ? ?
? ? ? 260 LEU C CD2   1
ATOM   1988  N  N     . LEU A 1 261 ? 4.224   26.070  16.149  1.00 98.53  ? ?
? ? ? 261 LEU C N     1
ATOM   1989  C  CA    . LEU A 1 261 ? 3.445   27.142  15.532  1.00 103.60 ? ?
? ? ? 261 LEU C CA    1
ATOM   1990  C  C     . LEU A 1 261 ? 3.083   26.804  14.081  1.00 99.36  ? ?
? ? ? 261 LEU C C     1
ATOM   1991  O  O     . LEU A 1 261 ? 1.886   26.596  13.732  1.00 91.23  ? ?
? ? ? 261 LEU C O     1
ATOM   1992  C  CB    . LEU A 1 261 ? 4.242   28.449  15.603  1.00 116.72 ? ?
? ? ? 261 LEU C CB    1
ATOM   1993  C  CG    . LEU A 1 261 ? 3.618   29.781  15.177  1.00 138.72 ? ?
? ? ? 261 LEU C CG    1
ATOM   1994  C  CD1   . LEU A 1 261 ? 4.491   30.921  15.688  1.00 142.30 ? ?
? ? ? 261 LEU C CD1   1
ATOM   1995  C  CD2   . LEU A 1 261 ? 3.481   29.846  13.663  1.00 145.67 ? ?
? ? ? 261 LEU C CD2   1
ATOM   1996  N  N     . GLY A 1 262 ? 4.113   26.738  13.235  1.00 92.12  ? ?
? ? ? 262 GLY C N     1
ATOM   1997  C  CA    . GLY A 1 262 ? 3.840   26.418  11.841  1.00 86.79  ? ?
? ? ? 262 GLY C CA    1
ATOM   1998  C  C     . GLY A 1 262 ? 2.872   25.244  11.742  1.00 90.81  ? ?
? ? ? 262 GLY C C     1
ATOM   1999  O  O     . GLY A 1 262 ? 1.920   25.226  10.939  1.00 88.77  ? ?
? ? ? 262 GLY C O     1
ATOM   2000  N  N     . PHE A 1 263 ? 3.108   24.257  12.598  1.00 86.30  ? ?
? ? ? 263 PHE C N     1
ATOM   2001  C  CA    . PHE A 1 263 ? 2.290   23.061  12.631  1.00 79.27  ? ?
? ? ? 263 PHE C CA    1
ATOM   2002  C  C     . PHE A 1 263 ? 0.814   23.286  12.971  1.00 76.33  ? ?
? ? ? 263 PHE C C     1
ATOM   2003  O  O     . PHE A 1 263 ? -0.064  22.986  12.148  1.00 84.21  ? ?
? ? ? 263 PHE C O     1
ATOM   2004  C  CB    . PHE A 1 263 ? 2.917   22.062  13.591  1.00 87.22  ? ?
? ? ? 263 PHE C CB    1
ATOM   2005  C  CG    . PHE A 1 263 ? 2.057   20.876  13.872  1.00 86.24  ? ?
? ? ? 263 PHE C CG    1
ATOM   2006  C  CD1   . PHE A 1 263 ? 1.223   20.872  14.981  1.00 76.96  ? ?
? ? ? 263 PHE C CD1   1
ATOM   2007  C  CD2   . PHE A 1 263 ? 2.068   19.771  13.023  1.00 44.80  ? ?
? ? ? 263 PHE C CD2   1
ATOM   2008  C  CE1   . PHE A 1 263 ? 0.414   19.793  15.250  1.00 73.50  ? ?
? ? ? 263 PHE C CE1   1
ATOM   2009  C  CE2   . PHE A 1 263 ? 1.265   18.691  13.279  1.00 73.39  ? ?
? ? ? 263 PHE C CE2   1
ATOM   2010  C  CZ    . PHE A 1 263 ? 0.430   18.696  14.399  1.00 103.40 ? ?
? ? ? 263 PHE C CZ    1
ATOM   2011  N  N     . PHE A 1 264 ? 0.519   23.781  14.174  1.00 69.49  ? ?
? ? ? 264 PHE C N     1
ATOM   2012  C  CA    . PHE A 1 264 ? -0.886  24.032  14.510  1.00 74.48  ? ?
? ? ? 264 PHE C CA    1
ATOM   2013  C  C     . PHE A 1 264 ? -1.451  24.857  13.368  1.00 86.07  ? ?
? ? ? 264 PHE C C     1
ATOM   2014  O  O     . PHE A 1 264 ? -2.647  24.758  13.015  1.00 72.64  ? ?
? ? ? 264 PHE C O     1
ATOM   2015  C  CB    . PHE A 1 264 ? -1.018  24.819  15.804  1.00 67.98  ? ?
? ? ? 264 PHE C CB    1
ATOM   2016  C  CG    . PHE A 1 264 ? -0.962  23.976  17.030  1.00 54.60  ? ?
? ? ? 264 PHE C CG    1
ATOM   2017  C  CD1   . PHE A 1 264 ? -0.030  22.959  17.145  1.00 55.45  ? ?
? ? ? 264 PHE C CD1   1
ATOM   2018  C  CD2   . PHE A 1 264 ? -1.809  24.236  18.103  1.00 91.27  ? ?
? ? ? 264 PHE C CD2   1
ATOM   2019  C  CE1   . PHE A 1 264 ? 0.063   22.215  18.314  1.00 84.94  ? ?
? ? ? 264 PHE C CE1   1
ATOM   2020  C  CE2   . PHE A 1 264 ? -1.724  23.497  19.282  1.00 72.52  ? ?
? ? ? 264 PHE C CE2   1
ATOM   2021  C  CZ    . PHE A 1 264 ? -0.785  22.486  19.385  1.00 98.10  ? ?
? ? ? 264 PHE C CZ    1
ATOM   2022  N  N     . ALA A 1 265 ? -0.581  25.691  12.797  1.00 89.95  ? ?
? ? ? 265 ALA C N     1
ATOM   2023  C  CA    . ALA A 1 265 ? -1.012  26.481  11.659  1.00 88.27  ? ?
? ? ? 265 ALA C CA    1
ATOM   2024  C  C     . ALA A 1 265 ? -1.533  25.474  10.630  1.00 82.06  ? ?
? ? ? 265 ALA C C     1
ATOM   2025  O  O     . ALA A 1 265 ? -2.714  25.502  10.255  1.00 79.49  ? ?
? ? ? 265 ALA C O     1
ATOM   2026  C  CB    . ALA A 1 265 ? 0.155   27.264  11.090  1.00 122.08 ? ?
? ? ? 265 ALA C CB    1
ATOM   2027  N  N     . VAL A 1 266 ? -0.657  24.565  10.197  1.00 78.10  ? ?
? ? ? 266 VAL C N     1
ATOM   2028  C  CA    . VAL A 1 266 ? -1.070  23.563  9.210   1.00 74.30  ? ?
? ? ? 266 VAL C CA    1
ATOM   2029  C  C     . VAL A 1 266 ? -2.325  22.810  9.611   1.00 75.93  ? ?
? ? ? 266 VAL C C     1
ATOM   2030  O  O     . VAL A 1 266 ? -3.234  22.644  8.798   1.00 87.02  ? ?
? ? ? 266 VAL C O     1
ATOM   2031  C  CB    . VAL A 1 266 ? -0.004  22.489  8.945   1.00 81.80  ? ?
? ? ? 266 VAL C CB    1
ATOM   2032  C  CG1   . VAL A 1 266 ? 0.205   22.349  7.448   1.00 55.69  ? ?
? ? ? 266 VAL C CG1   1
ATOM   2033  C  CG2   . VAL A 1 266 ? 1.285   22.815  9.663   1.00 93.92  ? ?
? ? ? 266 VAL C CG2   1
ATOM   2034  N  N     . VAL A 1 267 ? -2.372  22.322  10.849  1.00 76.38  ? ?
? ? ? 267 VAL C N     1
ATOM   2035  C  CA    . VAL A 1 267 ? -3.568  21.597  11.263  1.00 76.39  ? ?
? ? ? 267 VAL C CA    1
ATOM   2036  C  C     . VAL A 1 267 ? -4.730  22.517  11.003  1.00 84.14  ? ?
? ? ? 267 VAL C C     1
ATOM   2037  O  O     . VAL A 1 267 ? -5.525  22.292  10.092  1.00 88.40  ? ?
? ? ? 267 VAL C O     1
ATOM   2038  C  CB    . VAL A 1 267 ? -3.584  21.224  12.781  1.00 82.89  ? ?
? ? ? 267 VAL C CB    1
ATOM   2039  C  CG1   . VAL A 1 267 ? -5.001  21.408  13.366  1.00 18.69  ? ?
? ? ? 267 VAL C CG1   1
ATOM   2040  C  CG2   . VAL A 1 267 ? -3.177  19.766  12.966  1.00 100.42 ? ?
? ? ? 267 VAL C CG2   1
ATOM   2041  N  N     . ALA A 1 268 ? -4.791  23.585  11.788  1.00 83.30  ? ?
? ? ? 268 ALA C N     1
ATOM   2042  C  CA    . ALA A 1 268 ? -5.882  24.530  11.688  1.00 90.24  ? ?
? ? ? 268 ALA C CA    1
ATOM   2043  C  C     . ALA A 1 268 ? -6.275  24.980  10.277  1.00 90.67  ? ?
? ? ? 268 ALA C C     1
ATOM   2044  O  O     . ALA A 1 268 ? -7.449  24.915  9.913   1.00 92.94  ? ?
? ? ? 268 ALA C O     1
ATOM   2045  C  CB    . ALA A 1 268 ? -5.581  25.737  12.558  1.00 78.57  ? ?
? ? ? 268 ALA C CB    1
ATOM   2046  N  N     . TYR A 1 269 ? -5.324  25.409  9.455   1.00 85.27  ? ?
? ? ? 269 TYR C N     1
ATOM   2047  C  CA    . TYR A 1 269 ? -5.744  25.900  8.147   1.00 92.82  ? ?
? ? ? 269 TYR C CA    1
ATOM   2048  C  C     . TYR A 1 269 ? -5.536  25.043  6.895   1.00 99.10  ? ?
? ? ? 269 TYR C C     1
ATOM   2049  O  O     . TYR A 1 269 ? -6.077  25.363  5.840   1.00 100.70 ? ?
? ? ? 269 TYR C O     1
ATOM   2050  C  CB    . TYR A 1 269 ? -5.179  27.319  7.953   1.00 92.02  ? ?
? ? ? 269 TYR C CB    1
ATOM   2051  C  CG    . TYR A 1 269 ? -5.573  28.236  9.102   1.00 103.23 ? ?
? ? ? 269 TYR C CG    1
ATOM   2052  C  CD1   . TYR A 1 269 ? -4.605  28.839  9.914   1.00 117.31 ? ?
? ? ? 269 TYR C CD1   1
ATOM   2053  C  CD2   . TYR A 1 269 ? -6.918  28.406  9.452   1.00 89.04  ? ?
? ? ? 269 TYR C CD2   1
ATOM   2054  C  CE1   . TYR A 1 269 ? -4.970  29.575  11.056  1.00 113.20 ? ?
? ? ? 269 TYR C CE1   1
ATOM   2055  C  CE2   . TYR A 1 269 ? -7.292  29.137  10.590  1.00 77.28  ? ?
? ? ? 269 TYR C CE2   1
ATOM   2056  C  CZ    . TYR A 1 269 ? -6.315  29.712  11.385  1.00 101.14 ? ?
? ? ? 269 TYR C CZ    1
ATOM   2057  O  OH    . TYR A 1 269 ? -6.682  30.393  12.521  1.00 103.82 ? ?
? ? ? 269 TYR C OH    1
ATOM   2058  N  N     . MET A 1 270 ? -4.763  23.964  6.990   1.00 104.35 ? ?
? ? ? 270 MET C N     1
ATOM   2059  C  CA    . MET A 1 270 ? -4.544  23.076  5.837   1.00 110.25 ? ?
? ? ? 270 MET C CA    1
ATOM   2060  C  C     . MET A 1 270 ? -4.483  21.639  6.344   1.00 104.41 ? ?
? ? ? 270 MET C C     1
ATOM   2061  O  O     . MET A 1 270 ? -3.653  20.843  5.911   1.00 113.22 ? ?
? ? ? 270 MET C O     1
ATOM   2062  C  CB    . MET A 1 270 ? -3.232  23.423  5.119   1.00 120.80 ? ?
? ? ? 270 MET C CB    1
ATOM   2063  C  CG    . MET A 1 270 ? -3.349  24.500  4.048   1.00 114.62 ? ?
? ? ? 270 MET C CG    1
ATOM   2064  S  SD    . MET A 1 270 ? -1.796  24.747  3.134   1.00 122.63 ? ?
? ? ? 270 MET C SD    1
ATOM   2065  C  CE    . MET A 1 270 ? -1.188  26.283  3.879   1.00 111.89 ? ?
? ? ? 270 MET C CE    1
ATOM   2066  N  N     . PRO A 1 271 ? -5.406  21.280  7.238   1.00 92.47  ? ?
? ? ? 271 PRO C N     1
ATOM   2067  C  CA    . PRO A 1 271 ? -5.474  19.950  7.834   1.00 88.87  ? ?
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ATOM   2068  C  C     . PRO A 1 271 ? -5.407  18.787  6.870   1.00 90.76  ? ?
? ? ? 271 PRO C C     1
ATOM   2069  O  O     . PRO A 1 271 ? -4.735  17.790  7.138   1.00 88.12  ? ?
? ? ? 271 PRO C O     1
ATOM   2070  C  CB    . PRO A 1 271 ? -6.801  19.987  8.571   1.00 103.35 ? ?
? ? ? 271 PRO C CB    1
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ATOM   2072  C  CD    . PRO A 1 271 ? -6.720  21.938  7.338   1.00 100.70 ? ?
? ? ? 271 PRO C CD    1
ATOM   2073  N  N     . ASN A 1 272 ? -6.090  18.912  5.740   1.00 83.08  ? ?
? ? ? 272 ASN C N     1
ATOM   2074  C  CA    . ASN A 1 272 ? -6.132  17.807  4.799   1.00 88.84  ? ?
? ? ? 272 ASN C CA    1
ATOM   2075  C  C     . ASN A 1 272 ? -5.362  17.938  3.498   1.00 96.71  ? ?
? ? ? 272 ASN C C     1
ATOM   2076  O  O     . ASN A 1 272 ? -5.742  17.347  2.492   1.00 99.17  ? ?
? ? ? 272 ASN C O     1
ATOM   2077  C  CB    . ASN A 1 272 ? -7.596  17.472  4.517   1.00 74.93  ? ?
? ? ? 272 ASN C CB    1
ATOM   2078  C  CG    . ASN A 1 272 ? -8.337  17.061  5.775   1.00 80.78  ? ?
? ? ? 272 ASN C CG    1
ATOM   2079  O  OD1   . ASN A 1 272 ? -9.568  17.040  5.822   1.00 98.92  ? ?
? ? ? 272 ASN C OD1   1
ATOM   2080  N  ND2   . ASN A 1 272 ? -7.579  16.722  6.806   1.00 56.44  ? ?
? ? ? 272 ASN C ND2   1
ATOM   2081  N  N     . TYR A 1 273 ? -4.276  18.699  3.502   1.00 99.12  ? ?
? ? ? 273 TYR C N     1
ATOM   2082  C  CA    . TYR A 1 273 ? -3.486  18.833  2.286   1.00 109.85 ? ?
? ? ? 273 TYR C CA    1
ATOM   2083  C  C     . TYR A 1 273 ? -2.611  17.598  2.153   1.00 106.77 ? ?
? ? ? 273 TYR C C     1
ATOM   2084  O  O     . TYR A 1 273 ? -2.517  16.987  1.086   1.00 106.80 ? ?
? ? ? 273 TYR C O     1
ATOM   2085  C  CB    . TYR A 1 273 ? -2.609  20.090  2.340   1.00 113.79 ? ?
? ? ? 273 TYR C CB    1
ATOM   2086  C  CG    . TYR A 1 273 ? -1.589  20.189  1.218   1.00 123.76 ? ?
? ? ? 273 TYR C CG    1
ATOM   2087  C  CD1   . TYR A 1 273 ? -1.927  19.856  -0.096  1.00 140.29 ? ?
? ? ? 273 TYR C CD1   1
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? ? ? 273 TYR C CD2   1
ATOM   2089  C  CE1   . TYR A 1 273 ? -0.995  19.954  -1.130  1.00 148.19 ? ?
? ? ? 273 TYR C CE1   1
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? ? ? 273 TYR C CZ    1
ATOM   2092  O  OH    . TYR A 1 273 ? 1.221   20.481  -1.869  1.00 144.34 ? ?
? ? ? 273 TYR C OH    1
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? ? ? 274 LEU C N     1
ATOM   2094  C  CA    . LEU A 1 274 ? -1.100  16.079  3.308   1.00 105.44 ? ?
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? ? ? 274 LEU C C     1
ATOM   2096  O  O     . LEU A 1 274 ? -1.293  13.736  2.786   1.00 107.27 ? ?
? ? ? 274 LEU C O     1
ATOM   2097  C  CB    . LEU A 1 274 ? -0.274  16.131  4.604   1.00 107.78 ? ?
? ? ? 274 LEU C CB    1
ATOM   2098  C  CG    . LEU A 1 274 ? 0.634   17.354  4.852   1.00 93.31  ? ?
? ? ? 274 LEU C CG    1
ATOM   2099  C  CD1   . LEU A 1 274 ? 0.789   17.519  6.356   1.00 70.05  ? ?
? ? ? 274 LEU C CD1   1
ATOM   2100  C  CD2   . LEU A 1 274 ? 2.017   17.215  4.162   1.00 23.38  ? ?
? ? ? 274 LEU C CD2   1
ATOM   2101  N  N     . GLY A 1 275 ? -3.153  14.753  3.541   1.00 110.15 ? ?
? ? ? 275 GLY C N     1
ATOM   2102  C  CA    . GLY A 1 275 ? -3.961  13.540  3.467   1.00 110.12 ? ?
? ? ? 275 GLY C CA    1
ATOM   2103  C  C     . GLY A 1 275 ? -4.341  13.108  2.055   1.00 107.22 ? ?
? ? ? 275 GLY C C     1
ATOM   2104  O  O     . GLY A 1 275 ? -3.900  13.723  1.087   1.00 110.05 ? ?
? ? ? 275 GLY C O     1
ATOM   2105  N  N     . HIS A 1 276 ? -5.152  12.054  1.928   1.00 111.46 ? ?
? ? ? 276 HIS C N     1
ATOM   2106  C  CA    . HIS A 1 276 ? -5.569  11.565  0.606   1.00 112.14 ? ?
? ? ? 276 HIS C CA    1
ATOM   2107  C  C     . HIS A 1 276 ? -7.058  11.171  0.499   1.00 96.05  ? ?
? ? ? 276 HIS C C     1
ATOM   2108  O  O     . HIS A 1 276 ? -7.474  10.012  0.738   1.00 76.51  ? ?
? ? ? 276 HIS C O     1
ATOM   2109  C  CB    . HIS A 1 276 ? -4.648  10.423  0.167   1.00 110.59 ? ?
? ? ? 276 HIS C CB    1
ATOM   2110  C  CG    . HIS A 1 276 ? -3.212  10.838  0.036   1.00 123.96 ? ?
? ? ? 276 HIS C CG    1
ATOM   2111  N  ND1   . HIS A 1 276 ? -2.636  11.167  -1.173  1.00 121.31 ? ?
? ? ? 276 HIS C ND1   1
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? ? ? 276 HIS C CD2   1
ATOM   2113  C  CE1   . HIS A 1 276 ? -1.386  11.547  -0.974  1.00 127.84 ? ?
? ? ? 276 HIS C CE1   1
ATOM   2114  N  NE2   . HIS A 1 276 ? -1.130  11.476  0.320   1.00 137.78 ? ?
? ? ? 276 HIS C NE2   1
ATOM   2115  N  N     . PRO A 1 277 ? -7.876  12.154  0.091   1.00 93.79  ? ?
? ? ? 277 PRO C N     1
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ATOM   2117  C  C     . PRO A 1 277 ? -9.941  10.747  0.254   1.00 94.88  ? ?
? ? ? 277 PRO C C     1
ATOM   2118  O  O     . PRO A 1 277 ? -10.537 10.607  1.312   1.00 92.07  ? ?
? ? ? 277 PRO C O     1
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? ? ? 277 PRO C CB    1
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? ? ? 277 PRO C CG    1
ATOM   2121  C  CD    . PRO A 1 277 ? -7.346  13.206  -0.786  1.00 92.93  ? ?
? ? ? 277 PRO C CD    1
ATOM   2122  N  N     . ASP A 1 278 ? -9.782  9.778   -0.641  1.00 94.71  ? ?
? ? ? 278 ASP C N     1
ATOM   2123  C  CA    . ASP A 1 278 ? -10.350 8.444   -0.487  1.00 91.21  ? ?
? ? ? 278 ASP C CA    1
ATOM   2124  C  C     . ASP A 1 278 ? -10.300 7.834   0.886   1.00 90.03  ? ?
? ? ? 278 ASP C C     1
ATOM   2125  O  O     . ASP A 1 278 ? -11.194 7.069   1.232   1.00 84.20  ? ?
? ? ? 278 ASP C O     1
ATOM   2126  C  CB    . ASP A 1 278 ? -9.682  7.489   -1.447  1.00 101.98 ? ?
? ? ? 278 ASP C CB    1
ATOM   2127  C  CG    . ASP A 1 278 ? -8.954  8.210   -2.531  1.00 131.11 ? ?
? ? ? 278 ASP C CG    1
ATOM   2128  O  OD1   . ASP A 1 278 ? -9.299  8.003   -3.715  1.00 146.30 ? ?
? ? ? 278 ASP C OD1   1
ATOM   2129  O  OD2   . ASP A 1 278 ? -8.038  8.996   -2.188  1.00 109.00 ? ?
? ? ? 278 ASP C OD2   1
ATOM   2130  N  N     . ASN A 1 279 ? -9.275  8.128   1.681   1.00 90.44  ? ?
? ? ? 279 ASN C N     1
ATOM   2131  C  CA    . ASN A 1 279 ? -9.288  7.496   2.998   1.00 87.92  ? ?
? ? ? 279 ASN C CA    1
ATOM   2132  C  C     . ASN A 1 279 ? -10.379 8.152   3.828   1.00 80.07  ? ?
? ? ? 279 ASN C C     1
ATOM   2133  O  O     . ASN A 1 279 ? -10.417 8.061   5.054   1.00 80.92  ? ?
? ? ? 279 ASN C O     1
ATOM   2134  C  CB    . ASN A 1 279 ? -7.935  7.611   3.687   1.00 90.57  ? ?
? ? ? 279 ASN C CB    1
ATOM   2135  C  CG    . ASN A 1 279 ? -7.577  6.349   4.436   1.00 78.10  ? ?
? ? ? 279 ASN C CG    1
ATOM   2136  O  OD1   . ASN A 1 279 ? -7.653  5.252   3.884   1.00 94.27  ? ?
? ? ? 279 ASN C OD1   1
ATOM   2137  N  ND2   . ASN A 1 279 ? -7.184  6.492   5.694   1.00 84.10  ? ?
? ? ? 279 ASN C ND2   1
ATOM   2138  N  N     . TYR A 1 280 ? -11.281 8.798   3.103   1.00 75.53  ? ?
? ? ? 280 TYR C N     1
ATOM   2139  C  CA    . TYR A 1 280 ? -12.414 9.513   3.647   1.00 70.46  ? ?
? ? ? 280 TYR C CA    1
ATOM   2140  C  C     . TYR A 1 280 ? -13.641 8.942   2.968   1.00 67.91  ? ?
? ? ? 280 TYR C C     1
ATOM   2141  O  O     . TYR A 1 280 ? -14.677 9.591   2.884   1.00 82.36  ? ?
? ? ? 280 TYR C O     1
ATOM   2142  C  CB    . TYR A 1 280 ? -12.286 11.010  3.337   1.00 68.24  ? ?
? ? ? 280 TYR C CB    1
ATOM   2143  C  CG    . TYR A 1 280 ? -12.131 11.890  4.565   1.00 84.12  ? ?
? ? ? 280 TYR C CG    1
ATOM   2144  C  CD1   . TYR A 1 280 ? -11.168 12.901  4.607   1.00 48.52  ? ?
? ? ? 280 TYR C CD1   1
ATOM   2145  C  CD2   . TYR A 1 280 ? -12.948 11.711  5.686   1.00 102.65 ? ?
? ? ? 280 TYR C CD2   1
ATOM   2146  C  CE1   . TYR A 1 280 ? -11.020 13.706  5.733   1.00 79.37  ? ?
? ? ? 280 TYR C CE1   1
ATOM   2147  C  CE2   . TYR A 1 280 ? -12.810 12.513  6.817   1.00 107.41 ? ?
? ? ? 280 TYR C CE2   1
ATOM   2148  C  CZ    . TYR A 1 280 ? -11.846 13.507  6.834   1.00 101.98 ? ?
? ? ? 280 TYR C CZ    1
ATOM   2149  O  OH    . TYR A 1 280 ? -11.712 14.302  7.947   1.00 100.16 ? ?
? ? ? 280 TYR C OH    1
ATOM   2150  N  N     . VAL A 1 281 ? -13.502 7.723   2.461   1.00 77.60  ? ?
? ? ? 281 VAL C N     1
ATOM   2151  C  CA    . VAL A 1 281 ? -14.599 7.031   1.799   1.00 90.70  ? ?
? ? ? 281 VAL C CA    1
ATOM   2152  C  C     . VAL A 1 281 ? -14.478 5.523   2.047   1.00 93.69  ? ?
? ? ? 281 VAL C C     1
ATOM   2153  O  O     . VAL A 1 281 ? -13.834 4.789   1.290   1.00 83.64  ? ?
? ? ? 281 VAL C O     1
ATOM   2154  C  CB    . VAL A 1 281 ? -14.625 7.336   0.283   1.00 94.45  ? ?
? ? ? 281 VAL C CB    1
ATOM   2155  C  CG1   . VAL A 1 281 ? -13.386 6.781   -0.406  1.00 86.96  ? ?
? ? ? 281 VAL C CG1   1
ATOM   2156  C  CG2   . VAL A 1 281 ? -15.898 6.776   -0.325  1.00 123.78 ? ?
? ? ? 281 VAL C CG2   1
ATOM   2157  N  N     . GLN A 1 282 ? -15.104 5.100   3.145   1.00 91.00  ? ?
? ? ? 282 GLN C N     1
ATOM   2158  C  CA    . GLN A 1 282 ? -15.122 3.722   3.627   1.00 82.32  ? ?
? ? ? 282 GLN C CA    1
ATOM   2159  C  C     . GLN A 1 282 ? -14.415 2.664   2.801   1.00 82.81  ? ?
? ? ? 282 GLN C C     1
ATOM   2160  O  O     . GLN A 1 282 ? -14.486 2.665   1.575   1.00 83.40  ? ?
? ? ? 282 GLN C O     1
ATOM   2161  C  CB    . GLN A 1 282 ? -16.564 3.297   3.875   1.00 65.21  ? ?
? ? ? 282 GLN C CB    1
ATOM   2162  C  CG    . GLN A 1 282 ? -17.121 3.838   5.174   1.00 79.17  ? ?
? ? ? 282 GLN C CG    1
ATOM   2163  C  CD    . GLN A 1 282 ? -18.623 3.728   5.260   1.00 103.05 ? ?
? ? ? 282 GLN C CD    1
ATOM   2164  O  OE1   . GLN A 1 282 ? -19.343 4.348   4.475   1.00 111.09 ? ?
? ? ? 282 GLN C OE1   1
ATOM   2165  N  NE2   . GLN A 1 282 ? -19.111 2.938   6.217   1.00 72.61  ? ?
? ? ? 282 GLN C NE2   1
ATOM   2166  N  N     . ALA A 1 283 ? -13.725 1.753   3.480   1.00 91.78  ? ?
? ? ? 283 ALA C N     1
ATOM   2167  C  CA    . ALA A 1 283 ? -13.031 0.689   2.761   1.00 102.66 ? ?
? ? ? 283 ALA C CA    1
ATOM   2168  C  C     . ALA A 1 283 ? -13.968 -0.231  1.951   1.00 94.82  ? ?
? ? ? 283 ALA C C     1
ATOM   2169  O  O     . ALA A 1 283 ? -15.006 -0.674  2.450   1.00 93.13  ? ?
? ? ? 283 ALA C O     1
ATOM   2170  C  CB    . ALA A 1 283 ? -12.218 -0.140  3.742   1.00 138.78 ? ?
? ? ? 283 ALA C CB    1
ATOM   2171  N  N     . ASN A 1 284 ? -13.583 -0.511  0.706   1.00 83.21  ? ?
? ? ? 284 ASN C N     1
ATOM   2172  C  CA    . ASN A 1 284 ? -14.341 -1.385  -0.196  1.00 91.57  ? ?
? ? ? 284 ASN C CA    1
ATOM   2173  C  C     . ASN A 1 284 ? -13.417 -2.481  -0.725  1.00 96.21  ? ?
? ? ? 284 ASN C C     1
ATOM   2174  O  O     . ASN A 1 284 ? -12.549 -2.218  -1.562  1.00 90.99  ? ?
? ? ? 284 ASN C O     1
ATOM   2175  C  CB    . ASN A 1 284 ? -14.877 -0.602  -1.390  1.00 97.59  ? ?
? ? ? 284 ASN C CB    1
ATOM   2176  C  CG    . ASN A 1 284 ? -15.109 -1.490  -2.602  1.00 112.61 ? ?
? ? ? 284 ASN C CG    1
ATOM   2177  O  OD1   . ASN A 1 284 ? -16.065 -2.265  -2.640  1.00 121.23 ? ?
? ? ? 284 ASN C OD1   1
ATOM   2178  N  ND2   . ASN A 1 284 ? -14.218 -1.394  -3.592  1.00 56.91  ? ?
? ? ? 284 ASN C ND2   1
ATOM   2179  N  N     . PRO A 1 285 ? -13.607 -3.729  -0.270  1.00 98.17  ? ?
? ? ? 285 PRO C N     1
ATOM   2180  C  CA    . PRO A 1 285 ? -12.764 -4.849  -0.713  1.00 96.66  ? ?
? ? ? 285 PRO C CA    1
ATOM   2181  C  C     . PRO A 1 285 ? -12.948 -5.301  -2.153  1.00 93.13  ? ?
? ? ? 285 PRO C C     1
ATOM   2182  O  O     . PRO A 1 285 ? -12.244 -6.200  -2.612  1.00 92.19  ? ?
? ? ? 285 PRO C O     1
ATOM   2183  C  CB    . PRO A 1 285 ? -13.132 -5.969  0.257   1.00 92.99  ? ?
? ? ? 285 PRO C CB    1
ATOM   2184  C  CG    . PRO A 1 285 ? -13.670 -5.239  1.456   1.00 104.23 ? ?
? ? ? 285 PRO C CG    1
ATOM   2185  C  CD    . PRO A 1 285 ? -14.490 -4.156  0.826   1.00 91.31  ? ?
? ? ? 285 PRO C CD    1
ATOM   2186  N  N     . LEU A 1 286 ? -13.875 -4.682  -2.870  1.00 83.44  ? ?
? ? ? 286 LEU C N     1
ATOM   2187  C  CA    . LEU A 1 286 ? -14.128 -5.108  -4.233  1.00 73.80  ? ?
? ? ? 286 LEU C CA    1
ATOM   2188  C  C     . LEU A 1 286 ? -13.478 -4.252  -5.313  1.00 75.61  ? ?
? ? ? 286 LEU C C     1
ATOM   2189  O  O     . LEU A 1 286 ? -13.365 -4.684  -6.456  1.00 74.62  ? ?
? ? ? 286 LEU C O     1
ATOM   2190  C  CB    . LEU A 1 286 ? -15.636 -5.212  -4.456  1.00 71.21  ? ?
? ? ? 286 LEU C CB    1
ATOM   2191  C  CG    . LEU A 1 286 ? -16.346 -5.971  -3.328  1.00 76.52  ? ?
? ? ? 286 LEU C CG    1
ATOM   2192  C  CD1   . LEU A 1 286 ? -16.386 -5.108  -2.063  1.00 73.38  ? ?
? ? ? 286 LEU C CD1   1
ATOM   2193  C  CD2   . LEU A 1 286 ? -17.757 -6.325  -3.757  1.00 117.45 ? ?
? ? ? 286 LEU C CD2   1
ATOM   2194  N  N     . SER A 1 287 ? -13.042 -3.046  -4.962  1.00 78.41  ? ?
? ? ? 287 SER C N     1
ATOM   2195  C  CA    . SER A 1 287 ? -12.390 -2.192  -5.946  1.00 92.57  ? ?
? ? ? 287 SER C CA    1
ATOM   2196  C  C     . SER A 1 287 ? -11.364 -1.222  -5.379  1.00 100.33 ? ?
? ? ? 287 SER C C     1
ATOM   2197  O  O     . SER A 1 287 ? -11.589 -0.559  -4.362  1.00 103.67 ? ?
? ? ? 287 SER C O     1
ATOM   2198  C  CB    . SER A 1 287 ? -13.418 -1.410  -6.756  1.00 92.86  ? ?
? ? ? 287 SER C CB    1
ATOM   2199  O  OG    . SER A 1 287 ? -12.778 -0.723  -7.821  1.00 118.47 ? ?
? ? ? 287 SER C OG    1
ATOM   2200  N  N     . THR A 1 288 ? -10.235 -1.155  -6.076  1.00 95.79  ? ?
? ? ? 288 THR C N     1
ATOM   2201  C  CA    . THR A 1 288 ? -9.106  -0.304  -5.726  1.00 89.26  ? ?
? ? ? 288 THR C CA    1
ATOM   2202  C  C     . THR A 1 288 ? -9.235  1.058   -6.384  1.00 92.32  ? ?
? ? ? 288 THR C C     1
ATOM   2203  O  O     . THR A 1 288 ? -9.101  1.188   -7.602  1.00 86.75  ? ?
? ? ? 288 THR C O     1
ATOM   2204  C  CB    . THR A 1 288 ? -7.810  -0.933  -6.217  1.00 97.94  ? ?
? ? ? 288 THR C CB    1
ATOM   2205  O  OG1   . THR A 1 288 ? -8.090  -1.699  -7.396  1.00 87.18  ? ?
? ? ? 288 THR C OG1   1
ATOM   2206  C  CG2   . THR A 1 288 ? -7.206  -1.834  -5.165  1.00 81.23  ? ?
? ? ? 288 THR C CG2   1
ATOM   2207  N  N     . PRO A 1 289 ? -9.478  2.097   -5.582  1.00 100.73 ? ?
? ? ? 289 PRO C N     1
ATOM   2208  C  CA    . PRO A 1 289 ? -9.620  3.450   -6.116  1.00 110.32 ? ?
? ? ? 289 PRO C CA    1
ATOM   2209  C  C     . PRO A 1 289 ? -8.473  3.728   -7.064  1.00 114.07 ? ?
? ? ? 289 PRO C C     1
ATOM   2210  O  O     . PRO A 1 289 ? -7.341  3.329   -6.793  1.00 115.52 ? ?
? ? ? 289 PRO C O     1
ATOM   2211  C  CB    . PRO A 1 289 ? -9.526  4.326   -4.871  1.00 121.98 ? ?
? ? ? 289 PRO C CB    1
ATOM   2212  C  CG    . PRO A 1 289 ? -10.039 3.441   -3.791  1.00 127.66 ? ?
? ? ? 289 PRO C CG    1
ATOM   2213  C  CD    . PRO A 1 289 ? -9.399  2.121   -4.115  1.00 104.93 ? ?
? ? ? 289 PRO C CD    1
ATOM   2214  N  N     . ALA A 1 290 ? -8.758  4.384   -8.183  1.00 116.74 ? ?
? ? ? 290 ALA C N     1
ATOM   2215  C  CA    . ALA A 1 290 ? -7.694  4.732   -9.112  1.00 115.70 ? ?
? ? ? 290 ALA C CA    1
ATOM   2216  C  C     . ALA A 1 290 ? -7.022  5.926   -8.429  1.00 113.69 ? ?
? ? ? 290 ALA C C     1
ATOM   2217  O  O     . ALA A 1 290 ? -7.681  6.654   -7.677  1.00 112.71 ? ?
? ? ? 290 ALA C O     1
ATOM   2218  C  CB    . ALA A 1 290 ? -8.276  5.128   -10.465 1.00 90.14  ? ?
? ? ? 290 ALA C CB    1
ATOM   2219  N  N     . HIS A 1 291 ? -5.725  6.118   -8.661  1.00 111.42 ? ?
? ? ? 291 HIS C N     1
ATOM   2220  C  CA    . HIS A 1 291 ? -5.000  7.222   -8.028  1.00 117.16 ? ?
? ? ? 291 HIS C CA    1
ATOM   2221  C  C     . HIS A 1 291 ? -4.855  6.952   -6.527  1.00 110.40 ? ?
? ? ? 291 HIS C C     1
ATOM   2222  O  O     . HIS A 1 291 ? -5.377  7.707   -5.700  1.00 106.38 ? ?
? ? ? 291 HIS C O     1
ATOM   2223  C  CB    . HIS A 1 291 ? -5.749  8.551   -8.226  1.00 143.26 ? ?
? ? ? 291 HIS C CB    1
ATOM   2224  C  CG    . HIS A 1 291 ? -5.704  9.083   -9.627  1.00 165.94 ? ?
? ? ? 291 HIS C CG    1
ATOM   2225  N  ND1   . HIS A 1 291 ? -6.485  10.142  -10.042 1.00 174.32 ? ?
? ? ? 291 HIS C ND1   1
ATOM   2226  C  CD2   . HIS A 1 291 ? -4.954  8.727   -10.698 1.00 157.06 ? ?
? ? ? 291 HIS C CD2   1
ATOM   2227  C  CE1   . HIS A 1 291 ? -6.217  10.415  -11.307 1.00 169.59 ? ?
? ? ? 291 HIS C CE1   1
ATOM   2228  N  NE2   . HIS A 1 291 ? -5.291  9.572   -11.728 1.00 152.61 ? ?
? ? ? 291 HIS C NE2   1
ATOM   2229  N  N     . ILE A 1 292 ? -4.153  5.873   -6.185  1.00 103.27 ? ?
? ? ? 292 ILE C N     1
ATOM   2230  C  CA    . ILE A 1 292 ? -3.936  5.490   -4.787  1.00 83.75  ? ?
? ? ? 292 ILE C CA    1
ATOM   2231  C  C     . ILE A 1 292 ? -2.812  6.326   -4.176  1.00 79.28  ? ?
? ? ? 292 ILE C C     1
ATOM   2232  O  O     . ILE A 1 292 ? -3.043  7.168   -3.300  1.00 77.38  ? ?
? ? ? 292 ILE C O     1
ATOM   2233  C  CB    . ILE A 1 292 ? -3.530  3.996   -4.642  1.00 60.32  ? ?
? ? ? 292 ILE C CB    1
ATOM   2234  C  CG1   . ILE A 1 292 ? -3.768  3.248   -5.946  1.00 63.54  ? ?
? ? ? 292 ILE C CG1   1
ATOM   2235  C  CG2   . ILE A 1 292 ? -4.329  3.338   -3.542  1.00 51.08  ? ?
? ? ? 292 ILE C CG2   1
ATOM   2236  C  CD1   . ILE A 1 292 ? -2.819  3.648   -7.061  1.00 73.50  ? ?
? ? ? 292 ILE C CD1   1
ATOM   2237  N  N     . VAL A 1 293 ? -1.594  6.090   -4.660  1.00 78.70  ? ?
? ? ? 293 VAL C N     1
ATOM   2238  C  CA    . VAL A 1 293 ? -0.408  6.789   -4.172  1.00 79.28  ? ?
? ? ? 293 VAL C CA    1
ATOM   2239  C  C     . VAL A 1 293 ? -0.406  6.863   -2.654  1.00 71.17  ? ?
? ? ? 293 VAL C C     1
ATOM   2240  O  O     . VAL A 1 293 ? -0.765  7.887   -2.070  1.00 64.15  ? ?
? ? ? 293 VAL C O     1
ATOM   2241  C  CB    . VAL A 1 293 ? -0.304  8.196   -4.751  1.00 81.88  ? ?
? ? ? 293 VAL C CB    1
ATOM   2242  C  CG1   . VAL A 1 293 ? 0.754   8.985   -3.998  1.00 97.83  ? ?
? ? ? 293 VAL C CG1   1
ATOM   2243  C  CG2   . VAL A 1 293 ? 0.061   8.107   -6.232  1.00 112.87 ? ?
? ? ? 293 VAL C CG2   1
ATOM   2244  N  N     . PRO A 1 294 ? 0.089   5.788   -2.014  1.00 70.68  ? ?
? ? ? 294 PRO C N     1
ATOM   2245  C  CA    . PRO A 1 294 ? 0.252   5.461   -0.593  1.00 56.02  ? ?
? ? ? 294 PRO C CA    1
ATOM   2246  C  C     . PRO A 1 294 ? -0.029  6.676   0.243   1.00 66.86  ? ?
? ? ? 294 PRO C C     1
ATOM   2247  O  O     . PRO A 1 294 ? -1.150  7.171   0.280   1.00 79.08  ? ?
? ? ? 294 PRO C O     1
ATOM   2248  C  CB    . PRO A 1 294 ? 1.707   5.036   -0.512  1.00 30.10  ? ?
? ? ? 294 PRO C CB    1
ATOM   2249  C  CG    . PRO A 1 294 ? 2.342   5.699   -1.705  1.00 55.09  ? ?
? ? ? 294 PRO C CG    1
ATOM   2250  C  CD    . PRO A 1 294 ? 1.315   5.395   -2.723  1.00 70.03  ? ?
? ? ? 294 PRO C CD    1
ATOM   2251  N  N     . GLU A 1 295 ? 0.997   7.132   0.940   1.00 73.32  ? ?
? ? ? 295 GLU C N     1
ATOM   2252  C  CA    . GLU A 1 295 ? 0.921   8.348   1.725   1.00 74.44  ? ?
? ? ? 295 GLU C CA    1
ATOM   2253  C  C     . GLU A 1 295 ? 1.992   9.130   0.994   1.00 72.58  ? ?
? ? ? 295 GLU C C     1
ATOM   2254  O  O     . GLU A 1 295 ? 2.136   8.977   -0.221  1.00 69.79  ? ?
? ? ? 295 GLU C O     1
ATOM   2255  C  CB    . GLU A 1 295 ? 1.323   8.093   3.170   1.00 97.06  ? ?
? ? ? 295 GLU C CB    1
ATOM   2256  C  CG    . GLU A 1 295 ? 0.156   7.759   4.095   1.00 104.99 ? ?
? ? ? 295 GLU C CG    1
ATOM   2257  C  CD    . GLU A 1 295 ? -0.816  6.785   3.476   1.00 107.86 ? ?
? ? ? 295 GLU C CD    1
ATOM   2258  O  OE1   . GLU A 1 295 ? -1.739  7.238   2.766   1.00 107.25 ? ?
? ? ? 295 GLU C OE1   1
ATOM   2259  O  OE2   . GLU A 1 295 ? -0.651  5.564   3.690   1.00 93.57  ? ?
? ? ? 295 GLU C OE2   1
ATOM   2260  N  N     . TRP A 1 296 ? 2.756   9.954   1.694   1.00 66.67  ? ?
? ? ? 296 TRP C N     1
ATOM   2261  C  CA    . TRP A 1 296 ? 3.804   10.675  0.996   1.00 58.14  ? ?
? ? ? 296 TRP C CA    1
ATOM   2262  C  C     . TRP A 1 296 ? 5.156   10.357  1.628   1.00 50.91  ? ?
? ? ? 296 TRP C C     1
ATOM   2263  O  O     . TRP A 1 296 ? 6.162   10.199  0.916   1.00 43.61  ? ?
? ? ? 296 TRP C O     1
ATOM   2264  C  CB    . TRP A 1 296 ? 3.554   12.185  1.027   1.00 48.97  ? ?
? ? ? 296 TRP C CB    1
ATOM   2265  C  CG    . TRP A 1 296 ? 3.674   12.733  2.373   1.00 41.62  ? ?
? ? ? 296 TRP C CG    1
ATOM   2266  C  CD1   . TRP A 1 296 ? 2.693   12.808  3.312   1.00 34.46  ? ?
? ? ? 296 TRP C CD1   1
ATOM   2267  C  CD2   . TRP A 1 296 ? 4.890   13.146  3.013   1.00 35.30  ? ?
? ? ? 296 TRP C CD2   1
ATOM   2268  N  NE1   . TRP A 1 296 ? 3.224   13.234  4.515   1.00 54.34  ? ?
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ATOM   2269  C  CE2   . TRP A 1 296 ? 4.570   13.448  4.362   1.00 28.00  ? ?
? ? ? 296 TRP C CE2   1
ATOM   2270  C  CE3   . TRP A 1 296 ? 6.217   13.285  2.578   1.00 3.51   ? ?
? ? ? 296 TRP C CE3   1
ATOM   2271  C  CZ2   . TRP A 1 296 ? 5.532   13.879  5.291   1.00 4.17   ? ?
? ? ? 296 TRP C CZ2   1
ATOM   2272  C  CZ3   . TRP A 1 296 ? 7.174   13.713  3.496   1.00 36.80  ? ?
? ? ? 296 TRP C CZ3   1
ATOM   2273  C  CH2   . TRP A 1 296 ? 6.822   14.004  4.843   1.00 45.66  ? ?
? ? ? 296 TRP C CH2   1
ATOM   2274  N  N     . TYR A 1 297 ? 5.180   10.249  2.959   1.00 16.86  ? ?
? ? ? 297 TYR C N     1
ATOM   2275  C  CA    . TYR A 1 297 ? 6.435   9.958   3.641   1.00 30.77  ? ?
? ? ? 297 TYR C CA    1
ATOM   2276  C  C     . TYR A 1 297 ? 6.971   8.540   3.400   1.00 56.66  ? ?
? ? ? 297 TYR C C     1
ATOM   2277  O  O     . TYR A 1 297 ? 7.727   8.014   4.212   1.00 74.72  ? ?
? ? ? 297 TYR C O     1
ATOM   2278  C  CB    . TYR A 1 297 ? 6.313   10.229  5.149   1.00 3.51   ? ?
? ? ? 297 TYR C CB    1
ATOM   2279  C  CG    . TYR A 1 297 ? 5.027   9.798   5.838   1.00 34.60  ? ?
? ? ? 297 TYR C CG    1
ATOM   2280  C  CD1   . TYR A 1 297 ? 4.007   9.160   5.148   1.00 61.25  ? ?
? ? ? 297 TYR C CD1   1
ATOM   2281  C  CD2   . TYR A 1 297 ? 4.812   10.100  7.191   1.00 27.71  ? ?
? ? ? 297 TYR C CD2   1
ATOM   2282  C  CE1   . TYR A 1 297 ? 2.800   8.841   5.783   1.00 92.35  ? ?
? ? ? 297 TYR C CE1   1
ATOM   2283  C  CE2   . TYR A 1 297 ? 3.616   9.795   7.832   1.00 47.60  ? ?
? ? ? 297 TYR C CE2   1
ATOM   2284  C  CZ    . TYR A 1 297 ? 2.602   9.163   7.117   1.00 87.96  ? ?
? ? ? 297 TYR C CZ    1
ATOM   2285  O  OH    . TYR A 1 297 ? 1.374   8.891   7.702   1.00 46.39  ? ?
? ? ? 297 TYR C OH    1
ATOM   2286  N  N     . PHE A 1 298 ? 6.587   7.933   2.280   1.00 53.25  ? ?
? ? ? 298 PHE C N     1
ATOM   2287  C  CA    . PHE A 1 298 ? 7.018   6.579   1.928   1.00 59.84  ? ?
? ? ? 298 PHE C CA    1
ATOM   2288  C  C     . PHE A 1 298 ? 7.403   6.635   0.449   1.00 67.68  ? ?
? ? ? 298 PHE C C     1
ATOM   2289  O  O     . PHE A 1 298 ? 8.166   5.800   -0.087  1.00 66.70  ? ?
? ? ? 298 PHE C O     1
ATOM   2290  C  CB    . PHE A 1 298 ? 5.848   5.608   2.078   1.00 44.31  ? ?
? ? ? 298 PHE C CB    1
ATOM   2291  C  CG    . PHE A 1 298 ? 5.431   5.333   3.495   1.00 32.53  ? ?
? ? ? 298 PHE C CG    1
ATOM   2292  C  CD1   . PHE A 1 298 ? 5.497   6.306   4.472   1.00 47.27  ? ?
? ? ? 298 PHE C CD1   1
ATOM   2293  C  CD2   . PHE A 1 298 ? 4.888   4.092   3.830   1.00 60.92  ? ?
? ? ? 298 PHE C CD2   1
ATOM   2294  C  CE1   . PHE A 1 298 ? 5.029   6.056   5.766   1.00 50.54  ? ?
? ? ? 298 PHE C CE1   1
ATOM   2295  C  CE2   . PHE A 1 298 ? 4.417   3.831   5.112   1.00 69.23  ? ?
? ? ? 298 PHE C CE2   1
ATOM   2296  C  CZ    . PHE A 1 298 ? 4.486   4.813   6.084   1.00 61.03  ? ?
? ? ? 298 PHE C CZ    1
ATOM   2297  N  N     . LEU A 1 299 ? 6.836   7.648   -0.194  1.00 72.58  ? ?
? ? ? 299 LEU C N     1
ATOM   2298  C  CA    . LEU A 1 299 ? 7.007   7.886   -1.612  1.00 76.03  ? ?
? ? ? 299 LEU C CA    1
ATOM   2299  C  C     . LEU A 1 299 ? 8.337   7.462   -2.184  1.00 62.60  ? ?
? ? ? 299 LEU C C     1
ATOM   2300  O  O     . LEU A 1 299 ? 8.383   6.621   -3.067  1.00 65.08  ? ?
? ? ? 299 LEU C O     1
ATOM   2301  C  CB    . LEU A 1 299 ? 6.737   9.354   -1.921  1.00 92.03  ? ?
? ? ? 299 LEU C CB    1
ATOM   2302  C  CG    . LEU A 1 299 ? 5.265   9.703   -1.714  1.00 124.83 ? ?
? ? ? 299 LEU C CG    1
ATOM   2303  C  CD1   . LEU A 1 299 ? 5.073   11.199  -1.863  1.00 165.06 ? ?
? ? ? 299 LEU C CD1   1
ATOM   2304  C  CD2   . LEU A 1 299 ? 4.406   8.930   -2.711  1.00 103.01 ? ?
? ? ? 299 LEU C CD2   1
ATOM   2305  N  N     . PRO A 1 300 ? 9.437   8.012   -1.670  1.00 47.12  ? ?
? ? ? 300 PRO C N     1
ATOM   2306  C  CA    . PRO A 1 300 ? 10.748  7.627   -2.207  1.00 47.91  ? ?
? ? ? 300 PRO C CA    1
ATOM   2307  C  C     . PRO A 1 300 ? 10.887  6.102   -2.319  1.00 56.92  ? ?
? ? ? 300 PRO C C     1
ATOM   2308  O  O     . PRO A 1 300 ? 11.095  5.547   -3.409  1.00 66.65  ? ?
? ? ? 300 PRO C O     1
ATOM   2309  C  CB    . PRO A 1 300 ? 11.709  8.226   -1.196  1.00 44.93  ? ?
? ? ? 300 PRO C CB    1
ATOM   2310  C  CG    . PRO A 1 300 ? 10.921  8.106   0.093   1.00 65.97  ? ?
? ? ? 300 PRO C CG    1
ATOM   2311  C  CD    . PRO A 1 300 ? 9.563   8.593   -0.325  1.00 34.82  ? ?
? ? ? 300 PRO C CD    1
ATOM   2312  N  N     . PHE A 1 301 ? 10.748  5.428   -1.183  1.00 50.63  ? ?
? ? ? 301 PHE C N     1
ATOM   2313  C  CA    . PHE A 1 301 ? 10.855  3.977   -1.135  1.00 53.70  ? ?
? ? ? 301 PHE C CA    1
ATOM   2314  C  C     . PHE A 1 301 ? 9.848   3.384   -2.110  1.00 58.99  ? ?
? ? ? 301 PHE C C     1
ATOM   2315  O  O     . PHE A 1 301 ? 10.198  2.576   -3.009  1.00 43.32  ? ?
? ? ? 301 PHE C O     1
ATOM   2316  C  CB    . PHE A 1 301 ? 10.594  3.515   0.290   1.00 62.02  ? ?
? ? ? 301 PHE C CB    1
ATOM   2317  C  CG    . PHE A 1 301 ? 11.499  4.164   1.290   1.00 74.06  ? ?
? ? ? 301 PHE C CG    1
ATOM   2318  C  CD1   . PHE A 1 301 ? 11.014  4.582   2.524   1.00 83.78  ? ?
? ? ? 301 PHE C CD1   1
ATOM   2319  C  CD2   . PHE A 1 301 ? 12.841  4.388   0.984   1.00 51.41  ? ?
? ? ? 301 PHE C CD2   1
ATOM   2320  C  CE1   . PHE A 1 301 ? 11.847  5.216   3.435   1.00 87.44  ? ?
? ? ? 301 PHE C CE1   1
ATOM   2321  C  CE2   . PHE A 1 301 ? 13.685  5.024   1.892   1.00 84.76  ? ?
? ? ? 301 PHE C CE2   1
ATOM   2322  C  CZ    . PHE A 1 301 ? 13.187  5.440   3.121   1.00 92.04  ? ?
? ? ? 301 PHE C CZ    1
ATOM   2323  N  N     . TYR A 1 302 ? 8.597   3.805   -1.936  1.00 60.92  ? ?
? ? ? 302 TYR C N     1
ATOM   2324  C  CA    . TYR A 1 302 ? 7.542   3.352   -2.827  1.00 57.66  ? ?
? ? ? 302 TYR C CA    1
ATOM   2325  C  C     . TYR A 1 302 ? 8.144   3.315   -4.228  1.00 53.36  ? ?
? ? ? 302 TYR C C     1
ATOM   2326  O  O     . TYR A 1 302 ? 8.252   2.260   -4.875  1.00 65.68  ? ?
? ? ? 302 TYR C O     1
ATOM   2327  C  CB    . TYR A 1 302 ? 6.385   4.343   -2.787  1.00 48.00  ? ?
? ? ? 302 TYR C CB    1
ATOM   2328  C  CG    . TYR A 1 302 ? 5.328   4.113   -3.832  1.00 50.17  ? ?
? ? ? 302 TYR C CG    1
ATOM   2329  C  CD1   . TYR A 1 302 ? 4.007   3.886   -3.466  1.00 20.87  ? ?
? ? ? 302 TYR C CD1   1
ATOM   2330  C  CD2   . TYR A 1 302 ? 5.646   4.117   -5.196  1.00 33.26  ? ?
? ? ? 302 TYR C CD2   1
ATOM   2331  C  CE1   . TYR A 1 302 ? 3.015   3.661   -4.431  1.00 52.13  ? ?
? ? ? 302 TYR C CE1   1
ATOM   2332  C  CE2   . TYR A 1 302 ? 4.662   3.896   -6.170  1.00 40.53  ? ?
? ? ? 302 TYR C CE2   1
ATOM   2333  C  CZ    . TYR A 1 302 ? 3.347   3.669   -5.778  1.00 80.63  ? ?
? ? ? 302 TYR C CZ    1
ATOM   2334  O  OH    . TYR A 1 302 ? 2.365   3.457   -6.722  1.00 110.45 ? ?
? ? ? 302 TYR C OH    1
ATOM   2335  N  N     . ALA A 1 303 ? 8.545   4.496   -4.675  1.00 47.23  ? ?
? ? ? 303 ALA C N     1
ATOM   2336  C  CA    . ALA A 1 303 ? 9.145   4.671   -5.978  1.00 69.73  ? ?
? ? ? 303 ALA C CA    1
ATOM   2337  C  C     . ALA A 1 303 ? 10.285  3.692   -6.220  1.00 70.89  ? ?
? ? ? 303 ALA C C     1
ATOM   2338  O  O     . ALA A 1 303 ? 10.235  2.949   -7.190  1.00 85.85  ? ?
? ? ? 303 ALA C O     1
ATOM   2339  C  CB    . ALA A 1 303 ? 9.636   6.103   -6.147  1.00 87.44  ? ?
? ? ? 303 ALA C CB    1
ATOM   2340  N  N     . ILE A 1 304 ? 11.309  3.661   -5.368  1.00 58.02  ? ?
? ? ? 304 ILE C N     1
ATOM   2341  C  CA    . ILE A 1 304 ? 12.376  2.711   -5.649  1.00 56.24  ? ?
? ? ? 304 ILE C CA    1
ATOM   2342  C  C     . ILE A 1 304 ? 11.793  1.321   -5.826  1.00 66.93  ? ?
? ? ? 304 ILE C C     1
ATOM   2343  O  O     . ILE A 1 304 ? 12.424  0.453   -6.438  1.00 65.41  ? ?
? ? ? 304 ILE C O     1
ATOM   2344  C  CB    . ILE A 1 304 ? 13.444  2.665   -4.557  1.00 68.47  ? ?
? ? ? 304 ILE C CB    1
ATOM   2345  C  CG1   . ILE A 1 304 ? 12.795  2.800   -3.193  1.00 45.51  ? ?
? ? ? 304 ILE C CG1   1
ATOM   2346  C  CG2   . ILE A 1 304 ? 14.486  3.726   -4.814  1.00 58.08  ? ?
? ? ? 304 ILE C CG2   1
ATOM   2347  C  CD1   . ILE A 1 304 ? 13.766  3.043   -2.073  1.00 73.17  ? ?
? ? ? 304 ILE C CD1   1
ATOM   2348  N  N     . LEU A 1 305 ? 10.595  1.093   -5.288  1.00 56.19  ? ?
? ? ? 305 LEU C N     1
ATOM   2349  C  CA    . LEU A 1 305 ? 9.990   -0.219  -5.490  1.00 59.67  ? ?
? ? ? 305 LEU C CA    1
ATOM   2350  C  C     . LEU A 1 305 ? 9.310   -0.275  -6.846  1.00 53.29  ? ?
? ? ? 305 LEU C C     1
ATOM   2351  O  O     . LEU A 1 305 ? 9.676   -1.090  -7.698  1.00 47.04  ? ?
? ? ? 305 LEU C O     1
ATOM   2352  C  CB    . LEU A 1 305 ? 8.981   -0.565  -4.390  1.00 67.63  ? ?
? ? ? 305 LEU C CB    1
ATOM   2353  C  CG    . LEU A 1 305 ? 8.041   -1.758  -4.645  1.00 64.68  ? ?
? ? ? 305 LEU C CG    1
ATOM   2354  C  CD1   . LEU A 1 305 ? 8.675   -2.801  -5.559  1.00 66.99  ? ?
? ? ? 305 LEU C CD1   1
ATOM   2355  C  CD2   . LEU A 1 305 ? 7.678   -2.394  -3.318  1.00 48.19  ? ?
? ? ? 305 LEU C CD2   1
ATOM   2356  N  N     . ARG A 1 306 ? 8.321   0.593   -7.052  1.00 67.16  ? ?
? ? ? 306 ARG C N     1
ATOM   2357  C  CA    . ARG A 1 306 ? 7.602   0.623   -8.333  1.00 81.52  ? ?
? ? ? 306 ARG C CA    1
ATOM   2358  C  C     . ARG A 1 306 ? 8.579   0.918   -9.460  1.00 87.60  ? ?
? ? ? 306 ARG C C     1
ATOM   2359  O  O     . ARG A 1 306 ? 8.208   0.967   -10.630 1.00 98.75  ? ?
? ? ? 306 ARG C O     1
ATOM   2360  C  CB    . ARG A 1 306 ? 6.531   1.721   -8.335  1.00 81.72  ? ?
? ? ? 306 ARG C CB    1
ATOM   2361  C  CG    . ARG A 1 306 ? 7.103   3.128   -8.226  1.00 96.68  ? ?
? ? ? 306 ARG C CG    1
ATOM   2362  C  CD    . ARG A 1 306 ? 6.801   3.985   -9.443  1.00 120.55 ? ?
? ? ? 306 ARG C CD    1
ATOM   2363  N  NE    . ARG A 1 306 ? 6.059   5.187   -9.072  1.00 134.87 ? ?
? ? ? 306 ARG C NE    1
ATOM   2364  C  CZ    . ARG A 1 306 ? 4.752   5.215   -8.833  1.00 136.76 ? ?
? ? ? 306 ARG C CZ    1
ATOM   2365  N  NH1   . ARG A 1 306 ? 4.035   4.104   -8.938  1.00 150.76 ? ?
? ? ? 306 ARG C NH1   1
ATOM   2366  N  NH2   . ARG A 1 306 ? 4.164   6.346   -8.460  1.00 105.65 ? ?
? ? ? 306 ARG C NH2   1
ATOM   2367  N  N     . ALA A 1 307 ? 9.835   1.100   -9.084  1.00 86.73  ? ?
? ? ? 307 ALA C N     1
ATOM   2368  C  CA    . ALA A 1 307 ? 10.890  1.454   -10.010 1.00 95.94  ? ?
? ? ? 307 ALA C CA    1
ATOM   2369  C  C     . ALA A 1 307 ? 11.325  0.396   -11.004 1.00 95.77  ? ?
? ? ? 307 ALA C C     1
ATOM   2370  O  O     . ALA A 1 307 ? 11.397  0.678   -12.197 1.00 104.88 ? ?
? ? ? 307 ALA C O     1
ATOM   2371  C  CB    . ALA A 1 307 ? 12.099  1.946   -9.229  1.00 119.24 ? ?
? ? ? 307 ALA C CB    1
ATOM   2372  N  N     . PHE A 1 308 ? 11.621  -0.809  -10.527 1.00 92.88  ? ?
? ? ? 308 PHE C N     1
ATOM   2373  C  CA    . PHE A 1 308 ? 12.093  -1.872  -11.417 1.00 101.57 ? ?
? ? ? 308 PHE C CA    1
ATOM   2374  C  C     . PHE A 1 308 ? 10.979  -2.801  -11.869 1.00 114.81 ? ?
? ? ? 308 PHE C C     1
ATOM   2375  O  O     . PHE A 1 308 ? 10.082  -3.117  -11.086 1.00 123.22 ? ?
? ? ? 308 PHE C O     1
ATOM   2376  C  CB    . PHE A 1 308 ? 13.173  -2.720  -10.729 1.00 91.80  ? ?
? ? ? 308 PHE C CB    1
ATOM   2377  C  CG    . PHE A 1 308 ? 14.167  -1.925  -9.921  1.00 98.29  ? ?
? ? ? 308 PHE C CG    1
ATOM   2378  C  CD1   . PHE A 1 308 ? 13.788  -1.311  -8.727  1.00 118.18 ? ?
? ? ? 308 PHE C CD1   1
ATOM   2379  C  CD2   . PHE A 1 308 ? 15.487  -1.808  -10.342 1.00 89.62  ? ?
? ? ? 308 PHE C CD2   1
ATOM   2380  C  CE1   . PHE A 1 308 ? 14.713  -0.593  -7.964  1.00 104.57 ? ?
? ? ? 308 PHE C CE1   1
ATOM   2381  C  CE2   . PHE A 1 308 ? 16.420  -1.090  -9.585  1.00 84.69  ? ?
? ? ? 308 PHE C CE2   1
ATOM   2382  C  CZ    . PHE A 1 308 ? 16.031  -0.484  -8.396  1.00 75.41  ? ?
? ? ? 308 PHE C CZ    1
ATOM   2383  N  N     . ALA A 1 309 ? 11.053  -3.252  -13.123 1.00 127.14 ? ?
? ? ? 309 ALA C N     1
ATOM   2384  C  CA    . ALA A 1 309 ? 10.052  -4.169  -13.683 1.00 143.88 ? ?
? ? ? 309 ALA C CA    1
ATOM   2385  C  C     . ALA A 1 309 ? 10.469  -4.785  -15.025 1.00 145.59 ? ?
? ? ? 309 ALA C C     1
ATOM   2386  O  O     . ALA A 1 309 ? 9.887   -5.783  -15.459 1.00 144.81 ? ?
? ? ? 309 ALA C O     1
ATOM   2387  C  CB    . ALA A 1 309 ? 8.716   -3.448  -13.841 1.00 143.48 ? ?
? ? ? 309 ALA C CB    1
ATOM   2388  N  N     . ALA A 1 310 ? 11.477  -4.181  -15.656 1.00 154.44 ? ?
? ? ? 310 ALA C N     1
ATOM   2389  C  CA    . ALA A 1 310 ? 12.024  -4.590  -16.960 1.00 155.11 ? ?
? ? ? 310 ALA C CA    1
ATOM   2390  C  C     . ALA A 1 310 ? 11.500  -3.641  -18.039 1.00 152.84 ? ?
? ? ? 310 ALA C C     1
ATOM   2391  O  O     . ALA A 1 310 ? 10.788  -4.060  -18.952 1.00 156.23 ? ?
? ? ? 310 ALA C O     1
ATOM   2392  C  CB    . ALA A 1 310 ? 11.636  -6.041  -17.300 1.00 151.21 ? ?
? ? ? 310 ALA C CB    1
ATOM   2393  N  N     . ASP A 1 311 ? 11.863  -2.361  -17.927 1.00 156.09 ? ?
? ? ? 311 ASP C N     1
ATOM   2394  C  CA    . ASP A 1 311 ? 11.411  -1.337  -18.872 1.00 149.41 ? ?
? ? ? 311 ASP C CA    1
ATOM   2395  C  C     . ASP A 1 311 ? 12.516  -0.421  -19.429 1.00 143.51 ? ?
? ? ? 311 ASP C C     1
ATOM   2396  O  O     . ASP A 1 311 ? 12.249  0.731   -19.782 1.00 145.16 ? ?
? ? ? 311 ASP C O     1
ATOM   2397  C  CB    . ASP A 1 311 ? 10.324  -0.473  -18.213 1.00 139.80 ? ?
? ? ? 311 ASP C CB    1
ATOM   2398  N  N     . VAL A 1 312 ? 13.743  -0.931  -19.517 1.00 138.04 ? ?
? ? ? 312 VAL C N     1
ATOM   2399  C  CA    . VAL A 1 312 ? 14.867  -0.149  -20.033 1.00 128.90 ? ?
? ? ? 312 VAL C CA    1
ATOM   2400  C  C     . VAL A 1 312 ? 16.179  -0.921  -19.913 1.00 132.87 ? ?
? ? ? 312 VAL C C     1
ATOM   2401  O  O     . VAL A 1 312 ? 16.699  -1.083  -18.808 1.00 130.85 ? ?
? ? ? 312 VAL C O     1
ATOM   2402  C  CB    . VAL A 1 312 ? 15.015  1.172   -19.273 1.00 106.03 ? ?
? ? ? 312 VAL C CB    1
ATOM   2403  N  N     . TRP A 1 313 ? 16.697  -1.367  -21.061 1.00 139.73 ? ?
? ? ? 313 TRP C N     1
ATOM   2404  C  CA    . TRP A 1 313 ? 17.940  -2.153  -21.208 1.00 133.60 ? ?
? ? ? 313 TRP C CA    1
ATOM   2405  C  C     . TRP A 1 313 ? 19.005  -2.107  -20.112 1.00 133.12 ? ?
? ? ? 313 TRP C C     1
ATOM   2406  O  O     . TRP A 1 313 ? 19.966  -2.878  -20.154 1.00 122.16 ? ?
? ? ? 313 TRP C O     1
ATOM   2407  C  CB    . TRP A 1 313 ? 18.604  -1.825  -22.548 1.00 131.19 ? ?
? ? ? 313 TRP C CB    1
ATOM   2408  N  N     . VAL A 1 314 ? 18.858  -1.185  -19.165 1.00 139.53 ? ?
? ? ? 314 VAL C N     1
ATOM   2409  C  CA    . VAL A 1 314 ? 19.768  -1.077  -18.032 1.00 138.78 ? ?
? ? ? 314 VAL C CA    1
ATOM   2410  C  C     . VAL A 1 314 ? 19.033  -1.811  -16.907 1.00 144.81 ? ?
? ? ? 314 VAL C C     1
ATOM   2411  O  O     . VAL A 1 314 ? 19.127  -1.439  -15.731 1.00 147.60 ? ?
? ? ? 314 VAL C O     1
ATOM   2412  C  CB    . VAL A 1 314 ? 19.993  0.392   -17.618 1.00 124.64 ? ?
? ? ? 314 VAL C CB    1
ATOM   2413  N  N     . VAL A 1 315 ? 18.298  -2.856  -17.307 1.00 145.98 ? ?
? ? ? 315 VAL C N     1
ATOM   2414  C  CA    . VAL A 1 315 ? 17.490  -3.694  -16.412 1.00 127.42 ? ?
? ? ? 315 VAL C CA    1
ATOM   2415  C  C     . VAL A 1 315 ? 18.247  -4.837  -15.730 1.00 114.42 ? ?
? ? ? 315 VAL C C     1
ATOM   2416  O  O     . VAL A 1 315 ? 18.288  -5.964  -16.232 1.00 101.18 ? ?
? ? ? 315 VAL C O     1
ATOM   2417  C  CB    . VAL A 1 315 ? 16.283  -4.306  -17.165 1.00 107.57 ? ?
? ? ? 315 VAL C CB    1
ATOM   2418  N  N     . ILE A 1 316 ? 18.837  -4.529  -14.579 1.00 114.03 ? ?
? ? ? 316 ILE C N     1
ATOM   2419  C  CA    . ILE A 1 316 ? 19.572  -5.507  -13.792 1.00 109.12 ? ?
? ? ? 316 ILE C CA    1
ATOM   2420  C  C     . ILE A 1 316 ? 18.557  -6.518  -13.283 1.00 106.74 ? ?
? ? ? 316 ILE C C     1
ATOM   2421  O  O     . ILE A 1 316 ? 18.897  -7.656  -12.981 1.00 104.58 ? ?
? ? ? 316 ILE C O     1
ATOM   2422  C  CB    . ILE A 1 316 ? 20.258  -4.845  -12.587 1.00 102.20 ? ?
? ? ? 316 ILE C CB    1
ATOM   2423  N  N     . LEU A 1 317 ? 17.306  -6.081  -13.184 1.00 109.34 ? ?
? ? ? 317 LEU C N     1
ATOM   2424  C  CA    . LEU A 1 317 ? 16.226  -6.943  -12.728 1.00 103.31 ? ?
? ? ? 317 LEU C CA    1
ATOM   2425  C  C     . LEU A 1 317 ? 15.965  -7.961  -13.820 1.00 99.78  ? ?
? ? ? 317 LEU C C     1
ATOM   2426  O  O     . LEU A 1 317 ? 15.539  -9.077  -13.547 1.00 100.67 ? ?
? ? ? 317 LEU C O     1
ATOM   2427  C  CB    . LEU A 1 317 ? 14.957  -6.130  -12.469 1.00 106.62 ? ?
? ? ? 317 LEU C CB    1
ATOM   2428  N  N     . VAL A 1 318 ? 16.221  -7.563  -15.063 1.00 100.38 ? ?
? ? ? 318 VAL C N     1
ATOM   2429  C  CA    . VAL A 1 318 ? 16.035  -8.461  -16.194 1.00 101.06 ? ?
? ? ? 318 VAL C CA    1
ATOM   2430  C  C     . VAL A 1 318 ? 17.198  -9.444  -16.191 1.00 102.33 ? ?
? ? ? 318 VAL C C     1
ATOM   2431  O  O     . VAL A 1 318 ? 17.135  -10.486 -16.845 1.00 98.89  ? ?
? ? ? 318 VAL C O     1
ATOM   2432  C  CB    . VAL A 1 318 ? 16.036  -7.705  -17.538 1.00 75.75  ? ?
? ? ? 318 VAL C CB    1
ATOM   2433  N  N     . ASP A 1 319 ? 18.252  -9.096  -15.446 1.00 100.09 ? ?
? ? ? 319 ASP C N     1
ATOM   2434  C  CA    . ASP A 1 319 ? 19.451  -9.933  -15.319 1.00 95.62  ? ?
? ? ? 319 ASP C CA    1
ATOM   2435  C  C     . ASP A 1 319 ? 19.401  -10.728 -14.014 1.00 98.47  ? ?
? ? ? 319 ASP C C     1
ATOM   2436  O  O     . ASP A 1 319 ? 19.762  -11.906 -13.982 1.00 92.97  ? ?
? ? ? 319 ASP C O     1
ATOM   2437  C  CB    . ASP A 1 319 ? 20.722  -9.074  -15.347 1.00 58.96  ? ?
? ? ? 319 ASP C CB    1
ATOM   2438  N  N     . GLY A 1 320 ? 18.952  -10.077 -12.941 1.00 104.36 ? ?
? ? ? 320 GLY C N     1
ATOM   2439  C  CA    . GLY A 1 320 ? 18.837  -10.742 -11.654 1.00 94.24  ? ?
? ? ? 320 GLY C CA    1
ATOM   2440  C  C     . GLY A 1 320 ? 17.942  -11.952 -11.819 1.00 94.35  ? ?
? ? ? 320 GLY C C     1
ATOM   2441  O  O     . GLY A 1 320 ? 17.673  -12.689 -10.871 1.00 90.53  ? ?
? ? ? 320 GLY C O     1
ATOM   2442  N  N     . LEU A 1 321 ? 17.465  -12.134 -13.046 1.00 101.69 ? ?
? ? ? 321 LEU C N     1
ATOM   2443  C  CA    . LEU A 1 321 ? 16.614  -13.255 -13.402 1.00 107.47 ? ?
? ? ? 321 LEU C CA    1
ATOM   2444  C  C     . LEU A 1 321 ? 17.520  -14.467 -13.603 1.00 116.55 ? ?
? ? ? 321 LEU C C     1
ATOM   2445  O  O     . LEU A 1 321 ? 17.050  -15.556 -13.938 1.00 118.72 ? ?
? ? ? 321 LEU C O     1
ATOM   2446  C  CB    . LEU A 1 321 ? 15.837  -12.950 -14.687 1.00 94.31  ? ?
? ? ? 321 LEU C CB    1
ATOM   2447  N  N     . THR A 1 322 ? 18.825  -14.264 -13.411 1.00 117.48 ? ?
? ? ? 322 THR C N     1
ATOM   2448  C  CA    . THR A 1 322 ? 19.802  -15.346 -13.526 1.00 117.50 ? ?
? ? ? 322 THR C CA    1
ATOM   2449  C  C     . THR A 1 322 ? 19.319  -16.360 -12.500 1.00 125.28 ? ?
? ? ? 322 THR C C     1
ATOM   2450  O  O     . THR A 1 322 ? 19.171  -17.545 -12.795 1.00 129.69 ? ?
? ? ? 322 THR C O     1
ATOM   2451  C  CB    . THR A 1 322 ? 21.226  -14.878 -13.149 1.00 100.68 ? ?
? ? ? 322 THR C CB    1
ATOM   2452  N  N     . PHE A 1 323 ? 19.071  -15.869 -11.289 1.00 131.03 ? ?
? ? ? 323 PHE C N     1
ATOM   2453  C  CA    . PHE A 1 323 ? 18.543  -16.700 -10.218 1.00 133.99 ? ?
? ? ? 323 PHE C CA    1
ATOM   2454  C  C     . PHE A 1 323 ? 17.087  -16.902 -10.627 1.00 135.25 ? ?
? ? ? 323 PHE C C     1
ATOM   2455  O  O     . PHE A 1 323 ? 16.216  -16.124 -10.238 1.00 135.94 ? ?
? ? ? 323 PHE C O     1
ATOM   2456  C  CB    . PHE A 1 323 ? 18.617  -15.961 -8.876  1.00 111.59 ? ?
? ? ? 323 PHE C CB    1
ATOM   2457  N  N     . GLY A 1 324 ? 16.841  -17.931 -11.435 1.00 133.29 ? ?
? ? ? 324 GLY C N     1
ATOM   2458  C  CA    . GLY A 1 324 ? 15.500  -18.210 -11.918 1.00 134.72 ? ?
? ? ? 324 GLY C CA    1
ATOM   2459  C  C     . GLY A 1 324 ? 14.467  -18.625 -10.884 1.00 149.56 ? ?
? ? ? 324 GLY C C     1
ATOM   2460  O  O     . GLY A 1 324 ? 13.916  -19.727 -10.969 1.00 149.80 ? ?
? ? ? 324 GLY C O     1
ATOM   2461  N  N     . ILE A 1 325 ? 14.195  -17.738 -9.924  1.00 150.21 ? ?
? ? ? 325 ILE C N     1
ATOM   2462  C  CA    . ILE A 1 325 ? 13.217  -17.981 -8.857  1.00 136.48 ? ?
? ? ? 325 ILE C CA    1
ATOM   2463  C  C     . ILE A 1 325 ? 13.142  -16.799 -7.888  1.00 124.84 ? ?
? ? ? 325 ILE C C     1
ATOM   2464  O  O     . ILE A 1 325 ? 12.780  -16.968 -6.723  1.00 122.30 ? ?
? ? ? 325 ILE C O     1
ATOM   2465  C  CB    . ILE A 1 325 ? 13.569  -19.239 -8.036  1.00 127.14 ? ?
? ? ? 325 ILE C CB    1
ATOM   2466  N  N     . VAL A 1 326 ? 13.489  -15.610 -8.380  1.00 118.50 ? ?
? ? ? 326 VAL C N     1
ATOM   2467  C  CA    . VAL A 1 326 ? 13.482  -14.384 -7.577  1.00 112.00 ? ?
? ? ? 326 VAL C CA    1
ATOM   2468  C  C     . VAL A 1 326 ? 13.546  -13.149 -8.470  1.00 111.36 ? ?
? ? ? 326 VAL C C     1
ATOM   2469  O  O     . VAL A 1 326 ? 14.615  -12.545 -8.615  1.00 111.76 ? ?
? ? ? 326 VAL C O     1
ATOM   2470  C  CB    . VAL A 1 326 ? 14.693  -14.328 -6.630  1.00 99.58  ? ?
? ? ? 326 VAL C CB    1
ATOM   2471  N  N     . ASP A 1 327 ? 12.410  -12.768 -9.053  1.00 108.08 ? ?
? ? ? 327 ASP C N     1
ATOM   2472  C  CA    . ASP A 1 327 ? 12.370  -11.614 -9.950  1.00 105.57 ? ?
? ? ? 327 ASP C CA    1
ATOM   2473  C  C     . ASP A 1 327 ? 11.236  -10.619 -9.726  1.00 106.14 ? ?
? ? ? 327 ASP C C     1
ATOM   2474  O  O     . ASP A 1 327 ? 10.254  -10.906 -9.031  1.00 102.91 ? ?
? ? ? 327 ASP C O     1
ATOM   2475  C  CB    . ASP A 1 327 ? 12.324  -12.081 -11.407 1.00 110.62 ? ?
? ? ? 327 ASP C CB    1
ATOM   2476  N  N     . ALA A 1 328 ? 11.404  -9.452  -10.349 1.00 105.70 ? ?
? ? ? 328 ALA C N     1
ATOM   2477  C  CA    . ALA A 1 328 ? 10.463  -8.336  -10.291 1.00 94.13  ? ?
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ATOM   2478  C  C     . ALA A 1 328 ? 9.945   -8.051  -8.885  1.00 91.31  ? ?
? ? ? 328 ALA C C     1
ATOM   2479  O  O     . ALA A 1 328 ? 10.699  -7.593  -8.031  1.00 94.71  ? ?
? ? ? 328 ALA C O     1
ATOM   2480  C  CB    . ALA A 1 328 ? 9.307   -8.584  -11.235 1.00 93.37  ? ?
? ? ? 328 ALA C CB    1
ATOM   2481  N  N     . LYS A 1 329 ? 8.659   -8.311  -8.663  1.00 86.28  ? ?
? ? ? 329 LYS C N     1
ATOM   2482  C  CA    . LYS A 1 329 ? 8.003   -8.095  -7.369  1.00 84.51  ? ?
? ? ? 329 LYS C CA    1
ATOM   2483  C  C     . LYS A 1 329 ? 8.997   -8.066  -6.196  1.00 94.15  ? ?
? ? ? 329 LYS C C     1
ATOM   2484  O  O     . LYS A 1 329 ? 9.194   -7.027  -5.488  1.00 96.74  ? ?
? ? ? 329 LYS C O     1
ATOM   2485  C  CB    . LYS A 1 329 ? 6.988   -9.219  -7.136  1.00 85.76  ? ?
? ? ? 329 LYS C CB    1
ATOM   2486  C  CG    . LYS A 1 329 ? 6.286   -9.168  -5.788  1.00 95.18  ? ?
? ? ? 329 LYS C CG    1
ATOM   2487  C  CD    . LYS A 1 329 ? 5.776   -10.544 -5.333  1.00 128.11 ? ?
? ? ? 329 LYS C CD    1
ATOM   2488  C  CE    . LYS A 1 329 ? 4.673   -11.099 -6.227  1.00 130.11 ? ?
? ? ? 329 LYS C CE    1
ATOM   2489  N  NZ    . LYS A 1 329 ? 4.165   -12.421 -5.741  1.00 116.51 ? ?
? ? ? 329 LYS C NZ    1
ATOM   2490  N  N     . PHE A 1 330 ? 9.621   -9.225  -5.996  1.00 92.80  ? ?
? ? ? 330 PHE C N     1
ATOM   2491  C  CA    . PHE A 1 330 ? 10.586  -9.388  -4.928  1.00 89.87  ? ?
? ? ? 330 PHE C CA    1
ATOM   2492  C  C     . PHE A 1 330 ? 11.724  -8.405  -5.114  1.00 89.33  ? ?
? ? ? 330 PHE C C     1
ATOM   2493  O  O     . PHE A 1 330 ? 11.948  -7.551  -4.250  1.00 79.62  ? ?
? ? ? 330 PHE C O     1
ATOM   2494  C  CB    . PHE A 1 330 ? 11.128  -10.813 -4.887  1.00 82.94  ? ?
? ? ? 330 PHE C CB    1
ATOM   2495  C  CG    . PHE A 1 330 ? 11.788  -11.148 -3.594  1.00 80.98  ? ?
? ? ? 330 PHE C CG    1
ATOM   2496  C  CD1   . PHE A 1 330 ? 12.979  -10.528 -3.228  1.00 83.93  ? ?
? ? ? 330 PHE C CD1   1
ATOM   2497  C  CD2   . PHE A 1 330 ? 11.181  -12.014 -2.698  1.00 59.63  ? ?
? ? ? 330 PHE C CD2   1
ATOM   2498  C  CE1   . PHE A 1 330 ? 13.553  -10.762 -1.986  1.00 106.96 ? ?
? ? ? 330 PHE C CE1   1
ATOM   2499  C  CE2   . PHE A 1 330 ? 11.749  -12.252 -1.457  1.00 85.10  ? ?
? ? ? 330 PHE C CE2   1
ATOM   2500  C  CZ    . PHE A 1 330 ? 12.933  -11.627 -1.098  1.00 117.97 ? ?
? ? ? 330 PHE C CZ    1
ATOM   2501  N  N     . PHE A 1 331 ? 12.430  -8.519  -6.242  1.00 90.83  ? ?
? ? ? 331 PHE C N     1
ATOM   2502  C  CA    . PHE A 1 331 ? 13.539  -7.618  -6.534  1.00 93.67  ? ?
? ? ? 331 PHE C CA    1
ATOM   2503  C  C     . PHE A 1 331 ? 13.117  -6.253  -6.035  1.00 92.75  ? ?
? ? ? 331 PHE C C     1
ATOM   2504  O  O     . PHE A 1 331 ? 13.914  -5.498  -5.494  1.00 90.14  ? ?
? ? ? 331 PHE C O     1
ATOM   2505  C  CB    . PHE A 1 331 ? 13.826  -7.549  -8.035  1.00 98.23  ? ?
? ? ? 331 PHE C CB    1
ATOM   2506  C  CG    . PHE A 1 331 ? 14.979  -6.643  -8.393  1.00 113.08 ? ?
? ? ? 331 PHE C CG    1
ATOM   2507  C  CD1   . PHE A 1 331 ? 16.065  -7.133  -9.109  1.00 136.50 ? ?
? ? ? 331 PHE C CD1   1
ATOM   2508  C  CD2   . PHE A 1 331 ? 14.981  -5.303  -8.013  1.00 84.57  ? ?
? ? ? 331 PHE C CD2   1
ATOM   2509  C  CE1   . PHE A 1 331 ? 17.135  -6.301  -9.440  1.00 130.71 ? ?
? ? ? 331 PHE C CE1   1
ATOM   2510  C  CE2   . PHE A 1 331 ? 16.040  -4.468  -8.336  1.00 93.03  ? ?
? ? ? 331 PHE C CE2   1
ATOM   2511  C  CZ    . PHE A 1 331 ? 17.120  -4.966  -9.051  1.00 125.75 ? ?
? ? ? 331 PHE C CZ    1
ATOM   2512  N  N     . GLY A 1 332 ? 11.842  -5.946  -6.218  1.00 90.16  ? ?
? ? ? 332 GLY C N     1
ATOM   2513  C  CA    . GLY A 1 332 ? 11.342  -4.676  -5.755  1.00 86.95  ? ?
? ? ? 332 GLY C CA    1
ATOM   2514  C  C     . GLY A 1 332 ? 11.384  -4.636  -4.246  1.00 73.03  ? ?
? ? ? 332 GLY C C     1
ATOM   2515  O  O     . GLY A 1 332 ? 12.297  -4.026  -3.652  1.00 72.82  ? ?
? ? ? 332 GLY C O     1
ATOM   2516  N  N     . VAL A 1 333 ? 10.410  -5.297  -3.621  1.00 69.28  ? ?
? ? ? 333 VAL C N     1
ATOM   2517  C  CA    . VAL A 1 333 ? 10.367  -5.282  -2.156  1.00 70.05  ? ?
? ? ? 333 VAL C CA    1
ATOM   2518  C  C     . VAL A 1 333 ? 11.786  -5.248  -1.573  1.00 71.08  ? ?
? ? ? 333 VAL C C     1
ATOM   2519  O  O     . VAL A 1 333 ? 12.158  -4.335  -0.788  1.00 70.62  ? ?
? ? ? 333 VAL C O     1
ATOM   2520  C  CB    . VAL A 1 333 ? 9.620   -6.516  -1.595  1.00 80.22  ? ?
? ? ? 333 VAL C CB    1
ATOM   2521  C  CG1   . VAL A 1 333 ? 8.223   -6.128  -1.144  1.00 55.08  ? ?
? ? ? 333 VAL C CG1   1
ATOM   2522  C  CG2   . VAL A 1 333 ? 9.524   -7.584  -2.651  1.00 98.29  ? ?
? ? ? 333 VAL C CG2   1
ATOM   2523  N  N     . ILE A 1 334 ? 12.586  -6.232  -1.980  1.00 70.23  ? ?
? ? ? 334 ILE C N     1
ATOM   2524  C  CA    . ILE A 1 334 ? 13.962  -6.319  -1.516  1.00 75.16  ? ?
? ? ? 334 ILE C CA    1
ATOM   2525  C  C     . ILE A 1 334 ? 14.653  -5.008  -1.816  1.00 76.88  ? ?
? ? ? 334 ILE C C     1
ATOM   2526  O  O     . ILE A 1 334 ? 15.057  -4.301  -0.901  1.00 68.77  ? ?
? ? ? 334 ILE C O     1
ATOM   2527  C  CB    . ILE A 1 334 ? 14.737  -7.495  -2.185  1.00 83.19  ? ?
? ? ? 334 ILE C CB    1
ATOM   2528  C  CG1   . ILE A 1 334 ? 16.249  -7.327  -2.008  1.00 87.17  ? ?
? ? ? 334 ILE C CG1   1
ATOM   2529  C  CG2   . ILE A 1 334 ? 14.446  -7.549  -3.640  1.00 82.51  ? ?
? ? ? 334 ILE C CG2   1
ATOM   2530  C  CD1   . ILE A 1 334 ? 16.934  -6.499  -3.112  1.00 56.15  ? ?
? ? ? 334 ILE C CD1   1
ATOM   2531  N  N     . ALA A 1 335 ? 14.775  -4.681  -3.099  1.00 80.41  ? ?
? ? ? 335 ALA C N     1
ATOM   2532  C  CA    . ALA A 1 335 ? 15.420  -3.443  -3.515  1.00 87.22  ? ?
? ? ? 335 ALA C CA    1
ATOM   2533  C  C     . ALA A 1 335 ? 15.061  -2.367  -2.508  1.00 76.99  ? ?
? ? ? 335 ALA C C     1
ATOM   2534  O  O     . ALA A 1 335 ? 15.913  -1.878  -1.767  1.00 72.55  ? ?
? ? ? 335 ALA C O     1
ATOM   2535  C  CB    . ALA A 1 335 ? 14.943  -3.042  -4.899  1.00 108.63 ? ?
? ? ? 335 ALA C CB    1
ATOM   2536  N  N     . MET A 1 336 ? 13.784  -2.019  -2.464  1.00 72.28  ? ?
? ? ? 336 MET C N     1
ATOM   2537  C  CA    . MET A 1 336 ? 13.346  -1.007  -1.514  1.00 66.53  ? ?
? ? ? 336 MET C CA    1
ATOM   2538  C  C     . MET A 1 336 ? 14.000  -1.219  -0.126  1.00 69.26  ? ?
? ? ? 336 MET C C     1
ATOM   2539  O  O     . MET A 1 336 ? 14.850  -0.404  0.360   1.00 73.50  ? ?
? ? ? 336 MET C O     1
ATOM   2540  C  CB    . MET A 1 336 ? 11.820  -1.075  -1.380  1.00 29.59  ? ?
? ? ? 336 MET C CB    1
ATOM   2541  C  CG    . MET A 1 336 ? 11.274  -0.243  -0.246  1.00 52.39  ? ?
? ? ? 336 MET C CG    1
ATOM   2542  S  SD    . MET A 1 336 ? 9.759   -0.940  0.380   1.00 81.81  ? ?
? ? ? 336 MET C SD    1
ATOM   2543  C  CE    . MET A 1 336 ? 8.911   -1.117  -1.108  1.00 50.13  ? ?
? ? ? 336 MET C CE    1
ATOM   2544  N  N     . PHE A 1 337 ? 13.596  -2.319  0.512   1.00 67.24  ? ?
? ? ? 337 PHE C N     1
ATOM   2545  C  CA    . PHE A 1 337 ? 14.121  -2.619  1.836   1.00 61.51  ? ?
? ? ? 337 PHE C CA    1
ATOM   2546  C  C     . PHE A 1 337 ? 15.615  -2.324  1.892   1.00 51.52  ? ?
? ? ? 337 PHE C C     1
ATOM   2547  O  O     . PHE A 1 337 ? 16.104  -1.671  2.822   1.00 51.82  ? ?
? ? ? 337 PHE C O     1
ATOM   2548  C  CB    . PHE A 1 337 ? 13.841  -4.080  2.178   1.00 55.29  ? ?
? ? ? 337 PHE C CB    1
ATOM   2549  C  CG    . PHE A 1 337 ? 12.518  -4.305  2.869   1.00 86.49  ? ?
? ? ? 337 PHE C CG    1
ATOM   2550  C  CD1   . PHE A 1 337 ? 11.427  -3.481  2.611   1.00 82.71  ? ?
? ? ? 337 PHE C CD1   1
ATOM   2551  C  CD2   . PHE A 1 337 ? 12.367  -5.349  3.784   1.00 117.01 ? ?
? ? ? 337 PHE C CD2   1
ATOM   2552  C  CE1   . PHE A 1 337 ? 10.205  -3.690  3.256   1.00 78.06  ? ?
? ? ? 337 PHE C CE1   1
ATOM   2553  C  CE2   . PHE A 1 337 ? 11.149  -5.566  4.434   1.00 98.53  ? ?
? ? ? 337 PHE C CE2   1
ATOM   2554  C  CZ    . PHE A 1 337 ? 10.067  -4.732  4.169   1.00 83.39  ? ?
? ? ? 337 PHE C CZ    1
ATOM   2555  N  N     . GLY A 1 338 ? 16.333  -2.784  0.873   1.00 53.40  ? ?
? ? ? 338 GLY C N     1
ATOM   2556  C  CA    . GLY A 1 338 ? 17.768  -2.582  0.804   1.00 74.67  ? ?
? ? ? 338 GLY C CA    1
ATOM   2557  C  C     . GLY A 1 338 ? 18.103  -1.108  0.773   1.00 85.13  ? ?
? ? ? 338 GLY C C     1
ATOM   2558  O  O     . GLY A 1 338 ? 18.889  -0.620  1.599   1.00 87.36  ? ?
? ? ? 338 GLY C O     1
ATOM   2559  N  N     . ALA A 1 339 ? 17.506  -0.400  -0.185  1.00 89.40  ? ?
? ? ? 339 ALA C N     1
ATOM   2560  C  CA    . ALA A 1 339 ? 17.721  1.031   -0.317  1.00 86.25  ? ?
? ? ? 339 ALA C CA    1
ATOM   2561  C  C     . ALA A 1 339 ? 17.631  1.593   1.087   1.00 85.56  ? ?
? ? ? 339 ALA C C     1
ATOM   2562  O  O     . ALA A 1 339 ? 18.386  2.502   1.439   1.00 84.89  ? ?
? ? ? 339 ALA C O     1
ATOM   2563  C  CB    . ALA A 1 339 ? 16.670  1.648   -1.212  1.00 76.11  ? ?
? ? ? 339 ALA C CB    1
ATOM   2564  N  N     . ILE A 1 340 ? 16.710  1.075   1.901   1.00 83.18  ? ?
? ? ? 340 ILE C N     1
ATOM   2565  C  CA    . ILE A 1 340 ? 16.708  1.585   3.280   1.00 85.94  ? ?
? ? ? 340 ILE C CA    1
ATOM   2566  C  C     . ILE A 1 340 ? 17.983  1.088   3.972   1.00 83.57  ? ?
? ? ? 340 ILE C C     1
ATOM   2567  O  O     . ILE A 1 340 ? 18.838  1.879   4.405   1.00 82.28  ? ?
? ? ? 340 ILE C O     1
ATOM   2568  C  CB    . ILE A 1 340 ? 15.530  1.082   4.139   1.00 90.71  ? ?
? ? ? 340 ILE C CB    1
ATOM   2569  C  CG1   . ILE A 1 340 ? 14.240  1.788   3.737   1.00 83.02  ? ?
? ? ? 340 ILE C CG1   1
ATOM   2570  C  CG2   . ILE A 1 340 ? 15.832  1.340   5.620   1.00 69.46  ? ?
? ? ? 340 ILE C CG2   1
ATOM   2571  C  CD1   . ILE A 1 340 ? 13.188  1.769   4.821   1.00 70.07  ? ?
? ? ? 340 ILE C CD1   1
ATOM   2572  N  N     . ALA A 1 341 ? 18.089  -0.238  4.061   1.00 84.74  ? ?
? ? ? 341 ALA C N     1
ATOM   2573  C  CA    . ALA A 1 341 ? 19.225  -0.913  4.697   1.00 87.35  ? ?
? ? ? 341 ALA C CA    1
ATOM   2574  C  C     . ALA A 1 341 ? 20.592  -0.257  4.488   1.00 81.62  ? ?
? ? ? 341 ALA C C     1
ATOM   2575  O  O     . ALA A 1 341 ? 21.346  -0.063  5.444   1.00 81.42  ? ?
? ? ? 341 ALA C O     1
ATOM   2576  C  CB    . ALA A 1 341 ? 19.283  -2.357  4.236   1.00 84.43  ? ?
? ? ? 341 ALA C CB    1
ATOM   2577  N  N     . VAL A 1 342 ? 20.923  0.075   3.246   1.00 79.00  ? ?
? ? ? 342 VAL C N     1
ATOM   2578  C  CA    . VAL A 1 342 ? 22.210  0.699   2.987   1.00 76.43  ? ?
? ? ? 342 VAL C CA    1
ATOM   2579  C  C     . VAL A 1 342 ? 22.454  1.805   4.009   1.00 69.75  ? ?
? ? ? 342 VAL C C     1
ATOM   2580  O  O     . VAL A 1 342 ? 23.514  1.857   4.641   1.00 61.69  ? ?
? ? ? 342 VAL C O     1
ATOM   2581  C  CB    . VAL A 1 342 ? 22.276  1.282   1.566   1.00 78.70  ? ?
? ? ? 342 VAL C CB    1
ATOM   2582  C  CG1   . VAL A 1 342 ? 23.728  1.459   1.149   1.00 78.37  ? ?
? ? ? 342 VAL C CG1   1
ATOM   2583  C  CG2   . VAL A 1 342 ? 21.568  0.357   0.595   1.00 86.12  ? ?
? ? ? 342 VAL C CG2   1
ATOM   2584  N  N     . MET A 1 343 ? 21.457  2.664   4.206   1.00 79.15  ? ?
? ? ? 343 MET C N     1
ATOM   2585  C  CA    . MET A 1 343 ? 21.612  3.750   5.168   1.00 87.04  ? ?
? ? ? 343 MET C CA    1
ATOM   2586  C  C     . MET A 1 343 ? 22.229  3.237   6.444   1.00 82.03  ? ?
? ? ? 343 MET C C     1
ATOM   2587  O  O     . MET A 1 343 ? 23.200  3.794   6.948   1.00 88.93  ? ?
? ? ? 343 MET C O     1
ATOM   2588  C  CB    . MET A 1 343 ? 20.272  4.412   5.469   1.00 90.10  ? ?
? ? ? 343 MET C CB    1
ATOM   2589  C  CG    . MET A 1 343 ? 19.905  5.528   4.511   1.00 88.09  ? ?
? ? ? 343 MET C CG    1
ATOM   2590  S  SD    . MET A 1 343 ? 18.211  6.025   4.747   1.00 115.72 ? ?
? ? ? 343 MET C SD    1
ATOM   2591  C  CE    . MET A 1 343 ? 18.246  6.597   6.472   1.00 82.87  ? ?
? ? ? 343 MET C CE    1
ATOM   2592  N  N     . ALA A 1 344 ? 21.668  2.159   6.964   1.00 81.78  ? ?
? ? ? 344 ALA C N     1
ATOM   2593  C  CA    . ALA A 1 344 ? 22.203  1.584   8.179   1.00 81.21  ? ?
? ? ? 344 ALA C CA    1
ATOM   2594  C  C     . ALA A 1 344 ? 23.703  1.435   7.987   1.00 75.44  ? ?
? ? ? 344 ALA C C     1
ATOM   2595  O  O     . ALA A 1 344 ? 24.489  2.058   8.693   1.00 82.95  ? ?
? ? ? 344 ALA C O     1
ATOM   2596  C  CB    . ALA A 1 344 ? 21.571  0.234   8.440   1.00 105.47 ? ?
? ? ? 344 ALA C CB    1
ATOM   2597  N  N     . LEU A 1 345 ? 24.097  0.635   7.002   1.00 77.53  ? ?
? ? ? 345 LEU C N     1
ATOM   2598  C  CA    . LEU A 1 345 ? 25.516  0.406   6.739   1.00 93.55  ? ?
? ? ? 345 LEU C CA    1
ATOM   2599  C  C     . LEU A 1 345 ? 26.306  1.716   6.672   1.00 86.25  ? ?
? ? ? 345 LEU C C     1
ATOM   2600  O  O     . LEU A 1 345 ? 27.506  1.766   7.011   1.00 74.77  ? ?
? ? ? 345 LEU C O     1
ATOM   2601  C  CB    . LEU A 1 345 ? 25.685  -0.393  5.435   1.00 97.24  ? ?
? ? ? 345 LEU C CB    1
ATOM   2602  C  CG    . LEU A 1 345 ? 25.428  -1.911  5.464   1.00 78.33  ? ?
? ? ? 345 LEU C CG    1
ATOM   2603  C  CD1   . LEU A 1 345 ? 24.982  -2.349  6.850   1.00 96.93  ? ?
? ? ? 345 LEU C CD1   1
ATOM   2604  C  CD2   . LEU A 1 345 ? 24.372  -2.282  4.428   1.00 62.26  ? ?
? ? ? 345 LEU C CD2   1
ATOM   2605  N  N     . ALA A 1 346 ? 25.611  2.772   6.255   1.00 77.51  ? ?
? ? ? 346 ALA C N     1
ATOM   2606  C  CA    . ALA A 1 346 ? 26.196  4.095   6.125   1.00 76.43  ? ?
? ? ? 346 ALA C CA    1
ATOM   2607  C  C     . ALA A 1 346 ? 27.609  4.198   6.681   1.00 77.29  ? ?
? ? ? 346 ALA C C     1
ATOM   2608  O  O     . ALA A 1 346 ? 28.577  4.217   5.918   1.00 83.61  ? ?
? ? ? 346 ALA C O     1
ATOM   2609  C  CB    . ALA A 1 346 ? 25.297  5.133   6.793   1.00 52.46  ? ?
? ? ? 346 ALA C CB    1
ATOM   2610  N  N     . PRO A 1 347 ? 27.751  4.235   8.019   1.00 74.28  ? ?
? ? ? 347 PRO C N     1
ATOM   2611  C  CA    . PRO A 1 347 ? 29.096  4.345   8.589   1.00 77.89  ? ?
? ? ? 347 PRO C CA    1
ATOM   2612  C  C     . PRO A 1 347 ? 30.125  3.519   7.838   1.00 83.82  ? ?
? ? ? 347 PRO C C     1
ATOM   2613  O  O     . PRO A 1 347 ? 30.966  4.052   7.099   1.00 89.44  ? ?
? ? ? 347 PRO C O     1
ATOM   2614  C  CB    . PRO A 1 347 ? 28.903  3.851   10.017  1.00 63.67  ? ?
? ? ? 347 PRO C CB    1
ATOM   2615  C  CG    . PRO A 1 347 ? 27.522  4.297   10.330  1.00 85.10  ? ?
? ? ? 347 PRO C CG    1
ATOM   2616  C  CD    . PRO A 1 347 ? 26.775  3.908   9.075   1.00 69.45  ? ?
? ? ? 347 PRO C CD    1
ATOM   2617  N  N     . TRP A 1 348 ? 30.007  2.210   8.009   1.00 83.03  ? ?
? ? ? 348 TRP C N     1
ATOM   2618  C  CA    . TRP A 1 348 ? 30.916  1.233   7.425   1.00 81.60  ? ?
? ? ? 348 TRP C CA    1
ATOM   2619  C  C     . TRP A 1 348 ? 31.118  1.382   5.922   1.00 81.57  ? ?
? ? ? 348 TRP C C     1
ATOM   2620  O  O     . TRP A 1 348 ? 31.851  0.603   5.309   1.00 76.68  ? ?
? ? ? 348 TRP C O     1
ATOM   2621  C  CB    . TRP A 1 348 ? 30.399  -0.169  7.724   1.00 65.87  ? ?
? ? ? 348 TRP C CB    1
ATOM   2622  C  CG    . TRP A 1 348 ? 29.864  -0.340  9.116   1.00 79.90  ? ?
? ? ? 348 TRP C CG    1
ATOM   2623  C  CD1   . TRP A 1 348 ? 29.376  0.637   9.950   1.00 56.53  ? ?
? ? ? 348 TRP C CD1   1
ATOM   2624  C  CD2   . TRP A 1 348 ? 29.687  -1.577  9.809   1.00 111.83 ? ?
? ? ? 348 TRP C CD2   1
ATOM   2625  N  NE1   . TRP A 1 348 ? 28.907  0.082   11.113  1.00 61.24  ? ?
? ? ? 348 TRP C NE1   1
ATOM   2626  C  CE2   . TRP A 1 348 ? 29.085  -1.277  11.055  1.00 120.46 ? ?
? ? ? 348 TRP C CE2   1
ATOM   2627  C  CE3   . TRP A 1 348 ? 29.975  -2.915  9.498   1.00 111.25 ? ?
? ? ? 348 TRP C CE3   1
ATOM   2628  C  CZ2   . TRP A 1 348 ? 28.767  -2.269  11.989  1.00 127.35 ? ?
? ? ? 348 TRP C CZ2   1
ATOM   2629  C  CZ3   . TRP A 1 348 ? 29.659  -3.900  10.426  1.00 108.09 ? ?
? ? ? 348 TRP C CZ3   1
ATOM   2630  C  CH2   . TRP A 1 348 ? 29.061  -3.571  11.659  1.00 114.81 ? ?
? ? ? 348 TRP C CH2   1
ATOM   2631  N  N     . LEU A 1 349 ? 30.467  2.378   5.330   1.00 87.63  ? ?
? ? ? 349 LEU C N     1
ATOM   2632  C  CA    . LEU A 1 349 ? 30.583  2.607   3.899   1.00 95.77  ? ?
? ? ? 349 LEU C CA    1
ATOM   2633  C  C     . LEU A 1 349 ? 31.345  3.872   3.549   1.00 102.77 ? ?
? ? ? 349 LEU C C     1
ATOM   2634  O  O     . LEU A 1 349 ? 31.718  4.069   2.388   1.00 103.42 ? ?
? ? ? 349 LEU C O     1
ATOM   2635  C  CB    . LEU A 1 349 ? 29.197  2.640   3.265   1.00 92.85  ? ?
? ? ? 349 LEU C CB    1
ATOM   2636  C  CG    . LEU A 1 349 ? 28.538  1.261   3.252   1.00 111.46 ? ?
? ? ? 349 LEU C CG    1
ATOM   2637  C  CD1   . LEU A 1 349 ? 27.079  1.403   2.871   1.00 128.60 ? ?
? ? ? 349 LEU C CD1   1
ATOM   2638  C  CD2   . LEU A 1 349 ? 29.288  0.336   2.281   1.00 73.75  ? ?
? ? ? 349 LEU C CD2   1
ATOM   2639  N  N     . ASP A 1 350 ? 31.570  4.740   4.534   1.00 103.93 ? ?
? ? ? 350 ASP C N     1
ATOM   2640  C  CA    . ASP A 1 350 ? 32.330  5.952   4.253   1.00 120.38 ? ?
? ? ? 350 ASP C CA    1
ATOM   2641  C  C     . ASP A 1 350 ? 33.753  5.845   4.753   1.00 129.36 ? ?
? ? ? 350 ASP C C     1
ATOM   2642  O  O     . ASP A 1 350 ? 34.010  5.921   5.956   1.00 137.84 ? ?
? ? ? 350 ASP C O     1
ATOM   2643  C  CB    . ASP A 1 350 ? 31.701  7.198   4.871   1.00 112.99 ? ?
? ? ? 350 ASP C CB    1
ATOM   2644  C  CG    . ASP A 1 350 ? 32.536  8.451   4.603   1.00 130.54 ? ?
? ? ? 350 ASP C CG    1
ATOM   2645  O  OD1   . ASP A 1 350 ? 33.105  8.569   3.492   1.00 117.20 ? ?
? ? ? 350 ASP C OD1   1
ATOM   2646  O  OD2   . ASP A 1 350 ? 32.627  9.319   5.495   1.00 133.07 ? ?
? ? ? 350 ASP C OD2   1
ATOM   2647  N  N     . THR A 1 351 ? 34.680  5.667   3.820   1.00 124.57 ? ?
? ? ? 351 THR C N     1
ATOM   2648  C  CA    . THR A 1 351 ? 36.084  5.569   4.168   1.00 127.00 ? ?
? ? ? 351 THR C CA    1
ATOM   2649  C  C     . THR A 1 351 ? 36.739  6.930   3.982   1.00 131.15 ? ?
? ? ? 351 THR C C     1
ATOM   2650  O  O     . THR A 1 351 ? 37.066  7.334   2.866   1.00 128.41 ? ?
? ? ? 351 THR C O     1
ATOM   2651  C  CB    . THR A 1 351 ? 36.794  4.518   3.302   1.00 123.73 ? ?
? ? ? 351 THR C CB    1
ATOM   2652  O  OG1   . THR A 1 351 ? 36.139  4.425   2.029   1.00 90.21  ? ?
? ? ? 351 THR C OG1   1
ATOM   2653  C  CG2   . THR A 1 351 ? 36.776  3.161   3.997   1.00 110.32 ? ?
? ? ? 351 THR C CG2   1
ATOM   2654  N  N     . SER A 1 352 ? 36.910  7.636   5.094   1.00 133.71 ? ?
? ? ? 352 SER C N     1
ATOM   2655  C  CA    . SER A 1 352 ? 37.516  8.959   5.095   1.00 138.22 ? ?
? ? ? 352 SER C CA    1
ATOM   2656  C  C     . SER A 1 352 ? 37.549  9.458   6.536   1.00 137.68 ? ?
? ? ? 352 SER C C     1
ATOM   2657  O  O     . SER A 1 352 ? 36.504  9.650   7.160   1.00 141.19 ? ?
? ? ? 352 SER C O     1
ATOM   2658  C  CB    . SER A 1 352 ? 36.695  9.916   4.227   1.00 142.45 ? ?
? ? ? 352 SER C CB    1
ATOM   2659  O  OG    . SER A 1 352 ? 37.334  11.173  4.104   1.00 152.49 ? ?
? ? ? 352 SER C OG    1
ATOM   2660  N  N     . LYS A 1 353 ? 38.755  9.659   7.057   1.00 132.18 ? ?
? ? ? 353 LYS C N     1
ATOM   2661  C  CA    . LYS A 1 353 ? 38.939  10.118  8.431   1.00 126.61 ? ?
? ? ? 353 LYS C CA    1
ATOM   2662  C  C     . LYS A 1 353 ? 38.454  11.553  8.617   1.00 118.06 ? ?
? ? ? 353 LYS C C     1
ATOM   2663  O  O     . LYS A 1 353 ? 39.062  12.325  9.358   1.00 116.46 ? ?
? ? ? 353 LYS C O     1
ATOM   2664  C  CB    . LYS A 1 353 ? 40.422  10.038  8.814   1.00 139.32 ? ?
? ? ? 353 LYS C CB    1
ATOM   2665  C  CG    . LYS A 1 353 ? 41.109  8.723   8.464   1.00 134.85 ? ?
? ? ? 353 LYS C CG    1
ATOM   2666  C  CD    . LYS A 1 353 ? 40.539  7.549   9.246   1.00 142.81 ? ?
? ? ? 353 LYS C CD    1
ATOM   2667  C  CE    . LYS A 1 353 ? 41.344  6.282   8.988   1.00 119.41 ? ?
? ? ? 353 LYS C CE    1
ATOM   2668  N  NZ    . LYS A 1 353 ? 40.835  5.120   9.769   1.00 97.20  ? ?
? ? ? 353 LYS C NZ    1
ATOM   2669  N  N     . VAL A 1 354 ? 37.359  11.911  7.955   1.00 110.10 ? ?
? ? ? 354 VAL C N     1
ATOM   2670  C  CA    . VAL A 1 354 ? 36.839  13.265  8.061   1.00 110.02 ? ?
? ? ? 354 VAL C CA    1
ATOM   2671  C  C     . VAL A 1 354 ? 35.448  13.275  8.664   1.00 114.76 ? ?
? ? ? 354 VAL C C     1
ATOM   2672  O  O     . VAL A 1 354 ? 34.867  12.221  8.919   1.00 114.14 ? ?
? ? ? 354 VAL C O     1
ATOM   2673  C  CB    . VAL A 1 354 ? 36.762  13.937  6.685   1.00 102.61 ? ?
? ? ? 354 VAL C CB    1
ATOM   2674  C  CG1   . VAL A 1 354 ? 36.815  15.445  6.843   1.00 100.47 ? ?
? ? ? 354 VAL C CG1   1
ATOM   2675  C  CG2   . VAL A 1 354 ? 37.885  13.438  5.802   1.00 101.00 ? ?
? ? ? 354 VAL C CG2   1
ATOM   2676  N  N     . ARG A 1 355 ? 34.926  14.473  8.898   1.00 117.42 ? ?
? ? ? 355 ARG C N     1
ATOM   2677  C  CA    . ARG A 1 355 ? 33.592  14.634  9.455   1.00 119.53 ? ?
? ? ? 355 ARG C CA    1
ATOM   2678  C  C     . ARG A 1 355 ? 32.823  15.600  8.566   1.00 125.68 ? ?
? ? ? 355 ARG C C     1
ATOM   2679  O  O     . ARG A 1 355 ? 32.632  15.332  7.379   1.00 126.31 ? ?
? ? ? 355 ARG C O     1
ATOM   2680  C  CB    . ARG A 1 355 ? 33.662  15.188  10.879  1.00 114.94 ? ?
? ? ? 355 ARG C CB    1
ATOM   2681  C  CG    . ARG A 1 355 ? 34.422  14.322  11.879  1.00 116.21 ? ?
? ? ? 355 ARG C CG    1
ATOM   2682  C  CD    . ARG A 1 355 ? 33.703  13.015  12.179  1.00 124.37 ? ?
? ? ? 355 ARG C CD    1
ATOM   2683  N  NE    . ARG A 1 355 ? 34.480  12.162  13.074  1.00 105.96 ? ?
? ? ? 355 ARG C NE    1
ATOM   2684  C  CZ    . ARG A 1 355 ? 34.569  12.331  14.390  1.00 115.00 ? ?
? ? ? 355 ARG C CZ    1
ATOM   2685  N  NH1   . ARG A 1 355 ? 33.922  13.322  14.986  1.00 110.68 ? ?
? ? ? 355 ARG C NH1   1
ATOM   2686  N  NH2   . ARG A 1 355 ? 35.320  11.512  15.111  1.00 124.57 ? ?
? ? ? 355 ARG C NH2   1
ATOM   2687  N  N     . SER A 1 356 ? 32.405  16.725  9.144   1.00 129.76 ? ?
? ? ? 356 SER C N     1
ATOM   2688  C  CA    . SER A 1 356 ? 31.645  17.749  8.431   1.00 130.29 ? ?
? ? ? 356 SER C CA    1
ATOM   2689  C  C     . SER A 1 356 ? 32.040  17.882  6.972   1.00 135.46 ? ?
? ? ? 356 SER C C     1
ATOM   2690  O  O     . SER A 1 356 ? 33.076  18.464  6.650   1.00 133.00 ? ?
? ? ? 356 SER C O     1
ATOM   2691  C  CB    . SER A 1 356 ? 31.809  19.108  9.113   1.00 139.40 ? ?
? ? ? 356 SER C CB    1
ATOM   2692  O  OG    . SER A 1 356 ? 31.201  19.113  10.392  1.00 171.07 ? ?
? ? ? 356 SER C OG    1
ATOM   2693  N  N     . GLY A 1 357 ? 31.200  17.340  6.093   1.00 145.96 ? ?
? ? ? 357 GLY C N     1
ATOM   2694  C  CA    . GLY A 1 357 ? 31.462  17.415  4.669   1.00 143.08 ? ?
? ? ? 357 GLY C CA    1
ATOM   2695  C  C     . GLY A 1 357 ? 31.754  18.849  4.290   1.00 140.39 ? ?
? ? ? 357 GLY C C     1
ATOM   2696  O  O     . GLY A 1 357 ? 32.196  19.135  3.177   1.00 142.39 ? ?
? ? ? 357 GLY C O     1
ATOM   2697  N  N     . ALA A 1 358 ? 31.492  19.754  5.228   1.00 132.39 ? ?
? ? ? 358 ALA C N     1
ATOM   2698  C  CA    . ALA A 1 358 ? 31.745  21.170  5.022   1.00 127.72 ? ?
? ? ? 358 ALA C CA    1
ATOM   2699  C  C     . ALA A 1 358 ? 33.224  21.311  4.683   1.00 127.69 ? ?
? ? ? 358 ALA C C     1
ATOM   2700  O  O     . ALA A 1 358 ? 33.665  22.348  4.182   1.00 129.22 ? ?
? ? ? 358 ALA C O     1
ATOM   2701  C  CB    . ALA A 1 358 ? 31.414  21.950  6.290   1.00 116.32 ? ?
? ? ? 358 ALA C CB    1
ATOM   2702  N  N     . TYR A 1 359 ? 33.980  20.251  4.959   1.00 116.90 ? ?
? ? ? 359 TYR C N     1
ATOM   2703  C  CA    . TYR A 1 359 ? 35.409  20.222  4.689   1.00 104.47 ? ?
? ? ? 359 TYR C CA    1
ATOM   2704  C  C     . TYR A 1 359 ? 35.708  19.098  3.702   1.00 104.36 ? ?
? ? ? 359 TYR C C     1
ATOM   2705  O  O     . TYR A 1 359 ? 36.811  18.554  3.669   1.00 103.60 ? ?
? ? ? 359 TYR C O     1
ATOM   2706  C  CB    . TYR A 1 359 ? 36.178  20.036  6.006   1.00 90.92  ? ?
? ? ? 359 TYR C CB    1
ATOM   2707  C  CG    . TYR A 1 359 ? 35.785  21.060  7.059   1.00 119.12 ? ?
? ? ? 359 TYR C CG    1
ATOM   2708  C  CD1   . TYR A 1 359 ? 35.561  22.393  6.703   1.00 138.53 ? ?
? ? ? 359 TYR C CD1   1
ATOM   2709  C  CD2   . TYR A 1 359 ? 35.584  20.695  8.391   1.00 124.65 ? ?
? ? ? 359 TYR C CD2   1
ATOM   2710  C  CE1   . TYR A 1 359 ? 35.134  23.335  7.639   1.00 134.53 ? ?
? ? ? 359 TYR C CE1   1
ATOM   2711  C  CE2   . TYR A 1 359 ? 35.156  21.637  9.341   1.00 144.54 ? ?
? ? ? 359 TYR C CE2   1
ATOM   2712  C  CZ    . TYR A 1 359 ? 34.930  22.952  8.952   1.00 140.45 ? ?
? ? ? 359 TYR C CZ    1
ATOM   2713  O  OH    . TYR A 1 359 ? 34.470  23.878  9.861   1.00 126.26 ? ?
? ? ? 359 TYR C OH    1
ATOM   2714  N  N     . ARG A 1 360 ? 34.698  18.777  2.892   1.00 112.77 ? ?
? ? ? 360 ARG C N     1
ATOM   2715  C  CA    . ARG A 1 360 ? 34.763  17.727  1.869   1.00 119.91 ? ?
? ? ? 360 ARG C CA    1
ATOM   2716  C  C     . ARG A 1 360 ? 33.832  18.031  0.670   1.00 122.82 ? ?
? ? ? 360 ARG C C     1
ATOM   2717  O  O     . ARG A 1 360 ? 32.693  17.515  0.569   1.00 121.90 ? ?
? ? ? 360 ARG C O     1
ATOM   2718  C  CB    . ARG A 1 360 ? 34.393  16.368  2.482   1.00 126.04 ? ?
? ? ? 360 ARG C CB    1
ATOM   2719  C  CG    . ARG A 1 360 ? 35.551  15.596  3.111   1.00 107.45 ? ?
? ? ? 360 ARG C CG    1
ATOM   2720  C  CD    . ARG A 1 360 ? 35.055  14.293  3.719   1.00 83.78  ? ?
? ? ? 360 ARG C CD    1
ATOM   2721  N  NE    . ARG A 1 360 ? 33.971  13.725  2.926   1.00 97.69  ? ?
? ? ? 360 ARG C NE    1
ATOM   2722  C  CZ    . ARG A 1 360 ? 33.474  12.503  3.084   1.00 100.58 ? ?
? ? ? 360 ARG C CZ    1
ATOM   2723  N  NH1   . ARG A 1 360 ? 33.961  11.693  4.013   1.00 100.33 ? ?
? ? ? 360 ARG C NH1   1
ATOM   2724  N  NH2   . ARG A 1 360 ? 32.483  12.094  2.307   1.00 95.20  ? ?
? ? ? 360 ARG C NH2   1
ATOM   2725  N  N     . PRO A 1 361 ? 34.301  18.892  -0.250  1.00 115.00 ? ?
? ? ? 361 PRO C N     1
ATOM   2726  C  CA    . PRO A 1 361 ? 33.591  19.315  -1.456  1.00 118.26 ? ?
? ? ? 361 PRO C CA    1
ATOM   2727  C  C     . PRO A 1 361 ? 32.805  18.248  -2.221  1.00 127.50 ? ?
? ? ? 361 PRO C C     1
ATOM   2728  O  O     . PRO A 1 361 ? 31.558  18.235  -2.185  1.00 122.03 ? ?
? ? ? 361 PRO C O     1
ATOM   2729  C  CB    . PRO A 1 361 ? 34.703  19.938  -2.282  1.00 115.93 ? ?
? ? ? 361 PRO C CB    1
ATOM   2730  C  CG    . PRO A 1 361 ? 35.437  20.699  -1.240  1.00 109.36 ? ?
? ? ? 361 PRO C CG    1
ATOM   2731  C  CD    . PRO A 1 361 ? 35.510  19.715  -0.067  1.00 123.44 ? ?
? ? ? 361 PRO C CD    1
ATOM   2732  N  N     . LYS A 1 362 ? 33.510  17.367  -2.929  1.00 126.07 ? ?
? ? ? 362 LYS C N     1
ATOM   2733  C  CA    . LYS A 1 362 ? 32.815  16.335  -3.689  1.00 119.95 ? ?
? ? ? 362 LYS C CA    1
ATOM   2734  C  C     . LYS A 1 362 ? 31.662  15.783  -2.837  1.00 110.25 ? ?
? ? ? 362 LYS C C     1
ATOM   2735  O  O     . LYS A 1 362 ? 30.514  15.641  -3.318  1.00 97.08  ? ?
? ? ? 362 LYS C O     1
ATOM   2736  C  CB    . LYS A 1 362 ? 33.791  15.232  -4.123  1.00 128.00 ? ?
? ? ? 362 LYS C CB    1
ATOM   2737  C  CG    . LYS A 1 362 ? 34.734  15.662  -5.257  1.00 141.99 ? ?
? ? ? 362 LYS C CG    1
ATOM   2738  C  CD    . LYS A 1 362 ? 35.285  14.473  -6.061  1.00 163.74 ? ?
? ? ? 362 LYS C CD    1
ATOM   2739  C  CE    . LYS A 1 362 ? 36.038  14.946  -7.317  1.00 163.73 ? ?
? ? ? 362 LYS C CE    1
ATOM   2740  N  NZ    . LYS A 1 362 ? 36.487  13.839  -8.224  1.00 126.67 ? ?
? ? ? 362 LYS C NZ    1
ATOM   2741  N  N     . PHE A 1 363 ? 31.948  15.506  -1.564  1.00 98.65  ? ?
? ? ? 363 PHE C N     1
ATOM   2742  C  CA    . PHE A 1 363 ? 30.896  15.023  -0.692  1.00 91.15  ? ?
? ? ? 363 PHE C CA    1
ATOM   2743  C  C     . PHE A 1 363 ? 29.808  16.054  -0.828  1.00 94.64  ? ?
? ? ? 363 PHE C C     1
ATOM   2744  O  O     . PHE A 1 363 ? 28.754  15.752  -1.366  1.00 96.79  ? ?
? ? ? 363 PHE C O     1
ATOM   2745  C  CB    . PHE A 1 363 ? 31.325  14.959  0.769   1.00 75.74  ? ?
? ? ? 363 PHE C CB    1
ATOM   2746  C  CG    . PHE A 1 363 ? 30.239  14.476  1.686   1.00 100.21 ? ?
? ? ? 363 PHE C CG    1
ATOM   2747  C  CD1   . PHE A 1 363 ? 29.729  13.189  1.558   1.00 107.04 ? ?
? ? ? 363 PHE C CD1   1
ATOM   2748  C  CD2   . PHE A 1 363 ? 29.718  15.307  2.671   1.00 116.48 ? ?
? ? ? 363 PHE C CD2   1
ATOM   2749  C  CE1   . PHE A 1 363 ? 28.714  12.733  2.400   1.00 130.95 ? ?
? ? ? 363 PHE C CE1   1
ATOM   2750  C  CE2   . PHE A 1 363 ? 28.703  14.861  3.519   1.00 122.33 ? ?
? ? ? 363 PHE C CE2   1
ATOM   2751  C  CZ    . PHE A 1 363 ? 28.200  13.571  3.382   1.00 137.46 ? ?
? ? ? 363 PHE C CZ    1
ATOM   2752  N  N     . ARG A 1 364 ? 30.078  17.278  -0.365  1.00 105.25 ? ?
? ? ? 364 ARG C N     1
ATOM   2753  C  CA    . ARG A 1 364 ? 29.073  18.357  -0.458  1.00 112.01 ? ?
? ? ? 364 ARG C CA    1
ATOM   2754  C  C     . ARG A 1 364 ? 28.202  18.177  -1.713  1.00 107.28 ? ?
? ? ? 364 ARG C C     1
ATOM   2755  O  O     . ARG A 1 364 ? 26.944  18.091  -1.650  1.00 101.24 ? ?
? ? ? 364 ARG C O     1
ATOM   2756  C  CB    . ARG A 1 364 ? 29.748  19.732  -0.544  1.00 118.91 ? ?
? ? ? 364 ARG C CB    1
ATOM   2757  C  CG    . ARG A 1 364 ? 30.816  20.022  0.496   1.00 126.18 ? ?
? ? ? 364 ARG C CG    1
ATOM   2758  C  CD    . ARG A 1 364 ? 31.500  21.338  0.152   1.00 128.55 ? ?
? ? ? 364 ARG C CD    1
ATOM   2759  N  NE    . ARG A 1 364 ? 32.742  21.548  0.890   1.00 128.22 ? ?
? ? ? 364 ARG C NE    1
ATOM   2760  C  CZ    . ARG A 1 364 ? 33.601  22.529  0.629   1.00 142.35 ? ?
? ? ? 364 ARG C CZ    1
ATOM   2761  N  NH1   . ARG A 1 364 ? 33.348  23.385  -0.354  1.00 150.62 ? ?
? ? ? 364 ARG C NH1   1
ATOM   2762  N  NH2   . ARG A 1 364 ? 34.713  22.654  1.345   1.00 139.69 ? ?
? ? ? 364 ARG C NH2   1
ATOM   2763  N  N     . MET A 1 365 ? 28.885  18.105  -2.853  1.00 100.67 ? ?
? ? ? 365 MET C N     1
ATOM   2764  C  CA    . MET A 1 365 ? 28.187  17.935  -4.121  1.00 91.10  ? ?
? ? ? 365 MET C CA    1
ATOM   2765  C  C     . MET A 1 365 ? 27.290  16.699  -4.131  1.00 99.64  ? ?
? ? ? 365 MET C C     1
ATOM   2766  O  O     . MET A 1 365 ? 26.054  16.810  -4.018  1.00 93.80  ? ?
? ? ? 365 MET C O     1
ATOM   2767  C  CB    . MET A 1 365 ? 29.179  17.817  -5.275  1.00 96.81  ? ?
? ? ? 365 MET C CB    1
ATOM   2768  C  CG    . MET A 1 365 ? 28.506  17.568  -6.612  1.00 75.66  ? ?
? ? ? 365 MET C CG    1
ATOM   2769  S  SD    . MET A 1 365 ? 29.606  16.802  -7.805  1.00 117.53 ? ?
? ? ? 365 MET C SD    1
ATOM   2770  C  CE    . MET A 1 365 ? 30.260  18.253  -8.670  1.00 116.14 ? ?
? ? ? 365 MET C CE    1
ATOM   2771  N  N     . TRP A 1 366 ? 27.912  15.524  -4.257  1.00 93.09  ? ?
? ? ? 366 TRP C N     1
ATOM   2772  C  CA    . TRP A 1 366 ? 27.138  14.282  -4.315  1.00 77.22  ? ?
? ? ? 366 TRP C CA    1
ATOM   2773  C  C     . TRP A 1 366 ? 26.057  14.222  -3.249  1.00 75.92  ? ?
? ? ? 366 TRP C C     1
ATOM   2774  O  O     . TRP A 1 366 ? 24.943  13.780  -3.502  1.00 71.25  ? ?
? ? ? 366 TRP C O     1
ATOM   2775  C  CB    . TRP A 1 366 ? 28.067  13.081  -4.211  1.00 47.62  ? ?
? ? ? 366 TRP C CB    1
ATOM   2776  C  CG    . TRP A 1 366 ? 29.073  13.110  -5.294  1.00 60.04  ? ?
? ? ? 366 TRP C CG    1
ATOM   2777  C  CD1   . TRP A 1 366 ? 30.280  13.725  -5.262  1.00 75.10  ? ?
? ? ? 366 TRP C CD1   1
ATOM   2778  C  CD2   . TRP A 1 366 ? 28.935  12.565  -6.611  1.00 81.43  ? ?
? ? ? 366 TRP C CD2   1
ATOM   2779  N  NE1   . TRP A 1 366 ? 30.913  13.605  -6.477  1.00 82.54  ? ?
? ? ? 366 TRP C NE1   1
ATOM   2780  C  CE2   . TRP A 1 366 ? 30.107  12.895  -7.325  1.00 72.91  ? ?
? ? ? 366 TRP C CE2   1
ATOM   2781  C  CE3   . TRP A 1 366 ? 27.934  11.828  -7.259  1.00 108.04 ? ?
? ? ? 366 TRP C CE3   1
ATOM   2782  C  CZ2   . TRP A 1 366 ? 30.311  12.517  -8.653  1.00 81.53  ? ?
? ? ? 366 TRP C CZ2   1
ATOM   2783  C  CZ3   . TRP A 1 366 ? 28.138  11.450  -8.587  1.00 124.54 ? ?
? ? ? 366 TRP C CZ3   1
ATOM   2784  C  CH2   . TRP A 1 366 ? 29.319  11.797  -9.266  1.00 115.52 ? ?
? ? ? 366 TRP C CH2   1
ATOM   2785  N  N     . PHE A 1 367 ? 26.395  14.676  -2.053  1.00 80.44  ? ?
? ? ? 367 PHE C N     1
ATOM   2786  C  CA    . PHE A 1 367 ? 25.442  14.707  -0.967  1.00 76.05  ? ?
? ? ? 367 PHE C CA    1
ATOM   2787  C  C     . PHE A 1 367 ? 24.231  15.515  -1.435  1.00 84.25  ? ?
? ? ? 367 PHE C C     1
ATOM   2788  O  O     . PHE A 1 367 ? 23.067  15.027  -1.414  1.00 92.16  ? ?
? ? ? 367 PHE C O     1
ATOM   2789  C  CB    . PHE A 1 367 ? 26.056  15.384  0.255   1.00 63.02  ? ?
? ? ? 367 PHE C CB    1
ATOM   2790  C  CG    . PHE A 1 367 ? 25.062  15.674  1.327   1.00 72.32  ? ?
? ? ? 367 PHE C CG    1
ATOM   2791  C  CD1   . PHE A 1 367 ? 24.915  14.823  2.406   1.00 95.47  ? ?
? ? ? 367 PHE C CD1   1
ATOM   2792  C  CD2   . PHE A 1 367 ? 24.217  16.765  1.218   1.00 57.22  ? ?
? ? ? 367 PHE C CD2   1
ATOM   2793  C  CE1   . PHE A 1 367 ? 23.931  15.057  3.361   1.00 90.11  ? ?
? ? ? 367 PHE C CE1   1
ATOM   2794  C  CE2   . PHE A 1 367 ? 23.237  17.009  2.157   1.00 58.36  ? ?
? ? ? 367 PHE C CE2   1
ATOM   2795  C  CZ    . PHE A 1 367 ? 23.089  16.155  3.233   1.00 70.23  ? ?
? ? ? 367 PHE C CZ    1
ATOM   2796  N  N     . TRP A 1 368 ? 24.483  16.759  -1.848  1.00 84.86  ? ?
? ? ? 368 TRP C N     1
ATOM   2797  C  CA    . TRP A 1 368 ? 23.348  17.554  -2.297  1.00 83.21  ? ?
? ? ? 368 TRP C CA    1
ATOM   2798  C  C     . TRP A 1 368 ? 22.626  16.883  -3.459  1.00 93.99  ? ?
? ? ? 368 TRP C C     1
ATOM   2799  O  O     . TRP A 1 368 ? 21.366  16.849  -3.509  1.00 99.96  ? ?
? ? ? 368 TRP C O     1
ATOM   2800  C  CB    . TRP A 1 368 ? 23.791  18.981  -2.602  1.00 80.65  ? ?
? ? ? 368 TRP C CB    1
ATOM   2801  C  CG    . TRP A 1 368 ? 23.826  19.717  -1.308  1.00 108.24 ? ?
? ? ? 368 TRP C CG    1
ATOM   2802  C  CD1   . TRP A 1 368 ? 24.599  19.408  -0.227  1.00 114.65 ? ?
? ? ? 368 TRP C CD1   1
ATOM   2803  C  CD2   . TRP A 1 368 ? 22.898  20.712  -0.859  1.00 125.47 ? ?
? ? ? 368 TRP C CD2   1
ATOM   2804  N  NE1   . TRP A 1 368 ? 24.198  20.124  0.872   1.00 102.97 ? ?
? ? ? 368 TRP C NE1   1
ATOM   2805  C  CE2   . TRP A 1 368 ? 23.156  20.935  0.514   1.00 118.88 ? ?
? ? ? 368 TRP C CE2   1
ATOM   2806  C  CE3   . TRP A 1 368 ? 21.867  21.431  -1.479  1.00 150.67 ? ?
? ? ? 368 TRP C CE3   1
ATOM   2807  C  CZ2   . TRP A 1 368 ? 22.422  21.845  1.279   1.00 132.45 ? ?
? ? ? 368 TRP C CZ2   1
ATOM   2808  C  CZ3   . TRP A 1 368 ? 21.133  22.339  -0.715  1.00 172.07 ? ?
? ? ? 368 TRP C CZ3   1
ATOM   2809  C  CH2   . TRP A 1 368 ? 21.417  22.535  0.651   1.00 158.48 ? ?
? ? ? 368 TRP C CH2   1
ATOM   2810  N  N     . PHE A 1 369 ? 23.415  16.299  -4.359  1.00 92.97  ? ?
? ? ? 369 PHE C N     1
ATOM   2811  C  CA    . PHE A 1 369 ? 22.849  15.576  -5.492  1.00 92.70  ? ?
? ? ? 369 PHE C CA    1
ATOM   2812  C  C     . PHE A 1 369 ? 21.881  14.535  -4.910  1.00 92.80  ? ?
? ? ? 369 PHE C C     1
ATOM   2813  O  O     . PHE A 1 369 ? 20.783  14.308  -5.441  1.00 88.23  ? ?
? ? ? 369 PHE C O     1
ATOM   2814  C  CB    . PHE A 1 369 ? 23.960  14.885  -6.286  1.00 76.61  ? ?
? ? ? 369 PHE C CB    1
ATOM   2815  C  CG    . PHE A 1 369 ? 24.087  15.364  -7.705  1.00 103.18 ? ?
? ? ? 369 PHE C CG    1
ATOM   2816  C  CD1   . PHE A 1 369 ? 25.110  14.890  -8.523  1.00 116.86 ? ?
? ? ? 369 PHE C CD1   1
ATOM   2817  C  CD2   . PHE A 1 369 ? 23.185  16.281  -8.230  1.00 122.12 ? ?
? ? ? 369 PHE C CD2   1
ATOM   2818  C  CE1   . PHE A 1 369 ? 25.231  15.322  -9.843  1.00 111.89 ? ?
? ? ? 369 PHE C CE1   1
ATOM   2819  C  CE2   . PHE A 1 369 ? 23.298  16.720  -9.549  1.00 141.40 ? ?
? ? ? 369 PHE C CE2   1
ATOM   2820  C  CZ    . PHE A 1 369 ? 24.324  16.238  -10.356 1.00 129.30 ? ?
? ? ? 369 PHE C CZ    1
ATOM   2821  N  N     . LEU A 1 370 ? 22.289  13.925  -3.799  1.00 86.48  ? ?
? ? ? 370 LEU C N     1
ATOM   2822  C  CA    . LEU A 1 370 ? 21.475  12.928  -3.118  1.00 89.68  ? ?
? ? ? 370 LEU C CA    1
ATOM   2823  C  C     . LEU A 1 370 ? 20.203  13.549  -2.566  1.00 83.54  ? ?
? ? ? 370 LEU C C     1
ATOM   2824  O  O     . LEU A 1 370 ? 19.113  13.224  -3.039  1.00 75.20  ? ?
? ? ? 370 LEU C O     1
ATOM   2825  C  CB    . LEU A 1 370 ? 22.275  12.247  -1.992  1.00 97.16  ? ?
? ? ? 370 LEU C CB    1
ATOM   2826  C  CG    . LEU A 1 370 ? 21.629  11.551  -0.773  1.00 106.54 ? ?
? ? ? 370 LEU C CG    1
ATOM   2827  C  CD1   . LEU A 1 370 ? 20.169  11.195  -0.980  1.00 119.75 ? ?
? ? ? 370 LEU C CD1   1
ATOM   2828  C  CD2   . LEU A 1 370 ? 22.422  10.298  -0.487  1.00 74.76  ? ?
? ? ? 370 LEU C CD2   1
ATOM   2829  N  N     . VAL A 1 371 ? 20.316  14.433  -1.574  1.00 84.76  ? ?
? ? ? 371 VAL C N     1
ATOM   2830  C  CA    . VAL A 1 371 ? 19.078  15.022  -1.034  1.00 86.50  ? ?
? ? ? 371 VAL C CA    1
ATOM   2831  C  C     . VAL A 1 371 ? 18.121  15.353  -2.209  1.00 88.72  ? ?
? ? ? 371 VAL C C     1
ATOM   2832  O  O     . VAL A 1 371 ? 16.888  15.017  -2.204  1.00 79.70  ? ?
? ? ? 371 VAL C O     1
ATOM   2833  C  CB    . VAL A 1 371 ? 19.392  16.296  -0.205  1.00 89.15  ? ?
? ? ? 371 VAL C CB    1
ATOM   2834  C  CG1   . VAL A 1 371 ? 19.816  17.421  -1.118  1.00 86.98  ? ?
? ? ? 371 VAL C CG1   1
ATOM   2835  C  CG2   . VAL A 1 371 ? 18.185  16.696  0.637   1.00 84.56  ? ?
? ? ? 371 VAL C CG2   1
ATOM   2836  N  N     . LEU A 1 372 ? 18.702  15.976  -3.240  1.00 89.43  ? ?
? ? ? 372 LEU C N     1
ATOM   2837  C  CA    . LEU A 1 372 ? 17.915  16.314  -4.426  1.00 81.17  ? ?
? ? ? 372 LEU C CA    1
ATOM   2838  C  C     . LEU A 1 372 ? 17.242  15.019  -4.912  1.00 94.23  ? ?
? ? ? 372 LEU C C     1
ATOM   2839  O  O     . LEU A 1 372 ? 15.998  14.939  -5.082  1.00 91.89  ? ?
? ? ? 372 LEU C O     1
ATOM   2840  C  CB    . LEU A 1 372 ? 18.843  16.880  -5.505  1.00 60.73  ? ?
? ? ? 372 LEU C CB    1
ATOM   2841  C  CG    . LEU A 1 372 ? 18.279  17.364  -6.844  1.00 86.44  ? ?
? ? ? 372 LEU C CG    1
ATOM   2842  C  CD1   . LEU A 1 372 ? 18.006  16.184  -7.764  1.00 71.39  ? ?
? ? ? 372 LEU C CD1   1
ATOM   2843  C  CD2   . LEU A 1 372 ? 17.024  18.189  -6.592  1.00 125.37 ? ?
? ? ? 372 LEU C CD2   1
ATOM   2844  N  N     . ASP A 1 373 ? 18.084  14.005  -5.130  1.00 97.33  ? ?
? ? ? 373 ASP C N     1
ATOM   2845  C  CA    . ASP A 1 373 ? 17.622  12.689  -5.567  1.00 92.74  ? ?
? ? ? 373 ASP C CA    1
ATOM   2846  C  C     . ASP A 1 373 ? 16.418  12.287  -4.713  1.00 85.55  ? ?
? ? ? 373 ASP C C     1
ATOM   2847  O  O     . ASP A 1 373 ? 15.322  12.029  -5.228  1.00 76.60  ? ?
? ? ? 373 ASP C O     1
ATOM   2848  C  CB    . ASP A 1 373 ? 18.745  11.668  -5.393  1.00 88.73  ? ?
? ? ? 373 ASP C CB    1
ATOM   2849  C  CG    . ASP A 1 373 ? 18.305  10.260  -5.711  1.00 108.83 ? ?
? ? ? 373 ASP C CG    1
ATOM   2850  O  OD1   . ASP A 1 373 ? 18.233  9.912   -6.907  1.00 135.04 ? ?
? ? ? 373 ASP C OD1   1
ATOM   2851  O  OD2   . ASP A 1 373 ? 18.020  9.501   -4.762  1.00 124.14 ? ?
? ? ? 373 ASP C OD2   1
ATOM   2852  N  N     . PHE A 1 374 ? 16.635  12.240  -3.402  1.00 75.03  ? ?
? ? ? 374 PHE C N     1
ATOM   2853  C  CA    . PHE A 1 374 ? 15.583  11.896  -2.461  1.00 71.79  ? ?
? ? ? 374 PHE C CA    1
ATOM   2854  C  C     . PHE A 1 374 ? 14.315  12.576  -2.947  1.00 77.81  ? ?
? ? ? 374 PHE C C     1
ATOM   2855  O  O     . PHE A 1 374 ? 13.285  11.914  -3.237  1.00 73.86  ? ?
? ? ? 374 PHE C O     1
ATOM   2856  C  CB    . PHE A 1 374 ? 15.929  12.420  -1.069  1.00 58.46  ? ?
? ? ? 374 PHE C CB    1
ATOM   2857  C  CG    . PHE A 1 374 ? 14.971  11.980  -0.010  1.00 68.22  ? ?
? ? ? 374 PHE C CG    1
ATOM   2858  C  CD1   . PHE A 1 374 ? 15.149  10.763  0.640   1.00 62.10  ? ?
? ? ? 374 PHE C CD1   1
ATOM   2859  C  CD2   . PHE A 1 374 ? 13.854  12.750  0.295   1.00 82.36  ? ?
? ? ? 374 PHE C CD2   1
ATOM   2860  C  CE1   . PHE A 1 374 ? 14.222  10.315  1.576   1.00 55.30  ? ?
? ? ? 374 PHE C CE1   1
ATOM   2861  C  CE2   . PHE A 1 374 ? 12.920  12.311  1.229   1.00 75.18  ? ?
? ? ? 374 PHE C CE2   1
ATOM   2862  C  CZ    . PHE A 1 374 ? 13.103  11.095  1.867   1.00 41.86  ? ?
? ? ? 374 PHE C CZ    1
ATOM   2863  N  N     . VAL A 1 375 ? 14.388  13.907  -3.050  1.00 85.78  ? ?
? ? ? 375 VAL C N     1
ATOM   2864  C  CA    . VAL A 1 375 ? 13.196  14.615  -3.532  1.00 90.49  ? ?
? ? ? 375 VAL C CA    1
ATOM   2865  C  C     . VAL A 1 375 ? 12.673  14.010  -4.835  1.00 82.30  ? ?
? ? ? 375 VAL C C     1
ATOM   2866  O  O     . VAL A 1 375 ? 11.524  13.548  -4.896  1.00 78.21  ? ?
? ? ? 375 VAL C O     1
ATOM   2867  C  CB    . VAL A 1 375 ? 13.459  16.118  -3.752  1.00 100.65 ? ?
? ? ? 375 VAL C CB    1
ATOM   2868  C  CG1   . VAL A 1 375 ? 12.729  16.617  -5.003  1.00 90.05  ? ?
? ? ? 375 VAL C CG1   1
ATOM   2869  C  CG2   . VAL A 1 375 ? 12.974  16.895  -2.538  1.00 96.83  ? ?
? ? ? 375 VAL C CG2   1
ATOM   2870  N  N     . VAL A 1 376 ? 13.515  14.015  -5.868  1.00 75.31  ? ?
? ? ? 376 VAL C N     1
ATOM   2871  C  CA    . VAL A 1 376 ? 13.129  13.454  -7.171  1.00 84.18  ? ?
? ? ? 376 VAL C CA    1
ATOM   2872  C  C     . VAL A 1 376 ? 12.307  12.167  -6.979  1.00 85.23  ? ?
? ? ? 376 VAL C C     1
ATOM   2873  O  O     . VAL A 1 376 ? 11.198  11.969  -7.555  1.00 83.42  ? ?
? ? ? 376 VAL C O     1
ATOM   2874  C  CB    . VAL A 1 376 ? 14.383  13.103  -7.992  1.00 98.03  ? ?
? ? ? 376 VAL C CB    1
ATOM   2875  C  CG1   . VAL A 1 376 ? 13.987  12.650  -9.384  1.00 115.15 ? ?
? ? ? 376 VAL C CG1   1
ATOM   2876  C  CG2   . VAL A 1 376 ? 15.312  14.293  -8.052  1.00 76.20  ? ?
? ? ? 376 VAL C CG2   1
ATOM   2877  N  N     . LEU A 1 377 ? 12.883  11.295  -6.159  1.00 78.39  ? ?
? ? ? 377 LEU C N     1
ATOM   2878  C  CA    . LEU A 1 377 ? 12.276  10.023  -5.821  1.00 77.61  ? ?
? ? ? 377 LEU C CA    1
ATOM   2879  C  C     . LEU A 1 377 ? 10.874  10.312  -5.299  1.00 77.50  ? ?
? ? ? 377 LEU C C     1
ATOM   2880  O  O     . LEU A 1 377 ? 9.863   10.013  -5.968  1.00 74.80  ? ?
? ? ? 377 LEU C O     1
ATOM   2881  C  CB    . LEU A 1 377 ? 13.099  9.331   -4.725  1.00 82.60  ? ?
? ? ? 377 LEU C CB    1
ATOM   2882  C  CG    . LEU A 1 377 ? 13.723  7.943   -4.925  1.00 73.33  ? ?
? ? ? 377 LEU C CG    1
ATOM   2883  C  CD1   . LEU A 1 377 ? 12.640  6.911   -5.059  1.00 69.00  ? ?
? ? ? 377 LEU C CD1   1
ATOM   2884  C  CD2   . LEU A 1 377 ? 14.619  7.929   -6.148  1.00 29.34  ? ?
? ? ? 377 LEU C CD2   1
ATOM   2885  N  N     . THR A 1 378 ? 10.825  10.924  -4.112  1.00 73.12  ? ?
? ? ? 378 THR C N     1
ATOM   2886  C  CA    . THR A 1 378 ? 9.540   11.230  -3.478  1.00 67.27  ? ?
? ? ? 378 THR C CA    1
ATOM   2887  C  C     . THR A 1 378 ? 8.538   11.907  -4.409  1.00 76.22  ? ?
? ? ? 378 THR C C     1
ATOM   2888  O  O     . THR A 1 378 ? 7.329   11.866  -4.169  1.00 75.01  ? ?
? ? ? 378 THR C O     1
ATOM   2889  C  CB    . THR A 1 378 ? 9.731   12.110  -2.253  1.00 65.65  ? ?
? ? ? 378 THR C CB    1
ATOM   2890  O  OG1   . THR A 1 378 ? 10.852  11.627  -1.502  1.00 45.46  ? ?
? ? ? 378 THR C OG1   1
ATOM   2891  C  CG2   . THR A 1 378 ? 8.483   12.066  -1.374  1.00 45.90  ? ?
? ? ? 378 THR C CG2   1
ATOM   2892  N  N     . TRP A 1 379 ? 9.043   12.553  -5.457  1.00 89.70  ? ?
? ? ? 379 TRP C N     1
ATOM   2893  C  CA    . TRP A 1 379 ? 8.171   13.202  -6.437  1.00 89.66  ? ?
? ? ? 379 TRP C CA    1
ATOM   2894  C  C     . TRP A 1 379 ? 7.613   12.086  -7.303  1.00 86.28  ? ?
? ? ? 379 TRP C C     1
ATOM   2895  O  O     . TRP A 1 379 ? 6.420   11.736  -7.208  1.00 79.35  ? ?
? ? ? 379 TRP C O     1
ATOM   2896  C  CB    . TRP A 1 379 ? 8.969   14.173  -7.315  1.00 103.62 ? ?
? ? ? 379 TRP C CB    1
ATOM   2897  C  CG    . TRP A 1 379 ? 8.213   14.729  -8.503  1.00 99.02  ? ?
? ? ? 379 TRP C CG    1
ATOM   2898  C  CD1   . TRP A 1 379 ? 7.098   15.514  -8.474  1.00 80.01  ? ?
? ? ? 379 TRP C CD1   1
ATOM   2899  C  CD2   . TRP A 1 379 ? 8.549   14.561  -9.889  1.00 101.29 ? ?
? ? ? 379 TRP C CD2   1
ATOM   2900  N  NE1   . TRP A 1 379 ? 6.721   15.849  -9.755  1.00 72.45  ? ?
? ? ? 379 TRP C NE1   1
ATOM   2901  C  CE2   . TRP A 1 379 ? 7.595   15.277  -10.642 1.00 83.74  ? ?
? ? ? 379 TRP C CE2   1
ATOM   2902  C  CE3   . TRP A 1 379 ? 9.566   13.875  -10.567 1.00 115.38 ? ?
? ? ? 379 TRP C CE3   1
ATOM   2903  C  CZ2   . TRP A 1 379 ? 7.626   15.329  -12.041 1.00 87.34  ? ?
? ? ? 379 TRP C CZ2   1
ATOM   2904  C  CZ3   . TRP A 1 379 ? 9.598   13.926  -11.962 1.00 111.69 ? ?
? ? ? 379 TRP C CZ3   1
ATOM   2905  C  CH2   . TRP A 1 379 ? 8.632   14.650  -12.680 1.00 94.33  ? ?
? ? ? 379 TRP C CH2   1
ATOM   2906  N  N     . VAL A 1 380 ? 8.487   11.505  -8.127  1.00 83.47  ? ?
? ? ? 380 VAL C N     1
ATOM   2907  C  CA    . VAL A 1 380 ? 8.033   10.424  -8.997  1.00 81.51  ? ?
? ? ? 380 VAL C CA    1
ATOM   2908  C  C     . VAL A 1 380 ? 7.097   9.509   -8.229  1.00 81.68  ? ?
? ? ? 380 VAL C C     1
ATOM   2909  O  O     . VAL A 1 380 ? 6.154   8.945   -8.786  1.00 86.67  ? ?
? ? ? 380 VAL C O     1
ATOM   2910  C  CB    . VAL A 1 380 ? 9.208   9.606   -9.524  1.00 89.60  ? ?
? ? ? 380 VAL C CB    1
ATOM   2911  C  CG1   . VAL A 1 380 ? 8.725   8.249   -10.018 1.00 107.07 ? ?
? ? ? 380 VAL C CG1   1
ATOM   2912  C  CG2   . VAL A 1 380 ? 9.871   10.357  -10.653 1.00 83.55  ? ?
? ? ? 380 VAL C CG2   1
ATOM   2913  N  N     . GLY A 1 381 ? 7.370   9.385   -6.934  1.00 80.50  ? ?
? ? ? 381 GLY C N     1
ATOM   2914  C  CA    . GLY A 1 381 ? 6.551   8.554   -6.072  1.00 86.64  ? ?
? ? ? 381 GLY C CA    1
ATOM   2915  C  C     . GLY A 1 381 ? 5.055   8.666   -6.301  1.00 82.15  ? ?
? ? ? 381 GLY C C     1
ATOM   2916  O  O     . GLY A 1 381 ? 4.281   7.877   -5.764  1.00 79.37  ? ?
? ? ? 381 GLY C O     1
ATOM   2917  N  N     . ALA A 1 382 ? 4.633   9.653   -7.078  1.00 85.58  ? ?
? ? ? 382 ALA C N     1
ATOM   2918  C  CA    . ALA A 1 382 ? 3.208   9.797   -7.352  1.00 99.42  ? ?
? ? ? 382 ALA C CA    1
ATOM   2919  C  C     . ALA A 1 382 ? 2.983   9.601   -8.836  1.00 105.67 ? ?
? ? ? 382 ALA C C     1
ATOM   2920  O  O     . ALA A 1 382 ? 2.031   8.944   -9.260  1.00 107.39 ? ?
? ? ? 382 ALA C O     1
ATOM   2921  C  CB    . ALA A 1 382 ? 2.725   11.174  -6.934  1.00 96.75  ? ?
? ? ? 382 ALA C CB    1
ATOM   2922  N  N     . MET A 1 383 ? 3.885   10.172  -9.620  1.00 104.28 ? ?
? ? ? 383 MET C N     1
ATOM   2923  C  CA    . MET A 1 383 ? 3.801   10.094  -11.067 1.00 110.54 ? ?
? ? ? 383 MET C CA    1
ATOM   2924  C  C     . MET A 1 383 ? 3.656   8.660   -11.576 1.00 111.21 ? ?
? ? ? 383 MET C C     1
ATOM   2925  O  O     . MET A 1 383 ? 4.445   7.780   -11.228 1.00 111.36 ? ?
? ? ? 383 MET C O     1
ATOM   2926  C  CB    . MET A 1 383 ? 5.030   10.752  -11.677 1.00 122.22 ? ?
? ? ? 383 MET C CB    1
ATOM   2927  C  CG    . MET A 1 383 ? 5.248   12.184  -11.212 1.00 151.45 ? ?
? ? ? 383 MET C CG    1
ATOM   2928  S  SD    . MET A 1 383 ? 3.770   13.214  -11.380 1.00 169.18 ? ?
? ? ? 383 MET C SD    1
ATOM   2929  C  CE    . MET A 1 383 ? 4.163   14.167  -12.833 1.00 150.00 ? ?
? ? ? 383 MET C CE    1
ATOM   2930  N  N     . PRO A 1 384 ? 2.634   8.413   -12.414 1.00 109.09 ? ?
? ? ? 384 PRO C N     1
ATOM   2931  C  CA    . PRO A 1 384 ? 2.332   7.106   -13.000 1.00 105.34 ? ?
? ? ? 384 PRO C CA    1
ATOM   2932  C  C     . PRO A 1 384 ? 3.336   6.566   -14.016 1.00 105.09 ? ?
? ? ? 384 PRO C C     1
ATOM   2933  O  O     . PRO A 1 384 ? 3.835   7.286   -14.879 1.00 94.89  ? ?
? ? ? 384 PRO C O     1
ATOM   2934  C  CB    . PRO A 1 384 ? 0.944   7.314   -13.600 1.00 99.15  ? ?
? ? ? 384 PRO C CB    1
ATOM   2935  C  CG    . PRO A 1 384 ? 0.977   8.736   -14.012 1.00 104.51 ? ?
? ? ? 384 PRO C CG    1
ATOM   2936  C  CD    . PRO A 1 384 ? 1.616   9.400   -12.813 1.00 113.18 ? ?
? ? ? 384 PRO C CD    1
ATOM   2937  N  N     . THR A 1 385 ? 3.585   5.268   -13.879 1.00 110.45 ? ?
? ? ? 385 THR C N     1
ATOM   2938  C  CA    . THR A 1 385 ? 4.505   4.457   -14.679 1.00 112.44 ? ?
? ? ? 385 THR C CA    1
ATOM   2939  C  C     . THR A 1 385 ? 4.675   4.685   -16.187 1.00 116.23 ? ?
? ? ? 385 THR C C     1
ATOM   2940  O  O     . THR A 1 385 ? 4.875   3.719   -16.927 1.00 118.09 ? ?
? ? ? 385 THR C O     1
ATOM   2941  C  CB    . THR A 1 385 ? 4.156   2.971   -14.491 1.00 113.28 ? ?
? ? ? 385 THR C CB    1
ATOM   2942  O  OG1   . THR A 1 385 ? 2.805   2.746   -14.916 1.00 98.75  ? ?
? ? ? 385 THR C OG1   1
ATOM   2943  C  CG2   . THR A 1 385 ? 4.283   2.572   -13.029 1.00 89.04  ? ?
? ? ? 385 THR C CG2   1
ATOM   2944  N  N     . GLU A 1 386 ? 4.625   5.927   -16.656 1.00 122.34 ? ?
? ? ? 386 GLU C N     1
ATOM   2945  C  CA    . GLU A 1 386 ? 4.789   6.177   -18.088 1.00 124.14 ? ?
? ? ? 386 GLU C CA    1
ATOM   2946  C  C     . GLU A 1 386 ? 6.093   6.899   -18.418 1.00 121.31 ? ?
? ? ? 386 GLU C C     1
ATOM   2947  O  O     . GLU A 1 386 ? 6.707   7.526   -17.555 1.00 124.21 ? ?
? ? ? 386 GLU C O     1
ATOM   2948  C  CB    . GLU A 1 386 ? 3.614   6.998   -18.633 1.00 138.42 ? ?
? ? ? 386 GLU C CB    1
ATOM   2949  C  CG    . GLU A 1 386 ? 2.243   6.359   -18.437 1.00 159.83 ? ?
? ? ? 386 GLU C CG    1
ATOM   2950  C  CD    . GLU A 1 386 ? 1.124   7.138   -19.120 1.00 157.90 ? ?
? ? ? 386 GLU C CD    1
ATOM   2951  O  OE1   . GLU A 1 386 ? 1.143   7.246   -20.367 1.00 134.99 ? ?
? ? ? 386 GLU C OE1   1
ATOM   2952  O  OE2   . GLU A 1 386 ? 0.225   7.641   -18.409 1.00 145.04 ? ?
? ? ? 386 GLU C OE2   1
ATOM   2953  N  N     . TYR A 1 387 ? 6.514   6.797   -19.674 1.00 114.16 ? ?
? ? ? 387 TYR C N     1
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? ? ? 387 TYR C CA    1
ATOM   2955  C  C     . TYR A 1 387 ? 7.576   8.938   -19.782 1.00 110.37 ? ?
? ? ? 387 TYR C C     1
ATOM   2956  O  O     . TYR A 1 387 ? 6.571   9.553   -20.128 1.00 112.60 ? ?
? ? ? 387 TYR C O     1
ATOM   2957  C  CB    . TYR A 1 387 ? 7.850   7.275   -21.654 1.00 96.93  ? ?
? ? ? 387 TYR C CB    1
ATOM   2958  C  CG    . TYR A 1 387 ? 9.062   7.896   -22.324 1.00 108.92 ? ?
? ? ? 387 TYR C CG    1
ATOM   2959  C  CD1   . TYR A 1 387 ? 9.462   7.477   -23.595 1.00 141.08 ? ?
? ? ? 387 TYR C CD1   1
ATOM   2960  C  CD2   . TYR A 1 387 ? 9.788   8.918   -21.717 1.00 114.51 ? ?
? ? ? 387 TYR C CD2   1
ATOM   2961  C  CE1   . TYR A 1 387 ? 10.554  8.062   -24.243 1.00 159.36 ? ?
? ? ? 387 TYR C CE1   1
ATOM   2962  C  CE2   . TYR A 1 387 ? 10.881  9.513   -22.354 1.00 146.06 ? ?
? ? ? 387 TYR C CE2   1
ATOM   2963  C  CZ    . TYR A 1 387 ? 11.257  9.080   -23.617 1.00 158.08 ? ?
? ? ? 387 TYR C CZ    1
ATOM   2964  O  OH    . TYR A 1 387 ? 12.321  9.669   -24.262 1.00 158.50 ? ?
? ? ? 387 TYR C OH    1
ATOM   2965  N  N     . PRO A 1 388 ? 8.570   9.539   -19.099 1.00 111.26 ? ?
? ? ? 388 PRO C N     1
ATOM   2966  C  CA    . PRO A 1 388 ? 9.866   9.084   -18.569 1.00 118.55 ? ?
? ? ? 388 PRO C CA    1
ATOM   2967  C  C     . PRO A 1 388 ? 9.910   8.912   -17.045 1.00 109.83 ? ?
? ? ? 388 PRO C C     1
ATOM   2968  O  O     . PRO A 1 388 ? 10.990  8.847   -16.429 1.00 98.50  ? ?
? ? ? 388 PRO C O     1
ATOM   2969  C  CB    . PRO A 1 388 ? 10.801  10.190  -19.017 1.00 134.17 ? ?
? ? ? 388 PRO C CB    1
ATOM   2970  C  CG    . PRO A 1 388 ? 9.964   11.396  -18.731 1.00 138.75 ? ?
? ? ? 388 PRO C CG    1
ATOM   2971  C  CD    . PRO A 1 388 ? 8.567   11.008  -19.220 1.00 108.60 ? ?
? ? ? 388 PRO C CD    1
ATOM   2972  N  N     . TYR A 1 389 ? 8.740   8.858   -16.435 1.00 96.86  ? ?
? ? ? 389 TYR C N     1
ATOM   2973  C  CA    . TYR A 1 389 ? 8.662   8.692   -15.003 1.00 93.59  ? ?
? ? ? 389 TYR C CA    1
ATOM   2974  C  C     . TYR A 1 389 ? 9.413   7.423   -14.600 1.00 91.13  ? ?
? ? ? 389 TYR C C     1
ATOM   2975  O  O     . TYR A 1 389 ? 10.067  7.378   -13.550 1.00 94.83  ? ?
? ? ? 389 TYR C O     1
ATOM   2976  C  CB    . TYR A 1 389 ? 7.190   8.679   -14.622 1.00 123.84 ? ?
? ? ? 389 TYR C CB    1
ATOM   2977  C  CG    . TYR A 1 389 ? 6.545   9.973   -15.068 1.00 140.70 ? ?
? ? ? 389 TYR C CG    1
ATOM   2978  C  CD1   . TYR A 1 389 ? 6.488   11.066  -14.215 1.00 151.04 ? ?
? ? ? 389 TYR C CD1   1
ATOM   2979  C  CD2   . TYR A 1 389 ? 6.086   10.139  -16.376 1.00 143.40 ? ?
? ? ? 389 TYR C CD2   1
ATOM   2980  C  CE1   . TYR A 1 389 ? 5.998   12.293  -14.641 1.00 166.25 ? ?
? ? ? 389 TYR C CE1   1
ATOM   2981  C  CE2   . TYR A 1 389 ? 5.595   11.370  -16.819 1.00 161.52 ? ?
? ? ? 389 TYR C CE2   1
ATOM   2982  C  CZ    . TYR A 1 389 ? 5.555   12.444  -15.942 1.00 172.38 ? ?
? ? ? 389 TYR C CZ    1
ATOM   2983  O  OH    . TYR A 1 389 ? 5.089   13.672  -16.364 1.00 183.99 ? ?
? ? ? 389 TYR C OH    1
ATOM   2984  N  N     . ASP A 1 390 ? 9.357   6.405   -15.456 1.00 88.46  ? ?
? ? ? 390 ASP C N     1
ATOM   2985  C  CA    . ASP A 1 390 ? 10.076  5.166   -15.186 1.00 82.87  ? ?
? ? ? 390 ASP C CA    1
ATOM   2986  C  C     . ASP A 1 390 ? 11.574  5.485   -15.115 1.00 90.78  ? ?
? ? ? 390 ASP C C     1
ATOM   2987  O  O     . ASP A 1 390 ? 12.210  5.330   -14.063 1.00 89.97  ? ?
? ? ? 390 ASP C O     1
ATOM   2988  C  CB    . ASP A 1 390 ? 9.799   4.118   -16.283 1.00 80.00  ? ?
? ? ? 390 ASP C CB    1
ATOM   2989  C  CG    . ASP A 1 390 ? 10.036  4.646   -17.709 1.00 102.43 ? ?
? ? ? 390 ASP C CG    1
ATOM   2990  O  OD1   . ASP A 1 390 ? 11.174  5.049   -18.050 1.00 77.68  ? ?
? ? ? 390 ASP C OD1   1
ATOM   2991  O  OD2   . ASP A 1 390 ? 9.072   4.638   -18.505 1.00 97.33  ? ?
? ? ? 390 ASP C OD2   1
ATOM   2992  N  N     . TRP A 1 391 ? 12.127  5.944   -16.234 1.00 89.58  ? ?
? ? ? 391 TRP C N     1
ATOM   2993  C  CA    . TRP A 1 391 ? 13.536  6.305   -16.323 1.00 91.09  ? ?
? ? ? 391 TRP C CA    1
ATOM   2994  C  C     . TRP A 1 391 ? 13.911  7.118   -15.104 1.00 91.04  ? ?
? ? ? 391 TRP C C     1
ATOM   2995  O  O     . TRP A 1 391 ? 14.872  6.794   -14.382 1.00 85.38  ? ?
? ? ? 391 TRP C O     1
ATOM   2996  C  CB    . TRP A 1 391 ? 13.780  7.139   -17.572 1.00 102.35 ? ?
? ? ? 391 TRP C CB    1
ATOM   2997  C  CG    . TRP A 1 391 ? 14.127  6.333   -18.756 1.00 102.34 ? ?
? ? ? 391 TRP C CG    1
ATOM   2998  C  CD1   . TRP A 1 391 ? 13.519  6.358   -19.973 1.00 117.71 ? ?
? ? ? 391 TRP C CD1   1
ATOM   2999  C  CD2   . TRP A 1 391 ? 15.202  5.404   -18.860 1.00 94.82  ? ?
? ? ? 391 TRP C CD2   1
ATOM   3000  N  NE1   . TRP A 1 391 ? 14.153  5.502   -20.835 1.00 116.18 ? ?
? ? ? 391 TRP C NE1   1
ATOM   3001  C  CE2   . TRP A 1 391 ? 15.192  4.901   -20.176 1.00 105.46 ? ?
? ? ? 391 TRP C CE2   1
ATOM   3002  C  CE3   . TRP A 1 391 ? 16.176  4.947   -17.968 1.00 98.05  ? ?
? ? ? 391 TRP C CE3   1
ATOM   3003  C  CZ2   . TRP A 1 391 ? 16.121  3.961   -20.627 1.00 118.82 ? ?
? ? ? 391 TRP C CZ2   1
ATOM   3004  C  CZ3   . TRP A 1 391 ? 17.102  4.012   -18.415 1.00 130.79 ? ?
? ? ? 391 TRP C CZ3   1
ATOM   3005  C  CH2   . TRP A 1 391 ? 17.067  3.529   -19.735 1.00 133.12 ? ?
? ? ? 391 TRP C CH2   1
ATOM   3006  N  N     . ILE A 1 392 ? 13.150  8.185   -14.884 1.00 91.07  ? ?
? ? ? 392 ILE C N     1
ATOM   3007  C  CA    . ILE A 1 392 ? 13.405  9.024   -13.735 1.00 88.97  ? ?
? ? ? 392 ILE C CA    1
ATOM   3008  C  C     . ILE A 1 392 ? 13.547  8.083   -12.546 1.00 85.62  ? ?
? ? ? 392 ILE C C     1
ATOM   3009  O  O     . ILE A 1 392 ? 14.608  8.051   -11.892 1.00 91.71  ? ?
? ? ? 392 ILE C O     1
ATOM   3010  C  CB    . ILE A 1 392 ? 12.256  10.013  -13.500 1.00 92.60  ? ?
? ? ? 392 ILE C CB    1
ATOM   3011  C  CG1   . ILE A 1 392 ? 12.154  10.971  -14.694 1.00 84.42  ? ?
? ? ? 392 ILE C CG1   1
ATOM   3012  C  CG2   . ILE A 1 392 ? 12.492  10.773  -12.206 1.00 87.72  ? ?
? ? ? 392 ILE C CG2   1
ATOM   3013  C  CD1   . ILE A 1 392 ? 11.179  12.113  -14.496 1.00 106.26 ? ?
? ? ? 392 ILE C CD1   1
ATOM   3014  N  N     . SER A 1 393 ? 12.496  7.299   -12.286 1.00 79.98  ? ?
? ? ? 393 SER C N     1
ATOM   3015  C  CA    . SER A 1 393 ? 12.538  6.341   -11.178 1.00 74.84  ? ?
? ? ? 393 SER C CA    1
ATOM   3016  C  C     . SER A 1 393 ? 13.912  5.686   -11.159 1.00 75.57  ? ?
? ? ? 393 SER C C     1
ATOM   3017  O  O     . SER A 1 393 ? 14.666  5.762   -10.164 1.00 82.05  ? ?
? ? ? 393 SER C O     1
ATOM   3018  C  CB    . SER A 1 393 ? 11.473  5.251   -11.343 1.00 70.66  ? ?
? ? ? 393 SER C CB    1
ATOM   3019  O  OG    . SER A 1 393 ? 10.172  5.725   -11.040 1.00 65.24  ? ?
? ? ? 393 SER C OG    1
ATOM   3020  N  N     . LEU A 1 394 ? 14.246  5.052   -12.279 1.00 76.57  ? ?
? ? ? 394 LEU C N     1
ATOM   3021  C  CA    . LEU A 1 394 ? 15.535  4.388   -12.383 1.00 96.53  ? ?
? ? ? 394 LEU C CA    1
ATOM   3022  C  C     . LEU A 1 394 ? 16.680  5.281   -11.962 1.00 87.27  ? ?
? ? ? 394 LEU C C     1
ATOM   3023  O  O     . LEU A 1 394 ? 17.209  5.134   -10.854 1.00 80.82  ? ?
? ? ? 394 LEU C O     1
ATOM   3024  C  CB    . LEU A 1 394 ? 15.789  3.882   -13.803 1.00 107.81 ? ?
? ? ? 394 LEU C CB    1
ATOM   3025  C  CG    . LEU A 1 394 ? 15.439  2.402   -13.951 1.00 118.00 ? ?
? ? ? 394 LEU C CG    1
ATOM   3026  C  CD1   . LEU A 1 394 ? 13.930  2.231   -13.858 1.00 125.20 ? ?
? ? ? 394 LEU C CD1   1
ATOM   3027  C  CD2   . LEU A 1 394 ? 15.966  1.871   -15.269 1.00 127.44 ? ?
? ? ? 394 LEU C CD2   1
ATOM   3028  N  N     . ILE A 1 395 ? 17.053  6.217   -12.832 1.00 86.62  ? ?
? ? ? 395 ILE C N     1
ATOM   3029  C  CA    . ILE A 1 395 ? 18.167  7.099   -12.506 1.00 88.72  ? ?
? ? ? 395 ILE C CA    1
ATOM   3030  C  C     . ILE A 1 395 ? 18.153  7.482   -11.026 1.00 92.36  ? ?
? ? ? 395 ILE C C     1
ATOM   3031  O  O     . ILE A 1 395 ? 19.176  7.384   -10.344 1.00 91.15  ? ?
? ? ? 395 ILE C O     1
ATOM   3032  C  CB    . ILE A 1 395 ? 18.176  8.402   -13.367 1.00 102.15 ? ?
? ? ? 395 ILE C CB    1
ATOM   3033  C  CG1   . ILE A 1 395 ? 16.974  9.285   -13.015 1.00 104.52 ? ?
? ? ? 395 ILE C CG1   1
ATOM   3034  C  CG2   . ILE A 1 395 ? 18.209  8.045   -14.855 1.00 47.66  ? ?
? ? ? 395 ILE C CG2   1
ATOM   3035  C  CD1   . ILE A 1 395 ? 17.335  10.743  -12.735 1.00 85.26  ? ?
? ? ? 395 ILE C CD1   1
ATOM   3036  N  N     . ALA A 1 396 ? 16.997  7.892   -10.513 1.00 87.86  ? ?
? ? ? 396 ALA C N     1
ATOM   3037  C  CA    . ALA A 1 396 ? 16.942  8.274   -9.106  1.00 77.87  ? ?
? ? ? 396 ALA C CA    1
ATOM   3038  C  C     . ALA A 1 396 ? 17.378  7.128   -8.189  1.00 73.16  ? ?
? ? ? 396 ALA C C     1
ATOM   3039  O  O     . ALA A 1 396 ? 18.417  7.201   -7.482  1.00 67.81  ? ?
? ? ? 396 ALA C O     1
ATOM   3040  C  CB    . ALA A 1 396 ? 15.548  8.715   -8.760  1.00 75.62  ? ?
? ? ? 396 ALA C CB    1
ATOM   3041  N  N     . SER A 1 397 ? 16.585  6.062   -8.207  1.00 74.15  ? ?
? ? ? 397 SER C N     1
ATOM   3042  C  CA    . SER A 1 397 ? 16.881  4.899   -7.375  1.00 83.72  ? ?
? ? ? 397 SER C CA    1
ATOM   3043  C  C     . SER A 1 397 ? 18.345  4.472   -7.540  1.00 84.88  ? ?
? ? ? 397 SER C C     1
ATOM   3044  O  O     . SER A 1 397 ? 19.129  4.389   -6.556  1.00 87.15  ? ?
? ? ? 397 SER C O     1
ATOM   3045  C  CB    . SER A 1 397 ? 15.948  3.748   -7.762  1.00 81.86  ? ?
? ? ? 397 SER C CB    1
ATOM   3046  O  OG    . SER A 1 397 ? 14.587  4.113   -7.562  1.00 72.28  ? ?
? ? ? 397 SER C OG    1
ATOM   3047  N  N     . THR A 1 398 ? 18.700  4.206   -8.795  1.00 78.66  ? ?
? ? ? 398 THR C N     1
ATOM   3048  C  CA    . THR A 1 398 ? 20.047  3.792   -9.145  1.00 87.88  ? ?
? ? ? 398 THR C CA    1
ATOM   3049  C  C     . THR A 1 398 ? 21.013  4.724   -8.440  1.00 88.97  ? ?
? ? ? 398 THR C C     1
ATOM   3050  O  O     . THR A 1 398 ? 21.853  4.284   -7.634  1.00 90.76  ? ?
? ? ? 398 THR C O     1
ATOM   3051  C  CB    . THR A 1 398 ? 20.291  3.905   -10.660 1.00 101.70 ? ?
? ? ? 398 THR C CB    1
ATOM   3052  O  OG1   . THR A 1 398 ? 19.147  3.417   -11.373 1.00 117.02 ? ?
? ? ? 398 THR C OG1   1
ATOM   3053  C  CG2   . THR A 1 398 ? 21.511  3.089   -11.060 1.00 103.98 ? ?
? ? ? 398 THR C CG2   1
ATOM   3054  N  N     . TYR A 1 399 ? 20.880  6.016   -8.739  1.00 88.05  ? ?
? ? ? 399 TYR C N     1
ATOM   3055  C  CA    . TYR A 1 399 ? 21.745  7.007   -8.121  1.00 81.22  ? ?
? ? ? 399 TYR C CA    1
ATOM   3056  C  C     . TYR A 1 399 ? 21.825  6.721   -6.632  1.00 70.43  ? ?
? ? ? 399 TYR C C     1
ATOM   3057  O  O     . TYR A 1 399 ? 22.885  6.371   -6.125  1.00 57.36  ? ?
? ? ? 399 TYR C O     1
ATOM   3058  C  CB    . TYR A 1 399 ? 21.229  8.433   -8.313  1.00 82.20  ? ?
? ? ? 399 TYR C CB    1
ATOM   3059  C  CG    . TYR A 1 399 ? 22.113  9.434   -7.599  1.00 89.81  ? ?
? ? ? 399 TYR C CG    1
ATOM   3060  C  CD1   . TYR A 1 399 ? 23.355  9.794   -8.130  1.00 83.42  ? ?
? ? ? 399 TYR C CD1   1
ATOM   3061  C  CD2   . TYR A 1 399 ? 21.763  9.934   -6.338  1.00 56.67  ? ?
? ? ? 399 TYR C CD2   1
ATOM   3062  C  CE1   . TYR A 1 399 ? 24.234  10.618  -7.423  1.00 73.91  ? ?
? ? ? 399 TYR C CE1   1
ATOM   3063  C  CE2   . TYR A 1 399 ? 22.636  10.759  -5.623  1.00 71.01  ? ?
? ? ? 399 TYR C CE2   1
ATOM   3064  C  CZ    . TYR A 1 399 ? 23.870  11.094  -6.172  1.00 78.43  ? ?
? ? ? 399 TYR C CZ    1
ATOM   3065  O  OH    . TYR A 1 399 ? 24.748  11.886  -5.468  1.00 87.35  ? ?
? ? ? 399 TYR C OH    1
ATOM   3066  N  N     . TRP A 1 400 ? 20.704  6.864   -5.932  1.00 63.04  ? ?
? ? ? 400 TRP C N     1
ATOM   3067  C  CA    . TRP A 1 400 ? 20.716  6.601   -4.491  1.00 65.79  ? ?
? ? ? 400 TRP C CA    1
ATOM   3068  C  C     . TRP A 1 400 ? 21.620  5.393   -4.166  1.00 68.98  ? ?
? ? ? 400 TRP C C     1
ATOM   3069  O  O     . TRP A 1 400 ? 22.739  5.504   -3.540  1.00 73.59  ? ?
? ? ? 400 TRP C O     1
ATOM   3070  C  CB    . TRP A 1 400 ? 19.276  6.333   -4.040  1.00 46.70  ? ?
? ? ? 400 TRP C CB    1
ATOM   3071  C  CG    . TRP A 1 400 ? 19.108  5.918   -2.619  1.00 63.14  ? ?
? ? ? 400 TRP C CG    1
ATOM   3072  C  CD1   . TRP A 1 400 ? 19.344  4.684   -2.089  1.00 71.95  ? ?
? ? ? 400 TRP C CD1   1
ATOM   3073  C  CD2   . TRP A 1 400 ? 18.599  6.722   -1.552  1.00 71.08  ? ?
? ? ? 400 TRP C CD2   1
ATOM   3074  N  NE1   . TRP A 1 400 ? 19.002  4.665   -0.757  1.00 70.73  ? ?
? ? ? 400 TRP C NE1   1
ATOM   3075  C  CE2   . TRP A 1 400 ? 18.541  5.904   -0.401  1.00 77.99  ? ?
? ? ? 400 TRP C CE2   1
ATOM   3076  C  CE3   . TRP A 1 400 ? 18.182  8.055   -1.456  1.00 56.27  ? ?
? ? ? 400 TRP C CE3   1
ATOM   3077  C  CZ2   . TRP A 1 400 ? 18.080  6.375   0.834   1.00 92.86  ? ?
? ? ? 400 TRP C CZ2   1
ATOM   3078  C  CZ3   . TRP A 1 400 ? 17.723  8.526   -0.223  1.00 71.86  ? ?
? ? ? 400 TRP C CZ3   1
ATOM   3079  C  CH2   . TRP A 1 400 ? 17.676  7.685   0.903   1.00 95.93  ? ?
? ? ? 400 TRP C CH2   1
ATOM   3080  N  N     . PHE A 1 401 ? 21.123  4.243   -4.617  1.00 67.36  ? ?
? ? ? 401 PHE C N     1
ATOM   3081  C  CA    . PHE A 1 401 ? 21.811  2.981   -4.416  1.00 63.07  ? ?
? ? ? 401 PHE C CA    1
ATOM   3082  C  C     . PHE A 1 401 ? 23.337  3.148   -4.609  1.00 77.10  ? ?
? ? ? 401 PHE C C     1
ATOM   3083  O  O     . PHE A 1 401 ? 24.147  2.760   -3.741  1.00 82.41  ? ?
? ? ? 401 PHE C O     1
ATOM   3084  C  CB    . PHE A 1 401 ? 21.229  1.961   -5.394  1.00 46.50  ? ?
? ? ? 401 PHE C CB    1
ATOM   3085  C  CG    . PHE A 1 401 ? 20.597  0.764   -4.732  1.00 81.41  ? ?
? ? ? 401 PHE C CG    1
ATOM   3086  C  CD1   . PHE A 1 401 ? 19.895  0.891   -3.537  1.00 50.80  ? ?
? ? ? 401 PHE C CD1   1
ATOM   3087  C  CD2   . PHE A 1 401 ? 20.712  -0.502  -5.312  1.00 113.49 ? ?
? ? ? 401 PHE C CD2   1
ATOM   3088  C  CE1   . PHE A 1 401 ? 19.322  -0.231  -2.929  1.00 107.64 ? ?
? ? ? 401 PHE C CE1   1
ATOM   3089  C  CE2   . PHE A 1 401 ? 20.143  -1.625  -4.714  1.00 102.84 ? ?
? ? ? 401 PHE C CE2   1
ATOM   3090  C  CZ    . PHE A 1 401 ? 19.448  -1.490  -3.519  1.00 113.62 ? ?
? ? ? 401 PHE C CZ    1
ATOM   3091  N  N     . ALA A 1 402 ? 23.734  3.758   -5.724  1.00 83.89  ? ?
? ? ? 402 ALA C N     1
ATOM   3092  C  CA    . ALA A 1 402 ? 25.162  3.957   -5.997  1.00 86.08  ? ?
? ? ? 402 ALA C CA    1
ATOM   3093  C  C     . ALA A 1 402 ? 25.845  4.988   -5.081  1.00 81.63  ? ?
? ? ? 402 ALA C C     1
ATOM   3094  O  O     . ALA A 1 402 ? 27.040  4.867   -4.757  1.00 87.44  ? ?
? ? ? 402 ALA C O     1
ATOM   3095  C  CB    . ALA A 1 402 ? 25.359  4.341   -7.455  1.00 99.07  ? ?
? ? ? 402 ALA C CB    1
ATOM   3096  N  N     . TYR A 1 403 ? 25.103  6.016   -4.684  1.00 68.41  ? ?
? ? ? 403 TYR C N     1
ATOM   3097  C  CA    . TYR A 1 403 ? 25.661  7.024   -3.800  1.00 73.52  ? ?
? ? ? 403 TYR C CA    1
ATOM   3098  C  C     . TYR A 1 403 ? 26.143  6.230   -2.627  1.00 72.90  ? ?
? ? ? 403 TYR C C     1
ATOM   3099  O  O     . TYR A 1 403 ? 27.363  6.220   -2.292  1.00 82.31  ? ?
? ? ? 403 TYR C O     1
ATOM   3100  C  CB    . TYR A 1 403 ? 24.591  8.005   -3.302  1.00 82.70  ? ?
? ? ? 403 TYR C CB    1
ATOM   3101  C  CG    . TYR A 1 403 ? 25.024  8.872   -2.122  1.00 86.81  ? ?
? ? ? 403 TYR C CG    1
ATOM   3102  C  CD1   . TYR A 1 403 ? 25.378  10.209  -2.301  1.00 109.21 ? ?
? ? ? 403 TYR C CD1   1
ATOM   3103  C  CD2   . TYR A 1 403 ? 25.064  8.355   -0.829  1.00 67.65  ? ?
? ? ? 403 TYR C CD2   1
ATOM   3104  C  CE1   . TYR A 1 403 ? 25.756  11.009  -1.219  1.00 119.71 ? ?
? ? ? 403 TYR C CE1   1
ATOM   3105  C  CE2   . TYR A 1 403 ? 25.441  9.142   0.257   1.00 112.84 ? ?
? ? ? 403 TYR C CE2   1
ATOM   3106  C  CZ    . TYR A 1 403 ? 25.785  10.468  0.058   1.00 129.74 ? ?
? ? ? 403 TYR C CZ    1
ATOM   3107  O  OH    . TYR A 1 403 ? 26.155  11.251  1.134   1.00 144.18 ? ?
? ? ? 403 TYR C OH    1
ATOM   3108  N  N     . PHE A 1 404 ? 25.169  5.539   -2.025  1.00 70.42  ? ?
? ? ? 404 PHE C N     1
ATOM   3109  C  CA    . PHE A 1 404 ? 25.485  4.744   -0.840  1.00 67.40  ? ?
? ? ? 404 PHE C CA    1
ATOM   3110  C  C     . PHE A 1 404 ? 26.448  3.587   -1.047  1.00 68.47  ? ?
? ? ? 404 PHE C C     1
ATOM   3111  O  O     . PHE A 1 404 ? 27.193  3.238   -0.132  1.00 71.80  ? ?
? ? ? 404 PHE C O     1
ATOM   3112  C  CB    . PHE A 1 404 ? 24.217  4.212   -0.192  1.00 59.17  ? ?
? ? ? 404 PHE C CB    1
ATOM   3113  C  CG    . PHE A 1 404 ? 23.674  5.096   0.870   1.00 67.19  ? ?
? ? ? 404 PHE C CG    1
ATOM   3114  C  CD1   . PHE A 1 404 ? 23.389  6.418   0.603   1.00 71.41  ? ?
? ? ? 404 PHE C CD1   1
ATOM   3115  C  CD2   . PHE A 1 404 ? 23.430  4.604   2.138   1.00 82.50  ? ?
? ? ? 404 PHE C CD2   1
ATOM   3116  C  CE1   . PHE A 1 404 ? 22.867  7.245   1.581   1.00 99.58  ? ?
? ? ? 404 PHE C CE1   1
ATOM   3117  C  CE2   . PHE A 1 404 ? 22.907  5.425   3.121   1.00 95.42  ? ?
? ? ? 404 PHE C CE2   1
ATOM   3118  C  CZ    . PHE A 1 404 ? 22.624  6.745   2.846   1.00 85.03  ? ?
? ? ? 404 PHE C CZ    1
ATOM   3119  N  N     . LEU A 1 405 ? 26.452  2.972   -2.223  1.00 69.20  ? ?
? ? ? 405 LEU C N     1
ATOM   3120  C  CA    . LEU A 1 405 ? 27.391  1.877   -2.378  1.00 71.81  ? ?
? ? ? 405 LEU C CA    1
ATOM   3121  C  C     . LEU A 1 405 ? 28.665  2.180   -3.130  1.00 83.69  ? ?
? ? ? 405 LEU C C     1
ATOM   3122  O  O     . LEU A 1 405 ? 29.689  1.542   -2.899  1.00 96.30  ? ?
? ? ? 405 LEU C O     1
ATOM   3123  C  CB    . LEU A 1 405 ? 26.707  0.658   -2.997  1.00 66.45  ? ?
? ? ? 405 LEU C CB    1
ATOM   3124  C  CG    . LEU A 1 405 ? 26.065  -0.258  -1.950  1.00 67.77  ? ?
? ? ? 405 LEU C CG    1
ATOM   3125  C  CD1   . LEU A 1 405 ? 26.609  0.102   -0.570  1.00 45.05  ? ?
? ? ? 405 LEU C CD1   1
ATOM   3126  C  CD2   . LEU A 1 405 ? 24.551  -0.109  -1.968  1.00 73.09  ? ?
? ? ? 405 LEU C CD2   1
ATOM   3127  N  N     . VAL A 1 406 ? 28.624  3.157   -4.019  1.00 88.74  ? ?
? ? ? 406 VAL C N     1
ATOM   3128  C  CA    . VAL A 1 406 ? 29.812  3.470   -4.788  1.00 86.76  ? ?
? ? ? 406 VAL C CA    1
ATOM   3129  C  C     . VAL A 1 406 ? 30.380  4.850   -4.548  1.00 86.90  ? ?
? ? ? 406 VAL C C     1
ATOM   3130  O  O     . VAL A 1 406 ? 31.534  4.978   -4.134  1.00 83.26  ? ?
? ? ? 406 VAL C O     1
ATOM   3131  C  CB    . VAL A 1 406 ? 29.560  3.303   -6.300  1.00 92.92  ? ?
? ? ? 406 VAL C CB    1
ATOM   3132  C  CG1   . VAL A 1 406 ? 30.620  4.042   -7.101  1.00 92.35  ? ?
? ? ? 406 VAL C CG1   1
ATOM   3133  C  CG2   . VAL A 1 406 ? 29.588  1.833   -6.658  1.00 95.03  ? ?
? ? ? 406 VAL C CG2   1
ATOM   3134  N  N     . ILE A 1 407 ? 29.589  5.888   -4.795  1.00 84.19  ? ?
? ? ? 407 ILE C N     1
ATOM   3135  C  CA    . ILE A 1 407 ? 30.143  7.218   -4.616  1.00 86.05  ? ?
? ? ? 407 ILE C CA    1
ATOM   3136  C  C     . ILE A 1 407 ? 30.762  7.386   -3.226  1.00 93.76  ? ?
? ? ? 407 ILE C C     1
ATOM   3137  O  O     . ILE A 1 407 ? 31.874  7.916   -3.109  1.00 102.55 ? ?
? ? ? 407 ILE C O     1
ATOM   3138  C  CB    . ILE A 1 407 ? 29.095  8.323   -4.895  1.00 93.56  ? ?
? ? ? 407 ILE C CB    1
ATOM   3139  C  CG1   . ILE A 1 407 ? 29.807  9.635   -5.241  1.00 96.31  ? ?
? ? ? 407 ILE C CG1   1
ATOM   3140  C  CG2   . ILE A 1 407 ? 28.231  8.557   -3.674  1.00 122.35 ? ?
? ? ? 407 ILE C CG2   1
ATOM   3141  C  CD1   . ILE A 1 407 ? 30.316  10.416  -4.029  1.00 60.29  ? ?
? ? ? 407 ILE C CD1   1
ATOM   3142  N  N     . LEU A 1 408 ? 30.088  6.911   -2.176  1.00 86.05  ? ?
? ? ? 408 LEU C N     1
ATOM   3143  C  CA    . LEU A 1 408 ? 30.667  7.070   -0.833  1.00 80.29  ? ?
? ? ? 408 LEU C CA    1
ATOM   3144  C  C     . LEU A 1 408 ? 32.186  6.782   -0.659  1.00 88.77  ? ?
? ? ? 408 LEU C C     1
ATOM   3145  O  O     . LEU A 1 408 ? 33.001  7.720   -0.555  1.00 99.05  ? ?
? ? ? 408 LEU C O     1
ATOM   3146  C  CB    . LEU A 1 408 ? 29.876  6.232   0.172   1.00 88.19  ? ?
? ? ? 408 LEU C CB    1
ATOM   3147  C  CG    . LEU A 1 408 ? 29.366  7.001   1.390   1.00 69.51  ? ?
? ? ? 408 LEU C CG    1
ATOM   3148  C  CD1   . LEU A 1 408 ? 30.522  7.696   2.053   1.00 40.75  ? ?
? ? ? 408 LEU C CD1   1
ATOM   3149  C  CD2   . LEU A 1 408 ? 28.330  8.023   0.973   1.00 39.87  ? ?
? ? ? 408 LEU C CD2   1
ATOM   3150  N  N     . PRO A 1 409 ? 32.590  5.492   -0.634  1.00 96.52  ? ?
? ? ? 409 PRO C N     1
ATOM   3151  C  CA    . PRO A 1 409 ? 34.009  5.131   -0.463  1.00 106.67 ? ?
? ? ? 409 PRO C CA    1
ATOM   3152  C  C     . PRO A 1 409 ? 34.996  5.859   -1.377  1.00 105.61 ? ?
? ? ? 409 PRO C C     1
ATOM   3153  O  O     . PRO A 1 409 ? 35.915  6.538   -0.904  1.00 102.19 ? ?
? ? ? 409 PRO C O     1
ATOM   3154  C  CB    . PRO A 1 409 ? 34.014  3.620   -0.698  1.00 112.33 ? ?
? ? ? 409 PRO C CB    1
ATOM   3155  C  CG    . PRO A 1 409 ? 32.896  3.433   -1.658  1.00 117.11 ? ?
? ? ? 409 PRO C CG    1
ATOM   3156  C  CD    . PRO A 1 409 ? 31.821  4.305   -1.047  1.00 94.90  ? ?
? ? ? 409 PRO C CD    1
ATOM   3157  N  N     . LEU A 1 410 ? 34.822  5.701   -2.682  1.00 89.32  ? ?
? ? ? 410 LEU C N     1
ATOM   3158  C  CA    . LEU A 1 410 ? 35.696  6.363   -3.634  1.00 95.66  ? ?
? ? ? 410 LEU C CA    1
ATOM   3159  C  C     . LEU A 1 410 ? 35.753  7.844   -3.227  1.00 94.96  ? ?
? ? ? 410 LEU C C     1
ATOM   3160  O  O     . LEU A 1 410 ? 36.845  8.450   -3.038  1.00 100.70 ? ?
? ? ? 410 LEU C O     1
ATOM   3161  C  CB    . LEU A 1 410 ? 35.108  6.178   -5.037  1.00 103.30 ? ?
? ? ? 410 LEU C CB    1
ATOM   3162  C  CG    . LEU A 1 410 ? 35.856  6.621   -6.297  1.00 127.68 ? ?
? ? ? 410 LEU C CG    1
ATOM   3163  C  CD1   . LEU A 1 410 ? 35.438  5.727   -7.454  1.00 113.34 ? ?
? ? ? 410 LEU C CD1   1
ATOM   3164  C  CD2   . LEU A 1 410 ? 35.569  8.090   -6.607  1.00 140.15 ? ?
? ? ? 410 LEU C CD2   1
ATOM   3165  N  N     . LEU A 1 411 ? 34.561  8.416   -3.055  1.00 93.51  ? ?
? ? ? 411 LEU C N     1
ATOM   3166  C  CA    . LEU A 1 411 ? 34.456  9.809   -2.666  1.00 94.68  ? ?
? ? ? 411 LEU C CA    1
ATOM   3167  C  C     . LEU A 1 411 ? 35.360  10.042  -1.477  1.00 94.19  ? ?
? ? ? 411 LEU C C     1
ATOM   3168  O  O     . LEU A 1 411 ? 36.006  11.074  -1.398  1.00 98.66  ? ?
? ? ? 411 LEU C O     1
ATOM   3169  C  CB    . LEU A 1 411 ? 33.014  10.173  -2.311  1.00 112.77 ? ?
? ? ? 411 LEU C CB    1
ATOM   3170  C  CG    . LEU A 1 411 ? 32.680  11.654  -2.078  1.00 109.73 ? ?
? ? ? 411 LEU C CG    1
ATOM   3171  C  CD1   . LEU A 1 411 ? 32.414  11.894  -0.601  1.00 96.61  ? ?
? ? ? 411 LEU C CD1   1
ATOM   3172  C  CD2   . LEU A 1 411 ? 33.811  12.533  -2.598  1.00 81.81  ? ?
? ? ? 411 LEU C CD2   1
ATOM   3173  N  N     . GLY A 1 412 ? 35.404  9.090   -0.547  1.00 99.51  ? ?
? ? ? 412 GLY C N     1
ATOM   3174  C  CA    . GLY A 1 412 ? 36.296  9.258   0.594   1.00 101.82 ? ?
? ? ? 412 GLY C CA    1
ATOM   3175  C  C     . GLY A 1 412 ? 37.750  9.217   0.133   1.00 100.94 ? ?
? ? ? 412 GLY C C     1
ATOM   3176  O  O     . GLY A 1 412 ? 38.566  10.114  0.437   1.00 110.79 ? ?
? ? ? 412 GLY C O     1
ATOM   3177  N  N     . ALA A 1 413 ? 38.065  8.164   -0.622  1.00 100.67 ? ?
? ? ? 413 ALA C N     1
ATOM   3178  C  CA    . ALA A 1 413 ? 39.404  7.965   -1.167  1.00 102.94 ? ?
? ? ? 413 ALA C CA    1
ATOM   3179  C  C     . ALA A 1 413 ? 39.905  9.257   -1.796  1.00 95.52  ? ?
? ? ? 413 ALA C C     1
ATOM   3180  O  O     . ALA A 1 413 ? 41.113  9.479   -1.861  1.00 95.92  ? ?
? ? ? 413 ALA C O     1
ATOM   3181  C  CB    . ALA A 1 413 ? 39.405  6.833   -2.199  1.00 103.15 ? ?
? ? ? 413 ALA C CB    1
ATOM   3182  N  N     . THR A 1 414 ? 38.999  10.099  -2.297  1.00 98.67  ? ?
? ? ? 414 THR C N     1
ATOM   3183  C  CA    . THR A 1 414 ? 39.492  11.381  -2.824  1.00 102.15 ? ?
? ? ? 414 THR C CA    1
ATOM   3184  C  C     . THR A 1 414 ? 39.132  12.582  -1.920  1.00 98.47  ? ?
? ? ? 414 THR C C     1
ATOM   3185  O  O     . THR A 1 414 ? 39.589  13.732  -2.113  1.00 99.44  ? ?
? ? ? 414 THR C O     1
ATOM   3186  C  CB    . THR A 1 414 ? 39.082  11.613  -4.295  1.00 94.27  ? ?
? ? ? 414 THR C CB    1
ATOM   3187  O  OG1   . THR A 1 414 ? 37.658  11.586  -4.422  1.00 145.59 ? ?
? ? ? 414 THR C OG1   1
ATOM   3188  C  CG2   . THR A 1 414 ? 39.704  10.529  -5.181  1.00 61.74  ? ?
? ? ? 414 THR C CG2   1
ATOM   3189  N  N     . GLU A 1 415 ? 38.329  12.303  -0.898  1.00 108.34 ? ?
? ? ? 415 GLU C N     1
ATOM   3190  C  CA    . GLU A 1 415 ? 37.994  13.332  0.072   1.00 120.07 ? ?
? ? ? 415 GLU C CA    1
ATOM   3191  C  C     . GLU A 1 415 ? 39.356  13.488  0.719   1.00 126.59 ? ?
? ? ? 415 GLU C C     1
ATOM   3192  O  O     . GLU A 1 415 ? 39.706  14.561  1.228   1.00 120.70 ? ?
? ? ? 415 GLU C O     1
ATOM   3193  C  CB    . GLU A 1 415 ? 36.967  12.851  1.106   1.00 106.66 ? ?
? ? ? 415 GLU C CB    1
ATOM   3194  C  CG    . GLU A 1 415 ? 35.525  12.857  0.624   1.00 96.96  ? ?
? ? ? 415 GLU C CG    1
ATOM   3195  C  CD    . GLU A 1 415 ? 35.068  14.205  0.074   1.00 128.69 ? ?
? ? ? 415 GLU C CD    1
ATOM   3196  O  OE1   . GLU A 1 415 ? 33.858  14.347  -0.185  1.00 135.63 ? ?
? ? ? 415 GLU C OE1   1
ATOM   3197  O  OE2   . GLU A 1 415 ? 35.898  15.122  -0.110  1.00 130.16 ? ?
? ? ? 415 GLU C OE2   1
ATOM   3198  N  N     . LYS A 1 416 ? 40.118  12.389  0.705   1.00 132.39 ? ?
? ? ? 416 LYS C N     1
ATOM   3199  C  CA    . LYS A 1 416 ? 41.484  12.443  1.224   1.00 140.74 ? ?
? ? ? 416 LYS C CA    1
ATOM   3200  C  C     . LYS A 1 416 ? 42.020  13.601  0.365   1.00 147.45 ? ?
? ? ? 416 LYS C C     1
ATOM   3201  O  O     . LYS A 1 416 ? 42.402  14.643  0.904   1.00 149.24 ? ?
? ? ? 416 LYS C O     1
ATOM   3202  C  CB    . LYS A 1 416 ? 42.219  11.121  0.948   1.00 149.64 ? ?
? ? ? 416 LYS C CB    1
ATOM   3203  C  CG    . LYS A 1 416 ? 43.071  10.580  2.097   1.00 147.33 ? ?
? ? ? 416 LYS C CG    1
ATOM   3204  C  CD    . LYS A 1 416 ? 44.458  11.205  2.157   1.00 140.21 ? ?
? ? ? 416 LYS C CD    1
ATOM   3205  C  CE    . LYS A 1 416 ? 45.335  10.474  3.170   1.00 124.67 ? ?
? ? ? 416 LYS C CE    1
ATOM   3206  N  NZ    . LYS A 1 416 ? 46.718  11.028  3.242   1.00 114.47 ? ?
? ? ? 416 LYS C NZ    1
ATOM   3207  N  N     . PRO A 1 417 ? 42.041  13.438  -0.982  1.00 152.09 ? ?
? ? ? 417 PRO C N     1
ATOM   3208  C  CA    . PRO A 1 417 ? 42.515  14.517  -1.851  1.00 155.03 ? ?
? ? ? 417 PRO C CA    1
ATOM   3209  C  C     . PRO A 1 417 ? 41.883  15.862  -1.482  1.00 150.66 ? ?
? ? ? 417 PRO C C     1
ATOM   3210  O  O     . PRO A 1 417 ? 42.364  16.919  -1.912  1.00 142.27 ? ?
? ? ? 417 PRO C O     1
ATOM   3211  C  CB    . PRO A 1 417 ? 42.126  14.021  -3.234  1.00 172.89 ? ?
? ? ? 417 PRO C CB    1
ATOM   3212  C  CG    . PRO A 1 417 ? 42.525  12.582  -3.133  1.00 164.82 ? ?
? ? ? 417 PRO C CG    1
ATOM   3213  C  CD    . PRO A 1 417 ? 42.072  12.163  -1.727  1.00 151.59 ? ?
? ? ? 417 PRO C CD    1
ATOM   3214  N  N     . GLU A 1 418 ? 40.790  15.833  -0.719  1.00 132.62 ? ?
? ? ? 418 GLU C N     1
ATOM   3215  C  CA    . GLU A 1 418 ? 40.247  17.118  -0.275  1.00 123.37 ? ?
? ? ? 418 GLU C CA    1
ATOM   3216  C  C     . GLU A 1 418 ? 40.730  17.470  1.141   1.00 108.35 ? ?
? ? ? 418 GLU C C     1
ATOM   3217  O  O     . GLU A 1 418 ? 41.929  17.552  1.385   1.00 107.69 ? ?
? ? ? 418 GLU C O     1
ATOM   3218  C  CB    . GLU A 1 418 ? 38.724  17.164  -0.309  1.00 123.65 ? ?
? ? ? 418 GLU C CB    1
ATOM   3219  C  CG    . GLU A 1 418 ? 38.228  18.605  -0.398  1.00 145.85 ? ?
? ? ? 418 GLU C CG    1
ATOM   3220  C  CD    . GLU A 1 418 ? 38.884  19.540  0.625   1.00 160.40 ? ?
? ? ? 418 GLU C CD    1
ATOM   3221  O  OE1   . GLU A 1 418 ? 38.306  19.745  1.718   1.00 143.76 ? ?
? ? ? 418 GLU C OE1   1
ATOM   3222  O  OE2   . GLU A 1 418 ? 39.991  20.054  0.342   1.00 159.92 ? ?
? ? ? 418 GLU C OE2   1
ATOM   3223  N  N     . PRO A 1 419 ? 39.798  17.683  2.091   1.00 108.23 ? ?
? ? ? 419 PRO C N     1
ATOM   3224  C  CA    . PRO A 1 419 ? 40.046  18.041  3.498   1.00 114.51 ? ?
? ? ? 419 PRO C CA    1
ATOM   3225  C  C     . PRO A 1 419 ? 40.715  19.434  3.601   1.00 118.49 ? ?
? ? ? 419 PRO C C     1
ATOM   3226  O  O     . PRO A 1 419 ? 41.458  19.810  2.692   1.00 113.82 ? ?
? ? ? 419 PRO C O     1
ATOM   3227  C  CB    . PRO A 1 419 ? 40.951  16.913  4.001   1.00 96.55  ? ?
? ? ? 419 PRO C CB    1
ATOM   3228  N  N     . ILE A 1 420 ? 40.457  20.200  4.672   1.00 122.05 ? ?
? ? ? 420 ILE C N     1
ATOM   3229  C  CA    . ILE A 1 420 ? 41.074  21.541  4.821   1.00 127.26 ? ?
? ? ? 420 ILE C CA    1
ATOM   3230  C  C     . ILE A 1 420 ? 40.646  22.518  5.948   1.00 133.08 ? ?
? ? ? 420 ILE C C     1
ATOM   3231  O  O     . ILE A 1 420 ? 40.334  23.679  5.661   1.00 134.18 ? ?
? ? ? 420 ILE C O     1
ATOM   3232  C  CB    . ILE A 1 420 ? 40.959  22.344  3.500   1.00 121.60 ? ?
? ? ? 420 ILE C CB    1
ATOM   3233  N  N     . PRO A 1 421 ? 40.649  22.078  7.230   1.00 138.75 ? ?
? ? ? 421 PRO C N     1
ATOM   3234  C  CA    . PRO A 1 421 ? 40.282  22.855  8.439   1.00 138.12 ? ?
? ? ? 421 PRO C CA    1
ATOM   3235  C  C     . PRO A 1 421 ? 40.118  22.048  9.741   1.00 128.79 ? ?
? ? ? 421 PRO C C     1
ATOM   3236  O  O     . PRO A 1 421 ? 40.088  20.817  9.705   1.00 127.76 ? ?
? ? ? 421 PRO C O     1
ATOM   3237  C  CB    . PRO A 1 421 ? 38.983  23.564  8.050   1.00 137.26 ? ?
? ? ? 421 PRO C CB    1
ATOM   3238  N  N     . ALA A 1 422 ? 40.014  22.750  10.877  1.00 123.13 ? ?
? ? ? 422 ALA C N     1
ATOM   3239  C  CA    . ALA A 1 422 ? 39.854  22.116  12.200  1.00 132.03 ? ?
? ? ? 422 ALA C CA    1
ATOM   3240  C  C     . ALA A 1 422 ? 40.014  23.096  13.375  1.00 132.00 ? ?
? ? ? 422 ALA C C     1
ATOM   3241  O  O     . ALA A 1 422 ? 39.801  24.297  13.214  1.00 128.35 ? ?
? ? ? 422 ALA C O     1
ATOM   3242  C  CB    . ALA A 1 422 ? 40.858  20.967  12.358  1.00 132.75 ? ?
? ? ? 422 ALA C CB    1
ATOM   3243  N  N     . SER A 1 423 ? 40.365  22.555  14.549  1.00 128.27 ? ?
? ? ? 423 SER C N     1
ATOM   3244  C  CA    . SER A 1 423 ? 40.611  23.314  15.794  1.00 124.63 ? ?
? ? ? 423 SER C CA    1
ATOM   3245  C  C     . SER A 1 423 ? 39.441  23.809  16.673  1.00 121.28 ? ?
? ? ? 423 SER C C     1
ATOM   3246  O  O     . SER A 1 423 ? 39.123  24.995  16.696  1.00 125.34 ? ?
? ? ? 423 SER C O     1
ATOM   3247  C  CB    . SER A 1 423 ? 41.539  24.500  15.497  1.00 120.88 ? ?
? ? ? 423 SER C CB    1
ATOM   3248  N  N     . ILE A 1 424 ? 38.838  22.885  17.416  1.00 120.00 ? ?
? ? ? 424 ILE C N     1
ATOM   3249  C  CA    . ILE A 1 424 ? 37.729  23.135  18.352  1.00 118.75 ? ?
? ? ? 424 ILE C CA    1
ATOM   3250  C  C     . ILE A 1 424 ? 36.768  24.332  18.227  1.00 111.83 ? ?
? ? ? 424 ILE C C     1
ATOM   3251  O  O     . ILE A 1 424 ? 35.603  24.149  17.871  1.00 101.03 ? ?
? ? ? 424 ILE C O     1
ATOM   3252  C  CB    . ILE A 1 424 ? 38.257  23.139  19.799  1.00 130.14 ? ?
? ? ? 424 ILE C CB    1
ATOM   3253  N  N     . GLU A 1 425 ? 37.231  25.539  18.558  1.00 114.45 ? ?
? ? ? 425 GLU C N     1
ATOM   3254  C  CA    . GLU A 1 425 ? 36.375  26.737  18.505  1.00 113.92 ? ?
? ? ? 425 GLU C CA    1
ATOM   3255  C  C     . GLU A 1 425 ? 36.528  27.578  17.232  1.00 120.74 ? ?
? ? ? 425 GLU C C     1
ATOM   3256  O  O     . GLU A 1 425 ? 37.554  27.511  16.550  1.00 122.24 ? ?
? ? ? 425 GLU C O     1
ATOM   3257  C  CB    . GLU A 1 425 ? 36.634  27.621  19.733  1.00 75.47  ? ?
? ? ? 425 GLU C CB    1
ATOM   3258  N  N     . GLU A 1 426 ? 35.511  28.383  16.924  1.00 118.22 ? ?
? ? ? 426 GLU C N     1
ATOM   3259  C  CA    . GLU A 1 426 ? 35.541  29.213  15.718  1.00 122.77 ? ?
? ? ? 426 GLU C CA    1
ATOM   3260  C  C     . GLU A 1 426 ? 35.395  30.725  15.939  1.00 138.61 ? ?
? ? ? 426 GLU C C     1
ATOM   3261  O  O     . GLU A 1 426 ? 35.137  31.194  17.054  1.00 135.68 ? ?
? ? ? 426 GLU C O     1
ATOM   3262  C  CB    . GLU A 1 426 ? 34.455  28.743  14.740  1.00 86.60  ? ?
? ? ? 426 GLU C CB    1
ATOM   3263  N  N     . ASP A 1 427 ? 35.574  31.476  14.852  1.00 145.66 ? ?
? ? ? 427 ASP C N     1
ATOM   3264  C  CA    . ASP A 1 427 ? 35.461  32.934  14.852  1.00 139.82 ? ?
? ? ? 427 ASP C CA    1
ATOM   3265  C  C     . ASP A 1 427 ? 34.032  33.270  14.443  1.00 141.68 ? ?
? ? ? 427 ASP C C     1
ATOM   3266  O  O     . ASP A 1 427 ? 33.714  33.291  13.256  1.00 142.98 ? ?
? ? ? 427 ASP C O     1
ATOM   3267  C  CB    . ASP A 1 427 ? 36.446  33.540  13.846  1.00 139.91 ? ?
? ? ? 427 ASP C CB    1
ATOM   3268  N  N     . PHE A 1 428 ? 33.184  33.524  15.437  1.00 140.08 ? ?
? ? ? 428 PHE C N     1
ATOM   3269  C  CA    . PHE A 1 428 ? 31.762  33.832  15.237  1.00 141.36 ? ?
? ? ? 428 PHE C CA    1
ATOM   3270  C  C     . PHE A 1 428 ? 31.400  34.771  14.082  1.00 139.25 ? ?
? ? ? 428 PHE C C     1
ATOM   3271  O  O     . PHE A 1 428 ? 30.755  35.804  14.352  1.00 136.52 ? ?
? ? ? 428 PHE C O     1
ATOM   3272  C  CB    . PHE A 1 428 ? 31.176  34.391  16.538  1.00 137.56 ? ?
? ? ? 428 PHE C CB    1
ATOM   3273  N  N     . SER B 2 2   ? -6.107  26.606  -13.452 1.00 138.60 ? ?
? ? ? 2   SER D N     1
ATOM   3274  C  CA    . SER B 2 2   ? -7.181  27.634  -13.576 1.00 143.02 ? ?
? ? ? 2   SER D CA    1
ATOM   3275  C  C     . SER B 2 2   ? -8.006  27.648  -12.285 1.00 146.42 ? ?
? ? ? 2   SER D C     1
ATOM   3276  O  O     . SER B 2 2   ? -7.489  27.334  -11.211 1.00 143.10 ? ?
? ? ? 2   SER D O     1
ATOM   3277  C  CB    . SER B 2 2   ? -8.073  27.307  -14.781 1.00 145.21 ? ?
? ? ? 2   SER D CB    1
ATOM   3278  O  OG    . SER B 2 2   ? -8.660  28.475  -15.334 1.00 110.13 ? ?
? ? ? 2   SER D OG    1
ATOM   3279  N  N     . ASN B 2 3   ? -9.283  28.007  -12.387 1.00 150.74 ? ?
? ? ? 3   ASN D N     1
ATOM   3280  C  CA    . ASN B 2 3   ? -10.147 28.052  -11.212 1.00 158.30 ? ?
? ? ? 3   ASN D CA    1
ATOM   3281  C  C     . ASN B 2 3   ? -11.477 27.333  -11.432 1.00 166.42 ? ?
? ? ? 3   ASN D C     1
ATOM   3282  O  O     . ASN B 2 3   ? -12.079 27.424  -12.508 1.00 163.66 ? ?
? ? ? 3   ASN D O     1
ATOM   3283  C  CB    . ASN B 2 3   ? -10.411 29.506  -10.807 1.00 152.66 ? ?
? ? ? 3   ASN D CB    1
ATOM   3284  N  N     . VAL B 2 4   ? -11.922 26.614  -10.402 1.00 173.11 ? ?
? ? ? 4   VAL D N     1
ATOM   3285  C  CA    . VAL B 2 4   ? -13.188 25.881  -10.445 1.00 177.00 ? ?
? ? ? 4   VAL D CA    1
ATOM   3286  C  C     . VAL B 2 4   ? -14.309 26.867  -10.139 1.00 179.76 ? ?
? ? ? 4   VAL D C     1
ATOM   3287  O  O     . VAL B 2 4   ? -15.154 26.622  -9.272  1.00 180.97 ? ?
? ? ? 4   VAL D O     1
ATOM   3288  C  CB    . VAL B 2 4   ? -13.220 24.750  -9.394  1.00 173.36 ? ?
? ? ? 4   VAL D CB    1
ATOM   3289  N  N     . PRO B 2 5   ? -14.321 28.004  -10.854 1.00 178.15 ? ?
? ? ? 5   PRO D N     1
ATOM   3290  C  CA    . PRO B 2 5   ? -15.270 29.118  -10.763 1.00 172.69 ? ?
? ? ? 5   PRO D CA    1
ATOM   3291  C  C     . PRO B 2 5   ? -15.206 29.769  -9.377  1.00 173.22 ? ?
? ? ? 5   PRO D C     1
ATOM   3292  O  O     . PRO B 2 5   ? -15.372 29.093  -8.359  1.00 177.59 ? ?
? ? ? 5   PRO D O     1
ATOM   3293  C  CB    . PRO B 2 5   ? -16.620 28.467  -11.058 1.00 159.53 ? ?
? ? ? 5   PRO D CB    1
ATOM   3294  N  N     . ASP B 2 6   ? -14.948 31.077  -9.359  1.00 165.89 ? ?
? ? ? 6   ASP D N     1
ATOM   3295  C  CA    . ASP B 2 6   ? -14.840 31.865  -8.127  1.00 167.72 ? ?
? ? ? 6   ASP D CA    1
ATOM   3296  C  C     . ASP B 2 6   ? -15.412 31.178  -6.886  1.00 170.93 ? ?
? ? ? 6   ASP D C     1
ATOM   3297  O  O     . ASP B 2 6   ? -14.676 30.551  -6.118  1.00 172.19 ? ?
? ? ? 6   ASP D O     1
ATOM   3298  C  CB    . ASP B 2 6   ? -15.524 33.223  -8.315  1.00 151.98 ? ?
? ? ? 6   ASP D CB    1
ATOM   3299  N  N     . HIS B 2 7   ? -16.726 31.307  -6.706  1.00 167.35 ? ?
? ? ? 7   HIS D N     1
ATOM   3300  C  CA    . HIS B 2 7   ? -17.455 30.723  -5.580  1.00 154.34 ? ?
? ? ? 7   HIS D CA    1
ATOM   3301  C  C     . HIS B 2 7   ? -16.554 30.348  -4.419  1.00 150.80 ? ?
? ? ? 7   HIS D C     1
ATOM   3302  O  O     . HIS B 2 7   ? -16.438 29.177  -4.063  1.00 146.42 ? ?
? ? ? 7   HIS D O     1
ATOM   3303  C  CB    . HIS B 2 7   ? -18.227 29.479  -6.024  1.00 159.49 ? ?
? ? ? 7   HIS D CB    1
ATOM   3304  C  CG    . HIS B 2 7   ? -18.669 29.522  -7.451  1.00 162.56 ? ?
? ? ? 7   HIS D CG    1
ATOM   3305  N  ND1   . HIS B 2 7   ? -19.294 30.618  -8.006  1.00 173.09 ? ?
? ? ? 7   HIS D ND1   1
ATOM   3306  C  CD2   . HIS B 2 7   ? -18.567 28.605  -8.442  1.00 143.95 ? ?
? ? ? 7   HIS D CD2   1
ATOM   3307  C  CE1   . HIS B 2 7   ? -19.556 30.375  -9.278  1.00 159.80 ? ?
? ? ? 7   HIS D CE1   1
ATOM   3308  N  NE2   . HIS B 2 7   ? -19.126 29.161  -9.567  1.00 168.90 ? ?
? ? ? 7   HIS D NE2   1
ATOM   3309  N  N     . ALA B 2 8   ? -15.891 31.341  -3.848  1.00 150.00 ? ?
? ? ? 8   ALA D N     1
ATOM   3310  C  CA    . ALA B 2 8   ? -15.028 31.093  -2.709  1.00 153.31 ? ?
? ? ? 8   ALA D CA    1
ATOM   3311  C  C     . ALA B 2 8   ? -15.957 31.174  -1.509  1.00 145.87 ? ?
? ? ? 8   ALA D C     1
ATOM   3312  O  O     . ALA B 2 8   ? -15.868 32.101  -0.706  1.00 152.37 ? ?
? ? ? 8   ALA D O     1
ATOM   3313  C  CB    . ALA B 2 8   ? -13.947 32.162  -2.623  1.00 164.83 ? ?
? ? ? 8   ALA D CB    1
ATOM   3314  N  N     . PHE B 2 9   ? -16.863 30.201  -1.416  1.00 130.66 ? ?
? ? ? 9   PHE D N     1
ATOM   3315  C  CA    . PHE B 2 9   ? -17.851 30.134  -0.342  1.00 120.51 ? ?
? ? ? 9   PHE D CA    1
ATOM   3316  C  C     . PHE B 2 9   ? -17.313 30.713  0.968   1.00 113.91 ? ?
? ? ? 9   PHE D C     1
ATOM   3317  O  O     . PHE B 2 9   ? -16.100 30.819  1.164   1.00 101.39 ? ?
? ? ? 9   PHE D O     1
ATOM   3318  C  CB    . PHE B 2 9   ? -18.296 28.686  -0.078  1.00 121.72 ? ?
? ? ? 9   PHE D CB    1
ATOM   3319  C  CG    . PHE B 2 9   ? -18.219 27.758  -1.281  1.00 131.03 ? ?
? ? ? 9   PHE D CG    1
ATOM   3320  C  CD1   . PHE B 2 9   ? -17.005 27.508  -1.924  1.00 130.58 ? ?
? ? ? 9   PHE D CD1   1
ATOM   3321  C  CD2   . PHE B 2 9   ? -19.351 27.056  -1.704  1.00 126.94 ? ?
? ? ? 9   PHE D CD2   1
ATOM   3322  C  CE1   . PHE B 2 9   ? -16.917 26.573  -2.964  1.00 91.03  ? ?
? ? ? 9   PHE D CE1   1
ATOM   3323  C  CE2   . PHE B 2 9   ? -19.274 26.120  -2.740  1.00 99.16  ? ?
? ? ? 9   PHE D CE2   1
ATOM   3324  C  CZ    . PHE B 2 9   ? -18.052 25.879  -3.369  1.00 93.41  ? ?
? ? ? 9   PHE D CZ    1
ATOM   3325  N  N     . SER B 2 10  ? -18.221 31.068  1.869   1.00 110.68 ? ?
? ? ? 10  SER D N     1
ATOM   3326  C  CA    . SER B 2 10  ? -17.831 31.639  3.153   1.00 110.64 ? ?
? ? ? 10  SER D CA    1
ATOM   3327  C  C     . SER B 2 10  ? -16.634 30.941  3.800   1.00 116.24 ? ?
? ? ? 10  SER D C     1
ATOM   3328  O  O     . SER B 2 10  ? -15.706 31.603  4.271   1.00 118.35 ? ?
? ? ? 10  SER D O     1
ATOM   3329  C  CB    . SER B 2 10  ? -19.025 31.626  4.113   1.00 96.85  ? ?
? ? ? 10  SER D CB    1
ATOM   3330  O  OG    . SER B 2 10  ? -19.863 30.514  3.864   1.00 104.70 ? ?
? ? ? 10  SER D OG    1
ATOM   3331  N  N     . PHE B 2 11  ? -16.650 29.611  3.808   1.00 120.20 ? ?
? ? ? 11  PHE D N     1
ATOM   3332  C  CA    . PHE B 2 11  ? -15.579 28.828  4.417   1.00 114.35 ? ?
? ? ? 11  PHE D CA    1
ATOM   3333  C  C     . PHE B 2 11  ? -14.178 28.965  3.826   1.00 112.23 ? ?
? ? ? 11  PHE D C     1
ATOM   3334  O  O     . PHE B 2 11  ? -13.305 29.564  4.459   1.00 109.30 ? ?
? ? ? 11  PHE D O     1
ATOM   3335  C  CB    . PHE B 2 11  ? -15.988 27.350  4.488   1.00 109.14 ? ?
? ? ? 11  PHE D CB    1
ATOM   3336  C  CG    . PHE B 2 11  ? -16.711 26.843  3.269   1.00 85.05  ? ?
? ? ? 11  PHE D CG    1
ATOM   3337  C  CD1   . PHE B 2 11  ? -16.024 26.563  2.092   1.00 40.73  ? ?
? ? ? 11  PHE D CD1   1
ATOM   3338  C  CD2   . PHE B 2 11  ? -18.080 26.593  3.322   1.00 62.80  ? ?
? ? ? 11  PHE D CD2   1
ATOM   3339  C  CE1   . PHE B 2 11  ? -16.693 26.032  0.986   1.00 75.97  ? ?
? ? ? 11  PHE D CE1   1
ATOM   3340  C  CE2   . PHE B 2 11  ? -18.762 26.064  2.228   1.00 80.49  ? ?
? ? ? 11  PHE D CE2   1
ATOM   3341  C  CZ    . PHE B 2 11  ? -18.070 25.780  1.057   1.00 75.03  ? ?
? ? ? 11  PHE D CZ    1
ATOM   3342  N  N     . GLU B 2 12  ? -13.955 28.403  2.636   1.00 111.88 ? ?
? ? ? 12  GLU D N     1
ATOM   3343  C  CA    . GLU B 2 12  ? -12.645 28.485  1.992   1.00 114.81 ? ?
? ? ? 12  GLU D CA    1
ATOM   3344  C  C     . GLU B 2 12  ? -12.116 29.873  2.290   1.00 122.91 ? ?
? ? ? 12  GLU D C     1
ATOM   3345  O  O     . GLU B 2 12  ? -12.827 30.859  2.098   1.00 125.79 ? ?
? ? ? 12  GLU D O     1
ATOM   3346  C  CB    . GLU B 2 12  ? -12.762 28.283  0.473   1.00 69.90  ? ?
? ? ? 12  GLU D CB    1
ATOM   3347  N  N     . GLY B 2 13  ? -10.884 29.948  2.783   1.00 131.02 ? ?
? ? ? 13  GLY D N     1
ATOM   3348  C  CA    . GLY B 2 13  ? -10.297 31.234  3.120   1.00 134.78 ? ?
? ? ? 13  GLY D CA    1
ATOM   3349  C  C     . GLY B 2 13  ? -9.825  31.228  4.560   1.00 134.51 ? ?
? ? ? 13  GLY D C     1
ATOM   3350  O  O     . GLY B 2 13  ? -10.555 30.785  5.446   1.00 135.76 ? ?
? ? ? 13  GLY D O     1
ATOM   3351  N  N     . ILE B 2 14  ? -8.612  31.732  4.784   1.00 131.10 ? ?
? ? ? 14  ILE D N     1
ATOM   3352  C  CA    . ILE B 2 14  ? -7.973  31.778  6.103   1.00 127.51 ? ?
? ? ? 14  ILE D CA    1
ATOM   3353  C  C     . ILE B 2 14  ? -8.877  31.795  7.343   1.00 127.06 ? ?
? ? ? 14  ILE D C     1
ATOM   3354  O  O     . ILE B 2 14  ? -8.445  31.385  8.423   1.00 126.21 ? ?
? ? ? 14  ILE D O     1
ATOM   3355  C  CB    . ILE B 2 14  ? -6.976  32.961  6.199   1.00 130.73 ? ?
? ? ? 14  ILE D CB    1
ATOM   3356  C  CG1   . ILE B 2 14  ? -5.887  32.826  5.121   1.00 137.23 ? ?
? ? ? 14  ILE D CG1   1
ATOM   3357  C  CG2   . ILE B 2 14  ? -6.316  32.977  7.582   1.00 104.50 ? ?
? ? ? 14  ILE D CG2   1
ATOM   3358  C  CD1   . ILE B 2 14  ? -6.352  33.087  3.692   1.00 126.71 ? ?
? ? ? 14  ILE D CD1   1
ATOM   3359  N  N     . PHE B 2 15  ? -10.109 32.283  7.205   1.00 124.46 ? ?
? ? ? 15  PHE D N     1
ATOM   3360  C  CA    . PHE B 2 15  ? -11.056 32.293  8.322   1.00 121.12 ? ?
? ? ? 15  PHE D CA    1
ATOM   3361  C  C     . PHE B 2 15  ? -12.452 32.839  8.028   1.00 108.70 ? ?
? ? ? 15  PHE D C     1
ATOM   3362  O  O     . PHE B 2 15  ? -12.701 33.411  6.966   1.00 103.52 ? ?
? ? ? 15  PHE D O     1
ATOM   3363  C  CB    . PHE B 2 15  ? -10.472 33.000  9.569   1.00 131.57 ? ?
? ? ? 15  PHE D CB    1
ATOM   3364  C  CG    . PHE B 2 15  ? -9.795  34.327  9.298   1.00 144.55 ? ?
? ? ? 15  PHE D CG    1
ATOM   3365  C  CD1   . PHE B 2 15  ? -9.432  35.143  10.367  1.00 154.73 ? ?
? ? ? 15  PHE D CD1   1
ATOM   3366  C  CD2   . PHE B 2 15  ? -9.482  34.745  8.007   1.00 143.57 ? ?
? ? ? 15  PHE D CD2   1
ATOM   3367  C  CE1   . PHE B 2 15  ? -8.768  36.349  10.156  1.00 138.79 ? ?
? ? ? 15  PHE D CE1   1
ATOM   3368  C  CE2   . PHE B 2 15  ? -8.816  35.951  7.788   1.00 132.22 ? ?
? ? ? 15  PHE D CE2   1
ATOM   3369  C  CZ    . PHE B 2 15  ? -8.460  36.752  8.865   1.00 126.02 ? ?
? ? ? 15  PHE D CZ    1
ATOM   3370  N  N     . GLY B 2 16  ? -13.361 32.624  8.980   1.00 103.62 ? ?
? ? ? 16  GLY D N     1
ATOM   3371  C  CA    . GLY B 2 16  ? -14.735 33.087  8.849   1.00 101.47 ? ?
? ? ? 16  GLY D CA    1
ATOM   3372  C  C     . GLY B 2 16  ? -15.729 31.989  8.509   1.00 93.90  ? ?
? ? ? 16  GLY D C     1
ATOM   3373  O  O     . GLY B 2 16  ? -16.464 31.502  9.373   1.00 93.11  ? ?
? ? ? 16  GLY D O     1
ATOM   3374  N  N     . LYS B 2 17  ? -15.763 31.633  7.229   1.00 86.24  ? ?
? ? ? 17  LYS D N     1
ATOM   3375  C  CA    . LYS B 2 17  ? -16.625 30.582  6.701   1.00 79.95  ? ?
? ? ? 17  LYS D CA    1
ATOM   3376  C  C     . LYS B 2 17  ? -18.103 30.474  7.080   1.00 83.91  ? ?
? ? ? 17  LYS D C     1
ATOM   3377  O  O     . LYS B 2 17  ? -18.605 31.152  7.981   1.00 77.53  ? ?
? ? ? 17  LYS D O     1
ATOM   3378  N  N     . TYR B 2 18  ? -18.780 29.595  6.342   1.00 81.41  ? ?
? ? ? 18  TYR D N     1
ATOM   3379  C  CA    . TYR B 2 18  ? -20.192 29.261  6.518   1.00 95.62  ? ?
? ? ? 18  TYR D CA    1
ATOM   3380  C  C     . TYR B 2 18  ? -21.236 30.376  6.682   1.00 101.50 ? ?
? ? ? 18  TYR D C     1
ATOM   3381  O  O     . TYR B 2 18  ? -21.378 30.955  7.765   1.00 95.09  ? ?
? ? ? 18  TYR D O     1
ATOM   3382  C  CB    . TYR B 2 18  ? -20.334 28.264  7.684   1.00 104.84 ? ?
? ? ? 18  TYR D CB    1
ATOM   3383  C  CG    . TYR B 2 18  ? -19.881 26.832  7.390   1.00 123.35 ? ?
? ? ? 18  TYR D CG    1
ATOM   3384  C  CD1   . TYR B 2 18  ? -19.065 26.538  6.293   1.00 126.43 ? ?
? ? ? 18  TYR D CD1   1
ATOM   3385  C  CD2   . TYR B 2 18  ? -20.243 25.777  8.236   1.00 106.59 ? ?
? ? ? 18  TYR D CD2   1
ATOM   3386  C  CE1   . TYR B 2 18  ? -18.620 25.229  6.047   1.00 107.80 ? ?
? ? ? 18  TYR D CE1   1
ATOM   3387  C  CE2   . TYR B 2 18  ? -19.801 24.472  7.998   1.00 100.28 ? ?
? ? ? 18  TYR D CE2   1
ATOM   3388  C  CZ    . TYR B 2 18  ? -18.990 24.209  6.901   1.00 104.54 ? ?
? ? ? 18  TYR D CZ    1
ATOM   3389  N  N     . ASP B 2 19  ? -21.967 30.650  5.596   1.00 108.18 ? ?
? ? ? 19  ASP D N     1
ATOM   3390  C  CA    . ASP B 2 19  ? -23.053 31.637  5.577   1.00 104.54 ? ?
? ? ? 19  ASP D CA    1
ATOM   3391  C  C     . ASP B 2 19  ? -24.307 30.900  6.027   1.00 92.38  ? ?
? ? ? 19  ASP D C     1
ATOM   3392  O  O     . ASP B 2 19  ? -24.990 30.268  5.191   1.00 74.12  ? ?
? ? ? 19  ASP D O     1
ATOM   3393  C  CB    . ASP B 2 19  ? -23.311 32.165  4.162   1.00 107.38 ? ?
? ? ? 19  ASP D CB    1
ATOM   3394  C  CG    . ASP B 2 19  ? -22.499 33.398  3.831   1.00 125.21 ? ?
? ? ? 19  ASP D CG    1
ATOM   3395  O  OD1   . ASP B 2 19  ? -22.361 34.272  4.714   1.00 127.72 ? ?
? ? ? 19  ASP D OD1   1
ATOM   3396  O  OD2   . ASP B 2 19  ? -22.019 33.502  2.680   1.00 116.73 ? ?
? ? ? 19  ASP D OD2   1
ATOM   3397  N  N     . GLN B 2 20  ? -24.597 30.968  7.330   1.00 95.04  ? ?
? ? ? 20  GLN D N     1
ATOM   3398  C  CA    . GLN B 2 20  ? -25.767 30.303  7.910   1.00 99.82  ? ?
? ? ? 20  GLN D CA    1
ATOM   3399  C  C     . GLN B 2 20  ? -26.850 30.242  6.844   1.00 107.33 ? ?
? ? ? 20  GLN D C     1
ATOM   3400  O  O     . GLN B 2 20  ? -27.589 29.251  6.715   1.00 109.51 ? ?
? ? ? 20  GLN D O     1
ATOM   3401  C  CB    . GLN B 2 20  ? -26.302 31.074  9.127   1.00 109.69 ? ?
? ? ? 20  GLN D CB    1
ATOM   3402  C  CG    . GLN B 2 20  ? -27.410 30.316  9.867   1.00 123.23 ? ?
? ? ? 20  GLN D CG    1
ATOM   3403  C  CD    . GLN B 2 20  ? -28.485 31.216  10.460  1.00 133.54 ? ?
? ? ? 20  GLN D CD    1
ATOM   3404  O  OE1   . GLN B 2 20  ? -28.232 31.988  11.388  1.00 131.22 ? ?
? ? ? 20  GLN D OE1   1
ATOM   3405  N  NE2   . GLN B 2 20  ? -29.700 31.114  9.922   1.00 133.92 ? ?
? ? ? 20  GLN D NE2   1
ATOM   3406  N  N     . ALA B 2 21  ? -26.929 31.323  6.075   1.00 108.23 ? ?
? ? ? 21  ALA D N     1
ATOM   3407  C  CA    . ALA B 2 21  ? -27.881 31.429  4.989   1.00 105.90 ? ?
? ? ? 21  ALA D CA    1
ATOM   3408  C  C     . ALA B 2 21  ? -27.552 30.342  3.978   1.00 97.47  ? ?
? ? ? 21  ALA D C     1
ATOM   3409  O  O     . ALA B 2 21  ? -28.223 29.287  3.924   1.00 103.06 ? ?
? ? ? 21  ALA D O     1
ATOM   3410  C  CB    . ALA B 2 21  ? -27.765 32.801  4.338   1.00 132.87 ? ?
? ? ? 21  ALA D CB    1
ATOM   3411  N  N     . GLN B 2 22  ? -26.506 30.608  3.191   1.00 84.67  ? ?
? ? ? 22  GLN D N     1
ATOM   3412  C  CA    . GLN B 2 22  ? -26.049 29.693  2.155   1.00 95.39  ? ?
? ? ? 22  GLN D CA    1
ATOM   3413  C  C     . GLN B 2 22  ? -26.278 28.264  2.606   1.00 102.06 ? ?
? ? ? 22  GLN D C     1
ATOM   3414  O  O     . GLN B 2 22  ? -26.739 27.398  1.838   1.00 99.83  ? ?
? ? ? 22  GLN D O     1
ATOM   3415  C  CB    . GLN B 2 22  ? -24.566 29.924  1.868   1.00 78.04  ? ?
? ? ? 22  GLN D CB    1
ATOM   3416  C  CG    . GLN B 2 22  ? -23.997 29.003  0.807   1.00 88.97  ? ?
? ? ? 22  GLN D CG    1
ATOM   3417  C  CD    . GLN B 2 22  ? -22.653 29.478  0.280   1.00 114.84 ? ?
? ? ? 22  GLN D CD    1
ATOM   3418  O  OE1   . GLN B 2 22  ? -21.744 29.806  1.050   1.00 114.63 ? ?
? ? ? 22  GLN D OE1   1
ATOM   3419  N  NE2   . GLN B 2 22  ? -22.519 29.511  -1.044  1.00 102.77 ? ?
? ? ? 22  GLN D NE2   1
ATOM   3420  N  N     . LEU B 2 23  ? -25.986 28.024  3.878   1.00 104.79 ? ?
? ? ? 23  LEU D N     1
ATOM   3421  C  CA    . LEU B 2 23  ? -26.171 26.683  4.406   1.00 96.32  ? ?
? ? ? 23  LEU D CA    1
ATOM   3422  C  C     . LEU B 2 23  ? -27.631 26.280  4.577   1.00 93.71  ? ?
? ? ? 23  LEU D C     1
ATOM   3423  O  O     . LEU B 2 23  ? -28.065 25.335  3.930   1.00 101.89 ? ?
? ? ? 23  LEU D O     1
ATOM   3424  C  CB    . LEU B 2 23  ? -25.395 26.527  5.707   1.00 65.93  ? ?
? ? ? 23  LEU D CB    1
ATOM   3425  C  CG    . LEU B 2 23  ? -23.895 26.415  5.467   1.00 65.96  ? ?
? ? ? 23  LEU D CG    1
ATOM   3426  C  CD1   . LEU B 2 23  ? -23.193 26.214  6.789   1.00 63.51  ? ?
? ? ? 23  LEU D CD1   1
ATOM   3427  C  CD2   . LEU B 2 23  ? -23.615 25.274  4.494   1.00 33.78  ? ?
? ? ? 23  LEU D CD2   1
ATOM   3428  N  N     . ARG B 2 24  ? -28.395 26.972  5.425   1.00 99.52  ? ?
? ? ? 24  ARG D N     1
ATOM   3429  C  CA    . ARG B 2 24  ? -29.808 26.597  5.583   1.00 112.76 ? ?
? ? ? 24  ARG D CA    1
ATOM   3430  C  C     . ARG B 2 24  ? -30.375 26.368  4.181   1.00 113.94 ? ?
? ? ? 24  ARG D C     1
ATOM   3431  O  O     . ARG B 2 24  ? -31.078 25.363  3.904   1.00 105.73 ? ?
? ? ? 24  ARG D O     1
ATOM   3432  C  CB    . ARG B 2 24  ? -30.601 27.711  6.289   1.00 114.22 ? ?
? ? ? 24  ARG D CB    1
ATOM   3433  C  CG    . ARG B 2 24  ? -32.086 27.805  5.870   1.00 154.51 ? ?
? ? ? 24  ARG D CG    1
ATOM   3434  C  CD    . ARG B 2 24  ? -33.081 27.055  6.784   1.00 165.87 ? ?
? ? ? 24  ARG D CD    1
ATOM   3435  N  NE    . ARG B 2 24  ? -34.392 26.896  6.138   1.00 159.64 ? ?
? ? ? 24  ARG D NE    1
ATOM   3436  C  CZ    . ARG B 2 24  ? -35.537 26.618  6.766   1.00 145.60 ? ?
? ? ? 24  ARG D CZ    1
ATOM   3437  N  NH1   . ARG B 2 24  ? -35.569 26.466  8.085   1.00 107.75 ? ?
? ? ? 24  ARG D NH1   1
ATOM   3438  N  NH2   . ARG B 2 24  ? -36.658 26.480  6.065   1.00 124.00 ? ?
? ? ? 24  ARG D NH2   1
ATOM   3439  N  N     . ARG B 2 25  ? -30.034 27.296  3.287   1.00 114.61 ? ?
? ? ? 25  ARG D N     1
ATOM   3440  C  CA    . ARG B 2 25  ? -30.508 27.205  1.911   1.00 126.27 ? ?
? ? ? 25  ARG D CA    1
ATOM   3441  C  C     . ARG B 2 25  ? -30.074 25.852  1.301   1.00 125.48 ? ?
? ? ? 25  ARG D C     1
ATOM   3442  O  O     . ARG B 2 25  ? -30.913 25.055  0.792   1.00 119.37 ? ?
? ? ? 25  ARG D O     1
ATOM   3443  C  CB    . ARG B 2 25  ? -29.959 28.395  1.102   1.00 142.06 ? ?
? ? ? 25  ARG D CB    1
ATOM   3444  C  CG    . ARG B 2 25  ? -29.905 29.714  1.901   1.00 155.01 ? ?
? ? ? 25  ARG D CG    1
ATOM   3445  C  CD    . ARG B 2 25  ? -30.204 30.977  1.080   1.00 148.44 ? ?
? ? ? 25  ARG D CD    1
ATOM   3446  N  NE    . ARG B 2 25  ? -29.471 31.056  -0.184  1.00 132.50 ? ?
? ? ? 25  ARG D NE    1
ATOM   3447  C  CZ    . ARG B 2 25  ? -28.213 31.464  -0.314  1.00 129.78 ? ?
? ? ? 25  ARG D CZ    1
ATOM   3448  N  NH1   . ARG B 2 25  ? -27.513 31.846  0.745   1.00 127.82 ? ?
? ? ? 25  ARG D NH1   1
ATOM   3449  N  NH2   . ARG B 2 25  ? -27.650 31.491  -1.514  1.00 120.31 ? ?
? ? ? 25  ARG D NH2   1
ATOM   3450  N  N     . GLY B 2 26  ? -28.768 25.583  1.366   1.00 121.58 ? ?
? ? ? 26  GLY D N     1
ATOM   3451  C  CA    . GLY B 2 26  ? -28.270 24.321  0.840   1.00 115.42 ? ?
? ? ? 26  GLY D CA    1
ATOM   3452  C  C     . GLY B 2 26  ? -29.049 23.162  1.443   1.00 111.47 ? ?
? ? ? 26  GLY D C     1
ATOM   3453  O  O     . GLY B 2 26  ? -29.547 22.269  0.732   1.00 108.80 ? ?
? ? ? 26  GLY D O     1
ATOM   3454  N  N     . PHE B 2 27  ? -29.152 23.174  2.770   1.00 108.31 ? ?
? ? ? 27  PHE D N     1
ATOM   3455  C  CA    . PHE B 2 27  ? -29.890 22.146  3.483   1.00 107.58 ? ?
? ? ? 27  PHE D CA    1
ATOM   3456  C  C     . PHE B 2 27  ? -31.167 21.968  2.700   1.00 109.68 ? ?
? ? ? 27  PHE D C     1
ATOM   3457  O  O     . PHE B 2 27  ? -31.470 20.874  2.207   1.00 106.29 ? ?
? ? ? 27  PHE D O     1
ATOM   3458  C  CB    . PHE B 2 27  ? -30.244 22.606  4.900   1.00 98.70  ? ?
? ? ? 27  PHE D CB    1
ATOM   3459  C  CG    . PHE B 2 27  ? -31.209 21.692  5.623   1.00 122.85 ? ?
? ? ? 27  PHE D CG    1
ATOM   3460  C  CD1   . PHE B 2 27  ? -32.195 20.983  4.934   1.00 116.91 ? ?
? ? ? 27  PHE D CD1   1
ATOM   3461  C  CD2   . PHE B 2 27  ? -31.164 21.578  7.004   1.00 139.15 ? ?
? ? ? 27  PHE D CD2   1
ATOM   3462  C  CE1   . PHE B 2 27  ? -33.111 20.188  5.602   1.00 99.22  ? ?
? ? ? 27  PHE D CE1   1
ATOM   3463  C  CE2   . PHE B 2 27  ? -32.084 20.781  7.681   1.00 138.37 ? ?
? ? ? 27  PHE D CE2   1
ATOM   3464  C  CZ    . PHE B 2 27  ? -33.056 20.087  6.977   1.00 102.55 ? ?
? ? ? 27  PHE D CZ    1
ATOM   3465  N  N     . GLN B 2 28  ? -31.927 23.055  2.601   1.00 115.07 ? ?
? ? ? 28  GLN D N     1
ATOM   3466  C  CA    . GLN B 2 28  ? -33.185 22.974  1.873   1.00 124.74 ? ?
? ? ? 28  GLN D CA    1
ATOM   3467  C  C     . GLN B 2 28  ? -33.044 22.276  0.529   1.00 115.79 ? ?
? ? ? 28  GLN D C     1
ATOM   3468  O  O     . GLN B 2 28  ? -33.663 21.209  0.301   1.00 108.94 ? ?
? ? ? 28  GLN D O     1
ATOM   3469  C  CB    . GLN B 2 28  ? -33.782 24.364  1.656   1.00 146.30 ? ?
? ? ? 28  GLN D CB    1
ATOM   3470  C  CG    . GLN B 2 28  ? -34.844 24.745  2.671   1.00 155.46 ? ?
? ? ? 28  GLN D CG    1
ATOM   3471  C  CD    . GLN B 2 28  ? -35.671 25.931  2.216   1.00 150.74 ? ?
? ? ? 28  GLN D CD    1
ATOM   3472  O  OE1   . GLN B 2 28  ? -36.321 25.886  1.167   1.00 107.59 ? ?
? ? ? 28  GLN D OE1   1
ATOM   3473  N  NE2   . GLN B 2 28  ? -35.651 27.004  3.002   1.00 123.29 ? ?
? ? ? 28  GLN D NE2   1
ATOM   3474  N  N     . VAL B 2 29  ? -32.232 22.855  -0.359  1.00 112.19 ? ?
? ? ? 29  VAL D N     1
ATOM   3475  C  CA    . VAL B 2 29  ? -32.099 22.214  -1.666  1.00 116.50 ? ?
? ? ? 29  VAL D CA    1
ATOM   3476  C  C     . VAL B 2 29  ? -31.895 20.713  -1.483  1.00 119.36 ? ?
? ? ? 29  VAL D C     1
ATOM   3477  O  O     . VAL B 2 29  ? -32.490 19.911  -2.211  1.00 116.66 ? ?
? ? ? 29  VAL D O     1
ATOM   3478  C  CB    . VAL B 2 29  ? -30.953 22.823  -2.524  1.00 123.78 ? ?
? ? ? 29  VAL D CB    1
ATOM   3479  C  CG1   . VAL B 2 29  ? -29.698 22.958  -1.714  1.00 113.40 ? ?
? ? ? 29  VAL D CG1   1
ATOM   3480  C  CG2   . VAL B 2 29  ? -30.711 21.959  -3.766  1.00 111.90 ? ?
? ? ? 29  VAL D CG2   1
ATOM   3481  N  N     . TYR B 2 30  ? -31.089 20.326  -0.495  1.00 117.98 ? ?
? ? ? 30  TYR D N     1
ATOM   3482  C  CA    . TYR B 2 30  ? -30.881 18.894  -0.261  1.00 104.05 ? ?
? ? ? 30  TYR D CA    1
ATOM   3483  C  C     . TYR B 2 30  ? -32.151 18.192  0.203   1.00 96.81  ? ?
? ? ? 30  TYR D C     1
ATOM   3484  O  O     . TYR B 2 30  ? -32.636 17.280  -0.459  1.00 91.32  ? ?
? ? ? 30  TYR D O     1
ATOM   3485  C  CB    . TYR B 2 30  ? -29.783 18.646  0.776   1.00 108.43 ? ?
? ? ? 30  TYR D CB    1
ATOM   3486  C  CG    . TYR B 2 30  ? -29.779 17.231  1.334   1.00 112.26 ? ?
? ? ? 30  TYR D CG    1
ATOM   3487  C  CD1   . TYR B 2 30  ? -29.811 16.124  0.487   1.00 113.04 ? ?
? ? ? 30  TYR D CD1   1
ATOM   3488  C  CD2   . TYR B 2 30  ? -29.746 17.002  2.709   1.00 122.21 ? ?
? ? ? 30  TYR D CD2   1
ATOM   3489  C  CE1   . TYR B 2 30  ? -29.810 14.821  0.992   1.00 106.55 ? ?
? ? ? 30  TYR D CE1   1
ATOM   3490  C  CE2   . TYR B 2 30  ? -29.745 15.704  3.227   1.00 121.45 ? ?
? ? ? 30  TYR D CE2   1
ATOM   3491  C  CZ    . TYR B 2 30  ? -29.778 14.620  2.363   1.00 115.96 ? ?
? ? ? 30  TYR D CZ    1
ATOM   3492  O  OH    . TYR B 2 30  ? -29.786 13.343  2.875   1.00 91.79  ? ?
? ? ? 30  TYR D OH    1
ATOM   3493  N  N     . ASN B 2 31  ? -32.688 18.614  1.341   1.00 94.80  ? ?
? ? ? 31  ASN D N     1
ATOM   3494  C  CA    . ASN B 2 31  ? -33.882 17.974  1.860   1.00 104.76 ? ?
? ? ? 31  ASN D CA    1
ATOM   3495  C  C     . ASN B 2 31  ? -34.985 17.887  0.813   1.00 110.19 ? ?
? ? ? 31  ASN D C     1
ATOM   3496  O  O     . ASN B 2 31  ? -35.815 16.974  0.858   1.00 107.25 ? ?
? ? ? 31  ASN D O     1
ATOM   3497  C  CB    . ASN B 2 31  ? -34.388 18.711  3.095   1.00 105.97 ? ?
? ? ? 31  ASN D CB    1
ATOM   3498  C  CG    . ASN B 2 31  ? -35.373 17.880  3.903   1.00 128.69 ? ?
? ? ? 31  ASN D CG    1
ATOM   3499  O  OD1   . ASN B 2 31  ? -35.728 18.245  5.021   1.00 136.94 ? ?
? ? ? 31  ASN D OD1   1
ATOM   3500  N  ND2   . ASN B 2 31  ? -35.819 16.760  3.338   1.00 127.00 ? ?
? ? ? 31  ASN D ND2   1
ATOM   3501  N  N     . GLU B 2 32  ? -34.996 18.829  -0.131  1.00 115.19 ? ?
? ? ? 32  GLU D N     1
ATOM   3502  C  CA    . GLU B 2 32  ? -36.021 18.805  -1.181  1.00 116.43 ? ?
? ? ? 32  GLU D CA    1
ATOM   3503  C  C     . GLU B 2 32  ? -35.602 17.971  -2.401  1.00 112.98 ? ?
? ? ? 32  GLU D C     1
ATOM   3504  O  O     . GLU B 2 32  ? -36.441 17.374  -3.082  1.00 104.79 ? ?
? ? ? 32  GLU D O     1
ATOM   3505  C  CB    . GLU B 2 32  ? -36.378 20.234  -1.600  1.00 123.38 ? ?
? ? ? 32  GLU D CB    1
ATOM   3506  C  CG    . GLU B 2 32  ? -37.487 20.869  -0.754  1.00 115.84 ? ?
? ? ? 32  GLU D CG    1
ATOM   3507  C  CD    . GLU B 2 32  ? -37.206 22.319  -0.390  1.00 129.39 ? ?
? ? ? 32  GLU D CD    1
ATOM   3508  O  OE1   . GLU B 2 32  ? -36.318 22.557  0.454   1.00 124.66 ? ?
? ? ? 32  GLU D OE1   1
ATOM   3509  O  OE2   . GLU B 2 32  ? -37.868 23.221  -0.948  1.00 135.28 ? ?
? ? ? 32  GLU D OE2   1
ATOM   3510  N  N     . VAL B 2 33  ? -34.302 17.942  -2.672  1.00 109.91 ? ?
? ? ? 33  VAL D N     1
ATOM   3511  C  CA    . VAL B 2 33  ? -33.758 17.160  -3.776  1.00 111.72 ? ?
? ? ? 33  VAL D CA    1
ATOM   3512  C  C     . VAL B 2 33  ? -32.373 16.714  -3.313  1.00 125.57 ? ?
? ? ? 33  VAL D C     1
ATOM   3513  O  O     . VAL B 2 33  ? -31.603 17.520  -2.792  1.00 130.29 ? ?
? ? ? 33  VAL D O     1
ATOM   3514  C  CB    . VAL B 2 33  ? -33.656 17.993  -5.076  1.00 109.40 ? ?
? ? ? 33  VAL D CB    1
ATOM   3515  C  CG1   . VAL B 2 33  ? -32.631 19.097  -4.918  1.00 121.33 ? ?
? ? ? 33  VAL D CG1   1
ATOM   3516  C  CG2   . VAL B 2 33  ? -33.306 17.090  -6.247  1.00 122.09 ? ?
? ? ? 33  VAL D CG2   1
ATOM   3517  N  N     . CYS B 2 34  ? -32.084 15.427  -3.499  1.00 131.22 ? ?
? ? ? 34  CYS D N     1
ATOM   3518  C  CA    . CYS B 2 34  ? -30.833 14.771  -3.085  1.00 125.55 ? ?
? ? ? 34  CYS D CA    1
ATOM   3519  C  C     . CYS B 2 34  ? -31.240 13.806  -1.972  1.00 119.15 ? ?
? ? ? 34  CYS D C     1
ATOM   3520  O  O     . CYS B 2 34  ? -30.740 12.688  -1.886  1.00 120.77 ? ?
? ? ? 34  CYS D O     1
ATOM   3521  C  CB    . CYS B 2 34  ? -29.805 15.747  -2.493  1.00 124.40 ? ?
? ? ? 34  CYS D CB    1
ATOM   3522  S  SG    . CYS B 2 34  ? -28.876 16.883  -3.576  1.00 106.43 ? ?
? ? ? 34  CYS D SG    1
ATOM   3523  N  N     . SER B 2 35  ? -32.150 14.264  -1.116  1.00 114.31 ? ?
? ? ? 35  SER D N     1
ATOM   3524  C  CA    . SER B 2 35  ? -32.655 13.472  0.001   1.00 114.62 ? ?
? ? ? 35  SER D CA    1
ATOM   3525  C  C     . SER B 2 35  ? -33.256 12.172  -0.533  1.00 121.73 ? ?
? ? ? 35  SER D C     1
ATOM   3526  O  O     . SER B 2 35  ? -33.587 11.257  0.229   1.00 119.82 ? ?
? ? ? 35  SER D O     1
ATOM   3527  C  CB    . SER B 2 35  ? -33.725 14.274  0.758   1.00 102.29 ? ?
? ? ? 35  SER D CB    1
ATOM   3528  O  OG    . SER B 2 35  ? -34.160 13.611  1.934   1.00 118.56 ? ?
? ? ? 35  SER D OG    1
ATOM   3529  N  N     . ALA B 2 36  ? -33.372 12.094  -1.855  1.00 117.43 ? ?
? ? ? 36  ALA D N     1
ATOM   3530  C  CA    . ALA B 2 36  ? -33.948 10.935  -2.520  1.00 112.88 ? ?
? ? ? 36  ALA D CA    1
ATOM   3531  C  C     . ALA B 2 36  ? -32.981 9.788   -2.787  1.00 104.22 ? ?
? ? ? 36  ALA D C     1
ATOM   3532  O  O     . ALA B 2 36  ? -32.994 8.785   -2.080  1.00 104.46 ? ?
? ? ? 36  ALA D O     1
ATOM   3533  C  CB    . ALA B 2 36  ? -34.595 11.372  -3.821  1.00 132.06 ? ?
? ? ? 36  ALA D CB    1
ATOM   3534  N  N     . CYS B 2 37  ? -32.145 9.933   -3.811  1.00 98.14  ? ?
? ? ? 37  CYS D N     1
ATOM   3535  C  CA    . CYS B 2 37  ? -31.205 8.875   -4.164  1.00 107.94 ? ?
? ? ? 37  CYS D CA    1
ATOM   3536  C  C     . CYS B 2 37  ? -29.921 8.841   -3.335  1.00 112.21 ? ?
? ? ? 37  CYS D C     1
ATOM   3537  O  O     . CYS B 2 37  ? -29.199 7.847   -3.348  1.00 109.96 ? ?
? ? ? 37  CYS D O     1
ATOM   3538  C  CB    . CYS B 2 37  ? -30.819 8.971   -5.640  1.00 122.81 ? ?
? ? ? 37  CYS D CB    1
ATOM   3539  S  SG    . CYS B 2 37  ? -32.167 9.174   -6.856  1.00 127.54 ? ?
? ? ? 37  CYS D SG    1
ATOM   3540  N  N     . HIS B 2 38  ? -29.625 9.921   -2.623  1.00 120.52 ? ?
? ? ? 38  HIS D N     1
ATOM   3541  C  CA    . HIS B 2 38  ? -28.416 9.966   -1.812  1.00 120.20 ? ?
? ? ? 38  HIS D CA    1
ATOM   3542  C  C     . HIS B 2 38  ? -28.708 9.806   -0.328  1.00 127.01 ? ?
? ? ? 38  HIS D C     1
ATOM   3543  O  O     . HIS B 2 38  ? -29.747 9.271   0.057   1.00 128.34 ? ?
? ? ? 38  HIS D O     1
ATOM   3544  C  CB    . HIS B 2 38  ? -27.670 11.274  -2.056  1.00 120.12 ? ?
? ? ? 38  HIS D CB    1
ATOM   3545  C  CG    . HIS B 2 38  ? -26.933 11.312  -3.357  1.00 132.45 ? ?
? ? ? 38  HIS D CG    1
ATOM   3546  N  ND1   . HIS B 2 38  ? -25.977 10.379  -3.696  1.00 115.18 ? ?
? ? ? 38  HIS D ND1   1
ATOM   3547  C  CD2   . HIS B 2 38  ? -27.017 12.165  -4.405  1.00 118.93 ? ?
? ? ? 38  HIS D CD2   1
ATOM   3548  C  CE1   . HIS B 2 38  ? -25.505 10.655  -4.899  1.00 112.34 ? ?
? ? ? 38  HIS D CE1   1
ATOM   3549  N  NE2   . HIS B 2 38  ? -26.120 11.734  -5.351  1.00 107.06 ? ?
? ? ? 38  HIS D NE2   1
ATOM   3550  N  N     . GLY B 2 39  ? -27.778 10.268  0.502   1.00 134.74 ? ?
? ? ? 39  GLY D N     1
ATOM   3551  C  CA    . GLY B 2 39  ? -27.950 10.165  1.939   1.00 138.18 ? ?
? ? ? 39  GLY D CA    1
ATOM   3552  C  C     . GLY B 2 39  ? -26.726 10.650  2.695   1.00 142.26 ? ?
? ? ? 39  GLY D C     1
ATOM   3553  O  O     . GLY B 2 39  ? -25.806 11.215  2.099   1.00 145.23 ? ?
? ? ? 39  GLY D O     1
ATOM   3554  N  N     . MET B 2 40  ? -26.715 10.437  4.008   1.00 130.56 ? ?
? ? ? 40  MET D N     1
ATOM   3555  C  CA    . MET B 2 40  ? -25.595 10.852  4.848   1.00 114.06 ? ?
? ? ? 40  MET D CA    1
ATOM   3556  C  C     . MET B 2 40  ? -25.580 10.029  6.136   1.00 105.62 ? ?
? ? ? 40  MET D C     1
ATOM   3557  O  O     . MET B 2 40  ? -26.111 10.449  7.163   1.00 102.73 ? ?
? ? ? 40  MET D O     1
ATOM   3558  C  CB    . MET B 2 40  ? -25.704 12.346  5.168   1.00 123.58 ? ?
? ? ? 40  MET D CB    1
ATOM   3559  C  CG    . MET B 2 40  ? -25.691 13.262  3.940   1.00 116.41 ? ?
? ? ? 40  MET D CG    1
ATOM   3560  S  SD    . MET B 2 40  ? -25.482 15.014  4.322   1.00 87.58  ? ?
? ? ? 40  MET D SD    1
ATOM   3561  C  CE    . MET B 2 40  ? -26.733 15.238  5.608   1.00 57.53  ? ?
? ? ? 40  MET D CE    1
ATOM   3562  N  N     . LYS B 2 41  ? -24.954 8.857   6.057   1.00 97.26  ? ?
? ? ? 41  LYS D N     1
ATOM   3563  C  CA    . LYS B 2 41  ? -24.855 7.900   7.160   1.00 93.79  ? ?
? ? ? 41  LYS D CA    1
ATOM   3564  C  C     . LYS B 2 41  ? -24.511 8.426   8.550   1.00 87.01  ? ?
? ? ? 41  LYS D C     1
ATOM   3565  O  O     . LYS B 2 41  ? -25.148 8.054   9.539   1.00 69.95  ? ?
? ? ? 41  LYS D O     1
ATOM   3566  C  CB    . LYS B 2 41  ? -23.840 6.810   6.803   1.00 101.08 ? ?
? ? ? 41  LYS D CB    1
ATOM   3567  C  CG    . LYS B 2 41  ? -24.233 5.914   5.633   1.00 138.02 ? ?
? ? ? 41  LYS D CG    1
ATOM   3568  C  CD    . LYS B 2 41  ? -23.194 4.812   5.402   1.00 151.72 ? ?
? ? ? 41  LYS D CD    1
ATOM   3569  C  CE    . LYS B 2 41  ? -23.545 3.935   4.201   1.00 166.45 ? ?
? ? ? 41  LYS D CE    1
ATOM   3570  N  NZ    . LYS B 2 41  ? -22.483 2.925   3.906   1.00 149.11 ? ?
? ? ? 41  LYS D NZ    1
ATOM   3571  N  N     . PHE B 2 42  ? -23.499 9.281   8.632   1.00 89.43  ? ?
? ? ? 42  PHE D N     1
ATOM   3572  C  CA    . PHE B 2 42  ? -23.061 9.796   9.921   1.00 86.20  ? ?
? ? ? 42  PHE D CA    1
ATOM   3573  C  C     . PHE B 2 42  ? -23.436 11.240  10.251  1.00 84.75  ? ?
? ? ? 42  PHE D C     1
ATOM   3574  O  O     . PHE B 2 42  ? -22.700 11.926  10.955  1.00 89.09  ? ?
? ? ? 42  PHE D O     1
ATOM   3575  C  CB    . PHE B 2 42  ? -21.542 9.635   10.043  1.00 91.04  ? ?
? ? ? 42  PHE D CB    1
ATOM   3576  C  CG    . PHE B 2 42  ? -20.946 8.685   9.041   1.00 88.33  ? ?
? ? ? 42  PHE D CG    1
ATOM   3577  C  CD1   . PHE B 2 42  ? -20.392 9.159   7.856   1.00 89.65  ? ?
? ? ? 42  PHE D CD1   1
ATOM   3578  C  CD2   . PHE B 2 42  ? -20.958 7.315   9.272   1.00 90.29  ? ?
? ? ? 42  PHE D CD2   1
ATOM   3579  C  CE1   . PHE B 2 42  ? -19.857 8.282   6.909   1.00 62.30  ? ?
? ? ? 42  PHE D CE1   1
ATOM   3580  C  CE2   . PHE B 2 42  ? -20.428 6.428   8.334   1.00 121.27 ? ?
? ? ? 42  PHE D CE2   1
ATOM   3581  C  CZ    . PHE B 2 42  ? -19.876 6.916   7.149   1.00 115.03 ? ?
? ? ? 42  PHE D CZ    1
ATOM   3582  N  N     . VAL B 2 43  ? -24.571 11.713  9.759   1.00 83.03  ? ?
? ? ? 43  VAL D N     1
ATOM   3583  C  CA    . VAL B 2 43  ? -24.961 13.076  10.073  1.00 87.75  ? ?
? ? ? 43  VAL D CA    1
ATOM   3584  C  C     . VAL B 2 43  ? -26.026 13.098  11.157  1.00 78.51  ? ?
? ? ? 43  VAL D C     1
ATOM   3585  O  O     . VAL B 2 43  ? -27.212 12.820  10.912  1.00 90.27  ? ?
? ? ? 43  VAL D O     1
ATOM   3586  C  CB    . VAL B 2 43  ? -25.481 13.823  8.846   1.00 102.08 ? ?
? ? ? 43  VAL D CB    1
ATOM   3587  C  CG1   . VAL B 2 43  ? -25.754 15.273  9.210   1.00 123.71 ? ?
? ? ? 43  VAL D CG1   1
ATOM   3588  C  CG2   . VAL B 2 43  ? -24.457 13.746  7.734   1.00 117.58 ? ?
? ? ? 43  VAL D CG2   1
ATOM   3589  N  N     . PRO B 2 44  ? -25.607 13.426  12.383  1.00 64.15  ? ?
? ? ? 44  PRO D N     1
ATOM   3590  C  CA    . PRO B 2 44  ? -26.512 13.490  13.529  1.00 75.98  ? ?
? ? ? 44  PRO D CA    1
ATOM   3591  C  C     . PRO B 2 44  ? -27.594 14.456  13.141  1.00 81.95  ? ?
? ? ? 44  PRO D C     1
ATOM   3592  O  O     . PRO B 2 44  ? -27.295 15.507  12.582  1.00 86.65  ? ?
? ? ? 44  PRO D O     1
ATOM   3593  C  CB    . PRO B 2 44  ? -25.636 14.062  14.642  1.00 59.08  ? ?
? ? ? 44  PRO D CB    1
ATOM   3594  C  CG    . PRO B 2 44  ? -24.237 13.675  14.236  1.00 76.49  ? ?
? ? ? 44  PRO D CG    1
ATOM   3595  C  CD    . PRO B 2 44  ? -24.266 13.913  12.741  1.00 47.21  ? ?
? ? ? 44  PRO D CD    1
ATOM   3596  N  N     . ILE B 2 45  ? -28.848 14.122  13.395  1.00 86.64  ? ?
? ? ? 45  ILE D N     1
ATOM   3597  C  CA    . ILE B 2 45  ? -29.862 15.086  13.035  1.00 86.09  ? ?
? ? ? 45  ILE D CA    1
ATOM   3598  C  C     . ILE B 2 45  ? -29.645 16.318  13.903  1.00 87.56  ? ?
? ? ? 45  ILE D C     1
ATOM   3599  O  O     . ILE B 2 45  ? -29.444 17.416  13.387  1.00 83.59  ? ?
? ? ? 45  ILE D O     1
ATOM   3600  C  CB    . ILE B 2 45  ? -31.279 14.512  13.205  1.00 78.49  ? ?
? ? ? 45  ILE D CB    1
ATOM   3601  C  CG1   . ILE B 2 45  ? -31.566 13.570  12.035  1.00 89.83  ? ?
? ? ? 45  ILE D CG1   1
ATOM   3602  C  CG2   . ILE B 2 45  ? -32.305 15.625  13.269  1.00 93.17  ? ?
? ? ? 45  ILE D CG2   1
ATOM   3603  C  CD1   . ILE B 2 45  ? -31.015 14.077  10.703  1.00 29.28  ? ?
? ? ? 45  ILE D CD1   1
ATOM   3604  N  N     . ARG B 2 46  ? -29.643 16.125  15.217  1.00 95.23  ? ?
? ? ? 46  ARG D N     1
ATOM   3605  C  CA    . ARG B 2 46  ? -29.436 17.226  16.159  1.00 99.78  ? ?
? ? ? 46  ARG D CA    1
ATOM   3606  C  C     . ARG B 2 46  ? -28.356 18.263  15.770  1.00 92.80  ? ?
? ? ? 46  ARG D C     1
ATOM   3607  O  O     . ARG B 2 46  ? -28.243 19.303  16.425  1.00 88.35  ? ?
? ? ? 46  ARG D O     1
ATOM   3608  C  CB    . ARG B 2 46  ? -29.131 16.651  17.558  1.00 112.14 ? ?
? ? ? 46  ARG D CB    1
ATOM   3609  C  CG    . ARG B 2 46  ? -28.379 15.306  17.535  1.00 117.70 ? ?
? ? ? 46  ARG D CG    1
ATOM   3610  C  CD    . ARG B 2 46  ? -27.078 15.324  18.354  1.00 135.77 ? ?
? ? ? 46  ARG D CD    1
ATOM   3611  N  NE    . ARG B 2 46  ? -26.078 14.420  17.781  1.00 148.38 ? ?
? ? ? 46  ARG D NE    1
ATOM   3612  C  CZ    . ARG B 2 46  ? -24.813 14.321  18.188  1.00 142.07 ? ?
? ? ? 46  ARG D CZ    1
ATOM   3613  N  NH1   . ARG B 2 46  ? -24.365 15.068  19.191  1.00 109.86 ? ?
? ? ? 46  ARG D NH1   1
ATOM   3614  N  NH2   . ARG B 2 46  ? -23.987 13.483  17.573  1.00 149.99 ? ?
? ? ? 46  ARG D NH2   1
ATOM   3615  N  N     . THR B 2 47  ? -27.570 18.002  14.723  1.00 78.78  ? ?
? ? ? 47  THR D N     1
ATOM   3616  C  CA    . THR B 2 47  ? -26.538 18.960  14.326  1.00 79.79  ? ?
? ? ? 47  THR D CA    1
ATOM   3617  C  C     . THR B 2 47  ? -27.083 20.107  13.480  1.00 94.85  ? ?
? ? ? 47  THR D C     1
ATOM   3618  O  O     . THR B 2 47  ? -26.372 21.076  13.194  1.00 100.70 ? ?
? ? ? 47  THR D O     1
ATOM   3619  C  CB    . THR B 2 47  ? -25.360 18.296  13.571  1.00 84.69  ? ?
? ? ? 47  THR D CB    1
ATOM   3620  O  OG1   . THR B 2 47  ? -25.806 17.727  12.331  1.00 44.92  ? ?
? ? ? 47  THR D OG1   1
ATOM   3621  C  CG2   . THR B 2 47  ? -24.732 17.226  14.434  1.00 96.08  ? ?
? ? ? 47  THR D CG2   1
ATOM   3622  N  N     . LEU B 2 48  ? -28.333 19.986  13.049  1.00 91.36  ? ?
? ? ? 48  LEU D N     1
ATOM   3623  C  CA    . LEU B 2 48  ? -28.959 21.069  12.310  1.00 74.76  ? ?
? ? ? 48  LEU D CA    1
ATOM   3624  C  C     . LEU B 2 48  ? -29.320 21.928  13.509  1.00 82.83  ? ?
? ? ? 48  LEU D C     1
ATOM   3625  O  O     . LEU B 2 48  ? -30.450 21.890  13.995  1.00 82.22  ? ?
? ? ? 48  LEU D O     1
ATOM   3626  C  CB    . LEU B 2 48  ? -30.239 20.608  11.623  1.00 87.75  ? ?
? ? ? 48  LEU D CB    1
ATOM   3627  C  CG    . LEU B 2 48  ? -30.178 19.440  10.642  1.00 96.96  ? ?
? ? ? 48  LEU D CG    1
ATOM   3628  C  CD1   . LEU B 2 48  ? -31.595 19.011  10.310  1.00 81.56  ? ?
? ? ? 48  LEU D CD1   1
ATOM   3629  C  CD2   . LEU B 2 48  ? -29.408 19.837  9.392   1.00 77.21  ? ?
? ? ? 48  LEU D CD2   1
ATOM   3630  N  N     . ALA B 2 49  ? -28.326 22.650  14.011  1.00 89.32  ? ?
? ? ? 49  ALA D N     1
ATOM   3631  C  CA    . ALA B 2 49  ? -28.464 23.514  15.175  1.00 83.22  ? ?
? ? ? 49  ALA D CA    1
ATOM   3632  C  C     . ALA B 2 49  ? -27.047 23.802  15.633  1.00 78.21  ? ?
? ? ? 49  ALA D C     1
ATOM   3633  O  O     . ALA B 2 49  ? -26.182 24.100  14.809  1.00 70.71  ? ?
? ? ? 49  ALA D O     1
ATOM   3634  C  CB    . ALA B 2 49  ? -29.240 22.808  16.287  1.00 77.63  ? ?
? ? ? 49  ALA D CB    1
ATOM   3635  N  N     . ASP B 2 50  ? -26.803 23.686  16.936  1.00 88.76  ? ?
? ? ? 50  ASP D N     1
ATOM   3636  C  CA    . ASP B 2 50  ? -25.475 23.945  17.484  1.00 102.27 ? ?
? ? ? 50  ASP D CA    1
ATOM   3637  C  C     . ASP B 2 50  ? -25.047 25.304  16.939  1.00 96.20  ? ?
? ? ? 50  ASP D C     1
ATOM   3638  O  O     . ASP B 2 50  ? -25.307 26.343  17.544  1.00 101.56 ? ?
? ? ? 50  ASP D O     1
ATOM   3639  C  CB    . ASP B 2 50  ? -24.489 22.860  17.031  1.00 122.90 ? ?
? ? ? 50  ASP D CB    1
ATOM   3640  C  CG    . ASP B 2 50  ? -25.013 21.449  17.275  1.00 153.90 ? ?
? ? ? 50  ASP D CG    1
ATOM   3641  O  OD1   . ASP B 2 50  ? -25.404 21.147  18.425  1.00 171.57 ? ?
? ? ? 50  ASP D OD1   1
ATOM   3642  O  OD2   . ASP B 2 50  ? -25.031 20.641  16.318  1.00 130.84 ? ?
? ? ? 50  ASP D OD2   1
ATOM   3643  N  N     . ASP B 2 51  ? -24.395 25.279  15.785  1.00 88.60  ? ?
? ? ? 51  ASP D N     1
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? ? ? 51  ASP D CA    1
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? ? ? 51  ASP D C     1
ATOM   3646  O  O     . ASP B 2 51  ? -23.568 25.214  13.131  1.00 110.95 ? ?
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ATOM   3649  O  OD1   . ASP B 2 51  ? -21.697 25.573  16.523  1.00 118.17 ? ?
? ? ? 51  ASP D OD1   1
ATOM   3650  O  OD2   . ASP B 2 51  ? -22.031 27.079  18.100  1.00 112.02 ? ?
? ? ? 51  ASP D OD2   1
ATOM   3651  N  N     . GLY B 2 52  ? -21.903 26.574  13.805  1.00 99.33  ? ?
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ATOM   3652  C  CA    . GLY B 2 52  ? -21.033 26.212  12.699  1.00 97.23  ? ?
? ? ? 52  GLY D CA    1
ATOM   3653  C  C     . GLY B 2 52  ? -21.725 26.384  11.361  1.00 90.32  ? ?
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ATOM   3654  O  O     . GLY B 2 52  ? -21.391 27.269  10.577  1.00 91.64  ? ?
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ATOM   3655  N  N     . GLY B 2 53  ? -22.694 25.519  11.098  1.00 88.83  ? ?
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ATOM   3656  C  CA    . GLY B 2 53  ? -23.449 25.594  9.869   1.00 88.70  ? ?
? ? ? 53  GLY D CA    1
ATOM   3657  C  C     . GLY B 2 53  ? -24.887 25.943  10.182  1.00 87.03  ? ?
? ? ? 53  GLY D C     1
ATOM   3658  O  O     . GLY B 2 53  ? -25.187 26.466  11.257  1.00 78.33  ? ?
? ? ? 53  GLY D O     1
ATOM   3659  N  N     . PRO B 2 54  ? -25.812 25.635  9.269   1.00 92.75  ? ?
? ? ? 54  PRO D N     1
ATOM   3660  C  CA    . PRO B 2 54  ? -27.229 25.932  9.467   1.00 102.21 ? ?
? ? ? 54  PRO D CA    1
ATOM   3661  C  C     . PRO B 2 54  ? -27.744 25.614  10.857  1.00 97.73  ? ?
? ? ? 54  PRO D C     1
ATOM   3662  O  O     . PRO B 2 54  ? -27.697 24.470  11.307  1.00 99.37  ? ?
? ? ? 54  PRO D O     1
ATOM   3663  C  CB    . PRO B 2 54  ? -27.925 25.057  8.429   1.00 115.46 ? ?
? ? ? 54  PRO D CB    1
ATOM   3664  C  CG    . PRO B 2 54  ? -26.927 24.888  7.386   1.00 106.63 ? ?
? ? ? 54  PRO D CG    1
ATOM   3665  C  CD    . PRO B 2 54  ? -25.633 24.722  8.130   1.00 86.38  ? ?
? ? ? 54  PRO D CD    1
ATOM   3666  N  N     . GLN B 2 55  ? -28.221 26.639  11.544  1.00 99.10  ? ?
? ? ? 55  GLN D N     1
ATOM   3667  C  CA    . GLN B 2 55  ? -28.813 26.438  12.851  1.00 98.10  ? ?
? ? ? 55  GLN D CA    1
ATOM   3668  C  C     . GLN B 2 55  ? -30.263 26.228  12.455  1.00 91.12  ? ?
? ? ? 55  GLN D C     1
ATOM   3669  O  O     . GLN B 2 55  ? -30.570 26.234  11.270  1.00 90.09  ? ?
? ? ? 55  GLN D O     1
ATOM   3670  C  CB    . GLN B 2 55  ? -28.657 27.690  13.715  1.00 102.75 ? ?
? ? ? 55  GLN D CB    1
ATOM   3671  C  CG    . GLN B 2 55  ? -27.208 28.094  13.908  1.00 118.58 ? ?
? ? ? 55  GLN D CG    1
ATOM   3672  C  CD    . GLN B 2 55  ? -27.012 29.024  15.084  1.00 137.37 ? ?
? ? ? 55  GLN D CD    1
ATOM   3673  O  OE1   . GLN B 2 55  ? -27.613 28.834  16.149  1.00 101.22 ? ?
? ? ? 55  GLN D OE1   1
ATOM   3674  N  NE2   . GLN B 2 55  ? -26.152 30.026  14.910  1.00 152.45 ? ?
? ? ? 55  GLN D NE2   1
ATOM   3675  N  N     . LEU B 2 56  ? -31.140 26.041  13.430  1.00 85.98  ? ?
? ? ? 56  LEU D N     1
ATOM   3676  C  CA    . LEU B 2 56  ? -32.565 25.835  13.192  1.00 94.67  ? ?
? ? ? 56  LEU D CA    1
ATOM   3677  C  C     . LEU B 2 56  ? -33.092 25.553  14.586  1.00 104.11 ? ?
? ? ? 56  LEU D C     1
ATOM   3678  O  O     . LEU B 2 56  ? -32.335 25.104  15.447  1.00 98.43  ? ?
? ? ? 56  LEU D O     1
ATOM   3679  C  CB    . LEU B 2 56  ? -32.817 24.616  12.281  1.00 84.35  ? ?
? ? ? 56  LEU D CB    1
ATOM   3680  C  CG    . LEU B 2 56  ? -32.362 24.611  10.809  1.00 93.94  ? ?
? ? ? 56  LEU D CG    1
ATOM   3681  C  CD1   . LEU B 2 56  ? -32.701 23.294  10.127  1.00 95.33  ? ?
? ? ? 56  LEU D CD1   1
ATOM   3682  C  CD2   . LEU B 2 56  ? -33.023 25.767  10.077  1.00 122.39 ? ?
? ? ? 56  LEU D CD2   1
ATOM   3683  N  N     . ASP B 2 57  ? -34.366 25.822  14.841  1.00 112.16 ? ?
? ? ? 57  ASP D N     1
ATOM   3684  C  CA    . ASP B 2 57  ? -34.876 25.552  16.175  1.00 120.16 ? ?
? ? ? 57  ASP D CA    1
ATOM   3685  C  C     . ASP B 2 57  ? -34.955 24.060  16.445  1.00 124.64 ? ?
? ? ? 57  ASP D C     1
ATOM   3686  O  O     . ASP B 2 57  ? -35.402 23.276  15.600  1.00 119.22 ? ?
? ? ? 57  ASP D O     1
ATOM   3687  C  CB    . ASP B 2 57  ? -36.257 26.179  16.395  1.00 133.56 ? ?
? ? ? 57  ASP D CB    1
ATOM   3688  C  CG    . ASP B 2 57  ? -37.003 25.547  17.571  1.00 133.01 ? ?
? ? ? 57  ASP D CG    1
ATOM   3689  O  OD1   . ASP B 2 57  ? -37.694 24.531  17.354  1.00 115.21 ? ?
? ? ? 57  ASP D OD1   1
ATOM   3690  O  OD2   . ASP B 2 57  ? -36.889 26.049  18.711  1.00 112.72 ? ?
? ? ? 57  ASP D OD2   1
ATOM   3691  N  N     . PRO B 2 58  ? -34.511 23.647  17.637  1.00 125.02 ? ?
? ? ? 58  PRO D N     1
ATOM   3692  C  CA    . PRO B 2 58  ? -34.523 22.245  18.052  1.00 133.24 ? ?
? ? ? 58  PRO D CA    1
ATOM   3693  C  C     . PRO B 2 58  ? -35.854 21.579  17.702  1.00 126.40 ? ?
? ? ? 58  PRO D C     1
ATOM   3694  O  O     . PRO B 2 58  ? -35.887 20.543  17.034  1.00 116.40 ? ?
? ? ? 58  PRO D O     1
ATOM   3695  C  CB    . PRO B 2 58  ? -34.297 22.337  19.558  1.00 138.67 ? ?
? ? ? 58  PRO D CB    1
ATOM   3696  C  CG    . PRO B 2 58  ? -33.375 23.513  19.666  1.00 143.76 ? ?
? ? ? 58  PRO D CG    1
ATOM   3697  C  CD    . PRO B 2 58  ? -33.988 24.514  18.708  1.00 114.32 ? ?
? ? ? 58  PRO D CD    1
ATOM   3698  N  N     . THR B 2 59  ? -36.944 22.195  18.153  1.00 121.04 ? ?
? ? ? 59  THR D N     1
ATOM   3699  C  CA    . THR B 2 59  ? -38.288 21.683  17.903  1.00 118.36 ? ?
? ? ? 59  THR D CA    1
ATOM   3700  C  C     . THR B 2 59  ? -38.517 21.545  16.404  1.00 108.22 ? ?
? ? ? 59  THR D C     1
ATOM   3701  O  O     . THR B 2 59  ? -39.127 20.571  15.933  1.00 108.04 ? ?
? ? ? 59  THR D O     1
ATOM   3702  C  CB    . THR B 2 59  ? -39.361 22.620  18.500  1.00 118.07 ? ?
? ? ? 59  THR D CB    1
ATOM   3703  O  OG1   . THR B 2 59  ? -39.050 22.891  19.874  1.00 124.56 ? ?
? ? ? 59  THR D OG1   1
ATOM   3704  C  CG2   . THR B 2 59  ? -40.741 21.973  18.418  1.00 135.28 ? ?
? ? ? 59  THR D CG2   1
ATOM   3705  N  N     . PHE B 2 60  ? -38.036 22.521  15.645  1.00 100.54 ? ?
? ? ? 60  PHE D N     1
ATOM   3706  C  CA    . PHE B 2 60  ? -38.197 22.421  14.211  1.00 107.90 ? ?
? ? ? 60  PHE D CA    1
ATOM   3707  C  C     . PHE B 2 60  ? -37.398 21.216  13.762  1.00 106.69 ? ?
? ? ? 60  PHE D C     1
ATOM   3708  O  O     . PHE B 2 60  ? -37.805 20.492  12.854  1.00 105.41 ? ?
? ? ? 60  PHE D O     1
ATOM   3709  C  CB    . PHE B 2 60  ? -37.671 23.647  13.471  1.00 116.89 ? ?
? ? ? 60  PHE D CB    1
ATOM   3710  C  CG    . PHE B 2 60  ? -37.530 23.416  11.994  1.00 134.90 ? ?
? ? ? 60  PHE D CG    1
ATOM   3711  C  CD1   . PHE B 2 60  ? -38.603 22.911  11.259  1.00 125.57 ? ?
? ? ? 60  PHE D CD1   1
ATOM   3712  C  CD2   . PHE B 2 60  ? -36.323 23.647  11.345  1.00 138.00 ? ?
? ? ? 60  PHE D CD2   1
ATOM   3713  C  CE1   . PHE B 2 60  ? -38.475 22.635  9.905   1.00 135.69 ? ?
? ? ? 60  PHE D CE1   1
ATOM   3714  C  CE2   . PHE B 2 60  ? -36.183 23.375  9.986   1.00 146.00 ? ?
? ? ? 60  PHE D CE2   1
ATOM   3715  C  CZ    . PHE B 2 60  ? -37.262 22.867  9.265   1.00 149.34 ? ?
? ? ? 60  PHE D CZ    1
ATOM   3716  N  N     . VAL B 2 61  ? -36.247 21.007  14.393  1.00 104.91 ? ?
? ? ? 61  VAL D N     1
ATOM   3717  C  CA    . VAL B 2 61  ? -35.418 19.871  14.031  1.00 108.79 ? ?
? ? ? 61  VAL D CA    1
ATOM   3718  C  C     . VAL B 2 61  ? -36.233 18.625  14.306  1.00 103.03 ? ?
? ? ? 61  VAL D C     1
ATOM   3719  O  O     . VAL B 2 61  ? -36.525 17.883  13.389  1.00 87.72  ? ?
? ? ? 61  VAL D O     1
ATOM   3720  C  CB    . VAL B 2 61  ? -34.126 19.806  14.847  1.00 121.12 ? ?
? ? ? 61  VAL D CB    1
ATOM   3721  C  CG1   . VAL B 2 61  ? -33.124 18.906  14.142  1.00 128.80 ? ?
? ? ? 61  VAL D CG1   1
ATOM   3722  C  CG2   . VAL B 2 61  ? -33.561 21.197  15.033  1.00 121.39 ? ?
? ? ? 61  VAL D CG2   1
ATOM   3723  N  N     . ARG B 2 62  ? -36.602 18.408  15.567  1.00 111.16 ? ?
? ? ? 62  ARG D N     1
ATOM   3724  C  CA    . ARG B 2 62  ? -37.416 17.253  15.942  1.00 112.10 ? ?
? ? ? 62  ARG D CA    1
ATOM   3725  C  C     . ARG B 2 62  ? -38.501 17.064  14.886  1.00 108.56 ? ?
? ? ? 62  ARG D C     1
ATOM   3726  O  O     . ARG B 2 62  ? -38.616 15.985  14.261  1.00 103.40 ? ?
? ? ? 62  ARG D O     1
ATOM   3727  C  CB    . ARG B 2 62  ? -38.084 17.478  17.307  1.00 119.57 ? ?
? ? ? 62  ARG D CB    1
ATOM   3728  C  CG    . ARG B 2 62  ? -37.164 17.335  18.510  1.00 123.98 ? ?
? ? ? 62  ARG D CG    1
ATOM   3729  C  CD    . ARG B 2 62  ? -37.950 17.362  19.822  1.00 131.35 ? ?
? ? ? 62  ARG D CD    1
ATOM   3730  N  NE    . ARG B 2 62  ? -38.225 18.716  20.302  1.00 139.19 ? ?
? ? ? 62  ARG D NE    1
ATOM   3731  C  CZ    . ARG B 2 62  ? -37.298 19.551  20.767  1.00 146.23 ? ?
? ? ? 62  ARG D CZ    1
ATOM   3732  N  NH1   . ARG B 2 62  ? -36.025 19.178  20.818  1.00 141.72 ? ?
? ? ? 62  ARG D NH1   1
ATOM   3733  N  NH2   . ARG B 2 62  ? -37.645 20.758  21.194  1.00 133.55 ? ?
? ? ? 62  ARG D NH2   1
ATOM   3734  N  N     . GLU B 2 63  ? -39.288 18.127  14.694  1.00 106.13 ? ?
? ? ? 63  GLU D N     1
ATOM   3735  C  CA    . GLU B 2 63  ? -40.366 18.109  13.715  1.00 107.97 ? ?
? ? ? 63  GLU D CA    1
ATOM   3736  C  C     . GLU B 2 63  ? -39.827 17.568  12.390  1.00 110.22 ? ?
? ? ? 63  GLU D C     1
ATOM   3737  O  O     . GLU B 2 63  ? -40.394 16.633  11.817  1.00 108.01 ? ?
? ? ? 63  GLU D O     1
ATOM   3738  C  CB    . GLU B 2 63  ? -40.931 19.521  13.513  1.00 125.09 ? ?
? ? ? 63  GLU D CB    1
ATOM   3739  C  CG    . GLU B 2 63  ? -42.094 19.584  12.516  1.00 152.40 ? ?
? ? ? 63  GLU D CG    1
ATOM   3740  C  CD    . GLU B 2 63  ? -42.551 21.006  12.200  1.00 152.81 ? ?
? ? ? 63  GLU D CD    1
ATOM   3741  O  OE1   . GLU B 2 63  ? -41.742 21.796  11.660  1.00 115.62 ? ?
? ? ? 63  GLU D OE1   1
ATOM   3742  O  OE2   . GLU B 2 63  ? -43.725 21.330  12.485  1.00 153.84 ? ?
? ? ? 63  GLU D OE2   1
ATOM   3743  N  N     . TYR B 2 64  ? -38.736 18.157  11.908  1.00 99.98  ? ?
? ? ? 64  TYR D N     1
ATOM   3744  C  CA    . TYR B 2 64  ? -38.129 17.710  10.664  1.00 91.52  ? ?
? ? ? 64  TYR D CA    1
ATOM   3745  C  C     . TYR B 2 64  ? -37.858 16.224  10.781  1.00 100.79 ? ?
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ATOM   3746  O  O     . TYR B 2 64  ? -38.395 15.411  10.027  1.00 100.59 ? ?
? ? ? 64  TYR D O     1
ATOM   3747  C  CB    . TYR B 2 64  ? -36.808 18.433  10.412  1.00 71.78  ? ?
? ? ? 64  TYR D CB    1
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? ? ? 64  TYR D CG    1
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? ? ? 64  TYR D CD1   1
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? ? ? 64  TYR D CD2   1
ATOM   3751  C  CE1   . TYR B 2 64  ? -35.894 16.551  7.220   1.00 63.50  ? ?
? ? ? 64  TYR D CE1   1
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? ? ? 64  TYR D CE2   1
ATOM   3753  C  CZ    . TYR B 2 64  ? -34.526 16.719  7.178   1.00 63.41  ? ?
? ? ? 64  TYR D CZ    1
ATOM   3754  O  OH    . TYR B 2 64  ? -33.803 16.201  6.132   1.00 62.05  ? ?
? ? ? 64  TYR D OH    1
ATOM   3755  N  N     . ALA B 2 65  ? -36.992 15.900  11.733  1.00 99.00  ? ?
? ? ? 65  ALA D N     1
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? ? ? 65  ALA D CA    1
ATOM   3757  C  C     . ALA B 2 65  ? -37.753 13.611  11.861  1.00 103.82 ? ?
? ? ? 65  ALA D C     1
ATOM   3758  O  O     . ALA B 2 65  ? -37.821 12.897  10.856  1.00 97.95  ? ?
? ? ? 65  ALA D O     1
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? ? ? 66  ALA D CA    1
ATOM   3762  C  C     . ALA B 2 66  ? -40.103 12.403  11.283  1.00 125.80 ? ?
? ? ? 66  ALA D C     1
ATOM   3763  O  O     . ALA B 2 66  ? -39.990 11.246  10.870  1.00 133.60 ? ?
? ? ? 66  ALA D O     1
ATOM   3764  C  CB    . ALA B 2 66  ? -41.053 13.444  13.342  1.00 115.58 ? ?
? ? ? 66  ALA D CB    1
ATOM   3765  N  N     . GLY B 2 67  ? -40.413 13.434  10.505  1.00 127.88 ? ?
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ATOM   3766  C  CA    . GLY B 2 67  ? -40.700 13.276  9.090   1.00 130.72 ? ?
? ? ? 67  GLY D CA    1
ATOM   3767  C  C     . GLY B 2 67  ? -40.017 12.151  8.329   1.00 132.47 ? ?
? ? ? 67  GLY D C     1
ATOM   3768  O  O     . GLY B 2 67  ? -40.671 11.179  7.948   1.00 130.96 ? ?
? ? ? 67  GLY D O     1
ATOM   3769  N  N     . LEU B 2 68  ? -38.712 12.284  8.100   1.00 123.24 ? ?
? ? ? 68  LEU D N     1
ATOM   3770  C  CA    . LEU B 2 68  ? -37.936 11.293  7.354   1.00 108.85 ? ?
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ATOM   3772  O  O     . LEU B 2 68  ? -39.090 9.599   8.601   1.00 102.02 ? ?
? ? ? 68  LEU D O     1
ATOM   3773  C  CB    . LEU B 2 68  ? -36.447 11.520  7.609   1.00 110.79 ? ?
? ? ? 68  LEU D CB    1
ATOM   3774  C  CG    . LEU B 2 68  ? -36.019 12.977  7.398   1.00 105.85 ? ?
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? ? ? 68  LEU D CD1   1
ATOM   3776  C  CD2   . LEU B 2 68  ? -34.815 13.032  6.462   1.00 96.26  ? ?
? ? ? 68  LEU D CD2   1
ATOM   3777  N  N     . ASP B 2 69  ? -37.793 8.904   6.895   1.00 106.25 ? ?
? ? ? 69  ASP D N     1
ATOM   3778  C  CA    . ASP B 2 69  ? -38.098 7.480   7.073   1.00 113.06 ? ?
? ? ? 69  ASP D CA    1
ATOM   3779  C  C     . ASP B 2 69  ? -38.191 7.010   8.529   1.00 106.87 ? ?
? ? ? 69  ASP D C     1
ATOM   3780  O  O     . ASP B 2 69  ? -38.040 7.801   9.455   1.00 106.24 ? ?
? ? ? 69  ASP D O     1
ATOM   3781  C  CB    . ASP B 2 69  ? -37.089 6.618   6.303   1.00 142.15 ? ?
? ? ? 69  ASP D CB    1
ATOM   3782  C  CG    . ASP B 2 69  ? -37.048 6.955   4.816   1.00 169.74 ? ?
? ? ? 69  ASP D CG    1
ATOM   3783  O  OD1   . ASP B 2 69  ? -38.103 7.327   4.256   1.00 194.63 ? ?
? ? ? 69  ASP D OD1   1
ATOM   3784  O  OD2   . ASP B 2 69  ? -35.965 6.837   4.202   1.00 171.30 ? ?
? ? ? 69  ASP D OD2   1
ATOM   3785  N  N     . THR B 2 70  ? -38.419 5.718   8.735   1.00 105.25 ? ?
? ? ? 70  THR D N     1
ATOM   3786  C  CA    . THR B 2 70  ? -38.588 5.209   10.091  1.00 116.48 ? ?
? ? ? 70  THR D CA    1
ATOM   3787  C  C     . THR B 2 70  ? -37.393 4.721   10.899  1.00 120.56 ? ?
? ? ? 70  THR D C     1
ATOM   3788  O  O     . THR B 2 70  ? -37.484 4.655   12.128  1.00 113.00 ? ?
? ? ? 70  THR D O     1
ATOM   3789  C  CB    . THR B 2 70  ? -39.651 4.109   10.114  1.00 128.35 ? ?
? ? ? 70  THR D CB    1
ATOM   3790  O  OG1   . THR B 2 70  ? -39.908 3.668   8.774   1.00 158.36 ? ?
? ? ? 70  THR D OG1   1
ATOM   3791  C  CG2   . THR B 2 70  ? -40.936 4.632   10.742  1.00 111.70 ? ?
? ? ? 70  THR D CG2   1
ATOM   3792  N  N     . ILE B 2 71  ? -36.289 4.377   10.236  1.00 128.57 ? ?
? ? ? 71  ILE D N     1
ATOM   3793  C  CA    . ILE B 2 71  ? -35.084 3.907   10.935  1.00 138.12 ? ?
? ? ? 71  ILE D CA    1
ATOM   3794  C  C     . ILE B 2 71  ? -35.488 3.050   12.142  1.00 133.01 ? ?
? ? ? 71  ILE D C     1
ATOM   3795  O  O     . ILE B 2 71  ? -35.691 3.578   13.234  1.00 134.93 ? ?
? ? ? 71  ILE D O     1
ATOM   3796  C  CB    . ILE B 2 71  ? -34.224 5.111   11.436  1.00 144.81 ? ?
? ? ? 71  ILE D CB    1
ATOM   3797  C  CG1   . ILE B 2 71  ? -34.083 6.168   10.321  1.00 146.84 ? ?
? ? ? 71  ILE D CG1   1
ATOM   3798  C  CG2   . ILE B 2 71  ? -32.846 4.612   11.872  1.00 134.64 ? ?
? ? ? 71  ILE D CG2   1
ATOM   3799  C  CD1   . ILE B 2 71  ? -33.796 7.608   10.802  1.00 89.51  ? ?
? ? ? 71  ILE D CD1   1
ATOM   3800  N  N     . ILE B 2 72  ? -35.599 1.738   11.932  1.00 131.06 ? ?
? ? ? 72  ILE D N     1
ATOM   3801  C  CA    . ILE B 2 72  ? -36.014 0.784   12.967  1.00 134.18 ? ?
? ? ? 72  ILE D CA    1
ATOM   3802  C  C     . ILE B 2 72  ? -35.548 1.110   14.400  1.00 134.38 ? ?
? ? ? 72  ILE D C     1
ATOM   3803  O  O     . ILE B 2 72  ? -35.833 2.190   14.911  1.00 135.91 ? ?
? ? ? 72  ILE D O     1
ATOM   3804  C  CB    . ILE B 2 72  ? -35.595 -0.664  12.561  1.00 127.87 ? ?
? ? ? 72  ILE D CB    1
ATOM   3805  C  CG1   . ILE B 2 72  ? -36.243 -1.681  13.505  1.00 119.60 ? ?
? ? ? 72  ILE D CG1   1
ATOM   3806  C  CG2   . ILE B 2 72  ? -34.078 -0.788  12.525  1.00 124.05 ? ?
? ? ? 72  ILE D CG2   1
ATOM   3807  C  CD1   . ILE B 2 72  ? -36.184 -3.109  13.003  1.00 133.01 ? ?
? ? ? 72  ILE D CD1   1
ATOM   3808  N  N     . ASP B 2 73  ? -34.865 0.185   15.068  1.00 132.41 ? ?
? ? ? 73  ASP D N     1
ATOM   3809  C  CA    . ASP B 2 73  ? -34.404 0.464   16.422  1.00 134.20 ? ?
? ? ? 73  ASP D CA    1
ATOM   3810  C  C     . ASP B 2 73  ? -33.258 -0.446  16.862  1.00 135.58 ? ?
? ? ? 73  ASP D C     1
ATOM   3811  O  O     . ASP B 2 73  ? -32.924 -1.417  16.179  1.00 136.80 ? ?
? ? ? 73  ASP D O     1
ATOM   3812  C  CB    . ASP B 2 73  ? -35.565 0.357   17.413  1.00 134.13 ? ?
? ? ? 73  ASP D CB    1
ATOM   3813  C  CG    . ASP B 2 73  ? -35.267 1.052   18.729  1.00 141.59 ? ?
? ? ? 73  ASP D CG    1
ATOM   3814  O  OD1   . ASP B 2 73  ? -35.204 2.302   18.742  1.00 130.69 ? ?
? ? ? 73  ASP D OD1   1
ATOM   3815  O  OD2   . ASP B 2 73  ? -35.085 0.348   19.746  1.00 127.35 ? ?
? ? ? 73  ASP D OD2   1
ATOM   3816  N  N     . LYS B 2 74  ? -32.666 -0.128  18.012  1.00 134.65 ? ?
? ? ? 74  LYS D N     1
ATOM   3817  C  CA    . LYS B 2 74  ? -31.539 -0.888  18.551  1.00 133.91 ? ?
? ? ? 74  LYS D CA    1
ATOM   3818  C  C     . LYS B 2 74  ? -31.887 -2.215  19.236  1.00 133.59 ? ?
? ? ? 74  LYS D C     1
ATOM   3819  O  O     . LYS B 2 74  ? -31.512 -3.284  18.748  1.00 123.74 ? ?
? ? ? 74  LYS D O     1
ATOM   3820  C  CB    . LYS B 2 74  ? -30.725 0.009   19.502  1.00 127.34 ? ?
? ? ? 74  LYS D CB    1
ATOM   3821  C  CG    . LYS B 2 74  ? -31.558 0.827   20.489  1.00 126.85 ? ?
? ? ? 74  LYS D CG    1
ATOM   3822  C  CD    . LYS B 2 74  ? -32.014 0.003   21.685  1.00 111.42 ? ?
? ? ? 74  LYS D CD    1
ATOM   3823  C  CE    . LYS B 2 74  ? -33.363 0.474   22.206  1.00 113.30 ? ?
? ? ? 74  LYS D CE    1
ATOM   3824  N  NZ    . LYS B 2 74  ? -33.914 -0.426  23.255  1.00 117.55 ? ?
? ? ? 74  LYS D NZ    1
ATOM   3825  N  N     . ASP B 2 75  ? -32.601 -2.146  20.357  1.00 139.96 ? ?
? ? ? 75  ASP D N     1
ATOM   3826  C  CA    . ASP B 2 75  ? -32.982 -3.337  21.113  1.00 146.56 ? ?
? ? ? 75  ASP D CA    1
ATOM   3827  C  C     . ASP B 2 75  ? -34.443 -3.702  20.879  1.00 152.15 ? ?
? ? ? 75  ASP D C     1
ATOM   3828  O  O     . ASP B 2 75  ? -34.744 -4.778  20.359  1.00 154.48 ? ?
? ? ? 75  ASP D O     1
ATOM   3829  C  CB    . ASP B 2 75  ? -32.759 -3.111  22.612  1.00 164.75 ? ?
? ? ? 75  ASP D CB    1
ATOM   3830  C  CG    . ASP B 2 75  ? -33.087 -4.342  23.447  1.00 176.53 ? ?
? ? ? 75  ASP D CG    1
ATOM   3831  O  OD1   . ASP B 2 75  ? -33.569 -4.175  24.589  1.00 191.02 ? ?
? ? ? 75  ASP D OD1   1
ATOM   3832  O  OD2   . ASP B 2 75  ? -32.853 -5.474  22.970  1.00 164.53 ? ?
? ? ? 75  ASP D OD2   1
ATOM   3833  N  N     . SER B 2 76  ? -35.346 -2.813  21.282  1.00 143.06 ? ?
? ? ? 76  SER D N     1
ATOM   3834  C  CA    . SER B 2 76  ? -36.769 -3.050  21.094  1.00 139.75 ? ?
? ? ? 76  SER D CA    1
ATOM   3835  C  C     . SER B 2 76  ? -37.067 -3.046  19.596  1.00 138.32 ? ?
? ? ? 76  SER D C     1
ATOM   3836  O  O     . SER B 2 76  ? -37.801 -2.195  19.095  1.00 131.79 ? ?
? ? ? 76  SER D O     1
ATOM   3837  C  CB    . SER B 2 76  ? -37.582 -1.970  21.818  1.00 133.47 ? ?
? ? ? 76  SER D CB    1
ATOM   3838  O  OG    . SER B 2 76  ? -37.038 -0.679  21.599  1.00 131.36 ? ?
? ? ? 76  SER D OG    1
ATOM   3839  N  N     . GLY B 2 77  ? -36.467 -4.009  18.896  1.00 140.23 ? ?
? ? ? 77  GLY D N     1
ATOM   3840  C  CA    . GLY B 2 77  ? -36.641 -4.143  17.461  1.00 138.82 ? ?
? ? ? 77  GLY D CA    1
ATOM   3841  C  C     . GLY B 2 77  ? -38.086 -3.950  17.070  1.00 146.63 ? ?
? ? ? 77  GLY D C     1
ATOM   3842  O  O     . GLY B 2 77  ? -38.856 -4.908  16.986  1.00 151.90 ? ?
? ? ? 77  GLY D O     1
ATOM   3843  N  N     . GLU B 2 78  ? -38.445 -2.695  16.830  1.00 147.68 ? ?
? ? ? 78  GLU D N     1
ATOM   3844  C  CA    . GLU B 2 78  ? -39.802 -2.320  16.464  1.00 149.29 ? ?
? ? ? 78  GLU D CA    1
ATOM   3845  C  C     . GLU B 2 78  ? -39.670 -0.884  15.992  1.00 144.21 ? ?
? ? ? 78  GLU D C     1
ATOM   3846  O  O     . GLU B 2 78  ? -39.049 -0.065  16.670  1.00 143.52 ? ?
? ? ? 78  GLU D O     1
ATOM   3847  C  CB    . GLU B 2 78  ? -40.708 -2.401  17.699  1.00 157.64 ? ?
? ? ? 78  GLU D CB    1
ATOM   3848  C  CG    . GLU B 2 78  ? -42.207 -2.398  17.422  1.00 151.75 ? ?
? ? ? 78  GLU D CG    1
ATOM   3849  C  CD    . GLU B 2 78  ? -43.028 -2.717  18.669  1.00 162.50 ? ?
? ? ? 78  GLU D CD    1
ATOM   3850  O  OE1   . GLU B 2 78  ? -42.953 -1.945  19.652  1.00 136.51 ? ?
? ? ? 78  GLU D OE1   1
ATOM   3851  O  OE2   . GLU B 2 78  ? -43.744 -3.745  18.669  1.00 177.62 ? ?
? ? ? 78  GLU D OE2   1
ATOM   3852  N  N     . GLU B 2 79  ? -40.236 -0.580  14.830  1.00 137.90 ? ?
? ? ? 79  GLU D N     1
ATOM   3853  C  CA    . GLU B 2 79  ? -40.143 0.767   14.287  1.00 139.57 ? ?
? ? ? 79  GLU D CA    1
ATOM   3854  C  C     . GLU B 2 79  ? -40.519 1.828   15.323  1.00 139.96 ? ?
? ? ? 79  GLU D C     1
ATOM   3855  O  O     . GLU B 2 79  ? -40.959 1.516   16.436  1.00 130.13 ? ?
? ? ? 79  GLU D O     1
ATOM   3856  C  CB    . GLU B 2 79  ? -41.049 0.921   13.057  1.00 141.68 ? ?
? ? ? 79  GLU D CB    1
ATOM   3857  C  CG    . GLU B 2 79  ? -40.985 -0.233  12.058  1.00 147.73 ? ?
? ? ? 79  GLU D CG    1
ATOM   3858  C  CD    . GLU B 2 79  ? -41.631 0.105   10.717  1.00 149.47 ? ?
? ? ? 79  GLU D CD    1
ATOM   3859  O  OE1   . GLU B 2 79  ? -42.626 0.863   10.704  1.00 152.55 ? ?
? ? ? 79  GLU D OE1   1
ATOM   3860  O  OE2   . GLU B 2 79  ? -41.150 -0.398  9.677   1.00 127.12 ? ?
? ? ? 79  GLU D OE2   1
ATOM   3861  N  N     . ARG B 2 80  ? -40.311 3.083   14.941  1.00 133.11 ? ?
? ? ? 80  ARG D N     1
ATOM   3862  C  CA    . ARG B 2 80  ? -40.642 4.238   15.766  1.00 128.61 ? ?
? ? ? 80  ARG D CA    1
ATOM   3863  C  C     . ARG B 2 80  ? -40.622 5.410   14.806  1.00 124.04 ? ?
? ? ? 80  ARG D C     1
ATOM   3864  O  O     . ARG B 2 80  ? -40.260 5.242   13.641  1.00 120.37 ? ?
? ? ? 80  ARG D O     1
ATOM   3865  C  CB    . ARG B 2 80  ? -39.626 4.447   16.906  1.00 139.99 ? ?
? ? ? 80  ARG D CB    1
ATOM   3866  C  CG    . ARG B 2 80  ? -38.230 4.986   16.532  1.00 143.97 ? ?
? ? ? 80  ARG D CG    1
ATOM   3867  C  CD    . ARG B 2 80  ? -37.791 6.022   17.584  1.00 131.13 ? ?
? ? ? 80  ARG D CD    1
ATOM   3868  N  NE    . ARG B 2 80  ? -36.347 6.206   17.776  1.00 108.68 ? ?
? ? ? 80  ARG D NE    1
ATOM   3869  C  CZ    . ARG B 2 80  ? -35.471 6.523   16.824  1.00 102.77 ? ?
? ? ? 80  ARG D CZ    1
ATOM   3870  N  NH1   . ARG B 2 80  ? -35.865 6.685   15.570  1.00 106.60 ? ?
? ? ? 80  ARG D NH1   1
ATOM   3871  N  NH2   . ARG B 2 80  ? -34.197 6.730   17.139  1.00 98.32  ? ?
? ? ? 80  ARG D NH2   1
ATOM   3872  N  N     . ASP B 2 81  ? -41.015 6.590   15.272  1.00 128.42 ? ?
? ? ? 81  ASP D N     1
ATOM   3873  C  CA    . ASP B 2 81  ? -41.029 7.747   14.392  1.00 126.83 ? ?
? ? ? 81  ASP D CA    1
ATOM   3874  C  C     . ASP B 2 81  ? -39.675 8.036   13.758  1.00 121.25 ? ?
? ? ? 81  ASP D C     1
ATOM   3875  O  O     . ASP B 2 81  ? -39.327 7.406   12.759  1.00 126.75 ? ?
? ? ? 81  ASP D O     1
ATOM   3876  C  CB    . ASP B 2 81  ? -41.563 8.982   15.119  1.00 146.89 ? ?
? ? ? 81  ASP D CB    1
ATOM   3877  C  CG    . ASP B 2 81  ? -43.069 9.138   14.963  1.00 169.05 ? ?
? ? ? 81  ASP D CG    1
ATOM   3878  O  OD1   . ASP B 2 81  ? -43.545 9.197   13.807  1.00 182.59 ? ?
? ? ? 81  ASP D OD1   1
ATOM   3879  O  OD2   . ASP B 2 81  ? -43.777 9.202   15.990  1.00 182.02 ? ?
? ? ? 81  ASP D OD2   1
ATOM   3880  N  N     . ARG B 2 82  ? -38.900 8.966   14.314  1.00 113.51 ? ?
? ? ? 82  ARG D N     1
ATOM   3881  C  CA    . ARG B 2 82  ? -37.604 9.260   13.702  1.00 107.74 ? ?
? ? ? 82  ARG D CA    1
ATOM   3882  C  C     . ARG B 2 82  ? -36.568 10.070  14.475  1.00 95.91  ? ?
? ? ? 82  ARG D C     1
ATOM   3883  O  O     . ARG B 2 82  ? -35.553 10.445  13.896  1.00 91.44  ? ?
? ? ? 82  ARG D O     1
ATOM   3884  N  N     . LYS B 2 83  ? -36.825 10.328  15.758  1.00 93.88  ? ?
? ? ? 83  LYS D N     1
ATOM   3885  C  CA    . LYS B 2 83  ? -35.930 11.089  16.648  1.00 101.42 ? ?
? ? ? 83  LYS D CA    1
ATOM   3886  C  C     . LYS B 2 83  ? -34.770 11.910  16.050  1.00 102.81 ? ?
? ? ? 83  LYS D C     1
ATOM   3887  O  O     . LYS B 2 83  ? -34.070 11.476  15.132  1.00 97.85  ? ?
? ? ? 83  LYS D O     1
ATOM   3888  C  CB    . LYS B 2 83  ? -35.361 10.158  17.720  1.00 118.65 ? ?
? ? ? 83  LYS D CB    1
ATOM   3889  C  CG    . LYS B 2 83  ? -36.276 9.932   18.919  1.00 134.83 ? ?
? ? ? 83  LYS D CG    1
ATOM   3890  C  CD    . LYS B 2 83  ? -35.667 8.898   19.866  1.00 156.91 ? ?
? ? ? 83  LYS D CD    1
ATOM   3891  C  CE    . LYS B 2 83  ? -36.448 8.758   21.170  1.00 151.69 ? ?
? ? ? 83  LYS D CE    1
ATOM   3892  N  NZ    . LYS B 2 83  ? -36.232 9.900   22.103  1.00 145.44 ? ?
? ? ? 83  LYS D NZ    1
ATOM   3893  N  N     . GLU B 2 84  ? -34.554 13.096  16.614  1.00 102.07 ? ?
? ? ? 84  GLU D N     1
ATOM   3894  C  CA    . GLU B 2 84  ? -33.497 13.999  16.158  1.00 100.90 ? ?
? ? ? 84  GLU D CA    1
ATOM   3895  C  C     . GLU B 2 84  ? -32.100 13.461  16.464  1.00 105.40 ? ?
? ? ? 84  GLU D C     1
ATOM   3896  O  O     . GLU B 2 84  ? -31.106 13.924  15.887  1.00 102.73 ? ?
? ? ? 84  GLU D O     1
ATOM   3897  C  CB    . GLU B 2 84  ? -33.647 15.360  16.842  1.00 99.45  ? ?
? ? ? 84  GLU D CB    1
ATOM   3898  C  CG    . GLU B 2 84  ? -33.462 15.290  18.356  1.00 124.84 ? ?
? ? ? 84  GLU D CG    1
ATOM   3899  C  CD    . GLU B 2 84  ? -33.346 16.656  19.014  1.00 141.65 ? ?
? ? ? 84  GLU D CD    1
ATOM   3900  O  OE1   . GLU B 2 84  ? -32.494 17.460  18.576  1.00 141.58 ? ?
? ? ? 84  GLU D OE1   1
ATOM   3901  O  OE2   . GLU B 2 84  ? -34.099 16.924  19.977  1.00 136.45 ? ?
? ? ? 84  GLU D OE2   1
ATOM   3902  N  N     . THR B 2 85  ? -32.037 12.495  17.382  1.00 106.46 ? ?
? ? ? 85  THR D N     1
ATOM   3903  C  CA    . THR B 2 85  ? -30.775 11.896  17.828  1.00 101.53 ? ?
? ? ? 85  THR D CA    1
ATOM   3904  C  C     . THR B 2 85  ? -30.195 10.845  16.899  1.00 99.54  ? ?
? ? ? 85  THR D C     1
ATOM   3905  O  O     . THR B 2 85  ? -29.104 10.322  17.149  1.00 91.41  ? ?
? ? ? 85  THR D O     1
ATOM   3906  C  CB    . THR B 2 85  ? -30.915 11.251  19.223  1.00 106.53 ? ?
? ? ? 85  THR D CB    1
ATOM   3907  O  OG1   . THR B 2 85  ? -31.848 10.167  19.157  1.00 101.39 ? ?
? ? ? 85  THR D OG1   1
ATOM   3908  C  CG2   . THR B 2 85  ? -31.400 12.273  20.241  1.00 102.69 ? ?
? ? ? 85  THR D CG2   1
ATOM   3909  N  N     . ASP B 2 86  ? -30.923 10.518  15.840  1.00 98.87  ? ?
? ? ? 86  ASP D N     1
ATOM   3910  C  CA    . ASP B 2 86  ? -30.423 9.545   14.888  1.00 99.66  ? ?
? ? ? 86  ASP D CA    1
ATOM   3911  C  C     . ASP B 2 86  ? -29.758 10.350  13.773  1.00 100.25 ? ?
? ? ? 86  ASP D C     1
ATOM   3912  O  O     . ASP B 2 86  ? -29.805 11.588  13.770  1.00 104.87 ? ?
? ? ? 86  ASP D O     1
ATOM   3913  C  CB    . ASP B 2 86  ? -31.571 8.696   14.339  1.00 108.79 ? ?
? ? ? 86  ASP D CB    1
ATOM   3914  C  CG    . ASP B 2 86  ? -32.416 8.058   15.443  1.00 130.02 ? ?
? ? ? 86  ASP D CG    1
ATOM   3915  O  OD1   . ASP B 2 86  ? -33.378 7.329   15.110  1.00 141.62 ? ?
? ? ? 86  ASP D OD1   1
ATOM   3916  O  OD2   . ASP B 2 86  ? -32.134 8.283   16.641  1.00 115.24 ? ?
? ? ? 86  ASP D OD2   1
ATOM   3917  N  N     . MET B 2 87  ? -29.121 9.665   12.835  1.00 97.03  ? ?
? ? ? 87  MET D N     1
ATOM   3918  C  CA    . MET B 2 87  ? -28.454 10.360  11.739  1.00 103.37 ? ?
? ? ? 87  MET D CA    1
ATOM   3919  C  C     . MET B 2 87  ? -29.435 10.525  10.583  1.00 100.80 ? ?
? ? ? 87  MET D C     1
ATOM   3920  O  O     . MET B 2 87  ? -30.542 9.979   10.616  1.00 96.58  ? ?
? ? ? 87  MET D O     1
ATOM   3921  C  CB    . MET B 2 87  ? -27.258 9.541   11.224  1.00 116.38 ? ?
? ? ? 87  MET D CB    1
ATOM   3922  C  CG    . MET B 2 87  ? -26.267 9.023   12.266  1.00 108.45 ? ?
? ? ? 87  MET D CG    1
ATOM   3923  S  SD    . MET B 2 87  ? -25.047 10.222  12.879  1.00 98.05  ? ?
? ? ? 87  MET D SD    1
ATOM   3924  C  CE    . MET B 2 87  ? -25.447 10.244  14.750  1.00 65.13  ? ?
? ? ? 87  MET D CE    1
ATOM   3925  N  N     . PHE B 2 88  ? -29.035 11.291  9.568   1.00 102.18 ? ?
? ? ? 88  PHE D N     1
ATOM   3926  C  CA    . PHE B 2 88  ? -29.877 11.420  8.378   1.00 106.16 ? ?
? ? ? 88  PHE D CA    1
ATOM   3927  C  C     . PHE B 2 88  ? -29.965 9.974   7.884   1.00 104.28 ? ?
? ? ? 88  PHE D C     1
ATOM   3928  O  O     . PHE B 2 88  ? -29.035 9.196   8.088   1.00 112.16 ? ?
? ? ? 88  PHE D O     1
ATOM   3929  C  CB    . PHE B 2 88  ? -29.201 12.285  7.306   1.00 107.55 ? ?
? ? ? 88  PHE D CB    1
ATOM   3930  C  CG    . PHE B 2 88  ? -29.393 13.762  7.504   1.00 110.46 ? ?
? ? ? 88  PHE D CG    1
ATOM   3931  C  CD1   . PHE B 2 88  ? -28.893 14.399  8.631   1.00 82.74  ? ?
? ? ? 88  PHE D CD1   1
ATOM   3932  C  CD2   . PHE B 2 88  ? -30.089 14.516  6.563   1.00 125.72 ? ?
? ? ? 88  PHE D CD2   1
ATOM   3933  C  CE1   . PHE B 2 88  ? -29.084 15.765  8.822   1.00 104.08 ? ?
? ? ? 88  PHE D CE1   1
ATOM   3934  C  CE2   . PHE B 2 88  ? -30.285 15.882  6.744   1.00 114.58 ? ?
? ? ? 88  PHE D CE2   1
ATOM   3935  C  CZ    . PHE B 2 88  ? -29.782 16.508  7.877   1.00 104.41 ? ?
? ? ? 88  PHE D CZ    1
ATOM   3936  N  N     . PRO B 2 89  ? -31.073 9.583   7.247   1.00 91.51  ? ?
? ? ? 89  PRO D N     1
ATOM   3937  C  CA    . PRO B 2 89  ? -31.042 8.181   6.831   1.00 83.02  ? ?
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? ? ? 89  PRO D C     1
ATOM   3939  O  O     . PRO B 2 89  ? -29.479 8.602   5.044   1.00 85.58  ? ?
? ? ? 89  PRO D O     1
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? ? ? 89  PRO D CB    1
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? ? ? 89  PRO D CG    1
ATOM   3942  C  CD    . PRO B 2 89  ? -32.461 10.003  7.495   1.00 108.53 ? ?
? ? ? 89  PRO D CD    1
ATOM   3943  N  N     . THR B 2 90  ? -30.252 6.490   5.332   1.00 91.25  ? ?
? ? ? 90  THR D N     1
ATOM   3944  C  CA    . THR B 2 90  ? -29.454 5.851   4.290   1.00 103.08 ? ?
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ATOM   3945  C  C     . THR B 2 90  ? -29.952 5.856   2.845   1.00 99.75  ? ?
? ? ? 90  THR D C     1
ATOM   3946  O  O     . THR B 2 90  ? -31.153 5.868   2.577   1.00 103.14 ? ?
? ? ? 90  THR D O     1
ATOM   3947  C  CB    . THR B 2 90  ? -29.202 4.384   4.674   1.00 118.15 ? ?
? ? ? 90  THR D CB    1
ATOM   3948  O  OG1   . THR B 2 90  ? -29.001 4.289   6.091   1.00 132.93 ? ?
? ? ? 90  THR D OG1   1
ATOM   3949  C  CG2   . THR B 2 90  ? -27.973 3.849   3.959   1.00 134.89 ? ?
? ? ? 90  THR D CG2   1
ATOM   3950  N  N     . ARG B 2 91  ? -29.000 5.823   1.919   1.00 93.66  ? ?
? ? ? 91  ARG D N     1
ATOM   3951  C  CA    . ARG B 2 91  ? -29.303 5.786   0.497   1.00 91.11  ? ?
? ? ? 91  ARG D CA    1
ATOM   3952  C  C     . ARG B 2 91  ? -29.312 4.320   0.086   1.00 94.25  ? ?
? ? ? 91  ARG D C     1
ATOM   3953  O  O     . ARG B 2 91  ? -28.455 3.880   -0.679  1.00 92.02  ? ?
? ? ? 91  ARG D O     1
ATOM   3954  C  CB    . ARG B 2 91  ? -28.232 6.538   -0.294  1.00 81.66  ? ?
? ? ? 91  ARG D CB    1
ATOM   3955  N  N     . VAL B 2 92  ? -30.282 3.577   0.617   1.00 100.77 ? ?
? ? ? 92  VAL D N     1
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? ? ? 92  VAL D CA    1
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? ? ? 92  VAL D C     1
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? ? ? 92  VAL D O     1
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ATOM   3960  C  CG1   . VAL B 2 92  ? -32.099 0.332   -0.274  1.00 123.94 ? ?
? ? ? 92  VAL D CG1   1
ATOM   3961  C  CG2   . VAL B 2 92  ? -32.861 2.284   1.088   1.00 113.77 ? ?
? ? ? 92  VAL D CG2   1
ATOM   3962  N  N     . GLY B 2 93  ? -30.032 1.398   -1.929  1.00 124.39 ? ?
? ? ? 93  GLY D N     1
ATOM   3963  C  CA    . GLY B 2 93  ? -29.229 0.827   -2.996  1.00 130.89 ? ?
? ? ? 93  GLY D CA    1
ATOM   3964  C  C     . GLY B 2 93  ? -30.006 0.599   -4.280  1.00 135.39 ? ?
? ? ? 93  GLY D C     1
ATOM   3965  O  O     . GLY B 2 93  ? -31.241 0.631   -4.288  1.00 132.50 ? ?
? ? ? 93  GLY D O     1
ATOM   3966  N  N     . ASP B 2 94  ? -29.273 0.370   -5.368  1.00 129.58 ? ?
? ? ? 94  ASP D N     1
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? ? ? 94  ASP D CA    1
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? ? ? 94  ASP D C     1
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? ? ? 94  ASP D O     1
ATOM   3970  C  CB    . ASP B 2 94  ? -30.737 -1.134  -6.651  1.00 147.10 ? ?
? ? ? 94  ASP D CB    1
ATOM   3971  C  CG    . ASP B 2 94  ? -30.854 -1.800  -8.011  1.00 152.51 ? ?
? ? ? 94  ASP D CG    1
ATOM   3972  O  OD1   . ASP B 2 94  ? -31.558 -1.258  -8.890  1.00 139.00 ? ?
? ? ? 94  ASP D OD1   1
ATOM   3973  O  OD2   . ASP B 2 94  ? -30.229 -2.867  -8.201  1.00 148.88 ? ?
? ? ? 94  ASP D OD2   1
ATOM   3974  N  N     . GLY B 2 95  ? -30.064 2.150   -7.987  1.00 126.82 ? ?
? ? ? 95  GLY D N     1
ATOM   3975  C  CA    . GLY B 2 95  ? -30.713 3.348   -8.483  1.00 123.33 ? ?
? ? ? 95  GLY D CA    1
ATOM   3976  C  C     . GLY B 2 95  ? -30.291 4.488   -7.578  1.00 115.79 ? ?
? ? ? 95  GLY D C     1
ATOM   3977  O  O     . GLY B 2 95  ? -30.257 5.652   -7.984  1.00 112.66 ? ?
? ? ? 95  GLY D O     1
ATOM   3978  N  N     . MET B 2 96  ? -29.963 4.127   -6.339  1.00 108.36 ? ?
? ? ? 96  MET D N     1
ATOM   3979  C  CA    . MET B 2 96  ? -29.520 5.075   -5.330  1.00 105.32 ? ?
? ? ? 96  MET D CA    1
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? ? ? 96  MET D C     1
ATOM   3981  O  O     . MET B 2 96  ? -27.484 5.024   -6.586  1.00 107.70 ? ?
? ? ? 96  MET D O     1
ATOM   3982  C  CB    . MET B 2 96  ? -29.619 4.446   -3.944  1.00 98.31  ? ?
? ? ? 96  MET D CB    1
ATOM   3983  C  CG    . MET B 2 96  ? -31.042 4.164   -3.504  1.00 106.66 ? ?
? ? ? 96  MET D CG    1
ATOM   3984  S  SD    . MET B 2 96  ? -32.003 5.675   -3.309  1.00 125.54 ? ?
? ? ? 96  MET D SD    1
ATOM   3985  C  CE    . MET B 2 96  ? -32.677 5.894   -4.981  1.00 82.25  ? ?
? ? ? 96  MET D CE    1
ATOM   3986  N  N     . GLY B 2 97  ? -27.518 6.312   -4.743  1.00 119.49 ? ?
? ? ? 97  GLY D N     1
ATOM   3987  C  CA    . GLY B 2 97  ? -26.155 6.752   -4.962  1.00 114.18 ? ?
? ? ? 97  GLY D CA    1
ATOM   3988  C  C     . GLY B 2 97  ? -25.242 6.970   -3.769  1.00 117.52 ? ?
? ? ? 97  GLY D C     1
ATOM   3989  O  O     . GLY B 2 97  ? -25.662 6.902   -2.608  1.00 121.37 ? ?
? ? ? 97  GLY D O     1
ATOM   3990  N  N     . PRO B 2 98  ? -23.963 7.260   -4.054  1.00 112.64 ? ?
? ? ? 98  PRO D N     1
ATOM   3991  C  CA    . PRO B 2 98  ? -22.903 7.509   -3.081  1.00 106.91 ? ?
? ? ? 98  PRO D CA    1
ATOM   3992  C  C     . PRO B 2 98  ? -23.421 8.345   -1.939  1.00 96.48  ? ?
? ? ? 98  PRO D C     1
ATOM   3993  O  O     . PRO B 2 98  ? -23.923 9.445   -2.155  1.00 94.92  ? ?
? ? ? 98  PRO D O     1
ATOM   3994  C  CB    . PRO B 2 98  ? -21.864 8.275   -3.890  1.00 120.02 ? ?
? ? ? 98  PRO D CB    1
ATOM   3995  C  CG    . PRO B 2 98  ? -22.046 7.744   -5.259  1.00 130.12 ? ?
? ? ? 98  PRO D CG    1
ATOM   3996  C  CD    . PRO B 2 98  ? -23.540 7.698   -5.395  1.00 120.29 ? ?
? ? ? 98  PRO D CD    1
ATOM   3997  N  N     . ASP B 2 99  ? -23.323 7.811   -0.729  1.00 96.12  ? ?
? ? ? 99  ASP D N     1
ATOM   3998  C  CA    . ASP B 2 99  ? -23.744 8.544   0.448   1.00 91.63  ? ?
? ? ? 99  ASP D CA    1
ATOM   3999  C  C     . ASP B 2 99  ? -22.942 9.838   0.386   1.00 92.41  ? ?
? ? ? 99  ASP D C     1
ATOM   4000  O  O     . ASP B 2 99  ? -22.009 9.946   -0.413  1.00 90.47  ? ?
? ? ? 99  ASP D O     1
ATOM   4001  C  CB    . ASP B 2 99  ? -23.395 7.742   1.704   1.00 91.60  ? ?
? ? ? 99  ASP D CB    1
ATOM   4002  C  CG    . ASP B 2 99  ? -23.374 8.592   2.951   1.00 102.39 ? ?
? ? ? 99  ASP D CG    1
ATOM   4003  O  OD1   . ASP B 2 99  ? -22.444 9.407   3.096   1.00 105.94 ? ?
? ? ? 99  ASP D OD1   1
ATOM   4004  O  OD2   . ASP B 2 99  ? -24.285 8.446   3.787   1.00 124.36 ? ?
? ? ? 99  ASP D OD2   1
ATOM   4005  N  N     . LEU B 2 100 ? -23.305 10.825  1.199   1.00 91.77  ? ?
? ? ? 100 LEU D N     1
ATOM   4006  C  CA    . LEU B 2 100 ? -22.576 12.090  1.189   1.00 93.44  ? ?
? ? ? 100 LEU D CA    1
ATOM   4007  C  C     . LEU B 2 100 ? -22.072 12.493  2.552   1.00 95.36  ? ?
? ? ? 100 LEU D C     1
ATOM   4008  O  O     . LEU B 2 100 ? -21.240 13.392  2.649   1.00 100.33 ? ?
? ? ? 100 LEU D O     1
ATOM   4009  C  CB    . LEU B 2 100 ? -23.438 13.238  0.660   1.00 89.99  ? ?
? ? ? 100 LEU D CB    1
ATOM   4010  C  CG    . LEU B 2 100 ? -23.971 13.195  -0.770  1.00 92.08  ? ?
? ? ? 100 LEU D CG    1
ATOM   4011  C  CD1   . LEU B 2 100 ? -22.875 12.780  -1.757  1.00 61.10  ? ?
? ? ? 100 LEU D CD1   1
ATOM   4012  C  CD2   . LEU B 2 100 ? -25.117 12.226  -0.807  1.00 98.41  ? ?
? ? ? 100 LEU D CD2   1
ATOM   4013  N  N     . SER B 2 101 ? -22.586 11.841  3.593   1.00 90.84  ? ?
? ? ? 101 SER D N     1
ATOM   4014  C  CA    . SER B 2 101 ? -22.210 12.140  4.972   1.00 90.29  ? ?
? ? ? 101 SER D CA    1
ATOM   4015  C  C     . SER B 2 101 ? -20.858 12.864  5.077   1.00 87.33  ? ?
? ? ? 101 SER D C     1
ATOM   4016  O  O     . SER B 2 101 ? -20.689 13.756  5.908   1.00 83.63  ? ?
? ? ? 101 SER D O     1
ATOM   4017  C  CB    . SER B 2 101 ? -22.210 10.851  5.799   1.00 104.19 ? ?
? ? ? 101 SER D CB    1
ATOM   4018  O  OG    . SER B 2 101 ? -22.505 11.122  7.160   1.00 112.32 ? ?
? ? ? 101 SER D OG    1
ATOM   4019  N  N     . VAL B 2 102 ? -19.902 12.490  4.231   1.00 72.50  ? ?
? ? ? 102 VAL D N     1
ATOM   4020  C  CA    . VAL B 2 102 ? -18.599 13.139  4.219   1.00 68.39  ? ?
? ? ? 102 VAL D CA    1
ATOM   4021  C  C     . VAL B 2 102 ? -18.005 13.126  2.810   1.00 85.51  ? ?
? ? ? 102 VAL D C     1
ATOM   4022  O  O     . VAL B 2 102 ? -16.798 13.008  2.609   1.00 91.55  ? ?
? ? ? 102 VAL D O     1
ATOM   4023  C  CB    . VAL B 2 102 ? -17.661 12.476  5.245   1.00 60.06  ? ?
? ? ? 102 VAL D CB    1
ATOM   4024  C  CG1   . VAL B 2 102 ? -16.213 12.886  5.015   1.00 89.14  ? ?
? ? ? 102 VAL D CG1   1
ATOM   4025  C  CG2   . VAL B 2 102 ? -18.076 12.912  6.646   1.00 27.44  ? ?
? ? ? 102 VAL D CG2   1
ATOM   4026  N  N     . MET B 2 103 ? -18.885 13.266  1.826   1.00 95.45  ? ?
? ? ? 103 MET D N     1
ATOM   4027  C  CA    . MET B 2 103 ? -18.476 13.292  0.432   1.00 102.19 ? ?
? ? ? 103 MET D CA    1
ATOM   4028  C  C     . MET B 2 103 ? -17.839 14.639  0.117   1.00 96.61  ? ?
? ? ? 103 MET D C     1
ATOM   4029  O  O     . MET B 2 103 ? -17.010 14.752  -0.786  1.00 90.30  ? ?
? ? ? 103 MET D O     1
ATOM   4030  C  CB    . MET B 2 103 ? -19.690 13.061  -0.475  1.00 108.63 ? ?
? ? ? 103 MET D CB    1
ATOM   4031  C  CG    . MET B 2 103 ? -19.520 13.548  -1.914  1.00 133.50 ? ?
? ? ? 103 MET D CG    1
ATOM   4032  S  SD    . MET B 2 103 ? -18.125 12.811  -2.808  1.00 126.21 ? ?
? ? ? 103 MET D SD    1
ATOM   4033  C  CE    . MET B 2 103 ? -18.943 11.479  -3.635  1.00 125.88 ? ?
? ? ? 103 MET D CE    1
ATOM   4034  N  N     . ALA B 2 104 ? -18.228 15.660  0.872   1.00 102.15 ? ?
? ? ? 104 ALA D N     1
ATOM   4035  C  CA    . ALA B 2 104 ? -17.691 16.991  0.654   1.00 106.11 ? ?
? ? ? 104 ALA D CA    1
ATOM   4036  C  C     . ALA B 2 104 ? -16.171 16.952  0.720   1.00 113.05 ? ?
? ? ? 104 ALA D C     1
ATOM   4037  O  O     . ALA B 2 104 ? -15.487 17.516  -0.135  1.00 122.93 ? ?
? ? ? 104 ALA D O     1
ATOM   4038  C  CB    . ALA B 2 104 ? -18.240 17.948  1.693   1.00 92.73  ? ?
? ? ? 104 ALA D CB    1
ATOM   4039  N  N     . LYS B 2 105 ? -15.653 16.264  1.730   1.00 112.09 ? ?
? ? ? 105 LYS D N     1
ATOM   4040  C  CA    . LYS B 2 105 ? -14.214 16.138  1.944   1.00 113.49 ? ?
? ? ? 105 LYS D CA    1
ATOM   4041  C  C     . LYS B 2 105 ? -13.681 14.938  1.174   1.00 121.26 ? ?
? ? ? 105 LYS D C     1
ATOM   4042  O  O     . LYS B 2 105 ? -12.639 14.387  1.527   1.00 128.08 ? ?
? ? ? 105 LYS D O     1
ATOM   4043  C  CB    . LYS B 2 105 ? -13.947 15.922  3.432   1.00 101.24 ? ?
? ? ? 105 LYS D CB    1
ATOM   4044  C  CG    . LYS B 2 105 ? -12.768 16.686  4.004   1.00 82.42  ? ?
? ? ? 105 LYS D CG    1
ATOM   4045  C  CD    . LYS B 2 105 ? -12.638 16.422  5.507   1.00 78.10  ? ?
? ? ? 105 LYS D CD    1
ATOM   4046  C  CE    . LYS B 2 105 ? -13.972 16.576  6.244   1.00 75.35  ? ?
? ? ? 105 LYS D CE    1
ATOM   4047  N  NZ    . LYS B 2 105 ? -13.936 16.022  7.631   1.00 86.20  ? ?
? ? ? 105 LYS D NZ    1
ATOM   4048  N  N     . ALA B 2 106 ? -14.372 14.545  0.111   1.00 120.33 ? ?
? ? ? 106 ALA D N     1
ATOM   4049  C  CA    . ALA B 2 106 ? -13.957 13.366  -0.634  1.00 121.77 ? ?
? ? ? 106 ALA D CA    1
ATOM   4050  C  C     . ALA B 2 106 ? -13.404 13.510  -2.050  1.00 122.43 ? ?
? ? ? 106 ALA D C     1
ATOM   4051  O  O     . ALA B 2 106 ? -13.220 12.501  -2.728  1.00 122.37 ? ?
? ? ? 106 ALA D O     1
ATOM   4052  C  CB    . ALA B 2 106 ? -15.103 12.366  -0.641  1.00 110.47 ? ?
? ? ? 106 ALA D CB    1
ATOM   4053  N  N     . ARG B 2 107 ? -13.126 14.722  -2.514  1.00 120.91 ? ?
? ? ? 107 ARG D N     1
ATOM   4054  C  CA    . ARG B 2 107 ? -12.599 14.853  -3.874  1.00 121.53 ? ?
? ? ? 107 ARG D CA    1
ATOM   4055  C  C     . ARG B 2 107 ? -11.624 15.998  -4.108  1.00 120.25 ? ?
? ? ? 107 ARG D C     1
ATOM   4056  O  O     . ARG B 2 107 ? -11.325 16.782  -3.204  1.00 111.60 ? ?
? ? ? 107 ARG D O     1
ATOM   4057  C  CB    . ARG B 2 107 ? -13.747 14.978  -4.876  1.00 128.89 ? ?
? ? ? 107 ARG D CB    1
ATOM   4058  C  CG    . ARG B 2 107 ? -14.667 13.770  -4.964  1.00 150.03 ? ?
? ? ? 107 ARG D CG    1
ATOM   4059  C  CD    . ARG B 2 107 ? -13.976 12.557  -5.577  1.00 143.42 ? ?
? ? ? 107 ARG D CD    1
ATOM   4060  N  NE    . ARG B 2 107 ? -14.930 11.487  -5.859  1.00 139.17 ? ?
? ? ? 107 ARG D NE    1
ATOM   4061  C  CZ    . ARG B 2 107 ? -15.724 10.932  -4.949  1.00 127.84 ? ?
? ? ? 107 ARG D CZ    1
ATOM   4062  N  NH1   . ARG B 2 107 ? -15.686 11.340  -3.690  1.00 113.96 ? ?
? ? ? 107 ARG D NH1   1
ATOM   4063  N  NH2   . ARG B 2 107 ? -16.562 9.968   -5.301  1.00 133.36 ? ?
? ? ? 107 ARG D NH2   1
ATOM   4064  N  N     . ALA B 2 108 ? -11.135 16.077  -5.343  1.00 118.51 ? ?
? ? ? 108 ALA D N     1
ATOM   4065  C  CA    . ALA B 2 108 ? -10.193 17.111  -5.754  1.00 128.18 ? ?
? ? ? 108 ALA D CA    1
ATOM   4066  C  C     . ALA B 2 108 ? -9.805  16.924  -7.219  1.00 135.35 ? ?
? ? ? 108 ALA D C     1
ATOM   4067  O  O     . ALA B 2 108 ? -9.151  17.783  -7.815  1.00 129.28 ? ?
? ? ? 108 ALA D O     1
ATOM   4068  C  CB    . ALA B 2 108 ? -8.948  17.071  -4.872  1.00 108.86 ? ?
? ? ? 108 ALA D CB    1
ATOM   4069  N  N     . GLY B 2 109 ? -10.210 15.794  -7.793  1.00 149.78 ? ?
? ? ? 109 GLY D N     1
ATOM   4070  C  CA    . GLY B 2 109 ? -9.904  15.523  -9.188  1.00 159.00 ? ?
? ? ? 109 GLY D CA    1
ATOM   4071  C  C     . GLY B 2 109 ? -10.577 16.555  -10.071 1.00 169.76 ? ?
? ? ? 109 GLY D C     1
ATOM   4072  O  O     . GLY B 2 109 ? -11.795 16.511  -10.275 1.00 170.46 ? ?
? ? ? 109 GLY D O     1
ATOM   4073  N  N     . PHE B 2 110 ? -9.788  17.485  -10.602 1.00 170.13 ? ?
? ? ? 110 PHE D N     1
ATOM   4074  C  CA    . PHE B 2 110 ? -10.331 18.543  -11.443 1.00 167.20 ? ?
? ? ? 110 PHE D CA    1
ATOM   4075  C  C     . PHE B 2 110 ? -9.344  18.991  -12.524 1.00 167.51 ? ?
? ? ? 110 PHE D C     1
ATOM   4076  O  O     . PHE B 2 110 ? -8.519  19.878  -12.298 1.00 164.55 ? ?
? ? ? 110 PHE D O     1
ATOM   4077  C  CB    . PHE B 2 110 ? -10.720 19.728  -10.558 1.00 167.57 ? ?
? ? ? 110 PHE D CB    1
ATOM   4078  C  CG    . PHE B 2 110 ? -11.414 20.835  -11.288 1.00 169.68 ? ?
? ? ? 110 PHE D CG    1
ATOM   4079  C  CD1   . PHE B 2 110 ? -12.585 20.589  -11.998 1.00 165.89 ? ?
? ? ? 110 PHE D CD1   1
ATOM   4080  C  CD2   . PHE B 2 110 ? -10.907 22.130  -11.254 1.00 178.76 ? ?
? ? ? 110 PHE D CD2   1
ATOM   4081  C  CE1   . PHE B 2 110 ? -13.245 21.621  -12.665 1.00 187.41 ? ?
? ? ? 110 PHE D CE1   1
ATOM   4082  C  CE2   . PHE B 2 110 ? -11.557 23.169  -11.916 1.00 192.31 ? ?
? ? ? 110 PHE D CE2   1
ATOM   4083  C  CZ    . PHE B 2 110 ? -12.730 22.915  -12.623 1.00 197.10 ? ?
? ? ? 110 PHE D CZ    1
ATOM   4084  N  N     . SER B 2 111 ? -9.443  18.376  -13.700 1.00 171.80 ? ?
? ? ? 111 SER D N     1
ATOM   4085  C  CA    . SER B 2 111 ? -8.560  18.701  -14.821 1.00 176.57 ? ?
? ? ? 111 SER D CA    1
ATOM   4086  C  C     . SER B 2 111 ? -9.348  19.176  -16.042 1.00 177.98 ? ?
? ? ? 111 SER D C     1
ATOM   4087  O  O     . SER B 2 111 ? -8.996  18.859  -17.182 1.00 178.74 ? ?
? ? ? 111 SER D O     1
ATOM   4088  C  CB    . SER B 2 111 ? -7.726  17.474  -15.208 1.00 178.24 ? ?
? ? ? 111 SER D CB    1
ATOM   4089  O  OG    . SER B 2 111 ? -8.533  16.451  -15.770 1.00 163.77 ? ?
? ? ? 111 SER D OG    1
ATOM   4090  N  N     . GLY B 2 112 ? -10.405 19.945  -15.799 1.00 178.15 ? ?
? ? ? 112 GLY D N     1
ATOM   4091  C  CA    . GLY B 2 112 ? -11.232 20.434  -16.888 1.00 176.96 ? ?
? ? ? 112 GLY D CA    1
ATOM   4092  C  C     . GLY B 2 112 ? -10.642 21.547  -17.740 1.00 174.55 ? ?
? ? ? 112 GLY D C     1
ATOM   4093  O  O     . GLY B 2 112 ? -10.206 21.298  -18.868 1.00 172.01 ? ?
? ? ? 112 GLY D O     1
ATOM   4094  N  N     . PRO B 2 113 ? -10.613 22.791  -17.227 1.00 170.10 ? ?
? ? ? 113 PRO D N     1
ATOM   4095  C  CA    . PRO B 2 113 ? -10.085 23.975  -17.918 1.00 167.94 ? ?
? ? ? 113 PRO D CA    1
ATOM   4096  C  C     . PRO B 2 113 ? -8.572  23.987  -18.160 1.00 172.01 ? ?
? ? ? 113 PRO D C     1
ATOM   4097  O  O     . PRO B 2 113 ? -7.826  23.282  -17.474 1.00 174.41 ? ?
? ? ? 113 PRO D O     1
ATOM   4098  C  CB    . PRO B 2 113 ? -10.528 25.118  -17.010 1.00 157.15 ? ?
? ? ? 113 PRO D CB    1
ATOM   4099  C  CG    . PRO B 2 113 ? -10.431 24.496  -15.650 1.00 145.27 ? ?
? ? ? 113 PRO D CG    1
ATOM   4100  C  CD    . PRO B 2 113 ? -11.076 23.147  -15.872 1.00 156.25 ? ?
? ? ? 113 PRO D CD    1
ATOM   4101  N  N     . ALA B 2 114 ? -8.155  24.796  -19.143 1.00 174.37 ? ?
? ? ? 114 ALA D N     1
ATOM   4102  C  CA    . ALA B 2 114 ? -6.752  24.998  -19.551 1.00 174.12 ? ?
? ? ? 114 ALA D CA    1
ATOM   4103  C  C     . ALA B 2 114 ? -6.408  24.521  -20.969 1.00 175.09 ? ?
? ? ? 114 ALA D C     1
ATOM   4104  O  O     . ALA B 2 114 ? -6.920  23.505  -21.446 1.00 175.93 ? ?
? ? ? 114 ALA D O     1
ATOM   4105  C  CB    . ALA B 2 114 ? -5.787  24.357  -18.545 1.00 163.74 ? ?
? ? ? 114 ALA D CB    1
ATOM   4106  N  N     . GLY B 2 115 ? -5.528  25.272  -21.629 1.00 172.81 ? ?
? ? ? 115 GLY D N     1
ATOM   4107  C  CA    . GLY B 2 115 ? -5.098  24.949  -22.980 1.00 174.31 ? ?
? ? ? 115 GLY D CA    1
ATOM   4108  C  C     . GLY B 2 115 ? -3.962  25.873  -23.386 1.00 177.27 ? ?
? ? ? 115 GLY D C     1
ATOM   4109  O  O     . GLY B 2 115 ? -2.804  25.616  -23.046 1.00 170.51 ? ?
? ? ? 115 GLY D O     1
ATOM   4110  N  N     . SER B 2 116 ? -4.303  26.940  -24.116 1.00 181.53 ? ?
? ? ? 116 SER D N     1
ATOM   4111  C  CA    . SER B 2 116 ? -3.357  27.973  -24.574 1.00 181.96 ? ?
? ? ? 116 SER D CA    1
ATOM   4112  C  C     . SER B 2 116 ? -2.572  27.697  -25.864 1.00 183.32 ? ?
? ? ? 116 SER D C     1
ATOM   4113  O  O     . SER B 2 116 ? -3.145  27.309  -26.886 1.00 180.76 ? ?
? ? ? 116 SER D O     1
ATOM   4114  C  CB    . SER B 2 116 ? -2.372  28.322  -23.446 1.00 184.21 ? ?
? ? ? 116 SER D CB    1
ATOM   4115  N  N     . GLY B 2 117 ? -1.262  27.937  -25.810 1.00 184.53 ? ?
? ? ? 117 GLY D N     1
ATOM   4116  C  CA    . GLY B 2 117 ? -0.396  27.718  -26.958 1.00 178.77 ? ?
? ? ? 117 GLY D CA    1
ATOM   4117  C  C     . GLY B 2 117 ? 0.485   26.493  -26.774 1.00 183.38 ? ?
? ? ? 117 GLY D C     1
ATOM   4118  O  O     . GLY B 2 117 ? 1.485   26.318  -27.475 1.00 177.56 ? ?
? ? ? 117 GLY D O     1
ATOM   4119  N  N     . MET B 2 118 ? 0.107   25.650  -25.815 1.00 180.51 ? ?
? ? ? 118 MET D N     1
ATOM   4120  C  CA    . MET B 2 118 ? 0.823   24.413  -25.505 1.00 169.01 ? ?
? ? ? 118 MET D CA    1
ATOM   4121  C  C     . MET B 2 118 ? -0.214  23.316  -25.246 1.00 169.66 ? ?
? ? ? 118 MET D C     1
ATOM   4122  O  O     . MET B 2 118 ? -1.329  23.602  -24.800 1.00 173.28 ? ?
? ? ? 118 MET D O     1
ATOM   4123  C  CB    . MET B 2 118 ? 1.711   24.601  -24.270 1.00 160.01 ? ?
? ? ? 118 MET D CB    1
ATOM   4124  N  N     . ASN B 2 119 ? 0.157   22.065  -25.520 1.00 180.31 ? ?
? ? ? 119 ASN D N     1
ATOM   4125  C  CA    . ASN B 2 119 ? -0.750  20.924  -25.346 1.00 184.18 ? ?
? ? ? 119 ASN D CA    1
ATOM   4126  C  C     . ASN B 2 119 ? -0.806  20.344  -23.928 1.00 185.63 ? ?
? ? ? 119 ASN D C     1
ATOM   4127  O  O     . ASN B 2 119 ? -0.945  21.078  -22.945 1.00 185.56 ? ?
? ? ? 119 ASN D O     1
ATOM   4128  C  CB    . ASN B 2 119 ? -0.382  19.805  -26.336 1.00 177.68 ? ?
? ? ? 119 ASN D CB    1
ATOM   4129  C  CG    . ASN B 2 119 ? 0.998   19.217  -26.073 1.00 127.34 ? ?
? ? ? 119 ASN D CG    1
ATOM   4130  N  N     . GLN B 2 120 ? -0.712  19.017  -23.849 1.00 183.08 ? ?
? ? ? 120 GLN D N     1
ATOM   4131  C  CA    . GLN B 2 120 ? -0.746  18.275  -22.590 1.00 179.91 ? ?
? ? ? 120 GLN D CA    1
ATOM   4132  C  C     . GLN B 2 120 ? -2.006  18.507  -21.746 1.00 181.84 ? ?
? ? ? 120 GLN D C     1
ATOM   4133  O  O     . GLN B 2 120 ? -2.492  19.634  -21.600 1.00 174.29 ? ?
? ? ? 120 GLN D O     1
ATOM   4134  C  CB    . GLN B 2 120 ? 0.521   18.564  -21.771 1.00 185.60 ? ?
? ? ? 120 GLN D CB    1
ATOM   4135  C  CG    . GLN B 2 120 ? 1.792   17.898  -22.321 1.00 183.79 ? ?
? ? ? 120 GLN D CG    1
ATOM   4136  C  CD    . GLN B 2 120 ? 1.769   16.381  -22.200 1.00 178.07 ? ?
? ? ? 120 GLN D CD    1
ATOM   4137  N  N     . LEU B 2 121 ? -2.514  17.404  -21.199 1.00 181.61 ? ?
? ? ? 121 LEU D N     1
ATOM   4138  C  CA    . LEU B 2 121 ? -3.726  17.349  -20.377 1.00 182.24 ? ?
? ? ? 121 LEU D CA    1
ATOM   4139  C  C     . LEU B 2 121 ? -3.878  18.393  -19.265 1.00 173.93 ? ?
? ? ? 121 LEU D C     1
ATOM   4140  O  O     . LEU B 2 121 ? -3.644  19.586  -19.472 1.00 169.62 ? ?
? ? ? 121 LEU D O     1
ATOM   4141  C  CB    . LEU B 2 121 ? -3.853  15.947  -19.765 1.00 188.55 ? ?
? ? ? 121 LEU D CB    1
ATOM   4142  C  CG    . LEU B 2 121 ? -3.731  14.735  -20.700 1.00 191.23 ? ?
? ? ? 121 LEU D CG    1
ATOM   4143  C  CD1   . LEU B 2 121 ? -3.719  13.453  -19.873 1.00 178.78 ? ?
? ? ? 121 LEU D CD1   1
ATOM   4144  C  CD2   . LEU B 2 121 ? -4.880  14.726  -21.704 1.00 180.40 ? ?
? ? ? 121 LEU D CD2   1
ATOM   4145  N  N     . PHE B 2 122 ? -4.292  17.924  -18.088 1.00 169.65 ? ?
? ? ? 122 PHE D N     1
ATOM   4146  C  CA    . PHE B 2 122 ? -4.500  18.791  -16.931 1.00 173.71 ? ?
? ? ? 122 PHE D CA    1
ATOM   4147  C  C     . PHE B 2 122 ? -4.667  18.025  -15.612 1.00 178.98 ? ?
? ? ? 122 PHE D C     1
ATOM   4148  O  O     . PHE B 2 122 ? -4.761  16.794  -15.595 1.00 175.88 ? ?
? ? ? 122 PHE D O     1
ATOM   4149  C  CB    . PHE B 2 122 ? -5.730  19.676  -17.163 1.00 166.64 ? ?
? ? ? 122 PHE D CB    1
ATOM   4150  N  N     . LYS B 2 123 ? -4.708  18.783  -14.515 1.00 177.65 ? ?
? ? ? 123 LYS D N     1
ATOM   4151  C  CA    . LYS B 2 123 ? -4.864  18.262  -13.152 1.00 178.07 ? ?
? ? ? 123 LYS D CA    1
ATOM   4152  C  C     . LYS B 2 123 ? -4.668  19.444  -12.195 1.00 181.07 ? ?
? ? ? 123 LYS D C     1
ATOM   4153  O  O     . LYS B 2 123 ? -3.820  20.304  -12.445 1.00 185.79 ? ?
? ? ? 123 LYS D O     1
ATOM   4154  C  CB    . LYS B 2 123 ? -3.816  17.180  -12.862 1.00 172.70 ? ?
? ? ? 123 LYS D CB    1
ATOM   4155  N  N     . GLY B 2 124 ? -5.440  19.499  -11.110 1.00 178.11 ? ?
? ? ? 124 GLY D N     1
ATOM   4156  C  CA    . GLY B 2 124 ? -5.294  20.616  -10.187 1.00 166.14 ? ?
? ? ? 124 GLY D CA    1
ATOM   4157  C  C     . GLY B 2 124 ? -6.012  20.568  -8.847  1.00 155.77 ? ?
? ? ? 124 GLY D C     1
ATOM   4158  O  O     . GLY B 2 124 ? -5.838  19.623  -8.075  1.00 151.37 ? ?
? ? ? 124 GLY D O     1
ATOM   4159  N  N     . MET B 2 125 ? -6.818  21.597  -8.575  1.00 151.39 ? ?
? ? ? 125 MET D N     1
ATOM   4160  C  CA    . MET B 2 125 ? -7.554  21.721  -7.311  1.00 149.04 ? ?
? ? ? 125 MET D CA    1
ATOM   4161  C  C     . MET B 2 125 ? -9.070  21.492  -7.384  1.00 143.50 ? ?
? ? ? 125 MET D C     1
ATOM   4162  O  O     . MET B 2 125 ? -9.655  21.435  -8.467  1.00 139.44 ? ?
? ? ? 125 MET D O     1
ATOM   4163  C  CB    . MET B 2 125 ? -7.291  23.103  -6.700  1.00 147.54 ? ?
? ? ? 125 MET D CB    1
ATOM   4164  N  N     . GLY B 2 126 ? -9.696  21.371  -6.212  1.00 141.44 ? ?
? ? ? 126 GLY D N     1
ATOM   4165  C  CA    . GLY B 2 126 ? -11.133 21.152  -6.142  1.00 131.16 ? ?
? ? ? 126 GLY D CA    1
ATOM   4166  C  C     . GLY B 2 126 ? -11.685 20.822  -4.758  1.00 124.64 ? ?
? ? ? 126 GLY D C     1
ATOM   4167  O  O     . GLY B 2 126 ? -11.073 21.133  -3.729  1.00 121.64 ? ?
? ? ? 126 GLY D O     1
ATOM   4168  N  N     . GLY B 2 127 ? -12.856 20.188  -4.743  1.00 110.91 ? ?
? ? ? 127 GLY D N     1
ATOM   4169  C  CA    . GLY B 2 127 ? -13.511 19.807  -3.502  1.00 92.24  ? ?
? ? ? 127 GLY D CA    1
ATOM   4170  C  C     . GLY B 2 127 ? -15.017 20.009  -3.599  1.00 91.36  ? ?
? ? ? 127 GLY D C     1
ATOM   4171  O  O     . GLY B 2 127 ? -15.659 19.620  -4.599  1.00 84.14  ? ?
? ? ? 127 GLY D O     1
ATOM   4172  N  N     . PRO B 2 128 ? -15.633 20.606  -2.567  1.00 97.24  ? ?
? ? ? 128 PRO D N     1
ATOM   4173  C  CA    . PRO B 2 128 ? -17.078 20.791  -2.701  1.00 95.90  ? ?
? ? ? 128 PRO D CA    1
ATOM   4174  C  C     . PRO B 2 128 ? -17.260 21.519  -4.017  1.00 91.25  ? ?
? ? ? 128 PRO D C     1
ATOM   4175  O  O     . PRO B 2 128 ? -18.243 21.337  -4.719  1.00 80.22  ? ?
? ? ? 128 PRO D O     1
ATOM   4176  C  CB    . PRO B 2 128 ? -17.430 21.655  -1.494  1.00 103.79 ? ?
? ? ? 128 PRO D CB    1
ATOM   4177  C  CG    . PRO B 2 128 ? -16.178 22.449  -1.275  1.00 114.46 ? ?
? ? ? 128 PRO D CG    1
ATOM   4178  C  CD    . PRO B 2 128 ? -15.104 21.400  -1.445  1.00 111.35 ? ?
? ? ? 128 PRO D CD    1
ATOM   4179  N  N     . GLU B 2 129 ? -16.260 22.331  -4.341  1.00 95.10  ? ?
? ? ? 129 GLU D N     1
ATOM   4180  C  CA    . GLU B 2 129 ? -16.229 23.098  -5.575  1.00 99.42  ? ?
? ? ? 129 GLU D CA    1
ATOM   4181  C  C     . GLU B 2 129 ? -16.404 22.100  -6.728  1.00 86.07  ? ?
? ? ? 129 GLU D C     1
ATOM   4182  O  O     . GLU B 2 129 ? -17.043 22.396  -7.756  1.00 82.49  ? ?
? ? ? 129 GLU D O     1
ATOM   4183  C  CB    . GLU B 2 129 ? -14.895 23.849  -5.646  1.00 120.14 ? ?
? ? ? 129 GLU D CB    1
ATOM   4184  C  CG    . GLU B 2 129 ? -14.435 24.339  -4.259  1.00 128.48 ? ?
? ? ? 129 GLU D CG    1
ATOM   4185  C  CD    . GLU B 2 129 ? -13.412 25.460  -4.312  1.00 155.02 ? ?
? ? ? 129 GLU D CD    1
ATOM   4186  O  OE1   . GLU B 2 129 ? -12.448 25.356  -5.100  1.00 153.56 ? ?
? ? ? 129 GLU D OE1   1
ATOM   4187  O  OE2   . GLU B 2 129 ? -13.569 26.444  -3.553  1.00 159.46 ? ?
? ? ? 129 GLU D OE2   1
ATOM   4188  N  N     . TYR B 2 130 ? -15.848 20.906  -6.538  1.00 79.15  ? ?
? ? ? 130 TYR D N     1
ATOM   4189  C  CA    . TYR B 2 130 ? -15.993 19.841  -7.518  1.00 78.56  ? ?
? ? ? 130 TYR D CA    1
ATOM   4190  C  C     . TYR B 2 130 ? -17.437 19.393  -7.408  1.00 74.50  ? ?
? ? ? 130 TYR D C     1
ATOM   4191  O  O     . TYR B 2 130 ? -18.114 19.212  -8.428  1.00 80.89  ? ?
? ? ? 130 TYR D O     1
ATOM   4192  C  CB    . TYR B 2 130 ? -15.092 18.653  -7.204  1.00 80.99  ? ?
? ? ? 130 TYR D CB    1
ATOM   4193  C  CG    . TYR B 2 130 ? -15.517 17.365  -7.887  1.00 87.32  ? ?
? ? ? 130 TYR D CG    1
ATOM   4194  C  CD1   . TYR B 2 130 ? -15.005 17.006  -9.135  1.00 77.64  ? ?
? ? ? 130 TYR D CD1   1
ATOM   4195  C  CD2   . TYR B 2 130 ? -16.414 16.490  -7.265  1.00 94.80  ? ?
? ? ? 130 TYR D CD2   1
ATOM   4196  C  CE1   . TYR B 2 130 ? -15.370 15.802  -9.737  1.00 104.70 ? ?
? ? ? 130 TYR D CE1   1
ATOM   4197  C  CE2   . TYR B 2 130 ? -16.787 15.289  -7.860  1.00 73.93  ? ?
? ? ? 130 TYR D CE2   1
ATOM   4198  C  CZ    . TYR B 2 130 ? -16.259 14.950  -9.090  1.00 102.54 ? ?
? ? ? 130 TYR D CZ    1
ATOM   4199  O  OH    . TYR B 2 130 ? -16.600 13.749  -9.662  1.00 152.17 ? ?
? ? ? 130 TYR D OH    1
ATOM   4200  N  N     . ILE B 2 131 ? -17.915 19.200  -6.176  1.00 64.44  ? ?
? ? ? 131 ILE D N     1
ATOM   4201  C  CA    . ILE B 2 131 ? -19.318 18.793  -6.039  1.00 66.87  ? ?
? ? ? 131 ILE D CA    1
ATOM   4202  C  C     . ILE B 2 131 ? -20.170 19.711  -6.921  1.00 81.56  ? ?
? ? ? 131 ILE D C     1
ATOM   4203  O  O     . ILE B 2 131 ? -20.969 19.255  -7.736  1.00 82.36  ? ?
? ? ? 131 ILE D O     1
ATOM   4204  C  CB    . ILE B 2 131 ? -19.840 18.918  -4.590  1.00 71.61  ? ?
? ? ? 131 ILE D CB    1
ATOM   4205  C  CG1   . ILE B 2 131 ? -19.199 17.851  -3.704  1.00 65.46  ? ?
? ? ? 131 ILE D CG1   1
ATOM   4206  C  CG2   . ILE B 2 131 ? -21.372 18.778  -4.566  1.00 31.83  ? ?
? ? ? 131 ILE D CG2   1
ATOM   4207  C  CD1   . ILE B 2 131 ? -19.837 17.754  -2.329  1.00 52.57  ? ?
? ? ? 131 ILE D CD1   1
ATOM   4208  N  N     . TYR B 2 132 ? -19.973 21.012  -6.738  1.00 90.51  ? ?
? ? ? 132 TYR D N     1
ATOM   4209  C  CA    . TYR B 2 132 ? -20.663 22.055  -7.484  1.00 94.32  ? ?
? ? ? 132 TYR D CA    1
ATOM   4210  C  C     . TYR B 2 132 ? -20.460 21.889  -8.990  1.00 89.53  ? ?
? ? ? 132 TYR D C     1
ATOM   4211  O  O     . TYR B 2 132 ? -21.416 21.603  -9.734  1.00 89.57  ? ?
? ? ? 132 TYR D O     1
ATOM   4212  C  CB    . TYR B 2 132 ? -20.132 23.415  -7.023  1.00 102.49 ? ?
? ? ? 132 TYR D CB    1
ATOM   4213  C  CG    . TYR B 2 132 ? -20.349 24.543  -8.000  1.00 114.42 ? ?
? ? ? 132 TYR D CG    1
ATOM   4214  C  CD1   . TYR B 2 132 ? -21.503 25.319  -7.956  1.00 112.30 ? ?
? ? ? 132 TYR D CD1   1
ATOM   4215  C  CD2   . TYR B 2 132 ? -19.398 24.822  -8.985  1.00 111.47 ? ?
? ? ? 132 TYR D CD2   1
ATOM   4216  C  CE1   . TYR B 2 132 ? -21.704 26.347  -8.871  1.00 125.40 ? ?
? ? ? 132 TYR D CE1   1
ATOM   4217  C  CE2   . TYR B 2 132 ? -19.590 25.836  -9.904  1.00 92.03  ? ?
? ? ? 132 TYR D CE2   1
ATOM   4218  C  CZ    . TYR B 2 132 ? -20.743 26.596  -9.844  1.00 121.74 ? ?
? ? ? 132 TYR D CZ    1
ATOM   4219  O  OH    . TYR B 2 132 ? -20.943 27.593  -10.769 1.00 154.80 ? ?
? ? ? 132 TYR D OH    1
ATOM   4220  N  N     . ASN B 2 133 ? -19.215 22.066  -9.440  1.00 88.40  ? ?
? ? ? 133 ASN D N     1
ATOM   4221  C  CA    . ASN B 2 133 ? -18.918 21.925  -10.868 1.00 102.35 ? ?
? ? ? 133 ASN D CA    1
ATOM   4222  C  C     . ASN B 2 133 ? -19.453 20.589  -11.374 1.00 92.32  ? ?
? ? ? 133 ASN D C     1
ATOM   4223  O  O     . ASN B 2 133 ? -19.484 20.329  -12.577 1.00 92.62  ? ?
? ? ? 133 ASN D O     1
ATOM   4224  C  CB    . ASN B 2 133 ? -17.406 22.005  -11.122 1.00 117.76 ? ?
? ? ? 133 ASN D CB    1
ATOM   4225  C  CG    . ASN B 2 133 ? -16.956 23.380  -11.595 1.00 140.91 ? ?
? ? ? 133 ASN D CG    1
ATOM   4226  O  OD1   . ASN B 2 133 ? -17.092 23.726  -12.776 1.00 145.97 ? ?
? ? ? 133 ASN D OD1   1
ATOM   4227  N  N     . TYR B 2 134 ? -19.862 19.735  -10.446 1.00 85.81  ? ?
? ? ? 134 TYR D N     1
ATOM   4228  C  CA    . TYR B 2 134 ? -20.406 18.447  -10.824 1.00 98.58  ? ?
? ? ? 134 TYR D CA    1
ATOM   4229  C  C     . TYR B 2 134 ? -21.916 18.554  -10.952 1.00 100.36 ? ?
? ? ? 134 TYR D C     1
ATOM   4230  O  O     . TYR B 2 134 ? -22.485 18.211  -11.988 1.00 103.61 ? ?
? ? ? 134 TYR D O     1
ATOM   4231  C  CB    . TYR B 2 134 ? -20.054 17.396  -9.784  1.00 106.90 ? ?
? ? ? 134 TYR D CB    1
ATOM   4232  C  CG    . TYR B 2 134 ? -20.674 16.052  -10.072 1.00 135.99 ? ?
? ? ? 134 TYR D CG    1
ATOM   4233  C  CD1   . TYR B 2 134 ? -20.320 15.321  -11.207 1.00 134.97 ? ?
? ? ? 134 TYR D CD1   1
ATOM   4234  C  CD2   . TYR B 2 134 ? -21.617 15.508  -9.210  1.00 154.00 ? ?
? ? ? 134 TYR D CD2   1
ATOM   4235  C  CE1   . TYR B 2 134 ? -20.892 14.078  -11.468 1.00 108.60 ? ?
? ? ? 134 TYR D CE1   1
ATOM   4236  C  CE2   . TYR B 2 134 ? -22.189 14.282  -9.465  1.00 135.24 ? ?
? ? ? 134 TYR D CE2   1
ATOM   4237  C  CZ    . TYR B 2 134 ? -21.825 13.567  -10.588 1.00 118.63 ? ?
? ? ? 134 TYR D CZ    1
ATOM   4238  O  OH    . TYR B 2 134 ? -22.390 12.337  -10.809 1.00 108.96 ? ?
? ? ? 134 TYR D OH    1
ATOM   4239  N  N     . VAL B 2 135 ? -22.565 19.018  -9.887  1.00 105.57 ? ?
? ? ? 135 VAL D N     1
ATOM   4240  C  CA    . VAL B 2 135 ? -24.010 19.188  -9.899  1.00 119.60 ? ?
? ? ? 135 VAL D CA    1
ATOM   4241  C  C     . VAL B 2 135 ? -24.319 19.998  -11.142 1.00 122.53 ? ?
? ? ? 135 VAL D C     1
ATOM   4242  O  O     . VAL B 2 135 ? -25.364 19.828  -11.775 1.00 125.92 ? ?
? ? ? 135 VAL D O     1
ATOM   4243  C  CB    . VAL B 2 135 ? -24.504 19.965  -8.653  1.00 120.51 ? ?
? ? ? 135 VAL D CB    1
ATOM   4244  C  CG1   . VAL B 2 135 ? -25.805 20.691  -8.960  1.00 127.09 ? ?
? ? ? 135 VAL D CG1   1
ATOM   4245  C  CG2   . VAL B 2 135 ? -24.718 19.004  -7.500  1.00 131.04 ? ?
? ? ? 135 VAL D CG2   1
ATOM   4246  N  N     . ILE B 2 136 ? -23.382 20.867  -11.500 1.00 116.69 ? ?
? ? ? 136 ILE D N     1
ATOM   4247  C  CA    . ILE B 2 136 ? -23.563 21.711  -12.666 1.00 119.35 ? ?
? ? ? 136 ILE D CA    1
ATOM   4248  C  C     . ILE B 2 136 ? -23.212 21.100  -14.017 1.00 122.46 ? ?
? ? ? 136 ILE D C     1
ATOM   4249  O  O     . ILE B 2 136 ? -22.101 20.619  -14.232 1.00 122.36 ? ?
? ? ? 136 ILE D O     1
ATOM   4250  C  CB    . ILE B 2 136 ? -22.775 23.020  -12.506 1.00 115.38 ? ?
? ? ? 136 ILE D CB    1
ATOM   4251  C  CG1   . ILE B 2 136 ? -23.533 23.945  -11.553 1.00 111.89 ? ?
? ? ? 136 ILE D CG1   1
ATOM   4252  C  CG2   . ILE B 2 136 ? -22.520 23.660  -13.872 1.00 109.63 ? ?
? ? ? 136 ILE D CG2   1
ATOM   4253  C  CD1   . ILE B 2 136 ? -23.089 25.384  -11.612 1.00 118.59 ? ?
? ? ? 136 ILE D CD1   1
ATOM   4254  N  N     . GLY B 2 137 ? -24.184 21.126  -14.924 1.00 120.83 ? ?
? ? ? 137 GLY D N     1
ATOM   4255  C  CA    . GLY B 2 137 ? -23.965 20.635  -16.269 1.00 133.08 ? ?
? ? ? 137 GLY D CA    1
ATOM   4256  C  C     . GLY B 2 137 ? -23.980 19.154  -16.580 1.00 144.28 ? ?
? ? ? 137 GLY D C     1
ATOM   4257  O  O     . GLY B 2 137 ? -23.019 18.435  -16.306 1.00 145.52 ? ?
? ? ? 137 GLY D O     1
ATOM   4258  N  N     . PHE B 2 138 ? -25.085 18.712  -17.173 1.00 151.33 ? ?
? ? ? 138 PHE D N     1
ATOM   4259  C  CA    . PHE B 2 138 ? -25.263 17.327  -17.603 1.00 159.43 ? ?
? ? ? 138 PHE D CA    1
ATOM   4260  C  C     . PHE B 2 138 ? -25.823 17.420  -19.021 1.00 158.40 ? ?
? ? ? 138 PHE D C     1
ATOM   4261  O  O     . PHE B 2 138 ? -26.696 16.645  -19.418 1.00 161.35 ? ?
? ? ? 138 PHE D O     1
ATOM   4262  C  CB    . PHE B 2 138 ? -26.255 16.577  -16.700 1.00 159.33 ? ?
? ? ? 138 PHE D CB    1
ATOM   4263  C  CG    . PHE B 2 138 ? -25.751 16.335  -15.300 1.00 148.44 ? ?
? ? ? 138 PHE D CG    1
ATOM   4264  C  CD1   . PHE B 2 138 ? -24.386 16.306  -15.025 1.00 133.03 ? ?
? ? ? 138 PHE D CD1   1
ATOM   4265  C  CD2   . PHE B 2 138 ? -26.644 16.105  -14.259 1.00 136.38 ? ?
? ? ? 138 PHE D CD2   1
ATOM   4266  C  CE1   . PHE B 2 138 ? -23.921 16.054  -13.740 1.00 120.97 ? ?
? ? ? 138 PHE D CE1   1
ATOM   4267  C  CE2   . PHE B 2 138 ? -26.187 15.851  -12.969 1.00 127.11 ? ?
? ? ? 138 PHE D CE2   1
ATOM   4268  C  CZ    . PHE B 2 138 ? -24.824 15.826  -12.709 1.00 133.16 ? ?
? ? ? 138 PHE D CZ    1
ATOM   4269  N  N     . GLU B 2 139 ? -25.303 18.389  -19.772 1.00 158.64 ? ?
? ? ? 139 GLU D N     1
ATOM   4270  C  CA    . GLU B 2 139 ? -25.732 18.649  -21.142 1.00 160.38 ? ?
? ? ? 139 GLU D CA    1
ATOM   4271  C  C     . GLU B 2 139 ? -25.410 17.519  -22.120 1.00 152.10 ? ?
? ? ? 139 GLU D C     1
ATOM   4272  O  O     . GLU B 2 139 ? -24.283 17.031  -22.190 1.00 153.77 ? ?
? ? ? 139 GLU D O     1
ATOM   4273  C  CB    . GLU B 2 139 ? -25.122 19.970  -21.638 1.00 160.70 ? ?
? ? ? 139 GLU D CB    1
ATOM   4274  C  CG    . GLU B 2 139 ? -25.490 21.203  -20.790 1.00 170.74 ? ?
? ? ? 139 GLU D CG    1
ATOM   4275  C  CD    . GLU B 2 139 ? -26.953 21.623  -20.918 1.00 178.39 ? ?
? ? ? 139 GLU D CD    1
ATOM   4276  O  OE1   . GLU B 2 139 ? -27.374 21.997  -22.036 1.00 179.50 ? ?
? ? ? 139 GLU D OE1   1
ATOM   4277  O  OE2   . GLU B 2 139 ? -27.680 21.584  -19.899 1.00 161.24 ? ?
? ? ? 139 GLU D OE2   1
ATOM   4278  N  N     . GLU B 2 140 ? -26.436 17.134  -22.875 1.00 147.19 ? ?
? ? ? 140 GLU D N     1
ATOM   4279  C  CA    . GLU B 2 140 ? -26.400 16.068  -23.871 1.00 148.72 ? ?
? ? ? 140 GLU D CA    1
ATOM   4280  C  C     . GLU B 2 140 ? -25.084 15.510  -24.402 1.00 151.31 ? ?
? ? ? 140 GLU D C     1
ATOM   4281  O  O     . GLU B 2 140 ? -24.044 16.175  -24.430 1.00 145.09 ? ?
? ? ? 140 GLU D O     1
ATOM   4282  C  CB    . GLU B 2 140 ? -27.283 16.452  -25.062 1.00 146.95 ? ?
? ? ? 140 GLU D CB    1
ATOM   4283  C  CG    . GLU B 2 140 ? -28.718 15.944  -24.956 1.00 154.57 ? ?
? ? ? 140 GLU D CG    1
ATOM   4284  C  CD    . GLU B 2 140 ? -29.402 16.364  -23.664 1.00 157.71 ? ?
? ? ? 140 GLU D CD    1
ATOM   4285  O  OE1   . GLU B 2 140 ? -29.547 17.583  -23.434 1.00 168.72 ? ?
? ? ? 140 GLU D OE1   1
ATOM   4286  O  OE2   . GLU B 2 140 ? -29.796 15.476  -22.877 1.00 146.74 ? ?
? ? ? 140 GLU D OE2   1
ATOM   4287  N  N     . ASN B 2 141 ? -25.192 14.260  -24.847 1.00 155.88 ? ?
? ? ? 141 ASN D N     1
ATOM   4288  C  CA    . ASN B 2 141 ? -24.107 13.457  -25.402 1.00 152.56 ? ?
? ? ? 141 ASN D CA    1
ATOM   4289  C  C     . ASN B 2 141 ? -23.469 14.091  -26.640 1.00 153.09 ? ?
? ? ? 141 ASN D C     1
ATOM   4290  O  O     . ASN B 2 141 ? -24.167 14.507  -27.564 1.00 158.31 ? ?
? ? ? 141 ASN D O     1
ATOM   4291  C  CB    . ASN B 2 141 ? -24.666 12.077  -25.761 1.00 141.04 ? ?
? ? ? 141 ASN D CB    1
ATOM   4292  C  CG    . ASN B 2 141 ? -25.918 11.731  -24.958 1.00 137.48 ? ?
? ? ? 141 ASN D CG    1
ATOM   4293  O  OD1   . ASN B 2 141 ? -25.847 11.435  -23.764 1.00 120.27 ? ?
? ? ? 141 ASN D OD1   1
ATOM   4294  N  ND2   . ASN B 2 141 ? -27.074 11.788  -25.611 1.00 131.87 ? ?
? ? ? 141 ASN D ND2   1
ATOM   4295  N  N     . PRO B 2 142 ? -22.128 14.171  -26.669 1.00 157.39 ? ?
? ? ? 142 PRO D N     1
ATOM   4296  C  CA    . PRO B 2 142 ? -21.395 14.754  -27.796 1.00 155.60 ? ?
? ? ? 142 PRO D CA    1
ATOM   4297  C  C     . PRO B 2 142 ? -21.706 14.107  -29.147 1.00 151.52 ? ?
? ? ? 142 PRO D C     1
ATOM   4298  O  O     . PRO B 2 142 ? -22.211 12.984  -29.212 1.00 142.47 ? ?
? ? ? 142 PRO D O     1
ATOM   4299  C  CB    . PRO B 2 142 ? -19.938 14.570  -27.382 1.00 148.19 ? ?
? ? ? 142 PRO D CB    1
ATOM   4300  C  CG    . PRO B 2 142 ? -20.009 14.756  -25.902 1.00 154.27 ? ?
? ? ? 142 PRO D CG    1
ATOM   4301  C  CD    . PRO B 2 142 ? -21.214 13.909  -25.542 1.00 162.35 ? ?
? ? ? 142 PRO D CD    1
ATOM   4302  N  N     . GLU B 2 143 ? -21.397 14.836  -30.218 1.00 161.27 ? ?
? ? ? 143 GLU D N     1
ATOM   4303  C  CA    . GLU B 2 143 ? -21.629 14.372  -31.583 1.00 164.99 ? ?
? ? ? 143 GLU D CA    1
ATOM   4304  C  C     . GLU B 2 143 ? -20.703 13.222  -31.964 1.00 163.99 ? ?
? ? ? 143 GLU D C     1
ATOM   4305  O  O     . GLU B 2 143 ? -20.043 13.244  -33.005 1.00 159.77 ? ?
? ? ? 143 GLU D O     1
ATOM   4306  C  CB    . GLU B 2 143 ? -21.477 15.540  -32.576 1.00 180.92 ? ?
? ? ? 143 GLU D CB    1
ATOM   4307  C  CG    . GLU B 2 143 ? -22.706 16.463  -32.639 1.00 189.43 ? ?
? ? ? 143 GLU D CG    1
ATOM   4308  C  CD    . GLU B 2 143 ? -22.509 17.695  -33.522 1.00 179.86 ? ?
? ? ? 143 GLU D CD    1
ATOM   4309  O  OE1   . GLU B 2 143 ? -22.109 17.542  -34.696 1.00 175.06 ? ?
? ? ? 143 GLU D OE1   1
ATOM   4310  O  OE2   . GLU B 2 143 ? -22.769 18.819  -33.039 1.00 147.59 ? ?
? ? ? 143 GLU D OE2   1
ATOM   4311  N  N     . CYS B 2 144 ? -20.663 12.226  -31.087 1.00 167.48 ? ?
? ? ? 144 CYS D N     1
ATOM   4312  C  CA    . CYS B 2 144 ? -19.874 11.015  -31.277 1.00 174.18 ? ?
? ? ? 144 CYS D CA    1
ATOM   4313  C  C     . CYS B 2 144 ? -20.841 9.910   -30.877 1.00 176.23 ? ?
? ? ? 144 CYS D C     1
ATOM   4314  O  O     . CYS B 2 144 ? -20.791 8.792   -31.392 1.00 175.88 ? ?
? ? ? 144 CYS D O     1
ATOM   4315  C  CB    . CYS B 2 144 ? -18.672 10.975  -30.330 1.00 199.10 ? ?
? ? ? 144 CYS D CB    1
ATOM   4316  S  SG    . CYS B 2 144 ? -18.882 9.741   -29.000 1.00 204.42 ? ?
? ? ? 144 CYS D SG    1
ATOM   4317  N  N     . ALA B 2 145 ? -21.720 10.254  -29.937 1.00 173.90 ? ?
? ? ? 145 ALA D N     1
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ATOM   4319  C  C     . ALA B 2 145 ? -24.120 9.942   -29.586 1.00 172.67 ? ?
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ATOM   4320  O  O     . ALA B 2 145 ? -24.523 10.815  -28.813 1.00 166.78 ? ?
? ? ? 145 ALA D O     1
ATOM   4321  C  CB    . ALA B 2 145 ? -22.463 9.043   -27.949 1.00 180.52 ? ?
? ? ? 145 ALA D CB    1
ATOM   4322  N  N     . PRO B 2 146 ? -24.870 9.485   -30.604 1.00 173.95 ? ?
? ? ? 146 PRO D N     1
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ATOM   4325  O  O     . PRO B 2 146 ? -27.141 10.922  -28.861 1.00 168.11 ? ?
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ATOM   4326  C  CB    . PRO B 2 146 ? -26.737 9.023   -31.937 1.00 169.85 ? ?
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ATOM   4327  C  CG    . PRO B 2 146 ? -25.492 8.669   -32.687 1.00 166.02 ? ?
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ATOM   4328  C  CD    . PRO B 2 146 ? -24.504 8.434   -31.570 1.00 171.22 ? ?
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ATOM   4329  N  N     . GLU B 2 147 ? -27.673 8.787   -29.351 1.00 167.42 ? ?
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ATOM   4332  O  O     . GLU B 2 147 ? -28.012 8.044   -25.867 1.00 155.05 ? ?
? ? ? 147 GLU D O     1
ATOM   4333  C  CB    . GLU B 2 147 ? -29.449 7.419   -28.338 1.00 176.29 ? ?
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ATOM   4334  C  CG    . GLU B 2 147 ? -30.367 7.528   -29.560 1.00 170.32 ? ?
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ATOM   4335  C  CD    . GLU B 2 147 ? -31.563 6.590   -29.490 1.00 170.25 ? ?
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ATOM   4336  O  OE1   . GLU B 2 147 ? -31.361 5.381   -29.248 1.00 190.89 ? ?
? ? ? 147 GLU D OE1   1
ATOM   4337  O  OE2   . GLU B 2 147 ? -32.707 7.062   -29.683 1.00 137.02 ? ?
? ? ? 147 GLU D OE2   1
ATOM   4338  N  N     . GLY B 2 148 ? -26.266 8.551   -27.205 1.00 157.72 ? ?
? ? ? 148 GLY D N     1
ATOM   4339  C  CA    . GLY B 2 148 ? -25.280 8.363   -26.157 1.00 156.09 ? ?
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ATOM   4340  C  C     . GLY B 2 148 ? -25.320 6.967   -25.572 1.00 162.93 ? ?
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ATOM   4341  O  O     . GLY B 2 148 ? -24.660 6.055   -26.074 1.00 162.91 ? ?
? ? ? 148 GLY D O     1
ATOM   4342  N  N     . ILE B 2 149 ? -26.096 6.803   -24.502 1.00 163.54 ? ?
? ? ? 149 ILE D N     1
ATOM   4343  C  CA    . ILE B 2 149 ? -26.238 5.511   -23.839 1.00 160.17 ? ?
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ATOM   4344  C  C     . ILE B 2 149 ? -27.504 5.504   -22.967 1.00 161.69 ? ?
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ATOM   4345  O  O     . ILE B 2 149 ? -28.038 6.561   -22.620 1.00 158.19 ? ?
? ? ? 149 ILE D O     1
ATOM   4346  C  CB    . ILE B 2 149 ? -24.970 5.188   -22.998 1.00 158.00 ? ?
? ? ? 149 ILE D CB    1
ATOM   4347  C  CG1   . ILE B 2 149 ? -25.002 3.729   -22.540 1.00 144.26 ? ?
? ? ? 149 ILE D CG1   1
ATOM   4348  C  CG2   . ILE B 2 149 ? -24.861 6.143   -21.817 1.00 149.38 ? ?
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ATOM   4349  C  CD1   . ILE B 2 149 ? -23.674 3.236   -22.000 1.00 146.11 ? ?
? ? ? 149 ILE D CD1   1
ATOM   4350  N  N     . ASP B 2 150 ? -27.982 4.311   -22.623 1.00 157.80 ? ?
? ? ? 150 ASP D N     1
ATOM   4351  C  CA    . ASP B 2 150 ? -29.204 4.169   -21.832 1.00 161.98 ? ?
? ? ? 150 ASP D CA    1
ATOM   4352  C  C     . ASP B 2 150 ? -28.960 4.022   -20.332 1.00 162.17 ? ?
? ? ? 150 ASP D C     1
ATOM   4353  O  O     . ASP B 2 150 ? -28.424 3.008   -19.878 1.00 161.97 ? ?
? ? ? 150 ASP D O     1
ATOM   4354  C  CB    . ASP B 2 150 ? -29.998 2.959   -22.342 1.00 175.59 ? ?
? ? ? 150 ASP D CB    1
ATOM   4355  C  CG    . ASP B 2 150 ? -31.460 2.989   -21.921 1.00 187.78 ? ?
? ? ? 150 ASP D CG    1
ATOM   4356  O  OD1   . ASP B 2 150 ? -31.734 3.074   -20.703 1.00 194.47 ? ?
? ? ? 150 ASP D OD1   1
ATOM   4357  O  OD2   . ASP B 2 150 ? -32.335 2.921   -22.814 1.00 183.07 ? ?
? ? ? 150 ASP D OD2   1
ATOM   4358  N  N     . GLY B 2 151 ? -29.365 5.031   -19.564 1.00 158.85 ? ?
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ATOM   4359  C  CA    . GLY B 2 151 ? -29.189 4.977   -18.123 1.00 154.86 ? ?
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? ? ? 151 GLY D C     1
ATOM   4361  O  O     . GLY B 2 151 ? -28.110 6.345   -16.493 1.00 153.06 ? ?
? ? ? 151 GLY D O     1
ATOM   4362  N  N     . TYR B 2 152 ? -26.999 5.975   -18.416 1.00 144.61 ? ?
? ? ? 152 TYR D N     1
ATOM   4363  C  CA    . TYR B 2 152 ? -25.841 6.784   -18.045 1.00 140.52 ? ?
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ATOM   4364  C  C     . TYR B 2 152 ? -25.975 8.149   -18.708 1.00 143.68 ? ?
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ATOM   4365  O  O     . TYR B 2 152 ? -26.195 8.242   -19.917 1.00 135.18 ? ?
? ? ? 152 TYR D O     1
ATOM   4366  C  CB    . TYR B 2 152 ? -24.538 6.115   -18.504 1.00 148.08 ? ?
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ATOM   4367  C  CG    . TYR B 2 152 ? -24.196 4.810   -17.806 1.00 156.64 ? ?
? ? ? 152 TYR D CG    1
ATOM   4368  C  CD1   . TYR B 2 152 ? -23.104 4.046   -18.223 1.00 172.46 ? ?
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ATOM   4369  C  CD2   . TYR B 2 152 ? -24.960 4.334   -16.736 1.00 152.92 ? ?
? ? ? 152 TYR D CD2   1
ATOM   4370  C  CE1   . TYR B 2 152 ? -22.782 2.839   -17.598 1.00 170.92 ? ?
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? ? ? 152 TYR D CE2   1
ATOM   4372  C  CZ    . TYR B 2 152 ? -23.556 2.386   -16.541 1.00 163.57 ? ?
? ? ? 152 TYR D CZ    1
ATOM   4373  O  OH    . TYR B 2 152 ? -23.243 1.191   -15.931 1.00 176.50 ? ?
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ATOM   4374  N  N     . TYR B 2 153 ? -25.834 9.206   -17.915 1.00 142.85 ? ?
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ATOM   4375  C  CA    . TYR B 2 153 ? -25.969 10.560  -18.426 1.00 134.94 ? ?
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ATOM   4376  C  C     . TYR B 2 153 ? -24.647 11.195  -18.837 1.00 134.38 ? ?
? ? ? 153 TYR D C     1
ATOM   4377  O  O     . TYR B 2 153 ? -24.004 10.715  -19.764 1.00 133.18 ? ?
? ? ? 153 TYR D O     1
ATOM   4378  C  CB    . TYR B 2 153 ? -26.722 11.412  -17.400 1.00 134.57 ? ?
? ? ? 153 TYR D CB    1
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ATOM   4380  C  CD1   . TYR B 2 153 ? -28.256 9.616   -16.478 1.00 146.77 ? ?
? ? ? 153 TYR D CD1   1
ATOM   4381  C  CD2   . TYR B 2 153 ? -29.252 11.509  -17.539 1.00 140.74 ? ?
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? ? ? 153 TYR D CE1   1
ATOM   4383  C  CE2   . TYR B 2 153 ? -30.522 10.956  -17.338 1.00 133.32 ? ?
? ? ? 153 TYR D CE2   1
ATOM   4384  C  CZ    . TYR B 2 153 ? -30.645 9.729   -16.707 1.00 130.98 ? ?
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ATOM   4385  O  OH    . TYR B 2 153 ? -31.891 9.176   -16.505 1.00 118.12 ? ?
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? ? ? 154 TYR D N     1
ATOM   4387  C  CA    . TYR B 2 154 ? -22.971 12.898  -18.572 1.00 135.88 ? ?
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? ? ? 154 TYR D O     1
ATOM   4390  C  CB    . TYR B 2 154 ? -23.146 13.513  -19.960 1.00 114.46 ? ?
? ? ? 154 TYR D CB    1
ATOM   4391  C  CG    . TYR B 2 154 ? -21.858 13.736  -20.701 1.00 109.90 ? ?
? ? ? 154 TYR D CG    1
ATOM   4392  C  CD1   . TYR B 2 154 ? -21.263 12.705  -21.421 1.00 95.77  ? ?
? ? ? 154 TYR D CD1   1
ATOM   4393  C  CD2   . TYR B 2 154 ? -21.223 14.975  -20.674 1.00 122.79 ? ?
? ? ? 154 TYR D CD2   1
ATOM   4394  C  CE1   . TYR B 2 154 ? -20.062 12.901  -22.101 1.00 123.81 ? ?
? ? ? 154 TYR D CE1   1
ATOM   4395  C  CE2   . TYR B 2 154 ? -20.020 15.183  -21.347 1.00 141.72 ? ?
? ? ? 154 TYR D CE2   1
ATOM   4396  C  CZ    . TYR B 2 154 ? -19.445 14.142  -22.060 1.00 136.79 ? ?
? ? ? 154 TYR D CZ    1
ATOM   4397  O  OH    . TYR B 2 154 ? -18.254 14.340  -22.725 1.00 141.11 ? ?
? ? ? 154 TYR D OH    1
ATOM   4398  N  N     . ASN B 2 155 ? -21.338 14.534  -17.819 1.00 143.70 ? ?
? ? ? 155 ASN D N     1
ATOM   4399  C  CA    . ASN B 2 155 ? -20.805 15.603  -16.973 1.00 145.10 ? ?
? ? ? 155 ASN D CA    1
ATOM   4400  C  C     . ASN B 2 155 ? -19.371 16.030  -17.298 1.00 146.39 ? ?
? ? ? 155 ASN D C     1
ATOM   4401  O  O     . ASN B 2 155 ? -18.412 15.312  -17.019 1.00 142.17 ? ?
? ? ? 155 ASN D O     1
ATOM   4402  C  CB    . ASN B 2 155 ? -20.885 15.207  -15.498 1.00 150.48 ? ?
? ? ? 155 ASN D CB    1
ATOM   4403  C  CG    . ASN B 2 155 ? -20.262 16.245  -14.586 1.00 148.99 ? ?
? ? ? 155 ASN D CG    1
ATOM   4404  O  OD1   . ASN B 2 155 ? -19.051 16.436  -14.591 1.00 118.78 ? ?
? ? ? 155 ASN D OD1   1
ATOM   4405  N  ND2   . ASN B 2 155 ? -21.091 16.927  -13.806 1.00 140.23 ? ?
? ? ? 155 ASN D ND2   1
ATOM   4406  N  N     . LYS B 2 156 ? -19.246 17.228  -17.862 1.00 154.01 ? ?
? ? ? 156 LYS D N     1
ATOM   4407  C  CA    . LYS B 2 156 ? -17.965 17.819  -18.247 1.00 157.95 ? ?
? ? ? 156 LYS D CA    1
ATOM   4408  C  C     . LYS B 2 156 ? -16.846 17.688  -17.208 1.00 157.09 ? ?
? ? ? 156 LYS D C     1
ATOM   4409  O  O     . LYS B 2 156 ? -15.670 17.841  -17.543 1.00 163.28 ? ?
? ? ? 156 LYS D O     1
ATOM   4410  C  CB    . LYS B 2 156 ? -18.164 19.310  -18.549 1.00 163.22 ? ?
? ? ? 156 LYS D CB    1
ATOM   4411  C  CG    . LYS B 2 156 ? -19.120 19.628  -19.696 1.00 178.93 ? ?
? ? ? 156 LYS D CG    1
ATOM   4412  C  CD    . LYS B 2 156 ? -19.478 21.115  -19.710 1.00 174.08 ? ?
? ? ? 156 LYS D CD    1
ATOM   4413  C  CE    . LYS B 2 156 ? -20.108 21.548  -21.031 1.00 167.39 ? ?
? ? ? 156 LYS D CE    1
ATOM   4414  N  NZ    . LYS B 2 156 ? -19.119 21.573  -22.156 1.00 126.72 ? ?
? ? ? 156 LYS D NZ    1
ATOM   4415  N  N     . THR B 2 157 ? -17.207 17.408  -15.957 1.00 153.02 ? ?
? ? ? 157 THR D N     1
ATOM   4416  C  CA    . THR B 2 157 ? -16.228 17.310  -14.869 1.00 142.07 ? ?
? ? ? 157 THR D CA    1
ATOM   4417  C  C     . THR B 2 157 ? -16.013 15.907  -14.253 1.00 132.09 ? ?
? ? ? 157 THR D C     1
ATOM   4418  O  O     . THR B 2 157 ? -14.889 15.544  -13.880 1.00 123.43 ? ?
? ? ? 157 THR D O     1
ATOM   4419  C  CB    . THR B 2 157 ? -16.600 18.324  -13.731 1.00 140.78 ? ?
? ? ? 157 THR D CB    1
ATOM   4420  O  OG1   . THR B 2 157 ? -17.904 18.023  -13.212 1.00 122.60 ? ?
? ? ? 157 THR D OG1   1
ATOM   4421  C  CG2   . THR B 2 157 ? -16.609 19.764  -14.269 1.00 94.94  ? ?
? ? ? 157 THR D CG2   1
ATOM   4422  N  N     . PHE B 2 158 ? -17.091 15.131  -14.164 1.00 126.44 ? ?
? ? ? 158 PHE D N     1
ATOM   4423  C  CA    . PHE B 2 158 ? -17.083 13.781  -13.588 1.00 121.93 ? ?
? ? ? 158 PHE D CA    1
ATOM   4424  C  C     . PHE B 2 158 ? -16.304 12.727  -14.377 1.00 120.02 ? ?
? ? ? 158 PHE D C     1
ATOM   4425  O  O     . PHE B 2 158 ? -16.763 12.277  -15.425 1.00 114.72 ? ?
? ? ? 158 PHE D O     1
ATOM   4426  C  CB    . PHE B 2 158 ? -18.525 13.295  -13.432 1.00 114.86 ? ?
? ? ? 158 PHE D CB    1
ATOM   4427  C  CG    . PHE B 2 158 ? -18.640 11.888  -12.927 1.00 116.10 ? ?
? ? ? 158 PHE D CG    1
ATOM   4428  C  CD1   . PHE B 2 158 ? -18.542 11.614  -11.570 1.00 137.43 ? ?
? ? ? 158 PHE D CD1   1
ATOM   4429  C  CD2   . PHE B 2 158 ? -18.831 10.834  -13.811 1.00 119.86 ? ?
? ? ? 158 PHE D CD2   1
ATOM   4430  C  CE1   . PHE B 2 158 ? -18.633 10.308  -11.098 1.00 150.51 ? ?
? ? ? 158 PHE D CE1   1
ATOM   4431  C  CE2   . PHE B 2 158 ? -18.922 9.522   -13.347 1.00 138.89 ? ?
? ? ? 158 PHE D CE2   1
ATOM   4432  C  CZ    . PHE B 2 158 ? -18.823 9.260   -11.987 1.00 144.51 ? ?
? ? ? 158 PHE D CZ    1
ATOM   4433  N  N     . GLN B 2 159 ? -15.151 12.306  -13.862 1.00 116.26 ? ?
? ? ? 159 GLN D N     1
ATOM   4434  C  CA    . GLN B 2 159 ? -14.350 11.295  -14.550 1.00 125.12 ? ?
? ? ? 159 GLN D CA    1
ATOM   4435  C  C     . GLN B 2 159 ? -14.473 9.901   -13.927 1.00 133.52 ? ?
? ? ? 159 GLN D C     1
ATOM   4436  O  O     . GLN B 2 159 ? -14.174 9.709   -12.743 1.00 124.80 ? ?
? ? ? 159 GLN D O     1
ATOM   4437  C  CB    . GLN B 2 159 ? -12.880 11.717  -14.587 1.00 127.55 ? ?
? ? ? 159 GLN D CB    1
ATOM   4438  C  CG    . GLN B 2 159 ? -12.619 12.975  -15.401 1.00 137.06 ? ?
? ? ? 159 GLN D CG    1
ATOM   4439  C  CD    . GLN B 2 159 ? -11.607 12.752  -16.515 1.00 146.63 ? ?
? ? ? 159 GLN D CD    1
ATOM   4440  O  OE1   . GLN B 2 159 ? -10.470 12.341  -16.266 1.00 119.20 ? ?
? ? ? 159 GLN D OE1   1
ATOM   4441  N  NE2   . GLN B 2 159 ? -12.015 13.027  -17.753 1.00 143.84 ? ?
? ? ? 159 GLN D NE2   1
ATOM   4442  N  N     . ILE B 2 160 ? -14.916 8.944   -14.748 1.00 136.42 ? ?
? ? ? 160 ILE D N     1
ATOM   4443  C  CA    . ILE B 2 160 ? -15.110 7.539   -14.366 1.00 137.84 ? ?
? ? ? 160 ILE D CA    1
ATOM   4444  C  C     . ILE B 2 160 ? -16.362 6.961   -15.041 1.00 143.25 ? ?
? ? ? 160 ILE D C     1
ATOM   4445  O  O     . ILE B 2 160 ? -17.372 6.715   -14.379 1.00 145.38 ? ?
? ? ? 160 ILE D O     1
ATOM   4446  C  CB    . ILE B 2 160 ? -15.266 7.368   -12.832 1.00 131.83 ? ?
? ? ? 160 ILE D CB    1
ATOM   4447  N  N     . GLY B 2 161 ? -16.297 6.743   -16.353 1.00 145.71 ? ?
? ? ? 161 GLY D N     1
ATOM   4448  C  CA    . GLY B 2 161 ? -17.450 6.203   -17.064 1.00 147.15 ? ?
? ? ? 161 GLY D CA    1
ATOM   4449  C  C     . GLY B 2 161 ? -17.193 5.801   -18.509 1.00 153.88 ? ?
? ? ? 161 GLY D C     1
ATOM   4450  O  O     . GLY B 2 161 ? -17.207 4.611   -18.830 1.00 160.81 ? ?
? ? ? 161 GLY D O     1
ATOM   4451  N  N     . PRO B 2 164 ? -16.967 6.777   -19.408 1.00 156.62 ? ?
? ? ? 164 PRO D N     1
ATOM   4452  C  CA    . PRO B 2 164 ? -16.688 6.754   -20.855 1.00 144.01 ? ?
? ? ? 164 PRO D CA    1
ATOM   4453  C  C     . PRO B 2 164 ? -17.519 5.763   -21.673 1.00 137.11 ? ?
? ? ? 164 PRO D C     1
ATOM   4454  O  O     . PRO B 2 164 ? -18.079 4.805   -21.131 1.00 129.78 ? ?
? ? ? 164 PRO D O     1
ATOM   4455  C  CB    . PRO B 2 164 ? -15.193 6.442   -20.934 1.00 137.90 ? ?
? ? ? 164 PRO D CB    1
ATOM   4456  N  N     . ASP B 2 165 ? -17.589 5.999   -22.981 1.00 135.68 ? ?
? ? ? 165 ASP D N     1
ATOM   4457  C  CA    . ASP B 2 165 ? -18.354 5.134   -23.875 1.00 139.64 ? ?
? ? ? 165 ASP D CA    1
ATOM   4458  C  C     . ASP B 2 165 ? -17.822 5.154   -25.302 1.00 141.18 ? ?
? ? ? 165 ASP D C     1
ATOM   4459  O  O     . ASP B 2 165 ? -17.314 6.174   -25.774 1.00 141.97 ? ?
? ? ? 165 ASP D O     1
ATOM   4460  C  CB    . ASP B 2 165 ? -19.829 5.546   -23.883 1.00 146.50 ? ?
? ? ? 165 ASP D CB    1
ATOM   4461  N  N     . THR B 2 166 ? -17.953 4.005   -25.966 1.00 139.08 ? ?
? ? ? 166 THR D N     1
ATOM   4462  C  CA    . THR B 2 166 ? -17.532 3.778   -27.354 1.00 146.15 ? ?
? ? ? 166 THR D CA    1
ATOM   4463  C  C     . THR B 2 166 ? -16.389 4.622   -27.932 1.00 152.85 ? ?
? ? ? 166 THR D C     1
ATOM   4464  O  O     . THR B 2 166 ? -15.299 4.102   -28.187 1.00 150.74 ? ?
? ? ? 166 THR D O     1
ATOM   4465  C  CB    . THR B 2 166 ? -18.736 3.903   -28.316 1.00 130.42 ? ?
? ? ? 166 THR D CB    1
ATOM   4466  N  N     . CYS B 2 167 ? -16.648 5.912   -28.150 1.00 159.73 ? ?
? ? ? 167 CYS D N     1
ATOM   4467  C  CA    . CYS B 2 167 ? -15.661 6.824   -28.731 1.00 156.47 ? ?
? ? ? 167 CYS D CA    1
ATOM   4468  C  C     . CYS B 2 167 ? -14.432 7.072   -27.869 1.00 156.26 ? ?
? ? ? 167 CYS D C     1
ATOM   4469  O  O     . CYS B 2 167 ? -14.470 7.862   -26.921 1.00 152.12 ? ?
? ? ? 167 CYS D O     1
ATOM   4470  C  CB    . CYS B 2 167 ? -16.305 8.173   -29.060 1.00 172.34 ? ?
? ? ? 167 CYS D CB    1
ATOM   4471  S  SG    . CYS B 2 167 ? -17.993 8.067   -29.730 1.00 183.43 ? ?
? ? ? 167 CYS D SG    1
ATOM   4472  N  N     . LYS B 2 168 ? -13.342 6.399   -28.230 1.00 162.74 ? ?
? ? ? 168 LYS D N     1
ATOM   4473  C  CA    . LYS B 2 168 ? -12.067 6.516   -27.533 1.00 161.38 ? ?
? ? ? 168 LYS D CA    1
ATOM   4474  C  C     . LYS B 2 168 ? -11.023 5.527   -28.071 1.00 164.64 ? ?
? ? ? 168 LYS D C     1
ATOM   4475  O  O     . LYS B 2 168 ? -10.668 4.563   -27.389 1.00 164.62 ? ?
? ? ? 168 LYS D O     1
ATOM   4476  C  CB    . LYS B 2 168 ? -12.258 6.294   -26.027 1.00 150.44 ? ?
? ? ? 168 LYS D CB    1
ATOM   4477  N  N     . GLY B 2 172 ? -10.551 5.757   -29.297 1.00 165.70 ? ?
? ? ? 172 GLY D N     1
ATOM   4478  C  CA    . GLY B 2 172 ? -9.525  4.897   -29.870 1.00 155.79 ? ?
? ? ? 172 GLY D CA    1
ATOM   4479  C  C     . GLY B 2 172 ? -8.314  5.184   -29.010 1.00 154.61 ? ?
? ? ? 172 GLY D C     1
ATOM   4480  O  O     . GLY B 2 172 ? -7.361  4.407   -28.916 1.00 150.76 ? ?
? ? ? 172 GLY D O     1
ATOM   4481  N  N     . VAL B 2 173 ? -8.393  6.353   -28.383 1.00 155.95 ? ?
? ? ? 173 VAL D N     1
ATOM   4482  C  CA    . VAL B 2 173 ? -7.394  6.859   -27.458 1.00 152.29 ? ?
? ? ? 173 VAL D CA    1
ATOM   4483  C  C     . VAL B 2 173 ? -8.114  6.647   -26.120 1.00 155.55 ? ?
? ? ? 173 VAL D C     1
ATOM   4484  O  O     . VAL B 2 173 ? -8.470  5.516   -25.798 1.00 160.29 ? ?
? ? ? 173 VAL D O     1
ATOM   4485  C  CB    . VAL B 2 173 ? -7.141  8.368   -27.699 1.00 148.70 ? ?
? ? ? 173 VAL D CB    1
ATOM   4486  C  CG1   . VAL B 2 173 ? -5.730  8.743   -27.254 1.00 119.99 ? ?
? ? ? 173 VAL D CG1   1
ATOM   4487  C  CG2   . VAL B 2 173 ? -7.364  8.707   -29.176 1.00 133.44 ? ?
? ? ? 173 VAL D CG2   1
ATOM   4488  N  N     . LYS B 2 174 ? -8.359  7.718   -25.368 1.00 157.14 ? ?
? ? ? 174 LYS D N     1
ATOM   4489  C  CA    . LYS B 2 174 ? -9.069  7.628   -24.085 1.00 158.70 ? ?
? ? ? 174 LYS D CA    1
ATOM   4490  C  C     . LYS B 2 174 ? -9.498  9.001   -23.556 1.00 163.19 ? ?
? ? ? 174 LYS D C     1
ATOM   4491  O  O     . LYS B 2 174 ? -9.816  9.140   -22.372 1.00 161.98 ? ?
? ? ? 174 LYS D O     1
ATOM   4492  C  CB    . LYS B 2 174 ? -8.208  6.933   -23.014 1.00 147.69 ? ?
? ? ? 174 LYS D CB    1
ATOM   4493  C  CG    . LYS B 2 174 ? -8.261  5.402   -23.010 1.00 134.21 ? ?
? ? ? 174 LYS D CG    1
ATOM   4494  C  CD    . LYS B 2 174 ? -7.039  4.783   -23.693 1.00 134.79 ? ?
? ? ? 174 LYS D CD    1
ATOM   4495  C  CE    . LYS B 2 174 ? -7.197  3.277   -23.900 1.00 122.37 ? ?
? ? ? 174 LYS D CE    1
ATOM   4496  N  NZ    . LYS B 2 174 ? -6.110  2.719   -24.760 1.00 104.23 ? ?
? ? ? 174 LYS D NZ    1
ATOM   4497  N  N     . ILE B 2 175 ? -9.521  10.007  -24.429 1.00 166.71 ? ?
? ? ? 175 ILE D N     1
ATOM   4498  C  CA    . ILE B 2 175 ? -9.891  11.361  -24.015 1.00 161.66 ? ?
? ? ? 175 ILE D CA    1
ATOM   4499  C  C     . ILE B 2 175 ? -11.061 12.004  -24.762 1.00 160.35 ? ?
? ? ? 175 ILE D C     1
ATOM   4500  O  O     . ILE B 2 175 ? -11.107 12.027  -25.994 1.00 160.97 ? ?
? ? ? 175 ILE D O     1
ATOM   4501  C  CB    . ILE B 2 175 ? -8.684  12.317  -24.116 1.00 154.14 ? ?
? ? ? 175 ILE D CB    1
ATOM   4502  N  N     . THR B 2 176 ? -11.994 12.538  -23.979 1.00 155.29 ? ?
? ? ? 176 THR D N     1
ATOM   4503  C  CA    . THR B 2 176 ? -13.186 13.218  -24.476 1.00 149.90 ? ?
? ? ? 176 THR D CA    1
ATOM   4504  C  C     . THR B 2 176 ? -13.893 13.792  -23.243 1.00 149.47 ? ?
? ? ? 176 THR D C     1
ATOM   4505  O  O     . THR B 2 176 ? -15.022 13.413  -22.919 1.00 141.44 ? ?
? ? ? 176 THR D O     1
ATOM   4506  C  CB    . THR B 2 176 ? -14.132 12.245  -25.214 1.00 149.81 ? ?
? ? ? 176 THR D CB    1
ATOM   4507  O  OG1   . THR B 2 176 ? -13.422 11.589  -26.274 1.00 144.08 ? ?
? ? ? 176 THR D OG1   1
ATOM   4508  C  CG2   . THR B 2 176 ? -15.310 13.002  -25.812 1.00 144.98 ? ?
? ? ? 176 THR D CG2   1
ATOM   4509  N  N     . HIS B 2 177 ? -13.196 14.701  -22.562 1.00 147.46 ? ?
? ? ? 177 HIS D N     1
ATOM   4510  C  CA    . HIS B 2 177 ? -13.680 15.352  -21.344 1.00 143.45 ? ?
? ? ? 177 HIS D CA    1
ATOM   4511  C  C     . HIS B 2 177 ? -14.459 14.381  -20.470 1.00 137.44 ? ?
? ? ? 177 HIS D C     1
ATOM   4512  O  O     . HIS B 2 177 ? -15.510 14.721  -19.925 1.00 137.39 ? ?
? ? ? 177 HIS D O     1
ATOM   4513  C  CB    . HIS B 2 177 ? -14.544 16.571  -21.690 1.00 146.82 ? ?
? ? ? 177 HIS D CB    1
ATOM   4514  C  CG    . HIS B 2 177 ? -14.062 17.846  -21.064 1.00 167.09 ? ?
? ? ? 177 HIS D CG    1
ATOM   4515  N  ND1   . HIS B 2 177 ? -14.095 18.067  -19.703 1.00 168.51 ? ?
? ? ? 177 HIS D ND1   1
ATOM   4516  C  CD2   . HIS B 2 177 ? -13.508 18.955  -21.611 1.00 171.46 ? ?
? ? ? 177 HIS D CD2   1
ATOM   4517  C  CE1   . HIS B 2 177 ? -13.582 19.256  -19.440 1.00 161.46 ? ?
? ? ? 177 HIS D CE1   1
ATOM   4518  N  NE2   . HIS B 2 177 ? -13.218 19.816  -20.580 1.00 166.94 ? ?
? ? ? 177 HIS D NE2   1
ATOM   4519  N  N     . GLY B 2 178 ? -13.912 13.173  -20.353 1.00 130.59 ? ?
? ? ? 178 GLY D N     1
ATOM   4520  C  CA    . GLY B 2 178 ? -14.510 12.105  -19.567 1.00 133.55 ? ?
? ? ? 178 GLY D CA    1
ATOM   4521  C  C     . GLY B 2 178 ? -15.694 12.443  -18.679 1.00 135.85 ? ?
? ? ? 178 GLY D C     1
ATOM   4522  O  O     . GLY B 2 178 ? -15.701 13.467  -17.990 1.00 134.78 ? ?
? ? ? 178 GLY D O     1
ATOM   4523  N  N     . SER B 2 179 ? -16.694 11.563  -18.689 1.00 130.26 ? ?
? ? ? 179 SER D N     1
ATOM   4524  C  CA    . SER B 2 179 ? -17.905 11.732  -17.890 1.00 123.16 ? ?
? ? ? 179 SER D CA    1
ATOM   4525  C  C     . SER B 2 179 ? -18.697 10.427  -17.931 1.00 128.58 ? ?
? ? ? 179 SER D C     1
ATOM   4526  O  O     . SER B 2 179 ? -18.123 9.340   -17.852 1.00 127.02 ? ?
? ? ? 179 SER D O     1
ATOM   4527  C  CB    . SER B 2 179 ? -18.760 12.860  -18.468 1.00 116.43 ? ?
? ? ? 179 SER D CB    1
ATOM   4528  O  OG    . SER B 2 179 ? -17.966 13.979  -18.826 1.00 116.85 ? ?
? ? ? 179 SER D OG    1
ATOM   4529  N  N     . TRP B 2 180 ? -20.018 10.553  -18.050 1.00 133.15 ? ?
? ? ? 180 TRP D N     1
ATOM   4530  C  CA    . TRP B 2 180 ? -20.929 9.413   -18.145 1.00 127.53 ? ?
? ? ? 180 TRP D CA    1
ATOM   4531  C  C     . TRP B 2 180 ? -21.301 8.723   -16.838 1.00 120.84 ? ?
? ? ? 180 TRP D C     1
ATOM   4532  O  O     . TRP B 2 180 ? -21.067 7.525   -16.663 1.00 116.59 ? ?
? ? ? 180 TRP D O     1
ATOM   4533  C  CB    . TRP B 2 180 ? -20.375 8.384   -19.138 1.00 143.65 ? ?
? ? ? 180 TRP D CB    1
ATOM   4534  C  CG    . TRP B 2 180 ? -20.316 8.917   -20.544 1.00 146.68 ? ?
? ? ? 180 TRP D CG    1
ATOM   4535  C  CD1   . TRP B 2 180 ? -19.204 9.325   -21.234 1.00 137.11 ? ?
? ? ? 180 TRP D CD1   1
ATOM   4536  C  CD2   . TRP B 2 180 ? -21.432 9.155   -21.406 1.00 131.87 ? ?
? ? ? 180 TRP D CD2   1
ATOM   4537  N  NE1   . TRP B 2 180 ? -19.566 9.806   -22.474 1.00 113.62 ? ?
? ? ? 180 TRP D NE1   1
ATOM   4538  C  CE2   . TRP B 2 180 ? -20.928 9.713   -22.603 1.00 121.08 ? ?
? ? ? 180 TRP D CE2   1
ATOM   4539  C  CE3   . TRP B 2 180 ? -22.812 8.953   -21.281 1.00 107.66 ? ?
? ? ? 180 TRP D CE3   1
ATOM   4540  C  CZ2   . TRP B 2 180 ? -21.758 10.072  -23.668 1.00 121.08 ? ?
? ? ? 180 TRP D CZ2   1
ATOM   4541  C  CZ3   . TRP B 2 180 ? -23.637 9.309   -22.336 1.00 126.11 ? ?
? ? ? 180 TRP D CZ3   1
ATOM   4542  C  CH2   . TRP B 2 180 ? -23.106 9.864   -23.515 1.00 128.52 ? ?
? ? ? 180 TRP D CH2   1
ATOM   4543  N  N     . ALA B 2 181 ? -21.898 9.488   -15.931 1.00 124.13 ? ?
? ? ? 181 ALA D N     1
ATOM   4544  C  CA    . ALA B 2 181 ? -22.326 8.968   -14.639 1.00 124.23 ? ?
? ? ? 181 ALA D CA    1
ATOM   4545  C  C     . ALA B 2 181 ? -23.706 8.357   -14.806 1.00 107.69 ? ?
? ? ? 181 ALA D C     1
ATOM   4546  O  O     . ALA B 2 181 ? -24.386 8.620   -15.789 1.00 106.15 ? ?
? ? ? 181 ALA D O     1
ATOM   4547  C  CB    . ALA B 2 181 ? -22.376 10.096  -13.615 1.00 129.82 ? ?
? ? ? 181 ALA D CB    1
ATOM   4548  N  N     . ARG B 2 182 ? -24.122 7.539   -13.851 1.00 96.39  ? ?
? ? ? 182 ARG D N     1
ATOM   4549  C  CA    . ARG B 2 182 ? -25.436 6.928   -13.940 1.00 99.54  ? ?
? ? ? 182 ARG D CA    1
ATOM   4550  C  C     . ARG B 2 182 ? -26.471 7.725   -13.154 1.00 101.54 ? ?
? ? ? 182 ARG D C     1
ATOM   4551  O  O     . ARG B 2 182 ? -27.506 7.191   -12.752 1.00 95.24  ? ?
? ? ? 182 ARG D O     1
ATOM   4552  C  CB    . ARG B 2 182 ? -25.380 5.468   -13.466 1.00 113.07 ? ?
? ? ? 182 ARG D CB    1
ATOM   4553  C  CG    . ARG B 2 182 ? -24.727 5.235   -12.107 1.00 137.01 ? ?
? ? ? 182 ARG D CG    1
ATOM   4554  C  CD    . ARG B 2 182 ? -24.336 3.764   -11.926 1.00 122.22 ? ?
? ? ? 182 ARG D CD    1
ATOM   4555  N  NE    . ARG B 2 182 ? -23.689 3.512   -10.640 1.00 131.30 ? ?
? ? ? 182 ARG D NE    1
ATOM   4556  C  CZ    . ARG B 2 182 ? -24.336 3.382   -9.485  1.00 140.69 ? ?
? ? ? 182 ARG D CZ    1
ATOM   4557  N  NH1   . ARG B 2 182 ? -25.660 3.473   -9.448  1.00 125.92 ? ?
? ? ? 182 ARG D NH1   1
ATOM   4558  N  NH2   . ARG B 2 182 ? -23.659 3.170   -8.364  1.00 152.55 ? ?
? ? ? 182 ARG D NH2   1
ATOM   4559  N  N     . MET B 2 183 ? -26.183 9.009   -12.946 1.00 113.32 ? ?
? ? ? 183 MET D N     1
ATOM   4560  C  CA    . MET B 2 183 ? -27.094 9.904   -12.227 1.00 129.91 ? ?
? ? ? 183 MET D CA    1
ATOM   4561  C  C     . MET B 2 183 ? -27.818 10.838  -13.195 1.00 133.99 ? ?
? ? ? 183 MET D C     1
ATOM   4562  O  O     . MET B 2 183 ? -27.197 11.453  -14.068 1.00 133.63 ? ?
? ? ? 183 MET D O     1
ATOM   4563  C  CB    . MET B 2 183 ? -26.342 10.754  -11.193 1.00 132.86 ? ?
? ? ? 183 MET D CB    1
ATOM   4564  C  CG    . MET B 2 183 ? -27.194 11.869  -10.576 1.00 124.57 ? ?
? ? ? 183 MET D CG    1
ATOM   4565  S  SD    . MET B 2 183 ? -26.373 12.827  -9.273  1.00 118.47 ? ?
? ? ? 183 MET D SD    1
ATOM   4566  C  CE    . MET B 2 183 ? -25.071 13.511  -10.160 1.00 107.78 ? ?
? ? ? 183 MET D CE    1
ATOM   4567  N  N     . PRO B 2 184 ? -29.148 10.956  -13.047 1.00 137.39 ? ?
? ? ? 184 PRO D N     1
ATOM   4568  C  CA    . PRO B 2 184 ? -29.960 11.817  -13.907 1.00 135.04 ? ?
? ? ? 184 PRO D CA    1
ATOM   4569  C  C     . PRO B 2 184 ? -30.013 13.250  -13.387 1.00 135.44 ? ?
? ? ? 184 PRO D C     1
ATOM   4570  O  O     . PRO B 2 184 ? -30.280 13.475  -12.205 1.00 136.89 ? ?
? ? ? 184 PRO D O     1
ATOM   4571  C  CB    . PRO B 2 184 ? -31.322 11.142  -13.855 1.00 136.62 ? ?
? ? ? 184 PRO D CB    1
ATOM   4572  C  CG    . PRO B 2 184 ? -31.394 10.714  -12.429 1.00 125.91 ? ?
? ? ? 184 PRO D CG    1
ATOM   4573  C  CD    . PRO B 2 184 ? -30.008 10.142  -12.166 1.00 135.21 ? ?
? ? ? 184 PRO D CD    1
ATOM   4574  N  N     . PRO B 2 185 ? -29.768 14.237  -14.267 1.00 132.02 ? ?
? ? ? 185 PRO D N     1
ATOM   4575  C  CA    . PRO B 2 185 ? -29.797 15.645  -13.873 1.00 135.02 ? ?
? ? ? 185 PRO D CA    1
ATOM   4576  C  C     . PRO B 2 185 ? -30.692 15.888  -12.662 1.00 136.56 ? ?
? ? ? 185 PRO D C     1
ATOM   4577  O  O     . PRO B 2 185 ? -31.874 15.535  -12.655 1.00 132.83 ? ?
? ? ? 185 PRO D O     1
ATOM   4578  C  CB    . PRO B 2 185 ? -30.285 16.327  -15.139 1.00 134.90 ? ?
? ? ? 185 PRO D CB    1
ATOM   4579  C  CG    . PRO B 2 185 ? -29.519 15.568  -16.184 1.00 126.24 ? ?
? ? ? 185 PRO D CG    1
ATOM   4580  C  CD    . PRO B 2 185 ? -29.651 14.115  -15.731 1.00 126.20 ? ?
? ? ? 185 PRO D CD    1
ATOM   4581  N  N     . PRO B 2 186 ? -30.121 16.487  -11.610 1.00 141.53 ? ?
? ? ? 186 PRO D N     1
ATOM   4582  C  CA    . PRO B 2 186 ? -30.804 16.800  -10.355 1.00 143.43 ? ?
? ? ? 186 PRO D CA    1
ATOM   4583  C  C     . PRO B 2 186 ? -31.702 18.012  -10.491 1.00 139.11 ? ?
? ? ? 186 PRO D C     1
ATOM   4584  O  O     . PRO B 2 186 ? -32.910 17.949  -10.250 1.00 137.59 ? ?
? ? ? 186 PRO D O     1
ATOM   4585  C  CB    . PRO B 2 186 ? -29.645 17.069  -9.413  1.00 153.31 ? ?
? ? ? 186 PRO D CB    1
ATOM   4586  C  CG    . PRO B 2 186 ? -28.702 17.824  -10.310 1.00 155.70 ? ?
? ? ? 186 PRO D CG    1
ATOM   4587  C  CD    . PRO B 2 186 ? -28.750 17.031  -11.606 1.00 139.11 ? ?
? ? ? 186 PRO D CD    1
ATOM   4588  N  N     . LEU B 2 187 ? -31.078 19.115  -10.884 1.00 138.38 ? ?
? ? ? 187 LEU D N     1
ATOM   4589  C  CA    . LEU B 2 187 ? -31.755 20.384  -11.055 1.00 150.89 ? ?
? ? ? 187 LEU D CA    1
ATOM   4590  C  C     . LEU B 2 187 ? -32.015 20.707  -12.517 1.00 152.68 ? ?
? ? ? 187 LEU D C     1
ATOM   4591  O  O     . LEU B 2 187 ? -31.200 20.414  -13.395 1.00 151.75 ? ?
? ? ? 187 LEU D O     1
ATOM   4592  C  CB    . LEU B 2 187 ? -30.915 21.506  -10.433 1.00 137.50 ? ?
? ? ? 187 LEU D CB    1
ATOM   4593  C  CG    . LEU B 2 187 ? -30.807 21.628  -8.910  1.00 126.94 ? ?
? ? ? 187 LEU D CG    1
ATOM   4594  C  CD1   . LEU B 2 187 ? -31.128 20.309  -8.219  1.00 103.05 ? ?
? ? ? 187 LEU D CD1   1
ATOM   4595  C  CD2   . LEU B 2 187 ? -29.407 22.096  -8.575  1.00 112.33 ? ?
? ? ? 187 LEU D CD2   1
ATOM   4596  N  N     . VAL B 2 188 ? -33.172 21.309  -12.758 1.00 151.47 ? ?
? ? ? 188 VAL D N     1
ATOM   4597  C  CA    . VAL B 2 188 ? -33.578 21.734  -14.086 1.00 156.02 ? ?
? ? ? 188 VAL D CA    1
ATOM   4598  C  C     . VAL B 2 188 ? -33.687 23.242  -13.879 1.00 152.68 ? ?
? ? ? 188 VAL D C     1
ATOM   4599  O  O     . VAL B 2 188 ? -33.408 24.039  -14.781 1.00 148.68 ? ?
? ? ? 188 VAL D O     1
ATOM   4600  C  CB    . VAL B 2 188 ? -34.955 21.143  -14.468 1.00 157.19 ? ?
? ? ? 188 VAL D CB    1
ATOM   4601  C  CG1   . VAL B 2 188 ? -35.084 21.057  -15.990 1.00 147.49 ? ?
? ? ? 188 VAL D CG1   1
ATOM   4602  C  CG2   . VAL B 2 188 ? -35.131 19.767  -13.822 1.00 131.00 ? ?
? ? ? 188 VAL D CG2   1
ATOM   4603  N  N     . ASP B 2 189 ? -34.082 23.591  -12.653 1.00 140.63 ? ?
? ? ? 189 ASP D N     1
ATOM   4604  C  CA    . ASP B 2 189 ? -34.234 24.961  -12.167 1.00 139.46 ? ?
? ? ? 189 ASP D CA    1
ATOM   4605  C  C     . ASP B 2 189 ? -35.381 25.077  -11.164 1.00 137.42 ? ?
? ? ? 189 ASP D C     1
ATOM   4606  O  O     . ASP B 2 189 ? -36.436 24.460  -11.327 1.00 132.99 ? ?
? ? ? 189 ASP D O     1
ATOM   4607  C  CB    . ASP B 2 189 ? -34.445 25.951  -13.316 1.00 139.04 ? ?
? ? ? 189 ASP D CB    1
ATOM   4608  C  CG    . ASP B 2 189 ? -33.970 27.347  -12.965 1.00 136.28 ? ?
? ? ? 189 ASP D CG    1
ATOM   4609  O  OD1   . ASP B 2 189 ? -34.642 28.018  -12.154 1.00 115.70 ? ?
? ? ? 189 ASP D OD1   1
ATOM   4610  O  OD2   . ASP B 2 189 ? -32.913 27.764  -13.488 1.00 131.78 ? ?
? ? ? 189 ASP D OD2   1
ATOM   4611  N  N     . ASP B 2 190 ? -35.153 25.869  -10.120 1.00 140.24 ? ?
? ? ? 190 ASP D N     1
ATOM   4612  C  CA    . ASP B 2 190 ? -36.133 26.089  -9.061  1.00 138.85 ? ?
? ? ? 190 ASP D CA    1
ATOM   4613  C  C     . ASP B 2 190 ? -36.351 24.841  -8.205  1.00 134.42 ? ?
? ? ? 190 ASP D C     1
ATOM   4614  O  O     . ASP B 2 190 ? -35.531 24.540  -7.334  1.00 128.77 ? ?
? ? ? 190 ASP D O     1
ATOM   4615  C  CB    . ASP B 2 190 ? -37.456 26.590  -9.659  1.00 140.72 ? ?
? ? ? 190 ASP D CB    1
ATOM   4616  C  CG    . ASP B 2 190 ? -37.404 28.072  -10.031 1.00 138.92 ? ?
? ? ? 190 ASP D CG    1
ATOM   4617  O  OD1   . ASP B 2 190 ? -37.556 28.921  -9.123  1.00 120.29 ? ?
? ? ? 190 ASP D OD1   1
ATOM   4618  O  OD2   . ASP B 2 190 ? -37.198 28.389  -11.225 1.00 120.41 ? ?
? ? ? 190 ASP D OD2   1
ATOM   4619  N  N     . GLN B 2 191 ? -37.442 24.118  -8.445  1.00 133.42 ? ?
? ? ? 191 GLN D N     1
ATOM   4620  C  CA    . GLN B 2 191 ? -37.739 22.907  -7.676  1.00 135.39 ? ?
? ? ? 191 GLN D CA    1
ATOM   4621  C  C     . GLN B 2 191 ? -37.866 23.199  -6.185  1.00 140.78 ? ?
? ? ? 191 GLN D C     1
ATOM   4622  O  O     . GLN B 2 191 ? -38.250 22.329  -5.402  1.00 141.32 ? ?
? ? ? 191 GLN D O     1
ATOM   4623  C  CB    . GLN B 2 191 ? -36.643 21.863  -7.885  1.00 128.54 ? ?
? ? ? 191 GLN D CB    1
ATOM   4624  C  CG    . GLN B 2 191 ? -36.633 21.250  -9.261  1.00 120.56 ? ?
? ? ? 191 GLN D CG    1
ATOM   4625  C  CD    . GLN B 2 191 ? -35.231 21.057  -9.784  1.00 127.53 ? ?
? ? ? 191 GLN D CD    1
ATOM   4626  O  OE1   . GLN B 2 191 ? -34.375 20.497  -9.099  1.00 130.36 ? ?
? ? ? 191 GLN D OE1   1
ATOM   4627  N  NE2   . GLN B 2 191 ? -34.984 21.519  -11.006 1.00 94.73  ? ?
? ? ? 191 GLN D NE2   1
ATOM   4628  N  N     . VAL B 2 192 ? -37.535 24.428  -5.806  1.00 140.23 ? ?
? ? ? 192 VAL D N     1
ATOM   4629  C  CA    . VAL B 2 192 ? -37.595 24.874  -4.420  1.00 134.09 ? ?
? ? ? 192 VAL D CA    1
ATOM   4630  C  C     . VAL B 2 192 ? -37.572 26.391  -4.416  1.00 135.76 ? ?
? ? ? 192 VAL D C     1
ATOM   4631  O  O     . VAL B 2 192 ? -37.143 27.016  -5.387  1.00 138.90 ? ?
? ? ? 192 VAL D O     1
ATOM   4632  C  CB    . VAL B 2 192 ? -36.372 24.395  -3.615  1.00 132.09 ? ?
? ? ? 192 VAL D CB    1
ATOM   4633  C  CG1   . VAL B 2 192 ? -36.410 22.896  -3.434  1.00 130.05 ? ?
? ? ? 192 VAL D CG1   1
ATOM   4634  C  CG2   . VAL B 2 192 ? -35.098 24.802  -4.337  1.00 113.77 ? ?
? ? ? 192 VAL D CG2   1
ATOM   4635  N  N     . THR B 2 193 ? -38.035 26.986  -3.326  1.00 134.35 ? ?
? ? ? 193 THR D N     1
ATOM   4636  C  CA    . THR B 2 193 ? -38.023 28.432  -3.223  1.00 138.13 ? ?
? ? ? 193 THR D CA    1
ATOM   4637  C  C     . THR B 2 193 ? -37.707 28.843  -1.798  1.00 133.90 ? ?
? ? ? 193 THR D C     1
ATOM   4638  O  O     . THR B 2 193 ? -38.478 28.605  -0.866  1.00 129.54 ? ?
? ? ? 193 THR D O     1
ATOM   4639  C  CB    . THR B 2 193 ? -39.356 29.046  -3.672  1.00 152.54 ? ?
? ? ? 193 THR D CB    1
ATOM   4640  O  OG1   . THR B 2 193 ? -39.637 28.635  -5.016  1.00 172.27 ? ?
? ? ? 193 THR D OG1   1
ATOM   4641  C  CG2   . THR B 2 193 ? -39.275 30.572  -3.634  1.00 160.69 ? ?
? ? ? 193 THR D CG2   1
ATOM   4642  N  N     . TYR B 2 194 ? -36.538 29.454  -1.660  1.00 129.85 ? ?
? ? ? 194 TYR D N     1
ATOM   4643  C  CA    . TYR B 2 194 ? -36.006 29.926  -0.393  1.00 129.21 ? ?
? ? ? 194 TYR D CA    1
ATOM   4644  C  C     . TYR B 2 194 ? -37.033 30.673  0.453   1.00 123.92 ? ?
? ? ? 194 TYR D C     1
ATOM   4645  O  O     . TYR B 2 194 ? -37.694 31.587  -0.030  1.00 123.77 ? ?
? ? ? 194 TYR D O     1
ATOM   4646  C  CB    . TYR B 2 194 ? -34.789 30.812  -0.681  1.00 116.89 ? ?
? ? ? 194 TYR D CB    1
ATOM   4647  C  CG    . TYR B 2 194 ? -33.664 30.082  -1.407  1.00 137.02 ? ?
? ? ? 194 TYR D CG    1
ATOM   4648  C  CD1   . TYR B 2 194 ? -33.914 29.310  -2.547  1.00 144.86 ? ?
? ? ? 194 TYR D CD1   1
ATOM   4649  C  CD2   . TYR B 2 194 ? -32.353 30.149  -0.944  1.00 133.68 ? ?
? ? ? 194 TYR D CD2   1
ATOM   4650  C  CE1   . TYR B 2 194 ? -32.880 28.620  -3.200  1.00 133.48 ? ?
? ? ? 194 TYR D CE1   1
ATOM   4651  C  CE2   . TYR B 2 194 ? -31.317 29.467  -1.593  1.00 119.02 ? ?
? ? ? 194 TYR D CE2   1
ATOM   4652  C  CZ    . TYR B 2 194 ? -31.586 28.706  -2.713  1.00 122.20 ? ?
? ? ? 194 TYR D CZ    1
ATOM   4653  O  OH    . TYR B 2 194 ? -30.558 28.038  -3.340  1.00 115.30 ? ?
? ? ? 194 TYR D OH    1
ATOM   4654  N  N     . GLU B 2 195 ? -37.170 30.265  1.713   1.00 130.11 ? ?
? ? ? 195 GLU D N     1
ATOM   4655  C  CA    . GLU B 2 195 ? -38.109 30.909  2.630   1.00 140.82 ? ?
? ? ? 195 GLU D CA    1
ATOM   4656  C  C     . GLU B 2 195 ? -37.790 32.401  2.735   1.00 138.91 ? ?
? ? ? 195 GLU D C     1
ATOM   4657  O  O     . GLU B 2 195 ? -38.682 33.224  2.965   1.00 131.50 ? ?
? ? ? 195 GLU D O     1
ATOM   4658  C  CB    . GLU B 2 195 ? -38.028 30.277  4.025   1.00 156.99 ? ?
? ? ? 195 GLU D CB    1
ATOM   4659  C  CG    . GLU B 2 195 ? -38.786 31.064  5.097   1.00 177.71 ? ?
? ? ? 195 GLU D CG    1
ATOM   4660  C  CD    . GLU B 2 195 ? -38.414 30.659  6.516   1.00 175.07 ? ?
? ? ? 195 GLU D CD    1
ATOM   4661  O  OE1   . GLU B 2 195 ? -38.691 29.503  6.900   1.00 173.05 ? ?
? ? ? 195 GLU D OE1   1
ATOM   4662  O  OE2   . GLU B 2 195 ? -37.841 31.500  7.247   1.00 157.46 ? ?
? ? ? 195 GLU D OE2   1
ATOM   4663  N  N     . ASP B 2 196 ? -36.511 32.740  2.582   1.00 135.18 ? ?
? ? ? 196 ASP D N     1
ATOM   4664  C  CA    . ASP B 2 196 ? -36.080 34.130  2.643   1.00 131.39 ? ?
? ? ? 196 ASP D CA    1
ATOM   4665  C  C     . ASP B 2 196 ? -36.189 34.709  1.237   1.00 135.64 ? ?
? ? ? 196 ASP D C     1
ATOM   4666  O  O     . ASP B 2 196 ? -36.093 35.919  1.037   1.00 134.31 ? ?
? ? ? 196 ASP D O     1
ATOM   4667  C  CB    . ASP B 2 196 ? -34.632 34.234  3.169   1.00 138.35 ? ?
? ? ? 196 ASP D CB    1
ATOM   4668  C  CG    . ASP B 2 196 ? -33.566 33.953  2.096   1.00 154.69 ? ?
? ? ? 196 ASP D CG    1
ATOM   4669  O  OD1   . ASP B 2 196 ? -32.373 33.836  2.465   1.00 150.00 ? ?
? ? ? 196 ASP D OD1   1
ATOM   4670  O  OD2   . ASP B 2 196 ? -33.895 33.860  0.895   1.00 154.50 ? ?
? ? ? 196 ASP D OD2   1
ATOM   4671  N  N     . GLY B 2 197 ? -36.394 33.820  0.266   1.00 141.05 ? ?
? ? ? 197 GLY D N     1
ATOM   4672  C  CA    . GLY B 2 197 ? -36.518 34.232  -1.121  1.00 132.56 ? ?
? ? ? 197 GLY D CA    1
ATOM   4673  C  C     . GLY B 2 197 ? -35.177 34.566  -1.741  1.00 123.29 ? ?
? ? ? 197 GLY D C     1
ATOM   4674  O  O     . GLY B 2 197 ? -34.477 35.465  -1.273  1.00 119.01 ? ?
? ? ? 197 GLY D O     1
ATOM   4675  N  N     . THR B 2 198 ? -34.815 33.846  -2.798  1.00 115.45 ? ?
? ? ? 198 THR D N     1
ATOM   4676  C  CA    . THR B 2 198 ? -33.547 34.078  -3.474  1.00 114.10 ? ?
? ? ? 198 THR D CA    1
ATOM   4677  C  C     . THR B 2 198 ? -33.508 33.297  -4.783  1.00 109.77 ? ?
? ? ? 198 THR D C     1
ATOM   4678  O  O     . THR B 2 198 ? -34.066 32.202  -4.881  1.00 106.00 ? ?
? ? ? 198 THR D O     1
ATOM   4679  C  CB    . THR B 2 198 ? -32.358 33.645  -2.578  1.00 120.33 ? ?
? ? ? 198 THR D CB    1
ATOM   4680  O  OG1   . THR B 2 198 ? -32.336 34.448  -1.392  1.00 135.92 ? ?
? ? ? 198 THR D OG1   1
ATOM   4681  C  CG2   . THR B 2 198 ? -31.034 33.809  -3.307  1.00 129.13 ? ?
? ? ? 198 THR D CG2   1
ATOM   4682  N  N     . PRO B 2 199 ? -32.852 33.860  -5.811  1.00 109.46 ? ?
? ? ? 199 PRO D N     1
ATOM   4683  C  CA    . PRO B 2 199 ? -32.725 33.237  -7.130  1.00 115.80 ? ?
? ? ? 199 PRO D CA    1
ATOM   4684  C  C     . PRO B 2 199 ? -32.543 31.725  -7.095  1.00 125.58 ? ?
? ? ? 199 PRO D C     1
ATOM   4685  O  O     . PRO B 2 199 ? -31.503 31.222  -6.667  1.00 125.45 ? ?
? ? ? 199 PRO D O     1
ATOM   4686  C  CB    . PRO B 2 199 ? -31.514 33.948  -7.717  1.00 116.93 ? ?
? ? ? 199 PRO D CB    1
ATOM   4687  C  CG    . PRO B 2 199 ? -31.709 35.335  -7.229  1.00 102.57 ? ?
? ? ? 199 PRO D CG    1
ATOM   4688  C  CD    . PRO B 2 199 ? -32.134 35.148  -5.781  1.00 107.69 ? ?
? ? ? 199 PRO D CD    1
ATOM   4689  N  N     . ALA B 2 200 ? -33.560 31.002  -7.548  1.00 125.82 ? ?
? ? ? 200 ALA D N     1
ATOM   4690  C  CA    . ALA B 2 200 ? -33.486 29.553  -7.580  1.00 128.75 ? ?
? ? ? 200 ALA D CA    1
ATOM   4691  C  C     . ALA B 2 200 ? -32.639 29.131  -8.779  1.00 132.09 ? ?
? ? ? 200 ALA D C     1
ATOM   4692  O  O     . ALA B 2 200 ? -32.929 28.136  -9.443  1.00 135.69 ? ?
? ? ? 200 ALA D O     1
ATOM   4693  C  CB    . ALA B 2 200 ? -34.886 28.963  -7.678  1.00 135.29 ? ?
? ? ? 200 ALA D CB    1
ATOM   4694  N  N     . THR B 2 201 ? -31.591 29.904  -9.056  1.00 133.82 ? ?
? ? ? 201 THR D N     1
ATOM   4695  C  CA    . THR B 2 201 ? -30.694 29.610  -10.170 1.00 134.54 ? ?
? ? ? 201 THR D CA    1
ATOM   4696  C  C     . THR B 2 201 ? -30.151 28.208  -9.935  1.00 137.78 ? ?
? ? ? 201 THR D C     1
ATOM   4697  O  O     . THR B 2 201 ? -29.742 27.883  -8.816  1.00 136.30 ? ?
? ? ? 201 THR D O     1
ATOM   4698  C  CB    . THR B 2 201 ? -29.473 30.582  -10.216 1.00 134.23 ? ?
? ? ? 201 THR D CB    1
ATOM   4699  O  OG1   . THR B 2 201 ? -29.853 31.872  -9.717  1.00 137.61 ? ?
? ? ? 201 THR D OG1   1
ATOM   4700  C  CG2   . THR B 2 201 ? -28.956 30.731  -11.652 1.00 97.00  ? ?
? ? ? 201 THR D CG2   1
ATOM   4701  N  N     . VAL B 2 202 ? -30.160 27.375  -10.971 1.00 137.51 ? ?
? ? ? 202 VAL D N     1
ATOM   4702  C  CA    . VAL B 2 202 ? -29.625 26.021  -10.842 1.00 135.18 ? ?
? ? ? 202 VAL D CA    1
ATOM   4703  C  C     . VAL B 2 202 ? -28.292 26.238  -10.116 1.00 133.55 ? ?
? ? ? 202 VAL D C     1
ATOM   4704  O  O     . VAL B 2 202 ? -27.995 25.629  -9.074  1.00 123.98 ? ?
? ? ? 202 VAL D O     1
ATOM   4705  C  CB    . VAL B 2 202 ? -29.331 25.396  -12.228 1.00 137.53 ? ?
? ? ? 202 VAL D CB    1
ATOM   4706  C  CG1   . VAL B 2 202 ? -29.385 23.882  -12.140 1.00 102.62 ? ?
? ? ? 202 VAL D CG1   1
ATOM   4707  C  CG2   . VAL B 2 202 ? -30.309 25.928  -13.262 1.00 123.51 ? ?
? ? ? 202 VAL D CG2   1
ATOM   4708  N  N     . ASP B 2 203 ? -27.511 27.150  -10.684 1.00 131.04 ? ?
? ? ? 203 ASP D N     1
ATOM   4709  C  CA    . ASP B 2 203 ? -26.210 27.528  -10.165 1.00 129.32 ? ?
? ? ? 203 ASP D CA    1
ATOM   4710  C  C     . ASP B 2 203 ? -26.284 27.756  -8.653  1.00 120.61 ? ?
? ? ? 203 ASP D C     1
ATOM   4711  O  O     . ASP B 2 203 ? -25.625 27.054  -7.856  1.00 116.55 ? ?
? ? ? 203 ASP D O     1
ATOM   4712  C  CB    . ASP B 2 203 ? -25.756 28.802  -10.878 1.00 136.27 ? ?
? ? ? 203 ASP D CB    1
ATOM   4713  C  CG    . ASP B 2 203 ? -24.289 29.089  -10.681 1.00 153.40 ? ?
? ? ? 203 ASP D CG    1
ATOM   4714  O  OD1   . ASP B 2 203 ? -23.885 29.382  -9.535  1.00 153.12 ? ?
? ? ? 203 ASP D OD1   1
ATOM   4715  O  OD2   . ASP B 2 203 ? -23.539 29.017  -11.679 1.00 156.17 ? ?
? ? ? 203 ASP D OD2   1
ATOM   4716  N  N     . GLN B 2 204 ? -27.092 28.737  -8.262  1.00 116.27 ? ?
? ? ? 204 GLN D N     1
ATOM   4717  C  CA    . GLN B 2 204 ? -27.261 29.061  -6.854  1.00 122.50 ? ?
? ? ? 204 GLN D CA    1
ATOM   4718  C  C     . GLN B 2 204 ? -27.569 27.785  -6.071  1.00 122.54 ? ?
? ? ? 204 GLN D C     1
ATOM   4719  O  O     . GLN B 2 204 ? -27.056 27.571  -4.955  1.00 116.40 ? ?
? ? ? 204 GLN D O     1
ATOM   4720  C  CB    . GLN B 2 204 ? -28.380 30.090  -6.684  1.00 126.07 ? ?
? ? ? 204 GLN D CB    1
ATOM   4721  C  CG    . GLN B 2 204 ? -27.894 31.380  -6.053  1.00 139.92 ? ?
? ? ? 204 GLN D CG    1
ATOM   4722  C  CD    . GLN B 2 204 ? -27.386 31.163  -4.643  1.00 166.43 ? ?
? ? ? 204 GLN D CD    1
ATOM   4723  O  OE1   . GLN B 2 204 ? -26.616 31.963  -4.113  1.00 186.76 ? ?
? ? ? 204 GLN D OE1   1
ATOM   4724  N  NE2   . GLN B 2 204 ? -27.828 30.077  -4.021  1.00 166.00 ? ?
? ? ? 204 GLN D NE2   1
ATOM   4725  N  N     . MET B 2 205 ? -28.395 26.931  -6.669  1.00 117.97 ? ?
? ? ? 205 MET D N     1
ATOM   4726  C  CA    . MET B 2 205 ? -28.749 25.660  -6.053  1.00 119.01 ? ?
? ? ? 205 MET D CA    1
ATOM   4727  C  C     . MET B 2 205 ? -27.451 24.910  -5.789  1.00 109.90 ? ?
? ? ? 205 MET D C     1
ATOM   4728  O  O     . MET B 2 205 ? -27.058 24.699  -4.632  1.00 105.12 ? ?
? ? ? 205 MET D O     1
ATOM   4729  C  CB    . MET B 2 205 ? -29.624 24.837  -7.001  1.00 132.11 ? ?
? ? ? 205 MET D CB    1
ATOM   4730  C  CG    . MET B 2 205 ? -30.939 25.487  -7.376  1.00 133.72 ? ?
? ? ? 205 MET D CG    1
ATOM   4731  S  SD    . MET B 2 205 ? -32.226 25.113  -6.184  1.00 146.79 ? ?
? ? ? 205 MET D SD    1
ATOM   4732  C  CE    . MET B 2 205 ? -31.499 25.755  -4.651  1.00 133.63 ? ?
? ? ? 205 MET D CE    1
ATOM   4733  N  N     . ALA B 2 206 ? -26.787 24.520  -6.874  1.00 103.01 ? ?
? ? ? 206 ALA D N     1
ATOM   4734  C  CA    . ALA B 2 206 ? -25.527 23.795  -6.763  1.00 98.75  ? ?
? ? ? 206 ALA D CA    1
ATOM   4735  C  C     . ALA B 2 206 ? -24.677 24.417  -5.663  1.00 97.50  ? ?
? ? ? 206 ALA D C     1
ATOM   4736  O  O     . ALA B 2 206 ? -24.465 23.823  -4.576  1.00 100.50 ? ?
? ? ? 206 ALA D O     1
ATOM   4737  C  CB    . ALA B 2 206 ? -24.774 23.841  -8.094  1.00 89.12  ? ?
? ? ? 206 ALA D CB    1
ATOM   4738  N  N     . GLN B 2 207 ? -24.206 25.628  -5.937  1.00 101.42 ? ?
? ? ? 207 GLN D N     1
ATOM   4739  C  CA    . GLN B 2 207 ? -23.370 26.312  -4.963  1.00 104.04 ? ?
? ? ? 207 GLN D CA    1
ATOM   4740  C  C     . GLN B 2 207 ? -23.900 26.081  -3.541  1.00 93.29  ? ?
? ? ? 207 GLN D C     1
ATOM   4741  O  O     . GLN B 2 207 ? -23.156 25.630  -2.639  1.00 84.71  ? ?
? ? ? 207 GLN D O     1
ATOM   4742  C  CB    . GLN B 2 207 ? -23.317 27.809  -5.283  1.00 124.97 ? ?
? ? ? 207 GLN D CB    1
ATOM   4743  C  CG    . GLN B 2 207 ? -22.138 28.525  -4.644  1.00 157.68 ? ?
? ? ? 207 GLN D CG    1
ATOM   4744  C  CD    . GLN B 2 207 ? -21.697 29.744  -5.430  1.00 163.50 ? ?
? ? ? 207 GLN D CD    1
ATOM   4745  O  OE1   . GLN B 2 207 ? -21.676 29.724  -6.664  1.00 161.01 ? ?
? ? ? 207 GLN D OE1   1
ATOM   4746  N  NE2   . GLN B 2 207 ? -21.321 30.806  -4.721  1.00 150.52 ? ?
? ? ? 207 GLN D NE2   1
ATOM   4747  N  N     . ASP B 2 208 ? -25.189 26.352  -3.340  1.00 92.37  ? ?
? ? ? 208 ASP D N     1
ATOM   4748  C  CA    . ASP B 2 208 ? -25.760 26.162  -2.014  1.00 97.41  ? ?
? ? ? 208 ASP D CA    1
ATOM   4749  C  C     . ASP B 2 208 ? -25.688 24.729  -1.474  1.00 101.19 ? ?
? ? ? 208 ASP D C     1
ATOM   4750  O  O     . ASP B 2 208 ? -25.236 24.523  -0.325  1.00 100.17 ? ?
? ? ? 208 ASP D O     1
ATOM   4751  C  CB    . ASP B 2 208 ? -27.197 26.686  -1.972  1.00 114.98 ? ?
? ? ? 208 ASP D CB    1
ATOM   4752  C  CG    . ASP B 2 208 ? -27.254 28.205  -1.845  1.00 117.88 ? ?
? ? ? 208 ASP D CG    1
ATOM   4753  O  OD1   . ASP B 2 208 ? -26.214 28.805  -1.488  1.00 110.15 ? ?
? ? ? 208 ASP D OD1   1
ATOM   4754  O  OD2   . ASP B 2 208 ? -28.331 28.797  -2.085  1.00 79.21  ? ?
? ? ? 208 ASP D OD2   1
ATOM   4755  N  N     . VAL B 2 209 ? -26.115 23.734  -2.260  1.00 106.73 ? ?
? ? ? 209 VAL D N     1
ATOM   4756  C  CA    . VAL B 2 209 ? -26.009 22.365  -1.747  1.00 101.59 ? ?
? ? ? 209 VAL D CA    1
ATOM   4757  C  C     . VAL B 2 209 ? -24.559 22.190  -1.360  1.00 91.90  ? ?
? ? ? 209 VAL D C     1
ATOM   4758  O  O     . VAL B 2 209 ? -24.243 21.987  -0.182  1.00 80.62  ? ?
? ? ? 209 VAL D O     1
ATOM   4759  C  CB    . VAL B 2 209 ? -26.319 21.233  -2.781  1.00 105.25 ? ?
? ? ? 209 VAL D CB    1
ATOM   4760  C  CG1   . VAL B 2 209 ? -27.787 20.880  -2.765  1.00 96.21  ? ?
? ? ? 209 VAL D CG1   1
ATOM   4761  C  CG2   . VAL B 2 209 ? -25.860 21.623  -4.158  1.00 105.16 ? ?
? ? ? 209 VAL D CG2   1
ATOM   4762  N  N     . SER B 2 210 ? -23.677 22.301  -2.354  1.00 85.46  ? ?
? ? ? 210 SER D N     1
ATOM   4763  C  CA    . SER B 2 210 ? -22.260 22.126  -2.065  1.00 92.56  ? ?
? ? ? 210 SER D CA    1
ATOM   4764  C  C     . SER B 2 210 ? -21.925 22.760  -0.717  1.00 87.77  ? ?
? ? ? 210 SER D C     1
ATOM   4765  O  O     . SER B 2 210 ? -21.539 22.058  0.224   1.00 87.79  ? ?
? ? ? 210 SER D O     1
ATOM   4766  C  CB    . SER B 2 210 ? -21.400 22.723  -3.181  1.00 108.42 ? ?
? ? ? 210 SER D CB    1
ATOM   4767  O  OG    . SER B 2 210 ? -21.532 21.959  -4.369  1.00 123.79 ? ?
? ? ? 210 SER D OG    1
ATOM   4768  N  N     . ALA B 2 211 ? -22.088 24.073  -0.601  1.00 82.36  ? ?
? ? ? 211 ALA D N     1
ATOM   4769  C  CA    . ALA B 2 211 ? -21.792 24.692  0.686   1.00 84.09  ? ?
? ? ? 211 ALA D CA    1
ATOM   4770  C  C     . ALA B 2 211 ? -22.358 23.816  1.820   1.00 80.33  ? ?
? ? ? 211 ALA D C     1
ATOM   4771  O  O     . ALA B 2 211 ? -21.612 23.346  2.737   1.00 80.98  ? ?
? ? ? 211 ALA D O     1
ATOM   4772  C  CB    . ALA B 2 211 ? -22.408 26.069  0.737   1.00 109.64 ? ?
? ? ? 211 ALA D CB    1
ATOM   4773  N  N     . PHE B 2 212 ? -23.670 23.570  1.753   1.00 82.18  ? ?
? ? ? 212 PHE D N     1
ATOM   4774  C  CA    . PHE B 2 212 ? -24.300 22.752  2.787   1.00 82.82  ? ?
? ? ? 212 PHE D CA    1
ATOM   4775  C  C     . PHE B 2 212 ? -23.509 21.470  3.050   1.00 90.04  ? ?
? ? ? 212 PHE D C     1
ATOM   4776  O  O     . PHE B 2 212 ? -23.162 21.150  4.201   1.00 86.50  ? ?
? ? ? 212 PHE D O     1
ATOM   4777  C  CB    . PHE B 2 212 ? -25.719 22.366  2.411   1.00 78.28  ? ?
? ? ? 212 PHE D CB    1
ATOM   4778  C  CG    . PHE B 2 212 ? -26.318 21.354  3.341   1.00 99.98  ? ?
? ? ? 212 PHE D CG    1
ATOM   4779  C  CD1   . PHE B 2 212 ? -26.546 21.672  4.677   1.00 87.14  ? ?
? ? ? 212 PHE D CD1   1
ATOM   4780  C  CD2   . PHE B 2 212 ? -26.630 20.072  2.892   1.00 108.00 ? ?
? ? ? 212 PHE D CD2   1
ATOM   4781  C  CE1   . PHE B 2 212 ? -27.077 20.725  5.556   1.00 92.80  ? ?
? ? ? 212 PHE D CE1   1
ATOM   4782  C  CE2   . PHE B 2 212 ? -27.160 19.119  3.764   1.00 98.71  ? ?
? ? ? 212 PHE D CE2   1
ATOM   4783  C  CZ    . PHE B 2 212 ? -27.384 19.447  5.098   1.00 91.70  ? ?
? ? ? 212 PHE D CZ    1
ATOM   4784  N  N     . LEU B 2 213 ? -23.238 20.729  1.978   1.00 83.98  ? ?
? ? ? 213 LEU D N     1
ATOM   4785  C  CA    . LEU B 2 213 ? -22.477 19.490  2.086   1.00 81.23  ? ?
? ? ? 213 LEU D CA    1
ATOM   4786  C  C     . LEU B 2 213 ? -21.147 19.733  2.781   1.00 80.11  ? ?
? ? ? 213 LEU D C     1
ATOM   4787  O  O     . LEU B 2 213 ? -20.857 19.121  3.797   1.00 75.84  ? ?
? ? ? 213 LEU D O     1
ATOM   4788  C  CB    . LEU B 2 213 ? -22.209 18.894  0.705   1.00 82.52  ? ?
? ? ? 213 LEU D CB    1
ATOM   4789  C  CG    . LEU B 2 213 ? -23.420 18.343  -0.038  1.00 100.64 ? ?
? ? ? 213 LEU D CG    1
ATOM   4790  C  CD1   . LEU B 2 213 ? -22.945 17.719  -1.348  1.00 64.50  ? ?
? ? ? 213 LEU D CD1   1
ATOM   4791  C  CD2   . LEU B 2 213 ? -24.139 17.318  0.836   1.00 120.68 ? ?
? ? ? 213 LEU D CD2   1
ATOM   4792  N  N     . MET B 2 214 ? -20.336 20.628  2.227   1.00 81.71  ? ?
? ? ? 214 MET D N     1
ATOM   4793  C  CA    . MET B 2 214 ? -19.045 20.917  2.834   1.00 69.98  ? ?
? ? ? 214 MET D CA    1
ATOM   4794  C  C     . MET B 2 214 ? -19.250 21.167  4.334   1.00 60.89  ? ?
? ? ? 214 MET D C     1
ATOM   4795  O  O     . MET B 2 214 ? -18.326 20.987  5.170   1.00 73.61  ? ?
? ? ? 214 MET D O     1
ATOM   4796  C  CB    . MET B 2 214 ? -18.402 22.099  2.129   1.00 74.23  ? ?
? ? ? 214 MET D CB    1
ATOM   4797  C  CG    . MET B 2 214 ? -16.927 21.920  1.953   1.00 75.99  ? ?
? ? ? 214 MET D CG    1
ATOM   4798  S  SD    . MET B 2 214 ? -16.107 22.177  3.509   1.00 103.79 ? ?
? ? ? 214 MET D SD    1
ATOM   4799  C  CE    . MET B 2 214 ? -14.408 22.428  2.937   1.00 100.27 ? ?
? ? ? 214 MET D CE    1
ATOM   4800  N  N     . TRP B 2 215 ? -20.465 21.578  4.695   1.00 59.49  ? ?
? ? ? 215 TRP D N     1
ATOM   4801  C  CA    . TRP B 2 215 ? -20.705 21.693  6.135   1.00 62.93  ? ?
? ? ? 215 TRP D CA    1
ATOM   4802  C  C     . TRP B 2 215 ? -20.975 20.301  6.662   1.00 65.54  ? ?
? ? ? 215 TRP D C     1
ATOM   4803  O  O     . TRP B 2 215 ? -20.578 19.962  7.774   1.00 67.87  ? ?
? ? ? 215 TRP D O     1
ATOM   4804  C  CB    . TRP B 2 215 ? -21.928 22.516  6.469   1.00 76.41  ? ?
? ? ? 215 TRP D CB    1
ATOM   4805  C  CG    . TRP B 2 215 ? -22.840 21.801  7.451   1.00 71.67  ? ?
? ? ? 215 TRP D CG    1
ATOM   4806  C  CD1   . TRP B 2 215 ? -23.845 20.929  7.147   1.00 81.44  ? ?
? ? ? 215 TRP D CD1   1
ATOM   4807  C  CD2   . TRP B 2 215 ? -22.848 21.936  8.875   1.00 72.67  ? ?
? ? ? 215 TRP D CD2   1
ATOM   4808  N  NE1   . TRP B 2 215 ? -24.487 20.522  8.288   1.00 77.36  ? ?
? ? ? 215 TRP D NE1   1
ATOM   4809  C  CE2   . TRP B 2 215 ? -23.900 21.126  9.365   1.00 71.24  ? ?
? ? ? 215 TRP D CE2   1
ATOM   4810  C  CE3   . TRP B 2 215 ? -22.075 22.666  9.785   1.00 76.64  ? ?
? ? ? 215 TRP D CE3   1
ATOM   4811  C  CZ2   . TRP B 2 215 ? -24.206 21.028  10.724  1.00 81.03  ? ?
? ? ? 215 TRP D CZ2   1
ATOM   4812  C  CZ3   . TRP B 2 215 ? -22.378 22.569  11.143  1.00 101.85 ? ?
? ? ? 215 TRP D CZ3   1
ATOM   4813  C  CH2   . TRP B 2 215 ? -23.439 21.754  11.597  1.00 103.43 ? ?
? ? ? 215 TRP D CH2   1
ATOM   4814  N  N     . ALA B 2 216 ? -21.719 19.528  5.873   1.00 77.17  ? ?
? ? ? 216 ALA D N     1
ATOM   4815  C  CA    . ALA B 2 216 ? -22.067 18.157  6.239   1.00 85.94  ? ?
? ? ? 216 ALA D CA    1
ATOM   4816  C  C     . ALA B 2 216 ? -20.792 17.383  6.542   1.00 75.52  ? ?
? ? ? 216 ALA D C     1
ATOM   4817  O  O     . ALA B 2 216 ? -20.724 16.606  7.495   1.00 78.35  ? ?
? ? ? 216 ALA D O     1
ATOM   4818  C  CB    . ALA B 2 216 ? -22.829 17.484  5.100   1.00 96.35  ? ?
? ? ? 216 ALA D CB    1
ATOM   4819  N  N     . ALA B 2 217 ? -19.774 17.620  5.727   1.00 68.29  ? ?
? ? ? 217 ALA D N     1
ATOM   4820  C  CA    . ALA B 2 217 ? -18.500 16.963  5.899   1.00 82.42  ? ?
? ? ? 217 ALA D CA    1
ATOM   4821  C  C     . ALA B 2 217 ? -17.598 17.638  6.943   1.00 94.54  ? ?
? ? ? 217 ALA D C     1
ATOM   4822  O  O     . ALA B 2 217 ? -16.860 16.931  7.642   1.00 85.77  ? ?
? ? ? 217 ALA D O     1
ATOM   4823  C  CB    . ALA B 2 217 ? -17.783 16.866  4.559   1.00 90.15  ? ?
? ? ? 217 ALA D CB    1
ATOM   4824  N  N     . GLU B 2 218 ? -17.634 18.973  7.085   1.00 95.08  ? ?
? ? ? 218 GLU D N     1
ATOM   4825  C  CA    . GLU B 2 218 ? -16.738 19.540  8.109   1.00 82.86  ? ?
? ? ? 218 GLU D CA    1
ATOM   4826  C  C     . GLU B 2 218 ? -17.349 20.265  9.329   1.00 72.10  ? ?
? ? ? 218 GLU D C     1
ATOM   4827  O  O     . GLU B 2 218 ? -16.764 21.203  9.848   1.00 75.61  ? ?
? ? ? 218 GLU D O     1
ATOM   4828  C  CB    . GLU B 2 218 ? -15.715 20.453  7.427   1.00 84.60  ? ?
? ? ? 218 GLU D CB    1
ATOM   4829  C  CG    . GLU B 2 218 ? -14.477 20.745  8.261   1.00 76.64  ? ?
? ? ? 218 GLU D CG    1
ATOM   4830  C  CD    . GLU B 2 218 ? -13.615 19.521  8.482   1.00 78.64  ? ?
? ? ? 218 GLU D CD    1
ATOM   4831  O  OE1   . GLU B 2 218 ? -14.141 18.501  8.971   1.00 90.47  ? ?
? ? ? 218 GLU D OE1   1
ATOM   4832  O  OE2   . GLU B 2 218 ? -12.407 19.579  8.170   1.00 96.61  ? ?
? ? ? 218 GLU D OE2   1
ATOM   4833  N  N     . PRO B 2 219 ? -18.497 19.795  9.837   1.00 76.99  ? ?
? ? ? 219 PRO D N     1
ATOM   4834  C  CA    . PRO B 2 219 ? -19.214 20.365  10.984  1.00 95.72  ? ?
? ? ? 219 PRO D CA    1
ATOM   4835  C  C     . PRO B 2 219 ? -18.528 21.272  12.007  1.00 105.81 ? ?
? ? ? 219 PRO D C     1
ATOM   4836  O  O     . PRO B 2 219 ? -19.201 22.096  12.623  1.00 102.24 ? ?
? ? ? 219 PRO D O     1
ATOM   4837  C  CB    . PRO B 2 219 ? -19.820 19.131  11.640  1.00 94.10  ? ?
? ? ? 219 PRO D CB    1
ATOM   4838  C  CG    . PRO B 2 219 ? -20.251 18.360  10.457  1.00 107.06 ? ?
? ? ? 219 PRO D CG    1
ATOM   4839  C  CD    . PRO B 2 219 ? -19.031 18.454  9.538   1.00 99.14  ? ?
? ? ? 219 PRO D CD    1
ATOM   4840  N  N     . LYS B 2 220 ? -17.219 21.142  12.209  1.00 111.65 ? ?
? ? ? 220 LYS D N     1
ATOM   4841  C  CA    . LYS B 2 220 ? -16.553 21.990  13.201  1.00 109.43 ? ?
? ? ? 220 LYS D CA    1
ATOM   4842  C  C     . LYS B 2 220 ? -15.556 23.040  12.691  1.00 101.63 ? ?
? ? ? 220 LYS D C     1
ATOM   4843  O  O     . LYS B 2 220 ? -14.999 23.803  13.479  1.00 104.16 ? ?
? ? ? 220 LYS D O     1
ATOM   4844  C  CB    . LYS B 2 220 ? -15.887 21.112  14.270  1.00 113.56 ? ?
? ? ? 220 LYS D CB    1
ATOM   4845  C  CG    . LYS B 2 220 ? -16.735 20.916  15.534  1.00 103.73 ? ?
? ? ? 220 LYS D CG    1
ATOM   4846  C  CD    . LYS B 2 220 ? -18.088 20.276  15.237  1.00 112.75 ? ?
? ? ? 220 LYS D CD    1
ATOM   4847  C  CE    . LYS B 2 220 ? -18.951 20.189  16.496  1.00 112.44 ? ?
? ? ? 220 LYS D CE    1
ATOM   4848  N  NZ    . LYS B 2 220 ? -20.271 19.535  16.247  1.00 89.27  ? ?
? ? ? 220 LYS D NZ    1
ATOM   4849  N  N     . LEU B 2 221 ? -15.346 23.082  11.379  1.00 101.90 ? ?
? ? ? 221 LEU D N     1
ATOM   4850  C  CA    . LEU B 2 221 ? -14.433 24.037  10.737  1.00 108.19 ? ?
? ? ? 221 LEU D CA    1
ATOM   4851  C  C     . LEU B 2 221 ? -14.187 25.336  11.519  1.00 107.30 ? ?
? ? ? 221 LEU D C     1
ATOM   4852  O  O     . LEU B 2 221 ? -13.040 25.743  11.791  1.00 105.27 ? ?
? ? ? 221 LEU D O     1
ATOM   4853  C  CB    . LEU B 2 221 ? -14.983 24.381  9.352   1.00 109.81 ? ?
? ? ? 221 LEU D CB    1
ATOM   4854  C  CG    . LEU B 2 221 ? -14.291 25.485  8.561   1.00 109.63 ? ?
? ? ? 221 LEU D CG    1
ATOM   4855  C  CD1   . LEU B 2 221 ? -14.662 25.344  7.100   1.00 128.80 ? ?
? ? ? 221 LEU D CD1   1
ATOM   4856  C  CD2   . LEU B 2 221 ? -14.691 26.847  9.102   1.00 99.52  ? ?
? ? ? 221 LEU D CD2   1
ATOM   4857  N  N     . VAL B 2 222 ? -15.282 25.999  11.854  1.00 99.92  ? ?
? ? ? 222 VAL D N     1
ATOM   4858  C  CA    . VAL B 2 222 ? -15.224 27.240  12.598  1.00 94.78  ? ?
? ? ? 222 VAL D CA    1
ATOM   4859  C  C     . VAL B 2 222 ? -14.286 27.169  13.814  1.00 99.50  ? ?
? ? ? 222 VAL D C     1
ATOM   4860  O  O     . VAL B 2 222 ? -13.140 27.667  13.771  1.00 94.84  ? ?
? ? ? 222 VAL D O     1
ATOM   4861  C  CB    . VAL B 2 222 ? -16.634 27.625  13.060  1.00 107.81 ? ?
? ? ? 222 VAL D CB    1
ATOM   4862  C  CG1   . VAL B 2 222 ? -17.480 27.974  11.845  1.00 98.40  ? ?
? ? ? 222 VAL D CG1   1
ATOM   4863  C  CG2   . VAL B 2 222 ? -17.278 26.456  13.833  1.00 91.57  ? ?
? ? ? 222 VAL D CG2   1
ATOM   4864  N  N     . ALA B 2 223 ? -14.774 26.560  14.896  1.00 95.83  ? ?
? ? ? 223 ALA D N     1
ATOM   4865  C  CA    . ALA B 2 223 ? -13.996 26.433  16.124  1.00 92.25  ? ?
? ? ? 223 ALA D CA    1
ATOM   4866  C  C     . ALA B 2 223 ? -12.587 25.988  15.762  1.00 92.77  ? ?
? ? ? 223 ALA D C     1
ATOM   4867  O  O     . ALA B 2 223 ? -11.601 26.401  16.390  1.00 88.89  ? ?
? ? ? 223 ALA D O     1
ATOM   4868  C  CB    . ALA B 2 223 ? -14.654 25.438  17.065  1.00 79.46  ? ?
? ? ? 223 ALA D CB    1
ATOM   4869  N  N     . ARG B 2 224 ? -12.498 25.155  14.730  1.00 91.59  ? ?
? ? ? 224 ARG D N     1
ATOM   4870  C  CA    . ARG B 2 224 ? -11.210 24.682  14.259  1.00 99.20  ? ?
? ? ? 224 ARG D CA    1
ATOM   4871  C  C     . ARG B 2 224 ? -10.362 25.943  14.026  1.00 105.02 ? ?
? ? ? 224 ARG D C     1
ATOM   4872  O  O     . ARG B 2 224 ? -9.285  26.132  14.634  1.00 105.03 ? ?
? ? ? 224 ARG D O     1
ATOM   4873  C  CB    . ARG B 2 224 ? -11.407 23.891  12.958  1.00 95.89  ? ?
? ? ? 224 ARG D CB    1
ATOM   4874  C  CG    . ARG B 2 224 ? -10.171 23.195  12.441  1.00 109.14 ? ?
? ? ? 224 ARG D CG    1
ATOM   4875  C  CD    . ARG B 2 224 ? -9.348  24.059  11.515  1.00 97.17  ? ?
? ? ? 224 ARG D CD    1
ATOM   4876  N  NE    . ARG B 2 224 ? -9.896  24.158  10.161  1.00 108.96 ? ?
? ? ? 224 ARG D NE    1
ATOM   4877  C  CZ    . ARG B 2 224 ? -10.453 23.154  9.487   1.00 94.54  ? ?
? ? ? 224 ARG D CZ    1
ATOM   4878  N  NH1   . ARG B 2 224 ? -10.560 21.953  10.034  1.00 97.47  ? ?
? ? ? 224 ARG D NH1   1
ATOM   4879  N  NH2   . ARG B 2 224 ? -10.883 23.346  8.247   1.00 95.45  ? ?
? ? ? 224 ARG D NH2   1
ATOM   4880  N  N     . LYS B 2 225 ? -10.874 26.822  13.165  1.00 109.49 ? ?
? ? ? 225 LYS D N     1
ATOM   4881  C  CA    . LYS B 2 225 ? -10.172 28.079  12.862  1.00 104.20 ? ?
? ? ? 225 LYS D CA    1
ATOM   4882  C  C     . LYS B 2 225 ? -9.961  28.918  14.128  1.00 91.14  ? ?
? ? ? 225 LYS D C     1
ATOM   4883  O  O     . LYS B 2 225 ? -8.866  29.471  14.355  1.00 86.02  ? ?
? ? ? 225 LYS D O     1
ATOM   4884  C  CB    . LYS B 2 225 ? -10.975 28.887  11.854  1.00 104.99 ? ?
? ? ? 225 LYS D CB    1
ATOM   4885  C  CG    . LYS B 2 225 ? -11.457 28.088  10.660  1.00 106.46 ? ?
? ? ? 225 LYS D CG    1
ATOM   4886  C  CD    . LYS B 2 225 ? -10.535 28.241  9.470   1.00 109.98 ? ?
? ? ? 225 LYS D CD    1
ATOM   4887  C  CE    . LYS B 2 225 ? -11.245 27.797  8.197   1.00 114.39 ? ?
? ? ? 225 LYS D CE    1
ATOM   4888  N  NZ    . LYS B 2 225 ? -10.383 27.890  6.985   1.00 115.82 ? ?
? ? ? 225 LYS D NZ    1
ATOM   4889  N  N     . GLN B 2 226 ? -11.017 29.032  14.935  1.00 87.02  ? ?
? ? ? 226 GLN D N     1
ATOM   4890  C  CA    . GLN B 2 226 ? -10.925 29.779  16.198  1.00 87.91  ? ?
? ? ? 226 GLN D CA    1
ATOM   4891  C  C     . GLN B 2 226 ? -9.602  29.350  16.854  1.00 88.99  ? ?
? ? ? 226 GLN D C     1
ATOM   4892  O  O     . GLN B 2 226 ? -8.689  30.189  17.188  1.00 90.17  ? ?
? ? ? 226 GLN D O     1
ATOM   4893  C  CB    . GLN B 2 226 ? -12.110 29.401  17.105  1.00 85.04  ? ?
? ? ? 226 GLN D CB    1
ATOM   4894  C  CG    . GLN B 2 226 ? -12.038 29.927  18.541  1.00 103.82 ? ?
? ? ? 226 GLN D CG    1
ATOM   4895  C  CD    . GLN B 2 226 ? -12.221 28.828  19.596  1.00 117.43 ? ?
? ? ? 226 GLN D CD    1
ATOM   4896  O  OE1   . GLN B 2 226 ? -11.453 27.862  19.638  1.00 114.89 ? ?
? ? ? 226 GLN D OE1   1
ATOM   4897  N  NE2   . GLN B 2 226 ? -13.233 28.981  20.456  1.00 88.12  ? ?
? ? ? 226 GLN D NE2   1
ATOM   4898  N  N     . MET B 2 227 ? -9.503  28.031  17.037  1.00 82.45  ? ?
? ? ? 227 MET D N     1
ATOM   4899  C  CA    . MET B 2 227 ? -8.300  27.456  17.612  1.00 88.48  ? ?
? ? ? 227 MET D CA    1
ATOM   4900  C  C     . MET B 2 227 ? -7.167  28.024  16.793  1.00 101.97 ? ?
? ? ? 227 MET D C     1
ATOM   4901  O  O     . MET B 2 227 ? -6.278  28.689  17.336  1.00 98.93  ? ?
? ? ? 227 MET D O     1
ATOM   4902  C  CB    . MET B 2 227 ? -8.299  25.933  17.488  1.00 91.40  ? ?
? ? ? 227 MET D CB    1
ATOM   4903  C  CG    . MET B 2 227 ? -6.958  25.251  17.800  1.00 99.94  ? ?
? ? ? 227 MET D CG    1
ATOM   4904  S  SD    . MET B 2 227 ? -5.708  25.345  16.477  1.00 114.08 ? ?
? ? ? 227 MET D SD    1
ATOM   4905  C  CE    . MET B 2 227 ? -6.368  24.171  15.292  1.00 111.13 ? ?
? ? ? 227 MET D CE    1
ATOM   4906  N  N     . GLY B 2 228 ? -7.216  27.775  15.480  1.00 104.88 ? ?
? ? ? 228 GLY D N     1
ATOM   4907  C  CA    . GLY B 2 228 ? -6.162  28.283  14.608  1.00 106.94 ? ?
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ATOM   4908  C  C     . GLY B 2 228 ? -5.601  29.603  15.113  1.00 109.19 ? ?
? ? ? 228 GLY D C     1
ATOM   4909  O  O     . GLY B 2 228 ? -4.380  29.783  15.338  1.00 106.23 ? ?
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ATOM   4910  N  N     . LEU B 2 229 ? -6.511  30.541  15.330  1.00 105.47 ? ?
? ? ? 229 LEU D N     1
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ATOM   4912  C  C     . LEU B 2 229 ? -5.466  31.757  17.205  1.00 88.38  ? ?
? ? ? 229 LEU D C     1
ATOM   4913  O  O     . LEU B 2 229 ? -4.228  31.946  17.366  1.00 88.80  ? ?
? ? ? 229 LEU D O     1
ATOM   4914  C  CB    . LEU B 2 229 ? -7.236  32.825  15.803  1.00 110.74 ? ?
? ? ? 229 LEU D CB    1
ATOM   4915  C  CG    . LEU B 2 229 ? -6.953  34.121  15.041  1.00 130.76 ? ?
? ? ? 229 LEU D CG    1
ATOM   4916  C  CD1   . LEU B 2 229 ? -6.090  33.846  13.803  1.00 103.09 ? ?
? ? ? 229 LEU D CD1   1
ATOM   4917  C  CD2   . LEU B 2 229 ? -8.278  34.756  14.656  1.00 141.33 ? ?
? ? ? 229 LEU D CD2   1
ATOM   4918  N  N     . VAL B 2 230 ? -6.313  31.447  18.199  1.00 73.74  ? ?
? ? ? 230 VAL D N     1
ATOM   4919  C  CA    . VAL B 2 230 ? -5.795  31.421  19.581  1.00 67.74  ? ?
? ? ? 230 VAL D CA    1
ATOM   4920  C  C     . VAL B 2 230 ? -4.424  30.764  19.649  1.00 71.45  ? ?
? ? ? 230 VAL D C     1
ATOM   4921  O  O     . VAL B 2 230 ? -3.488  31.220  20.347  1.00 73.95  ? ?
? ? ? 230 VAL D O     1
ATOM   4922  C  CB    . VAL B 2 230 ? -6.717  30.663  20.522  1.00 70.90  ? ?
? ? ? 230 VAL D CB    1
ATOM   4923  C  CG1   . VAL B 2 230 ? -6.431  31.077  21.973  1.00 48.38  ? ?
? ? ? 230 VAL D CG1   1
ATOM   4924  C  CG2   . VAL B 2 230 ? -8.159  30.925  20.138  1.00 75.07  ? ?
? ? ? 230 VAL D CG2   1
ATOM   4925  N  N     . ALA B 2 231 ? -4.322  29.689  18.883  1.00 76.89  ? ?
? ? ? 231 ALA D N     1
ATOM   4926  C  CA    . ALA B 2 231 ? -3.104  28.920  18.785  1.00 86.15  ? ?
? ? ? 231 ALA D CA    1
ATOM   4927  C  C     . ALA B 2 231 ? -2.003  29.806  18.230  1.00 95.18  ? ?
? ? ? 231 ALA D C     1
ATOM   4928  O  O     . ALA B 2 231 ? -1.033  30.155  18.946  1.00 104.10 ? ?
? ? ? 231 ALA D O     1
ATOM   4929  C  CB    . ALA B 2 231 ? -3.327  27.737  17.870  1.00 92.88  ? ?
? ? ? 231 ALA D CB    1
ATOM   4930  N  N     . MET B 2 232 ? -2.166  30.183  16.958  1.00 98.04  ? ?
? ? ? 232 MET D N     1
ATOM   4931  C  CA    . MET B 2 232 ? -1.163  31.012  16.306  1.00 103.51 ? ?
? ? ? 232 MET D CA    1
ATOM   4932  C  C     . MET B 2 232 ? -0.695  32.172  17.182  1.00 110.07 ? ?
? ? ? 232 MET D C     1
ATOM   4933  O  O     . MET B 2 232 ? 0.526   32.341  17.403  1.00 111.80 ? ?
? ? ? 232 MET D O     1
ATOM   4934  C  CB    . MET B 2 232 ? -1.686  31.519  14.967  1.00 107.59 ? ?
? ? ? 232 MET D CB    1
ATOM   4935  C  CG    . MET B 2 232 ? -0.722  31.229  13.828  1.00 113.87 ? ?
? ? ? 232 MET D CG    1
ATOM   4936  S  SD    . MET B 2 232 ? -1.548  30.944  12.244  1.00 160.53 ? ?
? ? ? 232 MET D SD    1
ATOM   4937  C  CE    . MET B 2 232 ? -0.630  32.074  11.127  1.00 135.49 ? ?
? ? ? 232 MET D CE    1
ATOM   4938  N  N     . VAL B 2 233 ? -1.638  32.960  17.706  1.00 108.79 ? ?
? ? ? 233 VAL D N     1
ATOM   4939  C  CA    . VAL B 2 233 ? -1.201  34.070  18.565  1.00 116.25 ? ?
? ? ? 233 VAL D CA    1
ATOM   4940  C  C     . VAL B 2 233 ? -0.392  33.480  19.732  1.00 111.45 ? ?
? ? ? 233 VAL D C     1
ATOM   4941  O  O     . VAL B 2 233 ? 0.781   33.876  19.978  1.00 107.63 ? ?
? ? ? 233 VAL D O     1
ATOM   4942  C  CB    . VAL B 2 233 ? -2.407  34.912  19.115  1.00 124.74 ? ?
? ? ? 233 VAL D CB    1
ATOM   4943  C  CG1   . VAL B 2 233 ? -3.708  34.387  18.552  1.00 120.27 ? ?
? ? ? 233 VAL D CG1   1
ATOM   4944  C  CG2   . VAL B 2 233 ? -2.434  34.906  20.651  1.00 112.32 ? ?
? ? ? 233 VAL D CG2   1
ATOM   4945  N  N     . MET B 2 234 ? -1.017  32.521  20.428  1.00 97.67  ? ?
? ? ? 234 MET D N     1
ATOM   4946  C  CA    . MET B 2 234 ? -0.379  31.855  21.563  1.00 91.57  ? ?
? ? ? 234 MET D CA    1
ATOM   4947  C  C     . MET B 2 234 ? 1.103   31.571  21.288  1.00 104.27 ? ?
? ? ? 234 MET D C     1
ATOM   4948  O  O     . MET B 2 234 ? 2.072   32.210  21.858  1.00 112.61 ? ?
? ? ? 234 MET D O     1
ATOM   4949  C  CB    . MET B 2 234 ? -1.104  30.536  21.835  1.00 83.30  ? ?
? ? ? 234 MET D CB    1
ATOM   4950  C  CG    . MET B 2 234 ? -2.330  30.666  22.712  1.00 85.18  ? ?
? ? ? 234 MET D CG    1
ATOM   4951  S  SD    . MET B 2 234 ? -1.889  30.693  24.455  1.00 140.90 ? ?
? ? ? 234 MET D SD    1
ATOM   4952  C  CE    . MET B 2 234 ? -3.054  29.491  25.121  1.00 119.66 ? ?
? ? ? 234 MET D CE    1
ATOM   4953  N  N     . LEU B 2 235 ? 1.291   30.606  20.393  1.00 104.24 ? ?
? ? ? 235 LEU D N     1
ATOM   4954  C  CA    . LEU B 2 235 ? 2.647   30.239  20.065  1.00 121.84 ? ?
? ? ? 235 LEU D CA    1
ATOM   4955  C  C     . LEU B 2 235 ? 3.431   31.480  19.665  1.00 123.31 ? ?
? ? ? 235 LEU D C     1
ATOM   4956  O  O     . LEU B 2 235 ? 4.395   31.816  20.342  1.00 117.49 ? ?
? ? ? 235 LEU D O     1
ATOM   4957  C  CB    . LEU B 2 235 ? 2.679   29.165  18.976  1.00 137.66 ? ?
? ? ? 235 LEU D CB    1
ATOM   4958  C  CG    . LEU B 2 235 ? 2.093   27.836  19.475  1.00 141.08 ? ?
? ? ? 235 LEU D CG    1
ATOM   4959  C  CD1   . LEU B 2 235 ? 2.491   26.713  18.539  1.00 136.20 ? ?
? ? ? 235 LEU D CD1   1
ATOM   4960  C  CD2   . LEU B 2 235 ? 2.603   27.539  20.884  1.00 131.32 ? ?
? ? ? 235 LEU D CD2   1
ATOM   4961  N  N     . GLY B 2 236 ? 3.008   32.190  18.618  1.00 119.25 ? ?
? ? ? 236 GLY D N     1
ATOM   4962  C  CA    . GLY B 2 236 ? 3.762   33.380  18.232  1.00 118.28 ? ?
? ? ? 236 GLY D CA    1
ATOM   4963  C  C     . GLY B 2 236 ? 4.365   34.106  19.434  1.00 111.67 ? ?
? ? ? 236 GLY D C     1
ATOM   4964  O  O     . GLY B 2 236 ? 5.623   34.217  19.600  1.00 105.55 ? ?
? ? ? 236 GLY D O     1
ATOM   4965  N  N     . LEU B 2 237 ? 3.465   34.591  20.292  1.00 102.17 ? ?
? ? ? 237 LEU D N     1
ATOM   4966  C  CA    . LEU B 2 237 ? 3.910   35.296  21.490  1.00 98.65  ? ?
? ? ? 237 LEU D CA    1
ATOM   4967  C  C     . LEU B 2 237 ? 5.040   34.509  22.161  1.00 94.34  ? ?
? ? ? 237 LEU D C     1
ATOM   4968  O  O     . LEU B 2 237 ? 6.200   35.018  22.363  1.00 82.52  ? ?
? ? ? 237 LEU D O     1
ATOM   4969  C  CB    . LEU B 2 237 ? 2.738   35.452  22.464  1.00 89.32  ? ?
? ? ? 237 LEU D CB    1
ATOM   4970  C  CG    . LEU B 2 237 ? 3.048   35.521  23.966  1.00 119.29 ? ?
? ? ? 237 LEU D CG    1
ATOM   4971  C  CD1   . LEU B 2 237 ? 4.013   36.658  24.271  1.00 121.54 ? ?
? ? ? 237 LEU D CD1   1
ATOM   4972  C  CD2   . LEU B 2 237 ? 1.746   35.702  24.732  1.00 125.08 ? ?
? ? ? 237 LEU D CD2   1
ATOM   4973  N  N     . LEU B 2 238 ? 4.724   33.256  22.496  1.00 97.24  ? ?
? ? ? 238 LEU D N     1
ATOM   4974  C  CA    . LEU B 2 238 ? 5.780   32.494  23.163  1.00 99.74  ? ?
? ? ? 238 LEU D CA    1
ATOM   4975  C  C     . LEU B 2 238 ? 7.082   32.410  22.338  1.00 96.22  ? ?
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ATOM   4976  O  O     . LEU B 2 238 ? 8.203   32.576  22.872  1.00 94.46  ? ?
? ? ? 238 LEU D O     1
ATOM   4977  C  CB    . LEU B 2 238 ? 5.277   31.099  23.531  1.00 103.85 ? ?
? ? ? 238 LEU D CB    1
ATOM   4978  C  CG    . LEU B 2 238 ? 6.246   30.353  24.444  1.00 111.65 ? ?
? ? ? 238 LEU D CG    1
ATOM   4979  C  CD1   . LEU B 2 238 ? 5.476   29.452  25.374  1.00 109.15 ? ?
? ? ? 238 LEU D CD1   1
ATOM   4980  C  CD2   . LEU B 2 238 ? 7.244   29.572  23.605  1.00 117.62 ? ?
? ? ? 238 LEU D CD2   1
ATOM   4981  N  N     . SER B 2 239 ? 6.935   32.163  21.039  1.00 94.92  ? ?
? ? ? 239 SER D N     1
ATOM   4982  C  CA    . SER B 2 239 ? 8.076   32.064  20.137  1.00 95.72  ? ?
? ? ? 239 SER D CA    1
ATOM   4983  C  C     . SER B 2 239 ? 8.955   33.244  20.476  1.00 100.73 ? ?
? ? ? 239 SER D C     1
ATOM   4984  O  O     . SER B 2 239 ? 10.141  33.101  20.861  1.00 103.87 ? ?
? ? ? 239 SER D O     1
ATOM   4985  C  CB    . SER B 2 239 ? 7.634   32.195  18.674  1.00 88.03  ? ?
? ? ? 239 SER D CB    1
ATOM   4986  O  OG    . SER B 2 239 ? 6.570   31.317  18.356  1.00 109.56 ? ?
? ? ? 239 SER D OG    1
ATOM   4987  N  N     . VAL B 2 240 ? 8.351   34.422  20.341  1.00 105.23 ? ?
? ? ? 240 VAL D N     1
ATOM   4988  C  CA    . VAL B 2 240 ? 9.092   35.647  20.635  1.00 100.50 ? ?
? ? ? 240 VAL D CA    1
ATOM   4989  C  C     . VAL B 2 240 ? 9.772   35.586  22.008  1.00 86.28  ? ?
? ? ? 240 VAL D C     1
ATOM   4990  O  O     . VAL B 2 240 ? 11.044  35.652  22.118  1.00 82.73  ? ?
? ? ? 240 VAL D O     1
ATOM   4991  C  CB    . VAL B 2 240 ? 8.151   36.863  20.553  1.00 103.55 ? ?
? ? ? 240 VAL D CB    1
ATOM   4992  C  CG1   . VAL B 2 240 ? 8.792   38.087  21.182  1.00 113.53 ? ?
? ? ? 240 VAL D CG1   1
ATOM   4993  C  CG2   . VAL B 2 240 ? 7.821   37.136  19.092  1.00 73.60  ? ?
? ? ? 240 VAL D CG2   1
ATOM   4994  N  N     . MET B 2 241 ? 8.933   35.457  23.046  1.00 74.79  ? ?
? ? ? 241 MET D N     1
ATOM   4995  C  CA    . MET B 2 241 ? 9.475   35.376  24.415  1.00 78.47  ? ?
? ? ? 241 MET D CA    1
ATOM   4996  C  C     . MET B 2 241 ? 10.786  34.568  24.416  1.00 78.91  ? ?
? ? ? 241 MET D C     1
ATOM   4997  O  O     . MET B 2 241 ? 11.849  34.971  24.975  1.00 77.35  ? ?
? ? ? 241 MET D O     1
ATOM   4998  C  CB    . MET B 2 241 ? 8.460   34.692  25.320  1.00 85.23  ? ?
? ? ? 241 MET D CB    1
ATOM   4999  C  CG    . MET B 2 241 ? 7.144   35.410  25.406  1.00 92.66  ? ?
? ? ? 241 MET D CG    1
ATOM   5000  S  SD    . MET B 2 241 ? 7.352   36.956  26.261  1.00 153.69 ? ?
? ? ? 241 MET D SD    1
ATOM   5001  C  CE    . MET B 2 241 ? 6.653   36.558  27.861  1.00 131.37 ? ?
? ? ? 241 MET D CE    1
ATOM   5002  N  N     . LEU B 2 242 ? 10.716  33.411  23.769  1.00 89.66  ? ?
? ? ? 242 LEU D N     1
ATOM   5003  C  CA    . LEU B 2 242 ? 11.912  32.592  23.692  1.00 93.16  ? ?
? ? ? 242 LEU D CA    1
ATOM   5004  C  C     . LEU B 2 242 ? 12.985  33.350  22.947  1.00 92.76  ? ?
? ? ? 242 LEU D C     1
ATOM   5005  O  O     . LEU B 2 242 ? 13.995  33.723  23.539  1.00 95.12  ? ?
? ? ? 242 LEU D O     1
ATOM   5006  C  CB    . LEU B 2 242 ? 11.622  31.270  22.994  1.00 90.42  ? ?
? ? ? 242 LEU D CB    1
ATOM   5007  C  CG    . LEU B 2 242 ? 10.563  30.472  23.752  1.00 110.42 ? ?
? ? ? 242 LEU D CG    1
ATOM   5008  C  CD1   . LEU B 2 242 ? 10.656  29.019  23.340  1.00 121.60 ? ?
? ? ? 242 LEU D CD1   1
ATOM   5009  C  CD2   . LEU B 2 242 ? 10.771  30.612  25.266  1.00 105.70 ? ?
? ? ? 242 LEU D CD2   1
ATOM   5010  N  N     . TYR B 2 243 ? 12.758  33.586  21.655  1.00 98.31  ? ?
? ? ? 243 TYR D N     1
ATOM   5011  C  CA    . TYR B 2 243 ? 13.737  34.321  20.844  1.00 107.11 ? ?
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ATOM   5012  C  C     . TYR B 2 243 ? 14.563  35.223  21.753  1.00 114.08 ? ?
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ATOM   5013  O  O     . TYR B 2 243 ? 15.828  35.110  21.860  1.00 111.02 ? ?
? ? ? 243 TYR D O     1
ATOM   5014  C  CB    . TYR B 2 243 ? 13.015  35.204  19.825  1.00 112.89 ? ?
? ? ? 243 TYR D CB    1
ATOM   5015  C  CG    . TYR B 2 243 ? 13.929  35.943  18.871  1.00 120.94 ? ?
? ? ? 243 TYR D CG    1
ATOM   5016  C  CD1   . TYR B 2 243 ? 13.473  37.058  18.168  1.00 131.42 ? ?
? ? ? 243 TYR D CD1   1
ATOM   5017  C  CD2   . TYR B 2 243 ? 15.229  35.500  18.629  1.00 111.10 ? ?
? ? ? 243 TYR D CD2   1
ATOM   5018  C  CE1   . TYR B 2 243 ? 14.283  37.714  17.244  1.00 135.53 ? ?
? ? ? 243 TYR D CE1   1
ATOM   5019  C  CE2   . TYR B 2 243 ? 16.049  36.146  17.706  1.00 149.81 ? ?
? ? ? 243 TYR D CE2   1
ATOM   5020  C  CZ    . TYR B 2 243 ? 15.569  37.253  17.014  1.00 152.85 ? ?
? ? ? 243 TYR D CZ    1
ATOM   5021  O  OH    . TYR B 2 243 ? 16.366  37.888  16.081  1.00 144.92 ? ?
? ? ? 243 TYR D OH    1
ATOM   5022  N  N     . LEU B 2 244 ? 13.827  36.107  22.430  1.00 111.31 ? ?
? ? ? 244 LEU D N     1
ATOM   5023  C  CA    . LEU B 2 244 ? 14.490  37.048  23.332  1.00 112.56 ? ?
? ? ? 244 LEU D CA    1
ATOM   5024  C  C     . LEU B 2 244 ? 15.303  36.324  24.396  1.00 110.80 ? ?
? ? ? 244 LEU D C     1
ATOM   5025  O  O     . LEU B 2 244 ? 16.528  36.570  24.537  1.00 117.79 ? ?
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ATOM   5026  C  CB    . LEU B 2 244 ? 13.470  37.967  23.998  1.00 113.48 ? ?
? ? ? 244 LEU D CB    1
ATOM   5027  C  CG    . LEU B 2 244 ? 12.539  38.684  23.022  1.00 117.21 ? ?
? ? ? 244 LEU D CG    1
ATOM   5028  C  CD1   . LEU B 2 244 ? 11.898  39.855  23.749  1.00 108.93 ? ?
? ? ? 244 LEU D CD1   1
ATOM   5029  C  CD2   . LEU B 2 244 ? 13.306  39.165  21.788  1.00 100.43 ? ?
? ? ? 244 LEU D CD2   1
ATOM   5030  N  N     . THR B 2 245 ? 14.640  35.436  25.142  1.00 95.88  ? ?
? ? ? 245 THR D N     1
ATOM   5031  C  CA    . THR B 2 245 ? 15.383  34.704  26.167  1.00 91.38  ? ?
? ? ? 245 THR D CA    1
ATOM   5032  C  C     . THR B 2 245 ? 16.678  34.127  25.582  1.00 91.33  ? ?
? ? ? 245 THR D C     1
ATOM   5033  O  O     . THR B 2 245 ? 17.789  34.267  26.164  1.00 94.21  ? ?
? ? ? 245 THR D O     1
ATOM   5034  C  CB    . THR B 2 245 ? 14.566  33.556  26.730  1.00 82.66  ? ?
? ? ? 245 THR D CB    1
ATOM   5035  O  OG1   . THR B 2 245 ? 13.293  34.048  27.177  1.00 81.14  ? ?
? ? ? 245 THR D OG1   1
ATOM   5036  C  CG2   . THR B 2 245 ? 15.317  32.912  27.892  1.00 59.49  ? ?
? ? ? 245 THR D CG2   1
ATOM   5037  N  N     . ASN B 2 246 ? 16.538  33.496  24.419  1.00 97.41  ? ?
? ? ? 246 ASN D N     1
ATOM   5038  C  CA    . ASN B 2 246 ? 17.699  32.924  23.777  1.00 111.07 ? ?
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ATOM   5039  C  C     . ASN B 2 246 ? 18.739  33.997  23.617  1.00 121.25 ? ?
? ? ? 246 ASN D C     1
ATOM   5040  O  O     . ASN B 2 246 ? 19.744  33.939  24.293  1.00 119.19 ? ?
? ? ? 246 ASN D O     1
ATOM   5041  C  CB    . ASN B 2 246 ? 17.408  32.332  22.401  1.00 117.22 ? ?
? ? ? 246 ASN D CB    1
ATOM   5042  C  CG    . ASN B 2 246 ? 18.666  31.749  21.758  1.00 128.29 ? ?
? ? ? 246 ASN D CG    1
ATOM   5043  O  OD1   . ASN B 2 246 ? 19.325  30.879  22.338  1.00 124.26 ? ?
? ? ? 246 ASN D OD1   1
ATOM   5044  N  ND2   . ASN B 2 246 ? 19.010  32.235  20.569  1.00 104.89 ? ?
? ? ? 246 ASN D ND2   1
ATOM   5045  N  N     . LYS B 2 247 ? 18.512  34.998  22.765  1.00 124.45 ? ?
? ? ? 247 LYS D N     1
ATOM   5046  C  CA    . LYS B 2 247 ? 19.592  35.988  22.628  1.00 130.33 ? ?
? ? ? 247 LYS D CA    1
ATOM   5047  C  C     . LYS B 2 247 ? 20.127  36.557  23.948  1.00 130.29 ? ?
? ? ? 247 LYS D C     1
ATOM   5048  O  O     . LYS B 2 247 ? 21.351  36.436  24.245  1.00 124.29 ? ?
? ? ? 247 LYS D O     1
ATOM   5049  C  CB    . LYS B 2 247 ? 19.194  37.128  21.685  1.00 129.46 ? ?
? ? ? 247 LYS D CB    1
ATOM   5050  C  CG    . LYS B 2 247 ? 19.499  36.793  20.226  1.00 147.77 ? ?
? ? ? 247 LYS D CG    1
ATOM   5051  C  CD    . LYS B 2 247 ? 19.461  38.008  19.302  1.00 162.67 ? ?
? ? ? 247 LYS D CD    1
ATOM   5052  C  CE    . LYS B 2 247 ? 19.815  37.600  17.866  1.00 171.57 ? ?
? ? ? 247 LYS D CE    1
ATOM   5053  N  NZ    . LYS B 2 247 ? 19.775  38.726  16.883  1.00 149.54 ? ?
? ? ? 247 LYS D NZ    1
ATOM   5054  N  N     . ARG B 2 248 ? 19.224  37.144  24.744  1.00 125.91 ? ?
? ? ? 248 ARG D N     1
ATOM   5055  C  CA    . ARG B 2 248 ? 19.642  37.725  26.020  1.00 132.62 ? ?
? ? ? 248 ARG D CA    1
ATOM   5056  C  C     . ARG B 2 248 ? 20.478  36.750  26.836  1.00 132.60 ? ?
? ? ? 248 ARG D C     1
ATOM   5057  O  O     . ARG B 2 248 ? 21.240  37.166  27.714  1.00 133.36 ? ?
? ? ? 248 ARG D O     1
ATOM   5058  C  CB    . ARG B 2 248 ? 18.441  38.183  26.859  1.00 142.31 ? ?
? ? ? 248 ARG D CB    1
ATOM   5059  C  CG    . ARG B 2 248 ? 18.832  38.723  28.245  1.00 145.16 ? ?
? ? ? 248 ARG D CG    1
ATOM   5060  C  CD    . ARG B 2 248 ? 17.738  39.596  28.855  1.00 177.89 ? ?
? ? ? 248 ARG D CD    1
ATOM   5061  N  NE    . ARG B 2 248 ? 18.219  40.946  29.157  1.00 190.99 ? ?
? ? ? 248 ARG D NE    1
ATOM   5062  C  CZ    . ARG B 2 248 ? 17.632  42.068  28.743  1.00 196.90 ? ?
? ? ? 248 ARG D CZ    1
ATOM   5063  N  NH1   . ARG B 2 248 ? 16.531  42.018  28.003  1.00 196.53 ? ?
? ? ? 248 ARG D NH1   1
ATOM   5064  N  NH2   . ARG B 2 248 ? 18.150  43.247  29.066  1.00 183.77 ? ?
? ? ? 248 ARG D NH2   1
ATOM   5065  N  N     . LEU B 2 249 ? 20.335  35.453  26.571  1.00 123.96 ? ?
? ? ? 249 LEU D N     1
ATOM   5066  C  CA    . LEU B 2 249 ? 21.155  34.514  27.328  1.00 119.63 ? ?
? ? ? 249 LEU D CA    1
ATOM   5067  C  C     . LEU B 2 249 ? 22.343  33.977  26.520  1.00 107.35 ? ?
? ? ? 249 LEU D C     1
ATOM   5068  O  O     . LEU B 2 249 ? 23.374  33.610  27.079  1.00 100.24 ? ?
? ? ? 249 LEU D O     1
ATOM   5069  C  CB    . LEU B 2 249 ? 20.273  33.368  27.828  1.00 127.18 ? ?
? ? ? 249 LEU D CB    1
ATOM   5070  C  CG    . LEU B 2 249 ? 20.752  32.566  29.038  1.00 138.19 ? ?
? ? ? 249 LEU D CG    1
ATOM   5071  C  CD1   . LEU B 2 249 ? 19.603  31.734  29.592  1.00 124.94 ? ?
? ? ? 249 LEU D CD1   1
ATOM   5072  C  CD2   . LEU B 2 249 ? 21.910  31.689  28.638  1.00 114.94 ? ?
? ? ? 249 LEU D CD2   1
ATOM   5073  N  N     . TRP B 2 250 ? 22.196  33.954  25.202  1.00 102.67 ? ?
? ? ? 250 TRP D N     1
ATOM   5074  C  CA    . TRP B 2 250 ? 23.220  33.446  24.311  1.00 117.32 ? ?
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ATOM   5075  C  C     . TRP B 2 250 ? 23.973  34.554  23.608  1.00 126.86 ? ?
? ? ? 250 TRP D C     1
ATOM   5076  O  O     . TRP B 2 250 ? 24.443  34.378  22.479  1.00 129.57 ? ?
? ? ? 250 TRP D O     1
ATOM   5077  C  CB    . TRP B 2 250 ? 22.623  32.477  23.276  1.00 117.90 ? ?
? ? ? 250 TRP D CB    1
ATOM   5078  C  CG    . TRP B 2 250 ? 23.109  31.057  23.459  1.00 128.68 ? ?
? ? ? 250 TRP D CG    1
ATOM   5079  C  CD1   . TRP B 2 250 ? 22.907  30.258  24.547  1.00 135.32 ? ?
? ? ? 250 TRP D CD1   1
ATOM   5080  C  CD2   . TRP B 2 250 ? 23.931  30.301  22.558  1.00 135.12 ? ?
? ? ? 250 TRP D CD2   1
ATOM   5081  N  NE1   . TRP B 2 250 ? 23.552  29.059  24.384  1.00 120.25 ? ?
? ? ? 250 TRP D NE1   1
ATOM   5082  C  CE2   . TRP B 2 250 ? 24.190  29.055  23.173  1.00 137.27 ? ?
? ? ? 250 TRP D CE2   1
ATOM   5083  C  CE3   . TRP B 2 250 ? 24.475  30.554  21.292  1.00 145.09 ? ?
? ? ? 250 TRP D CE3   1
ATOM   5084  C  CZ2   . TRP B 2 250 ? 24.971  28.064  22.568  1.00 150.65 ? ?
? ? ? 250 TRP D CZ2   1
ATOM   5085  C  CZ3   . TRP B 2 250 ? 25.255  29.565  20.688  1.00 160.96 ? ?
? ? ? 250 TRP D CZ3   1
ATOM   5086  C  CH2   . TRP B 2 250 ? 25.493  28.336  21.330  1.00 157.90 ? ?
? ? ? 250 TRP D CH2   1
ATOM   5087  N  N     . ALA B 2 251 ? 24.051  35.710  24.263  1.00 129.09 ? ?
? ? ? 251 ALA D N     1
ATOM   5088  C  CA    . ALA B 2 251 ? 24.828  36.830  23.725  1.00 125.97 ? ?
? ? ? 251 ALA D CA    1
ATOM   5089  C  C     . ALA B 2 251 ? 26.253  36.812  24.320  1.00 119.94 ? ?
? ? ? 251 ALA D C     1
ATOM   5090  O  O     . ALA B 2 251 ? 27.239  36.965  23.597  1.00 113.01 ? ?
? ? ? 251 ALA D O     1
ATOM   5091  C  CB    . ALA B 2 251 ? 24.138  38.152  24.040  1.00 93.62  ? ?
? ? ? 251 ALA D CB    1
ATOM   5092  N  N     . PRO B 2 252 ? 26.371  36.613  25.649  1.00 126.80 ? ?
? ? ? 252 PRO D N     1
ATOM   5093  C  CA    . PRO B 2 252 ? 27.650  36.569  26.370  1.00 122.88 ? ?
? ? ? 252 PRO D CA    1
ATOM   5094  C  C     . PRO B 2 252 ? 28.737  35.658  25.799  1.00 123.29 ? ?
? ? ? 252 PRO D C     1
ATOM   5095  O  O     . PRO B 2 252 ? 29.889  35.731  26.224  1.00 124.67 ? ?
? ? ? 252 PRO D O     1
ATOM   5096  C  CB    . PRO B 2 252 ? 27.233  36.145  27.776  1.00 124.00 ? ?
? ? ? 252 PRO D CB    1
ATOM   5097  C  CG    . PRO B 2 252 ? 25.931  36.831  27.933  1.00 136.33 ? ?
? ? ? 252 PRO D CG    1
ATOM   5098  C  CD    . PRO B 2 252 ? 25.252  36.533  26.608  1.00 135.90 ? ?
? ? ? 252 PRO D CD    1
ATOM   5099  N  N     . TYR B 2 253 ? 28.382  34.790  24.858  1.00 121.23 ? ?
? ? ? 253 TYR D N     1
ATOM   5100  C  CA    . TYR B 2 253 ? 29.372  33.901  24.258  1.00 128.32 ? ?
? ? ? 253 TYR D CA    1
ATOM   5101  C  C     . TYR B 2 253 ? 29.404  34.115  22.756  1.00 138.02 ? ?
? ? ? 253 TYR D C     1
ATOM   5102  O  O     . TYR B 2 253 ? 30.204  33.512  22.035  1.00 134.87 ? ?
? ? ? 253 TYR D O     1
ATOM   5103  C  CB    . TYR B 2 253 ? 29.048  32.446  24.570  1.00 107.09 ? ?
? ? ? 253 TYR D CB    1
ATOM   5104  C  CG    . TYR B 2 253 ? 29.120  32.125  26.038  1.00 93.63  ? ?
? ? ? 253 TYR D CG    1
ATOM   5105  C  CD1   . TYR B 2 253 ? 28.132  32.571  26.919  1.00 96.45  ? ?
? ? ? 253 TYR D CD1   1
ATOM   5106  C  CD2   . TYR B 2 253 ? 30.180  31.376  26.555  1.00 93.02  ? ?
? ? ? 253 TYR D CD2   1
ATOM   5107  C  CE1   . TYR B 2 253 ? 28.196  32.277  28.283  1.00 107.16 ? ?
? ? ? 253 TYR D CE1   1
ATOM   5108  C  CE2   . TYR B 2 253 ? 30.255  31.076  27.917  1.00 111.51 ? ?
? ? ? 253 TYR D CE2   1
ATOM   5109  C  CZ    . TYR B 2 253 ? 29.259  31.529  28.776  1.00 114.94 ? ?
? ? ? 253 TYR D CZ    1
ATOM   5110  O  OH    . TYR B 2 253 ? 29.319  31.229  30.120  1.00 98.21  ? ?
? ? ? 253 TYR D OH    1
ATOM   5111  N  N     . LYS B 2 254 ? 28.509  34.987  22.308  1.00 143.73 ? ?
? ? ? 254 LYS D N     1
ATOM   5112  C  CA    . LYS B 2 254 ? 28.380  35.359  20.909  1.00 153.77 ? ?
? ? ? 254 LYS D CA    1
ATOM   5113  C  C     . LYS B 2 254 ? 28.605  36.871  20.915  1.00 162.12 ? ?
? ? ? 254 LYS D C     1
ATOM   5114  O  O     . LYS B 2 254 ? 27.814  37.623  20.341  1.00 167.45 ? ?
? ? ? 254 LYS D O     1
ATOM   5115  C  CB    . LYS B 2 254 ? 26.961  35.039  20.414  1.00 146.72 ? ?
? ? ? 254 LYS D CB    1
ATOM   5116  C  CG    . LYS B 2 254 ? 26.743  35.152  18.906  1.00 140.13 ? ?
? ? ? 254 LYS D CG    1
ATOM   5117  C  CD    . LYS B 2 254 ? 27.231  33.913  18.155  1.00 130.10 ? ?
? ? ? 254 LYS D CD    1
ATOM   5118  C  CE    . LYS B 2 254 ? 26.862  33.981  16.674  1.00 117.45 ? ?
? ? ? 254 LYS D CE    1
ATOM   5119  N  NZ    . LYS B 2 254 ? 27.299  32.776  15.910  1.00 84.15  ? ?
? ? ? 254 LYS D NZ    1
ATOM   5120  N  N     . GLY B 2 255 ? 29.680  37.307  21.579  1.00 166.54 ? ?
? ? ? 255 GLY D N     1
ATOM   5121  C  CA    . GLY B 2 255 ? 29.964  38.733  21.670  1.00 158.91 ? ?
? ? ? 255 GLY D CA    1
ATOM   5122  C  C     . GLY B 2 255 ? 31.394  39.262  21.724  1.00 155.39 ? ?
? ? ? 255 GLY D C     1
ATOM   5123  O  O     . GLY B 2 255 ? 31.626  40.392  21.291  1.00 149.15 ? ?
? ? ? 255 GLY D O     1
ATOM   5124  N  N     . HIS B 2 256 ? 32.353  38.495  22.244  1.00 161.00 ? ?
? ? ? 256 HIS D N     1
ATOM   5125  C  CA    . HIS B 2 256 ? 33.732  38.995  22.315  1.00 169.02 ? ?
? ? ? 256 HIS D CA    1
ATOM   5126  C  C     . HIS B 2 256 ? 34.640  38.497  21.185  1.00 169.12 ? ?
? ? ? 256 HIS D C     1
ATOM   5127  O  O     . HIS B 2 256 ? 35.814  38.872  21.108  1.00 163.84 ? ?
? ? ? 256 HIS D O     1
ATOM   5128  C  CB    . HIS B 2 256 ? 34.362  38.683  23.693  1.00 175.56 ? ?
? ? ? 256 HIS D CB    1
ATOM   5129  C  CG    . HIS B 2 256 ? 35.202  37.438  23.733  1.00 179.83 ? ?
? ? ? 256 HIS D CG    1
ATOM   5130  N  ND1   . HIS B 2 256 ? 34.668  36.177  23.896  1.00 181.60 ? ?
? ? ? 256 HIS D ND1   1
ATOM   5131  C  CD2   . HIS B 2 256 ? 36.544  37.268  23.654  1.00 181.00 ? ?
? ? ? 256 HIS D CD2   1
ATOM   5132  C  CE1   . HIS B 2 256 ? 35.644  35.286  23.917  1.00 173.11 ? ?
? ? ? 256 HIS D CE1   1
ATOM   5133  N  NE2   . HIS B 2 256 ? 36.792  35.922  23.771  1.00 176.68 ? ?
? ? ? 256 HIS D NE2   1
ATOM   5134  N  N     . LYS B 2 257 ? 34.084  37.670  20.303  1.00 166.17 ? ?
? ? ? 257 LYS D N     1
ATOM   5135  C  CA    . LYS B 2 257 ? 34.831  37.121  19.172  1.00 173.50 ? ?
? ? ? 257 LYS D CA    1
ATOM   5136  C  C     . LYS B 2 257 ? 33.934  36.908  17.948  1.00 171.77 ? ?
? ? ? 257 LYS D C     1
ATOM   5137  O  O     . LYS B 2 257 ? 33.769  35.778  17.475  1.00 170.31 ? ?
? ? ? 257 LYS D O     1
ATOM   5138  C  CB    . LYS B 2 257 ? 35.492  35.790  19.568  1.00 175.22 ? ?
? ? ? 257 LYS D CB    1
ATOM   5139  C  CG    . LYS B 2 257 ? 36.932  35.906  20.074  1.00 161.54 ? ?
? ? ? 257 LYS D CG    1
ATOM   5140  C  CD    . LYS B 2 257 ? 37.897  36.203  18.926  1.00 160.84 ? ?
? ? ? 257 LYS D CD    1
ATOM   5141  C  CE    . LYS B 2 257 ? 39.355  36.132  19.366  1.00 144.51 ? ?
? ? ? 257 LYS D CE    1
ATOM   5142  N  NZ    . LYS B 2 257 ? 40.285  36.285  18.207  1.00 109.54 ? ?
? ? ? 257 LYS D NZ    1
ATOM   5143  N  N     . ALA B 2 258 ? 33.364  38.000  17.435  1.00 171.14 ? ?
? ? ? 258 ALA D N     1
ATOM   5144  C  CA    . ALA B 2 258 ? 32.484  37.938  16.267  1.00 166.58 ? ?
? ? ? 258 ALA D CA    1
ATOM   5145  C  C     . ALA B 2 258 ? 32.685  39.121  15.307  1.00 165.66 ? ?
? ? ? 258 ALA D C     1
ATOM   5146  O  O     . ALA B 2 258 ? 33.246  38.905  14.208  1.00 157.47 ? ?
? ? ? 258 ALA D O     1
ATOM   5147  C  CB    . ALA B 2 258 ? 31.024  37.876  16.725  1.00 155.07 ? ?
? ? ? 258 ALA D CB    1
ATOM   5148  O  "O''" . ALA B 2 258 ? 32.284  40.252  15.664  1.00 175.33 ? ?
? ? ? 258 ALA D OXT   1
ATOM   5149  N  N     . ARG C 3 11  ? 13.949  42.875  37.078  1.00 153.54 ? ?
? ? ? 11  ARG E N     1
ATOM   5150  C  CA    . ARG C 3 11  ? 13.230  43.122  35.792  1.00 150.99 ? ?
? ? ? 11  ARG E CA    1
ATOM   5151  C  C     . ARG C 3 11  ? 13.516  41.984  34.799  1.00 154.57 ? ?
? ? ? 11  ARG E C     1
ATOM   5152  O  O     . ARG C 3 11  ? 12.608  41.231  34.395  1.00 150.11 ? ?
? ? ? 11  ARG E O     1
ATOM   5153  C  CB    . ARG C 3 11  ? 13.673  44.460  35.177  1.00 151.21 ? ?
? ? ? 11  ARG E CB    1
ATOM   5154  C  CG    . ARG C 3 11  ? 13.545  45.694  36.085  1.00 164.16 ? ?
? ? ? 11  ARG E CG    1
ATOM   5155  C  CD    . ARG C 3 11  ? 14.730  45.842  37.051  1.00 196.33 ? ?
? ? ? 11  ARG E CD    1
ATOM   5156  N  NE    . ARG C 3 11  ? 14.747  47.142  37.728  1.00 201.01 ? ?
? ? ? 11  ARG E NE    1
ATOM   5157  C  CZ    . ARG C 3 11  ? 15.689  47.538  38.583  1.00 195.30 ? ?
? ? ? 11  ARG E CZ    1
ATOM   5158  N  NH1   . ARG C 3 11  ? 16.709  46.740  38.880  1.00 173.62 ? ?
? ? ? 11  ARG E NH1   1
ATOM   5159  N  NH2   . ARG C 3 11  ? 15.614  48.741  39.142  1.00 177.90 ? ?
? ? ? 11  ARG E NH2   1
ATOM   5160  N  N     . ARG C 3 12  ? 14.785  41.874  34.409  1.00 151.81 ? ?
? ? ? 12  ARG E N     1
ATOM   5161  C  CA    . ARG C 3 12  ? 15.240  40.845  33.474  1.00 154.19 ? ?
? ? ? 12  ARG E CA    1
ATOM   5162  C  C     . ARG C 3 12  ? 14.632  39.500  33.892  1.00 151.06 ? ?
? ? ? 12  ARG E C     1
ATOM   5163  O  O     . ARG C 3 12  ? 13.974  38.788  33.096  1.00 143.06 ? ?
? ? ? 12  ARG E O     1
ATOM   5164  C  CB    . ARG C 3 12  ? 16.772  40.753  33.517  1.00 159.14 ? ?
? ? ? 12  ARG E CB    1
ATOM   5165  C  CG    . ARG C 3 12  ? 17.482  41.842  34.348  1.00 163.42 ? ?
? ? ? 12  ARG E CG    1
ATOM   5166  C  CD    . ARG C 3 12  ? 17.513  43.199  33.640  1.00 169.99 ? ?
? ? ? 12  ARG E CD    1
ATOM   5167  N  NE    . ARG C 3 12  ? 18.446  44.137  34.271  1.00 188.45 ? ?
? ? ? 12  ARG E NE    1
ATOM   5168  C  CZ    . ARG C 3 12  ? 18.724  45.352  33.803  1.00 193.28 ? ?
? ? ? 12  ARG E CZ    1
ATOM   5169  N  NH1   . ARG C 3 12  ? 18.141  45.791  32.694  1.00 205.16 ? ?
? ? ? 12  ARG E NH1   1
ATOM   5170  N  NH2   . ARG C 3 12  ? 19.591  46.131  34.441  1.00 182.68 ? ?
? ? ? 12  ARG E NH2   1
ATOM   5171  N  N     . ASP C 3 13  ? 14.867  39.171  35.159  1.00 149.59 ? ?
? ? ? 13  ASP E N     1
ATOM   5172  C  CA    . ASP C 3 13  ? 14.362  37.948  35.757  1.00 151.34 ? ?
? ? ? 13  ASP E CA    1
ATOM   5173  C  C     . ASP C 3 13  ? 12.859  37.902  35.533  1.00 145.06 ? ?
? ? ? 13  ASP E C     1
ATOM   5174  O  O     . ASP C 3 13  ? 12.319  36.888  35.086  1.00 139.21 ? ?
? ? ? 13  ASP E O     1
ATOM   5175  C  CB    . ASP C 3 13  ? 14.663  37.932  37.261  1.00 183.07 ? ?
? ? ? 13  ASP E CB    1
ATOM   5176  C  CG    . ASP C 3 13  ? 16.153  37.864  37.560  1.00 209.27 ? ?
? ? ? 13  ASP E CG    1
ATOM   5177  O  OD1   . ASP C 3 13  ? 16.760  36.794  37.330  1.00 233.94 ? ?
? ? ? 13  ASP E OD1   1
ATOM   5178  O  OD2   . ASP C 3 13  ? 16.717  38.882  38.021  1.00 216.58 ? ?
? ? ? 13  ASP E OD2   1
ATOM   5179  N  N     . PHE C 3 14  ? 12.188  39.011  35.832  1.00 137.00 ? ?
? ? ? 14  PHE E N     1
ATOM   5180  C  CA    . PHE C 3 14  ? 10.747  39.078  35.656  1.00 132.93 ? ?
? ? ? 14  PHE E CA    1
ATOM   5181  C  C     . PHE C 3 14  ? 10.370  38.706  34.231  1.00 123.41 ? ?
? ? ? 14  PHE E C     1
ATOM   5182  O  O     . PHE C 3 14  ? 9.452   37.919  34.024  1.00 123.03 ? ?
? ? ? 14  PHE E O     1
ATOM   5183  C  CB    . PHE C 3 14  ? 10.213  40.474  35.969  1.00 138.39 ? ?
? ? ? 14  PHE E CB    1
ATOM   5184  C  CG    . PHE C 3 14  ? 8.722   40.514  36.159  1.00 160.26 ? ?
? ? ? 14  PHE E CG    1
ATOM   5185  C  CD1   . PHE C 3 14  ? 8.150   40.063  37.348  1.00 171.14 ? ?
? ? ? 14  PHE E CD1   1
ATOM   5186  C  CD2   . PHE C 3 14  ? 7.885   40.961  35.138  1.00 160.96 ? ?
? ? ? 14  PHE E CD2   1
ATOM   5187  C  CE1   . PHE C 3 14  ? 6.766   40.055  37.519  1.00 178.39 ? ?
? ? ? 14  PHE E CE1   1
ATOM   5188  C  CE2   . PHE C 3 14  ? 6.498   40.957  35.299  1.00 168.98 ? ?
? ? ? 14  PHE E CE2   1
ATOM   5189  C  CZ    . PHE C 3 14  ? 5.938   40.503  36.492  1.00 184.70 ? ?
? ? ? 14  PHE E CZ    1
ATOM   5190  N  N     . LEU C 3 15  ? 11.076  39.265  33.250  1.00 119.33 ? ?
? ? ? 15  LEU E N     1
ATOM   5191  C  CA    . LEU C 3 15  ? 10.778  38.954  31.845  1.00 124.45 ? ?
? ? ? 15  LEU E CA    1
ATOM   5192  C  C     . LEU C 3 15  ? 11.041  37.469  31.525  1.00 120.84 ? ?
? ? ? 15  LEU E C     1
ATOM   5193  O  O     . LEU C 3 15  ? 10.184  36.759  30.941  1.00 113.17 ? ?
? ? ? 15  LEU E O     1
ATOM   5194  C  CB    . LEU C 3 15  ? 11.604  39.865  30.933  1.00 134.27 ? ?
? ? ? 15  LEU E CB    1
ATOM   5195  C  CG    . LEU C 3 15  ? 11.448  41.351  31.287  1.00 159.73 ? ?
? ? ? 15  LEU E CG    1
ATOM   5196  C  CD1   . LEU C 3 15  ? 12.157  42.213  30.246  1.00 173.85 ? ?
? ? ? 15  LEU E CD1   1
ATOM   5197  C  CD2   . LEU C 3 15  ? 9.964   41.708  31.368  1.00 139.92 ? ?
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? ? ? 16  TYR E N     1
ATOM   5199  C  CA    . TYR C 3 16  ? 12.571  35.588  31.704  1.00 118.35 ? ?
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ATOM   5200  C  C     . TYR C 3 16  ? 11.355  34.790  32.252  1.00 115.33 ? ?
? ? ? 16  TYR E C     1
ATOM   5201  O  O     . TYR C 3 16  ? 10.670  33.991  31.544  1.00 104.43 ? ?
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ATOM   5202  C  CB    . TYR C 3 16  ? 13.833  35.298  32.527  1.00 121.91 ? ?
? ? ? 16  TYR E CB    1
ATOM   5203  C  CG    . TYR C 3 16  ? 14.510  33.975  32.269  1.00 161.68 ? ?
? ? ? 16  TYR E CG    1
ATOM   5204  C  CD1   . TYR C 3 16  ? 15.726  33.915  31.584  1.00 173.86 ? ?
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ATOM   5205  C  CD2   . TYR C 3 16  ? 13.956  32.784  32.738  1.00 179.32 ? ?
? ? ? 16  TYR E CD2   1
ATOM   5206  C  CE1   . TYR C 3 16  ? 16.380  32.696  31.376  1.00 196.53 ? ?
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ATOM   5207  C  CE2   . TYR C 3 16  ? 14.597  31.560  32.535  1.00 195.11 ? ?
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ATOM   5208  C  CZ    . TYR C 3 16  ? 15.809  31.522  31.855  1.00 199.90 ? ?
? ? ? 16  TYR E CZ    1
ATOM   5209  O  OH    . TYR C 3 16  ? 16.449  30.316  31.661  1.00 183.08 ? ?
? ? ? 16  TYR E OH    1
ATOM   5210  N  N     . HIS C 3 17  ? 11.091  35.050  33.531  1.00 117.35 ? ?
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ATOM   5212  C  C     . HIS C 3 17  ? 8.698   34.583  33.464  1.00 110.98 ? ?
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? ? ? 17  HIS E O     1
ATOM   5214  C  CB    . HIS C 3 17  ? 9.833   35.122  35.630  1.00 137.77 ? ?
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ATOM   5215  C  CG    . HIS C 3 17  ? 10.785  34.615  36.671  1.00 155.25 ? ?
? ? ? 17  HIS E CG    1
ATOM   5216  N  ND1   . HIS C 3 17  ? 11.996  34.034  36.358  1.00 159.16 ? ?
? ? ? 17  HIS E ND1   1
ATOM   5217  C  CD2   . HIS C 3 17  ? 10.709  34.618  38.024  1.00 147.11 ? ?
? ? ? 17  HIS E CD2   1
ATOM   5218  C  CE1   . HIS C 3 17  ? 12.623  33.699  37.472  1.00 152.33 ? ?
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ATOM   5219  N  NE2   . HIS C 3 17  ? 11.864  34.043  38.497  1.00 159.59 ? ?
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ATOM   5222  C  C     . ALA C 3 18  ? 7.336   34.898  30.856  1.00 104.75 ? ?
? ? ? 18  ALA E C     1
ATOM   5223  O  O     . ALA C 3 18  ? 6.352   34.154  30.732  1.00 106.18 ? ?
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ATOM   5224  C  CB    . ALA C 3 18  ? 7.381   37.330  31.381  1.00 129.94 ? ?
? ? ? 18  ALA E CB    1
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ATOM   5227  C  C     . THR C 3 19  ? 8.030   32.470  29.598  1.00 98.41  ? ?
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ATOM   5228  O  O     . THR C 3 19  ? 7.088   31.764  29.154  1.00 93.58  ? ?
? ? ? 19  THR E O     1
ATOM   5229  C  CB    . THR C 3 19  ? 9.716   33.709  28.196  1.00 76.37  ? ?
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ATOM   5230  O  OG1   . THR C 3 19  ? 10.704  33.106  29.035  1.00 105.50 ? ?
? ? ? 19  THR E OG1   1
ATOM   5231  C  CG2   . THR C 3 19  ? 10.204  35.066  27.747  1.00 66.98  ? ?
? ? ? 19  THR E CG2   1
ATOM   5232  N  N     . ALA C 3 20  ? 8.770   32.106  30.649  1.00 99.84  ? ?
? ? ? 20  ALA E N     1
ATOM   5233  C  CA    . ALA C 3 20  ? 8.487   30.810  31.289  1.00 90.15  ? ?
? ? ? 20  ALA E CA    1
ATOM   5234  C  C     . ALA C 3 20  ? 6.983   30.670  31.613  1.00 88.74  ? ?
? ? ? 20  ALA E C     1
ATOM   5235  O  O     . ALA C 3 20  ? 6.299   29.703  31.192  1.00 94.20  ? ?
? ? ? 20  ALA E O     1
ATOM   5236  C  CB    . ALA C 3 20  ? 9.318   30.656  32.557  1.00 76.76  ? ?
? ? ? 20  ALA E CB    1
ATOM   5237  N  N     . ALA C 3 21  ? 6.472   31.646  32.356  1.00 87.91  ? ?
? ? ? 21  ALA E N     1
ATOM   5238  C  CA    . ALA C 3 21  ? 5.067   31.659  32.727  1.00 91.99  ? ?
? ? ? 21  ALA E CA    1
ATOM   5239  C  C     . ALA C 3 21  ? 4.165   31.495  31.493  1.00 93.07  ? ?
? ? ? 21  ALA E C     1
ATOM   5240  O  O     . ALA C 3 21  ? 3.209   30.702  31.515  1.00 101.10 ? ?
? ? ? 21  ALA E O     1
ATOM   5241  C  CB    . ALA C 3 21  ? 4.737   32.951  33.460  1.00 100.36 ? ?
? ? ? 21  ALA E CB    1
ATOM   5242  N  N     . THR C 3 22  ? 4.451   32.227  30.414  1.00 82.10  ? ?
? ? ? 22  THR E N     1
ATOM   5243  C  CA    . THR C 3 22  ? 3.622   32.072  29.216  1.00 92.47  ? ?
? ? ? 22  THR E CA    1
ATOM   5244  C  C     . THR C 3 22  ? 3.702   30.603  28.783  1.00 93.90  ? ?
? ? ? 22  THR E C     1
ATOM   5245  O  O     . THR C 3 22  ? 2.672   29.970  28.442  1.00 91.05  ? ?
? ? ? 22  THR E O     1
ATOM   5246  C  CB    . THR C 3 22  ? 4.090   32.972  28.049  1.00 104.92 ? ?
? ? ? 22  THR E CB    1
ATOM   5247  O  OG1   . THR C 3 22  ? 5.286   32.439  27.467  1.00 115.51 ? ?
? ? ? 22  THR E OG1   1
ATOM   5248  C  CG2   . THR C 3 22  ? 4.347   34.381  28.543  1.00 110.10 ? ?
? ? ? 22  THR E CG2   1
ATOM   5249  N  N     . GLY C 3 23  ? 4.925   30.060  28.798  1.00 84.38  ? ?
? ? ? 23  GLY E N     1
ATOM   5250  C  CA    . GLY C 3 23  ? 5.066   28.654  28.453  1.00 67.88  ? ?
? ? ? 23  GLY E CA    1
ATOM   5251  C  C     . GLY C 3 23  ? 4.017   27.913  29.270  1.00 66.83  ? ?
? ? ? 23  GLY E C     1
ATOM   5252  O  O     . GLY C 3 23  ? 3.099   27.242  28.731  1.00 71.69  ? ?
? ? ? 23  GLY E O     1
ATOM   5253  N  N     . VAL C 3 24  ? 4.133   28.053  30.590  1.00 65.17  ? ?
? ? ? 24  VAL E N     1
ATOM   5254  C  CA    . VAL C 3 24  ? 3.160   27.403  31.469  1.00 66.84  ? ?
? ? ? 24  VAL E CA    1
ATOM   5255  C  C     . VAL C 3 24  ? 1.746   27.592  30.925  1.00 70.31  ? ?
? ? ? 24  VAL E C     1
ATOM   5256  O  O     . VAL C 3 24  ? 0.996   26.616  30.729  1.00 77.12  ? ?
? ? ? 24  VAL E O     1
ATOM   5257  C  CB    . VAL C 3 24  ? 3.200   27.972  32.903  1.00 80.83  ? ?
? ? ? 24  VAL E CB    1
ATOM   5258  C  CG1   . VAL C 3 24  ? 1.836   27.786  33.584  1.00 68.35  ? ?
? ? ? 24  VAL E CG1   1
ATOM   5259  C  CG2   . VAL C 3 24  ? 4.285   27.268  33.704  1.00 74.05  ? ?
? ? ? 24  VAL E CG2   1
ATOM   5260  N  N     . VAL C 3 25  ? 1.374   28.847  30.681  1.00 82.11  ? ?
? ? ? 25  VAL E N     1
ATOM   5261  C  CA    . VAL C 3 25  ? 0.039   29.097  30.155  1.00 89.91  ? ?
? ? ? 25  VAL E CA    1
ATOM   5262  C  C     . VAL C 3 25  ? -0.243  28.186  28.964  1.00 83.85  ? ?
? ? ? 25  VAL E C     1
ATOM   5263  O  O     . VAL C 3 25  ? -1.168  27.375  29.024  1.00 83.93  ? ?
? ? ? 25  VAL E O     1
ATOM   5264  C  CB    . VAL C 3 25  ? -0.173  30.588  29.755  1.00 98.78  ? ?
? ? ? 25  VAL E CB    1
ATOM   5265  C  CG1   . VAL C 3 25  ? -0.845  30.696  28.378  1.00 86.42  ? ?
? ? ? 25  VAL E CG1   1
ATOM   5266  C  CG2   . VAL C 3 25  ? -1.053  31.268  30.806  1.00 80.30  ? ?
? ? ? 25  VAL E CG2   1
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? ? ? 26  VAL E N     1
ATOM   5268  C  CA    . VAL C 3 26  ? 0.272   27.414  26.744  1.00 80.72  ? ?
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ATOM   5269  C  C     . VAL C 3 26  ? 0.079   25.952  27.194  1.00 78.44  ? ?
? ? ? 26  VAL E C     1
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ATOM   5271  C  CB    . VAL C 3 26  ? 1.415   27.476  25.715  1.00 106.41 ? ?
? ? ? 26  VAL E CB    1
ATOM   5272  C  CG1   . VAL C 3 26  ? 0.905   28.059  24.410  1.00 121.67 ? ?
? ? ? 26  VAL E CG1   1
ATOM   5273  C  CG2   . VAL C 3 26  ? 2.547   28.323  26.245  1.00 119.31 ? ?
? ? ? 26  VAL E CG2   1
ATOM   5274  N  N     . THR C 3 27  ? 1.050   25.474  27.968  1.00 74.28  ? ?
? ? ? 27  THR E N     1
ATOM   5275  C  CA    . THR C 3 27  ? 0.954   24.103  28.456  1.00 64.80  ? ?
? ? ? 27  THR E CA    1
ATOM   5276  C  C     . THR C 3 27  ? -0.427  23.825  29.080  1.00 65.64  ? ?
? ? ? 27  THR E C     1
ATOM   5277  O  O     . THR C 3 27  ? -1.181  22.935  28.610  1.00 74.68  ? ?
? ? ? 27  THR E O     1
ATOM   5278  C  CB    . THR C 3 27  ? 2.104   23.821  29.460  1.00 74.88  ? ?
? ? ? 27  THR E CB    1
ATOM   5279  O  OG1   . THR C 3 27  ? 3.240   23.322  28.733  1.00 53.55  ? ?
? ? ? 27  THR E OG1   1
ATOM   5280  C  CG2   . THR C 3 27  ? 1.671   22.838  30.564  1.00 48.43  ? ?
? ? ? 27  THR E CG2   1
ATOM   5281  N  N     . GLY C 3 28  ? -0.772  24.582  30.125  1.00 62.06  ? ?
? ? ? 28  GLY E N     1
ATOM   5282  C  CA    . GLY C 3 28  ? -2.071  24.374  30.755  1.00 66.23  ? ?
? ? ? 28  GLY E CA    1
ATOM   5283  C  C     . GLY C 3 28  ? -3.166  24.433  29.701  1.00 66.51  ? ?
? ? ? 28  GLY E C     1
ATOM   5284  O  O     . GLY C 3 28  ? -4.150  23.656  29.704  1.00 61.24  ? ?
? ? ? 28  GLY E O     1
ATOM   5285  N  N     . ALA C 3 29  ? -2.960  25.366  28.775  1.00 73.53  ? ?
? ? ? 29  ALA E N     1
ATOM   5286  C  CA    . ALA C 3 29  ? -3.870  25.594  27.670  1.00 76.54  ? ?
? ? ? 29  ALA E CA    1
ATOM   5287  C  C     . ALA C 3 29  ? -4.146  24.289  26.961  1.00 70.35  ? ?
? ? ? 29  ALA E C     1
ATOM   5288  O  O     . ALA C 3 29  ? -5.292  24.020  26.633  1.00 74.53  ? ?
? ? ? 29  ALA E O     1
ATOM   5289  C  CB    . ALA C 3 29  ? -3.289  26.608  26.699  1.00 115.10 ? ?
? ? ? 29  ALA E CB    1
ATOM   5290  N  N     . ALA C 3 30  ? -3.116  23.482  26.696  1.00 70.92  ? ?
? ? ? 30  ALA E N     1
ATOM   5291  C  CA    . ALA C 3 30  ? -3.396  22.174  26.046  1.00 63.40  ? ?
? ? ? 30  ALA E CA    1
ATOM   5292  C  C     . ALA C 3 30  ? -3.913  21.115  27.072  1.00 49.94  ? ?
? ? ? 30  ALA E C     1
ATOM   5293  O  O     . ALA C 3 30  ? -4.929  20.351  26.868  1.00 39.16  ? ?
? ? ? 30  ALA E O     1
ATOM   5294  C  CB    . ALA C 3 30  ? -2.138  21.659  25.349  1.00 72.85  ? ?
? ? ? 30  ALA E CB    1
ATOM   5295  N  N     . VAL C 3 31  ? -3.208  21.052  28.193  1.00 35.85  ? ?
? ? ? 31  VAL E N     1
ATOM   5296  C  CA    . VAL C 3 31  ? -3.651  20.121  29.202  1.00 41.88  ? ?
? ? ? 31  VAL E CA    1
ATOM   5297  C  C     . VAL C 3 31  ? -5.173  20.188  29.378  1.00 45.04  ? ?
? ? ? 31  VAL E C     1
ATOM   5298  O  O     . VAL C 3 31  ? -5.838  19.148  29.497  1.00 60.96  ? ?
? ? ? 31  VAL E O     1
ATOM   5299  C  CB    . VAL C 3 31  ? -2.956  20.392  30.540  1.00 50.64  ? ?
? ? ? 31  VAL E CB    1
ATOM   5300  C  CG1   . VAL C 3 31  ? -3.875  20.012  31.705  1.00 59.93  ? ?
? ? ? 31  VAL E CG1   1
ATOM   5301  C  CG2   . VAL C 3 31  ? -1.659  19.595  30.594  1.00 80.79  ? ?
? ? ? 31  VAL E CG2   1
ATOM   5302  N  N     . TRP C 3 32  ? -5.753  21.387  29.381  1.00 53.22  ? ?
? ? ? 32  TRP E N     1
ATOM   5303  C  CA    . TRP C 3 32  ? -7.202  21.381  29.566  1.00 55.64  ? ?
? ? ? 32  TRP E CA    1
ATOM   5304  C  C     . TRP C 3 32  ? -7.936  20.539  28.546  1.00 49.65  ? ?
? ? ? 32  TRP E C     1
ATOM   5305  O  O     . TRP C 3 32  ? -8.656  19.612  28.912  1.00 66.02  ? ?
? ? ? 32  TRP E O     1
ATOM   5306  C  CB    . TRP C 3 32  ? -7.839  22.765  29.543  1.00 76.51  ? ?
? ? ? 32  TRP E CB    1
ATOM   5307  C  CG    . TRP C 3 32  ? -9.321  22.585  29.457  1.00 84.44  ? ?
? ? ? 32  TRP E CG    1
ATOM   5308  C  CD1   . TRP C 3 32  ? -10.083 22.605  28.326  1.00 93.56  ? ?
? ? ? 32  TRP E CD1   1
ATOM   5309  C  CD2   . TRP C 3 32  ? -10.190 22.164  30.517  1.00 104.73 ? ?
? ? ? 32  TRP E CD2   1
ATOM   5310  N  NE1   . TRP C 3 32  ? -11.368 22.213  28.612  1.00 94.93  ? ?
? ? ? 32  TRP E NE1   1
ATOM   5311  C  CE2   . TRP C 3 32  ? -11.461 21.936  29.950  1.00 96.45  ? ?
? ? ? 32  TRP E CE2   1
ATOM   5312  C  CE3   . TRP C 3 32  ? -10.015 21.953  31.892  1.00 129.86 ? ?
? ? ? 32  TRP E CE3   1
ATOM   5313  C  CZ2   . TRP C 3 32  ? -12.555 21.505  30.709  1.00 96.26  ? ?
? ? ? 32  TRP E CZ2   1
ATOM   5314  C  CZ3   . TRP C 3 32  ? -11.105 21.525  32.649  1.00 123.50 ? ?
? ? ? 32  TRP E CZ3   1
ATOM   5315  C  CH2   . TRP C 3 32  ? -12.358 21.306  32.052  1.00 115.33 ? ?
? ? ? 32  TRP E CH2   1
ATOM   5316  N  N     . PRO C 3 33  ? -7.811  20.873  27.250  1.00 49.51  ? ?
? ? ? 33  PRO E N     1
ATOM   5317  C  CA    . PRO C 3 33  ? -8.521  20.056  26.264  1.00 61.34  ? ?
? ? ? 33  PRO E CA    1
ATOM   5318  C  C     . PRO C 3 33  ? -8.222  18.594  26.496  1.00 66.55  ? ?
? ? ? 33  PRO E C     1
ATOM   5319  O  O     . PRO C 3 33  ? -9.141  17.749  26.393  1.00 62.81  ? ?
? ? ? 33  PRO E O     1
ATOM   5320  C  CB    . PRO C 3 33  ? -8.004  20.572  24.915  1.00 73.85  ? ?
? ? ? 33  PRO E CB    1
ATOM   5321  C  CG    . PRO C 3 33  ? -6.742  21.256  25.247  1.00 93.60  ? ?
? ? ? 33  PRO E CG    1
ATOM   5322  C  CD    . PRO C 3 33  ? -7.028  21.914  26.582  1.00 51.95  ? ?
? ? ? 33  PRO E CD    1
ATOM   5323  N  N     . LEU C 3 34  ? -6.961  18.274  26.826  1.00 63.30  ? ?
? ? ? 34  LEU E N     1
ATOM   5324  C  CA    . LEU C 3 34  ? -6.746  16.841  27.095  1.00 45.19  ? ?
? ? ? 34  LEU E CA    1
ATOM   5325  C  C     . LEU C 3 34  ? -7.740  16.442  28.181  1.00 50.11  ? ?
? ? ? 34  LEU E C     1
ATOM   5326  O  O     . LEU C 3 34  ? -8.518  15.515  27.990  1.00 60.13  ? ?
? ? ? 34  LEU E O     1
ATOM   5327  C  CB    . LEU C 3 34  ? -5.334  16.514  27.581  1.00 8.41   ? ?
? ? ? 34  LEU E CB    1
ATOM   5328  C  CG    . LEU C 3 34  ? -4.225  16.738  26.558  1.00 54.74  ? ?
? ? ? 34  LEU E CG    1
ATOM   5329  C  CD1   . LEU C 3 34  ? -2.984  16.032  27.046  1.00 53.89  ? ?
? ? ? 34  LEU E CD1   1
ATOM   5330  C  CD2   . LEU C 3 34  ? -4.635  16.214  25.186  1.00 65.28  ? ?
? ? ? 34  LEU E CD2   1
ATOM   5331  N  N     . ILE C 3 35  ? -7.737  17.150  29.310  1.00 53.80  ? ?
? ? ? 35  ILE E N     1
ATOM   5332  C  CA    . ILE C 3 35  ? -8.679  16.805  30.376  1.00 64.70  ? ?
? ? ? 35  ILE E CA    1
ATOM   5333  C  C     . ILE C 3 35  ? -10.140 16.825  29.933  1.00 62.83  ? ?
? ? ? 35  ILE E C     1
ATOM   5334  O  O     . ILE C 3 35  ? -10.979 16.153  30.544  1.00 56.20  ? ?
? ? ? 35  ILE E O     1
ATOM   5335  C  CB    . ILE C 3 35  ? -8.600  17.763  31.590  1.00 95.54  ? ?
? ? ? 35  ILE E CB    1
ATOM   5336  C  CG1   . ILE C 3 35  ? -7.172  17.829  32.132  1.00 116.40 ? ?
? ? ? 35  ILE E CG1   1
ATOM   5337  C  CG2   . ILE C 3 35  ? -9.567  17.280  32.688  1.00 95.97  ? ?
? ? ? 35  ILE E CG2   1
ATOM   5338  C  CD1   . ILE C 3 35  ? -7.019  18.748  33.334  1.00 138.92 ? ?
? ? ? 35  ILE E CD1   1
ATOM   5339  N  N     . ASN C 3 36  ? -10.464 17.600  28.900  1.00 71.07  ? ?
? ? ? 36  ASN E N     1
ATOM   5340  C  CA    . ASN C 3 36  ? -11.857 17.658  28.478  1.00 83.20  ? ?
? ? ? 36  ASN E CA    1
ATOM   5341  C  C     . ASN C 3 36  ? -12.238 16.524  27.557  1.00 95.00  ? ?
? ? ? 36  ASN E C     1
ATOM   5342  O  O     . ASN C 3 36  ? -13.168 15.785  27.869  1.00 96.79  ? ?
? ? ? 36  ASN E O     1
ATOM   5343  C  CB    . ASN C 3 36  ? -12.207 18.987  27.800  1.00 82.46  ? ?
? ? ? 36  ASN E CB    1
ATOM   5344  C  CG    . ASN C 3 36  ? -13.726 19.186  27.647  1.00 101.36 ? ?
? ? ? 36  ASN E CG    1
ATOM   5345  O  OD1   . ASN C 3 36  ? -14.479 19.222  28.634  1.00 61.54  ? ?
? ? ? 36  ASN E OD1   1
ATOM   5346  N  ND2   . ASN C 3 36  ? -14.176 19.309  26.406  1.00 77.88  ? ?
? ? ? 36  ASN E ND2   1
ATOM   5347  N  N     . GLN C 3 37  ? -11.526 16.373  26.436  1.00 90.15  ? ?
? ? ? 37  GLN E N     1
ATOM   5348  C  CA    . GLN C 3 37  ? -11.861 15.305  25.483  1.00 81.64  ? ?
? ? ? 37  GLN E CA    1
ATOM   5349  C  C     . GLN C 3 37  ? -12.631 14.183  26.189  1.00 66.11  ? ?
? ? ? 37  GLN E C     1
ATOM   5350  O  O     . GLN C 3 37  ? -13.778 13.884  25.847  1.00 58.02  ? ?
? ? ? 37  GLN E O     1
ATOM   5351  C  CB    . GLN C 3 37  ? -10.589 14.760  24.822  1.00 72.28  ? ?
? ? ? 37  GLN E CB    1
ATOM   5352  C  CG    . GLN C 3 37  ? -9.723  13.928  25.721  1.00 78.35  ? ?
? ? ? 37  GLN E CG    1
ATOM   5353  C  CD    . GLN C 3 37  ? -9.759  12.472  25.334  1.00 116.85 ? ?
? ? ? 37  GLN E CD    1
ATOM   5354  O  OE1   . GLN C 3 37  ? -9.041  12.043  24.433  1.00 111.58 ? ?
? ? ? 37  GLN E OE1   1
ATOM   5355  N  NE2   . GLN C 3 37  ? -10.613 11.705  25.996  1.00 110.04 ? ?
? ? ? 37  GLN E NE2   1
ATOM   5356  N  N     . MET C 3 38  ? -12.005 13.604  27.207  1.00 71.34  ? ?
? ? ? 38  MET E N     1
ATOM   5357  C  CA    . MET C 3 38  ? -12.607 12.539  27.997  1.00 73.98  ? ?
? ? ? 38  MET E CA    1
ATOM   5358  C  C     . MET C 3 38  ? -13.884 12.967  28.686  1.00 67.58  ? ?
? ? ? 38  MET E C     1
ATOM   5359  O  O     . MET C 3 38  ? -14.314 12.299  29.625  1.00 68.74  ? ?
? ? ? 38  MET E O     1
ATOM   5360  C  CB    . MET C 3 38  ? -11.662 12.074  29.108  1.00 78.52  ? ?
? ? ? 38  MET E CB    1
ATOM   5361  C  CG    . MET C 3 38  ? -10.504 11.221  28.688  1.00 102.46 ? ?
? ? ? 38  MET E CG    1
ATOM   5362  S  SD    . MET C 3 38  ? -10.026 10.177  30.061  1.00 99.52  ? ?
? ? ? 38  MET E SD    1
ATOM   5363  C  CE    . MET C 3 38  ? -11.225 8.872   29.896  1.00 95.84  ? ?
? ? ? 38  MET E CE    1
ATOM   5364  N  N     . ASN C 3 39  ? -14.500 14.061  28.269  1.00 57.32  ? ?
? ? ? 39  ASN E N     1
ATOM   5365  C  CA    . ASN C 3 39  ? -15.695 14.467  28.979  1.00 69.26  ? ?
? ? ? 39  ASN E CA    1
ATOM   5366  C  C     . ASN C 3 39  ? -16.997 14.335  28.223  1.00 66.60  ? ?
? ? ? 39  ASN E C     1
ATOM   5367  O  O     . ASN C 3 39  ? -17.022 14.368  26.989  1.00 62.94  ? ?
? ? ? 39  ASN E O     1
ATOM   5368  C  CB    . ASN C 3 39  ? -15.558 15.891  29.509  1.00 87.39  ? ?
? ? ? 39  ASN E CB    1
ATOM   5369  C  CG    . ASN C 3 39  ? -16.153 16.038  30.888  1.00 106.33 ? ?
? ? ? 39  ASN E CG    1
ATOM   5370  O  OD1   . ASN C 3 39  ? -17.206 15.466  31.178  1.00 111.92 ? ?
? ? ? 39  ASN E OD1   1
ATOM   5371  N  ND2   . ASN C 3 39  ? -15.488 16.801  31.749  1.00 116.21 ? ?
? ? ? 39  ASN E ND2   1
ATOM   5372  N  N     . ALA C 3 40  ? -18.072 14.191  28.999  1.00 57.64  ? ?
? ? ? 40  ALA E N     1
ATOM   5373  C  CA    . ALA C 3 40  ? -19.430 14.028  28.489  1.00 59.94  ? ?
? ? ? 40  ALA E CA    1
ATOM   5374  C  C     . ALA C 3 40  ? -19.538 14.217  26.985  1.00 64.78  ? ?
? ? ? 40  ALA E C     1
ATOM   5375  O  O     . ALA C 3 40  ? -19.785 15.326  26.510  1.00 63.71  ? ?
? ? ? 40  ALA E O     1
ATOM   5376  C  CB    . ALA C 3 40  ? -20.371 14.983  29.200  1.00 33.35  ? ?
? ? ? 40  ALA E CB    1
ATOM   5377  N  N     . SER C 3 41  ? -19.348 13.123  26.250  1.00 75.50  ? ?
? ? ? 41  SER E N     1
ATOM   5378  C  CA    . SER C 3 41  ? -19.418 13.132  24.789  1.00 76.19  ? ?
? ? ? 41  SER E CA    1
ATOM   5379  C  C     . SER C 3 41  ? -20.563 13.987  24.285  1.00 66.34  ? ?
? ? ? 41  SER E C     1
ATOM   5380  O  O     . SER C 3 41  ? -21.516 14.264  25.013  1.00 68.38  ? ?
? ? ? 41  SER E O     1
ATOM   5381  C  CB    . SER C 3 41  ? -19.588 11.709  24.247  1.00 100.11 ? ?
? ? ? 41  SER E CB    1
ATOM   5382  O  OG    . SER C 3 41  ? -19.981 11.735  22.884  1.00 117.15 ? ?
? ? ? 41  SER E OG    1
ATOM   5383  N  N     . ALA C 3 42  ? -20.469 14.397  23.028  1.00 53.01  ? ?
? ? ? 42  ALA E N     1
ATOM   5384  C  CA    . ALA C 3 42  ? -21.499 15.221  22.424  1.00 75.39  ? ?
? ? ? 42  ALA E CA    1
ATOM   5385  C  C     . ALA C 3 42  ? -22.870 14.552  22.501  1.00 89.17  ? ?
? ? ? 42  ALA E C     1
ATOM   5386  O  O     . ALA C 3 42  ? -23.617 14.745  23.461  1.00 107.51 ? ?
? ? ? 42  ALA E O     1
ATOM   5387  C  CB    . ALA C 3 42  ? -21.142 15.500  20.995  1.00 53.28  ? ?
? ? ? 42  ALA E CB    1
ATOM   5388  N  N     . ASP C 3 43  ? -23.190 13.769  21.476  1.00 89.31  ? ?
? ? ? 43  ASP E N     1
ATOM   5389  C  CA    . ASP C 3 43  ? -24.455 13.042  21.387  1.00 98.14  ? ?
? ? ? 43  ASP E CA    1
ATOM   5390  C  C     . ASP C 3 43  ? -25.091 12.667  22.736  1.00 106.50 ? ?
? ? ? 43  ASP E C     1
ATOM   5391  O  O     . ASP C 3 43  ? -26.221 13.070  23.043  1.00 116.56 ? ?
? ? ? 43  ASP E O     1
ATOM   5392  C  CB    . ASP C 3 43  ? -24.235 11.770  20.581  1.00 97.01  ? ?
? ? ? 43  ASP E CB    1
ATOM   5393  C  CG    . ASP C 3 43  ? -23.210 10.860  21.219  1.00 109.62 ? ?
? ? ? 43  ASP E CG    1
ATOM   5394  O  OD1   . ASP C 3 43  ? -22.000 11.174  21.161  1.00 112.61 ? ?
? ? ? 43  ASP E OD1   1
ATOM   5395  O  OD2   . ASP C 3 43  ? -23.624 9.836   21.797  1.00 125.22 ? ?
? ? ? 43  ASP E OD2   1
ATOM   5396  N  N     . VAL C 3 44  ? -24.357 11.890  23.530  1.00 101.57 ? ?
? ? ? 44  VAL E N     1
ATOM   5397  C  CA    . VAL C 3 44  ? -24.823 11.433  24.839  1.00 109.49 ? ?
? ? ? 44  VAL E CA    1
ATOM   5398  C  C     . VAL C 3 44  ? -25.572 12.490  25.640  1.00 114.38 ? ?
? ? ? 44  VAL E C     1
ATOM   5399  O  O     . VAL C 3 44  ? -26.346 12.166  26.541  1.00 109.22 ? ?
? ? ? 44  VAL E O     1
ATOM   5400  C  CB    . VAL C 3 44  ? -23.661 10.947  25.702  1.00 121.38 ? ?
? ? ? 44  VAL E CB    1
ATOM   5401  C  CG1   . VAL C 3 44  ? -24.200 10.141  26.876  1.00 113.65 ? ?
? ? ? 44  VAL E CG1   1
ATOM   5402  C  CG2   . VAL C 3 44  ? -22.698 10.131  24.861  1.00 137.69 ? ?
? ? ? 44  VAL E CG2   1
ATOM   5403  N  N     . LYS C 3 45  ? -25.312 13.753  25.329  1.00 118.63 ? ?
? ? ? 45  LYS E N     1
ATOM   5404  C  CA    . LYS C 3 45  ? -25.986 14.859  25.993  1.00 123.60 ? ?
? ? ? 45  LYS E CA    1
ATOM   5405  C  C     . LYS C 3 45  ? -27.488 14.526  26.005  1.00 126.49 ? ?
? ? ? 45  LYS E C     1
ATOM   5406  O  O     . LYS C 3 45  ? -28.146 14.662  27.037  1.00 124.89 ? ?
? ? ? 45  LYS E O     1
ATOM   5407  C  CB    . LYS C 3 45  ? -25.710 16.153  25.211  1.00 136.00 ? ?
? ? ? 45  LYS E CB    1
ATOM   5408  C  CG    . LYS C 3 45  ? -26.340 17.428  25.762  1.00 156.05 ? ?
? ? ? 45  LYS E CG    1
ATOM   5409  C  CD    . LYS C 3 45  ? -26.050 18.609  24.828  1.00 167.99 ? ?
? ? ? 45  LYS E CD    1
ATOM   5410  C  CE    . LYS C 3 45  ? -26.782 19.876  25.255  1.00 159.51 ? ?
? ? ? 45  LYS E CE    1
ATOM   5411  N  NZ    . LYS C 3 45  ? -26.600 20.973  24.262  1.00 147.36 ? ?
? ? ? 45  LYS E NZ    1
ATOM   5412  N  N     . ALA C 3 46  ? -28.004 14.067  24.858  1.00 125.97 ? ?
? ? ? 46  ALA E N     1
ATOM   5413  C  CA    . ALA C 3 46  ? -29.416 13.686  24.671  1.00 125.70 ? ?
? ? ? 46  ALA E CA    1
ATOM   5414  C  C     . ALA C 3 46  ? -30.431 14.224  25.689  1.00 128.02 ? ?
? ? ? 46  ALA E C     1
ATOM   5415  O  O     . ALA C 3 46  ? -30.931 15.340  25.540  1.00 121.33 ? ?
? ? ? 46  ALA E O     1
ATOM   5416  C  CB    . ALA C 3 46  ? -29.526 12.160  24.596  1.00 130.06 ? ?
? ? ? 46  ALA E CB    1
ATOM   5417  N  N     . MET C 3 47  ? -30.748 13.415  26.700  1.00 140.11 ? ?
? ? ? 47  MET E N     1
ATOM   5418  C  CA    . MET C 3 47  ? -31.707 13.783  27.748  1.00 146.62 ? ?
? ? ? 47  MET E CA    1
ATOM   5419  C  C     . MET C 3 47  ? -33.159 13.850  27.258  1.00 146.97 ? ?
? ? ? 47  MET E C     1
ATOM   5420  O  O     . MET C 3 47  ? -33.923 14.698  27.711  1.00 151.07 ? ?
? ? ? 47  MET E O     1
ATOM   5421  C  CB    . MET C 3 47  ? -31.343 15.141  28.366  1.00 152.28 ? ?
? ? ? 47  MET E CB    1
ATOM   5422  C  CG    . MET C 3 47  ? -30.034 15.188  29.140  1.00 165.19 ? ?
? ? ? 47  MET E CG    1
ATOM   5423  S  SD    . MET C 3 47  ? -29.748 16.815  29.902  1.00 197.11 ? ?
? ? ? 47  MET E SD    1
ATOM   5424  C  CE    . MET C 3 47  ? -28.548 17.569  28.762  1.00 163.06 ? ?
? ? ? 47  MET E CE    1
ATOM   5425  N  N     . ALA C 3 48  ? -33.544 12.957  26.349  1.00 148.90 ? ?
? ? ? 48  ALA E N     1
ATOM   5426  C  CA    . ALA C 3 48  ? -34.908 12.942  25.807  1.00 143.35 ? ?
? ? ? 48  ALA E CA    1
ATOM   5427  C  C     . ALA C 3 48  ? -35.970 12.542  26.834  1.00 139.19 ? ?
? ? ? 48  ALA E C     1
ATOM   5428  O  O     . ALA C 3 48  ? -35.666 12.350  28.010  1.00 137.80 ? ?
? ? ? 48  ALA E O     1
ATOM   5429  C  CB    . ALA C 3 48  ? -34.979 12.009  24.599  1.00 155.90 ? ?
? ? ? 48  ALA E CB    1
ATOM   5430  N  N     . SER C 3 49  ? -37.216 12.419  26.379  1.00 131.79 ? ?
? ? ? 49  SER E N     1
ATOM   5431  C  CA    . SER C 3 49  ? -38.333 12.047  27.251  1.00 134.73 ? ?
? ? ? 49  SER E CA    1
ATOM   5432  C  C     . SER C 3 49  ? -38.849 10.658  26.880  1.00 131.36 ? ?
? ? ? 49  SER E C     1
ATOM   5433  O  O     . SER C 3 49  ? -38.461 10.119  25.841  1.00 131.18 ? ?
? ? ? 49  SER E O     1
ATOM   5434  C  CB    . SER C 3 49  ? -39.470 13.064  27.109  1.00 148.06 ? ?
? ? ? 49  SER E CB    1
ATOM   5435  O  OG    . SER C 3 49  ? -39.022 14.384  27.364  1.00 156.07 ? ?
? ? ? 49  SER E OG    1
ATOM   5436  N  N     . ILE C 3 50  ? -39.716 10.076  27.714  1.00 123.49 ? ?
? ? ? 50  ILE E N     1
ATOM   5437  C  CA    . ILE C 3 50  ? -40.246 8.744   27.384  1.00 115.56 ? ?
? ? ? 50  ILE E CA    1
ATOM   5438  C  C     . ILE C 3 50  ? -41.655 8.405   27.905  1.00 114.30 ? ?
? ? ? 50  ILE E C     1
ATOM   5439  O  O     . ILE C 3 50  ? -42.094 8.912   28.944  1.00 109.01 ? ?
? ? ? 50  ILE E O     1
ATOM   5440  C  CB    . ILE C 3 50  ? -39.262 7.632   27.834  1.00 118.33 ? ?
? ? ? 50  ILE E CB    1
ATOM   5441  C  CG1   . ILE C 3 50  ? -39.267 6.496   26.808  1.00 136.07 ? ?
? ? ? 50  ILE E CG1   1
ATOM   5442  C  CG2   . ILE C 3 50  ? -39.658 7.087   29.199  1.00 102.64 ? ?
? ? ? 50  ILE E CG2   1
ATOM   5443  C  CD1   . ILE C 3 50  ? -38.850 6.928   25.408  1.00 150.16 ? ?
? ? ? 50  ILE E CD1   1
ATOM   5444  N  N     . PHE C 3 51  ? -42.349 7.530   27.171  1.00 114.07 ? ?
? ? ? 51  PHE E N     1
ATOM   5445  C  CA    . PHE C 3 51  ? -43.712 7.106   27.509  1.00 113.19 ? ?
? ? ? 51  PHE E CA    1
ATOM   5446  C  C     . PHE C 3 51  ? -43.783 5.633   27.909  1.00 108.43 ? ?
? ? ? 51  PHE E C     1
ATOM   5447  O  O     . PHE C 3 51  ? -43.421 4.749   27.132  1.00 96.16  ? ?
? ? ? 51  PHE E O     1
ATOM   5448  C  CB    . PHE C 3 51  ? -44.637 7.345   26.313  1.00 118.66 ? ?
? ? ? 51  PHE E CB    1
ATOM   5449  C  CG    . PHE C 3 51  ? -44.643 8.767   25.825  1.00 133.75 ? ?
? ? ? 51  PHE E CG    1
ATOM   5450  C  CD1   . PHE C 3 51  ? -44.418 9.054   24.480  1.00 145.68 ? ?
? ? ? 51  PHE E CD1   1
ATOM   5451  C  CD2   . PHE C 3 51  ? -44.878 9.820   26.704  1.00 122.95 ? ?
? ? ? 51  PHE E CD2   1
ATOM   5452  C  CE1   . PHE C 3 51  ? -44.425 10.370  24.019  1.00 145.28 ? ?
? ? ? 51  PHE E CE1   1
ATOM   5453  C  CE2   . PHE C 3 51  ? -44.888 11.138  26.253  1.00 131.43 ? ?
? ? ? 51  PHE E CE2   1
ATOM   5454  C  CZ    . PHE C 3 51  ? -44.660 11.413  24.907  1.00 145.07 ? ?
? ? ? 51  PHE E CZ    1
ATOM   5455  N  N     . VAL C 3 52  ? -44.275 5.372   29.117  1.00 109.42 ? ?
? ? ? 52  VAL E N     1
ATOM   5456  C  CA    . VAL C 3 52  ? -44.372 4.005   29.616  1.00 108.74 ? ?
? ? ? 52  VAL E CA    1
ATOM   5457  C  C     . VAL C 3 52  ? -45.791 3.435   29.655  1.00 113.79 ? ?
? ? ? 52  VAL E C     1
ATOM   5458  O  O     . VAL C 3 52  ? -46.743 4.095   30.155  1.00 112.62 ? ?
? ? ? 52  VAL E O     1
ATOM   5459  C  CB    . VAL C 3 52  ? -43.748 3.889   31.023  1.00 111.83 ? ?
? ? ? 52  VAL E CB    1
ATOM   5460  C  CG1   . VAL C 3 52  ? -43.910 2.472   31.546  1.00 120.83 ? ?
? ? ? 52  VAL E CG1   1
ATOM   5461  C  CG2   . VAL C 3 52  ? -42.272 4.284   30.976  1.00 93.70  ? ?
? ? ? 52  VAL E CG2   1
ATOM   5462  N  N     . ASP C 3 53  ? -45.885 2.198   29.146  1.00 122.30 ? ?
? ? ? 53  ASP E N     1
ATOM   5463  C  CA    . ASP C 3 53  ? -47.124 1.423   29.034  1.00 135.69 ? ?
? ? ? 53  ASP E CA    1
ATOM   5464  C  C     . ASP C 3 53  ? -47.661 0.802   30.325  1.00 142.02 ? ?
? ? ? 53  ASP E C     1
ATOM   5465  O  O     . ASP C 3 53  ? -48.170 -0.385  30.384  1.00 150.50 ? ?
? ? ? 53  ASP E O     1
ATOM   5466  C  CB    . ASP C 3 53  ? -46.974 0.346   27.955  1.00 146.51 ? ?
? ? ? 53  ASP E CB    1
ATOM   5467  C  CG    . ASP C 3 53  ? -48.058 0.441   26.891  1.00 163.66 ? ?
? ? ? 53  ASP E CG    1
ATOM   5468  O  OD1   . ASP C 3 53  ? -48.016 -0.342  25.919  1.00 188.67 ? ?
? ? ? 53  ASP E OD1   1
ATOM   5469  O  OD2   . ASP C 3 53  ? -48.958 1.300   27.033  1.00 141.35 ? ?
? ? ? 53  ASP E OD2   1
ATOM   5470  N  N     . VAL C 3 54  ? -47.609 1.617   31.378  1.00 137.84 ? ?
? ? ? 54  VAL E N     1
ATOM   5471  C  CA    . VAL C 3 54  ? -48.157 1.170   32.641  1.00 139.32 ? ?
? ? ? 54  VAL E CA    1
ATOM   5472  C  C     . VAL C 3 54  ? -49.102 0.128   32.097  1.00 149.44 ? ?
? ? ? 54  VAL E C     1
ATOM   5473  O  O     . VAL C 3 54  ? -49.147 -1.025  32.639  1.00 139.26 ? ?
? ? ? 54  VAL E O     1
ATOM   5474  C  CB    . VAL C 3 54  ? -48.953 2.267   33.305  1.00 129.73 ? ?
? ? ? 54  VAL E CB    1
ATOM   5475  C  CG1   . VAL C 3 54  ? -50.111 1.659   34.072  1.00 122.19 ? ?
? ? ? 54  VAL E CG1   1
ATOM   5476  C  CG2   . VAL C 3 54  ? -48.044 3.072   34.205  1.00 111.10 ? ?
? ? ? 54  VAL E CG2   1
ATOM   5477  N  N     . SER C 3 55  ? -49.724 0.564   30.953  1.00 154.93 ? ?
? ? ? 55  SER E N     1
ATOM   5478  C  CA    . SER C 3 55  ? -50.678 -0.098  30.005  1.00 152.85 ? ?
? ? ? 55  SER E CA    1
ATOM   5479  C  C     . SER C 3 55  ? -51.317 -1.152  30.770  1.00 152.41 ? ?
? ? ? 55  SER E C     1
ATOM   5480  O  O     . SER C 3 55  ? -52.329 -1.751  30.404  1.00 159.21 ? ?
? ? ? 55  SER E O     1
ATOM   5481  C  CB    . SER C 3 55  ? -49.973 -0.718  28.787  1.00 156.31 ? ?
? ? ? 55  SER E CB    1
ATOM   5482  O  OG    . SER C 3 55  ? -50.876 -1.436  27.962  1.00 147.35 ? ?
? ? ? 55  SER E OG    1
ATOM   5483  N  N     . ALA C 3 56  ? -50.593 -1.413  31.823  1.00 144.60 ? ?
? ? ? 56  ALA E N     1
ATOM   5484  C  CA    . ALA C 3 56  ? -51.022 -2.321  32.869  1.00 133.01 ? ?
? ? ? 56  ALA E CA    1
ATOM   5485  C  C     . ALA C 3 56  ? -50.245 -3.583  33.035  1.00 130.36 ? ?
? ? ? 56  ALA E C     1
ATOM   5486  O  O     . ALA C 3 56  ? -50.442 -4.571  32.326  1.00 123.58 ? ?
? ? ? 56  ALA E O     1
ATOM   5487  C  CB    . ALA C 3 56  ? -52.523 -2.634  32.753  1.00 124.07 ? ?
? ? ? 56  ALA E CB    1
ATOM   5488  N  N     . VAL C 3 57  ? -49.314 -3.523  33.970  1.00 126.15 ? ?
? ? ? 57  VAL E N     1
ATOM   5489  C  CA    . VAL C 3 57  ? -48.563 -4.729  34.306  1.00 121.98 ? ?
? ? ? 57  VAL E CA    1
ATOM   5490  C  C     . VAL C 3 57  ? -49.060 -5.258  35.678  1.00 110.18 ? ?
? ? ? 57  VAL E C     1
ATOM   5491  O  O     . VAL C 3 57  ? -48.275 -5.596  36.566  1.00 105.62 ? ?
? ? ? 57  VAL E O     1
ATOM   5492  C  CB    . VAL C 3 57  ? -47.042 -4.460  34.330  1.00 138.05 ? ?
? ? ? 57  VAL E CB    1
ATOM   5493  C  CG1   . VAL C 3 57  ? -46.277 -5.772  34.531  1.00 140.69 ? ?
? ? ? 57  VAL E CG1   1
ATOM   5494  C  CG2   . VAL C 3 57  ? -46.619 -3.812  33.016  1.00 126.41 ? ?
? ? ? 57  VAL E CG2   1
ATOM   5495  N  N     . GLU C 3 58  ? -50.387 -5.309  35.817  1.00 102.61 ? ?
? ? ? 58  GLU E N     1
ATOM   5496  C  CA    . GLU C 3 58  ? -51.114 -5.778  37.010  1.00 99.65  ? ?
? ? ? 58  GLU E CA    1
ATOM   5497  C  C     . GLU C 3 58  ? -50.860 -5.186  38.410  1.00 92.01  ? ?
? ? ? 58  GLU E C     1
ATOM   5498  O  O     . GLU C 3 58  ? -49.847 -4.545  38.671  1.00 79.81  ? ?
? ? ? 58  GLU E O     1
ATOM   5499  C  CB    . GLU C 3 58  ? -51.066 -7.312  37.076  1.00 109.35 ? ?
? ? ? 58  GLU E CB    1
ATOM   5500  C  CG    . GLU C 3 58  ? -52.243 -7.967  36.339  1.00 128.01 ? ?
? ? ? 58  GLU E CG    1
ATOM   5501  C  CD    . GLU C 3 58  ? -52.145 -9.480  36.249  1.00 157.25 ? ?
? ? ? 58  GLU E CD    1
ATOM   5502  O  OE1   . GLU C 3 58  ? -51.884 -10.126 37.286  1.00 181.82 ? ?
? ? ? 58  GLU E OE1   1
ATOM   5503  O  OE2   . GLU C 3 58  ? -52.344 -10.026 35.140  1.00 142.29 ? ?
? ? ? 58  GLU E OE2   1
ATOM   5504  N  N     . VAL C 3 59  ? -51.832 -5.423  39.296  1.00 99.51  ? ?
? ? ? 59  VAL E N     1
ATOM   5505  C  CA    . VAL C 3 59  ? -51.859 -4.940  40.684  1.00 102.64 ? ?
? ? ? 59  VAL E CA    1
ATOM   5506  C  C     . VAL C 3 59  ? -50.609 -5.107  41.544  1.00 97.62  ? ?
? ? ? 59  VAL E C     1
ATOM   5507  O  O     . VAL C 3 59  ? -49.971 -6.157  41.546  1.00 98.29  ? ?
? ? ? 59  VAL E O     1
ATOM   5508  C  CB    . VAL C 3 59  ? -53.047 -5.581  41.466  1.00 113.58 ? ?
? ? ? 59  VAL E CB    1
ATOM   5509  C  CG1   . VAL C 3 59  ? -52.967 -5.214  42.957  1.00 52.04  ? ?
? ? ? 59  VAL E CG1   1
ATOM   5510  C  CG2   . VAL C 3 59  ? -54.377 -5.116  40.874  1.00 112.05 ? ?
? ? ? 59  VAL E CG2   1
ATOM   5511  N  N     . GLY C 3 60  ? -50.301 -4.058  42.303  1.00 98.84  ? ?
? ? ? 60  GLY E N     1
ATOM   5512  C  CA    . GLY C 3 60  ? -49.151 -4.061  43.186  1.00 102.00 ? ?
? ? ? 60  GLY E CA    1
ATOM   5513  C  C     . GLY C 3 60  ? -47.994 -4.888  42.667  1.00 109.78 ? ?
? ? ? 60  GLY E C     1
ATOM   5514  O  O     . GLY C 3 60  ? -47.501 -5.780  43.357  1.00 109.77 ? ?
? ? ? 60  GLY E O     1
ATOM   5515  N  N     . THR C 3 61  ? -47.560 -4.605  41.446  1.00 107.39 ? ?
? ? ? 61  THR E N     1
ATOM   5516  C  CA    . THR C 3 61  ? -46.452 -5.346  40.870  1.00 106.99 ? ?
? ? ? 61  THR E CA    1
ATOM   5517  C  C     . THR C 3 61  ? -45.201 -4.488  40.899  1.00 98.25  ? ?
? ? ? 61  THR E C     1
ATOM   5518  O  O     . THR C 3 61  ? -44.657 -4.210  41.965  1.00 104.76 ? ?
? ? ? 61  THR E O     1
ATOM   5519  C  CB    . THR C 3 61  ? -46.735 -5.748  39.411  1.00 111.37 ? ?
? ? ? 61  THR E CB    1
ATOM   5520  O  OG1   . THR C 3 61  ? -48.112 -6.115  39.271  1.00 113.46 ? ?
? ? ? 61  THR E OG1   1
ATOM   5521  C  CG2   . THR C 3 61  ? -45.867 -6.939  39.018  1.00 128.73 ? ?
? ? ? 61  THR E CG2   1
ATOM   5522  N  N     . GLN C 3 62  ? -44.766 -4.070  39.715  1.00 86.12  ? ?
? ? ? 62  GLN E N     1
ATOM   5523  C  CA    . GLN C 3 62  ? -43.581 -3.248  39.540  1.00 82.36  ? ?
? ? ? 62  GLN E CA    1
ATOM   5524  C  C     . GLN C 3 62  ? -43.036 -3.503  38.149  1.00 85.58  ? ?
? ? ? 62  GLN E C     1
ATOM   5525  O  O     . GLN C 3 62  ? -42.696 -4.633  37.794  1.00 87.76  ? ?
? ? ? 62  GLN E O     1
ATOM   5526  C  CB    . GLN C 3 62  ? -42.511 -3.609  40.567  1.00 93.85  ? ?
? ? ? 62  GLN E CB    1
ATOM   5527  C  CG    . GLN C 3 62  ? -41.215 -2.822  40.448  1.00 141.48 ? ?
? ? ? 62  GLN E CG    1
ATOM   5528  C  CD    . GLN C 3 62  ? -40.539 -3.003  39.104  1.00 163.52 ? ?
? ? ? 62  GLN E CD    1
ATOM   5529  O  OE1   . GLN C 3 62  ? -40.294 -4.128  38.662  1.00 165.22 ? ?
? ? ? 62  GLN E OE1   1
ATOM   5530  N  NE2   . GLN C 3 62  ? -40.236 -1.893  38.444  1.00 163.42 ? ?
? ? ? 62  GLN E NE2   1
ATOM   5531  N  N     . LEU C 3 63  ? -42.954 -2.435  37.371  1.00 80.95  ? ?
? ? ? 63  LEU E N     1
ATOM   5532  C  CA    . LEU C 3 63  ? -42.445 -2.460  36.013  1.00 85.82  ? ?
? ? ? 63  LEU E CA    1
ATOM   5533  C  C     . LEU C 3 63  ? -41.182 -1.605  35.963  1.00 78.87  ? ?
? ? ? 63  LEU E C     1
ATOM   5534  O  O     . LEU C 3 63  ? -41.189 -0.434  36.372  1.00 76.26  ? ?
? ? ? 63  LEU E O     1
ATOM   5535  C  CB    . LEU C 3 63  ? -43.512 -1.921  35.052  1.00 92.04  ? ?
? ? ? 63  LEU E CB    1
ATOM   5536  C  CG    . LEU C 3 63  ? -43.140 -1.505  33.626  1.00 112.17 ? ?
? ? ? 63  LEU E CG    1
ATOM   5537  C  CD1   . LEU C 3 63  ? -42.582 -0.102  33.662  1.00 115.16 ? ?
? ? ? 63  LEU E CD1   1
ATOM   5538  C  CD2   . LEU C 3 63  ? -42.156 -2.491  33.002  1.00 124.65 ? ?
? ? ? 63  LEU E CD2   1
ATOM   5539  N  N     . THR C 3 64  ? -40.098 -2.212  35.483  1.00 75.69  ? ?
? ? ? 64  THR E N     1
ATOM   5540  C  CA    . THR C 3 64  ? -38.805 -1.546  35.378  1.00 87.71  ? ?
? ? ? 64  THR E CA    1
ATOM   5541  C  C     . THR C 3 64  ? -38.449 -1.216  33.946  1.00 83.22  ? ?
? ? ? 64  THR E C     1
ATOM   5542  O  O     . THR C 3 64  ? -38.489 -2.093  33.080  1.00 84.94  ? ?
? ? ? 64  THR E O     1
ATOM   5543  C  CB    . THR C 3 64  ? -37.656 -2.436  35.916  1.00 104.49 ? ?
? ? ? 64  THR E CB    1
ATOM   5544  O  OG1   . THR C 3 64  ? -37.790 -3.766  35.393  1.00 106.06 ? ?
? ? ? 64  THR E OG1   1
ATOM   5545  C  CG2   . THR C 3 64  ? -37.662 -2.476  37.425  1.00 116.88 ? ?
? ? ? 64  THR E CG2   1
ATOM   5546  N  N     . VAL C 3 65  ? -38.096 0.037   33.676  1.00 78.14  ? ?
? ? ? 65  VAL E N     1
ATOM   5547  C  CA    . VAL C 3 65  ? -37.705 0.316   32.297  1.00 77.50  ? ?
? ? ? 65  VAL E CA    1
ATOM   5548  C  C     . VAL C 3 65  ? -36.451 1.144   32.217  1.00 85.60  ? ?
? ? ? 65  VAL E C     1
ATOM   5549  O  O     . VAL C 3 65  ? -36.217 2.019   33.053  1.00 83.70  ? ?
? ? ? 65  VAL E O     1
ATOM   5550  C  CB    . VAL C 3 65  ? -38.799 1.031   31.494  1.00 89.71  ? ?
? ? ? 65  VAL E CB    1
ATOM   5551  C  CG1   . VAL C 3 65  ? -38.448 0.995   29.986  1.00 61.65  ? ?
? ? ? 65  VAL E CG1   1
ATOM   5552  C  CG2   . VAL C 3 65  ? -40.130 0.370   31.744  1.00 105.05 ? ?
? ? ? 65  VAL E CG2   1
ATOM   5553  N  N     . LYS C 3 66  ? -35.642 0.850   31.205  1.00 92.57  ? ?
? ? ? 66  LYS E N     1
ATOM   5554  C  CA    . LYS C 3 66  ? -34.398 1.561   30.989  1.00 92.77  ? ?
? ? ? 66  LYS E CA    1
ATOM   5555  C  C     . LYS C 3 66  ? -34.680 2.969   30.509  1.00 89.23  ? ?
? ? ? 66  LYS E C     1
ATOM   5556  O  O     . LYS C 3 66  ? -35.323 3.167   29.478  1.00 89.35  ? ?
? ? ? 66  LYS E O     1
ATOM   5557  C  CB    . LYS C 3 66  ? -33.528 0.825   29.961  1.00 106.46 ? ?
? ? ? 66  LYS E CB    1
ATOM   5558  C  CG    . LYS C 3 66  ? -32.422 1.685   29.326  1.00 116.73 ? ?
? ? ? 66  LYS E CG    1
ATOM   5559  C  CD    . LYS C 3 66  ? -31.327 0.858   28.623  1.00 120.22 ? ?
? ? ? 66  LYS E CD    1
ATOM   5560  C  CE    . LYS C 3 66  ? -31.867 -0.125  27.577  1.00 134.98 ? ?
? ? ? 66  LYS E CE    1
ATOM   5561  N  NZ    . LYS C 3 66  ? -32.529 -1.336  28.165  1.00 92.41  ? ?
? ? ? 66  LYS E NZ    1
ATOM   5562  N  N     . TRP C 3 67  ? -34.222 3.946   31.280  1.00 94.62  ? ?
? ? ? 67  TRP E N     1
ATOM   5563  C  CA    . TRP C 3 67  ? -34.398 5.334   30.894  1.00 102.64 ? ?
? ? ? 67  TRP E CA    1
ATOM   5564  C  C     . TRP C 3 67  ? -33.084 6.073   31.105  1.00 110.67 ? ?
? ? ? 67  TRP E C     1
ATOM   5565  O  O     . TRP C 3 67  ? -32.509 6.065   32.209  1.00 106.28 ? ?
? ? ? 67  TRP E O     1
ATOM   5566  C  CB    . TRP C 3 67  ? -35.519 5.997   31.692  1.00 88.39  ? ?
? ? ? 67  TRP E CB    1
ATOM   5567  C  CG    . TRP C 3 67  ? -35.664 7.448   31.352  1.00 115.02 ? ?
? ? ? 67  TRP E CG    1
ATOM   5568  C  CD1   . TRP C 3 67  ? -35.553 8.014   30.112  1.00 122.28 ? ?
? ? ? 67  TRP E CD1   1
ATOM   5569  C  CD2   . TRP C 3 67  ? -35.937 8.522   32.259  1.00 119.36 ? ?
? ? ? 67  TRP E CD2   1
ATOM   5570  N  NE1   . TRP C 3 67  ? -35.736 9.372   30.193  1.00 126.09 ? ?
? ? ? 67  TRP E NE1   1
ATOM   5571  C  CE2   . TRP C 3 67  ? -35.975 9.711   31.499  1.00 127.88 ? ?
? ? ? 67  TRP E CE2   1
ATOM   5572  C  CE3   . TRP C 3 67  ? -36.153 8.595   33.642  1.00 124.74 ? ?
? ? ? 67  TRP E CE3   1
ATOM   5573  C  CZ2   . TRP C 3 67  ? -36.219 10.959  32.075  1.00 126.64 ? ?
? ? ? 67  TRP E CZ2   1
ATOM   5574  C  CZ3   . TRP C 3 67  ? -36.395 9.837   34.214  1.00 124.69 ? ?
? ? ? 67  TRP E CZ3   1
ATOM   5575  C  CH2   . TRP C 3 67  ? -36.426 11.003  33.430  1.00 134.94 ? ?
? ? ? 67  TRP E CH2   1
ATOM   5576  N  N     . ARG C 3 68  ? -32.596 6.690   30.032  1.00 113.20 ? ?
? ? ? 68  ARG E N     1
ATOM   5577  C  CA    . ARG C 3 68  ? -31.342 7.422   30.101  1.00 116.98 ? ?
? ? ? 68  ARG E CA    1
ATOM   5578  C  C     . ARG C 3 68  ? -30.330 6.599   30.897  1.00 110.68 ? ?
? ? ? 68  ARG E C     1
ATOM   5579  O  O     . ARG C 3 68  ? -29.915 7.009   31.982  1.00 112.18 ? ?
? ? ? 68  ARG E O     1
ATOM   5580  C  CB    . ARG C 3 68  ? -31.561 8.769   30.792  1.00 132.53 ? ?
? ? ? 68  ARG E CB    1
ATOM   5581  C  CG    . ARG C 3 68  ? -32.435 9.765   30.033  1.00 148.52 ? ?
? ? ? 68  ARG E CG    1
ATOM   5582  C  CD    . ARG C 3 68  ? -32.930 10.837  30.996  1.00 145.36 ? ?
? ? ? 68  ARG E CD    1
ATOM   5583  N  NE    . ARG C 3 68  ? -33.250 12.107  30.351  1.00 122.37 ? ?
? ? ? 68  ARG E NE    1
ATOM   5584  C  CZ    . ARG C 3 68  ? -33.760 13.155  30.993  1.00 115.42 ? ?
? ? ? 68  ARG E CZ    1
ATOM   5585  N  NH1   . ARG C 3 68  ? -34.013 13.082  32.293  1.00 111.55 ? ?
? ? ? 68  ARG E NH1   1
ATOM   5586  N  NH2   . ARG C 3 68  ? -34.000 14.285  30.346  1.00 95.26  ? ?
? ? ? 68  ARG E NH2   1
ATOM   5587  N  N     . GLY C 3 69  ? -29.973 5.431   30.364  1.00 99.73  ? ?
? ? ? 69  GLY E N     1
ATOM   5588  C  CA    . GLY C 3 69  ? -29.009 4.554   31.011  1.00 93.83  ? ?
? ? ? 69  GLY E CA    1
ATOM   5589  C  C     . GLY C 3 69  ? -29.360 4.067   32.407  1.00 93.88  ? ?
? ? ? 69  GLY E C     1
ATOM   5590  O  O     . GLY C 3 69  ? -28.833 3.051   32.876  1.00 80.53  ? ?
? ? ? 69  GLY E O     1
ATOM   5591  N  N     . LYS C 3 70  ? -30.243 4.782   33.090  1.00 101.47 ? ?
? ? ? 70  LYS E N     1
ATOM   5592  C  CA    . LYS C 3 70  ? -30.594 4.354   34.427  1.00 100.25 ? ?
? ? ? 70  LYS E CA    1
ATOM   5593  C  C     . LYS C 3 70  ? -31.930 3.641   34.409  1.00 93.75  ? ?
? ? ? 70  LYS E C     1
ATOM   5594  O  O     . LYS C 3 70  ? -32.838 3.994   33.647  1.00 86.73  ? ?
? ? ? 70  LYS E O     1
ATOM   5595  C  CB    . LYS C 3 70  ? -30.618 5.545   35.391  1.00 130.17 ? ?
? ? ? 70  LYS E CB    1
ATOM   5596  C  CG    . LYS C 3 70  ? -29.229 6.054   35.804  1.00 141.06 ? ?
? ? ? 70  LYS E CG    1
ATOM   5597  C  CD    . LYS C 3 70  ? -28.946 7.454   35.259  1.00 131.43 ? ?
? ? ? 70  LYS E CD    1
ATOM   5598  C  CE    . LYS C 3 70  ? -27.666 8.044   35.846  1.00 112.41 ? ?
? ? ? 70  LYS E CE    1
ATOM   5599  N  NZ    . LYS C 3 70  ? -27.420 9.447   35.384  1.00 70.39  ? ?
? ? ? 70  LYS E NZ    1
ATOM   5600  N  N     . PRO C 3 71  ? -32.058 2.601   35.236  1.00 91.47  ? ?
? ? ? 71  PRO E N     1
ATOM   5601  C  CA    . PRO C 3 71  ? -33.287 1.822   35.322  1.00 82.75  ? ?
? ? ? 71  PRO E CA    1
ATOM   5602  C  C     . PRO C 3 71  ? -34.305 2.626   36.096  1.00 78.26  ? ?
? ? ? 71  PRO E C     1
ATOM   5603  O  O     . PRO C 3 71  ? -33.980 3.182   37.142  1.00 73.84  ? ?
? ? ? 71  PRO E O     1
ATOM   5604  C  CB    . PRO C 3 71  ? -32.868 0.574   36.105  1.00 91.39  ? ?
? ? ? 71  PRO E CB    1
ATOM   5605  C  CG    . PRO C 3 71  ? -31.363 0.616   36.132  1.00 100.15 ? ?
? ? ? 71  PRO E CG    1
ATOM   5606  C  CD    . PRO C 3 71  ? -31.048 2.073   36.161  1.00 104.02 ? ?
? ? ? 71  PRO E CD    1
ATOM   5607  N  N     . VAL C 3 72  ? -35.525 2.708   35.582  1.00 83.07  ? ?
? ? ? 72  VAL E N     1
ATOM   5608  C  CA    . VAL C 3 72  ? -36.560 3.424   36.302  1.00 82.02  ? ?
? ? ? 72  VAL E CA    1
ATOM   5609  C  C     . VAL C 3 72  ? -37.601 2.444   36.789  1.00 78.49  ? ?
? ? ? 72  VAL E C     1
ATOM   5610  O  O     . VAL C 3 72  ? -38.103 1.583   36.024  1.00 78.64  ? ?
? ? ? 72  VAL E O     1
ATOM   5611  C  CB    . VAL C 3 72  ? -37.232 4.493   35.459  1.00 82.99  ? ?
? ? ? 72  VAL E CB    1
ATOM   5612  C  CG1   . VAL C 3 72  ? -38.409 5.078   36.235  1.00 80.12  ? ?
? ? ? 72  VAL E CG1   1
ATOM   5613  C  CG2   . VAL C 3 72  ? -36.220 5.586   35.121  1.00 68.53  ? ?
? ? ? 72  VAL E CG2   1
ATOM   5614  N  N     . PHE C 3 73  ? -37.898 2.610   38.076  1.00 78.83  ? ?
? ? ? 73  PHE E N     1
ATOM   5615  C  CA    . PHE C 3 73  ? -38.821 1.789   38.840  1.00 73.57  ? ?
? ? ? 73  PHE E CA    1
ATOM   5616  C  C     . PHE C 3 73  ? -40.268 2.274   38.889  1.00 75.24  ? ?
? ? ? 73  PHE E C     1
ATOM   5617  O  O     . PHE C 3 73  ? -40.604 3.131   39.709  1.00 82.06  ? ?
? ? ? 73  PHE E O     1
ATOM   5618  C  CB    . PHE C 3 73  ? -38.288 1.667   40.278  1.00 62.16  ? ?
? ? ? 73  PHE E CB    1
ATOM   5619  C  CG    . PHE C 3 73  ? -37.819 0.291   40.633  1.00 83.13  ? ?
? ? ? 73  PHE E CG    1
ATOM   5620  C  CD1   . PHE C 3 73  ? -36.803 -0.324  39.904  1.00 67.81  ? ?
? ? ? 73  PHE E CD1   1
ATOM   5621  C  CD2   . PHE C 3 73  ? -38.436 -0.417  41.658  1.00 77.66  ? ?
? ? ? 73  PHE E CD2   1
ATOM   5622  C  CE1   . PHE C 3 73  ? -36.416 -1.628  40.188  1.00 72.31  ? ?
? ? ? 73  PHE E CE1   1
ATOM   5623  C  CE2   . PHE C 3 73  ? -38.059 -1.718  41.948  1.00 54.76  ? ?
? ? ? 73  PHE E CE2   1
ATOM   5624  C  CZ    . PHE C 3 73  ? -37.049 -2.329  41.213  1.00 82.59  ? ?
? ? ? 73  PHE E CZ    1
ATOM   5625  N  N     . ILE C 3 74  ? -41.130 1.730   38.030  1.00 69.56  ? ?
? ? ? 74  ILE E N     1
ATOM   5626  C  CA    . ILE C 3 74  ? -42.541 2.123   38.068  1.00 67.02  ? ?
? ? ? 74  ILE E CA    1
ATOM   5627  C  C     . ILE C 3 74  ? -43.271 1.066   38.872  1.00 53.49  ? ?
? ? ? 74  ILE E C     1
ATOM   5628  O  O     . ILE C 3 74  ? -43.151 -0.107  38.578  1.00 48.31  ? ?
? ? ? 74  ILE E O     1
ATOM   5629  C  CB    . ILE C 3 74  ? -43.187 2.162   36.672  1.00 59.39  ? ?
? ? ? 74  ILE E CB    1
ATOM   5630  C  CG1   . ILE C 3 74  ? -42.487 3.191   35.785  1.00 76.11  ? ?
? ? ? 74  ILE E CG1   1
ATOM   5631  C  CG2   . ILE C 3 74  ? -44.655 2.535   36.802  1.00 59.14  ? ?
? ? ? 74  ILE E CG2   1
ATOM   5632  C  CD1   . ILE C 3 74  ? -43.174 3.400   34.446  1.00 62.27  ? ?
? ? ? 74  ILE E CD1   1
ATOM   5633  N  N     . ARG C 3 75  ? -44.033 1.450   39.883  1.00 47.57  ? ?
? ? ? 75  ARG E N     1
ATOM   5634  C  CA    . ARG C 3 75  ? -44.705 0.411   40.636  1.00 65.23  ? ?
? ? ? 75  ARG E CA    1
ATOM   5635  C  C     . ARG C 3 75  ? -46.075 0.735   41.201  1.00 95.49  ? ?
? ? ? 75  ARG E C     1
ATOM   5636  O  O     . ARG C 3 75  ? -46.298 1.807   41.794  1.00 108.36 ? ?
? ? ? 75  ARG E O     1
ATOM   5637  C  CB    . ARG C 3 75  ? -43.816 -0.054  41.780  1.00 50.76  ? ?
? ? ? 75  ARG E CB    1
ATOM   5638  C  CG    . ARG C 3 75  ? -44.234 -1.394  42.358  1.00 81.05  ? ?
? ? ? 75  ARG E CG    1
ATOM   5639  C  CD    . ARG C 3 75  ? -43.530 -1.716  43.674  1.00 117.57 ? ?
? ? ? 75  ARG E CD    1
ATOM   5640  N  NE    . ARG C 3 75  ? -43.712 -3.119  44.036  1.00 122.72 ? ?
? ? ? 75  ARG E NE    1
ATOM   5641  C  CZ    . ARG C 3 75  ? -43.845 -3.564  45.279  1.00 118.08 ? ?
? ? ? 75  ARG E CZ    1
ATOM   5642  N  NH1   . ARG C 3 75  ? -43.820 -2.715  46.297  1.00 119.01 ? ?
? ? ? 75  ARG E NH1   1
ATOM   5643  N  NH2   . ARG C 3 75  ? -44.007 -4.860  45.502  1.00 109.91 ? ?
? ? ? 75  ARG E NH2   1
ATOM   5644  N  N     . ARG C 3 76  ? -46.992 -0.211  41.004  1.00 109.99 ? ?
? ? ? 76  ARG E N     1
ATOM   5645  C  CA    . ARG C 3 76  ? -48.350 -0.102  41.521  1.00 111.61 ? ?
? ? ? 76  ARG E CA    1
ATOM   5646  C  C     . ARG C 3 76  ? -48.161 -0.430  42.997  1.00 110.77 ? ?
? ? ? 76  ARG E C     1
ATOM   5647  O  O     . ARG C 3 76  ? -47.063 -0.795  43.406  1.00 112.61 ? ?
? ? ? 76  ARG E O     1
ATOM   5648  C  CB    . ARG C 3 76  ? -49.263 -1.128  40.840  1.00 107.35 ? ?
? ? ? 76  ARG E CB    1
ATOM   5649  C  CG    . ARG C 3 76  ? -50.390 -0.516  39.997  1.00 86.69  ? ?
? ? ? 76  ARG E CG    1
ATOM   5650  C  CD    . ARG C 3 76  ? -50.723 -1.390  38.793  1.00 68.64  ? ?
? ? ? 76  ARG E CD    1
ATOM   5651  N  NE    . ARG C 3 76  ? -49.585 -1.469  37.875  1.00 90.38  ? ?
? ? ? 76  ARG E NE    1
ATOM   5652  C  CZ    . ARG C 3 76  ? -49.572 -2.159  36.736  1.00 81.45  ? ?
? ? ? 76  ARG E CZ    1
ATOM   5653  N  NH1   . ARG C 3 76  ? -50.645 -2.844  36.362  1.00 43.62  ? ?
? ? ? 76  ARG E NH1   1
ATOM   5654  N  NH2   . ARG C 3 76  ? -48.485 -2.160  35.965  1.00 47.51  ? ?
? ? ? 76  ARG E NH2   1
ATOM   5655  N  N     . ARG C 3 77  ? -49.206 -0.317  43.805  1.00 116.60 ? ?
? ? ? 77  ARG E N     1
ATOM   5656  C  CA    . ARG C 3 77  ? -49.032 -0.584  45.224  1.00 120.20 ? ?
? ? ? 77  ARG E CA    1
ATOM   5657  C  C     . ARG C 3 77  ? -49.928 -1.618  45.889  1.00 124.09 ? ?
? ? ? 77  ARG E C     1
ATOM   5658  O  O     . ARG C 3 77  ? -51.022 -1.923  45.428  1.00 127.70 ? ?
? ? ? 77  ARG E O     1
ATOM   5659  C  CB    . ARG C 3 77  ? -49.123 0.727   46.004  1.00 110.03 ? ?
? ? ? 77  ARG E CB    1
ATOM   5660  C  CG    . ARG C 3 77  ? -47.861 1.566   45.965  1.00 86.60  ? ?
? ? ? 77  ARG E CG    1
ATOM   5661  C  CD    . ARG C 3 77  ? -48.026 2.766   46.867  1.00 101.87 ? ?
? ? ? 77  ARG E CD    1
ATOM   5662  N  NE    . ARG C 3 77  ? -46.768 3.197   47.462  1.00 132.94 ? ?
? ? ? 77  ARG E NE    1
ATOM   5663  C  CZ    . ARG C 3 77  ? -46.680 4.116   48.419  1.00 149.31 ? ?
? ? ? 77  ARG E CZ    1
ATOM   5664  N  NH1   . ARG C 3 77  ? -47.780 4.696   48.882  1.00 136.48 ? ?
? ? ? 77  ARG E NH1   1
ATOM   5665  N  NH2   . ARG C 3 77  ? -45.498 4.457   48.914  1.00 146.84 ? ?
? ? ? 77  ARG E NH2   1
ATOM   5666  N  N     . ASP C 3 78  ? -49.429 -2.138  47.004  1.00 126.04 ? ?
? ? ? 78  ASP E N     1
ATOM   5667  C  CA    . ASP C 3 78  ? -50.117 -3.137  47.808  1.00 126.34 ? ?
? ? ? 78  ASP E CA    1
ATOM   5668  C  C     . ASP C 3 78  ? -50.484 -2.473  49.139  1.00 122.14 ? ?
? ? ? 78  ASP E C     1
ATOM   5669  O  O     . ASP C 3 78  ? -49.676 -1.735  49.714  1.00 120.99 ? ?
? ? ? 78  ASP E O     1
ATOM   5670  C  CB    . ASP C 3 78  ? -49.171 -4.324  48.044  1.00 118.08 ? ?
? ? ? 78  ASP E CB    1
ATOM   5671  C  CG    . ASP C 3 78  ? -49.790 -5.420  48.892  1.00 123.12 ? ?
? ? ? 78  ASP E CG    1
ATOM   5672  O  OD1   . ASP C 3 78  ? -50.277 -5.117  50.004  1.00 90.16  ? ?
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ATOM   5673  O  OD2   . ASP C 3 78  ? -49.775 -6.591  48.447  1.00 133.00 ? ?
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ATOM   5674  N  N     . GLU C 3 79  ? -51.700 -2.723  49.621  1.00 126.06 ? ?
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ATOM   5676  C  C     . GLU C 3 79  ? -51.036 -2.187  51.931  1.00 132.92 ? ?
? ? ? 79  GLU E C     1
ATOM   5677  O  O     . GLU C 3 79  ? -50.452 -1.162  52.269  1.00 124.24 ? ?
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ATOM   5678  C  CB    . GLU C 3 79  ? -53.379 -2.857  51.442  1.00 143.22 ? ?
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? ? ? 79  GLU E CD    1
ATOM   5681  O  OE1   . GLU C 3 79  ? -54.070 -2.744  48.575  1.00 170.36 ? ?
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? ? ? 79  GLU E OE2   1
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ATOM   5688  C  CG    . LYS C 3 80  ? -50.315 -6.014  53.740  1.00 134.53 ? ?
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ATOM   5689  C  CD    . LYS C 3 80  ? -50.019 -7.397  53.172  1.00 150.06 ? ?
? ? ? 80  LYS E CD    1
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ATOM   5695  O  O     . ASP C 3 81  ? -46.596 0.528   52.284  1.00 107.31 ? ?
? ? ? 81  ASP E O     1
ATOM   5696  C  CB    . ASP C 3 81  ? -46.697 -1.912  49.989  1.00 120.58 ? ?
? ? ? 81  ASP E CB    1
ATOM   5697  C  CG    . ASP C 3 81  ? -46.030 -3.259  49.717  1.00 142.12 ? ?
? ? ? 81  ASP E CG    1
ATOM   5698  O  OD1   . ASP C 3 81  ? -45.118 -3.642  50.481  1.00 154.78 ? ?
? ? ? 81  ASP E OD1   1
ATOM   5699  O  OD2   . ASP C 3 81  ? -46.403 -3.932  48.732  1.00 140.90 ? ?
? ? ? 81  ASP E OD2   1
ATOM   5700  N  N     . ILE C 3 82  ? -48.621 0.145   51.365  1.00 119.89 ? ?
? ? ? 82  ILE E N     1
ATOM   5701  C  CA    . ILE C 3 82  ? -49.084 1.518   51.581  1.00 126.78 ? ?
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ATOM   5702  C  C     . ILE C 3 82  ? -49.267 1.858   53.064  1.00 127.80 ? ?
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ATOM   5703  O  O     . ILE C 3 82  ? -48.959 2.978   53.496  1.00 126.88 ? ?
? ? ? 82  ILE E O     1
ATOM   5704  C  CB    . ILE C 3 82  ? -50.396 1.796   50.803  1.00 131.04 ? ?
? ? ? 82  ILE E CB    1
ATOM   5705  C  CG1   . ILE C 3 82  ? -50.050 2.130   49.347  1.00 115.15 ? ?
? ? ? 82  ILE E CG1   1
ATOM   5706  C  CG2   . ILE C 3 82  ? -51.186 2.923   51.465  1.00 121.20 ? ?
? ? ? 82  ILE E CG2   1
ATOM   5707  C  CD1   . ILE C 3 82  ? -51.233 2.486   48.476  1.00 103.09 ? ?
? ? ? 82  ILE E CD1   1
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ATOM   5709  C  CA    . GLU C 3 83  ? -49.931 1.138   55.274  1.00 137.96 ? ?
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ATOM   5710  C  C     . GLU C 3 83  ? -48.508 1.367   55.796  1.00 133.18 ? ?
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ATOM   5713  C  CG    . GLU C 3 83  ? -52.040 -0.306  55.621  1.00 150.30 ? ?
? ? ? 83  GLU E CG    1
ATOM   5714  C  CD    . GLU C 3 83  ? -52.678 -1.427  56.433  1.00 150.57 ? ?
? ? ? 83  GLU E CD    1
ATOM   5715  O  OE1   . GLU C 3 83  ? -52.659 -1.351  57.681  1.00 147.14 ? ?
? ? ? 83  GLU E OE1   1
ATOM   5716  O  OE2   . GLU C 3 83  ? -53.205 -2.382  55.823  1.00 143.33 ? ?
? ? ? 83  GLU E OE2   1
ATOM   5717  N  N     . LEU C 3 84  ? -47.604 0.446   55.449  1.00 121.94 ? ?
? ? ? 84  LEU E N     1
ATOM   5718  C  CA    . LEU C 3 84  ? -46.211 0.568   55.862  1.00 104.43 ? ?
? ? ? 84  LEU E CA    1
ATOM   5719  C  C     . LEU C 3 84  ? -45.755 1.959   55.496  1.00 107.77 ? ?
? ? ? 84  LEU E C     1
ATOM   5720  O  O     . LEU C 3 84  ? -45.250 2.699   56.332  1.00 109.63 ? ?
? ? ? 84  LEU E O     1
ATOM   5721  C  CB    . LEU C 3 84  ? -45.322 -0.439  55.136  1.00 102.28 ? ?
? ? ? 84  LEU E CB    1
ATOM   5722  C  CG    . LEU C 3 84  ? -45.577 -1.928  55.361  1.00 123.95 ? ?
? ? ? 84  LEU E CG    1
ATOM   5723  C  CD1   . LEU C 3 84  ? -44.406 -2.712  54.784  1.00 140.87 ? ?
? ? ? 84  LEU E CD1   1
ATOM   5724  C  CD2   . LEU C 3 84  ? -45.739 -2.225  56.848  1.00 127.36 ? ?
? ? ? 84  LEU E CD2   1
ATOM   5725  N  N     . ALA C 3 85  ? -45.938 2.313   54.230  1.00 112.14 ? ?
? ? ? 85  ALA E N     1
ATOM   5726  C  CA    . ALA C 3 85  ? -45.546 3.635   53.772  1.00 124.76 ? ?
? ? ? 85  ALA E CA    1
ATOM   5727  C  C     . ALA C 3 85  ? -46.094 4.704   54.715  1.00 115.62 ? ?
? ? ? 85  ALA E C     1
ATOM   5728  O  O     . ALA C 3 85  ? -45.339 5.411   55.379  1.00 103.92 ? ?
? ? ? 85  ALA E O     1
ATOM   5729  C  CB    . ALA C 3 85  ? -46.063 3.871   52.361  1.00 132.93 ? ?
? ? ? 85  ALA E CB    1
ATOM   5730  N  N     . ARG C 3 86  ? -47.416 4.803   54.786  1.00 120.00 ? ?
? ? ? 86  ARG E N     1
ATOM   5731  C  CA    . ARG C 3 86  ? -48.051 5.804   55.632  1.00 134.48 ? ?
? ? ? 86  ARG E CA    1
ATOM   5732  C  C     . ARG C 3 86  ? -47.873 5.644   57.141  1.00 135.71 ? ?
? ? ? 86  ARG E C     1
ATOM   5733  O  O     . ARG C 3 86  ? -48.381 6.464   57.906  1.00 135.23 ? ?
? ? ? 86  ARG E O     1
ATOM   5734  C  CB    . ARG C 3 86  ? -49.543 5.897   55.285  1.00 150.17 ? ?
? ? ? 86  ARG E CB    1
ATOM   5735  C  CG    . ARG C 3 86  ? -49.797 6.680   54.002  1.00 177.75 ? ?
? ? ? 86  ARG E CG    1
ATOM   5736  C  CD    . ARG C 3 86  ? -51.201 6.490   53.447  1.00 179.17 ? ?
? ? ? 86  ARG E CD    1
ATOM   5737  N  NE    . ARG C 3 86  ? -51.367 7.228   52.196  1.00 176.76 ? ?
? ? ? 86  ARG E NE    1
ATOM   5738  C  CZ    . ARG C 3 86  ? -52.314 6.984   51.297  1.00 155.50 ? ?
? ? ? 86  ARG E CZ    1
ATOM   5739  N  NH1   . ARG C 3 86  ? -53.194 6.015   51.504  1.00 155.93 ? ?
? ? ? 86  ARG E NH1   1
ATOM   5740  N  NH2   . ARG C 3 86  ? -52.376 7.705   50.185  1.00 125.71 ? ?
? ? ? 86  ARG E NH2   1
ATOM   5741  N  N     . SER C 3 87  ? -47.152 4.614   57.581  1.00 135.13 ? ?
? ? ? 87  SER E N     1
ATOM   5742  C  CA    . SER C 3 87  ? -46.948 4.422   59.020  1.00 141.60 ? ?
? ? ? 87  SER E CA    1
ATOM   5743  C  C     . SER C 3 87  ? -45.546 4.790   59.537  1.00 140.21 ? ?
? ? ? 87  SER E C     1
ATOM   5744  O  O     . SER C 3 87  ? -45.116 4.308   60.591  1.00 136.73 ? ?
? ? ? 87  SER E O     1
ATOM   5745  C  CB    . SER C 3 87  ? -47.280 2.975   59.415  1.00 138.23 ? ?
? ? ? 87  SER E CB    1
ATOM   5746  O  OG    . SER C 3 87  ? -46.421 2.042   58.782  1.00 145.31 ? ?
? ? ? 87  SER E OG    1
ATOM   5747  N  N     . VAL C 3 88  ? -44.841 5.651   58.805  1.00 136.73 ? ?
? ? ? 88  VAL E N     1
ATOM   5748  C  CA    . VAL C 3 88  ? -43.497 6.073   59.200  1.00 127.48 ? ?
? ? ? 88  VAL E CA    1
ATOM   5749  C  C     . VAL C 3 88  ? -43.395 7.571   59.442  1.00 132.09 ? ?
? ? ? 88  VAL E C     1
ATOM   5750  O  O     . VAL C 3 88  ? -43.511 8.367   58.511  1.00 135.08 ? ?
? ? ? 88  VAL E O     1
ATOM   5751  C  CB    . VAL C 3 88  ? -42.450 5.713   58.128  1.00 123.73 ? ?
? ? ? 88  VAL E CB    1
ATOM   5752  C  CG1   . VAL C 3 88  ? -41.123 6.394   58.449  1.00 87.76  ? ?
? ? ? 88  VAL E CG1   1
ATOM   5753  C  CG2   . VAL C 3 88  ? -42.272 4.206   58.057  1.00 126.15 ? ?
? ? ? 88  VAL E CG2   1
ATOM   5754  N  N     . PRO C 3 89  ? -43.165 7.978   60.698  1.00 128.07 ? ?
? ? ? 89  PRO E N     1
ATOM   5755  C  CA    . PRO C 3 89  ? -43.052 9.408   60.992  1.00 118.27 ? ?
? ? ? 89  PRO E CA    1
ATOM   5756  C  C     . PRO C 3 89  ? -41.741 9.924   60.419  1.00 113.80 ? ?
? ? ? 89  PRO E C     1
ATOM   5757  O  O     . PRO C 3 89  ? -40.754 9.187   60.366  1.00 111.74 ? ?
? ? ? 89  PRO E O     1
ATOM   5758  C  CB    . PRO C 3 89  ? -43.068 9.443   62.514  1.00 110.42 ? ?
? ? ? 89  PRO E CB    1
ATOM   5759  C  CG    . PRO C 3 89  ? -42.327 8.191   62.863  1.00 117.48 ? ?
? ? ? 89  PRO E CG    1
ATOM   5760  C  CD    . PRO C 3 89  ? -42.935 7.172   61.910  1.00 123.65 ? ?
? ? ? 89  PRO E CD    1
ATOM   5761  N  N     . LEU C 3 90  ? -41.736 11.174  59.971  1.00 111.37 ? ?
? ? ? 90  LEU E N     1
ATOM   5762  C  CA    . LEU C 3 90  ? -40.518 11.758  59.424  1.00 116.75 ? ?
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ATOM   5764  O  O     . LEU C 3 90  ? -38.425 10.750  60.011  1.00 123.40 ? ?
? ? ? 90  LEU E O     1
ATOM   5765  C  CB    . LEU C 3 90  ? -40.644 13.274  59.339  1.00 110.74 ? ?
? ? ? 90  LEU E CB    1
ATOM   5766  C  CG    . LEU C 3 90  ? -41.649 13.803  58.322  1.00 121.42 ? ?
? ? ? 90  LEU E CG    1
ATOM   5767  C  CD1   . LEU C 3 90  ? -41.832 15.300  58.532  1.00 127.93 ? ?
? ? ? 90  LEU E CD1   1
ATOM   5768  C  CD2   . LEU C 3 90  ? -41.162 13.483  56.907  1.00 93.02  ? ?
? ? ? 90  LEU E CD2   1
ATOM   5769  N  N     . GLY C 3 91  ? -39.569 11.816  61.637  1.00 124.03 ? ?
? ? ? 91  GLY E N     1
ATOM   5770  C  CA    . GLY C 3 91  ? -38.581 11.516  62.653  1.00 119.95 ? ?
? ? ? 91  GLY E CA    1
ATOM   5771  C  C     . GLY C 3 91  ? -38.106 10.094  62.463  1.00 118.39 ? ?
? ? ? 91  GLY E C     1
ATOM   5772  O  O     . GLY C 3 91  ? -38.916 9.165   62.396  1.00 112.45 ? ?
? ? ? 91  GLY E O     1
ATOM   5773  N  N     . ALA C 3 92  ? -36.792 9.931   62.357  1.00 115.67 ? ?
? ? ? 92  ALA E N     1
ATOM   5774  C  CA    . ALA C 3 92  ? -36.196 8.622   62.154  1.00 115.35 ? ?
? ? ? 92  ALA E CA    1
ATOM   5775  C  C     . ALA C 3 92  ? -36.377 8.204   60.705  1.00 105.62 ? ?
? ? ? 92  ALA E C     1
ATOM   5776  O  O     . ALA C 3 92  ? -36.721 7.058   60.421  1.00 106.82 ? ?
? ? ? 92  ALA E O     1
ATOM   5777  C  CB    . ALA C 3 92  ? -36.840 7.594   63.086  1.00 122.32 ? ?
? ? ? 92  ALA E CB    1
ATOM   5778  N  N     . LEU C 3 93  ? -36.154 9.138   59.788  1.00 94.94  ? ?
? ? ? 93  LEU E N     1
ATOM   5779  C  CA    . LEU C 3 93  ? -36.285 8.832   58.373  1.00 102.02 ? ?
? ? ? 93  LEU E CA    1
ATOM   5780  C  C     . LEU C 3 93  ? -35.099 9.395   57.602  1.00 101.04 ? ?
? ? ? 93  LEU E C     1
ATOM   5781  O  O     . LEU C 3 93  ? -35.254 9.941   56.512  1.00 96.32  ? ?
? ? ? 93  LEU E O     1
ATOM   5782  C  CB    . LEU C 3 93  ? -37.597 9.393   57.816  1.00 110.11 ? ?
? ? ? 93  LEU E CB    1
ATOM   5783  C  CG    . LEU C 3 93  ? -38.297 8.568   56.726  1.00 117.60 ? ?
? ? ? 93  LEU E CG    1
ATOM   5784  C  CD1   . LEU C 3 93  ? -39.653 9.179   56.435  1.00 111.13 ? ?
? ? ? 93  LEU E CD1   1
ATOM   5785  C  CD2   . LEU C 3 93  ? -37.449 8.510   55.461  1.00 116.48 ? ?
? ? ? 93  LEU E CD2   1
ATOM   5786  N  N     . ARG C 3 94  ? -33.917 9.260   58.199  1.00 100.64 ? ?
? ? ? 94  ARG E N     1
ATOM   5787  C  CA    . ARG C 3 94  ? -32.660 9.712   57.604  1.00 101.81 ? ?
? ? ? 94  ARG E CA    1
ATOM   5788  C  C     . ARG C 3 94  ? -32.889 10.878  56.654  1.00 104.60 ? ?
? ? ? 94  ARG E C     1
ATOM   5789  O  O     . ARG C 3 94  ? -33.063 12.023  57.082  1.00 103.99 ? ?
? ? ? 94  ARG E O     1
ATOM   5790  C  CB    . ARG C 3 94  ? -32.028 8.538   56.857  1.00 111.30 ? ?
? ? ? 94  ARG E CB    1
ATOM   5791  C  CG    . ARG C 3 94  ? -30.534 8.627   56.650  1.00 118.59 ? ?
? ? ? 94  ARG E CG    1
ATOM   5792  C  CD    . ARG C 3 94  ? -29.958 7.226   56.503  1.00 127.95 ? ?
? ? ? 94  ARG E CD    1
ATOM   5793  N  NE    . ARG C 3 94  ? -30.421 6.360   57.586  1.00 123.29 ? ?
? ? ? 94  ARG E NE    1
ATOM   5794  C  CZ    . ARG C 3 94  ? -29.979 5.127   57.800  1.00 107.96 ? ?
? ? ? 94  ARG E CZ    1
ATOM   5795  N  NH1   . ARG C 3 94  ? -29.052 4.612   57.002  1.00 75.35  ? ?
? ? ? 94  ARG E NH1   1
ATOM   5796  N  NH2   . ARG C 3 94  ? -30.466 4.409   58.809  1.00 104.17 ? ?
? ? ? 94  ARG E NH2   1
ATOM   5797  N  N     . ASP C 3 95  ? -32.878 10.574  55.360  1.00 103.67 ? ?
? ? ? 95  ASP E N     1
ATOM   5798  C  CA    . ASP C 3 95  ? -33.127 11.573  54.335  1.00 105.11 ? ?
? ? ? 95  ASP E CA    1
ATOM   5799  C  C     . ASP C 3 95  ? -34.595 11.931  54.479  1.00 104.04 ? ?
? ? ? 95  ASP E C     1
ATOM   5800  O  O     . ASP C 3 95  ? -35.465 11.086  54.267  1.00 100.70 ? ?
? ? ? 95  ASP E O     1
ATOM   5801  C  CB    . ASP C 3 95  ? -32.866 10.986  52.952  1.00 99.06  ? ?
? ? ? 95  ASP E CB    1
ATOM   5802  C  CG    . ASP C 3 95  ? -33.389 11.870  51.837  1.00 118.33 ? ?
? ? ? 95  ASP E CG    1
ATOM   5803  O  OD1   . ASP C 3 95  ? -33.193 13.102  51.912  1.00 133.88 ? ?
? ? ? 95  ASP E OD1   1
ATOM   5804  O  OD2   . ASP C 3 95  ? -33.989 11.335  50.881  1.00 108.97 ? ?
? ? ? 95  ASP E OD2   1
ATOM   5805  N  N     . THR C 3 96  ? -34.870 13.180  54.838  1.00 104.31 ? ?
? ? ? 96  THR E N     1
ATOM   5806  C  CA    . THR C 3 96  ? -36.244 13.605  55.049  1.00 110.48 ? ?
? ? ? 96  THR E CA    1
ATOM   5807  C  C     . THR C 3 96  ? -36.823 14.488  53.947  1.00 107.57 ? ?
? ? ? 96  THR E C     1
ATOM   5808  O  O     . THR C 3 96  ? -37.884 15.084  54.124  1.00 108.22 ? ?
? ? ? 96  THR E O     1
ATOM   5809  C  CB    . THR C 3 96  ? -36.373 14.343  56.397  1.00 112.34 ? ?
? ? ? 96  THR E CB    1
ATOM   5810  O  OG1   . THR C 3 96  ? -37.715 14.220  56.878  1.00 143.35 ? ?
? ? ? 96  THR E OG1   1
ATOM   5811  C  CG2   . THR C 3 96  ? -36.029 15.826  56.237  1.00 108.26 ? ?
? ? ? 96  THR E CG2   1
ATOM   5812  N  N     . SER C 3 97  ? -36.149 14.559  52.806  1.00 103.82 ? ?
? ? ? 97  SER E N     1
ATOM   5813  C  CA    . SER C 3 97  ? -36.628 15.398  51.713  1.00 104.83 ? ?
? ? ? 97  SER E CA    1
ATOM   5814  C  C     . SER C 3 97  ? -37.629 14.751  50.760  1.00 99.37  ? ?
? ? ? 97  SER E C     1
ATOM   5815  O  O     . SER C 3 97  ? -38.542 15.422  50.273  1.00 86.00  ? ?
? ? ? 97  SER E O     1
ATOM   5816  C  CB    . SER C 3 97  ? -35.441 15.923  50.897  1.00 110.97 ? ?
? ? ? 97  SER E CB    1
ATOM   5817  O  OG    . SER C 3 97  ? -35.874 16.593  49.721  1.00 102.05 ? ?
? ? ? 97  SER E OG    1
ATOM   5818  N  N     . ALA C 3 98  ? -37.474 13.454  50.509  1.00 102.91 ? ?
? ? ? 98  ALA E N     1
ATOM   5819  C  CA    . ALA C 3 98  ? -38.338 12.767  49.553  1.00 107.68 ? ?
? ? ? 98  ALA E CA    1
ATOM   5820  C  C     . ALA C 3 98  ? -37.938 13.446  48.256  1.00 99.06  ? ?
? ? ? 98  ALA E C     1
ATOM   5821  O  O     . ALA C 3 98  ? -38.521 14.450  47.868  1.00 101.82 ? ?
? ? ? 98  ALA E O     1
ATOM   5822  C  CB    . ALA C 3 98  ? -39.805 13.029  49.852  1.00 115.25 ? ?
? ? ? 98  ALA E CB    1
ATOM   5823  N  N     . GLU C 3 99  ? -36.923 12.899  47.602  1.00 99.59  ? ?
? ? ? 99  GLU E N     1
ATOM   5824  C  CA    . GLU C 3 99  ? -36.390 13.475  46.378  1.00 112.58 ? ?
? ? ? 99  GLU E CA    1
ATOM   5825  C  C     . GLU C 3 99  ? -37.334 13.989  45.290  1.00 118.34 ? ?
? ? ? 99  GLU E C     1
ATOM   5826  O  O     . GLU C 3 99  ? -37.251 15.164  44.928  1.00 118.10 ? ?
? ? ? 99  GLU E O     1
ATOM   5827  C  CB    . GLU C 3 99  ? -35.370 12.513  45.757  1.00 117.59 ? ?
? ? ? 99  GLU E CB    1
ATOM   5828  C  CG    . GLU C 3 99  ? -33.914 12.872  46.073  1.00 129.59 ? ?
? ? ? 99  GLU E CG    1
ATOM   5829  C  CD    . GLU C 3 99  ? -33.583 12.819  47.559  1.00 151.43 ? ?
? ? ? 99  GLU E CD    1
ATOM   5830  O  OE1   . GLU C 3 99  ? -33.511 11.705  48.121  1.00 138.65 ? ?
? ? ? 99  GLU E OE1   1
ATOM   5831  O  OE2   . GLU C 3 99  ? -33.392 13.896  48.166  1.00 171.61 ? ?
? ? ? 99  GLU E OE2   1
ATOM   5832  N  N     . ASN C 3 100 ? -38.223 13.143  44.772  1.00 120.31 ? ?
? ? ? 100 ASN E N     1
ATOM   5833  C  CA    . ASN C 3 100 ? -39.121 13.566  43.692  1.00 122.05 ? ?
? ? ? 100 ASN E CA    1
ATOM   5834  C  C     . ASN C 3 100 ? -38.994 15.015  43.245  1.00 116.11 ? ?
? ? ? 100 ASN E C     1
ATOM   5835  O  O     . ASN C 3 100 ? -39.630 15.911  43.799  1.00 107.05 ? ?
? ? ? 100 ASN E O     1
ATOM   5836  C  CB    . ASN C 3 100 ? -40.606 13.264  43.994  1.00 139.17 ? ?
? ? ? 100 ASN E CB    1
ATOM   5837  C  CG    . ASN C 3 100 ? -40.959 13.335  45.468  1.00 164.91 ? ?
? ? ? 100 ASN E CG    1
ATOM   5838  O  OD1   . ASN C 3 100 ? -42.137 13.404  45.821  1.00 172.77 ? ?
? ? ? 100 ASN E OD1   1
ATOM   5839  N  ND2   . ASN C 3 100 ? -39.957 13.291  46.332  1.00 172.69 ? ?
? ? ? 100 ASN E ND2   1
ATOM   5840  N  N     . ALA C 3 101 ? -38.152 15.227  42.236  1.00 120.10 ? ?
? ? ? 101 ALA E N     1
ATOM   5841  C  CA    . ALA C 3 101 ? -37.934 16.550  41.664  1.00 116.24 ? ?
? ? ? 101 ALA E CA    1
ATOM   5842  C  C     . ALA C 3 101 ? -39.194 16.881  40.877  1.00 124.47 ? ?
? ? ? 101 ALA E C     1
ATOM   5843  O  O     . ALA C 3 101 ? -39.222 17.796  40.051  1.00 128.76 ? ?
? ? ? 101 ALA E O     1
ATOM   5844  C  CB    . ALA C 3 101 ? -36.718 16.537  40.741  1.00 93.35  ? ?
? ? ? 101 ALA E CB    1
ATOM   5845  N  N     . ASN C 3 102 ? -40.232 16.094  41.135  1.00 126.03 ? ?
? ? ? 102 ASN E N     1
ATOM   5846  C  CA    . ASN C 3 102 ? -41.528 16.270  40.508  1.00 120.62 ? ?
? ? ? 102 ASN E CA    1
ATOM   5847  C  C     . ASN C 3 102 ? -42.298 17.060  41.557  1.00 122.74 ? ?
? ? ? 102 ASN E C     1
ATOM   5848  O  O     . ASN C 3 102 ? -43.524 16.990  41.644  1.00 121.13 ? ?
? ? ? 102 ASN E O     1
ATOM   5849  C  CB    . ASN C 3 102 ? -42.189 14.910  40.283  1.00 105.22 ? ?
? ? ? 102 ASN E CB    1
ATOM   5850  C  CG    . ASN C 3 102 ? -43.144 14.913  39.114  1.00 108.71 ? ?
? ? ? 102 ASN E CG    1
ATOM   5851  O  OD1   . ASN C 3 102 ? -42.723 14.877  37.952  1.00 87.90  ? ?
? ? ? 102 ASN E OD1   1
ATOM   5852  N  ND2   . ASN C 3 102 ? -44.439 14.966  39.409  1.00 87.08  ? ?
? ? ? 102 ASN E ND2   1
ATOM   5853  N  N     . LYS C 3 103 ? -41.531 17.800  42.356  1.00 123.77 ? ?
? ? ? 103 LYS E N     1
ATOM   5854  C  CA    . LYS C 3 103 ? -42.033 18.627  43.449  1.00 128.72 ? ?
? ? ? 103 LYS E CA    1
ATOM   5855  C  C     . LYS C 3 103 ? -40.828 19.340  44.080  1.00 134.21 ? ?
? ? ? 103 LYS E C     1
ATOM   5856  O  O     . LYS C 3 103 ? -39.807 19.545  43.420  1.00 133.34 ? ?
? ? ? 103 LYS E O     1
ATOM   5857  C  CB    . LYS C 3 103 ? -42.737 17.745  44.490  1.00 125.15 ? ?
? ? ? 103 LYS E CB    1
ATOM   5858  C  CG    . LYS C 3 103 ? -44.217 17.512  44.216  1.00 119.76 ? ?
? ? ? 103 LYS E CG    1
ATOM   5859  C  CD    . LYS C 3 103 ? -44.875 16.663  45.293  1.00 119.60 ? ?
? ? ? 103 LYS E CD    1
ATOM   5860  C  CE    . LYS C 3 103 ? -46.372 16.531  45.042  1.00 128.45 ? ?
? ? ? 103 LYS E CE    1
ATOM   5861  N  NZ    . LYS C 3 103 ? -47.049 15.701  46.077  1.00 121.44 ? ?
? ? ? 103 LYS E NZ    1
ATOM   5862  N  N     . PRO C 3 104 ? -40.944 19.768  45.350  1.00 143.84 ? ?
? ? ? 104 PRO E N     1
ATOM   5863  C  CA    . PRO C 3 104 ? -39.794 20.439  45.959  1.00 143.97 ? ?
? ? ? 104 PRO E CA    1
ATOM   5864  C  C     . PRO C 3 104 ? -39.356 19.683  47.209  1.00 141.65 ? ?
? ? ? 104 PRO E C     1
ATOM   5865  O  O     . PRO C 3 104 ? -39.743 18.530  47.416  1.00 135.60 ? ?
? ? ? 104 PRO E O     1
ATOM   5866  C  CB    . PRO C 3 104 ? -40.361 21.797  46.305  1.00 150.70 ? ?
? ? ? 104 PRO E CB    1
ATOM   5867  C  CG    . PRO C 3 104 ? -41.688 21.397  46.893  1.00 161.27 ? ?
? ? ? 104 PRO E CG    1
ATOM   5868  C  CD    . PRO C 3 104 ? -42.185 20.252  45.988  1.00 152.38 ? ?
? ? ? 104 PRO E CD    1
ATOM   5869  N  N     . GLY C 3 105 ? -38.574 20.355  48.051  1.00 141.48 ? ?
? ? ? 105 GLY E N     1
ATOM   5870  C  CA    . GLY C 3 105 ? -38.092 19.747  49.279  1.00 145.99 ? ?
? ? ? 105 GLY E CA    1
ATOM   5871  C  C     . GLY C 3 105 ? -39.204 19.241  50.178  1.00 149.12 ? ?
? ? ? 105 GLY E C     1
ATOM   5872  O  O     . GLY C 3 105 ? -38.951 18.799  51.300  1.00 146.62 ? ?
? ? ? 105 GLY E O     1
ATOM   5873  N  N     . ALA C 3 106 ? -40.436 19.308  49.684  1.00 144.68 ? ?
? ? ? 106 ALA E N     1
ATOM   5874  C  CA    . ALA C 3 106 ? -41.601 18.853  50.430  1.00 144.63 ? ?
? ? ? 106 ALA E CA    1
ATOM   5875  C  C     . ALA C 3 106 ? -41.294 17.616  51.275  1.00 148.28 ? ?
? ? ? 106 ALA E C     1
ATOM   5876  O  O     . ALA C 3 106 ? -40.539 16.736  50.855  1.00 141.21 ? ?
? ? ? 106 ALA E O     1
ATOM   5877  C  CB    . ALA C 3 106 ? -42.738 18.561  49.468  1.00 146.81 ? ?
? ? ? 106 ALA E CB    1
ATOM   5878  N  N     . GLU C 3 107 ? -41.891 17.565  52.464  1.00 147.92 ? ?
? ? ? 107 GLU E N     1
ATOM   5879  C  CA    . GLU C 3 107 ? -41.708 16.462  53.408  1.00 141.84 ? ?
? ? ? 107 GLU E CA    1
ATOM   5880  C  C     . GLU C 3 107 ? -41.568 15.107  52.716  1.00 139.66 ? ?
? ? ? 107 GLU E C     1
ATOM   5881  O  O     . GLU C 3 107 ? -42.149 14.868  51.651  1.00 132.35 ? ?
? ? ? 107 GLU E O     1
ATOM   5882  C  CB    . GLU C 3 107 ? -42.891 16.394  54.384  1.00 151.09 ? ?
? ? ? 107 GLU E CB    1
ATOM   5883  C  CG    . GLU C 3 107 ? -43.343 17.736  54.962  1.00 160.70 ? ?
? ? ? 107 GLU E CG    1
ATOM   5884  C  CD    . GLU C 3 107 ? -42.374 18.318  55.977  1.00 168.82 ? ?
? ? ? 107 GLU E CD    1
ATOM   5885  O  OE1   . GLU C 3 107 ? -42.111 17.654  57.004  1.00 146.49 ? ?
? ? ? 107 GLU E OE1   1
ATOM   5886  O  OE2   . GLU C 3 107 ? -41.881 19.446  55.754  1.00 182.99 ? ?
? ? ? 107 GLU E OE2   1
ATOM   5887  N  N     . ALA C 3 108 ? -40.801 14.220  53.338  1.00 127.88 ? ?
? ? ? 108 ALA E N     1
ATOM   5888  C  CA    . ALA C 3 108 ? -40.584 12.891  52.797  1.00 117.38 ? ?
? ? ? 108 ALA E CA    1
ATOM   5889  C  C     . ALA C 3 108 ? -41.710 11.959  53.220  1.00 114.22 ? ?
? ? ? 108 ALA E C     1
ATOM   5890  O  O     . ALA C 3 108 ? -41.473 10.843  53.677  1.00 107.35 ? ?
? ? ? 108 ALA E O     1
ATOM   5891  C  CB    . ALA C 3 108 ? -39.248 12.353  53.264  1.00 108.75 ? ?
? ? ? 108 ALA E CB    1
ATOM   5892  N  N     . THR C 3 109 ? -42.940 12.428  53.061  1.00 122.03 ? ?
? ? ? 109 THR E N     1
ATOM   5893  C  CA    . THR C 3 109 ? -44.107 11.637  53.421  1.00 129.14 ? ?
? ? ? 109 THR E CA    1
ATOM   5894  C  C     . THR C 3 109 ? -44.666 10.919  52.201  1.00 126.10 ? ?
? ? ? 109 THR E C     1
ATOM   5895  O  O     . THR C 3 109 ? -44.558 11.412  51.077  1.00 127.58 ? ?
? ? ? 109 THR E O     1
ATOM   5896  C  CB    . THR C 3 109 ? -45.204 12.526  54.023  1.00 139.49 ? ?
? ? ? 109 THR E CB    1
ATOM   5897  O  OG1   . THR C 3 109 ? -44.825 13.902  53.891  1.00 123.04 ? ?
? ? ? 109 THR E OG1   1
ATOM   5898  C  CG2   . THR C 3 109 ? -45.416 12.187  55.495  1.00 150.54 ? ?
? ? ? 109 THR E CG2   1
ATOM   5899  N  N     . ASP C 3 110 ? -45.264 9.752   52.433  1.00 121.50 ? ?
? ? ? 110 ASP E N     1
ATOM   5900  C  CA    . ASP C 3 110 ? -45.841 8.951   51.358  1.00 115.92 ? ?
? ? ? 110 ASP E CA    1
ATOM   5901  C  C     . ASP C 3 110 ? -46.711 9.827   50.470  1.00 111.52 ? ?
? ? ? 110 ASP E C     1
ATOM   5902  O  O     . ASP C 3 110 ? -46.642 9.742   49.243  1.00 106.44 ? ?
? ? ? 110 ASP E O     1
ATOM   5903  C  CB    . ASP C 3 110 ? -46.687 7.810   51.935  1.00 112.54 ? ?
? ? ? 110 ASP E CB    1
ATOM   5904  C  CG    . ASP C 3 110 ? -47.027 6.750   50.900  1.00 103.88 ? ?
? ? ? 110 ASP E CG    1
ATOM   5905  O  OD1   . ASP C 3 110 ? -47.926 5.925   51.166  1.00 103.70 ? ?
? ? ? 110 ASP E OD1   1
ATOM   5906  O  OD2   . ASP C 3 110 ? -46.391 6.731   49.826  1.00 102.11 ? ?
? ? ? 110 ASP E OD2   1
ATOM   5907  N  N     . GLU C 3 111 ? -47.526 10.671  51.096  1.00 113.31 ? ?
? ? ? 111 GLU E N     1
ATOM   5908  C  CA    . GLU C 3 111 ? -48.406 11.565  50.356  1.00 125.00 ? ?
? ? ? 111 GLU E CA    1
ATOM   5909  C  C     . GLU C 3 111 ? -47.628 12.235  49.222  1.00 126.88 ? ?
? ? ? 111 GLU E C     1
ATOM   5910  O  O     . GLU C 3 111 ? -47.923 12.023  48.043  1.00 128.33 ? ?
? ? ? 111 GLU E O     1
ATOM   5911  C  CB    . GLU C 3 111 ? -49.001 12.627  51.293  1.00 129.54 ? ?
? ? ? 111 GLU E CB    1
ATOM   5912  C  CG    . GLU C 3 111 ? -49.748 12.056  52.503  1.00 162.79 ? ?
? ? ? 111 GLU E CG    1
ATOM   5913  C  CD    . GLU C 3 111 ? -50.668 13.073  53.176  1.00 186.03 ? ?
? ? ? 111 GLU E CD    1
ATOM   5914  O  OE1   . GLU C 3 111 ? -50.205 14.192  53.487  1.00 190.35 ? ?
? ? ? 111 GLU E OE1   1
ATOM   5915  O  OE2   . GLU C 3 111 ? -51.857 12.748  53.400  1.00 185.17 ? ?
? ? ? 111 GLU E OE2   1
ATOM   5916  N  N     . ASN C 3 112 ? -46.625 13.030  49.583  1.00 130.38 ? ?
? ? ? 112 ASN E N     1
ATOM   5917  C  CA    . ASN C 3 112 ? -45.800 13.727  48.600  1.00 130.48 ? ?
? ? ? 112 ASN E CA    1
ATOM   5918  C  C     . ASN C 3 112 ? -45.014 12.735  47.758  1.00 127.08 ? ?
? ? ? 112 ASN E C     1
ATOM   5919  O  O     . ASN C 3 112 ? -44.753 12.969  46.578  1.00 124.29 ? ?
? ? ? 112 ASN E O     1
ATOM   5920  C  CB    . ASN C 3 112 ? -44.828 14.669  49.306  1.00 131.06 ? ?
? ? ? 112 ASN E CB    1
ATOM   5921  C  CG    . ASN C 3 112 ? -45.537 15.751  50.083  1.00 142.29 ? ?
? ? ? 112 ASN E CG    1
ATOM   5922  O  OD1   . ASN C 3 112 ? -46.248 16.581  49.510  1.00 155.21 ? ?
? ? ? 112 ASN E OD1   1
ATOM   5923  N  ND2   . ASN C 3 112 ? -45.355 15.749  51.397  1.00 117.26 ? ?
? ? ? 112 ASN E ND2   1
ATOM   5924  N  N     . ARG C 3 113 ? -44.643 11.626  48.384  1.00 128.01 ? ?
? ? ? 113 ARG E N     1
ATOM   5925  C  CA    . ARG C 3 113 ? -43.874 10.578  47.730  1.00 128.18 ? ?
? ? ? 113 ARG E CA    1
ATOM   5926  C  C     . ARG C 3 113 ? -44.542 10.127  46.435  1.00 128.07 ? ?
? ? ? 113 ARG E C     1
ATOM   5927  O  O     . ARG C 3 113 ? -44.319 10.715  45.378  1.00 133.06 ? ?
? ? ? 113 ARG E O     1
ATOM   5928  C  CB    . ARG C 3 113 ? -43.727 9.393   48.684  1.00 122.57 ? ?
? ? ? 113 ARG E CB    1
ATOM   5929  C  CG    . ARG C 3 113 ? -42.545 8.504   48.388  1.00 113.91 ? ?
? ? ? 113 ARG E CG    1
ATOM   5930  C  CD    . ARG C 3 113 ? -41.252 9.305   48.374  1.00 54.53  ? ?
? ? ? 113 ARG E CD    1
ATOM   5931  N  NE    . ARG C 3 113 ? -40.093 8.429   48.459  1.00 67.51  ? ?
? ? ? 113 ARG E NE    1
ATOM   5932  C  CZ    . ARG C 3 113 ? -38.893 8.736   47.992  1.00 71.71  ? ?
? ? ? 113 ARG E CZ    1
ATOM   5933  N  NH1   . ARG C 3 113 ? -38.686 9.902   47.398  1.00 79.47  ? ?
? ? ? 113 ARG E NH1   1
ATOM   5934  N  NH2   . ARG C 3 113 ? -37.900 7.874   48.126  1.00 90.44  ? ?
? ? ? 113 ARG E NH2   1
ATOM   5935  N  N     . THR C 3 114 ? -45.349 9.074   46.537  1.00 127.09 ? ?
? ? ? 114 THR E N     1
ATOM   5936  C  CA    . THR C 3 114 ? -46.092 8.504   45.412  1.00 123.60 ? ?
? ? ? 114 THR E CA    1
ATOM   5937  C  C     . THR C 3 114 ? -46.042 9.333   44.134  1.00 137.34 ? ?
? ? ? 114 THR E C     1
ATOM   5938  O  O     . THR C 3 114 ? -45.294 9.015   43.212  1.00 146.12 ? ?
? ? ? 114 THR E O     1
ATOM   5939  C  CB    . THR C 3 114 ? -47.554 8.323   45.795  1.00 109.30 ? ?
? ? ? 114 THR E CB    1
ATOM   5940  O  OG1   . THR C 3 114 ? -48.018 9.521   46.428  1.00 81.97  ? ?
? ? ? 114 THR E OG1   1
ATOM   5941  C  CG2   . THR C 3 114 ? -47.712 7.153   46.750  1.00 104.69 ? ?
? ? ? 114 THR E CG2   1
ATOM   5942  N  N     . LEU C 3 115 ? -46.863 10.382  44.096  1.00 143.57 ? ?
? ? ? 115 LEU E N     1
ATOM   5943  C  CA    . LEU C 3 115 ? -46.966 11.325  42.974  1.00 151.72 ? ?
? ? ? 115 LEU E CA    1
ATOM   5944  C  C     . LEU C 3 115 ? -47.990 11.032  41.857  1.00 156.00 ? ?
? ? ? 115 LEU E C     1
ATOM   5945  O  O     . LEU C 3 115 ? -49.180 11.287  42.050  1.00 156.47 ? ?
? ? ? 115 LEU E O     1
ATOM   5946  C  CB    . LEU C 3 115 ? -45.579 11.605  42.363  1.00 148.99 ? ?
? ? ? 115 LEU E CB    1
ATOM   5947  C  CG    . LEU C 3 115 ? -44.682 12.670  43.003  1.00 138.85 ? ?
? ? ? 115 LEU E CG    1
ATOM   5948  C  CD1   . LEU C 3 115 ? -43.319 12.638  42.338  1.00 112.59 ? ?
? ? ? 115 LEU E CD1   1
ATOM   5949  C  CD2   . LEU C 3 115 ? -45.313 14.051  42.851  1.00 125.39 ? ?
? ? ? 115 LEU E CD2   1
ATOM   5950  N  N     . PRO C 3 116 ? -47.559 10.458  40.709  1.00 156.38 ? ?
? ? ? 116 PRO E N     1
ATOM   5951  C  CA    . PRO C 3 116 ? -48.502 10.185  39.619  1.00 158.06 ? ?
? ? ? 116 PRO E CA    1
ATOM   5952  C  C     . PRO C 3 116 ? -49.919 10.745  39.760  1.00 154.60 ? ?
? ? ? 116 PRO E C     1
ATOM   5953  O  O     . PRO C 3 116 ? -50.089 11.917  40.105  1.00 150.54 ? ?
? ? ? 116 PRO E O     1
ATOM   5954  C  CB    . PRO C 3 116 ? -48.446 8.672   39.521  1.00 162.96 ? ?
? ? ? 116 PRO E CB    1
ATOM   5955  C  CG    . PRO C 3 116 ? -46.963 8.458   39.583  1.00 152.35 ? ?
? ? ? 116 PRO E CG    1
ATOM   5956  C  CD    . PRO C 3 116 ? -46.481 9.446   40.665  1.00 158.71 ? ?
? ? ? 116 PRO E CD    1
ATOM   5957  N  N     . ALA C 3 117 ? -50.925 9.920   39.472  1.00 152.09 ? ?
? ? ? 117 ALA E N     1
ATOM   5958  C  CA    . ALA C 3 117 ? -52.317 10.347  39.571  1.00 148.14 ? ?
? ? ? 117 ALA E CA    1
ATOM   5959  C  C     . ALA C 3 117 ? -53.330 9.439   38.867  1.00 146.84 ? ?
? ? ? 117 ALA E C     1
ATOM   5960  O  O     . ALA C 3 117 ? -53.910 8.557   39.494  1.00 144.85 ? ?
? ? ? 117 ALA E O     1
ATOM   5961  C  CB    . ALA C 3 117 ? -52.468 11.780  39.040  1.00 155.16 ? ?
? ? ? 117 ALA E CB    1
ATOM   5962  N  N     . PHE C 3 118 ? -53.524 9.678   37.568  1.00 149.05 ? ?
? ? ? 118 PHE E N     1
ATOM   5963  C  CA    . PHE C 3 118 ? -54.492 8.982   36.698  1.00 143.17 ? ?
? ? ? 118 PHE E CA    1
ATOM   5964  C  C     . PHE C 3 118 ? -55.213 10.182  36.099  1.00 139.88 ? ?
? ? ? 118 PHE E C     1
ATOM   5965  O  O     . PHE C 3 118 ? -56.249 10.060  35.442  1.00 136.52 ? ?
? ? ? 118 PHE E O     1
ATOM   5966  C  CB    . PHE C 3 118 ? -55.523 8.185   37.511  1.00 164.37 ? ?
? ? ? 118 PHE E CB    1
ATOM   5967  C  CG    . PHE C 3 118 ? -55.289 6.696   37.535  1.00 169.44 ? ?
? ? ? 118 PHE E CG    1
ATOM   5968  C  CD1   . PHE C 3 118 ? -54.018 6.171   37.749  1.00 165.76 ? ?
? ? ? 118 PHE E CD1   1
ATOM   5969  C  CD2   . PHE C 3 118 ? -56.365 5.818   37.409  1.00 176.15 ? ?
? ? ? 118 PHE E CD2   1
ATOM   5970  C  CE1   . PHE C 3 118 ? -53.824 4.792   37.841  1.00 155.69 ? ?
? ? ? 118 PHE E CE1   1
ATOM   5971  C  CE2   . PHE C 3 118 ? -56.182 4.440   37.501  1.00 153.55 ? ?
? ? ? 118 PHE E CE2   1
ATOM   5972  C  CZ    . PHE C 3 118 ? -54.911 3.926   37.718  1.00 156.65 ? ?
? ? ? 118 PHE E CZ    1
ATOM   5973  N  N     . ASP C 3 119 ? -54.634 11.346  36.373  1.00 138.28 ? ?
? ? ? 119 ASP E N     1
ATOM   5974  C  CA    . ASP C 3 119 ? -55.157 12.642  35.973  1.00 123.55 ? ?
? ? ? 119 ASP E CA    1
ATOM   5975  C  C     . ASP C 3 119 ? -56.250 12.895  36.983  1.00 122.07 ? ?
? ? ? 119 ASP E C     1
ATOM   5976  O  O     . ASP C 3 119 ? -56.429 14.018  37.453  1.00 123.32 ? ?
? ? ? 119 ASP E O     1
ATOM   5977  C  CB    . ASP C 3 119 ? -55.734 12.616  34.564  1.00 126.04 ? ?
? ? ? 119 ASP E CB    1
ATOM   5978  C  CG    . ASP C 3 119 ? -54.669 12.457  33.515  1.00 141.37 ? ?
? ? ? 119 ASP E CG    1
ATOM   5979  O  OD1   . ASP C 3 119 ? -53.746 13.299  33.463  1.00 161.89 ? ?
? ? ? 119 ASP E OD1   1
ATOM   5980  O  OD2   . ASP C 3 119 ? -54.760 11.487  32.744  1.00 122.64 ? ?
? ? ? 119 ASP E OD2   1
ATOM   5981  N  N     . GLY C 3 120 ? -56.967 11.824  37.319  1.00 120.75 ? ?
? ? ? 120 GLY E N     1
ATOM   5982  C  CA    . GLY C 3 120 ? -58.024 11.907  38.306  1.00 123.37 ? ?
? ? ? 120 GLY E CA    1
ATOM   5983  C  C     . GLY C 3 120 ? -57.383 12.293  39.625  1.00 134.48 ? ?
? ? ? 120 GLY E C     1
ATOM   5984  O  O     . GLY C 3 120 ? -56.577 13.227  39.675  1.00 131.08 ? ?
? ? ? 120 GLY E O     1
ATOM   5985  N  N     . THR C 3 121 ? -57.712 11.586  40.699  1.00 140.26 ? ?
? ? ? 121 THR E N     1
ATOM   5986  C  CA    . THR C 3 121 ? -57.119 11.929  41.984  1.00 152.78 ? ?
? ? ? 121 THR E CA    1
ATOM   5987  C  C     . THR C 3 121 ? -56.637 10.748  42.813  1.00 157.13 ? ?
? ? ? 121 THR E C     1
ATOM   5988  O  O     . THR C 3 121 ? -56.921 9.588   42.500  1.00 160.23 ? ?
? ? ? 121 THR E O     1
ATOM   5989  C  CB    . THR C 3 121 ? -58.083 12.811  42.829  1.00 166.06 ? ?
? ? ? 121 THR E CB    1
ATOM   5990  O  OG1   . THR C 3 121 ? -57.421 14.041  43.158  1.00 192.70 ? ?
? ? ? 121 THR E OG1   1
ATOM   5991  C  CG2   . THR C 3 121 ? -58.508 12.105  44.119  1.00 152.63 ? ?
? ? ? 121 THR E CG2   1
ATOM   5992  N  N     . ASN C 3 122 ? -55.901 11.087  43.871  1.00 159.26 ? ?
? ? ? 122 ASN E N     1
ATOM   5993  C  CA    . ASN C 3 122 ? -55.289 10.155  44.815  1.00 156.94 ? ?
? ? ? 122 ASN E CA    1
ATOM   5994  C  C     . ASN C 3 122 ? -53.862 9.889   44.379  1.00 152.33 ? ?
? ? ? 122 ASN E C     1
ATOM   5995  O  O     . ASN C 3 122 ? -53.494 10.071  43.218  1.00 153.23 ? ?
? ? ? 122 ASN E O     1
ATOM   5996  C  CB    . ASN C 3 122 ? -56.040 8.818   44.901  1.00 151.84 ? ?
? ? ? 122 ASN E CB    1
ATOM   5997  C  CG    . ASN C 3 122 ? -55.291 7.776   45.739  1.00 140.08 ? ?
? ? ? 122 ASN E CG    1
ATOM   5998  O  OD1   . ASN C 3 122 ? -55.057 7.972   46.935  1.00 107.71 ? ?
? ? ? 122 ASN E OD1   1
ATOM   5999  N  ND2   . ASN C 3 122 ? -54.909 6.667   45.105  1.00 107.44 ? ?
? ? ? 122 ASN E ND2   1
ATOM   6000  N  N     . THR C 3 123 ? -53.057 9.465   45.333  1.00 146.64 ? ?
? ? ? 123 THR E N     1
ATOM   6001  C  CA    . THR C 3 123 ? -51.673 9.156   45.068  1.00 149.01 ? ?
? ? ? 123 THR E CA    1
ATOM   6002  C  C     . THR C 3 123 ? -51.487 7.761   45.651  1.00 153.39 ? ?
? ? ? 123 THR E C     1
ATOM   6003  O  O     . THR C 3 123 ? -50.447 7.123   45.475  1.00 156.22 ? ?
? ? ? 123 THR E O     1
ATOM   6004  C  CB    . THR C 3 123 ? -50.758 10.185  45.761  1.00 144.15 ? ?
? ? ? 123 THR E CB    1
ATOM   6005  O  OG1   . THR C 3 123 ? -51.565 11.187  46.393  1.00 150.67 ? ?
? ? ? 123 THR E OG1   1
ATOM   6006  C  CG2   . THR C 3 123 ? -49.861 10.869  44.744  1.00 101.27 ? ?
? ? ? 123 THR E CG2   1
ATOM   6007  N  N     . GLY C 3 124 ? -52.534 7.291   46.325  1.00 144.32 ? ?
? ? ? 124 GLY E N     1
ATOM   6008  C  CA    . GLY C 3 124 ? -52.509 5.978   46.939  1.00 140.37 ? ?
? ? ? 124 GLY E CA    1
ATOM   6009  C  C     . GLY C 3 124 ? -52.686 4.832   45.959  1.00 144.92 ? ?
? ? ? 124 GLY E C     1
ATOM   6010  O  O     . GLY C 3 124 ? -53.795 4.315   45.798  1.00 139.46 ? ?
? ? ? 124 GLY E O     1
ATOM   6011  N  N     . GLU C 3 125 ? -51.588 4.451   45.304  1.00 145.89 ? ?
? ? ? 125 GLU E N     1
ATOM   6012  C  CA    . GLU C 3 125 ? -51.555 3.341   44.345  1.00 142.81 ? ?
? ? ? 125 GLU E CA    1
ATOM   6013  C  C     . GLU C 3 125 ? -50.272 3.338   43.507  1.00 131.38 ? ?
? ? ? 125 GLU E C     1
ATOM   6014  O  O     . GLU C 3 125 ? -49.572 2.331   43.430  1.00 120.67 ? ?
? ? ? 125 GLU E O     1
ATOM   6015  C  CB    . GLU C 3 125 ? -52.764 3.373   43.389  1.00 158.24 ? ?
? ? ? 125 GLU E CB    1
ATOM   6016  C  CG    . GLU C 3 125 ? -53.248 1.970   42.968  1.00 163.24 ? ?
? ? ? 125 GLU E CG    1
ATOM   6017  C  CD    . GLU C 3 125 ? -54.086 1.952   41.688  1.00 175.32 ? ?
? ? ? 125 GLU E CD    1
ATOM   6018  O  OE1   . GLU C 3 125 ? -55.005 2.788   41.548  1.00 186.14 ? ?
? ? ? 125 GLU E OE1   1
ATOM   6019  O  OE2   . GLU C 3 125 ? -53.830 1.082   40.823  1.00 165.81 ? ?
? ? ? 125 GLU E OE2   1
ATOM   6020  N  N     . TRP C 3 126 ? -49.956 4.471   42.891  1.00 120.14 ? ?
? ? ? 126 TRP E N     1
ATOM   6021  C  CA    . TRP C 3 126 ? -48.782 4.542   42.037  1.00 103.81 ? ?
? ? ? 126 TRP E CA    1
ATOM   6022  C  C     . TRP C 3 126 ? -47.528 5.191   42.579  1.00 106.20 ? ?
? ? ? 126 TRP E C     1
ATOM   6023  O  O     . TRP C 3 126 ? -47.562 6.294   43.137  1.00 100.21 ? ?
? ? ? 126 TRP E O     1
ATOM   6024  C  CB    . TRP C 3 126 ? -49.162 5.204   40.722  1.00 115.98 ? ?
? ? ? 126 TRP E CB    1
ATOM   6025  C  CG    . TRP C 3 126 ? -49.992 4.298   39.916  1.00 108.73 ? ?
? ? ? 126 TRP E CG    1
ATOM   6026  C  CD1   . TRP C 3 126 ? -51.310 4.013   40.097  1.00 104.67 ? ?
? ? ? 126 TRP E CD1   1
ATOM   6027  C  CD2   . TRP C 3 126 ? -49.534 3.447   38.871  1.00 96.92  ? ?
? ? ? 126 TRP E CD2   1
ATOM   6028  N  NE1   . TRP C 3 126 ? -51.701 3.028   39.228  1.00 107.25 ? ?
? ? ? 126 TRP E NE1   1
ATOM   6029  C  CE2   . TRP C 3 126 ? -50.625 2.662   38.464  1.00 86.45  ? ?
? ? ? 126 TRP E CE2   1
ATOM   6030  C  CE3   . TRP C 3 126 ? -48.299 3.267   38.240  1.00 121.50 ? ?
? ? ? 126 TRP E CE3   1
ATOM   6031  C  CZ2   . TRP C 3 126 ? -50.521 1.710   37.456  1.00 91.83  ? ?
? ? ? 126 TRP E CZ2   1
ATOM   6032  C  CZ3   . TRP C 3 126 ? -48.195 2.320   37.239  1.00 98.56  ? ?
? ? ? 126 TRP E CZ3   1
ATOM   6033  C  CH2   . TRP C 3 126 ? -49.297 1.554   36.859  1.00 81.86  ? ?
? ? ? 126 TRP E CH2   1
ATOM   6034  N  N     . LEU C 3 127 ? -46.411 4.485   42.389  1.00 108.69 ? ?
? ? ? 127 LEU E N     1
ATOM   6035  C  CA    . LEU C 3 127 ? -45.105 4.962   42.840  1.00 98.63  ? ?
? ? ? 127 LEU E CA    1
ATOM   6036  C  C     . LEU C 3 127 ? -43.994 4.696   41.832  1.00 83.78  ? ?
? ? ? 127 LEU E C     1
ATOM   6037  O  O     . LEU C 3 127 ? -43.660 3.544   41.540  1.00 73.37  ? ?
? ? ? 127 LEU E O     1
ATOM   6038  C  CB    . LEU C 3 127 ? -44.735 4.321   44.185  1.00 101.99 ? ?
? ? ? 127 LEU E CB    1
ATOM   6039  C  CG    . LEU C 3 127 ? -43.304 4.497   44.711  1.00 107.94 ? ?
? ? ? 127 LEU E CG    1
ATOM   6040  C  CD1   . LEU C 3 127 ? -42.702 5.821   44.250  1.00 104.55 ? ?
? ? ? 127 LEU E CD1   1
ATOM   6041  C  CD2   . LEU C 3 127 ? -43.331 4.414   46.233  1.00 134.21 ? ?
? ? ? 127 LEU E CD2   1
ATOM   6042  N  N     . VAL C 3 128 ? -43.423 5.773   41.309  1.00 72.07  ? ?
? ? ? 128 VAL E N     1
ATOM   6043  C  CA    . VAL C 3 128 ? -42.339 5.653   40.352  1.00 73.10  ? ?
? ? ? 128 VAL E CA    1
ATOM   6044  C  C     . VAL C 3 128 ? -41.072 6.258   40.933  1.00 84.47  ? ?
? ? ? 128 VAL E C     1
ATOM   6045  O  O     . VAL C 3 128 ? -41.105 7.340   41.520  1.00 81.70  ? ?
? ? ? 128 VAL E O     1
ATOM   6046  C  CB    . VAL C 3 128 ? -42.677 6.356   39.035  1.00 60.83  ? ?
? ? ? 128 VAL E CB    1
ATOM   6047  C  CG1   . VAL C 3 128 ? -41.420 6.510   38.186  1.00 56.32  ? ?
? ? ? 128 VAL E CG1   1
ATOM   6048  C  CG2   . VAL C 3 128 ? -43.726 5.551   38.288  1.00 55.75  ? ?
? ? ? 128 VAL E CG2   1
ATOM   6049  N  N     . MET C 3 129 ? -39.960 5.545   40.771  1.00 94.22  ? ?
? ? ? 129 MET E N     1
ATOM   6050  C  CA    . MET C 3 129 ? -38.673 6.002   41.289  1.00 95.21  ? ?
? ? ? 129 MET E CA    1
ATOM   6051  C  C     . MET C 3 129 ? -37.541 5.788   40.291  1.00 99.96  ? ?
? ? ? 129 MET E C     1
ATOM   6052  O  O     . MET C 3 129 ? -37.634 4.981   39.356  1.00 97.13  ? ?
? ? ? 129 MET E O     1
ATOM   6053  C  CB    . MET C 3 129 ? -38.316 5.256   42.577  1.00 93.55  ? ?
? ? ? 129 MET E CB    1
ATOM   6054  C  CG    . MET C 3 129 ? -39.480 5.029   43.515  1.00 85.18  ? ?
? ? ? 129 MET E CG    1
ATOM   6055  S  SD    . MET C 3 129 ? -39.106 3.790   44.779  1.00 106.67 ? ?
? ? ? 129 MET E SD    1
ATOM   6056  C  CE    . MET C 3 129 ? -39.566 4.670   46.229  1.00 53.55  ? ?
? ? ? 129 MET E CE    1
ATOM   6057  N  N     . LEU C 3 130 ? -36.465 6.528   40.511  1.00 96.01  ? ?
? ? ? 130 LEU E N     1
ATOM   6058  C  CA    . LEU C 3 130 ? -35.288 6.425   39.681  1.00 95.37  ? ?
? ? ? 130 LEU E CA    1
ATOM   6059  C  C     . LEU C 3 130 ? -34.627 5.155   40.212  1.00 97.30  ? ?
? ? ? 130 LEU E C     1
ATOM   6060  O  O     . LEU C 3 130 ? -33.945 5.179   41.238  1.00 91.27  ? ?
? ? ? 130 LEU E O     1
ATOM   6061  C  CB    . LEU C 3 130 ? -34.397 7.644   39.919  1.00 109.72 ? ?
? ? ? 130 LEU E CB    1
ATOM   6062  C  CG    . LEU C 3 130 ? -33.395 8.054   38.841  1.00 139.11 ? ?
? ? ? 130 LEU E CG    1
ATOM   6063  C  CD1   . LEU C 3 130 ? -34.141 8.439   37.569  1.00 149.03 ? ?
? ? ? 130 LEU E CD1   1
ATOM   6064  C  CD2   . LEU C 3 130 ? -32.558 9.226   39.345  1.00 141.29 ? ?
? ? ? 130 LEU E CD2   1
ATOM   6065  N  N     . GLY C 3 131 ? -34.867 4.036   39.537  1.00 98.86  ? ?
? ? ? 131 GLY E N     1
ATOM   6066  C  CA    . GLY C 3 131 ? -34.290 2.775   39.974  1.00 105.94 ? ?
? ? ? 131 GLY E CA    1
ATOM   6067  C  C     . GLY C 3 131 ? -32.773 2.803   40.055  1.00 98.06  ? ?
? ? ? 131 GLY E C     1
ATOM   6068  O  O     . GLY C 3 131 ? -32.088 2.587   39.051  1.00 87.37  ? ?
? ? ? 131 GLY E O     1
ATOM   6069  N  N     . VAL C 3 132 ? -32.249 3.069   41.250  1.00 98.09  ? ?
? ? ? 132 VAL E N     1
ATOM   6070  C  CA    . VAL C 3 132 ? -30.805 3.125   41.464  1.00 95.55  ? ?
? ? ? 132 VAL E CA    1
ATOM   6071  C  C     . VAL C 3 132 ? -30.459 3.569   42.895  1.00 102.93 ? ?
? ? ? 132 VAL E C     1
ATOM   6072  O  O     . VAL C 3 132 ? -30.871 4.646   43.333  1.00 94.50  ? ?
? ? ? 132 VAL E O     1
ATOM   6073  C  CB    . VAL C 3 132 ? -30.141 4.090   40.454  1.00 88.74  ? ?
? ? ? 132 VAL E CB    1
ATOM   6074  C  CG1   . VAL C 3 132 ? -30.625 5.514   40.698  1.00 36.71  ? ?
? ? ? 132 VAL E CG1   1
ATOM   6075  C  CG2   . VAL C 3 132 ? -28.630 3.997   40.565  1.00 73.15  ? ?
? ? ? 132 VAL E CG2   1
ATOM   6076  N  N     . CYS C 3 133 ? -29.703 2.734   43.610  1.00 99.59  ? ?
? ? ? 133 CYS E N     1
ATOM   6077  C  CA    . CYS C 3 133 ? -29.296 3.012   44.993  1.00 77.99  ? ?
? ? ? 133 CYS E CA    1
ATOM   6078  C  C     . CYS C 3 133 ? -28.662 4.391   45.095  1.00 80.05  ? ?
? ? ? 133 CYS E C     1
ATOM   6079  O  O     . CYS C 3 133 ? -28.217 4.942   44.090  1.00 89.78  ? ?
? ? ? 133 CYS E O     1
ATOM   6080  C  CB    . CYS C 3 133 ? -28.291 1.956   45.468  1.00 95.20  ? ?
? ? ? 133 CYS E CB    1
ATOM   6081  S  SG    . CYS C 3 133 ? -27.919 1.992   47.250  1.00 61.50  ? ?
? ? ? 133 CYS E SG    1
ATOM   6082  N  N     . THR C 3 134 ? -28.624 4.956   46.299  1.00 60.55  ? ?
? ? ? 134 THR E N     1
ATOM   6083  C  CA    . THR C 3 134 ? -28.014 6.270   46.467  1.00 53.11  ? ?
? ? ? 134 THR E CA    1
ATOM   6084  C  C     . THR C 3 134 ? -26.584 6.135   46.967  1.00 74.86  ? ?
? ? ? 134 THR E C     1
ATOM   6085  O  O     . THR C 3 134 ? -25.764 7.028   46.749  1.00 79.95  ? ?
? ? ? 134 THR E O     1
ATOM   6086  C  CB    . THR C 3 134 ? -28.780 7.158   47.460  1.00 54.16  ? ?
? ? ? 134 THR E CB    1
ATOM   6087  O  OG1   . THR C 3 134 ? -28.939 6.462   48.697  1.00 61.06  ? ?
? ? ? 134 THR E OG1   1
ATOM   6088  C  CG2   . THR C 3 134 ? -30.137 7.542   46.909  1.00 76.78  ? ?
? ? ? 134 THR E CG2   1
ATOM   6089  N  N     . HIS C 3 135 ? -26.283 5.023   47.636  1.00 64.78  ? ?
? ? ? 135 HIS E N     1
ATOM   6090  C  CA    . HIS C 3 135 ? -24.934 4.799   48.139  1.00 61.49  ? ?
? ? ? 135 HIS E CA    1
ATOM   6091  C  C     . HIS C 3 135 ? -23.898 4.739   47.017  1.00 54.29  ? ?
? ? ? 135 HIS E C     1
ATOM   6092  O  O     . HIS C 3 135 ? -22.854 5.374   47.101  1.00 52.40  ? ?
? ? ? 135 HIS E O     1
ATOM   6093  C  CB    . HIS C 3 135 ? -24.838 3.505   48.954  1.00 78.44  ? ?
? ? ? 135 HIS E CB    1
ATOM   6094  C  CG    . HIS C 3 135 ? -23.428 3.128   49.291  1.00 83.47  ? ?
? ? ? 135 HIS E CG    1
ATOM   6095  N  ND1   . HIS C 3 135 ? -22.751 2.108   48.652  1.00 77.09  ? ?
? ? ? 135 HIS E ND1   1
ATOM   6096  C  CD2   . HIS C 3 135 ? -22.527 3.731   50.101  1.00 81.29  ? ?
? ? ? 135 HIS E CD2   1
ATOM   6097  C  CE1   . HIS C 3 135 ? -21.489 2.120   49.045  1.00 94.86  ? ?
? ? ? 135 HIS E CE1   1
ATOM   6098  N  NE2   . HIS C 3 135 ? -21.327 3.092   49.922  1.00 69.52  ? ?
? ? ? 135 HIS E NE2   1
ATOM   6099  N  N     . LEU C 3 136 ? -24.171 3.961   45.974  1.00 63.60  ? ?
? ? ? 136 LEU E N     1
ATOM   6100  C  CA    . LEU C 3 136 ? -23.234 3.859   44.860  1.00 88.71  ? ?
? ? ? 136 LEU E CA    1
ATOM   6101  C  C     . LEU C 3 136 ? -23.819 3.544   43.482  1.00 94.40  ? ?
? ? ? 136 LEU E C     1
ATOM   6102  O  O     . LEU C 3 136 ? -23.064 3.375   42.515  1.00 85.81  ? ?
? ? ? 136 LEU E O     1
ATOM   6103  C  CB    . LEU C 3 136 ? -22.116 2.869   45.197  1.00 86.22  ? ?
? ? ? 136 LEU E CB    1
ATOM   6104  C  CG    . LEU C 3 136 ? -20.958 3.560   45.925  1.00 64.46  ? ?
? ? ? 136 LEU E CG    1
ATOM   6105  C  CD1   . LEU C 3 136 ? -19.868 2.570   46.292  1.00 78.64  ? ?
? ? ? 136 LEU E CD1   1
ATOM   6106  C  CD2   . LEU C 3 136 ? -20.399 4.646   45.013  1.00 63.64  ? ?
? ? ? 136 LEU E CD2   1
ATOM   6107  N  N     . GLY C 3 137 ? -25.147 3.455   43.392  1.00 87.72  ? ?
? ? ? 137 GLY E N     1
ATOM   6108  C  CA    . GLY C 3 137 ? -25.793 3.228   42.107  1.00 78.92  ? ?
? ? ? 137 GLY E CA    1
ATOM   6109  C  C     . GLY C 3 137 ? -26.164 1.839   41.624  1.00 84.44  ? ?
? ? ? 137 GLY E C     1
ATOM   6110  O  O     . GLY C 3 137 ? -26.215 1.608   40.410  1.00 90.46  ? ?
? ? ? 137 GLY E O     1
ATOM   6111  N  N     . CYS C 3 138 ? -26.429 0.916   42.543  1.00 82.38  ? ?
? ? ? 138 CYS E N     1
ATOM   6112  C  CA    . CYS C 3 138 ? -26.813 -0.446  42.166  1.00 83.53  ? ?
? ? ? 138 CYS E CA    1
ATOM   6113  C  C     . CYS C 3 138 ? -28.341 -0.516  42.172  1.00 88.12  ? ?
? ? ? 138 CYS E C     1
ATOM   6114  O  O     . CYS C 3 138 ? -28.983 0.142   42.992  1.00 83.29  ? ?
? ? ? 138 CYS E O     1
ATOM   6115  C  CB    . CYS C 3 138 ? -26.269 -1.462  43.181  1.00 90.07  ? ?
? ? ? 138 CYS E CB    1
ATOM   6116  S  SG    . CYS C 3 138 ? -24.461 -1.662  43.272  1.00 112.62 ? ?
? ? ? 138 CYS E SG    1
ATOM   6117  N  N     . VAL C 3 139 ? -28.928 -1.300  41.272  1.00 74.12  ? ?
? ? ? 139 VAL E N     1
ATOM   6118  C  CA    . VAL C 3 139 ? -30.382 -1.414  41.248  1.00 66.75  ? ?
? ? ? 139 VAL E CA    1
ATOM   6119  C  C     . VAL C 3 139 ? -30.855 -2.132  42.502  1.00 54.60  ? ?
? ? ? 139 VAL E C     1
ATOM   6120  O  O     . VAL C 3 139 ? -30.635 -3.328  42.672  1.00 42.13  ? ?
? ? ? 139 VAL E O     1
ATOM   6121  C  CB    . VAL C 3 139 ? -30.882 -2.214  40.040  1.00 77.37  ? ?
? ? ? 139 VAL E CB    1
ATOM   6122  C  CG1   . VAL C 3 139 ? -32.403 -2.254  40.050  1.00 88.08  ? ?
? ? ? 139 VAL E CG1   1
ATOM   6123  C  CG2   . VAL C 3 139 ? -30.386 -1.590  38.753  1.00 98.49  ? ?
? ? ? 139 VAL E CG2   1
ATOM   6124  N  N     . PRO C 3 140 ? -31.527 -1.410  43.397  1.00 61.64  ? ?
? ? ? 140 PRO E N     1
ATOM   6125  C  CA    . PRO C 3 140 ? -32.030 -1.994  44.643  1.00 76.33  ? ?
? ? ? 140 PRO E CA    1
ATOM   6126  C  C     . PRO C 3 140 ? -32.798 -3.288  44.430  1.00 76.47  ? ?
? ? ? 140 PRO E C     1
ATOM   6127  O  O     . PRO C 3 140 ? -33.704 -3.338  43.605  1.00 86.25  ? ?
? ? ? 140 PRO E O     1
ATOM   6128  C  CB    . PRO C 3 140 ? -32.940 -0.900  45.198  1.00 76.40  ? ?
? ? ? 140 PRO E CB    1
ATOM   6129  C  CG    . PRO C 3 140 ? -32.312 0.343   44.685  1.00 93.30  ? ?
? ? ? 140 PRO E CG    1
ATOM   6130  C  CD    . PRO C 3 140 ? -31.969 -0.017  43.255  1.00 59.75  ? ?
? ? ? 140 PRO E CD    1
ATOM   6131  N  N     . MET C 3 141 ? -32.431 -4.340  45.156  1.00 73.61  ? ?
? ? ? 141 MET E N     1
ATOM   6132  C  CA    . MET C 3 141 ? -33.168 -5.588  45.038  1.00 88.15  ? ?
? ? ? 141 MET E CA    1
ATOM   6133  C  C     . MET C 3 141 ? -34.589 -5.220  45.444  1.00 88.09  ? ?
? ? ? 141 MET E C     1
ATOM   6134  O  O     . MET C 3 141 ? -34.813 -4.582  46.507  1.00 77.73  ? ?
? ? ? 141 MET E O     1
ATOM   6135  C  CB    . MET C 3 141 ? -32.598 -6.640  45.975  1.00 106.49 ? ?
? ? ? 141 MET E CB    1
ATOM   6136  C  CG    . MET C 3 141 ? -31.584 -7.557  45.325  1.00 124.83 ? ?
? ? ? 141 MET E CG    1
ATOM   6137  S  SD    . MET C 3 141 ? -32.345 -9.112  44.880  1.00 120.18 ? ?
? ? ? 141 MET E SD    1
ATOM   6138  C  CE    . MET C 3 141 ? -32.651 -9.803  46.534  1.00 95.04  ? ?
? ? ? 141 MET E CE    1
ATOM   6139  N  N     . GLY C 3 142 ? -35.524 -5.629  44.585  1.00 87.91  ? ?
? ? ? 142 GLY E N     1
ATOM   6140  C  CA    . GLY C 3 142 ? -36.928 -5.310  44.748  1.00 99.98  ? ?
? ? ? 142 GLY E CA    1
ATOM   6141  C  C     . GLY C 3 142 ? -37.887 -6.083  45.625  1.00 106.03 ? ?
? ? ? 142 GLY E C     1
ATOM   6142  O  O     . GLY C 3 142 ? -37.511 -6.914  46.454  1.00 99.44  ? ?
? ? ? 142 GLY E O     1
ATOM   6143  N  N     . ASP C 3 143 ? -39.161 -5.766  45.418  1.00 115.59 ? ?
? ? ? 143 ASP E N     1
ATOM   6144  C  CA    . ASP C 3 143 ? -40.266 -6.359  46.145  1.00 121.07 ? ?
? ? ? 143 ASP E CA    1
ATOM   6145  C  C     . ASP C 3 143 ? -40.275 -5.993  47.633  1.00 112.55 ? ?
? ? ? 143 ASP E C     1
ATOM   6146  O  O     . ASP C 3 143 ? -40.007 -4.839  48.049  1.00 120.41 ? ?
? ? ? 143 ASP E O     1
ATOM   6147  C  CB    . ASP C 3 143 ? -40.264 -7.886  45.950  1.00 137.22 ? ?
? ? ? 143 ASP E CB    1
ATOM   6148  C  CG    . ASP C 3 143 ? -40.912 -8.313  44.627  1.00 158.57 ? ?
? ? ? 143 ASP E CG    1
ATOM   6149  O  OD1   . ASP C 3 143 ? -40.608 -7.697  43.582  1.00 159.59 ? ?
? ? ? 143 ASP E OD1   1
ATOM   6150  O  OD2   . ASP C 3 143 ? -41.722 -9.267  44.634  1.00 164.14 ? ?
? ? ? 143 ASP E OD2   1
ATOM   6151  N  N     . LYS C 3 144 ? -40.595 -6.970  48.459  1.00 105.65 ? ?
? ? ? 144 LYS E N     1
ATOM   6152  C  CA    . LYS C 3 144 ? -40.656 -6.692  49.872  1.00 111.41 ? ?
? ? ? 144 LYS E CA    1
ATOM   6153  C  C     . LYS C 3 144 ? -39.294 -6.858  50.540  1.00 107.13 ? ?
? ? ? 144 LYS E C     1
ATOM   6154  O  O     . LYS C 3 144 ? -39.183 -6.846  51.768  1.00 111.20 ? ?
? ? ? 144 LYS E O     1
ATOM   6155  C  CB    . LYS C 3 144 ? -41.744 -7.570  50.498  1.00 127.07 ? ?
? ? ? 144 LYS E CB    1
ATOM   6156  C  CG    . LYS C 3 144 ? -43.134 -7.218  49.936  1.00 146.31 ? ?
? ? ? 144 LYS E CG    1
ATOM   6157  C  CD    . LYS C 3 144 ? -44.173 -8.324  50.112  1.00 167.62 ? ?
? ? ? 144 LYS E CD    1
ATOM   6158  C  CE    . LYS C 3 144 ? -45.470 -7.979  49.366  1.00 152.46 ? ?
? ? ? 144 LYS E CE    1
ATOM   6159  N  NZ    . LYS C 3 144 ? -46.475 -9.088  49.366  1.00 133.51 ? ?
? ? ? 144 LYS E NZ    1
ATOM   6160  N  N     . SER C 3 145 ? -38.254 -6.963  49.711  1.00 89.26  ? ?
? ? ? 145 SER E N     1
ATOM   6161  C  CA    . SER C 3 145 ? -36.876 -7.126  50.180  1.00 80.84  ? ?
? ? ? 145 SER E CA    1
ATOM   6162  C  C     . SER C 3 145 ? -36.424 -6.088  51.220  1.00 82.13  ? ?
? ? ? 145 SER E C     1
ATOM   6163  O  O     . SER C 3 145 ? -36.900 -4.944  51.236  1.00 76.00  ? ?
? ? ? 145 SER E O     1
ATOM   6164  C  CB    . SER C 3 145 ? -35.922 -7.087  48.988  1.00 63.09  ? ?
? ? ? 145 SER E CB    1
ATOM   6165  O  OG    . SER C 3 145 ? -35.977 -5.829  48.333  1.00 95.01  ? ?
? ? ? 145 SER E OG    1
ATOM   6166  N  N     . GLY C 3 146 ? -35.482 -6.495  52.069  1.00 78.60  ? ?
? ? ? 146 GLY E N     1
ATOM   6167  C  CA    . GLY C 3 146 ? -34.983 -5.618  53.115  1.00 84.12  ? ?
? ? ? 146 GLY E CA    1
ATOM   6168  C  C     . GLY C 3 146 ? -35.815 -5.847  54.360  1.00 92.44  ? ?
? ? ? 146 GLY E C     1
ATOM   6169  O  O     . GLY C 3 146 ? -36.847 -6.509  54.282  1.00 93.27  ? ?
? ? ? 146 GLY E O     1
ATOM   6170  N  N     . ASP C 3 147 ? -35.393 -5.320  55.507  1.00 92.95  ? ?
? ? ? 147 ASP E N     1
ATOM   6171  C  CA    . ASP C 3 147 ? -36.169 -5.521  56.726  1.00 105.71 ? ?
? ? ? 147 ASP E CA    1
ATOM   6172  C  C     . ASP C 3 147 ? -37.423 -4.647  56.750  1.00 110.63 ? ?
? ? ? 147 ASP E C     1
ATOM   6173  O  O     . ASP C 3 147 ? -38.104 -4.531  57.771  1.00 110.08 ? ?
? ? ? 147 ASP E O     1
ATOM   6174  C  CB    . ASP C 3 147 ? -35.303 -5.275  57.964  1.00 110.74 ? ?
? ? ? 147 ASP E CB    1
ATOM   6175  C  CG    . ASP C 3 147 ? -34.226 -6.337  58.137  1.00 135.70 ? ?
? ? ? 147 ASP E CG    1
ATOM   6176  O  OD1   . ASP C 3 147 ? -33.604 -6.392  59.220  1.00 152.91 ? ?
? ? ? 147 ASP E OD1   1
ATOM   6177  O  OD2   . ASP C 3 147 ? -34.000 -7.116  57.184  1.00 154.27 ? ?
? ? ? 147 ASP E OD2   1
ATOM   6178  N  N     . PHE C 3 148 ? -37.713 -4.035  55.605  1.00 116.42 ? ?
? ? ? 148 PHE E N     1
ATOM   6179  C  CA    . PHE C 3 148 ? -38.895 -3.198  55.426  1.00 122.80 ? ?
? ? ? 148 PHE E CA    1
ATOM   6180  C  C     . PHE C 3 148 ? -39.290 -3.336  53.958  1.00 125.16 ? ?
? ? ? 148 PHE E C     1
ATOM   6181  O  O     . PHE C 3 148 ? -38.579 -2.843  53.078  1.00 124.35 ? ?
? ? ? 148 PHE E O     1
ATOM   6182  C  CB    . PHE C 3 148 ? -38.604 -1.719  55.713  1.00 129.25 ? ?
? ? ? 148 PHE E CB    1
ATOM   6183  C  CG    . PHE C 3 148 ? -37.582 -1.488  56.788  1.00 142.87 ? ?
? ? ? 148 PHE E CG    1
ATOM   6184  C  CD1   . PHE C 3 148 ? -36.260 -1.205  56.453  1.00 138.93 ? ?
? ? ? 148 PHE E CD1   1
ATOM   6185  C  CD2   . PHE C 3 148 ? -37.934 -1.549  58.133  1.00 157.73 ? ?
? ? ? 148 PHE E CD2   1
ATOM   6186  C  CE1   . PHE C 3 148 ? -35.302 -0.982  57.440  1.00 133.20 ? ?
? ? ? 148 PHE E CE1   1
ATOM   6187  C  CE2   . PHE C 3 148 ? -36.981 -1.328  59.132  1.00 154.44 ? ?
? ? ? 148 PHE E CE2   1
ATOM   6188  C  CZ    . PHE C 3 148 ? -35.663 -1.044  58.782  1.00 147.86 ? ?
? ? ? 148 PHE E CZ    1
ATOM   6189  N  N     . GLY C 3 149 ? -40.405 -4.017  53.696  1.00 122.85 ? ?
? ? ? 149 GLY E N     1
ATOM   6190  C  CA    . GLY C 3 149 ? -40.865 -4.196  52.328  1.00 119.46 ? ?
? ? ? 149 GLY E CA    1
ATOM   6191  C  C     . GLY C 3 149 ? -40.519 -2.967  51.518  1.00 120.24 ? ?
? ? ? 149 GLY E C     1
ATOM   6192  O  O     . GLY C 3 149 ? -40.781 -1.844  51.965  1.00 123.66 ? ?
? ? ? 149 GLY E O     1
ATOM   6193  N  N     . GLY C 3 150 ? -39.944 -3.159  50.331  1.00 119.32 ? ?
? ? ? 150 GLY E N     1
ATOM   6194  C  CA    . GLY C 3 150 ? -39.560 -1.996  49.560  1.00 109.52 ? ?
? ? ? 150 GLY E CA    1
ATOM   6195  C  C     . GLY C 3 150 ? -38.306 -2.373  48.825  1.00 100.29 ? ?
? ? ? 150 GLY E C     1
ATOM   6196  O  O     . GLY C 3 150 ? -38.401 -2.968  47.755  1.00 99.16  ? ?
? ? ? 150 GLY E O     1
ATOM   6197  N  N     . TRP C 3 151 ? -37.133 -2.059  49.365  1.00 90.49  ? ?
? ? ? 151 TRP E N     1
ATOM   6198  C  CA    . TRP C 3 151 ? -35.933 -2.449  48.634  1.00 89.35  ? ?
? ? ? 151 TRP E CA    1
ATOM   6199  C  C     . TRP C 3 151 ? -34.696 -2.691  49.466  1.00 85.31  ? ?
? ? ? 151 TRP E C     1
ATOM   6200  O  O     . TRP C 3 151 ? -34.457 -2.016  50.492  1.00 85.79  ? ?
? ? ? 151 TRP E O     1
ATOM   6201  C  CB    . TRP C 3 151 ? -35.627 -1.429  47.531  1.00 85.67  ? ?
? ? ? 151 TRP E CB    1
ATOM   6202  C  CG    . TRP C 3 151 ? -36.588 -1.517  46.387  1.00 91.11  ? ?
? ? ? 151 TRP E CG    1
ATOM   6203  C  CD1   . TRP C 3 151 ? -36.480 -2.313  45.293  1.00 86.49  ? ?
? ? ? 151 TRP E CD1   1
ATOM   6204  C  CD2   . TRP C 3 151 ? -37.865 -0.864  46.285  1.00 100.81 ? ?
? ? ? 151 TRP E CD2   1
ATOM   6205  N  NE1   . TRP C 3 151 ? -37.612 -2.208  44.515  1.00 84.26  ? ?
? ? ? 151 TRP E NE1   1
ATOM   6206  C  CE2   . TRP C 3 151 ? -38.477 -1.325  45.103  1.00 72.75  ? ?
? ? ? 151 TRP E CE2   1
ATOM   6207  C  CE3   . TRP C 3 151 ? -38.551 0.060   47.087  1.00 92.22  ? ?
? ? ? 151 TRP E CE3   1
ATOM   6208  C  CZ2   . TRP C 3 151 ? -39.738 -0.897  44.699  1.00 76.76  ? ?
? ? ? 151 TRP E CZ2   1
ATOM   6209  C  CZ3   . TRP C 3 151 ? -39.807 0.487   46.687  1.00 95.86  ? ?
? ? ? 151 TRP E CZ3   1
ATOM   6210  C  CH2   . TRP C 3 151 ? -40.388 0.007   45.503  1.00 104.74 ? ?
? ? ? 151 TRP E CH2   1
ATOM   6211  N  N     . PHE C 3 152 ? -33.908 -3.659  49.000  1.00 79.31  ? ?
? ? ? 152 PHE E N     1
ATOM   6212  C  CA    . PHE C 3 152 ? -32.663 -4.025  49.679  1.00 70.44  ? ?
? ? ? 152 PHE E CA    1
ATOM   6213  C  C     . PHE C 3 152 ? -31.528 -3.894  48.681  1.00 72.47  ? ?
? ? ? 152 PHE E C     1
ATOM   6214  O  O     . PHE C 3 152 ? -31.508 -4.614  47.686  1.00 63.44  ? ?
? ? ? 152 PHE E O     1
ATOM   6215  C  CB    . PHE C 3 152 ? -32.748 -5.476  50.171  1.00 68.39  ? ?
? ? ? 152 PHE E CB    1
ATOM   6216  C  CG    . PHE C 3 152 ? -31.411 -6.100  50.524  1.00 81.65  ? ?
? ? ? 152 PHE E CG    1
ATOM   6217  C  CD1   . PHE C 3 152 ? -31.071 -6.338  51.850  1.00 80.04  ? ?
? ? ? 152 PHE E CD1   1
ATOM   6218  C  CD2   . PHE C 3 152 ? -30.506 -6.478  49.529  1.00 85.52  ? ?
? ? ? 152 PHE E CD2   1
ATOM   6219  C  CE1   . PHE C 3 152 ? -29.859 -6.941  52.182  1.00 74.95  ? ?
? ? ? 152 PHE E CE1   1
ATOM   6220  C  CE2   . PHE C 3 152 ? -29.294 -7.079  49.850  1.00 80.27  ? ?
? ? ? 152 PHE E CE2   1
ATOM   6221  C  CZ    . PHE C 3 152 ? -28.969 -7.312  51.179  1.00 71.12  ? ?
? ? ? 152 PHE E CZ    1
ATOM   6222  N  N     . CYS C 3 153 ? -30.585 -2.986  48.905  1.00 76.33  ? ?
? ? ? 153 CYS E N     1
ATOM   6223  C  CA    . CYS C 3 153 ? -29.505 -2.926  47.932  1.00 70.39  ? ?
? ? ? 153 CYS E CA    1
ATOM   6224  C  C     . CYS C 3 153 ? -28.552 -4.064  48.220  1.00 73.17  ? ?
? ? ? 153 CYS E C     1
ATOM   6225  O  O     . CYS C 3 153 ? -27.972 -4.151  49.293  1.00 92.69  ? ?
? ? ? 153 CYS E O     1
ATOM   6226  C  CB    . CYS C 3 153 ? -28.740 -1.622  47.971  1.00 66.81  ? ?
? ? ? 153 CYS E CB    1
ATOM   6227  S  SG    . CYS C 3 153 ? -27.482 -1.627  46.670  1.00 64.02  ? ?
? ? ? 153 CYS E SG    1
ATOM   6228  N  N     . PRO C 3 154 ? -28.369 -4.948  47.248  1.00 69.20  ? ?
? ? ? 154 PRO E N     1
ATOM   6229  C  CA    . PRO C 3 154 ? -27.490 -6.105  47.372  1.00 77.51  ? ?
? ? ? 154 PRO E CA    1
ATOM   6230  C  C     . PRO C 3 154 ? -26.042 -5.706  47.507  1.00 89.97  ? ?
? ? ? 154 PRO E C     1
ATOM   6231  O  O     . PRO C 3 154 ? -25.239 -6.431  48.099  1.00 89.72  ? ?
? ? ? 154 PRO E O     1
ATOM   6232  C  CB    . PRO C 3 154 ? -27.734 -6.845  46.074  1.00 105.20 ? ?
? ? ? 154 PRO E CB    1
ATOM   6233  C  CG    . PRO C 3 154 ? -27.854 -5.705  45.107  1.00 106.21 ? ?
? ? ? 154 PRO E CG    1
ATOM   6234  C  CD    . PRO C 3 154 ? -28.783 -4.760  45.849  1.00 80.46  ? ?
? ? ? 154 PRO E CD    1
ATOM   6235  N  N     . CYS C 3 155 ? -25.708 -4.546  46.960  1.00 80.77  ? ?
? ? ? 155 CYS E N     1
ATOM   6236  C  CA    . CYS C 3 155 ? -24.330 -4.094  46.989  1.00 83.06  ? ?
? ? ? 155 CYS E CA    1
ATOM   6237  C  C     . CYS C 3 155 ? -23.692 -3.814  48.356  1.00 81.04  ? ?
? ? ? 155 CYS E C     1
ATOM   6238  O  O     . CYS C 3 155 ? -22.602 -4.329  48.622  1.00 86.08  ? ?
? ? ? 155 CYS E O     1
ATOM   6239  C  CB    . CYS C 3 155 ? -24.162 -2.901  46.040  1.00 105.10 ? ?
? ? ? 155 CYS E CB    1
ATOM   6240  S  SG    . CYS C 3 155 ? -24.221 -3.403  44.284  1.00 88.47  ? ?
? ? ? 155 CYS E SG    1
ATOM   6241  N  N     . HIS C 3 156 ? -24.337 -3.038  49.230  1.00 59.55  ? ?
? ? ? 156 HIS E N     1
ATOM   6242  C  CA    . HIS C 3 156 ? -23.708 -2.760  50.519  1.00 61.99  ? ?
? ? ? 156 HIS E CA    1
ATOM   6243  C  C     . HIS C 3 156 ? -24.573 -2.779  51.770  1.00 69.85  ? ?
? ? ? 156 HIS E C     1
ATOM   6244  O  O     . HIS C 3 156 ? -24.058 -2.666  52.880  1.00 67.02  ? ?
? ? ? 156 HIS E O     1
ATOM   6245  C  CB    . HIS C 3 156 ? -22.944 -1.436  50.442  1.00 49.84  ? ?
? ? ? 156 HIS E CB    1
ATOM   6246  C  CG    . HIS C 3 156 ? -21.955 -1.387  49.321  1.00 75.83  ? ?
? ? ? 156 HIS E CG    1
ATOM   6247  N  ND1   . HIS C 3 156 ? -22.276 -0.884  48.081  1.00 76.97  ? ?
? ? ? 156 HIS E ND1   1
ATOM   6248  C  CD2   . HIS C 3 156 ? -20.693 -1.869  49.221  1.00 52.45  ? ?
? ? ? 156 HIS E CD2   1
ATOM   6249  C  CE1   . HIS C 3 156 ? -21.257 -1.069  47.262  1.00 94.41  ? ?
? ? ? 156 HIS E CE1   1
ATOM   6250  N  NE2   . HIS C 3 156 ? -20.285 -1.664  47.927  1.00 52.23  ? ?
? ? ? 156 HIS E NE2   1
ATOM   6251  N  N     . GLY C 3 157 ? -25.878 -2.921  51.614  1.00 69.25  ? ?
? ? ? 157 GLY E N     1
ATOM   6252  C  CA    . GLY C 3 157 ? -26.706 -2.969  52.798  1.00 65.53  ? ?
? ? ? 157 GLY E CA    1
ATOM   6253  C  C     . GLY C 3 157 ? -27.976 -2.155  52.735  1.00 81.01  ? ?
? ? ? 157 GLY E C     1
ATOM   6254  O  O     . GLY C 3 157 ? -29.052 -2.661  53.060  1.00 82.16  ? ?
? ? ? 157 GLY E O     1
ATOM   6255  N  N     . SER C 3 158 ? -27.851 -0.899  52.322  1.00 92.45  ? ?
? ? ? 158 SER E N     1
ATOM   6256  C  CA    . SER C 3 158 ? -28.989 0.010   52.228  1.00 96.29  ? ?
? ? ? 158 SER E CA    1
ATOM   6257  C  C     . SER C 3 158 ? -30.368 -0.661  52.110  1.00 92.60  ? ?
? ? ? 158 SER E C     1
ATOM   6258  O  O     . SER C 3 158 ? -30.655 -1.408  51.152  1.00 80.65  ? ?
? ? ? 158 SER E O     1
ATOM   6259  C  CB    . SER C 3 158 ? -28.766 0.975   51.062  1.00 110.82 ? ?
? ? ? 158 SER E CB    1
ATOM   6260  O  OG    . SER C 3 158 ? -28.259 0.292   49.927  1.00 128.00 ? ?
? ? ? 158 SER E OG    1
ATOM   6261  N  N     . HIS C 3 159 ? -31.213 -0.395  53.105  1.00 92.42  ? ?
? ? ? 159 HIS E N     1
ATOM   6262  C  CA    . HIS C 3 159 ? -32.556 -0.948  53.134  1.00 93.70  ? ?
? ? ? 159 HIS E CA    1
ATOM   6263  C  C     . HIS C 3 159 ? -33.480 0.231   53.114  1.00 102.10 ? ?
? ? ? 159 HIS E C     1
ATOM   6264  O  O     . HIS C 3 159 ? -33.456 1.042   54.113  1.00 110.64 ? ?
? ? ? 159 HIS E O     1
ATOM   6265  C  CB    . HIS C 3 159 ? -32.845 -1.710  54.427  1.00 103.15 ? ?
? ? ? 159 HIS E CB    1
ATOM   6266  C  CG    . HIS C 3 159 ? -32.212 -3.060  54.510  1.00 98.72  ? ?
? ? ? 159 HIS E CG    1
ATOM   6267  N  ND1   . HIS C 3 159 ? -32.412 -3.901  55.583  1.00 80.09  ? ?
? ? ? 159 HIS E ND1   1
ATOM   6268  C  CD2   . HIS C 3 159 ? -31.395 -3.722  53.659  1.00 96.35  ? ?
? ? ? 159 HIS E CD2   1
ATOM   6269  C  CE1   . HIS C 3 159 ? -31.744 -5.024  55.389  1.00 72.93  ? ?
? ? ? 159 HIS E CE1   1
ATOM   6270  N  NE2   . HIS C 3 159 ? -31.118 -4.940  54.230  1.00 81.11  ? ?
? ? ? 159 HIS E NE2   1
ATOM   6271  N  N     . TYR C 3 160 ? -34.256 0.295   52.012  1.00 94.38  ? ?
? ? ? 160 TYR E N     1
ATOM   6272  C  CA    . TYR C 3 160 ? -35.255 1.335   51.755  1.00 86.64  ? ?
? ? ? 160 TYR E CA    1
ATOM   6273  C  C     . TYR C 3 160 ? -36.642 0.748   51.991  1.00 93.93  ? ?
? ? ? 160 TYR E C     1
ATOM   6274  O  O     . TYR C 3 160 ? -36.941 -0.384  51.555  1.00 96.54  ? ?
? ? ? 160 TYR E O     1
ATOM   6275  C  CB    . TYR C 3 160 ? -35.247 1.817   50.304  1.00 61.57  ? ?
? ? ? 160 TYR E CB    1
ATOM   6276  C  CG    . TYR C 3 160 ? -33.931 2.229   49.700  1.00 63.65  ? ?
? ? ? 160 TYR E CG    1
ATOM   6277  C  CD1   . TYR C 3 160 ? -33.812 3.455   49.045  1.00 43.90  ? ?
? ? ? 160 TYR E CD1   1
ATOM   6278  C  CD2   . TYR C 3 160 ? -32.845 1.359   49.665  1.00 31.55  ? ?
? ? ? 160 TYR E CD2   1
ATOM   6279  C  CE1   . TYR C 3 160 ? -32.654 3.801   48.358  1.00 54.31  ? ?
? ? ? 160 TYR E CE1   1
ATOM   6280  C  CE2   . TYR C 3 160 ? -31.675 1.699   48.977  1.00 60.23  ? ?
? ? ? 160 TYR E CE2   1
ATOM   6281  C  CZ    . TYR C 3 160 ? -31.590 2.921   48.320  1.00 72.09  ? ?
? ? ? 160 TYR E CZ    1
ATOM   6282  O  OH    . TYR C 3 160 ? -30.462 3.255   47.600  1.00 46.87  ? ?
? ? ? 160 TYR E OH    1
ATOM   6283  N  N     . ASP C 3 161 ? -37.494 1.550   52.628  1.00 98.93  ? ?
? ? ? 161 ASP E N     1
ATOM   6284  C  CA    . ASP C 3 161 ? -38.864 1.152   52.961  1.00 92.79  ? ?
? ? ? 161 ASP E CA    1
ATOM   6285  C  C     . ASP C 3 161 ? -39.783 1.114   51.746  1.00 86.65  ? ?
? ? ? 161 ASP E C     1
ATOM   6286  O  O     . ASP C 3 161 ? -39.334 1.205   50.599  1.00 79.95  ? ?
? ? ? 161 ASP E O     1
ATOM   6287  C  CB    . ASP C 3 161 ? -39.459 2.125   53.984  1.00 92.59  ? ?
? ? ? 161 ASP E CB    1
ATOM   6288  C  CG    . ASP C 3 161 ? -40.082 3.356   53.328  1.00 92.96  ? ?
? ? ? 161 ASP E CG    1
ATOM   6289  O  OD1   . ASP C 3 161 ? -39.509 3.870   52.338  1.00 46.82  ? ?
? ? ? 161 ASP E OD1   1
ATOM   6290  O  OD2   . ASP C 3 161 ? -41.143 3.812   53.806  1.00 59.95  ? ?
? ? ? 161 ASP E OD2   1
ATOM   6291  N  N     . SER C 3 162 ? -41.079 0.988   52.019  1.00 85.52  ? ?
? ? ? 162 SER E N     1
ATOM   6292  C  CA    . SER C 3 162 ? -42.088 0.951   50.969  1.00 97.74  ? ?
? ? ? 162 SER E CA    1
ATOM   6293  C  C     . SER C 3 162 ? -41.877 2.099   49.991  1.00 97.10  ? ?
? ? ? 162 SER E C     1
ATOM   6294  O  O     . SER C 3 162 ? -41.572 1.883   48.818  1.00 95.77  ? ?
? ? ? 162 SER E O     1
ATOM   6295  C  CB    . SER C 3 162 ? -43.488 1.053   51.577  1.00 93.36  ? ?
? ? ? 162 SER E CB    1
ATOM   6296  O  OG    . SER C 3 162 ? -44.469 1.169   50.558  1.00 109.98 ? ?
? ? ? 162 SER E OG    1
ATOM   6297  N  N     . ALA C 3 163 ? -42.038 3.320   50.491  1.00 96.53  ? ?
? ? ? 163 ALA E N     1
ATOM   6298  C  CA    . ALA C 3 163 ? -41.874 4.526   49.688  1.00 81.74  ? ?
? ? ? 163 ALA E CA    1
ATOM   6299  C  C     . ALA C 3 163 ? -40.444 4.660   49.185  1.00 75.13  ? ?
? ? ? 163 ALA E C     1
ATOM   6300  O  O     . ALA C 3 163 ? -40.019 5.743   48.787  1.00 66.78  ? ?
? ? ? 163 ALA E O     1
ATOM   6301  C  CB    . ALA C 3 163 ? -42.253 5.751   50.514  1.00 91.06  ? ?
? ? ? 163 ALA E CB    1
ATOM   6302  N  N     . GLY C 3 164 ? -39.708 3.553   49.207  1.00 81.07  ? ?
? ? ? 164 GLY E N     1
ATOM   6303  C  CA    . GLY C 3 164 ? -38.331 3.560   48.753  1.00 96.99  ? ?
? ? ? 164 GLY E CA    1
ATOM   6304  C  C     . GLY C 3 164 ? -37.510 4.524   49.575  1.00 108.13 ? ?
? ? ? 164 GLY E C     1
ATOM   6305  O  O     . GLY C 3 164 ? -36.336 4.768   49.291  1.00 113.75 ? ?
? ? ? 164 GLY E O     1
ATOM   6306  N  N     . ARG C 3 165 ? -38.139 5.087   50.597  1.00 103.47 ? ?
? ? ? 165 ARG E N     1
ATOM   6307  C  CA    . ARG C 3 165 ? -37.454 6.019   51.465  1.00 100.20 ? ?
? ? ? 165 ARG E CA    1
ATOM   6308  C  C     . ARG C 3 165 ? -36.303 5.243   52.076  1.00 106.09 ? ?
? ? ? 165 ARG E C     1
ATOM   6309  O  O     . ARG C 3 165 ? -36.437 4.050   52.391  1.00 103.33 ? ?
? ? ? 165 ARG E O     1
ATOM   6310  C  CB    . ARG C 3 165 ? -38.420 6.540   52.522  1.00 84.23  ? ?
? ? ? 165 ARG E CB    1
ATOM   6311  C  CG    . ARG C 3 165 ? -39.630 7.192   51.887  1.00 63.33  ? ?
? ? ? 165 ARG E CG    1
ATOM   6312  C  CD    . ARG C 3 165 ? -40.557 7.798   52.906  1.00 50.45  ? ?
? ? ? 165 ARG E CD    1
ATOM   6313  N  NE    . ARG C 3 165 ? -41.187 6.792   53.747  1.00 70.27  ? ?
? ? ? 165 ARG E NE    1
ATOM   6314  C  CZ    . ARG C 3 165 ? -42.200 7.053   54.564  1.00 109.50 ? ?
? ? ? 165 ARG E CZ    1
ATOM   6315  N  NH1   . ARG C 3 165 ? -42.689 8.286   54.642  1.00 96.10  ? ?
? ? ? 165 ARG E NH1   1
ATOM   6316  N  NH2   . ARG C 3 165 ? -42.733 6.086   55.294  1.00 140.11 ? ?
? ? ? 165 ARG E NH2   1
ATOM   6317  N  N     . ILE C 3 166 ? -35.166 5.914   52.221  1.00 110.97 ? ?
? ? ? 166 ILE E N     1
ATOM   6318  C  CA    . ILE C 3 166 ? -33.989 5.258   52.752  1.00 108.95 ? ?
? ? ? 166 ILE E CA    1
ATOM   6319  C  C     . ILE C 3 166 ? -34.050 4.840   54.200  1.00 104.85 ? ?
? ? ? 166 ILE E C     1
ATOM   6320  O  O     . ILE C 3 166 ? -34.541 5.551   55.081  1.00 92.59  ? ?
? ? ? 166 ILE E O     1
ATOM   6321  C  CB    . ILE C 3 166 ? -32.714 6.102   52.569  1.00 104.40 ? ?
? ? ? 166 ILE E CB    1
ATOM   6322  C  CG1   . ILE C 3 166 ? -31.495 5.181   52.647  1.00 94.68  ? ?
? ? ? 166 ILE E CG1   1
ATOM   6323  C  CG2   . ILE C 3 166 ? -32.614 7.165   53.658  1.00 105.62 ? ?
? ? ? 166 ILE E CG2   1
ATOM   6324  C  CD1   . ILE C 3 166 ? -31.574 3.995   51.702  1.00 76.06  ? ?
? ? ? 166 ILE E CD1   1
ATOM   6325  N  N     . ARG C 3 167 ? -33.534 3.642   54.412  1.00 106.14 ? ?
? ? ? 167 ARG E N     1
ATOM   6326  C  CA    . ARG C 3 167 ? -33.444 3.036   55.710  1.00 111.77 ? ?
? ? ? 167 ARG E CA    1
ATOM   6327  C  C     . ARG C 3 167 ? -32.248 2.097   55.629  1.00 113.86 ? ?
? ? ? 167 ARG E C     1
ATOM   6328  O  O     . ARG C 3 167 ? -31.590 1.917   54.591  1.00 116.52 ? ?
? ? ? 167 ARG E O     1
ATOM   6329  C  CB    . ARG C 3 167 ? -34.725 2.265   56.061  1.00 117.08 ? ?
? ? ? 167 ARG E CB    1
ATOM   6330  C  CG    . ARG C 3 167 ? -35.967 3.129   56.155  1.00 97.05  ? ?
? ? ? 167 ARG E CG    1
ATOM   6331  C  CD    . ARG C 3 167 ? -36.095 3.789   57.514  1.00 115.75 ? ?
? ? ? 167 ARG E CD    1
ATOM   6332  N  NE    . ARG C 3 167 ? -37.094 3.118   58.343  1.00 121.23 ? ?
? ? ? 167 ARG E NE    1
ATOM   6333  C  CZ    . ARG C 3 167 ? -38.368 2.967   57.995  1.00 113.99 ? ?
? ? ? 167 ARG E CZ    1
ATOM   6334  N  NH1   . ARG C 3 167 ? -38.797 3.437   56.832  1.00 99.40  ? ?
? ? ? 167 ARG E NH1   1
ATOM   6335  N  NH2   . ARG C 3 167 ? -39.217 2.353   58.810  1.00 106.49 ? ?
? ? ? 167 ARG E NH2   1
ATOM   6336  N  N     . LYS C 3 168 ? -32.036 1.448   56.738  1.00 102.48 ? ?
? ? ? 168 LYS E N     1
ATOM   6337  C  CA    . LYS C 3 168 ? -30.903 0.552   57.007  1.00 103.59 ? ?
? ? ? 168 LYS E CA    1
ATOM   6338  C  C     . LYS C 3 168 ? -29.597 0.750   56.194  1.00 97.60  ? ?
? ? ? 168 LYS E C     1
ATOM   6339  O  O     . LYS C 3 168 ? -29.572 0.518   54.993  1.00 92.29  ? ?
? ? ? 168 LYS E O     1
ATOM   6340  C  CB    . LYS C 3 168 ? -31.375 -0.897  56.877  1.00 110.61 ? ?
? ? ? 168 LYS E CB    1
ATOM   6341  C  CG    . LYS C 3 168 ? -30.477 -1.945  57.515  1.00 115.52 ? ?
? ? ? 168 LYS E CG    1
ATOM   6342  C  CD    . LYS C 3 168 ? -30.571 -1.882  59.029  1.00 115.53 ? ?
? ? ? 168 LYS E CD    1
ATOM   6343  C  CE    . LYS C 3 168 ? -29.723 -2.950  59.698  1.00 93.20  ? ?
? ? ? 168 LYS E CE    1
ATOM   6344  N  NZ    . LYS C 3 168 ? -29.758 -2.774  61.178  1.00 81.78  ? ?
? ? ? 168 LYS E NZ    1
ATOM   6345  N  N     . GLY C 3 169 ? -28.520 1.203   56.841  1.00 89.06  ? ?
? ? ? 169 GLY E N     1
ATOM   6346  C  CA    . GLY C 3 169 ? -27.239 1.329   56.146  1.00 87.88  ? ?
? ? ? 169 GLY E CA    1
ATOM   6347  C  C     . GLY C 3 169 ? -26.735 2.557   55.392  1.00 88.74  ? ?
? ? ? 169 GLY E C     1
ATOM   6348  O  O     . GLY C 3 169 ? -27.223 3.671   55.583  1.00 90.84  ? ?
? ? ? 169 GLY E O     1
ATOM   6349  N  N     . PRO C 3 170 ? -25.724 2.359   54.518  1.00 80.41  ? ?
? ? ? 170 PRO E N     1
ATOM   6350  C  CA    . PRO C 3 170 ? -25.011 3.305   53.649  1.00 94.03  ? ?
? ? ? 170 PRO E CA    1
ATOM   6351  C  C     . PRO C 3 170 ? -25.796 4.456   53.034  1.00 93.44  ? ?
? ? ? 170 PRO E C     1
ATOM   6352  O  O     . PRO C 3 170 ? -25.743 5.577   53.532  1.00 90.82  ? ?
? ? ? 170 PRO E O     1
ATOM   6353  C  CB    . PRO C 3 170 ? -24.396 2.396   52.590  1.00 76.14  ? ?
? ? ? 170 PRO E CB    1
ATOM   6354  C  CG    . PRO C 3 170 ? -23.987 1.248   53.395  1.00 69.85  ? ?
? ? ? 170 PRO E CG    1
ATOM   6355  C  CD    . PRO C 3 170 ? -25.206 0.999   54.290  1.00 75.59  ? ?
? ? ? 170 PRO E CD    1
ATOM   6356  N  N     . ALA C 3 171 ? -26.489 4.185   51.934  1.00 97.16  ? ?
? ? ? 171 ALA E N     1
ATOM   6357  C  CA    . ALA C 3 171 ? -27.276 5.205   51.251  1.00 103.37 ? ?
? ? ? 171 ALA E CA    1
ATOM   6358  C  C     . ALA C 3 171 ? -27.588 6.378   52.179  1.00 107.44 ? ?
? ? ? 171 ALA E C     1
ATOM   6359  O  O     . ALA C 3 171 ? -28.052 6.187   53.310  1.00 107.28 ? ?
? ? ? 171 ALA E O     1
ATOM   6360  C  CB    . ALA C 3 171 ? -28.563 4.598   50.728  1.00 119.56 ? ?
? ? ? 171 ALA E CB    1
ATOM   6361  N  N     . PRO C 3 172 ? -27.325 7.609   51.713  1.00 109.87 ? ?
? ? ? 172 PRO E N     1
ATOM   6362  C  CA    . PRO C 3 172 ? -27.563 8.833   52.480  1.00 106.51 ? ?
? ? ? 172 PRO E CA    1
ATOM   6363  C  C     . PRO C 3 172 ? -28.980 9.376   52.333  1.00 99.50  ? ?
? ? ? 172 PRO E C     1
ATOM   6364  O  O     . PRO C 3 172 ? -29.545 9.931   53.276  1.00 105.10 ? ?
? ? ? 172 PRO E O     1
ATOM   6365  C  CB    . PRO C 3 172 ? -26.537 9.783   51.898  1.00 121.59 ? ?
? ? ? 172 PRO E CB    1
ATOM   6366  C  CG    . PRO C 3 172 ? -26.621 9.442   50.439  1.00 127.72 ? ?
? ? ? 172 PRO E CG    1
ATOM   6367  C  CD    . PRO C 3 172 ? -26.644 7.919   50.441  1.00 108.60 ? ?
? ? ? 172 PRO E CD    1
ATOM   6368  N  N     . ARG C 3 173 ? -29.546 9.216   51.143  1.00 91.00  ? ?
? ? ? 173 ARG E N     1
ATOM   6369  C  CA    . ARG C 3 173 ? -30.887 9.708   50.870  1.00 86.50  ? ?
? ? ? 173 ARG E CA    1
ATOM   6370  C  C     . ARG C 3 173 ? -31.799 8.655   50.260  1.00 86.82  ? ?
? ? ? 173 ARG E C     1
ATOM   6371  O  O     . ARG C 3 173 ? -31.338 7.651   49.714  1.00 82.03  ? ?
? ? ? 173 ARG E O     1
ATOM   6372  C  CB    . ARG C 3 173 ? -30.809 10.919  49.941  1.00 73.09  ? ?
? ? ? 173 ARG E CB    1
ATOM   6373  C  CG    . ARG C 3 173 ? -29.897 10.715  48.745  1.00 71.76  ? ?
? ? ? 173 ARG E CG    1
ATOM   6374  C  CD    . ARG C 3 173 ? -28.876 11.839  48.655  1.00 91.30  ? ?
? ? ? 173 ARG E CD    1
ATOM   6375  N  NE    . ARG C 3 173 ? -27.878 11.609  47.615  1.00 114.53 ? ?
? ? ? 173 ARG E NE    1
ATOM   6376  C  CZ    . ARG C 3 173 ? -28.158 11.458  46.325  1.00 117.86 ? ?
? ? ? 173 ARG E CZ    1
ATOM   6377  N  NH1   . ARG C 3 173 ? -29.415 11.511  45.905  1.00 108.60 ? ?
? ? ? 173 ARG E NH1   1
ATOM   6378  N  NH2   . ARG C 3 173 ? -27.179 11.259  45.453  1.00 131.82 ? ?
? ? ? 173 ARG E NH2   1
ATOM   6379  N  N     . ASN C 3 174 ? -33.101 8.895   50.359  1.00 80.02  ? ?
? ? ? 174 ASN E N     1
ATOM   6380  C  CA    . ASN C 3 174 ? -34.083 7.977   49.809  1.00 77.82  ? ?
? ? ? 174 ASN E CA    1
ATOM   6381  C  C     . ASN C 3 174 ? -33.882 7.950   48.297  1.00 82.10  ? ?
? ? ? 174 ASN E C     1
ATOM   6382  O  O     . ASN C 3 174 ? -33.075 8.707   47.758  1.00 89.18  ? ?
? ? ? 174 ASN E O     1
ATOM   6383  C  CB    . ASN C 3 174 ? -35.494 8.459   50.147  1.00 69.85  ? ?
? ? ? 174 ASN E CB    1
ATOM   6384  C  CG    . ASN C 3 174 ? -35.593 9.053   51.545  1.00 89.50  ? ?
? ? ? 174 ASN E CG    1
ATOM   6385  O  OD1   . ASN C 3 174 ? -35.259 8.404   52.536  1.00 85.01  ? ?
? ? ? 174 ASN E OD1   1
ATOM   6386  N  ND2   . ASN C 3 174 ? -36.056 10.296  51.628  1.00 90.61  ? ?
? ? ? 174 ASN E ND2   1
ATOM   6387  N  N     . LEU C 3 175 ? -34.610 7.079   47.612  1.00 85.14  ? ?
? ? ? 175 LEU E N     1
ATOM   6388  C  CA    . LEU C 3 175 ? -34.484 6.974   46.164  1.00 89.29  ? ?
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ATOM   6389  C  C     . LEU C 3 175 ? -35.131 8.134   45.422  1.00 94.43  ? ?
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ATOM   6390  O  O     . LEU C 3 175 ? -36.224 8.576   45.775  1.00 94.67  ? ?
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ATOM   6391  C  CB    . LEU C 3 175 ? -35.092 5.658   45.688  1.00 77.33  ? ?
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ATOM   6392  C  CG    . LEU C 3 175 ? -34.136 4.469   45.652  1.00 65.94  ? ?
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ATOM   6393  C  CD1   . LEU C 3 175 ? -34.886 3.206   46.028  1.00 55.50  ? ?
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ATOM   6394  C  CD2   . LEU C 3 175 ? -33.506 4.363   44.264  1.00 56.37  ? ?
? ? ? 175 LEU E CD2   1
ATOM   6395  N  N     . ASP C 3 176 ? -34.453 8.625   44.388  1.00 96.69  ? ?
? ? ? 176 ASP E N     1
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? ? ? 176 ASP E C     1
ATOM   6398  O  O     . ASP C 3 176 ? -36.705 8.227   42.849  1.00 128.19 ? ?
? ? ? 176 ASP E O     1
ATOM   6399  C  CB    . ASP C 3 176 ? -34.022 10.090  42.462  1.00 130.02 ? ?
? ? ? 176 ASP E CB    1
ATOM   6400  C  CG    . ASP C 3 176 ? -32.797 10.823  42.946  1.00 141.11 ? ?
? ? ? 176 ASP E CG    1
ATOM   6401  O  OD1   . ASP C 3 176 ? -32.034 10.236  43.741  1.00 156.03 ? ?
? ? ? 176 ASP E OD1   1
ATOM   6402  O  OD2   . ASP C 3 176 ? -32.598 11.987  42.532  1.00 113.83 ? ?
? ? ? 176 ASP E OD2   1
ATOM   6403  N  N     . ILE C 3 177 ? -37.080 10.441  42.617  1.00 106.31 ? ?
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ATOM   6418  N  N     . VAL C 3 179 ? -38.912 13.488  37.237  1.00 108.14 ? ?
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ATOM   6422  C  CB    . VAL C 3 179 ? -39.546 15.534  36.023  1.00 124.57 ? ?
? ? ? 179 VAL E CB    1
ATOM   6423  C  CG1   . VAL C 3 179 ? -38.562 15.147  34.916  1.00 123.51 ? ?
? ? ? 179 VAL E CG1   1
ATOM   6424  C  CG2   . VAL C 3 179 ? -40.736 16.281  35.445  1.00 138.74 ? ?
? ? ? 179 VAL E CG2   1
ATOM   6425  N  N     . ALA C 3 180 ? -42.028 13.041  36.163  1.00 111.89 ? ?
? ? ? 180 ALA E N     1
ATOM   6426  C  CA    . ALA C 3 180 ? -42.830 12.204  35.285  1.00 123.20 ? ?
? ? ? 180 ALA E CA    1
ATOM   6427  C  C     . ALA C 3 180 ? -44.283 12.141  35.705  1.00 122.77 ? ?
? ? ? 180 ALA E C     1
ATOM   6428  O  O     . ALA C 3 180 ? -44.597 12.045  36.893  1.00 117.81 ? ?
? ? ? 180 ALA E O     1
ATOM   6429  C  CB    . ALA C 3 180 ? -42.245 10.804  35.243  1.00 146.49 ? ?
? ? ? 180 ALA E CB    1
ATOM   6430  N  N     . ALA C 3 181 ? -45.176 12.172  34.722  1.00 120.89 ? ?
? ? ? 181 ALA E N     1
ATOM   6431  C  CA    . ALA C 3 181 ? -46.601 12.122  35.038  1.00 127.86 ? ?
? ? ? 181 ALA E CA    1
ATOM   6432  C  C     . ALA C 3 181 ? -47.435 11.452  33.954  1.00 125.06 ? ?
? ? ? 181 ALA E C     1
ATOM   6433  O  O     . ALA C 3 181 ? -47.043 11.411  32.783  1.00 113.91 ? ?
? ? ? 181 ALA E O     1
ATOM   6434  C  CB    . ALA C 3 181 ? -47.126 13.530  35.314  1.00 139.60 ? ?
? ? ? 181 ALA E CB    1
ATOM   6435  N  N     . PHE C 3 182 ? -48.588 10.924  34.363  1.00 122.27 ? ?
? ? ? 182 PHE E N     1
ATOM   6436  C  CA    . PHE C 3 182 ? -49.494 10.243  33.451  1.00 124.70 ? ?
? ? ? 182 PHE E CA    1
ATOM   6437  C  C     . PHE C 3 182 ? -50.052 11.177  32.399  1.00 134.99 ? ?
? ? ? 182 PHE E C     1
ATOM   6438  O  O     . PHE C 3 182 ? -50.627 12.217  32.733  1.00 132.66 ? ?
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ATOM   6439  C  CB    . PHE C 3 182 ? -50.672 9.634   34.209  1.00 118.14 ? ?
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ATOM   6440  C  CG    . PHE C 3 182 ? -50.319 8.431   35.023  1.00 121.51 ? ?
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ATOM   6441  C  CD1   . PHE C 3 182 ? -49.485 7.443   34.505  1.00 122.12 ? ?
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ATOM   6442  C  CD2   . PHE C 3 182 ? -50.851 8.261   36.297  1.00 116.84 ? ?
? ? ? 182 PHE E CD2   1
ATOM   6443  C  CE1   . PHE C 3 182 ? -49.189 6.303   35.243  1.00 122.50 ? ?
? ? ? 182 PHE E CE1   1
ATOM   6444  C  CE2   . PHE C 3 182 ? -50.562 7.121   37.045  1.00 101.20 ? ?
? ? ? 182 PHE E CE2   1
ATOM   6445  C  CZ    . PHE C 3 182 ? -49.729 6.141   36.518  1.00 104.23 ? ?
? ? ? 182 PHE E CZ    1
ATOM   6446  N  N     . VAL C 3 183 ? -49.897 10.814  31.128  1.00 138.32 ? ?
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ATOM   6448  C  C     . VAL C 3 183 ? -51.813 11.079  29.717  1.00 139.49 ? ?
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ATOM   6449  O  O     . VAL C 3 183 ? -52.167 10.922  28.546  1.00 141.95 ? ?
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ATOM   6450  C  CB    . VAL C 3 183 ? -49.518 11.801  28.862  1.00 153.70 ? ?
? ? ? 183 VAL E CB    1
ATOM   6451  C  CG1   . VAL C 3 183 ? -50.145 12.721  27.814  1.00 158.56 ? ?
? ? ? 183 VAL E CG1   1
ATOM   6452  C  CG2   . VAL C 3 183 ? -48.180 12.393  29.300  1.00 142.24 ? ?
? ? ? 183 VAL E CG2   1
ATOM   6453  N  N     . ASP C 3 184 ? -52.538 10.729  30.777  1.00 134.28 ? ?
? ? ? 184 ASP E N     1
ATOM   6454  C  CA    . ASP C 3 184 ? -53.888 10.178  30.750  1.00 132.03 ? ?
? ? ? 184 ASP E CA    1
ATOM   6455  C  C     . ASP C 3 184 ? -54.158 8.687   30.879  1.00 124.26 ? ?
? ? ? 184 ASP E C     1
ATOM   6456  O  O     . ASP C 3 184 ? -53.782 7.866   30.039  1.00 111.40 ? ?
? ? ? 184 ASP E O     1
ATOM   6457  C  CB    . ASP C 3 184 ? -54.682 10.757  29.577  1.00 141.98 ? ?
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ATOM   6458  C  CG    . ASP C 3 184 ? -55.226 12.147  29.887  1.00 160.33 ? ?
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ATOM   6459  O  OD1   . ASP C 3 184 ? -54.427 13.111  29.932  1.00 130.53 ? ?
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ATOM   6513  O  "O''" . GLY C 3 191 ? -40.254 15.974  31.093  1.00 150.70 ? ?
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ATOM   6551  O  O     . TYR D 1 9   ? 36.827  -1.752  32.644  1.00 149.11 ? ?
? ? ? 9   TYR P O     1
ATOM   6552  C  CB    . TYR D 1 9   ? 35.733  -5.187  33.136  1.00 153.38 ? ?
? ? ? 9   TYR P CB    1
ATOM   6553  N  N     . GLU D 1 10  ? 36.168  -3.402  31.237  1.00 143.94 ? ?
? ? ? 10  GLU P N     1
ATOM   6554  C  CA    . GLU D 1 10  ? 36.545  -2.779  29.966  1.00 140.49 ? ?
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ATOM   6555  C  C     . GLU D 1 10  ? 37.621  -3.691  29.398  1.00 144.53 ? ?
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ATOM   6556  O  O     . GLU D 1 10  ? 38.161  -3.454  28.314  1.00 148.28 ? ?
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ATOM   6557  C  CB    . GLU D 1 10  ? 37.110  -1.368  30.154  1.00 94.17  ? ?
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ATOM   6558  N  N     . PRO D 1 11  ? 37.945  -4.757  30.143  1.00 144.54 ? ?
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ATOM   6562  C  CB    . PRO D 1 11  ? 39.047  -6.625  31.056  1.00 150.45 ? ?
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ATOM   6596  O  O     . TRP D 1 18  ? 31.726  0.636   23.099  1.00 85.72  ? ?
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? ? ? 20  HIS P C     1
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? ? ? 21  ASP P N     1
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ATOM   6619  C  C     . ASP D 1 21  ? 30.479  3.129   24.657  1.00 119.00 ? ?
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ATOM   6635  N  N     . PRO D 1 24  ? 24.844  0.063   28.557  1.00 104.00 ? ?
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ATOM   6641  N  N     . ILE D 1 25  ? 26.066  -2.881  28.426  1.00 100.43 ? ?
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ATOM   6644  O  O     . ILE D 1 25  ? 27.036  -4.012  31.352  1.00 84.52  ? ?
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? ? ? 25  ILE P CG1   1
ATOM   6647  C  CD1   . ILE D 1 25  ? 30.235  -3.763  29.875  1.00 106.99 ? ?
? ? ? 25  ILE P CD1   1
ATOM   6648  N  N     . VAL D 1 26  ? 27.736  -2.085  30.438  1.00 96.09  ? ?
? ? ? 26  VAL P N     1
ATOM   6649  C  CA    . VAL D 1 26  ? 28.041  -1.518  31.740  1.00 107.05 ? ?
? ? ? 26  VAL P CA    1
ATOM   6650  C  C     . VAL D 1 26  ? 26.939  -1.748  32.796  1.00 101.00 ? ?
? ? ? 26  VAL P C     1
ATOM   6651  O  O     . VAL D 1 26  ? 27.124  -2.551  33.720  1.00 92.26  ? ?
? ? ? 26  VAL P O     1
ATOM   6652  C  CB    . VAL D 1 26  ? 28.379  0.012   31.643  1.00 138.61 ? ?
? ? ? 26  VAL P CB    1
ATOM   6653  C  CG1   . VAL D 1 26  ? 27.133  0.895   31.686  1.00 163.23 ? ?
? ? ? 26  VAL P CG1   1
ATOM   6654  N  N     . GLY D 1 27  ? 25.805  -1.060  32.645  1.00 101.08 ? ?
? ? ? 27  GLY P N     1
ATOM   6655  C  CA    . GLY D 1 27  ? 24.699  -1.155  33.589  1.00 95.67  ? ?
? ? ? 27  GLY P CA    1
ATOM   6656  C  C     . GLY D 1 27  ? 24.315  -2.583  33.886  1.00 101.62 ? ?
? ? ? 27  GLY P C     1
ATOM   6657  O  O     . GLY D 1 27  ? 24.115  -2.970  35.049  1.00 98.32  ? ?
? ? ? 27  GLY P O     1
ATOM   6658  N  N     . LEU D 1 28  ? 24.207  -3.362  32.816  1.00 97.10  ? ?
? ? ? 28  LEU P N     1
ATOM   6659  C  CA    . LEU D 1 28  ? 23.868  -4.769  32.919  1.00 89.81  ? ?
? ? ? 28  LEU P CA    1
ATOM   6660  C  C     . LEU D 1 28  ? 24.782  -5.391  33.954  1.00 96.98  ? ?
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ATOM   6661  O  O     . LEU D 1 28  ? 24.364  -5.659  35.082  1.00 87.17  ? ?
? ? ? 28  LEU P O     1
ATOM   6662  C  CB    . LEU D 1 28  ? 24.077  -5.469  31.580  1.00 75.78  ? ?
? ? ? 28  LEU P CB    1
ATOM   6663  C  CG    . LEU D 1 28  ? 23.827  -6.978  31.613  1.00 99.87  ? ?
? ? ? 28  LEU P CG    1
ATOM   6664  N  N     . VAL D 1 29  ? 26.042  -5.605  33.580  1.00 109.73 ? ?
? ? ? 29  VAL P N     1
ATOM   6665  C  CA    . VAL D 1 29  ? 26.984  -6.204  34.520  1.00 111.03 ? ?
? ? ? 29  VAL P CA    1
ATOM   6666  C  C     . VAL D 1 29  ? 26.786  -5.586  35.897  1.00 114.05 ? ?
? ? ? 29  VAL P C     1
ATOM   6667  O  O     . VAL D 1 29  ? 26.213  -6.212  36.792  1.00 114.43 ? ?
? ? ? 29  VAL P O     1
ATOM   6668  C  CB    . VAL D 1 29  ? 28.453  -5.989  34.105  1.00 111.13 ? ?
? ? ? 29  VAL P CB    1
ATOM   6669  C  CG1   . VAL D 1 29  ? 29.390  -6.497  35.197  1.00 79.02  ? ?
? ? ? 29  VAL P CG1   1
ATOM   6670  N  N     . TYR D 1 30  ? 27.232  -4.342  36.050  1.00 119.02 ? ?
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ATOM   6672  C  C     . TYR D 1 30  ? 25.756  -3.786  38.016  1.00 127.98 ? ?
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ATOM   6673  O  O     . TYR D 1 30  ? 25.470  -4.794  38.667  1.00 127.69 ? ?
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ATOM   6674  C  CB    . TYR D 1 30  ? 27.473  -2.165  37.175  1.00 115.81 ? ?
? ? ? 30  TYR P CB    1
ATOM   6675  C  CG    . TYR D 1 30  ? 28.956  -1.885  37.045  1.00 88.71  ? ?
? ? ? 30  TYR P CG    1
ATOM   6676  N  N     . ASP D 1 31  ? 24.921  -2.763  37.872  1.00 135.13 ? ?
? ? ? 31  ASP P N     1
ATOM   6677  C  CA    . ASP D 1 31  ? 23.611  -2.742  38.514  1.00 144.39 ? ?
? ? ? 31  ASP P CA    1
ATOM   6678  C  C     . ASP D 1 31  ? 22.822  -4.035  38.371  1.00 132.27 ? ?
? ? ? 31  ASP P C     1
ATOM   6679  O  O     . ASP D 1 31  ? 22.168  -4.485  39.310  1.00 126.77 ? ?
? ? ? 31  ASP P O     1
ATOM   6680  C  CB    . ASP D 1 31  ? 22.766  -1.571  37.968  1.00 174.17 ? ?
? ? ? 31  ASP P CB    1
ATOM   6681  C  CG    . ASP D 1 31  ? 22.503  -0.473  39.016  1.00 193.58 ? ?
? ? ? 31  ASP P CG    1
ATOM   6682  O  OD1   . ASP D 1 31  ? 23.476  0.101   39.558  1.00 186.21 ? ?
? ? ? 31  ASP P OD1   1
ATOM   6683  O  OD2   . ASP D 1 31  ? 21.315  -0.178  39.291  1.00 182.02 ? ?
? ? ? 31  ASP P OD2   1
ATOM   6684  N  N     . THR D 1 32  ? 22.918  -4.662  37.210  1.00 127.33 ? ?
? ? ? 32  THR P N     1
ATOM   6685  C  CA    . THR D 1 32  ? 22.126  -5.851  36.969  1.00 135.15 ? ?
? ? ? 32  THR P CA    1
ATOM   6686  C  C     . THR D 1 32  ? 22.598  -7.247  37.393  1.00 109.71 ? ?
? ? ? 32  THR P C     1
ATOM   6687  O  O     . THR D 1 32  ? 21.797  -8.178  37.412  1.00 97.57  ? ?
? ? ? 32  THR P O     1
ATOM   6688  C  CB    . THR D 1 32  ? 21.691  -5.858  35.460  1.00 150.82 ? ?
? ? ? 32  THR P CB    1
ATOM   6689  O  OG1   . THR D 1 32  ? 20.305  -5.495  35.360  1.00 157.37 ? ?
? ? ? 32  THR P OG1   1
ATOM   6690  C  CG2   . THR D 1 32  ? 21.924  -7.214  34.806  1.00 187.49 ? ?
? ? ? 32  THR P CG2   1
ATOM   6691  N  N     . ILE D 1 33  ? 23.843  -7.444  37.789  1.00 98.97  ? ?
? ? ? 33  ILE P N     1
ATOM   6692  C  CA    . ILE D 1 33  ? 24.168  -8.832  38.087  1.00 114.59 ? ?
? ? ? 33  ILE P CA    1
ATOM   6693  C  C     . ILE D 1 33  ? 25.000  -9.213  39.304  1.00 120.23 ? ?
? ? ? 33  ILE P C     1
ATOM   6694  O  O     . ILE D 1 33  ? 24.535  -9.947  40.191  1.00 108.73 ? ?
? ? ? 33  ILE P O     1
ATOM   6695  C  CB    . ILE D 1 33  ? 24.797  -9.467  36.826  1.00 121.99 ? ?
? ? ? 33  ILE P CB    1
ATOM   6696  C  CG1   . ILE D 1 33  ? 23.693  -9.773  35.809  1.00 122.36 ? ?
? ? ? 33  ILE P CG1   1
ATOM   6697  C  CG2   . ILE D 1 33  ? 25.594  -10.705 37.188  1.00 137.04 ? ?
? ? ? 33  ILE P CG2   1
ATOM   6698  C  CD1   . ILE D 1 33  ? 24.201  -10.289 34.470  1.00 80.35  ? ?
? ? ? 33  ILE P CD1   1
ATOM   6699  N  N     . MET D 1 34  ? 26.244  -8.751  39.303  1.00 125.74 ? ?
? ? ? 34  MET P N     1
ATOM   6700  C  CA    . MET D 1 34  ? 27.183  -9.024  40.374  1.00 125.46 ? ?
? ? ? 34  MET P CA    1
ATOM   6701  C  C     . MET D 1 34  ? 26.914  -8.042  41.504  1.00 119.63 ? ?
? ? ? 34  MET P C     1
ATOM   6702  O  O     . MET D 1 34  ? 27.817  -7.356  41.988  1.00 113.51 ? ?
? ? ? 34  MET P O     1
ATOM   6703  C  CB    . MET D 1 34  ? 28.617  -8.864  39.863  1.00 145.59 ? ?
? ? ? 34  MET P CB    1
ATOM   6704  C  CG    . MET D 1 34  ? 28.964  -9.737  38.661  1.00 126.80 ? ?
? ? ? 34  MET P CG    1
ATOM   6705  S  SD    . MET D 1 34  ? 28.894  -11.495 38.990  1.00 165.70 ? ?
? ? ? 34  MET P SD    1
ATOM   6706  N  N     . ILE D 1 35  ? 25.654  -7.964  41.909  1.00 114.54 ? ?
? ? ? 35  ILE P N     1
ATOM   6707  C  CA    . ILE D 1 35  ? 25.294  -7.069  42.983  1.00 107.18 ? ?
? ? ? 35  ILE P CA    1
ATOM   6708  C  C     . ILE D 1 35  ? 25.083  -7.843  44.275  1.00 107.63 ? ?
? ? ? 35  ILE P C     1
ATOM   6709  O  O     . ILE D 1 35  ? 24.406  -8.878  44.305  1.00 104.66 ? ?
? ? ? 35  ILE P O     1
ATOM   6710  C  CB    . ILE D 1 35  ? 24.027  -6.266  42.670  1.00 96.21  ? ?
? ? ? 35  ILE P CB    1
ATOM   6711  C  CG1   . ILE D 1 35  ? 23.799  -5.205  43.749  1.00 47.77  ? ?
? ? ? 35  ILE P CG1   1
ATOM   6712  N  N     . PRO D 1 36  ? 25.702  -7.347  45.356  1.00 101.80 ? ?
? ? ? 36  PRO P N     1
ATOM   6713  C  CA    . PRO D 1 36  ? 25.735  -7.804  46.745  1.00 97.05  ? ?
? ? ? 36  PRO P CA    1
ATOM   6714  C  C     . PRO D 1 36  ? 24.374  -8.064  47.363  1.00 90.66  ? ?
? ? ? 36  PRO P C     1
ATOM   6715  O  O     . PRO D 1 36  ? 23.596  -7.146  47.621  1.00 92.99  ? ?
? ? ? 36  PRO P O     1
ATOM   6716  C  CB    . PRO D 1 36  ? 26.486  -6.681  47.442  1.00 97.39  ? ?
? ? ? 36  PRO P CB    1
ATOM   6717  C  CG    . PRO D 1 36  ? 27.505  -6.327  46.423  1.00 100.36 ? ?
? ? ? 36  PRO P CG    1
ATOM   6718  C  CD    . PRO D 1 36  ? 26.677  -6.258  45.162  1.00 101.12 ? ?
? ? ? 36  PRO P CD    1
ATOM   6719  N  N     . THR D 1 37  ? 24.108  -9.334  47.620  1.00 92.65  ? ?
? ? ? 37  THR P N     1
ATOM   6720  C  CA    . THR D 1 37  ? 22.845  -9.726  48.200  1.00 98.11  ? ?
? ? ? 37  THR P CA    1
ATOM   6721  C  C     . THR D 1 37  ? 23.089  -10.523 49.473  1.00 95.51  ? ?
? ? ? 37  THR P C     1
ATOM   6722  O  O     . THR D 1 37  ? 23.780  -11.544 49.463  1.00 94.83  ? ?
? ? ? 37  THR P O     1
ATOM   6723  C  CB    . THR D 1 37  ? 22.049  -10.577 47.208  1.00 108.17 ? ?
? ? ? 37  THR P CB    1
ATOM   6724  O  OG1   . THR D 1 37  ? 22.312  -10.122 45.873  1.00 114.27 ? ?
? ? ? 37  THR P OG1   1
ATOM   6725  C  CG2   . THR D 1 37  ? 20.567  -10.459 47.486  1.00 119.54 ? ?
? ? ? 37  THR P CG2   1
ATOM   6726  N  N     . PRO D 1 38  ? 22.532  -10.051 50.593  1.00 87.71  ? ?
? ? ? 38  PRO P N     1
ATOM   6727  C  CA    . PRO D 1 38  ? 22.667  -10.699 51.903  1.00 89.54  ? ?
? ? ? 38  PRO P CA    1
ATOM   6728  C  C     . PRO D 1 38  ? 22.452  -12.215 51.828  1.00 87.25  ? ?
? ? ? 38  PRO P C     1
ATOM   6729  O  O     . PRO D 1 38  ? 21.347  -12.670 51.563  1.00 86.38  ? ?
? ? ? 38  PRO P O     1
ATOM   6730  C  CB    . PRO D 1 38  ? 21.592  -10.002 52.730  1.00 103.25 ? ?
? ? ? 38  PRO P CB    1
ATOM   6731  C  CG    . PRO D 1 38  ? 21.611  -8.603  52.176  1.00 95.68  ? ?
? ? ? 38  PRO P CG    1
ATOM   6732  C  CD    . PRO D 1 38  ? 21.710  -8.830  50.683  1.00 72.24  ? ?
? ? ? 38  PRO P CD    1
ATOM   6733  N  N     . LYS D 1 39  ? 23.507  -12.993 52.057  1.00 94.72  ? ?
? ? ? 39  LYS P N     1
ATOM   6734  C  CA    . LYS D 1 39  ? 23.416  -14.456 52.005  1.00 103.03 ? ?
? ? ? 39  LYS P CA    1
ATOM   6735  C  C     . LYS D 1 39  ? 22.160  -15.003 52.681  1.00 97.07  ? ?
? ? ? 39  LYS P C     1
ATOM   6736  O  O     . LYS D 1 39  ? 21.416  -15.792 52.100  1.00 99.94  ? ?
? ? ? 39  LYS P O     1
ATOM   6737  C  CB    . LYS D 1 39  ? 24.656  -15.088 52.659  1.00 109.98 ? ?
? ? ? 39  LYS P CB    1
ATOM   6738  C  CG    . LYS D 1 39  ? 24.490  -16.564 53.071  1.00 130.41 ? ?
? ? ? 39  LYS P CG    1
ATOM   6739  C  CD    . LYS D 1 39  ? 25.732  -17.108 53.800  1.00 143.27 ? ?
? ? ? 39  LYS P CD    1
ATOM   6740  C  CE    . LYS D 1 39  ? 25.541  -18.545 54.319  1.00 132.25 ? ?
? ? ? 39  LYS P CE    1
ATOM   6741  N  NZ    . LYS D 1 39  ? 24.679  -18.650 55.538  1.00 107.16 ? ?
? ? ? 39  LYS P NZ    1
ATOM   6742  N  N     . ASN D 1 40  ? 21.938  -14.573 53.916  1.00 94.06  ? ?
? ? ? 40  ASN P N     1
ATOM   6743  C  CA    . ASN D 1 40  ? 20.795  -15.010 54.710  1.00 104.07 ? ?
? ? ? 40  ASN P CA    1
ATOM   6744  C  C     . ASN D 1 40  ? 19.434  -14.975 54.012  1.00 105.52 ? ?
? ? ? 40  ASN P C     1
ATOM   6745  O  O     . ASN D 1 40  ? 18.591  -15.844 54.250  1.00 100.81 ? ?
? ? ? 40  ASN P O     1
ATOM   6746  C  CB    . ASN D 1 40  ? 20.731  -14.177 55.992  1.00 99.19  ? ?
? ? ? 40  ASN P CB    1
ATOM   6747  C  CG    . ASN D 1 40  ? 20.854  -12.691 55.723  1.00 100.64 ? ?
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ATOM   6748  O  OD1   . ASN D 1 40  ? 21.443  -12.273 54.719  1.00 76.46  ? ?
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ATOM   6749  N  ND2   . ASN D 1 40  ? 20.318  -11.882 56.632  1.00 86.73  ? ?
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ATOM   6804  C  CE3   . TRP D 1 45  ? 13.690  -11.855 52.783  1.00 69.83  ? ?
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ATOM   6805  C  CZ2   . TRP D 1 45  ? 14.330  -9.146  53.141  1.00 91.67  ? ?
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ATOM   6806  C  CZ3   . TRP D 1 45  ? 13.358  -11.201 53.919  1.00 87.91  ? ?
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ATOM   6807  C  CH2   . TRP D 1 45  ? 13.677  -9.852  54.099  1.00 106.86 ? ?
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ATOM   6815  C  CD1   . ILE D 1 46  ? 12.218  -16.339 44.294  1.00 64.48  ? ?
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ATOM   6816  N  N     . TRP D 1 47  ? 10.528  -11.523 46.705  1.00 116.11 ? ?
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ATOM   6820  C  CB    . TRP D 1 47  ? 8.047   -11.147 47.159  1.00 109.52 ? ?
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? ? ? 47  TRP P CD2   1
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? ? ? 47  TRP P CE2   1
ATOM   6826  C  CE3   . TRP D 1 47  ? 6.908   -14.072 45.547  1.00 99.87  ? ?
? ? ? 47  TRP P CE3   1
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ATOM   6833  O  O     . GLY D 1 48  ? 8.923   -9.293  41.374  1.00 91.46  ? ?
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ATOM   6834  N  N     . ILE D 1 49  ? 10.565  -10.271 42.527  1.00 88.49  ? ?
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ATOM   6837  O  O     . ILE D 1 49  ? 9.220   -11.717 39.742  1.00 66.34  ? ?
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ATOM   6838  C  CB    . ILE D 1 49  ? 12.035  -12.104 41.708  1.00 103.88 ? ?
? ? ? 49  ILE P CB    1
ATOM   6839  C  CG1   . ILE D 1 49  ? 12.265  -13.016 40.499  1.00 99.02  ? ?
? ? ? 49  ILE P CG1   1
ATOM   6840  C  CG2   . ILE D 1 49  ? 11.709  -12.894 42.939  1.00 106.62 ? ?
? ? ? 49  ILE P CG2   1
ATOM   6841  C  CD1   . ILE D 1 49  ? 12.819  -12.291 39.288  1.00 92.83  ? ?
? ? ? 49  ILE P CD1   1
ATOM   6842  N  N     . VAL D 1 50  ? 9.036   -12.595 41.898  1.00 73.35  ? ?
? ? ? 50  VAL P N     1
ATOM   6843  C  CA    . VAL D 1 50  ? 7.859   -13.245 41.275  1.00 61.75  ? ?
? ? ? 50  VAL P CA    1
ATOM   6844  C  C     . VAL D 1 50  ? 6.970   -12.170 40.632  1.00 58.25  ? ?
? ? ? 50  VAL P C     1
ATOM   6845  O  O     . VAL D 1 50  ? 6.462   -12.324 39.477  1.00 46.29  ? ?
? ? ? 50  VAL P O     1
ATOM   6846  C  CB    . VAL D 1 50  ? 6.973   -14.051 42.220  1.00 76.09  ? ?
? ? ? 50  VAL P CB    1
ATOM   6847  C  CG1   . VAL D 1 50  ? 5.703   -13.268 42.558  1.00 31.37  ? ?
? ? ? 50  VAL P CG1   1
ATOM   6848  C  CG2   . VAL D 1 50  ? 6.583   -15.356 41.529  1.00 55.69  ? ?
? ? ? 50  VAL P CG2   1
ATOM   6849  N  N     . LEU D 1 51  ? 6.807   -11.059 41.358  1.00 69.49  ? ?
? ? ? 51  LEU P N     1
ATOM   6850  C  CA    . LEU D 1 51  ? 5.959   -9.999  40.805  1.00 60.10  ? ?
? ? ? 51  LEU P CA    1
ATOM   6851  C  C     . LEU D 1 51  ? 6.296   -9.544  39.388  1.00 54.39  ? ?
? ? ? 51  LEU P C     1
ATOM   6852  O  O     . LEU D 1 51  ? 5.518   -9.752  38.449  1.00 55.51  ? ?
? ? ? 51  LEU P O     1
ATOM   6853  C  CB    . LEU D 1 51  ? 5.924   -8.814  41.751  1.00 39.66  ? ?
? ? ? 51  LEU P CB    1
ATOM   6854  C  CG    . LEU D 1 51  ? 4.821   -9.167  42.744  1.00 71.00  ? ?
? ? ? 51  LEU P CG    1
ATOM   6855  C  CD1   . LEU D 1 51  ? 4.893   -8.345  43.998  1.00 66.45  ? ?
? ? ? 51  LEU P CD1   1
ATOM   6856  C  CD2   . LEU D 1 51  ? 3.507   -8.981  42.031  1.00 84.30  ? ?
? ? ? 51  LEU P CD2   1
ATOM   6857  N  N     . ALA D 1 52  ? 7.445   -8.908  39.229  1.00 55.10  ? ?
? ? ? 52  ALA P N     1
ATOM   6858  C  CA    . ALA D 1 52  ? 7.872   -8.464  37.926  1.00 55.40  ? ?
? ? ? 52  ALA P CA    1
ATOM   6859  C  C     . ALA D 1 52  ? 7.567   -9.574  36.955  1.00 54.72  ? ?
? ? ? 52  ALA P C     1
ATOM   6860  O  O     . ALA D 1 52  ? 7.008   -9.308  35.854  1.00 57.13  ? ?
? ? ? 52  ALA P O     1
ATOM   6861  C  CB    . ALA D 1 52  ? 9.347   -8.174  37.921  1.00 54.01  ? ?
? ? ? 52  ALA P CB    1
ATOM   6862  N  N     . PHE D 1 53  ? 7.887   -10.825 37.322  1.00 56.89  ? ?
? ? ? 53  PHE P N     1
ATOM   6863  C  CA    . PHE D 1 53  ? 7.541   -11.802 36.289  1.00 59.59  ? ?
? ? ? 53  PHE P CA    1
ATOM   6864  C  C     . PHE D 1 53  ? 6.053   -11.745 35.947  1.00 51.59  ? ?
? ? ? 53  PHE P C     1
ATOM   6865  O  O     . PHE D 1 53  ? 5.652   -11.534 34.762  1.00 42.92  ? ?
? ? ? 53  PHE P O     1
ATOM   6866  C  CB    . PHE D 1 53  ? 7.840   -13.234 36.664  1.00 69.83  ? ?
? ? ? 53  PHE P CB    1
ATOM   6867  C  CG    . PHE D 1 53  ? 7.370   -14.200 35.618  1.00 69.99  ? ?
? ? ? 53  PHE P CG    1
ATOM   6868  C  CD1   . PHE D 1 53  ? 8.016   -14.267 34.384  1.00 79.25  ? ?
? ? ? 53  PHE P CD1   1
ATOM   6869  C  CD2   . PHE D 1 53  ? 6.232   -14.976 35.824  1.00 51.29  ? ?
? ? ? 53  PHE P CD2   1
ATOM   6870  C  CE1   . PHE D 1 53  ? 7.537   -15.089 33.371  1.00 81.15  ? ?
? ? ? 53  PHE P CE1   1
ATOM   6871  C  CE2   . PHE D 1 53  ? 5.745   -15.797 34.818  1.00 36.07  ? ?
? ? ? 53  PHE P CE2   1
ATOM   6872  C  CZ    . PHE D 1 53  ? 6.399   -15.854 33.586  1.00 70.73  ? ?
? ? ? 53  PHE P CZ    1
ATOM   6873  N  N     . THR D 1 54  ? 5.228   -11.945 36.975  1.00 43.82  ? ?
? ? ? 54  THR P N     1
ATOM   6874  C  CA    . THR D 1 54  ? 3.793   -11.912 36.712  1.00 54.32  ? ?
? ? ? 54  THR P CA    1
ATOM   6875  C  C     . THR D 1 54  ? 3.492   -10.718 35.810  1.00 56.21  ? ?
? ? ? 54  THR P C     1
ATOM   6876  O  O     . THR D 1 54  ? 2.966   -10.867 34.696  1.00 55.40  ? ?
? ? ? 54  THR P O     1
ATOM   6877  C  CB    . THR D 1 54  ? 2.960   -11.746 37.993  1.00 70.27  ? ?
? ? ? 54  THR P CB    1
ATOM   6878  O  OG1   . THR D 1 54  ? 3.492   -12.567 39.039  1.00 99.45  ? ?
? ? ? 54  THR P OG1   1
ATOM   6879  C  CG2   . THR D 1 54  ? 1.547   -12.170 37.728  1.00 70.25  ? ?
? ? ? 54  THR P CG2   1
ATOM   6880  N  N     . LEU D 1 55  ? 3.846   -9.533  36.298  1.00 52.49  ? ?
? ? ? 55  LEU P N     1
ATOM   6881  C  CA    . LEU D 1 55  ? 3.627   -8.307  35.544  1.00 44.14  ? ?
? ? ? 55  LEU P CA    1
ATOM   6882  C  C     . LEU D 1 55  ? 3.983   -8.499  34.066  1.00 43.59  ? ?
? ? ? 55  LEU P C     1
ATOM   6883  O  O     . LEU D 1 55  ? 3.114   -8.321  33.195  1.00 45.87  ? ?
? ? ? 55  LEU P O     1
ATOM   6884  C  CB    . LEU D 1 55  ? 4.444   -7.153  36.154  1.00 55.88  ? ?
? ? ? 55  LEU P CB    1
ATOM   6885  C  CG    . LEU D 1 55  ? 4.451   -5.722  35.573  1.00 59.59  ? ?
? ? ? 55  LEU P CG    1
ATOM   6886  C  CD1   . LEU D 1 55  ? 5.227   -5.671  34.269  1.00 21.71  ? ?
? ? ? 55  LEU P CD1   1
ATOM   6887  C  CD2   . LEU D 1 55  ? 3.035   -5.232  35.376  1.00 20.84  ? ?
? ? ? 55  LEU P CD2   1
ATOM   6888  N  N     . VAL D 1 56  ? 5.227   -8.872  33.748  1.00 40.89  ? ?
? ? ? 56  VAL P N     1
ATOM   6889  C  CA    . VAL D 1 56  ? 5.511   -9.020  32.317  1.00 36.02  ? ?
? ? ? 56  VAL P CA    1
ATOM   6890  C  C     . VAL D 1 56  ? 4.551   -9.989  31.658  1.00 43.25  ? ?
? ? ? 56  VAL P C     1
ATOM   6891  O  O     . VAL D 1 56  ? 4.030   -9.740  30.529  1.00 49.45  ? ?
? ? ? 56  VAL P O     1
ATOM   6892  C  CB    . VAL D 1 56  ? 6.928   -9.496  32.026  1.00 49.56  ? ?
? ? ? 56  VAL P CB    1
ATOM   6893  C  CG1   . VAL D 1 56  ? 6.972   -10.126 30.633  1.00 17.09  ? ?
? ? ? 56  VAL P CG1   1
ATOM   6894  C  CG2   . VAL D 1 56  ? 7.882   -8.303  32.050  1.00 71.39  ? ?
? ? ? 56  VAL P CG2   1
ATOM   6895  N  N     . LEU D 1 57  ? 4.314   -11.101 32.356  1.00 52.25  ? ?
? ? ? 57  LEU P N     1
ATOM   6896  C  CA    . LEU D 1 57  ? 3.372   -12.095 31.821  1.00 63.22  ? ?
? ? ? 57  LEU P CA    1
ATOM   6897  C  C     . LEU D 1 57  ? 2.124   -11.315 31.372  1.00 47.53  ? ?
? ? ? 57  LEU P C     1
ATOM   6898  O  O     . LEU D 1 57  ? 1.765   -11.225 30.158  1.00 20.66  ? ?
? ? ? 57  LEU P O     1
ATOM   6899  C  CB    . LEU D 1 57  ? 2.976   -13.084 32.918  1.00 70.55  ? ?
? ? ? 57  LEU P CB    1
ATOM   6900  C  CG    . LEU D 1 57  ? 1.966   -14.147 32.506  1.00 69.43  ? ?
? ? ? 57  LEU P CG    1
ATOM   6901  C  CD1   . LEU D 1 57  ? 2.615   -15.121 31.517  1.00 17.72  ? ?
? ? ? 57  LEU P CD1   1
ATOM   6902  C  CD2   . LEU D 1 57  ? 1.470   -14.855 33.749  1.00 43.22  ? ?
? ? ? 57  LEU P CD2   1
ATOM   6903  N  N     . GLN D 1 58  ? 1.487   -10.744 32.392  1.00 43.10  ? ?
? ? ? 58  GLN P N     1
ATOM   6904  C  CA    . GLN D 1 58  ? 0.319   -9.922  32.205  1.00 52.25  ? ?
? ? ? 58  GLN P CA    1
ATOM   6905  C  C     . GLN D 1 58  ? 0.481   -9.035  30.989  1.00 68.59  ? ?
? ? ? 58  GLN P C     1
ATOM   6906  O  O     . GLN D 1 58  ? -0.308  -9.139  30.065  1.00 69.56  ? ?
? ? ? 58  GLN P O     1
ATOM   6907  C  CB    . GLN D 1 58  ? 0.096   -9.083  33.441  1.00 59.17  ? ?
? ? ? 58  GLN P CB    1
ATOM   6908  C  CG    . GLN D 1 58  ? -0.502  -9.900  34.528  1.00 42.95  ? ?
? ? ? 58  GLN P CG    1
ATOM   6909  C  CD    . GLN D 1 58  ? -1.929  -10.215 34.222  1.00 56.08  ? ?
? ? ? 58  GLN P CD    1
ATOM   6910  O  OE1   . GLN D 1 58  ? -2.275  -10.493 33.077  1.00 35.69  ? ?
? ? ? 58  GLN P OE1   1
ATOM   6911  N  NE2   . GLN D 1 58  ? -2.777  -10.170 35.240  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 58  GLN P NE2   1
ATOM   6912  N  N     . ILE D 1 59  ? 1.488   -8.165  30.965  1.00 63.86  ? ?
? ? ? 59  ILE P N     1
ATOM   6913  C  CA    . ILE D 1 59  ? 1.622   -7.334  29.770  1.00 61.45  ? ?
? ? ? 59  ILE P CA    1
ATOM   6914  C  C     . ILE D 1 59  ? 1.454   -8.197  28.522  1.00 47.90  ? ?
? ? ? 59  ILE P C     1
ATOM   6915  O  O     . ILE D 1 59  ? 0.497   -8.014  27.730  1.00 58.87  ? ?
? ? ? 59  ILE P O     1
ATOM   6916  C  CB    . ILE D 1 59  ? 3.013   -6.616  29.647  1.00 74.91  ? ?
? ? ? 59  ILE P CB    1
ATOM   6917  C  CG1   . ILE D 1 59  ? 3.068   -5.379  30.546  1.00 83.76  ? ?
? ? ? 59  ILE P CG1   1
ATOM   6918  C  CG2   . ILE D 1 59  ? 3.260   -6.169  28.178  1.00 42.89  ? ?
? ? ? 59  ILE P CG2   1
ATOM   6919  C  CD1   . ILE D 1 59  ? 3.030   -5.679  32.011  1.00 56.47  ? ?
? ? ? 59  ILE P CD1   1
ATOM   6920  N  N     . VAL D 1 60  ? 2.352   -9.165  28.351  1.00 34.45  ? ?
? ? ? 60  VAL P N     1
ATOM   6921  C  CA    . VAL D 1 60  ? 2.263   -9.950  27.121  1.00 47.93  ? ?
? ? ? 60  VAL P CA    1
ATOM   6922  C  C     . VAL D 1 60  ? 0.889   -10.575 26.859  1.00 51.69  ? ?
? ? ? 60  VAL P C     1
ATOM   6923  O  O     . VAL D 1 60  ? 0.189   -10.227 25.863  1.00 56.05  ? ?
? ? ? 60  VAL P O     1
ATOM   6924  C  CB    . VAL D 1 60  ? 3.323   -11.045 27.090  1.00 56.38  ? ?
? ? ? 60  VAL P CB    1
ATOM   6925  C  CG1   . VAL D 1 60  ? 3.847   -11.200 25.668  1.00 47.87  ? ?
? ? ? 60  VAL P CG1   1
ATOM   6926  C  CG2   . VAL D 1 60  ? 4.447   -10.708 28.058  1.00 50.77  ? ?
? ? ? 60  VAL P CG2   1
ATOM   6927  N  N     . THR D 1 61  ? 0.501   -11.492 27.746  1.00 38.18  ? ?
? ? ? 61  THR P N     1
ATOM   6928  C  CA    . THR D 1 61  ? -0.791  -12.142 27.601  1.00 51.28  ? ?
? ? ? 61  THR P CA    1
ATOM   6929  C  C     . THR D 1 61  ? -1.762  -11.046 27.206  1.00 64.39  ? ?
? ? ? 61  THR P C     1
ATOM   6930  O  O     . THR D 1 61  ? -2.456  -11.143 26.197  1.00 65.81  ? ?
? ? ? 61  THR P O     1
ATOM   6931  C  CB    . THR D 1 61  ? -1.273  -12.751 28.927  1.00 65.95  ? ?
? ? ? 61  THR P CB    1
ATOM   6932  O  OG1   . THR D 1 61  ? -2.677  -13.043 28.859  1.00 56.23  ? ?
? ? ? 61  THR P OG1   1
ATOM   6933  C  CG2   . THR D 1 61  ? -1.032  -11.788 30.064  1.00 67.47  ? ?
? ? ? 61  THR P CG2   1
ATOM   6934  N  N     . GLY D 1 62  ? -1.772  -9.986  28.006  1.00 51.65  ? ?
? ? ? 62  GLY P N     1
ATOM   6935  C  CA    . GLY D 1 62  ? -2.640  -8.848  27.768  1.00 23.23  ? ?
? ? ? 62  GLY P CA    1
ATOM   6936  C  C     . GLY D 1 62  ? -2.667  -8.326  26.338  1.00 48.10  ? ?
? ? ? 62  GLY P C     1
ATOM   6937  O  O     . GLY D 1 62  ? -3.710  -8.405  25.666  1.00 42.90  ? ?
? ? ? 62  GLY P O     1
ATOM   6938  N  N     . ILE D 1 63  ? -1.555  -7.779  25.847  1.00 45.24  ? ?
? ? ? 63  ILE P N     1
ATOM   6939  C  CA    . ILE D 1 63  ? -1.629  -7.265  24.484  1.00 27.94  ? ?
? ? ? 63  ILE P CA    1
ATOM   6940  C  C     . ILE D 1 63  ? -2.026  -8.360  23.499  1.00 39.57  ? ?
? ? ? 63  ILE P C     1
ATOM   6941  O  O     . ILE D 1 63  ? -2.839  -8.121  22.561  1.00 40.59  ? ?
? ? ? 63  ILE P O     1
ATOM   6942  C  CB    . ILE D 1 63  ? -0.309  -6.580  24.043  1.00 33.31  ? ?
? ? ? 63  ILE P CB    1
ATOM   6943  C  CG1   . ILE D 1 63  ? -0.320  -6.342  22.525  1.00 51.58  ? ?
? ? ? 63  ILE P CG1   1
ATOM   6944  C  CG2   . ILE D 1 63  ? 0.884   -7.380  24.508  1.00 60.32  ? ?
? ? ? 63  ILE P CG2   1
ATOM   6945  C  CD1   . ILE D 1 63  ? 0.002   -7.558  21.662  1.00 36.79  ? ?
? ? ? 63  ILE P CD1   1
ATOM   6946  N  N     . VAL D 1 64  ? -1.492  -9.568  23.725  1.00 48.69  ? ?
? ? ? 64  VAL P N     1
ATOM   6947  C  CA    . VAL D 1 64  ? -1.796  -10.670 22.804  1.00 51.90  ? ?
? ? ? 64  VAL P CA    1
ATOM   6948  C  C     . VAL D 1 64  ? -3.287  -10.974 22.754  1.00 45.32  ? ?
? ? ? 64  VAL P C     1
ATOM   6949  O  O     . VAL D 1 64  ? -3.872  -11.130 21.678  1.00 35.86  ? ?
? ? ? 64  VAL P O     1
ATOM   6950  C  CB    . VAL D 1 64  ? -1.041  -11.958 23.178  1.00 88.28  ? ?
? ? ? 64  VAL P CB    1
ATOM   6951  C  CG1   . VAL D 1 64  ? 0.338   -11.600 23.706  1.00 96.01  ? ?
? ? ? 64  VAL P CG1   1
ATOM   6952  C  CG2   . VAL D 1 64  ? -1.831  -12.781 24.186  1.00 80.11  ? ?
? ? ? 64  VAL P CG2   1
ATOM   6953  N  N     . LEU D 1 65  ? -3.880  -11.044 23.937  1.00 37.14  ? ?
? ? ? 65  LEU P N     1
ATOM   6954  C  CA    . LEU D 1 65  ? -5.288  -11.319 24.134  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 65  LEU P CA    1
ATOM   6955  C  C     . LEU D 1 65  ? -6.075  -10.163 23.519  1.00 48.02  ? ?
? ? ? 65  LEU P C     1
ATOM   6956  O  O     . LEU D 1 65  ? -6.993  -10.381 22.712  1.00 49.49  ? ?
? ? ? 65  LEU P O     1
ATOM   6957  C  CB    . LEU D 1 65  ? -5.528  -11.397 25.623  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 65  LEU P CB    1
ATOM   6958  C  CG    . LEU D 1 65  ? -6.827  -11.818 26.294  1.00 16.40  ? ?
? ? ? 65  LEU P CG    1
ATOM   6959  C  CD1   . LEU D 1 65  ? -6.777  -11.299 27.718  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 65  LEU P CD1   1
ATOM   6960  C  CD2   . LEU D 1 65  ? -8.013  -11.251 25.612  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 65  LEU P CD2   1
ATOM   6961  N  N     . ALA D 1 66  ? -5.681  -8.944  23.896  1.00 55.04  ? ?
? ? ? 66  ALA P N     1
ATOM   6962  C  CA    . ALA D 1 66  ? -6.303  -7.711  23.424  1.00 58.82  ? ?
? ? ? 66  ALA P CA    1
ATOM   6963  C  C     . ALA D 1 66  ? -6.137  -7.454  21.914  1.00 53.88  ? ?
? ? ? 66  ALA P C     1
ATOM   6964  O  O     . ALA D 1 66  ? -6.768  -6.547  21.363  1.00 50.75  ? ?
? ? ? 66  ALA P O     1
ATOM   6965  C  CB    . ALA D 1 66  ? -5.759  -6.538  24.222  1.00 75.52  ? ?
? ? ? 66  ALA P CB    1
ATOM   6966  N  N     . MET D 1 67  ? -5.277  -8.231  21.260  1.00 43.80  ? ?
? ? ? 67  MET P N     1
ATOM   6967  C  CA    . MET D 1 67  ? -5.075  -8.112  19.811  1.00 37.03  ? ?
? ? ? 67  MET P CA    1
ATOM   6968  C  C     . MET D 1 67  ? -6.237  -8.773  18.991  1.00 33.41  ? ?
? ? ? 67  MET P C     1
ATOM   6969  O  O     . MET D 1 67  ? -6.194  -8.881  17.737  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 67  MET P O     1
ATOM   6970  C  CB    . MET D 1 67  ? -3.716  -8.742  19.482  1.00 41.63  ? ?
? ? ? 67  MET P CB    1
ATOM   6971  C  CG    . MET D 1 67  ? -3.290  -8.861  18.005  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 67  MET P CG    1
ATOM   6972  S  SD    . MET D 1 67  ? -1.566  -9.390  17.992  1.00 105.13 ? ?
? ? ? 67  MET P SD    1
ATOM   6973  C  CE    . MET D 1 67  ? -1.381  -10.037 19.659  1.00 4.28   ? ?
? ? ? 67  MET P CE    1
ATOM   6974  N  N     . HIS D 1 68  ? -7.272  -9.202  19.717  1.00 30.05  ? ?
? ? ? 68  HIS P N     1
ATOM   6975  C  CA    . HIS D 1 68  ? -8.454  -9.848  19.132  1.00 45.97  ? ?
? ? ? 68  HIS P CA    1
ATOM   6976  C  C     . HIS D 1 68  ? -9.698  -9.226  19.730  1.00 56.54  ? ?
? ? ? 68  HIS P C     1
ATOM   6977  O  O     . HIS D 1 68  ? -10.768 -9.201  19.118  1.00 71.49  ? ?
? ? ? 68  HIS P O     1
ATOM   6978  C  CB    . HIS D 1 68  ? -8.481  -11.355 19.442  1.00 43.54  ? ?
? ? ? 68  HIS P CB    1
ATOM   6979  C  CG    . HIS D 1 68  ? -7.421  -12.129 18.730  1.00 44.79  ? ?
? ? ? 68  HIS P CG    1
ATOM   6980  N  ND1   . HIS D 1 68  ? -6.213  -12.439 19.315  1.00 5.98   ? ?
? ? ? 68  HIS P ND1   1
ATOM   6981  C  CD2   . HIS D 1 68  ? -7.342  -12.556 17.447  1.00 11.23  ? ?
? ? ? 68  HIS P CD2   1
ATOM   6982  C  CE1   . HIS D 1 68  ? -5.432  -13.018 18.420  1.00 32.30  ? ?
? ? ? 68  HIS P CE1   1
ATOM   6983  N  NE2   . HIS D 1 68  ? -6.092  -13.098 17.279  1.00 53.56  ? ?
? ? ? 68  HIS P NE2   1
ATOM   6984  N  N     . TYR D 1 69  ? -9.538  -8.739  20.949  1.00 59.15  ? ?
? ? ? 69  TYR P N     1
ATOM   6985  C  CA    . TYR D 1 69  ? -10.622 -8.126  21.683  1.00 52.52  ? ?
? ? ? 69  TYR P CA    1
ATOM   6986  C  C     . TYR D 1 69  ? -11.261 -6.952  20.961  1.00 48.12  ? ?
? ? ? 69  TYR P C     1
ATOM   6987  O  O     . TYR D 1 69  ? -10.818 -6.518  19.900  1.00 48.88  ? ?
? ? ? 69  TYR P O     1
ATOM   6988  C  CB    . TYR D 1 69  ? -10.108 -7.655  23.031  1.00 27.27  ? ?
? ? ? 69  TYR P CB    1
ATOM   6989  C  CG    . TYR D 1 69  ? -11.133 -6.932  23.851  1.00 51.45  ? ?
? ? ? 69  TYR P CG    1
ATOM   6990  C  CD1   . TYR D 1 69  ? -12.196 -7.617  24.420  1.00 50.00  ? ?
? ? ? 69  TYR P CD1   1
ATOM   6991  C  CD2   . TYR D 1 69  ? -11.010 -5.562  24.097  1.00 18.87  ? ?
? ? ? 69  TYR P CD2   1
ATOM   6992  C  CE1   . TYR D 1 69  ? -13.104 -6.962  25.225  1.00 80.48  ? ?
? ? ? 69  TYR P CE1   1
ATOM   6993  C  CE2   . TYR D 1 69  ? -11.907 -4.902  24.896  1.00 6.60   ? ?
? ? ? 69  TYR P CE2   1
ATOM   6994  C  CZ    . TYR D 1 69  ? -12.948 -5.605  25.462  1.00 43.45  ? ?
? ? ? 69  TYR P CZ    1
ATOM   6995  O  OH    . TYR D 1 69  ? -13.802 -4.957  26.300  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 69  TYR P OH    1
ATOM   6996  N  N     . THR D 1 70  ? -12.324 -6.442  21.561  1.00 34.45  ? ?
? ? ? 70  THR P N     1
ATOM   6997  C  CA    . THR D 1 70  ? -13.016 -5.305  21.006  1.00 30.38  ? ?
? ? ? 70  THR P CA    1
ATOM   6998  C  C     . THR D 1 70  ? -13.683 -4.567  22.145  1.00 48.02  ? ?
? ? ? 70  THR P C     1
ATOM   6999  O  O     . THR D 1 70  ? -14.570 -5.110  22.821  1.00 23.60  ? ?
? ? ? 70  THR P O     1
ATOM   7000  C  CB    . THR D 1 70  ? -14.057 -5.737  19.964  1.00 36.68  ? ?
? ? ? 70  THR P CB    1
ATOM   7001  O  OG1   . THR D 1 70  ? -13.472 -5.668  18.653  1.00 30.47  ? ?
? ? ? 70  THR P OG1   1
ATOM   7002  C  CG2   . THR D 1 70  ? -15.286 -4.859  20.046  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 70  THR P CG2   1
ATOM   7003  N  N     . PRO D 1 71  ? -13.241 -3.323  22.390  1.00 55.32  ? ?
? ? ? 71  PRO P N     1
ATOM   7004  C  CA    . PRO D 1 71  ? -13.815 -2.515  23.466  1.00 33.95  ? ?
? ? ? 71  PRO P CA    1
ATOM   7005  C  C     . PRO D 1 71  ? -14.982 -1.927  22.749  1.00 21.77  ? ?
? ? ? 71  PRO P C     1
ATOM   7006  O  O     . PRO D 1 71  ? -14.814 -1.416  21.631  1.00 9.20   ? ?
? ? ? 71  PRO P O     1
ATOM   7007  C  CB    . PRO D 1 71  ? -12.729 -1.479  23.754  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 71  PRO P CB    1
ATOM   7008  C  CG    . PRO D 1 71  ? -11.716 -1.618  22.513  1.00 26.45  ? ?
? ? ? 71  PRO P CG    1
ATOM   7009  C  CD    . PRO D 1 71  ? -12.409 -2.486  21.511  1.00 40.88  ? ?
? ? ? 71  PRO P CD    1
ATOM   7010  N  N     . HIS D 1 72  ? -16.156 -2.058  23.357  1.00 25.78  ? ?
? ? ? 72  HIS P N     1
ATOM   7011  C  CA    . HIS D 1 72  ? -17.409 -1.559  22.785  1.00 46.75  ? ?
? ? ? 72  HIS P CA    1
ATOM   7012  C  C     . HIS D 1 72  ? -18.557 -2.432  23.229  1.00 45.34  ? ?
? ? ? 72  HIS P C     1
ATOM   7013  O  O     . HIS D 1 72  ? -18.646 -3.628  22.874  1.00 59.53  ? ?
? ? ? 72  HIS P O     1
ATOM   7014  C  CB    . HIS D 1 72  ? -17.404 -1.569  21.271  1.00 35.30  ? ?
? ? ? 72  HIS P CB    1
ATOM   7015  C  CG    . HIS D 1 72  ? -18.708 -1.144  20.694  1.00 70.05  ? ?
? ? ? 72  HIS P CG    1
ATOM   7016  N  ND1   . HIS D 1 72  ? -19.911 -1.616  21.174  1.00 61.68  ? ?
? ? ? 72  HIS P ND1   1
ATOM   7017  C  CD2   . HIS D 1 72  ? -19.008 -0.256  19.721  1.00 76.58  ? ?
? ? ? 72  HIS P CD2   1
ATOM   7018  C  CE1   . HIS D 1 72  ? -20.896 -1.031  20.519  1.00 91.52  ? ?
? ? ? 72  HIS P CE1   1
ATOM   7019  N  NE2   . HIS D 1 72  ? -20.375 -0.203  19.633  1.00 104.66 ? ?
? ? ? 72  HIS P NE2   1
ATOM   7020  N  N     . VAL D 1 73  ? -19.465 -1.800  23.953  1.00 31.94  ? ?
? ? ? 73  VAL P N     1
ATOM   7021  C  CA    . VAL D 1 73  ? -20.597 -2.486  24.537  1.00 47.35  ? ?
? ? ? 73  VAL P CA    1
ATOM   7022  C  C     . VAL D 1 73  ? -21.486 -3.357  23.653  1.00 50.35  ? ?
? ? ? 73  VAL P C     1
ATOM   7023  O  O     . VAL D 1 73  ? -22.287 -4.129  24.170  1.00 61.39  ? ?
? ? ? 73  VAL P O     1
ATOM   7024  C  CB    . VAL D 1 73  ? -21.431 -1.476  25.351  1.00 55.57  ? ?
? ? ? 73  VAL P CB    1
ATOM   7025  C  CG1   . VAL D 1 73  ? -22.611 -2.150  26.037  1.00 75.74  ? ?
? ? ? 73  VAL P CG1   1
ATOM   7026  C  CG2   . VAL D 1 73  ? -20.530 -0.853  26.397  1.00 42.15  ? ?
? ? ? 73  VAL P CG2   1
ATOM   7027  N  N     . ASP D 1 74  ? -21.367 -3.285  22.335  1.00 45.69  ? ?
? ? ? 74  ASP P N     1
ATOM   7028  C  CA    . ASP D 1 74  ? -22.213 -4.177  21.552  1.00 68.97  ? ?
? ? ? 74  ASP P CA    1
ATOM   7029  C  C     . ASP D 1 74  ? -21.491 -5.438  21.075  1.00 69.90  ? ?
? ? ? 74  ASP P C     1
ATOM   7030  O  O     . ASP D 1 74  ? -22.133 -6.413  20.670  1.00 62.07  ? ?
? ? ? 74  ASP P O     1
ATOM   7031  C  CB    . ASP D 1 74  ? -22.856 -3.443  20.371  1.00 91.50  ? ?
? ? ? 74  ASP P CB    1
ATOM   7032  C  CG    . ASP D 1 74  ? -24.203 -2.811  20.738  1.00 110.42 ? ?
? ? ? 74  ASP P CG    1
ATOM   7033  O  OD1   . ASP D 1 74  ? -24.753 -3.153  21.813  1.00 90.06  ? ?
? ? ? 74  ASP P OD1   1
ATOM   7034  O  OD2   . ASP D 1 74  ? -24.719 -1.986  19.944  1.00 74.94  ? ?
? ? ? 74  ASP P OD2   1
ATOM   7035  N  N     . LEU D 1 75  ? -20.161 -5.431  21.149  1.00 70.18  ? ?
? ? ? 75  LEU P N     1
ATOM   7036  C  CA    . LEU D 1 75  ? -19.376 -6.589  20.728  1.00 68.58  ? ?
? ? ? 75  LEU P CA    1
ATOM   7037  C  C     . LEU D 1 75  ? -18.534 -7.188  21.850  1.00 69.63  ? ?
? ? ? 75  LEU P C     1
ATOM   7038  O  O     . LEU D 1 75  ? -18.190 -8.368  21.811  1.00 67.64  ? ?
? ? ? 75  LEU P O     1
ATOM   7039  C  CB    . LEU D 1 75  ? -18.461 -6.211  19.565  1.00 59.56  ? ?
? ? ? 75  LEU P CB    1
ATOM   7040  C  CG    . LEU D 1 75  ? -19.181 -5.429  18.473  1.00 48.89  ? ?
? ? ? 75  LEU P CG    1
ATOM   7041  C  CD1   . LEU D 1 75  ? -18.354 -5.328  17.179  1.00 5.85   ? ?
? ? ? 75  LEU P CD1   1
ATOM   7042  C  CD2   . LEU D 1 75  ? -20.469 -6.128  18.221  1.00 3.60   ? ?
? ? ? 75  LEU P CD2   1
ATOM   7043  N  N     . ALA D 1 76  ? -18.194 -6.377  22.847  1.00 76.36  ? ?
? ? ? 76  ALA P N     1
ATOM   7044  C  CA    . ALA D 1 76  ? -17.375 -6.873  23.952  1.00 76.20  ? ?
? ? ? 76  ALA P CA    1
ATOM   7045  C  C     . ALA D 1 76  ? -17.396 -8.389  24.198  1.00 62.00  ? ?
? ? ? 76  ALA P C     1
ATOM   7046  O  O     . ALA D 1 76  ? -16.572 -9.151  23.650  1.00 59.07  ? ?
? ? ? 76  ALA P O     1
ATOM   7047  C  CB    . ALA D 1 76  ? -17.767 -6.151  25.233  1.00 103.81 ? ?
? ? ? 76  ALA P CB    1
ATOM   7048  N  N     . PHE D 1 77  ? -18.337 -8.813  25.039  1.00 56.57  ? ?
? ? ? 77  PHE P N     1
ATOM   7049  C  CA    . PHE D 1 77  ? -18.467 -10.221 25.427  1.00 57.69  ? ?
? ? ? 77  PHE P CA    1
ATOM   7050  C  C     . PHE D 1 77  ? -18.169 -11.198 24.297  1.00 53.98  ? ?
? ? ? 77  PHE P C     1
ATOM   7051  O  O     . PHE D 1 77  ? -17.248 -12.026 24.384  1.00 38.76  ? ?
? ? ? 77  PHE P O     1
ATOM   7052  C  CB    . PHE D 1 77  ? -19.866 -10.488 25.985  1.00 39.10  ? ?
? ? ? 77  PHE P CB    1
ATOM   7053  C  CG    . PHE D 1 77  ? -19.908 -11.583 27.018  1.00 53.59  ? ?
? ? ? 77  PHE P CG    1
ATOM   7054  C  CD1   . PHE D 1 77  ? -20.986 -11.684 27.896  1.00 74.31  ? ?
? ? ? 77  PHE P CD1   1
ATOM   7055  C  CD2   . PHE D 1 77  ? -18.864 -12.498 27.140  1.00 58.47  ? ?
? ? ? 77  PHE P CD2   1
ATOM   7056  C  CE1   . PHE D 1 77  ? -21.029 -12.674 28.885  1.00 73.44  ? ?
? ? ? 77  PHE P CE1   1
ATOM   7057  C  CE2   . PHE D 1 77  ? -18.897 -13.494 28.127  1.00 93.78  ? ?
? ? ? 77  PHE P CE2   1
ATOM   7058  C  CZ    . PHE D 1 77  ? -19.986 -13.578 29.002  1.00 69.22  ? ?
? ? ? 77  PHE P CZ    1
ATOM   7059  N  N     . ALA D 1 78  ? -18.958 -11.105 23.236  1.00 52.46  ? ?
? ? ? 78  ALA P N     1
ATOM   7060  C  CA    . ALA D 1 78  ? -18.757 -11.973 22.097  1.00 59.70  ? ?
? ? ? 78  ALA P CA    1
ATOM   7061  C  C     . ALA D 1 78  ? -17.294 -11.884 21.711  1.00 52.26  ? ?
? ? ? 78  ALA P C     1
ATOM   7062  O  O     . ALA D 1 78  ? -16.643 -12.908 21.509  1.00 48.84  ? ?
? ? ? 78  ALA P O     1
ATOM   7063  C  CB    . ALA D 1 78  ? -19.634 -11.541 20.943  1.00 89.34  ? ?
? ? ? 78  ALA P CB    1
ATOM   7064  N  N     . SER D 1 79  ? -16.777 -10.662 21.604  1.00 64.15  ? ?
? ? ? 79  SER P N     1
ATOM   7065  C  CA    . SER D 1 79  ? -15.377 -10.485 21.251  1.00 66.86  ? ?
? ? ? 79  SER P CA    1
ATOM   7066  C  C     . SER D 1 79  ? -14.658 -11.475 22.142  1.00 61.92  ? ?
? ? ? 79  SER P C     1
ATOM   7067  O  O     . SER D 1 79  ? -13.972 -12.394 21.658  1.00 53.74  ? ?
? ? ? 79  SER P O     1
ATOM   7068  C  CB    . SER D 1 79  ? -14.899 -9.053  21.556  1.00 68.07  ? ?
? ? ? 79  SER P CB    1
ATOM   7069  O  OG    . SER D 1 79  ? -13.489 -8.933  21.403  1.00 85.20  ? ?
? ? ? 79  SER P OG    1
ATOM   7070  N  N     . VAL D 1 80  ? -14.859 -11.309 23.449  1.00 58.68  ? ?
? ? ? 80  VAL P N     1
ATOM   7071  C  CA    . VAL D 1 80  ? -14.219 -12.202 24.407  1.00 47.82  ? ?
? ? ? 80  VAL P CA    1
ATOM   7072  C  C     . VAL D 1 80  ? -14.363 -13.657 23.980  1.00 60.88  ? ?
? ? ? 80  VAL P C     1
ATOM   7073  O  O     . VAL D 1 80  ? -13.367 -14.303 23.639  1.00 51.29  ? ?
? ? ? 80  VAL P O     1
ATOM   7074  C  CB    . VAL D 1 80  ? -14.811 -12.039 25.806  1.00 67.04  ? ?
? ? ? 80  VAL P CB    1
ATOM   7075  C  CG1   . VAL D 1 80  ? -14.496 -13.272 26.652  1.00 68.78  ? ?
? ? ? 80  VAL P CG1   1
ATOM   7076  C  CG2   . VAL D 1 80  ? -14.233 -10.787 26.457  1.00 81.60  ? ?
? ? ? 80  VAL P CG2   1
ATOM   7077  N  N     . GLU D 1 81  ? -15.597 -14.170 24.007  1.00 65.23  ? ?
? ? ? 81  GLU P N     1
ATOM   7078  C  CA    . GLU D 1 81  ? -15.859 -15.561 23.605  1.00 55.54  ? ?
? ? ? 81  GLU P CA    1
ATOM   7079  C  C     . GLU D 1 81  ? -14.968 -15.880 22.428  1.00 49.61  ? ?
? ? ? 81  GLU P C     1
ATOM   7080  O  O     . GLU D 1 81  ? -14.012 -16.657 22.538  1.00 53.61  ? ?
? ? ? 81  GLU P O     1
ATOM   7081  C  CB    . GLU D 1 81  ? -17.316 -15.740 23.168  1.00 28.28  ? ?
? ? ? 81  GLU P CB    1
ATOM   7082  C  CG    . GLU D 1 81  ? -18.142 -16.682 24.034  1.00 55.56  ? ?
? ? ? 81  GLU P CG    1
ATOM   7083  C  CD    . GLU D 1 81  ? -17.922 -16.483 25.528  1.00 72.06  ? ?
? ? ? 81  GLU P CD    1
ATOM   7084  O  OE1   . GLU D 1 81  ? -17.804 -15.318 25.968  1.00 95.10  ? ?
? ? ? 81  GLU P OE1   1
ATOM   7085  O  OE2   . GLU D 1 81  ? -17.878 -17.499 26.261  1.00 84.74  ? ?
? ? ? 81  GLU P OE2   1
ATOM   7086  N  N     . HIS D 1 82  ? -15.290 -15.257 21.298  1.00 45.46  ? ?
? ? ? 82  HIS P N     1
ATOM   7087  C  CA    . HIS D 1 82  ? -14.514 -15.452 20.091  1.00 49.75  ? ?
? ? ? 82  HIS P CA    1
ATOM   7088  C  C     . HIS D 1 82  ? -13.060 -15.624 20.463  1.00 49.29  ? ?
? ? ? 82  HIS P C     1
ATOM   7089  O  O     . HIS D 1 82  ? -12.434 -16.621 20.106  1.00 58.23  ? ?
? ? ? 82  HIS P O     1
ATOM   7090  C  CB    . HIS D 1 82  ? -14.642 -14.261 19.148  1.00 49.21  ? ?
? ? ? 82  HIS P CB    1
ATOM   7091  C  CG    . HIS D 1 82  ? -13.739 -14.362 17.962  1.00 50.47  ? ?
? ? ? 82  HIS P CG    1
ATOM   7092  N  ND1   . HIS D 1 82  ? -12.419 -13.974 17.999  1.00 52.43  ? ?
? ? ? 82  HIS P ND1   1
ATOM   7093  C  CD2   . HIS D 1 82  ? -13.942 -14.888 16.731  1.00 57.41  ? ?
? ? ? 82  HIS P CD2   1
ATOM   7094  C  CE1   . HIS D 1 82  ? -11.846 -14.255 16.842  1.00 75.76  ? ?
? ? ? 82  HIS P CE1   1
ATOM   7095  N  NE2   . HIS D 1 82  ? -12.749 -14.812 16.055  1.00 94.51  ? ?
? ? ? 82  HIS P NE2   1
ATOM   7096  N  N     . ILE D 1 83  ? -12.525 -14.644 21.186  1.00 58.21  ? ?
? ? ? 83  ILE P N     1
ATOM   7097  C  CA    . ILE D 1 83  ? -11.131 -14.719 21.607  1.00 78.04  ? ?
? ? ? 83  ILE P CA    1
ATOM   7098  C  C     . ILE D 1 83  ? -10.942 -16.119 22.177  1.00 79.48  ? ?
? ? ? 83  ILE P C     1
ATOM   7099  O  O     . ILE D 1 83  ? -10.213 -16.958 21.626  1.00 75.12  ? ?
? ? ? 83  ILE P O     1
ATOM   7100  C  CB    . ILE D 1 83  ? -10.794 -13.650 22.720  1.00 82.44  ? ?
? ? ? 83  ILE P CB    1
ATOM   7101  C  CG1   . ILE D 1 83  ? -10.090 -12.433 22.105  1.00 66.63  ? ?
? ? ? 83  ILE P CG1   1
ATOM   7102  C  CG2   . ILE D 1 83  ? -9.898  -14.250 23.803  1.00 69.85  ? ?
? ? ? 83  ILE P CG2   1
ATOM   7103  C  CD1   . ILE D 1 83  ? -11.022 -11.346 21.650  1.00 62.04  ? ?
? ? ? 83  ILE P CD1   1
ATOM   7104  N  N     . MET D 1 84  ? -11.665 -16.351 23.263  1.00 71.51  ? ?
? ? ? 84  MET P N     1
ATOM   7105  C  CA    . MET D 1 84  ? -11.640 -17.588 24.020  1.00 54.91  ? ?
? ? ? 84  MET P CA    1
ATOM   7106  C  C     . MET D 1 84  ? -12.612 -18.636 23.494  1.00 66.21  ? ?
? ? ? 84  MET P C     1
ATOM   7107  O  O     . MET D 1 84  ? -13.446 -19.149 24.248  1.00 62.57  ? ?
? ? ? 84  MET P O     1
ATOM   7108  C  CB    . MET D 1 84  ? -11.993 -17.254 25.454  1.00 22.33  ? ?
? ? ? 84  MET P CB    1
ATOM   7109  C  CG    . MET D 1 84  ? -11.775 -18.336 26.429  1.00 31.38  ? ?
? ? ? 84  MET P CG    1
ATOM   7110  S  SD    . MET D 1 84  ? -12.679 -17.838 27.862  1.00 114.58 ? ?
? ? ? 84  MET P SD    1
ATOM   7111  C  CE    . MET D 1 84  ? -14.325 -17.790 27.147  1.00 49.22  ? ?
? ? ? 84  MET P CE    1
ATOM   7112  N  N     . ARG D 1 85  ? -12.516 -18.935 22.202  1.00 60.17  ? ?
? ? ? 85  ARG P N     1
ATOM   7113  C  CA    . ARG D 1 85  ? -13.374 -19.936 21.570  1.00 42.62  ? ?
? ? ? 85  ARG P CA    1
ATOM   7114  C  C     . ARG D 1 85  ? -13.113 -20.032 20.080  1.00 46.84  ? ?
? ? ? 85  ARG P C     1
ATOM   7115  O  O     . ARG D 1 85  ? -13.789 -20.775 19.379  1.00 53.00  ? ?
? ? ? 85  ARG P O     1
ATOM   7116  C  CB    . ARG D 1 85  ? -14.846 -19.606 21.806  1.00 31.57  ? ?
? ? ? 85  ARG P CB    1
ATOM   7117  C  CG    . ARG D 1 85  ? -15.822 -20.524 21.107  1.00 32.89  ? ?
? ? ? 85  ARG P CG    1
ATOM   7118  C  CD    . ARG D 1 85  ? -17.278 -20.216 21.481  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 85  ARG P CD    1
ATOM   7119  N  NE    . ARG D 1 85  ? -17.444 -20.106 22.931  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 85  ARG P NE    1
ATOM   7120  C  CZ    . ARG D 1 85  ? -18.620 -20.052 23.551  1.00 54.98  ? ?
? ? ? 85  ARG P CZ    1
ATOM   7121  N  NH1   . ARG D 1 85  ? -18.670 -19.948 24.871  1.00 27.45  ? ?
? ? ? 85  ARG P NH1   1
ATOM   7122  N  NH2   . ARG D 1 85  ? -19.746 -20.114 22.852  1.00 37.15  ? ?
? ? ? 85  ARG P NH2   1
ATOM   7123  N  N     . ASP D 1 86  ? -12.140 -19.273 19.587  1.00 63.73  ? ?
? ? ? 86  ASP P N     1
ATOM   7124  C  CA    . ASP D 1 86  ? -11.813 -19.327 18.168  1.00 65.33  ? ?
? ? ? 86  ASP P CA    1
ATOM   7125  C  C     . ASP D 1 86  ? -10.394 -18.876 17.857  1.00 58.52  ? ?
? ? ? 86  ASP P C     1
ATOM   7126  O  O     . ASP D 1 86  ? -9.948  -18.947 16.713  1.00 59.44  ? ?
? ? ? 86  ASP P O     1
ATOM   7127  C  CB    . ASP D 1 86  ? -12.833 -18.531 17.340  1.00 61.43  ? ?
? ? ? 86  ASP P CB    1
ATOM   7128  C  CG    . ASP D 1 86  ? -13.989 -19.401 16.833  1.00 93.18  ? ?
? ? ? 86  ASP P CG    1
ATOM   7129  O  OD1   . ASP D 1 86  ? -13.761 -20.298 15.986  1.00 105.44 ? ?
? ? ? 86  ASP P OD1   1
ATOM   7130  O  OD2   . ASP D 1 86  ? -15.142 -19.199 17.269  1.00 117.67 ? ?
? ? ? 86  ASP P OD2   1
ATOM   7131  N  N     . VAL D 1 87  ? -9.680  -18.390 18.864  1.00 66.31  ? ?
? ? ? 87  VAL P N     1
ATOM   7132  C  CA    . VAL D 1 87  ? -8.295  -18.018 18.628  1.00 59.02  ? ?
? ? ? 87  VAL P CA    1
ATOM   7133  C  C     . VAL D 1 87  ? -7.473  -19.105 19.278  1.00 53.12  ? ?
? ? ? 87  VAL P C     1
ATOM   7134  O  O     . VAL D 1 87  ? -7.616  -19.386 20.476  1.00 36.43  ? ?
? ? ? 87  VAL P O     1
ATOM   7135  C  CB    . VAL D 1 87  ? -7.847  -16.704 19.300  1.00 76.69  ? ?
? ? ? 87  VAL P CB    1
ATOM   7136  C  CG1   . VAL D 1 87  ? -6.375  -16.421 18.891  1.00 11.84  ? ?
? ? ? 87  VAL P CG1   1
ATOM   7137  C  CG2   . VAL D 1 87  ? -8.768  -15.550 18.921  1.00 61.76  ? ?
? ? ? 87  VAL P CG2   1
ATOM   7138  N  N     . ASN D 1 88  ? -6.620  -19.732 18.489  1.00 44.32  ? ?
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? ? ? 93  MET P C     1
ATOM   7176  O  O     . MET D 1 93  ? -5.266  -15.676 29.101  1.00 3.70   ? ?
? ? ? 93  MET P O     1
ATOM   7177  C  CB    . MET D 1 93  ? -4.754  -15.798 25.601  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 93  MET P CB    1
ATOM   7178  C  CG    . MET D 1 93  ? -3.899  -16.455 24.560  1.00 44.78  ? ?
? ? ? 93  MET P CG    1
ATOM   7179  S  SD    . MET D 1 93  ? -2.217  -16.520 25.116  1.00 77.16  ? ?
? ? ? 93  MET P SD    1
ATOM   7180  C  CE    . MET D 1 93  ? -1.349  -16.329 23.559  1.00 35.65  ? ?
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ATOM   7182  C  CA    . ARG D 1 94  ? -7.816  -15.264 28.407  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 94  ARG P CA    1
ATOM   7183  C  C     . ARG D 1 94  ? -7.559  -15.709 29.882  1.00 14.35  ? ?
? ? ? 94  ARG P C     1
ATOM   7184  O  O     . ARG D 1 94  ? -7.146  -14.904 30.774  1.00 20.61  ? ?
? ? ? 94  ARG P O     1
ATOM   7185  C  CB    . ARG D 1 94  ? -9.204  -15.665 27.945  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 94  ARG P CB    1
ATOM   7186  C  CG    . ARG D 1 94  ? -10.329 -14.845 28.526  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 94  ARG P CG    1
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? ? ? 94  ARG P CZ    1
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? ? ? 94  ARG P NH2   1
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ATOM   7196  C  CB    . TYR D 1 95  ? -7.740  -19.111 31.342  1.00 39.84  ? ?
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ATOM   7237  C  C     . GLY D 1 100 ? -2.615  -12.815 37.045  1.00 50.49  ? ?
? ? ? 100 GLY P C     1
ATOM   7238  O  O     . GLY D 1 100 ? -2.094  -12.673 38.164  1.00 51.36  ? ?
? ? ? 100 GLY P O     1
ATOM   7239  N  N     . ALA D 1 101 ? -3.567  -12.016 36.574  1.00 46.73  ? ?
? ? ? 101 ALA P N     1
ATOM   7240  C  CA    . ALA D 1 101 ? -3.999  -10.900 37.390  1.00 49.88  ? ?
? ? ? 101 ALA P CA    1
ATOM   7241  C  C     . ALA D 1 101 ? -4.082  -11.356 38.843  1.00 50.55  ? ?
? ? ? 101 ALA P C     1
ATOM   7242  O  O     . ALA D 1 101 ? -3.269  -10.929 39.708  1.00 39.77  ? ?
? ? ? 101 ALA P O     1
ATOM   7243  C  CB    . ALA D 1 101 ? -5.356  -10.389 36.921  1.00 32.04  ? ?
? ? ? 101 ALA P CB    1
ATOM   7244  N  N     . SER D 1 102 ? -5.007  -12.271 39.126  1.00 57.94  ? ?
? ? ? 102 SER P N     1
ATOM   7245  C  CA    . SER D 1 102 ? -5.095  -12.626 40.548  1.00 60.38  ? ?
? ? ? 102 SER P CA    1
ATOM   7246  C  C     . SER D 1 102 ? -3.785  -13.088 41.245  1.00 58.78  ? ?
? ? ? 102 SER P C     1
ATOM   7247  O  O     . SER D 1 102 ? -3.513  -12.737 42.424  1.00 49.85  ? ?
? ? ? 102 SER P O     1
ATOM   7248  C  CB    . SER D 1 102 ? -6.198  -13.652 40.782  1.00 73.91  ? ?
? ? ? 102 SER P CB    1
ATOM   7249  O  OG    . SER D 1 102 ? -6.720  -13.493 42.101  1.00 5.93   ? ?
? ? ? 102 SER P OG    1
ATOM   7250  N  N     . LEU D 1 103 ? -2.971  -13.857 40.529  1.00 49.93  ? ?
? ? ? 103 LEU P N     1
ATOM   7251  C  CA    . LEU D 1 103 ? -1.710  -14.355 41.078  1.00 45.54  ? ?
? ? ? 103 LEU P CA    1
ATOM   7252  C  C     . LEU D 1 103 ? -0.849  -13.166 41.439  1.00 36.48  ? ?
? ? ? 103 LEU P C     1
ATOM   7253  O  O     . LEU D 1 103 ? -0.436  -13.000 42.606  1.00 26.05  ? ?
? ? ? 103 LEU P O     1
ATOM   7254  C  CB    . LEU D 1 103 ? -0.988  -15.220 40.045  1.00 43.45  ? ?
? ? ? 103 LEU P CB    1
ATOM   7255  C  CG    . LEU D 1 103 ? 0.418   -14.797 39.624  1.00 26.71  ? ?
? ? ? 103 LEU P CG    1
ATOM   7256  C  CD1   . LEU D 1 103 ? 1.328   -14.841 40.824  1.00 7.67   ? ?
? ? ? 103 LEU P CD1   1
ATOM   7257  C  CD2   . LEU D 1 103 ? 0.933   -15.716 38.517  1.00 48.40  ? ?
? ? ? 103 LEU P CD2   1
ATOM   7258  N  N     . PHE D 1 104 ? -0.573  -12.364 40.408  1.00 38.26  ? ?
? ? ? 104 PHE P N     1
ATOM   7259  C  CA    . PHE D 1 104 ? 0.221   -11.143 40.513  1.00 29.05  ? ?
? ? ? 104 PHE P CA    1
ATOM   7260  C  C     . PHE D 1 104 ? -0.271  -10.436 41.759  1.00 31.74  ? ?
? ? ? 104 PHE P C     1
ATOM   7261  O  O     . PHE D 1 104 ? 0.511   -10.124 42.690  1.00 43.97  ? ?
? ? ? 104 PHE P O     1
ATOM   7262  C  CB    . PHE D 1 104 ? -0.043  -10.298 39.275  1.00 22.67  ? ?
? ? ? 104 PHE P CB    1
ATOM   7263  C  CG    . PHE D 1 104 ? 0.525   -8.911  39.328  1.00 75.61  ? ?
? ? ? 104 PHE P CG    1
ATOM   7264  C  CD1   . PHE D 1 104 ? 0.141   -8.018  40.337  1.00 36.21  ? ?
? ? ? 104 PHE P CD1   1
ATOM   7265  C  CD2   . PHE D 1 104 ? 1.375   -8.464  38.300  1.00 71.85  ? ?
? ? ? 104 PHE P CD2   1
ATOM   7266  C  CE1   . PHE D 1 104 ? 0.583   -6.706  40.326  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 104 PHE P CE1   1
ATOM   7267  C  CE2   . PHE D 1 104 ? 1.831   -7.145  38.268  1.00 26.08  ? ?
? ? ? 104 PHE P CE2   1
ATOM   7268  C  CZ    . PHE D 1 104 ? 1.433   -6.261  39.286  1.00 55.78  ? ?
? ? ? 104 PHE P CZ    1
ATOM   7269  N  N     . PHE D 1 105 ? -1.575  -10.196 41.795  1.00 25.32  ? ?
? ? ? 105 PHE P N     1
ATOM   7270  C  CA    . PHE D 1 105 ? -2.085  -9.548  42.981  1.00 47.06  ? ?
? ? ? 105 PHE P CA    1
ATOM   7271  C  C     . PHE D 1 105 ? -1.671  -10.268 44.290  1.00 62.22  ? ?
? ? ? 105 PHE P C     1
ATOM   7272  O  O     . PHE D 1 105 ? -1.109  -9.632  45.223  1.00 57.15  ? ?
? ? ? 105 PHE P O     1
ATOM   7273  C  CB    . PHE D 1 105 ? -3.595  -9.392  42.892  1.00 35.32  ? ?
? ? ? 105 PHE P CB    1
ATOM   7274  C  CG    . PHE D 1 105 ? -4.027  -7.975  42.931  1.00 61.49  ? ?
? ? ? 105 PHE P CG    1
ATOM   7275  C  CD1   . PHE D 1 105 ? -3.924  -7.178  41.800  1.00 81.67  ? ?
? ? ? 105 PHE P CD1   1
ATOM   7276  C  CD2   . PHE D 1 105 ? -4.433  -7.404  44.127  1.00 67.97  ? ?
? ? ? 105 PHE P CD2   1
ATOM   7277  C  CE1   . PHE D 1 105 ? -4.212  -5.822  41.866  1.00 111.36 ? ?
? ? ? 105 PHE P CE1   1
ATOM   7278  C  CE2   . PHE D 1 105 ? -4.722  -6.057  44.207  1.00 94.71  ? ?
? ? ? 105 PHE P CE2   1
ATOM   7279  C  CZ    . PHE D 1 105 ? -4.611  -5.260  43.075  1.00 118.82 ? ?
? ? ? 105 PHE P CZ    1
ATOM   7280  N  N     . LEU D 1 106 ? -1.924  -11.577 44.370  1.00 55.05  ? ?
? ? ? 106 LEU P N     1
ATOM   7281  C  CA    . LEU D 1 106 ? -1.528  -12.313 45.578  1.00 44.30  ? ?
? ? ? 106 LEU P CA    1
ATOM   7282  C  C     . LEU D 1 106 ? -0.062  -12.044 45.937  1.00 33.65  ? ?
? ? ? 106 LEU P C     1
ATOM   7283  O  O     . LEU D 1 106 ? 0.288   -11.637 47.075  1.00 35.59  ? ?
? ? ? 106 LEU P O     1
ATOM   7284  C  CB    . LEU D 1 106 ? -1.701  -13.814 45.370  1.00 60.32  ? ?
? ? ? 106 LEU P CB    1
ATOM   7285  C  CG    . LEU D 1 106 ? -1.000  -14.696 46.414  1.00 66.39  ? ?
? ? ? 106 LEU P CG    1
ATOM   7286  C  CD1   . LEU D 1 106 ? -1.411  -14.255 47.836  1.00 22.37  ? ?
? ? ? 106 LEU P CD1   1
ATOM   7287  C  CD2   . LEU D 1 106 ? -1.338  -16.172 46.155  1.00 23.47  ? ?
? ? ? 106 LEU P CD2   1
ATOM   7288  N  N     . ALA D 1 107 ? 0.794   -12.305 44.953  1.00 29.73  ? ?
? ? ? 107 ALA P N     1
ATOM   7289  C  CA    . ALA D 1 107 ? 2.222   -12.092 45.115  1.00 45.71  ? ?
? ? ? 107 ALA P CA    1
ATOM   7290  C  C     . ALA D 1 107 ? 2.414   -10.724 45.746  1.00 50.65  ? ?
? ? ? 107 ALA P C     1
ATOM   7291  O  O     . ALA D 1 107 ? 2.949   -10.596 46.880  1.00 58.16  ? ?
? ? ? 107 ALA P O     1
ATOM   7292  C  CB    . ALA D 1 107 ? 2.902   -12.135 43.768  1.00 55.90  ? ?
? ? ? 107 ALA P CB    1
ATOM   7293  N  N     . VAL D 1 108 ? 1.973   -9.699  45.018  1.00 39.87  ? ?
? ? ? 108 VAL P N     1
ATOM   7294  C  CA    . VAL D 1 108 ? 2.112   -8.364  45.559  1.00 37.85  ? ?
? ? ? 108 VAL P CA    1
ATOM   7295  C  C     . VAL D 1 108 ? 1.719   -8.398  47.021  1.00 41.83  ? ?
? ? ? 108 VAL P C     1
ATOM   7296  O  O     . VAL D 1 108 ? 2.562   -8.176  47.897  1.00 52.65  ? ?
? ? ? 108 VAL P O     1
ATOM   7297  C  CB    . VAL D 1 108 ? 1.232   -7.370  44.854  1.00 51.97  ? ?
? ? ? 108 VAL P CB    1
ATOM   7298  C  CG1   . VAL D 1 108 ? 1.038   -6.140  45.730  1.00 70.69  ? ?
? ? ? 108 VAL P CG1   1
ATOM   7299  C  CG2   . VAL D 1 108 ? 1.878   -6.965  43.547  1.00 82.89  ? ?
? ? ? 108 VAL P CG2   1
ATOM   7300  N  N     . TYR D 1 109 ? 0.453   -8.692  47.298  1.00 36.29  ? ?
? ? ? 109 TYR P N     1
ATOM   7301  C  CA    . TYR D 1 109 ? 0.048   -8.737  48.701  1.00 52.95  ? ?
? ? ? 109 TYR P CA    1
ATOM   7302  C  C     . TYR D 1 109 ? 1.122   -9.337  49.627  1.00 62.39  ? ?
? ? ? 109 TYR P C     1
ATOM   7303  O  O     . TYR D 1 109 ? 1.550   -8.699  50.631  1.00 63.11  ? ?
? ? ? 109 TYR P O     1
ATOM   7304  C  CB    . TYR D 1 109 ? -1.258  -9.513  48.862  1.00 70.20  ? ?
? ? ? 109 TYR P CB    1
ATOM   7305  C  CG    . TYR D 1 109 ? -2.452  -8.628  48.715  1.00 66.35  ? ?
? ? ? 109 TYR P CG    1
ATOM   7306  C  CD1   . TYR D 1 109 ? -3.121  -8.517  47.500  1.00 76.42  ? ?
? ? ? 109 TYR P CD1   1
ATOM   7307  C  CD2   . TYR D 1 109 ? -2.860  -7.824  49.769  1.00 58.73  ? ?
? ? ? 109 TYR P CD2   1
ATOM   7308  C  CE1   . TYR D 1 109 ? -4.169  -7.614  47.339  1.00 72.61  ? ?
? ? ? 109 TYR P CE1   1
ATOM   7309  C  CE2   . TYR D 1 109 ? -3.899  -6.916  49.618  1.00 80.26  ? ?
? ? ? 109 TYR P CE2   1
ATOM   7310  C  CZ    . TYR D 1 109 ? -4.548  -6.814  48.403  1.00 62.07  ? ?
? ? ? 109 TYR P CZ    1
ATOM   7311  O  OH    . TYR D 1 109 ? -5.556  -5.893  48.255  1.00 93.10  ? ?
? ? ? 109 TYR P OH    1
ATOM   7312  N  N     . ILE D 1 110 ? 1.577   -10.550 49.306  1.00 64.90  ? ?
? ? ? 110 ILE P N     1
ATOM   7313  C  CA    . ILE D 1 110 ? 2.604   -11.143 50.178  1.00 67.03  ? ?
? ? ? 110 ILE P CA    1
ATOM   7314  C  C     . ILE D 1 110 ? 3.784   -10.181 50.292  1.00 51.57  ? ?
? ? ? 110 ILE P C     1
ATOM   7315  O  O     . ILE D 1 110 ? 4.114   -9.688  51.385  1.00 30.76  ? ?
? ? ? 110 ILE P O     1
ATOM   7316  C  CB    . ILE D 1 110 ? 3.165   -12.475 49.649  1.00 83.77  ? ?
? ? ? 110 ILE P CB    1
ATOM   7317  C  CG1   . ILE D 1 110 ? 2.041   -13.465 49.360  1.00 110.51 ? ?
? ? ? 110 ILE P CG1   1
ATOM   7318  C  CG2   . ILE D 1 110 ? 4.071   -13.084 50.699  1.00 63.20  ? ?
? ? ? 110 ILE P CG2   1
ATOM   7319  C  CD1   . ILE D 1 110 ? 2.551   -14.814 48.881  1.00 102.12 ? ?
? ? ? 110 ILE P CD1   1
ATOM   7320  N  N     . HIS D 1 111 ? 4.417   -9.933  49.148  1.00 49.46  ? ?
? ? ? 111 HIS P N     1
ATOM   7321  C  CA    . HIS D 1 111 ? 5.553   -9.018  49.090  1.00 62.09  ? ?
? ? ? 111 HIS P CA    1
ATOM   7322  C  C     . HIS D 1 111 ? 5.276   -7.927  50.129  1.00 63.82  ? ?
? ? ? 111 HIS P C     1
ATOM   7323  O  O     . HIS D 1 111 ? 6.048   -7.716  51.096  1.00 71.73  ? ?
? ? ? 111 HIS P O     1
ATOM   7324  C  CB    . HIS D 1 111 ? 5.588   -8.428  47.689  1.00 75.63  ? ?
? ? ? 111 HIS P CB    1
ATOM   7325  C  CG    . HIS D 1 111 ? 6.783   -7.580  47.380  1.00 93.23  ? ?
? ? ? 111 HIS P CG    1
ATOM   7326  N  ND1   . HIS D 1 111 ? 7.862   -8.064  46.675  1.00 104.49 ? ?
? ? ? 111 HIS P ND1   1
ATOM   7327  C  CD2   . HIS D 1 111 ? 6.985   -6.244  47.495  1.00 85.19  ? ?
? ? ? 111 HIS P CD2   1
ATOM   7328  C  CE1   . HIS D 1 111 ? 8.664   -7.064  46.353  1.00 70.73  ? ?
? ? ? 111 HIS P CE1   1
ATOM   7329  N  NE2   . HIS D 1 111 ? 8.155   -5.946  46.833  1.00 45.79  ? ?
? ? ? 111 HIS P NE2   1
ATOM   7330  N  N     . ILE D 1 112 ? 4.129   -7.272  49.938  1.00 59.30  ? ?
? ? ? 112 ILE P N     1
ATOM   7331  C  CA    . ILE D 1 112 ? 3.698   -6.198  50.825  1.00 63.44  ? ?
? ? ? 112 ILE P CA    1
ATOM   7332  C  C     . ILE D 1 112 ? 3.885   -6.624  52.266  1.00 60.97  ? ?
? ? ? 112 ILE P C     1
ATOM   7333  O  O     . ILE D 1 112 ? 4.681   -6.029  53.008  1.00 68.35  ? ?
? ? ? 112 ILE P O     1
ATOM   7334  C  CB    . ILE D 1 112 ? 2.191   -5.851  50.654  1.00 75.54  ? ?
? ? ? 112 ILE P CB    1
ATOM   7335  C  CG1   . ILE D 1 112 ? 1.787   -5.912  49.185  1.00 102.58 ? ?
? ? ? 112 ILE P CG1   1
ATOM   7336  C  CG2   . ILE D 1 112 ? 1.909   -4.454  51.197  1.00 47.43  ? ?
? ? ? 112 ILE P CG2   1
ATOM   7337  C  CD1   . ILE D 1 112 ? 2.523   -4.960  48.314  1.00 96.33  ? ?
? ? ? 112 ILE P CD1   1
ATOM   7338  N  N     . PHE D 1 113 ? 3.160   -7.665  52.665  1.00 52.71  ? ?
? ? ? 113 PHE P N     1
ATOM   7339  C  CA    . PHE D 1 113 ? 3.272   -8.095  54.055  1.00 51.16  ? ?
? ? ? 113 PHE P CA    1
ATOM   7340  C  C     . PHE D 1 113 ? 4.692   -8.451  54.533  1.00 52.46  ? ?
? ? ? 113 PHE P C     1
ATOM   7341  O  O     . PHE D 1 113 ? 5.074   -8.163  55.688  1.00 40.00  ? ?
? ? ? 113 PHE P O     1
ATOM   7342  C  CB    . PHE D 1 113 ? 2.319   -9.247  54.310  1.00 46.98  ? ?
? ? ? 113 PHE P CB    1
ATOM   7343  C  CG    . PHE D 1 113 ? 1.062   -8.832  54.998  1.00 41.77  ? ?
? ? ? 113 PHE P CG    1
ATOM   7344  C  CD1   . PHE D 1 113 ? -0.152  -8.844  54.329  1.00 61.01  ? ?
? ? ? 113 PHE P CD1   1
ATOM   7345  C  CD2   . PHE D 1 113 ? 1.091   -8.446  56.335  1.00 60.73  ? ?
? ? ? 113 PHE P CD2   1
ATOM   7346  C  CE1   . PHE D 1 113 ? -1.336  -8.479  54.988  1.00 76.80  ? ?
? ? ? 113 PHE P CE1   1
ATOM   7347  C  CE2   . PHE D 1 113 ? -0.084  -8.077  57.013  1.00 37.97  ? ?
? ? ? 113 PHE P CE2   1
ATOM   7348  C  CZ    . PHE D 1 113 ? -1.299  -8.094  56.335  1.00 60.43  ? ?
? ? ? 113 PHE P CZ    1
ATOM   7349  N  N     . ARG D 1 114 ? 5.472   -9.074  53.655  1.00 43.91  ? ?
? ? ? 114 ARG P N     1
ATOM   7350  C  CA    . ARG D 1 114 ? 6.843   -9.437  54.004  1.00 47.21  ? ?
? ? ? 114 ARG P CA    1
ATOM   7351  C  C     . ARG D 1 114 ? 7.511   -8.144  54.395  1.00 48.38  ? ?
? ? ? 114 ARG P C     1
ATOM   7352  O  O     . ARG D 1 114 ? 8.003   -7.971  55.538  1.00 56.13  ? ?
? ? ? 114 ARG P O     1
ATOM   7353  C  CB    . ARG D 1 114 ? 7.567   -10.027 52.785  1.00 45.09  ? ?
? ? ? 114 ARG P CB    1
ATOM   7354  C  CG    . ARG D 1 114 ? 9.045   -10.361 52.995  1.00 76.47  ? ?
? ? ? 114 ARG P CG    1
ATOM   7355  C  CD    . ARG D 1 114 ? 9.876   -9.110  53.203  1.00 101.24 ? ?
? ? ? 114 ARG P CD    1
ATOM   7356  N  NE    . ARG D 1 114 ? 9.545   -8.114  52.195  1.00 124.48 ? ?
? ? ? 114 ARG P NE    1
ATOM   7357  C  CZ    . ARG D 1 114 ? 9.895   -8.203  50.919  1.00 149.28 ? ?
? ? ? 114 ARG P CZ    1
ATOM   7358  N  NH1   . ARG D 1 114 ? 10.605  -9.243  50.491  1.00 140.14 ? ?
? ? ? 114 ARG P NH1   1
ATOM   7359  N  NH2   . ARG D 1 114 ? 9.505   -7.267  50.066  1.00 162.98 ? ?
? ? ? 114 ARG P NH2   1
ATOM   7360  N  N     . GLY D 1 115 ? 7.520   -7.239  53.414  1.00 59.41  ? ?
? ? ? 115 GLY P N     1
ATOM   7361  C  CA    . GLY D 1 115 ? 8.125   -5.938  53.624  1.00 70.79  ? ?
? ? ? 115 GLY P CA    1
ATOM   7362  C  C     . GLY D 1 115 ? 7.593   -5.330  54.903  1.00 76.47  ? ?
? ? ? 115 GLY P C     1
ATOM   7363  O  O     . GLY D 1 115 ? 8.325   -4.685  55.660  1.00 69.94  ? ?
? ? ? 115 GLY P O     1
ATOM   7364  N  N     . LEU D 1 116 ? 6.305   -5.544  55.143  1.00 77.35  ? ?
? ? ? 116 LEU P N     1
ATOM   7365  C  CA    . LEU D 1 116 ? 5.668   -5.026  56.339  1.00 91.27  ? ?
? ? ? 116 LEU P CA    1
ATOM   7366  C  C     . LEU D 1 116 ? 6.360   -5.605  57.573  1.00 94.71  ? ?
? ? ? 116 LEU P C     1
ATOM   7367  O  O     . LEU D 1 116 ? 6.634   -4.879  58.540  1.00 93.87  ? ?
? ? ? 116 LEU P O     1
ATOM   7368  C  CB    . LEU D 1 116 ? 4.187   -5.415  56.351  1.00 111.95 ? ?
? ? ? 116 LEU P CB    1
ATOM   7369  C  CG    . LEU D 1 116 ? 3.194   -4.573  57.163  1.00 140.30 ? ?
? ? ? 116 LEU P CG    1
ATOM   7370  C  CD1   . LEU D 1 116 ? 3.749   -4.281  58.559  1.00 147.75 ? ?
? ? ? 116 LEU P CD1   1
ATOM   7371  C  CD2   . LEU D 1 116 ? 2.913   -3.283  56.415  1.00 141.45 ? ?
? ? ? 116 LEU P CD2   1
ATOM   7372  N  N     . TYR D 1 117 ? 6.649   -6.908  57.534  1.00 83.81  ? ?
? ? ? 117 TYR P N     1
ATOM   7373  C  CA    . TYR D 1 117 ? 7.293   -7.577  58.671  1.00 94.99  ? ?
? ? ? 117 TYR P CA    1
ATOM   7374  C  C     . TYR D 1 117 ? 8.784   -7.337  58.861  1.00 88.64  ? ?
? ? ? 117 TYR P C     1
ATOM   7375  O  O     . TYR D 1 117 ? 9.223   -7.021  59.968  1.00 90.98  ? ?
? ? ? 117 TYR P O     1
ATOM   7376  C  CB    . TYR D 1 117 ? 7.063   -9.088  58.613  1.00 106.46 ? ?
? ? ? 117 TYR P CB    1
ATOM   7377  C  CG    . TYR D 1 117 ? 7.584   -9.845  59.823  1.00 117.67 ? ?
? ? ? 117 TYR P CG    1
ATOM   7378  C  CD1   . TYR D 1 117 ? 7.469   -9.317  61.110  1.00 131.30 ? ?
? ? ? 117 TYR P CD1   1
ATOM   7379  C  CD2   . TYR D 1 117 ? 8.148   -11.112 59.684  1.00 119.62 ? ?
? ? ? 117 TYR P CD2   1
ATOM   7380  C  CE1   . TYR D 1 117 ? 7.902   -10.039 62.230  1.00 148.69 ? ?
? ? ? 117 TYR P CE1   1
ATOM   7381  C  CE2   . TYR D 1 117 ? 8.583   -11.839 60.792  1.00 123.52 ? ?
? ? ? 117 TYR P CE2   1
ATOM   7382  C  CZ    . TYR D 1 117 ? 8.456   -11.301 62.059  1.00 136.58 ? ?
? ? ? 117 TYR P CZ    1
ATOM   7383  O  OH    . TYR D 1 117 ? 8.864   -12.038 63.149  1.00 92.04  ? ?
? ? ? 117 TYR P OH    1
ATOM   7384  N  N     . TYR D 1 118 ? 9.570   -7.496  57.800  1.00 80.12  ? ?
? ? ? 118 TYR P N     1
ATOM   7385  C  CA    . TYR D 1 118 ? 11.017  -7.305  57.957  1.00 69.90  ? ?
? ? ? 118 TYR P CA    1
ATOM   7386  C  C     . TYR D 1 118 ? 11.533  -5.874  57.815  1.00 82.60  ? ?
? ? ? 118 TYR P C     1
ATOM   7387  O  O     . TYR D 1 118 ? 12.517  -5.631  57.106  1.00 77.19  ? ?
? ? ? 118 TYR P O     1
ATOM   7388  C  CB    . TYR D 1 118 ? 11.779  -8.192  56.980  1.00 57.19  ? ?
? ? ? 118 TYR P CB    1
ATOM   7389  C  CG    . TYR D 1 118 ? 11.726  -9.671  57.281  1.00 62.91  ? ?
? ? ? 118 TYR P CG    1
ATOM   7390  C  CD1   . TYR D 1 118 ? 12.461  -10.560 56.515  1.00 41.80  ? ?
? ? ? 118 TYR P CD1   1
ATOM   7391  C  CD2   . TYR D 1 118 ? 10.951  -10.183 58.321  1.00 34.42  ? ?
? ? ? 118 TYR P CD2   1
ATOM   7392  C  CE1   . TYR D 1 118 ? 12.446  -11.915 56.748  1.00 51.30  ? ?
? ? ? 118 TYR P CE1   1
ATOM   7393  C  CE2   . TYR D 1 118 ? 10.925  -11.556 58.572  1.00 74.55  ? ?
? ? ? 118 TYR P CE2   1
ATOM   7394  C  CZ    . TYR D 1 118 ? 11.679  -12.417 57.777  1.00 94.93  ? ?
? ? ? 118 TYR P CZ    1
ATOM   7395  O  OH    . TYR D 1 118 ? 11.670  -13.779 58.000  1.00 111.96 ? ?
? ? ? 118 TYR P OH    1
ATOM   7396  N  N     . GLY D 1 119 ? 10.872  -4.939  58.494  1.00 91.83  ? ?
? ? ? 119 GLY P N     1
ATOM   7397  C  CA    . GLY D 1 119 ? 11.269  -3.540  58.458  1.00 84.47  ? ?
? ? ? 119 GLY P CA    1
ATOM   7398  C  C     . GLY D 1 119 ? 11.639  -2.971  57.100  1.00 79.47  ? ?
? ? ? 119 GLY P C     1
ATOM   7399  O  O     . GLY D 1 119 ? 11.985  -1.798  56.995  1.00 83.59  ? ?
? ? ? 119 GLY P O     1
ATOM   7400  N  N     . SER D 1 120 ? 11.563  -3.790  56.060  1.00 65.82  ? ?
? ? ? 120 SER P N     1
ATOM   7401  C  CA    . SER D 1 120 ? 11.906  -3.352  54.720  1.00 71.20  ? ?
? ? ? 120 SER P CA    1
ATOM   7402  C  C     . SER D 1 120 ? 11.351  -1.963  54.425  1.00 74.29  ? ?
? ? ? 120 SER P C     1
ATOM   7403  O  O     . SER D 1 120 ? 11.894  -1.228  53.598  1.00 75.26  ? ?
? ? ? 120 SER P O     1
ATOM   7404  C  CB    . SER D 1 120 ? 11.370  -4.358  53.708  1.00 84.55  ? ?
? ? ? 120 SER P CB    1
ATOM   7405  O  OG    . SER D 1 120 ? 11.788  -5.666  54.041  1.00 101.06 ? ?
? ? ? 120 SER P OG    1
ATOM   7406  N  N     . TYR D 1 121 ? 10.274  -1.597  55.109  1.00 71.51  ? ?
? ? ? 121 TYR P N     1
ATOM   7407  C  CA    . TYR D 1 121 ? 9.674   -0.290  54.894  1.00 80.43  ? ?
? ? ? 121 TYR P CA    1
ATOM   7408  C  C     . TYR D 1 121 ? 10.450  0.806   55.608  1.00 87.44  ? ?
? ? ? 121 TYR P C     1
ATOM   7409  O  O     . TYR D 1 121 ? 10.799  1.825   55.004  1.00 76.95  ? ?
? ? ? 121 TYR P O     1
ATOM   7410  C  CB    . TYR D 1 121 ? 8.213   -0.292  55.354  1.00 37.94  ? ?
? ? ? 121 TYR P CB    1
ATOM   7411  C  CG    . TYR D 1 121 ? 7.999   -0.346  56.844  1.00 64.03  ? ?
? ? ? 121 TYR P CG    1
ATOM   7412  C  CD1   . TYR D 1 121 ? 7.887   0.825   57.585  1.00 45.49  ? ?
? ? ? 121 TYR P CD1   1
ATOM   7413  C  CD2   . TYR D 1 121 ? 7.843   -1.571  57.505  1.00 77.08  ? ?
? ? ? 121 TYR P CD2   1
ATOM   7414  C  CE1   . TYR D 1 121 ? 7.612   0.788   58.951  1.00 60.17  ? ?
? ? ? 121 TYR P CE1   1
ATOM   7415  C  CE2   . TYR D 1 121 ? 7.568   -1.624  58.873  1.00 64.07  ? ?
? ? ? 121 TYR P CE2   1
ATOM   7416  C  CZ    . TYR D 1 121 ? 7.451   -0.437  59.587  1.00 86.58  ? ?
? ? ? 121 TYR P CZ    1
ATOM   7417  O  OH    . TYR D 1 121 ? 7.154   -0.466  60.928  1.00 89.20  ? ?
? ? ? 121 TYR P OH    1
ATOM   7418  N  N     . LYS D 1 122 ? 10.727  0.576   56.889  1.00 101.47 ? ?
? ? ? 122 LYS P N     1
ATOM   7419  C  CA    . LYS D 1 122 ? 11.462  1.525   57.721  1.00 111.51 ? ?
? ? ? 122 LYS P CA    1
ATOM   7420  C  C     . LYS D 1 122 ? 12.658  2.148   57.015  1.00 113.59 ? ?
? ? ? 122 LYS P C     1
ATOM   7421  O  O     . LYS D 1 122 ? 13.090  1.684   55.955  1.00 114.06 ? ?
? ? ? 122 LYS P O     1
ATOM   7422  C  CB    . LYS D 1 122 ? 11.938  0.849   59.012  1.00 138.26 ? ?
? ? ? 122 LYS P CB    1
ATOM   7423  C  CG    . LYS D 1 122 ? 11.126  1.217   60.249  1.00 155.40 ? ?
? ? ? 122 LYS P CG    1
ATOM   7424  C  CD    . LYS D 1 122 ? 11.556  0.414   61.477  1.00 147.11 ? ?
? ? ? 122 LYS P CD    1
ATOM   7425  C  CE    . LYS D 1 122 ? 11.221  -1.070  61.329  1.00 133.50 ? ?
? ? ? 122 LYS P CE    1
ATOM   7426  N  NZ    . LYS D 1 122 ? 11.511  -1.862  62.560  1.00 115.45 ? ?
? ? ? 122 LYS P NZ    1
ATOM   7427  N  N     . ALA D 1 123 ? 13.187  3.206   57.620  1.00 112.69 ? ?
? ? ? 123 ALA P N     1
ATOM   7428  C  CA    . ALA D 1 123 ? 14.329  3.914   57.068  1.00 112.21 ? ?
? ? ? 123 ALA P CA    1
ATOM   7429  C  C     . ALA D 1 123 ? 15.399  2.923   56.631  1.00 105.66 ? ?
? ? ? 123 ALA P C     1
ATOM   7430  O  O     . ALA D 1 123 ? 15.568  1.871   57.246  1.00 100.92 ? ?
? ? ? 123 ALA P O     1
ATOM   7431  C  CB    . ALA D 1 123 ? 14.889  4.870   58.106  1.00 101.79 ? ?
? ? ? 123 ALA P CB    1
ATOM   7432  N  N     . PRO D 1 124 ? 16.138  3.244   55.558  1.00 102.87 ? ?
? ? ? 124 PRO P N     1
ATOM   7433  C  CA    . PRO D 1 124 ? 16.076  4.438   54.708  1.00 101.26 ? ?
? ? ? 124 PRO P CA    1
ATOM   7434  C  C     . PRO D 1 124 ? 15.502  4.077   53.336  1.00 105.63 ? ?
? ? ? 124 PRO P C     1
ATOM   7435  O  O     . PRO D 1 124 ? 15.940  4.607   52.312  1.00 101.90 ? ?
? ? ? 124 PRO P O     1
ATOM   7436  C  CB    . PRO D 1 124 ? 17.533  4.815   54.590  1.00 95.32  ? ?
? ? ? 124 PRO P CB    1
ATOM   7437  C  CG    . PRO D 1 124 ? 18.145  3.456   54.341  1.00 102.90 ? ?
? ? ? 124 PRO P CG    1
ATOM   7438  C  CD    . PRO D 1 124 ? 17.417  2.542   55.342  1.00 105.55 ? ?
? ? ? 124 PRO P CD    1
ATOM   7439  N  N     . ARG D 1 125 ? 14.524  3.177   53.330  1.00 107.16 ? ?
? ? ? 125 ARG P N     1
ATOM   7440  C  CA    . ARG D 1 125 ? 13.913  2.684   52.098  1.00 105.02 ? ?
? ? ? 125 ARG P CA    1
ATOM   7441  C  C     . ARG D 1 125 ? 12.518  3.267   51.800  1.00 104.84 ? ?
? ? ? 125 ARG P C     1
ATOM   7442  O  O     . ARG D 1 125 ? 11.762  2.761   50.940  1.00 96.95  ? ?
? ? ? 125 ARG P O     1
ATOM   7443  C  CB    . ARG D 1 125 ? 13.879  1.154   52.191  1.00 101.69 ? ?
? ? ? 125 ARG P CB    1
ATOM   7444  C  CG    . ARG D 1 125 ? 15.276  0.531   52.460  1.00 92.53  ? ?
? ? ? 125 ARG P CG    1
ATOM   7445  C  CD    . ARG D 1 125 ? 15.220  -0.590  53.501  1.00 79.28  ? ?
? ? ? 125 ARG P CD    1
ATOM   7446  N  NE    . ARG D 1 125 ? 16.446  -1.390  53.594  1.00 97.34  ? ?
? ? ? 125 ARG P NE    1
ATOM   7447  C  CZ    . ARG D 1 125 ? 16.966  -2.099  52.592  1.00 121.97 ? ?
? ? ? 125 ARG P CZ    1
ATOM   7448  N  NH1   . ARG D 1 125 ? 18.076  -2.803  52.776  1.00 139.19 ? ?
? ? ? 125 ARG P NH1   1
ATOM   7449  N  NH2   . ARG D 1 125 ? 16.390  -2.098  51.396  1.00 111.35 ? ?
? ? ? 125 ARG P NH2   1
ATOM   7450  N  N     . GLU D 1 126 ? 12.205  4.356   52.500  1.00 111.05 ? ?
? ? ? 126 GLU P N     1
ATOM   7451  C  CA    . GLU D 1 126 ? 10.922  5.046   52.371  1.00 112.14 ? ?
? ? ? 126 GLU P CA    1
ATOM   7452  C  C     . GLU D 1 126 ? 10.517  5.367   50.933  1.00 102.12 ? ?
? ? ? 126 GLU P C     1
ATOM   7453  O  O     . GLU D 1 126 ? 9.364   5.138   50.536  1.00 87.77  ? ?
? ? ? 126 GLU P O     1
ATOM   7454  C  CB    . GLU D 1 126 ? 10.932  6.334   53.203  1.00 123.16 ? ?
? ? ? 126 GLU P CB    1
ATOM   7455  C  CG    . GLU D 1 126 ? 11.150  6.101   54.695  1.00 139.68 ? ?
? ? ? 126 GLU P CG    1
ATOM   7456  C  CD    . GLU D 1 126 ? 12.570  6.413   55.146  1.00 142.49 ? ?
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ATOM   7457  O  OE1   . GLU D 1 126 ? 13.525  6.007   54.450  1.00 131.68 ? ?
? ? ? 126 GLU P OE1   1
ATOM   7458  O  OE2   . GLU D 1 126 ? 12.731  7.059   56.205  1.00 139.42 ? ?
? ? ? 126 GLU P OE2   1
ATOM   7459  N  N     . ILE D 1 127 ? 11.446  5.896   50.146  1.00 89.80  ? ?
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ATOM   7460  C  CA    . ILE D 1 127 ? 11.103  6.205   48.772  1.00 84.16  ? ?
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ATOM   7461  C  C     . ILE D 1 127 ? 10.692  4.918   48.070  1.00 86.12  ? ?
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ATOM   7462  O  O     . ILE D 1 127 ? 9.605   4.851   47.476  1.00 82.95  ? ?
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ATOM   7463  C  CB    . ILE D 1 127 ? 12.272  6.903   48.034  1.00 82.59  ? ?
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ATOM   7464  C  CG1   . ILE D 1 127 ? 12.330  8.365   48.476  1.00 87.56  ? ?
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ATOM   7465  C  CG2   . ILE D 1 127 ? 12.083  6.843   46.521  1.00 51.57  ? ?
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ATOM   7466  C  CD1   . ILE D 1 127 ? 11.009  9.121   48.284  1.00 81.52  ? ?
? ? ? 127 ILE P CD1   1
ATOM   7467  N  N     . THR D 1 128 ? 11.532  3.887   48.167  1.00 79.40  ? ?
? ? ? 128 THR P N     1
ATOM   7468  C  CA    . THR D 1 128 ? 11.216  2.610   47.531  1.00 75.84  ? ?
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ATOM   7469  C  C     . THR D 1 128 ? 9.810   2.215   47.977  1.00 63.85  ? ?
? ? ? 128 THR P C     1
ATOM   7470  O  O     . THR D 1 128 ? 8.935   1.906   47.152  1.00 56.81  ? ?
? ? ? 128 THR P O     1
ATOM   7471  C  CB    . THR D 1 128 ? 12.197  1.494   47.947  1.00 78.53  ? ?
? ? ? 128 THR P CB    1
ATOM   7472  O  OG1   . THR D 1 128 ? 11.661  0.787   49.069  1.00 88.97  ? ?
? ? ? 128 THR P OG1   1
ATOM   7473  C  CG2   . THR D 1 128 ? 13.548  2.080   48.335  1.00 87.37  ? ?
? ? ? 128 THR P CG2   1
ATOM   7474  N  N     . TRP D 1 129 ? 9.596   2.252   49.291  1.00 64.82  ? ?
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ATOM   7475  C  CA    . TRP D 1 129 ? 8.285   1.916   49.851  1.00 62.99  ? ?
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ATOM   7476  C  C     . TRP D 1 129 ? 7.147   2.692   49.195  1.00 65.48  ? ?
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ATOM   7477  O  O     . TRP D 1 129 ? 6.128   2.120   48.761  1.00 67.41  ? ?
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ATOM   7478  C  CB    . TRP D 1 129 ? 8.273   2.225   51.331  1.00 62.82  ? ?
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ATOM   7479  C  CG    . TRP D 1 129 ? 6.971   2.008   51.960  1.00 45.78  ? ?
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ATOM   7480  C  CD1   . TRP D 1 129 ? 6.139   2.960   52.463  1.00 49.27  ? ?
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ATOM   7481  C  CD2   . TRP D 1 129 ? 6.392   0.746   52.289  1.00 65.11  ? ?
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ATOM   7483  C  CE2   . TRP D 1 129 ? 5.206   1.008   53.021  1.00 69.16  ? ?
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ATOM   7484  C  CE3   . TRP D 1 129 ? 6.763   -0.584  52.044  1.00 13.96  ? ?
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ATOM   7485  C  CZ2   . TRP D 1 129 ? 4.393   -0.011  53.518  1.00 28.07  ? ?
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ATOM   7486  C  CZ3   . TRP D 1 129 ? 5.954   -1.597  52.536  1.00 51.60  ? ?
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ATOM   7487  C  CH2   . TRP D 1 129 ? 4.781   -1.303  53.269  1.00 50.97  ? ?
? ? ? 129 TRP P CH2   1
ATOM   7488  N  N     . ILE D 1 130 ? 7.311   4.009   49.141  1.00 70.09  ? ?
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ATOM   7490  C  C     . ILE D 1 130 ? 6.086   4.446   47.068  1.00 56.02  ? ?
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ATOM   7491  O  O     . ILE D 1 130 ? 4.942   4.143   46.637  1.00 46.81  ? ?
? ? ? 130 ILE P O     1
ATOM   7492  C  CB    . ILE D 1 130 ? 6.683   6.326   48.640  1.00 74.66  ? ?
? ? ? 130 ILE P CB    1
ATOM   7493  C  CG1   . ILE D 1 130 ? 6.833   6.695   50.118  1.00 62.30  ? ?
? ? ? 130 ILE P CG1   1
ATOM   7494  C  CG2   . ILE D 1 130 ? 5.636   7.201   47.984  1.00 85.83  ? ?
? ? ? 130 ILE P CG2   1
ATOM   7495  C  CD1   . ILE D 1 130 ? 5.675   6.245   50.988  1.00 75.57  ? ?
? ? ? 130 ILE P CD1   1
ATOM   7496  N  N     . VAL D 1 131 ? 7.185   4.439   46.309  1.00 51.84  ? ?
? ? ? 131 VAL P N     1
ATOM   7497  C  CA    . VAL D 1 131 ? 7.122   4.031   44.911  1.00 54.46  ? ?
? ? ? 131 VAL P CA    1
ATOM   7498  C  C     . VAL D 1 131 ? 6.232   2.792   44.918  1.00 65.85  ? ?
? ? ? 131 VAL P C     1
ATOM   7499  O  O     . VAL D 1 131 ? 5.288   2.663   44.112  1.00 57.21  ? ?
? ? ? 131 VAL P O     1
ATOM   7500  C  CB    . VAL D 1 131 ? 8.529   3.687   44.374  1.00 63.23  ? ?
? ? ? 131 VAL P CB    1
ATOM   7501  C  CG1   . VAL D 1 131 ? 8.457   2.714   43.213  1.00 40.32  ? ?
? ? ? 131 VAL P CG1   1
ATOM   7502  C  CG2   . VAL D 1 131 ? 9.203   4.950   43.920  1.00 70.57  ? ?
? ? ? 131 VAL P CG2   1
ATOM   7503  N  N     . GLY D 1 132 ? 6.526   1.902   45.865  1.00 62.42  ? ?
? ? ? 132 GLY P N     1
ATOM   7504  C  CA    . GLY D 1 132 ? 5.730   0.698   46.009  1.00 59.03  ? ?
? ? ? 132 GLY P CA    1
ATOM   7505  C  C     . GLY D 1 132 ? 4.250   1.035   46.145  1.00 53.66  ? ?
? ? ? 132 GLY P C     1
ATOM   7506  O  O     . GLY D 1 132 ? 3.461   0.741   45.238  1.00 47.38  ? ?
? ? ? 132 GLY P O     1
ATOM   7507  N  N     . MET D 1 133 ? 3.855   1.645   47.263  1.00 40.39  ? ?
? ? ? 133 MET P N     1
ATOM   7508  C  CA    . MET D 1 133 ? 2.445   2.005   47.438  1.00 41.45  ? ?
? ? ? 133 MET P CA    1
ATOM   7509  C  C     . MET D 1 133 ? 1.825   2.497   46.127  1.00 53.85  ? ?
? ? ? 133 MET P C     1
ATOM   7510  O  O     . MET D 1 133 ? 0.736   2.029   45.676  1.00 54.76  ? ?
? ? ? 133 MET P O     1
ATOM   7511  C  CB    . MET D 1 133 ? 2.322   3.098   48.481  1.00 51.00  ? ?
? ? ? 133 MET P CB    1
ATOM   7512  C  CG    . MET D 1 133 ? 2.573   2.582   49.844  1.00 72.17  ? ?
? ? ? 133 MET P CG    1
ATOM   7513  S  SD    . MET D 1 133 ? 1.470   1.209   50.035  1.00 65.48  ? ?
? ? ? 133 MET P SD    1
ATOM   7514  C  CE    . MET D 1 133 ? 0.087   2.019   50.839  1.00 81.22  ? ?
? ? ? 133 MET P CE    1
ATOM   7515  N  N     . VAL D 1 134 ? 2.519   3.449   45.507  1.00 49.57  ? ?
? ? ? 134 VAL P N     1
ATOM   7516  C  CA    . VAL D 1 134 ? 2.017   3.970   44.247  1.00 56.24  ? ?
? ? ? 134 VAL P CA    1
ATOM   7517  C  C     . VAL D 1 134 ? 1.787   2.807   43.278  1.00 54.95  ? ?
? ? ? 134 VAL P C     1
ATOM   7518  O  O     . VAL D 1 134 ? 0.640   2.560   42.803  1.00 46.23  ? ?
? ? ? 134 VAL P O     1
ATOM   7519  C  CB    . VAL D 1 134 ? 3.005   4.967   43.638  1.00 77.53  ? ?
? ? ? 134 VAL P CB    1
ATOM   7520  C  CG1   . VAL D 1 134 ? 2.722   5.146   42.158  1.00 107.94 ? ?
? ? ? 134 VAL P CG1   1
ATOM   7521  C  CG2   . VAL D 1 134 ? 2.874   6.304   44.354  1.00 69.45  ? ?
? ? ? 134 VAL P CG2   1
ATOM   7522  N  N     . ILE D 1 135 ? 2.880   2.101   42.988  1.00 43.48  ? ?
? ? ? 135 ILE P N     1
ATOM   7523  C  CA    . ILE D 1 135 ? 2.806   0.950   42.111  1.00 43.80  ? ?
? ? ? 135 ILE P CA    1
ATOM   7524  C  C     . ILE D 1 135 ? 1.529   0.192   42.462  1.00 43.62  ? ?
? ? ? 135 ILE P C     1
ATOM   7525  O  O     . ILE D 1 135 ? 0.689   -0.065  41.599  1.00 45.09  ? ?
? ? ? 135 ILE P O     1
ATOM   7526  C  CB    . ILE D 1 135 ? 3.996   0.019   42.320  1.00 53.97  ? ?
? ? ? 135 ILE P CB    1
ATOM   7527  C  CG1   . ILE D 1 135 ? 5.264   0.627   41.709  1.00 65.85  ? ?
? ? ? 135 ILE P CG1   1
ATOM   7528  C  CG2   . ILE D 1 135 ? 3.675   -1.338  41.755  1.00 42.20  ? ?
? ? ? 135 ILE P CG2   1
ATOM   7529  C  CD1   . ILE D 1 135 ? 5.547   0.229   40.277  1.00 43.61  ? ?
? ? ? 135 ILE P CD1   1
ATOM   7530  N  N     . TYR D 1 136 ? 1.380   -0.151  43.737  1.00 35.15  ? ?
? ? ? 136 TYR P N     1
ATOM   7531  C  CA    . TYR D 1 136 ? 0.187   -0.857  44.179  1.00 40.89  ? ?
? ? ? 136 TYR P CA    1
ATOM   7532  C  C     . TYR D 1 136 ? -1.068  -0.203  43.626  1.00 53.03  ? ?
? ? ? 136 TYR P C     1
ATOM   7533  O  O     . TYR D 1 136 ? -1.781  -0.798  42.777  1.00 61.13  ? ?
? ? ? 136 TYR P O     1
ATOM   7534  C  CB    . TYR D 1 136 ? 0.092   -0.849  45.693  1.00 52.06  ? ?
? ? ? 136 TYR P CB    1
ATOM   7535  C  CG    . TYR D 1 136 ? -1.145  -1.514  46.259  1.00 45.42  ? ?
? ? ? 136 TYR P CG    1
ATOM   7536  C  CD1   . TYR D 1 136 ? -1.488  -2.811  45.896  1.00 55.83  ? ?
? ? ? 136 TYR P CD1   1
ATOM   7537  C  CD2   . TYR D 1 136 ? -1.896  -0.890  47.252  1.00 73.27  ? ?
? ? ? 136 TYR P CD2   1
ATOM   7538  C  CE1   . TYR D 1 136 ? -2.533  -3.475  46.515  1.00 61.90  ? ?
? ? ? 136 TYR P CE1   1
ATOM   7539  C  CE2   . TYR D 1 136 ? -2.939  -1.550  47.884  1.00 77.94  ? ?
? ? ? 136 TYR P CE2   1
ATOM   7540  C  CZ    . TYR D 1 136 ? -3.247  -2.843  47.513  1.00 73.91  ? ?
? ? ? 136 TYR P CZ    1
ATOM   7541  O  OH    . TYR D 1 136 ? -4.229  -3.526  48.178  1.00 27.02  ? ?
? ? ? 136 TYR P OH    1
ATOM   7542  N  N     . LEU D 1 137 ? -1.348  1.015   44.105  1.00 53.42  ? ?
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ATOM   7546  C  CB    . LEU D 1 137 ? -2.504  3.196   43.933  1.00 60.62  ? ?
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ATOM   7547  C  CG    . LEU D 1 137 ? -2.949  3.516   45.356  1.00 99.36  ? ?
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ATOM   7548  C  CD1   . LEU D 1 137 ? -3.468  4.947   45.410  1.00 103.60 ? ?
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ATOM   7549  C  CD2   . LEU D 1 137 ? -4.047  2.540   45.781  1.00 83.97  ? ?
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ATOM   7553  O  O     . LEU D 1 138 ? -3.117  0.221   38.829  1.00 41.09  ? ?
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ATOM   7554  C  CB    . LEU D 1 138 ? -0.333  2.066   39.408  1.00 50.96  ? ?
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ATOM   7555  C  CG    . LEU D 1 138 ? -0.162  3.568   39.224  1.00 63.93  ? ?
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ATOM   7557  C  CD2   . LEU D 1 138 ? -1.408  4.315   39.731  1.00 49.02  ? ?
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ATOM   7558  N  N     . MET D 1 139 ? -1.458  -0.658  40.059  1.00 24.68  ? ?
? ? ? 139 MET P N     1
ATOM   7559  C  CA    . MET D 1 139 ? -1.876  -2.005  39.715  1.00 22.51  ? ?
? ? ? 139 MET P CA    1
ATOM   7560  C  C     . MET D 1 139 ? -3.367  -2.171  40.011  1.00 28.41  ? ?
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ATOM   7562  C  CB    . MET D 1 139 ? -1.100  -3.019  40.519  1.00 34.03  ? ?
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ATOM   7563  C  CG    . MET D 1 139 ? 0.345   -3.184  40.125  1.00 31.18  ? ?
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ATOM   7565  C  CE    . MET D 1 139 ? -0.273  -4.546  42.595  1.00 21.15  ? ?
? ? ? 139 MET P CE    1
ATOM   7566  N  N     . MET D 1 140 ? -3.758  -2.018  41.279  1.00 26.15  ? ?
? ? ? 140 MET P N     1
ATOM   7567  C  CA    . MET D 1 140 ? -5.179  -2.149  41.640  1.00 42.45  ? ?
? ? ? 140 MET P CA    1
ATOM   7568  C  C     . MET D 1 140 ? -6.096  -1.552  40.551  1.00 47.90  ? ?
? ? ? 140 MET P C     1
ATOM   7569  O  O     . MET D 1 140 ? -7.064  -2.195  40.007  1.00 49.10  ? ?
? ? ? 140 MET P O     1
ATOM   7570  C  CB    . MET D 1 140 ? -5.443  -1.413  42.948  1.00 58.67  ? ?
? ? ? 140 MET P CB    1
ATOM   7571  C  CG    . MET D 1 140 ? -4.964  -2.113  44.186  1.00 65.31  ? ?
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ATOM   7572  S  SD    . MET D 1 140 ? -6.310  -2.020  45.352  1.00 101.13 ? ?
? ? ? 140 MET P SD    1
ATOM   7573  C  CE    . MET D 1 140 ? -7.681  -2.401  44.232  1.00 104.14 ? ?
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ATOM   7574  N  N     . GLY D 1 141 ? -5.788  -0.296  40.245  1.00 38.52  ? ?
? ? ? 141 GLY P N     1
ATOM   7575  C  CA    . GLY D 1 141 ? -6.558  0.376   39.224  1.00 41.60  ? ?
? ? ? 141 GLY P CA    1
ATOM   7576  C  C     . GLY D 1 141 ? -6.498  -0.379  37.907  1.00 18.25  ? ?
? ? ? 141 GLY P C     1
ATOM   7577  O  O     . GLY D 1 141 ? -7.544  -0.794  37.372  1.00 22.61  ? ?
? ? ? 141 GLY P O     1
ATOM   7578  N  N     . THR D 1 142 ? -5.283  -0.558  37.393  1.00 12.21  ? ?
? ? ? 142 THR P N     1
ATOM   7579  C  CA    . THR D 1 142 ? -5.079  -1.269  36.135  1.00 36.25  ? ?
? ? ? 142 THR P CA    1
ATOM   7580  C  C     . THR D 1 142 ? -5.971  -2.507  36.113  1.00 46.67  ? ?
? ? ? 142 THR P C     1
ATOM   7581  O  O     . THR D 1 142 ? -6.611  -2.845  35.086  1.00 41.58  ? ?
? ? ? 142 THR P O     1
ATOM   7582  C  CB    . THR D 1 142 ? -3.614  -1.729  35.978  1.00 40.98  ? ?
? ? ? 142 THR P CB    1
ATOM   7583  O  OG1   . THR D 1 142 ? -2.748  -0.590  36.017  1.00 58.25  ? ?
? ? ? 142 THR P OG1   1
ATOM   7584  C  CG2   . THR D 1 142 ? -3.424  -2.455  34.645  1.00 10.95  ? ?
? ? ? 142 THR P CG2   1
ATOM   7585  N  N     . ALA D 1 143 ? -6.004  -3.163  37.272  1.00 49.61  ? ?
? ? ? 143 ALA P N     1
ATOM   7586  C  CA    . ALA D 1 143 ? -6.796  -4.363  37.483  1.00 35.54  ? ?
? ? ? 143 ALA P CA    1
ATOM   7587  C  C     . ALA D 1 143 ? -8.263  -4.051  37.272  1.00 35.37  ? ?
? ? ? 143 ALA P C     1
ATOM   7588  O  O     . ALA D 1 143 ? -8.785  -4.325  36.208  1.00 46.24  ? ?
? ? ? 143 ALA P O     1
ATOM   7589  C  CB    . ALA D 1 143 ? -6.564  -4.895  38.874  1.00 68.19  ? ?
? ? ? 143 ALA P CB    1
ATOM   7590  N  N     . PHE D 1 144 ? -8.935  -3.450  38.252  1.00 39.89  ? ?
? ? ? 144 PHE P N     1
ATOM   7591  C  CA    . PHE D 1 144 ? -10.374 -3.161  38.021  1.00 45.67  ? ?
? ? ? 144 PHE P CA    1
ATOM   7592  C  C     . PHE D 1 144 ? -10.650 -2.629  36.599  1.00 37.09  ? ?
? ? ? 144 PHE P C     1
ATOM   7593  O  O     . PHE D 1 144 ? -11.396 -3.221  35.749  1.00 22.49  ? ?
? ? ? 144 PHE P O     1
ATOM   7594  C  CB    . PHE D 1 144 ? -10.861 -2.110  39.027  1.00 65.08  ? ?
? ? ? 144 PHE P CB    1
ATOM   7595  C  CG    . PHE D 1 144 ? -11.773 -1.061  38.433  1.00 79.12  ? ?
? ? ? 144 PHE P CG    1
ATOM   7596  C  CD1   . PHE D 1 144 ? -13.099 -1.347  38.148  1.00 94.71  ? ?
? ? ? 144 PHE P CD1   1
ATOM   7597  C  CD2   . PHE D 1 144 ? -11.296 0.219   38.159  1.00 90.90  ? ?
? ? ? 144 PHE P CD2   1
ATOM   7598  C  CE1   . PHE D 1 144 ? -13.940 -0.375  37.604  1.00 121.63 ? ?
? ? ? 144 PHE P CE1   1
ATOM   7599  C  CE2   . PHE D 1 144 ? -12.128 1.196   37.612  1.00 91.47  ? ?
? ? ? 144 PHE P CE2   1
ATOM   7600  C  CZ    . PHE D 1 144 ? -13.452 0.899   37.336  1.00 108.86 ? ?
? ? ? 144 PHE P CZ    1
ATOM   7601  N  N     . MET D 1 145 ? -10.029 -1.482  36.369  1.00 36.54  ? ?
? ? ? 145 MET P N     1
ATOM   7602  C  CA    . MET D 1 145 ? -10.161 -0.796  35.116  1.00 47.39  ? ?
? ? ? 145 MET P CA    1
ATOM   7603  C  C     . MET D 1 145 ? -10.082 -1.869  34.022  1.00 48.53  ? ?
? ? ? 145 MET P C     1
ATOM   7604  O  O     . MET D 1 145 ? -10.876 -1.845  33.075  1.00 57.65  ? ?
? ? ? 145 MET P O     1
ATOM   7605  C  CB    . MET D 1 145 ? -9.041  0.251   35.010  1.00 70.20  ? ?
? ? ? 145 MET P CB    1
ATOM   7606  C  CG    . MET D 1 145 ? -9.405  1.547   34.297  1.00 32.01  ? ?
? ? ? 145 MET P CG    1
ATOM   7607  S  SD    . MET D 1 145 ? -8.524  1.641   32.730  1.00 69.69  ? ?
? ? ? 145 MET P SD    1
ATOM   7608  C  CE    . MET D 1 145 ? -6.787  1.814   33.302  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 145 MET P CE    1
ATOM   7609  N  N     . GLY D 1 146 ? -9.161  -2.827  34.169  1.00 24.83  ? ?
? ? ? 146 GLY P N     1
ATOM   7610  C  CA    . GLY D 1 146 ? -9.053  -3.885  33.172  1.00 32.67  ? ?
? ? ? 146 GLY P CA    1
ATOM   7611  C  C     . GLY D 1 146 ? -10.194 -4.901  33.212  1.00 44.08  ? ?
? ? ? 146 GLY P C     1
ATOM   7612  O  O     . GLY D 1 146 ? -10.794 -5.259  32.196  1.00 40.15  ? ?
? ? ? 146 GLY P O     1
ATOM   7613  N  N     . TYR D 1 147 ? -10.484 -5.374  34.413  1.00 48.00  ? ?
? ? ? 147 TYR P N     1
ATOM   7614  C  CA    . TYR D 1 147 ? -11.546 -6.331  34.639  1.00 44.54  ? ?
? ? ? 147 TYR P CA    1
ATOM   7615  C  C     . TYR D 1 147 ? -12.854 -5.789  34.093  1.00 44.69  ? ?
? ? ? 147 TYR P C     1
ATOM   7616  O  O     . TYR D 1 147 ? -13.855 -6.497  34.071  1.00 40.43  ? ?
? ? ? 147 TYR P O     1
ATOM   7617  C  CB    . TYR D 1 147 ? -11.683 -6.604  36.135  1.00 60.27  ? ?
? ? ? 147 TYR P CB    1
ATOM   7618  C  CG    . TYR D 1 147 ? -12.810 -7.541  36.505  1.00 89.75  ? ?
? ? ? 147 TYR P CG    1
ATOM   7619  C  CD1   . TYR D 1 147 ? -12.771 -8.897  36.152  1.00 69.59  ? ?
? ? ? 147 TYR P CD1   1
ATOM   7620  C  CD2   . TYR D 1 147 ? -13.888 -7.086  37.257  1.00 100.71 ? ?
? ? ? 147 TYR P CD2   1
ATOM   7621  C  CE1   . TYR D 1 147 ? -13.778 -9.775  36.554  1.00 34.01  ? ?
? ? ? 147 TYR P CE1   1
ATOM   7622  C  CE2   . TYR D 1 147 ? -14.898 -7.947  37.662  1.00 114.95 ? ?
? ? ? 147 TYR P CE2   1
ATOM   7623  C  CZ    . TYR D 1 147 ? -14.844 -9.289  37.320  1.00 94.14  ? ?
? ? ? 147 TYR P CZ    1
ATOM   7624  O  OH    . TYR D 1 147 ? -15.840 -10.125 37.794  1.00 64.74  ? ?
? ? ? 147 TYR P OH    1
ATOM   7625  N  N     . VAL D 1 148 ? -12.891 -4.522  33.691  1.00 49.64  ? ?
? ? ? 148 VAL P N     1
ATOM   7626  C  CA    . VAL D 1 148 ? -14.172 -4.070  33.132  1.00 56.87  ? ?
? ? ? 148 VAL P CA    1
ATOM   7627  C  C     . VAL D 1 148 ? -14.432 -4.344  31.631  1.00 46.34  ? ?
? ? ? 148 VAL P C     1
ATOM   7628  O  O     . VAL D 1 148 ? -15.580 -4.461  31.212  1.00 44.24  ? ?
? ? ? 148 VAL P O     1
ATOM   7629  C  CB    . VAL D 1 148 ? -14.416 -2.576  33.408  1.00 43.80  ? ?
? ? ? 148 VAL P CB    1
ATOM   7630  C  CG1   . VAL D 1 148 ? -15.881 -2.214  33.104  1.00 39.63  ? ?
? ? ? 148 VAL P CG1   1
ATOM   7631  C  CG2   . VAL D 1 148 ? -14.110 -2.285  34.855  1.00 37.92  ? ?
? ? ? 148 VAL P CG2   1
ATOM   7632  N  N     . LEU D 1 149 ? -13.395 -4.498  30.819  1.00 30.32  ? ?
? ? ? 149 LEU P N     1
ATOM   7633  C  CA    . LEU D 1 149 ? -13.611 -4.710  29.382  1.00 34.05  ? ?
? ? ? 149 LEU P CA    1
ATOM   7634  C  C     . LEU D 1 149 ? -14.582 -5.798  28.899  1.00 43.49  ? ?
? ? ? 149 LEU P C     1
ATOM   7635  O  O     . LEU D 1 149 ? -15.233 -5.625  27.876  1.00 48.85  ? ?
? ? ? 149 LEU P O     1
ATOM   7636  C  CB    . LEU D 1 149 ? -12.271 -4.926  28.666  1.00 20.57  ? ?
? ? ? 149 LEU P CB    1
ATOM   7637  C  CG    . LEU D 1 149 ? -11.237 -3.787  28.569  1.00 39.12  ? ?
? ? ? 149 LEU P CG    1
ATOM   7638  C  CD1   . LEU D 1 149 ? -10.532 -3.532  29.916  1.00 30.54  ? ?
? ? ? 149 LEU P CD1   1
ATOM   7639  C  CD2   . LEU D 1 149 ? -10.200 -4.177  27.512  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 149 LEU P CD2   1
ATOM   7640  N  N     . PRO D 1 150 ? -14.712 -6.919  29.626  1.00 59.96  ? ?
? ? ? 150 PRO P N     1
ATOM   7641  C  CA    . PRO D 1 150 ? -15.623 -7.982  29.175  1.00 59.69  ? ?
? ? ? 150 PRO P CA    1
ATOM   7642  C  C     . PRO D 1 150 ? -17.104 -7.578  29.075  1.00 67.86  ? ?
? ? ? 150 PRO P C     1
ATOM   7643  O  O     . PRO D 1 150 ? -17.870 -8.135  28.276  1.00 60.90  ? ?
? ? ? 150 PRO P O     1
ATOM   7644  C  CB    . PRO D 1 150 ? -15.408 -9.055  30.225  1.00 41.11  ? ?
? ? ? 150 PRO P CB    1
ATOM   7645  C  CG    . PRO D 1 150 ? -15.336 -8.213  31.462  1.00 65.32  ? ?
? ? ? 150 PRO P CG    1
ATOM   7646  C  CD    . PRO D 1 150 ? -14.334 -7.146  31.032  1.00 57.32  ? ?
? ? ? 150 PRO P CD    1
ATOM   7647  N  N     . TRP D 1 151 ? -17.504 -6.617  29.897  1.00 64.63  ? ?
? ? ? 151 TRP P N     1
ATOM   7648  C  CA    . TRP D 1 151 ? -18.880 -6.144  29.913  1.00 66.41  ? ?
? ? ? 151 TRP P CA    1
ATOM   7649  C  C     . TRP D 1 151 ? -19.773 -7.213  30.541  1.00 54.56  ? ?
? ? ? 151 TRP P C     1
ATOM   7650  O  O     . TRP D 1 151 ? -20.912 -7.486  30.108  1.00 66.49  ? ?
? ? ? 151 TRP P O     1
ATOM   7651  C  CB    . TRP D 1 151 ? -19.343 -5.744  28.493  1.00 74.91  ? ?
? ? ? 151 TRP P CB    1
ATOM   7652  C  CG    . TRP D 1 151 ? -20.286 -4.567  28.529  1.00 75.66  ? ?
? ? ? 151 TRP P CG    1
ATOM   7653  C  CD1   . TRP D 1 151 ? -21.638 -4.604  28.383  1.00 96.69  ? ?
? ? ? 151 TRP P CD1   1
ATOM   7654  C  CD2   . TRP D 1 151 ? -19.969 -3.228  28.952  1.00 86.51  ? ?
? ? ? 151 TRP P CD2   1
ATOM   7655  N  NE1   . TRP D 1 151 ? -22.187 -3.386  28.709  1.00 107.03 ? ?
? ? ? 151 TRP P NE1   1
ATOM   7656  C  CE2   . TRP D 1 151 ? -21.186 -2.524  29.065  1.00 78.35  ? ?
? ? ? 151 TRP P CE2   1
ATOM   7657  C  CE3   . TRP D 1 151 ? -18.774 -2.562  29.257  1.00 91.12  ? ?
? ? ? 151 TRP P CE3   1
ATOM   7658  C  CZ2   . TRP D 1 151 ? -21.248 -1.189  29.476  1.00 17.06  ? ?
? ? ? 151 TRP P CZ2   1
ATOM   7659  C  CZ3   . TRP D 1 151 ? -18.833 -1.235  29.663  1.00 66.98  ? ?
? ? ? 151 TRP P CZ3   1
ATOM   7660  C  CH2   . TRP D 1 151 ? -20.066 -0.564  29.771  1.00 69.69  ? ?
? ? ? 151 TRP P CH2   1
ATOM   7661  N  N     . GLY D 1 152 ? -19.224 -7.808  31.597  1.00 44.73  ? ?
? ? ? 152 GLY P N     1
ATOM   7662  C  CA    . GLY D 1 152 ? -19.942 -8.819  32.350  1.00 55.22  ? ?
? ? ? 152 GLY P CA    1
ATOM   7663  C  C     . GLY D 1 152 ? -20.568 -8.190  33.583  1.00 45.06  ? ?
? ? ? 152 GLY P C     1
ATOM   7664  O  O     . GLY D 1 152 ? -19.942 -7.340  34.229  1.00 30.09  ? ?
? ? ? 152 GLY P O     1
ATOM   7665  N  N     . GLN D 1 153 ? -21.797 -8.589  33.904  1.00 34.86  ? ?
? ? ? 153 GLN P N     1
ATOM   7666  C  CA    . GLN D 1 153 ? -22.504 -8.034  35.065  1.00 52.03  ? ?
? ? ? 153 GLN P CA    1
ATOM   7667  C  C     . GLN D 1 153 ? -21.605 -7.436  36.155  1.00 54.79  ? ?
? ? ? 153 GLN P C     1
ATOM   7668  O  O     . GLN D 1 153 ? -21.693 -6.230  36.475  1.00 41.39  ? ?
? ? ? 153 GLN P O     1
ATOM   7669  C  CB    . GLN D 1 153 ? -23.407 -9.096  35.683  1.00 73.25  ? ?
? ? ? 153 GLN P CB    1
ATOM   7670  C  CG    . GLN D 1 153 ? -24.811 -9.078  35.134  1.00 75.96  ? ?
? ? ? 153 GLN P CG    1
ATOM   7671  C  CD    . GLN D 1 153 ? -25.419 -7.693  35.200  1.00 75.63  ? ?
? ? ? 153 GLN P CD    1
ATOM   7672  O  OE1   . GLN D 1 153 ? -25.070 -6.817  34.412  1.00 83.18  ? ?
? ? ? 153 GLN P OE1   1
ATOM   7673  N  NE2   . GLN D 1 153 ? -26.324 -7.485  36.148  1.00 77.00  ? ?
? ? ? 153 GLN P NE2   1
ATOM   7674  N  N     . MET D 1 154 ? -20.751 -8.286  36.723  1.00 56.50  ? ?
? ? ? 154 MET P N     1
ATOM   7675  C  CA    . MET D 1 154 ? -19.813 -7.865  37.758  1.00 55.16  ? ?
? ? ? 154 MET P CA    1
ATOM   7676  C  C     . MET D 1 154 ? -18.977 -6.736  37.193  1.00 49.13  ? ?
? ? ? 154 MET P C     1
ATOM   7677  O  O     . MET D 1 154 ? -18.719 -5.735  37.862  1.00 32.90  ? ?
? ? ? 154 MET P O     1
ATOM   7678  C  CB    . MET D 1 154 ? -18.886 -9.018  38.153  1.00 43.60  ? ?
? ? ? 154 MET P CB    1
ATOM   7679  C  CG    . MET D 1 154 ? -19.622 -10.148 38.786  1.00 59.07  ? ?
? ? ? 154 MET P CG    1
ATOM   7680  S  SD    . MET D 1 154 ? -20.729 -9.464  40.020  1.00 89.12  ? ?
? ? ? 154 MET P SD    1
ATOM   7681  C  CE    . MET D 1 154 ? -19.564 -9.093  41.291  1.00 117.21 ? ?
? ? ? 154 MET P CE    1
ATOM   7682  N  N     . SER D 1 155 ? -18.554 -6.920  35.949  1.00 44.16  ? ?
? ? ? 155 SER P N     1
ATOM   7683  C  CA    . SER D 1 155 ? -17.745 -5.936  35.262  1.00 57.81  ? ?
? ? ? 155 SER P CA    1
ATOM   7684  C  C     . SER D 1 155 ? -18.539 -4.638  35.307  1.00 55.10  ? ?
? ? ? 155 SER P C     1
ATOM   7685  O  O     . SER D 1 155 ? -18.161 -3.660  35.977  1.00 58.66  ? ?
? ? ? 155 SER P O     1
ATOM   7686  C  CB    . SER D 1 155 ? -17.521 -6.373  33.810  1.00 71.29  ? ?
? ? ? 155 SER P CB    1
ATOM   7687  O  OG    . SER D 1 155 ? -16.330 -5.832  33.272  1.00 62.93  ? ?
? ? ? 155 SER P OG    1
ATOM   7688  N  N     . PHE D 1 156 ? -19.669 -4.643  34.615  1.00 37.38  ? ?
? ? ? 156 PHE P N     1
ATOM   7689  C  CA    . PHE D 1 156 ? -20.484 -3.448  34.579  1.00 16.70  ? ?
? ? ? 156 PHE P CA    1
ATOM   7690  C  C     . PHE D 1 156 ? -20.723 -2.883  35.952  1.00 14.97  ? ?
? ? ? 156 PHE P C     1
ATOM   7691  O  O     . PHE D 1 156 ? -20.082 -1.897  36.385  1.00 42.31  ? ?
? ? ? 156 PHE P O     1
ATOM   7692  C  CB    . PHE D 1 156 ? -21.829 -3.736  33.957  1.00 35.89  ? ?
? ? ? 156 PHE P CB    1
ATOM   7693  C  CG    . PHE D 1 156 ? -22.761 -2.571  33.991  1.00 74.53  ? ?
? ? ? 156 PHE P CG    1
ATOM   7694  C  CD1   . PHE D 1 156 ? -22.730 -1.607  32.983  1.00 51.91  ? ?
? ? ? 156 PHE P CD1   1
ATOM   7695  C  CD2   . PHE D 1 156 ? -23.663 -2.427  35.045  1.00 48.64  ? ?
? ? ? 156 PHE P CD2   1
ATOM   7696  C  CE1   . PHE D 1 156 ? -23.582 -0.525  33.025  1.00 87.78  ? ?
? ? ? 156 PHE P CE1   1
ATOM   7697  C  CE2   . PHE D 1 156 ? -24.520 -1.344  35.097  1.00 87.72  ? ?
? ? ? 156 PHE P CE2   1
ATOM   7698  C  CZ    . PHE D 1 156 ? -24.482 -0.391  34.084  1.00 121.22 ? ?
? ? ? 156 PHE P CZ    1
ATOM   7699  N  N     . TRP D 1 157 ? -21.682 -3.499  36.630  1.00 6.40   ? ?
? ? ? 157 TRP P N     1
ATOM   7700  C  CA    . TRP D 1 157 ? -22.033 -3.032  37.959  1.00 43.46  ? ?
? ? ? 157 TRP P CA    1
ATOM   7701  C  C     . TRP D 1 157 ? -20.791 -2.610  38.740  1.00 54.54  ? ?
? ? ? 157 TRP P C     1
ATOM   7702  O  O     . TRP D 1 157 ? -20.816 -1.649  39.531  1.00 53.69  ? ?
? ? ? 157 TRP P O     1
ATOM   7703  C  CB    . TRP D 1 157 ? -22.812 -4.108  38.695  1.00 61.10  ? ?
? ? ? 157 TRP P CB    1
ATOM   7704  C  CG    . TRP D 1 157 ? -24.206 -4.132  38.216  1.00 73.61  ? ?
? ? ? 157 TRP P CG    1
ATOM   7705  C  CD1   . TRP D 1 157 ? -24.877 -5.182  37.663  1.00 80.60  ? ?
? ? ? 157 TRP P CD1   1
ATOM   7706  C  CD2   . TRP D 1 157 ? -25.107 -3.034  38.219  1.00 89.02  ? ?
? ? ? 157 TRP P CD2   1
ATOM   7707  N  NE1   . TRP D 1 157 ? -26.149 -4.802  37.320  1.00 80.84  ? ?
? ? ? 157 TRP P NE1   1
ATOM   7708  C  CE2   . TRP D 1 157 ? -26.315 -3.482  37.649  1.00 100.28 ? ?
? ? ? 157 TRP P CE2   1
ATOM   7709  C  CE3   . TRP D 1 157 ? -25.012 -1.707  38.653  1.00 94.41  ? ?
? ? ? 157 TRP P CE3   1
ATOM   7710  C  CZ2   . TRP D 1 157 ? -27.423 -2.647  37.500  1.00 111.41 ? ?
? ? ? 157 TRP P CZ2   1
ATOM   7711  C  CZ3   . TRP D 1 157 ? -26.110 -0.880  38.508  1.00 101.68 ? ?
? ? ? 157 TRP P CZ3   1
ATOM   7712  C  CH2   . TRP D 1 157 ? -27.301 -1.353  37.934  1.00 104.95 ? ?
? ? ? 157 TRP P CH2   1
ATOM   7713  N  N     . GLY D 1 158 ? -19.692 -3.314  38.488  1.00 37.77  ? ?
? ? ? 158 GLY P N     1
ATOM   7714  C  CA    . GLY D 1 158 ? -18.460 -2.962  39.149  1.00 42.23  ? ?
? ? ? 158 GLY P CA    1
ATOM   7715  C  C     . GLY D 1 158 ? -18.228 -1.542  38.705  1.00 46.10  ? ?
? ? ? 158 GLY P C     1
ATOM   7716  O  O     . GLY D 1 158 ? -18.550 -0.589  39.441  1.00 32.28  ? ?
? ? ? 158 GLY P O     1
ATOM   7717  N  N     . ALA D 1 159 ? -17.719 -1.414  37.475  1.00 59.31  ? ?
? ? ? 159 ALA P N     1
ATOM   7718  C  CA    . ALA D 1 159 ? -17.424 -0.106  36.891  1.00 68.56  ? ?
? ? ? 159 ALA P CA    1
ATOM   7719  C  C     . ALA D 1 159 ? -18.340 0.923   37.536  1.00 59.13  ? ?
? ? ? 159 ALA P C     1
ATOM   7720  O  O     . ALA D 1 159 ? -17.884 1.909   38.151  1.00 51.32  ? ?
? ? ? 159 ALA P O     1
ATOM   7721  C  CB    . ALA D 1 159 ? -17.636 -0.136  35.376  1.00 62.99  ? ?
? ? ? 159 ALA P CB    1
ATOM   7722  N  N     . THR D 1 160 ? -19.637 0.655   37.435  1.00 51.32  ? ?
? ? ? 160 THR P N     1
ATOM   7723  C  CA    . THR D 1 160 ? -20.617 1.556   38.015  1.00 56.18  ? ?
? ? ? 160 THR P CA    1
ATOM   7724  C  C     . THR D 1 160 ? -20.305 1.892   39.483  1.00 59.89  ? ?
? ? ? 160 THR P C     1
ATOM   7725  O  O     . THR D 1 160 ? -19.873 3.021   39.817  1.00 71.12  ? ?
? ? ? 160 THR P O     1
ATOM   7726  C  CB    . THR D 1 160 ? -22.020 0.937   37.916  1.00 82.54  ? ?
? ? ? 160 THR P CB    1
ATOM   7727  O  OG1   . THR D 1 160 ? -22.305 0.650   36.540  1.00 58.67  ? ?
? ? ? 160 THR P OG1   1
ATOM   7728  C  CG2   . THR D 1 160 ? -23.076 1.890   38.467  1.00 113.38 ? ?
? ? ? 160 THR P CG2   1
ATOM   7729  N  N     . VAL D 1 161 ? -20.515 0.913   40.359  1.00 51.75  ? ?
? ? ? 161 VAL P N     1
ATOM   7730  C  CA    . VAL D 1 161 ? -20.284 1.117   41.786  1.00 64.56  ? ?
? ? ? 161 VAL P CA    1
ATOM   7731  C  C     . VAL D 1 161 ? -18.901 1.672   42.085  1.00 73.33  ? ?
? ? ? 161 VAL P C     1
ATOM   7732  O  O     . VAL D 1 161 ? -18.706 2.385   43.069  1.00 70.56  ? ?
? ? ? 161 VAL P O     1
ATOM   7733  C  CB    . VAL D 1 161 ? -20.430 -0.182  42.557  1.00 68.34  ? ?
? ? ? 161 VAL P CB    1
ATOM   7734  C  CG1   . VAL D 1 161 ? -19.513 -1.218  41.940  1.00 23.74  ? ?
? ? ? 161 VAL P CG1   1
ATOM   7735  C  CG2   . VAL D 1 161 ? -20.117 0.045   44.047  1.00 27.55  ? ?
? ? ? 161 VAL P CG2   1
ATOM   7736  N  N     . ILE D 1 162 ? -17.933 1.338   41.241  1.00 69.78  ? ?
? ? ? 162 ILE P N     1
ATOM   7737  C  CA    . ILE D 1 162 ? -16.584 1.830   41.459  1.00 65.55  ? ?
? ? ? 162 ILE P CA    1
ATOM   7738  C  C     . ILE D 1 162 ? -16.442 3.303   41.124  1.00 56.35  ? ?
? ? ? 162 ILE P C     1
ATOM   7739  O  O     . ILE D 1 162 ? -16.066 4.091   42.000  1.00 45.16  ? ?
? ? ? 162 ILE P O     1
ATOM   7740  C  CB    . ILE D 1 162 ? -15.557 0.987   40.691  1.00 73.16  ? ?
? ? ? 162 ILE P CB    1
ATOM   7741  C  CG1   . ILE D 1 162 ? -15.235 -0.244  41.536  1.00 93.84  ? ?
? ? ? 162 ILE P CG1   1
ATOM   7742  C  CG2   . ILE D 1 162 ? -14.294 1.782   40.419  1.00 33.91  ? ?
? ? ? 162 ILE P CG2   1
ATOM   7743  C  CD1   . ILE D 1 162 ? -14.526 -1.332  40.806  1.00 129.36 ? ?
? ? ? 162 ILE P CD1   1
ATOM   7744  N  N     . THR D 1 163 ? -16.735 3.699   39.887  1.00 56.00  ? ?
? ? ? 163 THR P N     1
ATOM   7745  C  CA    . THR D 1 163 ? -16.627 5.126   39.589  1.00 64.70  ? ?
? ? ? 163 THR P CA    1
ATOM   7746  C  C     . THR D 1 163 ? -17.460 5.810   40.671  1.00 58.45  ? ?
? ? ? 163 THR P C     1
ATOM   7747  O  O     . THR D 1 163 ? -17.043 6.817   41.264  1.00 42.88  ? ?
? ? ? 163 THR P O     1
ATOM   7748  C  CB    . THR D 1 163 ? -17.230 5.495   38.240  1.00 67.46  ? ?
? ? ? 163 THR P CB    1
ATOM   7749  O  OG1   . THR D 1 163 ? -18.657 5.528   38.359  1.00 103.10 ? ?
? ? ? 163 THR P OG1   1
ATOM   7750  C  CG2   . THR D 1 163 ? -16.832 4.484   37.188  1.00 74.29  ? ?
? ? ? 163 THR P CG2   1
ATOM   7751  N  N     . GLY D 1 164 ? -18.633 5.236   40.938  1.00 60.43  ? ?
? ? ? 164 GLY P N     1
ATOM   7752  C  CA    . GLY D 1 164 ? -19.491 5.803   41.960  1.00 64.29  ? ?
? ? ? 164 GLY P CA    1
ATOM   7753  C  C     . GLY D 1 164 ? -18.691 6.353   43.133  1.00 63.24  ? ?
? ? ? 164 GLY P C     1
ATOM   7754  O  O     . GLY D 1 164 ? -18.959 7.458   43.619  1.00 69.80  ? ?
? ? ? 164 GLY P O     1
ATOM   7755  N  N     . LEU D 1 165 ? -17.695 5.587   43.575  1.00 53.27  ? ?
? ? ? 165 LEU P N     1
ATOM   7756  C  CA    . LEU D 1 165 ? -16.852 5.981   44.699  1.00 46.86  ? ?
? ? ? 165 LEU P CA    1
ATOM   7757  C  C     . LEU D 1 165 ? -16.418 7.446   44.638  1.00 54.65  ? ?
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ATOM   7758  O  O     . LEU D 1 165 ? -16.606 8.196   45.607  1.00 65.33  ? ?
? ? ? 165 LEU P O     1
ATOM   7759  C  CB    . LEU D 1 165 ? -15.626 5.077   44.757  1.00 51.72  ? ?
? ? ? 165 LEU P CB    1
ATOM   7760  C  CG    . LEU D 1 165 ? -15.988 3.604   44.973  1.00 89.44  ? ?
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ATOM   7761  C  CD1   . LEU D 1 165 ? -15.086 2.723   44.131  1.00 104.64 ? ?
? ? ? 165 LEU P CD1   1
ATOM   7762  C  CD2   . LEU D 1 165 ? -15.889 3.246   46.453  1.00 63.06  ? ?
? ? ? 165 LEU P CD2   1
ATOM   7763  N  N     . PHE D 1 166 ? -15.863 7.875   43.508  1.00 50.53  ? ?
? ? ? 166 PHE P N     1
ATOM   7764  C  CA    . PHE D 1 166 ? -15.433 9.267   43.433  1.00 48.83  ? ?
? ? ? 166 PHE P CA    1
ATOM   7765  C  C     . PHE D 1 166 ? -16.623 10.192  43.664  1.00 51.81  ? ?
? ? ? 166 PHE P C     1
ATOM   7766  O  O     . PHE D 1 166 ? -16.528 11.176  44.394  1.00 37.50  ? ?
? ? ? 166 PHE P O     1
ATOM   7767  C  CB    . PHE D 1 166 ? -14.789 9.568   42.087  1.00 37.48  ? ?
? ? ? 166 PHE P CB    1
ATOM   7768  C  CG    . PHE D 1 166 ? -13.575 8.752   41.811  1.00 42.19  ? ?
? ? ? 166 PHE P CG    1
ATOM   7769  C  CD1   . PHE D 1 166 ? -12.777 9.032   40.714  1.00 56.73  ? ?
? ? ? 166 PHE P CD1   1
ATOM   7770  C  CD2   . PHE D 1 166 ? -13.236 7.686   42.628  1.00 59.17  ? ?
? ? ? 166 PHE P CD2   1
ATOM   7771  C  CE1   . PHE D 1 166 ? -11.657 8.258   40.428  1.00 69.46  ? ?
? ? ? 166 PHE P CE1   1
ATOM   7772  C  CE2   . PHE D 1 166 ? -12.121 6.906   42.353  1.00 70.01  ? ?
? ? ? 166 PHE P CE2   1
ATOM   7773  C  CZ    . PHE D 1 166 ? -11.330 7.192   41.250  1.00 54.05  ? ?
? ? ? 166 PHE P CZ    1
ATOM   7774  N  N     . GLY D 1 167 ? -17.760 9.859   43.070  1.00 59.91  ? ?
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ATOM   7775  C  CA    . GLY D 1 167 ? -18.922 10.700  43.263  1.00 63.50  ? ?
? ? ? 167 GLY P CA    1
ATOM   7776  C  C     . GLY D 1 167 ? -19.094 11.002  44.738  1.00 69.22  ? ?
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ATOM   7777  O  O     . GLY D 1 167 ? -19.786 11.945  45.106  1.00 85.29  ? ?
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ATOM   7778  N  N     . ALA D 1 168 ? -18.453 10.208  45.591  1.00 68.41  ? ?
? ? ? 168 ALA P N     1
ATOM   7779  C  CA    . ALA D 1 168 ? -18.575 10.416  47.021  1.00 73.92  ? ?
? ? ? 168 ALA P CA    1
ATOM   7780  C  C     . ALA D 1 168 ? -18.024 11.766  47.455  1.00 70.24  ? ?
? ? ? 168 ALA P C     1
ATOM   7781  O  O     . ALA D 1 168 ? -18.621 12.430  48.310  1.00 65.28  ? ?
? ? ? 168 ALA P O     1
ATOM   7782  C  CB    . ALA D 1 168 ? -17.874 9.301   47.764  1.00 106.04 ? ?
? ? ? 168 ALA P CB    1
ATOM   7783  N  N     . ILE D 1 169 ? -16.888 12.169  46.881  1.00 58.95  ? ?
? ? ? 169 ILE P N     1
ATOM   7784  C  CA    . ILE D 1 169 ? -16.279 13.458  47.235  1.00 59.57  ? ?
? ? ? 169 ILE P CA    1
ATOM   7785  C  C     . ILE D 1 169 ? -17.256 14.574  46.932  1.00 63.69  ? ?
? ? ? 169 ILE P C     1
ATOM   7786  O  O     . ILE D 1 169 ? -17.678 14.739  45.786  1.00 64.01  ? ?
? ? ? 169 ILE P O     1
ATOM   7787  C  CB    . ILE D 1 169 ? -14.972 13.743  46.460  1.00 51.61  ? ?
? ? ? 169 ILE P CB    1
ATOM   7788  C  CG1   . ILE D 1 169 ? -15.172 13.456  44.969  1.00 65.70  ? ?
? ? ? 169 ILE P CG1   1
ATOM   7789  C  CG2   . ILE D 1 169 ? -13.832 12.940  47.056  1.00 41.43  ? ?
? ? ? 169 ILE P CG2   1
ATOM   7790  C  CD1   . ILE D 1 169 ? -13.947 13.695  44.104  1.00 56.15  ? ?
? ? ? 169 ILE P CD1   1
ATOM   7791  N  N     . PRO D 1 170 ? -17.638 15.355  47.956  1.00 60.53  ? ?
? ? ? 170 PRO P N     1
ATOM   7792  C  CA    . PRO D 1 170 ? -18.583 16.457  47.760  1.00 63.83  ? ?
? ? ? 170 PRO P CA    1
ATOM   7793  C  C     . PRO D 1 170 ? -18.173 17.533  46.740  1.00 64.94  ? ?
? ? ? 170 PRO P C     1
ATOM   7794  O  O     . PRO D 1 170 ? -16.975 17.749  46.460  1.00 30.14  ? ?
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ATOM   7795  C  CB    . PRO D 1 170 ? -18.776 16.996  49.177  1.00 47.48  ? ?
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ATOM   7796  C  CG    . PRO D 1 170 ? -17.484 16.653  49.846  1.00 77.20  ? ?
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ATOM   7797  C  CD    . PRO D 1 170 ? -17.233 15.261  49.366  1.00 40.89  ? ?
? ? ? 170 PRO P CD    1
ATOM   7798  N  N     . GLY D 1 171 ? -19.202 18.170  46.175  1.00 63.26  ? ?
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ATOM   7799  C  CA    . GLY D 1 171 ? -19.015 19.210  45.182  1.00 58.72  ? ?
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ATOM   7802  N  N     . ILE D 1 172 ? -17.046 18.554  43.971  1.00 38.91  ? ?
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ATOM   7803  C  CA    . ILE D 1 172 ? -16.248 18.116  42.840  1.00 51.46  ? ?
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ATOM   7806  C  CB    . ILE D 1 172 ? -14.762 18.272  43.236  1.00 52.35  ? ?
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ATOM   7807  C  CG1   . ILE D 1 172 ? -13.830 17.656  42.181  1.00 56.95  ? ?
? ? ? 172 ILE P CG1   1
ATOM   7808  C  CG2   . ILE D 1 172 ? -14.582 17.738  44.658  1.00 6.27   ? ?
? ? ? 172 ILE P CG2   1
ATOM   7809  C  CD1   . ILE D 1 172 ? -13.387 18.634  41.079  1.00 57.62  ? ?
? ? ? 172 ILE P CD1   1
ATOM   7810  N  N     . GLY D 1 173 ? -17.180 15.915  43.340  1.00 74.00  ? ?
? ? ? 173 GLY P N     1
ATOM   7811  C  CA    . GLY D 1 173 ? -17.523 14.526  43.081  1.00 77.27  ? ?
? ? ? 173 GLY P CA    1
ATOM   7812  C  C     . GLY D 1 173 ? -18.266 14.189  41.805  1.00 78.05  ? ?
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ATOM   7813  O  O     . GLY D 1 173 ? -17.649 13.867  40.793  1.00 70.74  ? ?
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ATOM   7814  N  N     . PRO D 1 174 ? -19.603 14.247  41.825  1.00 87.76  ? ?
? ? ? 174 PRO P N     1
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? ? ? 174 PRO P O     1
ATOM   7818  C  CB    . PRO D 1 174 ? -21.714 14.710  40.944  1.00 110.17 ? ?
? ? ? 174 PRO P CB    1
ATOM   7819  C  CG    . PRO D 1 174 ? -21.814 14.613  42.431  1.00 121.89 ? ?
? ? ? 174 PRO P CG    1
ATOM   7820  C  CD    . PRO D 1 174 ? -20.398 14.908  42.873  1.00 103.87 ? ?
? ? ? 174 PRO P CD    1
ATOM   7821  N  N     . SER D 1 175 ? -19.200 15.606  39.476  1.00 86.32  ? ?
? ? ? 175 SER P N     1
ATOM   7822  C  CA    . SER D 1 175 ? -18.482 16.217  38.375  1.00 85.59  ? ?
? ? ? 175 SER P CA    1
ATOM   7823  C  C     . SER D 1 175 ? -17.412 15.231  37.934  1.00 74.40  ? ?
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? ? ? 200 LEU P CA    1
ATOM   8021  C  C     . LEU D 1 200 ? -0.948  1.835   30.778  1.00 25.25  ? ?
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ATOM   8022  O  O     . LEU D 1 200 ? 0.381   1.732   30.989  1.00 11.98  ? ?
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ATOM   8090  C  CB    . VAL D 1 209 ? 8.389   -1.892  38.345  1.00 71.80  ? ?
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ATOM   8091  C  CG1   . VAL D 1 209 ? 9.554   -2.526  37.566  1.00 59.37  ? ?
? ? ? 209 VAL P CG1   1
ATOM   8092  C  CG2   . VAL D 1 209 ? 7.940   -2.836  39.453  1.00 55.90  ? ?
? ? ? 209 VAL P CG2   1
ATOM   8093  N  N     . ALA D 1 210 ? 10.664  0.033   37.498  1.00 61.96  ? ?
? ? ? 210 ALA P N     1
ATOM   8094  C  CA    . ALA D 1 210 ? 12.086  0.271   37.235  1.00 71.99  ? ?
? ? ? 210 ALA P CA    1
ATOM   8095  C  C     . ALA D 1 210 ? 12.602  1.205   38.342  1.00 68.34  ? ?
? ? ? 210 ALA P C     1
ATOM   8096  O  O     . ALA D 1 210 ? 13.681  0.981   38.962  1.00 66.57  ? ?
? ? ? 210 ALA P O     1
ATOM   8097  C  CB    . ALA D 1 210 ? 12.274  0.913   35.866  1.00 85.90  ? ?
? ? ? 210 ALA P CB    1
ATOM   8098  N  N     . ILE D 1 211 ? 11.837  2.257   38.614  1.00 67.45  ? ?
? ? ? 211 ILE P N     1
ATOM   8099  C  CA    . ILE D 1 211 ? 12.314  3.122   39.699  1.00 64.32  ? ?
? ? ? 211 ILE P CA    1
ATOM   8100  C  C     . ILE D 1 211 ? 12.444  2.309   41.003  1.00 71.39  ? ?
? ? ? 211 ILE P C     1
ATOM   8101  O  O     . ILE D 1 211 ? 13.522  2.308   41.655  1.00 80.54  ? ?
? ? ? 211 ILE P O     1
ATOM   8102  C  CB    . ILE D 1 211 ? 11.391  4.345   39.897  1.00 70.96  ? ?
? ? ? 211 ILE P CB    1
ATOM   8103  C  CG1   . ILE D 1 211 ? 11.966  5.532   39.117  1.00 59.67  ? ?
? ? ? 211 ILE P CG1   1
ATOM   8104  C  CG2   . ILE D 1 211 ? 11.262  4.688   41.379  1.00 38.49  ? ?
? ? ? 211 ILE P CG2   1
ATOM   8105  C  CD1   . ILE D 1 211 ? 12.668  5.135   37.797  1.00 40.11  ? ?
? ? ? 211 ILE P CD1   1
ATOM   8106  N  N     . HIS D 1 212 ? 11.359  1.626   41.382  1.00 69.35  ? ?
? ? ? 212 HIS P N     1
ATOM   8107  C  CA    . HIS D 1 212 ? 11.378  0.769   42.594  1.00 71.58  ? ?
? ? ? 212 HIS P CA    1
ATOM   8108  C  C     . HIS D 1 212 ? 12.761  0.083   42.661  1.00 73.48  ? ?
? ? ? 212 HIS P C     1
ATOM   8109  O  O     . HIS D 1 212 ? 13.544  0.189   43.657  1.00 82.71  ? ?
? ? ? 212 HIS P O     1
ATOM   8110  C  CB    . HIS D 1 212 ? 10.294  -0.290  42.430  1.00 81.59  ? ?
? ? ? 212 HIS P CB    1
ATOM   8111  C  CG    . HIS D 1 212 ? 10.001  -1.098  43.654  1.00 73.36  ? ?
? ? ? 212 HIS P CG    1
ATOM   8112  N  ND1   . HIS D 1 212 ? 9.539   -0.538  44.824  1.00 76.80  ? ?
? ? ? 212 HIS P ND1   1
ATOM   8113  C  CD2   . HIS D 1 212 ? 9.929   -2.438  43.828  1.00 63.28  ? ?
? ? ? 212 HIS P CD2   1
ATOM   8114  C  CE1   . HIS D 1 212 ? 9.181   -1.499  45.658  1.00 34.94  ? ?
? ? ? 212 HIS P CE1   1
ATOM   8115  N  NE2   . HIS D 1 212 ? 9.404   -2.665  45.078  1.00 49.97  ? ?
? ? ? 212 HIS P NE2   1
ATOM   8116  N  N     . ILE D 1 213 ? 13.046  -0.617  41.567  1.00 67.18  ? ?
? ? ? 213 ILE P N     1
ATOM   8117  C  CA    . ILE D 1 213 ? 14.307  -1.314  41.407  1.00 74.09  ? ?
? ? ? 213 ILE P CA    1
ATOM   8118  C  C     . ILE D 1 213 ? 15.408  -0.360  41.797  1.00 81.58  ? ?
? ? ? 213 ILE P C     1
ATOM   8119  O  O     . ILE D 1 213 ? 16.081  -0.573  42.812  1.00 80.22  ? ?
? ? ? 213 ILE P O     1
ATOM   8120  C  CB    . ILE D 1 213 ? 14.547  -1.740  39.944  1.00 97.64  ? ?
? ? ? 213 ILE P CB    1
ATOM   8121  C  CG1   . ILE D 1 213 ? 13.703  -2.970  39.606  1.00 114.17 ? ?
? ? ? 213 ILE P CG1   1
ATOM   8122  C  CG2   . ILE D 1 213 ? 16.027  -2.004  39.712  1.00 88.45  ? ?
? ? ? 213 ILE P CG2   1
ATOM   8123  C  CD1   . ILE D 1 213 ? 13.800  -3.387  38.157  1.00 133.71 ? ?
? ? ? 213 ILE P CD1   1
ATOM   8124  N  N     . TRP D 1 214 ? 15.581  0.701   41.004  1.00 83.33  ? ?
? ? ? 214 TRP P N     1
ATOM   8125  C  CA    . TRP D 1 214 ? 16.653  1.660   41.318  1.00 82.22  ? ?
? ? ? 214 TRP P CA    1
ATOM   8126  C  C     . TRP D 1 214 ? 16.775  1.864   42.804  1.00 71.37  ? ?
? ? ? 214 TRP P C     1
ATOM   8127  O  O     . TRP D 1 214 ? 17.853  1.719   43.376  1.00 76.28  ? ?
? ? ? 214 TRP P O     1
ATOM   8128  C  CB    . TRP D 1 214 ? 16.400  3.028   40.706  1.00 78.44  ? ?
? ? ? 214 TRP P CB    1
ATOM   8129  C  CG    . TRP D 1 214 ? 17.614  3.645   40.090  1.00 71.84  ? ?
? ? ? 214 TRP P CG    1
ATOM   8130  C  CD1   . TRP D 1 214 ? 18.804  3.025   39.817  1.00 79.47  ? ?
? ? ? 214 TRP P CD1   1
ATOM   8131  C  CD2   . TRP D 1 214 ? 17.681  4.928   39.463  1.00 89.94  ? ?
? ? ? 214 TRP P CD2   1
ATOM   8132  N  NE1   . TRP D 1 214 ? 19.596  3.836   39.038  1.00 90.69  ? ?
? ? ? 214 TRP P NE1   1
ATOM   8133  C  CE2   . TRP D 1 214 ? 18.932  5.011   38.805  1.00 96.20  ? ?
? ? ? 214 TRP P CE2   1
ATOM   8134  C  CE3   . TRP D 1 214 ? 16.797  6.014   39.381  1.00 84.09  ? ?
? ? ? 214 TRP P CE3   1
ATOM   8135  C  CZ2   . TRP D 1 214 ? 19.320  6.136   38.073  1.00 114.55 ? ?
? ? ? 214 TRP P CZ2   1
ATOM   8136  C  CZ3   . TRP D 1 214 ? 17.182  7.134   38.650  1.00 104.99 ? ?
? ? ? 214 TRP P CZ3   1
ATOM   8137  C  CH2   . TRP D 1 214 ? 18.436  7.184   38.004  1.00 126.21 ? ?
? ? ? 214 TRP P CH2   1
ATOM   8138  N  N     . ALA D 1 215 ? 15.661  2.206   43.435  1.00 56.22  ? ?
? ? ? 215 ALA P N     1
ATOM   8139  C  CA    . ALA D 1 215 ? 15.715  2.434   44.869  1.00 61.65  ? ?
? ? ? 215 ALA P CA    1
ATOM   8140  C  C     . ALA D 1 215 ? 16.319  1.261   45.633  1.00 67.75  ? ?
? ? ? 215 ALA P C     1
ATOM   8141  O  O     . ALA D 1 215 ? 17.474  1.318   46.191  1.00 88.44  ? ?
? ? ? 215 ALA P O     1
ATOM   8142  C  CB    . ALA D 1 215 ? 14.325  2.719   45.395  1.00 64.10  ? ?
? ? ? 215 ALA P CB    1
ATOM   8143  N  N     . PHE D 1 216 ? 15.561  0.165   45.652  1.00 72.50  ? ?
? ? ? 216 PHE P N     1
ATOM   8144  C  CA    . PHE D 1 216 ? 16.091  -0.937  46.435  1.00 79.36  ? ?
? ? ? 216 PHE P CA    1
ATOM   8145  C  C     . PHE D 1 216 ? 17.534  -1.192  46.045  1.00 82.35  ? ?
? ? ? 216 PHE P C     1
ATOM   8146  O  O     . PHE D 1 216 ? 18.342  -1.490  46.904  1.00 90.41  ? ?
? ? ? 216 PHE P O     1
ATOM   8147  C  CB    . PHE D 1 216 ? 15.221  -2.206  46.347  1.00 84.16  ? ?
? ? ? 216 PHE P CB    1
ATOM   8148  C  CG    . PHE D 1 216 ? 15.446  -3.043  45.121  1.00 73.41  ? ?
? ? ? 216 PHE P CG    1
ATOM   8149  C  CD1   . PHE D 1 216 ? 16.616  -3.778  44.954  1.00 80.63  ? ?
? ? ? 216 PHE P CD1   1
ATOM   8150  C  CD2   . PHE D 1 216 ? 14.453  -3.149  44.163  1.00 69.92  ? ?
? ? ? 216 PHE P CD2   1
ATOM   8151  C  CE1   . PHE D 1 216 ? 16.784  -4.608  43.853  1.00 108.12 ? ?
? ? ? 216 PHE P CE1   1
ATOM   8152  C  CE2   . PHE D 1 216 ? 14.613  -3.972  43.064  1.00 109.01 ? ?
? ? ? 216 PHE P CE2   1
ATOM   8153  C  CZ    . PHE D 1 216 ? 15.782  -4.706  42.908  1.00 117.23 ? ?
? ? ? 216 PHE P CZ    1
ATOM   8154  N  N     . HIS D 1 217 ? 17.889  -1.032  44.773  1.00 76.04  ? ?
? ? ? 217 HIS P N     1
ATOM   8155  C  CA    . HIS D 1 217 ? 19.286  -1.253  44.428  1.00 78.03  ? ?
? ? ? 217 HIS P CA    1
ATOM   8156  C  C     . HIS D 1 217 ? 20.167  -0.248  45.150  1.00 73.19  ? ?
? ? ? 217 HIS P C     1
ATOM   8157  O  O     . HIS D 1 217 ? 21.039  -0.649  45.919  1.00 69.83  ? ?
? ? ? 217 HIS P O     1
ATOM   8158  C  CB    . HIS D 1 217 ? 19.523  -1.202  42.917  1.00 85.35  ? ?
? ? ? 217 HIS P CB    1
ATOM   8159  C  CG    . HIS D 1 217 ? 19.794  -2.549  42.316  1.00 111.14 ? ?
? ? ? 217 HIS P CG    1
ATOM   8160  N  ND1   . HIS D 1 217 ? 19.000  -3.646  42.571  1.00 132.31 ? ?
? ? ? 217 HIS P ND1   1
ATOM   8161  C  CD2   . HIS D 1 217 ? 20.768  -2.978  41.479  1.00 109.53 ? ?
? ? ? 217 HIS P CD2   1
ATOM   8162  C  CE1   . HIS D 1 217 ? 19.470  -4.693  41.917  1.00 115.44 ? ?
? ? ? 217 HIS P CE1   1
ATOM   8163  N  NE2   . HIS D 1 217 ? 20.542  -4.314  41.246  1.00 109.40 ? ?
? ? ? 217 HIS P NE2   1
ATOM   8164  N  N     . THR D 1 218 ? 19.939  1.051   44.954  1.00 79.52  ? ?
? ? ? 218 THR P N     1
ATOM   8165  C  CA    . THR D 1 218 ? 20.785  2.007   45.658  1.00 86.57  ? ?
? ? ? 218 THR P CA    1
ATOM   8166  C  C     . THR D 1 218 ? 20.809  1.650   47.135  1.00 78.97  ? ?
? ? ? 218 THR P C     1
ATOM   8167  O  O     . THR D 1 218 ? 21.627  2.196   47.871  1.00 80.75  ? ?
? ? ? 218 THR P O     1
ATOM   8168  C  CB    . THR D 1 218 ? 20.365  3.509   45.481  1.00 85.98  ? ?
? ? ? 218 THR P CB    1
ATOM   8169  O  OG1   . THR D 1 218 ? 19.029  3.713   45.949  1.00 105.48 ? ?
? ? ? 218 THR P OG1   1
ATOM   8170  C  CG2   . THR D 1 218 ? 20.483  3.932   44.020  1.00 87.12  ? ?
? ? ? 218 THR P CG2   1
ATOM   8171  N  N     . THR D 1 219 ? 19.915  0.765   47.601  1.00 77.85  ? ?
? ? ? 219 THR P N     1
ATOM   8172  C  CA    . THR D 1 219 ? 20.076  0.390   49.026  1.00 84.34  ? ?
? ? ? 219 THR P CA    1
ATOM   8173  C  C     . THR D 1 219 ? 20.279  -1.082  49.489  1.00 90.52  ? ?
? ? ? 219 THR P C     1
ATOM   8174  O  O     . THR D 1 219 ? 20.395  -1.318  50.690  1.00 99.73  ? ?
? ? ? 219 THR P O     1
ATOM   8175  C  CB    . THR D 1 219 ? 18.968  0.982   49.918  1.00 103.84 ? ?
? ? ? 219 THR P CB    1
ATOM   8176  O  OG1   . THR D 1 219 ? 17.704  0.416   49.562  1.00 140.15 ? ?
? ? ? 219 THR P OG1   1
ATOM   8177  C  CG2   . THR D 1 219 ? 18.930  2.497   49.781  1.00 112.42 ? ?
? ? ? 219 THR P CG2   1
ATOM   8178  N  N     . GLY D 1 220 ? 20.326  -2.059  48.579  1.00 84.25  ? ?
? ? ? 220 GLY P N     1
ATOM   8179  C  CA    . GLY D 1 220 ? 20.533  -3.463  48.961  1.00 84.98  ? ?
? ? ? 220 GLY P CA    1
ATOM   8180  C  C     . GLY D 1 220 ? 19.433  -4.445  49.438  1.00 95.79  ? ?
? ? ? 220 GLY P C     1
ATOM   8181  O  O     . GLY D 1 220 ? 19.405  -4.737  50.640  1.00 85.13  ? ?
? ? ? 220 GLY P O     1
ATOM   8182  N  N     . ASN D 1 221 ? 18.581  -4.946  48.508  1.00 113.23 ? ?
? ? ? 221 ASN P N     1
ATOM   8183  C  CA    . ASN D 1 221 ? 17.445  -5.956  48.653  1.00 120.66 ? ?
? ? ? 221 ASN P CA    1
ATOM   8184  C  C     . ASN D 1 221 ? 16.934  -6.291  50.067  1.00 126.59 ? ?
? ? ? 221 ASN P C     1
ATOM   8185  O  O     . ASN D 1 221 ? 17.577  -5.732  50.976  1.00 126.60 ? ?
? ? ? 221 ASN P O     1
ATOM   8186  C  CB    . ASN D 1 221 ? 17.901  -7.249  48.008  1.00 113.31 ? ?
? ? ? 221 ASN P CB    1
ATOM   8187  C  CG    . ASN D 1 221 ? 17.066  -7.621  46.832  1.00 120.59 ? ?
? ? ? 221 ASN P CG    1
ATOM   8188  O  OD1   . ASN D 1 221 ? 15.871  -7.877  46.969  1.00 133.51 ? ?
? ? ? 221 ASN P OD1   1
ATOM   8189  N  ND2   . ASN D 1 221 ? 17.682  -7.652  45.654  1.00 102.90 ? ?
? ? ? 221 ASN P ND2   1
ATOM   8190  N  N     . ASN D 1 222 ? 15.869  -7.090  50.433  1.00 128.14 ? ?
? ? ? 222 ASN P N     1
ATOM   8191  C  CA    . ASN D 1 222 ? 16.180  -6.915  51.924  1.00 122.55 ? ?
? ? ? 222 ASN P CA    1
ATOM   8192  C  C     . ASN D 1 222 ? 16.954  -7.937  52.801  1.00 115.56 ? ?
? ? ? 222 ASN P C     1
ATOM   8193  O  O     . ASN D 1 222 ? 17.133  -9.069  52.404  1.00 115.10 ? ?
? ? ? 222 ASN P O     1
ATOM   8194  C  CB    . ASN D 1 222 ? 15.059  -6.305  52.785  1.00 120.44 ? ?
? ? ? 222 ASN P CB    1
ATOM   8195  C  CG    . ASN D 1 222 ? 15.631  -5.686  54.102  1.00 110.76 ? ?
? ? ? 222 ASN P CG    1
ATOM   8196  O  OD1   . ASN D 1 222 ? 16.685  -5.038  54.082  1.00 78.11  ? ?
? ? ? 222 ASN P OD1   1
ATOM   8197  N  ND2   . ASN D 1 222 ? 14.950  -5.903  55.228  1.00 72.13  ? ?
? ? ? 222 ASN P ND2   1
ATOM   8198  N  N     . ASN D 1 223 ? 17.485  -7.510  53.956  1.00 105.67 ? ?
? ? ? 223 ASN P N     1
ATOM   8199  C  CA    . ASN D 1 223 ? 18.203  -8.431  54.864  1.00 99.31  ? ?
? ? ? 223 ASN P CA    1
ATOM   8200  C  C     . ASN D 1 223 ? 17.292  -8.849  56.016  1.00 94.47  ? ?
? ? ? 223 ASN P C     1
ATOM   8201  O  O     . ASN D 1 223 ? 16.832  -8.016  56.801  1.00 90.07  ? ?
? ? ? 223 ASN P O     1
ATOM   8202  C  CB    . ASN D 1 223 ? 19.478  -7.805  55.445  1.00 112.58 ? ?
? ? ? 223 ASN P CB    1
ATOM   8203  C  CG    . ASN D 1 223 ? 19.836  -8.374  56.825  1.00 110.42 ? ?
? ? ? 223 ASN P CG    1
ATOM   8204  O  OD1   . ASN D 1 223 ? 19.684  -9.572  57.084  1.00 102.50 ? ?
? ? ? 223 ASN P OD1   1
ATOM   8205  N  ND2   . ASN D 1 223 ? 20.319  -7.510  57.708  1.00 99.44  ? ?
? ? ? 223 ASN P ND2   1
ATOM   8206  N  N     . PRO D 1 224 ? 17.055  -10.162 56.150  1.00 91.10  ? ?
? ? ? 224 PRO P N     1
ATOM   8207  C  CA    . PRO D 1 224 ? 16.195  -10.735 57.187  1.00 94.15  ? ?
? ? ? 224 PRO P CA    1
ATOM   8208  C  C     . PRO D 1 224 ? 16.560  -10.488 58.641  1.00 96.63  ? ?
? ? ? 224 PRO P C     1
ATOM   8209  O  O     . PRO D 1 224 ? 15.893  -11.012 59.536  1.00 105.99 ? ?
? ? ? 224 PRO P O     1
ATOM   8210  C  CB    . PRO D 1 224 ? 16.189  -12.219 56.838  1.00 98.58  ? ?
? ? ? 224 PRO P CB    1
ATOM   8211  C  CG    . PRO D 1 224 ? 17.556  -12.428 56.282  1.00 88.42  ? ?
? ? ? 224 PRO P CG    1
ATOM   8212  C  CD    . PRO D 1 224 ? 17.733  -11.227 55.386  1.00 69.70  ? ?
? ? ? 224 PRO P CD    1
ATOM   8213  N  N     . THR D 1 225 ? 17.603  -9.702  58.895  1.00 93.89  ? ?
? ? ? 225 THR P N     1
ATOM   8214  C  CA    . THR D 1 225 ? 17.995  -9.443  60.281  1.00 94.17  ? ?
? ? ? 225 THR P CA    1
ATOM   8215  C  C     . THR D 1 225 ? 17.842  -7.985  60.658  1.00 94.42  ? ?
? ? ? 225 THR P C     1
ATOM   8216  O  O     . THR D 1 225 ? 17.620  -7.649  61.822  1.00 81.58  ? ?
? ? ? 225 THR P O     1
ATOM   8217  C  CB    . THR D 1 225 ? 19.454  -9.818  60.551  1.00 98.16  ? ?
? ? ? 225 THR P CB    1
ATOM   8218  O  OG1   . THR D 1 225 ? 19.598  -10.166 61.932  1.00 123.03 ? ?
? ? ? 225 THR P OG1   1
ATOM   8219  C  CG2   . THR D 1 225 ? 20.366  -8.638  60.263  1.00 48.32  ? ?
? ? ? 225 THR P CG2   1
ATOM   8220  N  N     . GLY D 1 226 ? 17.987  -7.121  59.665  1.00 106.42 ? ?
? ? ? 226 GLY P N     1
ATOM   8221  C  CA    . GLY D 1 226 ? 17.871  -5.705  59.920  1.00 108.17 ? ?
? ? ? 226 GLY P CA    1
ATOM   8222  C  C     . GLY D 1 226 ? 19.201  -5.081  60.283  1.00 108.94 ? ?
? ? ? 226 GLY P C     1
ATOM   8223  O  O     . GLY D 1 226 ? 19.376  -4.529  61.372  1.00 107.21 ? ?
? ? ? 226 GLY P O     1
ATOM   8224  N  N     . VAL D 1 227 ? 20.148  -5.187  59.361  1.00 110.70 ? ?
? ? ? 227 VAL P N     1
ATOM   8225  C  CA    . VAL D 1 227 ? 21.468  -4.616  59.545  1.00 113.60 ? ?
? ? ? 227 VAL P CA    1
ATOM   8226  C  C     . VAL D 1 227 ? 21.975  -4.180  58.176  1.00 115.75 ? ?
? ? ? 227 VAL P C     1
ATOM   8227  O  O     . VAL D 1 227 ? 22.132  -4.998  57.270  1.00 114.24 ? ?
? ? ? 227 VAL P O     1
ATOM   8228  C  CB    . VAL D 1 227 ? 22.439  -5.633  60.182  1.00 112.16 ? ?
? ? ? 227 VAL P CB    1
ATOM   8229  C  CG1   . VAL D 1 227 ? 21.892  -6.086  61.529  1.00 119.99 ? ?
? ? ? 227 VAL P CG1   1
ATOM   8230  C  CG2   . VAL D 1 227 ? 22.643  -6.818  59.266  1.00 109.65 ? ?
? ? ? 227 VAL P CG2   1
ATOM   8231  N  N     . GLU D 1 228 ? 22.202  -2.877  58.032  1.00 117.49 ? ?
? ? ? 228 GLU P N     1
ATOM   8232  C  CA    . GLU D 1 228 ? 22.678  -2.284  56.786  1.00 116.67 ? ?
? ? ? 228 GLU P CA    1
ATOM   8233  C  C     . GLU D 1 228 ? 23.755  -3.167  56.165  1.00 112.96 ? ?
? ? ? 228 GLU P C     1
ATOM   8234  O  O     . GLU D 1 228 ? 24.083  -3.043  54.983  1.00 109.04 ? ?
? ? ? 228 GLU P O     1
ATOM   8235  C  CB    . GLU D 1 228 ? 23.206  -0.875  57.070  1.00 134.58 ? ?
? ? ? 228 GLU P CB    1
ATOM   8236  C  CG    . GLU D 1 228 ? 22.256  -0.060  57.963  1.00 177.51 ? ?
? ? ? 228 GLU P CG    1
ATOM   8237  C  CD    . GLU D 1 228 ? 22.595  1.424   58.035  1.00 195.35 ? ?
? ? ? 228 GLU P CD    1
ATOM   8238  O  OE1   . GLU D 1 228 ? 22.487  2.110   56.996  1.00 219.62 ? ?
? ? ? 228 GLU P OE1   1
ATOM   8239  O  OE2   . GLU D 1 228 ? 22.960  1.904   59.133  1.00 163.39 ? ?
? ? ? 228 GLU P OE2   1
ATOM   8240  N  N     . VAL D 1 229 ? 24.284  -4.062  56.994  1.00 113.53 ? ?
? ? ? 229 VAL P N     1
ATOM   8241  C  CA    . VAL D 1 229 ? 25.290  -5.045  56.614  1.00 115.40 ? ?
? ? ? 229 VAL P CA    1
ATOM   8242  C  C     . VAL D 1 229 ? 26.439  -4.596  55.725  1.00 114.82 ? ?
? ? ? 229 VAL P C     1
ATOM   8243  O  O     . VAL D 1 229 ? 26.241  -4.161  54.584  1.00 101.54 ? ?
? ? ? 229 VAL P O     1
ATOM   8244  C  CB    . VAL D 1 229 ? 24.613  -6.307  55.966  1.00 115.60 ? ?
? ? ? 229 VAL P CB    1
ATOM   8245  C  CG1   . VAL D 1 229 ? 25.370  -6.760  54.709  1.00 96.35  ? ?
? ? ? 229 VAL P CG1   1
ATOM   8246  C  CG2   . VAL D 1 229 ? 24.582  -7.448  56.973  1.00 93.78  ? ?
? ? ? 229 VAL P CG2   1
ATOM   8247  N  N     . ARG D 1 230 ? 27.642  -4.725  56.281  1.00 123.91 ? ?
? ? ? 230 ARG P N     1
ATOM   8248  C  CA    . ARG D 1 230 ? 28.893  -4.419  55.599  1.00 136.17 ? ?
? ? ? 230 ARG P CA    1
ATOM   8249  C  C     . ARG D 1 230 ? 28.970  -3.060  54.900  1.00 138.11 ? ?
? ? ? 230 ARG P C     1
ATOM   8250  O  O     . ARG D 1 230 ? 30.038  -2.446  54.854  1.00 135.80 ? ?
? ? ? 230 ARG P O     1
ATOM   8251  C  CB    . ARG D 1 230 ? 29.184  -5.532  54.597  1.00 150.12 ? ?
? ? ? 230 ARG P CB    1
ATOM   8252  C  CG    . ARG D 1 230 ? 28.682  -6.926  55.018  1.00 161.26 ? ?
? ? ? 230 ARG P CG    1
ATOM   8253  C  CD    . ARG D 1 230 ? 29.442  -7.519  56.199  1.00 172.25 ? ?
? ? ? 230 ARG P CD    1
ATOM   8254  N  NE    . ARG D 1 230 ? 29.029  -8.899  56.458  1.00 186.06 ? ?
? ? ? 230 ARG P NE    1
ATOM   8255  C  CZ    . ARG D 1 230 ? 29.538  -9.676  57.410  1.00 192.53 ? ?
? ? ? 230 ARG P CZ    1
ATOM   8256  N  NH1   . ARG D 1 230 ? 30.490  -9.218  58.211  1.00 168.57 ? ?
? ? ? 230 ARG P NH1   1
ATOM   8257  N  NH2   . ARG D 1 230 ? 29.087  -10.915 57.571  1.00 195.59 ? ?
? ? ? 230 ARG P NH2   1
ATOM   8258  N  N     . ARG D 1 231 ? 27.852  -2.599  54.343  1.00 144.54 ? ?
? ? ? 231 ARG P N     1
ATOM   8259  C  CA    . ARG D 1 231 ? 27.822  -1.302  53.675  1.00 156.60 ? ?
? ? ? 231 ARG P CA    1
ATOM   8260  C  C     . ARG D 1 231 ? 28.132  -0.304  54.780  1.00 154.99 ? ?
? ? ? 231 ARG P C     1
ATOM   8261  O  O     . ARG D 1 231 ? 28.237  0.903   54.544  1.00 158.13 ? ?
? ? ? 231 ARG P O     1
ATOM   8262  C  CB    . ARG D 1 231 ? 26.436  -1.018  53.071  1.00 158.93 ? ?
? ? ? 231 ARG P CB    1
ATOM   8263  C  CG    . ARG D 1 231 ? 26.467  -0.223  51.756  1.00 143.60 ? ?
? ? ? 231 ARG P CG    1
ATOM   8264  C  CD    . ARG D 1 231 ? 26.871  1.242   51.925  1.00 126.20 ? ?
? ? ? 231 ARG P CD    1
ATOM   8265  N  NE    . ARG D 1 231 ? 27.323  1.814   50.658  1.00 134.51 ? ?
? ? ? 231 ARG P NE    1
ATOM   8266  C  CZ    . ARG D 1 231 ? 27.477  3.115   50.418  1.00 149.06 ? ?
? ? ? 231 ARG P CZ    1
ATOM   8267  N  NH1   . ARG D 1 231 ? 27.209  4.008   51.361  1.00 161.49 ? ?
? ? ? 231 ARG P NH1   1
ATOM   8268  N  NH2   . ARG D 1 231 ? 27.908  3.525   49.230  1.00 116.76 ? ?
? ? ? 231 ARG P NH2   1
ATOM   8269  N  N     . THR D 1 232 ? 28.274  -0.839  55.994  1.00 151.84 ? ?
? ? ? 232 THR P N     1
ATOM   8270  C  CA    . THR D 1 232 ? 28.613  -0.057  57.175  1.00 148.85 ? ?
? ? ? 232 THR P CA    1
ATOM   8271  C  C     . THR D 1 232 ? 29.813  0.758   56.719  1.00 145.53 ? ?
? ? ? 232 THR P C     1
ATOM   8272  O  O     . THR D 1 232 ? 30.194  1.749   57.345  1.00 144.14 ? ?
? ? ? 232 THR P O     1
ATOM   8273  C  CB    . THR D 1 232 ? 29.046  -0.973  58.347  1.00 153.92 ? ?
? ? ? 232 THR P CB    1
ATOM   8274  O  OG1   . THR D 1 232 ? 28.468  -2.274  58.179  1.00 165.20 ? ?
? ? ? 232 THR P OG1   1
ATOM   8275  C  CG2   . THR D 1 232 ? 28.578  -0.398  59.678  1.00 144.79 ? ?
? ? ? 232 THR P CG2   1
ATOM   8276  N  N     . SER D 1 233 ? 30.383  0.295   55.606  1.00 140.18 ? ?
? ? ? 233 SER P N     1
ATOM   8277  C  CA    . SER D 1 233 ? 31.531  0.877   54.926  1.00 142.15 ? ?
? ? ? 233 SER P CA    1
ATOM   8278  C  C     . SER D 1 233 ? 32.805  0.084   55.187  1.00 143.67 ? ?
? ? ? 233 SER P C     1
ATOM   8279  O  O     . SER D 1 233 ? 33.108  -0.848  54.440  1.00 140.00 ? ?
? ? ? 233 SER P O     1
ATOM   8280  C  CB    . SER D 1 233 ? 31.719  2.351   55.312  1.00 145.60 ? ?
? ? ? 233 SER P CB    1
ATOM   8281  O  OG    . SER D 1 233 ? 30.597  3.124   54.912  1.00 135.35 ? ?
? ? ? 233 SER P OG    1
ATOM   8282  N  N     . LYS D 1 234 ? 33.534  0.425   56.247  1.00 142.49 ? ?
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ATOM   8283  C  CA    . LYS D 1 234 ? 34.781  -0.269  56.546  1.00 140.28 ? ?
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ATOM   8284  C  C     . LYS D 1 234 ? 35.575  -0.203  55.251  1.00 145.84 ? ?
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ATOM   8285  O  O     . LYS D 1 234 ? 36.226  0.796   54.939  1.00 147.04 ? ?
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ATOM   8286  C  CB    . LYS D 1 234 ? 34.523  -1.746  56.881  1.00 142.04 ? ?
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ATOM   8287  C  CG    . LYS D 1 234 ? 33.658  -2.010  58.101  1.00 149.96 ? ?
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ATOM   8288  C  CD    . LYS D 1 234 ? 34.442  -1.842  59.399  1.00 179.52 ? ?
? ? ? 234 LYS P CD    1
ATOM   8289  C  CE    . LYS D 1 234 ? 33.597  -2.229  60.614  1.00 184.94 ? ?
? ? ? 234 LYS P CE    1
ATOM   8290  N  NZ    . LYS D 1 234 ? 34.344  -2.129  61.907  1.00 154.00 ? ?
? ? ? 234 LYS P NZ    1
ATOM   8291  N  N     . ALA D 1 235 ? 35.465  -1.295  54.503  1.00 151.04 ? ?
? ? ? 235 ALA P N     1
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? ? ? 235 ALA P CA    1
ATOM   8293  C  C     . ALA D 1 235 ? 35.991  -3.012  53.029  1.00 146.81 ? ?
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ATOM   8294  O  O     . ALA D 1 235 ? 35.272  -3.668  53.788  1.00 142.41 ? ?
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ATOM   8295  C  CB    . ALA D 1 235 ? 37.568  -1.083  53.248  1.00 172.48 ? ?
? ? ? 235 ALA P CB    1
ATOM   8296  N  N     . ASP D 1 236 ? 36.699  -3.560  52.046  1.00 140.56 ? ?
? ? ? 236 ASP P N     1
ATOM   8297  C  CA    . ASP D 1 236 ? 36.656  -4.993  51.785  1.00 140.65 ? ?
? ? ? 236 ASP P CA    1
ATOM   8298  C  C     . ASP D 1 236 ? 35.256  -5.388  51.338  1.00 141.95 ? ?
? ? ? 236 ASP P C     1
ATOM   8299  O  O     . ASP D 1 236 ? 34.264  -5.011  51.964  1.00 146.68 ? ?
? ? ? 236 ASP P O     1
ATOM   8300  C  CB    . ASP D 1 236 ? 37.056  -5.784  53.045  1.00 144.37 ? ?
? ? ? 236 ASP P CB    1
ATOM   8301  C  CG    . ASP D 1 236 ? 35.900  -6.593  53.644  1.00 146.80 ? ?
? ? ? 236 ASP P CG    1
ATOM   8302  O  OD1   . ASP D 1 236 ? 34.988  -5.997  54.269  1.00 135.61 ? ?
? ? ? 236 ASP P OD1   1
ATOM   8303  O  OD2   . ASP D 1 236 ? 35.910  -7.836  53.486  1.00 109.88 ? ?
? ? ? 236 ASP P OD2   1
ATOM   8304  N  N     . ALA D 1 237 ? 35.181  -6.147  50.252  1.00 145.06 ? ?
? ? ? 237 ALA P N     1
ATOM   8305  C  CA    . ALA D 1 237 ? 33.900  -6.595  49.712  1.00 151.14 ? ?
? ? ? 237 ALA P CA    1
ATOM   8306  C  C     . ALA D 1 237 ? 33.066  -7.348  50.749  1.00 146.45 ? ?
? ? ? 237 ALA P C     1
ATOM   8307  O  O     . ALA D 1 237 ? 31.972  -7.823  50.441  1.00 144.81 ? ?
? ? ? 237 ALA P O     1
ATOM   8308  C  CB    . ALA D 1 237 ? 34.134  -7.481  48.487  1.00 164.58 ? ?
? ? ? 237 ALA P CB    1
ATOM   8309  N  N     . GLU D 1 238 ? 33.592  -7.448  51.970  1.00 137.32 ? ?
? ? ? 238 GLU P N     1
ATOM   8310  C  CA    . GLU D 1 238 ? 32.940  -8.139  53.079  1.00 120.65 ? ?
? ? ? 238 GLU P CA    1
ATOM   8311  C  C     . GLU D 1 238 ? 32.562  -9.578  52.716  1.00 128.61 ? ?
? ? ? 238 GLU P C     1
ATOM   8312  O  O     . GLU D 1 238 ? 32.154  -9.868  51.588  1.00 126.56 ? ?
? ? ? 238 GLU P O     1
ATOM   8313  C  CB    . GLU D 1 238 ? 31.704  -7.365  53.541  1.00 90.97  ? ?
? ? ? 238 GLU P CB    1
ATOM   8314  C  CG    . GLU D 1 238 ? 30.589  -7.312  52.521  1.00 56.93  ? ?
? ? ? 238 GLU P CG    1
ATOM   8315  N  N     . LYS D 1 239 ? 32.714  -10.475 53.684  1.00 134.45 ? ?
? ? ? 239 LYS P N     1
ATOM   8316  C  CA    . LYS D 1 239 ? 32.412  -11.890 53.495  1.00 135.50 ? ?
? ? ? 239 LYS P CA    1
ATOM   8317  C  C     . LYS D 1 239 ? 31.040  -12.084 52.859  1.00 140.29 ? ?
? ? ? 239 LYS P C     1
ATOM   8318  O  O     . LYS D 1 239 ? 30.938  -12.473 51.692  1.00 136.17 ? ?
? ? ? 239 LYS P O     1
ATOM   8319  C  CB    . LYS D 1 239 ? 32.476  -12.621 54.842  1.00 140.11 ? ?
? ? ? 239 LYS P CB    1
ATOM   8320  C  CG    . LYS D 1 239 ? 33.801  -12.450 55.598  1.00 131.90 ? ?
? ? ? 239 LYS P CG    1
ATOM   8321  C  CD    . LYS D 1 239 ? 34.996  -12.952 54.784  1.00 142.32 ? ?
? ? ? 239 LYS P CD    1
ATOM   8322  C  CE    . LYS D 1 239 ? 36.316  -12.783 55.539  1.00 146.04 ? ?
? ? ? 239 LYS P CE    1
ATOM   8323  N  NZ    . LYS D 1 239 ? 37.500  -13.256 54.753  1.00 127.52 ? ?
? ? ? 239 LYS P NZ    1
ATOM   8324  N  N     . ASP D 1 240 ? 29.993  -11.809 53.634  1.00 143.34 ? ?
? ? ? 240 ASP P N     1
ATOM   8325  C  CA    . ASP D 1 240 ? 28.617  -11.938 53.159  1.00 149.33 ? ?
? ? ? 240 ASP P CA    1
ATOM   8326  C  C     . ASP D 1 240 ? 28.253  -10.808 52.207  1.00 144.53 ? ?
? ? ? 240 ASP P C     1
ATOM   8327  O  O     . ASP D 1 240 ? 28.709  -9.681  52.389  1.00 145.71 ? ?
? ? ? 240 ASP P O     1
ATOM   8328  C  CB    . ASP D 1 240 ? 27.640  -11.929 54.340  1.00 169.76 ? ?
? ? ? 240 ASP P CB    1
ATOM   8329  C  CG    . ASP D 1 240 ? 26.309  -11.265 53.996  1.00 187.87 ? ?
? ? ? 240 ASP P CG    1
ATOM   8330  O  OD1   . ASP D 1 240 ? 25.671  -11.666 52.998  1.00 183.77 ? ?
? ? ? 240 ASP P OD1   1
ATOM   8331  O  OD2   . ASP D 1 240 ? 25.902  -10.338 54.732  1.00 198.32 ? ?
? ? ? 240 ASP P OD2   1
ATOM   8332  N  N     . THR D 1 241 ? 27.420  -11.140 51.218  1.00 130.24 ? ?
? ? ? 241 THR P N     1
ATOM   8333  C  CA    . THR D 1 241 ? 26.915  -10.241 50.175  1.00 120.79 ? ?
? ? ? 241 THR P CA    1
ATOM   8334  C  C     . THR D 1 241 ? 27.366  -10.735 48.808  1.00 120.19 ? ?
? ? ? 241 THR P C     1
ATOM   8335  O  O     . THR D 1 241 ? 28.029  -10.021 48.056  1.00 118.31 ? ?
? ? ? 241 THR P O     1
ATOM   8336  C  CB    . THR D 1 241 ? 27.384  -8.769  50.339  1.00 119.73 ? ?
? ? ? 241 THR P CB    1
ATOM   8337  O  OG1   . THR D 1 241 ? 28.816  -8.716  50.405  1.00 99.84  ? ?
? ? ? 241 THR P OG1   1
ATOM   8338  C  CG2   . THR D 1 241 ? 26.759  -8.137  51.587  1.00 106.80 ? ?
? ? ? 241 THR P CG2   1
ATOM   8339  N  N     . LEU D 1 242 ? 26.999  -11.969 48.491  1.00 119.93 ? ?
? ? ? 242 LEU P N     1
ATOM   8340  C  CA    . LEU D 1 242 ? 27.366  -12.567 47.217  1.00 120.44 ? ?
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ATOM   8341  C  C     . LEU D 1 242 ? 26.524  -11.994 46.086  1.00 117.67 ? ?
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ATOM   8342  O  O     . LEU D 1 242 ? 25.639  -11.167 46.312  1.00 113.43 ? ?
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ATOM   8343  C  CB    . LEU D 1 242 ? 27.155  -14.078 47.256  1.00 102.49 ? ?
? ? ? 242 LEU P CB    1
ATOM   8344  C  CG    . LEU D 1 242 ? 27.857  -14.914 48.318  1.00 97.18  ? ?
? ? ? 242 LEU P CG    1
ATOM   8345  C  CD1   . LEU D 1 242 ? 27.399  -14.518 49.725  1.00 89.27  ? ?
? ? ? 242 LEU P CD1   1
ATOM   8346  C  CD2   . LEU D 1 242 ? 27.526  -16.363 48.034  1.00 86.24  ? ?
? ? ? 242 LEU P CD2   1
ATOM   8347  N  N     . PRO D 1 243 ? 26.806  -12.424 44.845  1.00 121.77 ? ?
? ? ? 243 PRO P N     1
ATOM   8348  C  CA    . PRO D 1 243 ? 26.062  -11.951 43.675  1.00 119.45 ? ?
? ? ? 243 PRO P CA    1
ATOM   8349  C  C     . PRO D 1 243 ? 24.696  -12.567 43.285  1.00 121.02 ? ?
? ? ? 243 PRO P C     1
ATOM   8350  O  O     . PRO D 1 243 ? 24.503  -13.832 43.037  1.00 114.39 ? ?
? ? ? 243 PRO P O     1
ATOM   8351  C  CB    . PRO D 1 243 ? 27.099  -12.031 42.550  1.00 117.01 ? ?
? ? ? 243 PRO P CB    1
ATOM   8352  C  CG    . PRO D 1 243 ? 27.973  -13.145 42.973  1.00 127.39 ? ?
? ? ? 243 PRO P CG    1
ATOM   8353  C  CD    . PRO D 1 243 ? 28.149  -12.882 44.444  1.00 125.96 ? ?
? ? ? 243 PRO P CD    1
ATOM   8354  N  N     . PHE D 1 244 ? 23.751  -11.617 43.235  1.00 116.23 ? ?
? ? ? 244 PHE P N     1
ATOM   8355  C  CA    . PHE D 1 244 ? 22.371  -11.864 42.858  1.00 112.17 ? ?
? ? ? 244 PHE P CA    1
ATOM   8356  C  C     . PHE D 1 244 ? 22.631  -12.961 41.867  1.00 106.31 ? ?
? ? ? 244 PHE P C     1
ATOM   8357  O  O     . PHE D 1 244 ? 22.132  -14.081 42.020  1.00 98.18  ? ?
? ? ? 244 PHE P O     1
ATOM   8358  C  CB    . PHE D 1 244 ? 21.788  -10.646 42.143  1.00 108.59 ? ?
? ? ? 244 PHE P CB    1
ATOM   8359  C  CG    . PHE D 1 244 ? 20.304  -10.477 42.321  1.00 112.75 ? ?
? ? ? 244 PHE P CG    1
ATOM   8360  C  CD1   . PHE D 1 244 ? 19.784  -9.979  43.518  1.00 108.03 ? ?
? ? ? 244 PHE P CD1   1
ATOM   8361  C  CD2   . PHE D 1 244 ? 19.427  -10.776 41.281  1.00 91.86  ? ?
? ? ? 244 PHE P CD2   1
ATOM   8362  C  CE1   . PHE D 1 244 ? 18.411  -9.776  43.677  1.00 90.82  ? ?
? ? ? 244 PHE P CE1   1
ATOM   8363  C  CE2   . PHE D 1 244 ? 18.053  -10.576 41.430  1.00 135.97 ? ?
? ? ? 244 PHE P CE2   1
ATOM   8364  C  CZ    . PHE D 1 244 ? 17.545  -10.073 42.631  1.00 128.41 ? ?
? ? ? 244 PHE P CZ    1
ATOM   8365  N  N     . TRP D 1 245 ? 23.466  -12.638 40.877  1.00 97.75  ? ?
? ? ? 245 TRP P N     1
ATOM   8366  C  CA    . TRP D 1 245 ? 23.858  -13.628 39.891  1.00 92.29  ? ?
? ? ? 245 TRP P CA    1
ATOM   8367  C  C     . TRP D 1 245 ? 25.078  -14.379 40.396  1.00 88.06  ? ?
? ? ? 245 TRP P C     1
ATOM   8368  O  O     . TRP D 1 245 ? 26.083  -13.780 40.762  1.00 87.90  ? ?
? ? ? 245 TRP P O     1
ATOM   8369  C  CB    . TRP D 1 245 ? 24.219  -13.024 38.537  1.00 78.82  ? ?
? ? ? 245 TRP P CB    1
ATOM   8370  C  CG    . TRP D 1 245 ? 24.810  -14.068 37.592  1.00 96.87  ? ?
? ? ? 245 TRP P CG    1
ATOM   8371  C  CD1   . TRP D 1 245 ? 25.902  -14.860 37.821  1.00 88.69  ? ?
? ? ? 245 TRP P CD1   1
ATOM   8372  C  CD2   . TRP D 1 245 ? 24.312  -14.450 36.303  1.00 125.92 ? ?
? ? ? 245 TRP P CD2   1
ATOM   8373  N  NE1   . TRP D 1 245 ? 26.108  -15.712 36.769  1.00 112.40 ? ?
? ? ? 245 TRP P NE1   1
ATOM   8374  C  CE2   . TRP D 1 245 ? 25.150  -15.482 35.820  1.00 131.07 ? ?
? ? ? 245 TRP P CE2   1
ATOM   8375  C  CE3   . TRP D 1 245 ? 23.240  -14.021 35.508  1.00 155.65 ? ?
? ? ? 245 TRP P CE3   1
ATOM   8376  C  CZ2   . TRP D 1 245 ? 24.951  -16.091 34.578  1.00 165.54 ? ?
? ? ? 245 TRP P CZ2   1
ATOM   8377  C  CZ3   . TRP D 1 245 ? 23.041  -14.628 34.270  1.00 175.21 ? ?
? ? ? 245 TRP P CZ3   1
ATOM   8378  C  CH2   . TRP D 1 245 ? 23.895  -15.653 33.819  1.00 185.20 ? ?
? ? ? 245 TRP P CH2   1
ATOM   8379  N  N     . PRO D 1 246 ? 25.002  -15.710 40.387  1.00 81.01  ? ?
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ATOM   8380  C  CA    . PRO D 1 246 ? 23.768  -16.315 39.904  1.00 77.93  ? ?
? ? ? 246 PRO P CA    1
ATOM   8381  C  C     . PRO D 1 246 ? 23.114  -16.881 41.137  1.00 73.82  ? ?
? ? ? 246 PRO P C     1
ATOM   8382  O  O     . PRO D 1 246 ? 22.081  -17.575 41.051  1.00 71.23  ? ?
? ? ? 246 PRO P O     1
ATOM   8383  C  CB    . PRO D 1 246 ? 24.284  -17.403 38.985  1.00 36.92  ? ?
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ATOM   8384  C  CG    . PRO D 1 246 ? 25.399  -17.957 39.828  1.00 70.79  ? ?
? ? ? 246 PRO P CG    1
ATOM   8385  C  CD    . PRO D 1 246 ? 26.086  -16.709 40.409  1.00 57.52  ? ?
? ? ? 246 PRO P CD    1
ATOM   8386  N  N     . TYR D 1 247 ? 23.672  -16.520 42.296  1.00 85.07  ? ?
? ? ? 247 TYR P N     1
ATOM   8387  C  CA    . TYR D 1 247 ? 23.148  -17.148 43.497  1.00 100.77 ? ?
? ? ? 247 TYR P CA    1
ATOM   8388  C  C     . TYR D 1 247 ? 21.632  -16.960 43.651  1.00 103.22 ? ?
? ? ? 247 TYR P C     1
ATOM   8389  O  O     . TYR D 1 247 ? 20.781  -17.888 43.411  1.00 104.24 ? ?
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ATOM   8390  C  CB    . TYR D 1 247 ? 23.936  -16.626 44.711  1.00 118.27 ? ?
? ? ? 247 TYR P CB    1
ATOM   8391  C  CG    . TYR D 1 247 ? 25.441  -16.893 44.602  1.00 125.09 ? ?
? ? ? 247 TYR P CG    1
ATOM   8392  C  CD1   . TYR D 1 247 ? 26.367  -15.851 44.675  1.00 102.08 ? ?
? ? ? 247 TYR P CD1   1
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? ? ? 247 TYR P CD2   1
ATOM   8394  C  CE1   . TYR D 1 247 ? 27.739  -16.082 44.508  1.00 102.36 ? ?
? ? ? 247 TYR P CE1   1
ATOM   8395  C  CE2   . TYR D 1 247 ? 27.305  -18.419 44.200  1.00 111.61 ? ?
? ? ? 247 TYR P CE2   1
ATOM   8396  C  CZ    . TYR D 1 247 ? 28.197  -17.363 44.268  1.00 112.45 ? ?
? ? ? 247 TYR P CZ    1
ATOM   8397  O  OH    . TYR D 1 247 ? 29.541  -17.574 44.060  1.00 104.20 ? ?
? ? ? 247 TYR P OH    1
ATOM   8398  N  N     . PHE D 1 248 ? 21.284  -15.734 43.999  1.00 96.94  ? ?
? ? ? 248 PHE P N     1
ATOM   8399  C  CA    . PHE D 1 248 ? 19.899  -15.417 44.199  1.00 101.48 ? ?
? ? ? 248 PHE P CA    1
ATOM   8400  C  C     . PHE D 1 248 ? 19.093  -15.547 42.916  1.00 99.06  ? ?
? ? ? 248 PHE P C     1
ATOM   8401  O  O     . PHE D 1 248 ? 18.029  -16.160 42.921  1.00 99.85  ? ?
? ? ? 248 PHE P O     1
ATOM   8402  C  CB    . PHE D 1 248 ? 19.789  -14.033 44.810  1.00 103.13 ? ?
? ? ? 248 PHE P CB    1
ATOM   8403  C  CG    . PHE D 1 248 ? 20.502  -13.910 46.123  1.00 96.58  ? ?
? ? ? 248 PHE P CG    1
ATOM   8404  C  CD1   . PHE D 1 248 ? 21.889  -13.830 46.172  1.00 70.46  ? ?
? ? ? 248 PHE P CD1   1
ATOM   8405  C  CD2   . PHE D 1 248 ? 19.787  -13.896 47.315  1.00 102.57 ? ?
? ? ? 248 PHE P CD2   1
ATOM   8406  C  CE1   . PHE D 1 248 ? 22.556  -13.736 47.395  1.00 78.49  ? ?
? ? ? 248 PHE P CE1   1
ATOM   8407  C  CE2   . PHE D 1 248 ? 20.442  -13.803 48.538  1.00 98.97  ? ?
? ? ? 248 PHE P CE2   1
ATOM   8408  C  CZ    . PHE D 1 248 ? 21.828  -13.722 48.582  1.00 61.84  ? ?
? ? ? 248 PHE P CZ    1
ATOM   8409  N  N     . VAL D 1 249 ? 19.586  -15.005 41.809  1.00 88.99  ? ?
? ? ? 249 VAL P N     1
ATOM   8410  C  CA    . VAL D 1 249 ? 18.833  -15.141 40.573  1.00 89.71  ? ?
? ? ? 249 VAL P CA    1
ATOM   8411  C  C     . VAL D 1 249 ? 18.412  -16.606 40.443  1.00 90.61  ? ?
? ? ? 249 VAL P C     1
ATOM   8412  O  O     . VAL D 1 249 ? 17.212  -16.897 40.380  1.00 91.83  ? ?
? ? ? 249 VAL P O     1
ATOM   8413  C  CB    . VAL D 1 249 ? 19.658  -14.687 39.331  1.00 110.29 ? ?
? ? ? 249 VAL P CB    1
ATOM   8414  C  CG1   . VAL D 1 249 ? 19.902  -15.848 38.367  1.00 102.21 ? ?
? ? ? 249 VAL P CG1   1
ATOM   8415  C  CG2   . VAL D 1 249 ? 18.915  -13.573 38.616  1.00 102.66 ? ?
? ? ? 249 VAL P CG2   1
ATOM   8416  N  N     . ILE D 1 250 ? 19.376  -17.531 40.443  1.00 83.90  ? ?
? ? ? 250 ILE P N     1
ATOM   8417  C  CA    . ILE D 1 250 ? 19.004  -18.937 40.324  1.00 83.89  ? ?
? ? ? 250 ILE P CA    1
ATOM   8418  C  C     . ILE D 1 250 ? 17.940  -19.271 41.376  1.00 81.77  ? ?
? ? ? 250 ILE P C     1
ATOM   8419  O  O     . ILE D 1 250 ? 16.814  -19.707 41.034  1.00 82.11  ? ?
? ? ? 250 ILE P O     1
ATOM   8420  C  CB    . ILE D 1 250 ? 20.229  -19.854 40.495  1.00 84.96  ? ?
? ? ? 250 ILE P CB    1
ATOM   8421  C  CG1   . ILE D 1 250 ? 21.125  -19.752 39.259  1.00 94.07  ? ?
? ? ? 250 ILE P CG1   1
ATOM   8422  C  CG2   . ILE D 1 250 ? 19.789  -21.291 40.713  1.00 89.22  ? ?
? ? ? 250 ILE P CG2   1
ATOM   8423  C  CD1   . ILE D 1 250 ? 20.470  -20.231 37.978  1.00 104.12 ? ?
? ? ? 250 ILE P CD1   1
ATOM   8424  N  N     . LYS D 1 251 ? 18.287  -19.054 42.647  1.00 82.28  ? ?
? ? ? 251 LYS P N     1
ATOM   8425  C  CA    . LYS D 1 251 ? 17.327  -19.322 43.738  1.00 88.49  ? ?
? ? ? 251 LYS P CA    1
ATOM   8426  C  C     . LYS D 1 251 ? 15.878  -18.924 43.307  1.00 90.60  ? ?
? ? ? 251 LYS P C     1
ATOM   8427  O  O     . LYS D 1 251 ? 14.886  -19.740 43.254  1.00 92.90  ? ?
? ? ? 251 LYS P O     1
ATOM   8428  C  CB    . LYS D 1 251 ? 17.779  -18.478 44.934  1.00 108.59 ? ?
? ? ? 251 LYS P CB    1
ATOM   8429  C  CG    . LYS D 1 251 ? 17.238  -18.817 46.305  1.00 132.82 ? ?
? ? ? 251 LYS P CG    1
ATOM   8430  C  CD    . LYS D 1 251 ? 17.782  -17.790 47.317  1.00 156.41 ? ?
? ? ? 251 LYS P CD    1
ATOM   8431  C  CE    . LYS D 1 251 ? 17.305  -18.028 48.745  1.00 155.44 ? ?
? ? ? 251 LYS P CE    1
ATOM   8432  N  NZ    . LYS D 1 251 ? 17.601  -16.866 49.629  1.00 111.79 ? ?
? ? ? 251 LYS P NZ    1
ATOM   8433  N  N     . ASP D 1 252 ? 15.788  -17.639 42.986  1.00 88.04  ? ?
? ? ? 252 ASP P N     1
ATOM   8434  C  CA    . ASP D 1 252 ? 14.556  -17.016 42.557  1.00 88.59  ? ?
? ? ? 252 ASP P CA    1
ATOM   8435  C  C     . ASP D 1 252 ? 13.961  -17.792 41.400  1.00 91.57  ? ?
? ? ? 252 ASP P C     1
ATOM   8436  O  O     . ASP D 1 252 ? 12.903  -18.426 41.551  1.00 80.86  ? ?
? ? ? 252 ASP P O     1
ATOM   8437  C  CB    . ASP D 1 252 ? 14.822  -15.576 42.131  1.00 86.47  ? ?
? ? ? 252 ASP P CB    1
ATOM   8438  C  CG    . ASP D 1 252 ? 15.636  -14.810 43.153  1.00 108.23 ? ?
? ? ? 252 ASP P CG    1
ATOM   8439  O  OD1   . ASP D 1 252 ? 15.227  -14.754 44.334  1.00 111.01 ? ?
? ? ? 252 ASP P OD1   1
ATOM   8440  O  OD2   . ASP D 1 252 ? 16.688  -14.259 42.769  1.00 114.63 ? ?
? ? ? 252 ASP P OD2   1
ATOM   8441  N  N     . LEU D 1 253 ? 14.638  -17.742 40.251  1.00 94.45  ? ?
? ? ? 253 LEU P N     1
ATOM   8442  C  CA    . LEU D 1 253 ? 14.161  -18.457 39.074  1.00 98.38  ? ?
? ? ? 253 LEU P CA    1
ATOM   8443  C  C     . LEU D 1 253 ? 13.518  -19.748 39.542  1.00 99.63  ? ?
? ? ? 253 LEU P C     1
ATOM   8444  O  O     . LEU D 1 253 ? 12.403  -20.090 39.132  1.00 91.68  ? ?
? ? ? 253 LEU P O     1
ATOM   8445  C  CB    . LEU D 1 253 ? 15.306  -18.792 38.117  1.00 101.00 ? ?
? ? ? 253 LEU P CB    1
ATOM   8446  C  CG    . LEU D 1 253 ? 15.663  -17.773 37.038  1.00 106.27 ? ?
? ? ? 253 LEU P CG    1
ATOM   8447  C  CD1   . LEU D 1 253 ? 16.916  -17.027 37.451  1.00 95.90  ? ?
? ? ? 253 LEU P CD1   1
ATOM   8448  C  CD2   . LEU D 1 253 ? 15.888  -18.491 35.705  1.00 101.14 ? ?
? ? ? 253 LEU P CD2   1
ATOM   8449  N  N     . PHE D 1 254 ? 14.216  -20.466 40.416  1.00 92.93  ? ?
? ? ? 254 PHE P N     1
ATOM   8450  C  CA    . PHE D 1 254 ? 13.639  -21.708 40.908  1.00 91.08  ? ?
? ? ? 254 PHE P CA    1
ATOM   8451  C  C     . PHE D 1 254 ? 12.266  -21.480 41.556  1.00 86.22  ? ?
? ? ? 254 PHE P C     1
ATOM   8452  O  O     . PHE D 1 254 ? 11.194  -21.916 41.022  1.00 87.85  ? ?
? ? ? 254 PHE P O     1
ATOM   8453  C  CB    . PHE D 1 254 ? 14.582  -22.367 41.915  1.00 98.76  ? ?
? ? ? 254 PHE P CB    1
ATOM   8454  C  CG    . PHE D 1 254 ? 13.957  -23.496 42.668  1.00 100.64 ? ?
? ? ? 254 PHE P CG    1
ATOM   8455  C  CD1   . PHE D 1 254 ? 13.451  -24.598 41.994  1.00 104.87 ? ?
? ? ? 254 PHE P CD1   1
ATOM   8456  C  CD2   . PHE D 1 254 ? 13.840  -23.441 44.052  1.00 97.62  ? ?
? ? ? 254 PHE P CD2   1
ATOM   8457  C  CE1   . PHE D 1 254 ? 12.832  -25.630 42.684  1.00 119.83 ? ?
? ? ? 254 PHE P CE1   1
ATOM   8458  C  CE2   . PHE D 1 254 ? 13.223  -24.466 44.753  1.00 108.89 ? ?
? ? ? 254 PHE P CE2   1
ATOM   8459  C  CZ    . PHE D 1 254 ? 12.716  -25.564 44.068  1.00 119.57 ? ?
? ? ? 254 PHE P CZ    1
ATOM   8460  N  N     . ALA D 1 255 ? 12.278  -20.790 42.700  1.00 76.15  ? ?
? ? ? 255 ALA P N     1
ATOM   8461  C  CA    . ALA D 1 255 ? 10.980  -20.583 43.366  1.00 74.21  ? ?
? ? ? 255 ALA P CA    1
ATOM   8462  C  C     . ALA D 1 255 ? 9.912   -20.177 42.337  1.00 75.15  ? ?
? ? ? 255 ALA P C     1
ATOM   8463  O  O     . ALA D 1 255 ? 8.777   -20.732 42.272  1.00 72.24  ? ?
? ? ? 255 ALA P O     1
ATOM   8464  C  CB    . ALA D 1 255 ? 11.103  -19.520 44.438  1.00 77.52  ? ?
? ? ? 255 ALA P CB    1
ATOM   8465  N  N     . LEU D 1 256 ? 10.303  -19.208 41.514  1.00 79.68  ? ?
? ? ? 256 LEU P N     1
ATOM   8466  C  CA    . LEU D 1 256 ? 9.434   -18.691 40.468  1.00 80.60  ? ?
? ? ? 256 LEU P CA    1
ATOM   8467  C  C     . LEU D 1 256 ? 8.871   -19.836 39.646  1.00 73.07  ? ?
? ? ? 256 LEU P C     1
ATOM   8468  O  O     . LEU D 1 256 ? 7.651   -19.965 39.477  1.00 68.35  ? ?
? ? ? 256 LEU P O     1
ATOM   8469  C  CB    . LEU D 1 256 ? 10.207  -17.758 39.552  1.00 73.00  ? ?
? ? ? 256 LEU P CB    1
ATOM   8470  C  CG    . LEU D 1 256 ? 9.406   -17.360 38.322  1.00 75.52  ? ?
? ? ? 256 LEU P CG    1
ATOM   8471  C  CD1   . LEU D 1 256 ? 9.381   -15.852 38.254  1.00 91.58  ? ?
? ? ? 256 LEU P CD1   1
ATOM   8472  C  CD2   . LEU D 1 256 ? 10.007  -17.995 37.059  1.00 11.60  ? ?
? ? ? 256 LEU P CD2   1
ATOM   8473  N  N     . ALA D 1 257 ? 9.770   -20.659 39.120  1.00 69.72  ? ?
? ? ? 257 ALA P N     1
ATOM   8474  C  CA    . ALA D 1 257 ? 9.349   -21.796 38.336  1.00 71.07  ? ?
? ? ? 257 ALA P CA    1
ATOM   8475  C  C     . ALA D 1 257 ? 8.258   -22.480 39.149  1.00 70.84  ? ?
? ? ? 257 ALA P C     1
ATOM   8476  O  O     . ALA D 1 257 ? 7.135   -22.726 38.649  1.00 80.23  ? ?
? ? ? 257 ALA P O     1
ATOM   8477  C  CB    . ALA D 1 257 ? 10.516  -22.730 38.109  1.00 70.97  ? ?
? ? ? 257 ALA P CB    1
ATOM   8478  N  N     . LEU D 1 258 ? 8.557   -22.754 40.419  1.00 63.40  ? ?
? ? ? 258 LEU P N     1
ATOM   8479  C  CA    . LEU D 1 258 ? 7.519   -23.418 41.223  1.00 76.60  ? ?
? ? ? 258 LEU P CA    1
ATOM   8480  C  C     . LEU D 1 258 ? 6.166   -22.703 41.117  1.00 75.95  ? ?
? ? ? 258 LEU P C     1
ATOM   8481  O  O     . LEU D 1 258 ? 5.108   -23.317 40.783  1.00 69.02  ? ?
? ? ? 258 LEU P O     1
ATOM   8482  C  CB    . LEU D 1 258 ? 7.920   -23.498 42.699  1.00 94.16  ? ?
? ? ? 258 LEU P CB    1
ATOM   8483  C  CG    . LEU D 1 258 ? 9.150   -24.331 43.057  1.00 120.12 ? ?
? ? ? 258 LEU P CG    1
ATOM   8484  C  CD1   . LEU D 1 258 ? 9.160   -24.565 44.558  1.00 130.64 ? ?
? ? ? 258 LEU P CD1   1
ATOM   8485  C  CD2   . LEU D 1 258 ? 9.120   -25.662 42.316  1.00 133.74 ? ?
? ? ? 258 LEU P CD2   1
ATOM   8486  N  N     . VAL D 1 259 ? 6.187   -21.402 41.403  1.00 80.20  ? ?
? ? ? 259 VAL P N     1
ATOM   8487  C  CA    . VAL D 1 259 ? 4.922   -20.668 41.325  1.00 73.78  ? ?
? ? ? 259 VAL P CA    1
ATOM   8488  C  C     . VAL D 1 259 ? 4.289   -20.804 39.948  1.00 65.33  ? ?
? ? ? 259 VAL P C     1
ATOM   8489  O  O     . VAL D 1 259 ? 3.100   -21.119 39.836  1.00 71.75  ? ?
? ? ? 259 VAL P O     1
ATOM   8490  C  CB    . VAL D 1 259 ? 5.076   -19.177 41.670  1.00 73.83  ? ?
? ? ? 259 VAL P CB    1
ATOM   8491  C  CG1   . VAL D 1 259 ? 4.541   -18.929 43.077  1.00 67.20  ? ?
? ? ? 259 VAL P CG1   1
ATOM   8492  C  CG2   . VAL D 1 259 ? 6.529   -18.763 41.584  1.00 42.87  ? ?
? ? ? 259 VAL P CG2   1
ATOM   8493  N  N     . LEU D 1 260 ? 5.073   -20.573 38.899  1.00 57.98  ? ?
? ? ? 260 LEU P N     1
ATOM   8494  C  CA    . LEU D 1 260 ? 4.551   -20.717 37.544  1.00 56.51  ? ?
? ? ? 260 LEU P CA    1
ATOM   8495  C  C     . LEU D 1 260 ? 3.795   -22.025 37.492  1.00 66.20  ? ?
? ? ? 260 LEU P C     1
ATOM   8496  O  O     . LEU D 1 260 ? 2.632   -22.085 37.057  1.00 67.10  ? ?
? ? ? 260 LEU P O     1
ATOM   8497  C  CB    . LEU D 1 260 ? 5.692   -20.770 36.538  1.00 48.96  ? ?
? ? ? 260 LEU P CB    1
ATOM   8498  C  CG    . LEU D 1 260 ? 6.043   -19.468 35.830  1.00 80.55  ? ?
? ? ? 260 LEU P CG    1
ATOM   8499  C  CD1   . LEU D 1 260 ? 5.292   -19.378 34.517  1.00 76.28  ? ?
? ? ? 260 LEU P CD1   1
ATOM   8500  C  CD2   . LEU D 1 260 ? 5.720   -18.296 36.745  1.00 111.45 ? ?
? ? ? 260 LEU P CD2   1
ATOM   8501  N  N     . LEU D 1 261 ? 4.473   -23.072 37.959  1.00 80.09  ? ?
? ? ? 261 LEU P N     1
ATOM   8502  C  CA    . LEU D 1 261 ? 3.895   -24.417 37.978  1.00 91.09  ? ?
? ? ? 261 LEU P CA    1
ATOM   8503  C  C     . LEU D 1 261 ? 2.532   -24.437 38.674  1.00 84.83  ? ?
? ? ? 261 LEU P C     1
ATOM   8504  O  O     . LEU D 1 261 ? 1.472   -24.704 38.046  1.00 72.07  ? ?
? ? ? 261 LEU P O     1
ATOM   8505  C  CB    . LEU D 1 261 ? 4.869   -25.371 38.675  1.00 96.82  ? ?
? ? ? 261 LEU P CB    1
ATOM   8506  C  CG    . LEU D 1 261 ? 4.610   -26.875 38.715  1.00 101.89 ? ?
? ? ? 261 LEU P CG    1
ATOM   8507  C  CD1   . LEU D 1 261 ? 5.892   -27.571 39.145  1.00 100.99 ? ?
? ? ? 261 LEU P CD1   1
ATOM   8508  C  CD2   . LEU D 1 261 ? 3.468   -27.199 39.668  1.00 100.15 ? ?
? ? ? 261 LEU P CD2   1
ATOM   8509  N  N     . GLY D 1 262 ? 2.552   -24.148 39.973  1.00 84.89  ? ?
? ? ? 262 GLY P N     1
ATOM   8510  C  CA    . GLY D 1 262 ? 1.284   -24.148 40.689  1.00 90.76  ? ?
? ? ? 262 GLY P CA    1
ATOM   8511  C  C     . GLY D 1 262 ? 0.227   -23.371 39.914  1.00 84.32  ? ?
? ? ? 262 GLY P C     1
ATOM   8512  O  O     . GLY D 1 262 ? -0.943  -23.773 39.794  1.00 83.31  ? ?
? ? ? 262 GLY P O     1
ATOM   8513  N  N     . PHE D 1 263 ? 0.663   -22.249 39.357  1.00 76.51  ? ?
? ? ? 263 PHE P N     1
ATOM   8514  C  CA    . PHE D 1 263 ? -0.219  -21.381 38.596  1.00 57.52  ? ?
? ? ? 263 PHE P CA    1
ATOM   8515  C  C     . PHE D 1 263 ? -0.828  -22.011 37.339  1.00 52.67  ? ?
? ? ? 263 PHE P C     1
ATOM   8516  O  O     . PHE D 1 263 ? -2.065  -22.117 37.245  1.00 37.17  ? ?
? ? ? 263 PHE P O     1
ATOM   8517  C  CB    . PHE D 1 263 ? 0.522   -20.103 38.249  1.00 69.50  ? ?
? ? ? 263 PHE P CB    1
ATOM   8518  C  CG    . PHE D 1 263 ? -0.196  -19.241 37.273  1.00 50.74  ? ?
? ? ? 263 PHE P CG    1
ATOM   8519  C  CD1   . PHE D 1 263 ? 0.097   -19.327 35.914  1.00 18.25  ? ?
? ? ? 263 PHE P CD1   1
ATOM   8520  C  CD2   . PHE D 1 263 ? -1.162  -18.340 37.709  1.00 21.10  ? ?
? ? ? 263 PHE P CD2   1
ATOM   8521  C  CE1   . PHE D 1 263 ? -0.551  -18.530 35.005  1.00 37.96  ? ?
? ? ? 263 PHE P CE1   1
ATOM   8522  C  CE2   . PHE D 1 263 ? -1.823  -17.534 36.808  1.00 38.68  ? ?
? ? ? 263 PHE P CE2   1
ATOM   8523  C  CZ    . PHE D 1 263 ? -1.519  -17.624 35.446  1.00 75.94  ? ?
? ? ? 263 PHE P CZ    1
ATOM   8524  N  N     . PHE D 1 264 ? 0.005   -22.398 36.364  1.00 55.38  ? ?
? ? ? 264 PHE P N     1
ATOM   8525  C  CA    . PHE D 1 264 ? -0.548  -23.040 35.165  1.00 64.51  ? ?
? ? ? 264 PHE P CA    1
ATOM   8526  C  C     . PHE D 1 264 ? -1.438  -24.162 35.677  1.00 64.18  ? ?
? ? ? 264 PHE P C     1
ATOM   8527  O  O     . PHE D 1 264 ? -2.479  -24.493 35.073  1.00 56.12  ? ?
? ? ? 264 PHE P O     1
ATOM   8528  C  CB    . PHE D 1 264 ? 0.539   -23.637 34.287  1.00 39.73  ? ?
? ? ? 264 PHE P CB    1
ATOM   8529  C  CG    . PHE D 1 264 ? 1.175   -22.657 33.368  1.00 56.71  ? ?
? ? ? 264 PHE P CG    1
ATOM   8530  C  CD1   . PHE D 1 264 ? 1.491   -21.378 33.806  1.00 62.58  ? ?
? ? ? 264 PHE P CD1   1
ATOM   8531  C  CD2   . PHE D 1 264 ? 1.524   -23.033 32.073  1.00 71.92  ? ?
? ? ? 264 PHE P CD2   1
ATOM   8532  C  CE1   . PHE D 1 264 ? 2.151   -20.485 32.968  1.00 101.95 ? ?
? ? ? 264 PHE P CE1   1
ATOM   8533  C  CE2   . PHE D 1 264 ? 2.186   -22.150 31.224  1.00 69.44  ? ?
? ? ? 264 PHE P CE2   1
ATOM   8534  C  CZ    . PHE D 1 264 ? 2.501   -20.873 31.674  1.00 112.63 ? ?
? ? ? 264 PHE P CZ    1
ATOM   8535  N  N     . ALA D 1 265 ? -1.018  -24.752 36.795  1.00 61.73  ? ?
? ? ? 265 ALA P N     1
ATOM   8536  C  CA    . ALA D 1 265 ? -1.834  -25.790 37.390  1.00 59.00  ? ?
? ? ? 265 ALA P CA    1
ATOM   8537  C  C     . ALA D 1 265 ? -3.217  -25.167 37.581  1.00 64.98  ? ?
? ? ? 265 ALA P C     1
ATOM   8538  O  O     . ALA D 1 265 ? -4.207  -25.638 36.999  1.00 65.23  ? ?
? ? ? 265 ALA P O     1
ATOM   8539  C  CB    . ALA D 1 265 ? -1.255  -26.207 38.718  1.00 52.31  ? ?
? ? ? 265 ALA P CB    1
ATOM   8540  N  N     . VAL D 1 266 ? -3.279  -24.085 38.367  1.00 69.65  ? ?
? ? ? 266 VAL P N     1
ATOM   8541  C  CA    . VAL D 1 266 ? -4.566  -23.411 38.614  1.00 61.86  ? ?
? ? ? 266 VAL P CA    1
ATOM   8542  C  C     . VAL D 1 266 ? -5.326  -23.045 37.345  1.00 57.42  ? ?
? ? ? 266 VAL P C     1
ATOM   8543  O  O     . VAL D 1 266 ? -6.542  -23.278 37.242  1.00 50.98  ? ?
? ? ? 266 VAL P O     1
ATOM   8544  C  CB    . VAL D 1 266 ? -4.431  -22.094 39.408  1.00 49.72  ? ?
? ? ? 266 VAL P CB    1
ATOM   8545  C  CG1   . VAL D 1 266 ? -5.400  -22.114 40.595  1.00 33.23  ? ?
? ? ? 266 VAL P CG1   1
ATOM   8546  C  CG2   . VAL D 1 266 ? -3.001  -21.875 39.853  1.00 20.96  ? ?
? ? ? 266 VAL P CG2   1
ATOM   8547  N  N     . VAL D 1 267 ? -4.631  -22.436 36.388  1.00 51.31  ? ?
? ? ? 267 VAL P N     1
ATOM   8548  C  CA    . VAL D 1 267 ? -5.319  -22.084 35.153  1.00 45.26  ? ?
? ? ? 267 VAL P CA    1
ATOM   8549  C  C     . VAL D 1 267 ? -5.930  -23.357 34.643  1.00 49.96  ? ?
? ? ? 267 VAL P C     1
ATOM   8550  O  O     . VAL D 1 267 ? -7.143  -23.535 34.703  1.00 49.29  ? ?
? ? ? 267 VAL P O     1
ATOM   8551  C  CB    . VAL D 1 267 ? -4.368  -21.531 34.052  1.00 47.78  ? ?
? ? ? 267 VAL P CB    1
ATOM   8552  C  CG1   . VAL D 1 267 ? -4.736  -22.104 32.684  1.00 22.07  ? ?
? ? ? 267 VAL P CG1   1
ATOM   8553  C  CG2   . VAL D 1 267 ? -4.478  -20.010 33.986  1.00 83.34  ? ?
? ? ? 267 VAL P CG2   1
ATOM   8554  N  N     . ALA D 1 268 ? -5.064  -24.261 34.192  1.00 51.02  ? ?
? ? ? 268 ALA P N     1
ATOM   8555  C  CA    . ALA D 1 268 ? -5.509  -25.519 33.624  1.00 53.43  ? ?
? ? ? 268 ALA P CA    1
ATOM   8556  C  C     . ALA D 1 268 ? -6.604  -26.271 34.389  1.00 58.33  ? ?
? ? ? 268 ALA P C     1
ATOM   8557  O  O     . ALA D 1 268 ? -7.628  -26.629 33.807  1.00 59.93  ? ?
? ? ? 268 ALA P O     1
ATOM   8558  C  CB    . ALA D 1 268 ? -4.320  -26.422 33.406  1.00 50.14  ? ?
? ? ? 268 ALA P CB    1
ATOM   8559  N  N     . TYR D 1 269 ? -6.440  -26.499 35.686  1.00 52.74  ? ?
? ? ? 269 TYR P N     1
ATOM   8560  C  CA    . TYR D 1 269 ? -7.475  -27.282 36.341  1.00 69.39  ? ?
? ? ? 269 TYR P CA    1
ATOM   8561  C  C     . TYR D 1 269 ? -8.522  -26.571 37.189  1.00 81.69  ? ?
? ? ? 269 TYR P C     1
ATOM   8562  O  O     . TYR D 1 269 ? -9.471  -27.202 37.656  1.00 93.55  ? ?
? ? ? 269 TYR P O     1
ATOM   8563  C  CB    . TYR D 1 269 ? -6.807  -28.446 37.092  1.00 76.83  ? ?
? ? ? 269 TYR P CB    1
ATOM   8564  C  CG    . TYR D 1 269 ? -5.936  -29.264 36.153  1.00 74.51  ? ?
? ? ? 269 TYR P CG    1
ATOM   8565  C  CD1   . TYR D 1 269 ? -4.563  -29.384 36.360  1.00 75.18  ? ?
? ? ? 269 TYR P CD1   1
ATOM   8566  C  CD2   . TYR D 1 269 ? -6.472  -29.815 34.984  1.00 79.64  ? ?
? ? ? 269 TYR P CD2   1
ATOM   8567  C  CE1   . TYR D 1 269 ? -3.743  -30.025 35.415  1.00 90.44  ? ?
? ? ? 269 TYR P CE1   1
ATOM   8568  C  CE2   . TYR D 1 269 ? -5.661  -30.454 34.035  1.00 62.54  ? ?
? ? ? 269 TYR P CE2   1
ATOM   8569  C  CZ    . TYR D 1 269 ? -4.302  -30.550 34.256  1.00 81.79  ? ?
? ? ? 269 TYR P CZ    1
ATOM   8570  O  OH    . TYR D 1 269 ? -3.503  -31.144 33.309  1.00 67.07  ? ?
? ? ? 269 TYR P OH    1
ATOM   8571  N  N     . MET D 1 270 ? -8.385  -25.259 37.352  1.00 84.80  ? ?
? ? ? 270 MET P N     1
ATOM   8572  C  CA    . MET D 1 270 ? -9.367  -24.488 38.120  1.00 103.60 ? ?
? ? ? 270 MET P CA    1
ATOM   8573  C  C     . MET D 1 270 ? -9.419  -23.055 37.625  1.00 101.01 ? ?
? ? ? 270 MET P C     1
ATOM   8574  O  O     . MET D 1 270 ? -9.497  -22.117 38.410  1.00 108.93 ? ?
? ? ? 270 MET P O     1
ATOM   8575  C  CB    . MET D 1 270 ? -9.020  -24.491 39.607  1.00 113.09 ? ?
? ? ? 270 MET P CB    1
ATOM   8576  C  CG    . MET D 1 270 ? -9.443  -25.737 40.354  1.00 109.43 ? ?
? ? ? 270 MET P CG    1
ATOM   8577  S  SD    . MET D 1 270 ? -8.938  -25.648 42.083  1.00 123.48 ? ?
? ? ? 270 MET P SD    1
ATOM   8578  C  CE    . MET D 1 270 ? -7.179  -26.048 41.924  1.00 108.75 ? ?
? ? ? 270 MET P CE    1
ATOM   8579  N  N     . PRO D 1 271 ? -9.418  -22.873 36.304  1.00 95.13  ? ?
? ? ? 271 PRO P N     1
ATOM   8580  C  CA    . PRO D 1 271 ? -9.452  -21.543 35.705  1.00 104.76 ? ?
? ? ? 271 PRO P CA    1
ATOM   8581  C  C     . PRO D 1 271 ? -10.604 -20.609 36.086  1.00 105.18 ? ?
? ? ? 271 PRO P C     1
ATOM   8582  O  O     . PRO D 1 271 ? -10.612 -19.455 35.662  1.00 102.92 ? ?
? ? ? 271 PRO P O     1
ATOM   8583  C  CB    . PRO D 1 271 ? -9.410  -21.855 34.220  1.00 110.45 ? ?
? ? ? 271 PRO P CB    1
ATOM   8584  C  CG    . PRO D 1 271 ? -10.233 -23.068 34.134  1.00 112.11 ? ?
? ? ? 271 PRO P CG    1
ATOM   8585  C  CD    . PRO D 1 271 ? -9.701  -23.897 35.285  1.00 112.13 ? ?
? ? ? 271 PRO P CD    1
ATOM   8586  N  N     . ASN D 1 272 ? -11.577 -21.072 36.868  1.00 95.92  ? ?
? ? ? 272 ASN P N     1
ATOM   8587  C  CA    . ASN D 1 272 ? -12.667 -20.175 37.259  1.00 86.37  ? ?
? ? ? 272 ASN P CA    1
ATOM   8588  C  C     . ASN D 1 272 ? -13.064 -20.205 38.726  1.00 90.23  ? ?
? ? ? 272 ASN P C     1
ATOM   8589  O  O     . ASN D 1 272 ? -14.145 -19.738 39.075  1.00 88.62  ? ?
? ? ? 272 ASN P O     1
ATOM   8590  C  CB    . ASN D 1 272 ? -13.926 -20.408 36.413  1.00 65.15  ? ?
? ? ? 272 ASN P CB    1
ATOM   8591  C  CG    . ASN D 1 272 ? -13.817 -19.807 35.022  1.00 82.66  ? ?
? ? ? 272 ASN P CG    1
ATOM   8592  O  OD1   . ASN D 1 272 ? -13.309 -20.441 34.102  1.00 94.54  ? ?
? ? ? 272 ASN P OD1   1
ATOM   8593  N  ND2   . ASN D 1 272 ? -14.286 -18.573 34.868  1.00 53.87  ? ?
? ? ? 272 ASN P ND2   1
ATOM   8594  N  N     . TYR D 1 273 ? -12.213 -20.746 39.589  1.00 100.05 ? ?
? ? ? 273 TYR P N     1
ATOM   8595  C  CA    . TYR D 1 273 ? -12.541 -20.781 41.011  1.00 113.40 ? ?
? ? ? 273 TYR P CA    1
ATOM   8596  C  C     . TYR D 1 273 ? -12.488 -19.355 41.548  1.00 113.87 ? ?
? ? ? 273 TYR P C     1
ATOM   8597  O  O     . TYR D 1 273 ? -13.399 -18.899 42.248  1.00 113.04 ? ?
? ? ? 273 TYR P O     1
ATOM   8598  C  CB    . TYR D 1 273 ? -11.550 -21.671 41.777  1.00 131.88 ? ?
? ? ? 273 TYR P CB    1
ATOM   8599  C  CG    . TYR D 1 273 ? -11.675 -21.598 43.293  1.00 141.63 ? ?
? ? ? 273 TYR P CG    1
ATOM   8600  C  CD1   . TYR D 1 273 ? -12.929 -21.583 43.914  1.00 130.34 ? ?
? ? ? 273 TYR P CD1   1
ATOM   8601  C  CD2   . TYR D 1 273 ? -10.540 -21.554 44.107  1.00 143.86 ? ?
? ? ? 273 TYR P CD2   1
ATOM   8602  C  CE1   . TYR D 1 273 ? -13.049 -21.522 45.307  1.00 108.65 ? ?
? ? ? 273 TYR P CE1   1
ATOM   8603  C  CE2   . TYR D 1 273 ? -10.649 -21.495 45.501  1.00 138.15 ? ?
? ? ? 273 TYR P CE2   1
ATOM   8604  C  CZ    . TYR D 1 273 ? -11.907 -21.477 46.092  1.00 129.67 ? ?
? ? ? 273 TYR P CZ    1
ATOM   8605  O  OH    . TYR D 1 273 ? -12.023 -21.400 47.463  1.00 117.36 ? ?
? ? ? 273 TYR P OH    1
ATOM   8606  N  N     . LEU D 1 274 ? -11.418 -18.656 41.192  1.00 102.82 ? ?
? ? ? 274 LEU P N     1
ATOM   8607  C  CA    . LEU D 1 274 ? -11.204 -17.287 41.623  1.00 93.27  ? ?
? ? ? 274 LEU P CA    1
ATOM   8608  C  C     . LEU D 1 274 ? -12.195 -16.307 40.972  1.00 106.07 ? ?
? ? ? 274 LEU P C     1
ATOM   8609  O  O     . LEU D 1 274 ? -12.456 -15.233 41.520  1.00 115.86 ? ?
? ? ? 274 LEU P O     1
ATOM   8610  C  CB    . LEU D 1 274 ? -9.754  -16.892 41.315  1.00 61.50  ? ?
? ? ? 274 LEU P CB    1
ATOM   8611  C  CG    . LEU D 1 274 ? -8.611  -17.689 41.989  1.00 60.00  ? ?
? ? ? 274 LEU P CG    1
ATOM   8612  C  CD1   . LEU D 1 274 ? -7.370  -17.569 41.115  1.00 26.82  ? ?
? ? ? 274 LEU P CD1   1
ATOM   8613  C  CD2   . LEU D 1 274 ? -8.299  -17.189 43.437  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 274 LEU P CD2   1
ATOM   8614  N  N     . GLY D 1 275 ? -12.757 -16.684 39.822  1.00 110.33 ? ?
? ? ? 275 GLY P N     1
ATOM   8615  C  CA    . GLY D 1 275 ? -13.713 -15.825 39.127  1.00 113.73 ? ?
? ? ? 275 GLY P CA    1
ATOM   8616  C  C     . GLY D 1 275 ? -15.098 -15.754 39.765  1.00 108.60 ? ?
? ? ? 275 GLY P C     1
ATOM   8617  O  O     . GLY D 1 275 ? -15.319 -16.356 40.821  1.00 102.16 ? ?
? ? ? 275 GLY P O     1
ATOM   8618  N  N     . HIS D 1 276 ? -16.031 -15.029 39.139  1.00 98.96  ? ?
? ? ? 276 HIS P N     1
ATOM   8619  C  CA    . HIS D 1 276 ? -17.387 -14.893 39.687  1.00 98.15  ? ?
? ? ? 276 HIS P CA    1
ATOM   8620  C  C     . HIS D 1 276 ? -18.521 -15.024 38.654  1.00 90.53  ? ?
? ? ? 276 HIS P C     1
ATOM   8621  O  O     . HIS D 1 276 ? -18.994 -14.044 38.037  1.00 80.69  ? ?
? ? ? 276 HIS P O     1
ATOM   8622  C  CB    . HIS D 1 276 ? -17.489 -13.583 40.483  1.00 99.55  ? ?
? ? ? 276 HIS P CB    1
ATOM   8623  C  CG    . HIS D 1 276 ? -16.550 -13.525 41.654  1.00 113.29 ? ?
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ATOM   8624  N  ND1   . HIS D 1 276 ? -16.941 -13.822 42.943  1.00 127.34 ? ?
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ATOM   8625  C  CD2   . HIS D 1 276 ? -15.219 -13.272 41.717  1.00 107.12 ? ?
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ATOM   8626  C  CE1   . HIS D 1 276 ? -15.894 -13.758 43.746  1.00 107.70 ? ?
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ATOM   8628  N  N     . PRO D 1 277 ? -18.997 -16.263 38.489  1.00 90.14  ? ?
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ATOM   8629  C  CA    . PRO D 1 277 ? -20.058 -16.679 37.580  1.00 96.34  ? ?
? ? ? 277 PRO P CA    1
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? ? ? 277 PRO P C     1
ATOM   8631  O  O     . PRO D 1 277 ? -20.313 -15.498 35.528  1.00 80.35  ? ?
? ? ? 277 PRO P O     1
ATOM   8632  C  CB    . PRO D 1 277 ? -21.103 -17.292 38.525  1.00 110.52 ? ?
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ATOM   8633  C  CG    . PRO D 1 277 ? -20.418 -17.322 39.926  1.00 114.30 ? ?
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ATOM   8634  C  CD    . PRO D 1 277 ? -18.959 -17.197 39.618  1.00 107.53 ? ?
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ATOM   8639  C  CB    . ASP D 1 278 ? -22.722 -12.694 37.611  1.00 66.01  ? ?
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ATOM   8643  N  N     . ASN D 1 279 ? -20.045 -12.717 35.838  1.00 74.17  ? ?
? ? ? 279 ASN P N     1
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ATOM   8646  O  O     . ASN D 1 279 ? -18.371 -12.574 32.701  1.00 67.35  ? ?
? ? ? 279 ASN P O     1
ATOM   8647  C  CB    . ASN D 1 279 ? -17.956 -11.518 35.330  1.00 77.79  ? ?
? ? ? 279 ASN P CB    1
ATOM   8648  C  CG    . ASN D 1 279 ? -17.615 -10.121 34.887  1.00 81.31  ? ?
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ATOM   8649  O  OD1   . ASN D 1 279 ? -18.417 -9.194  35.067  1.00 40.84  ? ?
? ? ? 279 ASN P OD1   1
ATOM   8650  N  ND2   . ASN D 1 279 ? -16.432 -9.953  34.299  1.00 91.82  ? ?
? ? ? 279 ASN P ND2   1
ATOM   8651  N  N     . TYR D 1 280 ? -20.083 -13.788 33.514  1.00 70.53  ? ?
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ATOM   8652  C  CA    . TYR D 1 280 ? -20.167 -14.740 32.430  1.00 67.50  ? ?
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ATOM   8653  C  C     . TYR D 1 280 ? -21.607 -14.699 31.952  1.00 73.19  ? ?
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ATOM   8654  O  O     . TYR D 1 280 ? -22.109 -15.655 31.374  1.00 88.37  ? ?
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ATOM   8655  C  CB    . TYR D 1 280 ? -19.822 -16.142 32.940  1.00 57.88  ? ?
? ? ? 280 TYR P CB    1
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? ? ? 280 TYR P CD2   1
ATOM   8659  C  CE1   . TYR D 1 280 ? -16.457 -17.921 32.563  1.00 66.03  ? ?
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ATOM   8660  C  CE2   . TYR D 1 280 ? -17.180 -17.206 30.385  1.00 92.75  ? ?
? ? ? 280 TYR P CE2   1
ATOM   8661  C  CZ    . TYR D 1 280 ? -16.249 -17.834 31.193  1.00 86.30  ? ?
? ? ? 280 TYR P CZ    1
ATOM   8662  O  OH    . TYR D 1 280 ? -15.122 -18.385 30.626  1.00 66.08  ? ?
? ? ? 280 TYR P OH    1
ATOM   8663  N  N     . VAL D 1 281 ? -22.273 -13.584 32.222  1.00 76.66  ? ?
? ? ? 281 VAL P N     1
ATOM   8664  C  CA    . VAL D 1 281 ? -23.652 -13.392 31.802  1.00 70.67  ? ?
? ? ? 281 VAL P CA    1
ATOM   8665  C  C     . VAL D 1 281 ? -23.878 -11.906 31.517  1.00 78.99  ? ?
? ? ? 281 VAL P C     1
ATOM   8666  O  O     . VAL D 1 281 ? -24.245 -11.120 32.397  1.00 74.23  ? ?
? ? ? 281 VAL P O     1
ATOM   8667  C  CB    . VAL D 1 281 ? -24.642 -13.907 32.868  1.00 71.41  ? ?
? ? ? 281 VAL P CB    1
ATOM   8668  C  CG1   . VAL D 1 281 ? -24.555 -13.078 34.141  1.00 64.05  ? ?
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ATOM   8669  C  CG2   . VAL D 1 281 ? -26.048 -13.894 32.298  1.00 103.35 ? ?
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ATOM   8670  N  N     . GLN D 1 282 ? -23.620 -11.550 30.260  1.00 78.70  ? ?
? ? ? 282 GLN P N     1
ATOM   8671  C  CA    . GLN D 1 282 ? -23.731 -10.192 29.725  1.00 76.73  ? ?
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ATOM   8672  C  C     . GLN D 1 282 ? -24.228 -9.097  30.651  1.00 70.72  ? ?
? ? ? 282 GLN P C     1
ATOM   8673  O  O     . GLN D 1 282 ? -25.149 -9.301  31.436  1.00 74.00  ? ?
? ? ? 282 GLN P O     1
ATOM   8674  C  CB    . GLN D 1 282 ? -24.589 -10.214 28.461  1.00 71.68  ? ?
? ? ? 282 GLN P CB    1
ATOM   8675  C  CG    . GLN D 1 282 ? -23.843 -10.719 27.242  1.00 63.81  ? ?
? ? ? 282 GLN P CG    1
ATOM   8676  C  CD    . GLN D 1 282 ? -24.762 -11.096 26.110  1.00 82.65  ? ?
? ? ? 282 GLN P CD    1
ATOM   8677  O  OE1   . GLN D 1 282 ? -25.563 -12.028 26.228  1.00 82.37  ? ?
? ? ? 282 GLN P OE1   1
ATOM   8678  N  NE2   . GLN D 1 282 ? -24.658 -10.371 25.000  1.00 63.67  ? ?
? ? ? 282 GLN P NE2   1
ATOM   8679  N  N     . ALA D 1 283 ? -23.613 -7.923  30.552  1.00 71.26  ? ?
? ? ? 283 ALA P N     1
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ATOM   8681  C  C     . ALA D 1 283 ? -25.497 -6.364  31.153  1.00 63.76  ? ?
? ? ? 283 ALA P C     1
ATOM   8682  O  O     . ALA D 1 283 ? -25.928 -6.213  30.014  1.00 73.24  ? ?
? ? ? 283 ALA P O     1
ATOM   8683  C  CB    . ALA D 1 283 ? -23.104 -5.630  31.164  1.00 94.64  ? ?
? ? ? 283 ALA P CB    1
ATOM   8684  N  N     . ASN D 1 284 ? -26.239 -6.161  32.243  1.00 41.79  ? ?
? ? ? 284 ASN P N     1
ATOM   8685  C  CA    . ASN D 1 284 ? -27.637 -5.720  32.205  1.00 51.93  ? ?
? ? ? 284 ASN P CA    1
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? ? ? 284 ASN P C     1
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? ? ? 284 ASN P O     1
ATOM   8688  C  CB    . ASN D 1 284 ? -28.571 -6.787  32.750  1.00 72.80  ? ?
? ? ? 284 ASN P CB    1
ATOM   8689  C  CG    . ASN D 1 284 ? -29.863 -6.187  33.295  1.00 96.29  ? ?
? ? ? 284 ASN P CG    1
ATOM   8690  O  OD1   . ASN D 1 284 ? -30.748 -5.789  32.538  1.00 97.13  ? ?
? ? ? 284 ASN P OD1   1
ATOM   8691  N  ND2   . ASN D 1 284 ? -29.955 -6.092  34.615  1.00 65.42  ? ?
? ? ? 284 ASN P ND2   1
ATOM   8692  N  N     . PRO D 1 285 ? -27.984 -3.303  32.457  1.00 66.66  ? ?
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ATOM   8693  C  CA    . PRO D 1 285 ? -28.154 -2.055  33.208  1.00 60.56  ? ?
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ATOM   8694  C  C     . PRO D 1 285 ? -29.441 -1.921  33.993  1.00 58.48  ? ?
? ? ? 285 PRO P C     1
ATOM   8695  O  O     . PRO D 1 285 ? -29.632 -0.927  34.687  1.00 72.47  ? ?
? ? ? 285 PRO P O     1
ATOM   8696  C  CB    . PRO D 1 285 ? -28.056 -0.977  32.126  1.00 36.63  ? ?
? ? ? 285 PRO P CB    1
ATOM   8697  C  CG    . PRO D 1 285 ? -27.280 -1.650  31.028  1.00 63.71  ? ?
? ? ? 285 PRO P CG    1
ATOM   8698  C  CD    . PRO D 1 285 ? -27.884 -3.025  31.017  1.00 72.03  ? ?
? ? ? 285 PRO P CD    1
ATOM   8699  N  N     . LEU D 1 286 ? -30.319 -2.908  33.911  1.00 39.23  ? ?
? ? ? 286 LEU P N     1
ATOM   8700  C  CA    . LEU D 1 286 ? -31.584 -2.772  34.606  1.00 50.88  ? ?
? ? ? 286 LEU P CA    1
ATOM   8701  C  C     . LEU D 1 286 ? -31.679 -3.513  35.922  1.00 58.50  ? ?
? ? ? 286 LEU P C     1
ATOM   8702  O  O     . LEU D 1 286 ? -32.589 -3.257  36.712  1.00 58.38  ? ?
? ? ? 286 LEU P O     1
ATOM   8703  C  CB    . LEU D 1 286 ? -32.726 -3.177  33.678  1.00 52.70  ? ?
? ? ? 286 LEU P CB    1
ATOM   8704  C  CG    . LEU D 1 286 ? -32.610 -2.536  32.286  1.00 89.15  ? ?
? ? ? 286 LEU P CG    1
ATOM   8705  C  CD1   . LEU D 1 286 ? -31.453 -3.169  31.507  1.00 79.09  ? ?
? ? ? 286 LEU P CD1   1
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? ? ? 286 LEU P CD2   1
ATOM   8707  N  N     . SER D 1 287 ? -30.752 -4.432  36.168  1.00 74.18  ? ?
? ? ? 287 SER P N     1
ATOM   8708  C  CA    . SER D 1 287 ? -30.765 -5.160  37.436  1.00 92.48  ? ?
? ? ? 287 SER P CA    1
ATOM   8709  C  C     . SER D 1 287 ? -29.399 -5.660  37.912  1.00 92.78  ? ?
? ? ? 287 SER P C     1
ATOM   8710  O  O     . SER D 1 287 ? -28.592 -6.198  37.140  1.00 89.96  ? ?
? ? ? 287 SER P O     1
ATOM   8711  C  CB    . SER D 1 287 ? -31.740 -6.336  37.394  1.00 93.61  ? ?
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ATOM   8712  O  OG    . SER D 1 287 ? -31.869 -6.899  38.693  1.00 56.70  ? ?
? ? ? 287 SER P OG    1
ATOM   8713  N  N     . THR D 1 288 ? -29.172 -5.470  39.209  1.00 79.32  ? ?
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ATOM   8724  C  CB    . PRO D 1 289 ? -26.090 -10.184 39.653  1.00 49.61  ? ?
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? ? ? 289 PRO P CD    1
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ATOM   8746  C  CB    . ILE D 1 292 ? -22.301 -7.905  43.707  1.00 56.15  ? ?
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ATOM   8747  C  CG1   . ILE D 1 292 ? -23.634 -7.468  44.306  1.00 22.55  ? ?
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ATOM   8749  C  CD1   . ILE D 1 292 ? -23.725 -7.709  45.813  1.00 53.05  ? ?
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ATOM   8770  C  CD    . GLU D 1 295 ? -13.930 -8.452  40.443  1.00 118.40 ? ?
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ATOM   8773  N  N     . TRP D 1 296 ? -11.956 -10.534 44.656  1.00 68.19  ? ?
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? ? ? 297 TYR P CA    1
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? ? ? 297 TYR P CD1   1
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ATOM   8799  N  N     . PHE D 1 298 ? -9.793  -7.336  46.681  1.00 43.13  ? ?
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? ? ? 298 PHE P O     1
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ATOM   8805  C  CD1   . PHE D 1 298 ? -9.432  -5.846  44.174  1.00 25.09  ? ?
? ? ? 298 PHE P CD1   1
ATOM   8806  C  CD2   . PHE D 1 298 ? -11.009 -4.075  43.865  1.00 48.63  ? ?
? ? ? 298 PHE P CD2   1
ATOM   8807  C  CE1   . PHE D 1 298 ? -8.863  -5.568  42.923  1.00 31.07  ? ?
? ? ? 298 PHE P CE1   1
ATOM   8808  C  CE2   . PHE D 1 298 ? -10.460 -3.787  42.622  1.00 79.50  ? ?
? ? ? 298 PHE P CE2   1
ATOM   8809  C  CZ    . PHE D 1 298 ? -9.385  -4.533  42.146  1.00 88.37  ? ?
? ? ? 298 PHE P CZ    1
ATOM   8810  N  N     . LEU D 1 299 ? -11.499 -7.350  48.508  1.00 53.60  ? ?
? ? ? 299 LEU P N     1
ATOM   8811  C  CA    . LEU D 1 299 ? -12.314 -7.713  49.641  1.00 70.26  ? ?
? ? ? 299 LEU P CA    1
ATOM   8812  C  C     . LEU D 1 299 ? -12.017 -6.964  50.927  1.00 66.79  ? ?
? ? ? 299 LEU P C     1
ATOM   8813  O  O     . LEU D 1 299 ? -12.878 -6.280  51.455  1.00 67.07  ? ?
? ? ? 299 LEU P O     1
ATOM   8814  C  CB    . LEU D 1 299 ? -12.224 -9.221  49.861  1.00 76.67  ? ?
? ? ? 299 LEU P CB    1
ATOM   8815  C  CG    . LEU D 1 299 ? -12.880 -10.000 48.723  1.00 75.68  ? ?
? ? ? 299 LEU P CG    1
ATOM   8816  C  CD1   . LEU D 1 299 ? -12.611 -11.476 48.891  1.00 79.67  ? ?
? ? ? 299 LEU P CD1   1
ATOM   8817  C  CD2   . LEU D 1 299 ? -14.377 -9.716  48.711  1.00 94.80  ? ?
? ? ? 299 LEU P CD2   1
ATOM   8818  N  N     . PRO D 1 300 ? -10.788 -7.059  51.435  1.00 63.26  ? ?
? ? ? 300 PRO P N     1
ATOM   8819  C  CA    . PRO D 1 300 ? -10.481 -6.349  52.682  1.00 61.26  ? ?
? ? ? 300 PRO P CA    1
ATOM   8820  C  C     . PRO D 1 300 ? -10.987 -4.905  52.649  1.00 61.72  ? ?
? ? ? 300 PRO P C     1
ATOM   8821  O  O     . PRO D 1 300 ? -11.835 -4.500  53.460  1.00 53.12  ? ?
? ? ? 300 PRO P O     1
ATOM   8822  C  CB    . PRO D 1 300 ? -8.963  -6.433  52.752  1.00 75.25  ? ?
? ? ? 300 PRO P CB    1
ATOM   8823  C  CG    . PRO D 1 300 ? -8.572  -6.409  51.291  1.00 59.28  ? ?
? ? ? 300 PRO P CG    1
ATOM   8824  C  CD    . PRO D 1 300 ? -9.557  -7.378  50.693  1.00 46.36  ? ?
? ? ? 300 PRO P CD    1
ATOM   8825  N  N     . PHE D 1 301 ? -10.470 -4.142  51.691  1.00 68.35  ? ?
? ? ? 301 PHE P N     1
ATOM   8826  C  CA    . PHE D 1 301 ? -10.843 -2.740  51.515  1.00 60.56  ? ?
? ? ? 301 PHE P CA    1
ATOM   8827  C  C     . PHE D 1 301 ? -12.352 -2.652  51.377  1.00 55.05  ? ?
? ? ? 301 PHE P C     1
ATOM   8828  O  O     . PHE D 1 301 ? -13.040 -1.898  52.111  1.00 38.41  ? ?
? ? ? 301 PHE P O     1
ATOM   8829  C  CB    . PHE D 1 301 ? -10.145 -2.198  50.281  1.00 46.46  ? ?
? ? ? 301 PHE P CB    1
ATOM   8830  C  CG    . PHE D 1 301 ? -8.653  -2.361  50.329  1.00 75.79  ? ?
? ? ? 301 PHE P CG    1
ATOM   8831  C  CD1   . PHE D 1 301 ? -7.935  -2.718  49.186  1.00 71.41  ? ?
? ? ? 301 PHE P CD1   1
ATOM   8832  C  CD2   . PHE D 1 301 ? -7.961  -2.188  51.528  1.00 46.19  ? ?
? ? ? 301 PHE P CD2   1
ATOM   8833  C  CE1   . PHE D 1 301 ? -6.556  -2.907  49.236  1.00 46.38  ? ?
? ? ? 301 PHE P CE1   1
ATOM   8834  C  CE2   . PHE D 1 301 ? -6.575  -2.376  51.589  1.00 73.82  ? ?
? ? ? 301 PHE P CE2   1
ATOM   8835  C  CZ    . PHE D 1 301 ? -5.870  -2.737  50.441  1.00 62.88  ? ?
? ? ? 301 PHE P CZ    1
ATOM   8836  N  N     . TYR D 1 302 ? -12.867 -3.436  50.437  1.00 56.39  ? ?
? ? ? 302 TYR P N     1
ATOM   8837  C  CA    . TYR D 1 302 ? -14.304 -3.473  50.240  1.00 68.49  ? ?
? ? ? 302 TYR P CA    1
ATOM   8838  C  C     . TYR D 1 302 ? -14.940 -3.453  51.633  1.00 69.57  ? ?
? ? ? 302 TYR P C     1
ATOM   8839  O  O     . TYR D 1 302 ? -15.700 -2.541  52.000  1.00 73.48  ? ?
? ? ? 302 TYR P O     1
ATOM   8840  C  CB    . TYR D 1 302 ? -14.687 -4.762  49.513  1.00 74.59  ? ?
? ? ? 302 TYR P CB    1
ATOM   8841  C  CG    . TYR D 1 302 ? -16.177 -5.027  49.451  1.00 96.66  ? ?
? ? ? 302 TYR P CG    1
ATOM   8842  C  CD1   . TYR D 1 302 ? -16.818 -5.182  48.233  1.00 105.87 ? ?
? ? ? 302 TYR P CD1   1
ATOM   8843  C  CD2   . TYR D 1 302 ? -16.945 -5.136  50.610  1.00 87.49  ? ?
? ? ? 302 TYR P CD2   1
ATOM   8844  C  CE1   . TYR D 1 302 ? -18.182 -5.441  48.160  1.00 78.00  ? ?
? ? ? 302 TYR P CE1   1
ATOM   8845  C  CE2   . TYR D 1 302 ? -18.307 -5.392  50.547  1.00 92.03  ? ?
? ? ? 302 TYR P CE2   1
ATOM   8846  C  CZ    . TYR D 1 302 ? -18.920 -5.547  49.317  1.00 93.94  ? ?
? ? ? 302 TYR P CZ    1
ATOM   8847  O  OH    . TYR D 1 302 ? -20.267 -5.821  49.235  1.00 74.95  ? ?
? ? ? 302 TYR P OH    1
ATOM   8848  N  N     . ALA D 1 303 ? -14.598 -4.477  52.407  1.00 64.85  ? ?
? ? ? 303 ALA P N     1
ATOM   8849  C  CA    . ALA D 1 303 ? -15.105 -4.645  53.751  1.00 61.21  ? ?
? ? ? 303 ALA P CA    1
ATOM   8850  C  C     . ALA D 1 303 ? -14.899 -3.404  54.595  1.00 60.28  ? ?
? ? ? 303 ALA P C     1
ATOM   8851  O  O     . ALA D 1 303 ? -15.867 -2.875  55.126  1.00 41.09  ? ?
? ? ? 303 ALA P O     1
ATOM   8852  C  CB    . ALA D 1 303 ? -14.455 -5.844  54.411  1.00 73.36  ? ?
? ? ? 303 ALA P CB    1
ATOM   8853  N  N     . ILE D 1 304 ? -13.666 -2.920  54.735  1.00 59.82  ? ?
? ? ? 304 ILE P N     1
ATOM   8854  C  CA    . ILE D 1 304 ? -13.507 -1.725  55.558  1.00 47.03  ? ?
? ? ? 304 ILE P CA    1
ATOM   8855  C  C     . ILE D 1 304 ? -14.441 -0.649  55.061  1.00 64.72  ? ?
? ? ? 304 ILE P C     1
ATOM   8856  O  O     . ILE D 1 304 ? -14.752 0.277   55.807  1.00 74.31  ? ?
? ? ? 304 ILE P O     1
ATOM   8857  C  CB    . ILE D 1 304 ? -12.087 -1.153  55.562  1.00 25.49  ? ?
? ? ? 304 ILE P CB    1
ATOM   8858  C  CG1   . ILE D 1 304 ? -11.485 -1.261  54.172  1.00 4.57   ? ?
? ? ? 304 ILE P CG1   1
ATOM   8859  C  CG2   . ILE D 1 304 ? -11.264 -1.835  56.614  1.00 6.56   ? ?
? ? ? 304 ILE P CG2   1
ATOM   8860  C  CD1   . ILE D 1 304 ? -9.986  -1.077  54.125  1.00 24.06  ? ?
? ? ? 304 ILE P CD1   1
ATOM   8861  N  N     . LEU D 1 305 ? -14.879 -0.738  53.804  1.00 66.24  ? ?
? ? ? 305 LEU P N     1
ATOM   8862  C  CA    . LEU D 1 305 ? -15.829 0.272   53.331  1.00 79.12  ? ?
? ? ? 305 LEU P CA    1
ATOM   8863  C  C     . LEU D 1 305 ? -17.250 -0.097  53.759  1.00 71.94  ? ?
? ? ? 305 LEU P C     1
ATOM   8864  O  O     . LEU D 1 305 ? -17.914 0.672   54.463  1.00 69.61  ? ?
? ? ? 305 LEU P O     1
ATOM   8865  C  CB    . LEU D 1 305 ? -15.769 0.454   51.805  1.00 85.11  ? ?
? ? ? 305 LEU P CB    1
ATOM   8866  C  CG    . LEU D 1 305 ? -16.935 1.214   51.138  1.00 91.69  ? ?
? ? ? 305 LEU P CG    1
ATOM   8867  C  CD1   . LEU D 1 305 ? -17.527 2.275   52.064  1.00 72.83  ? ?
? ? ? 305 LEU P CD1   1
ATOM   8868  C  CD2   . LEU D 1 305 ? -16.446 1.854   49.855  1.00 40.52  ? ?
? ? ? 305 LEU P CD2   1
ATOM   8869  N  N     . ARG D 1 306 ? -17.714 -1.272  53.343  1.00 64.49  ? ?
? ? ? 306 ARG P N     1
ATOM   8870  C  CA    . ARG D 1 306 ? -19.064 -1.703  53.699  1.00 60.69  ? ?
? ? ? 306 ARG P CA    1
ATOM   8871  C  C     . ARG D 1 306 ? -19.161 -1.827  55.206  1.00 64.76  ? ?
? ? ? 306 ARG P C     1
ATOM   8872  O  O     . ARG D 1 306 ? -20.215 -2.145  55.755  1.00 68.53  ? ?
? ? ? 306 ARG P O     1
ATOM   8873  C  CB    . ARG D 1 306 ? -19.371 -3.067  53.083  1.00 81.09  ? ?
? ? ? 306 ARG P CB    1
ATOM   8874  C  CG    . ARG D 1 306 ? -18.486 -4.186  53.616  1.00 107.49 ? ?
? ? ? 306 ARG P CG    1
ATOM   8875  C  CD    . ARG D 1 306 ? -19.279 -5.261  54.353  1.00 128.55 ? ?
? ? ? 306 ARG P CD    1
ATOM   8876  N  NE    . ARG D 1 306 ? -19.086 -6.572  53.739  1.00 116.44 ? ?
? ? ? 306 ARG P NE    1
ATOM   8877  C  CZ    . ARG D 1 306 ? -19.725 -6.988  52.651  1.00 106.82 ? ?
? ? ? 306 ARG P CZ    1
ATOM   8878  N  NH1   . ARG D 1 306 ? -20.613 -6.196  52.063  1.00 106.77 ? ?
? ? ? 306 ARG P NH1   1
ATOM   8879  N  NH2   . ARG D 1 306 ? -19.448 -8.180  52.133  1.00 63.55  ? ?
? ? ? 306 ARG P NH2   1
ATOM   8880  N  N     . ALA D 1 307 ? -18.043 -1.557  55.863  1.00 54.37  ? ?
? ? ? 307 ALA P N     1
ATOM   8881  C  CA    . ALA D 1 307 ? -17.914 -1.677  57.305  1.00 58.48  ? ?
? ? ? 307 ALA P CA    1
ATOM   8882  C  C     . ALA D 1 307 ? -18.697 -0.698  58.165  1.00 57.92  ? ?
? ? ? 307 ALA P C     1
ATOM   8883  O  O     . ALA D 1 307 ? -19.394 -1.129  59.090  1.00 45.30  ? ?
? ? ? 307 ALA P O     1
ATOM   8884  C  CB    . ALA D 1 307 ? -16.446 -1.623  57.683  1.00 44.10  ? ?
? ? ? 307 ALA P CB    1
ATOM   8885  N  N     . PHE D 1 308 ? -18.580 0.602   57.876  1.00 63.68  ? ?
? ? ? 308 PHE P N     1
ATOM   8886  C  CA    . PHE D 1 308 ? -19.267 1.631   58.665  1.00 68.29  ? ?
? ? ? 308 PHE P CA    1
ATOM   8887  C  C     . PHE D 1 308 ? -20.586 2.091   58.052  1.00 71.83  ? ?
? ? ? 308 PHE P C     1
ATOM   8888  O  O     . PHE D 1 308 ? -20.692 2.223   56.833  1.00 73.31  ? ?
? ? ? 308 PHE P O     1
ATOM   8889  C  CB    . PHE D 1 308 ? -18.376 2.865   58.844  1.00 57.84  ? ?
? ? ? 308 PHE P CB    1
ATOM   8890  C  CG    . PHE D 1 308 ? -16.929 2.553   59.107  1.00 58.42  ? ?
? ? ? 308 PHE P CG    1
ATOM   8891  C  CD1   . PHE D 1 308 ? -16.118 2.035   58.102  1.00 65.53  ? ?
? ? ? 308 PHE P CD1   1
ATOM   8892  C  CD2   . PHE D 1 308 ? -16.365 2.806   60.357  1.00 69.26  ? ?
? ? ? 308 PHE P CD2   1
ATOM   8893  C  CE1   . PHE D 1 308 ? -14.764 1.776   58.335  1.00 104.88 ? ?
? ? ? 308 PHE P CE1   1
ATOM   8894  C  CE2   . PHE D 1 308 ? -15.009 2.550   60.601  1.00 40.04  ? ?
? ? ? 308 PHE P CE2   1
ATOM   8895  C  CZ    . PHE D 1 308 ? -14.210 2.035   59.588  1.00 77.33  ? ?
? ? ? 308 PHE P CZ    1
ATOM   8896  N  N     . ALA D 1 309 ? -21.577 2.357   58.905  1.00 75.29  ? ?
? ? ? 309 ALA P N     1
ATOM   8897  C  CA    . ALA D 1 309 ? -22.891 2.818   58.449  1.00 92.52  ? ?
? ? ? 309 ALA P CA    1
ATOM   8898  C  C     . ALA D 1 309 ? -23.782 3.330   59.591  1.00 103.12 ? ?
? ? ? 309 ALA P C     1
ATOM   8899  O  O     . ALA D 1 309 ? -24.775 4.021   59.341  1.00 96.28  ? ?
? ? ? 309 ALA P O     1
ATOM   8900  C  CB    . ALA D 1 309 ? -23.602 1.694   57.703  1.00 85.20  ? ?
? ? ? 309 ALA P CB    1
ATOM   8901  N  N     . ALA D 1 310 ? -23.408 2.988   60.826  1.00 111.00 ? ?
? ? ? 310 ALA P N     1
ATOM   8902  C  CA    . ALA D 1 310 ? -24.125 3.356   62.057  1.00 116.57 ? ?
? ? ? 310 ALA P CA    1
ATOM   8903  C  C     . ALA D 1 310 ? -24.908 2.145   62.559  1.00 121.69 ? ?
? ? ? 310 ALA P C     1
ATOM   8904  O  O     . ALA D 1 310 ? -26.137 2.178   62.629  1.00 125.95 ? ?
? ? ? 310 ALA P O     1
ATOM   8905  C  CB    . ALA D 1 310 ? -25.081 4.538   61.815  1.00 108.21 ? ?
? ? ? 310 ALA P CB    1
ATOM   8906  N  N     . ASP D 1 311 ? -24.186 1.080   62.914  1.00 132.72 ? ?
? ? ? 311 ASP P N     1
ATOM   8907  C  CA    . ASP D 1 311 ? -24.806 -0.166  63.386  1.00 134.39 ? ?
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ATOM   8908  C  C     . ASP D 1 311 ? -24.223 -0.751  64.687  1.00 136.48 ? ?
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ATOM   8909  O  O     . ASP D 1 311 ? -24.276 -1.968  64.902  1.00 130.56 ? ?
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ATOM   8910  C  CB    . ASP D 1 311 ? -24.725 -1.227  62.277  1.00 112.15 ? ?
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ATOM   8912  C  CA    . VAL D 1 312 ? -23.089 -0.332  66.817  1.00 132.29 ? ?
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ATOM   8914  O  O     . VAL D 1 312 ? -21.372 1.305   67.153  1.00 132.58 ? ?
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? ? ? 321 LEU P O     1
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? ? ? 321 LEU P CB    1
ATOM   8960  N  N     . THR D 1 322 ? -20.497 15.121  63.104  1.00 118.66 ? ?
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? ? ? 322 THR P CA    1
ATOM   8962  C  C     . THR D 1 322 ? -20.215 17.375  62.540  1.00 112.75 ? ?
? ? ? 322 THR P C     1
ATOM   8963  O  O     . THR D 1 322 ? -20.906 18.393  62.472  1.00 120.50 ? ?
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ATOM   8964  C  CB    . THR D 1 322 ? -18.992 16.502  64.539  1.00 58.84  ? ?
? ? ? 322 THR P CB    1
ATOM   8965  N  N     . PHE D 1 323 ? -19.348 17.013  61.599  1.00 109.08 ? ?
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ATOM   8966  C  CA    . PHE D 1 323 ? -19.191 17.774  60.371  1.00 105.06 ? ?
? ? ? 323 PHE P CA    1
ATOM   8967  C  C     . PHE D 1 323 ? -20.458 17.428  59.589  1.00 114.17 ? ?
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ATOM   8968  O  O     . PHE D 1 323 ? -20.470 16.471  58.810  1.00 113.38 ? ?
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ATOM   8969  C  CB    . PHE D 1 323 ? -17.954 17.301  59.601  1.00 57.28  ? ?
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ATOM   8970  N  N     . GLY D 1 324 ? -21.522 18.194  59.823  1.00 119.88 ? ?
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ATOM   8971  C  CA    . GLY D 1 324 ? -22.796 17.947  59.163  1.00 121.60 ? ?
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ATOM   8972  C  C     . GLY D 1 324 ? -22.849 18.147  57.656  1.00 131.65 ? ?
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ATOM   8973  O  O     . GLY D 1 324 ? -23.621 18.978  57.169  1.00 125.59 ? ?
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ATOM   8978  C  CB    . ILE D 1 325 ? -21.581 18.848  54.972  1.00 104.89 ? ?
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? ? ? 327 ASP P CA    1
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? ? ? 327 ASP P C     1
ATOM   8987  O  O     . ASP D 1 327 ? -21.602 9.842   54.454  1.00 75.11  ? ?
? ? ? 327 ASP P O     1
ATOM   8988  C  CB    . ASP D 1 327 ? -22.437 11.258  57.407  1.00 102.92 ? ?
? ? ? 327 ASP P CB    1
ATOM   8989  N  N     . ALA D 1 328 ? -21.402 8.664   56.390  1.00 93.62  ? ?
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ATOM   8993  C  CB    . ALA D 1 328 ? -23.053 7.039   55.624  1.00 99.93  ? ?
? ? ? 328 ALA P CB    1
ATOM   8994  N  N     . LYS D 1 329 ? -21.542 6.961   53.437  1.00 64.53  ? ?
? ? ? 329 LYS P N     1
ATOM   8995  C  CA    . LYS D 1 329 ? -20.964 6.742   52.108  1.00 67.29  ? ?
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? ? ? 329 LYS P C     1
ATOM   8997  O  O     . LYS D 1 329 ? -18.540 6.387   51.768  1.00 75.37  ? ?
? ? ? 329 LYS P O     1
ATOM   8998  C  CB    . LYS D 1 329 ? -21.793 7.509   51.075  1.00 51.35  ? ?
? ? ? 329 LYS P CB    1
ATOM   8999  C  CG    . LYS D 1 329 ? -21.233 7.444   49.657  1.00 48.53  ? ?
? ? ? 329 LYS P CG    1
ATOM   9000  C  CD    . LYS D 1 329 ? -21.693 8.619   48.781  1.00 84.45  ? ?
? ? ? 329 LYS P CD    1
ATOM   9001  C  CE    . LYS D 1 329 ? -23.204 8.650   48.545  1.00 75.99  ? ?
? ? ? 329 LYS P CE    1
ATOM   9002  N  NZ    . LYS D 1 329 ? -23.590 9.783   47.642  1.00 65.72  ? ?
? ? ? 329 LYS P NZ    1
ATOM   9003  N  N     . PHE D 1 330 ? -19.340 8.504   52.164  1.00 84.09  ? ?
? ? ? 330 PHE P N     1
ATOM   9004  C  CA    . PHE D 1 330 ? -18.035 9.119   52.086  1.00 80.93  ? ?
? ? ? 330 PHE P CA    1
ATOM   9005  C  C     . PHE D 1 330 ? -17.142 8.542   53.159  1.00 72.36  ? ?
? ? ? 330 PHE P C     1
ATOM   9006  O  O     . PHE D 1 330 ? -16.105 7.949   52.842  1.00 61.67  ? ?
? ? ? 330 PHE P O     1
ATOM   9007  C  CB    . PHE D 1 330 ? -18.128 10.632  52.244  1.00 96.30  ? ?
? ? ? 330 PHE P CB    1
ATOM   9008  C  CG    . PHE D 1 330 ? -16.902 11.346  51.773  1.00 106.44 ? ?
? ? ? 330 PHE P CG    1
ATOM   9009  C  CD1   . PHE D 1 330 ? -15.695 11.192  52.440  1.00 128.36 ? ?
? ? ? 330 PHE P CD1   1
ATOM   9010  C  CD2   . PHE D 1 330 ? -16.928 12.103  50.613  1.00 97.14  ? ?
? ? ? 330 PHE P CD2   1
ATOM   9011  C  CE1   . PHE D 1 330 ? -14.531 11.773  51.955  1.00 119.85 ? ?
? ? ? 330 PHE P CE1   1
ATOM   9012  C  CE2   . PHE D 1 330 ? -15.769 12.684  50.125  1.00 98.88  ? ?
? ? ? 330 PHE P CE2   1
ATOM   9013  C  CZ    . PHE D 1 330 ? -14.571 12.519  50.794  1.00 107.47 ? ?
? ? ? 330 PHE P CZ    1
ATOM   9014  N  N     . PHE D 1 331 ? -17.548 8.705   54.419  1.00 77.33  ? ?
? ? ? 331 PHE P N     1
ATOM   9015  C  CA    . PHE D 1 331 ? -16.768 8.178   55.535  1.00 83.74  ? ?
? ? ? 331 PHE P CA    1
ATOM   9016  C  C     . PHE D 1 331 ? -16.230 6.838   55.080  1.00 79.13  ? ?
? ? ? 331 PHE P C     1
ATOM   9017  O  O     . PHE D 1 331 ? -15.096 6.474   55.373  1.00 74.01  ? ?
? ? ? 331 PHE P O     1
ATOM   9018  C  CB    . PHE D 1 331 ? -17.633 7.988   56.781  1.00 99.60  ? ?
? ? ? 331 PHE P CB    1
ATOM   9019  C  CG    . PHE D 1 331 ? -16.871 7.468   57.977  1.00 116.01 ? ?
? ? ? 331 PHE P CG    1
ATOM   9020  C  CD1   . PHE D 1 331 ? -16.868 8.172   59.180  1.00 129.35 ? ?
? ? ? 331 PHE P CD1   1
ATOM   9021  C  CD2   . PHE D 1 331 ? -16.153 6.278   57.902  1.00 86.39  ? ?
? ? ? 331 PHE P CD2   1
ATOM   9022  C  CE1   . PHE D 1 331 ? -16.161 7.697   60.284  1.00 95.73  ? ?
? ? ? 331 PHE P CE1   1
ATOM   9023  C  CE2   . PHE D 1 331 ? -15.446 5.797   58.993  1.00 84.33  ? ?
? ? ? 331 PHE P CE2   1
ATOM   9024  C  CZ    . PHE D 1 331 ? -15.449 6.507   60.187  1.00 108.99 ? ?
? ? ? 331 PHE P CZ    1
ATOM   9025  N  N     . GLY D 1 332 ? -17.060 6.108   54.352  1.00 74.92  ? ?
? ? ? 332 GLY P N     1
ATOM   9026  C  CA    . GLY D 1 332 ? -16.633 4.826   53.848  1.00 71.18  ? ?
? ? ? 332 GLY P CA    1
ATOM   9027  C  C     . GLY D 1 332 ? -15.520 5.029   52.846  1.00 71.47  ? ?
? ? ? 332 GLY P C     1
ATOM   9028  O  O     . GLY D 1 332 ? -14.327 4.844   53.174  1.00 74.16  ? ?
? ? ? 332 GLY P O     1
ATOM   9029  N  N     . VAL D 1 333 ? -15.899 5.427   51.631  1.00 73.57  ? ?
? ? ? 333 VAL P N     1
ATOM   9030  C  CA    . VAL D 1 333 ? -14.877 5.617   50.589  1.00 81.38  ? ?
? ? ? 333 VAL P CA    1
ATOM   9031  C  C     . VAL D 1 333 ? -13.559 6.120   51.198  1.00 80.37  ? ?
? ? ? 333 VAL P C     1
ATOM   9032  O  O     . VAL D 1 333 ? -12.473 5.498   51.046  1.00 73.48  ? ?
? ? ? 333 VAL P O     1
ATOM   9033  C  CB    . VAL D 1 333 ? -15.349 6.612   49.499  1.00 93.66  ? ?
? ? ? 333 VAL P CB    1
ATOM   9034  C  CG1   . VAL D 1 333 ? -15.762 5.865   48.249  1.00 97.30  ? ?
? ? ? 333 VAL P CG1   1
ATOM   9035  C  CG2   . VAL D 1 333 ? -16.518 7.410   50.007  1.00 85.40  ? ?
? ? ? 333 VAL P CG2   1
ATOM   9036  N  N     . ILE D 1 334 ? -13.664 7.236   51.916  1.00 83.49  ? ?
? ? ? 334 ILE P N     1
ATOM   9037  C  CA    . ILE D 1 334 ? -12.502 7.827   52.563  1.00 80.40  ? ?
? ? ? 334 ILE P CA    1
ATOM   9038  C  C     . ILE D 1 334 ? -11.858 6.787   53.451  1.00 74.12  ? ?
? ? ? 334 ILE P C     1
ATOM   9039  O  O     . ILE D 1 334 ? -10.720 6.403   53.220  1.00 75.09  ? ?
? ? ? 334 ILE P O     1
ATOM   9040  C  CB    . ILE D 1 334 ? -12.874 9.073   53.411  1.00 81.87  ? ?
? ? ? 334 ILE P CB    1
ATOM   9041  C  CG1   . ILE D 1 334 ? -11.745 9.421   54.380  1.00 72.45  ? ?
? ? ? 334 ILE P CG1   1
ATOM   9042  C  CG2   . ILE D 1 334 ? -14.106 8.810   54.211  1.00 59.58  ? ?
? ? ? 334 ILE P CG2   1
ATOM   9043  C  CD1   . ILE D 1 334 ? -11.833 8.709   55.736  1.00 66.79  ? ?
? ? ? 334 ILE P CD1   1
ATOM   9044  N  N     . ALA D 1 335 ? -12.593 6.328   54.459  1.00 69.27  ? ?
? ? ? 335 ALA P N     1
ATOM   9045  C  CA    . ALA D 1 335 ? -12.083 5.318   55.374  1.00 74.85  ? ?
? ? ? 335 ALA P CA    1
ATOM   9046  C  C     . ALA D 1 335 ? -11.244 4.340   54.573  1.00 67.40  ? ?
? ? ? 335 ALA P C     1
ATOM   9047  O  O     . ALA D 1 335 ? -10.029 4.265   54.733  1.00 66.38  ? ?
? ? ? 335 ALA P O     1
ATOM   9048  C  CB    . ALA D 1 335 ? -13.230 4.597   56.047  1.00 75.84  ? ?
? ? ? 335 ALA P CB    1
ATOM   9049  N  N     . MET D 1 336 ? -11.894 3.613   53.677  1.00 69.58  ? ?
? ? ? 336 MET P N     1
ATOM   9050  C  CA    . MET D 1 336 ? -11.160 2.658   52.855  1.00 75.78  ? ?
? ? ? 336 MET P CA    1
ATOM   9051  C  C     . MET D 1 336 ? -9.843  3.259   52.333  1.00 77.14  ? ?
? ? ? 336 MET P C     1
ATOM   9052  O  O     . MET D 1 336 ? -8.704  2.832   52.702  1.00 77.49  ? ?
? ? ? 336 MET P O     1
ATOM   9053  C  CB    . MET D 1 336 ? -12.027 2.245   51.667  1.00 76.30  ? ?
? ? ? 336 MET P CB    1
ATOM   9054  C  CG    . MET D 1 336 ? -11.279 1.454   50.611  1.00 80.38  ? ?
? ? ? 336 MET P CG    1
ATOM   9055  S  SD    . MET D 1 336 ? -12.004 1.656   48.982  1.00 87.99  ? ?
? ? ? 336 MET P SD    1
ATOM   9056  C  CE    . MET D 1 336 ? -13.672 1.386   49.389  1.00 74.03  ? ?
? ? ? 336 MET P CE    1
ATOM   9057  N  N     . PHE D 1 337 ? -10.003 4.255   51.462  1.00 85.71  ? ?
? ? ? 337 PHE P N     1
ATOM   9058  C  CA    . PHE D 1 337 ? -8.829  4.899   50.882  1.00 94.44  ? ?
? ? ? 337 PHE P CA    1
ATOM   9059  C  C     . PHE D 1 337 ? -7.746  5.112   51.951  1.00 86.44  ? ?
? ? ? 337 PHE P C     1
ATOM   9060  O  O     . PHE D 1 337 ? -6.561  4.788   51.751  1.00 71.48  ? ?
? ? ? 337 PHE P O     1
ATOM   9061  C  CB    . PHE D 1 337 ? -9.233  6.233   50.235  1.00 100.11 ? ?
? ? ? 337 PHE P CB    1
ATOM   9062  C  CG    . PHE D 1 337 ? -9.633  6.115   48.783  1.00 79.70  ? ?
? ? ? 337 PHE P CG    1
ATOM   9063  C  CD1   . PHE D 1 337 ? -10.233 4.958   48.297  1.00 91.64  ? ?
? ? ? 337 PHE P CD1   1
ATOM   9064  C  CD2   . PHE D 1 337 ? -9.411  7.167   47.904  1.00 87.49  ? ?
? ? ? 337 PHE P CD2   1
ATOM   9065  C  CE1   . PHE D 1 337 ? -10.603 4.852   46.952  1.00 89.06  ? ?
? ? ? 337 PHE P CE1   1
ATOM   9066  C  CE2   . PHE D 1 337 ? -9.778  7.069   46.560  1.00 99.06  ? ?
? ? ? 337 PHE P CE2   1
ATOM   9067  C  CZ    . PHE D 1 337 ? -10.374 5.908   46.085  1.00 75.98  ? ?
? ? ? 337 PHE P CZ    1
ATOM   9068  N  N     . GLY D 1 338 ? -8.170  5.634   53.097  1.00 84.52  ? ?
? ? ? 338 GLY P N     1
ATOM   9069  C  CA    . GLY D 1 338 ? -7.253  5.892   54.188  1.00 88.58  ? ?
? ? ? 338 GLY P CA    1
ATOM   9070  C  C     . GLY D 1 338 ? -6.592  4.614   54.645  1.00 91.12  ? ?
? ? ? 338 GLY P C     1
ATOM   9071  O  O     . GLY D 1 338 ? -5.360  4.524   54.685  1.00 80.34  ? ?
? ? ? 338 GLY P O     1
ATOM   9072  N  N     . ALA D 1 339 ? -7.415  3.629   54.995  1.00 88.72  ? ?
? ? ? 339 ALA P N     1
ATOM   9073  C  CA    . ALA D 1 339 ? -6.907  2.343   55.433  1.00 79.97  ? ?
? ? ? 339 ALA P CA    1
ATOM   9074  C  C     . ALA D 1 339 ? -5.790  1.997   54.473  1.00 70.97  ? ?
? ? ? 339 ALA P C     1
ATOM   9075  O  O     . ALA D 1 339 ? -4.772  1.449   54.886  1.00 64.92  ? ?
? ? ? 339 ALA P O     1
ATOM   9076  C  CB    . ALA D 1 339 ? -7.997  1.294   55.386  1.00 98.13  ? ?
? ? ? 339 ALA P CB    1
ATOM   9077  N  N     . ILE D 1 340 ? -5.962  2.301   53.186  1.00 67.33  ? ?
? ? ? 340 ILE P N     1
ATOM   9078  C  CA    . ILE D 1 340 ? -4.821  2.018   52.306  1.00 65.83  ? ?
? ? ? 340 ILE P CA    1
ATOM   9079  C  C     . ILE D 1 340 ? -3.700  2.984   52.670  1.00 64.21  ? ?
? ? ? 340 ILE P C     1
ATOM   9080  O  O     . ILE D 1 340 ? -2.602  2.580   53.091  1.00 67.46  ? ?
? ? ? 340 ILE P O     1
ATOM   9081  C  CB    . ILE D 1 340 ? -5.110  2.238   50.809  1.00 69.92  ? ?
? ? ? 340 ILE P CB    1
ATOM   9082  C  CG1   . ILE D 1 340 ? -5.973  1.104   50.266  1.00 77.65  ? ?
? ? ? 340 ILE P CG1   1
ATOM   9083  C  CG2   . ILE D 1 340 ? -3.787  2.299   50.032  1.00 34.09  ? ?
? ? ? 340 ILE P CG2   1
ATOM   9084  C  CD1   . ILE D 1 340 ? -5.867  0.938   48.764  1.00 85.10  ? ?
? ? ? 340 ILE P CD1   1
ATOM   9085  N  N     . ALA D 1 341 ? -4.002  4.268   52.501  1.00 74.43  ? ?
? ? ? 341 ALA P N     1
ATOM   9086  C  CA    . ALA D 1 341 ? -3.063  5.358   52.779  1.00 91.16  ? ?
? ? ? 341 ALA P CA    1
ATOM   9087  C  C     . ALA D 1 341 ? -2.132  5.149   53.985  1.00 81.43  ? ?
? ? ? 341 ALA P C     1
ATOM   9088  O  O     . ALA D 1 341 ? -0.907  5.328   53.879  1.00 63.56  ? ?
? ? ? 341 ALA P O     1
ATOM   9089  C  CB    . ALA D 1 341 ? -3.833  6.664   52.945  1.00 117.73 ? ?
? ? ? 341 ALA P CB    1
ATOM   9090  N  N     . VAL D 1 342 ? -2.699  4.783   55.129  1.00 71.16  ? ?
? ? ? 342 VAL P N     1
ATOM   9091  C  CA    . VAL D 1 342 ? -1.875  4.573   56.308  1.00 55.13  ? ?
? ? ? 342 VAL P CA    1
ATOM   9092  C  C     . VAL D 1 342 ? -0.638  3.761   55.926  1.00 53.66  ? ?
? ? ? 342 VAL P C     1
ATOM   9093  O  O     . VAL D 1 342 ? 0.479   4.152   56.237  1.00 61.29  ? ?
? ? ? 342 VAL P O     1
ATOM   9094  C  CB    . VAL D 1 342 ? -2.657  3.850   57.418  1.00 53.59  ? ?
? ? ? 342 VAL P CB    1
ATOM   9095  C  CG1   . VAL D 1 342 ? -1.998  4.092   58.754  1.00 45.05  ? ?
? ? ? 342 VAL P CG1   1
ATOM   9096  C  CG2   . VAL D 1 342 ? -4.081  4.351   57.461  1.00 37.09  ? ?
? ? ? 342 VAL P CG2   1
ATOM   9097  N  N     . MET D 1 343 ? -0.834  2.655   55.213  1.00 63.69  ? ?
? ? ? 343 MET P N     1
ATOM   9098  C  CA    . MET D 1 343 ? 0.305   1.828   54.815  1.00 66.17  ? ?
? ? ? 343 MET P CA    1
ATOM   9099  C  C     . MET D 1 343 ? 1.429   2.687   54.294  1.00 65.60  ? ?
? ? ? 343 MET P C     1
ATOM   9100  O  O     . MET D 1 343 ? 2.581   2.539   54.704  1.00 61.04  ? ?
? ? ? 343 MET P O     1
ATOM   9101  C  CB    . MET D 1 343 ? -0.095  0.819   53.742  1.00 81.72  ? ?
? ? ? 343 MET P CB    1
ATOM   9102  C  CG    . MET D 1 343 ? -0.661  -0.477  54.281  1.00 74.61  ? ?
? ? ? 343 MET P CG    1
ATOM   9103  S  SD    . MET D 1 343 ? -1.405  -1.437  52.966  1.00 119.52 ? ?
? ? ? 343 MET P SD    1
ATOM   9104  C  CE    . MET D 1 343 ? 0.032   -1.715  51.895  1.00 97.22  ? ?
? ? ? 343 MET P CE    1
ATOM   9105  N  N     . ALA D 1 344 ? 1.089   3.588   53.384  1.00 64.54  ? ?
? ? ? 344 ALA P N     1
ATOM   9106  C  CA    . ALA D 1 344 ? 2.087   4.475   52.836  1.00 77.48  ? ?
? ? ? 344 ALA P CA    1
ATOM   9107  C  C     . ALA D 1 344 ? 2.844   5.072   54.016  1.00 80.14  ? ?
? ? ? 344 ALA P C     1
ATOM   9108  O  O     . ALA D 1 344 ? 4.040   4.828   54.174  1.00 75.44  ? ?
? ? ? 344 ALA P O     1
ATOM   9109  C  CB    . ALA D 1 344 ? 1.424   5.567   52.028  1.00 101.21 ? ?
? ? ? 344 ALA P CB    1
ATOM   9110  N  N     . LEU D 1 345 ? 2.137   5.820   54.859  1.00 75.67  ? ?
? ? ? 345 LEU P N     1
ATOM   9111  C  CA    . LEU D 1 345 ? 2.755   6.453   56.022  1.00 76.43  ? ?
? ? ? 345 LEU P CA    1
ATOM   9112  C  C     . LEU D 1 345 ? 3.624   5.474   56.816  1.00 82.83  ? ?
? ? ? 345 LEU P C     1
ATOM   9113  O  O     . LEU D 1 345 ? 4.624   5.867   57.444  1.00 85.13  ? ?
? ? ? 345 LEU P O     1
ATOM   9114  C  CB    . LEU D 1 345 ? 1.669   7.054   56.921  1.00 87.37  ? ?
? ? ? 345 LEU P CB    1
ATOM   9115  C  CG    . LEU D 1 345 ? 1.041   8.395   56.504  1.00 94.26  ? ?
? ? ? 345 LEU P CG    1
ATOM   9116  C  CD1   . LEU D 1 345 ? 1.598   8.854   55.164  1.00 81.50  ? ?
? ? ? 345 LEU P CD1   1
ATOM   9117  C  CD2   . LEU D 1 345 ? -0.472  8.263   56.442  1.00 71.03  ? ?
? ? ? 345 LEU P CD2   1
ATOM   9118  N  N     . ALA D 1 346 ? 3.243   4.199   56.757  1.00 86.14  ? ?
? ? ? 346 ALA P N     1
ATOM   9119  C  CA    . ALA D 1 346 ? 3.944   3.127   57.452  1.00 94.61  ? ?
? ? ? 346 ALA P CA    1
ATOM   9120  C  C     . ALA D 1 346 ? 5.265   3.560   58.086  1.00 96.14  ? ?
? ? ? 346 ALA P C     1
ATOM   9121  O  O     . ALA D 1 346 ? 5.343   3.733   59.303  1.00 100.06 ? ?
? ? ? 346 ALA P O     1
ATOM   9122  C  CB    . ALA D 1 346 ? 4.179   1.951   56.499  1.00 116.84 ? ?
? ? ? 346 ALA P CB    1
ATOM   9123  N  N     . PRO D 1 347 ? 6.315   3.772   57.268  1.00 88.65  ? ?
? ? ? 347 PRO P N     1
ATOM   9124  C  CA    . PRO D 1 347 ? 7.593   4.182   57.848  1.00 85.99  ? ?
? ? ? 347 PRO P CA    1
ATOM   9125  C  C     . PRO D 1 347 ? 7.434   5.181   58.985  1.00 87.02  ? ?
? ? ? 347 PRO P C     1
ATOM   9126  O  O     . PRO D 1 347 ? 7.604   4.849   60.168  1.00 83.95  ? ?
? ? ? 347 PRO P O     1
ATOM   9127  C  CB    . PRO D 1 347 ? 8.327   4.788   56.655  1.00 78.35  ? ?
? ? ? 347 PRO P CB    1
ATOM   9128  C  CG    . PRO D 1 347 ? 7.837   3.975   55.522  1.00 67.69  ? ?
? ? ? 347 PRO P CG    1
ATOM   9129  C  CD    . PRO D 1 347 ? 6.352   3.924   55.802  1.00 89.85  ? ?
? ? ? 347 PRO P CD    1
ATOM   9130  N  N     . TRP D 1 348 ? 7.060   6.396   58.598  1.00 80.05  ? ?
? ? ? 348 TRP P N     1
ATOM   9131  C  CA    . TRP D 1 348 ? 6.895   7.517   59.513  1.00 83.32  ? ?
? ? ? 348 TRP P CA    1
ATOM   9132  C  C     . TRP D 1 348 ? 5.983   7.224   60.701  1.00 93.99  ? ?
? ? ? 348 TRP P C     1
ATOM   9133  O  O     . TRP D 1 348 ? 5.724   8.112   61.521  1.00 96.97  ? ?
? ? ? 348 TRP P O     1
ATOM   9134  C  CB    . TRP D 1 348 ? 6.343   8.713   58.751  1.00 73.99  ? ?
? ? ? 348 TRP P CB    1
ATOM   9135  C  CG    . TRP D 1 348 ? 6.942   8.904   57.393  1.00 90.05  ? ?
? ? ? 348 TRP P CG    1
ATOM   9136  C  CD1   . TRP D 1 348 ? 7.550   7.954   56.609  1.00 44.73  ? ?
? ? ? 348 TRP P CD1   1
ATOM   9137  C  CD2   . TRP D 1 348 ? 6.908   10.102  56.612  1.00 110.50 ? ?
? ? ? 348 TRP P CD2   1
ATOM   9138  N  NE1   . TRP D 1 348 ? 7.889   8.489   55.392  1.00 86.08  ? ?
? ? ? 348 TRP P NE1   1
ATOM   9139  C  CE2   . TRP D 1 348 ? 7.509   9.806   55.366  1.00 120.09 ? ?
? ? ? 348 TRP P CE2   1
ATOM   9140  C  CE3   . TRP D 1 348 ? 6.425   11.399  56.843  1.00 101.31 ? ?
? ? ? 348 TRP P CE3   1
ATOM   9141  C  CZ2   . TRP D 1 348 ? 7.640   10.763  54.353  1.00 133.02 ? ?
? ? ? 348 TRP P CZ2   1
ATOM   9142  C  CZ3   . TRP D 1 348 ? 6.554   12.348  55.837  1.00 109.11 ? ?
? ? ? 348 TRP P CZ3   1
ATOM   9143  C  CH2   . TRP D 1 348 ? 7.158   12.024  54.605  1.00 122.63 ? ?
? ? ? 348 TRP P CH2   1
ATOM   9144  N  N     . LEU D 1 349 ? 5.492   5.992   60.796  1.00 96.36  ? ?
? ? ? 349 LEU P N     1
ATOM   9145  C  CA    . LEU D 1 349 ? 4.615   5.621   61.895  1.00 93.11  ? ?
? ? ? 349 LEU P CA    1
ATOM   9146  C  C     . LEU D 1 349 ? 5.252   4.633   62.854  1.00 92.62  ? ?
? ? ? 349 LEU P C     1
ATOM   9147  O  O     . LEU D 1 349 ? 4.719   4.407   63.945  1.00 83.95  ? ?
? ? ? 349 LEU P O     1
ATOM   9148  C  CB    . LEU D 1 349 ? 3.307   5.057   61.356  1.00 107.18 ? ?
? ? ? 349 LEU P CB    1
ATOM   9149  C  CG    . LEU D 1 349 ? 2.433   6.122   60.699  1.00 117.78 ? ?
? ? ? 349 LEU P CG    1
ATOM   9150  C  CD1   . LEU D 1 349 ? 1.293   5.455   59.954  1.00 116.25 ? ?
? ? ? 349 LEU P CD1   1
ATOM   9151  C  CD2   . LEU D 1 349 ? 1.923   7.084   61.767  1.00 114.52 ? ?
? ? ? 349 LEU P CD2   1
ATOM   9152  N  N     . ASP D 1 350 ? 6.375   4.037   62.456  1.00 95.16  ? ?
? ? ? 350 ASP P N     1
ATOM   9153  C  CA    . ASP D 1 350 ? 7.045   3.107   63.355  1.00 109.43 ? ?
? ? ? 350 ASP P CA    1
ATOM   9154  C  C     . ASP D 1 350 ? 8.257   3.741   64.002  1.00 112.35 ? ?
? ? ? 350 ASP P C     1
ATOM   9155  O  O     . ASP D 1 350 ? 9.290   3.935   63.357  1.00 105.92 ? ?
? ? ? 350 ASP P O     1
ATOM   9156  C  CB    . ASP D 1 350 ? 7.491   1.822   62.657  1.00 94.97  ? ?
? ? ? 350 ASP P CB    1
ATOM   9157  C  CG    . ASP D 1 350 ? 8.217   0.869   63.618  1.00 118.25 ? ?
? ? ? 350 ASP P CG    1
ATOM   9158  O  OD1   . ASP D 1 350 ? 7.805   0.775   64.806  1.00 68.43  ? ?
? ? ? 350 ASP P OD1   1
ATOM   9159  O  OD2   . ASP D 1 350 ? 9.192   0.213   63.190  1.00 122.70 ? ?
? ? ? 350 ASP P OD2   1
ATOM   9160  N  N     . THR D 1 351 ? 8.121   4.063   65.281  1.00 116.75 ? ?
? ? ? 351 THR P N     1
ATOM   9161  C  CA    . THR D 1 351 ? 9.210   4.660   66.029  1.00 128.66 ? ?
? ? ? 351 THR P CA    1
ATOM   9162  C  C     . THR D 1 351 ? 9.929   3.572   66.817  1.00 130.37 ? ?
? ? ? 351 THR P C     1
ATOM   9163  O  O     . THR D 1 351 ? 9.468   3.139   67.872  1.00 129.69 ? ?
? ? ? 351 THR P O     1
ATOM   9164  C  CB    . THR D 1 351 ? 8.692   5.750   66.985  1.00 146.39 ? ?
? ? ? 351 THR P CB    1
ATOM   9165  O  OG1   . THR D 1 351 ? 7.351   5.435   67.386  1.00 155.68 ? ?
? ? ? 351 THR P OG1   1
ATOM   9166  C  CG2   . THR D 1 351 ? 8.722   7.115   66.302  1.00 133.65 ? ?
? ? ? 351 THR P CG2   1
ATOM   9167  N  N     . SER D 1 352 ? 11.059  3.130   66.277  1.00 131.00 ? ?
? ? ? 352 SER P N     1
ATOM   9168  C  CA    . SER D 1 352 ? 11.867  2.089   66.895  1.00 132.45 ? ?
? ? ? 352 SER P CA    1
ATOM   9169  C  C     . SER D 1 352 ? 13.070  1.844   65.995  1.00 128.72 ? ?
? ? ? 352 SER P C     1
ATOM   9170  O  O     . SER D 1 352 ? 12.923  1.427   64.849  1.00 131.16 ? ?
? ? ? 352 SER P O     1
ATOM   9171  C  CB    . SER D 1 352 ? 11.049  0.802   67.040  1.00 135.31 ? ?
? ? ? 352 SER P CB    1
ATOM   9172  O  OG    . SER D 1 352 ? 11.770  -0.187  67.753  1.00 116.71 ? ?
? ? ? 352 SER P OG    1
ATOM   9173  N  N     . LYS D 1 353 ? 14.258  2.115   66.519  1.00 123.75 ? ?
? ? ? 353 LYS P N     1
ATOM   9174  C  CA    . LYS D 1 353 ? 15.491  1.939   65.761  1.00 125.25 ? ?
? ? ? 353 LYS P CA    1
ATOM   9175  C  C     . LYS D 1 353 ? 15.793  0.462   65.496  1.00 129.56 ? ?
? ? ? 353 LYS P C     1
ATOM   9176  O  O     . LYS D 1 353 ? 16.950  0.037   65.542  1.00 131.98 ? ?
? ? ? 353 LYS P O     1
ATOM   9177  C  CB    . LYS D 1 353 ? 16.659  2.558   66.527  1.00 121.82 ? ?
? ? ? 353 LYS P CB    1
ATOM   9178  C  CG    . LYS D 1 353 ? 16.392  3.951   67.070  1.00 116.01 ? ?
? ? ? 353 LYS P CG    1
ATOM   9179  C  CD    . LYS D 1 353 ? 16.213  4.971   65.963  1.00 120.60 ? ?
? ? ? 353 LYS P CD    1
ATOM   9180  C  CE    . LYS D 1 353 ? 16.139  6.375   66.539  1.00 136.32 ? ?
? ? ? 353 LYS P CE    1
ATOM   9181  N  NZ    . LYS D 1 353 ? 16.020  7.410   65.476  1.00 142.24 ? ?
? ? ? 353 LYS P NZ    1
ATOM   9182  N  N     . VAL D 1 354 ? 14.758  -0.320  65.213  1.00 123.30 ? ?
? ? ? 354 VAL P N     1
ATOM   9183  C  CA    . VAL D 1 354 ? 14.947  -1.742  64.959  1.00 121.00 ? ?
? ? ? 354 VAL P CA    1
ATOM   9184  C  C     . VAL D 1 354 ? 14.514  -2.114  63.545  1.00 126.73 ? ?
? ? ? 354 VAL P C     1
ATOM   9185  O  O     . VAL D 1 354 ? 13.999  -1.281  62.800  1.00 131.65 ? ?
? ? ? 354 VAL P O     1
ATOM   9186  C  CB    . VAL D 1 354 ? 14.126  -2.587  65.941  1.00 119.59 ? ?
? ? ? 354 VAL P CB    1
ATOM   9187  C  CG1   . VAL D 1 354 ? 14.747  -3.966  66.086  1.00 107.09 ? ?
? ? ? 354 VAL P CG1   1
ATOM   9188  C  CG2   . VAL D 1 354 ? 14.034  -1.879  67.273  1.00 101.63 ? ?
? ? ? 354 VAL P CG2   1
ATOM   9189  N  N     . ARG D 1 355 ? 14.732  -3.371  63.182  1.00 116.17 ? ?
? ? ? 355 ARG P N     1
ATOM   9190  C  CA    . ARG D 1 355 ? 14.345  -3.863  61.873  1.00 106.44 ? ?
? ? ? 355 ARG P CA    1
ATOM   9191  C  C     . ARG D 1 355 ? 13.542  -5.141  62.070  1.00 108.94 ? ?
? ? ? 355 ARG P C     1
ATOM   9192  O  O     . ARG D 1 355 ? 12.492  -5.125  62.714  1.00 106.28 ? ?
? ? ? 355 ARG P O     1
ATOM   9193  C  CB    . ARG D 1 355 ? 15.581  -4.151  61.026  1.00 104.32 ? ?
? ? ? 355 ARG P CB    1
ATOM   9194  C  CG    . ARG D 1 355 ? 16.477  -2.949  60.764  1.00 123.87 ? ?
? ? ? 355 ARG P CG    1
ATOM   9195  C  CD    . ARG D 1 355 ? 15.813  -1.915  59.863  1.00 143.63 ? ?
? ? ? 355 ARG P CD    1
ATOM   9196  N  NE    . ARG D 1 355 ? 16.658  -0.738  59.671  1.00 139.16 ? ?
? ? ? 355 ARG P NE    1
ATOM   9197  C  CZ    . ARG D 1 355 ? 17.703  -0.681  58.850  1.00 145.22 ? ?
? ? ? 355 ARG P CZ    1
ATOM   9198  N  NH1   . ARG D 1 355 ? 18.046  -1.737  58.122  1.00 148.37 ? ?
? ? ? 355 ARG P NH1   1
ATOM   9199  N  NH2   . ARG D 1 355 ? 18.417  0.433   58.766  1.00 139.44 ? ?
? ? ? 355 ARG P NH2   1
ATOM   9200  N  N     . SER D 1 356 ? 14.055  -6.247  61.530  1.00 111.23 ? ?
? ? ? 356 SER P N     1
ATOM   9201  C  CA    . SER D 1 356 ? 13.402  -7.552  61.621  1.00 105.00 ? ?
? ? ? 356 SER P CA    1
ATOM   9202  C  C     . SER D 1 356 ? 12.657  -7.761  62.924  1.00 105.24 ? ?
? ? ? 356 SER P C     1
ATOM   9203  O  O     . SER D 1 356 ? 13.265  -8.031  63.957  1.00 108.87 ? ?
? ? ? 356 SER P O     1
ATOM   9204  C  CB    . SER D 1 356 ? 14.425  -8.677  61.457  1.00 95.31  ? ?
? ? ? 356 SER P CB    1
ATOM   9205  O  OG    . SER D 1 356 ? 14.961  -8.691  60.148  1.00 113.57 ? ?
? ? ? 356 SER P OG    1
ATOM   9206  N  N     . GLY D 1 357 ? 11.335  -7.636  62.865  1.00 107.40 ? ?
? ? ? 357 GLY P N     1
ATOM   9207  C  CA    . GLY D 1 357 ? 10.517  -7.830  64.048  1.00 108.75 ? ?
? ? ? 357 GLY P CA    1
ATOM   9208  C  C     . GLY D 1 357 ? 10.901  -9.134  64.714  1.00 111.36 ? ?
? ? ? 357 GLY P C     1
ATOM   9209  O  O     . GLY D 1 357 ? 10.484  -9.417  65.839  1.00 108.56 ? ?
? ? ? 357 GLY P O     1
ATOM   9210  N  N     . ALA D 1 358 ? 11.698  -9.931  64.006  1.00 109.98 ? ?
? ? ? 358 ALA P N     1
ATOM   9211  C  CA    . ALA D 1 358 ? 12.172  -11.207 64.521  1.00 113.67 ? ?
? ? ? 358 ALA P CA    1
ATOM   9212  C  C     . ALA D 1 358 ? 12.900  -10.922 65.830  1.00 116.85 ? ?
? ? ? 358 ALA P C     1
ATOM   9213  O  O     . ALA D 1 358 ? 13.159  -11.827 66.627  1.00 114.55 ? ?
? ? ? 358 ALA P O     1
ATOM   9214  C  CB    . ALA D 1 358 ? 13.120  -11.856 63.517  1.00 110.13 ? ?
? ? ? 358 ALA P CB    1
ATOM   9215  N  N     . TYR D 1 359 ? 13.222  -9.646  66.035  1.00 111.26 ? ?
? ? ? 359 TYR P N     1
ATOM   9216  C  CA    . TYR D 1 359 ? 13.915  -9.193  67.232  1.00 101.87 ? ?
? ? ? 359 TYR P CA    1
ATOM   9217  C  C     . TYR D 1 359 ? 13.033  -8.183  67.965  1.00 105.73 ? ?
? ? ? 359 TYR P C     1
ATOM   9218  O  O     . TYR D 1 359 ? 13.526  -7.308  68.679  1.00 108.79 ? ?
? ? ? 359 TYR P O     1
ATOM   9219  C  CB    . TYR D 1 359 ? 15.272  -8.577  66.844  1.00 78.38  ? ?
? ? ? 359 TYR P CB    1
ATOM   9220  C  CG    . TYR D 1 359 ? 16.104  -9.512  65.981  1.00 95.16  ? ?
? ? ? 359 TYR P CG    1
ATOM   9221  C  CD1   . TYR D 1 359 ? 16.133  -10.888 66.245  1.00 117.46 ? ?
? ? ? 359 TYR P CD1   1
ATOM   9222  C  CD2   . TYR D 1 359 ? 16.816  -9.042  64.876  1.00 98.06  ? ?
? ? ? 359 TYR P CD2   1
ATOM   9223  C  CE1   . TYR D 1 359 ? 16.838  -11.774 65.430  1.00 101.56 ? ?
? ? ? 359 TYR P CE1   1
ATOM   9224  C  CE2   . TYR D 1 359 ? 17.530  -9.926  64.048  1.00 111.99 ? ?
? ? ? 359 TYR P CE2   1
ATOM   9225  C  CZ    . TYR D 1 359 ? 17.530  -11.289 64.332  1.00 119.02 ? ?
? ? ? 359 TYR P CZ    1
ATOM   9226  O  OH    . TYR D 1 359 ? 18.188  -12.171 63.504  1.00 107.99 ? ?
? ? ? 359 TYR P OH    1
ATOM   9227  N  N     . ARG D 1 360 ? 11.721  -8.332  67.778  1.00 105.53 ? ?
? ? ? 360 ARG P N     1
ATOM   9228  C  CA    . ARG D 1 360 ? 10.711  -7.465  68.389  1.00 104.75 ? ?
? ? ? 360 ARG P CA    1
ATOM   9229  C  C     . ARG D 1 360 ? 9.387   -8.212  68.592  1.00 102.95 ? ?
? ? ? 360 ARG P C     1
ATOM   9230  O  O     . ARG D 1 360 ? 8.460   -8.092  67.787  1.00 107.97 ? ?
? ? ? 360 ARG P O     1
ATOM   9231  C  CB    . ARG D 1 360 ? 10.465  -6.229  67.512  1.00 96.71  ? ?
? ? ? 360 ARG P CB    1
ATOM   9232  C  CG    . ARG D 1 360 ? 11.375  -5.035  67.791  1.00 65.78  ? ?
? ? ? 360 ARG P CG    1
ATOM   9233  C  CD    . ARG D 1 360 ? 11.075  -3.899  66.824  1.00 87.43  ? ?
? ? ? 360 ARG P CD    1
ATOM   9234  N  NE    . ARG D 1 360 ? 9.647   -3.836  66.513  1.00 111.81 ? ?
? ? ? 360 ARG P NE    1
ATOM   9235  C  CZ    . ARG D 1 360 ? 9.048   -2.835  65.874  1.00 118.56 ? ?
? ? ? 360 ARG P CZ    1
ATOM   9236  N  NH1   . ARG D 1 360 ? 9.749   -1.782  65.465  1.00 114.80 ? ?
? ? ? 360 ARG P NH1   1
ATOM   9237  N  NH2   . ARG D 1 360 ? 7.738   -2.889  65.642  1.00 54.43  ? ?
? ? ? 360 ARG P NH2   1
ATOM   9238  N  N     . PRO D 1 361 ? 9.290   -9.003  69.672  1.00 103.01 ? ?
? ? ? 361 PRO P N     1
ATOM   9239  C  CA    . PRO D 1 361 ? 8.125   -9.801  70.057  1.00 114.47 ? ?
? ? ? 361 PRO P CA    1
ATOM   9240  C  C     . PRO D 1 361 ? 6.751   -9.165  69.878  1.00 119.37 ? ?
? ? ? 361 PRO P C     1
ATOM   9241  O  O     . PRO D 1 361 ? 6.011   -9.539  68.963  1.00 124.83 ? ?
? ? ? 361 PRO P O     1
ATOM   9242  C  CB    . PRO D 1 361 ? 8.428   -10.145 71.504  1.00 113.62 ? ?
? ? ? 361 PRO P CB    1
ATOM   9243  C  CG    . PRO D 1 361 ? 9.876   -10.468 71.414  1.00 115.68 ? ?
? ? ? 361 PRO P CG    1
ATOM   9244  C  CD    . PRO D 1 361 ? 10.443  -9.365  70.514  1.00 99.25  ? ?
? ? ? 361 PRO P CD    1
ATOM   9245  N  N     . LYS D 1 362 ? 6.394   -8.223  70.746  1.00 114.83 ? ?
? ? ? 362 LYS P N     1
ATOM   9246  C  CA    . LYS D 1 362 ? 5.084   -7.597  70.620  1.00 115.72 ? ?
? ? ? 362 LYS P CA    1
ATOM   9247  C  C     . LYS D 1 362 ? 4.797   -7.328  69.137  1.00 108.25 ? ?
? ? ? 362 LYS P C     1
ATOM   9248  O  O     . LYS D 1 362 ? 3.705   -7.623  68.637  1.00 97.61  ? ?
? ? ? 362 LYS P O     1
ATOM   9249  C  CB    . LYS D 1 362 ? 5.013   -6.313  71.461  1.00 127.12 ? ?
? ? ? 362 LYS P CB    1
ATOM   9250  C  CG    . LYS D 1 362 ? 4.923   -6.579  72.966  1.00 132.78 ? ?
? ? ? 362 LYS P CG    1
ATOM   9251  C  CD    . LYS D 1 362 ? 4.324   -5.401  73.748  1.00 131.01 ? ?
? ? ? 362 LYS P CD    1
ATOM   9252  C  CE    . LYS D 1 362 ? 4.041   -5.789  75.211  1.00 127.47 ? ?
? ? ? 362 LYS P CE    1
ATOM   9253  N  NZ    . LYS D 1 362 ? 3.324   -4.743  76.012  1.00 91.48  ? ?
? ? ? 362 LYS P NZ    1
ATOM   9254  N  N     . PHE D 1 363 ? 5.784   -6.799  68.420  1.00 102.85 ? ?
? ? ? 363 PHE P N     1
ATOM   9255  C  CA    . PHE D 1 363 ? 5.580   -6.563  67.003  1.00 88.93  ? ?
? ? ? 363 PHE P CA    1
ATOM   9256  C  C     . PHE D 1 363 ? 5.119   -7.902  66.472  1.00 85.31  ? ?
? ? ? 363 PHE P C     1
ATOM   9257  O  O     . PHE D 1 363 ? 3.968   -8.038  66.084  1.00 85.65  ? ?
? ? ? 363 PHE P O     1
ATOM   9258  C  CB    . PHE D 1 363 ? 6.871   -6.155  66.294  1.00 84.46  ? ?
? ? ? 363 PHE P CB    1
ATOM   9259  C  CG    . PHE D 1 363 ? 6.696   -5.907  64.829  1.00 92.25  ? ?
? ? ? 363 PHE P CG    1
ATOM   9260  C  CD1   . PHE D 1 363 ? 5.869   -4.884  64.380  1.00 88.00  ? ?
? ? ? 363 PHE P CD1   1
ATOM   9261  C  CD2   . PHE D 1 363 ? 7.343   -6.707  63.894  1.00 108.84 ? ?
? ? ? 363 PHE P CD2   1
ATOM   9262  C  CE1   . PHE D 1 363 ? 5.687   -4.661  63.014  1.00 134.41 ? ?
? ? ? 363 PHE P CE1   1
ATOM   9263  C  CE2   . PHE D 1 363 ? 7.169   -6.493  62.528  1.00 129.76 ? ?
? ? ? 363 PHE P CE2   1
ATOM   9264  C  CZ    . PHE D 1 363 ? 6.340   -5.469  62.087  1.00 143.55 ? ?
? ? ? 363 PHE P CZ    1
ATOM   9265  N  N     . ARG D 1 364 ? 6.011   -8.895  66.490  1.00 95.78  ? ?
? ? ? 364 ARG P N     1
ATOM   9266  C  CA    . ARG D 1 364 ? 5.685   -10.243 66.006  1.00 102.86 ? ?
? ? ? 364 ARG P CA    1
ATOM   9267  C  C     . ARG D 1 364 ? 4.207   -10.540 66.242  1.00 96.81  ? ?
? ? ? 364 ARG P C     1
ATOM   9268  O  O     . ARG D 1 364 ? 3.469   -10.875 65.313  1.00 100.05 ? ?
? ? ? 364 ARG P O     1
ATOM   9269  C  CB    . ARG D 1 364 ? 6.499   -11.315 66.739  1.00 115.67 ? ?
? ? ? 364 ARG P CB    1
ATOM   9270  C  CG    . ARG D 1 364 ? 8.002   -11.096 66.813  1.00 138.85 ? ?
? ? ? 364 ARG P CG    1
ATOM   9271  C  CD    . ARG D 1 364 ? 8.617   -12.164 67.716  1.00 146.16 ? ?
? ? ? 364 ARG P CD    1
ATOM   9272  N  NE    . ARG D 1 364 ? 9.985   -11.859 68.122  1.00 161.72 ? ?
? ? ? 364 ARG P NE    1
ATOM   9273  C  CZ    . ARG D 1 364 ? 10.649  -12.538 69.053  1.00 177.43 ? ?
? ? ? 364 ARG P CZ    1
ATOM   9274  N  NH1   . ARG D 1 364 ? 10.064  -13.559 69.671  1.00 146.63 ? ?
? ? ? 364 ARG P NH1   1
ATOM   9275  N  NH2   . ARG D 1 364 ? 11.893  -12.195 69.370  1.00 183.14 ? ?
? ? ? 364 ARG P NH2   1
ATOM   9276  N  N     . MET D 1 365 ? 3.779   -10.408 67.493  1.00 77.66  ? ?
? ? ? 365 MET P N     1
ATOM   9277  C  CA    . MET D 1 365 ? 2.391   -10.662 67.838  1.00 74.92  ? ?
? ? ? 365 MET P CA    1
ATOM   9278  C  C     . MET D 1 365 ? 1.426   -9.792  67.028  1.00 85.09  ? ?
? ? ? 365 MET P C     1
ATOM   9279  O  O     . MET D 1 365 ? 0.785   -10.271 66.083  1.00 73.66  ? ?
? ? ? 365 MET P O     1
ATOM   9280  C  CB    . MET D 1 365 ? 2.152   -10.405 69.322  1.00 83.70  ? ?
? ? ? 365 MET P CB    1
ATOM   9281  C  CG    . MET D 1 365 ? 0.702   -10.578 69.729  1.00 84.72  ? ?
? ? ? 365 MET P CG    1
ATOM   9282  S  SD    . MET D 1 365 ? 0.272   -9.670  71.227  1.00 111.34 ? ?
? ? ? 365 MET P SD    1
ATOM   9283  C  CE    . MET D 1 365 ? 0.551   -10.934 72.494  1.00 138.81 ? ?
? ? ? 365 MET P CE    1
ATOM   9284  N  N     . TRP D 1 366 ? 1.323   -8.515  67.396  1.00 82.44  ? ?
? ? ? 366 TRP P N     1
ATOM   9285  C  CA    . TRP D 1 366 ? 0.409   -7.601  66.713  1.00 76.23  ? ?
? ? ? 366 TRP P CA    1
ATOM   9286  C  C     . TRP D 1 366 ? 0.481   -7.746  65.201  1.00 65.47  ? ?
? ? ? 366 TRP P C     1
ATOM   9287  O  O     . TRP D 1 366 ? -0.538  -7.739  64.512  1.00 58.39  ? ?
? ? ? 366 TRP P O     1
ATOM   9288  C  CB    . TRP D 1 366 ? 0.685   -6.158  67.140  1.00 59.16  ? ?
? ? ? 366 TRP P CB    1
ATOM   9289  C  CG    . TRP D 1 366 ? 0.555   -6.009  68.606  1.00 77.07  ? ?
? ? ? 366 TRP P CG    1
ATOM   9290  C  CD1   . TRP D 1 366 ? 1.531   -6.203  69.530  1.00 100.58 ? ?
? ? ? 366 TRP P CD1   1
ATOM   9291  C  CD2   . TRP D 1 366 ? -0.645  -5.733  69.342  1.00 110.25 ? ?
? ? ? 366 TRP P CD2   1
ATOM   9292  N  NE1   . TRP D 1 366 ? 1.021   -6.072  70.800  1.00 115.01 ? ?
? ? ? 366 TRP P NE1   1
ATOM   9293  C  CE2   . TRP D 1 366 ? -0.314  -5.782  70.714  1.00 108.74 ? ?
? ? ? 366 TRP P CE2   1
ATOM   9294  C  CE3   . TRP D 1 366 ? -1.967  -5.452  68.976  1.00 128.72 ? ?
? ? ? 366 TRP P CE3   1
ATOM   9295  C  CZ2   . TRP D 1 366 ? -1.256  -5.559  71.726  1.00 112.52 ? ?
? ? ? 366 TRP P CZ2   1
ATOM   9296  C  CZ3   . TRP D 1 366 ? -2.908  -5.230  69.987  1.00 144.30 ? ?
? ? ? 366 TRP P CZ3   1
ATOM   9297  C  CH2   . TRP D 1 366 ? -2.543  -5.286  71.344  1.00 116.11 ? ?
? ? ? 366 TRP P CH2   1
ATOM   9298  N  N     . PHE D 1 367 ? 1.694   -7.890  64.691  1.00 55.55  ? ?
? ? ? 367 PHE P N     1
ATOM   9299  C  CA    . PHE D 1 367 ? 1.881   -8.062  63.271  1.00 39.36  ? ?
? ? ? 367 PHE P CA    1
ATOM   9300  C  C     . PHE D 1 367 ? 1.065   -9.263  62.854  1.00 47.54  ? ?
? ? ? 367 PHE P C     1
ATOM   9301  O  O     . PHE D 1 367 ? 0.223   -9.165  61.967  1.00 73.74  ? ?
? ? ? 367 PHE P O     1
ATOM   9302  C  CB    . PHE D 1 367 ? 3.338   -8.329  62.956  1.00 41.20  ? ?
? ? ? 367 PHE P CB    1
ATOM   9303  C  CG    . PHE D 1 367 ? 3.568   -8.759  61.553  1.00 52.52  ? ?
? ? ? 367 PHE P CG    1
ATOM   9304  C  CD1   . PHE D 1 367 ? 3.980   -7.849  60.591  1.00 59.38  ? ?
? ? ? 367 PHE P CD1   1
ATOM   9305  C  CD2   . PHE D 1 367 ? 3.327   -10.073 61.180  1.00 43.09  ? ?
? ? ? 367 PHE P CD2   1
ATOM   9306  C  CE1   . PHE D 1 367 ? 4.144   -8.251  59.269  1.00 93.68  ? ?
? ? ? 367 PHE P CE1   1
ATOM   9307  C  CE2   . PHE D 1 367 ? 3.486   -10.488 59.869  1.00 54.69  ? ?
? ? ? 367 PHE P CE2   1
ATOM   9308  C  CZ    . PHE D 1 367 ? 3.895   -9.574  58.906  1.00 86.88  ? ?
? ? ? 367 PHE P CZ    1
ATOM   9309  N  N     . TRP D 1 368 ? 1.314   -10.409 63.477  1.00 49.30  ? ?
? ? ? 368 TRP P N     1
ATOM   9310  C  CA    . TRP D 1 368 ? 0.552   -11.587 63.097  1.00 64.03  ? ?
? ? ? 368 TRP P CA    1
ATOM   9311  C  C     . TRP D 1 368 ? -0.927  -11.358 63.321  1.00 70.43  ? ?
? ? ? 368 TRP P C     1
ATOM   9312  O  O     . TRP D 1 368 ? -1.752  -11.757 62.497  1.00 81.16  ? ?
? ? ? 368 TRP P O     1
ATOM   9313  C  CB    . TRP D 1 368 ? 1.076   -12.834 63.810  1.00 54.48  ? ?
? ? ? 368 TRP P CB    1
ATOM   9314  C  CG    . TRP D 1 368 ? 2.249   -13.324 63.047  1.00 64.56  ? ?
? ? ? 368 TRP P CG    1
ATOM   9315  C  CD1   . TRP D 1 368 ? 3.392   -12.630 62.809  1.00 60.67  ? ?
? ? ? 368 TRP P CD1   1
ATOM   9316  C  CD2   . TRP D 1 368 ? 2.311   -14.489 62.219  1.00 108.40 ? ?
? ? ? 368 TRP P CD2   1
ATOM   9317  N  NE1   . TRP D 1 368 ? 4.155   -13.268 61.868  1.00 83.66  ? ?
? ? ? 368 TRP P NE1   1
ATOM   9318  C  CE2   . TRP D 1 368 ? 3.517   -14.416 61.488  1.00 107.43 ? ?
? ? ? 368 TRP P CE2   1
ATOM   9319  C  CE3   . TRP D 1 368 ? 1.461   -15.583 62.015  1.00 139.82 ? ?
? ? ? 368 TRP P CE3   1
ATOM   9320  C  CZ2   . TRP D 1 368 ? 3.900   -15.393 60.565  1.00 130.01 ? ?
? ? ? 368 TRP P CZ2   1
ATOM   9321  C  CZ3   . TRP D 1 368 ? 1.841   -16.561 61.093  1.00 160.77 ? ?
? ? ? 368 TRP P CZ3   1
ATOM   9322  C  CH2   . TRP D 1 368 ? 3.053   -16.455 60.380  1.00 152.71 ? ?
? ? ? 368 TRP P CH2   1
ATOM   9323  N  N     . PHE D 1 369 ? -1.261  -10.674 64.408  1.00 64.21  ? ?
? ? ? 369 PHE P N     1
ATOM   9324  C  CA    . PHE D 1 369 ? -2.652  -10.358 64.677  1.00 79.14  ? ?
? ? ? 369 PHE P CA    1
ATOM   9325  C  C     . PHE D 1 369 ? -3.180  -9.609  63.444  1.00 88.62  ? ?
? ? ? 369 PHE P C     1
ATOM   9326  O  O     . PHE D 1 369 ? -4.317  -9.818  63.014  1.00 97.65  ? ?
? ? ? 369 PHE P O     1
ATOM   9327  C  CB    . PHE D 1 369 ? -2.760  -9.472  65.914  1.00 90.04  ? ?
? ? ? 369 PHE P CB    1
ATOM   9328  C  CG    . PHE D 1 369 ? -3.533  -10.091 67.042  1.00 121.58 ? ?
? ? ? 369 PHE P CG    1
ATOM   9329  C  CD1   . PHE D 1 369 ? -3.635  -9.435  68.266  1.00 135.34 ? ?
? ? ? 369 PHE P CD1   1
ATOM   9330  C  CD2   . PHE D 1 369 ? -4.170  -11.320 66.884  1.00 128.57 ? ?
? ? ? 369 PHE P CD2   1
ATOM   9331  C  CE1   . PHE D 1 369 ? -4.360  -9.989  69.318  1.00 151.64 ? ?
? ? ? 369 PHE P CE1   1
ATOM   9332  C  CE2   . PHE D 1 369 ? -4.898  -11.884 67.931  1.00 151.62 ? ?
? ? ? 369 PHE P CE2   1
ATOM   9333  C  CZ    . PHE D 1 369 ? -4.993  -11.217 69.150  1.00 155.90 ? ?
? ? ? 369 PHE P CZ    1
ATOM   9334  N  N     . LEU D 1 370 ? -2.339  -8.746  62.875  1.00 73.66  ? ?
? ? ? 370 LEU P N     1
ATOM   9335  C  CA    . LEU D 1 370 ? -2.708  -7.986  61.685  1.00 66.53  ? ?
? ? ? 370 LEU P CA    1
ATOM   9336  C  C     . LEU D 1 370 ? -2.922  -8.898  60.479  1.00 63.48  ? ?
? ? ? 370 LEU P C     1
ATOM   9337  O  O     . LEU D 1 370 ? -4.043  -9.011  59.999  1.00 61.49  ? ?
? ? ? 370 LEU P O     1
ATOM   9338  C  CB    . LEU D 1 370 ? -1.642  -6.923  61.376  1.00 79.95  ? ?
? ? ? 370 LEU P CB    1
ATOM   9339  C  CG    . LEU D 1 370 ? -1.394  -6.327  59.976  1.00 84.16  ? ?
? ? ? 370 LEU P CG    1
ATOM   9340  C  CD1   . LEU D 1 370 ? -2.562  -6.493  59.031  1.00 87.30  ? ?
? ? ? 370 LEU P CD1   1
ATOM   9341  C  CD2   . LEU D 1 370 ? -1.086  -4.856  60.157  1.00 105.12 ? ?
? ? ? 370 LEU P CD2   1
ATOM   9342  N  N     . VAL D 1 371 ? -1.871  -9.539  59.973  1.00 48.44  ? ?
? ? ? 371 VAL P N     1
ATOM   9343  C  CA    . VAL D 1 371 ? -2.045  -10.421 58.819  1.00 48.14  ? ?
? ? ? 371 VAL P CA    1
ATOM   9344  C  C     . VAL D 1 371 ? -3.349  -11.214 58.999  1.00 52.17  ? ?
? ? ? 371 VAL P C     1
ATOM   9345  O  O     . VAL D 1 371 ? -4.169  -11.318 58.081  1.00 56.57  ? ?
? ? ? 371 VAL P O     1
ATOM   9346  C  CB    . VAL D 1 371 ? -0.840  -11.387 58.657  1.00 52.31  ? ?
? ? ? 371 VAL P CB    1
ATOM   9347  C  CG1   . VAL D 1 371 ? -0.865  -12.439 59.733  1.00 50.53  ? ?
? ? ? 371 VAL P CG1   1
ATOM   9348  C  CG2   . VAL D 1 371 ? -0.844  -12.024 57.262  1.00 23.23  ? ?
? ? ? 371 VAL P CG2   1
ATOM   9349  N  N     . LEU D 1 372 ? -3.551  -11.747 60.198  1.00 61.31  ? ?
? ? ? 372 LEU P N     1
ATOM   9350  C  CA    . LEU D 1 372 ? -4.769  -12.493 60.504  1.00 70.29  ? ?
? ? ? 372 LEU P CA    1
ATOM   9351  C  C     . LEU D 1 372 ? -5.951  -11.565 60.198  1.00 68.96  ? ?
? ? ? 372 LEU P C     1
ATOM   9352  O  O     . LEU D 1 372 ? -6.858  -11.908 59.430  1.00 63.35  ? ?
? ? ? 372 LEU P O     1
ATOM   9353  C  CB    . LEU D 1 372 ? -4.768  -12.894 61.985  1.00 76.94  ? ?
? ? ? 372 LEU P CB    1
ATOM   9354  C  CG    . LEU D 1 372 ? -5.913  -13.722 62.572  1.00 78.76  ? ?
? ? ? 372 LEU P CG    1
ATOM   9355  C  CD1   . LEU D 1 372 ? -7.118  -12.845 62.841  1.00 77.65  ? ?
? ? ? 372 LEU P CD1   1
ATOM   9356  C  CD2   . LEU D 1 372 ? -6.240  -14.861 61.623  1.00 73.77  ? ?
? ? ? 372 LEU P CD2   1
ATOM   9357  N  N     . ASP D 1 373 ? -5.920  -10.383 60.807  1.00 66.55  ? ?
? ? ? 373 ASP P N     1
ATOM   9358  C  CA    . ASP D 1 373 ? -6.943  -9.370  60.606  1.00 71.41  ? ?
? ? ? 373 ASP P CA    1
ATOM   9359  C  C     . ASP D 1 373 ? -7.205  -9.268  59.109  1.00 74.14  ? ?
? ? ? 373 ASP P C     1
ATOM   9360  O  O     . ASP D 1 373 ? -8.332  -9.462  58.652  1.00 67.24  ? ?
? ? ? 373 ASP P O     1
ATOM   9361  C  CB    . ASP D 1 373 ? -6.445  -8.025  61.136  1.00 81.77  ? ?
? ? ? 373 ASP P CB    1
ATOM   9362  C  CG    . ASP D 1 373 ? -7.403  -6.894  60.844  1.00 108.89 ? ?
? ? ? 373 ASP P CG    1
ATOM   9363  O  OD1   . ASP D 1 373 ? -8.410  -6.764  61.569  1.00 110.80 ? ?
? ? ? 373 ASP P OD1   1
ATOM   9364  O  OD2   . ASP D 1 373 ? -7.148  -6.139  59.882  1.00 113.97 ? ?
? ? ? 373 ASP P OD2   1
ATOM   9365  N  N     . PHE D 1 374 ? -6.149  -8.969  58.355  1.00 76.31  ? ?
? ? ? 374 PHE P N     1
ATOM   9366  C  CA    . PHE D 1 374 ? -6.242  -8.849  56.905  1.00 76.37  ? ?
? ? ? 374 PHE P CA    1
ATOM   9367  C  C     . PHE D 1 374 ? -7.163  -9.949  56.413  1.00 77.05  ? ?
? ? ? 374 PHE P C     1
ATOM   9368  O  O     . PHE D 1 374 ? -8.188  -9.681  55.787  1.00 87.30  ? ?
? ? ? 374 PHE P O     1
ATOM   9369  C  CB    . PHE D 1 374 ? -4.867  -9.018  56.260  1.00 68.28  ? ?
? ? ? 374 PHE P CB    1
ATOM   9370  C  CG    . PHE D 1 374 ? -4.861  -8.756  54.790  1.00 71.20  ? ?
? ? ? 374 PHE P CG    1
ATOM   9371  C  CD1   . PHE D 1 374 ? -4.693  -7.463  54.300  1.00 74.95  ? ?
? ? ? 374 PHE P CD1   1
ATOM   9372  C  CD2   . PHE D 1 374 ? -5.085  -9.790  53.891  1.00 77.83  ? ?
? ? ? 374 PHE P CD2   1
ATOM   9373  C  CE1   . PHE D 1 374 ? -4.753  -7.205  52.929  1.00 71.30  ? ?
? ? ? 374 PHE P CE1   1
ATOM   9374  C  CE2   . PHE D 1 374 ? -5.148  -9.541  52.518  1.00 93.03  ? ?
? ? ? 374 PHE P CE2   1
ATOM   9375  C  CZ    . PHE D 1 374 ? -4.984  -8.250  52.041  1.00 66.10  ? ?
? ? ? 374 PHE P CZ    1
ATOM   9376  N  N     . VAL D 1 375 ? -6.804  -11.192 56.706  1.00 70.78  ? ?
? ? ? 375 VAL P N     1
ATOM   9377  C  CA    . VAL D 1 375 ? -7.641  -12.306 56.294  1.00 68.41  ? ?
? ? ? 375 VAL P CA    1
ATOM   9378  C  C     . VAL D 1 375 ? -9.084  -12.097 56.748  1.00 66.18  ? ?
? ? ? 375 VAL P C     1
ATOM   9379  O  O     . VAL D 1 375 ? -9.990  -12.053 55.921  1.00 61.85  ? ?
? ? ? 375 VAL P O     1
ATOM   9380  C  CB    . VAL D 1 375 ? -7.128  -13.639 56.855  1.00 74.33  ? ?
? ? ? 375 VAL P CB    1
ATOM   9381  C  CG1   . VAL D 1 375 ? -8.303  -14.529 57.272  1.00 72.03  ? ?
? ? ? 375 VAL P CG1   1
ATOM   9382  C  CG2   . VAL D 1 375 ? -6.295  -14.338 55.799  1.00 83.31  ? ?
? ? ? 375 VAL P CG2   1
ATOM   9383  N  N     . VAL D 1 376 ? -9.292  -11.976 58.057  1.00 56.46  ? ?
? ? ? 376 VAL P N     1
ATOM   9384  C  CA    . VAL D 1 376 ? -10.627 -11.761 58.615  1.00 51.74  ? ?
? ? ? 376 VAL P CA    1
ATOM   9385  C  C     . VAL D 1 376 ? -11.405 -10.789 57.732  1.00 56.21  ? ?
? ? ? 376 VAL P C     1
ATOM   9386  O  O     . VAL D 1 376 ? -12.554 -11.036 57.346  1.00 58.94  ? ?
? ? ? 376 VAL P O     1
ATOM   9387  C  CB    . VAL D 1 376 ? -10.538 -11.140 60.010  1.00 51.61  ? ?
? ? ? 376 VAL P CB    1
ATOM   9388  C  CG1   . VAL D 1 376 ? -11.914 -11.043 60.623  1.00 72.59  ? ?
? ? ? 376 VAL P CG1   1
ATOM   9389  C  CG2   . VAL D 1 376 ? -9.610  -11.956 60.875  1.00 88.45  ? ?
? ? ? 376 VAL P CG2   1
ATOM   9390  N  N     . LEU D 1 377 ? -10.754 -9.669  57.438  1.00 51.63  ? ?
? ? ? 377 LEU P N     1
ATOM   9391  C  CA    . LEU D 1 377 ? -11.315 -8.629  56.597  1.00 55.38  ? ?
? ? ? 377 LEU P CA    1
ATOM   9392  C  C     . LEU D 1 377 ? -11.735 -9.279  55.282  1.00 55.62  ? ?
? ? ? 377 LEU P C     1
ATOM   9393  O  O     . LEU D 1 377 ? -12.928 -9.434  55.009  1.00 55.72  ? ?
? ? ? 377 LEU P O     1
ATOM   9394  C  CB    . LEU D 1 377 ? -10.249 -7.555  56.330  1.00 72.10  ? ?
? ? ? 377 LEU P CB    1
ATOM   9395  C  CG    . LEU D 1 377 ? -10.429 -6.081  56.719  1.00 65.43  ? ?
? ? ? 377 LEU P CG    1
ATOM   9396  C  CD1   . LEU D 1 377 ? -11.512 -5.455  55.889  1.00 25.66  ? ?
? ? ? 377 LEU P CD1   1
ATOM   9397  C  CD2   . LEU D 1 377 ? -10.752 -5.960  58.188  1.00 44.00  ? ?
? ? ? 377 LEU P CD2   1
ATOM   9398  N  N     . THR D 1 378 ? -10.745 -9.680  54.486  1.00 55.97  ? ?
? ? ? 378 THR P N     1
ATOM   9399  C  CA    . THR D 1 378 ? -10.985 -10.302 53.185  1.00 55.06  ? ?
? ? ? 378 THR P CA    1
ATOM   9400  C  C     . THR D 1 378 ? -12.048 -11.396 53.215  1.00 63.45  ? ?
? ? ? 378 THR P C     1
ATOM   9401  O  O     . THR D 1 378 ? -12.650 -11.716 52.194  1.00 59.58  ? ?
? ? ? 378 THR P O     1
ATOM   9402  C  CB    . THR D 1 378 ? -9.698  -10.896 52.612  1.00 53.21  ? ?
? ? ? 378 THR P CB    1
ATOM   9403  O  OG1   . THR D 1 378 ? -8.621  -9.979  52.823  1.00 84.60  ? ?
? ? ? 378 THR P OG1   1
ATOM   9404  C  CG2   . THR D 1 378 ? -9.842  -11.122 51.127  1.00 15.95  ? ?
? ? ? 378 THR P CG2   1
ATOM   9405  N  N     . TRP D 1 379 ? -12.264 -11.983 54.386  1.00 83.11  ? ?
? ? ? 379 TRP P N     1
ATOM   9406  C  CA    . TRP D 1 379 ? -13.286 -13.013 54.542  1.00 87.83  ? ?
? ? ? 379 TRP P CA    1
ATOM   9407  C  C     . TRP D 1 379 ? -14.611 -12.274 54.574  1.00 92.11  ? ?
? ? ? 379 TRP P C     1
ATOM   9408  O  O     . TRP D 1 379 ? -15.375 -12.309 53.610  1.00 92.54  ? ?
? ? ? 379 TRP P O     1
ATOM   9409  C  CB    . TRP D 1 379 ? -13.098 -13.773 55.858  1.00 98.22  ? ?
? ? ? 379 TRP P CB    1
ATOM   9410  C  CG    . TRP D 1 379 ? -14.236 -14.705 56.212  1.00 105.89 ? ?
? ? ? 379 TRP P CG    1
ATOM   9411  C  CD1   . TRP D 1 379 ? -14.655 -15.798 55.508  1.00 113.66 ? ?
? ? ? 379 TRP P CD1   1
ATOM   9412  C  CD2   . TRP D 1 379 ? -15.066 -14.640 57.379  1.00 104.72 ? ?
? ? ? 379 TRP P CD2   1
ATOM   9413  N  NE1   . TRP D 1 379 ? -15.690 -16.419 56.167  1.00 110.75 ? ?
? ? ? 379 TRP P NE1   1
ATOM   9414  C  CE2   . TRP D 1 379 ? -15.961 -15.729 57.319  1.00 109.31 ? ?
? ? ? 379 TRP P CE2   1
ATOM   9415  C  CE3   . TRP D 1 379 ? -15.139 -13.767 58.472  1.00 107.68 ? ?
? ? ? 379 TRP P CE3   1
ATOM   9416  C  CZ2   . TRP D 1 379 ? -16.916 -15.969 58.312  1.00 129.17 ? ?
? ? ? 379 TRP P CZ2   1
ATOM   9417  C  CZ3   . TRP D 1 379 ? -16.092 -14.007 59.462  1.00 94.50  ? ?
? ? ? 379 TRP P CZ3   1
ATOM   9418  C  CH2   . TRP D 1 379 ? -16.965 -15.100 59.373  1.00 117.21 ? ?
? ? ? 379 TRP P CH2   1
ATOM   9419  N  N     . VAL D 1 380 ? -14.875 -11.588 55.682  1.00 88.11  ? ?
? ? ? 380 VAL P N     1
ATOM   9420  C  CA    . VAL D 1 380 ? -16.114 -10.840 55.812  1.00 86.47  ? ?
? ? ? 380 VAL P CA    1
ATOM   9421  C  C     . VAL D 1 380 ? -16.438 -10.172 54.491  1.00 81.50  ? ?
? ? ? 380 VAL P C     1
ATOM   9422  O  O     . VAL D 1 380 ? -17.605 -10.023 54.131  1.00 81.38  ? ?
? ? ? 380 VAL P O     1
ATOM   9423  C  CB    . VAL D 1 380 ? -16.008 -9.772  56.906  1.00 95.42  ? ?
? ? ? 380 VAL P CB    1
ATOM   9424  C  CG1   . VAL D 1 380 ? -17.091 -8.722  56.724  1.00 121.94 ? ?
? ? ? 380 VAL P CG1   1
ATOM   9425  C  CG2   . VAL D 1 380 ? -16.157 -10.425 58.260  1.00 106.03 ? ?
? ? ? 380 VAL P CG2   1
ATOM   9426  N  N     . GLY D 1 381 ? -15.385 -9.795  53.768  1.00 81.43  ? ?
? ? ? 381 GLY P N     1
ATOM   9427  C  CA    . GLY D 1 381 ? -15.537 -9.148  52.478  1.00 90.92  ? ?
? ? ? 381 GLY P CA    1
ATOM   9428  C  C     . GLY D 1 381 ? -16.596 -9.755  51.577  1.00 88.84  ? ?
? ? ? 381 GLY P C     1
ATOM   9429  O  O     . GLY D 1 381 ? -16.942 -9.185  50.543  1.00 85.64  ? ?
? ? ? 381 GLY P O     1
ATOM   9430  N  N     . ALA D 1 382 ? -17.111 -10.917 51.950  1.00 81.63  ? ?
? ? ? 382 ALA P N     1
ATOM   9431  C  CA    . ALA D 1 382 ? -18.142 -11.553 51.156  1.00 81.13  ? ?
? ? ? 382 ALA P CA    1
ATOM   9432  C  C     . ALA D 1 382 ? -19.389 -11.655 52.003  1.00 77.65  ? ?
? ? ? 382 ALA P C     1
ATOM   9433  O  O     . ALA D 1 382 ? -20.495 -11.399 51.541  1.00 82.17  ? ?
? ? ? 382 ALA P O     1
ATOM   9434  C  CB    . ALA D 1 382 ? -17.693 -12.930 50.722  1.00 85.07  ? ?
? ? ? 382 ALA P CB    1
ATOM   9435  N  N     . MET D 1 383 ? -19.193 -12.019 53.260  1.00 73.51  ? ?
? ? ? 383 MET P N     1
ATOM   9436  C  CA    . MET D 1 383 ? -20.297 -12.177 54.188  1.00 94.95  ? ?
? ? ? 383 MET P CA    1
ATOM   9437  C  C     . MET D 1 383 ? -21.218 -10.957 54.234  1.00 88.88  ? ?
? ? ? 383 MET P C     1
ATOM   9438  O  O     . MET D 1 383 ? -20.763 -9.830  54.424  1.00 92.52  ? ?
? ? ? 383 MET P O     1
ATOM   9439  C  CB    . MET D 1 383 ? -19.748 -12.479 55.578  1.00 108.41 ? ?
? ? ? 383 MET P CB    1
ATOM   9440  C  CG    . MET D 1 383 ? -18.822 -13.689 55.623  1.00 117.99 ? ?
? ? ? 383 MET P CG    1
ATOM   9441  S  SD    . MET D 1 383 ? -19.532 -15.153 54.839  1.00 133.86 ? ?
? ? ? 383 MET P SD    1
ATOM   9442  C  CE    . MET D 1 383 ? -20.013 -16.121 56.245  1.00 95.65  ? ?
? ? ? 383 MET P CE    1
ATOM   9443  N  N     . PRO D 1 384 ? -22.532 -11.178 54.059  1.00 87.44  ? ?
? ? ? 384 PRO P N     1
ATOM   9444  C  CA    . PRO D 1 384 ? -23.565 -10.138 54.067  1.00 88.89  ? ?
? ? ? 384 PRO P CA    1
ATOM   9445  C  C     . PRO D 1 384 ? -23.841 -9.451  55.401  1.00 84.40  ? ?
? ? ? 384 PRO P C     1
ATOM   9446  O  O     . PRO D 1 384 ? -23.941 -10.088 56.447  1.00 74.35  ? ?
? ? ? 384 PRO P O     1
ATOM   9447  C  CB    . PRO D 1 384 ? -24.789 -10.869 53.524  1.00 103.02 ? ?
? ? ? 384 PRO P CB    1
ATOM   9448  C  CG    . PRO D 1 384 ? -24.597 -12.246 54.034  1.00 108.98 ? ?
? ? ? 384 PRO P CG    1
ATOM   9449  C  CD    . PRO D 1 384 ? -23.129 -12.488 53.749  1.00 104.64 ? ?
? ? ? 384 PRO P CD    1
ATOM   9450  N  N     . THR D 1 385 ? -23.990 -8.133  55.305  1.00 83.19  ? ?
? ? ? 385 THR P N     1
ATOM   9451  C  CA    . THR D 1 385 ? -24.249 -7.197  56.400  1.00 80.96  ? ?
? ? ? 385 THR P CA    1
ATOM   9452  C  C     . THR D 1 385 ? -25.134 -7.574  57.595  1.00 74.11  ? ?
? ? ? 385 THR P C     1
ATOM   9453  O  O     . THR D 1 385 ? -25.836 -6.713  58.123  1.00 75.69  ? ?
? ? ? 385 THR P O     1
ATOM   9454  C  CB    . THR D 1 385 ? -24.819 -5.887  55.817  1.00 84.62  ? ?
? ? ? 385 THR P CB    1
ATOM   9455  O  OG1   . THR D 1 385 ? -26.046 -6.168  55.131  1.00 91.82  ? ?
? ? ? 385 THR P OG1   1
ATOM   9456  C  CG2   . THR D 1 385 ? -23.841 -5.271  54.829  1.00 95.04  ? ?
? ? ? 385 THR P CG2   1
ATOM   9457  N  N     . GLU D 1 386 ? -25.105 -8.822  58.045  1.00 74.21  ? ?
? ? ? 386 GLU P N     1
ATOM   9458  C  CA    . GLU D 1 386 ? -25.938 -9.206  59.183  1.00 73.15  ? ?
? ? ? 386 GLU P CA    1
ATOM   9459  C  C     . GLU D 1 386 ? -25.127 -9.511  60.445  1.00 68.26  ? ?
? ? ? 386 GLU P C     1
ATOM   9460  O  O     . GLU D 1 386 ? -23.921 -9.777  60.382  1.00 60.40  ? ?
? ? ? 386 GLU P O     1
ATOM   9461  C  CB    . GLU D 1 386 ? -26.798 -10.430 58.834  1.00 98.44  ? ?
? ? ? 386 GLU P CB    1
ATOM   9462  C  CG    . GLU D 1 386 ? -27.728 -10.246 57.635  1.00 135.97 ? ?
? ? ? 386 GLU P CG    1
ATOM   9463  C  CD    . GLU D 1 386 ? -28.664 -11.434 57.418  1.00 152.74 ? ?
? ? ? 386 GLU P CD    1
ATOM   9464  O  OE1   . GLU D 1 386 ? -29.516 -11.703 58.298  1.00 119.88 ? ?
? ? ? 386 GLU P OE1   1
ATOM   9465  O  OE2   . GLU D 1 386 ? -28.547 -12.099 56.364  1.00 162.81 ? ?
? ? ? 386 GLU P OE2   1
ATOM   9466  N  N     . TYR D 1 387 ? -25.799 -9.463  61.591  1.00 61.28  ? ?
? ? ? 387 TYR P N     1
ATOM   9467  C  CA    . TYR D 1 387 ? -25.155 -9.759  62.864  1.00 73.26  ? ?
? ? ? 387 TYR P CA    1
ATOM   9468  C  C     . TYR D 1 387 ? -24.518 -11.140 62.722  1.00 77.78  ? ?
? ? ? 387 TYR P C     1
ATOM   9469  O  O     . TYR D 1 387 ? -25.192 -12.088 62.323  1.00 84.65  ? ?
? ? ? 387 TYR P O     1
ATOM   9470  C  CB    . TYR D 1 387 ? -26.221 -9.775  63.969  1.00 76.78  ? ?
? ? ? 387 TYR P CB    1
ATOM   9471  C  CG    . TYR D 1 387 ? -25.733 -10.053 65.383  1.00 110.01 ? ?
? ? ? 387 TYR P CG    1
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ATOM   9474  C  CE1   . TYR D 1 387 ? -26.115 -10.006 67.789  1.00 129.52 ? ?
? ? ? 387 TYR P CE1   1
ATOM   9475  C  CE2   . TYR D 1 387 ? -24.087 -10.970 66.920  1.00 114.65 ? ?
? ? ? 387 TYR P CE2   1
ATOM   9476  C  CZ    . TYR D 1 387 ? -24.897 -10.633 67.998  1.00 135.39 ? ?
? ? ? 387 TYR P CZ    1
ATOM   9477  O  OH    . TYR D 1 387 ? -24.501 -10.940 69.283  1.00 156.01 ? ?
? ? ? 387 TYR P OH    1
ATOM   9478  N  N     . PRO D 1 388 ? -23.215 -11.281 63.033  1.00 73.31  ? ?
? ? ? 388 PRO P N     1
ATOM   9479  C  CA    . PRO D 1 388 ? -22.182 -10.366 63.531  1.00 80.19  ? ?
? ? ? 388 PRO P CA    1
ATOM   9480  C  C     . PRO D 1 388 ? -21.131 -9.980  62.482  1.00 73.23  ? ?
? ? ? 388 PRO P C     1
ATOM   9481  O  O     . PRO D 1 388 ? -20.028 -9.495  62.817  1.00 78.41  ? ?
? ? ? 388 PRO P O     1
ATOM   9482  C  CB    . PRO D 1 388 ? -21.557 -11.161 64.654  1.00 99.14  ? ?
? ? ? 388 PRO P CB    1
ATOM   9483  C  CG    . PRO D 1 388 ? -21.473 -12.509 64.022  1.00 88.83  ? ?
? ? ? 388 PRO P CG    1
ATOM   9484  C  CD    . PRO D 1 388 ? -22.822 -12.672 63.329  1.00 90.72  ? ?
? ? ? 388 PRO P CD    1
ATOM   9485  N  N     . TYR D 1 389 ? -21.457 -10.208 61.221  1.00 47.40  ? ?
? ? ? 389 TYR P N     1
ATOM   9486  C  CA    . TYR D 1 389 ? -20.535 -9.870  60.160  1.00 67.72  ? ?
? ? ? 389 TYR P CA    1
ATOM   9487  C  C     . TYR D 1 389 ? -20.186 -8.382  60.237  1.00 84.01  ? ?
? ? ? 389 TYR P C     1
ATOM   9488  O  O     . TYR D 1 389 ? -19.044 -7.978  59.963  1.00 92.00  ? ?
? ? ? 389 TYR P O     1
ATOM   9489  C  CB    . TYR D 1 389 ? -21.179 -10.278 58.851  1.00 59.90  ? ?
? ? ? 389 TYR P CB    1
ATOM   9490  C  CG    . TYR D 1 389 ? -21.477 -11.762 58.878  1.00 115.85 ? ?
? ? ? 389 TYR P CG    1
ATOM   9491  C  CD1   . TYR D 1 389 ? -20.553 -12.682 58.393  1.00 125.13 ? ?
? ? ? 389 TYR P CD1   1
ATOM   9492  C  CD2   . TYR D 1 389 ? -22.637 -12.255 59.485  1.00 124.02 ? ?
? ? ? 389 TYR P CD2   1
ATOM   9493  C  CE1   . TYR D 1 389 ? -20.765 -14.051 58.507  1.00 90.02  ? ?
? ? ? 389 TYR P CE1   1
ATOM   9494  C  CE2   . TYR D 1 389 ? -22.858 -13.629 59.609  1.00 107.10 ? ?
? ? ? 389 TYR P CE2   1
ATOM   9495  C  CZ    . TYR D 1 389 ? -21.914 -14.519 59.116  1.00 107.84 ? ?
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ATOM   9496  O  OH    . TYR D 1 389 ? -22.108 -15.876 59.245  1.00 130.96 ? ?
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ATOM   9519  N  N     . ILE D 1 392 ? -17.803 -7.942  63.206  1.00 65.09  ? ?
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ATOM   9523  C  CB    . ILE D 1 392 ? -16.789 -9.740  61.870  1.00 68.83  ? ?
? ? ? 392 ILE P CB    1
ATOM   9524  C  CG1   . ILE D 1 392 ? -17.394 -10.838 62.754  1.00 51.87  ? ?
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ATOM   9537  C  CB    . LEU D 1 394 ? -16.796 -2.926  63.752  1.00 66.12  ? ?
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ATOM   9538  C  CG    . LEU D 1 394 ? -17.593 -1.675  63.399  1.00 97.20  ? ?
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ATOM   9539  C  CD1   . LEU D 1 394 ? -18.515 -1.986  62.231  1.00 99.18  ? ?
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ATOM   9541  N  N     . ILE D 1 395 ? -14.545 -4.538  64.299  1.00 75.41  ? ?
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ATOM   9543  C  C     . ILE D 1 395 ? -12.170 -5.108  64.004  1.00 64.59  ? ?
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ATOM   9544  O  O     . ILE D 1 395 ? -11.083 -4.582  64.237  1.00 69.27  ? ?
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ATOM   9545  C  CB    . ILE D 1 395 ? -13.514 -6.292  65.763  1.00 86.87  ? ?
? ? ? 395 ILE P CB    1
ATOM   9546  C  CG1   . ILE D 1 395 ? -13.723 -7.455  64.789  1.00 109.98 ? ?
? ? ? 395 ILE P CG1   1
ATOM   9547  C  CG2   . ILE D 1 395 ? -14.680 -6.164  66.740  1.00 91.77  ? ?
? ? ? 395 ILE P CG2   1
ATOM   9548  C  CD1   . ILE D 1 395 ? -12.837 -8.668  65.067  1.00 92.32  ? ?
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ATOM   9549  N  N     . ALA D 1 396 ? -12.398 -5.787  62.888  1.00 59.07  ? ?
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ATOM   9550  C  CA    . ALA D 1 396 ? -11.313 -5.957  61.933  1.00 62.31  ? ?
? ? ? 396 ALA P CA    1
ATOM   9551  C  C     . ALA D 1 396 ? -10.754 -4.618  61.456  1.00 63.50  ? ?
? ? ? 396 ALA P C     1
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ATOM   9553  C  CB    . ALA D 1 396 ? -11.802 -6.764  60.761  1.00 70.77  ? ?
? ? ? 396 ALA P CB    1
ATOM   9554  N  N     . SER D 1 397 ? -11.608 -3.868  60.762  1.00 60.72  ? ?
? ? ? 397 SER P N     1
ATOM   9555  C  CA    . SER D 1 397 ? -11.206 -2.566  60.235  1.00 70.59  ? ?
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ATOM   9556  C  C     . SER D 1 397 ? -10.548 -1.712  61.327  1.00 76.56  ? ?
? ? ? 397 SER P C     1
ATOM   9557  O  O     . SER D 1 397 ? -9.387  -1.231  61.189  1.00 80.16  ? ?
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ATOM   9558  C  CB    . SER D 1 397 ? -12.431 -1.840  59.674  1.00 92.99  ? ?
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ATOM   9559  O  OG    . SER D 1 397 ? -13.012 -2.575  58.605  1.00 95.90  ? ?
? ? ? 397 SER P OG    1
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? ? ? 398 THR P N     1
ATOM   9561  C  CA    . THR D 1 398 ? -10.841 -0.766  63.560  1.00 64.07  ? ?
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ATOM   9563  O  O     . THR D 1 398 ? -8.481  -0.432  63.888  1.00 70.38  ? ?
? ? ? 398 THR P O     1
ATOM   9564  C  CB    . THR D 1 398 ? -11.725 -1.011  64.790  1.00 61.92  ? ?
? ? ? 398 THR P CB    1
ATOM   9565  O  OG1   . THR D 1 398 ? -13.102 -1.025  64.399  1.00 87.96  ? ?
? ? ? 398 THR P OG1   1
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ATOM   9578  O  OH    . TYR D 1 399 ? -2.669  -6.315  65.460  1.00 57.93  ? ?
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ATOM   9579  N  N     . TRP D 1 400 ? -7.158  -2.956  62.239  1.00 67.23  ? ?
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ATOM   9581  C  C     . TRP D 1 400 ? -5.800  -1.037  61.463  1.00 81.46  ? ?
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ATOM   9583  C  CB    . TRP D 1 400 ? -6.859  -2.649  59.846  1.00 71.71  ? ?
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ATOM   9584  C  CG    . TRP D 1 400 ? -6.077  -2.108  58.692  1.00 73.36  ? ?
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ATOM   9587  N  NE1   . TRP D 1 400 ? -5.236  -0.707  57.159  1.00 59.94  ? ?
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ATOM   9590  C  CZ2   . TRP D 1 400 ? -4.143  -2.376  55.637  1.00 64.52  ? ?
? ? ? 400 TRP P CZ2   1
ATOM   9591  C  CZ3   . TRP D 1 400 ? -4.421  -4.658  56.415  1.00 40.82  ? ?
? ? ? 400 TRP P CZ3   1
ATOM   9592  C  CH2   . TRP D 1 400 ? -3.926  -3.724  55.483  1.00 69.82  ? ?
? ? ? 400 TRP P CH2   1
ATOM   9593  N  N     . PHE D 1 401 ? -6.810  -0.190  61.267  1.00 77.87  ? ?
? ? ? 401 PHE P N     1
ATOM   9594  C  CA    . PHE D 1 401 ? -6.650  1.246   61.442  1.00 77.60  ? ?
? ? ? 401 PHE P CA    1
ATOM   9595  C  C     . PHE D 1 401 ? -5.776  1.557   62.684  1.00 80.99  ? ?
? ? ? 401 PHE P C     1
ATOM   9596  O  O     . PHE D 1 401 ? -4.778  2.305   62.610  1.00 80.03  ? ?
? ? ? 401 PHE P O     1
ATOM   9597  C  CB    . PHE D 1 401 ? -8.045  1.872   61.560  1.00 73.50  ? ?
? ? ? 401 PHE P CB    1
ATOM   9598  C  CG    . PHE D 1 401 ? -8.359  2.886   60.490  1.00 83.16  ? ?
? ? ? 401 PHE P CG    1
ATOM   9599  C  CD1   . PHE D 1 401 ? -7.896  2.722   59.188  1.00 102.37 ? ?
? ? ? 401 PHE P CD1   1
ATOM   9600  C  CD2   . PHE D 1 401 ? -9.115  4.017   60.795  1.00 108.41 ? ?
? ? ? 401 PHE P CD2   1
ATOM   9601  C  CE1   . PHE D 1 401 ? -8.177  3.675   58.207  1.00 128.33 ? ?
? ? ? 401 PHE P CE1   1
ATOM   9602  C  CE2   . PHE D 1 401 ? -9.402  4.973   59.823  1.00 117.32 ? ?
? ? ? 401 PHE P CE2   1
ATOM   9603  C  CZ    . PHE D 1 401 ? -8.930  4.802   58.527  1.00 131.96 ? ?
? ? ? 401 PHE P CZ    1
ATOM   9604  N  N     . ALA D 1 402 ? -6.123  0.955   63.819  1.00 86.24  ? ?
? ? ? 402 ALA P N     1
ATOM   9605  C  CA    . ALA D 1 402 ? -5.361  1.188   65.049  1.00 87.85  ? ?
? ? ? 402 ALA P CA    1
ATOM   9606  C  C     . ALA D 1 402 ? -3.947  0.576   65.044  1.00 88.00  ? ?
? ? ? 402 ALA P C     1
ATOM   9607  O  O     . ALA D 1 402 ? -3.009  1.129   65.646  1.00 82.34  ? ?
? ? ? 402 ALA P O     1
ATOM   9608  C  CB    . ALA D 1 402 ? -6.153  0.676   66.246  1.00 94.13  ? ?
? ? ? 402 ALA P CB    1
ATOM   9609  N  N     . TYR D 1 403 ? -3.792  -0.574  64.394  1.00 79.88  ? ?
? ? ? 403 TYR P N     1
ATOM   9610  C  CA    . TYR D 1 403 ? -2.485  -1.203  64.321  1.00 83.23  ? ?
? ? ? 403 TYR P CA    1
ATOM   9611  C  C     . TYR D 1 403 ? -1.606  -0.140  63.734  1.00 78.93  ? ?
? ? ? 403 TYR P C     1
ATOM   9612  O  O     . TYR D 1 403 ? -0.598  0.300   64.352  1.00 85.54  ? ?
? ? ? 403 TYR P O     1
ATOM   9613  C  CB    . TYR D 1 403 ? -2.483  -2.402  63.367  1.00 95.49  ? ?
? ? ? 403 TYR P CB    1
ATOM   9614  C  CG    . TYR D 1 403 ? -1.090  -2.904  62.976  1.00 94.81  ? ?
? ? ? 403 TYR P CG    1
ATOM   9615  C  CD1   . TYR D 1 403 ? -0.564  -4.076  63.527  1.00 87.40  ? ?
? ? ? 403 TYR P CD1   1
ATOM   9616  C  CD2   . TYR D 1 403 ? -0.311  -2.216  62.039  1.00 67.70  ? ?
? ? ? 403 TYR P CD2   1
ATOM   9617  C  CE1   . TYR D 1 403 ? 0.701   -4.554  63.152  1.00 45.24  ? ?
? ? ? 403 TYR P CE1   1
ATOM   9618  C  CE2   . TYR D 1 403 ? 0.952   -2.681  61.655  1.00 75.22  ? ?
? ? ? 403 TYR P CE2   1
ATOM   9619  C  CZ    . TYR D 1 403 ? 1.453   -3.852  62.217  1.00 82.71  ? ?
? ? ? 403 TYR P CZ    1
ATOM   9620  O  OH    . TYR D 1 403 ? 2.699   -4.322  61.852  1.00 63.07  ? ?
? ? ? 403 TYR P OH    1
ATOM   9621  N  N     . PHE D 1 404 ? -2.022  0.285   62.539  1.00 81.97  ? ?
? ? ? 404 PHE P N     1
ATOM   9622  C  CA    . PHE D 1 404 ? -1.240  1.294   61.829  1.00 88.58  ? ?
? ? ? 404 PHE P CA    1
ATOM   9623  C  C     . PHE D 1 404 ? -1.160  2.659   62.488  1.00 90.99  ? ?
? ? ? 404 PHE P C     1
ATOM   9624  O  O     . PHE D 1 404 ? -0.165  3.369   62.314  1.00 88.40  ? ?
? ? ? 404 PHE P O     1
ATOM   9625  C  CB    . PHE D 1 404 ? -1.749  1.470   60.404  1.00 96.60  ? ?
? ? ? 404 PHE P CB    1
ATOM   9626  C  CG    . PHE D 1 404 ? -1.039  0.625   59.403  1.00 85.27  ? ?
? ? ? 404 PHE P CG    1
ATOM   9627  C  CD1   . PHE D 1 404 ? -0.968  -0.746  59.572  1.00 89.93  ? ?
? ? ? 404 PHE P CD1   1
ATOM   9628  C  CD2   . PHE D 1 404 ? -0.449  1.196   58.287  1.00 72.68  ? ?
? ? ? 404 PHE P CD2   1
ATOM   9629  C  CE1   . PHE D 1 404 ? -0.321  -1.547  58.650  1.00 99.95  ? ?
? ? ? 404 PHE P CE1   1
ATOM   9630  C  CE2   . PHE D 1 404 ? 0.197   0.406   57.361  1.00 93.05  ? ?
? ? ? 404 PHE P CE2   1
ATOM   9631  C  CZ    . PHE D 1 404 ? 0.264   -0.970  57.540  1.00 115.42 ? ?
? ? ? 404 PHE P CZ    1
ATOM   9632  N  N     . LEU D 1 405 ? -2.189  3.059   63.227  1.00 82.76  ? ?
? ? ? 405 LEU P N     1
ATOM   9633  C  CA    . LEU D 1 405 ? -2.078  4.367   63.846  1.00 76.19  ? ?
? ? ? 405 LEU P CA    1
ATOM   9634  C  C     . LEU D 1 405 ? -1.720  4.385   65.314  1.00 83.05  ? ?
? ? ? 405 LEU P C     1
ATOM   9635  O  O     . LEU D 1 405 ? -1.124  5.347   65.800  1.00 94.65  ? ?
? ? ? 405 LEU P O     1
ATOM   9636  C  CB    . LEU D 1 405 ? -3.346  5.184   63.615  1.00 69.16  ? ?
? ? ? 405 LEU P CB    1
ATOM   9637  C  CG    . LEU D 1 405 ? -3.287  5.996   62.319  1.00 77.79  ? ?
? ? ? 405 LEU P CG    1
ATOM   9638  C  CD1   . LEU D 1 405 ? -1.837  6.023   61.802  1.00 56.82  ? ?
? ? ? 405 LEU P CD1   1
ATOM   9639  C  CD2   . LEU D 1 405 ? -4.212  5.387   61.275  1.00 67.81  ? ?
? ? ? 405 LEU P CD2   1
ATOM   9640  N  N     . VAL D 1 406 ? -2.065  3.324   66.027  1.00 79.00  ? ?
? ? ? 406 VAL P N     1
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? ? ? 406 VAL P CA    1
ATOM   9642  C  C     . VAL D 1 406 ? -0.789  2.226   67.867  1.00 64.57  ? ?
? ? ? 406 VAL P C     1
ATOM   9643  O  O     . VAL D 1 406 ? 0.276   2.538   68.394  1.00 71.54  ? ?
? ? ? 406 VAL P O     1
ATOM   9644  C  CB    . VAL D 1 406 ? -3.052  3.135   68.278  1.00 79.83  ? ?
? ? ? 406 VAL P CB    1
ATOM   9645  C  CG1   . VAL D 1 406 ? -2.713  2.667   69.687  1.00 63.08  ? ?
? ? ? 406 VAL P CG1   1
ATOM   9646  C  CG2   . VAL D 1 406 ? -3.777  4.465   68.345  1.00 108.80 ? ?
? ? ? 406 VAL P CG2   1
ATOM   9647  N  N     . ILE D 1 407 ? -1.130  0.966   67.641  1.00 61.62  ? ?
? ? ? 407 ILE P N     1
ATOM   9648  C  CA    . ILE D 1 407 ? -0.216  -0.070  68.090  1.00 79.47  ? ?
? ? ? 407 ILE P CA    1
ATOM   9649  C  C     . ILE D 1 407 ? 1.215   0.170   67.593  1.00 93.68  ? ?
? ? ? 407 ILE P C     1
ATOM   9650  O  O     . ILE D 1 407 ? 2.170   0.036   68.370  1.00 94.35  ? ?
? ? ? 407 ILE P O     1
ATOM   9651  C  CB    . ILE D 1 407 ? -0.706  -1.486  67.691  1.00 74.57  ? ?
? ? ? 407 ILE P CB    1
ATOM   9652  C  CG1   . ILE D 1 407 ? -0.080  -2.531  68.617  1.00 48.32  ? ?
? ? ? 407 ILE P CG1   1
ATOM   9653  C  CG2   . ILE D 1 407 ? -0.298  -1.807  66.268  1.00 94.79  ? ?
? ? ? 407 ILE P CG2   1
ATOM   9654  C  CD1   . ILE D 1 407 ? 1.350   -2.904  68.251  1.00 26.65  ? ?
? ? ? 407 ILE P CD1   1
ATOM   9655  N  N     . LEU D 1 408 ? 1.383   0.559   66.329  1.00 101.31 ? ?
? ? ? 408 LEU P N     1
ATOM   9656  C  CA    . LEU D 1 408 ? 2.751   0.789   65.838  1.00 107.77 ? ?
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ATOM   9657  C  C     . LEU D 1 408 ? 3.739   1.571   66.757  1.00 107.18 ? ?
? ? ? 408 LEU P C     1
ATOM   9658  O  O     . LEU D 1 408 ? 4.637   0.971   67.384  1.00 112.14 ? ?
? ? ? 408 LEU P O     1
ATOM   9659  C  CB    . LEU D 1 408 ? 2.702   1.460   64.461  1.00 125.22 ? ?
? ? ? 408 LEU P CB    1
ATOM   9660  C  CG    . LEU D 1 408 ? 3.502   0.752   63.369  1.00 116.46 ? ?
? ? ? 408 LEU P CG    1
ATOM   9661  C  CD1   . LEU D 1 408 ? 4.928   0.567   63.836  1.00 79.92  ? ?
? ? ? 408 LEU P CD1   1
ATOM   9662  C  CD2   . LEU D 1 408 ? 2.878   -0.595  63.066  1.00 95.59  ? ?
? ? ? 408 LEU P CD2   1
ATOM   9663  N  N     . PRO D 1 409 ? 3.588   2.912   66.855  1.00 106.55 ? ?
? ? ? 409 PRO P N     1
ATOM   9664  C  CA    . PRO D 1 409 ? 4.480   3.733   67.691  1.00 101.85 ? ?
? ? ? 409 PRO P CA    1
ATOM   9665  C  C     . PRO D 1 409 ? 4.686   3.241   69.122  1.00 99.04  ? ?
? ? ? 409 PRO P C     1
ATOM   9666  O  O     . PRO D 1 409 ? 5.816   2.978   69.543  1.00 100.30 ? ?
? ? ? 409 PRO P O     1
ATOM   9667  C  CB    . PRO D 1 409 ? 3.823   5.111   67.644  1.00 109.56 ? ?
? ? ? 409 PRO P CB    1
ATOM   9668  C  CG    . PRO D 1 409 ? 2.379   4.785   67.487  1.00 105.61 ? ?
? ? ? 409 PRO P CG    1
ATOM   9669  C  CD    . PRO D 1 409 ? 2.425   3.712   66.429  1.00 96.85  ? ?
? ? ? 409 PRO P CD    1
ATOM   9670  N  N     . LEU D 1 410 ? 3.599   3.140   69.875  1.00 88.26  ? ?
? ? ? 410 LEU P N     1
ATOM   9671  C  CA    . LEU D 1 410 ? 3.679   2.662   71.244  1.00 92.36  ? ?
? ? ? 410 LEU P CA    1
ATOM   9672  C  C     . LEU D 1 410 ? 4.481   1.352   71.207  1.00 90.41  ? ?
? ? ? 410 LEU P C     1
ATOM   9673  O  O     . LEU D 1 410 ? 5.496   1.164   71.932  1.00 100.79 ? ?
? ? ? 410 LEU P O     1
ATOM   9674  C  CB    . LEU D 1 410 ? 2.252   2.440   71.764  1.00 95.34  ? ?
? ? ? 410 LEU P CB    1
ATOM   9675  C  CG    . LEU D 1 410 ? 1.967   2.091   73.228  1.00 112.51 ? ?
? ? ? 410 LEU P CG    1
ATOM   9676  C  CD1   . LEU D 1 410 ? 0.593   2.625   73.603  1.00 89.36  ? ?
? ? ? 410 LEU P CD1   1
ATOM   9677  C  CD2   . LEU D 1 410 ? 2.045   0.585   73.446  1.00 120.65 ? ?
? ? ? 410 LEU P CD2   1
ATOM   9678  N  N     . LEU D 1 411 ? 4.041   0.459   70.325  1.00 88.49  ? ?
? ? ? 411 LEU P N     1
ATOM   9679  C  CA    . LEU D 1 411 ? 4.704   -0.820  70.175  1.00 103.34 ? ?
? ? ? 411 LEU P CA    1
ATOM   9680  C  C     . LEU D 1 411 ? 6.193   -0.568  70.035  1.00 110.73 ? ?
? ? ? 411 LEU P C     1
ATOM   9681  O  O     . LEU D 1 411 ? 6.991   -1.299  70.599  1.00 115.45 ? ?
? ? ? 411 LEU P O     1
ATOM   9682  C  CB    . LEU D 1 411 ? 4.175   -1.569  68.950  1.00 102.07 ? ?
? ? ? 411 LEU P CB    1
ATOM   9683  C  CG    . LEU D 1 411 ? 4.601   -3.031  68.755  1.00 107.26 ? ?
? ? ? 411 LEU P CG    1
ATOM   9684  C  CD1   . LEU D 1 411 ? 5.558   -3.138  67.574  1.00 88.89  ? ?
? ? ? 411 LEU P CD1   1
ATOM   9685  C  CD2   . LEU D 1 411 ? 5.226   -3.567  70.042  1.00 96.51  ? ?
? ? ? 411 LEU P CD2   1
ATOM   9686  N  N     . GLY D 1 412 ? 6.571   0.460   69.281  1.00 118.06 ? ?
? ? ? 412 GLY P N     1
ATOM   9687  C  CA    . GLY D 1 412 ? 7.992   0.754   69.156  1.00 119.60 ? ?
? ? ? 412 GLY P CA    1
ATOM   9688  C  C     . GLY D 1 412 ? 8.556   1.188   70.504  1.00 123.48 ? ?
? ? ? 412 GLY P C     1
ATOM   9689  O  O     . GLY D 1 412 ? 9.568   0.637   70.994  1.00 130.08 ? ?
? ? ? 412 GLY P O     1
ATOM   9690  N  N     . ALA D 1 413 ? 7.882   2.175   71.102  1.00 116.71 ? ?
? ? ? 413 ALA P N     1
ATOM   9691  C  CA    . ALA D 1 413 ? 8.264   2.717   72.405  1.00 115.89 ? ?
? ? ? 413 ALA P CA    1
ATOM   9692  C  C     . ALA D 1 413 ? 8.547   1.578   73.377  1.00 119.14 ? ?
? ? ? 413 ALA P C     1
ATOM   9693  O  O     . ALA D 1 413 ? 9.323   1.750   74.318  1.00 117.51 ? ?
? ? ? 413 ALA P O     1
ATOM   9694  C  CB    . ALA D 1 413 ? 7.166   3.630   72.958  1.00 102.75 ? ?
? ? ? 413 ALA P CB    1
ATOM   9695  N  N     . THR D 1 414 ? 7.904   0.424   73.190  1.00 118.88 ? ?
? ? ? 414 THR P N     1
ATOM   9696  C  CA    . THR D 1 414 ? 8.258   -0.687  74.086  1.00 118.33 ? ?
? ? ? 414 THR P CA    1
ATOM   9697  C  C     . THR D 1 414 ? 9.067   -1.792  73.371  1.00 119.12 ? ?
? ? ? 414 THR P C     1
ATOM   9698  O  O     . THR D 1 414 ? 9.593   -2.748  73.990  1.00 120.44 ? ?
? ? ? 414 THR P O     1
ATOM   9699  C  CB    . THR D 1 414 ? 7.034   -1.255  74.832  1.00 121.65 ? ?
? ? ? 414 THR P CB    1
ATOM   9700  O  OG1   . THR D 1 414 ? 6.049   -1.709  73.899  1.00 153.71 ? ?
? ? ? 414 THR P OG1   1
ATOM   9701  C  CG2   . THR D 1 414 ? 6.442   -0.173  75.735  1.00 103.42 ? ?
? ? ? 414 THR P CG2   1
ATOM   9702  N  N     . GLU D 1 415 ? 9.199   -1.637  72.058  1.00 123.57 ? ?
? ? ? 415 GLU P N     1
ATOM   9703  C  CA    . GLU D 1 415 ? 10.008  -2.567  71.293  1.00 140.68 ? ?
? ? ? 415 GLU P CA    1
ATOM   9704  C  C     . GLU D 1 415 ? 11.367  -2.189  71.840  1.00 147.84 ? ?
? ? ? 415 GLU P C     1
ATOM   9705  O  O     . GLU D 1 415 ? 12.289  -3.011  71.901  1.00 145.60 ? ?
? ? ? 415 GLU P O     1
ATOM   9706  C  CB    . GLU D 1 415 ? 9.943   -2.292  69.788  1.00 113.34 ? ?
? ? ? 415 GLU P CB    1
ATOM   9707  C  CG    . GLU D 1 415 ? 8.706   -2.847  69.098  1.00 118.63 ? ?
? ? ? 415 GLU P CG    1
ATOM   9708  C  CD    . GLU D 1 415 ? 8.481   -4.345  69.329  1.00 135.31 ? ?
? ? ? 415 GLU P CD    1
ATOM   9709  O  OE1   . GLU D 1 415 ? 7.588   -4.906  68.666  1.00 178.06 ? ?
? ? ? 415 GLU P OE1   1
ATOM   9710  O  OE2   . GLU D 1 415 ? 9.170   -4.969  70.164  1.00 98.99  ? ?
? ? ? 415 GLU P OE2   1
ATOM   9711  N  N     . LYS D 1 416 ? 11.481  -0.918  72.232  1.00 152.08 ? ?
? ? ? 416 LYS P N     1
ATOM   9712  C  CA    . LYS D 1 416 ? 12.718  -0.458  72.855  1.00 168.80 ? ?
? ? ? 416 LYS P CA    1
ATOM   9713  C  C     . LYS D 1 416 ? 12.814  -1.494  73.992  1.00 169.43 ? ?
? ? ? 416 LYS P C     1
ATOM   9714  O  O     . LYS D 1 416 ? 13.774  -2.269  74.044  1.00 172.97 ? ?
? ? ? 416 LYS P O     1
ATOM   9715  C  CB    . LYS D 1 416 ? 12.554  0.977   73.382  1.00 180.31 ? ?
? ? ? 416 LYS P CB    1
ATOM   9716  C  CG    . LYS D 1 416 ? 13.727  1.923   73.119  1.00 179.31 ? ?
? ? ? 416 LYS P CG    1
ATOM   9717  C  CD    . LYS D 1 416 ? 14.835  1.801   74.160  1.00 165.15 ? ?
? ? ? 416 LYS P CD    1
ATOM   9718  C  CE    . LYS D 1 416 ? 15.872  2.908   73.981  1.00 138.88 ? ?
? ? ? 416 LYS P CE    1
ATOM   9719  N  NZ    . LYS D 1 416 ? 16.973  2.833   74.982  1.00 94.85  ? ?
? ? ? 416 LYS P NZ    1
ATOM   9720  N  N     . PRO D 1 417 ? 11.814  -1.527  74.908  1.00 171.43 ? ?
? ? ? 417 PRO P N     1
ATOM   9721  C  CA    . PRO D 1 417 ? 11.845  -2.509  75.992  1.00 170.38 ? ?
? ? ? 417 PRO P CA    1
ATOM   9722  C  C     . PRO D 1 417 ? 12.152  -3.915  75.474  1.00 159.84 ? ?
? ? ? 417 PRO P C     1
ATOM   9723  O  O     . PRO D 1 417 ? 12.493  -4.810  76.256  1.00 156.89 ? ?
? ? ? 417 PRO P O     1
ATOM   9724  C  CB    . PRO D 1 417 ? 10.458  -2.371  76.602  1.00 180.41 ? ?
? ? ? 417 PRO P CB    1
ATOM   9725  C  CG    . PRO D 1 417 ? 10.308  -0.882  76.619  1.00 169.58 ? ?
? ? ? 417 PRO P CG    1
ATOM   9726  C  CD    . PRO D 1 417 ? 10.889  -0.434  75.268  1.00 170.38 ? ?
? ? ? 417 PRO P CD    1
ATOM   9727  N  N     . GLU D 1 418 ? 12.001  -4.132  74.168  1.00 137.48 ? ?
? ? ? 418 GLU P N     1
ATOM   9728  C  CA    . GLU D 1 418 ? 12.397  -5.443  73.661  1.00 131.53 ? ?
? ? ? 418 GLU P CA    1
ATOM   9729  C  C     . GLU D 1 418 ? 13.820  -5.416  73.079  1.00 126.34 ? ?
? ? ? 418 GLU P C     1
ATOM   9730  O  O     . GLU D 1 418 ? 14.768  -5.077  73.778  1.00 127.92 ? ?
? ? ? 418 GLU P O     1
ATOM   9731  C  CB    . GLU D 1 418 ? 11.441  -5.985  72.611  1.00 141.13 ? ?
? ? ? 418 GLU P CB    1
ATOM   9732  C  CG    . GLU D 1 418 ? 11.539  -7.509  72.526  1.00 163.31 ? ?
? ? ? 418 GLU P CG    1
ATOM   9733  C  CD    . GLU D 1 418 ? 12.979  -8.024  72.420  1.00 161.62 ? ?
? ? ? 418 GLU P CD    1
ATOM   9734  O  OE1   . GLU D 1 418 ? 13.462  -8.250  71.288  1.00 154.15 ? ?
? ? ? 418 GLU P OE1   1
ATOM   9735  O  OE2   . GLU D 1 418 ? 13.634  -8.184  73.474  1.00 122.04 ? ?
? ? ? 418 GLU P OE2   1
ATOM   9736  N  N     . PRO D 1 419 ? 13.984  -5.775  71.790  1.00 120.61 ? ?
? ? ? 419 PRO P N     1
ATOM   9737  C  CA    . PRO D 1 419 ? 15.251  -5.832  71.039  1.00 118.06 ? ?
? ? ? 419 PRO P CA    1
ATOM   9738  C  C     . PRO D 1 419 ? 16.188  -6.908  71.638  1.00 123.82 ? ?
? ? ? 419 PRO P C     1
ATOM   9739  O  O     . PRO D 1 419 ? 16.117  -7.158  72.844  1.00 124.55 ? ?
? ? ? 419 PRO P O     1
ATOM   9740  C  CB    . PRO D 1 419 ? 15.816  -4.415  71.176  1.00 99.23  ? ?
? ? ? 419 PRO P CB    1
ATOM   9741  N  N     . ILE D 1 420 ? 17.041  -7.550  70.823  1.00 124.40 ? ?
? ? ? 420 ILE P N     1
ATOM   9742  C  CA    . ILE D 1 420 ? 17.965  -8.588  71.345  1.00 116.30 ? ?
? ? ? 420 ILE P CA    1
ATOM   9743  C  C     . ILE D 1 420 ? 18.822  -9.474  70.404  1.00 103.12 ? ?
? ? ? 420 ILE P C     1
ATOM   9744  O  O     . ILE D 1 420 ? 18.803  -10.703 70.537  1.00 88.39  ? ?
? ? ? 420 ILE P O     1
ATOM   9745  C  CB    . ILE D 1 420 ? 17.216  -9.572  72.283  1.00 99.63  ? ?
? ? ? 420 ILE P CB    1
ATOM   9746  N  N     . PRO D 1 421 ? 19.596  -8.873  69.468  1.00 97.10  ? ?
? ? ? 421 PRO P N     1
ATOM   9747  C  CA    . PRO D 1 421 ? 20.484  -9.542  68.490  1.00 98.84  ? ?
? ? ? 421 PRO P CA    1
ATOM   9748  C  C     . PRO D 1 421 ? 21.040  -8.648  67.362  1.00 102.03 ? ?
? ? ? 421 PRO P C     1
ATOM   9749  O  O     . PRO D 1 421 ? 20.590  -7.511  67.199  1.00 98.68  ? ?
? ? ? 421 PRO P O     1
ATOM   9750  C  CB    . PRO D 1 421 ? 19.638  -10.697 67.940  1.00 75.24  ? ?
? ? ? 421 PRO P CB    1
ATOM   9751  N  N     . ALA D 1 422 ? 22.010  -9.168  66.597  1.00 97.64  ? ?
? ? ? 422 ALA P N     1
ATOM   9752  C  CA    . ALA D 1 422 ? 22.639  -8.434  65.479  1.00 94.42  ? ?
? ? ? 422 ALA P CA    1
ATOM   9753  C  C     . ALA D 1 422 ? 23.890  -9.129  64.913  1.00 99.53  ? ?
? ? ? 422 ALA P C     1
ATOM   9754  O  O     . ALA D 1 422 ? 24.025  -10.351 65.020  1.00 103.17 ? ?
? ? ? 422 ALA P O     1
ATOM   9755  C  CB    . ALA D 1 422 ? 23.009  -7.018  65.921  1.00 61.97  ? ?
? ? ? 422 ALA P CB    1
ATOM   9756  N  N     . SER D 1 423 ? 24.774  -8.336  64.293  1.00 99.43  ? ?
? ? ? 423 SER P N     1
ATOM   9757  C  CA    . SER D 1 423 ? 26.058  -8.793  63.712  1.00 104.80 ? ?
? ? ? 423 SER P CA    1
ATOM   9758  C  C     . SER D 1 423 ? 26.110  -9.514  62.343  1.00 110.28 ? ?
? ? ? 423 SER P C     1
ATOM   9759  O  O     . SER D 1 423 ? 26.296  -10.730 62.271  1.00 104.37 ? ?
? ? ? 423 SER P O     1
ATOM   9760  C  CB    . SER D 1 423 ? 26.813  -9.647  64.738  1.00 111.33 ? ?
? ? ? 423 SER P CB    1
ATOM   9761  N  N     . ILE D 1 424 ? 25.976  -8.738  61.271  1.00 110.80 ? ?
? ? ? 424 ILE P N     1
ATOM   9762  C  CA    . ILE D 1 424 ? 26.031  -9.199  59.874  1.00 107.94 ? ?
? ? ? 424 ILE P CA    1
ATOM   9763  C  C     . ILE D 1 424 ? 25.721  -10.641 59.442  1.00 103.95 ? ?
? ? ? 424 ILE P C     1
ATOM   9764  O  O     . ILE D 1 424 ? 24.683  -10.893 58.831  1.00 104.26 ? ?
? ? ? 424 ILE P O     1
ATOM   9765  C  CB    . ILE D 1 424 ? 27.392  -8.836  59.262  1.00 115.03 ? ?
? ? ? 424 ILE P CB    1
ATOM   9766  N  N     . GLU D 1 425 ? 26.629  -11.578 59.713  1.00 107.08 ? ?
? ? ? 425 GLU P N     1
ATOM   9767  C  CA    . GLU D 1 425 ? 26.433  -12.977 59.304  1.00 114.96 ? ?
? ? ? 425 GLU P CA    1
ATOM   9768  C  C     . GLU D 1 425 ? 25.894  -13.893 60.408  1.00 116.49 ? ?
? ? ? 425 GLU P C     1
ATOM   9769  O  O     . GLU D 1 425 ? 26.002  -13.583 61.598  1.00 116.79 ? ?
? ? ? 425 GLU P O     1
ATOM   9770  C  CB    . GLU D 1 425 ? 27.747  -13.551 58.755  1.00 94.33  ? ?
? ? ? 425 GLU P CB    1
ATOM   9771  N  N     . GLU D 1 426 ? 25.324  -15.030 60.012  1.00 113.98 ? ?
? ? ? 426 GLU P N     1
ATOM   9772  C  CA    . GLU D 1 426 ? 24.758  -15.963 60.982  1.00 116.12 ? ?
? ? ? 426 GLU P CA    1
ATOM   9773  C  C     . GLU D 1 426 ? 25.313  -17.392 60.933  1.00 123.30 ? ?
? ? ? 426 GLU P C     1
ATOM   9774  O  O     . GLU D 1 426 ? 26.097  -17.750 60.047  1.00 115.33 ? ?
? ? ? 426 GLU P O     1
ATOM   9775  C  CB    . GLU D 1 426 ? 23.233  -16.008 60.824  1.00 96.08  ? ?
? ? ? 426 GLU P CB    1
ATOM   9776  N  N     . ASP D 1 427 ? 24.892  -18.192 61.913  1.00 130.00 ? ?
? ? ? 427 ASP P N     1
ATOM   9777  C  CA    . ASP D 1 427 ? 25.287  -19.594 62.037  1.00 130.34 ? ?
? ? ? 427 ASP P CA    1
ATOM   9778  C  C     . ASP D 1 427 ? 24.211  -20.432 61.347  1.00 132.89 ? ?
? ? ? 427 ASP P C     1
ATOM   9779  O  O     . ASP D 1 427 ? 23.177  -20.729 61.947  1.00 131.60 ? ?
? ? ? 427 ASP P O     1
ATOM   9780  C  CB    . ASP D 1 427 ? 25.377  -19.984 63.516  1.00 117.80 ? ?
? ? ? 427 ASP P CB    1
ATOM   9781  N  N     . PHE D 1 428 ? 24.469  -20.798 60.091  1.00 137.13 ? ?
? ? ? 428 PHE P N     1
ATOM   9782  C  CA    . PHE D 1 428 ? 23.542  -21.573 59.256  1.00 136.70 ? ?
? ? ? 428 PHE P CA    1
ATOM   9783  C  C     . PHE D 1 428 ? 22.797  -22.738 59.923  1.00 142.50 ? ?
? ? ? 428 PHE P C     1
ATOM   9784  O  O     . PHE D 1 428 ? 22.921  -23.877 59.418  1.00 141.12 ? ?
? ? ? 428 PHE P O     1
ATOM   9785  C  CB    . PHE D 1 428 ? 24.281  -22.093 58.017  1.00 121.24 ? ?
? ? ? 428 PHE P CB    1
ATOM   9786  N  N     . SER E 2 2   ? -23.141 -30.757 50.972  1.00 195.41 ? ?
? ? ? 2   SER Q N     1
ATOM   9787  C  CA    . SER E 2 2   ? -23.578 -32.081 50.445  1.00 192.44 ? ?
? ? ? 2   SER Q CA    1
ATOM   9788  C  C     . SER E 2 2   ? -23.162 -32.193 48.975  1.00 189.28 ? ?
? ? ? 2   SER Q C     1
ATOM   9789  O  O     . SER E 2 2   ? -22.164 -31.596 48.560  1.00 187.88 ? ?
? ? ? 2   SER Q O     1
ATOM   9790  C  CB    . SER E 2 2   ? -25.101 -32.214 50.583  1.00 189.17 ? ?
? ? ? 2   SER Q CB    1
ATOM   9791  O  OG    . SER E 2 2   ? -25.501 -33.571 50.710  1.00 172.38 ? ?
? ? ? 2   SER Q OG    1
ATOM   9792  N  N     . ASN E 2 3   ? -23.921 -32.953 48.190  1.00 179.25 ? ?
? ? ? 3   ASN Q N     1
ATOM   9793  C  CA    . ASN E 2 3   ? -23.606 -33.123 46.775  1.00 171.45 ? ?
? ? ? 3   ASN Q CA    1
ATOM   9794  C  C     . ASN E 2 3   ? -24.819 -32.900 45.871  1.00 168.98 ? ?
? ? ? 3   ASN Q C     1
ATOM   9795  O  O     . ASN E 2 3   ? -25.936 -33.315 46.195  1.00 161.55 ? ?
? ? ? 3   ASN Q O     1
ATOM   9796  C  CB    . ASN E 2 3   ? -23.028 -34.521 46.527  1.00 158.07 ? ?
? ? ? 3   ASN Q CB    1
ATOM   9797  N  N     . VAL E 2 4   ? -24.584 -32.233 44.743  1.00 164.03 ? ?
? ? ? 4   VAL Q N     1
ATOM   9798  C  CA    . VAL E 2 4   ? -25.630 -31.955 43.765  1.00 156.53 ? ?
? ? ? 4   VAL Q CA    1
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ATOM   9800  O  O     . VAL E 2 4   ? -25.772 -33.131 41.670  1.00 165.30 ? ?
? ? ? 4   VAL Q O     1
ATOM   9801  C  CB    . VAL E 2 4   ? -25.247 -30.769 42.856  1.00 142.13 ? ?
? ? ? 4   VAL Q CB    1
ATOM   9802  N  N     . PRO E 2 5   ? -25.968 -34.364 43.552  1.00 169.28 ? ?
? ? ? 5   PRO Q N     1
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? ? ? 5   PRO Q CA    1
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? ? ? 5   PRO Q CB    1
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? ? ? 7   HIS Q NE2   1
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? ? ? 8   ALA Q N     1
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? ? ? 8   ALA Q O     1
ATOM   9826  C  CB    . ALA E 2 8   ? -18.545 -37.103 38.785  1.00 132.49 ? ?
? ? ? 8   ALA Q CB    1
ATOM   9827  N  N     . PHE E 2 9   ? -20.115 -36.038 35.586  1.00 112.80 ? ?
? ? ? 9   PHE Q N     1
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? ? ? 9   PHE Q CA    1
ATOM   9829  C  C     . PHE E 2 9   ? -18.533 -36.349 33.708  1.00 102.87 ? ?
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ATOM   9831  C  CB    . PHE E 2 9   ? -20.526 -34.899 33.422  1.00 106.10 ? ?
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? ? ? 9   PHE Q CG    1
ATOM   9833  C  CD1   . PHE E 2 9   ? -21.407 -33.618 35.430  1.00 102.68 ? ?
? ? ? 9   PHE Q CD1   1
ATOM   9834  C  CD2   . PHE E 2 9   ? -22.862 -33.936 33.550  1.00 113.66 ? ?
? ? ? 9   PHE Q CD2   1
ATOM   9835  C  CE1   . PHE E 2 9   ? -22.390 -32.856 36.067  1.00 110.19 ? ?
? ? ? 9   PHE Q CE1   1
ATOM   9836  C  CE2   . PHE E 2 9   ? -23.852 -33.173 34.180  1.00 117.08 ? ?
? ? ? 9   PHE Q CE2   1
ATOM   9837  C  CZ    . PHE E 2 9   ? -23.614 -32.634 35.440  1.00 115.57 ? ?
? ? ? 9   PHE Q CZ    1
ATOM   9838  N  N     . SER E 2 10  ? -18.343 -36.839 32.489  1.00 103.49 ? ?
? ? ? 10  SER Q N     1
ATOM   9839  C  CA    . SER E 2 10  ? -17.001 -37.085 31.972  1.00 107.70 ? ?
? ? ? 10  SER Q CA    1
ATOM   9840  C  C     . SER E 2 10  ? -16.004 -35.973 32.286  1.00 107.70 ? ?
? ? ? 10  SER Q C     1
ATOM   9841  O  O     . SER E 2 10  ? -14.882 -36.243 32.728  1.00 104.55 ? ?
? ? ? 10  SER Q O     1
ATOM   9842  C  CB    . SER E 2 10  ? -17.059 -37.323 30.456  1.00 103.98 ? ?
? ? ? 10  SER Q CB    1
ATOM   9843  O  OG    . SER E 2 10  ? -18.115 -36.589 29.859  1.00 74.07  ? ?
? ? ? 10  SER Q OG    1
ATOM   9844  N  N     . PHE E 2 11  ? -16.421 -34.727 32.069  1.00 114.87 ? ?
? ? ? 11  PHE Q N     1
ATOM   9845  C  CA    . PHE E 2 11  ? -15.564 -33.564 32.298  1.00 113.51 ? ?
? ? ? 11  PHE Q CA    1
ATOM   9846  C  C     . PHE E 2 11  ? -15.074 -33.316 33.720  1.00 111.32 ? ?
? ? ? 11  PHE Q C     1
ATOM   9847  O  O     . PHE E 2 11  ? -13.890 -33.516 33.999  1.00 113.84 ? ?
? ? ? 11  PHE Q O     1
ATOM   9848  C  CB    . PHE E 2 11  ? -16.236 -32.304 31.744  1.00 93.24  ? ?
? ? ? 11  PHE Q CB    1
ATOM   9849  C  CG    . PHE E 2 11  ? -17.719 -32.231 31.991  1.00 75.75  ? ?
? ? ? 11  PHE Q CG    1
ATOM   9850  C  CD1   . PHE E 2 11  ? -18.224 -31.932 33.255  1.00 53.29  ? ?
? ? ? 11  PHE Q CD1   1
ATOM   9851  C  CD2   . PHE E 2 11  ? -18.613 -32.398 30.937  1.00 52.16  ? ?
? ? ? 11  PHE Q CD2   1
ATOM   9852  C  CE1   . PHE E 2 11  ? -19.600 -31.792 33.462  1.00 35.50  ? ?
? ? ? 11  PHE Q CE1   1
ATOM   9853  C  CE2   . PHE E 2 11  ? -19.984 -32.262 31.127  1.00 61.90  ? ?
? ? ? 11  PHE Q CE2   1
ATOM   9854  C  CZ    . PHE E 2 11  ? -20.481 -31.955 32.389  1.00 65.20  ? ?
? ? ? 11  PHE Q CZ    1
ATOM   9855  N  N     . GLU E 2 12  ? -15.961 -32.868 34.606  1.00 112.48 ? ?
? ? ? 12  GLU Q N     1
ATOM   9856  C  CA    . GLU E 2 12  ? -15.579 -32.614 35.990  1.00 118.82 ? ?
? ? ? 12  GLU Q CA    1
ATOM   9857  C  C     . GLU E 2 12  ? -14.601 -33.714 36.373  1.00 122.51 ? ?
? ? ? 12  GLU Q C     1
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? ? ? 12  GLU Q O     1
ATOM   9859  C  CB    . GLU E 2 12  ? -16.807 -32.655 36.910  1.00 106.36 ? ?
? ? ? 12  GLU Q CB    1
ATOM   9860  N  N     . GLY E 2 13  ? -13.455 -33.327 36.925  1.00 127.28 ? ?
? ? ? 13  GLY Q N     1
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? ? ? 13  GLY Q CA    1
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? ? ? 13  GLY Q C     1
ATOM   9863  O  O     . GLY E 2 13  ? -11.077 -33.660 35.458  1.00 132.84 ? ?
? ? ? 13  GLY Q O     1
ATOM   9864  N  N     . ILE E 2 14  ? -10.045 -34.015 37.433  1.00 127.69 ? ?
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ATOM   9866  C  C     . ILE E 2 14  ? -8.362  -33.826 35.495  1.00 120.49 ? ?
? ? ? 14  ILE Q C     1
ATOM   9867  O  O     . ILE E 2 14  ? -7.449  -33.160 34.998  1.00 118.38 ? ?
? ? ? 14  ILE Q O     1
ATOM   9868  C  CB    . ILE E 2 14  ? -7.624  -34.458 37.811  1.00 126.71 ? ?
? ? ? 14  ILE Q CB    1
ATOM   9869  C  CG1   . ILE E 2 14  ? -7.756  -34.116 39.306  1.00 127.00 ? ?
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ATOM   9870  C  CG2   . ILE E 2 14  ? -6.216  -34.085 37.335  1.00 84.89  ? ?
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ATOM   9871  C  CD1   . ILE E 2 14  ? -8.990  -34.696 40.000  1.00 123.98 ? ?
? ? ? 14  ILE Q CD1   1
ATOM   9872  N  N     . PHE E 2 15  ? -9.077  -34.698 34.786  1.00 116.20 ? ?
? ? ? 15  PHE Q N     1
ATOM   9873  C  CA    . PHE E 2 15  ? -8.864  -34.861 33.346  1.00 119.91 ? ?
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ATOM   9875  O  O     . PHE E 2 15  ? -10.513 -36.616 33.270  1.00 118.55 ? ?
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ATOM   9876  C  CB    . PHE E 2 15  ? -7.387  -35.176 33.009  1.00 121.53 ? ?
? ? ? 15  PHE Q CB    1
ATOM   9877  C  CG    . PHE E 2 15  ? -6.742  -36.238 33.873  1.00 139.21 ? ?
? ? ? 15  PHE Q CG    1
ATOM   9878  C  CD1   . PHE E 2 15  ? -5.491  -36.743 33.524  1.00 139.20 ? ?
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ATOM   9879  C  CD2   . PHE E 2 15  ? -7.344  -36.701 35.043  1.00 144.78 ? ?
? ? ? 15  PHE Q CD2   1
ATOM   9880  C  CE1   . PHE E 2 15  ? -4.848  -37.686 34.322  1.00 138.48 ? ?
? ? ? 15  PHE Q CE1   1
ATOM   9881  C  CE2   . PHE E 2 15  ? -6.708  -37.643 35.849  1.00 151.71 ? ?
? ? ? 15  PHE Q CE2   1
ATOM   9882  C  CZ    . PHE E 2 15  ? -5.457  -38.136 35.488  1.00 143.85 ? ?
? ? ? 15  PHE Q CZ    1
ATOM   9883  N  N     . GLY E 2 16  ? -9.722  -35.824 31.299  1.00 112.67 ? ?
? ? ? 16  GLY Q N     1
ATOM   9884  C  CA    . GLY E 2 16  ? -10.524 -36.716 30.476  1.00 108.49 ? ?
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ATOM   9885  C  C     . GLY E 2 16  ? -11.741 -36.061 29.846  1.00 99.31  ? ?
? ? ? 16  GLY Q C     1
ATOM   9886  O  O     . GLY E 2 16  ? -11.733 -35.714 28.662  1.00 93.38  ? ?
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? ? ? 19  ASP Q C     1
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ATOM   9907  C  CG    . ASP E 2 19  ? -18.882 -40.156 28.452  1.00 133.13 ? ?
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ATOM   9908  O  OD1   . ASP E 2 19  ? -17.881 -40.810 28.081  1.00 121.05 ? ?
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ATOM   9909  O  OD2   . ASP E 2 19  ? -19.387 -40.253 29.592  1.00 120.88 ? ?
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ATOM   9910  N  N     . GLN E 2 20  ? -18.419 -38.111 24.192  1.00 105.11 ? ?
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ATOM   9911  C  CA    . GLN E 2 20  ? -18.958 -37.791 22.866  1.00 113.03 ? ?
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ATOM   9914  C  CB    . GLN E 2 20  ? -18.187 -38.520 21.762  1.00 106.95 ? ?
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? ? ? 20  GLN Q CG    1
ATOM   9916  C  CD    . GLN E 2 20  ? -18.563 -39.182 19.322  1.00 143.75 ? ?
? ? ? 20  GLN Q CD    1
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? ? ? 20  GLN Q OE1   1
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? ? ? 21  ALA Q CB    1
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? ? ? 22  GLN Q N     1
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ATOM   9926  C  C     . GLN E 2 22  ? -23.730 -36.700 25.851  1.00 100.02 ? ?
? ? ? 22  GLN Q C     1
ATOM   9927  O  O     . GLN E 2 22  ? -24.819 -36.128 25.965  1.00 93.04  ? ?
? ? ? 22  GLN Q O     1
ATOM   9928  C  CB    . GLN E 2 22  ? -22.669 -37.824 27.819  1.00 100.30 ? ?
? ? ? 22  GLN Q CB    1
ATOM   9929  C  CG    . GLN E 2 22  ? -23.357 -36.902 28.812  1.00 84.61  ? ?
? ? ? 22  GLN Q CG    1
ATOM   9930  C  CD    . GLN E 2 22  ? -22.744 -36.975 30.201  1.00 108.03 ? ?
? ? ? 22  GLN Q CD    1
ATOM   9931  O  OE1   . GLN E 2 22  ? -21.521 -36.894 30.363  1.00 102.29 ? ?
? ? ? 22  GLN Q OE1   1
ATOM   9932  N  NE2   . GLN E 2 22  ? -23.597 -37.120 31.216  1.00 74.66  ? ?
? ? ? 22  GLN Q NE2   1
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? ? ? 23  LEU Q N     1
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ATOM   9935  C  C     . LEU E 2 23  ? -23.795 -35.030 23.226  1.00 70.50  ? ?
? ? ? 23  LEU Q C     1
ATOM   9936  O  O     . LEU E 2 23  ? -24.843 -34.387 23.226  1.00 65.28  ? ?
? ? ? 23  LEU Q O     1
ATOM   9937  C  CB    . LEU E 2 23  ? -21.500 -34.412 24.088  1.00 66.70  ? ?
? ? ? 23  LEU Q CB    1
ATOM   9938  C  CG    . LEU E 2 23  ? -20.772 -33.839 25.306  1.00 87.04  ? ?
? ? ? 23  LEU Q CG    1
ATOM   9939  C  CD1   . LEU E 2 23  ? -19.446 -33.248 24.875  1.00 57.53  ? ?
? ? ? 23  LEU Q CD1   1
ATOM   9940  C  CD2   . LEU E 2 23  ? -21.644 -32.788 25.985  1.00 67.59  ? ?
? ? ? 23  LEU Q CD2   1
ATOM   9941  N  N     . ARG E 2 24  ? -23.435 -35.797 22.196  1.00 72.86  ? ?
? ? ? 24  ARG Q N     1
ATOM   9942  C  CA    . ARG E 2 24  ? -24.322 -35.893 21.029  1.00 83.63  ? ?
? ? ? 24  ARG Q CA    1
ATOM   9943  C  C     . ARG E 2 24  ? -25.749 -36.062 21.547  1.00 72.97  ? ?
? ? ? 24  ARG Q C     1
ATOM   9944  O  O     . ARG E 2 24  ? -26.690 -35.429 21.065  1.00 55.37  ? ?
? ? ? 24  ARG Q O     1
ATOM   9945  C  CB    . ARG E 2 24  ? -23.959 -37.093 20.143  1.00 96.94  ? ?
? ? ? 24  ARG Q CB    1
ATOM   9946  C  CG    . ARG E 2 24  ? -25.162 -37.721 19.399  1.00 158.67 ? ?
? ? ? 24  ARG Q CG    1
ATOM   9947  C  CD    . ARG E 2 24  ? -25.363 -37.233 17.950  1.00 197.11 ? ?
? ? ? 24  ARG Q CD    1
ATOM   9948  N  NE    . ARG E 2 24  ? -26.694 -37.592 17.439  1.00 196.94 ? ?
? ? ? 24  ARG Q NE    1
ATOM   9949  C  CZ    . ARG E 2 24  ? -27.049 -37.616 16.153  1.00 183.85 ? ?
? ? ? 24  ARG Q CZ    1
ATOM   9950  N  NH1   . ARG E 2 24  ? -26.176 -37.308 15.200  1.00 168.43 ? ?
? ? ? 24  ARG Q NH1   1
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? ? ? 24  ARG Q NH2   1
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? ? ? 25  ARG Q N     1
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? ? ? 25  ARG Q CA    1
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? ? ? 25  ARG Q C     1
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? ? ? 25  ARG Q O     1
ATOM   9956  C  CB    . ARG E 2 25  ? -27.050 -38.209 24.278  1.00 115.79 ? ?
? ? ? 25  ARG Q CB    1
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? ? ? 25  ARG Q CG    1
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? ? ? 25  ARG Q CD    1
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? ? ? 25  ARG Q CZ    1
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? ? ? 25  ARG Q NH2   1
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? ? ? 27  PHE Q N     1
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? ? ? 27  PHE Q CA    1
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? ? ? 27  PHE Q C     1
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? ? ? 27  PHE Q CB    1
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? ? ? 27  PHE Q CG    1
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? ? ? 28  GLN Q CG    1
ATOM   9984  C  CD    . GLN E 2 28  ? -30.614 -37.585 19.062  1.00 167.11 ? ?
? ? ? 28  GLN Q CD    1
ATOM   9985  O  OE1   . GLN E 2 28  ? -31.787 -37.887 19.298  1.00 151.10 ? ?
? ? ? 28  GLN Q OE1   1
ATOM   9986  N  NE2   . GLN E 2 28  ? -29.700 -38.483 18.703  1.00 155.40 ? ?
? ? ? 28  GLN Q NE2   1
ATOM   9987  N  N     . VAL E 2 29  ? -31.280 -33.908 22.847  1.00 65.57  ? ?
? ? ? 29  VAL Q N     1
ATOM   9988  C  CA    . VAL E 2 29  ? -32.325 -33.445 23.738  1.00 75.72  ? ?
? ? ? 29  VAL Q CA    1
ATOM   9989  C  C     . VAL E 2 29  ? -32.535 -31.955 23.534  1.00 82.60  ? ?
? ? ? 29  VAL Q C     1
ATOM   9990  O  O     . VAL E 2 29  ? -33.676 -31.492 23.493  1.00 76.24  ? ?
? ? ? 29  VAL Q O     1
ATOM   9991  C  CB    . VAL E 2 29  ? -32.026 -33.768 25.222  1.00 79.99  ? ?
? ? ? 29  VAL Q CB    1
ATOM   9992  C  CG1   . VAL E 2 29  ? -30.625 -33.371 25.572  1.00 106.89 ? ?
? ? ? 29  VAL Q CG1   1
ATOM   9993  C  CG2   . VAL E 2 29  ? -33.046 -33.064 26.127  1.00 49.85  ? ?
? ? ? 29  VAL Q CG2   1
ATOM   9994  N  N     . TYR E 2 30  ? -31.450 -31.204 23.364  1.00 77.58  ? ?
? ? ? 30  TYR Q N     1
ATOM   9995  C  CA    . TYR E 2 30  ? -31.590 -29.767 23.139  1.00 66.55  ? ?
? ? ? 30  TYR Q CA    1
ATOM   9996  C  C     . TYR E 2 30  ? -32.272 -29.462 21.812  1.00 65.11  ? ?
? ? ? 30  TYR Q C     1
ATOM   9997  O  O     . TYR E 2 30  ? -33.341 -28.860 21.785  1.00 64.38  ? ?
? ? ? 30  TYR Q O     1
ATOM   9998  C  CB    . TYR E 2 30  ? -30.233 -29.056 23.170  1.00 74.46  ? ?
? ? ? 30  TYR Q CB    1
ATOM   9999  C  CG    . TYR E 2 30  ? -30.270 -27.653 22.586  1.00 92.47  ? ?
? ? ? 30  TYR Q CG    1
ATOM   10000 C  CD1   . TYR E 2 30  ? -31.248 -26.731 22.983  1.00 87.50  ? ?
? ? ? 30  TYR Q CD1   1
ATOM   10001 C  CD2   . TYR E 2 30  ? -29.336 -27.250 21.627  1.00 99.66  ? ?
? ? ? 30  TYR Q CD2   1
ATOM   10002 C  CE1   . TYR E 2 30  ? -31.300 -25.445 22.441  1.00 64.94  ? ?
? ? ? 30  TYR Q CE1   1
ATOM   10003 C  CE2   . TYR E 2 30  ? -29.375 -25.966 21.077  1.00 99.24  ? ?
? ? ? 30  TYR Q CE2   1
ATOM   10004 C  CZ    . TYR E 2 30  ? -30.358 -25.073 21.487  1.00 98.31  ? ?
? ? ? 30  TYR Q CZ    1
ATOM   10005 O  OH    . TYR E 2 30  ? -30.400 -23.818 20.930  1.00 86.52  ? ?
? ? ? 30  TYR Q OH    1
ATOM   10006 N  N     . ASN E 2 31  ? -31.657 -29.872 20.709  1.00 68.88  ? ?
? ? ? 31  ASN Q N     1
ATOM   10007 C  CA    . ASN E 2 31  ? -32.238 -29.594 19.404  1.00 85.06  ? ?
? ? ? 31  ASN Q CA    1
ATOM   10008 C  C     . ASN E 2 31  ? -33.706 -30.002 19.317  1.00 88.05  ? ?
? ? ? 31  ASN Q C     1
ATOM   10009 O  O     . ASN E 2 31  ? -34.471 -29.415 18.553  1.00 75.96  ? ?
? ? ? 31  ASN Q O     1
ATOM   10010 C  CB    . ASN E 2 31  ? -31.435 -30.287 18.305  1.00 82.86  ? ?
? ? ? 31  ASN Q CB    1
ATOM   10011 C  CG    . ASN E 2 31  ? -31.737 -29.731 16.926  1.00 92.85  ? ?
? ? ? 31  ASN Q CG    1
ATOM   10012 O  OD1   . ASN E 2 31  ? -31.053 -30.046 15.958  1.00 106.20 ? ?
? ? ? 31  ASN Q OD1   1
ATOM   10013 N  ND2   . ASN E 2 31  ? -32.768 -28.902 16.830  1.00 83.78  ? ?
? ? ? 31  ASN Q ND2   1
ATOM   10014 N  N     . GLU E 2 32  ? -34.104 -30.997 20.103  1.00 100.15 ? ?
? ? ? 32  GLU Q N     1
ATOM   10015 C  CA    . GLU E 2 32  ? -35.492 -31.457 20.096  1.00 117.54 ? ?
? ? ? 32  GLU Q CA    1
ATOM   10016 C  C     . GLU E 2 32  ? -36.357 -30.701 21.110  1.00 120.49 ? ?
? ? ? 32  GLU Q C     1
ATOM   10017 O  O     . GLU E 2 32  ? -37.554 -30.498 20.896  1.00 120.87 ? ?
? ? ? 32  GLU Q O     1
ATOM   10018 C  CB    . GLU E 2 32  ? -35.546 -32.968 20.349  1.00 130.67 ? ?
? ? ? 32  GLU Q CB    1
ATOM   10019 C  CG    . GLU E 2 32  ? -35.438 -33.811 19.074  1.00 151.31 ? ?
? ? ? 32  GLU Q CG    1
ATOM   10020 C  CD    . GLU E 2 32  ? -34.552 -35.038 19.235  1.00 159.87 ? ?
? ? ? 32  GLU Q CD    1
ATOM   10021 O  OE1   . GLU E 2 32  ? -33.315 -34.873 19.308  1.00 133.05 ? ?
? ? ? 32  GLU Q OE1   1
ATOM   10022 O  OE2   . GLU E 2 32  ? -35.089 -36.167 19.290  1.00 157.59 ? ?
? ? ? 32  GLU Q OE2   1
ATOM   10023 N  N     . VAL E 2 33  ? -35.746 -30.290 22.214  1.00 113.56 ? ?
? ? ? 33  VAL Q N     1
ATOM   10024 C  CA    . VAL E 2 33  ? -36.438 -29.528 23.245  1.00 107.43 ? ?
? ? ? 33  VAL Q CA    1
ATOM   10025 C  C     . VAL E 2 33  ? -35.380 -28.602 23.843  1.00 119.55 ? ?
? ? ? 33  VAL Q C     1
ATOM   10026 O  O     . VAL E 2 33  ? -34.272 -29.043 24.149  1.00 119.24 ? ?
? ? ? 33  VAL Q O     1
ATOM   10027 C  CB    . VAL E 2 33  ? -37.048 -30.452 24.331  1.00 96.61  ? ?
? ? ? 33  VAL Q CB    1
ATOM   10028 C  CG1   . VAL E 2 33  ? -35.951 -31.149 25.103  1.00 86.06  ? ?
? ? ? 33  VAL Q CG1   1
ATOM   10029 C  CG2   . VAL E 2 33  ? -37.947 -29.647 25.262  1.00 67.11  ? ?
? ? ? 33  VAL Q CG2   1
ATOM   10030 N  N     . CYS E 2 34  ? -35.734 -27.324 23.983  1.00 121.26 ? ?
? ? ? 34  CYS Q N     1
ATOM   10031 C  CA    . CYS E 2 34  ? -34.859 -26.256 24.488  1.00 109.48 ? ?
? ? ? 34  CYS Q CA    1
ATOM   10032 C  C     . CYS E 2 34  ? -34.617 -25.338 23.292  1.00 96.84  ? ?
? ? ? 34  CYS Q C     1
ATOM   10033 O  O     . CYS E 2 34  ? -34.594 -24.122 23.420  1.00 102.51 ? ?
? ? ? 34  CYS Q O     1
ATOM   10034 C  CB    . CYS E 2 34  ? -33.489 -26.766 24.958  1.00 119.36 ? ?
? ? ? 34  CYS Q CB    1
ATOM   10035 S  SG    . CYS E 2 34  ? -33.332 -27.682 26.528  1.00 109.20 ? ?
? ? ? 34  CYS Q SG    1
ATOM   10036 N  N     . SER E 2 35  ? -34.427 -25.945 22.127  1.00 91.89  ? ?
? ? ? 35  SER Q N     1
ATOM   10037 C  CA    . SER E 2 35  ? -34.189 -25.210 20.890  1.00 90.40  ? ?
? ? ? 35  SER Q CA    1
ATOM   10038 C  C     . SER E 2 35  ? -35.356 -24.258 20.640  1.00 91.75  ? ?
? ? ? 35  SER Q C     1
ATOM   10039 O  O     . SER E 2 35  ? -35.307 -23.411 19.740  1.00 85.77  ? ?
? ? ? 35  SER Q O     1
ATOM   10040 C  CB    . SER E 2 35  ? -34.061 -26.198 19.721  1.00 90.46  ? ?
? ? ? 35  SER Q CB    1
ATOM   10041 O  OG    . SER E 2 35  ? -33.687 -25.550 18.513  1.00 73.91  ? ?
? ? ? 35  SER Q OG    1
ATOM   10042 N  N     . ALA E 2 36  ? -36.396 -24.395 21.459  1.00 82.13  ? ?
? ? ? 36  ALA Q N     1
ATOM   10043 C  CA    . ALA E 2 36  ? -37.596 -23.582 21.333  1.00 85.53  ? ?
? ? ? 36  ALA Q CA    1
ATOM   10044 C  C     . ALA E 2 36  ? -37.542 -22.229 22.029  1.00 88.08  ? ?
? ? ? 36  ALA Q C     1
ATOM   10045 O  O     . ALA E 2 36  ? -37.354 -21.195 21.386  1.00 88.71  ? ?
? ? ? 36  ALA Q O     1
ATOM   10046 C  CB    . ALA E 2 36  ? -38.790 -24.365 21.838  1.00 81.66  ? ?
? ? ? 36  ALA Q CB    1
ATOM   10047 N  N     . CYS E 2 37  ? -37.715 -22.232 23.346  1.00 87.88  ? ?
? ? ? 37  CYS Q N     1
ATOM   10048 C  CA    . CYS E 2 37  ? -37.711 -20.983 24.096  1.00 97.97  ? ?
? ? ? 37  CYS Q CA    1
ATOM   10049 C  C     . CYS E 2 37  ? -36.323 -20.429 24.428  1.00 98.96  ? ?
? ? ? 37  CYS Q C     1
ATOM   10050 O  O     . CYS E 2 37  ? -36.189 -19.260 24.784  1.00 96.61  ? ?
? ? ? 37  CYS Q O     1
ATOM   10051 C  CB    . CYS E 2 37  ? -38.491 -21.140 25.399  1.00 119.76 ? ?
? ? ? 37  CYS Q CB    1
ATOM   10052 S  SG    . CYS E 2 37  ? -40.138 -21.917 25.303  1.00 130.25 ? ?
? ? ? 37  CYS Q SG    1
ATOM   10053 N  N     . HIS E 2 38  ? -35.293 -21.259 24.326  1.00 94.36  ? ?
? ? ? 38  HIS Q N     1
ATOM   10054 C  CA    . HIS E 2 38  ? -33.941 -20.806 24.633  1.00 83.91  ? ?
? ? ? 38  HIS Q CA    1
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? ? ? 38  HIS Q C     1
ATOM   10056 O  O     . HIS E 2 38  ? -33.657 -20.344 22.302  1.00 99.15  ? ?
? ? ? 38  HIS Q O     1
ATOM   10057 C  CB    . HIS E 2 38  ? -33.234 -21.823 25.527  1.00 74.21  ? ?
? ? ? 38  HIS Q CB    1
ATOM   10058 C  CG    . HIS E 2 38  ? -33.690 -21.796 26.954  1.00 89.14  ? ?
? ? ? 38  HIS Q CG    1
ATOM   10059 N  ND1   . HIS E 2 38  ? -33.637 -20.657 27.730  1.00 81.69  ? ?
? ? ? 38  HIS Q ND1   1
ATOM   10060 C  CD2   . HIS E 2 38  ? -34.220 -22.762 27.740  1.00 70.15  ? ?
? ? ? 38  HIS Q CD2   1
ATOM   10061 C  CE1   . HIS E 2 38  ? -34.122 -20.923 28.930  1.00 57.77  ? ?
? ? ? 38  HIS Q CE1   1
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? ? ? 38  HIS Q NE2   1
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? ? ? 39  GLY Q N     1
ATOM   10064 C  CA    . GLY E 2 39  ? -30.907 -20.360 22.418  1.00 92.46  ? ?
? ? ? 39  GLY Q CA    1
ATOM   10065 C  C     . GLY E 2 39  ? -29.450 -20.336 22.838  1.00 91.37  ? ?
? ? ? 39  GLY Q C     1
ATOM   10066 O  O     . GLY E 2 39  ? -29.122 -20.669 23.979  1.00 76.45  ? ?
? ? ? 39  GLY Q O     1
ATOM   10067 N  N     . MET E 2 40  ? -28.575 -19.948 21.915  1.00 92.70  ? ?
? ? ? 40  MET Q N     1
ATOM   10068 C  CA    . MET E 2 40  ? -27.145 -19.875 22.192  1.00 90.98  ? ?
? ? ? 40  MET Q CA    1
ATOM   10069 C  C     . MET E 2 40  ? -26.460 -18.932 21.201  1.00 92.62  ? ?
? ? ? 40  MET Q C     1
ATOM   10070 O  O     . MET E 2 40  ? -25.892 -19.367 20.193  1.00 85.99  ? ?
? ? ? 40  MET Q O     1
ATOM   10071 C  CB    . MET E 2 40  ? -26.520 -21.270 22.115  1.00 99.98  ? ?
? ? ? 40  MET Q CB    1
ATOM   10072 C  CG    . MET E 2 40  ? -27.095 -22.277 23.108  1.00 103.31 ? ?
? ? ? 40  MET Q CG    1
ATOM   10073 S  SD    . MET E 2 40  ? -26.114 -23.783 23.261  1.00 103.77 ? ?
? ? ? 40  MET Q SD    1
ATOM   10074 C  CE    . MET E 2 40  ? -25.927 -24.241 21.522  1.00 117.79 ? ?
? ? ? 40  MET Q CE    1
ATOM   10075 N  N     . LYS E 2 41  ? -26.519 -17.639 21.515  1.00 80.49  ? ?
? ? ? 41  LYS Q N     1
ATOM   10076 C  CA    . LYS E 2 41  ? -25.959 -16.571 20.693  1.00 77.89  ? ?
? ? ? 41  LYS Q CA    1
ATOM   10077 C  C     . LYS E 2 41  ? -24.580 -16.791 20.069  1.00 79.52  ? ?
? ? ? 41  LYS Q C     1
ATOM   10078 O  O     . LYS E 2 41  ? -24.388 -16.540 18.875  1.00 84.63  ? ?
? ? ? 41  LYS Q O     1
ATOM   10079 C  CB    . LYS E 2 41  ? -25.916 -15.270 21.503  1.00 88.40  ? ?
? ? ? 41  LYS Q CB    1
ATOM   10080 C  CG    . LYS E 2 41  ? -27.276 -14.708 21.906  1.00 130.50 ? ?
? ? ? 41  LYS Q CG    1
ATOM   10081 C  CD    . LYS E 2 41  ? -27.136 -13.360 22.624  1.00 131.18 ? ?
? ? ? 41  LYS Q CD    1
ATOM   10082 C  CE    . LYS E 2 41  ? -28.488 -12.803 23.070  1.00 99.83  ? ?
? ? ? 41  LYS Q CE    1
ATOM   10083 N  NZ    . LYS E 2 41  ? -28.359 -11.545 23.862  1.00 96.51  ? ?
? ? ? 41  LYS Q NZ    1
ATOM   10084 N  N     . PHE E 2 42  ? -23.623 -17.256 20.864  1.00 69.84  ? ?
? ? ? 42  PHE Q N     1
ATOM   10085 C  CA    . PHE E 2 42  ? -22.269 -17.425 20.361  1.00 67.29  ? ?
? ? ? 42  PHE Q CA    1
ATOM   10086 C  C     . PHE E 2 42  ? -21.816 -18.847 20.071  1.00 63.71  ? ?
? ? ? 42  PHE Q C     1
ATOM   10087 O  O     . PHE E 2 42  ? -20.631 -19.160 20.187  1.00 65.55  ? ?
? ? ? 42  PHE Q O     1
ATOM   10088 C  CB    . PHE E 2 42  ? -21.275 -16.758 21.326  1.00 82.53  ? ?
? ? ? 42  PHE Q CB    1
ATOM   10089 C  CG    . PHE E 2 42  ? -21.916 -15.799 22.298  1.00 101.38 ? ?
? ? ? 42  PHE Q CG    1
ATOM   10090 C  CD1   . PHE E 2 42  ? -22.294 -16.225 23.569  1.00 122.79 ? ?
? ? ? 42  PHE Q CD1   1
ATOM   10091 C  CD2   . PHE E 2 42  ? -22.168 -14.480 21.935  1.00 89.27  ? ?
? ? ? 42  PHE Q CD2   1
ATOM   10092 C  CE1   . PHE E 2 42  ? -22.918 -15.351 24.469  1.00 112.07 ? ?
? ? ? 42  PHE Q CE1   1
ATOM   10093 C  CE2   . PHE E 2 42  ? -22.790 -13.599 22.824  1.00 104.37 ? ?
? ? ? 42  PHE Q CE2   1
ATOM   10094 C  CZ    . PHE E 2 42  ? -23.166 -14.038 24.095  1.00 98.44  ? ?
? ? ? 42  PHE Q CZ    1
ATOM   10095 N  N     . VAL E 2 43  ? -22.738 -19.719 19.685  1.00 57.16  ? ?
? ? ? 43  VAL Q N     1
ATOM   10096 C  CA    . VAL E 2 43  ? -22.324 -21.081 19.383  1.00 53.29  ? ?
? ? ? 43  VAL Q CA    1
ATOM   10097 C  C     . VAL E 2 43  ? -22.193 -21.306 17.882  1.00 38.58  ? ?
? ? ? 43  VAL Q C     1
ATOM   10098 O  O     . VAL E 2 43  ? -23.189 -21.463 17.158  1.00 57.77  ? ?
? ? ? 43  VAL Q O     1
ATOM   10099 C  CB    . VAL E 2 43  ? -23.290 -22.109 19.962  1.00 81.09  ? ?
? ? ? 43  VAL Q CB    1
ATOM   10100 C  CG1   . VAL E 2 43  ? -22.740 -23.511 19.737  1.00 100.87 ? ?
? ? ? 43  VAL Q CG1   1
ATOM   10101 C  CG2   . VAL E 2 43  ? -23.479 -21.851 21.439  1.00 112.61 ? ?
? ? ? 43  VAL Q CG2   1
ATOM   10102 N  N     . PRO E 2 44  ? -20.952 -21.310 17.392  1.00 27.53  ? ?
? ? ? 44  PRO Q N     1
ATOM   10103 C  CA    . PRO E 2 44  ? -20.680 -21.514 15.963  1.00 45.51  ? ?
? ? ? 44  PRO Q CA    1
ATOM   10104 C  C     . PRO E 2 44  ? -21.342 -22.820 15.613  1.00 66.41  ? ?
? ? ? 44  PRO Q C     1
ATOM   10105 O  O     . PRO E 2 44  ? -21.254 -23.779 16.383  1.00 80.60  ? ?
? ? ? 44  PRO Q O     1
ATOM   10106 C  CB    . PRO E 2 44  ? -19.143 -21.620 15.886  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 44  PRO Q CB    1
ATOM   10107 C  CG    . PRO E 2 44  ? -18.686 -20.861 17.123  1.00 77.37  ? ?
? ? ? 44  PRO Q CG    1
ATOM   10108 C  CD    . PRO E 2 44  ? -19.715 -21.257 18.183  1.00 15.43  ? ?
? ? ? 44  PRO Q CD    1
ATOM   10109 N  N     . ILE E 2 45  ? -22.032 -22.882 14.488  1.00 68.49  ? ?
? ? ? 45  ILE Q N     1
ATOM   10110 C  CA    . ILE E 2 45  ? -22.630 -24.162 14.160  1.00 65.88  ? ?
? ? ? 45  ILE Q CA    1
ATOM   10111 C  C     . ILE E 2 45  ? -21.485 -25.131 13.909  1.00 62.79  ? ?
? ? ? 45  ILE Q C     1
ATOM   10112 O  O     . ILE E 2 45  ? -21.379 -26.156 14.589  1.00 44.74  ? ?
? ? ? 45  ILE Q O     1
ATOM   10113 C  CB    . ILE E 2 45  ? -23.575 -24.058 12.944  1.00 51.31  ? ?
? ? ? 45  ILE Q CB    1
ATOM   10114 C  CG1   . ILE E 2 45  ? -24.891 -23.438 13.410  1.00 73.92  ? ?
? ? ? 45  ILE Q CG1   1
ATOM   10115 C  CG2   . ILE E 2 45  ? -23.823 -25.415 12.334  1.00 70.49  ? ?
? ? ? 45  ILE Q CG2   1
ATOM   10116 C  CD1   . ILE E 2 45  ? -25.335 -23.942 14.781  1.00 33.52  ? ?
? ? ? 45  ILE Q CD1   1
ATOM   10117 N  N     . ARG E 2 46  ? -20.607 -24.782 12.971  1.00 66.17  ? ?
? ? ? 46  ARG Q N     1
ATOM   10118 C  CA    . ARG E 2 46  ? -19.453 -25.621 12.646  1.00 78.38  ? ?
? ? ? 46  ARG Q CA    1
ATOM   10119 C  C     . ARG E 2 46  ? -18.734 -26.300 13.839  1.00 62.98  ? ?
? ? ? 46  ARG Q C     1
ATOM   10120 O  O     . ARG E 2 46  ? -17.868 -27.154 13.627  1.00 66.13  ? ?
? ? ? 46  ARG Q O     1
ATOM   10121 C  CB    . ARG E 2 46  ? -18.435 -24.802 11.822  1.00 94.82  ? ?
? ? ? 46  ARG Q CB    1
ATOM   10122 C  CG    . ARG E 2 46  ? -18.398 -23.309 12.183  1.00 127.60 ? ?
? ? ? 46  ARG Q CG    1
ATOM   10123 C  CD    . ARG E 2 46  ? -16.993 -22.797 12.553  1.00 135.13 ? ?
? ? ? 46  ARG Q CD    1
ATOM   10124 N  NE    . ARG E 2 46  ? -17.065 -21.695 13.517  1.00 107.73 ? ?
? ? ? 46  ARG Q NE    1
ATOM   10125 C  CZ    . ARG E 2 46  ? -16.019 -21.146 14.134  1.00 100.56 ? ?
? ? ? 46  ARG Q CZ    1
ATOM   10126 N  NH1   . ARG E 2 46  ? -14.785 -21.578 13.898  1.00 76.93  ? ?
? ? ? 46  ARG Q NH1   1
ATOM   10127 N  NH2   . ARG E 2 46  ? -16.207 -20.172 15.026  1.00 129.24 ? ?
? ? ? 46  ARG Q NH2   1
ATOM   10128 N  N     . THR E 2 47  ? -19.076 -25.941 15.078  1.00 35.05  ? ?
? ? ? 47  THR Q N     1
ATOM   10129 C  CA    . THR E 2 47  ? -18.411 -26.561 16.226  1.00 60.84  ? ?
? ? ? 47  THR Q CA    1
ATOM   10130 C  C     . THR E 2 47  ? -19.000 -27.919 16.590  1.00 80.28  ? ?
? ? ? 47  THR Q C     1
ATOM   10131 O  O     . THR E 2 47  ? -18.462 -28.640 17.444  1.00 74.12  ? ?
? ? ? 47  THR Q O     1
ATOM   10132 C  CB    . THR E 2 47  ? -18.421 -25.663 17.484  1.00 72.82  ? ?
? ? ? 47  THR Q CB    1
ATOM   10133 O  OG1   . THR E 2 47  ? -19.764 -25.445 17.934  1.00 45.62  ? ?
? ? ? 47  THR Q OG1   1
ATOM   10134 C  CG2   . THR E 2 47  ? -17.754 -24.338 17.179  1.00 126.11 ? ?
? ? ? 47  THR Q CG2   1
ATOM   10135 N  N     . LEU E 2 48  ? -20.127 -28.258 15.972  1.00 79.96  ? ?
? ? ? 48  LEU Q N     1
ATOM   10136 C  CA    . LEU E 2 48  ? -20.714 -29.568 16.192  1.00 60.93  ? ?
? ? ? 48  LEU Q CA    1
ATOM   10137 C  C     . LEU E 2 48  ? -19.813 -30.329 15.242  1.00 59.98  ? ?
? ? ? 48  LEU Q C     1
ATOM   10138 O  O     . LEU E 2 48  ? -20.179 -30.575 14.095  1.00 48.30  ? ?
? ? ? 48  LEU Q O     1
ATOM   10139 C  CB    . LEU E 2 48  ? -22.145 -29.632 15.674  1.00 38.08  ? ?
? ? ? 48  LEU Q CB    1
ATOM   10140 C  CG    . LEU E 2 48  ? -23.181 -28.657 16.226  1.00 47.29  ? ?
? ? ? 48  LEU Q CG    1
ATOM   10141 C  CD1   . LEU E 2 48  ? -24.440 -28.767 15.387  1.00 60.07  ? ?
? ? ? 48  LEU Q CD1   1
ATOM   10142 C  CD2   . LEU E 2 48  ? -23.468 -28.958 17.689  1.00 68.12  ? ?
? ? ? 48  LEU Q CD2   1
ATOM   10143 N  N     . ALA E 2 49  ? -18.611 -30.637 15.720  1.00 64.07  ? ?
? ? ? 49  ALA Q N     1
ATOM   10144 C  CA    . ALA E 2 49  ? -17.590 -31.344 14.950  1.00 76.94  ? ?
? ? ? 49  ALA Q CA    1
ATOM   10145 C  C     . ALA E 2 49  ? -16.282 -31.093 15.691  1.00 86.76  ? ?
? ? ? 49  ALA Q C     1
ATOM   10146 O  O     . ALA E 2 49  ? -16.238 -31.196 16.923  1.00 72.90  ? ?
? ? ? 49  ALA Q O     1
ATOM   10147 C  CB    . ALA E 2 49  ? -17.502 -30.791 13.508  1.00 35.15  ? ?
? ? ? 49  ALA Q CB    1
ATOM   10148 N  N     . ASP E 2 50  ? -15.234 -30.737 14.949  1.00 103.36 ? ?
? ? ? 50  ASP Q N     1
ATOM   10149 C  CA    . ASP E 2 50  ? -13.931 -30.478 15.551  1.00 114.20 ? ?
? ? ? 50  ASP Q CA    1
ATOM   10150 C  C     . ASP E 2 50  ? -13.628 -31.684 16.431  1.00 111.82 ? ?
? ? ? 50  ASP Q C     1
ATOM   10151 O  O     . ASP E 2 50  ? -13.027 -32.664 15.980  1.00 125.40 ? ?
? ? ? 50  ASP Q O     1
ATOM   10152 C  CB    . ASP E 2 50  ? -13.983 -29.203 16.402  1.00 132.61 ? ?
? ? ? 50  ASP Q CB    1
ATOM   10153 C  CG    . ASP E 2 50  ? -14.575 -28.022 15.651  1.00 141.23 ? ?
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? ? ? 50  ASP Q OD1   1
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? ? ? 52  GLY Q CA    1
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? ? ? 53  GLY Q C     1
ATOM   10171 O  O     . GLY E 2 53  ? -17.412 -33.571 20.413  1.00 84.69  ? ?
? ? ? 53  GLY Q O     1
ATOM   10172 N  N     . PRO E 2 54  ? -19.489 -33.237 21.199  1.00 86.94  ? ?
? ? ? 54  PRO Q N     1
ATOM   10173 C  CA    . PRO E 2 54  ? -20.140 -33.950 20.105  1.00 89.95  ? ?
? ? ? 54  PRO Q CA    1
ATOM   10174 C  C     . PRO E 2 54  ? -19.567 -33.637 18.741  1.00 88.24  ? ?
? ? ? 54  PRO Q C     1
ATOM   10175 O  O     . PRO E 2 54  ? -19.568 -32.480 18.300  1.00 81.96  ? ?
? ? ? 54  PRO Q O     1
ATOM   10176 C  CB    . PRO E 2 54  ? -21.591 -33.491 20.193  1.00 98.60  ? ?
? ? ? 54  PRO Q CB    1
ATOM   10177 C  CG    . PRO E 2 54  ? -21.764 -33.158 21.589  1.00 88.12  ? ?
? ? ? 54  PRO Q CG    1
ATOM   10178 C  CD    . PRO E 2 54  ? -20.478 -32.475 21.971  1.00 76.01  ? ?
? ? ? 54  PRO Q CD    1
ATOM   10179 N  N     . GLN E 2 55  ? -19.057 -34.670 18.084  1.00 81.31  ? ?
? ? ? 55  GLN Q N     1
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? ? ? 55  GLN Q C     1
ATOM   10182 O  O     . GLN E 2 55  ? -20.852 -35.095 16.548  1.00 85.87  ? ?
? ? ? 55  GLN Q O     1
ATOM   10183 C  CB    . GLN E 2 55  ? -17.442 -35.509 16.442  1.00 71.56  ? ?
? ? ? 55  GLN Q CB    1
ATOM   10184 C  CG    . GLN E 2 55  ? -16.277 -35.392 17.407  1.00 72.82  ? ?
? ? ? 55  GLN Q CG    1
ATOM   10185 C  CD    . GLN E 2 55  ? -15.008 -36.035 16.880  1.00 105.17 ? ?
? ? ? 55  GLN Q CD    1
ATOM   10186 O  OE1   . GLN E 2 55  ? -14.680 -35.911 15.694  1.00 116.06 ? ?
? ? ? 55  GLN Q OE1   1
ATOM   10187 N  NE2   . GLN E 2 55  ? -14.273 -36.710 17.763  1.00 82.39  ? ?
? ? ? 55  GLN Q NE2   1
ATOM   10188 N  N     . LEU E 2 56  ? -19.724 -34.804 14.620  1.00 86.85  ? ?
? ? ? 56  LEU Q N     1
ATOM   10189 C  CA    . LEU E 2 56  ? -20.853 -35.095 13.739  1.00 81.85  ? ?
? ? ? 56  LEU Q CA    1
ATOM   10190 C  C     . LEU E 2 56  ? -20.274 -34.820 12.368  1.00 91.09  ? ?
? ? ? 56  LEU Q C     1
ATOM   10191 O  O     . LEU E 2 56  ? -19.313 -34.055 12.254  1.00 99.18  ? ?
? ? ? 56  LEU Q O     1
ATOM   10192 C  CB    . LEU E 2 56  ? -22.037 -34.145 14.005  1.00 78.69  ? ?
? ? ? 56  LEU Q CB    1
ATOM   10193 C  CG    . LEU E 2 56  ? -22.791 -34.179 15.348  1.00 71.33  ? ?
? ? ? 56  LEU Q CG    1
ATOM   10194 C  CD1   . LEU E 2 56  ? -23.903 -33.140 15.394  1.00 70.16  ? ?
? ? ? 56  LEU Q CD1   1
ATOM   10195 C  CD2   . LEU E 2 56  ? -23.364 -35.570 15.553  1.00 121.06 ? ?
? ? ? 56  LEU Q CD2   1
ATOM   10196 N  N     . ASP E 2 57  ? -20.815 -35.433 11.325  1.00 90.40  ? ?
? ? ? 57  ASP Q N     1
ATOM   10197 C  CA    . ASP E 2 57  ? -20.258 -35.172 10.008  1.00 94.74  ? ?
? ? ? 57  ASP Q CA    1
ATOM   10198 C  C     . ASP E 2 57  ? -20.574 -33.758 9.547   1.00 89.90  ? ?
? ? ? 57  ASP Q C     1
ATOM   10199 O  O     . ASP E 2 57  ? -21.696 -33.271 9.704   1.00 70.85  ? ?
? ? ? 57  ASP Q O     1
ATOM   10200 C  CB    . ASP E 2 57  ? -20.765 -36.184 8.972   1.00 98.24  ? ?
? ? ? 57  ASP Q CB    1
ATOM   10201 C  CG    . ASP E 2 57  ? -20.587 -35.691 7.535   1.00 107.60 ? ?
? ? ? 57  ASP Q CG    1
ATOM   10202 O  OD1   . ASP E 2 57  ? -21.504 -35.002 7.037   1.00 79.62  ? ?
? ? ? 57  ASP Q OD1   1
ATOM   10203 O  OD2   . ASP E 2 57  ? -19.537 -35.978 6.911   1.00 98.16  ? ?
? ? ? 57  ASP Q OD2   1
ATOM   10204 N  N     . PRO E 2 58  ? -19.567 -33.074 8.986   1.00 88.14  ? ?
? ? ? 58  PRO Q N     1
ATOM   10205 C  CA    . PRO E 2 58  ? -19.710 -31.706 8.486   1.00 89.28  ? ?
? ? ? 58  PRO Q CA    1
ATOM   10206 C  C     . PRO E 2 58  ? -21.001 -31.554 7.680   1.00 91.60  ? ?
? ? ? 58  PRO Q C     1
ATOM   10207 O  O     . PRO E 2 58  ? -21.821 -30.679 7.969   1.00 79.94  ? ?
? ? ? 58  PRO Q O     1
ATOM   10208 C  CB    . PRO E 2 58  ? -18.464 -31.531 7.623   1.00 105.27 ? ?
? ? ? 58  PRO Q CB    1
ATOM   10209 C  CG    . PRO E 2 58  ? -17.440 -32.333 8.369   1.00 101.94 ? ?
? ? ? 58  PRO Q CG    1
ATOM   10210 C  CD    . PRO E 2 58  ? -18.204 -33.586 8.746   1.00 83.53  ? ?
? ? ? 58  PRO Q CD    1
ATOM   10211 N  N     . THR E 2 59  ? -21.165 -32.418 6.676   1.00 106.33 ? ?
? ? ? 59  THR Q N     1
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? ? ? 59  THR Q CA    1
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? ? ? 59  THR Q C     1
ATOM   10214 O  O     . THR E 2 59  ? -24.631 -31.958 6.366   1.00 102.80 ? ?
? ? ? 59  THR Q O     1
ATOM   10215 C  CB    . THR E 2 59  ? -22.292 -33.547 4.763   1.00 99.03  ? ?
? ? ? 59  THR Q CB    1
ATOM   10216 O  OG1   . THR E 2 59  ? -21.037 -33.508 4.070   1.00 91.53  ? ?
? ? ? 59  THR Q OG1   1
ATOM   10217 C  CG2   . THR E 2 59  ? -23.428 -33.390 3.753   1.00 70.17  ? ?
? ? ? 59  THR Q CG2   1
ATOM   10218 N  N     . PHE E 2 60  ? -23.536 -33.422 7.672   1.00 87.91  ? ?
? ? ? 60  PHE Q N     1
ATOM   10219 C  CA    . PHE E 2 60  ? -24.697 -33.570 8.522   1.00 86.10  ? ?
? ? ? 60  PHE Q CA    1
ATOM   10220 C  C     . PHE E 2 60  ? -24.902 -32.240 9.219   1.00 98.38  ? ?
? ? ? 60  PHE Q C     1
ATOM   10221 O  O     . PHE E 2 60  ? -26.036 -31.816 9.444   1.00 99.62  ? ?
? ? ? 60  PHE Q O     1
ATOM   10222 C  CB    . PHE E 2 60  ? -24.510 -34.634 9.591   1.00 87.33  ? ?
? ? ? 60  PHE Q CB    1
ATOM   10223 C  CG    . PHE E 2 60  ? -25.553 -34.563 10.669  1.00 102.37 ? ?
? ? ? 60  PHE Q CG    1
ATOM   10224 C  CD1   . PHE E 2 60  ? -26.904 -34.521 10.335  1.00 96.51  ? ?
? ? ? 60  PHE Q CD1   1
ATOM   10225 C  CD2   . PHE E 2 60  ? -25.195 -34.493 12.009  1.00 116.18 ? ?
? ? ? 60  PHE Q CD2   1
ATOM   10226 C  CE1   . PHE E 2 60  ? -27.881 -34.409 11.315  1.00 98.85  ? ?
? ? ? 60  PHE Q CE1   1
ATOM   10227 C  CE2   . PHE E 2 60  ? -26.171 -34.381 13.001  1.00 110.43 ? ?
? ? ? 60  PHE Q CE2   1
ATOM   10228 C  CZ    . PHE E 2 60  ? -27.515 -34.338 12.651  1.00 99.81  ? ?
? ? ? 60  PHE Q CZ    1
ATOM   10229 N  N     . VAL E 2 61  ? -23.800 -31.585 9.573   1.00 95.94  ? ?
? ? ? 61  VAL Q N     1
ATOM   10230 C  CA    . VAL E 2 61  ? -23.896 -30.295 10.240  1.00 87.19  ? ?
? ? ? 61  VAL Q CA    1
ATOM   10231 C  C     . VAL E 2 61  ? -24.601 -29.341 9.294   1.00 71.98  ? ?
? ? ? 61  VAL Q C     1
ATOM   10232 O  O     . VAL E 2 61  ? -25.672 -28.824 9.618   1.00 51.22  ? ?
? ? ? 61  VAL Q O     1
ATOM   10233 C  CB    . VAL E 2 61  ? -22.522 -29.722 10.583  1.00 92.90  ? ?
? ? ? 61  VAL Q CB    1
ATOM   10234 C  CG1   . VAL E 2 61  ? -22.673 -28.652 11.652  1.00 129.07 ? ?
? ? ? 61  VAL Q CG1   1
ATOM   10235 C  CG2   . VAL E 2 61  ? -21.599 -30.830 11.049  1.00 82.39  ? ?
? ? ? 61  VAL Q CG2   1
ATOM   10236 N  N     . ARG E 2 62  ? -23.997 -29.117 8.127   1.00 76.56  ? ?
? ? ? 62  ARG Q N     1
ATOM   10237 C  CA    . ARG E 2 62  ? -24.583 -28.246 7.115   1.00 91.44  ? ?
? ? ? 62  ARG Q CA    1
ATOM   10238 C  C     . ARG E 2 62  ? -26.071 -28.549 7.038   1.00 97.05  ? ?
? ? ? 62  ARG Q C     1
ATOM   10239 O  O     . ARG E 2 62  ? -26.912 -27.659 7.213   1.00 92.70  ? ?
? ? ? 62  ARG Q O     1
ATOM   10240 C  CB    . ARG E 2 62  ? -23.952 -28.500 5.738   1.00 93.83  ? ?
? ? ? 62  ARG Q CB    1
ATOM   10241 C  CG    . ARG E 2 62  ? -22.570 -27.900 5.539   1.00 118.15 ? ?
? ? ? 62  ARG Q CG    1
ATOM   10242 C  CD    . ARG E 2 62  ? -22.112 -28.011 4.084   1.00 120.14 ? ?
? ? ? 62  ARG Q CD    1
ATOM   10243 N  NE    . ARG E 2 62  ? -21.522 -29.309 3.764   1.00 128.57 ? ?
? ? ? 62  ARG Q NE    1
ATOM   10244 C  CZ    . ARG E 2 62  ? -20.348 -29.732 4.225   1.00 138.57 ? ?
? ? ? 62  ARG Q CZ    1
ATOM   10245 N  NH1   . ARG E 2 62  ? -19.627 -28.962 5.031   1.00 135.46 ? ?
? ? ? 62  ARG Q NH1   1
ATOM   10246 N  NH2   . ARG E 2 62  ? -19.890 -30.926 3.874   1.00 148.15 ? ?
? ? ? 62  ARG Q NH2   1
ATOM   10247 N  N     . GLU E 2 63  ? -26.381 -29.818 6.777   1.00 98.21  ? ?
? ? ? 63  GLU Q N     1
ATOM   10248 C  CA    . GLU E 2 63  ? -27.761 -30.271 6.677   1.00 109.81 ? ?
? ? ? 63  GLU Q CA    1
ATOM   10249 C  C     . GLU E 2 63  ? -28.540 -29.766 7.888   1.00 108.93 ? ?
? ? ? 63  GLU Q C     1
ATOM   10250 O  O     . GLU E 2 63  ? -29.595 -29.149 7.740   1.00 109.37 ? ?
? ? ? 63  GLU Q O     1
ATOM   10251 C  CB    . GLU E 2 63  ? -27.821 -31.803 6.618   1.00 128.30 ? ?
? ? ? 63  GLU Q CB    1
ATOM   10252 C  CG    . GLU E 2 63  ? -29.241 -32.364 6.479   1.00 147.30 ? ?
? ? ? 63  GLU Q CG    1
ATOM   10253 C  CD    . GLU E 2 63  ? -29.305 -33.883 6.579   1.00 153.16 ? ?
? ? ? 63  GLU Q CD    1
ATOM   10254 O  OE1   . GLU E 2 63  ? -28.939 -34.435 7.640   1.00 165.99 ? ?
? ? ? 63  GLU Q OE1   1
ATOM   10255 O  OE2   . GLU E 2 63  ? -29.728 -34.526 5.595   1.00 130.54 ? ?
? ? ? 63  GLU Q OE2   1
ATOM   10256 N  N     . TYR E 2 64  ? -28.016 -30.030 9.082   1.00 99.12  ? ?
? ? ? 64  TYR Q N     1
ATOM   10257 C  CA    . TYR E 2 64  ? -28.668 -29.580 10.302  1.00 88.73  ? ?
? ? ? 64  TYR Q CA    1
ATOM   10258 C  C     . TYR E 2 64  ? -28.868 -28.089 10.196  1.00 86.47  ? ?
? ? ? 64  TYR Q C     1
ATOM   10259 O  O     . TYR E 2 64  ? -29.996 -27.586 10.226  1.00 79.00  ? ?
? ? ? 64  TYR Q O     1
ATOM   10260 C  CB    . TYR E 2 64  ? -27.802 -29.867 11.525  1.00 94.51  ? ?
? ? ? 64  TYR Q CB    1
ATOM   10261 C  CG    . TYR E 2 64  ? -28.292 -29.160 12.773  1.00 116.51 ? ?
? ? ? 64  TYR Q CG    1
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? ? ? 64  TYR Q CD1   1
ATOM   10263 C  CD2   . TYR E 2 64  ? -27.424 -28.860 13.821  1.00 129.71 ? ?
? ? ? 64  TYR Q CD2   1
ATOM   10264 C  CE1   . TYR E 2 64  ? -30.104 -28.211 14.071  1.00 89.68  ? ?
? ? ? 64  TYR Q CE1   1
ATOM   10265 C  CE2   . TYR E 2 64  ? -27.890 -28.247 14.985  1.00 99.37  ? ?
? ? ? 64  TYR Q CE2   1
ATOM   10266 C  CZ    . TYR E 2 64  ? -29.230 -27.931 15.098  1.00 85.78  ? ?
? ? ? 64  TYR Q CZ    1
ATOM   10267 O  OH    . TYR E 2 64  ? -29.716 -27.362 16.244  1.00 62.86  ? ?
? ? ? 64  TYR Q OH    1
ATOM   10268 N  N     . ALA E 2 65  ? -27.740 -27.396 10.092  1.00 83.88  ? ?
? ? ? 65  ALA Q N     1
ATOM   10269 C  CA    . ALA E 2 65  ? -27.703 -25.949 9.969   1.00 85.23  ? ?
? ? ? 65  ALA Q CA    1
ATOM   10270 C  C     . ALA E 2 65  ? -28.872 -25.449 9.134   1.00 74.44  ? ?
? ? ? 65  ALA Q C     1
ATOM   10271 O  O     . ALA E 2 65  ? -29.864 -24.933 9.674   1.00 60.18  ? ?
? ? ? 65  ALA Q O     1
ATOM   10272 C  CB    . ALA E 2 65  ? -26.386 -25.523 9.330   1.00 87.63  ? ?
? ? ? 65  ALA Q CB    1
ATOM   10273 N  N     . ALA E 2 66  ? -28.747 -25.602 7.818   1.00 63.44  ? ?
? ? ? 66  ALA Q N     1
ATOM   10274 C  CA    . ALA E 2 66  ? -29.798 -25.174 6.913   1.00 73.37  ? ?
? ? ? 66  ALA Q CA    1
ATOM   10275 C  C     . ALA E 2 66  ? -31.109 -25.126 7.695   1.00 77.30  ? ?
? ? ? 66  ALA Q C     1
ATOM   10276 O  O     . ALA E 2 66  ? -31.680 -24.058 7.920   1.00 71.79  ? ?
? ? ? 66  ALA Q O     1
ATOM   10277 C  CB    . ALA E 2 66  ? -29.909 -26.155 5.749   1.00 64.33  ? ?
? ? ? 66  ALA Q CB    1
ATOM   10278 N  N     . GLY E 2 67  ? -31.536 -26.300 8.148   1.00 90.28  ? ?
? ? ? 67  GLY Q N     1
ATOM   10279 C  CA    . GLY E 2 67  ? -32.768 -26.443 8.902   1.00 99.98  ? ?
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ATOM   10280 C  C     . GLY E 2 67  ? -33.246 -25.275 9.740   1.00 98.43  ? ?
? ? ? 67  GLY Q C     1
ATOM   10281 O  O     . GLY E 2 67  ? -34.236 -24.630 9.401   1.00 103.76 ? ?
? ? ? 67  GLY Q O     1
ATOM   10282 N  N     . LEU E 2 68  ? -32.552 -25.010 10.840  1.00 100.82 ? ?
? ? ? 68  LEU Q N     1
ATOM   10283 C  CA    . LEU E 2 68  ? -32.918 -23.932 11.754  1.00 113.00 ? ?
? ? ? 68  LEU Q CA    1
ATOM   10284 C  C     . LEU E 2 68  ? -33.383 -22.658 11.041  1.00 114.55 ? ?
? ? ? 68  LEU Q C     1
ATOM   10285 O  O     . LEU E 2 68  ? -33.250 -22.553 9.822   1.00 111.54 ? ?
? ? ? 68  LEU Q O     1
ATOM   10286 C  CB    . LEU E 2 68  ? -31.734 -23.638 12.679  1.00 122.94 ? ?
? ? ? 68  LEU Q CB    1
ATOM   10287 C  CG    . LEU E 2 68  ? -31.162 -24.899 13.346  1.00 122.17 ? ?
? ? ? 68  LEU Q CG    1
ATOM   10288 C  CD1   . LEU E 2 68  ? -29.792 -25.236 12.747  1.00 64.62  ? ?
? ? ? 68  LEU Q CD1   1
ATOM   10289 C  CD2   . LEU E 2 68  ? -31.072 -24.688 14.853  1.00 92.44  ? ?
? ? ? 68  LEU Q CD2   1
ATOM   10290 N  N     . ASP E 2 69  ? -33.925 -21.703 11.802  1.00 118.31 ? ?
? ? ? 69  ASP Q N     1
ATOM   10291 C  CA    . ASP E 2 69  ? -34.432 -20.436 11.252  1.00 117.75 ? ?
? ? ? 69  ASP Q CA    1
ATOM   10292 C  C     . ASP E 2 69  ? -33.587 -19.837 10.124  1.00 120.81 ? ?
? ? ? 69  ASP Q C     1
ATOM   10293 O  O     . ASP E 2 69  ? -32.575 -20.404 9.718   1.00 123.14 ? ?
? ? ? 69  ASP Q O     1
ATOM   10294 C  CB    . ASP E 2 69  ? -34.620 -19.401 12.369  1.00 112.77 ? ?
? ? ? 69  ASP Q CB    1
ATOM   10295 C  CG    . ASP E 2 69  ? -35.543 -19.896 13.474  1.00 125.33 ? ?
? ? ? 69  ASP Q CG    1
ATOM   10296 O  OD1   . ASP E 2 69  ? -36.480 -20.665 13.168  1.00 123.18 ? ?
? ? ? 69  ASP Q OD1   1
ATOM   10297 O  OD2   . ASP E 2 69  ? -35.339 -19.508 14.646  1.00 118.32 ? ?
? ? ? 69  ASP Q OD2   1
ATOM   10298 N  N     . THR E 2 70  ? -33.985 -18.675 9.627   1.00 118.59 ? ?
? ? ? 70  THR Q N     1
ATOM   10299 C  CA    . THR E 2 70  ? -33.271 -18.079 8.505   1.00 126.89 ? ?
? ? ? 70  THR Q CA    1
ATOM   10300 C  C     . THR E 2 70  ? -32.093 -17.139 8.731   1.00 129.46 ? ?
? ? ? 70  THR Q C     1
ATOM   10301 O  O     . THR E 2 70  ? -31.282 -16.959 7.822   1.00 129.52 ? ?
? ? ? 70  THR Q O     1
ATOM   10302 C  CB    . THR E 2 70  ? -34.259 -17.383 7.566   1.00 143.53 ? ?
? ? ? 70  THR Q CB    1
ATOM   10303 O  OG1   . THR E 2 70  ? -35.516 -17.221 8.237   1.00 163.36 ? ?
? ? ? 70  THR Q OG1   1
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? ? ? 70  THR Q CG2   1
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? ? ? 71  ILE Q N     1
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? ? ? 71  ILE Q CA    1
ATOM   10307 C  C     . ILE E 2 71  ? -30.539 -14.789 8.979   1.00 126.32 ? ?
? ? ? 71  ILE Q C     1
ATOM   10308 O  O     . ILE E 2 71  ? -29.713 -15.207 8.166   1.00 120.80 ? ?
? ? ? 71  ILE Q O     1
ATOM   10309 C  CB    . ILE E 2 71  ? -29.613 -16.417 10.664  1.00 146.46 ? ?
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ATOM   10310 C  CG1   . ILE E 2 71  ? -29.998 -17.505 11.690  1.00 150.52 ? ?
? ? ? 71  ILE Q CG1   1
ATOM   10311 C  CG2   . ILE E 2 71  ? -28.588 -15.456 11.267  1.00 156.85 ? ?
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? ? ? 72  ILE Q N     1
ATOM   10314 C  CA    . ILE E 2 72  ? -30.986 -12.723 7.703   1.00 123.28 ? ?
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ATOM   10315 C  C     . ILE E 2 72  ? -29.568 -12.694 7.098   1.00 122.88 ? ?
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ATOM   10316 O  O     . ILE E 2 72  ? -29.042 -13.735 6.705   1.00 121.31 ? ?
? ? ? 72  ILE Q O     1
ATOM   10317 C  CB    . ILE E 2 72  ? -31.465 -11.278 8.069   1.00 123.83 ? ?
? ? ? 72  ILE Q CB    1
ATOM   10318 C  CG1   . ILE E 2 72  ? -31.510 -10.404 6.809   1.00 129.70 ? ?
? ? ? 72  ILE Q CG1   1
ATOM   10319 C  CG2   . ILE E 2 72  ? -30.576 -10.678 9.153   1.00 93.41  ? ?
? ? ? 72  ILE Q CG2   1
ATOM   10320 C  CD1   . ILE E 2 72  ? -32.286 -9.111  6.979   1.00 111.94 ? ?
? ? ? 72  ILE Q CD1   1
ATOM   10321 N  N     . ASP E 2 73  ? -28.955 -11.520 6.984   1.00 115.30 ? ?
? ? ? 73  ASP Q N     1
ATOM   10322 C  CA    . ASP E 2 73  ? -27.608 -11.459 6.425   1.00 116.94 ? ?
? ? ? 73  ASP Q CA    1
ATOM   10323 C  C     . ASP E 2 73  ? -26.864 -10.182 6.797   1.00 124.39 ? ?
? ? ? 73  ASP Q C     1
ATOM   10324 O  O     . ASP E 2 73  ? -27.445 -9.253  7.356   1.00 125.87 ? ?
? ? ? 73  ASP Q O     1
ATOM   10325 C  CB    . ASP E 2 73  ? -27.653 -11.605 4.908   1.00 101.08 ? ?
? ? ? 73  ASP Q CB    1
ATOM   10326 C  CG    . ASP E 2 73  ? -26.306 -11.983 4.329   1.00 101.55 ? ?
? ? ? 73  ASP Q CG    1
ATOM   10327 O  OD1   . ASP E 2 73  ? -25.863 -13.131 4.557   1.00 81.72  ? ?
? ? ? 73  ASP Q OD1   1
ATOM   10328 O  OD2   . ASP E 2 73  ? -25.687 -11.130 3.658   1.00 76.33  ? ?
? ? ? 73  ASP Q OD2   1
ATOM   10329 N  N     . LYS E 2 74  ? -25.572 -10.142 6.476   1.00 126.66 ? ?
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? ? ? 74  LYS Q CE    1
ATOM   10337 N  NZ    . LYS E 2 74  ? -22.681 -9.589  1.944   1.00 105.49 ? ?
? ? ? 74  LYS Q NZ    1
ATOM   10338 N  N     . ASP E 2 75  ? -24.489 -7.929  4.618   1.00 134.85 ? ?
? ? ? 75  ASP Q N     1
ATOM   10339 C  CA    . ASP E 2 75  ? -24.554 -6.835  3.650   1.00 145.33 ? ?
? ? ? 75  ASP Q CA    1
ATOM   10340 C  C     . ASP E 2 75  ? -25.750 -6.994  2.720   1.00 146.51 ? ?
? ? ? 75  ASP Q C     1
ATOM   10341 O  O     . ASP E 2 75  ? -26.650 -6.150  2.705   1.00 146.08 ? ?
? ? ? 75  ASP Q O     1
ATOM   10342 C  CB    . ASP E 2 75  ? -23.270 -6.783  2.814   1.00 152.20 ? ?
? ? ? 75  ASP Q CB    1
ATOM   10343 C  CG    . ASP E 2 75  ? -23.257 -5.623  1.825   1.00 156.99 ? ?
? ? ? 75  ASP Q CG    1
ATOM   10344 O  OD1   . ASP E 2 75  ? -22.685 -5.793  0.726   1.00 147.92 ? ?
? ? ? 75  ASP Q OD1   1
ATOM   10345 O  OD2   . ASP E 2 75  ? -23.803 -4.543  2.149   1.00 151.27 ? ?
? ? ? 75  ASP Q OD2   1
ATOM   10346 N  N     . SER E 2 76  ? -25.747 -8.065  1.933   1.00 137.50 ? ?
? ? ? 76  SER Q N     1
ATOM   10347 C  CA    . SER E 2 76  ? -26.845 -8.323  1.014   1.00 132.75 ? ?
? ? ? 76  SER Q CA    1
ATOM   10348 C  C     . SER E 2 76  ? -28.101 -8.613  1.829   1.00 131.12 ? ?
? ? ? 76  SER Q C     1
ATOM   10349 O  O     . SER E 2 76  ? -28.654 -9.709  1.771   1.00 124.93 ? ?
? ? ? 76  SER Q O     1
ATOM   10350 C  CB    . SER E 2 76  ? -26.502 -9.503  0.097   1.00 134.74 ? ?
? ? ? 76  SER Q CB    1
ATOM   10351 O  OG    . SER E 2 76  ? -25.921 -10.571 0.824   1.00 125.12 ? ?
? ? ? 76  SER Q OG    1
ATOM   10352 N  N     . GLY E 2 77  ? -28.526 -7.610  2.597   1.00 135.10 ? ?
? ? ? 77  GLY Q N     1
ATOM   10353 C  CA    . GLY E 2 77  ? -29.704 -7.724  3.437   1.00 136.76 ? ?
? ? ? 77  GLY Q CA    1
ATOM   10354 C  C     . GLY E 2 77  ? -30.829 -8.417  2.707   1.00 137.21 ? ?
? ? ? 77  GLY Q C     1
ATOM   10355 O  O     . GLY E 2 77  ? -31.667 -7.778  2.072   1.00 142.42 ? ?
? ? ? 77  GLY Q O     1
ATOM   10356 N  N     . GLU E 2 78  ? -30.836 -9.740  2.804   1.00 135.26 ? ?
? ? ? 78  GLU Q N     1
ATOM   10357 C  CA    . GLU E 2 78  ? -31.831 -10.573 2.144   1.00 133.16 ? ?
? ? ? 78  GLU Q CA    1
ATOM   10358 C  C     . GLU E 2 78  ? -31.638 -11.941 2.774   1.00 123.18 ? ?
? ? ? 78  GLU Q C     1
ATOM   10359 O  O     . GLU E 2 78  ? -30.510 -12.428 2.866   1.00 123.91 ? ?
? ? ? 78  GLU Q O     1
ATOM   10360 C  CB    . GLU E 2 78  ? -31.539 -10.626 0.638   1.00 144.80 ? ?
? ? ? 78  GLU Q CB    1
ATOM   10361 C  CG    . GLU E 2 78  ? -32.674 -11.144 -0.241  1.00 142.40 ? ?
? ? ? 78  GLU Q CG    1
ATOM   10362 C  CD    . GLU E 2 78  ? -32.391 -10.952 -1.730  1.00 153.07 ? ?
? ? ? 78  GLU Q CD    1
ATOM   10363 O  OE1   . GLU E 2 78  ? -31.404 -11.531 -2.237  1.00 149.91 ? ?
? ? ? 78  GLU Q OE1   1
ATOM   10364 O  OE2   . GLU E 2 78  ? -33.153 -10.216 -2.395  1.00 146.95 ? ?
? ? ? 78  GLU Q OE2   1
ATOM   10365 N  N     . GLU E 2 79  ? -32.726 -12.556 3.221   1.00 107.93 ? ?
? ? ? 79  GLU Q N     1
ATOM   10366 C  CA    . GLU E 2 79  ? -32.629 -13.859 3.860   1.00 100.60 ? ?
? ? ? 79  GLU Q CA    1
ATOM   10367 C  C     . GLU E 2 79  ? -31.783 -14.837 3.045   1.00 102.91 ? ?
? ? ? 79  GLU Q C     1
ATOM   10368 O  O     . GLU E 2 79  ? -31.338 -14.538 1.932   1.00 90.95  ? ?
? ? ? 79  GLU Q O     1
ATOM   10369 C  CB    . GLU E 2 79  ? -34.025 -14.457 4.080   1.00 94.14  ? ?
? ? ? 79  GLU Q CB    1
ATOM   10370 C  CG    . GLU E 2 79  ? -35.059 -13.484 4.638   1.00 137.88 ? ?
? ? ? 79  GLU Q CG    1
ATOM   10371 C  CD    . GLU E 2 79  ? -36.315 -14.184 5.154   1.00 158.84 ? ?
? ? ? 79  GLU Q CD    1
ATOM   10372 O  OE1   . GLU E 2 79  ? -36.716 -15.211 4.564   1.00 164.72 ? ?
? ? ? 79  GLU Q OE1   1
ATOM   10373 O  OE2   . GLU E 2 79  ? -36.909 -13.697 6.144   1.00 147.26 ? ?
? ? ? 79  GLU Q OE2   1
ATOM   10374 N  N     . ARG E 2 80  ? -31.542 -16.000 3.638   1.00 112.38 ? ?
? ? ? 80  ARG Q N     1
ATOM   10375 C  CA    . ARG E 2 80  ? -30.792 -17.081 3.010   1.00 122.37 ? ?
? ? ? 80  ARG Q CA    1
ATOM   10376 C  C     . ARG E 2 80  ? -31.103 -18.301 3.859   1.00 126.27 ? ?
? ? ? 80  ARG Q C     1
ATOM   10377 O  O     . ARG E 2 80  ? -31.772 -18.179 4.888   1.00 120.30 ? ?
? ? ? 80  ARG Q O     1
ATOM   10378 C  CB    . ARG E 2 80  ? -29.276 -16.801 2.978   1.00 124.41 ? ?
? ? ? 80  ARG Q CB    1
ATOM   10379 C  CG    . ARG E 2 80  ? -28.502 -16.912 4.305   1.00 140.37 ? ?
? ? ? 80  ARG Q CG    1
ATOM   10380 C  CD    . ARG E 2 80  ? -27.158 -17.615 4.045   1.00 135.71 ? ?
? ? ? 80  ARG Q CD    1
ATOM   10381 N  NE    . ARG E 2 80  ? -26.057 -17.308 4.966   1.00 119.51 ? ?
? ? ? 80  ARG Q NE    1
ATOM   10382 C  CZ    . ARG E 2 80  ? -26.089 -17.443 6.291   1.00 112.73 ? ?
? ? ? 80  ARG Q CZ    1
ATOM   10383 N  NH1   . ARG E 2 80  ? -27.184 -17.871 6.901   1.00 112.02 ? ?
? ? ? 80  ARG Q NH1   1
ATOM   10384 N  NH2   . ARG E 2 80  ? -24.997 -17.193 7.009   1.00 83.38  ? ?
? ? ? 80  ARG Q NH2   1
ATOM   10385 N  N     . ASP E 2 81  ? -30.643 -19.474 3.436   1.00 135.84 ? ?
? ? ? 81  ASP Q N     1
ATOM   10386 C  CA    . ASP E 2 81  ? -30.925 -20.680 4.198   1.00 145.47 ? ?
? ? ? 81  ASP Q CA    1
ATOM   10387 C  C     . ASP E 2 81  ? -30.439 -20.601 5.639   1.00 143.48 ? ?
? ? ? 81  ASP Q C     1
ATOM   10388 O  O     . ASP E 2 81  ? -31.132 -20.026 6.482   1.00 149.68 ? ?
? ? ? 81  ASP Q O     1
ATOM   10389 C  CB    . ASP E 2 81  ? -30.356 -21.917 3.498   1.00 160.97 ? ?
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ATOM   10390 C  CG    . ASP E 2 81  ? -31.365 -22.564 2.554   1.00 172.50 ? ?
? ? ? 81  ASP Q CG    1
ATOM   10391 O  OD1   . ASP E 2 81  ? -32.474 -22.917 3.019   1.00 167.47 ? ?
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? ? ? 81  ASP Q OD2   1
ATOM   10393 N  N     . ARG E 2 82  ? -29.268 -21.154 5.945   1.00 134.19 ? ?
? ? ? 82  ARG Q N     1
ATOM   10394 C  CA    . ARG E 2 82  ? -28.804 -21.093 7.330   1.00 130.65 ? ?
? ? ? 82  ARG Q CA    1
ATOM   10395 C  C     . ARG E 2 82  ? -27.345 -21.416 7.655   1.00 120.22 ? ?
? ? ? 82  ARG Q C     1
ATOM   10396 O  O     . ARG E 2 82  ? -27.003 -21.518 8.831   1.00 117.02 ? ?
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ATOM   10480 C  CA    . ASP E 2 94  ? -41.408 -12.673 25.477  1.00 129.28 ? ?
? ? ? 94  ASP Q CA    1
ATOM   10481 C  C     . ASP E 2 94  ? -41.877 -14.122 25.395  1.00 125.37 ? ?
? ? ? 94  ASP Q C     1
ATOM   10482 O  O     . ASP E 2 94  ? -42.277 -14.605 24.330  1.00 119.79 ? ?
? ? ? 94  ASP Q O     1
ATOM   10483 C  CB    . ASP E 2 94  ? -42.325 -11.767 24.646  1.00 147.79 ? ?
? ? ? 94  ASP Q CB    1
ATOM   10484 C  CG    . ASP E 2 94  ? -43.577 -11.353 25.403  1.00 156.56 ? ?
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ATOM   10485 O  OD1   . ASP E 2 94  ? -44.473 -12.202 25.594  1.00 155.31 ? ?
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? ? ? 94  ASP Q OD2   1
ATOM   10487 N  N     . GLY E 2 95  ? -41.834 -14.800 26.539  1.00 117.25 ? ?
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ATOM   10489 C  C     . GLY E 2 95  ? -40.952 -17.009 26.440  1.00 109.03 ? ?
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ATOM   10490 O  O     . GLY E 2 95  ? -40.854 -18.143 26.917  1.00 102.08 ? ?
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ATOM   10521 O  O     . LEU E 2 100 ? -25.186 -21.115 27.185  1.00 72.99  ? ?
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ATOM   10523 C  CG    . LEU E 2 100 ? -29.404 -22.263 27.547  1.00 61.11  ? ?
? ? ? 100 LEU Q CG    1
ATOM   10524 C  CD1   . LEU E 2 100 ? -29.548 -21.656 28.931  1.00 35.97  ? ?
? ? ? 100 LEU Q CD1   1
ATOM   10525 C  CD2   . LEU E 2 100 ? -30.446 -21.720 26.605  1.00 22.22  ? ?
? ? ? 100 LEU Q CD2   1
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? ? ? 101 SER Q N     1
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? ? ? 101 SER Q CA    1
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? ? ? 101 SER Q C     1
ATOM   10529 O  O     . SER E 2 101 ? -22.405 -20.872 25.384  1.00 34.16  ? ?
? ? ? 101 SER Q O     1
ATOM   10530 C  CB    . SER E 2 101 ? -24.343 -18.643 23.953  1.00 59.90  ? ?
? ? ? 101 SER Q CB    1
ATOM   10531 O  OG    . SER E 2 101 ? -23.470 -18.810 22.839  1.00 58.85  ? ?
? ? ? 101 SER Q OG    1
ATOM   10532 N  N     . VAL E 2 102 ? -23.515 -19.644 26.907  1.00 42.20  ? ?
? ? ? 102 VAL Q N     1
ATOM   10533 C  CA    . VAL E 2 102 ? -22.506 -19.838 27.939  1.00 47.28  ? ?
? ? ? 102 VAL Q CA    1
ATOM   10534 C  C     . VAL E 2 102 ? -23.146 -19.817 29.334  1.00 60.51  ? ?
? ? ? 102 VAL Q C     1
ATOM   10535 O  O     . VAL E 2 102 ? -22.571 -19.338 30.316  1.00 52.30  ? ?
? ? ? 102 VAL Q O     1
ATOM   10536 C  CB    . VAL E 2 102 ? -21.382 -18.785 27.801  1.00 44.23  ? ?
? ? ? 102 VAL Q CB    1
ATOM   10537 C  CG1   . VAL E 2 102 ? -20.518 -18.743 29.047  1.00 73.04  ? ?
? ? ? 102 VAL Q CG1   1
ATOM   10538 C  CG2   . VAL E 2 102 ? -20.492 -19.156 26.605  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 102 VAL Q CG2   1
ATOM   10539 N  N     . MET E 2 103 ? -24.355 -20.367 29.406  1.00 73.61  ? ?
? ? ? 103 MET Q N     1
ATOM   10540 C  CA    . MET E 2 103 ? -25.099 -20.446 30.657  1.00 63.73  ? ?
? ? ? 103 MET Q CA    1
ATOM   10541 C  C     . MET E 2 103 ? -24.512 -21.547 31.525  1.00 58.79  ? ?
? ? ? 103 MET Q C     1
ATOM   10542 O  O     . MET E 2 103 ? -24.636 -21.520 32.749  1.00 48.00  ? ?
? ? ? 103 MET Q O     1
ATOM   10543 C  CB    . MET E 2 103 ? -26.577 -20.740 30.374  1.00 57.93  ? ?
? ? ? 103 MET Q CB    1
ATOM   10544 C  CG    . MET E 2 103 ? -27.342 -21.347 31.546  1.00 57.67  ? ?
? ? ? 103 MET Q CG    1
ATOM   10545 S  SD    . MET E 2 103 ? -27.345 -20.356 33.043  1.00 111.48 ? ?
? ? ? 103 MET Q SD    1
ATOM   10546 C  CE    . MET E 2 103 ? -28.851 -19.424 32.835  1.00 111.31 ? ?
? ? ? 103 MET Q CE    1
ATOM   10547 N  N     . ALA E 2 104 ? -23.871 -22.518 30.886  1.00 70.51  ? ?
? ? ? 104 ALA Q N     1
ATOM   10548 C  CA    . ALA E 2 104 ? -23.278 -23.629 31.618  1.00 86.66  ? ?
? ? ? 104 ALA Q CA    1
ATOM   10549 C  C     . ALA E 2 104 ? -22.292 -23.114 32.661  1.00 83.76  ? ?
? ? ? 104 ALA Q C     1
ATOM   10550 O  O     . ALA E 2 104 ? -22.300 -23.552 33.818  1.00 76.30  ? ?
? ? ? 104 ALA Q O     1
ATOM   10551 C  CB    . ALA E 2 104 ? -22.582 -24.573 30.658  1.00 111.94 ? ?
? ? ? 104 ALA Q CB    1
ATOM   10552 N  N     . LYS E 2 105 ? -21.457 -22.170 32.239  1.00 80.67  ? ?
? ? ? 105 LYS Q N     1
ATOM   10553 C  CA    . LYS E 2 105 ? -20.442 -21.564 33.095  1.00 66.26  ? ?
? ? ? 105 LYS Q CA    1
ATOM   10554 C  C     . LYS E 2 105 ? -21.037 -20.366 33.827  1.00 61.48  ? ?
? ? ? 105 LYS Q C     1
ATOM   10555 O  O     . LYS E 2 105 ? -20.310 -19.479 34.253  1.00 66.69  ? ?
? ? ? 105 LYS Q O     1
ATOM   10556 C  CB    . LYS E 2 105 ? -19.285 -21.083 32.223  1.00 49.24  ? ?
? ? ? 105 LYS Q CB    1
ATOM   10557 C  CG    . LYS E 2 105 ? -17.902 -21.374 32.757  1.00 42.97  ? ?
? ? ? 105 LYS Q CG    1
ATOM   10558 C  CD    . LYS E 2 105 ? -16.830 -20.875 31.781  1.00 43.34  ? ?
? ? ? 105 LYS Q CD    1
ATOM   10559 C  CE    . LYS E 2 105 ? -17.093 -21.324 30.347  1.00 24.67  ? ?
? ? ? 105 LYS Q CE    1
ATOM   10560 N  NZ    . LYS E 2 105 ? -16.246 -20.596 29.342  1.00 63.16  ? ?
? ? ? 105 LYS Q NZ    1
ATOM   10561 N  N     . ALA E 2 106 ? -22.353 -20.346 33.995  1.00 61.18  ? ?
? ? ? 106 ALA Q N     1
ATOM   10562 C  CA    . ALA E 2 106 ? -22.993 -19.203 34.621  1.00 76.12  ? ?
? ? ? 106 ALA Q CA    1
ATOM   10563 C  C     . ALA E 2 106 ? -23.626 -19.347 36.000  1.00 78.17  ? ?
? ? ? 106 ALA Q C     1
ATOM   10564 O  O     . ALA E 2 106 ? -24.325 -18.438 36.440  1.00 76.39  ? ?
? ? ? 106 ALA Q O     1
ATOM   10565 C  CB    . ALA E 2 106 ? -24.019 -18.627 33.654  1.00 99.81  ? ?
? ? ? 106 ALA Q CB    1
ATOM   10566 N  N     . ARG E 2 107 ? -23.402 -20.452 36.701  1.00 81.30  ? ?
? ? ? 107 ARG Q N     1
ATOM   10567 C  CA    . ARG E 2 107 ? -24.010 -20.574 38.027  1.00 86.06  ? ?
? ? ? 107 ARG Q CA    1
ATOM   10568 C  C     . ARG E 2 107 ? -23.207 -21.368 39.053  1.00 86.16  ? ?
? ? ? 107 ARG Q C     1
ATOM   10569 O  O     . ARG E 2 107 ? -22.120 -21.881 38.771  1.00 80.60  ? ?
? ? ? 107 ARG Q O     1
ATOM   10570 C  CB    . ARG E 2 107 ? -25.406 -21.188 37.915  1.00 89.87  ? ?
? ? ? 107 ARG Q CB    1
ATOM   10571 C  CG    . ARG E 2 107 ? -26.416 -20.366 37.136  1.00 88.67  ? ?
? ? ? 107 ARG Q CG    1
ATOM   10572 C  CD    . ARG E 2 107 ? -26.809 -19.092 37.871  1.00 113.77 ? ?
? ? ? 107 ARG Q CD    1
ATOM   10573 N  NE    . ARG E 2 107 ? -27.944 -18.433 37.227  1.00 121.10 ? ?
? ? ? 107 ARG Q NE    1
ATOM   10574 C  CZ    . ARG E 2 107 ? -27.960 -18.037 35.958  1.00 120.29 ? ?
? ? ? 107 ARG Q CZ    1
ATOM   10575 N  NH1   . ARG E 2 107 ? -26.902 -18.230 35.185  1.00 129.30 ? ?
? ? ? 107 ARG Q NH1   1
ATOM   10576 N  NH2   . ARG E 2 107 ? -29.037 -17.449 35.456  1.00 108.28 ? ?
? ? ? 107 ARG Q NH2   1
ATOM   10577 N  N     . ALA E 2 108 ? -23.769 -21.455 40.256  1.00 86.32  ? ?
? ? ? 108 ALA Q N     1
ATOM   10578 C  CA    . ALA E 2 108 ? -23.151 -22.177 41.359  1.00 103.93 ? ?
? ? ? 108 ALA Q CA    1
ATOM   10579 C  C     . ALA E 2 108 ? -24.017 -22.058 42.615  1.00 116.67 ? ?
? ? ? 108 ALA Q C     1
ATOM   10580 O  O     . ALA E 2 108 ? -23.770 -22.732 43.617  1.00 118.07 ? ?
? ? ? 108 ALA Q O     1
ATOM   10581 C  CB    . ALA E 2 108 ? -21.751 -21.630 41.627  1.00 76.10  ? ?
? ? ? 108 ALA Q CB    1
ATOM   10582 N  N     . GLY E 2 109 ? -25.030 -21.197 42.557  1.00 119.81 ? ?
? ? ? 109 GLY Q N     1
ATOM   10583 C  CA    . GLY E 2 109 ? -25.913 -21.022 43.696  1.00 123.87 ? ?
? ? ? 109 GLY Q CA    1
ATOM   10584 C  C     . GLY E 2 109 ? -26.641 -22.318 43.974  1.00 131.23 ? ?
? ? ? 109 GLY Q C     1
ATOM   10585 O  O     . GLY E 2 109 ? -27.556 -22.691 43.240  1.00 131.07 ? ?
? ? ? 109 GLY Q O     1
ATOM   10586 N  N     . PHE E 2 110 ? -26.238 -23.007 45.037  1.00 139.25 ? ?
? ? ? 110 PHE Q N     1
ATOM   10587 C  CA    . PHE E 2 110 ? -26.849 -24.284 45.387  1.00 150.10 ? ?
? ? ? 110 PHE Q CA    1
ATOM   10588 C  C     . PHE E 2 110 ? -26.868 -24.526 46.897  1.00 151.86 ? ?
? ? ? 110 PHE Q C     1
ATOM   10589 O  O     . PHE E 2 110 ? -25.911 -25.062 47.462  1.00 151.21 ? ?
? ? ? 110 PHE Q O     1
ATOM   10590 C  CB    . PHE E 2 110 ? -26.085 -25.410 44.679  1.00 153.84 ? ?
? ? ? 110 PHE Q CB    1
ATOM   10591 C  CG    . PHE E 2 110 ? -26.698 -26.770 44.851  1.00 164.30 ? ?
? ? ? 110 PHE Q CG    1
ATOM   10592 C  CD1   . PHE E 2 110 ? -28.016 -27.008 44.471  1.00 171.40 ? ?
? ? ? 110 PHE Q CD1   1
ATOM   10593 C  CD2   . PHE E 2 110 ? -25.952 -27.819 45.378  1.00 169.74 ? ?
? ? ? 110 PHE Q CD2   1
ATOM   10594 C  CE1   . PHE E 2 110 ? -28.584 -28.273 44.613  1.00 175.50 ? ?
? ? ? 110 PHE Q CE1   1
ATOM   10595 C  CE2   . PHE E 2 110 ? -26.510 -29.088 45.525  1.00 177.22 ? ?
? ? ? 110 PHE Q CE2   1
ATOM   10596 C  CZ    . PHE E 2 110 ? -27.828 -29.315 45.141  1.00 179.92 ? ?
? ? ? 110 PHE Q CZ    1
ATOM   10597 N  N     . SER E 2 111 ? -27.966 -24.137 47.542  1.00 152.81 ? ?
? ? ? 111 SER Q N     1
ATOM   10598 C  CA    . SER E 2 111 ? -28.115 -24.306 48.986  1.00 156.05 ? ?
? ? ? 111 SER Q CA    1
ATOM   10599 C  C     . SER E 2 111 ? -29.336 -25.157 49.331  1.00 160.96 ? ?
? ? ? 111 SER Q C     1
ATOM   10600 O  O     . SER E 2 111 ? -30.031 -24.889 50.312  1.00 166.07 ? ?
? ? ? 111 SER Q O     1
ATOM   10601 C  CB    . SER E 2 111 ? -28.248 -22.940 49.667  1.00 145.16 ? ?
? ? ? 111 SER Q CB    1
ATOM   10602 O  OG    . SER E 2 111 ? -29.475 -22.316 49.332  1.00 145.64 ? ?
? ? ? 111 SER Q OG    1
ATOM   10603 N  N     . GLY E 2 112 ? -29.585 -26.187 48.527  1.00 163.63 ? ?
? ? ? 112 GLY Q N     1
ATOM   10604 C  CA    . GLY E 2 112 ? -30.730 -27.052 48.760  1.00 161.35 ? ?
? ? ? 112 GLY Q CA    1
ATOM   10605 C  C     . GLY E 2 112 ? -30.621 -28.020 49.929  1.00 167.67 ? ?
? ? ? 112 GLY Q C     1
ATOM   10606 O  O     . GLY E 2 112 ? -31.238 -27.797 50.974  1.00 160.80 ? ?
? ? ? 112 GLY Q O     1
ATOM   10607 N  N     . PRO E 2 113 ? -29.840 -29.107 49.787  1.00 170.20 ? ?
? ? ? 113 PRO Q N     1
ATOM   10608 C  CA    . PRO E 2 113 ? -29.634 -30.136 50.817  1.00 169.22 ? ?
? ? ? 113 PRO Q CA    1
ATOM   10609 C  C     . PRO E 2 113 ? -28.861 -29.692 52.062  1.00 176.04 ? ?
? ? ? 113 PRO Q C     1
ATOM   10610 O  O     . PRO E 2 113 ? -28.123 -28.704 52.018  1.00 181.54 ? ?
? ? ? 113 PRO Q O     1
ATOM   10611 C  CB    . PRO E 2 113 ? -28.898 -31.234 50.052  1.00 171.21 ? ?
? ? ? 113 PRO Q CB    1
ATOM   10612 C  CG    . PRO E 2 113 ? -28.055 -30.441 49.096  1.00 160.07 ? ?
? ? ? 113 PRO Q CG    1
ATOM   10613 C  CD    . PRO E 2 113 ? -29.043 -29.412 48.582  1.00 161.81 ? ?
? ? ? 113 PRO Q CD    1
ATOM   10614 N  N     . ALA E 2 114 ? -29.051 -30.442 53.154  1.00 177.60 ? ?
? ? ? 114 ALA Q N     1
ATOM   10615 C  CA    . ALA E 2 114 ? -28.404 -30.230 54.462  1.00 178.71 ? ?
? ? ? 114 ALA Q CA    1
ATOM   10616 C  C     . ALA E 2 114 ? -29.352 -29.857 55.609  1.00 172.93 ? ?
? ? ? 114 ALA Q C     1
ATOM   10617 O  O     . ALA E 2 114 ? -30.328 -29.126 55.422  1.00 169.78 ? ?
? ? ? 114 ALA Q O     1
ATOM   10618 C  CB    . ALA E 2 114 ? -27.281 -29.186 54.361  1.00 169.53 ? ?
? ? ? 114 ALA Q CB    1
ATOM   10619 N  N     . GLY E 2 115 ? -29.040 -30.371 56.797  1.00 168.09 ? ?
? ? ? 115 GLY Q N     1
ATOM   10620 C  CA    . GLY E 2 115 ? -29.835 -30.108 57.987  1.00 169.30 ? ?
? ? ? 115 GLY Q CA    1
ATOM   10621 C  C     . GLY E 2 115 ? -29.122 -30.665 59.211  1.00 172.89 ? ?
? ? ? 115 GLY Q C     1
ATOM   10622 O  O     . GLY E 2 115 ? -28.233 -30.010 59.763  1.00 166.71 ? ?
? ? ? 115 GLY Q O     1
ATOM   10623 N  N     . SER E 2 116 ? -29.523 -31.869 59.629  1.00 179.00 ? ?
? ? ? 116 SER Q N     1
ATOM   10624 C  CA    . SER E 2 116 ? -28.937 -32.596 60.770  1.00 174.20 ? ?
? ? ? 116 SER Q CA    1
ATOM   10625 C  C     . SER E 2 116 ? -29.456 -32.255 62.175  1.00 174.43 ? ?
? ? ? 116 SER Q C     1
ATOM   10626 O  O     . SER E 2 116 ? -30.666 -32.215 62.413  1.00 174.31 ? ?
? ? ? 116 SER Q O     1
ATOM   10627 C  CB    . SER E 2 116 ? -27.408 -32.460 60.748  1.00 177.79 ? ?
? ? ? 116 SER Q CB    1
ATOM   10628 N  N     . GLY E 2 117 ? -28.523 -32.046 63.103  1.00 176.63 ? ?
? ? ? 117 GLY Q N     1
ATOM   10629 C  CA    . GLY E 2 117 ? -28.872 -31.713 64.475  1.00 177.22 ? ?
? ? ? 117 GLY Q CA    1
ATOM   10630 C  C     . GLY E 2 117 ? -28.576 -30.257 64.793  1.00 180.94 ? ?
? ? ? 117 GLY Q C     1
ATOM   10631 O  O     . GLY E 2 117 ? -28.513 -29.862 65.960  1.00 180.16 ? ?
? ? ? 117 GLY Q O     1
ATOM   10632 N  N     . MET E 2 118 ? -28.386 -29.463 63.740  1.00 179.47 ? ?
? ? ? 118 MET Q N     1
ATOM   10633 C  CA    . MET E 2 118 ? -28.107 -28.031 63.851  1.00 176.93 ? ?
? ? ? 118 MET Q CA    1
ATOM   10634 C  C     . MET E 2 118 ? -28.916 -27.299 62.773  1.00 177.39 ? ?
? ? ? 118 MET Q C     1
ATOM   10635 O  O     . MET E 2 118 ? -29.207 -27.868 61.716  1.00 183.66 ? ?
? ? ? 118 MET Q O     1
ATOM   10636 C  CB    . MET E 2 118 ? -26.609 -27.762 63.660  1.00 162.39 ? ?
? ? ? 118 MET Q CB    1
ATOM   10637 N  N     . ASN E 2 119 ? -29.271 -26.042 63.039  1.00 178.30 ? ?
? ? ? 119 ASN Q N     1
ATOM   10638 C  CA    . ASN E 2 119 ? -30.070 -25.242 62.104  1.00 173.10 ? ?
? ? ? 119 ASN Q CA    1
ATOM   10639 C  C     . ASN E 2 119 ? -29.271 -24.532 61.005  1.00 173.30 ? ?
? ? ? 119 ASN Q C     1
ATOM   10640 O  O     . ASN E 2 119 ? -28.426 -25.137 60.339  1.00 178.44 ? ?
? ? ? 119 ASN Q O     1
ATOM   10641 C  CB    . ASN E 2 119 ? -30.897 -24.203 62.877  1.00 157.46 ? ?
? ? ? 119 ASN Q CB    1
ATOM   10642 C  CG    . ASN E 2 119 ? -30.032 -23.172 63.579  1.00 135.76 ? ?
? ? ? 119 ASN Q CG    1
ATOM   10643 N  N     . GLN E 2 120 ? -29.568 -23.246 60.819  1.00 168.13 ? ?
? ? ? 120 GLN Q N     1
ATOM   10644 C  CA    . GLN E 2 120 ? -28.919 -22.401 59.819  1.00 162.84 ? ?
? ? ? 120 GLN Q CA    1
ATOM   10645 C  C     . GLN E 2 120 ? -29.030 -22.914 58.376  1.00 154.31 ? ?
? ? ? 120 GLN Q C     1
ATOM   10646 O  O     . GLN E 2 120 ? -28.873 -24.104 58.095  1.00 144.18 ? ?
? ? ? 120 GLN Q O     1
ATOM   10647 C  CB    . GLN E 2 120 ? -27.450 -22.159 60.202  1.00 163.57 ? ?
? ? ? 120 GLN Q CB    1
ATOM   10648 C  CG    . GLN E 2 120 ? -27.251 -21.196 61.390  1.00 145.98 ? ?
? ? ? 120 GLN Q CG    1
ATOM   10649 C  CD    . GLN E 2 120 ? -27.643 -19.760 61.066  1.00 130.09 ? ?
? ? ? 120 GLN Q CD    1
ATOM   10650 N  N     . LEU E 2 121 ? -29.307 -21.972 57.477  1.00 156.29 ? ?
? ? ? 121 LEU Q N     1
ATOM   10651 C  CA    . LEU E 2 121 ? -29.494 -22.203 56.043  1.00 166.57 ? ?
? ? ? 121 LEU Q CA    1
ATOM   10652 C  C     . LEU E 2 121 ? -28.466 -23.086 55.330  1.00 168.41 ? ?
? ? ? 121 LEU Q C     1
ATOM   10653 O  O     . LEU E 2 121 ? -28.092 -24.156 55.821  1.00 164.86 ? ?
? ? ? 121 LEU Q O     1
ATOM   10654 C  CB    . LEU E 2 121 ? -29.570 -20.849 55.323  1.00 165.14 ? ?
? ? ? 121 LEU Q CB    1
ATOM   10655 C  CG    . LEU E 2 121 ? -30.542 -19.795 55.871  1.00 155.09 ? ?
? ? ? 121 LEU Q CG    1
ATOM   10656 C  CD1   . LEU E 2 121 ? -30.342 -18.481 55.122  1.00 126.58 ? ?
? ? ? 121 LEU Q CD1   1
ATOM   10657 C  CD2   . LEU E 2 121 ? -31.980 -20.287 55.737  1.00 138.63 ? ?
? ? ? 121 LEU Q CD2   1
ATOM   10658 N  N     . PHE E 2 122 ? -28.033 -22.627 54.154  1.00 170.35 ? ?
? ? ? 122 PHE Q N     1
ATOM   10659 C  CA    . PHE E 2 122 ? -27.062 -23.353 53.337  1.00 172.92 ? ?
? ? ? 122 PHE Q CA    1
ATOM   10660 C  C     . PHE E 2 122 ? -26.460 -22.515 52.196  1.00 169.13 ? ?
? ? ? 122 PHE Q C     1
ATOM   10661 O  O     . PHE E 2 122 ? -26.891 -21.388 51.933  1.00 164.46 ? ?
? ? ? 122 PHE Q O     1
ATOM   10662 C  CB    . PHE E 2 122 ? -27.715 -24.611 52.750  1.00 170.73 ? ?
? ? ? 122 PHE Q CB    1
ATOM   10663 N  N     . LYS E 2 123 ? -25.460 -23.096 51.530  1.00 170.99 ? ?
? ? ? 123 LYS Q N     1
ATOM   10664 C  CA    . LYS E 2 123 ? -24.742 -22.483 50.407  1.00 163.21 ? ?
? ? ? 123 LYS Q CA    1
ATOM   10665 C  C     . LYS E 2 123 ? -23.567 -23.407 50.065  1.00 163.49 ? ?
? ? ? 123 LYS Q C     1
ATOM   10666 O  O     . LYS E 2 123 ? -22.944 -23.971 50.968  1.00 163.11 ? ?
? ? ? 123 LYS Q O     1
ATOM   10667 C  CB    . LYS E 2 123 ? -24.217 -21.096 50.793  1.00 144.42 ? ?
? ? ? 123 LYS Q CB    1
ATOM   10668 N  N     . GLY E 2 124 ? -23.260 -23.573 48.779  1.00 164.44 ? ?
? ? ? 124 GLY Q N     1
ATOM   10669 C  CA    . GLY E 2 124 ? -22.163 -24.460 48.421  1.00 165.55 ? ?
? ? ? 124 GLY Q CA    1
ATOM   10670 C  C     . GLY E 2 124 ? -21.667 -24.475 46.983  1.00 168.11 ? ?
? ? ? 124 GLY Q C     1
ATOM   10671 O  O     . GLY E 2 124 ? -21.303 -23.430 46.436  1.00 167.74 ? ?
? ? ? 124 GLY Q O     1
ATOM   10672 N  N     . MET E 2 125 ? -21.651 -25.664 46.375  1.00 159.32 ? ?
? ? ? 125 MET Q N     1
ATOM   10673 C  CA    . MET E 2 125 ? -21.165 -25.848 45.002  1.00 151.03 ? ?
? ? ? 125 MET Q CA    1
ATOM   10674 C  C     . MET E 2 125 ? -22.234 -26.125 43.936  1.00 144.58 ? ?
? ? ? 125 MET Q C     1
ATOM   10675 O  O     . MET E 2 125 ? -23.393 -26.399 44.254  1.00 148.79 ? ?
? ? ? 125 MET Q O     1
ATOM   10676 C  CB    . MET E 2 125 ? -20.130 -26.979 44.974  1.00 125.70 ? ?
? ? ? 125 MET Q CB    1
ATOM   10677 N  N     . GLY E 2 126 ? -21.825 -26.055 42.668  1.00 135.20 ? ?
? ? ? 126 GLY Q N     1
ATOM   10678 C  CA    . GLY E 2 126 ? -22.743 -26.299 41.568  1.00 122.65 ? ?
? ? ? 126 GLY Q CA    1
ATOM   10679 C  C     . GLY E 2 126 ? -22.200 -25.993 40.177  1.00 116.15 ? ?
? ? ? 126 GLY Q C     1
ATOM   10680 O  O     . GLY E 2 126 ? -20.988 -25.970 39.952  1.00 114.37 ? ?
? ? ? 126 GLY Q O     1
ATOM   10681 N  N     . GLY E 2 127 ? -23.115 -25.761 39.239  1.00 106.25 ? ?
? ? ? 127 GLY Q N     1
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ATOM   10739 O  OD1   . ASN E 2 133 ? -30.421 -31.495 42.269  1.00 121.96 ? ?
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ATOM   10771 N  N     . PHE E 2 138 ? -40.122 -29.911 38.846  1.00 119.35 ? ?
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ATOM   10776 C  CG    . PHE E 2 138 ? -39.938 -27.665 36.740  1.00 97.59  ? ?
? ? ? 138 PHE Q CG    1
ATOM   10777 C  CD1   . PHE E 2 138 ? -38.903 -27.160 37.516  1.00 74.41  ? ?
? ? ? 138 PHE Q CD1   1
ATOM   10778 C  CD2   . PHE E 2 138 ? -39.818 -27.609 35.357  1.00 94.83  ? ?
? ? ? 138 PHE Q CD2   1
ATOM   10779 C  CE1   . PHE E 2 138 ? -37.767 -26.610 36.926  1.00 94.59  ? ?
? ? ? 138 PHE Q CE1   1
ATOM   10780 C  CE2   . PHE E 2 138 ? -38.687 -27.058 34.761  1.00 110.47 ? ?
? ? ? 138 PHE Q CE2   1
ATOM   10781 C  CZ    . PHE E 2 138 ? -37.660 -26.559 35.547  1.00 96.14  ? ?
? ? ? 138 PHE Q CZ    1
ATOM   10782 N  N     . GLU E 2 139 ? -42.212 -30.015 40.431  1.00 140.74 ? ?
? ? ? 139 GLU Q N     1
ATOM   10783 C  CA    . GLU E 2 139 ? -43.378 -30.579 41.101  1.00 149.93 ? ?
? ? ? 139 GLU Q CA    1
ATOM   10784 C  C     . GLU E 2 139 ? -44.229 -29.542 41.834  1.00 140.90 ? ?
? ? ? 139 GLU Q C     1
ATOM   10785 O  O     . GLU E 2 139 ? -43.727 -28.731 42.611  1.00 139.81 ? ?
? ? ? 139 GLU Q O     1
ATOM   10786 C  CB    . GLU E 2 139 ? -42.939 -31.690 42.071  1.00 170.32 ? ?
? ? ? 139 GLU Q CB    1
ATOM   10787 C  CG    . GLU E 2 139 ? -42.180 -32.863 41.414  1.00 189.46 ? ?
? ? ? 139 GLU Q CG    1
ATOM   10788 C  CD    . GLU E 2 139 ? -43.057 -33.750 40.527  1.00 195.56 ? ?
? ? ? 139 GLU Q CD    1
ATOM   10789 O  OE1   . GLU E 2 139 ? -43.996 -34.389 41.053  1.00 172.56 ? ?
? ? ? 139 GLU Q OE1   1
ATOM   10790 O  OE2   . GLU E 2 139 ? -42.801 -33.813 39.302  1.00 189.95 ? ?
? ? ? 139 GLU Q OE2   1
ATOM   10791 N  N     . GLU E 2 140 ? -45.529 -29.607 41.562  1.00 135.63 ? ?
? ? ? 140 GLU Q N     1
ATOM   10792 C  CA    . GLU E 2 140 ? -46.553 -28.723 42.111  1.00 133.51 ? ?
? ? ? 140 GLU Q CA    1
ATOM   10793 C  C     . GLU E 2 140 ? -46.280 -27.843 43.325  1.00 122.73 ? ?
? ? ? 140 GLU Q C     1
ATOM   10794 O  O     . GLU E 2 140 ? -45.437 -28.123 44.175  1.00 111.31 ? ?
? ? ? 140 GLU Q O     1
ATOM   10795 C  CB    . GLU E 2 140 ? -47.838 -29.523 42.364  1.00 146.30 ? ?
? ? ? 140 GLU Q CB    1
ATOM   10796 C  CG    . GLU E 2 140 ? -48.827 -29.503 41.197  1.00 162.61 ? ?
? ? ? 140 GLU Q CG    1
ATOM   10797 C  CD    . GLU E 2 140 ? -48.204 -29.948 39.884  1.00 185.79 ? ?
? ? ? 140 GLU Q CD    1
ATOM   10798 O  OE1   . GLU E 2 140 ? -47.745 -31.109 39.801  1.00 195.82 ? ?
? ? ? 140 GLU Q OE1   1
ATOM   10799 O  OE2   . GLU E 2 140 ? -48.175 -29.136 38.934  1.00 186.97 ? ?
? ? ? 140 GLU Q OE2   1
ATOM   10800 N  N     . ASN E 2 141 ? -47.061 -26.771 43.371  1.00 122.50 ? ?
? ? ? 141 ASN Q N     1
ATOM   10801 C  CA    . ASN E 2 141 ? -47.033 -25.746 44.404  1.00 130.14 ? ?
? ? ? 141 ASN Q CA    1
ATOM   10802 C  C     . ASN E 2 141 ? -47.321 -26.301 45.800  1.00 126.86 ? ?
? ? ? 141 ASN Q C     1
ATOM   10803 O  O     . ASN E 2 141 ? -48.288 -27.035 45.997  1.00 132.11 ? ?
? ? ? 141 ASN Q O     1
ATOM   10804 C  CB    . ASN E 2 141 ? -48.076 -24.679 44.051  1.00 127.49 ? ?
? ? ? 141 ASN Q CB    1
ATOM   10805 C  CG    . ASN E 2 141 ? -48.393 -24.648 42.556  1.00 134.30 ? ?
? ? ? 141 ASN Q CG    1
ATOM   10806 O  OD1   . ASN E 2 141 ? -47.587 -24.190 41.742  1.00 121.01 ? ?
? ? ? 141 ASN Q OD1   1
ATOM   10807 N  ND2   . ASN E 2 141 ? -49.566 -25.154 42.193  1.00 123.98 ? ?
? ? ? 141 ASN Q ND2   1
ATOM   10808 N  N     . PRO E 2 142 ? -46.480 -25.952 46.790  1.00 129.07 ? ?
? ? ? 142 PRO Q N     1
ATOM   10809 C  CA    . PRO E 2 142 ? -46.642 -26.411 48.173  1.00 134.95 ? ?
? ? ? 142 PRO Q CA    1
ATOM   10810 C  C     . PRO E 2 142 ? -48.003 -26.083 48.785  1.00 142.55 ? ?
? ? ? 142 PRO Q C     1
ATOM   10811 O  O     . PRO E 2 142 ? -48.717 -25.202 48.301  1.00 140.98 ? ?
? ? ? 142 PRO Q O     1
ATOM   10812 C  CB    . PRO E 2 142 ? -45.500 -25.708 48.896  1.00 127.50 ? ?
? ? ? 142 PRO Q CB    1
ATOM   10813 C  CG    . PRO E 2 142 ? -44.427 -25.709 47.857  1.00 129.91 ? ?
? ? ? 142 PRO Q CG    1
ATOM   10814 C  CD    . PRO E 2 142 ? -45.188 -25.263 46.625  1.00 126.89 ? ?
? ? ? 142 PRO Q CD    1
ATOM   10815 N  N     . GLU E 2 143 ? -48.347 -26.803 49.852  1.00 152.62 ? ?
? ? ? 143 GLU Q N     1
ATOM   10816 C  CA    . GLU E 2 143 ? -49.615 -26.616 50.553  1.00 153.84 ? ?
? ? ? 143 GLU Q CA    1
ATOM   10817 C  C     . GLU E 2 143 ? -49.670 -25.290 51.307  1.00 158.59 ? ?
? ? ? 143 GLU Q C     1
ATOM   10818 O  O     . GLU E 2 143 ? -49.998 -25.240 52.497  1.00 156.31 ? ?
? ? ? 143 GLU Q O     1
ATOM   10819 C  CB    . GLU E 2 143 ? -49.877 -27.789 51.513  1.00 158.55 ? ?
? ? ? 143 GLU Q CB    1
ATOM   10820 C  CG    . GLU E 2 143 ? -50.410 -29.053 50.819  1.00 155.95 ? ?
? ? ? 143 GLU Q CG    1
ATOM   10821 C  CD    . GLU E 2 143 ? -50.534 -30.260 51.748  1.00 155.00 ? ?
? ? ? 143 GLU Q CD    1
ATOM   10822 O  OE1   . GLU E 2 143 ? -51.174 -30.144 52.818  1.00 134.25 ? ?
? ? ? 143 GLU Q OE1   1
ATOM   10823 O  OE2   . GLU E 2 143 ? -49.996 -31.334 51.398  1.00 144.97 ? ?
? ? ? 143 GLU Q OE2   1
ATOM   10824 N  N     . CYS E 2 144 ? -49.328 -24.224 50.587  1.00 164.10 ? ?
? ? ? 144 CYS Q N     1
ATOM   10825 C  CA    . CYS E 2 144 ? -49.351 -22.856 51.093  1.00 164.56 ? ?
? ? ? 144 CYS Q CA    1
ATOM   10826 C  C     . CYS E 2 144 ? -50.020 -22.078 49.965  1.00 163.40 ? ?
? ? ? 144 CYS Q C     1
ATOM   10827 O  O     . CYS E 2 144 ? -50.714 -21.084 50.190  1.00 163.58 ? ?
? ? ? 144 CYS Q O     1
ATOM   10828 C  CB    . CYS E 2 144 ? -47.936 -22.311 51.290  1.00 165.48 ? ?
? ? ? 144 CYS Q CB    1
ATOM   10829 S  SG    . CYS E 2 144 ? -47.514 -21.046 50.045  1.00 176.48 ? ?
? ? ? 144 CYS Q SG    1
ATOM   10830 N  N     . ALA E 2 145 ? -49.788 -22.557 48.744  1.00 162.72 ? ?
? ? ? 145 ALA Q N     1
ATOM   10831 C  CA    . ALA E 2 145 ? -50.335 -21.957 47.532  1.00 158.63 ? ?
? ? ? 145 ALA Q CA    1
ATOM   10832 C  C     . ALA E 2 145 ? -51.135 -22.992 46.744  1.00 156.06 ? ?
? ? ? 145 ALA Q C     1
ATOM   10833 O  O     . ALA E 2 145 ? -50.563 -23.835 46.048  1.00 148.21 ? ?
? ? ? 145 ALA Q O     1
ATOM   10834 C  CB    . ALA E 2 145 ? -49.207 -21.410 46.669  1.00 156.43 ? ?
? ? ? 145 ALA Q CB    1
ATOM   10835 N  N     . PRO E 2 146 ? -52.474 -22.939 46.847  1.00 158.50 ? ?
? ? ? 146 PRO Q N     1
ATOM   10836 C  CA    . PRO E 2 146 ? -53.352 -23.874 46.140  1.00 158.64 ? ?
? ? ? 146 PRO Q CA    1
ATOM   10837 C  C     . PRO E 2 146 ? -52.980 -23.933 44.664  1.00 157.56 ? ?
? ? ? 146 PRO Q C     1
ATOM   10838 O  O     . PRO E 2 146 ? -52.188 -24.779 44.244  1.00 157.05 ? ?
? ? ? 146 PRO Q O     1
ATOM   10839 C  CB    . PRO E 2 146 ? -54.739 -23.276 46.364  1.00 161.97 ? ?
? ? ? 146 PRO Q CB    1
ATOM   10840 C  CG    . PRO E 2 146 ? -54.610 -22.645 47.715  1.00 153.30 ? ?
? ? ? 146 PRO Q CG    1
ATOM   10841 C  CD    . PRO E 2 146 ? -53.265 -21.964 47.620  1.00 157.85 ? ?
? ? ? 146 PRO Q CD    1
ATOM   10842 N  N     . GLU E 2 147 ? -53.552 -23.023 43.883  1.00 159.11 ? ?
? ? ? 147 GLU Q N     1
ATOM   10843 C  CA    . GLU E 2 147 ? -53.267 -22.965 42.459  1.00 164.24 ? ?
? ? ? 147 GLU Q CA    1
ATOM   10844 C  C     . GLU E 2 147 ? -51.910 -22.289 42.271  1.00 171.56 ? ?
? ? ? 147 GLU Q C     1
ATOM   10845 O  O     . GLU E 2 147 ? -51.509 -21.971 41.148  1.00 169.05 ? ?
? ? ? 147 GLU Q O     1
ATOM   10846 C  CB    . GLU E 2 147 ? -54.363 -22.182 41.719  1.00 169.35 ? ?
? ? ? 147 GLU Q CB    1
ATOM   10847 C  CG    . GLU E 2 147 ? -55.777 -22.737 41.918  1.00 163.01 ? ?
? ? ? 147 GLU Q CG    1
ATOM   10848 C  CD    . GLU E 2 147 ? -56.772 -22.224 40.882  1.00 158.71 ? ?
? ? ? 147 GLU Q CD    1
ATOM   10849 O  OE1   . GLU E 2 147 ? -56.851 -20.994 40.684  1.00 156.30 ? ?
? ? ? 147 GLU Q OE1   1
ATOM   10850 O  OE2   . GLU E 2 147 ? -57.480 -23.054 40.270  1.00 135.54 ? ?
? ? ? 147 GLU Q OE2   1
ATOM   10851 N  N     . GLY E 2 148 ? -51.209 -22.081 43.383  1.00 164.26 ? ?
? ? ? 148 GLY Q N     1
ATOM   10852 C  CA    . GLY E 2 148 ? -49.903 -21.449 43.335  1.00 160.52 ? ?
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ATOM   10853 C  C     . GLY E 2 148 ? -49.953 -20.077 42.691  1.00 162.35 ? ?
? ? ? 148 GLY Q C     1
ATOM   10854 O  O     . GLY E 2 148 ? -50.204 -19.076 43.366  1.00 161.80 ? ?
? ? ? 148 GLY Q O     1
ATOM   10855 N  N     . ILE E 2 149 ? -49.710 -20.034 41.382  1.00 154.37 ? ?
? ? ? 149 ILE Q N     1
ATOM   10856 C  CA    . ILE E 2 149 ? -49.731 -18.782 40.632  1.00 147.06 ? ?
? ? ? 149 ILE Q CA    1
ATOM   10857 C  C     . ILE E 2 149 ? -49.904 -19.067 39.132  1.00 143.34 ? ?
? ? ? 149 ILE Q C     1
ATOM   10858 O  O     . ILE E 2 149 ? -49.666 -20.187 38.671  1.00 135.05 ? ?
? ? ? 149 ILE Q O     1
ATOM   10859 C  CB    . ILE E 2 149 ? -48.437 -17.962 40.908  1.00 139.63 ? ?
? ? ? 149 ILE Q CB    1
ATOM   10860 C  CG1   . ILE E 2 149 ? -48.585 -16.542 40.356  1.00 135.10 ? ?
? ? ? 149 ILE Q CG1   1
ATOM   10861 C  CG2   . ILE E 2 149 ? -47.227 -18.673 40.321  1.00 105.05 ? ?
? ? ? 149 ILE Q CG2   1
ATOM   10862 C  CD1   . ILE E 2 149 ? -47.529 -15.578 40.859  1.00 129.34 ? ?
? ? ? 149 ILE Q CD1   1
ATOM   10863 N  N     . ASP E 2 150 ? -50.328 -18.055 38.378  1.00 137.32 ? ?
? ? ? 150 ASP Q N     1
ATOM   10864 C  CA    . ASP E 2 150 ? -50.569 -18.211 36.946  1.00 140.55 ? ?
? ? ? 150 ASP Q CA    1
ATOM   10865 C  C     . ASP E 2 150 ? -49.387 -17.800 36.069  1.00 137.11 ? ?
? ? ? 150 ASP Q C     1
ATOM   10866 O  O     . ASP E 2 150 ? -49.043 -16.621 35.993  1.00 140.71 ? ?
? ? ? 150 ASP Q O     1
ATOM   10867 C  CB    . ASP E 2 150 ? -51.810 -17.397 36.552  1.00 153.72 ? ?
? ? ? 150 ASP Q CB    1
ATOM   10868 C  CG    . ASP E 2 150 ? -52.415 -17.844 35.227  1.00 174.64 ? ?
? ? ? 150 ASP Q CG    1
ATOM   10869 O  OD1   . ASP E 2 150 ? -51.690 -17.857 34.207  1.00 184.52 ? ?
? ? ? 150 ASP Q OD1   1
ATOM   10870 O  OD2   . ASP E 2 150 ? -53.621 -18.180 35.207  1.00 174.61 ? ?
? ? ? 150 ASP Q OD2   1
ATOM   10871 N  N     . GLY E 2 151 ? -48.774 -18.773 35.399  1.00 131.90 ? ?
? ? ? 151 GLY Q N     1
ATOM   10872 C  CA    . GLY E 2 151 ? -47.650 -18.471 34.529  1.00 130.49 ? ?
? ? ? 151 GLY Q CA    1
ATOM   10873 C  C     . GLY E 2 151 ? -46.300 -18.839 35.112  1.00 131.87 ? ?
? ? ? 151 GLY Q C     1
ATOM   10874 O  O     . GLY E 2 151 ? -45.374 -19.179 34.377  1.00 127.96 ? ?
? ? ? 151 GLY Q O     1
ATOM   10875 N  N     . TYR E 2 152 ? -46.182 -18.755 36.434  1.00 137.49 ? ?
? ? ? 152 TYR Q N     1
ATOM   10876 C  CA    . TYR E 2 152 ? -44.941 -19.095 37.128  1.00 138.84 ? ?
? ? ? 152 TYR Q CA    1
ATOM   10877 C  C     . TYR E 2 152 ? -45.072 -20.508 37.693  1.00 138.51 ? ?
? ? ? 152 TYR Q C     1
ATOM   10878 O  O     . TYR E 2 152 ? -46.039 -20.826 38.389  1.00 136.99 ? ?
? ? ? 152 TYR Q O     1
ATOM   10879 C  CB    . TYR E 2 152 ? -44.665 -18.107 38.271  1.00 151.46 ? ?
? ? ? 152 TYR Q CB    1
ATOM   10880 C  CG    . TYR E 2 152 ? -44.360 -16.682 37.841  1.00 158.25 ? ?
? ? ? 152 TYR Q CG    1
ATOM   10881 C  CD1   . TYR E 2 152 ? -44.216 -15.666 38.791  1.00 161.69 ? ?
? ? ? 152 TYR Q CD1   1
ATOM   10882 C  CD2   . TYR E 2 152 ? -44.220 -16.344 36.492  1.00 158.09 ? ?
? ? ? 152 TYR Q CD2   1
ATOM   10883 C  CE1   . TYR E 2 152 ? -43.942 -14.350 38.410  1.00 161.52 ? ?
? ? ? 152 TYR Q CE1   1
ATOM   10884 C  CE2   . TYR E 2 152 ? -43.945 -15.029 36.100  1.00 162.60 ? ?
? ? ? 152 TYR Q CE2   1
ATOM   10885 C  CZ    . TYR E 2 152 ? -43.809 -14.039 37.064  1.00 158.97 ? ?
? ? ? 152 TYR Q CZ    1
ATOM   10886 O  OH    . TYR E 2 152 ? -43.546 -12.742 36.682  1.00 135.17 ? ?
? ? ? 152 TYR Q OH    1
ATOM   10887 N  N     . TYR E 2 153 ? -44.090 -21.349 37.398  1.00 135.68 ? ?
? ? ? 153 TYR Q N     1
ATOM   10888 C  CA    . TYR E 2 153 ? -44.120 -22.724 37.857  1.00 130.28 ? ?
? ? ? 153 TYR Q CA    1
ATOM   10889 C  C     . TYR E 2 153 ? -43.388 -22.944 39.177  1.00 134.38 ? ?
? ? ? 153 TYR Q C     1
ATOM   10890 O  O     . TYR E 2 153 ? -43.809 -22.409 40.196  1.00 134.98 ? ?
? ? ? 153 TYR Q O     1
ATOM   10891 C  CB    . TYR E 2 153 ? -43.587 -23.632 36.746  1.00 136.93 ? ?
? ? ? 153 TYR Q CB    1
ATOM   10892 C  CG    . TYR E 2 153 ? -44.417 -23.513 35.484  1.00 137.62 ? ?
? ? ? 153 TYR Q CG    1
ATOM   10893 C  CD1   . TYR E 2 153 ? -44.437 -22.326 34.752  1.00 135.13 ? ?
? ? ? 153 TYR Q CD1   1
ATOM   10894 C  CD2   . TYR E 2 153 ? -45.233 -24.558 35.057  1.00 141.47 ? ?
? ? ? 153 TYR Q CD2   1
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? ? ? 153 TYR Q CE1   1
ATOM   10896 C  CE2   . TYR E 2 153 ? -46.054 -24.424 33.932  1.00 150.70 ? ?
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ATOM   10898 O  OH    . TYR E 2 153 ? -46.866 -23.087 32.115  1.00 144.53 ? ?
? ? ? 153 TYR Q OH    1
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ATOM   10900 C  CA    . TYR E 2 154 ? -41.606 -23.967 40.444  1.00 119.22 ? ?
? ? ? 154 TYR Q CA    1
ATOM   10901 C  C     . TYR E 2 154 ? -40.299 -24.725 40.250  1.00 117.76 ? ?
? ? ? 154 TYR Q C     1
ATOM   10902 O  O     . TYR E 2 154 ? -39.984 -25.154 39.141  1.00 113.19 ? ?
? ? ? 154 TYR Q O     1
ATOM   10903 C  CB    . TYR E 2 154 ? -42.512 -24.780 41.366  1.00 110.33 ? ?
? ? ? 154 TYR Q CB    1
ATOM   10904 C  CG    . TYR E 2 154 ? -42.160 -24.672 42.822  1.00 110.92 ? ?
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ATOM   10906 C  CD2   . TYR E 2 154 ? -41.357 -25.627 43.437  1.00 116.97 ? ?
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ATOM   10907 C  CE1   . TYR E 2 154 ? -42.302 -23.499 44.937  1.00 124.46 ? ?
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ATOM   10908 C  CE2   . TYR E 2 154 ? -41.023 -25.527 44.785  1.00 125.06 ? ?
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ATOM   10909 C  CZ    . TYR E 2 154 ? -41.500 -24.461 45.529  1.00 132.84 ? ?
? ? ? 154 TYR Q CZ    1
ATOM   10910 O  OH    . TYR E 2 154 ? -41.175 -24.360 46.862  1.00 149.63 ? ?
? ? ? 154 TYR Q OH    1
ATOM   10911 N  N     . ASN E 2 155 ? -39.543 -24.889 41.335  1.00 114.57 ? ?
? ? ? 155 ASN Q N     1
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? ? ? 155 ASN Q CA    1
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ATOM   10914 O  O     . ASN E 2 155 ? -36.901 -24.579 42.973  1.00 122.32 ? ?
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ATOM   10915 C  CB    . ASN E 2 155 ? -37.394 -25.080 40.160  1.00 109.71 ? ?
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ATOM   10916 C  CG    . ASN E 2 155 ? -36.031 -25.735 40.135  1.00 116.62 ? ?
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ATOM   10918 N  ND2   . ASN E 2 155 ? -35.771 -26.532 39.106  1.00 111.57 ? ?
? ? ? 155 ASN Q ND2   1
ATOM   10919 N  N     . LYS E 2 156 ? -37.431 -26.749 43.252  1.00 128.61 ? ?
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ATOM   10923 C  CB    . LYS E 2 156 ? -36.591 -28.443 44.806  1.00 141.82 ? ?
? ? ? 156 LYS Q CB    1
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ATOM   10925 C  CD    . LYS E 2 156 ? -37.674 -30.713 44.931  1.00 153.51 ? ?
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ATOM   10926 C  CE    . LYS E 2 156 ? -38.884 -31.490 45.441  1.00 165.55 ? ?
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ATOM   10927 N  NZ    . LYS E 2 156 ? -39.072 -31.338 46.916  1.00 172.97 ? ?
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ATOM   10928 N  N     . THR E 2 157 ? -34.734 -26.021 43.419  1.00 126.25 ? ?
? ? ? 157 THR Q N     1
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? ? ? 157 THR Q CA    1
ATOM   10930 C  C     . THR E 2 157 ? -33.237 -24.009 42.873  1.00 117.18 ? ?
? ? ? 157 THR Q C     1
ATOM   10931 O  O     . THR E 2 157 ? -32.381 -23.262 43.357  1.00 116.84 ? ?
? ? ? 157 THR Q O     1
ATOM   10932 C  CB    . THR E 2 157 ? -32.473 -26.391 42.460  1.00 120.58 ? ?
? ? ? 157 THR Q CB    1
ATOM   10933 O  OG1   . THR E 2 157 ? -33.011 -26.456 41.134  1.00 108.79 ? ?
? ? ? 157 THR Q OG1   1
ATOM   10934 C  CG2   . THR E 2 157 ? -32.412 -27.819 43.026  1.00 62.97  ? ?
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ATOM   10935 N  N     . PHE E 2 158 ? -34.089 -23.612 41.933  1.00 111.50 ? ?
? ? ? 158 PHE Q N     1
ATOM   10936 C  CA    . PHE E 2 158 ? -34.085 -22.269 41.346  1.00 110.24 ? ?
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ATOM   10938 O  O     . PHE E 2 158 ? -35.673 -21.012 42.630  1.00 104.08 ? ?
? ? ? 158 PHE Q O     1
ATOM   10939 C  CB    . PHE E 2 158 ? -35.022 -22.254 40.138  1.00 109.61 ? ?
? ? ? 158 PHE Q CB    1
ATOM   10940 C  CG    . PHE E 2 158 ? -35.170 -20.904 39.497  1.00 125.78 ? ?
? ? ? 158 PHE Q CG    1
ATOM   10941 C  CD1   . PHE E 2 158 ? -34.224 -20.441 38.591  1.00 114.99 ? ?
? ? ? 158 PHE Q CD1   1
ATOM   10942 C  CD2   . PHE E 2 158 ? -36.258 -20.091 39.806  1.00 137.05 ? ?
? ? ? 158 PHE Q CD2   1
ATOM   10943 C  CE1   . PHE E 2 158 ? -34.358 -19.192 38.004  1.00 98.83  ? ?
? ? ? 158 PHE Q CE1   1
ATOM   10944 C  CE2   . PHE E 2 158 ? -36.399 -18.835 39.221  1.00 129.03 ? ?
? ? ? 158 PHE Q CE2   1
ATOM   10945 C  CZ    . PHE E 2 158 ? -35.447 -18.386 38.318  1.00 120.73 ? ?
? ? ? 158 PHE Q CZ    1
ATOM   10946 N  N     . GLN E 2 159 ? -33.546 -20.295 42.691  1.00 105.25 ? ?
? ? ? 159 GLN Q N     1
ATOM   10947 C  CA    . GLN E 2 159 ? -33.856 -19.180 43.586  1.00 95.50  ? ?
? ? ? 159 GLN Q CA    1
ATOM   10948 C  C     . GLN E 2 159 ? -33.919 -17.831 42.861  1.00 100.86 ? ?
? ? ? 159 GLN Q C     1
ATOM   10949 O  O     . GLN E 2 159 ? -32.948 -17.409 42.223  1.00 95.63  ? ?
? ? ? 159 GLN Q O     1
ATOM   10950 C  CB    . GLN E 2 159 ? -32.831 -19.113 44.716  1.00 94.94  ? ?
? ? ? 159 GLN Q CB    1
ATOM   10951 C  CG    . GLN E 2 159 ? -32.858 -20.316 45.640  1.00 124.76 ? ?
? ? ? 159 GLN Q CG    1
ATOM   10952 C  CD    . GLN E 2 159 ? -33.092 -19.929 47.089  1.00 152.30 ? ?
? ? ? 159 GLN Q CD    1
ATOM   10953 O  OE1   . GLN E 2 159 ? -32.330 -19.150 47.668  1.00 141.04 ? ?
? ? ? 159 GLN Q OE1   1
ATOM   10954 N  NE2   . GLN E 2 159 ? -34.151 -20.474 47.685  1.00 152.49 ? ?
? ? ? 159 GLN Q NE2   1
ATOM   10955 N  N     . ILE E 2 160 ? -35.077 -17.175 42.972  1.00 104.56 ? ?
? ? ? 160 ILE Q N     1
ATOM   10956 C  CA    . ILE E 2 160 ? -35.361 -15.868 42.357  1.00 104.56 ? ?
? ? ? 160 ILE Q CA    1
ATOM   10957 C  C     . ILE E 2 160 ? -36.810 -15.814 41.843  1.00 111.41 ? ?
? ? ? 160 ILE Q C     1
ATOM   10958 O  O     . ILE E 2 160 ? -37.044 -15.817 40.632  1.00 114.40 ? ?
? ? ? 160 ILE Q O     1
ATOM   10959 C  CB    . ILE E 2 160 ? -34.415 -15.566 41.160  1.00 78.21  ? ?
? ? ? 160 ILE Q CB    1
ATOM   10960 N  N     . GLY E 2 161 ? -37.778 -15.765 42.758  1.00 114.57 ? ?
? ? ? 161 GLY Q N     1
ATOM   10961 C  CA    . GLY E 2 161 ? -39.175 -15.725 42.345  1.00 115.79 ? ?
? ? ? 161 GLY Q CA    1
ATOM   10962 C  C     . GLY E 2 161 ? -40.170 -15.456 43.462  1.00 122.11 ? ?
? ? ? 161 GLY Q C     1
ATOM   10963 O  O     . GLY E 2 161 ? -40.773 -14.385 43.502  1.00 128.82 ? ?
? ? ? 161 GLY Q O     1
ATOM   10964 N  N     . PRO E 2 164 ? -40.372 -16.419 44.379  1.00 123.06 ? ?
? ? ? 164 PRO Q N     1
ATOM   10965 C  CA    . PRO E 2 164 ? -41.241 -16.496 45.566  1.00 119.81 ? ?
? ? ? 164 PRO Q CA    1
ATOM   10966 C  C     . PRO E 2 164 ? -42.657 -15.944 45.390  1.00 123.71 ? ?
? ? ? 164 PRO Q C     1
ATOM   10967 O  O     . PRO E 2 164 ? -42.924 -15.165 44.477  1.00 129.94 ? ?
? ? ? 164 PRO Q O     1
ATOM   10968 C  CB    . PRO E 2 164 ? -40.463 -15.732 46.637  1.00 96.71  ? ?
? ? ? 164 PRO Q CB    1
ATOM   10969 N  N     . ASP E 2 165 ? -43.561 -16.355 46.275  1.00 118.69 ? ?
? ? ? 165 ASP Q N     1
ATOM   10970 C  CA    . ASP E 2 165 ? -44.946 -15.904 46.214  1.00 121.63 ? ?
? ? ? 165 ASP Q CA    1
ATOM   10971 C  C     . ASP E 2 165 ? -45.631 -15.930 47.579  1.00 130.98 ? ?
? ? ? 165 ASP Q C     1
ATOM   10972 O  O     . ASP E 2 165 ? -45.334 -16.779 48.420  1.00 130.76 ? ?
? ? ? 165 ASP Q O     1
ATOM   10973 C  CB    . ASP E 2 165 ? -45.740 -16.767 45.228  1.00 79.35  ? ?
? ? ? 165 ASP Q CB    1
ATOM   10974 N  N     . THR E 2 166 ? -46.543 -14.979 47.771  1.00 143.25 ? ?
? ? ? 166 THR Q N     1
ATOM   10975 C  CA    . THR E 2 166 ? -47.345 -14.809 48.988  1.00 145.49 ? ?
? ? ? 166 THR Q CA    1
ATOM   10976 C  C     . THR E 2 166 ? -46.784 -15.307 50.320  1.00 146.96 ? ?
? ? ? 166 THR Q C     1
ATOM   10977 O  O     . THR E 2 166 ? -46.447 -14.503 51.190  1.00 141.67 ? ?
? ? ? 166 THR Q O     1
ATOM   10978 C  CB    . THR E 2 166 ? -48.747 -15.438 48.810  1.00 151.94 ? ?
? ? ? 166 THR Q CB    1
ATOM   10979 N  N     . CYS E 2 167 ? -46.705 -16.628 50.478  1.00 153.18 ? ?
? ? ? 167 CYS Q N     1
ATOM   10980 C  CA    . CYS E 2 167 ? -46.221 -17.237 51.716  1.00 163.06 ? ?
? ? ? 167 CYS Q CA    1
ATOM   10981 C  C     . CYS E 2 167 ? -44.757 -16.964 52.037  1.00 167.05 ? ?
? ? ? 167 CYS Q C     1
ATOM   10982 O  O     . CYS E 2 167 ? -43.853 -17.595 51.479  1.00 163.20 ? ?
? ? ? 167 CYS Q O     1
ATOM   10983 C  CB    . CYS E 2 167 ? -46.444 -18.752 51.689  1.00 177.24 ? ?
? ? ? 167 CYS Q CB    1
ATOM   10984 S  SG    . CYS E 2 167 ? -48.011 -19.285 50.932  1.00 160.84 ? ?
? ? ? 167 CYS Q SG    1
ATOM   10985 N  N     . LYS E 2 168 ? -44.543 -16.030 52.961  1.00 170.12 ? ?
? ? ? 168 LYS Q N     1
ATOM   10986 C  CA    . LYS E 2 168 ? -43.210 -15.644 53.408  1.00 166.13 ? ?
? ? ? 168 LYS Q CA    1
ATOM   10987 C  C     . LYS E 2 168 ? -43.248 -14.450 54.373  1.00 167.60 ? ?
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ATOM   10988 O  O     . LYS E 2 168 ? -42.835 -13.343 54.016  1.00 166.93 ? ?
? ? ? 168 LYS Q O     1
ATOM   10989 C  CB    . LYS E 2 168 ? -42.320 -15.305 52.205  1.00 161.64 ? ?
? ? ? 168 LYS Q CB    1
ATOM   10990 N  N     . GLY E 2 172 ? -43.762 -14.673 55.586  1.00 161.39 ? ?
? ? ? 172 GLY Q N     1
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? ? ? 172 GLY Q CA    1
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? ? ? 172 GLY Q C     1
ATOM   10993 O  O     . GLY E 2 172 ? -41.914 -12.335 57.398  1.00 133.70 ? ?
? ? ? 172 GLY Q O     1
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? ? ? 173 VAL Q N     1
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? ? ? 173 VAL Q O     1
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ATOM   10999 C  CG1   . VAL E 2 173 ? -38.350 -15.665 58.040  1.00 153.48 ? ?
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? ? ? 173 VAL Q CG2   1
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? ? ? 174 LYS Q N     1
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? ? ? 174 LYS Q O     1
ATOM   11005 C  CB    . LYS E 2 174 ? -37.434 -14.211 53.113  1.00 120.11 ? ?
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ATOM   11006 C  CG    . LYS E 2 174 ? -37.947 -12.791 52.838  1.00 122.35 ? ?
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ATOM   11009 N  NZ    . LYS E 2 174 ? -38.708 -9.812  55.173  1.00 78.05  ? ?
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ATOM   11014 C  CB    . ILE E 2 175 ? -36.840 -19.555 54.321  1.00 145.37 ? ?
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ATOM   11019 C  CB    . THR E 2 176 ? -41.057 -21.381 51.198  1.00 140.10 ? ?
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ATOM   11027 C  CG    . HIS E 2 177 ? -36.283 -26.075 49.236  1.00 163.73 ? ?
? ? ? 177 HIS Q CG    1
ATOM   11028 N  ND1   . HIS E 2 177 ? -35.258 -26.116 48.313  1.00 169.44 ? ?
? ? ? 177 HIS Q ND1   1
ATOM   11029 C  CD2   . HIS E 2 177 ? -35.983 -27.009 50.170  1.00 163.62 ? ?
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ATOM   11030 C  CE1   . HIS E 2 177 ? -34.377 -27.032 48.675  1.00 156.39 ? ?
? ? ? 177 HIS Q CE1   1
ATOM   11031 N  NE2   . HIS E 2 177 ? -34.793 -27.588 49.799  1.00 172.86 ? ?
? ? ? 177 HIS Q NE2   1
ATOM   11032 N  N     . GLY E 2 178 ? -37.140 -21.545 48.159  1.00 114.83 ? ?
? ? ? 178 GLY Q N     1
ATOM   11033 C  CA    . GLY E 2 178 ? -37.283 -20.632 47.037  1.00 126.46 ? ?
? ? ? 178 GLY Q CA    1
ATOM   11034 C  C     . GLY E 2 178 ? -37.281 -21.213 45.634  1.00 142.34 ? ?
? ? ? 178 GLY Q C     1
ATOM   11035 O  O     . GLY E 2 178 ? -36.461 -22.074 45.307  1.00 143.53 ? ?
? ? ? 178 GLY Q O     1
ATOM   11036 N  N     . SER E 2 179 ? -38.199 -20.722 44.803  1.00 142.00 ? ?
? ? ? 179 SER Q N     1
ATOM   11037 C  CA    . SER E 2 179 ? -38.336 -21.167 43.415  1.00 136.89 ? ?
? ? ? 179 SER Q CA    1
ATOM   11038 C  C     . SER E 2 179 ? -39.266 -20.200 42.679  1.00 130.95 ? ?
? ? ? 179 SER Q C     1
ATOM   11039 O  O     . SER E 2 179 ? -39.188 -18.986 42.866  1.00 131.10 ? ?
? ? ? 179 SER Q O     1
ATOM   11040 C  CB    . SER E 2 179 ? -38.940 -22.575 43.369  1.00 145.16 ? ?
? ? ? 179 SER Q CB    1
ATOM   11041 O  OG    . SER E 2 179 ? -38.359 -23.427 44.344  1.00 149.91 ? ?
? ? ? 179 SER Q OG    1
ATOM   11042 N  N     . TRP E 2 180 ? -40.137 -20.757 41.840  1.00 132.18 ? ?
? ? ? 180 TRP Q N     1
ATOM   11043 C  CA    . TRP E 2 180 ? -41.126 -19.992 41.083  1.00 124.96 ? ?
? ? ? 180 TRP Q CA    1
ATOM   11044 C  C     . TRP E 2 180 ? -40.632 -19.298 39.821  1.00 116.28 ? ?
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? ? ? 180 TRP Q O     1
ATOM   11046 C  CB    . TRP E 2 180 ? -41.811 -18.976 42.005  1.00 134.99 ? ?
? ? ? 180 TRP Q CB    1
ATOM   11047 C  CG    . TRP E 2 180 ? -42.615 -19.635 43.090  1.00 142.03 ? ?
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ATOM   11048 C  CD1   . TRP E 2 180 ? -42.286 -19.752 44.416  1.00 133.40 ? ?
? ? ? 180 TRP Q CD1   1
ATOM   11049 C  CD2   . TRP E 2 180 ? -43.855 -20.329 42.922  1.00 137.18 ? ?
? ? ? 180 TRP Q CD2   1
ATOM   11050 N  NE1   . TRP E 2 180 ? -43.249 -20.481 45.080  1.00 114.47 ? ?
? ? ? 180 TRP Q NE1   1
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ATOM   11053 C  CZ2   . TRP E 2 180 ? -45.389 -21.589 44.378  1.00 150.55 ? ?
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ATOM   11054 C  CZ3   . TRP E 2 180 ? -45.851 -21.304 42.010  1.00 111.31 ? ?
? ? ? 180 TRP Q CZ3   1
ATOM   11055 C  CH2   . TRP E 2 180 ? -46.189 -21.808 43.281  1.00 159.69 ? ?
? ? ? 180 TRP Q CH2   1
ATOM   11056 N  N     . ALA E 2 181 ? -40.122 -20.090 38.886  1.00 110.20 ? ?
? ? ? 181 ALA Q N     1
ATOM   11057 C  CA    . ALA E 2 181 ? -39.623 -19.569 37.619  1.00 106.06 ? ?
? ? ? 181 ALA Q CA    1
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? ? ? 181 ALA Q C     1
ATOM   11059 O  O     . ALA E 2 181 ? -41.837 -20.072 36.888  1.00 103.14 ? ?
? ? ? 181 ALA Q O     1
ATOM   11060 C  CB    . ALA E 2 181 ? -38.570 -20.500 37.052  1.00 121.14 ? ?
? ? ? 181 ALA Q CB    1
ATOM   11061 N  N     . ARG E 2 182 ? -40.627 -18.709 35.582  1.00 100.99 ? ?
? ? ? 182 ARG Q N     1
ATOM   11062 C  CA    . ARG E 2 182 ? -41.704 -18.569 34.615  1.00 106.99 ? ?
? ? ? 182 ARG Q CA    1
ATOM   11063 C  C     . ARG E 2 182 ? -41.536 -19.543 33.457  1.00 106.31 ? ?
? ? ? 182 ARG Q C     1
ATOM   11064 O  O     . ARG E 2 182 ? -42.053 -19.319 32.367  1.00 112.43 ? ?
? ? ? 182 ARG Q O     1
ATOM   11065 C  CB    . ARG E 2 182 ? -41.791 -17.119 34.113  1.00 109.93 ? ?
? ? ? 182 ARG Q CB    1
ATOM   11066 C  CG    . ARG E 2 182 ? -40.485 -16.520 33.604  1.00 120.10 ? ?
? ? ? 182 ARG Q CG    1
ATOM   11067 C  CD    . ARG E 2 182 ? -40.568 -14.991 33.546  1.00 111.12 ? ?
? ? ? 182 ARG Q CD    1
ATOM   11068 N  NE    . ARG E 2 182 ? -39.319 -14.381 33.093  1.00 135.71 ? ?
? ? ? 182 ARG Q NE    1
ATOM   11069 C  CZ    . ARG E 2 182 ? -38.929 -14.321 31.823  1.00 135.41 ? ?
? ? ? 182 ARG Q CZ    1
ATOM   11070 N  NH1   . ARG E 2 182 ? -39.695 -14.830 30.867  1.00 145.13 ? ?
? ? ? 182 ARG Q NH1   1
ATOM   11071 N  NH2   . ARG E 2 182 ? -37.768 -13.761 31.506  1.00 126.74 ? ?
? ? ? 182 ARG Q NH2   1
ATOM   11072 N  N     . MET E 2 183 ? -40.810 -20.632 33.706  1.00 116.41 ? ?
? ? ? 183 MET Q N     1
ATOM   11073 C  CA    . MET E 2 183 ? -40.592 -21.669 32.696  1.00 121.34 ? ?
? ? ? 183 MET Q CA    1
ATOM   11074 C  C     . MET E 2 183 ? -41.444 -22.899 32.997  1.00 123.29 ? ?
? ? ? 183 MET Q C     1
ATOM   11075 O  O     . MET E 2 183 ? -41.491 -23.380 34.131  1.00 120.22 ? ?
? ? ? 183 MET Q O     1
ATOM   11076 C  CB    . MET E 2 183 ? -39.120 -22.095 32.634  1.00 109.49 ? ?
? ? ? 183 MET Q CB    1
ATOM   11077 C  CG    . MET E 2 183 ? -38.880 -23.335 31.770  1.00 54.28  ? ?
? ? ? 183 MET Q CG    1
ATOM   11078 S  SD    . MET E 2 183 ? -37.151 -23.822 31.594  1.00 68.88  ? ?
? ? ? 183 MET Q SD    1
ATOM   11079 C  CE    . MET E 2 183 ? -36.736 -24.116 33.243  1.00 74.87  ? ?
? ? ? 183 MET Q CE    1
ATOM   11080 N  N     . PRO E 2 184 ? -42.128 -23.426 31.973  1.00 134.84 ? ?
? ? ? 184 PRO Q N     1
ATOM   11081 C  CA    . PRO E 2 184 ? -42.984 -24.604 32.116  1.00 130.90 ? ?
? ? ? 184 PRO Q CA    1
ATOM   11082 C  C     . PRO E 2 184 ? -42.195 -25.898 31.933  1.00 126.06 ? ?
? ? ? 184 PRO Q C     1
ATOM   11083 O  O     . PRO E 2 184 ? -41.438 -26.040 30.969  1.00 123.78 ? ?
? ? ? 184 PRO Q O     1
ATOM   11084 C  CB    . PRO E 2 184 ? -44.010 -24.404 31.011  1.00 151.14 ? ?
? ? ? 184 PRO Q CB    1
ATOM   11085 C  CG    . PRO E 2 184 ? -43.169 -23.844 29.913  1.00 164.37 ? ?
? ? ? 184 PRO Q CG    1
ATOM   11086 C  CD    . PRO E 2 184 ? -42.281 -22.830 30.631  1.00 152.53 ? ?
? ? ? 184 PRO Q CD    1
ATOM   11087 N  N     . PRO E 2 185 ? -42.370 -26.861 32.853  1.00 120.09 ? ?
? ? ? 185 PRO Q N     1
ATOM   11088 C  CA    . PRO E 2 185 ? -41.664 -28.139 32.770  1.00 114.89 ? ?
? ? ? 185 PRO Q CA    1
ATOM   11089 C  C     . PRO E 2 185 ? -41.276 -28.499 31.338  1.00 113.17 ? ?
? ? ? 185 PRO Q C     1
ATOM   11090 O  O     . PRO E 2 185 ? -42.118 -28.552 30.441  1.00 108.81 ? ?
? ? ? 185 PRO Q O     1
ATOM   11091 C  CB    . PRO E 2 185 ? -42.661 -29.101 33.392  1.00 122.40 ? ?
? ? ? 185 PRO Q CB    1
ATOM   11092 C  CG    . PRO E 2 185 ? -43.178 -28.273 34.542  1.00 115.54 ? ?
? ? ? 185 PRO Q CG    1
ATOM   11093 C  CD    . PRO E 2 185 ? -43.393 -26.900 33.914  1.00 108.74 ? ?
? ? ? 185 PRO Q CD    1
ATOM   11094 N  N     . PRO E 2 186 ? -39.979 -28.738 31.110  1.00 115.40 ? ?
? ? ? 186 PRO Q N     1
ATOM   11095 C  CA    . PRO E 2 186 ? -39.409 -29.088 29.809  1.00 125.33 ? ?
? ? ? 186 PRO Q CA    1
ATOM   11096 C  C     . PRO E 2 186 ? -39.688 -30.532 29.444  1.00 127.88 ? ?
? ? ? 186 PRO Q C     1
ATOM   11097 O  O     . PRO E 2 186 ? -40.290 -30.826 28.409  1.00 123.97 ? ?
? ? ? 186 PRO Q O     1
ATOM   11098 C  CB    . PRO E 2 186 ? -37.925 -28.843 30.025  1.00 126.96 ? ?
? ? ? 186 PRO Q CB    1
ATOM   11099 C  CG    . PRO E 2 186 ? -37.739 -29.366 31.420  1.00 127.96 ? ?
? ? ? 186 PRO Q CG    1
ATOM   11100 C  CD    . PRO E 2 186 ? -38.949 -28.809 32.163  1.00 120.33 ? ?
? ? ? 186 PRO Q CD    1
ATOM   11101 N  N     . LEU E 2 187 ? -39.232 -31.421 30.319  1.00 130.60 ? ?
? ? ? 187 LEU Q N     1
ATOM   11102 C  CA    . LEU E 2 187 ? -39.382 -32.854 30.144  1.00 134.00 ? ?
? ? ? 187 LEU Q CA    1
ATOM   11103 C  C     . LEU E 2 187 ? -40.488 -33.434 31.011  1.00 142.26 ? ?
? ? ? 187 LEU Q C     1
ATOM   11104 O  O     . LEU E 2 187 ? -40.691 -33.018 32.154  1.00 149.31 ? ?
? ? ? 187 LEU Q O     1
ATOM   11105 C  CB    . LEU E 2 187 ? -38.066 -33.555 30.482  1.00 124.74 ? ?
? ? ? 187 LEU Q CB    1
ATOM   11106 C  CG    . LEU E 2 187 ? -36.874 -33.435 29.530  1.00 126.15 ? ?
? ? ? 187 LEU Q CG    1
ATOM   11107 C  CD1   . LEU E 2 187 ? -36.996 -32.216 28.629  1.00 115.16 ? ?
? ? ? 187 LEU Q CD1   1
ATOM   11108 C  CD2   . LEU E 2 187 ? -35.609 -33.366 30.365  1.00 122.64 ? ?
? ? ? 187 LEU Q CD2   1
ATOM   11109 N  N     . VAL E 2 188 ? -41.200 -34.397 30.443  1.00 140.29 ? ?
? ? ? 188 VAL Q N     1
ATOM   11110 C  CA    . VAL E 2 188 ? -42.270 -35.096 31.132  1.00 139.80 ? ?
? ? ? 188 VAL Q CA    1
ATOM   11111 C  C     . VAL E 2 188 ? -41.727 -36.518 31.140  1.00 129.90 ? ?
? ? ? 188 VAL Q C     1
ATOM   11112 O  O     . VAL E 2 188 ? -41.946 -37.288 32.078  1.00 130.54 ? ?
? ? ? 188 VAL Q O     1
ATOM   11113 C  CB    . VAL E 2 188 ? -43.583 -35.032 30.330  1.00 144.69 ? ?
? ? ? 188 VAL Q CB    1
ATOM   11114 C  CG1   . VAL E 2 188 ? -44.776 -35.183 31.273  1.00 151.19 ? ?
? ? ? 188 VAL Q CG1   1
ATOM   11115 C  CG2   . VAL E 2 188 ? -43.657 -33.716 29.556  1.00 133.17 ? ?
? ? ? 188 VAL Q CG2   1
ATOM   11116 N  N     . ASP E 2 189 ? -40.995 -36.819 30.066  1.00 126.12 ? ?
? ? ? 189 ASP Q N     1
ATOM   11117 C  CA    . ASP E 2 189 ? -40.313 -38.092 29.825  1.00 118.17 ? ?
? ? ? 189 ASP Q CA    1
ATOM   11118 C  C     . ASP E 2 189 ? -40.270 -38.447 28.337  1.00 107.61 ? ?
? ? ? 189 ASP Q C     1
ATOM   11119 O  O     . ASP E 2 189 ? -41.238 -38.240 27.602  1.00 92.19  ? ?
? ? ? 189 ASP Q O     1
ATOM   11120 C  CB    . ASP E 2 189 ? -40.949 -39.238 30.612  1.00 120.07 ? ?
? ? ? 189 ASP Q CB    1
ATOM   11121 C  CG    . ASP E 2 189 ? -39.958 -40.341 30.913  1.00 133.14 ? ?
? ? ? 189 ASP Q CG    1
ATOM   11122 O  OD1   . ASP E 2 189 ? -39.576 -41.069 29.972  1.00 127.63 ? ?
? ? ? 189 ASP Q OD1   1
ATOM   11123 O  OD2   . ASP E 2 189 ? -39.545 -40.464 32.087  1.00 141.50 ? ?
? ? ? 189 ASP Q OD2   1
ATOM   11124 N  N     . ASP E 2 190 ? -39.128 -38.973 27.902  1.00 105.72 ? ?
? ? ? 190 ASP Q N     1
ATOM   11125 C  CA    . ASP E 2 190 ? -38.916 -39.356 26.511  1.00 107.35 ? ?
? ? ? 190 ASP Q CA    1
ATOM   11126 C  C     . ASP E 2 190 ? -38.826 -38.148 25.579  1.00 100.10 ? ?
? ? ? 190 ASP Q C     1
ATOM   11127 O  O     . ASP E 2 190 ? -37.782 -37.499 25.508  1.00 100.65 ? ?
? ? ? 190 ASP Q O     1
ATOM   11128 C  CB    . ASP E 2 190 ? -40.017 -40.321 26.061  1.00 114.04 ? ?
? ? ? 190 ASP Q CB    1
ATOM   11129 C  CG    . ASP E 2 190 ? -39.794 -41.740 26.580  1.00 127.54 ? ?
? ? ? 190 ASP Q CG    1
ATOM   11130 O  OD1   . ASP E 2 190 ? -38.976 -42.471 25.978  1.00 139.88 ? ?
? ? ? 190 ASP Q OD1   1
ATOM   11131 O  OD2   . ASP E 2 190 ? -40.424 -42.121 27.593  1.00 105.36 ? ?
? ? ? 190 ASP Q OD2   1
ATOM   11132 N  N     . GLN E 2 191 ? -39.906 -37.843 24.865  1.00 95.09  ? ?
? ? ? 191 GLN Q N     1
ATOM   11133 C  CA    . GLN E 2 191 ? -39.914 -36.703 23.945  1.00 99.60  ? ?
? ? ? 191 GLN Q CA    1
ATOM   11134 C  C     . GLN E 2 191 ? -38.835 -36.825 22.875  1.00 101.60 ? ?
? ? ? 191 GLN Q C     1
ATOM   11135 O  O     . GLN E 2 191 ? -38.777 -36.028 21.936  1.00 95.46  ? ?
? ? ? 191 GLN Q O     1
ATOM   11136 C  CB    . GLN E 2 191 ? -39.706 -35.398 24.715  1.00 86.78  ? ?
? ? ? 191 GLN Q CB    1
ATOM   11137 C  CG    . GLN E 2 191 ? -40.879 -34.995 25.575  1.00 77.72  ? ?
? ? ? 191 GLN Q CG    1
ATOM   11138 C  CD    . GLN E 2 191 ? -40.438 -34.432 26.903  1.00 101.15 ? ?
? ? ? 191 GLN Q CD    1
ATOM   11139 O  OE1   . GLN E 2 191 ? -39.569 -33.560 26.961  1.00 122.95 ? ?
? ? ? 191 GLN Q OE1   1
ATOM   11140 N  NE2   . GLN E 2 191 ? -41.039 -34.923 27.983  1.00 71.62  ? ?
? ? ? 191 GLN Q NE2   1
ATOM   11141 N  N     . VAL E 2 192 ? -37.981 -37.828 23.030  1.00 105.72 ? ?
? ? ? 192 VAL Q N     1
ATOM   11142 C  CA    . VAL E 2 192 ? -36.894 -38.082 22.099  1.00 111.85 ? ?
? ? ? 192 VAL Q CA    1
ATOM   11143 C  C     . VAL E 2 192 ? -36.403 -39.498 22.343  1.00 123.74 ? ?
? ? ? 192 VAL Q C     1
ATOM   11144 O  O     . VAL E 2 192 ? -36.643 -40.072 23.407  1.00 121.23 ? ?
? ? ? 192 VAL Q O     1
ATOM   11145 C  CB    . VAL E 2 192 ? -35.706 -37.133 22.342  1.00 112.41 ? ?
? ? ? 192 VAL Q CB    1
ATOM   11146 C  CG1   . VAL E 2 192 ? -36.075 -35.719 21.964  1.00 98.49  ? ?
? ? ? 192 VAL Q CG1   1
ATOM   11147 C  CG2   . VAL E 2 192 ? -35.290 -37.199 23.806  1.00 90.87  ? ?
? ? ? 192 VAL Q CG2   1
ATOM   11148 N  N     . THR E 2 193 ? -35.718 -40.063 21.358  1.00 126.08 ? ?
? ? ? 193 THR Q N     1
ATOM   11149 C  CA    . THR E 2 193 ? -35.184 -41.401 21.512  1.00 131.81 ? ?
? ? ? 193 THR Q CA    1
ATOM   11150 C  C     . THR E 2 193 ? -33.839 -41.498 20.818  1.00 136.72 ? ?
? ? ? 193 THR Q C     1
ATOM   11151 O  O     . THR E 2 193 ? -33.729 -41.399 19.593  1.00 131.50 ? ?
? ? ? 193 THR Q O     1
ATOM   11152 C  CB    . THR E 2 193 ? -36.143 -42.462 20.962  1.00 144.77 ? ?
? ? ? 193 THR Q CB    1
ATOM   11153 O  OG1   . THR E 2 193 ? -37.410 -42.336 21.621  1.00 158.47 ? ?
? ? ? 193 THR Q OG1   1
ATOM   11154 C  CG2   . THR E 2 193 ? -35.590 -43.862 21.222  1.00 133.99 ? ?
? ? ? 193 THR Q CG2   1
ATOM   11155 N  N     . TYR E 2 194 ? -32.820 -41.677 21.646  1.00 140.30 ? ?
? ? ? 194 TYR Q N     1
ATOM   11156 C  CA    . TYR E 2 194 ? -31.433 -41.782 21.225  1.00 141.88 ? ?
? ? ? 194 TYR Q CA    1
ATOM   11157 C  C     . TYR E 2 194 ? -31.232 -42.706 20.023  1.00 141.30 ? ?
? ? ? 194 TYR Q C     1
ATOM   11158 O  O     . TYR E 2 194 ? -31.698 -43.845 20.024  1.00 144.05 ? ?
? ? ? 194 TYR Q O     1
ATOM   11159 C  CB    . TYR E 2 194 ? -30.600 -42.259 22.420  1.00 137.06 ? ?
? ? ? 194 TYR Q CB    1
ATOM   11160 C  CG    . TYR E 2 194 ? -30.646 -41.313 23.612  1.00 145.23 ? ?
? ? ? 194 TYR Q CG    1
ATOM   11161 C  CD1   . TYR E 2 194 ? -31.859 -40.819 24.104  1.00 144.51 ? ?
? ? ? 194 TYR Q CD1   1
ATOM   11162 C  CD2   . TYR E 2 194 ? -29.474 -40.895 24.235  1.00 144.14 ? ?
? ? ? 194 TYR Q CD2   1
ATOM   11163 C  CE1   . TYR E 2 194 ? -31.894 -39.924 25.182  1.00 157.74 ? ?
? ? ? 194 TYR Q CE1   1
ATOM   11164 C  CE2   . TYR E 2 194 ? -29.500 -40.005 25.313  1.00 136.47 ? ?
? ? ? 194 TYR Q CE2   1
ATOM   11165 C  CZ    . TYR E 2 194 ? -30.706 -39.523 25.780  1.00 149.37 ? ?
? ? ? 194 TYR Q CZ    1
ATOM   11166 O  OH    . TYR E 2 194 ? -30.709 -38.635 26.834  1.00 134.95 ? ?
? ? ? 194 TYR Q OH    1
ATOM   11167 N  N     . GLU E 2 195 ? -30.549 -42.201 18.996  1.00 139.92 ? ?
? ? ? 195 GLU Q N     1
ATOM   11168 C  CA    . GLU E 2 195 ? -30.277 -42.987 17.795  1.00 134.56 ? ?
? ? ? 195 GLU Q CA    1
ATOM   11169 C  C     . GLU E 2 195 ? -29.535 -44.261 18.178  1.00 133.75 ? ?
? ? ? 195 GLU Q C     1
ATOM   11170 O  O     . GLU E 2 195 ? -29.670 -45.286 17.510  1.00 140.06 ? ?
? ? ? 195 GLU Q O     1
ATOM   11171 C  CB    . GLU E 2 195 ? -29.424 -42.192 16.803  1.00 145.11 ? ?
? ? ? 195 GLU Q CB    1
ATOM   11172 C  CG    . GLU E 2 195 ? -28.890 -43.040 15.649  1.00 167.37 ? ?
? ? ? 195 GLU Q CG    1
ATOM   11173 C  CD    . GLU E 2 195 ? -27.769 -42.363 14.873  1.00 180.20 ? ?
? ? ? 195 GLU Q CD    1
ATOM   11174 O  OE1   . GLU E 2 195 ? -28.024 -41.318 14.238  1.00 175.02 ? ?
? ? ? 195 GLU Q OE1   1
ATOM   11175 O  OE2   . GLU E 2 195 ? -26.630 -42.880 14.900  1.00 180.93 ? ?
? ? ? 195 GLU Q OE2   1
ATOM   11176 N  N     . ASP E 2 196 ? -28.741 -44.188 19.244  1.00 126.35 ? ?
? ? ? 196 ASP Q N     1
ATOM   11177 C  CA    . ASP E 2 196 ? -27.997 -45.350 19.716  1.00 121.45 ? ?
? ? ? 196 ASP Q CA    1
ATOM   11178 C  C     . ASP E 2 196 ? -28.892 -46.107 20.692  1.00 119.38 ? ?
? ? ? 196 ASP Q C     1
ATOM   11179 O  O     . ASP E 2 196 ? -28.593 -47.232 21.088  1.00 117.32 ? ?
? ? ? 196 ASP Q O     1
ATOM   11180 C  CB    . ASP E 2 196 ? -26.682 -44.921 20.399  1.00 141.00 ? ?
? ? ? 196 ASP Q CB    1
ATOM   11181 C  CG    . ASP E 2 196 ? -26.868 -44.453 21.852  1.00 162.53 ? ?
? ? ? 196 ASP Q CG    1
ATOM   11182 O  OD1   . ASP E 2 196 ? -25.897 -43.908 22.428  1.00 155.93 ? ?
? ? ? 196 ASP Q OD1   1
ATOM   11183 O  OD2   . ASP E 2 196 ? -27.962 -44.630 22.429  1.00 174.26 ? ?
? ? ? 196 ASP Q OD2   1
ATOM   11184 N  N     . GLY E 2 197 ? -29.998 -45.469 21.069  1.00 111.65 ? ?
? ? ? 197 GLY Q N     1
ATOM   11185 C  CA    . GLY E 2 197 ? -30.939 -46.076 21.992  1.00 107.83 ? ?
? ? ? 197 GLY Q CA    1
ATOM   11186 C  C     . GLY E 2 197 ? -30.434 -46.041 23.419  1.00 109.90 ? ?
? ? ? 197 GLY Q C     1
ATOM   11187 O  O     . GLY E 2 197 ? -29.379 -46.603 23.719  1.00 109.77 ? ?
? ? ? 197 GLY Q O     1
ATOM   11188 N  N     . THR E 2 198 ? -31.183 -45.383 24.299  1.00 109.73 ? ?
? ? ? 198 THR Q N     1
ATOM   11189 C  CA    . THR E 2 198 ? -30.803 -45.275 25.705  1.00 115.06 ? ?
? ? ? 198 THR Q CA    1
ATOM   11190 C  C     . THR E 2 198 ? -31.959 -44.695 26.519  1.00 112.68 ? ?
? ? ? 198 THR Q C     1
ATOM   11191 O  O     . THR E 2 198 ? -32.707 -43.844 26.034  1.00 112.17 ? ?
? ? ? 198 THR Q O     1
ATOM   11192 C  CB    . THR E 2 198 ? -29.550 -44.372 25.876  1.00 118.28 ? ?
? ? ? 198 THR Q CB    1
ATOM   11193 O  OG1   . THR E 2 198 ? -28.435 -44.963 25.198  1.00 135.14 ? ?
? ? ? 198 THR Q OG1   1
ATOM   11194 C  CG2   . THR E 2 198 ? -29.195 -44.201 27.344  1.00 118.90 ? ?
? ? ? 198 THR Q CG2   1
ATOM   11195 N  N     . PRO E 2 199 ? -32.119 -45.155 27.772  1.00 118.02 ? ?
? ? ? 199 PRO Q N     1
ATOM   11196 C  CA    . PRO E 2 199 ? -33.177 -44.700 28.677  1.00 116.14 ? ?
? ? ? 199 PRO Q CA    1
ATOM   11197 C  C     . PRO E 2 199 ? -33.506 -43.221 28.558  1.00 105.91 ? ?
? ? ? 199 PRO Q C     1
ATOM   11198 O  O     . PRO E 2 199 ? -32.710 -42.361 28.929  1.00 99.51  ? ?
? ? ? 199 PRO Q O     1
ATOM   11199 C  CB    . PRO E 2 199 ? -32.619 -45.051 30.049  1.00 127.42 ? ?
? ? ? 199 PRO Q CB    1
ATOM   11200 C  CG    . PRO E 2 199 ? -31.951 -46.348 29.783  1.00 148.29 ? ?
? ? ? 199 PRO Q CG    1
ATOM   11201 C  CD    . PRO E 2 199 ? -31.237 -46.121 28.457  1.00 131.85 ? ?
? ? ? 199 PRO Q CD    1
ATOM   11202 N  N     . ALA E 2 200 ? -34.686 -42.929 28.034  1.00 98.55  ? ?
? ? ? 200 ALA Q N     1
ATOM   11203 C  CA    . ALA E 2 200 ? -35.112 -41.551 27.892  1.00 94.68  ? ?
? ? ? 200 ALA Q CA    1
ATOM   11204 C  C     . ALA E 2 200 ? -35.582 -41.051 29.259  1.00 99.18  ? ?
? ? ? 200 ALA Q C     1
ATOM   11205 O  O     . ALA E 2 200 ? -36.569 -40.314 29.361  1.00 96.99  ? ?
? ? ? 200 ALA Q O     1
ATOM   11206 C  CB    . ALA E 2 200 ? -36.237 -41.455 26.873  1.00 88.81  ? ?
? ? ? 200 ALA Q CB    1
ATOM   11207 N  N     . THR E 2 201 ? -34.874 -41.465 30.309  1.00 98.11  ? ?
? ? ? 201 THR Q N     1
ATOM   11208 C  CA    . THR E 2 201 ? -35.209 -41.054 31.671  1.00 98.30  ? ?
? ? ? 201 THR Q CA    1
ATOM   11209 C  C     . THR E 2 201 ? -35.144 -39.529 31.699  1.00 107.28 ? ?
? ? ? 201 THR Q C     1
ATOM   11210 O  O     . THR E 2 201 ? -34.190 -38.938 31.185  1.00 103.64 ? ?
? ? ? 201 THR Q O     1
ATOM   11211 C  CB    . THR E 2 201 ? -34.179 -41.596 32.721  1.00 98.45  ? ?
? ? ? 201 THR Q CB    1
ATOM   11212 O  OG1   . THR E 2 201 ? -33.648 -42.856 32.286  1.00 54.37  ? ?
? ? ? 201 THR Q OG1   1
ATOM   11213 C  CG2   . THR E 2 201 ? -34.850 -41.778 34.100  1.00 25.80  ? ?
? ? ? 201 THR Q CG2   1
ATOM   11214 N  N     . VAL E 2 202 ? -36.157 -38.888 32.276  1.00 102.49 ? ?
? ? ? 202 VAL Q N     1
ATOM   11215 C  CA    . VAL E 2 202 ? -36.148 -37.433 32.364  1.00 100.24 ? ?
? ? ? 202 VAL Q CA    1
ATOM   11216 C  C     . VAL E 2 202 ? -34.736 -37.129 32.837  1.00 89.73  ? ?
? ? ? 202 VAL Q C     1
ATOM   11217 O  O     . VAL E 2 202 ? -33.999 -36.356 32.227  1.00 87.13  ? ?
? ? ? 202 VAL Q O     1
ATOM   11218 C  CB    . VAL E 2 202 ? -37.139 -36.928 33.433  1.00 106.89 ? ?
? ? ? 202 VAL Q CB    1
ATOM   11219 C  CG1   . VAL E 2 202 ? -37.587 -35.509 33.108  1.00 106.49 ? ?
? ? ? 202 VAL Q CG1   1
ATOM   11220 C  CG2   . VAL E 2 202 ? -38.325 -37.869 33.530  1.00 132.84 ? ?
? ? ? 202 VAL Q CG2   1
ATOM   11221 N  N     . ASP E 2 203 ? -34.375 -37.794 33.928  1.00 89.26  ? ?
? ? ? 203 ASP Q N     1
ATOM   11222 C  CA    . ASP E 2 203 ? -33.067 -37.669 34.546  1.00 99.42  ? ?
? ? ? 203 ASP Q CA    1
ATOM   11223 C  C     . ASP E 2 203 ? -31.960 -37.718 33.492  1.00 92.51  ? ?
? ? ? 203 ASP Q C     1
ATOM   11224 O  O     . ASP E 2 203 ? -31.201 -36.760 33.316  1.00 95.67  ? ?
? ? ? 203 ASP Q O     1
ATOM   11225 C  CB    . ASP E 2 203 ? -32.890 -38.804 35.556  1.00 105.71 ? ?
? ? ? 203 ASP Q CB    1
ATOM   11226 C  CG    . ASP E 2 203 ? -31.735 -38.572 36.503  1.00 121.79 ? ?
? ? ? 203 ASP Q CG    1
ATOM   11227 O  OD1   . ASP E 2 203 ? -30.573 -38.557 36.040  1.00 116.64 ? ?
? ? ? 203 ASP Q OD1   1
ATOM   11228 O  OD2   . ASP E 2 203 ? -31.997 -38.403 37.715  1.00 118.29 ? ?
? ? ? 203 ASP Q OD2   1
ATOM   11229 N  N     . GLN E 2 204 ? -31.872 -38.839 32.789  1.00 100.04 ? ?
? ? ? 204 GLN Q N     1
ATOM   11230 C  CA    . GLN E 2 204 ? -30.865 -39.003 31.753  1.00 119.29 ? ?
? ? ? 204 GLN Q CA    1
ATOM   11231 C  C     . GLN E 2 204 ? -30.902 -37.810 30.804  1.00 118.00 ? ?
? ? ? 204 GLN Q C     1
ATOM   11232 O  O     . GLN E 2 204 ? -29.862 -37.323 30.353  1.00 116.39 ? ?
? ? ? 204 GLN Q O     1
ATOM   11233 C  CB    . GLN E 2 204 ? -31.107 -40.305 30.987  1.00 129.89 ? ?
? ? ? 204 GLN Q CB    1
ATOM   11234 C  CG    . GLN E 2 204 ? -29.949 -41.271 31.092  1.00 131.70 ? ?
? ? ? 204 GLN Q CG    1
ATOM   11235 C  CD    . GLN E 2 204 ? -28.695 -40.721 30.449  1.00 126.84 ? ?
? ? ? 204 GLN Q CD    1
ATOM   11236 O  OE1   . GLN E 2 204 ? -27.585 -41.156 30.749  1.00 128.78 ? ?
? ? ? 204 GLN Q OE1   1
ATOM   11237 N  NE2   . GLN E 2 204 ? -28.869 -39.768 29.546  1.00 101.23 ? ?
? ? ? 204 GLN Q NE2   1
ATOM   11238 N  N     . MET E 2 205 ? -32.109 -37.341 30.508  1.00 111.20 ? ?
? ? ? 205 MET Q N     1
ATOM   11239 C  CA    . MET E 2 205 ? -32.282 -36.189 29.639  1.00 111.59 ? ?
? ? ? 205 MET Q CA    1
ATOM   11240 C  C     . MET E 2 205 ? -31.508 -35.040 30.267  1.00 116.68 ? ?
? ? ? 205 MET Q C     1
ATOM   11241 O  O     . MET E 2 205 ? -30.498 -34.585 29.725  1.00 116.84 ? ?
? ? ? 205 MET Q O     1
ATOM   11242 C  CB    . MET E 2 205 ? -33.760 -35.813 29.550  1.00 121.48 ? ?
? ? ? 205 MET Q CB    1
ATOM   11243 C  CG    . MET E 2 205 ? -34.644 -36.883 28.963  1.00 101.87 ? ?
? ? ? 205 MET Q CG    1
ATOM   11244 S  SD    . MET E 2 205 ? -34.696 -36.770 27.172  1.00 136.90 ? ?
? ? ? 205 MET Q SD    1
ATOM   11245 C  CE    . MET E 2 205 ? -32.934 -36.937 26.732  1.00 83.27  ? ?
? ? ? 205 MET Q CE    1
ATOM   11246 N  N     . ALA E 2 206 ? -31.990 -34.584 31.421  1.00 107.85 ? ?
? ? ? 206 ALA Q N     1
ATOM   11247 C  CA    . ALA E 2 206 ? -31.352 -33.492 32.142  1.00 92.12  ? ?
? ? ? 206 ALA Q CA    1
ATOM   11248 C  C     . ALA E 2 206 ? -29.846 -33.680 32.077  1.00 86.99  ? ?
? ? ? 206 ALA Q C     1
ATOM   11249 O  O     . ALA E 2 206 ? -29.142 -32.963 31.359  1.00 74.86  ? ?
? ? ? 206 ALA Q O     1
ATOM   11250 C  CB    . ALA E 2 206 ? -31.816 -33.475 33.597  1.00 80.73  ? ?
? ? ? 206 ALA Q CB    1
ATOM   11251 N  N     . GLN E 2 207 ? -29.358 -34.665 32.814  1.00 78.89  ? ?
? ? ? 207 GLN Q N     1
ATOM   11252 C  CA    . GLN E 2 207 ? -27.938 -34.924 32.831  1.00 84.01  ? ?
? ? ? 207 GLN Q CA    1
ATOM   11253 C  C     . GLN E 2 207 ? -27.346 -34.693 31.442  1.00 78.40  ? ?
? ? ? 207 GLN Q C     1
ATOM   11254 O  O     . GLN E 2 207 ? -26.406 -33.918 31.286  1.00 67.19  ? ?
? ? ? 207 GLN Q O     1
ATOM   11255 C  CB    . GLN E 2 207 ? -27.672 -36.354 33.303  1.00 114.65 ? ?
? ? ? 207 GLN Q CB    1
ATOM   11256 C  CG    . GLN E 2 207 ? -26.252 -36.566 33.804  1.00 143.65 ? ?
? ? ? 207 GLN Q CG    1
ATOM   11257 C  CD    . GLN E 2 207 ? -26.157 -37.670 34.836  1.00 139.01 ? ?
? ? ? 207 GLN Q CD    1
ATOM   11258 O  OE1   . GLN E 2 207 ? -27.030 -37.808 35.697  1.00 131.20 ? ?
? ? ? 207 GLN Q OE1   1
ATOM   11259 N  NE2   . GLN E 2 207 ? -25.085 -38.451 34.772  1.00 126.58 ? ?
? ? ? 207 GLN Q NE2   1
ATOM   11260 N  N     . ASP E 2 208 ? -27.917 -35.329 30.425  1.00 72.86  ? ?
? ? ? 208 ASP Q N     1
ATOM   11261 C  CA    . ASP E 2 208 ? -27.388 -35.167 29.079  1.00 75.33  ? ?
? ? ? 208 ASP Q CA    1
ATOM   11262 C  C     . ASP E 2 208 ? -27.402 -33.736 28.539  1.00 69.63  ? ?
? ? ? 208 ASP Q C     1
ATOM   11263 O  O     . ASP E 2 208 ? -26.384 -33.276 28.014  1.00 71.94  ? ?
? ? ? 208 ASP Q O     1
ATOM   11264 C  CB    . ASP E 2 208 ? -28.087 -36.120 28.102  1.00 112.37 ? ?
? ? ? 208 ASP Q CB    1
ATOM   11265 C  CG    . ASP E 2 208 ? -27.550 -37.545 28.194  1.00 116.60 ? ?
? ? ? 208 ASP Q CG    1
ATOM   11266 O  OD1   . ASP E 2 208 ? -26.456 -37.728 28.774  1.00 108.17 ? ?
? ? ? 208 ASP Q OD1   1
ATOM   11267 O  OD2   . ASP E 2 208 ? -28.211 -38.474 27.676  1.00 92.53  ? ?
? ? ? 208 ASP Q OD2   1
ATOM   11268 N  N     . VAL E 2 209 ? -28.522 -33.020 28.646  1.00 62.52  ? ?
? ? ? 209 VAL Q N     1
ATOM   11269 C  CA    . VAL E 2 209 ? -28.507 -31.645 28.145  1.00 58.54  ? ?
? ? ? 209 VAL Q CA    1
ATOM   11270 C  C     . VAL E 2 209 ? -27.370 -30.970 28.869  1.00 59.83  ? ?
? ? ? 209 VAL Q C     1
ATOM   11271 O  O     . VAL E 2 209 ? -26.389 -30.552 28.241  1.00 46.03  ? ?
? ? ? 209 VAL Q O     1
ATOM   11272 C  CB    . VAL E 2 209 ? -29.781 -30.809 28.466  1.00 72.45  ? ?
? ? ? 209 VAL Q CB    1
ATOM   11273 C  CG1   . VAL E 2 209 ? -30.796 -30.930 27.352  1.00 50.62  ? ?
? ? ? 209 VAL Q CG1   1
ATOM   11274 C  CG2   . VAL E 2 209 ? -30.358 -31.216 29.794  1.00 36.65  ? ?
? ? ? 209 VAL Q CG2   1
ATOM   11275 N  N     . SER E 2 210 ? -27.499 -30.880 30.193  1.00 47.89  ? ?
? ? ? 210 SER Q N     1
ATOM   11276 C  CA    . SER E 2 210 ? -26.468 -30.242 30.989  1.00 49.32  ? ?
? ? ? 210 SER Q CA    1
ATOM   11277 C  C     . SER E 2 210 ? -25.103 -30.567 30.399  1.00 48.72  ? ?
? ? ? 210 SER Q C     1
ATOM   11278 O  O     . SER E 2 210 ? -24.409 -29.681 29.922  1.00 53.72  ? ?
? ? ? 210 SER Q O     1
ATOM   11279 C  CB    . SER E 2 210 ? -26.559 -30.682 32.450  1.00 33.27  ? ?
? ? ? 210 SER Q CB    1
ATOM   11280 O  OG    . SER E 2 210 ? -27.742 -30.167 33.052  1.00 38.79  ? ?
? ? ? 210 SER Q OG    1
ATOM   11281 N  N     . ALA E 2 211 ? -24.718 -31.833 30.387  1.00 47.01  ? ?
? ? ? 211 ALA Q N     1
ATOM   11282 C  CA    . ALA E 2 211 ? -23.432 -32.174 29.811  1.00 56.82  ? ?
? ? ? 211 ALA Q CA    1
ATOM   11283 C  C     . ALA E 2 211 ? -23.256 -31.411 28.509  1.00 47.53  ? ?
? ? ? 211 ALA Q C     1
ATOM   11284 O  O     . ALA E 2 211 ? -22.298 -30.669 28.346  1.00 66.60  ? ?
? ? ? 211 ALA Q O     1
ATOM   11285 C  CB    . ALA E 2 211 ? -23.356 -33.656 29.551  1.00 77.65  ? ?
? ? ? 211 ALA Q CB    1
ATOM   11286 N  N     . PHE E 2 212 ? -24.192 -31.578 27.584  1.00 43.54  ? ?
? ? ? 212 PHE Q N     1
ATOM   11287 C  CA    . PHE E 2 212 ? -24.090 -30.886 26.307  1.00 62.97  ? ?
? ? ? 212 PHE Q CA    1
ATOM   11288 C  C     . PHE E 2 212 ? -23.799 -29.404 26.495  1.00 78.52  ? ?
? ? ? 212 PHE Q C     1
ATOM   11289 O  O     . PHE E 2 212 ? -22.859 -28.863 25.898  1.00 73.89  ? ?
? ? ? 212 PHE Q O     1
ATOM   11290 C  CB    . PHE E 2 212 ? -25.376 -31.022 25.501  1.00 87.02  ? ?
? ? ? 212 PHE Q CB    1
ATOM   11291 C  CG    . PHE E 2 212 ? -25.404 -30.148 24.281  1.00 99.92  ? ?
? ? ? 212 PHE Q CG    1
ATOM   11292 C  CD1   . PHE E 2 212 ? -24.471 -30.332 23.259  1.00 87.28  ? ?
? ? ? 212 PHE Q CD1   1
ATOM   11293 C  CD2   . PHE E 2 212 ? -26.339 -29.122 24.167  1.00 59.00  ? ?
? ? ? 212 PHE Q CD2   1
ATOM   11294 C  CE1   . PHE E 2 212 ? -24.465 -29.508 22.138  1.00 73.18  ? ?
? ? ? 212 PHE Q CE1   1
ATOM   11295 C  CE2   . PHE E 2 212 ? -26.341 -28.292 23.052  1.00 33.43  ? ?
? ? ? 212 PHE Q CE2   1
ATOM   11296 C  CZ    . PHE E 2 212 ? -25.398 -28.488 22.032  1.00 68.57  ? ?
? ? ? 212 PHE Q CZ    1
ATOM   11297 N  N     . LEU E 2 213 ? -24.624 -28.749 27.312  1.00 83.47  ? ?
? ? ? 213 LEU Q N     1
ATOM   11298 C  CA    . LEU E 2 213 ? -24.463 -27.324 27.590  1.00 69.87  ? ?
? ? ? 213 LEU Q CA    1
ATOM   11299 C  C     . LEU E 2 213 ? -23.055 -27.035 28.083  1.00 65.68  ? ?
? ? ? 213 LEU Q C     1
ATOM   11300 O  O     . LEU E 2 213 ? -22.331 -26.249 27.483  1.00 63.69  ? ?
? ? ? 213 LEU Q O     1
ATOM   11301 C  CB    . LEU E 2 213 ? -25.470 -26.862 28.644  1.00 51.04  ? ?
? ? ? 213 LEU Q CB    1
ATOM   11302 C  CG    . LEU E 2 213 ? -26.928 -26.828 28.201  1.00 71.55  ? ?
? ? ? 213 LEU Q CG    1
ATOM   11303 C  CD1   . LEU E 2 213 ? -27.789 -26.279 29.333  1.00 35.98  ? ?
? ? ? 213 LEU Q CD1   1
ATOM   11304 C  CD2   . LEU E 2 213 ? -27.053 -25.970 26.940  1.00 51.99  ? ?
? ? ? 213 LEU Q CD2   1
ATOM   11305 N  N     . MET E 2 214 ? -22.670 -27.673 29.181  1.00 59.12  ? ?
? ? ? 214 MET Q N     1
ATOM   11306 C  CA    . MET E 2 214 ? -21.341 -27.470 29.733  1.00 44.09  ? ?
? ? ? 214 MET Q CA    1
ATOM   11307 C  C     . MET E 2 214 ? -20.289 -27.607 28.627  1.00 40.38  ? ?
? ? ? 214 MET Q C     1
ATOM   11308 O  O     . MET E 2 214 ? -19.131 -27.203 28.786  1.00 35.50  ? ?
? ? ? 214 MET Q O     1
ATOM   11309 C  CB    . MET E 2 214 ? -21.103 -28.454 30.866  1.00 39.87  ? ?
? ? ? 214 MET Q CB    1
ATOM   11310 C  CG    . MET E 2 214 ? -20.351 -27.852 32.000  1.00 31.07  ? ?
? ? ? 214 MET Q CG    1
ATOM   11311 S  SD    . MET E 2 214 ? -18.646 -27.717 31.525  1.00 65.29  ? ?
? ? ? 214 MET Q SD    1
ATOM   11312 C  CE    . MET E 2 214 ? -17.901 -27.411 33.174  1.00 80.40  ? ?
? ? ? 214 MET Q CE    1
ATOM   11313 N  N     . TRP E 2 215 ? -20.684 -28.191 27.501  1.00 48.60  ? ?
? ? ? 215 TRP Q N     1
ATOM   11314 C  CA    . TRP E 2 215 ? -19.756 -28.262 26.383  1.00 62.24  ? ?
? ? ? 215 TRP Q CA    1
ATOM   11315 C  C     . TRP E 2 215 ? -20.000 -26.984 25.620  1.00 68.25  ? ?
? ? ? 215 TRP Q C     1
ATOM   11316 O  O     . TRP E 2 215 ? -19.078 -26.376 25.088  1.00 78.96  ? ?
? ? ? 215 TRP Q O     1
ATOM   11317 C  CB    . TRP E 2 215 ? -20.045 -29.404 25.425  1.00 59.70  ? ?
? ? ? 215 TRP Q CB    1
ATOM   11318 C  CG    . TRP E 2 215 ? -20.141 -28.921 23.996  1.00 32.88  ? ?
? ? ? 215 TRP Q CG    1
ATOM   11319 C  CD1   . TRP E 2 215 ? -21.267 -28.485 23.353  1.00 52.35  ? ?
? ? ? 215 TRP Q CD1   1
ATOM   11320 C  CD2   . TRP E 2 215 ? -19.087 -28.861 23.036  1.00 37.83  ? ?
? ? ? 215 TRP Q CD2   1
ATOM   11321 N  NE1   . TRP E 2 215 ? -20.984 -28.167 22.042  1.00 34.28  ? ?
? ? ? 215 TRP Q NE1   1
ATOM   11322 C  CE2   . TRP E 2 215 ? -19.657 -28.391 21.815  1.00 33.96  ? ?
? ? ? 215 TRP Q CE2   1
ATOM   11323 C  CE3   . TRP E 2 215 ? -17.722 -29.161 23.081  1.00 22.04  ? ?
? ? ? 215 TRP Q CE3   1
ATOM   11324 C  CZ2   . TRP E 2 215 ? -18.915 -28.223 20.649  1.00 4.63   ? ?
? ? ? 215 TRP Q CZ2   1
ATOM   11325 C  CZ3   . TRP E 2 215 ? -16.968 -28.992 21.915  1.00 54.82  ? ?
? ? ? 215 TRP Q CZ3   1
ATOM   11326 C  CH2   . TRP E 2 215 ? -17.573 -28.527 20.711  1.00 61.61  ? ?
? ? ? 215 TRP Q CH2   1
ATOM   11327 N  N     . ALA E 2 216 ? -21.273 -26.613 25.531  1.00 65.36  ? ?
? ? ? 216 ALA Q N     1
ATOM   11328 C  CA    . ALA E 2 216 ? -21.665 -25.406 24.828  1.00 81.31  ? ?
? ? ? 216 ALA Q CA    1
ATOM   11329 C  C     . ALA E 2 216 ? -20.880 -24.246 25.409  1.00 78.94  ? ?
? ? ? 216 ALA Q C     1
ATOM   11330 O  O     . ALA E 2 216 ? -20.383 -23.388 24.681  1.00 70.66  ? ?
? ? ? 216 ALA Q O     1
ATOM   11331 C  CB    . ALA E 2 216 ? -23.168 -25.172 24.990  1.00 90.16  ? ?
? ? ? 216 ALA Q CB    1
ATOM   11332 N  N     . ALA E 2 217 ? -20.754 -24.242 26.729  1.00 74.54  ? ?
? ? ? 217 ALA Q N     1
ATOM   11333 C  CA    . ALA E 2 217 ? -20.034 -23.190 27.416  1.00 73.86  ? ?
? ? ? 217 ALA Q CA    1
ATOM   11334 C  C     . ALA E 2 217 ? -18.507 -23.365 27.446  1.00 76.90  ? ?
? ? ? 217 ALA Q C     1
ATOM   11335 O  O     . ALA E 2 217 ? -17.781 -22.373 27.407  1.00 79.21  ? ?
? ? ? 217 ALA Q O     1
ATOM   11336 C  CB    . ALA E 2 217 ? -20.578 -23.036 28.836  1.00 63.95  ? ?
? ? ? 217 ALA Q CB    1
ATOM   11337 N  N     . GLU E 2 218 ? -17.994 -24.593 27.494  1.00 76.39  ? ?
? ? ? 218 GLU Q N     1
ATOM   11338 C  CA    . GLU E 2 218 ? -16.536 -24.730 27.541  1.00 81.68  ? ?
? ? ? 218 GLU Q CA    1
ATOM   11339 C  C     . GLU E 2 218 ? -15.825 -25.459 26.382  1.00 79.24  ? ?
? ? ? 218 GLU Q C     1
ATOM   11340 O  O     . GLU E 2 218 ? -14.802 -26.102 26.587  1.00 86.28  ? ?
? ? ? 218 GLU Q O     1
ATOM   11341 C  CB    . GLU E 2 218 ? -16.131 -25.367 28.875  1.00 69.92  ? ?
? ? ? 218 GLU Q CB    1
ATOM   11342 C  CG    . GLU E 2 218 ? -14.661 -25.147 29.240  1.00 96.50  ? ?
? ? ? 218 GLU Q CG    1
ATOM   11343 C  CD    . GLU E 2 218 ? -14.332 -23.691 29.515  1.00 98.51  ? ?
? ? ? 218 GLU Q CD    1
ATOM   11344 O  OE1   . GLU E 2 218 ? -14.639 -22.835 28.655  1.00 105.75 ? ?
? ? ? 218 GLU Q OE1   1
ATOM   11345 O  OE2   . GLU E 2 218 ? -13.762 -23.404 30.589  1.00 105.53 ? ?
? ? ? 218 GLU Q OE2   1
ATOM   11346 N  N     . PRO E 2 219 ? -16.322 -25.312 25.143  1.00 78.60  ? ?
? ? ? 219 PRO Q N     1
ATOM   11347 C  CA    . PRO E 2 219 ? -15.777 -25.935 23.930  1.00 85.37  ? ?
? ? ? 219 PRO Q CA    1
ATOM   11348 C  C     . PRO E 2 219 ? -14.331 -26.433 23.853  1.00 94.36  ? ?
? ? ? 219 PRO Q C     1
ATOM   11349 O  O     . PRO E 2 219 ? -14.050 -27.348 23.070  1.00 96.97  ? ?
? ? ? 219 PRO Q O     1
ATOM   11350 C  CB    . PRO E 2 219 ? -16.077 -24.894 22.861  1.00 64.50  ? ?
? ? ? 219 PRO Q CB    1
ATOM   11351 C  CG    . PRO E 2 219 ? -17.453 -24.483 23.246  1.00 66.54  ? ?
? ? ? 219 PRO Q CG    1
ATOM   11352 C  CD    . PRO E 2 219 ? -17.320 -24.292 24.768  1.00 91.09  ? ?
? ? ? 219 PRO Q CD    1
ATOM   11353 N  N     . LYS E 2 220 ? -13.412 -25.865 24.631  1.00 85.46  ? ?
? ? ? 220 LYS Q N     1
ATOM   11354 C  CA    . LYS E 2 220 ? -12.025 -26.325 24.549  1.00 94.55  ? ?
? ? ? 220 LYS Q CA    1
ATOM   11355 C  C     . LYS E 2 220 ? -11.446 -27.063 25.760  1.00 95.45  ? ?
? ? ? 220 LYS Q C     1
ATOM   11356 O  O     . LYS E 2 220 ? -10.293 -27.505 25.731  1.00 95.00  ? ?
? ? ? 220 LYS Q O     1
ATOM   11357 C  CB    . LYS E 2 220 ? -11.110 -25.158 24.164  1.00 99.00  ? ?
? ? ? 220 LYS Q CB    1
ATOM   11358 C  CG    . LYS E 2 220 ? -10.802 -25.085 22.664  1.00 116.47 ? ?
? ? ? 220 LYS Q CG    1
ATOM   11359 C  CD    . LYS E 2 220 ? -12.070 -24.970 21.811  1.00 155.58 ? ?
? ? ? 220 LYS Q CD    1
ATOM   11360 C  CE    . LYS E 2 220 ? -11.746 -24.993 20.315  1.00 169.56 ? ?
? ? ? 220 LYS Q CE    1
ATOM   11361 N  NZ    . LYS E 2 220 ? -12.959 -24.835 19.454  1.00 156.82 ? ?
? ? ? 220 LYS Q NZ    1
ATOM   11362 N  N     . LEU E 2 221 ? -12.252 -27.204 26.809  1.00 94.73  ? ?
? ? ? 221 LEU Q N     1
ATOM   11363 C  CA    . LEU E 2 221 ? -11.857 -27.898 28.040  1.00 98.34  ? ?
? ? ? 221 LEU Q CA    1
ATOM   11364 C  C     . LEU E 2 221 ? -10.743 -28.931 27.865  1.00 88.94  ? ?
? ? ? 221 LEU Q C     1
ATOM   11365 O  O     . LEU E 2 221 ? -9.717  -28.910 28.554  1.00 80.60  ? ?
? ? ? 221 LEU Q O     1
ATOM   11366 C  CB    . LEU E 2 221 ? -13.085 -28.582 28.638  1.00 89.94  ? ?
? ? ? 221 LEU Q CB    1
ATOM   11367 C  CG    . LEU E 2 221 ? -12.873 -29.495 29.837  1.00 50.28  ? ?
? ? ? 221 LEU Q CG    1
ATOM   11368 C  CD1   . LEU E 2 221 ? -14.186 -29.666 30.557  1.00 52.13  ? ?
? ? ? 221 LEU Q CD1   1
ATOM   11369 C  CD2   . LEU E 2 221 ? -12.308 -30.828 29.386  1.00 78.34  ? ?
? ? ? 221 LEU Q CD2   1
ATOM   11370 N  N     . VAL E 2 222 ? -10.975 -29.858 26.954  1.00 70.56  ? ?
? ? ? 222 VAL Q N     1
ATOM   11371 C  CA    . VAL E 2 222 ? -10.010 -30.896 26.677  1.00 72.12  ? ?
? ? ? 222 VAL Q CA    1
ATOM   11372 C  C     . VAL E 2 222 ? -8.586  -30.358 26.507  1.00 79.27  ? ?
? ? ? 222 VAL Q C     1
ATOM   11373 O  O     . VAL E 2 222 ? -7.770  -30.430 27.440  1.00 61.02  ? ?
? ? ? 222 VAL Q O     1
ATOM   11374 C  CB    . VAL E 2 222 ? -10.428 -31.649 25.423  1.00 88.83  ? ?
? ? ? 222 VAL Q CB    1
ATOM   11375 C  CG1   . VAL E 2 222 ? -11.712 -32.406 25.709  1.00 82.47  ? ?
? ? ? 222 VAL Q CG1   1
ATOM   11376 C  CG2   . VAL E 2 222 ? -10.641 -30.656 24.267  1.00 47.72  ? ?
? ? ? 222 VAL Q CG2   1
ATOM   11377 N  N     . ALA E 2 223 ? -8.293  -29.822 25.321  1.00 75.45  ? ?
? ? ? 223 ALA Q N     1
ATOM   11378 C  CA    . ALA E 2 223 ? -6.970  -29.286 25.022  1.00 83.32  ? ?
? ? ? 223 ALA Q CA    1
ATOM   11379 C  C     . ALA E 2 223 ? -6.496  -28.457 26.201  1.00 77.66  ? ?
? ? ? 223 ALA Q C     1
ATOM   11380 O  O     . ALA E 2 223 ? -5.305  -28.417 26.515  1.00 81.84  ? ?
? ? ? 223 ALA Q O     1
ATOM   11381 C  CB    . ALA E 2 223 ? -7.014  -28.439 23.765  1.00 99.08  ? ?
? ? ? 223 ALA Q CB    1
ATOM   11382 N  N     . ARG E 2 224 ? -7.442  -27.795 26.853  1.00 60.10  ? ?
? ? ? 224 ARG Q N     1
ATOM   11383 C  CA    . ARG E 2 224 ? -7.116  -27.000 28.017  1.00 64.05  ? ?
? ? ? 224 ARG Q CA    1
ATOM   11384 C  C     . ARG E 2 224 ? -6.351  -27.924 28.965  1.00 68.14  ? ?
? ? ? 224 ARG Q C     1
ATOM   11385 O  O     . ARG E 2 224 ? -5.201  -27.638 29.331  1.00 65.82  ? ?
? ? ? 224 ARG Q O     1
ATOM   11386 C  CB    . ARG E 2 224 ? -8.402  -26.492 28.667  1.00 66.13  ? ?
? ? ? 224 ARG Q CB    1
ATOM   11387 C  CG    . ARG E 2 224 ? -8.196  -25.523 29.803  1.00 82.76  ? ?
? ? ? 224 ARG Q CG    1
ATOM   11388 C  CD    . ARG E 2 224 ? -8.080  -26.217 31.148  1.00 26.93  ? ?
? ? ? 224 ARG Q CD    1
ATOM   11389 N  NE    . ARG E 2 224 ? -9.368  -26.649 31.706  1.00 50.62  ? ?
? ? ? 224 ARG Q NE    1
ATOM   11390 C  CZ    . ARG E 2 224 ? -10.515 -25.970 31.623  1.00 92.03  ? ?
? ? ? 224 ARG Q CZ    1
ATOM   11391 N  NH1   . ARG E 2 224 ? -10.577 -24.803 30.985  1.00 96.28  ? ?
? ? ? 224 ARG Q NH1   1
ATOM   11392 N  NH2   . ARG E 2 224 ? -11.606 -26.450 32.210  1.00 57.63  ? ?
? ? ? 224 ARG Q NH2   1
ATOM   11393 N  N     . LYS E 2 225 ? -6.981  -29.043 29.330  1.00 68.43  ? ?
? ? ? 225 LYS Q N     1
ATOM   11394 C  CA    . LYS E 2 225 ? -6.377  -30.034 30.222  1.00 56.76  ? ?
? ? ? 225 LYS Q CA    1
ATOM   11395 C  C     . LYS E 2 225 ? -5.092  -30.604 29.631  1.00 56.76  ? ?
? ? ? 225 LYS Q C     1
ATOM   11396 O  O     . LYS E 2 225 ? -4.092  -30.756 30.337  1.00 58.46  ? ?
? ? ? 225 LYS Q O     1
ATOM   11397 C  CB    . LYS E 2 225 ? -7.351  -31.158 30.462  1.00 22.48  ? ?
? ? ? 225 LYS Q CB    1
ATOM   11398 C  CG    . LYS E 2 225 ? -8.738  -30.701 30.835  1.00 23.59  ? ?
? ? ? 225 LYS Q CG    1
ATOM   11399 C  CD    . LYS E 2 225 ? -8.976  -30.752 32.331  1.00 6.39   ? ?
? ? ? 225 LYS Q CD    1
ATOM   11400 C  CE    . LYS E 2 225 ? -10.468 -30.743 32.635  1.00 37.94  ? ?
? ? ? 225 LYS Q CE    1
ATOM   11401 N  NZ    . LYS E 2 225 ? -10.765 -30.705 34.090  1.00 38.11  ? ?
? ? ? 225 LYS Q NZ    1
ATOM   11402 N  N     . GLN E 2 226 ? -5.130  -30.945 28.343  1.00 54.94  ? ?
? ? ? 226 GLN Q N     1
ATOM   11403 C  CA    . GLN E 2 226 ? -3.946  -31.455 27.654  1.00 82.76  ? ?
? ? ? 226 GLN Q CA    1
ATOM   11404 C  C     . GLN E 2 226 ? -2.801  -30.536 28.079  1.00 96.11  ? ?
? ? ? 226 GLN Q C     1
ATOM   11405 O  O     . GLN E 2 226 ? -1.777  -30.983 28.614  1.00 97.47  ? ?
? ? ? 226 GLN Q O     1
ATOM   11406 C  CB    . GLN E 2 226 ? -4.146  -31.369 26.132  1.00 113.76 ? ?
? ? ? 226 GLN Q CB    1
ATOM   11407 C  CG    . GLN E 2 226 ? -2.895  -31.644 25.282  1.00 147.25 ? ?
? ? ? 226 GLN Q CG    1
ATOM   11408 C  CD    . GLN E 2 226 ? -2.604  -30.534 24.262  1.00 161.82 ? ?
? ? ? 226 GLN Q CD    1
ATOM   11409 O  OE1   . GLN E 2 226 ? -2.404  -29.374 24.629  1.00 166.13 ? ?
? ? ? 226 GLN Q OE1   1
ATOM   11410 N  NE2   . GLN E 2 226 ? -2.574  -30.894 22.981  1.00 140.16 ? ?
? ? ? 226 GLN Q NE2   1
ATOM   11411 N  N     . MET E 2 227 ? -2.993  -29.241 27.839  1.00 104.14 ? ?
? ? ? 227 MET Q N     1
ATOM   11412 C  CA    . MET E 2 227 ? -2.003  -28.246 28.220  1.00 104.31 ? ?
? ? ? 227 MET Q CA    1
ATOM   11413 C  C     . MET E 2 227 ? -1.684  -28.526 29.674  1.00 101.02 ? ?
? ? ? 227 MET Q C     1
ATOM   11414 O  O     . MET E 2 227 ? -0.536  -28.804 30.023  1.00 88.01  ? ?
? ? ? 227 MET Q O     1
ATOM   11415 C  CB    . MET E 2 227 ? -2.572  -26.831 28.076  1.00 112.85 ? ?
? ? ? 227 MET Q CB    1
ATOM   11416 C  CG    . MET E 2 227 ? -1.732  -25.720 28.715  1.00 113.45 ? ?
? ? ? 227 MET Q CG    1
ATOM   11417 S  SD    . MET E 2 227 ? -1.880  -25.609 30.521  1.00 122.06 ? ?
? ? ? 227 MET Q SD    1
ATOM   11418 C  CE    . MET E 2 227 ? -3.502  -24.853 30.694  1.00 106.31 ? ?
? ? ? 227 MET Q CE    1
ATOM   11419 N  N     . GLY E 2 228 ? -2.718  -28.467 30.509  1.00 101.65 ? ?
? ? ? 228 GLY Q N     1
ATOM   11420 C  CA    . GLY E 2 228 ? -2.545  -28.719 31.926  1.00 101.13 ? ?
? ? ? 228 GLY Q CA    1
ATOM   11421 C  C     . GLY E 2 228 ? -1.436  -29.719 32.167  1.00 92.71  ? ?
? ? ? 228 GLY Q C     1
ATOM   11422 O  O     . GLY E 2 228 ? -0.486  -29.472 32.913  1.00 100.51 ? ?
? ? ? 228 GLY Q O     1
ATOM   11423 N  N     . LEU E 2 229 ? -1.541  -30.860 31.509  1.00 79.29  ? ?
? ? ? 229 LEU Q N     1
ATOM   11424 C  CA    . LEU E 2 229 ? -0.527  -31.867 31.682  1.00 72.10  ? ?
? ? ? 229 LEU Q CA    1
ATOM   11425 C  C     . LEU E 2 229 ? 0.825   -31.414 31.150  1.00 57.17  ? ?
? ? ? 229 LEU Q C     1
ATOM   11426 O  O     . LEU E 2 229 ? 1.729   -31.145 31.946  1.00 54.65  ? ?
? ? ? 229 LEU Q O     1
ATOM   11427 C  CB    . LEU E 2 229 ? -0.956  -33.169 31.010  1.00 90.25  ? ?
? ? ? 229 LEU Q CB    1
ATOM   11428 C  CG    . LEU E 2 229 ? -0.920  -34.393 31.928  1.00 116.83 ? ?
? ? ? 229 LEU Q CG    1
ATOM   11429 C  CD1   . LEU E 2 229 ? -1.347  -34.009 33.350  1.00 113.48 ? ?
? ? ? 229 LEU Q CD1   1
ATOM   11430 C  CD2   . LEU E 2 229 ? -1.827  -35.471 31.350  1.00 133.40 ? ?
? ? ? 229 LEU Q CD2   1
ATOM   11431 N  N     . VAL E 2 230 ? 0.958   -31.295 29.826  1.00 30.58  ? ?
? ? ? 230 VAL Q N     1
ATOM   11432 C  CA    . VAL E 2 230 ? 2.240   -30.920 29.231  1.00 32.59  ? ?
? ? ? 230 VAL Q CA    1
ATOM   11433 C  C     . VAL E 2 230 ? 2.907   -29.839 30.043  1.00 51.05  ? ?
? ? ? 230 VAL Q C     1
ATOM   11434 O  O     . VAL E 2 230 ? 4.133   -29.841 30.248  1.00 31.00  ? ?
? ? ? 230 VAL Q O     1
ATOM   11435 C  CB    . VAL E 2 230 ? 2.096   -30.383 27.816  1.00 51.70  ? ?
? ? ? 230 VAL Q CB    1
ATOM   11436 C  CG1   . VAL E 2 230 ? 3.452   -30.529 27.081  1.00 4.01   ? ?
? ? ? 230 VAL Q CG1   1
ATOM   11437 C  CG2   . VAL E 2 230 ? 0.967   -31.091 27.097  1.00 26.98  ? ?
? ? ? 230 VAL Q CG2   1
ATOM   11438 N  N     . ALA E 2 231 ? 2.076   -28.909 30.494  1.00 66.03  ? ?
? ? ? 231 ALA Q N     1
ATOM   11439 C  CA    . ALA E 2 231 ? 2.529   -27.801 31.304  1.00 66.29  ? ?
? ? ? 231 ALA Q CA    1
ATOM   11440 C  C     . ALA E 2 231 ? 3.105   -28.355 32.598  1.00 63.09  ? ?
? ? ? 231 ALA Q C     1
ATOM   11441 O  O     . ALA E 2 231 ? 4.323   -28.300 32.819  1.00 46.01  ? ?
? ? ? 231 ALA Q O     1
ATOM   11442 C  CB    . ALA E 2 231 ? 1.364   -26.878 31.601  1.00 77.46  ? ?
? ? ? 231 ALA Q CB    1
ATOM   11443 N  N     . MET E 2 232 ? 2.226   -28.913 33.431  1.00 65.26  ? ?
? ? ? 232 MET Q N     1
ATOM   11444 C  CA    . MET E 2 232 ? 2.636   -29.462 34.715  1.00 74.74  ? ?
? ? ? 232 MET Q CA    1
ATOM   11445 C  C     . MET E 2 232 ? 3.918   -30.300 34.633  1.00 86.94  ? ?
? ? ? 232 MET Q C     1
ATOM   11446 O  O     . MET E 2 232 ? 4.867   -30.058 35.383  1.00 87.81  ? ?
? ? ? 232 MET Q O     1
ATOM   11447 C  CB    . MET E 2 232 ? 1.498   -30.270 35.332  1.00 66.41  ? ?
? ? ? 232 MET Q CB    1
ATOM   11448 C  CG    . MET E 2 232 ? 1.201   -29.844 36.756  1.00 69.91  ? ?
? ? ? 232 MET Q CG    1
ATOM   11449 S  SD    . MET E 2 232 ? -0.532  -30.062 37.213  1.00 133.59 ? ?
? ? ? 232 MET Q SD    1
ATOM   11450 C  CE    . MET E 2 232 ? -0.411  -30.956 38.812  1.00 97.14  ? ?
? ? ? 232 MET Q CE    1
ATOM   11451 N  N     . VAL E 2 233 ? 3.969   -31.275 33.730  1.00 84.72  ? ?
? ? ? 233 VAL Q N     1
ATOM   11452 C  CA    . VAL E 2 233 ? 5.186   -32.066 33.613  1.00 81.70  ? ?
? ? ? 233 VAL Q CA    1
ATOM   11453 C  C     . VAL E 2 233 ? 6.320   -31.094 33.291  1.00 92.28  ? ?
? ? ? 233 VAL Q C     1
ATOM   11454 O  O     . VAL E 2 233 ? 7.332   -31.059 33.997  1.00 93.03  ? ?
? ? ? 233 VAL Q O     1
ATOM   11455 C  CB    . VAL E 2 233 ? 5.081   -33.158 32.495  1.00 96.99  ? ?
? ? ? 233 VAL Q CB    1
ATOM   11456 C  CG1   . VAL E 2 233 ? 3.703   -33.134 31.868  1.00 113.82 ? ?
? ? ? 233 VAL Q CG1   1
ATOM   11457 C  CG2   . VAL E 2 233 ? 6.168   -32.967 31.426  1.00 59.69  ? ?
? ? ? 233 VAL Q CG2   1
ATOM   11458 N  N     . MET E 2 234 ? 6.125   -30.298 32.238  1.00 90.57  ? ?
? ? ? 234 MET Q N     1
ATOM   11459 C  CA    . MET E 2 234 ? 7.108   -29.309 31.792  1.00 83.13  ? ?
? ? ? 234 MET Q CA    1
ATOM   11460 C  C     . MET E 2 234 ? 7.755   -28.592 32.969  1.00 88.41  ? ?
? ? ? 234 MET Q C     1
ATOM   11461 O  O     . MET E 2 234 ? 8.935   -28.795 33.294  1.00 87.18  ? ?
? ? ? 234 MET Q O     1
ATOM   11462 C  CB    . MET E 2 234 ? 6.429   -28.279 30.887  1.00 69.58  ? ?
? ? ? 234 MET Q CB    1
ATOM   11463 C  CG    . MET E 2 234 ? 6.365   -28.670 29.426  1.00 72.51  ? ?
? ? ? 234 MET Q CG    1
ATOM   11464 S  SD    . MET E 2 234 ? 7.914   -28.289 28.559  1.00 113.87 ? ?
? ? ? 234 MET Q SD    1
ATOM   11465 C  CE    . MET E 2 234 ? 7.292   -27.487 27.082  1.00 100.66 ? ?
? ? ? 234 MET Q CE    1
ATOM   11466 N  N     . LEU E 2 235 ? 6.972   -27.738 33.608  1.00 92.50  ? ?
? ? ? 235 LEU Q N     1
ATOM   11467 C  CA    . LEU E 2 235 ? 7.486   -27.005 34.739  1.00 93.13  ? ?
? ? ? 235 LEU Q CA    1
ATOM   11468 C  C     . LEU E 2 235 ? 8.081   -27.975 35.750  1.00 81.36  ? ?
? ? ? 235 LEU Q C     1
ATOM   11469 O  O     . LEU E 2 235 ? 9.274   -27.904 36.021  1.00 70.64  ? ?
? ? ? 235 LEU Q O     1
ATOM   11470 C  CB    . LEU E 2 235 ? 6.386   -26.129 35.352  1.00 105.83 ? ?
? ? ? 235 LEU Q CB    1
ATOM   11471 C  CG    . LEU E 2 235 ? 5.944   -25.015 34.390  1.00 100.95 ? ?
? ? ? 235 LEU Q CG    1
ATOM   11472 C  CD1   . LEU E 2 235 ? 5.169   -23.957 35.139  1.00 89.37  ? ?
? ? ? 235 LEU Q CD1   1
ATOM   11473 C  CD2   . LEU E 2 235 ? 7.170   -24.385 33.731  1.00 73.35  ? ?
? ? ? 235 LEU Q CD2   1
ATOM   11474 N  N     . GLY E 2 236 ? 7.281   -28.896 36.280  1.00 79.57  ? ?
? ? ? 236 GLY Q N     1
ATOM   11475 C  CA    . GLY E 2 236 ? 7.813   -29.848 37.244  1.00 87.03  ? ?
? ? ? 236 GLY Q CA    1
ATOM   11476 C  C     . GLY E 2 236 ? 9.267   -30.191 36.961  1.00 87.82  ? ?
? ? ? 236 GLY Q C     1
ATOM   11477 O  O     . GLY E 2 236 ? 10.162  -29.900 37.759  1.00 87.09  ? ?
? ? ? 236 GLY Q O     1
ATOM   11478 N  N     . LEU E 2 237 ? 9.500   -30.808 35.809  1.00 90.96  ? ?
? ? ? 237 LEU Q N     1
ATOM   11479 C  CA    . LEU E 2 237 ? 10.848  -31.174 35.402  1.00 96.01  ? ?
? ? ? 237 LEU Q CA    1
ATOM   11480 C  C     . LEU E 2 237 ? 11.798  -30.006 35.634  1.00 91.95  ? ?
? ? ? 237 LEU Q C     1
ATOM   11481 O  O     . LEU E 2 237 ? 12.786  -30.129 36.369  1.00 79.60  ? ?
? ? ? 237 LEU Q O     1
ATOM   11482 C  CB    . LEU E 2 237 ? 10.864  -31.569 33.920  1.00 107.39 ? ?
? ? ? 237 LEU Q CB    1
ATOM   11483 C  CG    . LEU E 2 237 ? 12.151  -31.332 33.117  1.00 121.56 ? ?
? ? ? 237 LEU Q CG    1
ATOM   11484 C  CD1   . LEU E 2 237 ? 13.325  -32.045 33.764  1.00 122.03 ? ?
? ? ? 237 LEU Q CD1   1
ATOM   11485 C  CD2   . LEU E 2 237 ? 11.948  -31.823 31.693  1.00 118.60 ? ?
? ? ? 237 LEU Q CD2   1
ATOM   11486 N  N     . LEU E 2 238 ? 11.496  -28.869 35.018  1.00 92.19  ? ?
? ? ? 238 LEU Q N     1
ATOM   11487 C  CA    . LEU E 2 238 ? 12.366  -27.719 35.182  1.00 94.64  ? ?
? ? ? 238 LEU Q CA    1
ATOM   11488 C  C     . LEU E 2 238 ? 12.514  -27.315 36.647  1.00 89.57  ? ?
? ? ? 238 LEU Q C     1
ATOM   11489 O  O     . LEU E 2 238 ? 13.614  -27.000 37.100  1.00 85.18  ? ?
? ? ? 238 LEU Q O     1
ATOM   11490 C  CB    . LEU E 2 238 ? 11.867  -26.538 34.354  1.00 111.79 ? ?
? ? ? 238 LEU Q CB    1
ATOM   11491 C  CG    . LEU E 2 238 ? 12.889  -25.400 34.315  1.00 111.83 ? ?
? ? ? 238 LEU Q CG    1
ATOM   11492 C  CD1   . LEU E 2 238 ? 12.793  -24.664 33.000  1.00 104.81 ? ?
? ? ? 238 LEU Q CD1   1
ATOM   11493 C  CD2   . LEU E 2 238 ? 12.664  -24.470 35.488  1.00 95.72  ? ?
? ? ? 238 LEU Q CD2   1
ATOM   11494 N  N     . SER E 2 239 ? 11.411  -27.322 37.389  1.00 87.60  ? ?
? ? ? 239 SER Q N     1
ATOM   11495 C  CA    . SER E 2 239 ? 11.460  -26.971 38.803  1.00 91.69  ? ?
? ? ? 239 SER Q CA    1
ATOM   11496 C  C     . SER E 2 239 ? 12.637  -27.741 39.383  1.00 95.45  ? ?
? ? ? 239 SER Q C     1
ATOM   11497 O  O     . SER E 2 239 ? 13.588  -27.162 39.913  1.00 96.44  ? ?
? ? ? 239 SER Q O     1
ATOM   11498 C  CB    . SER E 2 239 ? 10.179  -27.416 39.516  1.00 102.13 ? ?
? ? ? 239 SER Q CB    1
ATOM   11499 O  OG    . SER E 2 239 ? 9.018   -26.970 38.840  1.00 83.13  ? ?
? ? ? 239 SER Q OG    1
ATOM   11500 N  N     . VAL E 2 240 ? 12.558  -29.061 39.257  1.00 94.85  ? ?
? ? ? 240 VAL Q N     1
ATOM   11501 C  CA    . VAL E 2 240 ? 13.596  -29.949 39.746  1.00 79.97  ? ?
? ? ? 240 VAL Q CA    1
ATOM   11502 C  C     . VAL E 2 240 ? 14.970  -29.496 39.266  1.00 68.02  ? ?
? ? ? 240 VAL Q C     1
ATOM   11503 O  O     . VAL E 2 240 ? 15.822  -29.125 40.080  1.00 60.44  ? ?
? ? ? 240 VAL Q O     1
ATOM   11504 C  CB    . VAL E 2 240 ? 13.319  -31.387 39.288  1.00 84.18  ? ?
? ? ? 240 VAL Q CB    1
ATOM   11505 C  CG1   . VAL E 2 240 ? 14.547  -32.255 39.484  1.00 99.65  ? ?
? ? ? 240 VAL Q CG1   1
ATOM   11506 C  CG2   . VAL E 2 240 ? 12.147  -31.942 40.082  1.00 86.06  ? ?
? ? ? 240 VAL Q CG2   1
ATOM   11507 N  N     . MET E 2 241 ? 15.183  -29.530 37.952  1.00 53.34  ? ?
? ? ? 241 MET Q N     1
ATOM   11508 C  CA    . MET E 2 241 ? 16.455  -29.101 37.375  1.00 64.06  ? ?
? ? ? 241 MET Q CA    1
ATOM   11509 C  C     . MET E 2 241 ? 17.011  -27.928 38.181  1.00 77.82  ? ?
? ? ? 241 MET Q C     1
ATOM   11510 O  O     . MET E 2 241 ? 18.178  -27.920 38.586  1.00 79.94  ? ?
? ? ? 241 MET Q O     1
ATOM   11511 C  CB    . MET E 2 241 ? 16.240  -28.662 35.935  1.00 67.93  ? ?
? ? ? 241 MET Q CB    1
ATOM   11512 C  CG    . MET E 2 241 ? 15.713  -29.748 35.048  1.00 97.39  ? ?
? ? ? 241 MET Q CG    1
ATOM   11513 S  SD    . MET E 2 241 ? 16.963  -31.001 34.848  1.00 122.00 ? ?
? ? ? 241 MET Q SD    1
ATOM   11514 C  CE    . MET E 2 241 ? 17.528  -30.656 33.175  1.00 110.12 ? ?
? ? ? 241 MET Q CE    1
ATOM   11515 N  N     . LEU E 2 242 ? 16.165  -26.933 38.419  1.00 89.24  ? ?
? ? ? 242 LEU Q N     1
ATOM   11516 C  CA    . LEU E 2 242 ? 16.598  -25.783 39.191  1.00 86.91  ? ?
? ? ? 242 LEU Q CA    1
ATOM   11517 C  C     . LEU E 2 242 ? 16.980  -26.258 40.579  1.00 91.53  ? ?
? ? ? 242 LEU Q C     1
ATOM   11518 O  O     . LEU E 2 242 ? 18.158  -26.233 40.936  1.00 80.80  ? ?
? ? ? 242 LEU Q O     1
ATOM   11519 C  CB    . LEU E 2 242 ? 15.493  -24.730 39.269  1.00 63.39  ? ?
? ? ? 242 LEU Q CB    1
ATOM   11520 C  CG    . LEU E 2 242 ? 15.129  -24.218 37.878  1.00 89.81  ? ?
? ? ? 242 LEU Q CG    1
ATOM   11521 C  CD1   . LEU E 2 242 ? 14.446  -22.872 38.018  1.00 95.70  ? ?
? ? ? 242 LEU Q CD1   1
ATOM   11522 C  CD2   . LEU E 2 242 ? 16.394  -24.095 37.007  1.00 50.73  ? ?
? ? ? 242 LEU Q CD2   1
ATOM   11523 N  N     . TYR E 2 243 ? 15.990  -26.704 41.350  1.00 102.60 ? ?
? ? ? 243 TYR Q N     1
ATOM   11524 C  CA    . TYR E 2 243 ? 16.234  -27.200 42.704  1.00 108.57 ? ?
? ? ? 243 TYR Q CA    1
ATOM   11525 C  C     . TYR E 2 243 ? 17.674  -27.665 42.804  1.00 102.14 ? ?
? ? ? 243 TYR Q C     1
ATOM   11526 O  O     . TYR E 2 243 ? 18.466  -27.150 43.598  1.00 103.90 ? ?
? ? ? 243 TYR Q O     1
ATOM   11527 C  CB    . TYR E 2 243 ? 15.324  -28.389 43.012  1.00 118.35 ? ?
? ? ? 243 TYR Q CB    1
ATOM   11528 C  CG    . TYR E 2 243 ? 15.444  -28.912 44.428  1.00 126.39 ? ?
? ? ? 243 TYR Q CG    1
ATOM   11529 C  CD1   . TYR E 2 243 ? 15.003  -30.194 44.753  1.00 129.44 ? ?
? ? ? 243 TYR Q CD1   1
ATOM   11530 C  CD2   . TYR E 2 243 ? 15.949  -28.109 45.453  1.00 124.79 ? ?
? ? ? 243 TYR Q CD2   1
ATOM   11531 C  CE1   . TYR E 2 243 ? 15.054  -30.663 46.062  1.00 137.16 ? ?
? ? ? 243 TYR Q CE1   1
ATOM   11532 C  CE2   . TYR E 2 243 ? 16.004  -28.567 46.768  1.00 131.25 ? ?
? ? ? 243 TYR Q CE2   1
ATOM   11533 C  CZ    . TYR E 2 243 ? 15.553  -29.844 47.067  1.00 150.07 ? ?
? ? ? 243 TYR Q CZ    1
ATOM   11534 O  OH    . TYR E 2 243 ? 15.586  -30.296 48.370  1.00 155.42 ? ?
? ? ? 243 TYR Q OH    1
ATOM   11535 N  N     . LEU E 2 244 ? 18.004  -28.639 41.966  1.00 99.07  ? ?
? ? ? 244 LEU Q N     1
ATOM   11536 C  CA    . LEU E 2 244 ? 19.343  -29.188 41.945  1.00 102.76 ? ?
? ? ? 244 LEU Q CA    1
ATOM   11537 C  C     . LEU E 2 244 ? 20.370  -28.107 41.688  1.00 105.78 ? ?
? ? ? 244 LEU Q C     1
ATOM   11538 O  O     . LEU E 2 244 ? 21.292  -27.929 42.486  1.00 107.43 ? ?
? ? ? 244 LEU Q O     1
ATOM   11539 C  CB    . LEU E 2 244 ? 19.458  -30.273 40.882  1.00 86.01  ? ?
? ? ? 244 LEU Q CB    1
ATOM   11540 C  CG    . LEU E 2 244 ? 18.394  -31.362 40.998  1.00 105.51 ? ?
? ? ? 244 LEU Q CG    1
ATOM   11541 C  CD1   . LEU E 2 244 ? 18.873  -32.571 40.216  1.00 105.76 ? ?
? ? ? 244 LEU Q CD1   1
ATOM   11542 C  CD2   . LEU E 2 244 ? 18.140  -31.727 42.468  1.00 89.40  ? ?
? ? ? 244 LEU Q CD2   1
ATOM   11543 N  N     . THR E 2 245 ? 20.221  -27.383 40.583  1.00 102.85 ? ?
? ? ? 245 THR Q N     1
ATOM   11544 C  CA    . THR E 2 245 ? 21.171  -26.320 40.278  1.00 114.00 ? ?
? ? ? 245 THR Q CA    1
ATOM   11545 C  C     . THR E 2 245 ? 21.361  -25.430 41.498  1.00 103.84 ? ?
? ? ? 245 THR Q C     1
ATOM   11546 O  O     . THR E 2 245 ? 22.488  -25.086 41.864  1.00 94.14  ? ?
? ? ? 245 THR Q O     1
ATOM   11547 C  CB    . THR E 2 245 ? 20.699  -25.435 39.126  1.00 129.46 ? ?
? ? ? 245 THR Q CB    1
ATOM   11548 O  OG1   . THR E 2 245 ? 20.392  -26.251 37.989  1.00 154.15 ? ?
? ? ? 245 THR Q OG1   1
ATOM   11549 C  CG2   . THR E 2 245 ? 21.795  -24.434 38.759  1.00 126.40 ? ?
? ? ? 245 THR Q CG2   1
ATOM   11550 N  N     . ASN E 2 246 ? 20.255  -25.058 42.134  1.00 94.55  ? ?
? ? ? 246 ASN Q N     1
ATOM   11551 C  CA    . ASN E 2 246 ? 20.368  -24.220 43.302  1.00 92.53  ? ?
? ? ? 246 ASN Q CA    1
ATOM   11552 C  C     . ASN E 2 246 ? 21.270  -24.887 44.316  1.00 93.77  ? ?
? ? ? 246 ASN Q C     1
ATOM   11553 O  O     . ASN E 2 246 ? 22.369  -24.404 44.551  1.00 95.30  ? ?
? ? ? 246 ASN Q O     1
ATOM   11554 C  CB    . ASN E 2 246 ? 19.021  -23.940 43.956  1.00 106.50 ? ?
? ? ? 246 ASN Q CB    1
ATOM   11555 C  CG    . ASN E 2 246 ? 19.166  -23.071 45.198  1.00 134.36 ? ?
? ? ? 246 ASN Q CG    1
ATOM   11556 O  OD1   . ASN E 2 246 ? 19.721  -21.969 45.133  1.00 112.78 ? ?
? ? ? 246 ASN Q OD1   1
ATOM   11557 N  ND2   . ASN E 2 246 ? 18.684  -23.565 46.336  1.00 147.39 ? ?
? ? ? 246 ASN Q ND2   1
ATOM   11558 N  N     . LYS E 2 247 ? 20.843  -25.999 44.912  1.00 93.59  ? ?
? ? ? 247 LYS Q N     1
ATOM   11559 C  CA    . LYS E 2 247 ? 21.708  -26.629 45.912  1.00 92.42  ? ?
? ? ? 247 LYS Q CA    1
ATOM   11560 C  C     . LYS E 2 247 ? 23.149  -26.837 45.449  1.00 86.67  ? ?
? ? ? 247 LYS Q C     1
ATOM   11561 O  O     . LYS E 2 247 ? 24.079  -26.307 46.068  1.00 77.94  ? ?
? ? ? 247 LYS Q O     1
ATOM   11562 C  CB    . LYS E 2 247 ? 21.116  -27.948 46.426  1.00 102.72 ? ?
? ? ? 247 LYS Q CB    1
ATOM   11563 C  CG    . LYS E 2 247 ? 20.147  -27.729 47.588  1.00 120.50 ? ?
? ? ? 247 LYS Q CG    1
ATOM   11564 C  CD    . LYS E 2 247 ? 19.837  -29.003 48.374  1.00 120.08 ? ?
? ? ? 247 LYS Q CD    1
ATOM   11565 C  CE    . LYS E 2 247 ? 18.890  -28.697 49.543  1.00 131.19 ? ?
? ? ? 247 LYS Q CE    1
ATOM   11566 N  NZ    . LYS E 2 247 ? 18.514  -29.888 50.365  1.00 120.35 ? ?
? ? ? 247 LYS Q NZ    1
ATOM   11567 N  N     . ARG E 2 248 ? 23.345  -27.579 44.361  1.00 83.27  ? ?
? ? ? 248 ARG Q N     1
ATOM   11568 C  CA    . ARG E 2 248 ? 24.697  -27.817 43.868  1.00 93.75  ? ?
? ? ? 248 ARG Q CA    1
ATOM   11569 C  C     . ARG E 2 248 ? 25.508  -26.533 43.758  1.00 94.04  ? ?
? ? ? 248 ARG Q C     1
ATOM   11570 O  O     . ARG E 2 248 ? 26.733  -26.566 43.741  1.00 94.79  ? ?
? ? ? 248 ARG Q O     1
ATOM   11571 C  CB    . ARG E 2 248 ? 24.678  -28.522 42.505  1.00 107.76 ? ?
? ? ? 248 ARG Q CB    1
ATOM   11572 C  CG    . ARG E 2 248 ? 26.078  -28.727 41.900  1.00 120.63 ? ?
? ? ? 248 ARG Q CG    1
ATOM   11573 C  CD    . ARG E 2 248 ? 26.099  -29.815 40.828  1.00 135.13 ? ?
? ? ? 248 ARG Q CD    1
ATOM   11574 N  NE    . ARG E 2 248 ? 27.033  -30.891 41.164  1.00 152.43 ? ?
? ? ? 248 ARG Q NE    1
ATOM   11575 C  CZ    . ARG E 2 248 ? 26.720  -32.186 41.193  1.00 151.80 ? ?
? ? ? 248 ARG Q CZ    1
ATOM   11576 N  NH1   . ARG E 2 248 ? 25.486  -32.590 40.906  1.00 116.19 ? ?
? ? ? 248 ARG Q NH1   1
ATOM   11577 N  NH2   . ARG E 2 248 ? 27.644  -33.084 41.517  1.00 142.15 ? ?
? ? ? 248 ARG Q NH2   1
ATOM   11578 N  N     . LEU E 2 249 ? 24.841  -25.392 43.684  1.00 99.58  ? ?
? ? ? 249 LEU Q N     1
ATOM   11579 C  CA    . LEU E 2 249 ? 25.582  -24.147 43.573  1.00 117.61 ? ?
? ? ? 249 LEU Q CA    1
ATOM   11580 C  C     . LEU E 2 249 ? 25.546  -23.366 44.884  1.00 116.24 ? ?
? ? ? 249 LEU Q C     1
ATOM   11581 O  O     . LEU E 2 249 ? 26.466  -22.609 45.190  1.00 114.71 ? ?
? ? ? 249 LEU Q O     1
ATOM   11582 C  CB    . LEU E 2 249 ? 25.019  -23.303 42.420  1.00 141.20 ? ?
? ? ? 249 LEU Q CB    1
ATOM   11583 C  CG    . LEU E 2 249 ? 25.922  -22.226 41.805  1.00 151.74 ? ?
? ? ? 249 LEU Q CG    1
ATOM   11584 C  CD1   . LEU E 2 249 ? 25.334  -21.744 40.484  1.00 141.13 ? ?
? ? ? 249 LEU Q CD1   1
ATOM   11585 C  CD2   . LEU E 2 249 ? 26.082  -21.074 42.776  1.00 136.28 ? ?
? ? ? 249 LEU Q CD2   1
ATOM   11586 N  N     . TRP E 2 250 ? 24.487  -23.563 45.662  1.00 117.32 ? ?
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? ? ? 250 TRP Q C     1
ATOM   11589 O  O     . TRP E 2 250 ? 24.064  -23.586 49.196  1.00 136.10 ? ?
? ? ? 250 TRP Q O     1
ATOM   11590 C  CB    . TRP E 2 250 ? 22.933  -22.278 47.069  1.00 134.61 ? ?
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? ? ? 250 TRP Q CE3   1
ATOM   11597 C  CZ2   . TRP E 2 250 ? 22.505  -17.478 48.567  1.00 77.86  ? ?
? ? ? 250 TRP Q CZ2   1
ATOM   11598 C  CZ3   . TRP E 2 250 ? 21.818  -19.043 50.289  1.00 126.36 ? ?
? ? ? 250 TRP Q CZ3   1
ATOM   11599 C  CH2   . TRP E 2 250 ? 22.036  -17.729 49.832  1.00 101.19 ? ?
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? ? ? 251 ALA Q N     1
ATOM   11601 C  CA    . ALA E 2 251 ? 25.998  -25.576 49.015  1.00 129.59 ? ?
? ? ? 251 ALA Q CA    1
ATOM   11602 C  C     . ALA E 2 251 ? 27.313  -25.034 49.599  1.00 118.66 ? ?
? ? ? 251 ALA Q C     1
ATOM   11603 O  O     . ALA E 2 251 ? 27.471  -24.942 50.816  1.00 104.57 ? ?
? ? ? 251 ALA Q O     1
ATOM   11604 C  CB    . ALA E 2 251 ? 26.190  -27.009 48.493  1.00 116.84 ? ?
? ? ? 251 ALA Q CB    1
ATOM   11605 N  N     . PRO E 2 252 ? 28.266  -24.649 48.727  1.00 121.42 ? ?
? ? ? 252 PRO Q N     1
ATOM   11606 C  CA    . PRO E 2 252 ? 29.566  -24.113 49.138  1.00 117.04 ? ?
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ATOM   11607 C  C     . PRO E 2 252 ? 29.547  -22.984 50.163  1.00 117.77 ? ?
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? ? ? 252 PRO Q O     1
ATOM   11609 C  CB    . PRO E 2 252 ? 30.184  -23.673 47.814  1.00 124.68 ? ?
? ? ? 252 PRO Q CB    1
ATOM   11610 C  CG    . PRO E 2 252 ? 29.694  -24.709 46.879  1.00 132.86 ? ?
? ? ? 252 PRO Q CG    1
ATOM   11611 C  CD    . PRO E 2 252 ? 28.229  -24.808 47.260  1.00 134.88 ? ?
? ? ? 252 PRO Q CD    1
ATOM   11612 N  N     . TYR E 2 253 ? 28.378  -22.408 50.428  1.00 111.56 ? ?
? ? ? 253 TYR Q N     1
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ATOM   11614 C  C     . TYR E 2 253 ? 27.310  -21.710 52.500  1.00 122.04 ? ?
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ATOM   11615 O  O     . TYR E 2 253 ? 27.109  -20.980 53.474  1.00 105.45 ? ?
? ? ? 253 TYR Q O     1
ATOM   11616 C  CB    . TYR E 2 253 ? 27.854  -20.022 50.752  1.00 102.43 ? ?
? ? ? 253 TYR Q CB    1
ATOM   11617 C  CG    . TYR E 2 253 ? 28.844  -19.495 49.744  1.00 87.14  ? ?
? ? ? 253 TYR Q CG    1
ATOM   11618 C  CD1   . TYR E 2 253 ? 28.998  -20.111 48.504  1.00 88.35  ? ?
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ATOM   11619 C  CD2   . TYR E 2 253 ? 29.635  -18.385 50.034  1.00 64.41  ? ?
? ? ? 253 TYR Q CD2   1
ATOM   11620 C  CE1   . TYR E 2 253 ? 29.917  -19.633 47.571  1.00 105.87 ? ?
? ? ? 253 TYR Q CE1   1
ATOM   11621 C  CE2   . TYR E 2 253 ? 30.558  -17.897 49.109  1.00 94.22  ? ?
? ? ? 253 TYR Q CE2   1
ATOM   11622 C  CZ    . TYR E 2 253 ? 30.694  -18.525 47.877  1.00 110.29 ? ?
? ? ? 253 TYR Q CZ    1
ATOM   11623 O  OH    . TYR E 2 253 ? 31.599  -18.044 46.952  1.00 106.78 ? ?
? ? ? 253 TYR Q OH    1
ATOM   11624 N  N     . LYS E 2 254 ? 26.704  -22.873 52.303  1.00 130.69 ? ?
? ? ? 254 LYS Q N     1
ATOM   11625 C  CA    . LYS E 2 254 ? 25.740  -23.441 53.230  1.00 147.07 ? ?
? ? ? 254 LYS Q CA    1
ATOM   11626 C  C     . LYS E 2 254 ? 26.360  -24.786 53.607  1.00 157.13 ? ?
? ? ? 254 LYS Q C     1
ATOM   11627 O  O     . LYS E 2 254 ? 25.692  -25.821 53.550  1.00 162.89 ? ?
? ? ? 254 LYS Q O     1
ATOM   11628 C  CB    . LYS E 2 254 ? 24.398  -23.658 52.515  1.00 151.40 ? ?
? ? ? 254 LYS Q CB    1
ATOM   11629 C  CG    . LYS E 2 254 ? 23.217  -24.030 53.409  1.00 149.92 ? ?
? ? ? 254 LYS Q CG    1
ATOM   11630 C  CD    . LYS E 2 254 ? 22.602  -22.811 54.094  1.00 144.33 ? ?
? ? ? 254 LYS Q CD    1
ATOM   11631 C  CE    . LYS E 2 254 ? 21.329  -23.189 54.849  1.00 133.54 ? ?
? ? ? 254 LYS Q CE    1
ATOM   11632 N  NZ    . LYS E 2 254 ? 20.668  -22.023 55.503  1.00 127.08 ? ?
? ? ? 254 LYS Q NZ    1
ATOM   11633 N  N     . GLY E 2 255 ? 27.643  -24.764 53.979  1.00 164.19 ? ?
? ? ? 255 GLY Q N     1
ATOM   11634 C  CA    . GLY E 2 255 ? 28.329  -26.000 54.327  1.00 162.37 ? ?
? ? ? 255 GLY Q CA    1
ATOM   11635 C  C     . GLY E 2 255 ? 29.425  -26.030 55.387  1.00 160.47 ? ?
? ? ? 255 GLY Q C     1
ATOM   11636 O  O     . GLY E 2 255 ? 29.611  -27.074 56.016  1.00 160.03 ? ?
? ? ? 255 GLY Q O     1
ATOM   11637 N  N     . HIS E 2 256 ? 30.158  -24.935 55.596  1.00 157.67 ? ?
? ? ? 256 HIS Q N     1
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? ? ? 256 HIS Q CA    1
ATOM   11639 C  C     . HIS E 2 256 ? 30.827  -24.337 57.953  1.00 161.87 ? ?
? ? ? 256 HIS Q C     1
ATOM   11640 O  O     . HIS E 2 256 ? 31.624  -24.320 58.896  1.00 158.08 ? ?
? ? ? 256 HIS Q O     1
ATOM   11641 C  CB    . HIS E 2 256 ? 32.507  -24.279 56.060  1.00 154.70 ? ?
? ? ? 256 HIS Q CB    1
ATOM   11642 C  CG    . HIS E 2 256 ? 32.673  -22.837 56.447  1.00 171.71 ? ?
? ? ? 256 HIS Q CG    1
ATOM   11643 N  ND1   . HIS E 2 256 ? 32.060  -21.804 55.771  1.00 179.33 ? ?
? ? ? 256 HIS Q ND1   1
ATOM   11644 C  CD2   . HIS E 2 256 ? 33.404  -22.259 57.431  1.00 174.74 ? ?
? ? ? 256 HIS Q CD2   1
ATOM   11645 C  CE1   . HIS E 2 256 ? 32.408  -20.652 56.319  1.00 171.67 ? ?
? ? ? 256 HIS Q CE1   1
ATOM   11646 N  NE2   . HIS E 2 256 ? 33.222  -20.901 57.329  1.00 162.98 ? ?
? ? ? 256 HIS Q NE2   1
ATOM   11647 N  N     . LYS E 2 257 ? 29.590  -23.857 58.044  1.00 161.17 ? ?
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ATOM   11648 C  CA    . LYS E 2 257 ? 29.078  -23.252 59.274  1.00 167.80 ? ?
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ATOM   11649 C  C     . LYS E 2 257 ? 27.577  -23.502 59.450  1.00 166.48 ? ?
? ? ? 257 LYS Q C     1
ATOM   11650 O  O     . LYS E 2 257 ? 26.784  -22.557 59.500  1.00 164.59 ? ?
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ATOM   11651 C  CB    . LYS E 2 257 ? 29.356  -21.742 59.275  1.00 173.32 ? ?
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ATOM   11652 C  CG    . LYS E 2 257 ? 30.655  -21.324 59.967  1.00 169.16 ? ?
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ATOM   11653 C  CD    . LYS E 2 257 ? 30.529  -21.437 61.485  1.00 166.32 ? ?
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ATOM   11654 C  CE    . LYS E 2 257 ? 31.733  -20.845 62.206  1.00 159.21 ? ?
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ATOM   11655 N  NZ    . LYS E 2 257 ? 31.527  -20.840 63.685  1.00 142.58 ? ?
? ? ? 257 LYS Q NZ    1
ATOM   11656 N  N     . ALA E 2 258 ? 27.196  -24.775 59.551  1.00 161.57 ? ?
? ? ? 258 ALA Q N     1
ATOM   11657 C  CA    . ALA E 2 258 ? 25.792  -25.149 59.719  1.00 160.77 ? ?
? ? ? 258 ALA Q CA    1
ATOM   11658 C  C     . ALA E 2 258 ? 25.607  -26.317 60.694  1.00 159.98 ? ?
? ? ? 258 ALA Q C     1
ATOM   11659 O  O     . ALA E 2 258 ? 25.117  -26.076 61.821  1.00 156.24 ? ?
? ? ? 258 ALA Q O     1
ATOM   11660 C  CB    . ALA E 2 258 ? 25.189  -25.502 58.360  1.00 144.55 ? ?
? ? ? 258 ALA Q CB    1
ATOM   11661 O  "O''" . ALA E 2 258 ? 25.956  -27.460 60.323  1.00 156.43 ? ?
? ? ? 258 ALA Q OXT   1
ATOM   11662 N  N     . ARG F 3 11  ? 30.625  -32.952 32.860  1.00 147.01 ? ?
? ? ? 11  ARG R N     1
ATOM   11663 C  CA    . ARG F 3 11  ? 29.338  -33.590 33.280  1.00 159.98 ? ?
? ? ? 11  ARG R CA    1
ATOM   11664 C  C     . ARG F 3 11  ? 28.445  -32.571 34.004  1.00 160.59 ? ?
? ? ? 11  ARG R C     1
ATOM   11665 O  O     . ARG F 3 11  ? 27.347  -32.223 33.534  1.00 160.45 ? ?
? ? ? 11  ARG R O     1
ATOM   11666 C  CB    . ARG F 3 11  ? 29.608  -34.784 34.213  1.00 151.30 ? ?
? ? ? 11  ARG R CB    1
ATOM   11667 C  CG    . ARG F 3 11  ? 30.567  -35.860 33.671  1.00 165.32 ? ?
? ? ? 11  ARG R CG    1
ATOM   11668 C  CD    . ARG F 3 11  ? 32.045  -35.487 33.868  1.00 186.71 ? ?
? ? ? 11  ARG R CD    1
ATOM   11669 N  NE    . ARG F 3 11  ? 32.950  -36.609 33.600  1.00 186.60 ? ?
? ? ? 11  ARG R NE    1
ATOM   11670 C  CZ    . ARG F 3 11  ? 34.275  -36.563 33.738  1.00 175.39 ? ?
? ? ? 11  ARG R CZ    1
ATOM   11671 N  NH1   . ARG F 3 11  ? 34.869  -35.448 34.144  1.00 161.13 ? ?
? ? ? 11  ARG R NH1   1
ATOM   11672 N  NH2   . ARG F 3 11  ? 35.011  -37.638 33.474  1.00 146.94 ? ?
? ? ? 11  ARG R NH2   1
ATOM   11673 N  N     . ARG F 3 12  ? 28.930  -32.109 35.155  1.00 166.64 ? ?
? ? ? 12  ARG R N     1
ATOM   11674 C  CA    . ARG F 3 12  ? 28.227  -31.123 35.978  1.00 170.82 ? ?
? ? ? 12  ARG R CA    1
ATOM   11675 C  C     . ARG F 3 12  ? 27.715  -29.999 35.065  1.00 167.76 ? ?
? ? ? 12  ARG R C     1
ATOM   11676 O  O     . ARG F 3 12  ? 26.509  -29.652 35.042  1.00 160.80 ? ?
? ? ? 12  ARG R O     1
ATOM   11677 C  CB    . ARG F 3 12  ? 29.192  -30.538 37.023  1.00 176.52 ? ?
? ? ? 12  ARG R CB    1
ATOM   11678 C  CG    . ARG F 3 12  ? 30.577  -31.218 37.113  1.00 171.74 ? ?
? ? ? 12  ARG R CG    1
ATOM   11679 C  CD    . ARG F 3 12  ? 30.522  -32.585 37.808  1.00 176.88 ? ?
? ? ? 12  ARG R CD    1
ATOM   11680 N  NE    . ARG F 3 12  ? 31.853  -33.084 38.167  1.00 162.73 ? ?
? ? ? 12  ARG R NE    1
ATOM   11681 C  CZ    . ARG F 3 12  ? 32.078  -34.201 38.860  1.00 152.91 ? ?
? ? ? 12  ARG R CZ    1
ATOM   11682 N  NH1   . ARG F 3 12  ? 31.061  -34.949 39.276  1.00 115.80 ? ?
? ? ? 12  ARG R NH1   1
ATOM   11683 N  NH2   . ARG F 3 12  ? 33.325  -34.568 39.146  1.00 118.15 ? ?
? ? ? 12  ARG R NH2   1
ATOM   11684 N  N     . ASP F 3 13  ? 28.660  -29.438 34.316  1.00 167.22 ? ?
? ? ? 13  ASP R N     1
ATOM   11685 C  CA    . ASP F 3 13  ? 28.380  -28.372 33.372  1.00 168.10 ? ?
? ? ? 13  ASP R CA    1
ATOM   11686 C  C     . ASP F 3 13  ? 27.263  -28.842 32.453  1.00 163.68 ? ?
? ? ? 13  ASP R C     1
ATOM   11687 O  O     . ASP F 3 13  ? 26.282  -28.125 32.236  1.00 148.59 ? ?
? ? ? 13  ASP R O     1
ATOM   11688 C  CB    . ASP F 3 13  ? 29.634  -28.055 32.550  1.00 173.76 ? ?
? ? ? 13  ASP R CB    1
ATOM   11689 C  CG    . ASP F 3 13  ? 30.758  -27.478 33.394  1.00 177.91 ? ?
? ? ? 13  ASP R CG    1
ATOM   11690 O  OD1   . ASP F 3 13  ? 30.637  -26.313 33.833  1.00 193.50 ? ?
? ? ? 13  ASP R OD1   1
ATOM   11691 O  OD2   . ASP F 3 13  ? 31.758  -28.192 33.623  1.00 161.47 ? ?
? ? ? 13  ASP R OD2   1
ATOM   11692 N  N     . PHE F 3 14  ? 27.411  -30.057 31.926  1.00 164.24 ? ?
? ? ? 14  PHE R N     1
ATOM   11693 C  CA    . PHE F 3 14  ? 26.405  -30.611 31.031  1.00 166.25 ? ?
? ? ? 14  PHE R CA    1
ATOM   11694 C  C     . PHE F 3 14  ? 25.033  -30.580 31.697  1.00 166.54 ? ?
? ? ? 14  PHE R C     1
ATOM   11695 O  O     . PHE F 3 14  ? 24.054  -30.170 31.072  1.00 159.76 ? ?
? ? ? 14  PHE R O     1
ATOM   11696 C  CB    . PHE F 3 14  ? 26.742  -32.051 30.635  1.00 164.64 ? ?
? ? ? 14  PHE R CB    1
ATOM   11697 C  CG    . PHE F 3 14  ? 25.957  -32.544 29.450  1.00 169.89 ? ?
? ? ? 14  PHE R CG    1
ATOM   11698 C  CD1   . PHE F 3 14  ? 26.302  -32.148 28.159  1.00 167.54 ? ?
? ? ? 14  PHE R CD1   1
ATOM   11699 C  CD2   . PHE F 3 14  ? 24.849  -33.372 29.622  1.00 171.04 ? ?
? ? ? 14  PHE R CD2   1
ATOM   11700 C  CE1   . PHE F 3 14  ? 25.555  -32.565 27.055  1.00 170.25 ? ?
? ? ? 14  PHE R CE1   1
ATOM   11701 C  CE2   . PHE F 3 14  ? 24.093  -33.796 28.524  1.00 178.35 ? ?
? ? ? 14  PHE R CE2   1
ATOM   11702 C  CZ    . PHE F 3 14  ? 24.448  -33.390 27.239  1.00 173.04 ? ?
? ? ? 14  PHE R CZ    1
ATOM   11703 N  N     . LEU F 3 15  ? 24.958  -31.007 32.957  1.00 161.94 ? ?
? ? ? 15  LEU R N     1
ATOM   11704 C  CA    . LEU F 3 15  ? 23.674  -31.005 33.672  1.00 158.46 ? ?
? ? ? 15  LEU R CA    1
ATOM   11705 C  C     . LEU F 3 15  ? 23.140  -29.573 33.867  1.00 150.58 ? ?
? ? ? 15  LEU R C     1
ATOM   11706 O  O     . LEU F 3 15  ? 21.963  -29.262 33.555  1.00 143.17 ? ?
? ? ? 15  LEU R O     1
ATOM   11707 C  CB    . LEU F 3 15  ? 23.833  -31.724 35.016  1.00 165.74 ? ?
? ? ? 15  LEU R CB    1
ATOM   11708 C  CG    . LEU F 3 15  ? 24.464  -33.119 34.870  1.00 160.10 ? ?
? ? ? 15  LEU R CG    1
ATOM   11709 C  CD1   . LEU F 3 15  ? 24.441  -33.845 36.211  1.00 162.12 ? ?
? ? ? 15  LEU R CD1   1
ATOM   11710 C  CD2   . LEU F 3 15  ? 23.709  -33.922 33.807  1.00 122.05 ? ?
? ? ? 15  LEU R CD2   1
ATOM   11711 N  N     . TYR F 3 16  ? 24.001  -28.701 34.382  1.00 142.03 ? ?
? ? ? 16  TYR R N     1
ATOM   11712 C  CA    . TYR F 3 16  ? 23.623  -27.298 34.558  1.00 139.95 ? ?
? ? ? 16  TYR R CA    1
ATOM   11713 C  C     . TYR F 3 16  ? 22.997  -26.862 33.202  1.00 135.50 ? ?
? ? ? 16  TYR R C     1
ATOM   11714 O  O     . TYR F 3 16  ? 21.810  -26.419 33.092  1.00 122.64 ? ?
? ? ? 16  TYR R O     1
ATOM   11715 C  CB    . TYR F 3 16  ? 24.902  -26.508 34.846  1.00 141.04 ? ?
? ? ? 16  TYR R CB    1
ATOM   11716 C  CG    . TYR F 3 16  ? 24.717  -25.085 35.315  1.00 161.55 ? ?
? ? ? 16  TYR R CG    1
ATOM   11717 C  CD1   . TYR F 3 16  ? 24.973  -24.730 36.643  1.00 165.25 ? ?
? ? ? 16  TYR R CD1   1
ATOM   11718 C  CD2   . TYR F 3 16  ? 24.324  -24.082 34.425  1.00 159.59 ? ?
? ? ? 16  TYR R CD2   1
ATOM   11719 C  CE1   . TYR F 3 16  ? 24.847  -23.405 37.073  1.00 165.58 ? ?
? ? ? 16  TYR R CE1   1
ATOM   11720 C  CE2   . TYR F 3 16  ? 24.193  -22.756 34.844  1.00 147.24 ? ?
? ? ? 16  TYR R CE2   1
ATOM   11721 C  CZ    . TYR F 3 16  ? 24.457  -22.423 36.167  1.00 153.23 ? ?
? ? ? 16  TYR R CZ    1
ATOM   11722 O  OH    . TYR F 3 16  ? 24.339  -21.111 36.576  1.00 92.76  ? ?
? ? ? 16  TYR R OH    1
ATOM   11723 N  N     . HIS F 3 17  ? 23.824  -27.021 32.170  1.00 129.58 ? ?
? ? ? 17  HIS R N     1
ATOM   11724 C  CA    . HIS F 3 17  ? 23.461  -26.708 30.795  1.00 129.64 ? ?
? ? ? 17  HIS R CA    1
ATOM   11725 C  C     . HIS F 3 17  ? 22.130  -27.360 30.445  1.00 122.21 ? ?
? ? ? 17  HIS R C     1
ATOM   11726 O  O     . HIS F 3 17  ? 21.318  -26.796 29.708  1.00 123.76 ? ?
? ? ? 17  HIS R O     1
ATOM   11727 C  CB    . HIS F 3 17  ? 24.553  -27.208 29.843  1.00 126.13 ? ?
? ? ? 17  HIS R CB    1
ATOM   11728 C  CG    . HIS F 3 17  ? 25.727  -26.284 29.728  1.00 156.69 ? ?
? ? ? 17  HIS R CG    1
ATOM   11729 N  ND1   . HIS F 3 17  ? 26.075  -25.391 30.720  1.00 169.52 ? ?
? ? ? 17  HIS R ND1   1
ATOM   11730 C  CD2   . HIS F 3 17  ? 26.641  -26.123 28.741  1.00 165.35 ? ?
? ? ? 17  HIS R CD2   1
ATOM   11731 C  CE1   . HIS F 3 17  ? 27.150  -24.719 30.348  1.00 179.41 ? ?
? ? ? 17  HIS R CE1   1
ATOM   11732 N  NE2   . HIS F 3 17  ? 27.514  -25.145 29.152  1.00 185.87 ? ?
? ? ? 17  HIS R NE2   1
ATOM   11733 N  N     . ALA F 3 18  ? 21.907  -28.554 30.977  1.00 120.24 ? ?
? ? ? 18  ALA R N     1
ATOM   11734 C  CA    . ALA F 3 18  ? 20.663  -29.253 30.718  1.00 112.92 ? ?
? ? ? 18  ALA R CA    1
ATOM   11735 C  C     . ALA F 3 18  ? 19.522  -28.446 31.317  1.00 120.08 ? ?
? ? ? 18  ALA R C     1
ATOM   11736 O  O     . ALA F 3 18  ? 18.580  -28.076 30.600  1.00 122.93 ? ?
? ? ? 18  ALA R O     1
ATOM   11737 C  CB    . ALA F 3 18  ? 20.695  -30.645 31.324  1.00 102.09 ? ?
? ? ? 18  ALA R CB    1
ATOM   11738 N  N     . THR F 3 19  ? 19.591  -28.153 32.618  1.00 117.47 ? ?
? ? ? 19  THR R N     1
ATOM   11739 C  CA    . THR F 3 19  ? 18.489  -27.376 33.194  1.00 111.69 ? ?
? ? ? 19  THR R CA    1
ATOM   11740 C  C     . THR F 3 19  ? 18.286  -26.124 32.335  1.00 112.54 ? ?
? ? ? 19  THR R C     1
ATOM   11741 O  O     . THR F 3 19  ? 17.154  -25.822 31.879  1.00 108.99 ? ?
? ? ? 19  THR R O     1
ATOM   11742 C  CB    . THR F 3 19  ? 18.753  -26.937 34.662  1.00 110.57 ? ?
? ? ? 19  THR R CB    1
ATOM   11743 O  OG1   . THR F 3 19  ? 19.779  -25.941 34.692  1.00 98.78  ? ?
? ? ? 19  THR R OG1   1
ATOM   11744 C  CG2   . THR F 3 19  ? 19.175  -28.120 35.509  1.00 103.46 ? ?
? ? ? 19  THR R CG2   1
ATOM   11745 N  N     . ALA F 3 20  ? 19.382  -25.406 32.082  1.00 114.39 ? ?
? ? ? 20  ALA R N     1
ATOM   11746 C  CA    . ALA F 3 20  ? 19.245  -24.194 31.261  1.00 118.58 ? ?
? ? ? 20  ALA R CA    1
ATOM   11747 C  C     . ALA F 3 20  ? 18.488  -24.497 29.949  1.00 115.49 ? ?
? ? ? 20  ALA R C     1
ATOM   11748 O  O     . ALA F 3 20  ? 17.452  -23.865 29.615  1.00 110.37 ? ?
? ? ? 20  ALA R O     1
ATOM   11749 C  CB    . ALA F 3 20  ? 20.621  -23.610 30.956  1.00 119.44 ? ?
? ? ? 20  ALA R CB    1
ATOM   11750 N  N     . ALA F 3 21  ? 19.007  -25.474 29.211  1.00 110.79 ? ?
? ? ? 21  ALA R N     1
ATOM   11751 C  CA    . ALA F 3 21  ? 18.397  -25.879 27.955  1.00 108.14 ? ?
? ? ? 21  ALA R CA    1
ATOM   11752 C  C     . ALA F 3 21  ? 16.903  -26.178 28.143  1.00 109.05 ? ?
? ? ? 21  ALA R C     1
ATOM   11753 O  O     . ALA F 3 21  ? 16.069  -25.726 27.340  1.00 107.85 ? ?
? ? ? 21  ALA R O     1
ATOM   11754 C  CB    . ALA F 3 21  ? 19.115  -27.094 27.399  1.00 115.82 ? ?
? ? ? 21  ALA R CB    1
ATOM   11755 N  N     . THR F 3 22  ? 16.548  -26.926 29.190  1.00 106.05 ? ?
? ? ? 22  THR R N     1
ATOM   11756 C  CA    . THR F 3 22  ? 15.127  -27.215 29.408  1.00 110.06 ? ?
? ? ? 22  THR R CA    1
ATOM   11757 C  C     . THR F 3 22  ? 14.401  -25.874 29.551  1.00 108.42 ? ?
? ? ? 22  THR R C     1
ATOM   11758 O  O     . THR F 3 22  ? 13.311  -25.658 28.962  1.00 100.58 ? ?
? ? ? 22  THR R O     1
ATOM   11759 C  CB    . THR F 3 22  ? 14.878  -28.068 30.677  1.00 116.94 ? ?
? ? ? 22  THR R CB    1
ATOM   11760 O  OG1   . THR F 3 22  ? 15.058  -27.266 31.849  1.00 125.31 ? ?
? ? ? 22  THR R OG1   1
ATOM   11761 C  CG2   . THR F 3 22  ? 15.833  -29.245 30.717  1.00 127.25 ? ?
? ? ? 22  THR R CG2   1
ATOM   11762 N  N     . GLY F 3 23  ? 15.005  -24.971 30.329  1.00 106.18 ? ?
? ? ? 23  GLY R N     1
ATOM   11763 C  CA    . GLY F 3 23  ? 14.395  -23.657 30.468  1.00 99.20  ? ?
? ? ? 23  GLY R CA    1
ATOM   11764 C  C     . GLY F 3 23  ? 14.083  -23.175 29.057  1.00 97.43  ? ?
? ? ? 23  GLY R C     1
ATOM   11765 O  O     . GLY F 3 23  ? 12.909  -22.884 28.688  1.00 88.34  ? ?
? ? ? 23  GLY R O     1
ATOM   11766 N  N     . VAL F 3 24  ? 15.141  -23.111 28.247  1.00 90.20  ? ?
? ? ? 24  VAL R N     1
ATOM   11767 C  CA    . VAL F 3 24  ? 14.952  -22.688 26.863  1.00 84.71  ? ?
? ? ? 24  VAL R CA    1
ATOM   11768 C  C     . VAL F 3 24  ? 13.738  -23.388 26.264  1.00 88.62  ? ?
? ? ? 24  VAL R C     1
ATOM   11769 O  O     . VAL F 3 24  ? 12.811  -22.737 25.741  1.00 98.23  ? ?
? ? ? 24  VAL R O     1
ATOM   11770 C  CB    . VAL F 3 24  ? 16.176  -23.011 25.989  1.00 80.72  ? ?
? ? ? 24  VAL R CB    1
ATOM   11771 C  CG1   . VAL F 3 24  ? 15.751  -23.182 24.527  1.00 78.75  ? ?
? ? ? 24  VAL R CG1   1
ATOM   11772 C  CG2   . VAL F 3 24  ? 17.198  -21.888 26.102  1.00 92.40  ? ?
? ? ? 24  VAL R CG2   1
ATOM   11773 N  N     . VAL F 3 25  ? 13.735  -24.716 26.335  1.00 91.39  ? ?
? ? ? 25  VAL R N     1
ATOM   11774 C  CA    . VAL F 3 25  ? 12.601  -25.447 25.787  1.00 95.14  ? ?
? ? ? 25  VAL R CA    1
ATOM   11775 C  C     . VAL F 3 25  ? 11.288  -24.845 26.275  1.00 95.90  ? ?
? ? ? 25  VAL R C     1
ATOM   11776 O  O     . VAL F 3 25  ? 10.492  -24.383 25.455  1.00 94.97  ? ?
? ? ? 25  VAL R O     1
ATOM   11777 C  CB    . VAL F 3 25  ? 12.650  -26.963 26.130  1.00 101.98 ? ?
? ? ? 25  VAL R CB    1
ATOM   11778 C  CG1   . VAL F 3 25  ? 11.269  -27.465 26.604  1.00 69.72  ? ?
? ? ? 25  VAL R CG1   1
ATOM   11779 C  CG2   . VAL F 3 25  ? 13.085  -27.746 24.888  1.00 74.91  ? ?
? ? ? 25  VAL R CG2   1
ATOM   11780 N  N     . VAL F 3 26  ? 11.056  -24.821 27.589  1.00 89.82  ? ?
? ? ? 26  VAL R N     1
ATOM   11781 C  CA    . VAL F 3 26  ? 9.791   -24.250 28.072  1.00 92.66  ? ?
? ? ? 26  VAL R CA    1
ATOM   11782 C  C     . VAL F 3 26  ? 9.522   -22.879 27.423  1.00 90.94  ? ?
? ? ? 26  VAL R C     1
ATOM   11783 O  O     . VAL F 3 26  ? 8.426   -22.602 26.840  1.00 91.56  ? ?
? ? ? 26  VAL R O     1
ATOM   11784 C  CB    . VAL F 3 26  ? 9.798   -24.086 29.602  1.00 87.92  ? ?
? ? ? 26  VAL R CB    1
ATOM   11785 C  CG1   . VAL F 3 26  ? 8.740   -24.981 30.224  1.00 104.81 ? ?
? ? ? 26  VAL R CG1   1
ATOM   11786 C  CG2   . VAL F 3 26  ? 11.155  -24.438 30.150  1.00 53.30  ? ?
? ? ? 26  VAL R CG2   1
ATOM   11787 N  N     . THR F 3 27  ? 10.530  -22.018 27.510  1.00 79.98  ? ?
? ? ? 27  THR R N     1
ATOM   11788 C  CA    . THR F 3 27  ? 10.378  -20.699 26.910  1.00 87.98  ? ?
? ? ? 27  THR R CA    1
ATOM   11789 C  C     . THR F 3 27  ? 9.862   -20.804 25.458  1.00 97.34  ? ?
? ? ? 27  THR R C     1
ATOM   11790 O  O     . THR F 3 27  ? 8.761   -20.290 25.120  1.00 99.24  ? ?
? ? ? 27  THR R O     1
ATOM   11791 C  CB    . THR F 3 27  ? 11.723  -19.929 26.983  1.00 100.55 ? ?
? ? ? 27  THR R CB    1
ATOM   11792 O  OG1   . THR F 3 27  ? 11.759  -19.182 28.205  1.00 113.71 ? ?
? ? ? 27  THR R OG1   1
ATOM   11793 C  CG2   . THR F 3 27  ? 11.922  -18.996 25.778  1.00 61.71  ? ?
? ? ? 27  THR R CG2   1
ATOM   11794 N  N     . GLY F 3 28  ? 10.634  -21.481 24.603  1.00 99.90  ? ?
? ? ? 28  GLY R N     1
ATOM   11795 C  CA    . GLY F 3 28  ? 10.200  -21.625 23.218  1.00 100.54 ? ?
? ? ? 28  GLY R CA    1
ATOM   11796 C  C     . GLY F 3 28  ? 8.775   -22.164 23.181  1.00 96.94  ? ?
? ? ? 28  GLY R C     1
ATOM   11797 O  O     . GLY F 3 28  ? 7.905   -21.719 22.388  1.00 87.65  ? ?
? ? ? 28  GLY R O     1
ATOM   11798 N  N     . ALA F 3 29  ? 8.547   -23.121 24.077  1.00 93.85  ? ?
? ? ? 29  ALA R N     1
ATOM   11799 C  CA    . ALA F 3 29  ? 7.260   -23.770 24.231  1.00 86.41  ? ?
? ? ? 29  ALA R CA    1
ATOM   11800 C  C     . ALA F 3 29  ? 6.169   -22.731 24.348  1.00 84.23  ? ?
? ? ? 29  ALA R C     1
ATOM   11801 O  O     . ALA F 3 29  ? 5.118   -22.901 23.747  1.00 84.03  ? ?
? ? ? 29  ALA R O     1
ATOM   11802 C  CB    . ALA F 3 29  ? 7.259   -24.663 25.452  1.00 105.53 ? ?
? ? ? 29  ALA R CB    1
ATOM   11803 N  N     . ALA F 3 30  ? 6.383   -21.667 25.125  1.00 85.77  ? ?
? ? ? 30  ALA R N     1
ATOM   11804 C  CA    . ALA F 3 30  ? 5.324   -20.626 25.197  1.00 85.03  ? ?
? ? ? 30  ALA R CA    1
ATOM   11805 C  C     . ALA F 3 30  ? 5.387   -19.661 23.982  1.00 74.95  ? ?
? ? ? 30  ALA R C     1
ATOM   11806 O  O     . ALA F 3 30  ? 4.351   -19.278 23.313  1.00 62.91  ? ?
? ? ? 30  ALA R O     1
ATOM   11807 C  CB    . ALA F 3 30  ? 5.449   -19.832 26.500  1.00 67.47  ? ?
? ? ? 30  ALA R CB    1
ATOM   11808 N  N     . VAL F 3 31  ? 6.613   -19.249 23.682  1.00 74.48  ? ?
? ? ? 31  VAL R N     1
ATOM   11809 C  CA    . VAL F 3 31  ? 6.754   -18.359 22.548  1.00 85.72  ? ?
? ? ? 31  VAL R CA    1
ATOM   11810 C  C     . VAL F 3 31  ? 5.943   -18.877 21.357  1.00 86.76  ? ?
? ? ? 31  VAL R C     1
ATOM   11811 O  O     . VAL F 3 31  ? 5.259   -18.087 20.674  1.00 85.10  ? ?
? ? ? 31  VAL R O     1
ATOM   11812 C  CB    . VAL F 3 31  ? 8.226   -18.192 22.157  1.00 99.78  ? ?
? ? ? 31  VAL R CB    1
ATOM   11813 C  CG1   . VAL F 3 31  ? 8.359   -17.972 20.652  1.00 108.34 ? ?
? ? ? 31  VAL R CG1   1
ATOM   11814 C  CG2   . VAL F 3 31  ? 8.805   -17.004 22.914  1.00 101.50 ? ?
? ? ? 31  VAL R CG2   1
ATOM   11815 N  N     . TRP F 3 32  ? 5.975   -20.187 21.098  1.00 82.14  ? ?
? ? ? 32  TRP R N     1
ATOM   11816 C  CA    . TRP F 3 32  ? 5.188   -20.624 19.948  1.00 78.52  ? ?
? ? ? 32  TRP R CA    1
ATOM   11817 C  C     . TRP F 3 32  ? 3.726   -20.204 20.019  1.00 60.36  ? ?
? ? ? 32  TRP R C     1
ATOM   11818 O  O     . TRP F 3 32  ? 3.234   -19.504 19.136  1.00 47.83  ? ?
? ? ? 32  TRP R O     1
ATOM   11819 C  CB    . TRP F 3 32  ? 5.219   -22.132 19.712  1.00 83.83  ? ?
? ? ? 32  TRP R CB    1
ATOM   11820 C  CG    . TRP F 3 32  ? 4.175   -22.464 18.694  1.00 74.09  ? ?
? ? ? 32  TRP R CG    1
ATOM   11821 C  CD1   . TRP F 3 32  ? 2.895   -22.871 18.938  1.00 65.97  ? ?
? ? ? 32  TRP R CD1   1
ATOM   11822 C  CD2   . TRP F 3 32  ? 4.245   -22.196 17.288  1.00 67.89  ? ?
? ? ? 32  TRP R CD2   1
ATOM   11823 N  NE1   . TRP F 3 32  ? 2.162   -22.856 17.777  1.00 57.62  ? ?
? ? ? 32  TRP R NE1   1
ATOM   11824 C  CE2   . TRP F 3 32  ? 2.966   -22.445 16.749  1.00 54.31  ? ?
? ? ? 32  TRP R CE2   1
ATOM   11825 C  CE3   . TRP F 3 32  ? 5.267   -21.763 16.432  1.00 64.42  ? ?
? ? ? 32  TRP R CE3   1
ATOM   11826 C  CZ2   . TRP F 3 32  ? 2.679   -22.274 15.394  1.00 55.96  ? ?
? ? ? 32  TRP R CZ2   1
ATOM   11827 C  CZ3   . TRP F 3 32  ? 4.982   -21.595 15.077  1.00 57.68  ? ?
? ? ? 32  TRP R CZ3   1
ATOM   11828 C  CH2   . TRP F 3 32  ? 3.698   -21.850 14.576  1.00 75.60  ? ?
? ? ? 32  TRP R CH2   1
ATOM   11829 N  N     . PRO F 3 33  ? 2.995   -20.651 21.052  1.00 49.11  ? ?
? ? ? 33  PRO R N     1
ATOM   11830 C  CA    . PRO F 3 33  ? 1.591   -20.246 21.114  1.00 60.43  ? ?
? ? ? 33  PRO R CA    1
ATOM   11831 C  C     . PRO F 3 33  ? 1.474   -18.759 20.957  1.00 67.06  ? ?
? ? ? 33  PRO R C     1
ATOM   11832 O  O     . PRO F 3 33  ? 0.545   -18.276 20.270  1.00 71.15  ? ?
? ? ? 33  PRO R O     1
ATOM   11833 C  CB    . PRO F 3 33  ? 1.122   -20.746 22.485  1.00 80.40  ? ?
? ? ? 33  PRO R CB    1
ATOM   11834 C  CG    . PRO F 3 33  ? 2.367   -20.932 23.253  1.00 86.02  ? ?
? ? ? 33  PRO R CG    1
ATOM   11835 C  CD    . PRO F 3 33  ? 3.347   -21.456 22.224  1.00 54.94  ? ?
? ? ? 33  PRO R CD    1
ATOM   11836 N  N     . LEU F 3 34  ? 2.402   -18.015 21.574  1.00 68.57  ? ?
? ? ? 34  LEU R N     1
ATOM   11837 C  CA    . LEU F 3 34  ? 2.273   -16.569 21.345  1.00 54.25  ? ?
? ? ? 34  LEU R CA    1
ATOM   11838 C  C     . LEU F 3 34  ? 2.291   -16.350 19.833  1.00 59.26  ? ?
? ? ? 34  LEU R C     1
ATOM   11839 O  O     . LEU F 3 34  ? 1.376   -15.728 19.288  1.00 58.01  ? ?
? ? ? 34  LEU R O     1
ATOM   11840 C  CB    . LEU F 3 34  ? 3.404   -15.763 21.970  1.00 12.01  ? ?
? ? ? 34  LEU R CB    1
ATOM   11841 C  CG    . LEU F 3 34  ? 3.431   -15.738 23.494  1.00 59.73  ? ?
? ? ? 34  LEU R CG    1
ATOM   11842 C  CD1   . LEU F 3 34  ? 4.327   -14.598 23.919  1.00 58.93  ? ?
? ? ? 34  LEU R CD1   1
ATOM   11843 C  CD2   . LEU F 3 34  ? 2.029   -15.565 24.076  1.00 26.41  ? ?
? ? ? 34  LEU R CD2   1
ATOM   11844 N  N     . ILE F 3 35  ? 3.313   -16.874 19.151  1.00 60.11  ? ?
? ? ? 35  ILE R N     1
ATOM   11845 C  CA    . ILE F 3 35  ? 3.376   -16.700 17.697  1.00 52.98  ? ?
? ? ? 35  ILE R CA    1
ATOM   11846 C  C     . ILE F 3 35  ? 2.152   -17.242 16.966  1.00 56.52  ? ?
? ? ? 35  ILE R C     1
ATOM   11847 O  O     . ILE F 3 35  ? 1.830   -16.784 15.865  1.00 53.87  ? ?
? ? ? 35  ILE R O     1
ATOM   11848 C  CB    . ILE F 3 35  ? 4.591   -17.402 17.048  1.00 60.42  ? ?
? ? ? 35  ILE R CB    1
ATOM   11849 C  CG1   . ILE F 3 35  ? 5.896   -16.931 17.697  1.00 85.06  ? ?
? ? ? 35  ILE R CG1   1
ATOM   11850 C  CG2   . ILE F 3 35  ? 4.600   -17.107 15.525  1.00 16.96  ? ?
? ? ? 35  ILE R CG2   1
ATOM   11851 C  CD1   . ILE F 3 35  ? 7.154   -17.573 17.110  1.00 93.72  ? ?
? ? ? 35  ILE R CD1   1
ATOM   11852 N  N     . ASN F 3 36  ? 1.473   -18.224 17.548  1.00 62.51  ? ?
? ? ? 36  ASN R N     1
ATOM   11853 C  CA    . ASN F 3 36  ? 0.316   -18.775 16.858  1.00 88.48  ? ?
? ? ? 36  ASN R CA    1
ATOM   11854 C  C     . ASN F 3 36  ? -0.941  -17.948 17.064  1.00 80.23  ? ?
? ? ? 36  ASN R C     1
ATOM   11855 O  O     . ASN F 3 36  ? -1.528  -17.491 16.082  1.00 59.31  ? ?
? ? ? 36  ASN R O     1
ATOM   11856 C  CB    . ASN F 3 36  ? 0.044   -20.236 17.267  1.00 97.13  ? ?
? ? ? 36  ASN R CB    1
ATOM   11857 C  CG    . ASN F 3 36  ? -0.944  -20.946 16.317  1.00 108.07 ? ?
? ? ? 36  ASN R CG    1
ATOM   11858 O  OD1   . ASN F 3 36  ? -0.673  -21.110 15.120  1.00 57.96  ? ?
? ? ? 36  ASN R OD1   1
ATOM   11859 N  ND2   . ASN F 3 36  ? -2.089  -21.366 16.856  1.00 66.48  ? ?
? ? ? 36  ASN R ND2   1
ATOM   11860 N  N     . GLN F 3 37  ? -1.343  -17.742 18.323  1.00 75.51  ? ?
? ? ? 37  GLN R N     1
ATOM   11861 C  CA    . GLN F 3 37  ? -2.574  -16.985 18.593  1.00 71.50  ? ?
? ? ? 37  GLN R CA    1
ATOM   11862 C  C     . GLN F 3 37  ? -2.917  -16.088 17.401  1.00 68.06  ? ?
? ? ? 37  GLN R C     1
ATOM   11863 O  O     . GLN F 3 37  ? -3.976  -16.225 16.787  1.00 45.55  ? ?
? ? ? 37  GLN R O     1
ATOM   11864 C  CB    . GLN F 3 37  ? -2.426  -16.155 19.873  1.00 78.74  ? ?
? ? ? 37  GLN R CB    1
ATOM   11865 C  CG    . GLN F 3 37  ? -1.499  -14.972 19.754  1.00 83.98  ? ?
? ? ? 37  GLN R CG    1
ATOM   11866 C  CD    . GLN F 3 37  ? -2.261  -13.675 19.780  1.00 82.83  ? ?
? ? ? 37  GLN R CD    1
ATOM   11867 O  OE1   . GLN F 3 37  ? -2.591  -13.163 20.852  1.00 96.92  ? ?
? ? ? 37  GLN R OE1   1
ATOM   11868 N  NE2   . GLN F 3 37  ? -2.574  -13.139 18.598  1.00 12.10  ? ?
? ? ? 37  GLN R NE2   1
ATOM   11869 N  N     . MET F 3 38  ? -1.982  -15.207 17.059  1.00 88.33  ? ?
? ? ? 38  MET R N     1
ATOM   11870 C  CA    . MET F 3 38  ? -2.136  -14.288 15.942  1.00 88.59  ? ?
? ? ? 38  MET R CA    1
ATOM   11871 C  C     . MET F 3 38  ? -2.307  -15.004 14.621  1.00 90.38  ? ?
? ? ? 38  MET R C     1
ATOM   11872 O  O     . MET F 3 38  ? -2.133  -14.382 13.570  1.00 91.53  ? ?
? ? ? 38  MET R O     1
ATOM   11873 C  CB    . MET F 3 38  ? -0.901  -13.396 15.791  1.00 98.40  ? ?
? ? ? 38  MET R CB    1
ATOM   11874 C  CG    . MET F 3 38  ? -0.748  -12.281 16.791  1.00 109.57 ? ?
? ? ? 38  MET R CG    1
ATOM   11875 S  SD    . MET F 3 38  ? 0.211   -10.954 16.063  1.00 96.44  ? ?
? ? ? 38  MET R SD    1
ATOM   11876 C  CE    . MET F 3 38  ? -1.064  -10.133 15.112  1.00 103.12 ? ?
? ? ? 38  MET R CE    1
ATOM   11877 N  N     . ASN F 3 39  ? -2.627  -16.293 14.633  1.00 71.00  ? ?
? ? ? 39  ASN R N     1
ATOM   11878 C  CA    . ASN F 3 39  ? -2.749  -16.966 13.355  1.00 72.25  ? ?
? ? ? 39  ASN R CA    1
ATOM   11879 C  C     . ASN F 3 39  ? -4.140  -17.361 12.930  1.00 64.16  ? ?
? ? ? 39  ASN R C     1
ATOM   11880 O  O     . ASN F 3 39  ? -5.018  -17.551 13.769  1.00 66.11  ? ?
? ? ? 39  ASN R O     1
ATOM   11881 C  CB    . ASN F 3 39  ? -1.834  -18.181 13.283  1.00 51.18  ? ?
? ? ? 39  ASN R CB    1
ATOM   11882 C  CG    . ASN F 3 39  ? -1.178  -18.306 11.919  1.00 88.42  ? ?
? ? ? 39  ASN R CG    1
ATOM   11883 O  OD1   . ASN F 3 39  ? -1.817  -18.043 10.888  1.00 35.48  ? ?
? ? ? 39  ASN R OD1   1
ATOM   11884 N  ND2   . ASN F 3 39  ? 0.097   -18.699 11.898  1.00 70.71  ? ?
? ? ? 39  ASN R ND2   1
ATOM   11885 N  N     . ALA F 3 40  ? -4.310  -17.475 11.611  1.00 60.72  ? ?
? ? ? 40  ALA R N     1
ATOM   11886 C  CA    . ALA F 3 40  ? -5.575  -17.827 10.964  1.00 61.53  ? ?
? ? ? 40  ALA R CA    1
ATOM   11887 C  C     . ALA F 3 40  ? -6.672  -18.236 11.934  1.00 55.54  ? ?
? ? ? 40  ALA R C     1
ATOM   11888 O  O     . ALA F 3 40  ? -6.841  -19.424 12.224  1.00 49.30  ? ?
? ? ? 40  ALA R O     1
ATOM   11889 C  CB    . ALA F 3 40  ? -5.344  -18.930 9.947   1.00 38.77  ? ?
? ? ? 40  ALA R CB    1
ATOM   11890 N  N     . SER F 3 41  ? -7.411  -17.242 12.428  1.00 66.84  ? ?
? ? ? 41  SER R N     1
ATOM   11891 C  CA    . SER F 3 41  ? -8.490  -17.473 13.386  1.00 74.63  ? ?
? ? ? 41  SER R CA    1
ATOM   11892 C  C     . SER F 3 41  ? -9.292  -18.710 13.045  1.00 66.97  ? ?
? ? ? 41  SER R C     1
ATOM   11893 O  O     . SER F 3 41  ? -9.280  -19.179 11.906  1.00 69.63  ? ?
? ? ? 41  SER R O     1
ATOM   11894 C  CB    . SER F 3 41  ? -9.436  -16.267 13.451  1.00 82.57  ? ?
? ? ? 41  SER R CB    1
ATOM   11895 O  OG    . SER F 3 41  ? -10.640 -16.615 14.125  1.00 86.62  ? ?
? ? ? 41  SER R OG    1
ATOM   11896 N  N     . ALA F 3 42  ? -9.995  -19.230 14.038  1.00 59.65  ? ?
? ? ? 42  ALA R N     1
ATOM   11897 C  CA    . ALA F 3 42  ? -10.803 -20.411 13.840  1.00 73.28  ? ?
? ? ? 42  ALA R CA    1
ATOM   11898 C  C     . ALA F 3 42  ? -11.820 -20.201 12.722  1.00 87.58  ? ?
? ? ? 42  ALA R C     1
ATOM   11899 O  O     . ALA F 3 42  ? -11.544 -20.478 11.556  1.00 97.93  ? ?
? ? ? 42  ALA R O     1
ATOM   11900 C  CB    . ALA F 3 42  ? -11.501 -20.758 15.118  1.00 50.28  ? ?
? ? ? 42  ALA R CB    1
ATOM   11901 N  N     . ASP F 3 43  ? -12.998 -19.714 13.095  1.00 95.60  ? ?
? ? ? 43  ASP R N     1
ATOM   11902 C  CA    . ASP F 3 43  ? -14.088 -19.455 12.157  1.00 99.95  ? ?
? ? ? 43  ASP R CA    1
ATOM   11903 C  C     . ASP F 3 43  ? -13.642 -19.127 10.729  1.00 110.82 ? ?
? ? ? 43  ASP R C     1
ATOM   11904 O  O     . ASP F 3 43  ? -14.000 -19.833 9.779   1.00 125.95 ? ?
? ? ? 43  ASP R O     1
ATOM   11905 C  CB    . ASP F 3 43  ? -14.938 -18.302 12.684  1.00 102.69 ? ?
? ? ? 43  ASP R CB    1
ATOM   11906 C  CG    . ASP F 3 43  ? -14.133 -17.025 12.851  1.00 121.83 ? ?
? ? ? 43  ASP R CG    1
ATOM   11907 O  OD1   . ASP F 3 43  ? -13.317 -16.927 13.804  1.00 102.59 ? ?
? ? ? 43  ASP R OD1   1
ATOM   11908 O  OD2   . ASP F 3 43  ? -14.309 -16.121 12.009  1.00 130.61 ? ?
? ? ? 43  ASP R OD2   1
ATOM   11909 N  N     . VAL F 3 44  ? -12.864 -18.058 10.587  1.00 104.52 ? ?
? ? ? 44  VAL R N     1
ATOM   11910 C  CA    . VAL F 3 44  ? -12.378 -17.601 9.287   1.00 108.01 ? ?
? ? ? 44  VAL R CA    1
ATOM   11911 C  C     . VAL F 3 44  ? -11.935 -18.716 8.354   1.00 118.25 ? ?
? ? ? 44  VAL R C     1
ATOM   11912 O  O     . VAL F 3 44  ? -11.877 -18.527 7.136   1.00 111.00 ? ?
? ? ? 44  VAL R O     1
ATOM   11913 C  CB    . VAL F 3 44  ? -11.204 -16.652 9.440   1.00 116.46 ? ?
? ? ? 44  VAL R CB    1
ATOM   11914 C  CG1   . VAL F 3 44  ? -10.974 -15.912 8.129   1.00 126.12 ? ?
? ? ? 44  VAL R CG1   1
ATOM   11915 C  CG2   . VAL F 3 44  ? -11.462 -15.693 10.583  1.00 142.92 ? ?
? ? ? 44  VAL R CG2   1
ATOM   11916 N  N     . LYS F 3 45  ? -11.591 -19.861 8.933   1.00 122.92 ? ?
? ? ? 45  LYS R N     1
ATOM   11917 C  CA    . LYS F 3 45  ? -11.179 -21.027 8.162   1.00 133.08 ? ?
? ? ? 45  LYS R CA    1
ATOM   11918 C  C     . LYS F 3 45  ? -12.211 -21.199 7.045   1.00 131.17 ? ?
? ? ? 45  LYS R C     1
ATOM   11919 O  O     . LYS F 3 45  ? -11.862 -21.408 5.883   1.00 137.66 ? ?
? ? ? 45  LYS R O     1
ATOM   11920 C  CB    . LYS F 3 45  ? -11.163 -22.254 9.082   1.00 143.70 ? ?
? ? ? 45  LYS R CB    1
ATOM   11921 C  CG    . LYS F 3 45  ? -10.775 -23.577 8.430   1.00 175.39 ? ?
? ? ? 45  LYS R CG    1
ATOM   11922 C  CD    . LYS F 3 45  ? -10.877 -24.721 9.444   1.00 174.08 ? ?
? ? ? 45  LYS R CD    1
ATOM   11923 C  CE    . LYS F 3 45  ? -10.632 -26.083 8.804   1.00 154.01 ? ?
? ? ? 45  LYS R CE    1
ATOM   11924 N  NZ    . LYS F 3 45  ? -10.876 -27.191 9.767   1.00 129.81 ? ?
? ? ? 45  LYS R NZ    1
ATOM   11925 N  N     . ALA F 3 46  ? -13.481 -21.077 7.420   1.00 120.89 ? ?
? ? ? 46  ALA R N     1
ATOM   11926 C  CA    . ALA F 3 46  ? -14.611 -21.195 6.497   1.00 111.47 ? ?
? ? ? 46  ALA R CA    1
ATOM   11927 C  C     . ALA F 3 46  ? -14.325 -21.881 5.158   1.00 123.77 ? ?
? ? ? 46  ALA R C     1
ATOM   11928 O  O     . ALA F 3 46  ? -14.355 -23.112 5.070   1.00 130.14 ? ?
? ? ? 46  ALA R O     1
ATOM   11929 C  CB    . ALA F 3 46  ? -15.213 -19.820 6.248   1.00 85.30  ? ?
? ? ? 46  ALA R CB    1
ATOM   11930 N  N     . MET F 3 47  ? -14.072 -21.083 4.119   1.00 123.61 ? ?
? ? ? 47  MET R N     1
ATOM   11931 C  CA    . MET F 3 47  ? -13.793 -21.596 2.772   1.00 128.74 ? ?
? ? ? 47  MET R CA    1
ATOM   11932 C  C     . MET F 3 47  ? -15.027 -22.202 2.097   1.00 126.74 ? ?
? ? ? 47  MET R C     1
ATOM   11933 O  O     . MET F 3 47  ? -14.907 -23.181 1.364   1.00 131.81 ? ?
? ? ? 47  MET R O     1
ATOM   11934 C  CB    . MET F 3 47  ? -12.689 -22.669 2.804   1.00 148.07 ? ?
? ? ? 47  MET R CB    1
ATOM   11935 C  CG    . MET F 3 47  ? -11.296 -22.184 3.195   1.00 172.59 ? ?
? ? ? 47  MET R CG    1
ATOM   11936 S  SD    . MET F 3 47  ? -10.037 -23.507 3.105   1.00 181.91 ? ?
? ? ? 47  MET R SD    1
ATOM   11937 C  CE    . MET F 3 47  ? -9.852  -23.984 4.859   1.00 121.25 ? ?
? ? ? 47  MET R CE    1
ATOM   11938 N  N     . ALA F 3 48  ? -16.204 -21.626 2.333   1.00 127.42 ? ?
? ? ? 48  ALA R N     1
ATOM   11939 C  CA    . ALA F 3 48  ? -17.443 -22.142 1.743   1.00 122.96 ? ?
? ? ? 48  ALA R CA    1
ATOM   11940 C  C     . ALA F 3 48  ? -17.511 -21.975 0.218   1.00 127.17 ? ?
? ? ? 48  ALA R C     1
ATOM   11941 O  O     . ALA F 3 48  ? -16.543 -21.538 -0.412  1.00 118.61 ? ?
? ? ? 48  ALA R O     1
ATOM   11942 C  CB    . ALA F 3 48  ? -18.649 -21.467 2.397   1.00 108.86 ? ?
? ? ? 48  ALA R CB    1
ATOM   11943 N  N     . SER F 3 49  ? -18.658 -22.330 -0.366  1.00 130.39 ? ?
? ? ? 49  SER R N     1
ATOM   11944 C  CA    . SER F 3 49  ? -18.873 -22.227 -1.814  1.00 130.57 ? ?
? ? ? 49  SER R CA    1
ATOM   11945 C  C     . SER F 3 49  ? -19.919 -21.149 -2.110  1.00 131.37 ? ?
? ? ? 49  SER R C     1
ATOM   11946 O  O     . SER F 3 49  ? -20.585 -20.669 -1.191  1.00 129.66 ? ?
? ? ? 49  SER R O     1
ATOM   11947 C  CB    . SER F 3 49  ? -19.359 -23.569 -2.370  1.00 132.69 ? ?
? ? ? 49  SER R CB    1
ATOM   11948 O  OG    . SER F 3 49  ? -18.467 -24.620 -2.042  1.00 127.96 ? ?
? ? ? 49  SER R OG    1
ATOM   11949 N  N     . ILE F 3 50  ? -20.071 -20.771 -3.382  1.00 134.65 ? ?
? ? ? 50  ILE R N     1
ATOM   11950 C  CA    . ILE F 3 50  ? -21.058 -19.743 -3.736  1.00 134.18 ? ?
? ? ? 50  ILE R CA    1
ATOM   11951 C  C     . ILE F 3 50  ? -21.674 -19.819 -5.148  1.00 129.65 ? ?
? ? ? 50  ILE R C     1
ATOM   11952 O  O     . ILE F 3 50  ? -21.045 -20.290 -6.101  1.00 119.55 ? ?
? ? ? 50  ILE R O     1
ATOM   11953 C  CB    . ILE F 3 50  ? -20.475 -18.317 -3.516  1.00 134.28 ? ?
? ? ? 50  ILE R CB    1
ATOM   11954 C  CG1   . ILE F 3 50  ? -21.570 -17.399 -2.968  1.00 125.94 ? ?
? ? ? 50  ILE R CG1   1
ATOM   11955 C  CG2   . ILE F 3 50  ? -19.931 -17.744 -4.826  1.00 107.87 ? ?
? ? ? 50  ILE R CG2   1
ATOM   11956 C  CD1   . ILE F 3 50  ? -22.165 -17.869 -1.646  1.00 108.10 ? ?
? ? ? 50  ILE R CD1   1
ATOM   11957 N  N     . PHE F 3 51  ? -22.910 -19.334 -5.263  1.00 124.42 ? ?
? ? ? 51  PHE R N     1
ATOM   11958 C  CA    . PHE F 3 51  ? -23.658 -19.340 -6.521  1.00 119.64 ? ?
? ? ? 51  PHE R CA    1
ATOM   11959 C  C     . PHE F 3 51  ? -23.894 -17.928 -7.055  1.00 124.73 ? ?
? ? ? 51  PHE R C     1
ATOM   11960 O  O     . PHE F 3 51  ? -24.501 -17.092 -6.380  1.00 126.10 ? ?
? ? ? 51  PHE R O     1
ATOM   11961 C  CB    . PHE F 3 51  ? -25.005 -20.029 -6.310  1.00 112.32 ? ?
? ? ? 51  PHE R CB    1
ATOM   11962 C  CG    . PHE F 3 51  ? -24.892 -21.423 -5.769  1.00 128.57 ? ?
? ? ? 51  PHE R CG    1
ATOM   11963 C  CD1   . PHE F 3 51  ? -25.614 -21.806 -4.641  1.00 127.14 ? ?
? ? ? 51  PHE R CD1   1
ATOM   11964 C  CD2   . PHE F 3 51  ? -24.065 -22.359 -6.387  1.00 135.13 ? ?
? ? ? 51  PHE R CD2   1
ATOM   11965 C  CE1   . PHE F 3 51  ? -25.515 -23.100 -4.134  1.00 137.28 ? ?
? ? ? 51  PHE R CE1   1
ATOM   11966 C  CE2   . PHE F 3 51  ? -23.959 -23.655 -5.889  1.00 145.82 ? ?
? ? ? 51  PHE R CE2   1
ATOM   11967 C  CZ    . PHE F 3 51  ? -24.685 -24.027 -4.761  1.00 151.59 ? ?
? ? ? 51  PHE R CZ    1
ATOM   11968 N  N     . VAL F 3 52  ? -23.433 -17.673 -8.276  1.00 125.24 ? ?
? ? ? 52  VAL R N     1
ATOM   11969 C  CA    . VAL F 3 52  ? -23.582 -16.353 -8.883  1.00 131.78 ? ?
? ? ? 52  VAL R CA    1
ATOM   11970 C  C     . VAL F 3 52  ? -24.643 -16.250 -9.985  1.00 132.22 ? ?
? ? ? 52  VAL R C     1
ATOM   11971 O  O     . VAL F 3 52  ? -24.693 -17.072 -10.910 1.00 122.59 ? ?
? ? ? 52  VAL R O     1
ATOM   11972 C  CB    . VAL F 3 52  ? -22.230 -15.853 -9.440  1.00 136.22 ? ?
? ? ? 52  VAL R CB    1
ATOM   11973 C  CG1   . VAL F 3 52  ? -22.415 -14.505 -10.112 1.00 144.50 ? ?
? ? ? 52  VAL R CG1   1
ATOM   11974 C  CG2   . VAL F 3 52  ? -21.206 -15.758 -8.312  1.00 136.46 ? ?
? ? ? 52  VAL R CG2   1
ATOM   11975 N  N     . ASP F 3 53  ? -25.465 -15.203 -9.872  1.00 133.63 ? ?
? ? ? 53  ASP R N     1
ATOM   11976 C  CA    . ASP F 3 53  ? -26.564 -14.916 -10.794 1.00 135.15 ? ?
? ? ? 53  ASP R CA    1
ATOM   11977 C  C     . ASP F 3 53  ? -26.185 -14.335 -12.162 1.00 139.98 ? ?
? ? ? 53  ASP R C     1
ATOM   11978 O  O     . ASP F 3 53  ? -26.845 -13.383 -12.737 1.00 147.90 ? ?
? ? ? 53  ASP R O     1
ATOM   11979 C  CB    . ASP F 3 53  ? -27.589 -14.018 -10.103 1.00 132.30 ? ?
? ? ? 53  ASP R CB    1
ATOM   11980 C  CG    . ASP F 3 53  ? -28.984 -14.619 -10.120 1.00 146.81 ? ?
? ? ? 53  ASP R CG    1
ATOM   11981 O  OD1   . ASP F 3 53  ? -29.904 -14.008 -9.536  1.00 159.36 ? ?
? ? ? 53  ASP R OD1   1
ATOM   11982 O  OD2   . ASP F 3 53  ? -29.161 -15.701 -10.726 1.00 131.18 ? ?
? ? ? 53  ASP R OD2   1
ATOM   11983 N  N     . VAL F 3 54  ? -25.145 -14.937 -12.738 1.00 137.34 ? ?
? ? ? 54  VAL R N     1
ATOM   11984 C  CA    . VAL F 3 54  ? -24.739 -14.522 -14.063 1.00 138.08 ? ?
? ? ? 54  VAL R CA    1
ATOM   11985 C  C     . VAL F 3 54  ? -26.056 -13.929 -14.499 1.00 147.14 ? ?
? ? ? 54  VAL R C     1
ATOM   11986 O  O     . VAL F 3 54  ? -26.077 -12.782 -15.056 1.00 141.35 ? ?
? ? ? 54  VAL R O     1
ATOM   11987 C  CB    . VAL F 3 54  ? -24.407 -15.718 -14.930 1.00 131.38 ? ?
? ? ? 54  VAL R CB    1
ATOM   11988 C  CG1   . VAL F 3 54  ? -24.788 -15.432 -16.371 1.00 113.25 ? ?
? ? ? 54  VAL R CG1   1
ATOM   11989 C  CG2   . VAL F 3 54  ? -22.933 -16.041 -14.793 1.00 117.36 ? ?
? ? ? 54  VAL R CG2   1
ATOM   11990 N  N     . SER F 3 55  ? -27.114 -14.703 -14.090 1.00 153.63 ? ?
? ? ? 55  SER R N     1
ATOM   11991 C  CA    . SER F 3 55  ? -28.599 -14.527 -14.205 1.00 155.25 ? ?
? ? ? 55  SER R CA    1
ATOM   11992 C  C     . SER F 3 55  ? -28.802 -13.641 -15.333 1.00 155.73 ? ?
? ? ? 55  SER R C     1
ATOM   11993 O  O     . SER F 3 55  ? -29.893 -13.453 -15.872 1.00 161.22 ? ?
? ? ? 55  SER R O     1
ATOM   11994 C  CB    . SER F 3 55  ? -29.230 -13.891 -12.958 1.00 157.60 ? ?
? ? ? 55  SER R CB    1
ATOM   11995 O  OG    . SER F 3 55  ? -30.613 -13.624 -13.147 1.00 123.80 ? ?
? ? ? 55  SER R OG    1
ATOM   11996 N  N     . ALA F 3 56  ? -27.685 -13.017 -15.591 1.00 150.82 ? ?
? ? ? 56  ALA R N     1
ATOM   11997 C  CA    . ALA F 3 56  ? -27.508 -12.164 -16.749 1.00 144.37 ? ?
? ? ? 56  ALA R CA    1
ATOM   11998 C  C     . ALA F 3 56  ? -27.314 -10.710 -16.498 1.00 140.94 ? ?
? ? ? 56  ALA R C     1
ATOM   11999 O  O     . ALA F 3 56  ? -28.260 -9.953  -16.291 1.00 138.35 ? ?
? ? ? 56  ALA R O     1
ATOM   12000 C  CB    . ALA F 3 56  ? -28.632 -12.376 -17.776 1.00 149.36 ? ?
? ? ? 56  ALA R CB    1
ATOM   12001 N  N     . VAL F 3 57  ? -26.049 -10.333 -16.479 1.00 141.40 ? ?
? ? ? 57  VAL R N     1
ATOM   12002 C  CA    . VAL F 3 57  ? -25.731 -8.913  -16.353 1.00 147.02 ? ?
? ? ? 57  VAL R CA    1
ATOM   12003 C  C     . VAL F 3 57  ? -25.243 -8.389  -17.728 1.00 146.42 ? ?
? ? ? 57  VAL R C     1
ATOM   12004 O  O     . VAL F 3 57  ? -24.233 -7.691  -17.834 1.00 150.38 ? ?
? ? ? 57  VAL R O     1
ATOM   12005 C  CB    . VAL F 3 57  ? -24.670 -8.665  -15.257 1.00 152.31 ? ?
? ? ? 57  VAL R CB    1
ATOM   12006 C  CG1   . VAL F 3 57  ? -24.478 -7.163  -15.042 1.00 155.55 ? ?
? ? ? 57  VAL R CG1   1
ATOM   12007 C  CG2   . VAL F 3 57  ? -25.115 -9.325  -13.955 1.00 138.83 ? ?
? ? ? 57  VAL R CG2   1
ATOM   12008 N  N     . GLU F 3 58  ? -25.990 -8.757  -18.772 1.00 142.18 ? ?
? ? ? 58  GLU R N     1
ATOM   12009 C  CA    . GLU F 3 58  ? -25.751 -8.386  -20.179 1.00 143.72 ? ?
? ? ? 58  GLU R CA    1
ATOM   12010 C  C     . GLU F 3 58  ? -24.411 -8.668  -20.887 1.00 130.27 ? ?
? ? ? 58  GLU R C     1
ATOM   12011 O  O     . GLU F 3 58  ? -23.381 -8.910  -20.257 1.00 122.22 ? ?
? ? ? 58  GLU R O     1
ATOM   12012 C  CB    . GLU F 3 58  ? -26.166 -6.923  -20.407 1.00 153.98 ? ?
? ? ? 58  GLU R CB    1
ATOM   12013 C  CG    . GLU F 3 58  ? -27.642 -6.798  -20.819 1.00 188.19 ? ?
? ? ? 58  GLU R CG    1
ATOM   12014 C  CD    . GLU F 3 58  ? -28.140 -5.365  -20.913 1.00 208.26 ? ?
? ? ? 58  GLU R CD    1
ATOM   12015 O  OE1   . GLU F 3 58  ? -27.454 -4.532  -21.542 1.00 229.73 ? ?
? ? ? 58  GLU R OE1   1
ATOM   12016 O  OE2   . GLU F 3 58  ? -29.230 -5.077  -20.367 1.00 207.10 ? ?
? ? ? 58  GLU R OE2   1
ATOM   12017 N  N     . VAL F 3 59  ? -24.475 -8.641  -22.219 1.00 126.05 ? ?
? ? ? 59  VAL R N     1
ATOM   12018 C  CA    . VAL F 3 59  ? -23.356 -8.910  -23.130 1.00 130.40 ? ?
? ? ? 59  VAL R CA    1
ATOM   12019 C  C     . VAL F 3 59  ? -22.019 -8.226  -22.861 1.00 135.68 ? ?
? ? ? 59  VAL R C     1
ATOM   12020 O  O     . VAL F 3 59  ? -21.966 -7.034  -22.561 1.00 142.29 ? ?
? ? ? 59  VAL R O     1
ATOM   12021 C  CB    . VAL F 3 59  ? -23.758 -8.583  -24.594 1.00 129.08 ? ?
? ? ? 59  VAL R CB    1
ATOM   12022 C  CG1   . VAL F 3 59  ? -22.540 -8.688  -25.517 1.00 146.25 ? ?
? ? ? 59  VAL R CG1   1
ATOM   12023 C  CG2   . VAL F 3 59  ? -24.859 -9.530  -25.056 1.00 123.23 ? ?
? ? ? 59  VAL R CG2   1
ATOM   12024 N  N     . GLY F 3 60  ? -20.943 -8.997  -23.012 1.00 135.93 ? ?
? ? ? 60  GLY R N     1
ATOM   12025 C  CA    . GLY F 3 60  ? -19.597 -8.488  -22.810 1.00 135.79 ? ?
? ? ? 60  GLY R CA    1
ATOM   12026 C  C     . GLY F 3 60  ? -19.498 -7.406  -21.755 1.00 136.20 ? ?
? ? ? 60  GLY R C     1
ATOM   12027 O  O     . GLY F 3 60  ? -18.973 -6.321  -22.010 1.00 139.05 ? ?
? ? ? 60  GLY R O     1
ATOM   12028 N  N     . THR F 3 61  ? -20.006 -7.692  -20.563 1.00 130.02 ? ?
? ? ? 61  THR R N     1
ATOM   12029 C  CA    . THR F 3 61  ? -19.957 -6.714  -19.491 1.00 129.60 ? ?
? ? ? 61  THR R CA    1
ATOM   12030 C  C     . THR F 3 61  ? -18.869 -7.102  -18.507 1.00 128.56 ? ?
? ? ? 61  THR R C     1
ATOM   12031 O  O     . THR F 3 61  ? -17.681 -7.031  -18.821 1.00 123.67 ? ?
? ? ? 61  THR R O     1
ATOM   12032 C  CB    . THR F 3 61  ? -21.298 -6.635  -18.735 1.00 133.31 ? ?
? ? ? 61  THR R CB    1
ATOM   12033 O  OG1   . THR F 3 61  ? -22.383 -6.770  -19.660 1.00 139.31 ? ?
? ? ? 61  THR R OG1   1
ATOM   12034 C  CG2   . THR F 3 61  ? -21.424 -5.291  -18.028 1.00 125.53 ? ?
? ? ? 61  THR R CG2   1
ATOM   12035 N  N     . GLN F 3 62  ? -19.299 -7.520  -17.320 1.00 131.83 ? ?
? ? ? 62  GLN R N     1
ATOM   12036 C  CA    . GLN F 3 62  ? -18.416 -7.927  -16.238 1.00 122.26 ? ?
? ? ? 62  GLN R CA    1
ATOM   12037 C  C     . GLN F 3 62  ? -19.154 -7.716  -14.923 1.00 123.70 ? ?
? ? ? 62  GLN R C     1
ATOM   12038 O  O     . GLN F 3 62  ? -19.586 -6.604  -14.601 1.00 116.26 ? ?
? ? ? 62  GLN R O     1
ATOM   12039 C  CB    . GLN F 3 62  ? -17.132 -7.094  -16.238 1.00 139.11 ? ?
? ? ? 62  GLN R CB    1
ATOM   12040 C  CG    . GLN F 3 62  ? -16.149 -7.431  -15.126 1.00 137.65 ? ?
? ? ? 62  GLN R CG    1
ATOM   12041 C  CD    . GLN F 3 62  ? -16.731 -7.224  -13.743 1.00 137.80 ? ?
? ? ? 62  GLN R CD    1
ATOM   12042 O  OE1   . GLN F 3 62  ? -17.249 -6.150  -13.423 1.00 145.70 ? ?
? ? ? 62  GLN R OE1   1
ATOM   12043 N  NE2   . GLN F 3 62  ? -16.648 -8.253  -12.911 1.00 100.70 ? ?
? ? ? 62  GLN R NE2   1
ATOM   12044 N  N     . LEU F 3 63  ? -19.292 -8.801  -14.171 1.00 121.18 ? ?
? ? ? 63  LEU R N     1
ATOM   12045 C  CA    . LEU F 3 63  ? -19.956 -8.782  -12.879 1.00 119.24 ? ?
? ? ? 63  LEU R CA    1
ATOM   12046 C  C     . LEU F 3 63  ? -18.931 -9.173  -11.823 1.00 113.04 ? ?
? ? ? 63  LEU R C     1
ATOM   12047 O  O     . LEU F 3 63  ? -18.278 -10.215 -11.935 1.00 110.06 ? ?
? ? ? 63  LEU R O     1
ATOM   12048 C  CB    . LEU F 3 63  ? -21.135 -9.761  -12.890 1.00 120.12 ? ?
? ? ? 63  LEU R CB    1
ATOM   12049 C  CG    . LEU F 3 63  ? -21.774 -10.232 -11.580 1.00 123.16 ? ?
? ? ? 63  LEU R CG    1
ATOM   12050 C  CD1   . LEU F 3 63  ? -20.939 -11.362 -11.012 1.00 128.14 ? ?
? ? ? 63  LEU R CD1   1
ATOM   12051 C  CD2   . LEU F 3 63  ? -21.916 -9.078  -10.593 1.00 84.48  ? ?
? ? ? 63  LEU R CD2   1
ATOM   12052 N  N     . THR F 3 64  ? -18.784 -8.315  -10.816 1.00 111.54 ? ?
? ? ? 64  THR R N     1
ATOM   12053 C  CA    . THR F 3 64  ? -17.836 -8.531  -9.723  1.00 105.55 ? ?
? ? ? 64  THR R CA    1
ATOM   12054 C  C     . THR F 3 64  ? -18.541 -8.910  -8.429  1.00 101.83 ? ?
? ? ? 64  THR R C     1
ATOM   12055 O  O     . THR F 3 64  ? -19.476 -8.230  -8.004  1.00 93.06  ? ?
? ? ? 64  THR R O     1
ATOM   12056 C  CB    . THR F 3 64  ? -17.007 -7.252  -9.418  1.00 96.41  ? ?
? ? ? 64  THR R CB    1
ATOM   12057 O  OG1   . THR F 3 64  ? -17.879 -6.116  -9.339  1.00 84.28  ? ?
? ? ? 64  THR R OG1   1
ATOM   12058 C  CG2   . THR F 3 64  ? -15.965 -7.016  -10.478 1.00 93.85  ? ?
? ? ? 64  THR R CG2   1
ATOM   12059 N  N     . VAL F 3 65  ? -18.114 -9.994  -7.795  1.00 97.39  ? ?
? ? ? 65  VAL R N     1
ATOM   12060 C  CA    . VAL F 3 65  ? -18.742 -10.337 -6.533  1.00 95.46  ? ?
? ? ? 65  VAL R CA    1
ATOM   12061 C  C     . VAL F 3 65  ? -17.726 -10.709 -5.481  1.00 106.06 ? ?
? ? ? 65  VAL R C     1
ATOM   12062 O  O     . VAL F 3 65  ? -16.690 -11.311 -5.775  1.00 101.51 ? ?
? ? ? 65  VAL R O     1
ATOM   12063 C  CB    . VAL F 3 65  ? -19.742 -11.483 -6.655  1.00 91.90  ? ?
? ? ? 65  VAL R CB    1
ATOM   12064 C  CG1   . VAL F 3 65  ? -20.602 -11.541 -5.382  1.00 60.27  ? ?
? ? ? 65  VAL R CG1   1
ATOM   12065 C  CG2   . VAL F 3 65  ? -20.610 -11.280 -7.868  1.00 106.54 ? ?
? ? ? 65  VAL R CG2   1
ATOM   12066 N  N     . LYS F 3 66  ? -18.034 -10.327 -4.248  1.00 109.59 ? ?
? ? ? 66  LYS R N     1
ATOM   12067 C  CA    . LYS F 3 66  ? -17.169 -10.612 -3.122  1.00 112.72 ? ?
? ? ? 66  LYS R CA    1
ATOM   12068 C  C     . LYS F 3 66  ? -17.234 -12.089 -2.779  1.00 117.21 ? ?
? ? ? 66  LYS R C     1
ATOM   12069 O  O     . LYS F 3 66  ? -18.300 -12.625 -2.479  1.00 114.77 ? ?
? ? ? 66  LYS R O     1
ATOM   12070 C  CB    . LYS F 3 66  ? -17.587 -9.777  -1.905  1.00 114.94 ? ?
? ? ? 66  LYS R CB    1
ATOM   12071 C  CG    . LYS F 3 66  ? -17.068 -10.310 -0.564  1.00 124.77 ? ?
? ? ? 66  LYS R CG    1
ATOM   12072 C  CD    . LYS F 3 66  ? -17.151 -9.283  0.578   1.00 115.39 ? ?
? ? ? 66  LYS R CD    1
ATOM   12073 C  CE    . LYS F 3 66  ? -18.551 -8.703  0.780   1.00 122.83 ? ?
? ? ? 66  LYS R CE    1
ATOM   12074 N  NZ    . LYS F 3 66  ? -18.950 -7.718  -0.274  1.00 125.41 ? ?
? ? ? 66  LYS R NZ    1
ATOM   12075 N  N     . TRP F 3 67  ? -16.088 -12.751 -2.848  1.00 118.88 ? ?
? ? ? 67  TRP R N     1
ATOM   12076 C  CA    . TRP F 3 67  ? -16.018 -14.159 -2.507  1.00 119.70 ? ?
? ? ? 67  TRP R CA    1
ATOM   12077 C  C     . TRP F 3 67  ? -14.806 -14.398 -1.621  1.00 123.39 ? ?
? ? ? 67  TRP R C     1
ATOM   12078 O  O     . TRP F 3 67  ? -13.670 -14.088 -2.002  1.00 126.30 ? ?
? ? ? 67  TRP R O     1
ATOM   12079 C  CB    . TRP F 3 67  ? -15.930 -15.031 -3.762  1.00 131.70 ? ?
? ? ? 67  TRP R CB    1
ATOM   12080 C  CG    . TRP F 3 67  ? -15.787 -16.485 -3.423  1.00 138.24 ? ?
? ? ? 67  TRP R CG    1
ATOM   12081 C  CD1   . TRP F 3 67  ? -16.413 -17.155 -2.407  1.00 131.43 ? ?
? ? ? 67  TRP R CD1   1
ATOM   12082 C  CD2   . TRP F 3 67  ? -14.963 -17.448 -4.089  1.00 132.67 ? ?
? ? ? 67  TRP R CD2   1
ATOM   12083 N  NE1   . TRP F 3 67  ? -16.026 -18.474 -2.397  1.00 114.42 ? ?
? ? ? 67  TRP R NE1   1
ATOM   12084 C  CE2   . TRP F 3 67  ? -15.138 -18.682 -3.420  1.00 127.80 ? ?
? ? ? 67  TRP R CE2   1
ATOM   12085 C  CE3   . TRP F 3 67  ? -14.093 -17.391 -5.186  1.00 139.60 ? ?
? ? ? 67  TRP R CE3   1
ATOM   12086 C  CZ2   . TRP F 3 67  ? -14.475 -19.848 -3.811  1.00 132.65 ? ?
? ? ? 67  TRP R CZ2   1
ATOM   12087 C  CZ3   . TRP F 3 67  ? -13.432 -18.554 -5.576  1.00 148.18 ? ?
? ? ? 67  TRP R CZ3   1
ATOM   12088 C  CH2   . TRP F 3 67  ? -13.629 -19.765 -4.887  1.00 143.18 ? ?
? ? ? 67  TRP R CH2   1
ATOM   12089 N  N     . ARG F 3 68  ? -15.052 -14.945 -0.433  1.00 111.91 ? ?
? ? ? 68  ARG R N     1
ATOM   12090 C  CA    . ARG F 3 68  ? -13.971 -15.212 0.502   1.00 104.41 ? ?
? ? ? 68  ARG R CA    1
ATOM   12091 C  C     . ARG F 3 68  ? -13.040 -14.003 0.538   1.00 94.47  ? ?
? ? ? 68  ARG R C     1
ATOM   12092 O  O     . ARG F 3 68  ? -11.882 -14.094 0.112   1.00 75.16  ? ?
? ? ? 68  ARG R O     1
ATOM   12093 C  CB    . ARG F 3 68  ? -13.183 -16.442 0.052   1.00 116.44 ? ?
? ? ? 68  ARG R CB    1
ATOM   12094 C  CG    . ARG F 3 68  ? -13.943 -17.765 0.100   1.00 132.67 ? ?
? ? ? 68  ARG R CG    1
ATOM   12095 C  CD    . ARG F 3 68  ? -13.225 -18.796 -0.766  1.00 139.66 ? ?
? ? ? 68  ARG R CD    1
ATOM   12096 N  NE    . ARG F 3 68  ? -13.475 -20.177 -0.364  1.00 146.00 ? ?
? ? ? 68  ARG R NE    1
ATOM   12097 C  CZ    . ARG F 3 68  ? -12.997 -21.233 -1.016  1.00 157.59 ? ?
? ? ? 68  ARG R CZ    1
ATOM   12098 N  NH1   . ARG F 3 68  ? -12.253 -21.063 -2.101  1.00 153.73 ? ?
? ? ? 68  ARG R NH1   1
ATOM   12099 N  NH2   . ARG F 3 68  ? -13.241 -22.457 -0.572  1.00 171.29 ? ?
? ? ? 68  ARG R NH2   1
ATOM   12100 N  N     . GLY F 3 69  ? -13.564 -12.874 1.016   1.00 91.15  ? ?
? ? ? 69  GLY R N     1
ATOM   12101 C  CA    . GLY F 3 69  ? -12.782 -11.650 1.115   1.00 87.80  ? ?
? ? ? 69  GLY R CA    1
ATOM   12102 C  C     . GLY F 3 69  ? -12.179 -11.103 -0.171  1.00 92.42  ? ?
? ? ? 69  GLY R C     1
ATOM   12103 O  O     . GLY F 3 69  ? -11.877 -9.912  -0.268  1.00 92.36  ? ?
? ? ? 69  GLY R O     1
ATOM   12104 N  N     . LYS F 3 70  ? -11.982 -11.958 -1.164  1.00 92.86  ? ?
? ? ? 70  LYS R N     1
ATOM   12105 C  CA    . LYS F 3 70  ? -11.414 -11.485 -2.412  1.00 95.41  ? ?
? ? ? 70  LYS R CA    1
ATOM   12106 C  C     . LYS F 3 70  ? -12.504 -11.262 -3.453  1.00 97.99  ? ?
? ? ? 70  LYS R C     1
ATOM   12107 O  O     . LYS F 3 70  ? -13.485 -12.005 -3.525  1.00 100.29 ? ?
? ? ? 70  LYS R O     1
ATOM   12108 C  CB    . LYS F 3 70  ? -10.364 -12.468 -2.929  1.00 109.53 ? ?
? ? ? 70  LYS R CB    1
ATOM   12109 C  CG    . LYS F 3 70  ? -9.044  -12.436 -2.160  1.00 116.85 ? ?
? ? ? 70  LYS R CG    1
ATOM   12110 C  CD    . LYS F 3 70  ? -8.812  -13.722 -1.367  1.00 155.88 ? ?
? ? ? 70  LYS R CD    1
ATOM   12111 C  CE    . LYS F 3 70  ? -7.395  -13.780 -0.791  1.00 169.52 ? ?
? ? ? 70  LYS R CE    1
ATOM   12112 N  NZ    . LYS F 3 70  ? -7.106  -15.068 -0.085  1.00 154.80 ? ?
? ? ? 70  LYS R NZ    1
ATOM   12113 N  N     . PRO F 3 71  ? -12.349 -10.213 -4.268  1.00 94.06  ? ?
? ? ? 71  PRO R N     1
ATOM   12114 C  CA    . PRO F 3 71  ? -13.313 -9.874  -5.310  1.00 93.03  ? ?
? ? ? 71  PRO R CA    1
ATOM   12115 C  C     . PRO F 3 71  ? -13.144 -10.844 -6.451  1.00 95.98  ? ?
? ? ? 71  PRO R C     1
ATOM   12116 O  O     . PRO F 3 71  ? -12.022 -11.099 -6.874  1.00 104.44 ? ?
? ? ? 71  PRO R O     1
ATOM   12117 C  CB    . PRO F 3 71  ? -12.897 -8.463  -5.738  1.00 95.27  ? ?
? ? ? 71  PRO R CB    1
ATOM   12118 C  CG    . PRO F 3 71  ? -11.916 -8.006  -4.686  1.00 104.61 ? ?
? ? ? 71  PRO R CG    1
ATOM   12119 C  CD    . PRO F 3 71  ? -11.229 -9.263  -4.276  1.00 102.55 ? ?
? ? ? 71  PRO R CD    1
ATOM   12120 N  N     . VAL F 3 72  ? -14.242 -11.399 -6.945  1.00 99.11  ? ?
? ? ? 72  VAL R N     1
ATOM   12121 C  CA    . VAL F 3 72  ? -14.134 -12.310 -8.068  1.00 100.72 ? ?
? ? ? 72  VAL R CA    1
ATOM   12122 C  C     . VAL F 3 72  ? -14.732 -11.666 -9.296  1.00 87.13  ? ?
? ? ? 72  VAL R C     1
ATOM   12123 O  O     . VAL F 3 72  ? -15.843 -11.127 -9.267  1.00 84.48  ? ?
? ? ? 72  VAL R O     1
ATOM   12124 C  CB    . VAL F 3 72  ? -14.816 -13.655 -7.805  1.00 113.55 ? ?
? ? ? 72  VAL R CB    1
ATOM   12125 C  CG1   . VAL F 3 72  ? -14.811 -14.487 -9.084  1.00 122.50 ? ?
? ? ? 72  VAL R CG1   1
ATOM   12126 C  CG2   . VAL F 3 72  ? -14.073 -14.398 -6.694  1.00 115.30 ? ?
? ? ? 72  VAL R CG2   1
ATOM   12127 N  N     . PHE F 3 73  ? -13.958 -11.743 -10.369 1.00 77.06  ? ?
? ? ? 73  PHE R N     1
ATOM   12128 C  CA    . PHE F 3 73  ? -14.284 -11.167 -11.661 1.00 79.87  ? ?
? ? ? 73  PHE R CA    1
ATOM   12129 C  C     . PHE F 3 73  ? -14.999 -12.082 -12.654 1.00 88.97  ? ?
? ? ? 73  PHE R C     1
ATOM   12130 O  O     . PHE F 3 73  ? -14.344 -12.857 -13.348 1.00 93.83  ? ?
? ? ? 73  PHE R O     1
ATOM   12131 C  CB    . PHE F 3 73  ? -12.990 -10.674 -12.306 1.00 63.96  ? ?
? ? ? 73  PHE R CB    1
ATOM   12132 C  CG    . PHE F 3 73  ? -12.904 -9.192  -12.418 1.00 79.48  ? ?
? ? ? 73  PHE R CG    1
ATOM   12133 C  CD1   . PHE F 3 73  ? -12.983 -8.391  -11.286 1.00 93.31  ? ?
? ? ? 73  PHE R CD1   1
ATOM   12134 C  CD2   . PHE F 3 73  ? -12.794 -8.587  -13.663 1.00 91.44  ? ?
? ? ? 73  PHE R CD2   1
ATOM   12135 C  CE1   . PHE F 3 73  ? -12.959 -7.003  -11.396 1.00 125.06 ? ?
? ? ? 73  PHE R CE1   1
ATOM   12136 C  CE2   . PHE F 3 73  ? -12.773 -7.208  -13.782 1.00 94.34  ? ?
? ? ? 73  PHE R CE2   1
ATOM   12137 C  CZ    . PHE F 3 73  ? -12.856 -6.412  -12.648 1.00 121.62 ? ?
? ? ? 73  PHE R CZ    1
ATOM   12138 N  N     . ILE F 3 74  ? -16.326 -11.994 -12.739 1.00 93.71  ? ?
? ? ? 74  ILE R N     1
ATOM   12139 C  CA    . ILE F 3 74  ? -17.066 -12.812 -13.701 1.00 91.07  ? ?
? ? ? 74  ILE R CA    1
ATOM   12140 C  C     . ILE F 3 74  ? -17.298 -11.934 -14.914 1.00 96.77  ? ?
? ? ? 74  ILE R C     1
ATOM   12141 O  O     . ILE F 3 74  ? -17.808 -10.826 -14.775 1.00 94.63  ? ?
? ? ? 74  ILE R O     1
ATOM   12142 C  CB    . ILE F 3 74  ? -18.450 -13.242 -13.188 1.00 85.24  ? ?
? ? ? 74  ILE R CB    1
ATOM   12143 C  CG1   . ILE F 3 74  ? -18.319 -14.087 -11.925 1.00 98.23  ? ?
? ? ? 74  ILE R CG1   1
ATOM   12144 C  CG2   . ILE F 3 74  ? -19.151 -14.055 -14.261 1.00 104.18 ? ?
? ? ? 74  ILE R CG2   1
ATOM   12145 C  CD1   . ILE F 3 74  ? -19.638 -14.676 -11.456 1.00 63.35  ? ?
? ? ? 74  ILE R CD1   1
ATOM   12146 N  N     . ARG F 3 75  ? -16.945 -12.404 -16.104 1.00 101.92 ? ?
? ? ? 75  ARG R N     1
ATOM   12147 C  CA    . ARG F 3 75  ? -17.154 -11.553 -17.265 1.00 110.66 ? ?
? ? ? 75  ARG R CA    1
ATOM   12148 C  C     . ARG F 3 75  ? -17.515 -12.225 -18.579 1.00 119.73 ? ?
? ? ? 75  ARG R C     1
ATOM   12149 O  O     . ARG F 3 75  ? -16.882 -13.195 -19.000 1.00 118.28 ? ?
? ? ? 75  ARG R O     1
ATOM   12150 C  CB    . ARG F 3 75  ? -15.924 -10.674 -17.497 1.00 112.03 ? ?
? ? ? 75  ARG R CB    1
ATOM   12151 C  CG    . ARG F 3 75  ? -16.214 -9.467  -18.364 1.00 98.17  ? ?
? ? ? 75  ARG R CG    1
ATOM   12152 C  CD    . ARG F 3 75  ? -14.950 -8.757  -18.818 1.00 98.40  ? ?
? ? ? 75  ARG R CD    1
ATOM   12153 N  NE    . ARG F 3 75  ? -15.265 -7.455  -19.397 1.00 112.97 ? ?
? ? ? 75  ARG R NE    1
ATOM   12154 C  CZ    . ARG F 3 75  ? -14.612 -6.908  -20.415 1.00 143.85 ? ?
? ? ? 75  ARG R CZ    1
ATOM   12155 N  NH1   . ARG F 3 75  ? -13.597 -7.549  -20.981 1.00 137.91 ? ?
? ? ? 75  ARG R NH1   1
ATOM   12156 N  NH2   . ARG F 3 75  ? -14.982 -5.719  -20.872 1.00 161.95 ? ?
? ? ? 75  ARG R NH2   1
ATOM   12157 N  N     . ARG F 3 76  ? -18.546 -11.685 -19.222 1.00 123.89 ? ?
? ? ? 76  ARG R N     1
ATOM   12158 C  CA    . ARG F 3 76  ? -18.987 -12.167 -20.523 1.00 125.58 ? ?
? ? ? 76  ARG R CA    1
ATOM   12159 C  C     . ARG F 3 76  ? -17.921 -11.600 -21.460 1.00 133.06 ? ?
? ? ? 76  ARG R C     1
ATOM   12160 O  O     . ARG F 3 76  ? -17.051 -10.858 -21.013 1.00 136.54 ? ?
? ? ? 76  ARG R O     1
ATOM   12161 C  CB    . ARG F 3 76  ? -20.369 -11.597 -20.852 1.00 119.66 ? ?
? ? ? 76  ARG R CB    1
ATOM   12162 C  CG    . ARG F 3 76  ? -21.467 -12.645 -20.973 1.00 96.47  ? ?
? ? ? 76  ARG R CG    1
ATOM   12163 C  CD    . ARG F 3 76  ? -22.801 -12.094 -20.500 1.00 103.23 ? ?
? ? ? 76  ARG R CD    1
ATOM   12164 N  NE    . ARG F 3 76  ? -22.764 -11.780 -19.073 1.00 125.35 ? ?
? ? ? 76  ARG R NE    1
ATOM   12165 C  CZ    . ARG F 3 76  ? -23.791 -11.300 -18.378 1.00 134.18 ? ?
? ? ? 76  ARG R CZ    1
ATOM   12166 N  NH1   . ARG F 3 76  ? -24.954 -11.070 -18.973 1.00 133.05 ? ?
? ? ? 76  ARG R NH1   1
ATOM   12167 N  NH2   . ARG F 3 76  ? -23.654 -11.057 -17.080 1.00 120.52 ? ?
? ? ? 76  ARG R NH2   1
ATOM   12168 N  N     . ARG F 3 77  ? -17.972 -11.922 -22.746 1.00 139.44 ? ?
? ? ? 77  ARG R N     1
ATOM   12169 C  CA    . ARG F 3 77  ? -16.941 -11.414 -23.642 1.00 141.07 ? ?
? ? ? 77  ARG R CA    1
ATOM   12170 C  C     . ARG F 3 77  ? -17.364 -10.644 -24.886 1.00 144.75 ? ?
? ? ? 77  ARG R C     1
ATOM   12171 O  O     . ARG F 3 77  ? -18.478 -10.785 -25.388 1.00 145.45 ? ?
? ? ? 77  ARG R O     1
ATOM   12172 C  CB    . ARG F 3 77  ? -16.018 -12.556 -24.058 1.00 140.65 ? ?
? ? ? 77  ARG R CB    1
ATOM   12173 C  CG    . ARG F 3 77  ? -14.978 -12.924 -23.021 1.00 138.92 ? ?
? ? ? 77  ARG R CG    1
ATOM   12174 C  CD    . ARG F 3 77  ? -14.054 -13.982 -23.582 1.00 145.89 ? ?
? ? ? 77  ARG R CD    1
ATOM   12175 N  NE    . ARG F 3 77  ? -12.705 -13.891 -23.039 1.00 155.97 ? ?
? ? ? 77  ARG R NE    1
ATOM   12176 C  CZ    . ARG F 3 77  ? -11.675 -14.590 -23.499 1.00 163.44 ? ?
? ? ? 77  ARG R CZ    1
ATOM   12177 N  NH1   . ARG F 3 77  ? -11.842 -15.429 -24.512 1.00 154.17 ? ?
? ? ? 77  ARG R NH1   1
ATOM   12178 N  NH2   . ARG F 3 77  ? -10.476 -14.452 -22.952 1.00 165.34 ? ?
? ? ? 77  ARG R NH2   1
ATOM   12179 N  N     . ASP F 3 78  ? -16.430 -9.833  -25.372 1.00 142.57 ? ?
? ? ? 78  ASP R N     1
ATOM   12180 C  CA    . ASP F 3 78  ? -16.612 -9.008  -26.559 1.00 146.96 ? ?
? ? ? 78  ASP R CA    1
ATOM   12181 C  C     . ASP F 3 78  ? -15.682 -9.560  -27.645 1.00 140.71 ? ?
? ? ? 78  ASP R C     1
ATOM   12182 O  O     . ASP F 3 78  ? -14.527 -9.900  -27.361 1.00 130.83 ? ?
? ? ? 78  ASP R O     1
ATOM   12183 C  CB    . ASP F 3 78  ? -16.239 -7.556  -26.225 1.00 142.27 ? ?
? ? ? 78  ASP R CB    1
ATOM   12184 C  CG    . ASP F 3 78  ? -16.390 -6.614  -27.409 1.00 149.48 ? ?
? ? ? 78  ASP R CG    1
ATOM   12185 O  OD1   . ASP F 3 78  ? -15.817 -6.898  -28.486 1.00 130.83 ? ?
? ? ? 78  ASP R OD1   1
ATOM   12186 O  OD2   . ASP F 3 78  ? -17.075 -5.578  -27.254 1.00 123.34 ? ?
? ? ? 78  ASP R OD2   1
ATOM   12187 N  N     . GLU F 3 79  ? -16.183 -9.657  -28.877 1.00 140.94 ? ?
? ? ? 79  GLU R N     1
ATOM   12188 C  CA    . GLU F 3 79  ? -15.377 -10.171 -29.986 1.00 140.89 ? ?
? ? ? 79  GLU R CA    1
ATOM   12189 C  C     . GLU F 3 79  ? -13.962 -9.616  -29.931 1.00 137.19 ? ?
? ? ? 79  GLU R C     1
ATOM   12190 O  O     . GLU F 3 79  ? -13.024 -10.335 -29.596 1.00 128.54 ? ?
? ? ? 79  GLU R O     1
ATOM   12191 C  CB    . GLU F 3 79  ? -15.998 -9.818  -31.347 1.00 139.94 ? ?
? ? ? 79  GLU R CB    1
ATOM   12192 C  CG    . GLU F 3 79  ? -17.103 -10.758 -31.811 1.00 119.33 ? ?
? ? ? 79  GLU R CG    1
ATOM   12193 C  CD    . GLU F 3 79  ? -18.417 -10.528 -31.083 1.00 142.58 ? ?
? ? ? 79  GLU R CD    1
ATOM   12194 O  OE1   . GLU F 3 79  ? -18.432 -10.576 -29.832 1.00 125.67 ? ?
? ? ? 79  GLU R OE1   1
ATOM   12195 O  OE2   . GLU F 3 79  ? -19.439 -10.302 -31.768 1.00 141.56 ? ?
? ? ? 79  GLU R OE2   1
ATOM   12196 N  N     . LYS F 3 80  ? -13.814 -8.339  -30.267 1.00 134.92 ? ?
? ? ? 80  LYS R N     1
ATOM   12197 C  CA    . LYS F 3 80  ? -12.507 -7.699  -30.243 1.00 136.22 ? ?
? ? ? 80  LYS R CA    1
ATOM   12198 C  C     . LYS F 3 80  ? -11.696 -8.285  -29.087 1.00 134.07 ? ?
? ? ? 80  LYS R C     1
ATOM   12199 O  O     . LYS F 3 80  ? -10.571 -8.761  -29.284 1.00 130.33 ? ?
? ? ? 80  LYS R O     1
ATOM   12200 C  CB    . LYS F 3 80  ? -12.686 -6.187  -30.083 1.00 139.61 ? ?
? ? ? 80  LYS R CB    1
ATOM   12201 C  CG    . LYS F 3 80  ? -13.476 -5.555  -31.228 1.00 139.36 ? ?
? ? ? 80  LYS R CG    1
ATOM   12202 C  CD    . LYS F 3 80  ? -14.149 -4.247  -30.819 1.00 161.11 ? ?
? ? ? 80  LYS R CD    1
ATOM   12203 C  CE    . LYS F 3 80  ? -15.047 -3.713  -31.934 1.00 157.12 ? ?
? ? ? 80  LYS R CE    1
ATOM   12204 N  NZ    . LYS F 3 80  ? -15.925 -2.586  -31.493 1.00 101.45 ? ?
? ? ? 80  LYS R NZ    1
ATOM   12205 N  N     . ASP F 3 81  ? -12.288 -8.286  -27.894 1.00 130.49 ? ?
? ? ? 81  ASP R N     1
ATOM   12206 C  CA    . ASP F 3 81  ? -11.622 -8.827  -26.715 1.00 129.78 ? ?
? ? ? 81  ASP R CA    1
ATOM   12207 C  C     . ASP F 3 81  ? -11.193 -10.279 -26.948 1.00 128.18 ? ?
? ? ? 81  ASP R C     1
ATOM   12208 O  O     . ASP F 3 81  ? -10.051 -10.657 -26.648 1.00 118.69 ? ?
? ? ? 81  ASP R O     1
ATOM   12209 C  CB    . ASP F 3 81  ? -12.537 -8.727  -25.483 1.00 129.53 ? ?
? ? ? 81  ASP R CB    1
ATOM   12210 C  CG    . ASP F 3 81  ? -12.745 -7.283  -25.014 1.00 138.62 ? ?
? ? ? 81  ASP R CG    1
ATOM   12211 O  OD1   . ASP F 3 81  ? -11.753 -6.523  -24.945 1.00 116.69 ? ?
? ? ? 81  ASP R OD1   1
ATOM   12212 O  OD2   . ASP F 3 81  ? -13.897 -6.910  -24.700 1.00 126.09 ? ?
? ? ? 81  ASP R OD2   1
ATOM   12213 N  N     . ILE F 3 82  ? -12.097 -11.090 -27.495 1.00 131.55 ? ?
? ? ? 82  ILE R N     1
ATOM   12214 C  CA    . ILE F 3 82  ? -11.786 -12.494 -27.774 1.00 131.93 ? ?
? ? ? 82  ILE R CA    1
ATOM   12215 C  C     . ILE F 3 82  ? -10.735 -12.659 -28.878 1.00 129.99 ? ?
? ? ? 82  ILE R C     1
ATOM   12216 O  O     . ILE F 3 82  ? -9.860  -13.530 -28.786 1.00 124.07 ? ?
? ? ? 82  ILE R O     1
ATOM   12217 C  CB    . ILE F 3 82  ? -13.069 -13.292 -28.127 1.00 125.49 ? ?
? ? ? 82  ILE R CB    1
ATOM   12218 C  CG1   . ILE F 3 82  ? -13.778 -13.693 -26.828 1.00 122.39 ? ?
? ? ? 82  ILE R CG1   1
ATOM   12219 C  CG2   . ILE F 3 82  ? -12.728 -14.515 -28.976 1.00 113.29 ? ?
? ? ? 82  ILE R CG2   1
ATOM   12220 C  CD1   . ILE F 3 82  ? -15.027 -14.531 -27.010 1.00 132.12 ? ?
? ? ? 82  ILE R CD1   1
ATOM   12221 N  N     . GLU F 3 83  ? -10.816 -11.837 -29.922 1.00 123.55 ? ?
? ? ? 83  GLU R N     1
ATOM   12222 C  CA    . GLU F 3 83  ? -9.824  -11.904 -30.985 1.00 121.12 ? ?
? ? ? 83  GLU R CA    1
ATOM   12223 C  C     . GLU F 3 83  ? -8.495  -11.583 -30.303 1.00 126.75 ? ?
? ? ? 83  GLU R C     1
ATOM   12224 O  O     . GLU F 3 83  ? -7.518  -12.336 -30.432 1.00 126.51 ? ?
? ? ? 83  GLU R O     1
ATOM   12225 C  CB    . GLU F 3 83  ? -10.124 -10.879 -32.084 1.00 127.34 ? ?
? ? ? 83  GLU R CB    1
ATOM   12226 C  CG    . GLU F 3 83  ? -11.361 -11.198 -32.921 1.00 149.29 ? ?
? ? ? 83  GLU R CG    1
ATOM   12227 C  CD    . GLU F 3 83  ? -11.555 -10.241 -34.094 1.00 165.51 ? ?
? ? ? 83  GLU R CD    1
ATOM   12228 O  OE1   . GLU F 3 83  ? -10.630 -10.124 -34.930 1.00 163.25 ? ?
? ? ? 83  GLU R OE1   1
ATOM   12229 O  OE2   . GLU F 3 83  ? -12.635 -9.613  -34.181 1.00 148.27 ? ?
? ? ? 83  GLU R OE2   1
ATOM   12230 N  N     . LEU F 3 84  ? -8.471  -10.473 -29.559 1.00 130.28 ? ?
? ? ? 84  LEU R N     1
ATOM   12231 C  CA    . LEU F 3 84  ? -7.262  -10.072 -28.836 1.00 110.80 ? ?
? ? ? 84  LEU R CA    1
ATOM   12232 C  C     . LEU F 3 84  ? -6.779  -11.274 -28.052 1.00 99.59  ? ?
? ? ? 84  LEU R C     1
ATOM   12233 O  O     . LEU F 3 84  ? -5.617  -11.673 -28.152 1.00 92.15  ? ?
? ? ? 84  LEU R O     1
ATOM   12234 C  CB    . LEU F 3 84  ? -7.545  -8.933  -27.852 1.00 105.22 ? ?
? ? ? 84  LEU R CB    1
ATOM   12235 C  CG    . LEU F 3 84  ? -8.036  -7.594  -28.398 1.00 131.79 ? ?
? ? ? 84  LEU R CG    1
ATOM   12236 C  CD1   . LEU F 3 84  ? -7.972  -6.563  -27.282 1.00 130.05 ? ?
? ? ? 84  LEU R CD1   1
ATOM   12237 C  CD2   . LEU F 3 84  ? -7.181  -7.156  -29.581 1.00 132.27 ? ?
? ? ? 84  LEU R CD2   1
ATOM   12238 N  N     . ALA F 3 85  ? -7.685  -11.850 -27.271 1.00 101.44 ? ?
? ? ? 85  ALA R N     1
ATOM   12239 C  CA    . ALA F 3 85  ? -7.341  -13.018 -26.478 1.00 109.77 ? ?
? ? ? 85  ALA R CA    1
ATOM   12240 C  C     . ALA F 3 85  ? -6.661  -14.056 -27.360 1.00 111.00 ? ?
? ? ? 85  ALA R C     1
ATOM   12241 O  O     . ALA F 3 85  ? -5.481  -14.362 -27.183 1.00 109.61 ? ?
? ? ? 85  ALA R O     1
ATOM   12242 C  CB    . ALA F 3 85  ? -8.590  -13.608 -25.850 1.00 90.98  ? ?
? ? ? 85  ALA R CB    1
ATOM   12243 N  N     . ARG F 3 86  ? -7.405  -14.577 -28.328 1.00 114.42 ? ?
? ? ? 86  ARG R N     1
ATOM   12244 C  CA    . ARG F 3 86  ? -6.871  -15.597 -29.218 1.00 126.72 ? ?
? ? ? 86  ARG R CA    1
ATOM   12245 C  C     . ARG F 3 86  ? -5.742  -15.177 -30.160 1.00 131.34 ? ?
? ? ? 86  ARG R C     1
ATOM   12246 O  O     . ARG F 3 86  ? -5.247  -16.006 -30.926 1.00 128.18 ? ?
? ? ? 86  ARG R O     1
ATOM   12247 C  CB    . ARG F 3 86  ? -8.017  -16.229 -30.017 1.00 132.59 ? ?
? ? ? 86  ARG R CB    1
ATOM   12248 C  CG    . ARG F 3 86  ? -8.824  -17.229 -29.197 1.00 140.75 ? ?
? ? ? 86  ARG R CG    1
ATOM   12249 C  CD    . ARG F 3 86  ? -10.159 -17.582 -29.832 1.00 152.89 ? ?
? ? ? 86  ARG R CD    1
ATOM   12250 N  NE    . ARG F 3 86  ? -10.913 -18.503 -28.981 1.00 163.96 ? ?
? ? ? 86  ARG R NE    1
ATOM   12251 C  CZ    . ARG F 3 86  ? -12.224 -18.707 -29.069 1.00 170.19 ? ?
? ? ? 86  ARG R CZ    1
ATOM   12252 N  NH1   . ARG F 3 86  ? -12.942 -18.055 -29.974 1.00 171.71 ? ?
? ? ? 86  ARG R NH1   1
ATOM   12253 N  NH2   . ARG F 3 86  ? -12.820 -19.560 -28.245 1.00 157.82 ? ?
? ? ? 86  ARG R NH2   1
ATOM   12254 N  N     . SER F 3 87  ? -5.317  -13.915 -30.106 1.00 134.96 ? ?
? ? ? 87  SER R N     1
ATOM   12255 C  CA    . SER F 3 87  ? -4.231  -13.464 -30.987 1.00 138.36 ? ?
? ? ? 87  SER R CA    1
ATOM   12256 C  C     . SER F 3 87  ? -2.873  -13.274 -30.298 1.00 136.37 ? ?
? ? ? 87  SER R C     1
ATOM   12257 O  O     . SER F 3 87  ? -2.019  -12.528 -30.790 1.00 130.05 ? ?
? ? ? 87  SER R O     1
ATOM   12258 C  CB    . SER F 3 87  ? -4.626  -12.162 -31.698 1.00 143.84 ? ?
? ? ? 87  SER R CB    1
ATOM   12259 O  OG    . SER F 3 87  ? -4.808  -11.099 -30.779 1.00 147.77 ? ?
? ? ? 87  SER R OG    1
ATOM   12260 N  N     . VAL F 3 88  ? -2.671  -13.957 -29.172 1.00 133.52 ? ?
? ? ? 88  VAL R N     1
ATOM   12261 C  CA    . VAL F 3 88  ? -1.415  -13.856 -28.429 1.00 127.86 ? ?
? ? ? 88  VAL R CA    1
ATOM   12262 C  C     . VAL F 3 88  ? -0.690  -15.183 -28.308 1.00 114.57 ? ?
? ? ? 88  VAL R C     1
ATOM   12263 O  O     . VAL F 3 88  ? -1.161  -16.097 -27.634 1.00 113.11 ? ?
? ? ? 88  VAL R O     1
ATOM   12264 C  CB    . VAL F 3 88  ? -1.638  -13.335 -26.997 1.00 139.27 ? ?
? ? ? 88  VAL R CB    1
ATOM   12265 C  CG1   . VAL F 3 88  ? -0.351  -13.488 -26.184 1.00 121.28 ? ?
? ? ? 88  VAL R CG1   1
ATOM   12266 C  CG2   . VAL F 3 88  ? -2.082  -11.878 -27.031 1.00 143.28 ? ?
? ? ? 88  VAL R CG2   1
ATOM   12267 N  N     . PRO F 3 89  ? 0.480   -15.301 -28.951 1.00 116.66 ? ?
? ? ? 89  PRO R N     1
ATOM   12268 C  CA    . PRO F 3 89  ? 1.227   -16.555 -28.867 1.00 122.24 ? ?
? ? ? 89  PRO R CA    1
ATOM   12269 C  C     . PRO F 3 89  ? 1.812   -16.695 -27.463 1.00 115.86 ? ?
? ? ? 89  PRO R C     1
ATOM   12270 O  O     . PRO F 3 89  ? 2.148   -15.692 -26.825 1.00 101.63 ? ?
? ? ? 89  PRO R O     1
ATOM   12271 C  CB    . PRO F 3 89  ? 2.306   -16.380 -29.932 1.00 127.20 ? ?
? ? ? 89  PRO R CB    1
ATOM   12272 C  CG    . PRO F 3 89  ? 2.603   -14.914 -29.842 1.00 123.73 ? ?
? ? ? 89  PRO R CG    1
ATOM   12273 C  CD    . PRO F 3 89  ? 1.215   -14.298 -29.745 1.00 108.43 ? ?
? ? ? 89  PRO R CD    1
ATOM   12274 N  N     . LEU F 3 90  ? 1.911   -17.928 -26.975 1.00 114.95 ? ?
? ? ? 90  LEU R N     1
ATOM   12275 C  CA    . LEU F 3 90  ? 2.476   -18.158 -25.654 1.00 121.55 ? ?
? ? ? 90  LEU R CA    1
ATOM   12276 C  C     . LEU F 3 90  ? 3.736   -17.320 -25.585 1.00 130.53 ? ?
? ? ? 90  LEU R C     1
ATOM   12277 O  O     . LEU F 3 90  ? 3.859   -16.434 -24.738 1.00 132.12 ? ?
? ? ? 90  LEU R O     1
ATOM   12278 C  CB    . LEU F 3 90  ? 2.832   -19.631 -25.472 1.00 121.34 ? ?
? ? ? 90  LEU R CB    1
ATOM   12279 C  CG    . LEU F 3 90  ? 1.657   -20.603 -25.400 1.00 135.32 ? ?
? ? ? 90  LEU R CG    1
ATOM   12280 C  CD1   . LEU F 3 90  ? 2.179   -22.036 -25.463 1.00 106.82 ? ?
? ? ? 90  LEU R CD1   1
ATOM   12281 C  CD2   . LEU F 3 90  ? 0.857   -20.349 -24.120 1.00 127.15 ? ?
? ? ? 90  LEU R CD2   1
ATOM   12282 N  N     . GLY F 3 91  ? 4.662   -17.600 -26.500 1.00 136.19 ? ?
? ? ? 91  GLY R N     1
ATOM   12283 C  CA    . GLY F 3 91  ? 5.903   -16.852 -26.551 1.00 137.99 ? ?
? ? ? 91  GLY R CA    1
ATOM   12284 C  C     . GLY F 3 91  ? 5.598   -15.391 -26.291 1.00 146.55 ? ?
? ? ? 91  GLY R C     1
ATOM   12285 O  O     . GLY F 3 91  ? 4.736   -14.801 -26.949 1.00 146.00 ? ?
? ? ? 91  GLY R O     1
ATOM   12286 N  N     . ALA F 3 92  ? 6.294   -14.817 -25.315 1.00 146.92 ? ?
? ? ? 92  ALA R N     1
ATOM   12287 C  CA    . ALA F 3 92  ? 6.097   -13.425 -24.938 1.00 137.62 ? ?
? ? ? 92  ALA R CA    1
ATOM   12288 C  C     . ALA F 3 92  ? 4.813   -13.299 -24.126 1.00 131.95 ? ?
? ? ? 92  ALA R C     1
ATOM   12289 O  O     . ALA F 3 92  ? 4.020   -12.386 -24.339 1.00 132.67 ? ?
? ? ? 92  ALA R O     1
ATOM   12290 C  CB    . ALA F 3 92  ? 6.030   -12.540 -26.185 1.00 130.79 ? ?
? ? ? 92  ALA R CB    1
ATOM   12291 N  N     . LEU F 3 93  ? 4.602   -14.230 -23.202 1.00 123.18 ? ?
? ? ? 93  LEU R N     1
ATOM   12292 C  CA    . LEU F 3 93  ? 3.418   -14.184 -22.363 1.00 125.26 ? ?
? ? ? 93  LEU R CA    1
ATOM   12293 C  C     . LEU F 3 93  ? 3.801   -14.439 -20.911 1.00 128.60 ? ?
? ? ? 93  LEU R C     1
ATOM   12294 O  O     . LEU F 3 93  ? 3.111   -15.162 -20.191 1.00 128.77 ? ?
? ? ? 93  LEU R O     1
ATOM   12295 C  CB    . LEU F 3 93  ? 2.385   -15.210 -22.831 1.00 108.05 ? ?
? ? ? 93  LEU R CB    1
ATOM   12296 C  CG    . LEU F 3 93  ? 0.909   -14.818 -22.682 1.00 92.11  ? ?
? ? ? 93  LEU R CG    1
ATOM   12297 C  CD1   . LEU F 3 93  ? 0.055   -15.881 -23.345 1.00 84.48  ? ?
? ? ? 93  LEU R CD1   1
ATOM   12298 C  CD2   . LEU F 3 93  ? 0.524   -14.659 -21.213 1.00 60.55  ? ?
? ? ? 93  LEU R CD2   1
ATOM   12299 N  N     . ARG F 3 94  ? 4.920   -13.842 -20.505 1.00 126.37 ? ?
? ? ? 94  ARG R N     1
ATOM   12300 C  CA    . ARG F 3 94  ? 5.435   -13.934 -19.137 1.00 120.82 ? ?
? ? ? 94  ARG R CA    1
ATOM   12301 C  C     . ARG F 3 94  ? 4.996   -15.237 -18.473 1.00 112.76 ? ?
? ? ? 94  ARG R C     1
ATOM   12302 O  O     . ARG F 3 94  ? 5.564   -16.304 -18.726 1.00 99.16  ? ?
? ? ? 94  ARG R O     1
ATOM   12303 C  CB    . ARG F 3 94  ? 4.918   -12.726 -18.343 1.00 112.98 ? ?
? ? ? 94  ARG R CB    1
ATOM   12304 C  CG    . ARG F 3 94  ? 5.727   -12.345 -17.126 1.00 99.00  ? ?
? ? ? 94  ARG R CG    1
ATOM   12305 C  CD    . ARG F 3 94  ? 5.515   -10.874 -16.826 1.00 107.52 ? ?
? ? ? 94  ARG R CD    1
ATOM   12306 N  NE    . ARG F 3 94  ? 5.720   -10.067 -18.029 1.00 127.38 ? ?
? ? ? 94  ARG R NE    1
ATOM   12307 C  CZ    . ARG F 3 94  ? 5.760   -8.739  -18.048 1.00 150.67 ? ?
? ? ? 94  ARG R CZ    1
ATOM   12308 N  NH1   . ARG F 3 94  ? 5.610   -8.053  -16.923 1.00 160.35 ? ?
? ? ? 94  ARG R NH1   1
ATOM   12309 N  NH2   . ARG F 3 94  ? 5.946   -8.094  -19.193 1.00 140.43 ? ?
? ? ? 94  ARG R NH2   1
ATOM   12310 N  N     . ASP F 3 95  ? 3.986   -15.131 -17.617 1.00 112.46 ? ?
? ? ? 95  ASP R N     1
ATOM   12311 C  CA    . ASP F 3 95  ? 3.426   -16.288 -16.939 1.00 105.23 ? ?
? ? ? 95  ASP R CA    1
ATOM   12312 C  C     . ASP F 3 95  ? 2.719   -17.073 -18.028 1.00 104.23 ? ?
? ? ? 95  ASP R C     1
ATOM   12313 O  O     . ASP F 3 95  ? 1.744   -16.598 -18.610 1.00 90.30  ? ?
? ? ? 95  ASP R O     1
ATOM   12314 C  CB    . ASP F 3 95  ? 2.422   -15.843 -15.879 1.00 112.69 ? ?
? ? ? 95  ASP R CB    1
ATOM   12315 C  CG    . ASP F 3 95  ? 1.597   -16.992 -15.340 1.00 132.20 ? ?
? ? ? 95  ASP R CG    1
ATOM   12316 O  OD1   . ASP F 3 95  ? 2.175   -18.063 -15.058 1.00 139.57 ? ?
? ? ? 95  ASP R OD1   1
ATOM   12317 O  OD2   . ASP F 3 95  ? 0.370   -16.824 -15.188 1.00 143.91 ? ?
? ? ? 95  ASP R OD2   1
ATOM   12318 N  N     . THR F 3 96  ? 3.210   -18.275 -18.303 1.00 109.44 ? ?
? ? ? 96  THR R N     1
ATOM   12319 C  CA    . THR F 3 96  ? 2.636   -19.097 -19.357 1.00 103.76 ? ?
? ? ? 96  THR R CA    1
ATOM   12320 C  C     . THR F 3 96  ? 1.779   -20.266 -18.876 1.00 99.60  ? ?
? ? ? 96  THR R C     1
ATOM   12321 O  O     . THR F 3 96  ? 1.435   -21.145 -19.660 1.00 100.11 ? ?
? ? ? 96  THR R O     1
ATOM   12322 C  CB    . THR F 3 96  ? 3.754   -19.648 -20.272 1.00 107.93 ? ?
? ? ? 96  THR R CB    1
ATOM   12323 O  OG1   . THR F 3 96  ? 3.213   -19.912 -21.569 1.00 113.81 ? ?
? ? ? 96  THR R OG1   1
ATOM   12324 C  CG2   . THR F 3 96  ? 4.342   -20.947 -19.703 1.00 79.72  ? ?
? ? ? 96  THR R CG2   1
ATOM   12325 N  N     . SER F 3 97  ? 1.419   -20.275 -17.599 1.00 102.25 ? ?
? ? ? 97  SER R N     1
ATOM   12326 C  CA    . SER F 3 97  ? 0.621   -21.372 -17.062 1.00 104.87 ? ?
? ? ? 97  SER R CA    1
ATOM   12327 C  C     . SER F 3 97  ? -0.889  -21.224 -17.196 1.00 101.71 ? ?
? ? ? 97  SER R C     1
ATOM   12328 O  O     . SER F 3 97  ? -1.587  -22.214 -17.396 1.00 95.63  ? ?
? ? ? 97  SER R O     1
ATOM   12329 C  CB    . SER F 3 97  ? 0.962   -21.599 -15.582 1.00 111.56 ? ?
? ? ? 97  SER R CB    1
ATOM   12330 O  OG    . SER F 3 97  ? 0.074   -22.539 -14.988 1.00 87.54  ? ?
? ? ? 97  SER R OG    1
ATOM   12331 N  N     . ALA F 3 98  ? -1.392  -19.995 -17.103 1.00 109.79 ? ?
? ? ? 98  ALA R N     1
ATOM   12332 C  CA    . ALA F 3 98  ? -2.834  -19.768 -17.146 1.00 117.37 ? ?
? ? ? 98  ALA R CA    1
ATOM   12333 C  C     . ALA F 3 98  ? -3.278  -20.456 -15.866 1.00 119.42 ? ?
? ? ? 98  ALA R C     1
ATOM   12334 O  O     . ALA F 3 98  ? -3.584  -21.644 -15.862 1.00 120.80 ? ?
? ? ? 98  ALA R O     1
ATOM   12335 C  CB    . ALA F 3 98  ? -3.457  -20.448 -18.352 1.00 118.53 ? ?
? ? ? 98  ALA R CB    1
ATOM   12336 N  N     . GLU F 3 99  ? -3.290  -19.701 -14.777 1.00 123.88 ? ?
? ? ? 99  GLU R N     1
ATOM   12337 C  CA    . GLU F 3 99  ? -3.634  -20.238 -13.470 1.00 137.69 ? ?
? ? ? 99  GLU R CA    1
ATOM   12338 C  C     . GLU F 3 99  ? -4.826  -21.180 -13.307 1.00 137.43 ? ?
? ? ? 99  GLU R C     1
ATOM   12339 O  O     . GLU F 3 99  ? -4.647  -22.301 -12.832 1.00 137.62 ? ?
? ? ? 99  GLU R O     1
ATOM   12340 C  CB    . GLU F 3 99  ? -3.742  -19.093 -12.459 1.00 153.56 ? ?
? ? ? 99  GLU R CB    1
ATOM   12341 C  CG    . GLU F 3 99  ? -2.484  -18.916 -11.594 1.00 166.27 ? ?
? ? ? 99  GLU R CG    1
ATOM   12342 C  CD    . GLU F 3 99  ? -1.237  -18.546 -12.393 1.00 161.41 ? ?
? ? ? 99  GLU R CD    1
ATOM   12343 O  OE1   . GLU F 3 99  ? -1.163  -17.403 -12.895 1.00 156.75 ? ?
? ? ? 99  GLU R OE1   1
ATOM   12344 O  OE2   . GLU F 3 99  ? -0.327  -19.397 -12.516 1.00 135.22 ? ?
? ? ? 99  GLU R OE2   1
ATOM   12345 N  N     . ASN F 3 100 ? -6.027  -20.752 -13.695 1.00 129.96 ? ?
? ? ? 100 ASN R N     1
ATOM   12346 C  CA    . ASN F 3 100 ? -7.218  -21.591 -13.523 1.00 129.73 ? ?
? ? ? 100 ASN R CA    1
ATOM   12347 C  C     . ASN F 3 100 ? -6.981  -22.964 -12.916 1.00 127.07 ? ?
? ? ? 100 ASN R C     1
ATOM   12348 O  O     . ASN F 3 100 ? -6.684  -23.929 -13.621 1.00 121.09 ? ?
? ? ? 100 ASN R O     1
ATOM   12349 C  CB    . ASN F 3 100 ? -8.027  -21.760 -14.826 1.00 132.22 ? ?
? ? ? 100 ASN R CB    1
ATOM   12350 C  CG    . ASN F 3 100 ? -7.178  -21.740 -16.082 1.00 136.56 ? ?
? ? ? 100 ASN R CG    1
ATOM   12351 O  OD1   . ASN F 3 100 ? -7.643  -22.145 -17.149 1.00 118.44 ? ?
? ? ? 100 ASN R OD1   1
ATOM   12352 N  ND2   . ASN F 3 100 ? -5.953  -21.248 -15.978 1.00 129.16 ? ?
? ? ? 100 ASN R ND2   1
ATOM   12353 N  N     . ALA F 3 101 ? -7.107  -23.030 -11.594 1.00 129.87 ? ?
? ? ? 101 ALA R N     1
ATOM   12354 C  CA    . ALA F 3 101 ? -6.939  -24.275 -10.855 1.00 126.67 ? ?
? ? ? 101 ALA R CA    1
ATOM   12355 C  C     . ALA F 3 101 ? -8.173  -25.112 -11.153 1.00 123.82 ? ?
? ? ? 101 ALA R C     1
ATOM   12356 O  O     . ALA F 3 101 ? -8.469  -26.097 -10.476 1.00 117.35 ? ?
? ? ? 101 ALA R O     1
ATOM   12357 C  CB    . ALA F 3 101 ? -6.835  -23.994 -9.362  1.00 139.95 ? ?
? ? ? 101 ALA R CB    1
ATOM   12358 N  N     . ASN F 3 102 ? -8.900  -24.676 -12.173 1.00 132.58 ? ?
? ? ? 102 ASN R N     1
ATOM   12359 C  CA    . ASN F 3 102 ? -10.096 -25.356 -12.633 1.00 136.48 ? ?
? ? ? 102 ASN R CA    1
ATOM   12360 C  C     . ASN F 3 102 ? -9.574  -26.197 -13.787 1.00 139.85 ? ?
? ? ? 102 ASN R C     1
ATOM   12361 O  O     . ASN F 3 102 ? -10.303 -26.521 -14.725 1.00 143.86 ? ?
? ? ? 102 ASN R O     1
ATOM   12362 C  CB    . ASN F 3 102 ? -11.110 -24.336 -13.148 1.00 137.21 ? ?
? ? ? 102 ASN R CB    1
ATOM   12363 C  CG    . ASN F 3 102 ? -12.536 -24.817 -13.014 1.00 142.70 ? ?
? ? ? 102 ASN R CG    1
ATOM   12364 O  OD1   . ASN F 3 102 ? -13.101 -24.819 -11.920 1.00 149.69 ? ?
? ? ? 102 ASN R OD1   1
ATOM   12365 N  ND2   . ASN F 3 102 ? -13.124 -25.238 -14.127 1.00 133.71 ? ?
? ? ? 102 ASN R ND2   1
ATOM   12366 N  N     . LYS F 3 103 ? -8.287  -26.524 -13.692 1.00 138.07 ? ?
? ? ? 103 LYS R N     1
ATOM   12367 C  CA    . LYS F 3 103 ? -7.555  -27.304 -14.685 1.00 131.83 ? ?
? ? ? 103 LYS R CA    1
ATOM   12368 C  C     . LYS F 3 103 ? -6.120  -27.490 -14.167 1.00 132.89 ? ?
? ? ? 103 LYS R C     1
ATOM   12369 O  O     . LYS F 3 103 ? -5.884  -27.442 -12.957 1.00 123.80 ? ?
? ? ? 103 LYS R O     1
ATOM   12370 C  CB    . LYS F 3 103 ? -7.546  -26.561 -16.031 1.00 129.30 ? ?
? ? ? 103 LYS R CB    1
ATOM   12371 C  CG    . LYS F 3 103 ? -8.745  -26.867 -16.925 1.00 147.68 ? ?
? ? ? 103 LYS R CG    1
ATOM   12372 C  CD    . LYS F 3 103 ? -8.677  -26.133 -18.257 1.00 147.16 ? ?
? ? ? 103 LYS R CD    1
ATOM   12373 C  CE    . LYS F 3 103 ? -9.833  -26.541 -19.165 1.00 170.71 ? ?
? ? ? 103 LYS R CE    1
ATOM   12374 N  NZ    . LYS F 3 103 ? -9.807  -25.835 -20.479 1.00 152.36 ? ?
? ? ? 103 LYS R NZ    1
ATOM   12375 N  N     . PRO F 3 104 ? -5.155  -27.751 -15.068 1.00 139.30 ? ?
? ? ? 104 PRO R N     1
ATOM   12376 C  CA    . PRO F 3 104 ? -3.788  -27.919 -14.579 1.00 136.89 ? ?
? ? ? 104 PRO R CA    1
ATOM   12377 C  C     . PRO F 3 104 ? -2.879  -26.893 -15.240 1.00 132.55 ? ?
? ? ? 104 PRO R C     1
ATOM   12378 O  O     . PRO F 3 104 ? -3.351  -25.913 -15.818 1.00 131.91 ? ?
? ? ? 104 PRO R O     1
ATOM   12379 C  CB    . PRO F 3 104 ? -3.456  -29.322 -15.032 1.00 149.85 ? ?
? ? ? 104 PRO R CB    1
ATOM   12380 C  CG    . PRO F 3 104 ? -3.996  -29.295 -16.435 1.00 145.53 ? ?
? ? ? 104 PRO R CG    1
ATOM   12381 C  CD    . PRO F 3 104 ? -5.322  -28.519 -16.319 1.00 152.46 ? ?
? ? ? 104 PRO R CD    1
ATOM   12382 N  N     . GLY F 3 105 ? -1.574  -27.146 -15.174 1.00 127.48 ? ?
? ? ? 105 GLY R N     1
ATOM   12383 C  CA    . GLY F 3 105 ? -0.605  -26.246 -15.770 1.00 128.45 ? ?
? ? ? 105 GLY R CA    1
ATOM   12384 C  C     . GLY F 3 105 ? -0.829  -26.016 -17.252 1.00 126.51 ? ?
? ? ? 105 GLY R C     1
ATOM   12385 O  O     . GLY F 3 105 ? -0.024  -25.358 -17.914 1.00 122.70 ? ?
? ? ? 105 GLY R O     1
ATOM   12386 N  N     . ALA F 3 106 ? -1.922  -26.560 -17.773 1.00 118.84 ? ?
? ? ? 106 ALA R N     1
ATOM   12387 C  CA    . ALA F 3 106 ? -2.264  -26.413 -19.179 1.00 119.39 ? ?
? ? ? 106 ALA R CA    1
ATOM   12388 C  C     . ALA F 3 106 ? -1.876  -25.033 -19.726 1.00 118.35 ? ?
? ? ? 106 ALA R C     1
ATOM   12389 O  O     . ALA F 3 106 ? -1.981  -24.021 -19.030 1.00 108.75 ? ?
? ? ? 106 ALA R O     1
ATOM   12390 C  CB    . ALA F 3 106 ? -3.753  -26.652 -19.365 1.00 129.27 ? ?
? ? ? 106 ALA R CB    1
ATOM   12391 N  N     . GLU F 3 107 ? -1.429  -25.011 -20.980 1.00 117.79 ? ?
? ? ? 107 GLU R N     1
ATOM   12392 C  CA    . GLU F 3 107 ? -1.005  -23.786 -21.659 1.00 118.86 ? ?
? ? ? 107 GLU R CA    1
ATOM   12393 C  C     . GLU F 3 107 ? -1.848  -22.574 -21.275 1.00 119.87 ? ?
? ? ? 107 GLU R C     1
ATOM   12394 O  O     . GLU F 3 107 ? -3.039  -22.690 -20.980 1.00 112.50 ? ?
? ? ? 107 GLU R O     1
ATOM   12395 C  CB    . GLU F 3 107 ? -1.074  -23.971 -23.180 1.00 139.72 ? ?
? ? ? 107 GLU R CB    1
ATOM   12396 C  CG    . GLU F 3 107 ? -0.512  -25.295 -23.708 1.00 169.22 ? ?
? ? ? 107 GLU R CG    1
ATOM   12397 C  CD    . GLU F 3 107 ? 1.007   -25.381 -23.649 1.00 182.95 ? ?
? ? ? 107 GLU R CD    1
ATOM   12398 O  OE1   . GLU F 3 107 ? 1.681   -24.527 -24.267 1.00 157.61 ? ?
? ? ? 107 GLU R OE1   1
ATOM   12399 O  OE2   . GLU F 3 107 ? 1.524   -26.312 -22.992 1.00 191.07 ? ?
? ? ? 107 GLU R OE2   1
ATOM   12400 N  N     . ALA F 3 108 ? -1.216  -21.408 -21.290 1.00 127.65 ? ?
? ? ? 108 ALA R N     1
ATOM   12401 C  CA    . ALA F 3 108 ? -1.898  -20.171 -20.952 1.00 133.62 ? ?
? ? ? 108 ALA R CA    1
ATOM   12402 C  C     . ALA F 3 108 ? -2.610  -19.606 -22.175 1.00 140.15 ? ?
? ? ? 108 ALA R C     1
ATOM   12403 O  O     . ALA F 3 108 ? -2.502  -18.421 -22.483 1.00 149.71 ? ?
? ? ? 108 ALA R O     1
ATOM   12404 C  CB    . ALA F 3 108 ? -0.900  -19.162 -20.409 1.00 140.32 ? ?
? ? ? 108 ALA R CB    1
ATOM   12405 N  N     . THR F 3 109 ? -3.339  -20.468 -22.873 1.00 144.02 ? ?
? ? ? 109 THR R N     1
ATOM   12406 C  CA    . THR F 3 109 ? -4.070  -20.056 -24.063 1.00 145.41 ? ?
? ? ? 109 THR R CA    1
ATOM   12407 C  C     . THR F 3 109 ? -5.518  -19.738 -23.716 1.00 144.90 ? ?
? ? ? 109 THR R C     1
ATOM   12408 O  O     . THR F 3 109 ? -6.084  -20.314 -22.783 1.00 140.96 ? ?
? ? ? 109 THR R O     1
ATOM   12409 C  CB    . THR F 3 109 ? -4.040  -21.159 -25.136 1.00 146.27 ? ?
? ? ? 109 THR R CB    1
ATOM   12410 O  OG1   . THR F 3 109 ? -3.447  -22.342 -24.585 1.00 156.28 ? ?
? ? ? 109 THR R OG1   1
ATOM   12411 C  CG2   . THR F 3 109 ? -3.239  -20.701 -26.348 1.00 137.48 ? ?
? ? ? 109 THR R CG2   1
ATOM   12412 N  N     . ASP F 3 110 ? -6.107  -18.815 -24.474 1.00 144.50 ? ?
? ? ? 110 ASP R N     1
ATOM   12413 C  CA    . ASP F 3 110 ? -7.490  -18.405 -24.256 1.00 149.48 ? ?
? ? ? 110 ASP R CA    1
ATOM   12414 C  C     . ASP F 3 110 ? -8.382  -19.635 -24.128 1.00 148.07 ? ?
? ? ? 110 ASP R C     1
ATOM   12415 O  O     . ASP F 3 110 ? -9.237  -19.707 -23.241 1.00 145.85 ? ?
? ? ? 110 ASP R O     1
ATOM   12416 C  CB    . ASP F 3 110 ? -7.980  -17.533 -25.419 1.00 142.54 ? ?
? ? ? 110 ASP R CB    1
ATOM   12417 C  CG    . ASP F 3 110 ? -9.271  -16.797 -25.096 1.00 144.86 ? ?
? ? ? 110 ASP R CG    1
ATOM   12418 O  OD1   . ASP F 3 110 ? -9.905  -16.274 -26.034 1.00 149.82 ? ?
? ? ? 110 ASP R OD1   1
ATOM   12419 O  OD2   . ASP F 3 110 ? -9.650  -16.731 -23.906 1.00 146.01 ? ?
? ? ? 110 ASP R OD2   1
ATOM   12420 N  N     . GLU F 3 111 ? -8.174  -20.601 -25.017 1.00 144.49 ? ?
? ? ? 111 GLU R N     1
ATOM   12421 C  CA    . GLU F 3 111 ? -8.958  -21.827 -24.996 1.00 149.98 ? ?
? ? ? 111 GLU R CA    1
ATOM   12422 C  C     . GLU F 3 111 ? -9.058  -22.359 -23.560 1.00 147.23 ? ?
? ? ? 111 GLU R C     1
ATOM   12423 O  O     . GLU F 3 111 ? -10.149 -22.419 -22.980 1.00 137.36 ? ?
? ? ? 111 GLU R O     1
ATOM   12424 C  CB    . GLU F 3 111 ? -8.318  -22.881 -25.915 1.00 173.08 ? ?
? ? ? 111 GLU R CB    1
ATOM   12425 C  CG    . GLU F 3 111 ? -8.109  -22.420 -27.364 1.00 182.96 ? ?
? ? ? 111 GLU R CG    1
ATOM   12426 C  CD    . GLU F 3 111 ? -7.873  -23.576 -28.336 1.00 193.45 ? ?
? ? ? 111 GLU R CD    1
ATOM   12427 O  OE1   . GLU F 3 111 ? -6.998  -24.424 -28.059 1.00 203.46 ? ?
? ? ? 111 GLU R OE1   1
ATOM   12428 O  OE2   . GLU F 3 111 ? -8.561  -23.633 -29.382 1.00 180.39 ? ?
? ? ? 111 GLU R OE2   1
ATOM   12429 N  N     . ASN F 3 112 ? -7.915  -22.726 -22.987 1.00 135.61 ? ?
? ? ? 112 ASN R N     1
ATOM   12430 C  CA    . ASN F 3 112 ? -7.868  -23.246 -21.625 1.00 127.65 ? ?
? ? ? 112 ASN R CA    1
ATOM   12431 C  C     . ASN F 3 112 ? -8.297  -22.176 -20.633 1.00 127.03 ? ?
? ? ? 112 ASN R C     1
ATOM   12432 O  O     . ASN F 3 112 ? -8.909  -22.470 -19.606 1.00 121.98 ? ?
? ? ? 112 ASN R O     1
ATOM   12433 C  CB    . ASN F 3 112 ? -6.451  -23.712 -21.291 1.00 117.75 ? ?
? ? ? 112 ASN R CB    1
ATOM   12434 C  CG    . ASN F 3 112 ? -5.994  -24.852 -22.175 1.00 139.26 ? ?
? ? ? 112 ASN R CG    1
ATOM   12435 O  OD1   . ASN F 3 112 ? -6.581  -25.936 -22.162 1.00 154.61 ? ?
? ? ? 112 ASN R OD1   1
ATOM   12436 N  ND2   . ASN F 3 112 ? -4.945  -24.613 -22.952 1.00 142.19 ? ?
? ? ? 112 ASN R ND2   1
ATOM   12437 N  N     . ARG F 3 113 ? -7.968  -20.932 -20.959 1.00 121.17 ? ?
? ? ? 113 ARG R N     1
ATOM   12438 C  CA    . ARG F 3 113 ? -8.294  -19.794 -20.115 1.00 124.87 ? ?
? ? ? 113 ARG R CA    1
ATOM   12439 C  C     . ARG F 3 113 ? -9.776  -19.778 -19.758 1.00 125.97 ? ?
? ? ? 113 ARG R C     1
ATOM   12440 O  O     . ARG F 3 113 ? -10.195 -20.408 -18.789 1.00 124.10 ? ?
? ? ? 113 ARG R O     1
ATOM   12441 C  CB    . ARG F 3 113 ? -7.917  -18.505 -20.840 1.00 128.36 ? ?
? ? ? 113 ARG R CB    1
ATOM   12442 C  CG    . ARG F 3 113 ? -7.679  -17.325 -19.929 1.00 137.92 ? ?
? ? ? 113 ARG R CG    1
ATOM   12443 C  CD    . ARG F 3 113 ? -6.614  -17.652 -18.899 1.00 145.08 ? ?
? ? ? 113 ARG R CD    1
ATOM   12444 N  NE    . ARG F 3 113 ? -6.110  -16.446 -18.259 1.00 127.01 ? ?
? ? ? 113 ARG R NE    1
ATOM   12445 C  CZ    . ARG F 3 113 ? -5.566  -16.415 -17.050 1.00 137.08 ? ?
? ? ? 113 ARG R CZ    1
ATOM   12446 N  NH1   . ARG F 3 113 ? -5.456  -17.531 -16.337 1.00 112.22 ? ?
? ? ? 113 ARG R NH1   1
ATOM   12447 N  NH2   . ARG F 3 113 ? -5.129  -15.264 -16.559 1.00 130.43 ? ?
? ? ? 113 ARG R NH2   1
ATOM   12448 N  N     . THR F 3 114 ? -10.552 -19.040 -20.549 1.00 130.76 ? ?
? ? ? 114 THR R N     1
ATOM   12449 C  CA    . THR F 3 114 ? -12.001 -18.912 -20.382 1.00 137.35 ? ?
? ? ? 114 THR R CA    1
ATOM   12450 C  C     . THR F 3 114 ? -12.611 -19.851 -19.343 1.00 143.95 ? ?
? ? ? 114 THR R C     1
ATOM   12451 O  O     . THR F 3 114 ? -12.904 -19.439 -18.221 1.00 145.34 ? ?
? ? ? 114 THR R O     1
ATOM   12452 C  CB    . THR F 3 114 ? -12.696 -19.165 -21.715 1.00 144.27 ? ?
? ? ? 114 THR R CB    1
ATOM   12453 O  OG1   . THR F 3 114 ? -12.141 -20.347 -22.310 1.00 129.43 ? ?
? ? ? 114 THR R OG1   1
ATOM   12454 C  CG2   . THR F 3 114 ? -12.497 -17.984 -22.653 1.00 146.12 ? ?
? ? ? 114 THR R CG2   1
ATOM   12455 N  N     . LEU F 3 115 ? -12.810 -21.106 -19.748 1.00 148.33 ? ?
? ? ? 115 LEU R N     1
ATOM   12456 C  CA    . LEU F 3 115 ? -13.364 -22.176 -18.910 1.00 153.14 ? ?
? ? ? 115 LEU R CA    1
ATOM   12457 C  C     . LEU F 3 115 ? -14.890 -22.391 -18.902 1.00 148.58 ? ?
? ? ? 115 LEU R C     1
ATOM   12458 O  O     . LEU F 3 115 ? -15.417 -22.988 -19.840 1.00 145.16 ? ?
? ? ? 115 LEU R O     1
ATOM   12459 C  CB    . LEU F 3 115 ? -12.831 -22.074 -17.467 1.00 168.96 ? ?
? ? ? 115 LEU R CB    1
ATOM   12460 C  CG    . LEU F 3 115 ? -11.462 -22.682 -17.127 1.00 169.74 ? ?
? ? ? 115 LEU R CG    1
ATOM   12461 C  CD1   . LEU F 3 115 ? -11.084 -22.305 -15.706 1.00 172.70 ? ?
? ? ? 115 LEU R CD1   1
ATOM   12462 C  CD2   . LEU F 3 115 ? -11.506 -24.198 -17.272 1.00 142.42 ? ?
? ? ? 115 LEU R CD2   1
ATOM   12463 N  N     . PRO F 3 116 ? -15.619 -21.875 -17.884 1.00 153.41 ? ?
? ? ? 116 PRO R N     1
ATOM   12464 C  CA    . PRO F 3 116 ? -17.070 -22.081 -17.837 1.00 160.77 ? ?
? ? ? 116 PRO R CA    1
ATOM   12465 C  C     . PRO F 3 116 ? -17.672 -23.047 -18.859 1.00 157.55 ? ?
? ? ? 116 PRO R C     1
ATOM   12466 O  O     . PRO F 3 116 ? -17.150 -24.145 -19.052 1.00 149.60 ? ?
? ? ? 116 PRO R O     1
ATOM   12467 C  CB    . PRO F 3 116 ? -17.598 -20.663 -17.943 1.00 168.88 ? ?
? ? ? 116 PRO R CB    1
ATOM   12468 C  CG    . PRO F 3 116 ? -16.696 -19.971 -16.964 1.00 155.03 ? ?
? ? ? 116 PRO R CG    1
ATOM   12469 C  CD    . PRO F 3 116 ? -15.305 -20.582 -17.237 1.00 159.66 ? ?
? ? ? 116 PRO R CD    1
ATOM   12470 N  N     . ALA F 3 117 ? -18.774 -22.650 -19.492 1.00 159.76 ? ?
? ? ? 117 ALA R N     1
ATOM   12471 C  CA    . ALA F 3 117 ? -19.430 -23.494 -20.486 1.00 158.01 ? ?
? ? ? 117 ALA R CA    1
ATOM   12472 C  C     . ALA F 3 117 ? -20.860 -23.071 -20.813 1.00 166.62 ? ?
? ? ? 117 ALA R C     1
ATOM   12473 O  O     . ALA F 3 117 ? -21.097 -22.372 -21.801 1.00 171.66 ? ?
? ? ? 117 ALA R O     1
ATOM   12474 C  CB    . ALA F 3 117 ? -19.435 -24.951 -20.020 1.00 154.99 ? ?
? ? ? 117 ALA R CB    1
ATOM   12475 N  N     . PHE F 3 118 ? -21.788 -23.505 -19.957 1.00 165.98 ? ?
? ? ? 118 PHE R N     1
ATOM   12476 C  CA    . PHE F 3 118 ? -23.236 -23.278 -20.075 1.00 159.77 ? ?
? ? ? 118 PHE R CA    1
ATOM   12477 C  C     . PHE F 3 118 ? -23.759 -24.643 -19.660 1.00 153.74 ? ?
? ? ? 118 PHE R C     1
ATOM   12478 O  O     . PHE F 3 118 ? -24.890 -24.794 -19.199 1.00 150.46 ? ?
? ? ? 118 PHE R O     1
ATOM   12479 C  CB    . PHE F 3 118 ? -23.652 -23.082 -21.540 1.00 167.03 ? ?
? ? ? 118 PHE R CB    1
ATOM   12480 C  CG    . PHE F 3 118 ? -24.109 -21.692 -21.887 1.00 174.17 ? ?
? ? ? 118 PHE R CG    1
ATOM   12481 C  CD1   . PHE F 3 118 ? -23.297 -20.588 -21.647 1.00 173.12 ? ?
? ? ? 118 PHE R CD1   1
ATOM   12482 C  CD2   . PHE F 3 118 ? -25.331 -21.498 -22.529 1.00 176.51 ? ?
? ? ? 118 PHE R CD2   1
ATOM   12483 C  CE1   . PHE F 3 118 ? -23.689 -19.312 -22.045 1.00 149.12 ? ?
? ? ? 118 PHE R CE1   1
ATOM   12484 C  CE2   . PHE F 3 118 ? -25.733 -20.226 -22.931 1.00 167.03 ? ?
? ? ? 118 PHE R CE2   1
ATOM   12485 C  CZ    . PHE F 3 118 ? -24.909 -19.130 -22.689 1.00 156.42 ? ?
? ? ? 118 PHE R CZ    1
ATOM   12486 N  N     . ASP F 3 119 ? -22.858 -25.609 -19.851 1.00 152.07 ? ?
? ? ? 119 ASP R N     1
ATOM   12487 C  CA    . ASP F 3 119 ? -23.015 -27.050 -19.656 1.00 148.57 ? ?
? ? ? 119 ASP R CA    1
ATOM   12488 C  C     . ASP F 3 119 ? -22.903 -27.525 -21.097 1.00 144.02 ? ?
? ? ? 119 ASP R C     1
ATOM   12489 O  O     . ASP F 3 119 ? -22.327 -28.575 -21.384 1.00 140.07 ? ?
? ? ? 119 ASP R O     1
ATOM   12490 C  CB    . ASP F 3 119 ? -24.382 -27.429 -19.094 1.00 149.54 ? ?
? ? ? 119 ASP R CB    1
ATOM   12491 C  CG    . ASP F 3 119 ? -24.515 -27.088 -17.637 1.00 148.26 ? ?
? ? ? 119 ASP R CG    1
ATOM   12492 O  OD1   . ASP F 3 119 ? -23.698 -27.577 -16.828 1.00 145.28 ? ?
? ? ? 119 ASP R OD1   1
ATOM   12493 O  OD2   . ASP F 3 119 ? -25.437 -26.326 -17.305 1.00 131.03 ? ?
? ? ? 119 ASP R OD2   1
ATOM   12494 N  N     . GLY F 3 120 ? -23.453 -26.710 -21.996 1.00 145.95 ? ?
? ? ? 120 GLY R N     1
ATOM   12495 C  CA    . GLY F 3 120 ? -23.396 -27.001 -23.414 1.00 146.47 ? ?
? ? ? 120 GLY R CA    1
ATOM   12496 C  C     . GLY F 3 120 ? -21.938 -26.963 -23.822 1.00 151.31 ? ?
? ? ? 120 GLY R C     1
ATOM   12497 O  O     . GLY F 3 120 ? -21.095 -27.564 -23.154 1.00 149.46 ? ?
? ? ? 120 GLY R O     1
ATOM   12498 N  N     . THR F 3 121 ? -21.615 -26.258 -24.901 1.00 155.34 ? ?
? ? ? 121 THR R N     1
ATOM   12499 C  CA    . THR F 3 121 ? -20.222 -26.202 -25.321 1.00 164.90 ? ?
? ? ? 121 THR R CA    1
ATOM   12500 C  C     . THR F 3 121 ? -19.718 -24.821 -25.715 1.00 168.16 ? ?
? ? ? 121 THR R C     1
ATOM   12501 O  O     . THR F 3 121 ? -20.493 -23.869 -25.851 1.00 166.34 ? ?
? ? ? 121 THR R O     1
ATOM   12502 C  CB    . THR F 3 121 ? -19.936 -27.225 -26.466 1.00 167.74 ? ?
? ? ? 121 THR R CB    1
ATOM   12503 O  OG1   . THR F 3 121 ? -18.888 -28.110 -26.049 1.00 182.78 ? ?
? ? ? 121 THR R OG1   1
ATOM   12504 C  CG2   . THR F 3 121 ? -19.512 -26.526 -27.763 1.00 129.48 ? ?
? ? ? 121 THR R CG2   1
ATOM   12505 N  N     . ASN F 3 122 ? -18.399 -24.750 -25.885 1.00 171.61 ? ?
? ? ? 122 ASN R N     1
ATOM   12506 C  CA    . ASN F 3 122 ? -17.655 -23.545 -26.236 1.00 172.05 ? ?
? ? ? 122 ASN R CA    1
ATOM   12507 C  C     . ASN F 3 122 ? -17.156 -22.894 -24.963 1.00 169.03 ? ?
? ? ? 122 ASN R C     1
ATOM   12508 O  O     . ASN F 3 122 ? -17.691 -23.113 -23.873 1.00 167.41 ? ?
? ? ? 122 ASN R O     1
ATOM   12509 C  CB    . ASN F 3 122 ? -18.503 -22.532 -27.022 1.00 176.14 ? ?
? ? ? 122 ASN R CB    1
ATOM   12510 C  CG    . ASN F 3 122 ? -17.783 -21.196 -27.229 1.00 175.13 ? ?
? ? ? 122 ASN R CG    1
ATOM   12511 O  OD1   . ASN F 3 122 ? -16.720 -21.132 -27.858 1.00 159.50 ? ?
? ? ? 122 ASN R OD1   1
ATOM   12512 N  ND2   . ASN F 3 122 ? -18.361 -20.124 -26.692 1.00 149.58 ? ?
? ? ? 122 ASN R ND2   1
ATOM   12513 N  N     . THR F 3 123 ? -16.111 -22.099 -25.114 1.00 164.17 ? ?
? ? ? 123 THR R N     1
ATOM   12514 C  CA    . THR F 3 123 ? -15.527 -21.392 -23.998 1.00 163.42 ? ?
? ? ? 123 THR R CA    1
ATOM   12515 C  C     . THR F 3 123 ? -15.456 -19.945 -24.469 1.00 165.04 ? ?
? ? ? 123 THR R C     1
ATOM   12516 O  O     . THR F 3 123 ? -15.146 -19.033 -23.702 1.00 167.89 ? ?
? ? ? 123 THR R O     1
ATOM   12517 C  CB    . THR F 3 123 ? -14.124 -21.951 -23.686 1.00 160.15 ? ?
? ? ? 123 THR R CB    1
ATOM   12518 O  OG1   . THR F 3 123 ? -13.850 -23.057 -24.556 1.00 153.98 ? ?
? ? ? 123 THR R OG1   1
ATOM   12519 C  CG2   . THR F 3 123 ? -14.055 -22.447 -22.247 1.00 127.52 ? ?
? ? ? 123 THR R CG2   1
ATOM   12520 N  N     . GLY F 3 124 ? -15.780 -19.754 -25.747 1.00 160.73 ? ?
? ? ? 124 GLY R N     1
ATOM   12521 C  CA    . GLY F 3 124 ? -15.764 -18.433 -26.344 1.00 155.22 ? ?
? ? ? 124 GLY R CA    1
ATOM   12522 C  C     . GLY F 3 124 ? -16.942 -17.557 -25.957 1.00 154.57 ? ?
? ? ? 124 GLY R C     1
ATOM   12523 O  O     . GLY F 3 124 ? -17.918 -17.455 -26.705 1.00 147.98 ? ?
? ? ? 124 GLY R O     1
ATOM   12524 N  N     . GLU F 3 125 ? -16.845 -16.939 -24.778 1.00 150.86 ? ?
? ? ? 125 GLU R N     1
ATOM   12525 C  CA    . GLU F 3 125 ? -17.866 -16.031 -24.255 1.00 144.35 ? ?
? ? ? 125 GLU R CA    1
ATOM   12526 C  C     . GLU F 3 125 ? -17.658 -15.731 -22.769 1.00 135.63 ? ?
? ? ? 125 GLU R C     1
ATOM   12527 O  O     . GLU F 3 125 ? -17.602 -14.568 -22.368 1.00 138.14 ? ?
? ? ? 125 GLU R O     1
ATOM   12528 C  CB    . GLU F 3 125 ? -19.288 -16.592 -24.448 1.00 158.63 ? ?
? ? ? 125 GLU R CB    1
ATOM   12529 C  CG    . GLU F 3 125 ? -20.349 -15.494 -24.691 1.00 169.02 ? ?
? ? ? 125 GLU R CG    1
ATOM   12530 C  CD    . GLU F 3 125 ? -21.790 -15.930 -24.410 1.00 164.93 ? ?
? ? ? 125 GLU R CD    1
ATOM   12531 O  OE1   . GLU F 3 125 ? -22.190 -17.034 -24.840 1.00 152.02 ? ?
? ? ? 125 GLU R OE1   1
ATOM   12532 O  OE2   . GLU F 3 125 ? -22.530 -15.151 -23.765 1.00 149.48 ? ?
? ? ? 125 GLU R OE2   1
ATOM   12533 N  N     . TRP F 3 126 ? -17.528 -16.776 -21.958 1.00 125.72 ? ?
? ? ? 126 TRP R N     1
ATOM   12534 C  CA    . TRP F 3 126 ? -17.371 -16.587 -20.522 1.00 123.00 ? ?
? ? ? 126 TRP R CA    1
ATOM   12535 C  C     . TRP F 3 126 ? -15.983 -16.705 -19.916 1.00 127.97 ? ?
? ? ? 126 TRP R C     1
ATOM   12536 O  O     . TRP F 3 126 ? -15.254 -17.668 -20.168 1.00 123.80 ? ?
? ? ? 126 TRP R O     1
ATOM   12537 C  CB    . TRP F 3 126 ? -18.328 -17.514 -19.782 1.00 112.35 ? ?
? ? ? 126 TRP R CB    1
ATOM   12538 C  CG    . TRP F 3 126 ? -19.714 -17.053 -19.936 1.00 116.98 ? ?
? ? ? 126 TRP R CG    1
ATOM   12539 C  CD1   . TRP F 3 126 ? -20.504 -17.194 -21.032 1.00 130.09 ? ?
? ? ? 126 TRP R CD1   1
ATOM   12540 C  CD2   . TRP F 3 126 ? -20.444 -16.248 -19.012 1.00 127.79 ? ?
? ? ? 126 TRP R CD2   1
ATOM   12541 N  NE1   . TRP F 3 126 ? -21.686 -16.515 -20.855 1.00 139.76 ? ?
? ? ? 126 TRP R NE1   1
ATOM   12542 C  CE2   . TRP F 3 126 ? -21.674 -15.925 -19.620 1.00 131.40 ? ?
? ? ? 126 TRP R CE2   1
ATOM   12543 C  CE3   . TRP F 3 126 ? -20.176 -15.760 -17.729 1.00 139.11 ? ?
? ? ? 126 TRP R CE3   1
ATOM   12544 C  CZ2   . TRP F 3 126 ? -22.633 -15.135 -18.988 1.00 137.34 ? ?
? ? ? 126 TRP R CZ2   1
ATOM   12545 C  CZ3   . TRP F 3 126 ? -21.128 -14.974 -17.104 1.00 136.97 ? ?
? ? ? 126 TRP R CZ3   1
ATOM   12546 C  CH2   . TRP F 3 126 ? -22.340 -14.669 -17.735 1.00 142.98 ? ?
? ? ? 126 TRP R CH2   1
ATOM   12547 N  N     . LEU F 3 127 ? -15.640 -15.708 -19.099 1.00 130.16 ? ?
? ? ? 127 LEU R N     1
ATOM   12548 C  CA    . LEU F 3 127 ? -14.350 -15.647 -18.418 1.00 120.15 ? ?
? ? ? 127 LEU R CA    1
ATOM   12549 C  C     . LEU F 3 127 ? -14.458 -15.166 -16.973 1.00 114.25 ? ?
? ? ? 127 LEU R C     1
ATOM   12550 O  O     . LEU F 3 127 ? -14.824 -14.021 -16.708 1.00 114.17 ? ?
? ? ? 127 LEU R O     1
ATOM   12551 C  CB    . LEU F 3 127 ? -13.383 -14.736 -19.184 1.00 116.41 ? ?
? ? ? 127 LEU R CB    1
ATOM   12552 C  CG    . LEU F 3 127 ? -12.056 -14.359 -18.513 1.00 102.41 ? ?
? ? ? 127 LEU R CG    1
ATOM   12553 C  CD1   . LEU F 3 127 ? -11.575 -15.456 -17.574 1.00 109.39 ? ?
? ? ? 127 LEU R CD1   1
ATOM   12554 C  CD2   . LEU F 3 127 ? -11.024 -14.093 -19.598 1.00 88.56  ? ?
? ? ? 127 LEU R CD2   1
ATOM   12555 N  N     . VAL F 3 128 ? -14.124 -16.056 -16.048 1.00 109.10 ? ?
? ? ? 128 VAL R N     1
ATOM   12556 C  CA    . VAL F 3 128 ? -14.160 -15.729 -14.634 1.00 113.62 ? ?
? ? ? 128 VAL R CA    1
ATOM   12557 C  C     . VAL F 3 128 ? -12.758 -15.803 -14.049 1.00 117.18 ? ?
? ? ? 128 VAL R C     1
ATOM   12558 O  O     . VAL F 3 128 ? -12.012 -16.748 -14.313 1.00 119.66 ? ?
? ? ? 128 VAL R O     1
ATOM   12559 C  CB    . VAL F 3 128 ? -15.085 -16.681 -13.864 1.00 107.09 ? ?
? ? ? 128 VAL R CB    1
ATOM   12560 C  CG1   . VAL F 3 128 ? -14.849 -16.541 -12.361 1.00 104.99 ? ?
? ? ? 128 VAL R CG1   1
ATOM   12561 C  CG2   . VAL F 3 128 ? -16.536 -16.363 -14.206 1.00 76.97  ? ?
? ? ? 128 VAL R CG2   1
ATOM   12562 N  N     . MET F 3 129 ? -12.408 -14.795 -13.257 1.00 118.30 ? ?
? ? ? 129 MET R N     1
ATOM   12563 C  CA    . MET F 3 129 ? -11.094 -14.729 -12.638 1.00 104.90 ? ?
? ? ? 129 MET R CA    1
ATOM   12564 C  C     . MET F 3 129 ? -11.165 -14.292 -11.180 1.00 110.16 ? ?
? ? ? 129 MET R C     1
ATOM   12565 O  O     . MET F 3 129 ? -12.145 -13.690 -10.721 1.00 97.46  ? ?
? ? ? 129 MET R O     1
ATOM   12566 C  CB    . MET F 3 129 ? -10.200 -13.738 -13.384 1.00 84.28  ? ?
? ? ? 129 MET R CB    1
ATOM   12567 C  CG    . MET F 3 129 ? -10.346 -13.761 -14.880 1.00 60.09  ? ?
? ? ? 129 MET R CG    1
ATOM   12568 S  SD    . MET F 3 129 ? -9.586  -12.305 -15.632 1.00 100.31 ? ?
? ? ? 129 MET R SD    1
ATOM   12569 C  CE    . MET F 3 129 ? -8.554  -13.065 -16.850 1.00 22.62  ? ?
? ? ? 129 MET R CE    1
ATOM   12570 N  N     . LEU F 3 130 ? -10.098 -14.601 -10.461 1.00 111.62 ? ?
? ? ? 130 LEU R N     1
ATOM   12571 C  CA    . LEU F 3 130 ? -9.978  -14.229 -9.070  1.00 106.29 ? ?
? ? ? 130 LEU R CA    1
ATOM   12572 C  C     . LEU F 3 130 ? -9.599  -12.750 -9.156  1.00 109.79 ? ?
? ? ? 130 LEU R C     1
ATOM   12573 O  O     . LEU F 3 130 ? -8.434  -12.408 -9.372  1.00 107.11 ? ?
? ? ? 130 LEU R O     1
ATOM   12574 C  CB    . LEU F 3 130 ? -8.857  -15.045 -8.427  1.00 110.48 ? ?
? ? ? 130 LEU R CB    1
ATOM   12575 C  CG    . LEU F 3 130 ? -8.862  -15.251 -6.914  1.00 124.31 ? ?
? ? ? 130 LEU R CG    1
ATOM   12576 C  CD1   . LEU F 3 130 ? -10.107 -16.033 -6.504  1.00 116.76 ? ?
? ? ? 130 LEU R CD1   1
ATOM   12577 C  CD2   . LEU F 3 130 ? -7.598  -15.997 -6.505  1.00 125.86 ? ?
? ? ? 130 LEU R CD2   1
ATOM   12578 N  N     . GLY F 3 131 ? -10.592 -11.875 -9.028  1.00 113.83 ? ?
? ? ? 131 GLY R N     1
ATOM   12579 C  CA    . GLY F 3 131 ? -10.328 -10.447 -9.109  1.00 115.46 ? ?
? ? ? 131 GLY R CA    1
ATOM   12580 C  C     . GLY F 3 131 ? -9.318  -9.960  -8.090  1.00 111.48 ? ?
? ? ? 131 GLY R C     1
ATOM   12581 O  O     . GLY F 3 131 ? -9.682  -9.662  -6.949  1.00 113.16 ? ?
? ? ? 131 GLY R O     1
ATOM   12582 N  N     . VAL F 3 132 ? -8.052  -9.879  -8.498  1.00 101.31 ? ?
? ? ? 132 VAL R N     1
ATOM   12583 C  CA    . VAL F 3 132 ? -6.984  -9.428  -7.607  1.00 101.38 ? ?
? ? ? 132 VAL R CA    1
ATOM   12584 C  C     . VAL F 3 132 ? -5.611  -9.528  -8.275  1.00 107.05 ? ?
? ? ? 132 VAL R C     1
ATOM   12585 O  O     . VAL F 3 132 ? -5.203  -10.608 -8.700  1.00 111.14 ? ?
? ? ? 132 VAL R O     1
ATOM   12586 C  CB    . VAL F 3 132 ? -6.964  -10.255 -6.300  1.00 96.82  ? ?
? ? ? 132 VAL R CB    1
ATOM   12587 C  CG1   . VAL F 3 132 ? -6.646  -11.708 -6.600  1.00 101.71 ? ?
? ? ? 132 VAL R CG1   1
ATOM   12588 C  CG2   . VAL F 3 132 ? -5.957  -9.670  -5.334  1.00 56.75  ? ?
? ? ? 132 VAL R CG2   1
ATOM   12589 N  N     . CYS F 3 133 ? -4.904  -8.401  -8.355  1.00 105.06 ? ?
? ? ? 133 CYS R N     1
ATOM   12590 C  CA    . CYS F 3 133 ? -3.580  -8.340  -8.983  1.00 89.17  ? ?
? ? ? 133 CYS R CA    1
ATOM   12591 C  C     . CYS F 3 133 ? -2.655  -9.409  -8.408  1.00 87.89  ? ?
? ? ? 133 CYS R C     1
ATOM   12592 O  O     . CYS F 3 133 ? -2.906  -9.925  -7.321  1.00 81.82  ? ?
? ? ? 133 CYS R O     1
ATOM   12593 C  CB    . CYS F 3 133 ? -2.961  -6.949  -8.774  1.00 83.37  ? ?
? ? ? 133 CYS R CB    1
ATOM   12594 S  SG    . CYS F 3 133 ? -1.497  -6.586  -9.796  1.00 108.15 ? ?
? ? ? 133 CYS R SG    1
ATOM   12595 N  N     . THR F 3 134 ? -1.598  -9.756  -9.135  1.00 88.83  ? ?
? ? ? 134 THR R N     1
ATOM   12596 C  CA    . THR F 3 134 ? -0.666  -10.759 -8.633  1.00 103.26 ? ?
? ? ? 134 THR R CA    1
ATOM   12597 C  C     . THR F 3 134 ? 0.539   -10.099 -7.990  1.00 114.58 ? ?
? ? ? 134 THR R C     1
ATOM   12598 O  O     . THR F 3 134 ? 1.193   -10.701 -7.139  1.00 108.45 ? ?
? ? ? 134 THR R O     1
ATOM   12599 C  CB    . THR F 3 134 ? -0.150  -11.698 -9.735  1.00 114.03 ? ?
? ? ? 134 THR R CB    1
ATOM   12600 O  OG1   . THR F 3 134 ? 0.437   -10.930 -10.790 1.00 86.03  ? ?
? ? ? 134 THR R OG1   1
ATOM   12601 C  CG2   . THR F 3 134 ? -1.281  -12.559 -10.277 1.00 132.92 ? ?
? ? ? 134 THR R CG2   1
ATOM   12602 N  N     . HIS F 3 135 ? 0.837   -8.866  -8.397  1.00 116.24 ? ?
? ? ? 135 HIS R N     1
ATOM   12603 C  CA    . HIS F 3 135 ? 1.969   -8.140  -7.823  1.00 115.43 ? ?
? ? ? 135 HIS R CA    1
ATOM   12604 C  C     . HIS F 3 135 ? 1.806   -7.913  -6.319  1.00 109.34 ? ?
? ? ? 135 HIS R C     1
ATOM   12605 O  O     . HIS F 3 135 ? 2.731   -8.171  -5.551  1.00 103.52 ? ?
? ? ? 135 HIS R O     1
ATOM   12606 C  CB    . HIS F 3 135 ? 2.178   -6.780  -8.504  1.00 132.52 ? ?
? ? ? 135 HIS R CB    1
ATOM   12607 C  CG    . HIS F 3 135 ? 3.179   -5.923  -7.798  1.00 128.13 ? ?
? ? ? 135 HIS R CG    1
ATOM   12608 N  ND1   . HIS F 3 135 ? 2.821   -4.823  -7.042  1.00 124.15 ? ?
? ? ? 135 HIS R ND1   1
ATOM   12609 C  CD2   . HIS F 3 135 ? 4.510   -6.092  -7.618  1.00 129.02 ? ?
? ? ? 135 HIS R CD2   1
ATOM   12610 C  CE1   . HIS F 3 135 ? 3.893   -4.368  -6.418  1.00 107.74 ? ?
? ? ? 135 HIS R CE1   1
ATOM   12611 N  NE2   . HIS F 3 135 ? 4.928   -5.117  -6.750  1.00 118.52 ? ?
? ? ? 135 HIS R NE2   1
ATOM   12612 N  N     . LEU F 3 136 ? 0.640   -7.421  -5.900  1.00 99.74  ? ?
? ? ? 136 LEU R N     1
ATOM   12613 C  CA    . LEU F 3 136 ? 0.398   -7.177  -4.483  1.00 99.58  ? ?
? ? ? 136 LEU R CA    1
ATOM   12614 C  C     . LEU F 3 136 ? -1.043  -7.261  -3.989  1.00 99.99  ? ?
? ? ? 136 LEU R C     1
ATOM   12615 O  O     . LEU F 3 136 ? -1.309  -6.985  -2.818  1.00 93.92  ? ?
? ? ? 136 LEU R O     1
ATOM   12616 C  CB    . LEU F 3 136 ? 1.011   -5.839  -4.065  1.00 96.89  ? ?
? ? ? 136 LEU R CB    1
ATOM   12617 C  CG    . LEU F 3 136 ? 2.476   -5.983  -3.649  1.00 114.20 ? ?
? ? ? 136 LEU R CG    1
ATOM   12618 C  CD1   . LEU F 3 136 ? 3.084   -4.643  -3.275  1.00 111.25 ? ?
? ? ? 136 LEU R CD1   1
ATOM   12619 C  CD2   . LEU F 3 136 ? 2.536   -6.945  -2.473  1.00 121.08 ? ?
? ? ? 136 LEU R CD2   1
ATOM   12620 N  N     . GLY F 3 137 ? -1.972  -7.623  -4.871  1.00 105.57 ? ?
? ? ? 137 GLY R N     1
ATOM   12621 C  CA    . GLY F 3 137 ? -3.361  -7.784  -4.459  1.00 101.55 ? ?
? ? ? 137 GLY R CA    1
ATOM   12622 C  C     . GLY F 3 137 ? -4.396  -6.677  -4.599  1.00 94.65  ? ?
? ? ? 137 GLY R C     1
ATOM   12623 O  O     . GLY F 3 137 ? -5.373  -6.656  -3.844  1.00 88.83  ? ?
? ? ? 137 GLY R O     1
ATOM   12624 N  N     . CYS F 3 138 ? -4.205  -5.766  -5.549  1.00 104.07 ? ?
? ? ? 138 CYS R N     1
ATOM   12625 C  CA    . CYS F 3 138 ? -5.160  -4.678  -5.768  1.00 108.13 ? ?
? ? ? 138 CYS R CA    1
ATOM   12626 C  C     . CYS F 3 138 ? -6.126  -5.115  -6.868  1.00 110.02 ? ?
? ? ? 138 CYS R C     1
ATOM   12627 O  O     . CYS F 3 138 ? -5.728  -5.822  -7.794  1.00 113.29 ? ?
? ? ? 138 CYS R O     1
ATOM   12628 C  CB    . CYS F 3 138 ? -4.433  -3.405  -6.224  1.00 115.83 ? ?
? ? ? 138 CYS R CB    1
ATOM   12629 S  SG    . CYS F 3 138 ? -3.293  -2.628  -5.029  1.00 129.37 ? ?
? ? ? 138 CYS R SG    1
ATOM   12630 N  N     . VAL F 3 139 ? -7.389  -4.705  -6.779  1.00 107.36 ? ?
? ? ? 139 VAL R N     1
ATOM   12631 C  CA    . VAL F 3 139 ? -8.358  -5.077  -7.808  1.00 106.87 ? ?
? ? ? 139 VAL R CA    1
ATOM   12632 C  C     . VAL F 3 139 ? -7.998  -4.384  -9.115  1.00 104.32 ? ?
? ? ? 139 VAL R C     1
ATOM   12633 O  O     . VAL F 3 139 ? -8.120  -3.166  -9.239  1.00 103.83 ? ?
? ? ? 139 VAL R O     1
ATOM   12634 C  CB    . VAL F 3 139 ? -9.795  -4.667  -7.440  1.00 105.18 ? ?
? ? ? 139 VAL R CB    1
ATOM   12635 C  CG1   . VAL F 3 139 ? -10.746 -5.120  -8.532  1.00 111.53 ? ?
? ? ? 139 VAL R CG1   1
ATOM   12636 C  CG2   . VAL F 3 139 ? -10.195 -5.281  -6.112  1.00 98.91  ? ?
? ? ? 139 VAL R CG2   1
ATOM   12637 N  N     . PRO F 3 140 ? -7.561  -5.159  -10.117 1.00 101.50 ? ?
? ? ? 140 PRO R N     1
ATOM   12638 C  CA    . PRO F 3 140 ? -7.182  -4.601  -11.419 1.00 98.47  ? ?
? ? ? 140 PRO R CA    1
ATOM   12639 C  C     . PRO F 3 140 ? -8.241  -3.678  -12.000 1.00 94.05  ? ?
? ? ? 140 PRO R C     1
ATOM   12640 O  O     . PRO F 3 140 ? -9.414  -4.044  -12.078 1.00 88.93  ? ?
? ? ? 140 PRO R O     1
ATOM   12641 C  CB    . PRO F 3 140 ? -6.988  -5.841  -12.287 1.00 72.30  ? ?
? ? ? 140 PRO R CB    1
ATOM   12642 C  CG    . PRO F 3 140 ? -6.556  -6.874  -11.305 1.00 91.43  ? ?
? ? ? 140 PRO R CG    1
ATOM   12643 C  CD    . PRO F 3 140 ? -7.483  -6.629  -10.134 1.00 79.16  ? ?
? ? ? 140 PRO R CD    1
ATOM   12644 N  N     . MET F 3 141 ? -7.838  -2.475  -12.393 1.00 101.29 ? ?
? ? ? 141 MET R N     1
ATOM   12645 C  CA    . MET F 3 141 ? -8.784  -1.556  -13.006 1.00 106.71 ? ?
? ? ? 141 MET R CA    1
ATOM   12646 C  C     . MET F 3 141 ? -9.287  -2.311  -14.227 1.00 106.33 ? ?
? ? ? 141 MET R C     1
ATOM   12647 O  O     . MET F 3 141 ? -8.494  -2.835  -15.024 1.00 94.11  ? ?
? ? ? 141 MET R O     1
ATOM   12648 C  CB    . MET F 3 141 ? -8.090  -0.260  -13.412 1.00 114.46 ? ?
? ? ? 141 MET R CB    1
ATOM   12649 C  CG    . MET F 3 141 ? -8.212  0.847   -12.387 1.00 102.13 ? ?
? ? ? 141 MET R CG    1
ATOM   12650 S  SD    . MET F 3 141 ? -9.524  1.974   -12.849 1.00 132.54 ? ?
? ? ? 141 MET R SD    1
ATOM   12651 C  CE    . MET F 3 141 ? -8.764  2.749   -14.297 1.00 106.73 ? ?
? ? ? 141 MET R CE    1
ATOM   12652 N  N     . GLY F 3 142 ? -10.610 -2.361  -14.354 1.00 105.13 ? ?
? ? ? 142 GLY R N     1
ATOM   12653 C  CA    . GLY F 3 142 ? -11.244 -3.106  -15.424 1.00 113.68 ? ?
? ? ? 142 GLY R CA    1
ATOM   12654 C  C     . GLY F 3 142 ? -11.474 -2.569  -16.822 1.00 121.28 ? ?
? ? ? 142 GLY R C     1
ATOM   12655 O  O     . GLY F 3 142 ? -10.911 -1.558  -17.250 1.00 126.06 ? ?
? ? ? 142 GLY R O     1
ATOM   12656 N  N     . ASP F 3 143 ? -12.329 -3.298  -17.533 1.00 125.45 ? ?
? ? ? 143 ASP R N     1
ATOM   12657 C  CA    . ASP F 3 143 ? -12.704 -2.992  -18.904 1.00 120.08 ? ?
? ? ? 143 ASP R CA    1
ATOM   12658 C  C     . ASP F 3 143 ? -11.543 -3.124  -19.876 1.00 111.23 ? ?
? ? ? 143 ASP R C     1
ATOM   12659 O  O     . ASP F 3 143 ? -10.726 -4.040  -19.770 1.00 117.09 ? ?
? ? ? 143 ASP R O     1
ATOM   12660 C  CB    . ASP F 3 143 ? -13.335 -1.599  -18.982 1.00 127.48 ? ?
? ? ? 143 ASP R CB    1
ATOM   12661 C  CG    . ASP F 3 143 ? -14.810 -1.608  -18.597 1.00 136.92 ? ?
? ? ? 143 ASP R CG    1
ATOM   12662 O  OD1   . ASP F 3 143 ? -15.163 -2.246  -17.580 1.00 118.44 ? ?
? ? ? 143 ASP R OD1   1
ATOM   12663 O  OD2   . ASP F 3 143 ? -15.619 -0.977  -19.311 1.00 143.62 ? ?
? ? ? 143 ASP R OD2   1
ATOM   12664 N  N     . LYS F 3 144 ? -11.461 -2.217  -20.833 1.00 100.74 ? ?
? ? ? 144 LYS R N     1
ATOM   12665 C  CA    . LYS F 3 144 ? -10.397 -2.312  -21.808 1.00 113.94 ? ?
? ? ? 144 LYS R CA    1
ATOM   12666 C  C     . LYS F 3 144 ? -9.121  -1.622  -21.335 1.00 118.45 ? ?
? ? ? 144 LYS R C     1
ATOM   12667 O  O     . LYS F 3 144 ? -8.176  -1.438  -22.108 1.00 117.21 ? ?
? ? ? 144 LYS R O     1
ATOM   12668 C  CB    . LYS F 3 144 ? -10.910 -1.765  -23.143 1.00 119.32 ? ?
? ? ? 144 LYS R CB    1
ATOM   12669 C  CG    . LYS F 3 144 ? -12.067 -2.618  -23.688 1.00 147.03 ? ?
? ? ? 144 LYS R CG    1
ATOM   12670 C  CD    . LYS F 3 144 ? -12.948 -1.897  -24.705 1.00 174.93 ? ?
? ? ? 144 LYS R CD    1
ATOM   12671 C  CE    . LYS F 3 144 ? -14.174 -2.747  -25.065 1.00 182.96 ? ?
? ? ? 144 LYS R CE    1
ATOM   12672 N  NZ    . LYS F 3 144 ? -15.163 -2.034  -25.933 1.00 159.99 ? ?
? ? ? 144 LYS R NZ    1
ATOM   12673 N  N     . SER F 3 145 ? -9.093  -1.288  -20.045 1.00 116.30 ? ?
? ? ? 145 SER R N     1
ATOM   12674 C  CA    . SER F 3 145 ? -7.952  -0.619  -19.413 1.00 118.48 ? ?
? ? ? 145 SER R CA    1
ATOM   12675 C  C     . SER F 3 145 ? -6.598  -1.292  -19.672 1.00 115.22 ? ?
? ? ? 145 SER R C     1
ATOM   12676 O  O     . SER F 3 145 ? -6.516  -2.509  -19.869 1.00 110.91 ? ?
? ? ? 145 SER R O     1
ATOM   12677 C  CB    . SER F 3 145 ? -8.183  -0.520  -17.904 1.00 135.57 ? ?
? ? ? 145 SER R CB    1
ATOM   12678 O  OG    . SER F 3 145 ? -8.259  -1.808  -17.311 1.00 114.01 ? ?
? ? ? 145 SER R OG    1
ATOM   12679 N  N     . GLY F 3 146 ? -5.537  -0.487  -19.646 1.00 115.34 ? ?
? ? ? 146 GLY R N     1
ATOM   12680 C  CA    . GLY F 3 146 ? -4.199  -0.995  -19.894 1.00 113.04 ? ?
? ? ? 146 GLY R CA    1
ATOM   12681 C  C     . GLY F 3 146 ? -3.916  -0.881  -21.376 1.00 111.47 ? ?
? ? ? 146 GLY R C     1
ATOM   12682 O  O     . GLY F 3 146 ? -4.833  -0.623  -22.152 1.00 112.07 ? ?
? ? ? 146 GLY R O     1
ATOM   12683 N  N     . ASP F 3 147 ? -2.666  -1.064  -21.787 1.00 110.77 ? ?
? ? ? 147 ASP R N     1
ATOM   12684 C  CA    . ASP F 3 147 ? -2.349  -0.963  -23.207 1.00 117.89 ? ?
? ? ? 147 ASP R CA    1
ATOM   12685 C  C     . ASP F 3 147 ? -2.831  -2.187  -23.988 1.00 113.57 ? ?
? ? ? 147 ASP R C     1
ATOM   12686 O  O     . ASP F 3 147 ? -2.495  -2.373  -25.162 1.00 102.24 ? ?
? ? ? 147 ASP R O     1
ATOM   12687 C  CB    . ASP F 3 147 ? -0.846  -0.735  -23.406 1.00 128.07 ? ?
? ? ? 147 ASP R CB    1
ATOM   12688 C  CG    . ASP F 3 147 ? -0.391  0.636   -22.906 1.00 140.75 ? ?
? ? ? 147 ASP R CG    1
ATOM   12689 O  OD1   . ASP F 3 147 ? 0.749   1.044   -23.223 1.00 139.95 ? ?
? ? ? 147 ASP R OD1   1
ATOM   12690 O  OD2   . ASP F 3 147 ? -1.172  1.306   -22.193 1.00 132.45 ? ?
? ? ? 147 ASP R OD2   1
ATOM   12691 N  N     . PHE F 3 148 ? -3.624  -3.017  -23.312 1.00 116.65 ? ?
? ? ? 148 PHE R N     1
ATOM   12692 C  CA    . PHE F 3 148 ? -4.219  -4.218  -23.898 1.00 116.86 ? ?
? ? ? 148 PHE R CA    1
ATOM   12693 C  C     . PHE F 3 148 ? -5.546  -4.425  -23.181 1.00 116.62 ? ?
? ? ? 148 PHE R C     1
ATOM   12694 O  O     . PHE F 3 148 ? -5.564  -4.786  -22.002 1.00 114.00 ? ?
? ? ? 148 PHE R O     1
ATOM   12695 C  CB    . PHE F 3 148 ? -3.352  -5.467  -23.676 1.00 104.73 ? ?
? ? ? 148 PHE R CB    1
ATOM   12696 C  CG    . PHE F 3 148 ? -1.876  -5.199  -23.668 1.00 110.86 ? ?
? ? ? 148 PHE R CG    1
ATOM   12697 C  CD1   . PHE F 3 148 ? -1.191  -5.087  -22.463 1.00 116.03 ? ?
? ? ? 148 PHE R CD1   1
ATOM   12698 C  CD2   . PHE F 3 148 ? -1.168  -5.056  -24.859 1.00 124.05 ? ?
? ? ? 148 PHE R CD2   1
ATOM   12699 C  CE1   . PHE F 3 148 ? 0.182   -4.835  -22.437 1.00 108.47 ? ?
? ? ? 148 PHE R CE1   1
ATOM   12700 C  CE2   . PHE F 3 148 ? 0.207   -4.804  -24.846 1.00 122.39 ? ?
? ? ? 148 PHE R CE2   1
ATOM   12701 C  CZ    . PHE F 3 148 ? 0.882   -4.693  -23.630 1.00 115.87 ? ?
? ? ? 148 PHE R CZ    1
ATOM   12702 N  N     . GLY F 3 149 ? -6.649  -4.181  -23.883 1.00 123.28 ? ?
? ? ? 149 GLY R N     1
ATOM   12703 C  CA    . GLY F 3 149 ? -7.960  -4.361  -23.287 1.00 120.87 ? ?
? ? ? 149 GLY R CA    1
ATOM   12704 C  C     . GLY F 3 149 ? -7.910  -5.535  -22.337 1.00 119.59 ? ?
? ? ? 149 GLY R C     1
ATOM   12705 O  O     . GLY F 3 149 ? -7.424  -6.608  -22.688 1.00 119.75 ? ?
? ? ? 149 GLY R O     1
ATOM   12706 N  N     . GLY F 3 150 ? -8.401  -5.333  -21.125 1.00 117.76 ? ?
? ? ? 150 GLY R N     1
ATOM   12707 C  CA    . GLY F 3 150 ? -8.364  -6.393  -20.141 1.00 114.42 ? ?
? ? ? 150 GLY R CA    1
ATOM   12708 C  C     . GLY F 3 150 ? -8.260  -5.725  -18.795 1.00 108.48 ? ?
? ? ? 150 GLY R C     1
ATOM   12709 O  O     . GLY F 3 150 ? -9.278  -5.349  -18.219 1.00 112.76 ? ?
? ? ? 150 GLY R O     1
ATOM   12710 N  N     . TRP F 3 151 ? -7.051  -5.553  -18.279 1.00 103.88 ? ?
? ? ? 151 TRP R N     1
ATOM   12711 C  CA    . TRP F 3 151 ? -6.933  -4.900  -16.984 1.00 110.75 ? ?
? ? ? 151 TRP R CA    1
ATOM   12712 C  C     . TRP F 3 151 ? -5.637  -4.147  -16.728 1.00 111.50 ? ?
? ? ? 151 TRP R C     1
ATOM   12713 O  O     . TRP F 3 151 ? -4.554  -4.542  -17.178 1.00 104.16 ? ?
? ? ? 151 TRP R O     1
ATOM   12714 C  CB    . TRP F 3 151 ? -7.185  -5.917  -15.868 1.00 114.97 ? ?
? ? ? 151 TRP R CB    1
ATOM   12715 C  CG    . TRP F 3 151 ? -8.627  -6.305  -15.771 1.00 113.03 ? ?
? ? ? 151 TRP R CG    1
ATOM   12716 C  CD1   . TRP F 3 151 ? -9.597  -5.670  -15.061 1.00 115.38 ? ?
? ? ? 151 TRP R CD1   1
ATOM   12717 C  CD2   . TRP F 3 151 ? -9.285  -7.342  -16.510 1.00 124.49 ? ?
? ? ? 151 TRP R CD2   1
ATOM   12718 N  NE1   . TRP F 3 151 ? -10.824 -6.235  -15.317 1.00 105.17 ? ?
? ? ? 151 TRP R NE1   1
ATOM   12719 C  CE2   . TRP F 3 151 ? -10.661 -7.265  -16.203 1.00 114.70 ? ?
? ? ? 151 TRP R CE2   1
ATOM   12720 C  CE3   . TRP F 3 151 ? -8.843  -8.323  -17.408 1.00 133.35 ? ?
? ? ? 151 TRP R CE3   1
ATOM   12721 C  CZ2   . TRP F 3 151 ? -11.603 -8.131  -16.762 1.00 135.85 ? ?
? ? ? 151 TRP R CZ2   1
ATOM   12722 C  CZ3   . TRP F 3 151 ? -9.779  -9.186  -17.966 1.00 156.52 ? ?
? ? ? 151 TRP R CZ3   1
ATOM   12723 C  CH2   . TRP F 3 151 ? -11.146 -9.083  -17.639 1.00 165.67 ? ?
? ? ? 151 TRP R CH2   1
ATOM   12724 N  N     . PHE F 3 152 ? -5.775  -3.046  -15.996 1.00 101.25 ? ?
? ? ? 152 PHE R N     1
ATOM   12725 C  CA    . PHE F 3 152 ? -4.653  -2.191  -15.633 1.00 104.40 ? ?
? ? ? 152 PHE R CA    1
ATOM   12726 C  C     . PHE F 3 152 ? -4.624  -2.079  -14.121 1.00 104.48 ? ?
? ? ? 152 PHE R C     1
ATOM   12727 O  O     . PHE F 3 152 ? -5.555  -1.540  -13.528 1.00 99.29  ? ?
? ? ? 152 PHE R O     1
ATOM   12728 C  CB    . PHE F 3 152 ? -4.850  -0.794  -16.235 1.00 121.51 ? ?
? ? ? 152 PHE R CB    1
ATOM   12729 C  CG    . PHE F 3 152 ? -3.967  0.275   -15.630 1.00 125.52 ? ?
? ? ? 152 PHE R CG    1
ATOM   12730 C  CD1   . PHE F 3 152 ? -2.893  0.791   -16.344 1.00 143.25 ? ?
? ? ? 152 PHE R CD1   1
ATOM   12731 C  CD2   . PHE F 3 152 ? -4.221  0.777   -14.356 1.00 118.41 ? ?
? ? ? 152 PHE R CD2   1
ATOM   12732 C  CE1   . PHE F 3 152 ? -2.086  1.788   -15.802 1.00 153.14 ? ?
? ? ? 152 PHE R CE1   1
ATOM   12733 C  CE2   . PHE F 3 152 ? -3.421  1.771   -13.807 1.00 128.19 ? ?
? ? ? 152 PHE R CE2   1
ATOM   12734 C  CZ    . PHE F 3 152 ? -2.352  2.278   -14.530 1.00 146.37 ? ?
? ? ? 152 PHE R CZ    1
ATOM   12735 N  N     . CYS F 3 153 ? -3.581  -2.581  -13.474 1.00 104.73 ? ?
? ? ? 153 CYS R N     1
ATOM   12736 C  CA    . CYS F 3 153 ? -3.569  -2.429  -12.032 1.00 94.25  ? ?
? ? ? 153 CYS R CA    1
ATOM   12737 C  C     . CYS F 3 153 ? -3.134  -1.014  -11.725 1.00 93.41  ? ?
? ? ? 153 CYS R C     1
ATOM   12738 O  O     . CYS F 3 153 ? -2.036  -0.588  -12.078 1.00 98.16  ? ?
? ? ? 153 CYS R O     1
ATOM   12739 C  CB    . CYS F 3 153 ? -2.627  -3.397  -11.339 1.00 93.96  ? ?
? ? ? 153 CYS R CB    1
ATOM   12740 S  SG    . CYS F 3 153 ? -2.787  -3.222  -9.564  1.00 98.41  ? ?
? ? ? 153 CYS R SG    1
ATOM   12741 N  N     . PRO F 3 154 ? -3.999  -0.268  -11.049 1.00 88.22  ? ?
? ? ? 154 PRO R N     1
ATOM   12742 C  CA    . PRO F 3 154 ? -3.737  1.118   -10.679 1.00 83.55  ? ?
? ? ? 154 PRO R CA    1
ATOM   12743 C  C     . PRO F 3 154 ? -2.597  1.244   -9.692  1.00 86.40  ? ?
? ? ? 154 PRO R C     1
ATOM   12744 O  O     . PRO F 3 154 ? -1.910  2.262   -9.647  1.00 83.72  ? ?
? ? ? 154 PRO R O     1
ATOM   12745 C  CB    . PRO F 3 154 ? -5.053  1.542   -10.061 1.00 105.45 ? ?
? ? ? 154 PRO R CB    1
ATOM   12746 C  CG    . PRO F 3 154 ? -5.449  0.297   -9.319  1.00 109.41 ? ?
? ? ? 154 PRO R CG    1
ATOM   12747 C  CD    . PRO F 3 154 ? -5.193  -0.780  -10.355 1.00 89.40  ? ?
? ? ? 154 PRO R CD    1
ATOM   12748 N  N     . CYS F 3 155 ? -2.397  0.200   -8.898  1.00 88.91  ? ?
? ? ? 155 CYS R N     1
ATOM   12749 C  CA    . CYS F 3 155 ? -1.362  0.226   -7.878  1.00 96.44  ? ?
? ? ? 155 CYS R CA    1
ATOM   12750 C  C     . CYS F 3 155 ? 0.100   0.353   -8.338  1.00 94.66  ? ?
? ? ? 155 CYS R C     1
ATOM   12751 O  O     . CYS F 3 155 ? 0.815   1.213   -7.821  1.00 96.38  ? ?
? ? ? 155 CYS R O     1
ATOM   12752 C  CB    . CYS F 3 155 ? -1.543  -0.970  -6.922  1.00 110.38 ? ?
? ? ? 155 CYS R CB    1
ATOM   12753 S  SG    . CYS F 3 155 ? -2.975  -0.773  -5.793  1.00 97.72  ? ?
? ? ? 155 CYS R SG    1
ATOM   12754 N  N     . HIS F 3 156 ? 0.562   -0.451  -9.296  1.00 79.37  ? ?
? ? ? 156 HIS R N     1
ATOM   12755 C  CA    . HIS F 3 156 ? 1.964   -0.322  -9.700  1.00 83.33  ? ?
? ? ? 156 HIS R CA    1
ATOM   12756 C  C     . HIS F 3 156 ? 2.307   -0.418  -11.177 1.00 98.24  ? ?
? ? ? 156 HIS R C     1
ATOM   12757 O  O     . HIS F 3 156 ? 3.463   -0.228  -11.551 1.00 95.67  ? ?
? ? ? 156 HIS R O     1
ATOM   12758 C  CB    . HIS F 3 156 ? 2.823   -1.316  -8.917  1.00 57.71  ? ?
? ? ? 156 HIS R CB    1
ATOM   12759 C  CG    . HIS F 3 156 ? 2.654   -1.203  -7.437  1.00 73.45  ? ?
? ? ? 156 HIS R CG    1
ATOM   12760 N  ND1   . HIS F 3 156 ? 1.739   -1.961  -6.740  1.00 113.20 ? ?
? ? ? 156 HIS R ND1   1
ATOM   12761 C  CD2   . HIS F 3 156 ? 3.202   -0.347  -6.542  1.00 78.65  ? ?
? ? ? 156 HIS R CD2   1
ATOM   12762 C  CE1   . HIS F 3 156 ? 1.726   -1.566  -5.479  1.00 110.74 ? ?
? ? ? 156 HIS R CE1   1
ATOM   12763 N  NE2   . HIS F 3 156 ? 2.603   -0.589  -5.333  1.00 95.54  ? ?
? ? ? 156 HIS R NE2   1
ATOM   12764 N  N     . GLY F 3 157 ? 1.325   -0.711  -12.021 1.00 107.78 ? ?
? ? ? 157 GLY R N     1
ATOM   12765 C  CA    . GLY F 3 157 ? 1.621   -0.787  -13.438 1.00 109.50 ? ?
? ? ? 157 GLY R CA    1
ATOM   12766 C  C     . GLY F 3 157 ? 1.059   -1.986  -14.172 1.00 117.19 ? ?
? ? ? 157 GLY R C     1
ATOM   12767 O  O     . GLY F 3 157 ? 0.468   -1.830  -15.235 1.00 124.47 ? ?
? ? ? 157 GLY R O     1
ATOM   12768 N  N     . SER F 3 158 ? 1.245   -3.176  -13.610 1.00 122.45 ? ?
? ? ? 158 SER R N     1
ATOM   12769 C  CA    . SER F 3 158 ? 0.765   -4.413  -14.216 1.00 111.71 ? ?
? ? ? 158 SER R CA    1
ATOM   12770 C  C     . SER F 3 158 ? -0.402  -4.257  -15.202 1.00 108.48 ? ?
? ? ? 158 SER R C     1
ATOM   12771 O  O     . SER F 3 158 ? -1.493  -3.801  -14.849 1.00 94.61  ? ?
? ? ? 158 SER R O     1
ATOM   12772 C  CB    . SER F 3 158 ? 0.395   -5.407  -13.112 1.00 104.80 ? ?
? ? ? 158 SER R CB    1
ATOM   12773 O  OG    . SER F 3 158 ? -0.313  -4.772  -12.062 1.00 97.41  ? ?
? ? ? 158 SER R OG    1
ATOM   12774 N  N     . HIS F 3 159 ? -0.148  -4.624  -16.453 1.00 112.32 ? ?
? ? ? 159 HIS R N     1
ATOM   12775 C  CA    . HIS F 3 159 ? -1.163  -4.555  -17.496 1.00 119.22 ? ?
? ? ? 159 HIS R CA    1
ATOM   12776 C  C     . HIS F 3 159 ? -1.447  -5.972  -17.950 1.00 122.21 ? ?
? ? ? 159 HIS R C     1
ATOM   12777 O  O     . HIS F 3 159 ? -0.571  -6.633  -18.499 1.00 125.39 ? ?
? ? ? 159 HIS R O     1
ATOM   12778 C  CB    . HIS F 3 159 ? -0.677  -3.765  -18.713 1.00 123.29 ? ?
? ? ? 159 HIS R CB    1
ATOM   12779 C  CG    . HIS F 3 159 ? -0.653  -2.283  -18.520 1.00 124.39 ? ?
? ? ? 159 HIS R CG    1
ATOM   12780 N  ND1   . HIS F 3 159 ? -0.281  -1.415  -19.523 1.00 135.96 ? ?
? ? ? 159 HIS R ND1   1
ATOM   12781 C  CD2   . HIS F 3 159 ? -0.959  -1.515  -17.451 1.00 135.41 ? ?
? ? ? 159 HIS R CD2   1
ATOM   12782 C  CE1   . HIS F 3 159 ? -0.359  -0.174  -19.080 1.00 140.27 ? ?
? ? ? 159 HIS R CE1   1
ATOM   12783 N  NE2   . HIS F 3 159 ? -0.767  -0.207  -17.825 1.00 147.17 ? ?
? ? ? 159 HIS R NE2   1
ATOM   12784 N  N     . TYR F 3 160 ? -2.674  -6.427  -17.718 1.00 116.18 ? ?
? ? ? 160 TYR R N     1
ATOM   12785 C  CA    . TYR F 3 160 ? -3.099  -7.763  -18.115 1.00 110.59 ? ?
? ? ? 160 TYR R CA    1
ATOM   12786 C  C     . TYR F 3 160 ? -3.962  -7.643  -19.367 1.00 116.20 ? ?
? ? ? 160 TYR R C     1
ATOM   12787 O  O     . TYR F 3 160 ? -4.799  -6.739  -19.469 1.00 114.22 ? ?
? ? ? 160 TYR R O     1
ATOM   12788 C  CB    . TYR F 3 160 ? -3.964  -8.425  -17.044 1.00 117.72 ? ?
? ? ? 160 TYR R CB    1
ATOM   12789 C  CG    . TYR F 3 160 ? -3.426  -8.460  -15.635 1.00 115.06 ? ?
? ? ? 160 TYR R CG    1
ATOM   12790 C  CD1   . TYR F 3 160 ? -3.416  -9.653  -14.918 1.00 110.61 ? ?
? ? ? 160 TYR R CD1   1
ATOM   12791 C  CD2   . TYR F 3 160 ? -3.044  -7.298  -14.975 1.00 123.40 ? ?
? ? ? 160 TYR R CD2   1
ATOM   12792 C  CE1   . TYR F 3 160 ? -3.053  -9.691  -13.583 1.00 107.54 ? ?
? ? ? 160 TYR R CE1   1
ATOM   12793 C  CE2   . TYR F 3 160 ? -2.677  -7.325  -13.628 1.00 133.13 ? ?
? ? ? 160 TYR R CE2   1
ATOM   12794 C  CZ    . TYR F 3 160 ? -2.689  -8.527  -12.939 1.00 126.15 ? ?
? ? ? 160 TYR R CZ    1
ATOM   12795 O  OH    . TYR F 3 160 ? -2.360  -8.567  -11.603 1.00 133.37 ? ?
? ? ? 160 TYR R OH    1
ATOM   12796 N  N     . ASP F 3 161 ? -3.780  -8.583  -20.291 1.00 120.28 ? ?
? ? ? 161 ASP R N     1
ATOM   12797 C  CA    . ASP F 3 161 ? -4.524  -8.610  -21.551 1.00 112.15 ? ?
? ? ? 161 ASP R CA    1
ATOM   12798 C  C     . ASP F 3 161 ? -5.977  -9.045  -21.362 1.00 107.65 ? ?
? ? ? 161 ASP R C     1
ATOM   12799 O  O     . ASP F 3 161 ? -6.478  -9.134  -20.239 1.00 106.24 ? ?
? ? ? 161 ASP R O     1
ATOM   12800 C  CB    . ASP F 3 161 ? -3.850  -9.571  -22.534 1.00 99.28  ? ?
? ? ? 161 ASP R CB    1
ATOM   12801 C  CG    . ASP F 3 161 ? -4.303  -11.009 -22.344 1.00 87.46  ? ?
? ? ? 161 ASP R CG    1
ATOM   12802 O  OD1   . ASP F 3 161 ? -4.477  -11.432 -21.185 1.00 63.92  ? ?
? ? ? 161 ASP R OD1   1
ATOM   12803 O  OD2   . ASP F 3 161 ? -4.478  -11.721 -23.353 1.00 91.18  ? ?
? ? ? 161 ASP R OD2   1
ATOM   12804 N  N     . SER F 3 162 ? -6.640  -9.320  -22.481 1.00 105.03 ? ?
? ? ? 162 SER R N     1
ATOM   12805 C  CA    . SER F 3 162 ? -8.027  -9.755  -22.467 1.00 110.44 ? ?
? ? ? 162 SER R CA    1
ATOM   12806 C  C     . SER F 3 162 ? -8.205  -10.897 -21.485 1.00 110.90 ? ?
? ? ? 162 SER R C     1
ATOM   12807 O  O     . SER F 3 162 ? -8.913  -10.765 -20.488 1.00 110.88 ? ?
? ? ? 162 SER R O     1
ATOM   12808 C  CB    . SER F 3 162 ? -8.451  -10.220 -23.860 1.00 136.33 ? ?
? ? ? 162 SER R CB    1
ATOM   12809 O  OG    . SER F 3 162 ? -9.748  -10.798 -23.827 1.00 142.71 ? ?
? ? ? 162 SER R OG    1
ATOM   12810 N  N     . ALA F 3 163 ? -7.549  -12.018 -21.776 1.00 113.87 ? ?
? ? ? 163 ALA R N     1
ATOM   12811 C  CA    . ALA F 3 163 ? -7.619  -13.207 -20.933 1.00 117.29 ? ?
? ? ? 163 ALA R CA    1
ATOM   12812 C  C     . ALA F 3 163 ? -7.037  -12.937 -19.549 1.00 118.40 ? ?
? ? ? 163 ALA R C     1
ATOM   12813 O  O     . ALA F 3 163 ? -6.687  -13.869 -18.821 1.00 117.72 ? ?
? ? ? 163 ALA R O     1
ATOM   12814 C  CB    . ALA F 3 163 ? -6.871  -14.361 -21.599 1.00 108.22 ? ?
? ? ? 163 ALA R CB    1
ATOM   12815 N  N     . GLY F 3 164 ? -6.936  -11.658 -19.194 1.00 121.15 ? ?
? ? ? 164 GLY R N     1
ATOM   12816 C  CA    . GLY F 3 164 ? -6.392  -11.281 -17.903 1.00 122.06 ? ?
? ? ? 164 GLY R CA    1
ATOM   12817 C  C     . GLY F 3 164 ? -4.982  -11.800 -17.750 1.00 124.04 ? ?
? ? ? 164 GLY R C     1
ATOM   12818 O  O     . GLY F 3 164 ? -4.373  -11.696 -16.686 1.00 128.97 ? ?
? ? ? 164 GLY R O     1
ATOM   12819 N  N     . ARG F 3 165 ? -4.465  -12.379 -18.825 1.00 121.71 ? ?
? ? ? 165 ARG R N     1
ATOM   12820 C  CA    . ARG F 3 165 ? -3.117  -12.903 -18.814 1.00 122.13 ? ?
? ? ? 165 ARG R CA    1
ATOM   12821 C  C     . ARG F 3 165 ? -2.208  -11.721 -18.537 1.00 117.55 ? ?
? ? ? 165 ARG R C     1
ATOM   12822 O  O     . ARG F 3 165 ? -2.437  -10.616 -19.032 1.00 112.39 ? ?
? ? ? 165 ARG R O     1
ATOM   12823 C  CB    . ARG F 3 165 ? -2.813  -13.558 -20.158 1.00 124.28 ? ?
? ? ? 165 ARG R CB    1
ATOM   12824 C  CG    . ARG F 3 165 ? -3.814  -14.659 -20.475 1.00 118.95 ? ?
? ? ? 165 ARG R CG    1
ATOM   12825 C  CD    . ARG F 3 165 ? -3.490  -15.391 -21.751 1.00 122.94 ? ?
? ? ? 165 ARG R CD    1
ATOM   12826 N  NE    . ARG F 3 165 ? -3.615  -14.540 -22.925 1.00 155.22 ? ?
? ? ? 165 ARG R NE    1
ATOM   12827 C  CZ    . ARG F 3 165 ? -3.576  -14.995 -24.172 1.00 181.97 ? ?
? ? ? 165 ARG R CZ    1
ATOM   12828 N  NH1   . ARG F 3 165 ? -3.416  -16.292 -24.400 1.00 185.24 ? ?
? ? ? 165 ARG R NH1   1
ATOM   12829 N  NH2   . ARG F 3 165 ? -3.704  -14.158 -25.192 1.00 184.19 ? ?
? ? ? 165 ARG R NH2   1
ATOM   12830 N  N     . ILE F 3 166 ? -1.182  -11.951 -17.730 1.00 120.71 ? ?
? ? ? 166 ILE R N     1
ATOM   12831 C  CA    . ILE F 3 166 ? -0.286  -10.876 -17.364 1.00 120.62 ? ?
? ? ? 166 ILE R CA    1
ATOM   12832 C  C     . ILE F 3 166 ? 0.563   -10.303 -18.476 1.00 121.71 ? ?
? ? ? 166 ILE R C     1
ATOM   12833 O  O     . ILE F 3 166 ? 1.091   -11.014 -19.333 1.00 122.10 ? ?
? ? ? 166 ILE R O     1
ATOM   12834 C  CB    . ILE F 3 166 ? 0.657   -11.276 -16.210 1.00 123.09 ? ?
? ? ? 166 ILE R CB    1
ATOM   12835 C  CG1   . ILE F 3 166 ? 1.171   -10.009 -15.526 1.00 132.34 ? ?
? ? ? 166 ILE R CG1   1
ATOM   12836 C  CG2   . ILE F 3 166 ? 1.843   -12.078 -16.738 1.00 118.22 ? ?
? ? ? 166 ILE R CG2   1
ATOM   12837 C  CD1   . ILE F 3 166 ? 0.059   -9.052  -15.114 1.00 104.51 ? ?
? ? ? 166 ILE R CD1   1
ATOM   12838 N  N     . ARG F 3 167 ? 0.673   -8.984  -18.432 1.00 126.00 ? ?
? ? ? 167 ARG R N     1
ATOM   12839 C  CA    . ARG F 3 167 ? 1.464   -8.216  -19.370 1.00 122.33 ? ?
? ? ? 167 ARG R CA    1
ATOM   12840 C  C     . ARG F 3 167 ? 1.883   -6.948  -18.626 1.00 127.76 ? ?
? ? ? 167 ARG R C     1
ATOM   12841 O  O     . ARG F 3 167 ? 1.500   -6.726  -17.467 1.00 131.83 ? ?
? ? ? 167 ARG R O     1
ATOM   12842 C  CB    . ARG F 3 167 ? 0.640   -7.858  -20.612 1.00 108.13 ? ?
? ? ? 167 ARG R CB    1
ATOM   12843 C  CG    . ARG F 3 167 ? 0.200   -9.056  -21.425 1.00 96.36  ? ?
? ? ? 167 ARG R CG    1
ATOM   12844 C  CD    . ARG F 3 167 ? 1.296   -9.531  -22.363 1.00 105.92 ? ?
? ? ? 167 ARG R CD    1
ATOM   12845 N  NE    . ARG F 3 167 ? 1.038   -9.119  -23.740 1.00 111.09 ? ?
? ? ? 167 ARG R NE    1
ATOM   12846 C  CZ    . ARG F 3 167 ? -0.057  -9.445  -24.422 1.00 129.02 ? ?
? ? ? 167 ARG R CZ    1
ATOM   12847 N  NH1   . ARG F 3 167 ? -1.001  -10.188 -23.853 1.00 130.81 ? ?
? ? ? 167 ARG R NH1   1
ATOM   12848 N  NH2   . ARG F 3 167 ? -0.213  -9.033  -25.673 1.00 135.73 ? ?
? ? ? 167 ARG R NH2   1
ATOM   12849 N  N     . LYS F 3 168 ? 2.667   -6.129  -19.313 1.00 122.56 ? ?
? ? ? 168 LYS R N     1
ATOM   12850 C  CA    . LYS F 3 168 ? 3.194   -4.867  -18.797 1.00 129.20 ? ?
? ? ? 168 LYS R CA    1
ATOM   12851 C  C     . LYS F 3 168 ? 3.447   -4.738  -17.281 1.00 126.03 ? ?
? ? ? 168 LYS R C     1
ATOM   12852 O  O     . LYS F 3 168 ? 2.509   -4.673  -16.485 1.00 122.18 ? ?
? ? ? 168 LYS R O     1
ATOM   12853 C  CB    . LYS F 3 168 ? 2.288   -3.713  -19.250 1.00 126.37 ? ?
? ? ? 168 LYS R CB    1
ATOM   12854 C  CG    . LYS F 3 168 ? 2.932   -2.335  -19.213 1.00 121.39 ? ?
? ? ? 168 LYS R CG    1
ATOM   12855 C  CD    . LYS F 3 168 ? 3.978   -2.214  -20.309 1.00 120.41 ? ?
? ? ? 168 LYS R CD    1
ATOM   12856 C  CE    . LYS F 3 168 ? 4.623   -0.842  -20.333 1.00 120.04 ? ?
? ? ? 168 LYS R CE    1
ATOM   12857 N  NZ    . LYS F 3 168 ? 5.706   -0.807  -21.355 1.00 117.03 ? ?
? ? ? 168 LYS R NZ    1
ATOM   12858 N  N     . GLY F 3 169 ? 4.721   -4.718  -16.890 1.00 118.36 ? ?
? ? ? 169 GLY R N     1
ATOM   12859 C  CA    . GLY F 3 169 ? 5.070   -4.513  -15.488 1.00 120.21 ? ?
? ? ? 169 GLY R CA    1
ATOM   12860 C  C     . GLY F 3 169 ? 5.253   -5.607  -14.442 1.00 125.77 ? ?
? ? ? 169 GLY R C     1
ATOM   12861 O  O     . GLY F 3 169 ? 5.451   -6.778  -14.768 1.00 126.75 ? ?
? ? ? 169 GLY R O     1
ATOM   12862 N  N     . PRO F 3 170 ? 5.195   -5.219  -13.146 1.00 122.92 ? ?
? ? ? 170 PRO R N     1
ATOM   12863 C  CA    . PRO F 3 170 ? 5.330   -5.990  -11.903 1.00 113.15 ? ?
? ? ? 170 PRO R CA    1
ATOM   12864 C  C     . PRO F 3 170 ? 4.778   -7.406  -11.865 1.00 105.66 ? ?
? ? ? 170 PRO R C     1
ATOM   12865 O  O     . PRO F 3 170 ? 5.530   -8.366  -12.007 1.00 113.76 ? ?
? ? ? 170 PRO R O     1
ATOM   12866 C  CB    . PRO F 3 170 ? 4.659   -5.091  -10.878 1.00 99.83  ? ?
? ? ? 170 PRO R CB    1
ATOM   12867 C  CG    . PRO F 3 170 ? 5.115   -3.757  -11.317 1.00 127.59 ? ?
? ? ? 170 PRO R CG    1
ATOM   12868 C  CD    . PRO F 3 170 ? 4.909   -3.806  -12.823 1.00 130.51 ? ?
? ? ? 170 PRO R CD    1
ATOM   12869 N  N     . ALA F 3 171 ? 3.475   -7.535  -11.641 1.00 107.82 ? ?
? ? ? 171 ALA R N     1
ATOM   12870 C  CA    . ALA F 3 171 ? 2.830   -8.845  -11.581 1.00 110.64 ? ?
? ? ? 171 ALA R CA    1
ATOM   12871 C  C     . ALA F 3 171 ? 3.675   -9.913  -12.273 1.00 104.56 ? ?
? ? ? 171 ALA R C     1
ATOM   12872 O  O     . ALA F 3 171 ? 4.122   -9.731  -13.410 1.00 99.34  ? ?
? ? ? 171 ALA R O     1
ATOM   12873 C  CB    . ALA F 3 171 ? 1.457   -8.775  -12.213 1.00 122.69 ? ?
? ? ? 171 ALA R CB    1
ATOM   12874 N  N     . PRO F 3 172 ? 3.909   -11.040 -11.588 1.00 100.67 ? ?
? ? ? 172 PRO R N     1
ATOM   12875 C  CA    . PRO F 3 172 ? 4.704   -12.150 -12.113 1.00 99.25  ? ?
? ? ? 172 PRO R CA    1
ATOM   12876 C  C     . PRO F 3 172 ? 3.889   -13.139 -12.935 1.00 97.21  ? ?
? ? ? 172 PRO R C     1
ATOM   12877 O  O     . PRO F 3 172 ? 4.377   -13.700 -13.915 1.00 103.59 ? ?
? ? ? 172 PRO R O     1
ATOM   12878 C  CB    . PRO F 3 172 ? 5.247   -12.785 -10.850 1.00 105.55 ? ?
? ? ? 172 PRO R CB    1
ATOM   12879 C  CG    . PRO F 3 172 ? 4.040   -12.712 -9.953  1.00 122.46 ? ?
? ? ? 172 PRO R CG    1
ATOM   12880 C  CD    . PRO F 3 172 ? 3.512   -11.300 -10.192 1.00 102.54 ? ?
? ? ? 172 PRO R CD    1
ATOM   12881 N  N     . ARG F 3 173 ? 2.643   -13.348 -12.530 1.00 91.49  ? ?
? ? ? 173 ARG R N     1
ATOM   12882 C  CA    . ARG F 3 173 ? 1.775   -14.287 -13.222 1.00 85.68  ? ?
? ? ? 173 ARG R CA    1
ATOM   12883 C  C     . ARG F 3 173 ? 0.433   -13.687 -13.597 1.00 80.86  ? ?
? ? ? 173 ARG R C     1
ATOM   12884 O  O     . ARG F 3 173 ? 0.016   -12.672 -13.044 1.00 83.94  ? ?
? ? ? 173 ARG R O     1
ATOM   12885 C  CB    . ARG F 3 173 ? 1.560   -15.525 -12.351 1.00 85.25  ? ?
? ? ? 173 ARG R CB    1
ATOM   12886 C  CG    . ARG F 3 173 ? 1.217   -15.204 -10.906 1.00 74.92  ? ?
? ? ? 173 ARG R CG    1
ATOM   12887 C  CD    . ARG F 3 173 ? 2.153   -15.931 -9.958  1.00 86.57  ? ?
? ? ? 173 ARG R CD    1
ATOM   12888 N  NE    . ARG F 3 173 ? 1.962   -15.532 -8.566  1.00 123.99 ? ?
? ? ? 173 ARG R NE    1
ATOM   12889 C  CZ    . ARG F 3 173 ? 0.824   -15.667 -7.893  1.00 131.42 ? ?
? ? ? 173 ARG R CZ    1
ATOM   12890 N  NH1   . ARG F 3 173 ? -0.241  -16.194 -8.481  1.00 136.94 ? ?
? ? ? 173 ARG R NH1   1
ATOM   12891 N  NH2   . ARG F 3 173 ? 0.750   -15.282 -6.626  1.00 119.61 ? ?
? ? ? 173 ARG R NH2   1
ATOM   12892 N  N     . ASN F 3 174 ? -0.240  -14.328 -14.545 1.00 76.27  ? ?
? ? ? 174 ASN R N     1
ATOM   12893 C  CA    . ASN F 3 174 ? -1.544  -13.872 -14.991 1.00 81.23  ? ?
? ? ? 174 ASN R CA    1
ATOM   12894 C  C     . ASN F 3 174 ? -2.503  -13.987 -13.809 1.00 81.67  ? ?
? ? ? 174 ASN R C     1
ATOM   12895 O  O     . ASN F 3 174 ? -2.138  -14.499 -12.749 1.00 79.55  ? ?
? ? ? 174 ASN R O     1
ATOM   12896 C  CB    . ASN F 3 174 ? -2.026  -14.740 -16.154 1.00 98.41  ? ?
? ? ? 174 ASN R CB    1
ATOM   12897 C  CG    . ASN F 3 174 ? -0.898  -15.132 -17.101 1.00 110.75 ? ?
? ? ? 174 ASN R CG    1
ATOM   12898 O  OD1   . ASN F 3 174 ? -0.192  -14.279 -17.643 1.00 112.66 ? ?
? ? ? 174 ASN R OD1   1
ATOM   12899 N  ND2   . ASN F 3 174 ? -0.726  -16.434 -17.304 1.00 81.82  ? ?
? ? ? 174 ASN R ND2   1
ATOM   12900 N  N     . LEU F 3 175 ? -3.726  -13.510 -13.984 1.00 79.59  ? ?
? ? ? 175 LEU R N     1
ATOM   12901 C  CA    . LEU F 3 175 ? -4.706  -13.567 -12.909 1.00 94.02  ? ?
? ? ? 175 LEU R CA    1
ATOM   12902 C  C     . LEU F 3 175 ? -5.261  -14.966 -12.685 1.00 96.31  ? ?
? ? ? 175 LEU R C     1
ATOM   12903 O  O     . LEU F 3 175 ? -5.553  -15.682 -13.632 1.00 107.89 ? ?
? ? ? 175 LEU R O     1
ATOM   12904 C  CB    . LEU F 3 175 ? -5.854  -12.600 -13.203 1.00 92.64  ? ?
? ? ? 175 LEU R CB    1
ATOM   12905 C  CG    . LEU F 3 175 ? -5.682  -11.177 -12.664 1.00 75.85  ? ?
? ? ? 175 LEU R CG    1
ATOM   12906 C  CD1   . LEU F 3 175 ? -6.274  -10.190 -13.641 1.00 56.35  ? ?
? ? ? 175 LEU R CD1   1
ATOM   12907 C  CD2   . LEU F 3 175 ? -6.346  -11.061 -11.287 1.00 36.90  ? ?
? ? ? 175 LEU R CD2   1
ATOM   12908 N  N     . ASP F 3 176 ? -5.408  -15.350 -11.422 1.00 103.74 ? ?
? ? ? 176 ASP R N     1
ATOM   12909 C  CA    . ASP F 3 176 ? -5.942  -16.665 -11.090 1.00 111.77 ? ?
? ? ? 176 ASP R CA    1
ATOM   12910 C  C     . ASP F 3 176 ? -7.333  -16.881 -11.674 1.00 121.40 ? ?
? ? ? 176 ASP R C     1
ATOM   12911 O  O     . ASP F 3 176 ? -8.036  -15.925 -12.012 1.00 121.98 ? ?
? ? ? 176 ASP R O     1
ATOM   12912 C  CB    . ASP F 3 176 ? -6.026  -16.847 -9.570  1.00 136.47 ? ?
? ? ? 176 ASP R CB    1
ATOM   12913 C  CG    . ASP F 3 176 ? -4.672  -17.062 -8.929  1.00 149.40 ? ?
? ? ? 176 ASP R CG    1
ATOM   12914 O  OD1   . ASP F 3 176 ? -3.823  -16.152 -9.024  1.00 171.05 ? ?
? ? ? 176 ASP R OD1   1
ATOM   12915 O  OD2   . ASP F 3 176 ? -4.461  -18.142 -8.328  1.00 115.25 ? ?
? ? ? 176 ASP R OD2   1
ATOM   12916 N  N     . ILE F 3 177 ? -7.716  -18.150 -11.794 1.00 119.48 ? ?
? ? ? 177 ILE R N     1
ATOM   12917 C  CA    . ILE F 3 177 ? -9.034  -18.534 -12.291 1.00 107.61 ? ?
? ? ? 177 ILE R CA    1
ATOM   12918 C  C     . ILE F 3 177 ? -9.481  -19.663 -11.372 1.00 95.35  ? ?
? ? ? 177 ILE R C     1
ATOM   12919 O  O     . ILE F 3 177 ? -9.227  -20.841 -11.634 1.00 84.27  ? ?
? ? ? 177 ILE R O     1
ATOM   12920 C  CB    . ILE F 3 177 ? -8.987  -19.044 -13.731 1.00 117.90 ? ?
? ? ? 177 ILE R CB    1
ATOM   12921 C  CG1   . ILE F 3 177 ? -8.299  -18.015 -14.632 1.00 114.71 ? ?
? ? ? 177 ILE R CG1   1
ATOM   12922 C  CG2   . ILE F 3 177 ? -10.399 -19.328 -14.214 1.00 140.70 ? ?
? ? ? 177 ILE R CG2   1
ATOM   12923 C  CD1   . ILE F 3 177 ? -8.214  -18.434 -16.080 1.00 83.27  ? ?
? ? ? 177 ILE R CD1   1
ATOM   12924 N  N     . PRO F 3 178 ? -10.171 -19.302 -10.283 1.00 97.09  ? ?
? ? ? 178 PRO R N     1
ATOM   12925 C  CA    . PRO F 3 178 ? -10.698 -20.186 -9.241  1.00 98.64  ? ?
? ? ? 178 PRO R CA    1
ATOM   12926 C  C     . PRO F 3 178 ? -11.523 -21.345 -9.761  1.00 103.91 ? ?
? ? ? 178 PRO R C     1
ATOM   12927 O  O     . PRO F 3 178 ? -12.012 -21.325 -10.889 1.00 103.93 ? ?
? ? ? 178 PRO R O     1
ATOM   12928 C  CB    . PRO F 3 178 ? -11.532 -19.242 -8.392  1.00 89.35  ? ?
? ? ? 178 PRO R CB    1
ATOM   12929 C  CG    . PRO F 3 178 ? -12.108 -18.338 -9.435  1.00 98.67  ? ?
? ? ? 178 PRO R CG    1
ATOM   12930 C  CD    . PRO F 3 178 ? -10.886 -18.011 -10.264 1.00 73.80  ? ?
? ? ? 178 PRO R CD    1
ATOM   12931 N  N     . VAL F 3 179 ? -11.675 -22.359 -8.919  1.00 107.90 ? ?
? ? ? 179 VAL R N     1
ATOM   12932 C  CA    . VAL F 3 179 ? -12.460 -23.529 -9.271  1.00 120.26 ? ?
? ? ? 179 VAL R CA    1
ATOM   12933 C  C     . VAL F 3 179 ? -13.926 -23.125 -9.276  1.00 121.17 ? ?
? ? ? 179 VAL R C     1
ATOM   12934 O  O     . VAL F 3 179 ? -14.504 -22.839 -8.229  1.00 122.19 ? ?
? ? ? 179 VAL R O     1
ATOM   12935 C  CB    . VAL F 3 179 ? -12.263 -24.652 -8.246  1.00 123.50 ? ?
? ? ? 179 VAL R CB    1
ATOM   12936 C  CG1   . VAL F 3 179 ? -12.559 -24.130 -6.835  1.00 137.75 ? ?
? ? ? 179 VAL R CG1   1
ATOM   12937 C  CG2   . VAL F 3 179 ? -13.169 -25.824 -8.590  1.00 130.40 ? ?
? ? ? 179 VAL R CG2   1
ATOM   12938 N  N     . ALA F 3 180 ? -14.533 -23.100 -10.455 1.00 125.43 ? ?
? ? ? 180 ALA R N     1
ATOM   12939 C  CA    . ALA F 3 180 ? -15.929 -22.706 -10.545 1.00 139.57 ? ?
? ? ? 180 ALA R CA    1
ATOM   12940 C  C     . ALA F 3 180 ? -16.559 -23.062 -11.882 1.00 149.05 ? ?
? ? ? 180 ALA R C     1
ATOM   12941 O  O     . ALA F 3 180 ? -15.942 -22.899 -12.936 1.00 147.26 ? ?
? ? ? 180 ALA R O     1
ATOM   12942 C  CB    . ALA F 3 180 ? -16.049 -21.213 -10.299 1.00 131.75 ? ?
? ? ? 180 ALA R CB    1
ATOM   12943 N  N     . ALA F 3 181 ? -17.800 -23.537 -11.838 1.00 154.48 ? ?
? ? ? 181 ALA R N     1
ATOM   12944 C  CA    . ALA F 3 181 ? -18.494 -23.912 -13.062 1.00 157.95 ? ?
? ? ? 181 ALA R CA    1
ATOM   12945 C  C     . ALA F 3 181 ? -20.005 -23.713 -12.984 1.00 155.91 ? ?
? ? ? 181 ALA R C     1
ATOM   12946 O  O     . ALA F 3 181 ? -20.599 -23.727 -11.900 1.00 155.67 ? ?
? ? ? 181 ALA R O     1
ATOM   12947 C  CB    . ALA F 3 181 ? -18.172 -25.359 -13.414 1.00 174.33 ? ?
? ? ? 181 ALA R CB    1
ATOM   12948 N  N     . PHE F 3 182 ? -20.617 -23.529 -14.151 1.00 151.70 ? ?
? ? ? 182 PHE R N     1
ATOM   12949 C  CA    . PHE F 3 182 ? -22.055 -23.323 -14.255 1.00 139.01 ? ?
? ? ? 182 PHE R CA    1
ATOM   12950 C  C     . PHE F 3 182 ? -22.834 -24.538 -13.799 1.00 140.37 ? ?
? ? ? 182 PHE R C     1
ATOM   12951 O  O     . PHE F 3 182 ? -22.616 -25.639 -14.302 1.00 140.94 ? ?
? ? ? 182 PHE R O     1
ATOM   12952 C  CB    . PHE F 3 182 ? -22.460 -23.029 -15.700 1.00 120.93 ? ?
? ? ? 182 PHE R CB    1
ATOM   12953 C  CG    . PHE F 3 182 ? -22.043 -21.683 -16.187 1.00 119.92 ? ?
? ? ? 182 PHE R CG    1
ATOM   12954 C  CD1   . PHE F 3 182 ? -22.204 -20.562 -15.383 1.00 110.98 ? ?
? ? ? 182 PHE R CD1   1
ATOM   12955 C  CD2   . PHE F 3 182 ? -21.525 -21.524 -17.469 1.00 123.55 ? ?
? ? ? 182 PHE R CD2   1
ATOM   12956 C  CE1   . PHE F 3 182 ? -21.854 -19.294 -15.851 1.00 142.80 ? ?
? ? ? 182 PHE R CE1   1
ATOM   12957 C  CE2   . PHE F 3 182 ? -21.172 -20.260 -17.950 1.00 124.52 ? ?
? ? ? 182 PHE R CE2   1
ATOM   12958 C  CZ    . PHE F 3 182 ? -21.337 -19.143 -17.139 1.00 131.78 ? ?
? ? ? 182 PHE R CZ    1
ATOM   12959 N  N     . VAL F 3 183 ? -23.745 -24.350 -12.852 1.00 141.55 ? ?
? ? ? 183 VAL R N     1
ATOM   12960 C  CA    . VAL F 3 183 ? -24.562 -25.471 -12.406 1.00 144.62 ? ?
? ? ? 183 VAL R CA    1
ATOM   12961 C  C     . VAL F 3 183 ? -25.874 -25.412 -13.195 1.00 144.12 ? ?
? ? ? 183 VAL R C     1
ATOM   12962 O  O     . VAL F 3 183 ? -26.979 -25.558 -12.659 1.00 135.01 ? ?
? ? ? 183 VAL R O     1
ATOM   12963 C  CB    . VAL F 3 183 ? -24.808 -25.444 -10.876 1.00 144.41 ? ?
? ? ? 183 VAL R CB    1
ATOM   12964 C  CG1   . VAL F 3 183 ? -25.654 -26.651 -10.459 1.00 124.14 ? ?
? ? ? 183 VAL R CG1   1
ATOM   12965 C  CG2   . VAL F 3 183 ? -23.467 -25.484 -10.143 1.00 111.18 ? ?
? ? ? 183 VAL R CG2   1
ATOM   12966 N  N     . ASP F 3 184 ? -25.693 -25.159 -14.492 1.00 147.33 ? ?
? ? ? 184 ASP R N     1
ATOM   12967 C  CA    . ASP F 3 184 ? -26.735 -25.085 -15.511 1.00 147.93 ? ?
? ? ? 184 ASP R CA    1
ATOM   12968 C  C     . ASP F 3 184 ? -27.302 -23.762 -16.014 1.00 138.82 ? ?
? ? ? 184 ASP R C     1
ATOM   12969 O  O     . ASP F 3 184 ? -27.949 -22.995 -15.291 1.00 125.88 ? ?
? ? ? 184 ASP R O     1
ATOM   12970 C  CB    . ASP F 3 184 ? -27.874 -26.053 -15.182 1.00 157.90 ? ?
? ? ? 184 ASP R CB    1
ATOM   12971 C  CG    . ASP F 3 184 ? -27.540 -27.486 -15.584 1.00 167.30 ? ?
? ? ? 184 ASP R CG    1
ATOM   12972 O  OD1   . ASP F 3 184 ? -26.699 -28.116 -14.907 1.00 172.73 ? ?
? ? ? 184 ASP R OD1   1
ATOM   12973 O  OD2   . ASP F 3 184 ? -28.100 -27.973 -16.593 1.00 159.45 ? ?
? ? ? 184 ASP R OD2   1
ATOM   12974 N  N     . GLU F 3 185 ? -27.033 -23.551 -17.302 1.00 135.50 ? ?
? ? ? 185 GLU R N     1
ATOM   12975 C  CA    . GLU F 3 185 ? -27.454 -22.396 -18.081 1.00 141.54 ? ?
? ? ? 185 GLU R CA    1
ATOM   12976 C  C     . GLU F 3 185 ? -27.051 -21.017 -17.585 1.00 140.99 ? ?
? ? ? 185 GLU R C     1
ATOM   12977 O  O     . GLU F 3 185 ? -26.099 -20.425 -18.099 1.00 134.00 ? ?
? ? ? 185 GLU R O     1
ATOM   12978 C  CB    . GLU F 3 185 ? -28.972 -22.435 -18.312 1.00 161.05 ? ?
? ? ? 185 GLU R CB    1
ATOM   12979 C  CG    . GLU F 3 185 ? -29.405 -23.311 -19.495 1.00 176.07 ? ?
? ? ? 185 GLU R CG    1
ATOM   12980 C  CD    . GLU F 3 185 ? -29.650 -24.765 -19.119 1.00 179.18 ? ?
? ? ? 185 GLU R CD    1
ATOM   12981 O  OE1   . GLU F 3 185 ? -30.601 -25.028 -18.349 1.00 164.92 ? ?
? ? ? 185 GLU R OE1   1
ATOM   12982 O  OE2   . GLU F 3 185 ? -28.897 -25.645 -19.594 1.00 167.13 ? ?
? ? ? 185 GLU R OE2   1
ATOM   12983 N  N     . THR F 3 186 ? -27.772 -20.495 -16.601 1.00 137.62 ? ?
? ? ? 186 THR R N     1
ATOM   12984 C  CA    . THR F 3 186 ? -27.465 -19.167 -16.101 1.00 134.44 ? ?
? ? ? 186 THR R CA    1
ATOM   12985 C  C     . THR F 3 186 ? -27.367 -19.139 -14.562 1.00 134.10 ? ?
? ? ? 186 THR R C     1
ATOM   12986 O  O     . THR F 3 186 ? -28.213 -18.599 -13.850 1.00 132.42 ? ?
? ? ? 186 THR R O     1
ATOM   12987 C  CB    . THR F 3 186 ? -28.497 -18.144 -16.712 1.00 138.27 ? ?
? ? ? 186 THR R CB    1
ATOM   12988 O  OG1   . THR F 3 186 ? -27.787 -17.033 -17.276 1.00 108.19 ? ?
? ? ? 186 THR R OG1   1
ATOM   12989 C  CG2   . THR F 3 186 ? -29.511 -17.651 -15.691 1.00 146.66 ? ?
? ? ? 186 THR R CG2   1
ATOM   12990 N  N     . THR F 3 187 ? -26.294 -19.753 -14.071 1.00 132.16 ? ?
? ? ? 187 THR R N     1
ATOM   12991 C  CA    . THR F 3 187 ? -25.993 -19.846 -12.645 1.00 128.49 ? ?
? ? ? 187 THR R CA    1
ATOM   12992 C  C     . THR F 3 187 ? -24.582 -20.428 -12.494 1.00 129.54 ? ?
? ? ? 187 THR R C     1
ATOM   12993 O  O     . THR F 3 187 ? -24.340 -21.588 -12.834 1.00 122.83 ? ?
? ? ? 187 THR R O     1
ATOM   12994 C  CB    . THR F 3 187 ? -27.007 -20.761 -11.905 1.00 132.75 ? ?
? ? ? 187 THR R CB    1
ATOM   12995 O  OG1   . THR F 3 187 ? -27.520 -21.749 -12.811 1.00 119.69 ? ?
? ? ? 187 THR R OG1   1
ATOM   12996 C  CG2   . THR F 3 187 ? -28.158 -19.942 -11.334 1.00 125.39 ? ?
? ? ? 187 THR R CG2   1
ATOM   12997 N  N     . ILE F 3 188 ? -23.649 -19.626 -11.988 1.00 132.59 ? ?
? ? ? 188 ILE R N     1
ATOM   12998 C  CA    . ILE F 3 188 ? -22.277 -20.102 -11.841 1.00 128.85 ? ?
? ? ? 188 ILE R CA    1
ATOM   12999 C  C     . ILE F 3 188 ? -21.897 -20.499 -10.409 1.00 132.13 ? ?
? ? ? 188 ILE R C     1
ATOM   13000 O  O     . ILE F 3 188 ? -22.267 -19.832 -9.438  1.00 131.47 ? ?
? ? ? 188 ILE R O     1
ATOM   13001 C  CB    . ILE F 3 188 ? -21.274 -19.049 -12.393 1.00 118.53 ? ?
? ? ? 188 ILE R CB    1
ATOM   13002 C  CG1   . ILE F 3 188 ? -19.927 -19.711 -12.687 1.00 109.74 ? ?
? ? ? 188 ILE R CG1   1
ATOM   13003 C  CG2   . ILE F 3 188 ? -21.088 -17.923 -11.400 1.00 117.08 ? ?
? ? ? 188 ILE R CG2   1
ATOM   13004 C  CD1   . ILE F 3 188 ? -19.022 -18.887 -13.590 1.00 89.44  ? ?
? ? ? 188 ILE R CD1   1
ATOM   13005 N  N     . LYS F 3 189 ? -21.161 -21.602 -10.291 1.00 130.85 ? ?
? ? ? 189 LYS R N     1
ATOM   13006 C  CA    . LYS F 3 189 ? -20.740 -22.104 -8.988  1.00 136.14 ? ?
? ? ? 189 LYS R CA    1
ATOM   13007 C  C     . LYS F 3 189 ? -19.267 -21.900 -8.668  1.00 139.42 ? ?
? ? ? 189 LYS R C     1
ATOM   13008 O  O     . LYS F 3 189 ? -18.399 -22.542 -9.267  1.00 135.31 ? ?
? ? ? 189 LYS R O     1
ATOM   13009 C  CB    . LYS F 3 189 ? -21.041 -23.599 -8.853  1.00 140.51 ? ?
? ? ? 189 LYS R CB    1
ATOM   13010 C  CG    . LYS F 3 189 ? -20.452 -24.198 -7.574  1.00 141.55 ? ?
? ? ? 189 LYS R CG    1
ATOM   13011 C  CD    . LYS F 3 189 ? -20.653 -25.700 -7.463  1.00 137.50 ? ?
? ? ? 189 LYS R CD    1
ATOM   13012 C  CE    . LYS F 3 189 ? -20.103 -26.216 -6.136  1.00 128.54 ? ?
? ? ? 189 LYS R CE    1
ATOM   13013 N  NZ    . LYS F 3 189 ? -20.327 -27.675 -5.954  1.00 112.45 ? ?
? ? ? 189 LYS R NZ    1
ATOM   13014 N  N     . LEU F 3 190 ? -19.000 -21.017 -7.709  1.00 137.12 ? ?
? ? ? 190 LEU R N     1
ATOM   13015 C  CA    . LEU F 3 190 ? -17.641 -20.747 -7.261  1.00 126.23 ? ?
? ? ? 190 LEU R CA    1
ATOM   13016 C  C     . LEU F 3 190 ? -17.352 -21.723 -6.133  1.00 132.27 ? ?
? ? ? 190 LEU R C     1
ATOM   13017 O  O     . LEU F 3 190 ? -17.993 -21.689 -5.078  1.00 131.72 ? ?
? ? ? 190 LEU R O     1
ATOM   13018 C  CB    . LEU F 3 190 ? -17.508 -19.313 -6.752  1.00 103.57 ? ?
? ? ? 190 LEU R CB    1
ATOM   13019 C  CG    . LEU F 3 190 ? -17.564 -18.204 -7.805  1.00 110.99 ? ?
? ? ? 190 LEU R CG    1
ATOM   13020 C  CD1   . LEU F 3 190 ? -17.524 -16.850 -7.114  1.00 122.13 ? ?
? ? ? 190 LEU R CD1   1
ATOM   13021 C  CD2   . LEU F 3 190 ? -16.393 -18.346 -8.772  1.00 91.13  ? ?
? ? ? 190 LEU R CD2   1
ATOM   13022 N  N     . GLY F 3 191 ? -16.385 -22.599 -6.374  1.00 138.61 ? ?
? ? ? 191 GLY R N     1
ATOM   13023 C  CA    . GLY F 3 191 ? -16.023 -23.601 -5.395  1.00 148.77 ? ?
? ? ? 191 GLY R CA    1
ATOM   13024 C  C     . GLY F 3 191 ? -16.298 -24.975 -5.972  1.00 156.23 ? ?
? ? ? 191 GLY R C     1
ATOM   13025 O  O     . GLY F 3 191 ? -16.751 -25.045 -7.137  1.00 155.02 ? ?
? ? ? 191 GLY R O     1
ATOM   13026 O  "O''" . GLY F 3 191 ? -16.063 -25.980 -5.266  1.00 167.86 ? ?
? ? ? 191 GLY R OXT   1
HETATM 13027 FE FE    . HEM G 4 .   ? -1.793  6.634   15.782  1.00 59.22  ? ?
? ? ? 501 HEM C FE    1
HETATM 13028 C  CHA   . HEM G 4 .   ? -4.392  6.543   13.529  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C CHA   1
HETATM 13029 C  CHB   . HEM G 4 .   ? 0.233   7.473   13.374  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C CHB   1
HETATM 13030 C  CHC   . HEM G 4 .   ? 0.755   6.490   17.917  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C CHC   1
HETATM 13031 C  CHD   . HEM G 4 .   ? -3.970  6.044   18.226  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C CHD   1
HETATM 13032 N  'N A' . HEM G 4 .   ? -2.005  6.936   13.999  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C 'N A' 1
HETATM 13033 C  C1A   . HEM G 4 .   ? -3.119  6.925   13.121  1.00 14.22  ? ?
? ? ? 501 HEM C C1A   1
HETATM 13034 C  C2A   . HEM G 4 .   ? -2.810  7.365   11.719  1.00 25.30  ? ?
? ? ? 501 HEM C C2A   1
HETATM 13035 C  C3A   . HEM G 4 .   ? -1.474  7.385   11.675  1.00 38.72  ? ?
? ? ? 501 HEM C C3A   1
HETATM 13036 C  C4A   . HEM G 4 .   ? -1.058  7.227   13.070  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C C4A   1
HETATM 13037 C  CMA   . HEM G 4 .   ? -0.575  7.695   10.460  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C CMA   1
HETATM 13038 C  CAA   . HEM G 4 .   ? -3.623  7.684   10.431  1.00 14.46  ? ?
? ? ? 501 HEM C CAA   1
HETATM 13039 C  CBA   . HEM G 4 .   ? -4.337  8.991   10.029  1.00 53.52  ? ?
? ? ? 501 HEM C CBA   1
HETATM 13040 C  CGA   . HEM G 4 .   ? -5.872  8.958   10.196  1.00 96.53  ? ?
? ? ? 501 HEM C CGA   1
HETATM 13041 O  O1A   . HEM G 4 .   ? -6.547  9.871   9.664   1.00 116.05 ? ?
? ? ? 501 HEM C O1A   1
HETATM 13042 O  O2A   . HEM G 4 .   ? -6.411  8.037   10.852  1.00 77.51  ? ?
? ? ? 501 HEM C O2A   1
HETATM 13043 N  'N B' . HEM G 4 .   ? -0.044  7.107   15.722  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C 'N B' 1
HETATM 13044 C  C1B   . HEM G 4 .   ? 0.741   7.399   14.612  1.00 23.46  ? ?
? ? ? 501 HEM C C1B   1
HETATM 13045 C  C2B   . HEM G 4 .   ? 2.202   7.320   14.773  1.00 9.69   ? ?
? ? ? 501 HEM C C2B   1
HETATM 13046 C  C3B   . HEM G 4 .   ? 2.337   7.363   16.120  1.00 6.04   ? ?
? ? ? 501 HEM C C3B   1
HETATM 13047 C  C4B   . HEM G 4 .   ? 0.976   7.052   16.680  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C C4B   1
HETATM 13048 C  CMB   . HEM G 4 .   ? 3.254   7.212   13.700  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C CMB   1
HETATM 13049 C  CAB   . HEM G 4 .   ? 3.508   7.648   16.795  1.00 12.22  ? ?
? ? ? 501 HEM C CAB   1
HETATM 13050 C  CBB   . HEM G 4 .   ? 4.822   8.143   16.046  1.00 70.57  ? ?
? ? ? 501 HEM C CBB   1
HETATM 13051 N  'N C' . HEM G 4 .   ? -1.610  6.139   17.507  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C 'N C' 1
HETATM 13052 C  C1C   . HEM G 4 .   ? -0.485  6.022   18.305  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C C1C   1
HETATM 13053 C  C2C   . HEM G 4 .   ? -0.735  5.613   19.700  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C C2C   1
HETATM 13054 C  C3C   . HEM G 4 .   ? -2.082  5.618   19.789  1.00 17.19  ? ?
? ? ? 501 HEM C C3C   1
HETATM 13055 C  C4C   . HEM G 4 .   ? -2.593  5.963   18.477  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C C4C   1
HETATM 13056 C  CMC   . HEM G 4 .   ? 0.289   5.391   20.831  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C CMC   1
HETATM 13057 C  CAC   . HEM G 4 .   ? -2.888  5.396   20.866  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C CAC   1
HETATM 13058 C  CBC   . HEM G 4 .   ? -2.318  5.218   22.256  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C CBC   1
HETATM 13059 N  'N D' . HEM G 4 .   ? -3.681  6.272   15.837  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C 'N D' 1
HETATM 13060 C  C1D   . HEM G 4 .   ? -4.539  6.180   16.940  1.00 12.83  ? ?
? ? ? 501 HEM C C1D   1
HETATM 13061 C  C2D   . HEM G 4 .   ? -6.029  6.120   16.648  1.00 13.60  ? ?
? ? ? 501 HEM C C2D   1
HETATM 13062 C  C3D   . HEM G 4 .   ? -6.046  6.132   15.322  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C C3D   1
HETATM 13063 C  C4D   . HEM G 4 .   ? -4.666  6.267   14.850  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C C4D   1
HETATM 13064 C  CMD   . HEM G 4 .   ? -7.303  6.022   17.514  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM C CMD   1
HETATM 13065 C  CAD   . HEM G 4 .   ? -7.266  6.098   14.425  1.00 10.98  ? ?
? ? ? 501 HEM C CAD   1
HETATM 13066 C  CBD   . HEM G 4 .   ? -8.117  7.373   14.293  1.00 71.65  ? ?
? ? ? 501 HEM C CBD   1
HETATM 13067 C  CGD   . HEM G 4 .   ? -7.328  8.650   13.932  1.00 67.34  ? ?
? ? ? 501 HEM C CGD   1
HETATM 13068 O  O1D   . HEM G 4 .   ? -6.728  8.742   12.832  1.00 30.84  ? ?
? ? ? 501 HEM C O1D   1
HETATM 13069 O  O2D   . HEM G 4 .   ? -7.328  9.578   14.771  1.00 10.98  ? ?
? ? ? 501 HEM C O2D   1
HETATM 13070 FE FE    . HEM H 4 .   ? 18.243  11.031  16.509  1.00 70.72  ? ?
? ? ? 502 HEM C FE    1
HETATM 13071 C  CHA   . HEM H 4 .   ? 20.794  12.373  18.026  1.00 70.31  ? ?
? ? ? 502 HEM C CHA   1
HETATM 13072 C  CHB   . HEM H 4 .   ? 16.394  11.991  19.186  1.00 54.72  ? ?
? ? ? 502 HEM C CHB   1
HETATM 13073 C  CHC   . HEM H 4 .   ? 15.538  9.701   15.224  1.00 36.48  ? ?
? ? ? 502 HEM C CHC   1
HETATM 13074 C  CHD   . HEM H 4 .   ? 20.194  9.772   14.069  1.00 32.17  ? ?
? ? ? 502 HEM C CHD   1
HETATM 13075 N  'N A' . HEM H 4 .   ? 18.388  12.316  17.898  1.00 30.23  ? ?
? ? ? 502 HEM C 'N A' 1
HETATM 13076 C  C1A   . HEM H 4 .   ? 19.570  12.693  18.500  1.00 69.26  ? ?
? ? ? 502 HEM C C1A   1
HETATM 13077 C  C2A   . HEM H 4 .   ? 19.370  13.698  19.527  1.00 84.98  ? ?
? ? ? 502 HEM C C2A   1
HETATM 13078 C  C3A   . HEM H 4 .   ? 18.099  13.525  19.913  1.00 77.71  ? ?
? ? ? 502 HEM C C3A   1
HETATM 13079 C  C4A   . HEM H 4 .   ? 17.607  12.526  19.011  1.00 51.59  ? ?
? ? ? 502 HEM C C4A   1
HETATM 13080 C  CMA   . HEM H 4 .   ? 17.300  14.340  20.916  1.00 82.38  ? ?
? ? ? 502 HEM C CMA   1
HETATM 13081 C  CAA   . HEM H 4 .   ? 20.238  14.906  19.841  1.00 85.96  ? ?
? ? ? 502 HEM C CAA   1
HETATM 13082 C  CBA   . HEM H 4 .   ? 19.562  16.185  19.381  1.00 101.53 ? ?
? ? ? 502 HEM C CBA   1
HETATM 13083 C  CGA   . HEM H 4 .   ? 19.487  16.303  17.875  1.00 117.42 ? ?
? ? ? 502 HEM C CGA   1
HETATM 13084 O  O1A   . HEM H 4 .   ? 19.183  15.309  17.196  1.00 129.41 ? ?
? ? ? 502 HEM C O1A   1
HETATM 13085 O  O2A   . HEM H 4 .   ? 19.721  17.409  17.361  1.00 135.30 ? ?
? ? ? 502 HEM C O2A   1
HETATM 13086 N  'N B' . HEM H 4 .   ? 16.403  11.097  16.954  1.00 32.37  ? ?
? ? ? 502 HEM C 'N B' 1
HETATM 13087 C  C1B   . HEM H 4 .   ? 15.788  11.387  18.160  1.00 52.58  ? ?
? ? ? 502 HEM C C1B   1
HETATM 13088 C  C2B   . HEM H 4 .   ? 14.367  11.146  18.251  1.00 59.30  ? ?
? ? ? 502 HEM C C2B   1
HETATM 13089 C  C3B   . HEM H 4 .   ? 14.103  10.536  17.071  1.00 57.72  ? ?
? ? ? 502 HEM C C3B   1
HETATM 13090 C  C4B   . HEM H 4 .   ? 15.368  10.446  16.337  1.00 48.17  ? ?
? ? ? 502 HEM C C4B   1
HETATM 13091 C  CMB   . HEM H 4 .   ? 13.405  11.556  19.401  1.00 15.37  ? ?
? ? ? 502 HEM C CMB   1
HETATM 13092 C  CAB   . HEM H 4 .   ? 12.857  10.123  16.687  1.00 64.86  ? ?
? ? ? 502 HEM C CAB   1
HETATM 13093 C  CBB   . HEM H 4 .   ? 12.485  8.711   16.966  1.00 94.75  ? ?
? ? ? 502 HEM C CBB   1
HETATM 13094 N  'N C' . HEM H 4 .   ? 17.966  9.730   15.168  1.00 14.64  ? ?
? ? ? 502 HEM C 'N C' 1
HETATM 13095 C  C1C   . HEM H 4 .   ? 16.737  9.390   14.665  1.00 39.47  ? ?
? ? ? 502 HEM C C1C   1
HETATM 13096 C  C2C   . HEM H 4 .   ? 16.808  8.688   13.417  1.00 55.53  ? ?
? ? ? 502 HEM C C2C   1
HETATM 13097 C  C3C   . HEM H 4 .   ? 18.117  8.566   13.113  1.00 54.99  ? ?
? ? ? 502 HEM C C3C   1
HETATM 13098 C  C4C   . HEM H 4 .   ? 18.835  9.358   14.127  1.00 30.14  ? ?
? ? ? 502 HEM C C4C   1
HETATM 13099 C  CMC   . HEM H 4 .   ? 15.622  8.087   12.673  1.00 87.86  ? ?
? ? ? 502 HEM C CMC   1
HETATM 13100 C  CAC   . HEM H 4 .   ? 18.633  7.690   12.162  1.00 67.29  ? ?
? ? ? 502 HEM C CAC   1
HETATM 13101 C  CBC   . HEM H 4 .   ? 18.300  7.640   10.661  1.00 41.23  ? ?
? ? ? 502 HEM C CBC   1
HETATM 13102 N  'N D' . HEM H 4 .   ? 20.097  11.078  16.118  1.00 35.00  ? ?
? ? ? 502 HEM C 'N D' 1
HETATM 13103 C  C1D   . HEM H 4 .   ? 20.793  10.600  15.035  1.00 46.40  ? ?
? ? ? 502 HEM C C1D   1
HETATM 13104 C  C2D   . HEM H 4 .   ? 22.176  11.085  15.133  1.00 84.73  ? ?
? ? ? 502 HEM C C2D   1
HETATM 13105 C  C3D   . HEM H 4 .   ? 22.135  12.228  15.973  1.00 104.10 ? ?
? ? ? 502 HEM C C3D   1
HETATM 13106 C  C4D   . HEM H 4 .   ? 21.029  11.805  16.810  1.00 70.12  ? ?
? ? ? 502 HEM C C4D   1
HETATM 13107 C  CMD   . HEM H 4 .   ? 23.335  10.303  14.529  1.00 86.91  ? ?
? ? ? 502 HEM C CMD   1
HETATM 13108 C  CAD   . HEM H 4 .   ? 22.787  13.711  16.106  1.00 128.77 ? ?
? ? ? 502 HEM C CAD   1
HETATM 13109 C  CBD   . HEM H 4 .   ? 21.785  14.920  16.281  1.00 139.58 ? ?
? ? ? 502 HEM C CBD   1
HETATM 13110 C  CGD   . HEM H 4 .   ? 22.438  16.270  16.630  1.00 128.72 ? ?
? ? ? 502 HEM C CGD   1
HETATM 13111 O  O1D   . HEM H 4 .   ? 23.684  16.298  16.672  1.00 137.64 ? ?
? ? ? 502 HEM C O1D   1
HETATM 13112 O  O2D   . HEM H 4 .   ? 21.714  17.302  16.858  1.00 129.02 ? ?
? ? ? 502 HEM C O2D   1
HETATM 13113 C  C2    . SMA I 5 .   ? 4.618   1.672   0.520   1.00 80.97  ? ?
? ? ? 503 SMA C C2    1
HETATM 13114 C  C3    . SMA I 5 .   ? 4.569   1.108   -0.748  1.00 78.38  ? ?
? ? ? 503 SMA C C3    1
HETATM 13115 C  C3M   . SMA I 5 .   ? 5.798   0.631   -1.454  1.00 107.10 ? ?
? ? ? 503 SMA C C3M   1
HETATM 13116 C  C4    . SMA I 5 .   ? 3.256   0.968   -1.475  1.00 57.84  ? ?
? ? ? 503 SMA C C4    1
HETATM 13117 C  C4A   . SMA I 5 .   ? 2.078   1.474   -0.723  1.00 25.04  ? ?
? ? ? 503 SMA C C4A   1
HETATM 13118 C  C5    . SMA I 5 .   ? 0.765   1.431   -1.281  1.00 38.19  ? ?
? ? ? 503 SMA C C5    1
HETATM 13119 C  C5M   . SMA I 5 .   ? -0.523  0.786   -3.258  1.00 137.76 ? ?
? ? ? 503 SMA C C5M   1
HETATM 13120 C  C6    . SMA I 5 .   ? -0.366  1.916   -0.539  1.00 4.39   ? ?
? ? ? 503 SMA C C6    1
HETATM 13121 C  C7    . SMA I 5 .   ? -0.177  2.461   0.797   1.00 54.63  ? ?
? ? ? 503 SMA C C7    1
HETATM 13122 C  C7M   . SMA I 5 .   ? -2.315  3.593   1.020   1.00 77.73  ? ?
? ? ? 503 SMA C C7M   1
HETATM 13123 C  C8    . SMA I 5 .   ? 1.148   2.519   1.370   1.00 50.74  ? ?
? ? ? 503 SMA C C8    1
HETATM 13124 C  C8A   . SMA I 5 .   ? 2.241   2.028   0.593   1.00 38.65  ? ?
? ? ? 503 SMA C C8A   1
HETATM 13125 C  C9    . SMA I 5 .   ? 5.817   1.928   1.362   1.00 88.03  ? ?
? ? ? 503 SMA C C9    1
HETATM 13126 C  C10   . SMA I 5 .   ? 6.407   0.811   2.185   1.00 83.59  ? ?
? ? ? 503 SMA C C10   1
HETATM 13127 C  C11   . SMA I 5 .   ? 7.267   1.466   3.290   1.00 91.04  ? ?
? ? ? 503 SMA C C11   1
HETATM 13128 C  C12   . SMA I 5 .   ? 7.936   0.457   4.249   1.00 77.09  ? ?
? ? ? 503 SMA C C12   1
HETATM 13129 C  C13   . SMA I 5 .   ? 6.913   -0.316  5.102   1.00 64.22  ? ?
? ? ? 503 SMA C C13   1
HETATM 13130 C  C14   . SMA I 5 .   ? 7.654   -1.158  6.163   1.00 58.46  ? ?
? ? ? 503 SMA C C14   1
HETATM 13131 C  C15   . SMA I 5 .   ? 6.833   -2.353  6.500   1.00 62.90  ? ?
? ? ? 503 SMA C C15   1
HETATM 13132 C  C16   . SMA I 5 .   ? 6.122   -2.477  7.621   1.00 54.34  ? ?
? ? ? 503 SMA C C16   1
HETATM 13133 C  C17   . SMA I 5 .   ? 5.238   -3.569  7.886   1.00 81.51  ? ?
? ? ? 503 SMA C C17   1
HETATM 13134 C  C18   . SMA I 5 .   ? 4.554   -3.627  9.036   1.00 89.42  ? ?
? ? ? 503 SMA C C18   1
HETATM 13135 C  C19   . SMA I 5 .   ? 3.637   -4.674  9.472   1.00 80.02  ? ?
? ? ? 503 SMA C C19   1
HETATM 13136 C  C20   . SMA I 5 .   ? 3.080   -4.552  10.699  1.00 57.40  ? ?
? ? ? 503 SMA C C20   1
HETATM 13137 C  C21   . SMA I 5 .   ? 2.136   -5.485  11.339  1.00 52.04  ? ?
? ? ? 503 SMA C C21   1
HETATM 13138 C  C22   . SMA I 5 .   ? 8.338   2.398   2.706   1.00 117.95 ? ?
? ? ? 503 SMA C C22   1
HETATM 13139 C  C23   . SMA I 5 .   ? 10.112  -0.397  3.696   1.00 108.97 ? ?
? ? ? 503 SMA C C23   1
HETATM 13140 C  C24   . SMA I 5 .   ? 5.908   0.645   5.756   1.00 57.25  ? ?
? ? ? 503 SMA C C24   1
HETATM 13141 C  C25   . SMA I 5 .   ? 9.240   -0.315  7.759   1.00 87.54  ? ?
? ? ? 503 SMA C C25   1
HETATM 13142 C  C26   . SMA I 5 .   ? 3.366   -5.816  8.547   1.00 98.83  ? ?
? ? ? 503 SMA C C26   1
HETATM 13143 O  O1    . SMA I 5 .   ? 3.484   2.127   1.210   1.00 50.24  ? ?
? ? ? 503 SMA C O1    1
HETATM 13144 O  O4    . SMA I 5 .   ? 3.169   0.466   -2.632  1.00 13.76  ? ?
? ? ? 503 SMA C O4    1
HETATM 13145 O  O5    . SMA I 5 .   ? 0.724   0.891   -2.565  1.00 49.11  ? ?
? ? ? 503 SMA C O5    1
HETATM 13146 O  O7    . SMA I 5 .   ? -1.195  2.956   1.629   1.00 43.00  ? ?
? ? ? 503 SMA C O7    1
HETATM 13147 O  O8    . SMA I 5 .   ? 1.298   3.052   2.649   1.00 5.20   ? ?
? ? ? 503 SMA C O8    1
HETATM 13148 O  O12   . SMA I 5 .   ? 8.709   -0.502  3.498   1.00 76.59  ? ?
? ? ? 503 SMA C O12   1
HETATM 13149 O  O14   . SMA I 5 .   ? 7.894   -0.307  7.309   1.00 87.72  ? ?
? ? ? 503 SMA C O14   1
HETATM 13150 FE FE    . HEC J 6 .   ? -26.254 12.388  -7.235  1.00 101.83 ? ?
? ? ? 501 HEC D FE    1
HETATM 13151 C  CHA   . HEC J 6 .   ? -23.457 10.711  -8.023  1.00 84.58  ? ?
? ? ? 501 HEC D CHA   1
HETATM 13152 C  CHB   . HEC J 6 .   ? -24.536 14.789  -5.737  1.00 92.22  ? ?
? ? ? 501 HEC D CHB   1
HETATM 13153 C  CHC   . HEC J 6 .   ? -29.077 14.131  -6.721  1.00 124.73 ? ?
? ? ? 501 HEC D CHC   1
HETATM 13154 C  CHD   . HEC J 6 .   ? -28.041 9.612   -7.906  1.00 108.61 ? ?
? ? ? 501 HEC D CHD   1
HETATM 13155 N  'N A' . HEC J 6 .   ? -24.395 12.780  -7.102  1.00 94.60  ? ?
? ? ? 501 HEC D 'N A' 1
HETATM 13156 C  C1A   . HEC J 6 .   ? -23.357 11.922  -7.390  1.00 89.06  ? ?
? ? ? 501 HEC D C1A   1
HETATM 13157 C  C2A   . HEC J 6 .   ? -22.133 12.423  -6.831  1.00 107.32 ? ?
? ? ? 501 HEC D C2A   1
HETATM 13158 C  C3A   . HEC J 6 .   ? -22.497 13.346  -5.879  1.00 121.64 ? ?
? ? ? 501 HEC D C3A   1
HETATM 13159 C  C4A   . HEC J 6 .   ? -23.859 13.700  -6.226  1.00 105.00 ? ?
? ? ? 501 HEC D C4A   1
HETATM 13160 C  CMA   . HEC J 6 .   ? -21.649 13.912  -4.734  1.00 116.48 ? ?
? ? ? 501 HEC D CMA   1
HETATM 13161 C  CAA   . HEC J 6 .   ? -20.827 12.164  -7.545  1.00 87.29  ? ?
? ? ? 501 HEC D CAA   1
HETATM 13162 C  CBA   . HEC J 6 .   ? -19.615 11.600  -6.861  1.00 86.07  ? ?
? ? ? 501 HEC D CBA   1
HETATM 13163 C  CGA   . HEC J 6 .   ? -18.673 10.970  -7.859  1.00 106.54 ? ?
? ? ? 501 HEC D CGA   1
HETATM 13164 O  O1A   . HEC J 6 .   ? -19.076 9.959   -8.473  1.00 109.54 ? ?
? ? ? 501 HEC D O1A   1
HETATM 13165 O  O2A   . HEC J 6 .   ? -17.546 11.483  -8.037  1.00 81.95  ? ?
? ? ? 501 HEC D O2A   1
HETATM 13166 N  'N B' . HEC J 6 .   ? -26.656 14.247  -6.720  1.00 95.91  ? ?
? ? ? 501 HEC D 'N B' 1
HETATM 13167 C  C1B   . HEC J 6 .   ? -25.836 15.093  -6.004  1.00 93.80  ? ?
? ? ? 501 HEC D C1B   1
HETATM 13168 C  C2B   . HEC J 6 .   ? -26.535 16.279  -5.547  1.00 92.45  ? ?
? ? ? 501 HEC D C2B   1
HETATM 13169 C  C3B   . HEC J 6 .   ? -27.845 16.025  -5.740  1.00 109.23 ? ?
? ? ? 501 HEC D C3B   1
HETATM 13170 C  C4B   . HEC J 6 .   ? -27.908 14.792  -6.489  1.00 108.31 ? ?
? ? ? 501 HEC D C4B   1
HETATM 13171 C  CMB   . HEC J 6 .   ? -26.030 17.571  -4.931  1.00 75.95  ? ?
? ? ? 501 HEC D CMB   1
HETATM 13172 C  CAB   . HEC J 6 .   ? -29.119 16.766  -5.327  1.00 106.13 ? ?
? ? ? 501 HEC D CAB   1
HETATM 13173 C  CBB   . HEC J 6 .   ? -29.137 18.191  -5.842  1.00 114.33 ? ?
? ? ? 501 HEC D CBB   1
HETATM 13174 N  'N C' . HEC J 6 .   ? -28.153 11.958  -7.279  1.00 115.57 ? ?
? ? ? 501 HEC D 'N C' 1
HETATM 13175 C  C1C   . HEC J 6 .   ? -29.207 12.818  -7.051  1.00 130.14 ? ?
? ? ? 501 HEC D C1C   1
HETATM 13176 C  C2C   . HEC J 6 .   ? -30.465 12.127  -7.068  1.00 139.83 ? ?
? ? ? 501 HEC D C2C   1
HETATM 13177 C  C3C   . HEC J 6 .   ? -30.206 10.957  -7.733  1.00 126.60 ? ?
? ? ? 501 HEC D C3C   1
HETATM 13178 C  C4C   . HEC J 6 .   ? -28.754 10.777  -7.663  1.00 119.19 ? ?
? ? ? 501 HEC D C4C   1
HETATM 13179 C  CMC   . HEC J 6 .   ? -31.760 12.526  -6.345  1.00 130.86 ? ?
? ? ? 501 HEC D CMC   1
HETATM 13180 C  CAC   . HEC J 6 .   ? -31.115 9.808   -8.189  1.00 121.91 ? ?
? ? ? 501 HEC D CAC   1
HETATM 13181 C  CBC   . HEC J 6 .   ? -32.026 10.290  -9.306  1.00 91.62  ? ?
? ? ? 501 HEC D CBC   1
HETATM 13182 N  'N D' . HEC J 6 .   ? -25.812 10.524  -7.705  1.00 95.66  ? ?
? ? ? 501 HEC D 'N D' 1
HETATM 13183 C  C1D   . HEC J 6 .   ? -26.673 9.468   -7.901  1.00 96.64  ? ?
? ? ? 501 HEC D C1D   1
HETATM 13184 C  C2D   . HEC J 6 .   ? -25.906 8.281   -8.227  1.00 105.54 ? ?
? ? ? 501 HEC D C2D   1
HETATM 13185 C  C3D   . HEC J 6 .   ? -24.805 8.736   -8.858  1.00 105.17 ? ?
? ? ? 501 HEC D C3D   1
HETATM 13186 C  C4D   . HEC J 6 .   ? -24.619 10.032  -8.214  1.00 99.64  ? ?
? ? ? 501 HEC D C4D   1
HETATM 13187 C  CMD   . HEC J 6 .   ? -26.202 6.807   -8.068  1.00 74.09  ? ?
? ? ? 501 HEC D CMD   1
HETATM 13188 C  CAD   . HEC J 6 .   ? -24.287 8.005   -10.113 1.00 90.98  ? ?
? ? ? 501 HEC D CAD   1
HETATM 13189 C  CBD   . HEC J 6 .   ? -23.062 8.391   -10.936 1.00 75.77  ? ?
? ? ? 501 HEC D CBD   1
HETATM 13190 C  CGD   . HEC J 6 .   ? -21.768 7.764   -10.432 1.00 94.51  ? ?
? ? ? 501 HEC D CGD   1
HETATM 13191 O  O1D   . HEC J 6 .   ? -21.412 7.981   -9.253  1.00 109.92 ? ?
? ? ? 501 HEC D O1D   1
HETATM 13192 O  O2D   . HEC J 6 .   ? -21.102 7.057   -11.223 1.00 87.43  ? ?
? ? ? 501 HEC D O2D   1
HETATM 13193 FE FE1   . FES K 7 .   ? -26.443 0.287   47.298  1.00 85.50  ? ?
? ? ? 501 FES E FE1   1
HETATM 13194 FE FE2   . FES K 7 .   ? -23.908 0.458   47.975  1.00 98.58  ? ?
? ? ? 501 FES E FE2   1
HETATM 13195 S  S1    . FES K 7 .   ? -25.587 -0.005  49.299  1.00 70.10  ? ?
? ? ? 501 FES E S1    1
HETATM 13196 S  S2    . FES K 7 .   ? -24.750 0.697   45.976  1.00 50.28  ? ?
? ? ? 501 FES E S2    1
HETATM 13197 FE FE    . HEM L 4 .   ? -5.848  -6.881  31.295  1.00 46.32  ? ?
? ? ? 501 HEM P FE    1
HETATM 13198 C  CHA   . HEM L 4 .   ? -9.109  -7.871  30.939  1.00 17.81  ? ?
? ? ? 501 HEM P CHA   1
HETATM 13199 C  CHB   . HEM L 4 .   ? -6.030  -7.365  34.422  1.00 14.23  ? ?
? ? ? 501 HEM P CHB   1
HETATM 13200 C  CHC   . HEM L 4 .   ? -2.768  -5.703  31.528  1.00 6.87   ? ?
? ? ? 501 HEM P CHC   1
HETATM 13201 C  CHD   . HEM L 4 .   ? -5.658  -6.735  27.879  1.00 4.11   ? ?
? ? ? 501 HEM P CHD   1
HETATM 13202 N  'N A' . HEM L 4 .   ? -7.171  -7.534  32.393  1.00 13.42  ? ?
? ? ? 501 HEM P 'N A' 1
HETATM 13203 C  C1A   . HEM L 4 .   ? -8.493  -7.919  32.187  1.00 46.10  ? ?
? ? ? 501 HEM P C1A   1
HETATM 13204 C  C2A   . HEM L 4 .   ? -9.159  -8.426  33.421  1.00 28.72  ? ?
? ? ? 501 HEM P C2A   1
HETATM 13205 C  C3A   . HEM L 4 .   ? -8.324  -8.063  34.397  1.00 51.36  ? ?
? ? ? 501 HEM P C3A   1
HETATM 13206 C  C4A   . HEM L 4 .   ? -7.121  -7.610  33.707  1.00 14.54  ? ?
? ? ? 501 HEM P C4A   1
HETATM 13207 C  CMA   . HEM L 4 .   ? -8.524  -8.272  35.916  1.00 22.83  ? ?
? ? ? 501 HEM P CMA   1
HETATM 13208 C  CAA   . HEM L 4 .   ? -10.486 -9.183  33.763  1.00 29.17  ? ?
? ? ? 501 HEM P CAA   1
HETATM 13209 C  CBA   . HEM L 4 .   ? -10.762 -10.718 33.710  1.00 63.77  ? ?
? ? ? 501 HEM P CBA   1
HETATM 13210 C  CGA   . HEM L 4 .   ? -11.610 -11.166 32.511  1.00 71.56  ? ?
? ? ? 501 HEM P CGA   1
HETATM 13211 O  O1A   . HEM L 4 .   ? -12.098 -12.316 32.527  1.00 83.57  ? ?
? ? ? 501 HEM P O1A   1
HETATM 13212 O  O2A   . HEM L 4 .   ? -11.790 -10.382 31.555  1.00 87.98  ? ?
? ? ? 501 HEM P O2A   1
HETATM 13213 N  'N B' . HEM L 4 .   ? -4.616  -6.794  32.635  1.00 27.32  ? ?
? ? ? 501 HEM P 'N B' 1
HETATM 13214 C  C1B   . HEM L 4 .   ? -4.845  -6.964  33.966  1.00 28.87  ? ?
? ? ? 501 HEM P C1B   1
HETATM 13215 C  C2B   . HEM L 4 .   ? -3.821  -6.404  34.865  1.00 22.40  ? ?
? ? ? 501 HEM P C2B   1
HETATM 13216 C  C3B   . HEM L 4 .   ? -2.742  -6.246  34.036  1.00 8.74   ? ?
? ? ? 501 HEM P C3B   1
HETATM 13217 C  C4B   . HEM L 4 .   ? -3.308  -6.293  32.651  1.00 16.98  ? ?
? ? ? 501 HEM P C4B   1
HETATM 13218 C  CMB   . HEM L 4 .   ? -3.964  -6.032  36.344  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM P CMB   1
HETATM 13219 C  CAB   . HEM L 4 .   ? -1.452  -5.998  34.437  1.00 35.56  ? ?
? ? ? 501 HEM P CAB   1
HETATM 13220 C  CBB   . HEM L 4 .   ? -1.053  -6.114  35.952  1.00 39.31  ? ?
? ? ? 501 HEM P CBB   1
HETATM 13221 N  'N C' . HEM L 4 .   ? -4.644  -6.079  30.071  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM P 'N C' 1
HETATM 13222 C  C1C   . HEM L 4 .   ? -3.418  -5.578  30.317  1.00 14.72  ? ?
? ? ? 501 HEM P C1C   1
HETATM 13223 C  C2C   . HEM L 4 .   ? -2.728  -5.093  29.135  1.00 12.75  ? ?
? ? ? 501 HEM P C2C   1
HETATM 13224 C  C3C   . HEM L 4 .   ? -3.531  -5.430  28.124  1.00 5.83   ? ?
? ? ? 501 HEM P C3C   1
HETATM 13225 C  C4C   . HEM L 4 .   ? -4.664  -6.123  28.685  1.00 24.98  ? ?
? ? ? 501 HEM P C4C   1
HETATM 13226 C  CMC   . HEM L 4 .   ? -1.326  -4.439  29.001  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM P CMC   1
HETATM 13227 C  CAC   . HEM L 4 .   ? -3.318  -5.262  26.769  1.00 9.48   ? ?
? ? ? 501 HEM P CAC   1
HETATM 13228 C  CBC   . HEM L 4 .   ? -2.008  -4.759  26.158  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM P CBC   1
HETATM 13229 N  'N D' . HEM L 4 .   ? -7.106  -7.186  29.751  1.00 23.81  ? ?
? ? ? 501 HEM P 'N D' 1
HETATM 13230 C  C1D   . HEM L 4 .   ? -6.864  -7.219  28.367  1.00 10.48  ? ?
? ? ? 501 HEM P C1D   1
HETATM 13231 C  C2D   . HEM L 4 .   ? -8.039  -7.638  27.550  1.00 17.96  ? ?
? ? ? 501 HEM P C2D   1
HETATM 13232 C  C3D   . HEM L 4 .   ? -9.014  -7.825  28.453  1.00 35.23  ? ?
? ? ? 501 HEM P C3D   1
HETATM 13233 C  C4D   . HEM L 4 .   ? -8.450  -7.568  29.759  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM P C4D   1
HETATM 13234 C  CMD   . HEM L 4 .   ? -8.240  -7.837  26.032  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM P CMD   1
HETATM 13235 C  CAD   . HEM L 4 .   ? -10.411 -8.322  28.243  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM P CAD   1
HETATM 13236 C  CBD   . HEM L 4 .   ? -10.630 -9.814  27.881  1.00 68.01  ? ?
? ? ? 501 HEM P CBD   1
HETATM 13237 C  CGD   . HEM L 4 .   ? -9.976  -10.843 28.839  1.00 42.25  ? ?
? ? ? 501 HEM P CGD   1
HETATM 13238 O  O1D   . HEM L 4 .   ? -10.354 -10.956 30.038  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM P O1D   1
HETATM 13239 O  O2D   . HEM L 4 .   ? -9.074  -11.561 28.368  1.00 3.51   ? ?
? ? ? 501 HEM P O2D   1
HETATM 13240 FE FE    . HEM M 4 .   ? 8.609   -4.422  45.618  1.00 94.59  ? ?
? ? ? 502 HEM P FE    1
HETATM 13241 C  CHA   . HEM M 4 .   ? 11.713  -4.625  46.549  1.00 82.44  ? ?
? ? ? 502 HEM P CHA   1
HETATM 13242 C  CHB   . HEM M 4 .   ? 9.671   -5.503  42.571  1.00 70.37  ? ?
? ? ? 502 HEM P CHB   1
HETATM 13243 C  CHC   . HEM M 4 .   ? 5.571   -4.240  44.377  1.00 73.29  ? ?
? ? ? 502 HEM P CHC   1
HETATM 13244 C  CHD   . HEM M 4 .   ? 7.696   -2.943  48.468  1.00 55.83  ? ?
? ? ? 502 HEM P CHD   1
HETATM 13245 N  'N A' . HEM M 4 .   ? 10.084  -5.421  44.923  1.00 11.32  ? ?
? ? ? 502 HEM P 'N A' 1
HETATM 13246 C  C1A   . HEM M 4 .   ? 11.383  -5.263  45.394  1.00 77.24  ? ?
? ? ? 502 HEM P C1A   1
HETATM 13247 C  C2A   . HEM M 4 .   ? 12.313  -6.109  44.687  1.00 76.73  ? ?
? ? ? 502 HEM P C2A   1
HETATM 13248 C  C3A   . HEM M 4 .   ? 11.743  -6.292  43.495  1.00 71.68  ? ?
? ? ? 502 HEM P C3A   1
HETATM 13249 C  C4A   . HEM M 4 .   ? 10.479  -5.655  43.627  1.00 58.61  ? ?
? ? ? 502 HEM P C4A   1
HETATM 13250 C  CMA   . HEM M 4 .   ? 12.218  -7.169  42.356  1.00 103.82 ? ?
? ? ? 502 HEM P CMA   1
HETATM 13251 C  CAA   . HEM M 4 .   ? 13.466  -6.919  45.252  1.00 88.18  ? ?
? ? ? 502 HEM P CAA   1
HETATM 13252 C  CBA   . HEM M 4 .   ? 13.138  -8.406  45.279  1.00 118.12 ? ?
? ? ? 502 HEM P CBA   1
HETATM 13253 C  CGA   . HEM M 4 .   ? 12.058  -8.758  46.281  1.00 123.43 ? ?
? ? ? 502 HEM P CGA   1
HETATM 13254 O  O1A   . HEM M 4 .   ? 11.063  -8.022  46.393  1.00 114.06 ? ?
? ? ? 502 HEM P O1A   1
HETATM 13255 O  O2A   . HEM M 4 .   ? 12.196  -9.791  46.956  1.00 140.99 ? ?
? ? ? 502 HEM P O2A   1
HETATM 13256 N  'N B' . HEM M 4 .   ? 7.783   -5.021  43.974  1.00 57.51  ? ?
? ? ? 502 HEM P 'N B' 1
HETATM 13257 C  C1B   . HEM M 4 .   ? 8.357   -5.299  42.738  1.00 86.07  ? ?
? ? ? 502 HEM P C1B   1
HETATM 13258 C  C2B   . HEM M 4 .   ? 7.452   -5.523  41.646  1.00 76.02  ? ?
? ? ? 502 HEM P C2B   1
HETATM 13259 C  C3B   . HEM M 4 .   ? 6.252   -5.221  42.195  1.00 62.84  ? ?
? ? ? 502 HEM P C3B   1
HETATM 13260 C  C4B   . HEM M 4 .   ? 6.481   -4.837  43.576  1.00 66.09  ? ?
? ? ? 502 HEM P C4B   1
HETATM 13261 C  CMB   . HEM M 4 .   ? 7.793   -6.052  40.244  1.00 44.56  ? ?
? ? ? 502 HEM P CMB   1
HETATM 13262 C  CAB   . HEM M 4 .   ? 5.066   -5.292  41.548  1.00 69.37  ? ?
? ? ? 502 HEM P CAB   1
HETATM 13263 C  CBB   . HEM M 4 .   ? 4.580   -4.035  40.900  1.00 71.40  ? ?
? ? ? 502 HEM P CBB   1
HETATM 13264 N  'N C' . HEM M 4 .   ? 7.056   -3.457  46.163  1.00 49.59  ? ?
? ? ? 502 HEM P 'N C' 1
HETATM 13265 C  C1C   . HEM M 4 .   ? 5.820   -3.621  45.571  1.00 83.58  ? ?
? ? ? 502 HEM P C1C   1
HETATM 13266 C  C2C   . HEM M 4 .   ? 4.750   -3.117  46.374  1.00 77.38  ? ?
? ? ? 502 HEM P C2C   1
HETATM 13267 C  C3C   . HEM M 4 .   ? 5.319   -2.616  47.487  1.00 59.56  ? ?
? ? ? 502 HEM P C3C   1
HETATM 13268 C  C4C   . HEM M 4 .   ? 6.746   -2.973  47.426  1.00 60.87  ? ?
? ? ? 502 HEM P C4C   1
HETATM 13269 C  CMC   . HEM M 4 .   ? 3.277   -3.064  45.980  1.00 74.81  ? ?
? ? ? 502 HEM P CMC   1
HETATM 13270 C  CAC   . HEM M 4 .   ? 4.665   -1.788  48.385  1.00 65.37  ? ?
? ? ? 502 HEM P CAC   1
HETATM 13271 C  CBC   . HEM M 4 .   ? 3.381   -2.083  49.194  1.00 56.24  ? ?
? ? ? 502 HEM P CBC   1
HETATM 13272 N  'N D' . HEM M 4 .   ? 9.505   -3.899  47.201  1.00 56.43  ? ?
? ? ? 502 HEM P 'N D' 1
HETATM 13273 C  C1D   . HEM M 4 .   ? 9.015   -3.388  48.370  1.00 61.46  ? ?
? ? ? 502 HEM P C1D   1
HETATM 13274 C  C2D   . HEM M 4 .   ? 10.112  -3.386  49.342  1.00 70.28  ? ?
? ? ? 502 HEM P C2D   1
HETATM 13275 C  C3D   . HEM M 4 .   ? 11.054  -4.354  48.902  1.00 86.57  ? ?
? ? ? 502 HEM P C3D   1
HETATM 13276 C  C4D   . HEM M 4 .   ? 10.824  -4.190  47.486  1.00 87.17  ? ?
? ? ? 502 HEM P C4D   1
HETATM 13277 C  CMD   . HEM M 4 .   ? 10.156  -2.369  50.464  1.00 92.33  ? ?
? ? ? 502 HEM P CMD   1
HETATM 13278 C  CAD   . HEM M 4 .   ? 12.022  -5.519  49.487  1.00 113.16 ? ?
? ? ? 502 HEM P CAD   1
HETATM 13279 C  CBD   . HEM M 4 .   ? 11.913  -6.949  48.822  1.00 128.24 ? ?
? ? ? 502 HEM P CBD   1
HETATM 13280 C  CGD   . HEM M 4 .   ? 13.009  -7.953  49.232  1.00 134.19 ? ?
? ? ? 502 HEM P CGD   1
HETATM 13281 O  O1D   . HEM M 4 .   ? 13.830  -7.569  50.089  1.00 155.91 ? ?
? ? ? 502 HEM P O1D   1
HETATM 13282 O  O2D   . HEM M 4 .   ? 13.052  -9.122  48.705  1.00 122.12 ? ?
? ? ? 502 HEM P O2D   1
HETATM 13283 C  C2    . SMA N 5 .   ? -14.303 -2.362  45.614  1.00 61.28  ? ?
? ? ? 503 SMA P C2    1
HETATM 13284 C  C3    . SMA N 5 .   ? -15.413 -2.033  46.369  1.00 68.60  ? ?
? ? ? 503 SMA P C3    1
HETATM 13285 C  C3M   . SMA N 5 .   ? -15.301 -1.298  47.664  1.00 120.64 ? ?
? ? ? 503 SMA P C3M   1
HETATM 13286 C  C4    . SMA N 5 .   ? -16.784 -2.430  45.921  1.00 60.53  ? ?
? ? ? 503 SMA P C4    1
HETATM 13287 C  C4A   . SMA N 5 .   ? -16.831 -3.169  44.635  1.00 42.47  ? ?
? ? ? 503 SMA P C4A   1
HETATM 13288 C  C5    . SMA N 5 .   ? -18.060 -3.639  44.084  1.00 39.56  ? ?
? ? ? 503 SMA P C5    1
HETATM 13289 C  C5M   . SMA N 5 .   ? -20.484 -3.742  44.444  1.00 116.81 ? ?
? ? ? 503 SMA P C5M   1
HETATM 13290 C  C6    . SMA N 5 .   ? -18.077 -4.344  42.841  1.00 15.56  ? ?
? ? ? 503 SMA P C6    1
HETATM 13291 C  C7    . SMA N 5 .   ? -16.841 -4.596  42.131  1.00 49.37  ? ?
? ? ? 503 SMA P C7    1
HETATM 13292 C  C7M   . SMA N 5 .   ? -17.639 -6.328  40.624  1.00 113.17 ? ?
? ? ? 503 SMA P C7M   1
HETATM 13293 C  C8    . SMA N 5 .   ? -15.597 -4.145  42.675  1.00 47.03  ? ?
? ? ? 503 SMA P C8    1
HETATM 13294 C  C8A   . SMA N 5 .   ? -15.622 -3.449  43.921  1.00 36.47  ? ?
? ? ? 503 SMA P C8A   1
HETATM 13295 C  C9    . SMA N 5 .   ? -12.871 -2.095  45.923  1.00 60.74  ? ?
? ? ? 503 SMA P C9    1
HETATM 13296 C  C10   . SMA N 5 .   ? -12.283 -0.742  45.637  1.00 72.87  ? ?
? ? ? 503 SMA P C10   1
HETATM 13297 C  C11   . SMA N 5 .   ? -10.755 -0.924  45.568  1.00 61.00  ? ?
? ? ? 503 SMA P C11   1
HETATM 13298 C  C12   . SMA N 5 .   ? -9.984  0.382   45.247  1.00 65.48  ? ?
? ? ? 503 SMA P C12   1
HETATM 13299 C  C13   . SMA N 5 .   ? -10.256 0.895   43.821  1.00 23.59  ? ?
? ? ? 503 SMA P C13   1
HETATM 13300 C  C14   . SMA N 5 .   ? -9.314  2.064   43.503  1.00 34.03  ? ?
? ? ? 503 SMA P C14   1
HETATM 13301 C  C15   . SMA N 5 .   ? -9.977  2.975   42.530  1.00 53.00  ? ?
? ? ? 503 SMA P C15   1
HETATM 13302 C  C16   . SMA N 5 .   ? -9.671  3.028   41.231  1.00 71.22  ? ?
? ? ? 503 SMA P C16   1
HETATM 13303 C  C17   . SMA N 5 .   ? -10.402 3.799   40.265  1.00 76.09  ? ?
? ? ? 503 SMA P C17   1
HETATM 13304 C  C18   . SMA N 5 .   ? -10.029 3.802   38.974  1.00 95.24  ? ?
? ? ? 503 SMA P C18   1
HETATM 13305 C  C19   . SMA N 5 .   ? -10.617 4.564   37.877  1.00 92.43  ? ?
? ? ? 503 SMA P C19   1
HETATM 13306 C  C20   . SMA N 5 .   ? -10.044 4.458   36.656  1.00 107.15 ? ?
? ? ? 503 SMA P C20   1
HETATM 13307 C  C21   . SMA N 5 .   ? -10.467 5.132   35.417  1.00 101.54 ? ?
? ? ? 503 SMA P C21   1
HETATM 13308 C  C22   . SMA N 5 .   ? -10.203 -1.545  46.860  1.00 23.69  ? ?
? ? ? 503 SMA P C22   1
HETATM 13309 C  C23   . SMA N 5 .   ? -9.312  1.804   47.068  1.00 64.19  ? ?
? ? ? 503 SMA P C23   1
HETATM 13310 C  C24   . SMA N 5 .   ? -10.094 -0.237  42.799  1.00 55.40  ? ?
? ? ? 503 SMA P C24   1
HETATM 13311 C  C25   . SMA N 5 .   ? -6.906  1.976   43.637  1.00 51.85  ? ?
? ? ? 503 SMA P C25   1
HETATM 13312 C  C26   . SMA N 5 .   ? -11.809 5.411   38.160  1.00 89.39  ? ?
? ? ? 503 SMA P C26   1
HETATM 13313 O  O1    . SMA N 5 .   ? -14.377 -3.049  44.394  1.00 41.65  ? ?
? ? ? 503 SMA P O1    1
HETATM 13314 O  O4    . SMA N 5 .   ? -17.806 -2.155  46.585  1.00 59.18  ? ?
? ? ? 503 SMA P O4    1
HETATM 13315 O  O5    . SMA N 5 .   ? -19.181 -3.335  44.865  1.00 73.94  ? ?
? ? ? 503 SMA P O5    1
HETATM 13316 O  O7    . SMA N 5 .   ? -16.724 -5.265  40.909  1.00 71.41  ? ?
? ? ? 503 SMA P O7    1
HETATM 13317 O  O8    . SMA N 5 .   ? -14.438 -4.418  41.961  1.00 48.18  ? ?
? ? ? 503 SMA P O8    1
HETATM 13318 O  O12   . SMA N 5 .   ? -10.360 1.421   46.182  1.00 43.06  ? ?
? ? ? 503 SMA P O12   1
HETATM 13319 O  O14   . SMA N 5 .   ? -8.081  1.498   42.988  1.00 61.97  ? ?
? ? ? 503 SMA P O14   1
HETATM 13320 FE FE    . HEC O 6 .   ? -35.733 -23.087 30.235  1.00 81.55  ? ?
? ? ? 501 HEC Q FE    1
HETATM 13321 C  CHA   . HEC O 6 .   ? -35.042 -20.693 32.511  1.00 99.11  ? ?
? ? ? 501 HEC Q CHA   1
HETATM 13322 C  CHB   . HEC O 6 .   ? -32.820 -24.575 30.777  1.00 106.79 ? ?
? ? ? 501 HEC Q CHB   1
HETATM 13323 C  CHC   . HEC O 6 .   ? -36.575 -25.567 28.158  1.00 124.54 ? ?
? ? ? 501 HEC Q CHC   1
HETATM 13324 C  CHD   . HEC O 6 .   ? -38.182 -21.147 29.038  1.00 110.46 ? ?
? ? ? 501 HEC Q CHD   1
HETATM 13325 N  'N A' . HEC O 6 .   ? -34.333 -22.837 31.537  1.00 86.52  ? ?
? ? ? 501 HEC Q 'N A' 1
HETATM 13326 C  C1A   . HEC O 6 .   ? -34.153 -21.732 32.342  1.00 104.65 ? ?
? ? ? 501 HEC Q C1A   1
HETATM 13327 C  C2A   . HEC O 6 .   ? -32.836 -21.753 32.911  1.00 114.77 ? ?
? ? ? 501 HEC Q C2A   1
HETATM 13328 C  C3A   . HEC O 6 .   ? -32.095 -22.610 32.144  1.00 120.45 ? ?
? ? ? 501 HEC Q C3A   1
HETATM 13329 C  C4A   . HEC O 6 .   ? -33.082 -23.409 31.453  1.00 106.68 ? ?
? ? ? 501 HEC Q C4A   1
HETATM 13330 C  CMA   . HEC O 6 .   ? -30.573 -22.727 32.050  1.00 110.30 ? ?
? ? ? 501 HEC Q CMA   1
HETATM 13331 C  CAA   . HEC O 6 .   ? -32.615 -21.188 34.288  1.00 102.97 ? ?
? ? ? 501 HEC Q CAA   1
HETATM 13332 C  CBA   . HEC O 6 .   ? -31.562 -20.157 34.585  1.00 64.39  ? ?
? ? ? 501 HEC Q CBA   1
HETATM 13333 C  CGA   . HEC O 6 .   ? -31.892 -19.409 35.848  1.00 85.41  ? ?
? ? ? 501 HEC Q CGA   1
HETATM 13334 O  O1A   . HEC O 6 .   ? -32.917 -18.695 35.835  1.00 75.90  ? ?
? ? ? 501 HEC Q O1A   1
HETATM 13335 O  O2A   . HEC O 6 .   ? -31.148 -19.543 36.845  1.00 91.00  ? ?
? ? ? 501 HEC Q O2A   1
HETATM 13336 N  'N B' . HEC O 6 .   ? -35.025 -24.896 29.882  1.00 63.83  ? ?
? ? ? 501 HEC Q 'N B' 1
HETATM 13337 C  C1B   . HEC O 6 .   ? -33.734 -25.317 30.080  1.00 86.90  ? ?
? ? ? 501 HEC Q C1B   1
HETATM 13338 C  C2B   . HEC O 6 .   ? -33.471 -26.596 29.450  1.00 96.54  ? ?
? ? ? 501 HEC Q C2B   1
HETATM 13339 C  C3B   . HEC O 6 .   ? -34.510 -26.810 28.623  1.00 92.40  ? ?
? ? ? 501 HEC Q C3B   1
HETATM 13340 C  C4B   . HEC O 6 .   ? -35.469 -25.781 28.921  1.00 89.43  ? ?
? ? ? 501 HEC Q C4B   1
HETATM 13341 C  CMB   . HEC O 6 .   ? -32.302 -27.575 29.580  1.00 81.23  ? ?
? ? ? 501 HEC Q CMB   1
HETATM 13342 C  CAB   . HEC O 6 .   ? -34.778 -27.863 27.550  1.00 106.46 ? ?
? ? ? 501 HEC Q CAB   1
HETATM 13343 C  CBB   . HEC O 6 .   ? -34.723 -29.270 28.115  1.00 139.85 ? ?
? ? ? 501 HEC Q CBB   1
HETATM 13344 N  'N C' . HEC O 6 .   ? -37.077 -23.299 28.866  1.00 103.50 ? ?
? ? ? 501 HEC Q 'N C' 1
HETATM 13345 C  C1C   . HEC O 6 .   ? -37.306 -24.418 28.092  1.00 127.34 ? ?
? ? ? 501 HEC Q C1C   1
HETATM 13346 C  C2C   . HEC O 6 .   ? -38.317 -24.172 27.098  1.00 127.26 ? ?
? ? ? 501 HEC Q C2C   1
HETATM 13347 C  C3C   . HEC O 6 .   ? -38.994 -23.080 27.567  1.00 113.62 ? ?
? ? ? 501 HEC Q C3C   1
HETATM 13348 C  C4C   . HEC O 6 .   ? -38.093 -22.435 28.530  1.00 113.05 ? ?
? ? ? 501 HEC Q C4C   1
HETATM 13349 C  CMC   . HEC O 6 .   ? -38.473 -24.855 25.729  1.00 104.51 ? ?
? ? ? 501 HEC Q CMC   1
HETATM 13350 C  CAC   . HEC O 6 .   ? -40.240 -22.346 27.061  1.00 110.91 ? ?
? ? ? 501 HEC Q CAC   1
HETATM 13351 C  CBC   . HEC O 6 .   ? -41.446 -23.237 27.275  1.00 39.32  ? ?
? ? ? 501 HEC Q CBC   1
HETATM 13352 N  'N D' . HEC O 6 .   ? -36.330 -21.231 30.581  1.00 74.91  ? ?
? ? ? 501 HEC Q 'N D' 1
HETATM 13353 C  C1D   . HEC O 6 .   ? -37.355 -20.565 29.972  1.00 90.53  ? ?
? ? ? 501 HEC Q C1D   1
HETATM 13354 C  C2D   . HEC O 6 .   ? -37.483 -19.254 30.571  1.00 98.03  ? ?
? ? ? 501 HEC Q C2D   1
HETATM 13355 C  C3D   . HEC O 6 .   ? -37.105 -19.400 31.845  1.00 91.22  ? ?
? ? ? 501 HEC Q C3D   1
HETATM 13356 C  C4D   . HEC O 6 .   ? -36.111 -20.452 31.709  1.00 84.40  ? ?
? ? ? 501 HEC Q C4D   1
HETATM 13357 C  CMD   . HEC O 6 .   ? -38.032 -17.954 30.043  1.00 109.87 ? ?
? ? ? 501 HEC Q CMD   1
HETATM 13358 C  CAD   . HEC O 6 .   ? -37.928 -18.730 32.969  1.00 80.39  ? ?
? ? ? 501 HEC Q CAD   1
HETATM 13359 C  CBD   . HEC O 6 .   ? -37.626 -18.793 34.468  1.00 117.04 ? ?
? ? ? 501 HEC Q CBD   1
HETATM 13360 C  CGD   . HEC O 6 .   ? -36.648 -17.722 34.946  1.00 140.97 ? ?
? ? ? 501 HEC Q CGD   1
HETATM 13361 O  O1D   . HEC O 6 .   ? -35.507 -17.671 34.435  1.00 149.97 ? ?
? ? ? 501 HEC Q O1D   1
HETATM 13362 O  O2D   . HEC O 6 .   ? -37.023 -16.932 35.844  1.00 140.39 ? ?
? ? ? 501 HEC Q O2D   1
HETATM 13363 FE FE1   . FES P 7 .   ? -1.055  -4.503  -9.002  1.00 105.02 ? ?
? ? ? 501 FES R FE1   1
HETATM 13364 FE FE2   . FES P 7 .   ? 1.081   -3.770  -7.640  1.00 197.05 ? ?
? ? ? 501 FES R FE2   1
HETATM 13365 S  S1    . FES P 7 .   ? 0.824   -3.701  -9.811  1.00 113.92 ? ?
? ? ? 501 FES R S1    1
HETATM 13366 S  S2    . FES P 7 .   ? -0.807  -4.534  -6.818  1.00 145.88 ? ?
? ? ? 501 FES R S2    1
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